DE19541555A1 - Verfahren zur Herstellung wasserunlöslicher, vernetzerfreier Kollagenschwämme - Google Patents
Verfahren zur Herstellung wasserunlöslicher, vernetzerfreier KollagenschwämmeInfo
- Publication number
- DE19541555A1 DE19541555A1 DE1995141555 DE19541555A DE19541555A1 DE 19541555 A1 DE19541555 A1 DE 19541555A1 DE 1995141555 DE1995141555 DE 1995141555 DE 19541555 A DE19541555 A DE 19541555A DE 19541555 A1 DE19541555 A1 DE 19541555A1
- Authority
- DE
- Germany
- Prior art keywords
- collagen
- suspension
- water
- skin
- alkaline
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 35
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 35
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract description 35
- 239000006260 foam Substances 0.000 title abstract 3
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title description 2
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 15
- 244000309464 bull Species 0.000 claims abstract description 11
- 239000000725 suspension Substances 0.000 claims description 31
- 239000000515 collagen sponge Substances 0.000 claims description 18
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 10
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 claims description 7
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 7
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims description 6
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 claims description 5
- 239000002245 particle Substances 0.000 claims description 3
- 239000002253 acid Substances 0.000 abstract description 5
- 239000003513 alkali Substances 0.000 abstract description 2
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 5
- 239000000463 material Substances 0.000 description 5
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N Diethyl ether Chemical compound CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 4
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 4
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 4
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 4
- 238000000265 homogenisation Methods 0.000 description 4
- 229920000151 polyglycol Polymers 0.000 description 4
- 239000010695 polyglycol Substances 0.000 description 4
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 150000002170 ethers Chemical class 0.000 description 3
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 3
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 3
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102000016611 Proteoglycans Human genes 0.000 description 2
- 108010067787 Proteoglycans Proteins 0.000 description 2
- -1 alkyl phenol Chemical compound 0.000 description 2
- POJWUDADGALRAB-UHFFFAOYSA-N allantoin Chemical compound NC(=O)NC1NC(=O)NC1=O POJWUDADGALRAB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000000035 biogenic effect Effects 0.000 description 2
- 229920001222 biopolymer Polymers 0.000 description 2
- 125000002091 cationic group Chemical group 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 239000003086 colorant Substances 0.000 description 2
- 210000002808 connective tissue Anatomy 0.000 description 2
- 239000003431 cross linking reagent Substances 0.000 description 2
- 239000000975 dye Substances 0.000 description 2
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 2
- 238000009736 wetting Methods 0.000 description 2
- JNYAEWCLZODPBN-JGWLITMVSA-N (2r,3r,4s)-2-[(1r)-1,2-dihydroxyethyl]oxolane-3,4-diol Chemical class OC[C@@H](O)[C@H]1OC[C@H](O)[C@H]1O JNYAEWCLZODPBN-JGWLITMVSA-N 0.000 description 1
- VBICKXHEKHSIBG-UHFFFAOYSA-N 1-monostearoylglycerol Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OCC(O)CO VBICKXHEKHSIBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- POJWUDADGALRAB-PVQJCKRUSA-N Allantoin Natural products NC(=O)N[C@@H]1NC(=O)NC1=O POJWUDADGALRAB-PVQJCKRUSA-N 0.000 description 1
- 244000144927 Aloe barbadensis Species 0.000 description 1
- 235000002961 Aloe barbadensis Nutrition 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920001661 Chitosan Polymers 0.000 description 1
- 244000060011 Cocos nucifera Species 0.000 description 1
- 235000013162 Cocos nucifera Nutrition 0.000 description 1
- SNPLKNRPJHDVJA-ZETCQYMHSA-N D-panthenol Chemical compound OCC(C)(C)[C@@H](O)C(=O)NCCCO SNPLKNRPJHDVJA-ZETCQYMHSA-N 0.000 description 1
- SNRUBQQJIBEYMU-UHFFFAOYSA-N Dodecane Natural products CCCCCCCCCCCC SNRUBQQJIBEYMU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000016942 Elastin Human genes 0.000 description 1
- 108010014258 Elastin Proteins 0.000 description 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 1
- IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N Ethylene oxide Chemical compound C1CO1 IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 244000194101 Ginkgo biloba Species 0.000 description 1
- 238000012369 In process control Methods 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 description 1
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 1
- 229960000458 allantoin Drugs 0.000 description 1
- 235000011399 aloe vera Nutrition 0.000 description 1
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 description 1
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 description 1
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 description 1
- 239000002585 base Substances 0.000 description 1
- 230000033228 biological regulation Effects 0.000 description 1
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-N carbonic acid Chemical class OC(O)=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 1
- 238000010382 chemical cross-linking Methods 0.000 description 1
- 239000002131 composite material Substances 0.000 description 1
- 239000000973 cosmetic coloring agent Substances 0.000 description 1
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 description 1
- 230000006240 deamidation Effects 0.000 description 1
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 1
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 1
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 1
- 125000003438 dodecyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])* 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 229920002549 elastin Polymers 0.000 description 1
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 1
- 125000001033 ether group Chemical group 0.000 description 1
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 1
- 150000002191 fatty alcohols Chemical class 0.000 description 1
- 102000034240 fibrous proteins Human genes 0.000 description 1
- 108091005899 fibrous proteins Proteins 0.000 description 1
- 239000003205 fragrance Substances 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000005456 glyceride group Chemical group 0.000 description 1
- 229940074046 glyceryl laurate Drugs 0.000 description 1
- 229940075529 glyceryl stearate Drugs 0.000 description 1
- 230000023597 hemostasis Effects 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 238000010965 in-process control Methods 0.000 description 1
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 1
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 1
- 239000002502 liposome Substances 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 1
- 238000010297 mechanical methods and process Methods 0.000 description 1
- 230000005226 mechanical processes and functions Effects 0.000 description 1
- BARWIPMJPCRCTP-CLFAGFIQSA-N oleyl oleate Chemical compound CCCCCCCC\C=C/CCCCCCCCOC(=O)CCCCCCC\C=C/CCCCCCCC BARWIPMJPCRCTP-CLFAGFIQSA-N 0.000 description 1
- 238000013386 optimize process Methods 0.000 description 1
- 229940101267 panthenol Drugs 0.000 description 1
- 235000020957 pantothenol Nutrition 0.000 description 1
- 239000011619 pantothenol Substances 0.000 description 1
- 239000000419 plant extract Substances 0.000 description 1
- 229920000768 polyamine Polymers 0.000 description 1
- 229920001522 polyglycol ester Polymers 0.000 description 1
- 229920005862 polyol Polymers 0.000 description 1
- 229920000136 polysorbate Polymers 0.000 description 1
- 229940068965 polysorbates Drugs 0.000 description 1
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 1
- ARIWANIATODDMH-UHFFFAOYSA-N rac-1-monolauroylglycerol Chemical compound CCCCCCCCCCCC(=O)OCC(O)CO ARIWANIATODDMH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 1
- 230000008961 swelling Effects 0.000 description 1
- 210000002435 tendon Anatomy 0.000 description 1
- 230000000699 topical effect Effects 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 1
- 150000003722 vitamin derivatives Chemical class 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61Q—SPECIFIC USE OF COSMETICS OR SIMILAR TOILETRY PREPARATIONS
- A61Q19/00—Preparations for care of the skin
- A61Q19/007—Preparations for dry skin
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K8/00—Cosmetics or similar toiletry preparations
- A61K8/18—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition
- A61K8/30—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing organic compounds
- A61K8/64—Proteins; Peptides; Derivatives or degradation products thereof
- A61K8/65—Collagen; Gelatin; Keratin; Derivatives or degradation products thereof
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61L—METHODS OR APPARATUS FOR STERILISING MATERIALS OR OBJECTS IN GENERAL; DISINFECTION, STERILISATION OR DEODORISATION OF AIR; CHEMICAL ASPECTS OF BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES; MATERIALS FOR BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES
- A61L15/00—Chemical aspects of, or use of materials for, bandages, dressings or absorbent pads
- A61L15/16—Bandages, dressings or absorbent pads for physiological fluids such as urine or blood, e.g. sanitary towels, tampons
- A61L15/22—Bandages, dressings or absorbent pads for physiological fluids such as urine or blood, e.g. sanitary towels, tampons containing macromolecular materials
- A61L15/32—Proteins, polypeptides; Degradation products or derivatives thereof, e.g. albumin, collagen, fibrin, gelatin
- A61L15/325—Collagen
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61Q—SPECIFIC USE OF COSMETICS OR SIMILAR TOILETRY PREPARATIONS
- A61Q19/00—Preparations for care of the skin
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08L—COMPOSITIONS OF MACROMOLECULAR COMPOUNDS
- C08L89/00—Compositions of proteins; Compositions of derivatives thereof
- C08L89/04—Products derived from waste materials, e.g. horn, hoof or hair
- C08L89/06—Products derived from waste materials, e.g. horn, hoof or hair derived from leather or skin, e.g. gelatin
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Dermatology (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Materials Engineering (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Hematology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Birds (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung wasserunlöslicher, vernetzerfreier Kol
lagenschwämme, die man erhält, indem man Bullenhautunterspalte zunächst alkalisch und
dann sauer aufschließt und nachbehandelt.
Durch saure und alkalische Behandlung von Kollagen werden in der Regel Kollagenhydroly
sate hergestellt, die beispielsweise als Rohstoffe für die Herstellung von kosmetischen Mitteln
eingesetzt werden können. Man kann die Reaktion jedoch auch so führen, daß ausschließlich
eine Desamidierung in den Seitenketten des Glutamins und Asparagins stattfindet. Es kommt
zu einer Quellung, bei der die Tripelhelixstruktur des Kollagens erhalten bleibt. Die Ver
wendung der resultierenden Kollagenschwämme als kosmetische Gesichtsmasken ist Gegen
stand eines umfangreichen Stands der Technik.
In der DE-C2 29 43 520 (Freudenberg) wird beispielsweise die Herstellung eines Kollagen
schwamms beschrieben, bei dem man kollagenhaltiges Material, bestehend aus Haut, Sehnen
und Bindegewebe durch einen alkalischen und/oder sauren Prozeß aufschließt, zerkleinert und
anschließend bei Temperaturen unterhalb von 0°C mit einem Gerb- bzw. Vernetzungsmittel
zu einem Kollagenschwamm vernetzt und gefriertrocknet. Gegenstand der DE-C2 32 03 957
(Suwelack) ist ein Verfahren zur Herstellung von feinporigen Kollagenschwämmen, bei dem
man das durch Behandlung mit Wasserstoffperoxid, Enzymen, Säuren und Basen vorge
quollene Kollagenmaterial nach dem Zerkleinern und Verdünnen einfriert. Gemäß der Lehre
der DE-C2 39 12 693 (Bioprotan) werden Verbundmaterialien für kosmetische Zwecke
erhalten, indem man wasserlösliches Kollagen auf einen Träger aufbringt und anschließend
gefriertrocknet. In der DE-C2 33 15 678 (Seton) wird ein Verfahren zur Herstellung eines ko
härenten, porösen Kollagenfolienmaterials beschrieben, bei dem man als Rohstoff Kollagen
mit einer Teilchengröße von weniger als 1 mm verwendet. Aus der DE-C2 40 28 622
(Suwelack) ist schließlich ein Verfahren zur Herstellung eines ohne Zusatz von Vernetzungs
stoffen vernetzten Kollagenschwamms bekannt, bei dem die Alkalibehandlung des Ausgangs
materials unter sehr drastischen Bedingungen durchgeführt wird und eine physikalische Ver
netzung durch eine geänderte Temperaturführung während der Gefriertrocknung eintritt.
Bei allen aus dem Stand der Technik bekannten Verfahren war es jedoch bislang nicht
möglich, Kollagenschwämme mit definierten Anwendungseigenschaften, insbesondere einer
definierten Naß- und Trockenreißfestigkeit, Dehnung und Benetzbarkeit mit Wasser allein
durch optimierte Prozeßsteuerung herzustellen.
Die Aufgabe der Erfindung hat somit darin bestanden, wasserunlösliche, vernetzerfreie
Kollagenschwämme zur Verfügung zu stellen, die frei von den geschilderten Nachteilen sind
und dabei eine Naßreißfestigkeit von mindestens 1 N, eine Trockenreißfestigkeit von min
destens 3 N und eine Dehnbarkeit des trockenen Kollagenschwamms von mindestens 10%
aufweisen.
Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren zur Herstellung von wasserunlöslichen,
vernetzerfreien Kollagenschwämmen, bei dem man Bullenhautunterspalte der Gewichtsklasse
10 bis 40 und insbesondere 20 bis 25 kg in an sich bekannter Weise zunächst alkalisch und
anschließend sauer aufschließt und nachbehandelt.
Überraschenderweise wurde gefunden, daß die nach dem optimierten Verfahren der Erfindung
erhältlichen Kollagenschwämme die Anforderungen hinsichtlich Reißfestigkeit und Dehn
barkeit zuverlässig erfüllen und die Mitverwendung von chemischen Vernetzungsmitteln nicht
mehr erforderlich ist.
Kollagene stellen langfaserige, linearkolloide hochmolekulare Skleroproteine der extrazellu
lären Matrix dar, die beispielsweise im Bindegewebe der Haut zusammen mit Proteoglycanen
vorkommen. Bei der alkalisch/sauren Behandlung der Bullenhautunterspalte handelt es sich
um einen Aufschluß des Kollagenrohmaterials und der Entfernung unerwünschter Nebenbe
standteile wie beispielsweise Fett, Proteoglykane und dergleichen. Die Faserstruktur des Kol
lagens bleibt dabei erhalten.
Als Rohmaterial werden in dem erfindungsgemäßen Verfahren Bullenhautunterspalte der Ge
wichtsklasse 10 bis 40 kg, insbesondere 20 bis 25 kg eingesetzt, wie sie in dem in der Leder
industrie üblichen Verfahren durch Weichen, Äschern, Entfleischen und Abspalten der
Narbenschicht der entweder gekühlten oder gesalzenen Bullenhäute anfallen. Überraschender
weise hat sich gezeigt, daß die Auswahl der Gewichtsklasse des Bullenhautunterspaltes einen
ganz erheblichen Einfluß auf die Eigenschaften der resultierenden Kollagenschwämme be
sitzt. Es hat sich als vorteilhaft erwiesen, die Bullenhautunterspalte in an sich bekannter Weise
zunächst alkalisch und dann sauer vorzubehandeln und anschließend mechanisch zu zerklei
nern ("wolfen"), wobei Partikel mit einem Durchmesser unterhalb von 15 mm, vorzugsweise
3 bis 7 mm erhalten werden.
In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung wird die zerkleinerte Haut anschließend
in Wasser aufgeschwämmt, der pH-Wert oberhalb des isoelektrischen Punktes auf 7 bis 10,
vorzugsweise 8,5 bis 9,5, der Trockensubstanzgehalt auf einen Wert im Bereich von 2 bis 3,
vorzugsweise 2,3 bis 2,6 Gew.-% eingestellt und die Suspension anschließend homogenisiert.
An die alkalische Homogenisierung schließt sich die saure Behandlung an, wobei man die
Suspension durch Zugabe beispielsweise von Salzsäure auf einen pH-Wert 3,6 bis 4,0 einstellt
und nochmals homogenisiert.
Zur Inprozeßkontrolle der Homogenisation wird die Fließzeit der Suspension als wichtigste
Kenngröße bestimmt. Hierzu werden 200 g Kollagensuspension bei 15°C in eine Rinne mit
einem halbkreisförmigen Querschnitt (Radius 25 mm) gefüllt. Die Fließzeit wird bestimmt,
indem man die Kollagensuspension ohne Gefälle fließen läßt und die Strecke in cm ausmißt,
die die Suspension nach 10 min durchlaufen hat. Vorteilhafterweise beträgt die Fließzeit ei
ner Kollagensuspension mit einem Trockensubstanzgehalt von 1,6 bis 2,2, insbesondere 1,7
bis 1,9 Gew.-% bei einem pH-Wert im Bereich von 2,9 bis 3,2 10 bis 25 und insbesondere 15
bis 20 cm/10 min. Es hat sich als optimal erwiesen, die Kollagensuspension auf eine Fließzeit
von 15 bis 20 cm/10 min einzustellen und zu diesem Zweck die Homogenisierung solange zu
wiederholen, bis dieser Wert erreicht ist.
Die resultierende Kollagensuspension wird anschließend mit Wasser auf einen Trocken
substanzgehalt von 1,6 bis 2,2, insbesondere 1,7 bis 1,9 Gew.-% verdünnt, der pH-Wert auf
2,9 bis 3,2 eingestellt und gegebenenfalls zwischengelagert. Anschließend wird die
Suspension je nach Bedarf mit Zusatzstoffen, vorzugsweise nichtionischen Tensiden zur Ver
besserung der Benetzbarkeit versetzt, in Platten eingefroren und gefriergetrocknet.
Die Kollagenschwämme können zur Einstellung der Benetzbarkeit nichtionische Tenside
vorzugsweise in Mengen von 2 bis 10 Gew.-% - bezogen auf den Trockensubstanzgehalt der
Kollagensuspensionen - enthalten.
Typische Beispiele für nichtionische Tenside sind Fettalkoholpolyglycolether, Alkyl
phenolpolyglycolether, Fettsäurepolyglycolester, Fettsäureamidpolyglycolether, Fettaminpo
lyglycolether, alkoxylierte Tri- und Partialglyceride, Mischether bzw. Mischformale,
Alk(en)yloligoglykoside, Fettsäure-N-alkylglucamide, Proteinhydrolysate (insbesondere
pflanzliche Produkte auf Weizenbasis), Polyolfettsäureester, Zuckerester, Sorbitanester, Poly
sorbate und Aminoxide. Sofern die nichtionischen Tenside Polyglycoletherketten enthalten,
können diese eine konventionelle, vorzugsweise jedoch eine eingeengte Homologenverteilung
aufweisen.
Als weitere Zusatzstoffe können die Kollagenschwämme einen Gehalt an biogenen
Wirkstoffen, Liposomen, Farb- und Duftstoffen aufweisen.
Unter biogenen Wirkstoffen sind beispielsweise Pflanzenextrakte wie etwa Gingkoextrakt
und Vitaminkomplexe zu verstehen. Weiterhin können Allantoin, Panthenol, Aloe vera,
kationische Biopolymere wie beispielsweise Chitosane, Elastinhydrolysate sowie Hydroxy
carbonsäuren wie z. B. Milchsäure enthalten sein. Als Farbstoffe können die für kosmetische
Zwecke geeigneten und zugelassenen Substanzen verwendet werden, wie sie beispielsweise in
der Publikation "Kosmetische Färbemittel" der Farbstoffkommission der Deutschen For
schungsgemeinschaft, Verlag Chemie, Weinheim, 1984, 5.81-106 zusammengestellt sind.
Diese Farbstoffe werden üblicherweise in Konzentrationen von 0,001 bis 1 Gew.-%, bezogen
auf die Trockensubstanz der Kollagensus-pension eingesetzt.
Der Gesamtanteil der Hilfs- und Zusatzstoffe kann 1 bis 50, vorzugsweise 5 bis 40 Gew.-% -
bezogen auf die Trockensubstanz der Kollagensuspensionen - betragen. Die Herstellung der
Mittel kann in an sich bekannter Weise, d. h. beispielsweise durch Kalt- oder PIT-Emulgie
rung, vorzugsweise bei Temperaturen unterhalb von 25°C erfolgen. Hierbei handelt es sich
um ein rein mechanisches Verfahren, eine chemische Reaktion findet nicht statt.
Die erfindungsgemäßen Kollagenschwämme können bei topischer Applikation zur
Regulierung des Wasserhaushaltes der Haut eingesetzt werden. Des weiteren eignen sich die
Stoffe als Blutstillungsmittel. Die nach dem erfindungsgemäßen Verfahren erhältlichen
Kollagenschwämme eignen sich daher zur Herstellung von kosmetischen und/oder pharma
zeutischen Zubereitungen.
Die folgenden Beispiele sollen den Gegenstand der Erfindung näher erläutern, ohne ihn darauf
einzuschränken.
Ganze Bullenhautunterspalte der Gewichtsklasse 20 bis 25 kg wurden nach bekannter
alkalischer und saurer Vorbehandlung in Stücke zerteilt und anschließend in einem
Fleischwolf (Lochscheibendurchmesser : 5 mm) zerkleinert. 163 kg dieses gewolften
Kollagenmaterials, das eine Trockensubstanz von ca. 20 Gew.-% aufwies, wurden in 1100 kg
Wasser suspendiert, wobei eine Suspension mit einem Feststoffgehalt von 2,5 Gew.-%
erhalten wurde. Die Suspension wurde zunächst durch Zugabe von wäßriger
Natriumhydroxidlösung auf pH 9 eingestellt und anschließend homogenisiert. Danach wurde
der pH-Wert durch Zugabe von wäßriger Salzsäure in den sauren Bereich (3,8) verschoben
und ein weiteres Mal homogenisiert. Die Homogenisierung wurde fortgesetzt, bis die Fließ
zeit der Suspension bei einem Trockensubstanzgehalt von 1,8 Gew.-% und einem pH-Wert
von 3,0 im Bereich von 15 bis 20 cm/10 min lag. Nachdem die Suspension eine ausreichend
niedrige Fließzeit erreicht hatte, wurde der Trockensubstanzgehalt auf einen Wert von 1,8
Gew.-% und der pH-Wert auf 3,0 eingestellt. Die Kollagensuspension wurde blasenfrei in
Schalen abgefüllt, eingefroren und gefriergetrocknet. Die getrockneten Kollagenplatten
wurden gespalten und die gewünschten Zuschnitte hergestellt. Die resultierenden Kollagen
schwämme wiesen einen Durchschnittswert von 1,5 N Naßreißfestigkeit, 6,2 N Trocken
reißfestigkeit und 11% Dehnung auf.
Beispiel 1 wurde wiederholt, jedoch vor dem Abfüllen der Kollagensuspensionen 7 Gew.-%
eines Anlagerungsproduktes von 7 Mol Ethylenoxid an Glyceryl Stearate (Cetiol® HE) -
bezogen auf den Trockensubstanzgehalt der Kollagensuspension - zugegeben. Das Produkt
zeigte eine verbesserte Benetzbarkeit.
Beispiel 1 wurde wiederholt, jedoch vor dem Abfüllen der Kollagensuspensionen 5 Gew.-%
Dodecyl Polyglucose (Plantaren® APG 1200)) - bezogen auf den Trockensubstanzgehalt der
Kollagensuspension - zugegeben. Das Produkt zeigte eine verbesserte Benetzbarkeit.
Beispiel 1 wurde wiederholt, jedoch vor dem Abfüllen der Kollagensuspensionen 5 Gew.-%
Kokosfettsäure-N-methylglucamid - bezogen auf den Trockensubstanzgehalt der Kollagen
suspension - zugegeben. Das Produkt zeigte eine verbesserte Benetzbarkeit.
Beispiel 1 wurde wiederholt, jedoch vor dem Abfüllen der Kollagensuspensionen 4 Gew.-%
PEG-20 Glyceryl Laurate (Lamacit® GML 20, Henkel KGaA, Düsseldorf/FRG) - bezogen
auf den Trockensubstanzgehalt der Kollagensuspension - zugegeben. Das Produkt zeigte eine
verbesserte Benetzbarkeit.
Beispiel 1 wurde wiederholt, jedoch vor dem Abfüllen der Kollagensuspensionen 0,5 Gew.-%
kationische Biopolymere (Hydagen® CMF, Henkel KGaA) - bezogen auf den Trockensub
stanzgehalt der Kollagensuspension - zugegeben. Das Produkt zeigte eine verbesserte Benetz
barkeit.
Claims (5)
1. Verfahren zur Herstellung von wasserunlöslichen, vernetzerfreien Kollagenschwäm
men, bei dem man Bullenhautunterspalte der Gewichtsklasse 10 bis 40 kg in an sich
bekannter Weise zunächst alkalisch und anschließend sauer aufschließt und nach
behandelt.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man die Bullenhaut
unterspalte in Partikel mit einem Durchmesser unterhalb von 15 mm zerkleinert.
3. Verfahren nach den Ansprüchen 1 und 2, dadurch gekennzeichnet, daß man die
zerkleinerte Haut in Wasser aufschwämmt, den pH-Wert oberhalb des isoelektrischen
Punktes auf 7 bis 10 einstellt und die Suspension anschließend bei einem Trocken
substanzgehalt von 2 bis 3 Gew.-% homogenisiert.
4. Verfahren nach den Ansprüchen 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, daß man die
alkalisch eingestellte Suspension auf einen pH-Wert von 3 bis 4 einstellt und solange
homogenisiert, bis eine Fließzeit von 15 bis 20 cm/10min erreicht wird.
5. Verfahren nach den Ansprüchen 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, daß man den Sus
pensionen nichtionische Tenside in Mengen von 2 bis 10 Gew.-% - bezogen auf den
Trockensubstanzgehalt der Kollagensuspension zusetzt.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE1995141555 DE19541555C2 (de) | 1995-11-08 | 1995-11-08 | Verfahren zur Herstellung wasserunlöslicher, vernetzerfreier Kollagenschwämme |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE1995141555 DE19541555C2 (de) | 1995-11-08 | 1995-11-08 | Verfahren zur Herstellung wasserunlöslicher, vernetzerfreier Kollagenschwämme |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DE19541555A1 true DE19541555A1 (de) | 1997-05-15 |
| DE19541555C2 DE19541555C2 (de) | 1997-09-11 |
Family
ID=7776882
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DE1995141555 Revoked DE19541555C2 (de) | 1995-11-08 | 1995-11-08 | Verfahren zur Herstellung wasserunlöslicher, vernetzerfreier Kollagenschwämme |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| DE (1) | DE19541555C2 (de) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE19952088A1 (de) * | 1999-10-29 | 2001-06-13 | Cognis Deutschland Gmbh | Verfahren zum Herstellen Kollagenschwämmen |
| DE10157182A1 (de) * | 2001-11-22 | 2003-06-05 | Matricel Gmbh | Verfahren zur Behandlung von Materialien biologischen Ursprungs und Elastin-Produkt |
| EP2502964A1 (de) | 2011-03-24 | 2012-09-26 | Molda AG | Verfahren zur Herstellung von Kollagen |
Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2943520C2 (de) * | 1979-10-27 | 1982-05-19 | Fa. Carl Freudenberg, 6940 Weinheim | Verfahren zur Herstellung von Kollagenschwamm für medizinische oder kosmetische Zwecke |
| DE3203957C2 (de) * | 1982-02-05 | 1989-12-07 | Dr. Otto Suwelack Nachf. Gmbh & Co, 4425 Billerbeck, De | |
| DE3912693C2 (de) * | 1989-04-18 | 1991-11-14 | Bioprotan Handels Gmbh, 4445 Neuenkirchen, De | |
| DE3315678C2 (de) * | 1982-05-26 | 1992-06-17 | Seton Co., Newark, N.J., Us | |
| DE4028622C2 (de) * | 1990-09-08 | 1994-01-27 | Suwelack Nachf Dr Otto | Verfahren zum Herstellen von Kollagenschwämmen |
-
1995
- 1995-11-08 DE DE1995141555 patent/DE19541555C2/de not_active Revoked
Patent Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2943520C2 (de) * | 1979-10-27 | 1982-05-19 | Fa. Carl Freudenberg, 6940 Weinheim | Verfahren zur Herstellung von Kollagenschwamm für medizinische oder kosmetische Zwecke |
| DE3203957C2 (de) * | 1982-02-05 | 1989-12-07 | Dr. Otto Suwelack Nachf. Gmbh & Co, 4425 Billerbeck, De | |
| DE3315678C2 (de) * | 1982-05-26 | 1992-06-17 | Seton Co., Newark, N.J., Us | |
| DE3912693C2 (de) * | 1989-04-18 | 1991-11-14 | Bioprotan Handels Gmbh, 4445 Neuenkirchen, De | |
| DE4028622C2 (de) * | 1990-09-08 | 1994-01-27 | Suwelack Nachf Dr Otto | Verfahren zum Herstellen von Kollagenschwämmen |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE19952088A1 (de) * | 1999-10-29 | 2001-06-13 | Cognis Deutschland Gmbh | Verfahren zum Herstellen Kollagenschwämmen |
| DE10157182A1 (de) * | 2001-11-22 | 2003-06-05 | Matricel Gmbh | Verfahren zur Behandlung von Materialien biologischen Ursprungs und Elastin-Produkt |
| EP2502964A1 (de) | 2011-03-24 | 2012-09-26 | Molda AG | Verfahren zur Herstellung von Kollagen |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DE19541555C2 (de) | 1997-09-11 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DE19929802B4 (de) | Collagenprodukt und dessen Verwendung | |
| DE10060643C2 (de) | Verfahren zur Herstellung einer Kollagenmembran aus Schweinehaut | |
| AT393795B (de) | Kohaerentes, poroeses kollagenfolienmaterial und verfahren zu seiner herstellung | |
| DE3750793T2 (de) | Verfahren zur Behandlung von Kollagen zur Erleichterung seiner Vernetzung und das so erhaltene Kollagen. | |
| DE4028622C2 (de) | Verfahren zum Herstellen von Kollagenschwämmen | |
| DE69007057T2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Gelatine aus Fischhaut. | |
| DE2943520C2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Kollagenschwamm für medizinische oder kosmetische Zwecke | |
| DE3203957C2 (de) | ||
| DE69221872T2 (de) | Verwendung der nichtpigmentierten fischhaut, insbesondere von plattfischen als industrielle herkunft für kollagen. verfahren zur extrahierung, kollagen und biomaterial so erhalten. | |
| DE10010113A1 (de) | Verfahren zur Isolierung von Schwammkollagen sowie Herstellung von nanoparikulärem Kollagen | |
| DE2705670C3 (de) | Verfahren zur Herstellung von wasserlöslichen Elastin-Hydrolysaten | |
| DE102009018232B4 (de) | Verfahren zur Gerbung von Tierhäuten | |
| EP2071959A1 (de) | Kollagen-Konzentrat, dessen Verwendung sowie Verfahren zu seiner Herstellung | |
| DE1140803B (de) | Verfahren zur Herstellung von leicht dispergierbarem Kollagen | |
| DE2261056A1 (de) | Verfahren zur herstellung von gemischen aus polyurethanen und eiweisstoffen und daraus hergestellte neue produkte | |
| DE2734503C2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Kollagenschwamm | |
| DE19541555C2 (de) | Verfahren zur Herstellung wasserunlöslicher, vernetzerfreier Kollagenschwämme | |
| US4021522A (en) | Method of forming collagen dispersions | |
| DE69715152T2 (de) | Kapseln, enthaltend Molkeprotein | |
| AT242284B (de) | Verfahren zur Extraktion von nativem Kollagen | |
| DE69104988T2 (de) | Mikrokapseln mit wänden aus mischungen von durch bivalenten kationen koagulierten atelokollogen und polyholosiden. | |
| DE1806008B2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Breien, Dispersionen und Gallerten mit Proteinen tierischen Ursprungs | |
| DE2532934C3 (de) | Plankton-Produkte aus schwefelhaltigen Thermalquellen, Verfahren zu ihrer Herstellung und ihre kosmetologische Verwendung | |
| DE3841828A1 (de) | Verfahren zur stabilisierung von hydrierten, lipidischen, lamellierten phasen, zusammensetzung aus diesen phasen sowie anwendung dieser zusammensetzung in der pharmazie und kosmetologie | |
| DE69514866T2 (de) | Neutralisierung von N-Acylsarcosinen bei hoher Scherenmischung |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| OP8 | Request for examination as to paragraph 44 patent law | ||
| D2 | Grant after examination | ||
| 8363 | Opposition against the patent | ||
| 8327 | Change in the person/name/address of the patent owner |
Owner name: COGNIS DEUTSCHLAND GMBH, 40589 DUESSELDORF, DE |
|
| 8327 | Change in the person/name/address of the patent owner |
Owner name: COGNIS DEUTSCHLAND GMBH & CO. KG, 40589 DUESSELDOR |
|
| 8331 | Complete revocation |