CZ91194A3 - Stable aqueous enzymatic detergent and process for preparing thereof - Google Patents
Stable aqueous enzymatic detergent and process for preparing thereof Download PDFInfo
- Publication number
- CZ91194A3 CZ91194A3 CS94911A CS9119492A CZ91194A3 CZ 91194 A3 CZ91194 A3 CZ 91194A3 CS 94911 A CS94911 A CS 94911A CS 9119492 A CS9119492 A CS 9119492A CZ 91194 A3 CZ91194 A3 CZ 91194A3
- Authority
- CZ
- Czechia
- Prior art keywords
- enzyme
- aqueous enzymatic
- composition according
- enzymatic detergent
- detergent composition
- Prior art date
Links
- 239000003599 detergent Substances 0.000 title claims abstract description 60
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 title claims abstract description 14
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 75
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 44
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 44
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims abstract description 44
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims abstract description 32
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims abstract description 31
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims abstract description 30
- 108090000787 Subtilisin Proteins 0.000 claims abstract description 30
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims abstract description 30
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract description 18
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 claims abstract description 17
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 claims abstract description 17
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 claims abstract description 16
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 claims abstract description 12
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims abstract description 11
- 239000007844 bleaching agent Substances 0.000 claims abstract description 9
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 claims abstract description 6
- 108010084185 Cellulases Proteins 0.000 claims abstract description 5
- 102000005575 Cellulases Human genes 0.000 claims abstract description 5
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 claims abstract description 5
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 42
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 32
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 16
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 claims description 12
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims description 11
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims description 8
- 239000002002 slurry Substances 0.000 claims description 8
- 125000000129 anionic group Chemical group 0.000 claims description 7
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 7
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims description 6
- 239000003945 anionic surfactant Substances 0.000 claims description 5
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 claims description 4
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 claims description 4
- 125000003630 glycyl group Chemical group [H]N([H])C([H])([H])C(*)=O 0.000 claims description 4
- 125000001360 methionine group Chemical group N[C@@H](CCSC)C(=O)* 0.000 claims description 4
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 claims description 2
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 claims description 2
- 239000013543 active substance Substances 0.000 claims 1
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 abstract 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 31
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 description 26
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 17
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 12
- 239000003792 electrolyte Substances 0.000 description 11
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 11
- 239000012071 phase Substances 0.000 description 11
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 11
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 108010083608 Durazym Proteins 0.000 description 8
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 229910021538 borax Inorganic materials 0.000 description 8
- -1 lilac Chemical class 0.000 description 8
- 235000010339 sodium tetraborate Nutrition 0.000 description 8
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 7
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 7
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 7
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 description 7
- 239000011591 potassium Substances 0.000 description 7
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 7
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 7
- 239000004328 sodium tetraborate Substances 0.000 description 7
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 7
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N Potassium Chemical compound [K] ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N Propylene glycol Chemical compound CC(O)CO DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 229910000323 aluminium silicate Inorganic materials 0.000 description 6
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 6
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 6
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 6
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 6
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 5
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 description 5
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 5
- HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N dioxosilane;oxo(oxoalumanyloxy)alumane Chemical compound O=[Si]=O.O=[Al]O[Al]=O HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 5
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 5
- 235000019626 lipase activity Nutrition 0.000 description 5
- 239000012669 liquid formulation Substances 0.000 description 5
- 239000000137 peptide hydrolase inhibitor Substances 0.000 description 5
- 239000000047 product Substances 0.000 description 5
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M sodium hydroxide Inorganic materials [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 5
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Natural products NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 4
- 150000001298 alcohols Chemical class 0.000 description 4
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 4
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical class OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 4
- 229940042399 direct acting antivirals protease inhibitors Drugs 0.000 description 4
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 4
- 239000000463 material Substances 0.000 description 4
- 108010020132 microbial serine proteinases Proteins 0.000 description 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 4
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 4
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 4
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 description 4
- KLKHFFMNGWULBN-VKHMYHEASA-N Asn-Gly Chemical group NC(=O)C[C@H](N)C(=O)NCC(O)=O KLKHFFMNGWULBN-VKHMYHEASA-N 0.000 description 3
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical group OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 description 3
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 3
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 3
- YXFVVABEGXRONW-UHFFFAOYSA-N Toluene Chemical class CC1=CC=CC=C1 YXFVVABEGXRONW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-N Triethanolamine Chemical class OCCN(CCO)CCO GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 description 3
- 229910052783 alkali metal Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 3
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 3
- 230000035772 mutation Effects 0.000 description 3
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 3
- 239000000344 soap Substances 0.000 description 3
- 239000000271 synthetic detergent Substances 0.000 description 3
- HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 2-Aminoethan-1-ol Chemical compound NCCO HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-M Acetate Chemical compound CC([O-])=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O Ammonium Chemical compound [NH4+] QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 2
- 208000035404 Autolysis Diseases 0.000 description 2
- 206010057248 Cell death Diseases 0.000 description 2
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K Citrate Chemical compound [O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 2
- YNQLUTRBYVCPMQ-UHFFFAOYSA-N Ethylbenzene Chemical class CCC1=CC=CC=C1 YNQLUTRBYVCPMQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N Ethylene oxide Chemical compound C1CO1 IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-M Formate Chemical compound [O-]C=O BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 2
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 2
- IMQLKJBTEOYOSI-GPIVLXJGSA-N Inositol-hexakisphosphate Chemical compound OP(O)(=O)O[C@H]1[C@H](OP(O)(O)=O)[C@@H](OP(O)(O)=O)[C@H](OP(O)(O)=O)[C@H](OP(O)(O)=O)[C@@H]1OP(O)(O)=O IMQLKJBTEOYOSI-GPIVLXJGSA-N 0.000 description 2
- XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N L-Cysteine Chemical compound SC[C@H](N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N 0.000 description 2
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 2
- KFSLWBXXFJQRDL-UHFFFAOYSA-N Peracetic acid Chemical compound CC(=O)OO KFSLWBXXFJQRDL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L Sodium Carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M Sodium bicarbonate Chemical compound [Na+].OC([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229960004543 anhydrous citric acid Drugs 0.000 description 2
- 239000008346 aqueous phase Substances 0.000 description 2
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 2
- 125000002837 carbocyclic group Chemical group 0.000 description 2
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 description 2
- 150000007942 carboxylates Chemical class 0.000 description 2
- 239000007859 condensation product Substances 0.000 description 2
- 229920001577 copolymer Polymers 0.000 description 2
- 230000009260 cross reactivity Effects 0.000 description 2
- RWGFKTVRMDUZSP-UHFFFAOYSA-N cumene Chemical class CC(C)C1=CC=CC=C1 RWGFKTVRMDUZSP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 2
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 2
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 2
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 2
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 2
- 125000000291 glutamic acid group Chemical group N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)* 0.000 description 2
- 230000001900 immune effect Effects 0.000 description 2
- 229910003002 lithium salt Inorganic materials 0.000 description 2
- 159000000002 lithium salts Chemical class 0.000 description 2
- YDSWCNNOKPMOTP-UHFFFAOYSA-N mellitic acid Chemical class OC(=O)C1=C(C(O)=O)C(C(O)=O)=C(C(O)=O)C(C(O)=O)=C1C(O)=O YDSWCNNOKPMOTP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 2
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 2
- 239000003605 opacifier Substances 0.000 description 2
- 235000002949 phytic acid Nutrition 0.000 description 2
- 229920005646 polycarboxylate Polymers 0.000 description 2
- 229920001296 polysiloxane Polymers 0.000 description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 2
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 2
- 230000028043 self proteolysis Effects 0.000 description 2
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 2
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 2
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 2
- 108010075550 termamyl Proteins 0.000 description 2
- 239000010457 zeolite Substances 0.000 description 2
- CIOXZGOUEYHNBF-UHFFFAOYSA-N (carboxymethoxy)succinic acid Chemical class OC(=O)COC(C(O)=O)CC(O)=O CIOXZGOUEYHNBF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SFRLSTJPMFGBDP-UHFFFAOYSA-N 1,2-diphosphonoethylphosphonic acid Chemical class OP(O)(=O)CC(P(O)(O)=O)P(O)(O)=O SFRLSTJPMFGBDP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PQUXFUBNSYCQAL-UHFFFAOYSA-N 1-(2,3-difluorophenyl)ethanone Chemical compound CC(=O)C1=CC=CC(F)=C1F PQUXFUBNSYCQAL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CMCBDXRRFKYBDG-UHFFFAOYSA-N 1-dodecoxydodecane Chemical compound CCCCCCCCCCCCOCCCCCCCCCCCC CMCBDXRRFKYBDG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JAHNSTQSQJOJLO-UHFFFAOYSA-N 2-(3-fluorophenyl)-1h-imidazole Chemical compound FC1=CC=CC(C=2NC=CN=2)=C1 JAHNSTQSQJOJLO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000000954 2-hydroxyethyl group Chemical group [H]C([*])([H])C([H])([H])O[H] 0.000 description 1
- JBVOQKNLGSOPNZ-UHFFFAOYSA-N 2-propan-2-ylbenzenesulfonic acid Chemical class CC(C)C1=CC=CC=C1S(O)(=O)=O JBVOQKNLGSOPNZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- NIXOWILDQLNWCW-UHFFFAOYSA-N Acrylic acid Chemical compound OC(=O)C=C NIXOWILDQLNWCW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000588986 Alcaligenes Species 0.000 description 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 1
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 description 1
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N Borate Chemical compound [O-]B([O-])[O-] BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- NQPIQKNRQKVBEW-UHFFFAOYSA-N C(=O)(O)P(=O)(O)OP(=O)O Chemical compound C(=O)(O)P(=O)(O)OP(=O)O NQPIQKNRQKVBEW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- BHPQYMZQTOCNFJ-UHFFFAOYSA-N Calcium cation Chemical compound [Ca+2] BHPQYMZQTOCNFJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M Chloride anion Chemical compound [Cl-] VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N D-Glucitol Natural products OC[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 description 1
- DBVJJBKOTRCVKF-UHFFFAOYSA-N Etidronic acid Chemical class OP(=O)(O)C(O)(C)P(O)(O)=O DBVJJBKOTRCVKF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000223198 Humicola Species 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- 108010048733 Lipozyme Proteins 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 1
- AFCARXCZXQIEQB-UHFFFAOYSA-N N-[3-oxo-3-(2,4,6,7-tetrahydrotriazolo[4,5-c]pyridin-5-yl)propyl]-2-[[3-(trifluoromethoxy)phenyl]methylamino]pyrimidine-5-carboxamide Chemical compound O=C(CCNC(=O)C=1C=NC(=NC=1)NCC1=CC(=CC=C1)OC(F)(F)F)N1CC2=C(CC1)NN=N2 AFCARXCZXQIEQB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CTQNGGLPUBDAKN-UHFFFAOYSA-N O-Xylene Chemical class CC1=CC=CC=C1C CTQNGGLPUBDAKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- IMQLKJBTEOYOSI-UHFFFAOYSA-N Phytic acid Natural products OP(O)(=O)OC1C(OP(O)(O)=O)C(OP(O)(O)=O)C(OP(O)(O)=O)C(OP(O)(O)=O)C1OP(O)(O)=O IMQLKJBTEOYOSI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920000388 Polyphosphate Polymers 0.000 description 1
- 239000004793 Polystyrene Substances 0.000 description 1
- OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N Propanedioic acid Natural products OC(=O)CC(O)=O OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- GOOHAUXETOMSMM-UHFFFAOYSA-N Propylene oxide Chemical compound CC1CO1 GOOHAUXETOMSMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940124158 Protease/peptidase inhibitor Drugs 0.000 description 1
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 229910004298 SiO 2 Inorganic materials 0.000 description 1
- PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L Sodium Sulfate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])(=O)=O PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 1
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 235000004338 Syringa vulgaris Nutrition 0.000 description 1
- 244000297179 Syringa vulgaris Species 0.000 description 1
- WYURNTSHIVDZCO-UHFFFAOYSA-N Tetrahydrofuran Chemical compound C1CCOC1 WYURNTSHIVDZCO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000223258 Thermomyces lanuginosus Species 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 1
- 238000002441 X-ray diffraction Methods 0.000 description 1
- 229910021536 Zeolite Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000012190 activator Substances 0.000 description 1
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 1
- 125000003295 alanine group Chemical group N[C@@H](C)C(=O)* 0.000 description 1
- 229910000318 alkali metal phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000001340 alkali metals Chemical class 0.000 description 1
- 150000001336 alkenes Chemical class 0.000 description 1
- 150000008055 alkyl aryl sulfonates Chemical class 0.000 description 1
- 150000008051 alkyl sulfates Chemical class 0.000 description 1
- 150000003863 ammonium salts Chemical class 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 239000003899 bactericide agent Substances 0.000 description 1
- 229920001400 block copolymer Polymers 0.000 description 1
- 150000001642 boronic acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 description 1
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910001424 calcium ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000004649 carbonic acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 150000001767 cationic compounds Chemical class 0.000 description 1
- 125000002091 cationic group Chemical group 0.000 description 1
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 1
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 229960004106 citric acid Drugs 0.000 description 1
- 239000004927 clay Substances 0.000 description 1
- 238000010367 cloning Methods 0.000 description 1
- 239000003086 colorant Substances 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 1
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 1
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 1
- 239000004205 dimethyl polysiloxane Substances 0.000 description 1
- 235000013870 dimethyl polysiloxane Nutrition 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 1
- GMSCBRSQMRDRCD-UHFFFAOYSA-N dodecyl 2-methylprop-2-enoate Chemical compound CCCCCCCCCCCCOC(=O)C(C)=C GMSCBRSQMRDRCD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001493 electron microscopy Methods 0.000 description 1
- 150000002169 ethanolamines Chemical class 0.000 description 1
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N ether Substances CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000013020 final formulation Substances 0.000 description 1
- 238000010353 genetic engineering Methods 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000004554 glutamine Nutrition 0.000 description 1
- 150000004820 halides Chemical class 0.000 description 1
- 239000003752 hydrotrope Substances 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 1
- 235000014705 isoleucine Nutrition 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 1
- 229940094522 laponite Drugs 0.000 description 1
- FCCDDURTIIUXBY-UHFFFAOYSA-N lipoamide Chemical compound NC(=O)CCCCC1CCSS1 FCCDDURTIIUXBY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000002366 lipolytic effect Effects 0.000 description 1
- XCOBTUNSZUJCDH-UHFFFAOYSA-B lithium magnesium sodium silicate Chemical compound [Li+].[Li+].[OH-].[OH-].[OH-].[OH-].[OH-].[OH-].[OH-].[OH-].[OH-].[OH-].[OH-].[OH-].[Na+].[Na+].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].[Mg+2].O1[Si](O2)([O-])O[Si]3([O-])O[Si]1([O-])O[Si]2([O-])O3.O1[Si](O2)([O-])O[Si]3([O-])O[Si]1([O-])O[Si]2([O-])O3.O1[Si](O2)([O-])O[Si]3([O-])O[Si]1([O-])O[Si]2([O-])O3.O1[Si](O2)([O-])O[Si]3([O-])O[Si]1([O-])O[Si]2([O-])O3.O1[Si](O2)([O-])O[Si]3([O-])O[Si]1([O-])O[Si]2([O-])O3.O1[Si](O2)([O-])O[Si]3([O-])O[Si]1([O-])O[Si]2([O-])O3 XCOBTUNSZUJCDH-UHFFFAOYSA-B 0.000 description 1
- VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N maleic acid Chemical compound OC(=O)\C=C/C(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N 0.000 description 1
- 239000011976 maleic acid Substances 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- LVHBHZANLOWSRM-UHFFFAOYSA-N methylenebutanedioic acid Natural products OC(=O)CC(=C)C(O)=O LVHBHZANLOWSRM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- MGFYIUFZLHCRTH-UHFFFAOYSA-N nitrilotriacetic acid Chemical class OC(=O)CN(CC(O)=O)CC(O)=O MGFYIUFZLHCRTH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JRZJOMJEPLMPRA-UHFFFAOYSA-N olefin Natural products CCCCCCCC=C JRZJOMJEPLMPRA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000003287 optical effect Effects 0.000 description 1
- 238000000399 optical microscopy Methods 0.000 description 1
- HJZKOAYDRQLPME-UHFFFAOYSA-N oxidronic acid Chemical compound OP(=O)(O)C(O)P(O)(O)=O HJZKOAYDRQLPME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960004230 oxidronic acid Drugs 0.000 description 1
- 239000013618 particulate matter Substances 0.000 description 1
- 230000035515 penetration Effects 0.000 description 1
- 239000002304 perfume Substances 0.000 description 1
- 229940068041 phytic acid Drugs 0.000 description 1
- 239000000467 phytic acid Substances 0.000 description 1
- 229920000435 poly(dimethylsiloxane) Polymers 0.000 description 1
- 229920000151 polyglycol Polymers 0.000 description 1
- 239000010695 polyglycol Substances 0.000 description 1
- 239000001205 polyphosphate Substances 0.000 description 1
- 235000011176 polyphosphates Nutrition 0.000 description 1
- 229920002223 polystyrene Polymers 0.000 description 1
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 150000003856 quaternary ammonium compounds Chemical class 0.000 description 1
- 239000002516 radical scavenger Substances 0.000 description 1
- 238000000611 regression analysis Methods 0.000 description 1
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 description 1
- 150000004760 silicates Chemical class 0.000 description 1
- 229940047670 sodium acrylate Drugs 0.000 description 1
- 229910000030 sodium bicarbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000017557 sodium bicarbonate Nutrition 0.000 description 1
- 229910000029 sodium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 229910052938 sodium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011152 sodium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 235000019832 sodium triphosphate Nutrition 0.000 description 1
- 229940048842 sodium xylenesulfonate Drugs 0.000 description 1
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 1
- 239000000600 sorbitol Substances 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 1
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 1
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 1
- 238000006277 sulfonation reaction Methods 0.000 description 1
- 229910021653 sulphate ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- 150000003512 tertiary amines Chemical class 0.000 description 1
- JZBRFIUYUGTUGG-UHFFFAOYSA-J tetrapotassium;2-[2-[bis(carboxylatomethyl)amino]ethyl-(carboxylatomethyl)amino]acetate Chemical compound [K+].[K+].[K+].[K+].[O-]C(=O)CN(CC([O-])=O)CCN(CC([O-])=O)CC([O-])=O JZBRFIUYUGTUGG-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 1
- 235000008521 threonine Nutrition 0.000 description 1
- VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N trans-butenedioic acid Natural products OC(=O)C=CC(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- BSVBQGMMJUBVOD-UHFFFAOYSA-N trisodium borate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]B([O-])[O-] BSVBQGMMJUBVOD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000014393 valine Nutrition 0.000 description 1
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
- 239000008096 xylene Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38618—Protease or amylase in liquid compositions only
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
Description
Stálý vodný enzymatický prací prostředek a způsob jeho výroby
Oblast techniky
Vynález se týká vodného enzymatického pracího prostředku, který obsahuje mutantní proteázové enzymy, vyznačující se zvýšenou enzymovou stabilitu.
Dosavadní stav techniky
Použití proteáz pro přípravu velmi účinných kapalných detergentů ztěžuje jejich omezená stabilita v roztoku. Dvěma ději, které limitují životnost proteáz ve vodných kapalných detergentech, jsou denaturace a autolýza (trávení sama sebe). Možnosti stabilisace enzymů ve vodných kapalných pracích prostředcích, které jsou problematickým prostředím *
pro uchování enzymové aktivity během skladování a distribuce, byla věnována značná pozornost.
Denaturaci proteáz lze snížit výběrem nejvhodnějších složekr, přidávaných při zpracování, jako aktivátorů, přísad a podobně, a výběrem podmínek, například hodnoty pH, tak aby bylo dosaženo dostatečné stability enzymu. Autolýza proteáz může být omezena přidáním inhibitoru proteáz, který se z vazby na enzym uvolní při rozpouštění během praní, čímž se obnoví proteolytická aktivita enzymu.
V oboru je známo působení různých proteázových inhibitorů; například americký patent US-A-4 261 868 (Unilever) se zabývá použitím boraxu a jak americký, US-A-4 243 546 (Drackett), tak britský patent GB-A-1 354 761 (Henkel), popisují použití karbocyklických kyselin jako inhibitorů proteáz. Známy jsou rovněž různé kombinace proteázových inhibitorů. Z amerických patentů se například patent US-A-4 305 837 (Procter & Gamble) zabývá kombinaci karbocyklických kyselin a jednoduchých alkoholů, patent US-A-4 404 115 (Unilever) kombinací boraxu a vícečetných alkoholů a patent US-A-4 537 707 (Procter & Gamble) kombinací boraxu a karboxylátů jako inhibitorů proteáz.
Známé jsou rovněž mutantní subtilisinové proteázy, modifikované substitucí v místě aminokyseliny. Americký patent US-A-4 760 025 (Genencor) si například nárokuje subtilisinové mutanty se substituovanými aminokyselinami v poloze 32, 155, 104, 222, 166, 64, 33, 169, 189, 217 nebo 157, které se liší od subtilisinů, přirozeně vytvářených mikroorganismem B. amvloliquefaciens. Mutantní proteáza, u níž je methionin v posici 222 nahrazen alaninem, vykazuje zvýšenou oxidační stabilitu v přítomnosti bělícího činidla.
Patent WO-A-89/06279 (Novo/Nordisk) popisuje subtilisinové mutanty se změněnými chemickými vlastnostmi. Ukazuje *
se zvláště, že subtilisinový mutant, pozměněný v poloze 195 anebo 222, vykazuje zvýšenou oxidační stabilitu v přítomnosti kyseliny peroctové. V článku Novo/Nordisku, uveřejněném v Biopapers Journal z roku 1990 na stranách 11-14, [ve sv. 10, dílu 5 (listopad/prosinec)], je doloženo, že komerčně dostupná proteáza Durazym je pozměněná proteáza Savinasa, u níž byl glycin v poloze 195 zaměněn za kyselinu glutamovou a methionin v poloze 222 za alanin.
Nyní bylo překvapivé zjištěno, že mutantní subtilisinové enzymy, pozměněné v poloze 195 a 222, jsou zvláště cenné pro přípravu stálých kapalných pracích prostředků. Jsou jednak mimořádně stabilní v nepřítomnosti bělícího činidla a dále jsou dobře slučitelné s dalšími enzymy, obsaženými v prostředku, jako s lipaázou nebo amylázou.
Patent WO-A-87/04461 (Amgen) se zabývá substitucí alternativních aminokyselin (tj. šeřinu, valinu, threoninu, cysteinu, glutaminu a isoleucinu) v sekvencích ASN, GLY nebo ASN-GLY (zvláště v poloze 218) u Bacillus subtilisins. Tyto mutace mají ve srovnání s přírodním enzymem zvyšovat stabilitu enzymu při vysokých teplotách nebo v širším rozmezí hodnot pH. Patent WO-A-88/08033 (Amgen) nárokuje mutace, měnící schopnost vázat vápník (nahrazením aminokyseliny s negativně nabitým zbytkem, jako je ASP nebo GLU) a případnou deleci nebo náhradu každého zbytku o sekvenci ASN-GLY, což zlepšuje stabilitu vůči pH a tepelnou stabilitu a zvyšuje specifickou aktivitu. V patentu je nárokováno, že v polohách 41, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 208 a 214 může dojít k záměně za negativně nabité aminokyseliny a ASN v sekvencích ASN-GLY může být nahražen SER, VAL, THR, CYS, GLU nebo ILE.
Tyto odkazy nepopisují prací prostředky, obsahující subtilisinové mutanty, které jsou předmětem nyní předkládaného vynálezu, nebo výhody, plynoucí z využití takových mutantů v jimi uvedených pracích prostředcích.
Patent WO-A-89/06279 (Novo/Nordisk) pojednává o subtilisinových mutantech, používaných v kapalných pracích prostředcích podle předkládaného vynálezu. Ačkoli v tabulce č. VI popisuje využití takových mutantů v pracích prostředcích, obsahujících bělící činidla, neobsahuje zmínku o využití těchto mutantů v pracích prostředcích, které žádná bělící činidla neobsahují. Naopak, kvalifikovaná osoba by neměla ani uvažovat o použití mutantů, u nichž oxidační výhodu, nebot obecně je proteoly nižší než u původního enzymu, neexistuje žádná zmínka o použití stálost neslibuje žádnou tická aktivita mutantů Následkem toho dosud těchto mutantů ve specifických pracích prostředcích a žádný objev, že mutantní enzymy budou mít vyšší stálost v takových přesně stanovených prostředcích.
Dále je známo, že lipáza bývá méně stálá v přítomnosti proteázy než bez ní; nyní však bylo překvapivé zjištěno, že mutantní subtilisinové enzymy podle tohoto vynálezu vykazují značně vyšší slučitelnost s enzymem lipázou než přirozené typy subtilisinových enzymů.
Konečně bylo také zjištěno, že mutantní subtilisinové enzymy podle tohoto vynálezu jsou výrazné slučitelnější s enzymem amylázou než přirozené subtilisinové enzymy.
Podstata vynálezu
Vynález se týká stálých vodných enzymatických pracích prostředků, které obsahují:
(a) přibližně 5 až 65 váhových % povrchově aktivní látky (surfaktantu);
(b) mutantní subtilisinový enzym se sekvencí aminokyselin změněnou nejméně v polohách 195 a 222 substitucí jiné aminokyseliny; tento enzym bude přidáván v dostatečném *
množství, aby se jeho aktivita pohybovala v rozmezí od 0,01 do 200 000 GU/g;
a tento prostředek zásadně nebude obsahovat bělící činidla, anebo bude obsahovat (c) další enzymy, zvolené ze skupiny, zahrnující lipázy, amylázy a celulázy.
Detergentně aktivní složky
Prostředek podle vynálezu obsahuje přibližné 5 až 65 váhových % (a) aniontové povrchově aktivní látky nebo (b) aniontové povrchově aktivní látky a jednoho nebo více detergentů, aktivních v takovém případě, že poměr váhy látek aniontových vůči neaniontovým je větší než 1:1.
Účinnou detergentní složkou, která není aniontovou povrchově aktivní látkou, muže být alkalický kov nebo alkanolaminové mýdlo nebo mastná kyselina s 10 až 24 uhlíkovými atomy, včetně polymerovaných mastných kyselin, nebo neiontová či kationtová sloučenina, syntetická detergentní látka amfoterni nebo s obojetným iontem, nebo směs kterýchkoliv z těchto látek.
citrátů kovů alkalických C8-C22
Příkladem aniontových syntetických detergentů jsou soli včetně sodných, draselných, amoných a substituovaných amoných solí jako jsou mono-, di- a triethanolaminové soli c9~c20 alkylbenzensulfonátů, c8-c22 primárních nebo sekundárních alkansulfonátů, c8“c24 olefinsulfonátů, sulfonovaných polykarboxylových kyselin, připravených sulfonací pyrolyzovaných produktů zemin, například podle patentu GB-A-1 082 179, alkylsulfátu, cg-c24 alkylpolyglykolether-sulfátů, -karboxylátů a -fosfátů /obsahujících více než 10 molů ethylenoxidu/; další příklady jsou uvedeny v knize Schwartze, Perryho a Berche Povrchově aktivní látky a detergenty, sv. I a II. Kterýkoli vhodný aniontový pro* středek může být použit a uvedené příklady nejsou v žádném případě jejich celkovým výčtem.
Příkladem neiontových syntetických detergentů, použitelných podle vynálezu, jsou kondenzační produkty ethylenoxidu, propylenoxidu nebo butylenoxidu s Cg-Cig karbonalkylfenoly, Cg-Cig primárními nebo sekundárními alifatickými alkoholy, či s Cg-Cig amidy mastných kyselin; další příklady neiontových látek zahrnují oxidy terciárních aminů s jedním alkylovým řetězcem Cg-Cig a dvěma alkylovými řetězci CjL-Cg. Výše zmíněná kniha uvádí také další příklady neiontových látek.
Použity mohou být rovněž směsi různých neiontových látek, včetně směsí neiontových látek o nižším a vyšším stupni alkoxylace. Přednost se dává ethoxylovaným Ci2-C15 alkoholům s 3-9 EO skupinami a zvláště s 5-7 EO skupinami.
Příkladem kationtových detergentů jsou kvarterní amonné látky jako alkyldimethylamonium halogenidy. Příkladem amfoterních detergentů nebo detergentů s obojetným iontem, použitelných podle vynálezu, jsou N-alkylaminokyseliny, sulfobetainy a kondenzační produkty mastných kyselin s proteinovými hydrolyzáty; vzhledem k jejich poměrně vysoké ceně jsou však většinou používány v kombinaci s aniontovým nebo neiontovým detergentem. Použity mohou být i směsi různých typů aktivních detergentu, přednost se dává směsím aniontových a neiontových detergentně aktivních složek. Použity mohou být i mýdla (ve formě jejich sodných, draselných a substituovaných draselných solí mastných kyselin), přednostně ve spojení s aniontovým nebo neiontovým syntetickým detergentem.
Mezi přípravky podle předkládaného vynálezu patří vodné kapalné detergenty, které mají homogenní fyzikální povahu, tj. mohou být tvořeny micelárním roztokem povrchově aktivní látky v souvislé vodné fázi, což je také označováno jako isotropní kapalina.
Dále se může jednat o strukturované látky v podobě fyzikálně heterogenních fází, tvořící rozptýlené lamelární kapénky v souvislé vodné fázi, které mohou například obsahovat polymer v tekutém stavu s hydrofilním základním řetězcem a alespoň jedním vedlejším hydrofobním řetězcem podle popisu v evropském patentu EP-A-346 995 (Unilever), uvedeným jako reference. Tyto roztoky jsou heterogenní a mohou obsahovat suspendované pevné částice, například nosných složek, jejichž druhy jsou uvedeny dále.
Nosné složky
Přípravky podle vynálezu dále obsahují nosnou složku.
Vhodné nosné složky zahrnují běžné alkalické detergentní složky, anorganické nebo organické, které se používají v množství přibližně od 0f5 % do 50 % váhy prostředku, s výhodou od 3 % do asi 35 % váhy. Pokud se používají nestrukturované přípravky, vhodným množstvím nosné složky je 3 — 10 %, u strukturovaných přípravků je to 5 % až 35 % váhy.
Strukturovaným kapalným přípravkem se rozumí přípravek, ve kterém alespoň některá z detergentně účinných složek tvoří strukturovanou fázi. Zejména tato strukturovaná fáze je schopna suspendovat látku v podobě pevných částic.
Pokud se jedná o strukturovanou tekutinu, přípravek musí obsahovat dostatek lamelární fáze tvořená suspendovat pevné látky.
elektrolytu, aby mohla vzniknout povrchově aktivní látkou, schopná K výběru přesného typu a množství elektrolytu k uplatnění této schopnosti u dané povrchově aktivní látky se používá metodiky v tomto oboru velmi dobře známé. Využívá zvláštních technik, popsaných v mnoha citacích. Jedna z nich spočívá v měření vodivosti. Prokázání přítomnosti lamelární fáze se rovněž provádí dobře známou technikou, využívající například optické i elektronové mikroskopie nebo difrakce X-paprsků, doprovázené měřením vodivosti.
Termín elektrolyt označuje v tomto vynálezu kteroukoli ve vodě rozpustnou sůl. Množství elektrolytu by mělo být dostatečné, aby povrchově aktivní látka mohla vytvořit lamelární fázi, schopnou suspendovat pevnou látku. Prostředek s výhodou obsahuje alespoň 1 váh.%, lépe alespoň 5 váh.% a nejlépe alespoň 17 váhových % elektrolytu. Elektrolyt může být i nosnou detergentní složkou, příkladem je anorganická nosná složka tripolyfosforečnan sodný, nebo může být nefunkčním elektrolytem, jako je síran nebo chlorid sodný. Přednost se dává tomu, aby anorganická nosná složka zahrnovala celý elektrolyt nebo jeho část.
Strukturované přípravky mohou suspendovat částice pevných látek, avšak zvlášť výhodné jsou systémy, obsahující pevné látky už v podobě suspenze. Pevné látky mohou být nerozpuštěným elektrolytem, shodným s elektrolytem v roztoku, anebo odlišným, který je v daném elektrolytu saturován. Případně, nebo navíc mohou být i látkami v podstatě nerozpustnými samotnou vodou. Příkladem takových téměř nerozpustných látek jsou hlinitokřemičitanová nosná činidla a částice vápenatých abrasiv.
- K příkladům vhodných anorganických nosných složek s alkalickou detergentností, kterých lze použít ve strukturovaných i nestrukturovaných přípravcích, patří vodou rozpustné fosforečnany alkalických kovů, polyfosforečnany, boráty, křemičitany a uhličitany.
Příkladem vhodných solí jako organických nosných složek s alkalickou detergentností jsou: (1) ve vodě rozpustné aminopolykarboxyláty, například ethylendiamintetraacetát sodný a draselný, nitrilotriacetáty a N-{2-hydroxyethyl)nitrilodiacetáty; (2) vodou rozpustné soli kyseliny fytové, např. fytát sodný a draselný {ad patent US-A 379 942); (3) ve vodě rozpustné polyfosfonáty, zahrnující sodné, draselné a lithné soli kyseliny ethan-l-hydroxy-1,1-difosfonové, methylendifosfonové, ethylendifosfonové a sodné, draselné a lithné soli ethan-1,1,2-trifosfonové kyseliny. Dalšími příklady jsou soli alkalických kovů kyselin ethan-2-karboxy-1,1-difosfonové, hydroxymethandifosfonové, karboxyldifosfonové, ethan-l-hydroxy-l,l,2-trifosfonové, ethan-2-hydroxy- 1,1,2 - trifosfonové, propan - 1,1,3,3 - tetrafosfonové, propan-1,1,2,3-tetrafosfonové a propan-1,2,2,3-tetrafosfonové; (4) ve vodě rozpustné soli polykarboxylátových polymerů a kopolymerů, popsaných v americkém patentu US-A-3 308 067.
S úspěchem mohou být použita rovněž polykarboxylátová nosná činidla, včetně vodou rozpustných solí kyseliny mellitové, citrónové, kyseliny karboxymethyloxyjantarové a solí polymerů kyseliny itakonové a maleinové.
Použít lze také některé zeolity a hlinitokřemičitany. Jedním z hlinitokřemičitanů, který je vhodný pro použití v přípravcích podle vynálezu, je amorfní, vodou nerozpustná hydratovaná sloučenina, charakterizovaná výměnou kapacitou přibližně 50 mg ekv. CaCO3/g pro ionty Mg++ a velikostí částic přibližně mezi 0,01 a 5 mikrony. Tato iontově výměnná nosná složka je podrobněji popsána v patentu GB-A-1 470 250.
Další ve vodě nerozpustná, syntetická hlinitokřemičítá iontově výměná látka, která může být použita, je v přírodní podobě krystalická a má vzorec Naz[(A102)y.(SiO2) ]. xH2O, kde z a y leží v rozmezí mezi 1,0 a 0,5 a x je celým číslem mezi 15 a 264; tato hlinitokřemičitá iontově výměnná látka se vyznačuje velikostí částic o průměru přibližně 0,1 až 100 mikronů, iontově výměnou kapacitou v bezvodém stavu vzhledem k vápníku minimálně 200 mg ekv. pronikavosti CaC03/g a rychlostí výměny vápníku alespoň 2 zrna (grains) /galon/minutu/gram. Tento syntetický hlinitokřemičitan je podrobněji popsán v patentu GB-A-1 429 143.
Mutantní subtilisinový enzym
Mutantní subtilisinové enzymy, použité v kapalném pracím prostředku podle vynálezu jsou popsány v patentu WO-A-89/06279 (Novo/Nordisk). Od přírodního subtilisinového enzymu se liší rozdílnými aminokyselinami v poloze 195 a 222. Zatímco přírodní enzym obsahuje v poloze 195 glycinový zbytek a v poloze 222 zbytek methioninu, u mutantního enzymu se dává přednost konfiguraci, mající v poloze 195 zbytek kyseliny glutamové a v poloze 222 zbytek alaninu. Enzym může samozřejmě vykazovat také další výhodné mutace.
Množství proteolytického enzymu, obsaženého v přípravku, se pohybuje v rozmezí od 0,01 do 200 000 GU/g, s výhodou od 1 do 100 000 GU/g a nejlépe od 1 000 do 50 000 GU/g vzhledem k finálnímu přípravku.
GU značí glycinovou jednotku, což je množství proteolytického enzymu, poskytující za standardních podmínek inkubace takové množství koncových NH2 skupin, které odpovídá koncentraci glycinu 1 μg/ml.
Mutantní proteázy mohou být podle tohoto vynálezu použity ve směsi s dalšími proteolytickými enzymy. Další subtilisinové proteázy mohou být rostliného, živočišného nebo mikrobiálního původu. S výhodou jsou to mikrobiální enzymy, produkované kvasinkami, houbami, plísněmi a bakteriemi. Přednost se dává zvláště subtilisinovým proteázám bakteriálního typu, například kmene B. subtilis a B. licheniformis. Mezi vhodné, komerčně dostupné proteázy patří Alcalasa, Savinasa a Esperasa, které nabízí firma Novo/Nordisk; Maxatasa a Maxacal od firmy Gist-Brocades; Kazusasa od firmy Showa Denko; Subtilisin BPN' proteázy a další.
Proteolytické enzymy se obvykle přidávají ve formě koncentrovaných vodných roztoků. Dalšího zvýšení stability enzymu lze dosáhnout tím, že je při úpravě přidáván v podobě kašovité směsi enzymu v kapalném neiontovém detergentu, tak, jak je to popsáno v evropské patentové přihlášce číslo 91200677.2 a v patentové přihlášce USA pořadového čísla 681 025, uvedených zde jako citace.
Enzymová kašovitá směs obsahuje enzym v dispersní formě, například jako prášek nebo částice, suspendované v nevodné (neiontové) kapalné, povrchově aktivní látce, a zvláště v bezvodé. Enzymové částice mohou být sušeny rozprašováním nebo lyofilizovaný a například také drceny po rozprašování a před disperzí v neiontovém (bezvodém) kapalném detergentu. Případné mohou být drceny až po disperzi enzymu v neiontovém detergentu.
používaná k bezvodá, s
Množství enzymu v kašovité směsi se může pohybovat přibližně od 0,5 do 50 váhových %, například od 1 do 20 váhových %. Obvykle je enzymová kašovitá směs, výrobě přípravků podle tohoto vynálezu, téměř obsahem vody menším než 10 %, s výhodou menším než 5 % a někdy menším než 1 % (váhová %). Při použití kašovité technologie je možné využít téměř bezvodou, kapalnou, neiontovou, povrchově aktivní látku jako spojitou fázi kašovité směsi. Kapalné skupenství kašovité směsi umožňuje dokonalé promíchání enzymu ve výsledném kapalném detergentu a umožňuje rovněž snazší uvolnění enzymu po zředění tohoto kapalného detergentu ve vodě na praní.
Další enzymy
Přípravky podle vynálezu mohou kromě proteáz uvedených ve vynálezu obsahovat také další enzymy jako lipázy, amylázy a celulázy. V takovém případě se jejich množství pohybuje od 0,001 do 5 % přípravku.
Pokud přípravek obsahuje lipolytický enzym nebo lipázu, množství lipázy se pohybuje v širokém rozmezí, od 10 do 30 000 LU/g pracího prostředku, často například alespoň 100 LU/g, s výhodou pak v rozmezí od 200 do 5 000 LU/g. Lipázové jednotky jsou zde definovány jako v patentu EP-A-258 068 (Novo/Nordisk).
Použitá lipáza může být zvolena z širokého okruhu lipáz: zvláště z lipáz popsaných v patentech EP-A-214 761 (Novo/Nordisk), EP-A-258 068 (Novo/Nordisk) a EP-A-305 216 (Novo/Nordisk), s výhodou z lipáz, vykazujících imunologickou křížovou reaktivitu vůči protilátkám proti lipáze
-19z Thermomyces lanuginosus ATCC 22070; z lipáz, které jsou popsány v patentech EP-A-205 208 a EP-A-206 930 (Unilever); z lipáz, vykazujících imunologickou křížovou reaktivitu vůči protilátkám proti lípáze z Chromobacter viscosum var. lipolyticum NRRL B-3673 nebo proti lipáze z Alcaligenes PL-679, ATCC 31371 a FERM-P 3783; a také z lipáz, uvedených v patentech WO-A-87/00859 (Gist - Brocades) a EP-A-204 284 (Sapporo Breweries). Zvlášt vhodné jsou například lipázy, odpovídající komerčně dostupným lipázovým přípravkům, jako jsou: Novo/Nordisk Lipolasa, Amano lipolázy CE, Ρ, Β, AP, M-AP, AML a CES a Meito lipolázy MY-30, OF a PL a esteráza MM, Lipozym, SP 225, SP 285, lipáza Saiken, lipáza Enzeco, Toyo Jozo lipáza a Diosynth lipáza (obchodní značky).
Amylázy mohou být použity v množství, pohybujícím se v rozmezí přibližně od 1 do 100 MU (maltózových jednotek) na gram pracího prostředku [nebo 0,014-1,4 KNU/g (jednotky Novo)]. Přednost se dává amyláze, která je prodávána pod obchodní značkou Termamyl firmou Novo/Nordisk.
Celulázy mohou být použity v množství, pohybujícím se v rozmezí přibližně 0,3 až 35 CÉVU jednotek na gram pracího prostředku. Přednost se dává celuláze, která se prodává pod obchodní značkou Celluzyme firmou Novo/Nordisk.
K zisku kteréhokoliv z výše uvedených enzymů může být využito metod genetického inženýrství, t.j. extrakce vhodného genu a introdukce a exprese tohoto genu nebo jeho derivátu ve vhodném produkčním organismu.
Modifikované subtilisinové proteázy, které mohou být použity, jsou popsány v patentech EP-A-130 756 (Genentech),
EP-A-214 435 (Henkel), WO-A-87/04461 (Amgen), WO-A-87/05050 (Genex), EP-A-405 901 (Unilever) a EP-A-303 761 (Genetech).
Používané modifikované lipázové enzymy jsou popsány například v patentech WO-A-89/09263 (Gist - Brocades), ' EP-A-218 272 (Gist-Brocades), EP-A-258 068 (Novo/Nordisk),
EP-A-407 225 (Unilever) a EP-A-305 216 (Novo/Nordisk).
Stabilizační činidla
Je mimo rozsah tohoto vynálezu uvést soustavy, stabilizující enzymy. K tomuto účelu lze použít opatření, vysvětlená v přiznaných patentech podle výše uvedených čísel ve spojitosti se stabilizací enzymu (zde uvedených jako citace).
V nich mohou být obsaženy údaje, týkající se množství soustavy, která stabilizuje enzym, zvolené například z (a) stabilizační soustavy, která obsahuje vápník a mravenčan nebo octan, nebo (b) ze soustavy stabilizující enzym, která obsahuje vícečetný alkohol a boritan.
Například v přípravku podle patentu EP-A-080 223 (Unilever), uvedeného jako citace, může být použit vícečetný alkohol v množství 2-25 váhových %, jako třeba glycerol, > propylenglykol nebo jiný vícečetný alkohol, spolu s boritanem sodným nebo boraxem v množství 2-15 váhových %.
Jako doplněk nebo záměně mohou být použity, jako v přípravcích podle patentu EP-A-028 865 (Procter & Gamble), uvedeného jako citace, nízkomolekulární monokarboxyláty (v kyselé formě nebo jako soli), např. mravenčan nebo octan ·* (0,1-10 %), enzymu přístupné vápenaté ionty (0,1-1,0 mmol/kg) a nižší alkoholy jako ethanol nebo propylenglykol (do 20 %).
Zcela přijatelné může být i použití menších množství stabilizačních činidel než jaká se uvádějí ve výše jmenovaných patentech.
Volitelné složky
Přípravky, kterým se zde dává přednost, často obsahují kromě nezbytných výše popsaných přísad i řadu přísad volitelných, používaných pro jejich funkčnost v obecné rovině. Při uvádění vynalezených přípravků do formy pracích prostředků obsahujících enzymy je často potřebné použít fázový regulant. Tato složka vytváří spolu s vodou rozpustný matrix (základní hmotu) nárokovaného kapalného prostředku. Látky vhodné k fázové regulaci jsou dobře známé v technologii kapalných detergentů a patří k nim například hydrotropní látky jako soli alkylarylsulfonátů s více než třemi uhlíkovými atomy v alkylové skupině a sodné, draselné, amonné a ethanolaminové soli xylen-, toluen-, ethylbenzen-, kumen- a isopropylbenzensulfonových kyselin. Jako fázových regulantů lze použít i alkoholů, většinou v množství přibližně od 0,5 do 20 %; množství fázového regulantu v součtu s vodou se běžně pohybuje v rozmezí od 35 % do 65 %.
*
Přípravky, kterým se dává přednost, mohou obsahovat řadu dalších volitelných přísad, většinou v doplňkovém množství, nepřekračujícím přibližně 5 %. Příkladem takových doplňujících složek jsou polykyseliny, regulanty pěnivosti, kalidlci, antioxidační látky, baktericidní činidla, barviva, parfemační přísady, zjasňovače a podobně.
Úspěšné používání nárokovaných přípravků za různých podmínek použití může vyžadovat přítomnost látek, regulujících pěnivost. I když mohou být použity všechny látky regulující pěnivost detergentů, zde se dává přednost alkylovaným polysiloxanúm jako je dimethylpolysiloxan, které se běžně označují jako silikony. Ty jsou užívány v množství nepřevyšujícím 0,5 %, nejlépe v rozmezí 0,01 a 0,2 %.
Žádoucím může být také použití kalidel, která přispívají k vytvoření jednotného vzhledu koncentrovaných kapalných pracích prášků. Mezi vhodná zakalující činidla patří polystyren, obchodním názvem LYTRON 621, vyráběný firmou Monsanto Chemical Corporation. Tyto látky jsou většinou užívány v množství 0,3 % až 1,5 %.
Uváděné přípravky mohou rovněž obsahovat antioxidační látky o známém účinku, často látky odstraňující radikály, a to v obvykle používaném množství, tj. 0,001 % až 0,25 % celkového přípravku. Tyto antioxidanty bývají používány ve spojení s mastnou kyselinou.
Jinou volitelnou přísadou, která může být použita zvláště ve strukturovaných kapalinách, je polymer v tekutém stavu. Takový polymer obecně obsahuje hydrofobní základní řetězec (páteř) a jeden nebo více hydrofobních vedlejších řetězců, jak je popsáno v patentu EP-A-346 995 (Unilever) nebo v patentové přihlášce přijaté v USA s pořadovým číslem 664 513, uvedených zde jako citace. Tekutý polymer umožňuje, v případě potřeby, přidání většího množství povrchově aktivních látek nebo elektrolytu, než jaké by jinak bylo slučitelné se zachováním stability přípravku s nízkou viskozitou. Stejně tak v případě potřeby umožňuje přidání větších množství dalších přísad, které jinak silně ovlivňují stabilitu lamelárně dispersních přípravků.
V případě použití se tekutý polymer přidává v množství, které tvoří přibližně 0,1 až 5 % přípravku, lépe o,i až 2 % a nejlépe 0,5 až 1,5 % přípravku.
Hodnota pH výrobku
Hodnota pH tekutého pracího prostředku podle vynálezu může být zvolena v širokém rozmezí, přibližně od pH 7 do pH
12, tj. ve slabém alkalickém prostředí od pH 7,5 do 9,5 nebo v silněji alkalickém prostředí od pH 8,5 do 11,5; s výhodou od pH 8,5 do 11 a nejlépe od pH 9 do 10,5.
Příklady provedeni vynálezu
Následující příklady mají dokreslit vynález a usnadnit jeho pochopení, v žádném případě však nemají vynález omezovat.
V příkladech jsou použity následující zkratky:
LAS lineární C12-alkylbenzensulfonová kyselina
LES laurylether(3E0)síran neion. činidlo ethoxylovaný C12-C15 alkohol
Příklady 1-7
Byly připraveny následující kapalné prací prostředky:
(ve váhových %)
| 1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | |
| LAS | 6,7 | 23,0 | 21,0 | 26,2 | 16,5 | 16,5 | 26,2 |
| mýdlo | - | - | - | - | 4,5 | 4,5 | - |
| neion. činidlo | 4,8 | 10,0 | 9,0 | 12,0 | 9,0 | 9,0 | 12,0 |
| kys. citrónová, bezvodá | - | - | - | - | 8,2 | 9,0 | 7,5 |
| citrát Na . 2H2O | 3,5 | 16,5 | 10,4 | 10,0 | - | - | - |
| zeolit· | 20,0 | - | - | - | 18,8 | 18,8 | - |
| perboritan Na . 4 H20 | - | - | 20,0 | - | - | - | - |
| zkapalněný polymer | - | 1 | 1 | 1 | 1 | 1 | 1 |
| chlorid Ca . 2H2O | - | - | - | - | - | - | 0,2 |
| triethanolamin | - | - | - | 2 | - | - | 2 |
| monoethanolamin | - | - | - | 2 | - | - | 2 |
| giycerol | - | - | - | - | 2 | - | 5 |
| borax . 10 H2O | - | - | 1,8 | - | 1,5 | - | 3,5 |
| proteáza | 0,7 | 1,5 | 1,0 | 1,5 | 1,5 | 1,5 | 1,5 |
| lipáza | - | - | 0,5 | - | 0,5 | 0,5 | 0,5 |
| menší složky a voda | — do | 100 | 4. | ||||
| pH | 8,5 | 8,5 | 9,5 | 9,3 | 8,5 | 8,5 | 9,5 |
Kapalné přípravky byly připraveny podle postupu, polymer
Použitou popsaného odpovídá proteázou patentem EP-A-346 995, a zkapalněný polymeru All podle téhož patentu, je 16,0 LDX Durazym (výrobek Novo/Nordisk), mutantní subtilisinová proteáza, obsahující zbytek kyseliny glutamové v poloze 195 a zbytek alaninu v poloze 222. Proteáza byla do kapalného přípravku přimíšena podle předchozího popisu. Jako lipáza byla použita Lipolasa 100L (výrobek Novo/Nordisk), která se získává klonováním lipázového genu z Humicola lanuqinosa a expresí tohoto genu v Asperqillus oryzae host.
Stabilita proteázy při skladování přípravku byla stanovena měřením enzymové aktivity v závislosti na době skladování při 37’C. Poločasy byly určeny na základě vynesení Ao/At proti času a za využití nelineární regresní analýzy. Výsledky jsou uvedeny v Tabulce A (ve dnech při 37°C). Stabilita Lipolasy 100L v přípravcích 3 a 5-7 byla stanovena měřením její enzymové aktivity v závislosti na době skladování při 37’C. Výsledky uvedené v Tabulce B jsou vyjádřeny poločasem poklesu aktivity (ve dnech při 37’C).
Srovnávací příklady A-G
Pro srovnání byla skladovací stabilita měřena také u vzorků o složení shodném s příklady 1-7, které však jako proteázu obsahovaly přirozený subtilisinový enzym. Savinasa 16,0 LDX (výrobek Novo/Nordisk), přimíšená do kapalných přípravků, se proteolytickou aktivitou nelišila od výše použitého Durazymu. Poločasy poklesu aktivity byly stanoveny ve dnech při 37’C a výsledky uvádí tabulka A. Současně byla stanovena stabilita Lipolasy 100L (výrobku Novo/Nordisk) v přípravcích 3 a 5-7, která je jako poločas poklesu aktivity (ve dnech při 37’C) uvedena v Tabulce B.
Tabulka A
Poločas proteázové aktivity při 37’C (ve dnech):
| složení podle příkladu | 1 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 |
| proteolytický enzym: | ||||||
| Durazym | 6 30 | 7 | 20 | »281) | 60 | »28 |
| Savinasa | 4 3 | 2 | 1 | »282 > | 8 | 2,5 |
| zbytková aktivita po | 28 dnech | skladování | byla 95 | % | ||
| 2) zbytková aktivita po | 28 dnech | skladování | byla 76 | % |
Tyto výsledky ukazují, že poločas proteázové aktivity u pracího prostředku, který obsahuje mutantní proteázu, je vždy vyšší než v případě použití přirozené subtilisinové proteázy. U přípravku podle příkladu 3, který obsahuje bělící činidlo, nastává zlepšení s faktorem 3. V nepřítomnosti bělícího činidla (příklady 1-2 a 4-7) nastává v některých případech zlepšení s faktorem 10.
*
Tabulka B
Poločas lipázové aktivity při 37*C (ve dnech):
| složení podle příkladu 3 proteolytický enzym: | 5 | 6 | 7 | |
| Durazym | 4,5 | »28 | 28 | 3 |
| Savinasa | 1,0 | 17 | 2,5 | 0,5 |
| Tyto výsledky | ukazují, | že poločas lipázové aktivity | ||
| pracího prostředku, | který obsahuje | mutantní | proteázu, je |
vždy vyšší než v případě použití přirozené subtilisinové proteázy.
Příklady 8-10
Byly připraveny následující kapalné prací prostředky: (ve váhových %)
| 8 | 9 | 10 | |
| LAS | 10,0 | 27,3 | 10,0 |
| LES | 6,0 | - | 6,0 |
| neion. činidlo . 9EO | 8,0 | 12,0 | 8,0 |
| ethanol | 5,0 | - | - |
| kys. citrónová, bezvodá | 3,2 | 7,1 | - |
| citrát Na . 2H2O | - | - | 7,0 |
| zkapalněný polymer1(33 %} | - | 3,1 | - |
| chlorid vápenatý | - | - | 0,01 |
| triethanolamin | - | - | 2,0 |
| monoethanolamin | - | 0,05 | 2,0 |
| sorbitol (70 %) | 4,5 | 5,0 | - |
| glycerol | 2,7 | 5,0 | - |
| NaOH (50 %) | - | 16,6 | - |
| xylensulfoná-t sodný | - | - | 3,0 |
| borax . 10 H2O | 4,0 | 8,0 | - |
| proteáza | 1,5 | 0,6 | 0,75 |
| lipáza | 0,5 | 1,1 | - |
| Iuellů.L biUóAy cl VUQa — — — | UU 1UU *5 | ||
| pH | 7,2 | 8,7 | 10,1 |
kopolymer akrylátu sodného a laurylmetakrylátu, molekulová hmotnost 4 000 - 11 000 (Narlex DC-1 firmy National Starch).
Jako proteáza byl opět použit Durazym 16,0 LDX a jako lipáza Lipolasa 100L (výrobky Novo/Nordisk). Stabilita proteázy při skladování přípravku byla stanovena měřením enzymové aktivity v závislosti na době skladování při 37’C, jak bylo popsáno výše. Výsledky jsou uvedeny v Tabulce C (ve dnech při 37°C). Skladovací stabilita Lipolasy 100L byla stanovena v přípravcích č. 7a 8 měřením lipázové aktivity v závislosti na době skladování při 37’C. Výsledky, vyjádřené poločasem poklesu aktivity ve dnech při 37’C, jsou uvedeny v Tabulce D.
Srovnávací příklady H-J
Pro srovnání byla skladovací stabilita měřena také u vzorků o složení shodném s příkladem 10, které vsak jako proteázu obsahovaly přirozený subtilisinový enzym. Savinasa 16,0 LDX (výrobek Novo/Nordisk), přimíšená do kapalných přípravků, se proteolytickou aktivitou nelišila od výše použitého Durazymu. Poločasy poklesu aktivity byly stanoveny ve dnech při 37’C a výsledky uvádí tabulka C. Současně byla stanovena stabilita Lipolasy 100L (výrobku Novo/Nordisk) ve srovnávacích přípravcích 8 a 9, která je jako poločas poklesu aktivity (ve dnech při 37’C) uvedena v Tabulce D.
Tabulka C fe
Poločas proteázové aktivity při 37’C (ve dnech):
složení podle příkladu 8 9 10 proteolytický enzym:
Durazym - - 8
Savinasa - - 5
Tyto výsledky ukazují, že poločas proteázové aktivity u pracích prostředků, které obsahují mutantní proteázu, je vyšší než v případě použití přirozené subtilisinové proteázy.
Tabulka D
Poločas lipázové aktivity při 37’C (ve dnech):
* složeni podle příkladu 8 9 proteolytický enzym:
Durazym 40 >90
Savinasa 29 49
Tyto výsledky ukazují, že poločas lipázové aktivity u pracích prostředků, které obsahují mutantní proteázu, je vždy vyšší než v případe použití přirozené subtilisinové proteázy.
. Příklad 11
Byl připraven následující kapalný prací prostředek: (ve váhových %) neion. povrchově aktivní činidlo12,0 citrát Na . 2H2O 15,0 glycerol 4,0 borax 2,7 *
Carbopol 940 1,2
Clay (Laponite XLS) 0,002
NaOH (50 %) 2,0 uhličitan sodný 5,0 hydrogenuhličitan sodný 5,0 proteáza poskytující 14 GU/mg amyláza poskytující 38 MU/mg voda do 100 % pH 9,9 )
' PO-EO blokový kopolymer s C6-C10 alkylovou skupinou, který má molekulovou váhu přibližně 1 800, dostupný jako SLF-18
Jako proteáza byl použit Durazym 16,0 LDX a jako amyláza Termamyl (výrobky Novo/Nordisk). Stabilita amylázy při skladování přípravku byla stanovena měřením zbytkové amylázové aktivity po 21 dnech skladování při 3 7aC. Výsledky jsou uvedeny v Tabulce E.
Srovnávací příklad K
Pro srovnání byla skladovací stabilita měřena také u vzorku o složení shodném s příkladem 11, který však jako proteázu obsahoval přirozený subtilisinový enzym. Savinasa 16,0 LDX (výrobek Novo/Nordisk), přimíšená do kapalného přípravku, se proteolytickou aktivitou nelišila od dříve použitého Durazymu. Stabilita amylázy při skladování přípravku byla opět stanovena měřením zbytkové amylázové aktivity po 21 dnech skladování při 37“C. Výsledky jsou uvedeny v Tabulce E.
Tabulka E
Procenta amylázové aktivity po 21 dnech při 37°C
Proteolytický enzym:
Durazym 73 j Savinasa 51
Tyto výsledky ukazuji, že poločas amylázové aktivity v pracím prostředku, který obsahuje mutantní proteázu, je vždy vyšší než za použití přirozené subtilisinové proteázy.
Claims (11)
- PATENTOVÉ NÁROKY1. Stálý vodný enzymatický prací prostředek, vyznačující se tím, že obsahuje:(a) přibližně 5 až 65 váhových % povrchově aktivní látky (surfaktantu);(b) mutantní subtilisinový enzym se sekvencí aminokyselin změněnou nejméně v polohách 195 a 222 substitucí jiné aminokyseliny; tento enzym bude přidáván v dostatečném množství, aby se jeho aktivita pohybovala v rozmezí od 0,01 do 200 000 GU/g;a tento prostředek zásadně nebude obsahovat bělící činidla, anebo bude obsahovat (c) další enzymy, zvolené ze skupiny, zahrnující lipázy, amylázy a celulázy.
- 2. Stálý vodný enzymatický prací prostředek podle nároku 1,vyznačující se tím, že v mutantním subtilisinovém enzymu byl methioninový zbytek v poloze 222 nahražen'alaninem.
- 3. Stálý vodný enzymatický prací prostředek podle nároku 1,vyznačující se tím, že glycinový zbytek v poloze 195 byl nahražen kyselinou glutamovou.
- 4. Stálý vodný enzymatický prací prostředek podle nároku 1,vyznačující se tím, že povrchově aktivní látkou je aniontová povrchově aktivní látka,
- 5. Stálý vodný enzymatický prací prostředek podle nároku 1,vyznačující se tím, že povrchově aktivní látkou je směs aniontové povrchově aktivní látky a jedné nebo více jiných detergentně účinných látek, o váhovém poměru aniontových k neaniontovým látkám vyšším než 1:1.
- 6. Stálý vodný enzymatický prací prostředek podle nároků 1-3, který se vyznačuje tím, že pokud se jedná o strukturovaný přípravek, obsahuje 5 až 35 » váhových % nosné složky.
- 7. Stálý vodný enzymatický prací prostředek podle nároků 1-3, který se vyznačuje tím, že pokud se jedná o nestrukturovaný přípravek, obsahuje 3 až 10 váhových % nosné složky.
- 8. Stálý vodný enzymatický prací prostředek podle nároků 1-7, který se vyznačuje tím, že dále obsahuje přibližně 0,1 až 5 % polymeru v tekutém stavu.
- 9. Stálý vodný enzymatický prací prostředek podle nároků 1-8, který se vyznačuje tím, že obsahuje lipázu v množství od 10 do 30 000 LU/g.
- 10. Stálý vodný enzymatický prací prostředek podle nároků 1-8, který se vyznačuje tím, že obsahuje amýlázu v množství od 1 do 100 MU/g.
- 11. Způsob výroby kapalného vodného enzymatického pracího prostředku podle nároku 1-10, vyznačujícího se tím, že proteolytický enzym se přidává ve formě kašovité směsi enzymu v kapalné neiontové povrchově aktivní látce.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| EP91202692 | 1991-10-16 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CZ91194A3 true CZ91194A3 (en) | 1994-12-15 |
Family
ID=8207950
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS94911A CZ91194A3 (en) | 1991-10-16 | 1992-10-05 | Stable aqueous enzymatic detergent and process for preparing thereof |
Country Status (14)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5501820A (cs) |
| EP (1) | EP0608258A1 (cs) |
| JP (1) | JPH07500128A (cs) |
| AU (1) | AU2591992A (cs) |
| BR (1) | BR9206636A (cs) |
| CA (1) | CA2119362A1 (cs) |
| CZ (1) | CZ91194A3 (cs) |
| HU (1) | HUT66846A (cs) |
| MY (1) | MY129977A (cs) |
| NZ (1) | NZ244694A (cs) |
| SK (1) | SK43094A3 (cs) |
| TR (1) | TR26159A (cs) |
| WO (1) | WO1993008253A1 (cs) |
| ZA (1) | ZA928013B (cs) |
Families Citing this family (15)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB9220669D0 (en) * | 1992-09-30 | 1992-11-11 | Unilever Plc | Detergent composition |
| JPH0776700A (ja) * | 1993-07-14 | 1995-03-20 | Senju Pharmaceut Co Ltd | コンタクトレンズ用剤の安定化方法 |
| DE4428705A1 (de) * | 1994-08-12 | 1996-02-15 | Boehringer Mannheim Gmbh | Rekombinantes Antigen aus der NS3-Region des Hepatitis C Virus |
| US5922083A (en) * | 1995-04-03 | 1999-07-13 | Procter & Gamble Company | Detergent composition comprising a mutant amylase enzyme and oxygen bleaching agent |
| US6140293A (en) * | 1996-06-19 | 2000-10-31 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions comprising a specific amylase and a protease |
| EP0756000A1 (en) * | 1995-07-24 | 1997-01-29 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions comprising specific amylase and linear alkyl benzene sulfonate surfactant |
| WO1997020026A1 (en) * | 1995-11-27 | 1997-06-05 | Unilever N.V. | Enzymatic detergent compositions |
| WO1997020025A1 (en) * | 1995-11-27 | 1997-06-05 | Unilever N.V. | Enzymatic detergent compositions |
| US6420332B1 (en) * | 1998-12-23 | 2002-07-16 | Joseph J. Simpson | Blood and organic stain remover |
| US6753306B2 (en) | 1998-12-23 | 2004-06-22 | Joseph J. Simpson | Germicidal and disinfectant composition |
| BR9917481A (pt) * | 1999-09-09 | 2002-05-21 | Procter & Gamble | Composição detergente contendo uma protease |
| CN100491525C (zh) * | 2000-07-28 | 2009-05-27 | 汉高两合股份公司 | 从芽孢杆菌a7-7(dsm 12368)中提取的新型淀粉分解酶以及含有该新型淀粉分解酶的洗涤剂和清洗剂 |
| US7888093B2 (en) * | 2002-11-06 | 2011-02-15 | Novozymes A/S | Subtilase variants |
| KR101454411B1 (ko) * | 2013-02-05 | 2014-10-23 | 주식회사 엘지생활건강 | 수용성 효소 시트 |
| WO2018121398A1 (en) * | 2016-12-28 | 2018-07-05 | Novozymes A/S | Encapsulated solid enzyme product |
Family Cites Families (18)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4760025A (en) * | 1984-05-29 | 1988-07-26 | Genencor, Inc. | Modified enzymes and methods for making same |
| US4537707A (en) * | 1984-05-14 | 1985-08-27 | The Procter & Gamble Company | Liquid detergents containing boric acid and formate to stabilize enzymes |
| US5346823A (en) * | 1984-05-29 | 1994-09-13 | Genencor, Inc. | Subtilisin modifications to enhance oxidative stability |
| DK571587D0 (da) * | 1987-11-02 | 1987-11-02 | Novo Industri As | Enzymatisk detergentsammensaetning |
| DK6488D0 (da) * | 1988-01-07 | 1988-01-07 | Novo Industri As | Enzymer |
| GB8813978D0 (en) * | 1988-06-13 | 1988-07-20 | Unilever Plc | Liquid detergents |
| KR100188532B1 (ko) * | 1989-05-17 | 1999-06-01 | 스티븐 엠. 오드리 | 돌연변이 섭티리신 및 그를 함유하는 조성물 |
| BR9006832A (pt) * | 1989-06-26 | 1991-08-06 | Unilever Nv | Composicao detergente enzimatica |
| DK316989D0 (da) * | 1989-06-26 | 1989-06-26 | Novo Nordisk As | Enzymer |
| US5030378A (en) * | 1990-01-02 | 1991-07-09 | The Procter & Gamble Company | Liquid detergents containing anionic surfactant, builder and proteolytic enzyme |
| EP0450702A3 (en) * | 1990-04-06 | 1993-06-02 | Unilever N.V. | Process for preparing liquid enzymatic detergent compositions |
| DK97190D0 (da) * | 1990-04-19 | 1990-04-19 | Novo Nordisk As | Oxidationsstabile detergentenzymer |
| US5071586A (en) * | 1990-07-27 | 1991-12-10 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Protease-containing compositions stabilized by propionic acid or salt thereof |
| DK271490D0 (da) * | 1990-11-14 | 1990-11-14 | Novo Nordisk As | Detergentkomposition |
| EP0486073B1 (en) * | 1990-11-14 | 1996-07-24 | The Procter & Gamble Company | Liquid detergent composition containing lipase and protease |
| GB9027836D0 (en) * | 1990-12-21 | 1991-02-13 | Unilever Plc | Enzymes and enzymatic detergent compositions |
| ES2121014T3 (es) * | 1991-05-01 | 1998-11-16 | Novo Nordisk As | Enzimas estabilizadas y composiciones detergentes. |
| US5178789A (en) * | 1991-06-27 | 1993-01-12 | Genencor International, Inc. | Liquid detergent with stabilized enzyme |
-
1992
- 1992-10-05 CZ CS94911A patent/CZ91194A3/cs unknown
- 1992-10-05 WO PCT/EP1992/002296 patent/WO1993008253A1/en not_active Ceased
- 1992-10-05 HU HU9401099A patent/HUT66846A/hu unknown
- 1992-10-05 JP JP5506427A patent/JPH07500128A/ja active Pending
- 1992-10-05 BR BR9206636A patent/BR9206636A/pt not_active Application Discontinuation
- 1992-10-05 CA CA002119362A patent/CA2119362A1/en not_active Abandoned
- 1992-10-05 EP EP92919836A patent/EP0608258A1/en not_active Withdrawn
- 1992-10-05 AU AU25919/92A patent/AU2591992A/en not_active Abandoned
- 1992-10-05 SK SK430-94A patent/SK43094A3/sk unknown
- 1992-10-12 NZ NZ244694A patent/NZ244694A/en unknown
- 1992-10-14 MY MYPI92001856A patent/MY129977A/en unknown
- 1992-10-15 TR TR92/1003A patent/TR26159A/xx unknown
- 1992-10-16 ZA ZA928013A patent/ZA928013B/xx unknown
-
1994
- 1994-03-17 US US08/210,264 patent/US5501820A/en not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| NZ244694A (en) | 1994-10-26 |
| MY129977A (en) | 2007-05-31 |
| BR9206636A (pt) | 1995-10-24 |
| EP0608258A1 (en) | 1994-08-03 |
| JPH07500128A (ja) | 1995-01-05 |
| HU9401099D0 (en) | 1994-07-28 |
| AU2591992A (en) | 1993-05-21 |
| ZA928013B (en) | 1994-04-18 |
| SK43094A3 (en) | 1994-09-07 |
| WO1993008253A1 (en) | 1993-04-29 |
| HUT66846A (en) | 1995-01-30 |
| US5501820A (en) | 1996-03-26 |
| TR26159A (tr) | 1995-02-15 |
| CA2119362A1 (en) | 1993-04-29 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EP0066323B1 (en) | Enzyme detergent composition | |
| EP1869155B1 (en) | Liquid laundry detergent compositions with modified polyethyleneimine polymers and lipase enzyme | |
| JP2968340B2 (ja) | 柔軟化性の改良された安定な洗濯用水性洗浄剤組成物 | |
| CZ91194A3 (en) | Stable aqueous enzymatic detergent and process for preparing thereof | |
| MX2007010126A (es) | Composiciones detergentes. | |
| JPS6116796B2 (cs) | ||
| GB2213153A (en) | A stabilized enzyme system for use in aqueous liquid built detergent compositions | |
| NZ202423A (en) | Enzymatic liquid cleaning composition containing alkali metal pentaborate | |
| EP0819163A1 (en) | Thickened, highly aqueous, cost effective liquid detergent compositions | |
| US3650967A (en) | Enzymatic granules | |
| CN101133148A (zh) | 洗涤剂组合物 | |
| NZ207692A (en) | Soil-release promoting liquid detergent containing terephthalate polymers | |
| JPH0241398A (ja) | 安定化酵素液体洗剤組成物 | |
| CA2040202A1 (en) | Enzyme stabilizing composition and stabilized enzyme containing built detergent compositions | |
| US4842769A (en) | Stabilized fabric softening built detergent composition containing enzymes | |
| CA1297440C (en) | Fabric softening liquid detergent | |
| US3600318A (en) | Enzyme-containing detergent compositions for neutral washing | |
| CA2096256C (en) | Liquid detergent composition containing lipase and protease | |
| JPH0555107B2 (cs) | ||
| MX2007010125A (es) | Composiciones detergentes. | |
| US5071586A (en) | Protease-containing compositions stabilized by propionic acid or salt thereof | |
| CA1151088A (en) | Aqueous compositions containing stabilized enzymes | |
| JPH0757877B2 (ja) | 液体酵素洗剤組成物の製造方法 | |
| GB2178054A (en) | Stabilized built liquid detergent composition containing enzymes | |
| CZ136098A3 (cs) | Detergentní prací prostředek s obsahem lipolytického enzymu a vybraných kvartérních amonných saponátů |