JPS6114466B2 - - Google Patents
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- Publication number
- JPS6114466B2 JPS6114466B2 JP53067973A JP6797378A JPS6114466B2 JP S6114466 B2 JPS6114466 B2 JP S6114466B2 JP 53067973 A JP53067973 A JP 53067973A JP 6797378 A JP6797378 A JP 6797378A JP S6114466 B2 JPS6114466 B2 JP S6114466B2
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- hemoglobin
- kit
- immobilized
- amount
- immobilized anti
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
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- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
ヘモグロビンの測定は、これまではシアンメト
ヘモグロビン法、ベンジジン法およびハイドロサ
ルフアイト法等の吸光度法で行なわれているが、
測定法が繁雑であり測定結果を得るまでに時間を
要した。
ヘモグロビン法、ベンジジン法およびハイドロサ
ルフアイト法等の吸光度法で行なわれているが、
測定法が繁雑であり測定結果を得るまでに時間を
要した。
本発明は、固定化した抗ヘモグロビン抗体を用
いて、検体中の遊離ヘモグロビン及びヘモグロビ
ン−ハプトグロビン結合体を捕集し、捕集された
ヘモグロビン量を求めることにより簡単且つ迅速
に定量する方法からなる。また本発明によると、
血中総ヘモグロビンの定量も可能である。
いて、検体中の遊離ヘモグロビン及びヘモグロビ
ン−ハプトグロビン結合体を捕集し、捕集された
ヘモグロビン量を求めることにより簡単且つ迅速
に定量する方法からなる。また本発明によると、
血中総ヘモグロビンの定量も可能である。
本発明で使用する抗ヘモグロビン抗体(以下抗
Hbということもある)は、その由来を特に限定
されるものではなく哺乳動物等にヒトヘモグロビ
ンを投与、免疫して得られる抗ヒトヘモグロビン
血清より、抗体の精製法として(免疫化学:朝倉
書店)従来公知の塩折法、エタノール分画法、ク
ロマトグラフイー法などの方法によつて提供され
る。
Hbということもある)は、その由来を特に限定
されるものではなく哺乳動物等にヒトヘモグロビ
ンを投与、免疫して得られる抗ヒトヘモグロビン
血清より、抗体の精製法として(免疫化学:朝倉
書店)従来公知の塩折法、エタノール分画法、ク
ロマトグラフイー法などの方法によつて提供され
る。
抗Hbを固定化する担体は、一般に酵素など活
性タンパク質の不溶化法として知られる特開昭51
−105186号に詳記される。
性タンパク質の不溶化法として知られる特開昭51
−105186号に詳記される。
即ち、従来実施又は提案されている酵素の不溶
化方法としては、高分子多糖体を臭化シアンで活
性化させたものに酵素を結合させるとか、ケイ素
材料に酵素を共有結合させるなど不溶性担体に化
学的に結合させる方法(特開昭46−1838号)、活
性炭吸着などの物理的(米国特許第2717852号)
若しくは塩基性陰イオン交換体に吸着させるなど
の静電的(特公昭45−6870号)な方法、適当なマ
トリツクス、例えばフイブリン重合体中に酵素を
埋没させる方法(特開昭49−41584号)などが挙
げられ、本発明に用いられる固定化抗Hbの製造
は、酵素の代りに上記の精製された抗Hbを用い
ること以外は同じ方法によつて達せられる。
化方法としては、高分子多糖体を臭化シアンで活
性化させたものに酵素を結合させるとか、ケイ素
材料に酵素を共有結合させるなど不溶性担体に化
学的に結合させる方法(特開昭46−1838号)、活
性炭吸着などの物理的(米国特許第2717852号)
若しくは塩基性陰イオン交換体に吸着させるなど
の静電的(特公昭45−6870号)な方法、適当なマ
トリツクス、例えばフイブリン重合体中に酵素を
埋没させる方法(特開昭49−41584号)などが挙
げられ、本発明に用いられる固定化抗Hbの製造
は、酵素の代りに上記の精製された抗Hbを用い
ること以外は同じ方法によつて達せられる。
抗Hbを化学的に結合させて不溶化するために
用いられる担体は、抗Hbと結合可能な基、例え
ばカルボキシル基又はアミノ基などを有する水不
溶性有機又は無機高分子材料である。例えばポリ
アクリルアミドゲル〔バイオーゲル(Bio−gel)
P−300など米国、バイオゲル社発売〕、アガロー
ス〔セフアロース(Sepharose)4Bなど:スウエ
ーデン国、フアルマシア社発売〕、デキストラン
(セフアデツクス〔Sephadex)G200、DEAE−セ
フアデツクス(DEAE−Sephadex)、QAE−セ
フアデツクス(QAE−Sephadex)など:スウエ
ーデン国、フアルマシア社発売〕、更にはセルロ
ース(DEAE−セルロース、CM−セルロース、
AE−セルロースなど)のような抗Hbと直接結合
しない多糖体で、これらを臭化シアンで処理する
ことにより結合能を与えた材料が有利に用いられ
る。多糖類を臭化シアンで処理する方法はP.クア
トレカサス及びC.B.アンフインセン
(Cuatrecasas、P.and Anfinsen、C.B.)〔メソー
ズ イン エンザイモロジイXII、ジヤコビ編
(Methods in Enzymology.XII、ed by
Jakoby、W.B.)pp345、(1971)〕によつて提案
されているアフイニテイ−クロマトグラフイーの
手法でタンパクを分離する方法として既に確立さ
れている。
用いられる担体は、抗Hbと結合可能な基、例え
ばカルボキシル基又はアミノ基などを有する水不
溶性有機又は無機高分子材料である。例えばポリ
アクリルアミドゲル〔バイオーゲル(Bio−gel)
P−300など米国、バイオゲル社発売〕、アガロー
ス〔セフアロース(Sepharose)4Bなど:スウエ
ーデン国、フアルマシア社発売〕、デキストラン
(セフアデツクス〔Sephadex)G200、DEAE−セ
フアデツクス(DEAE−Sephadex)、QAE−セ
フアデツクス(QAE−Sephadex)など:スウエ
ーデン国、フアルマシア社発売〕、更にはセルロ
ース(DEAE−セルロース、CM−セルロース、
AE−セルロースなど)のような抗Hbと直接結合
しない多糖体で、これらを臭化シアンで処理する
ことにより結合能を与えた材料が有利に用いられ
る。多糖類を臭化シアンで処理する方法はP.クア
トレカサス及びC.B.アンフインセン
(Cuatrecasas、P.and Anfinsen、C.B.)〔メソー
ズ イン エンザイモロジイXII、ジヤコビ編
(Methods in Enzymology.XII、ed by
Jakoby、W.B.)pp345、(1971)〕によつて提案
されているアフイニテイ−クロマトグラフイーの
手法でタンパクを分離する方法として既に確立さ
れている。
同様にして結合基を有しないポリアミド、例え
ばナイロン、ポリアセタール、ポリスチレンなど
の高分子重合体も適当な処理剤例えば臭化シアン
で処理することによつて、抗Hbとの結合能の基
を与えることができる。更に又ガラスのような無
機材料も、これをアミノアルキルシランと処理す
ることによつて、抗Hbと結合するアミノ基を与
えることができ、抗Hbの不溶化に用いることが
可能である。
ばナイロン、ポリアセタール、ポリスチレンなど
の高分子重合体も適当な処理剤例えば臭化シアン
で処理することによつて、抗Hbとの結合能の基
を与えることができる。更に又ガラスのような無
機材料も、これをアミノアルキルシランと処理す
ることによつて、抗Hbと結合するアミノ基を与
えることができ、抗Hbの不溶化に用いることが
可能である。
抗Hbを物理的又は静電的に吸着させて不溶化
させる担体としては、ケイソウ土、活性炭などの
外、DEAE−セフアデツクス、DEAE−セルロー
スなどのイオン交換体などが挙げられる。又抗
Hbを不溶化する架橋剤としては、例えばグルタ
ールアルデヒドのような二官能性化合物を用いる
ことができる。
させる担体としては、ケイソウ土、活性炭などの
外、DEAE−セフアデツクス、DEAE−セルロー
スなどのイオン交換体などが挙げられる。又抗
Hbを不溶化する架橋剤としては、例えばグルタ
ールアルデヒドのような二官能性化合物を用いる
ことができる。
酵素を閉じ込めて不溶化させるのに用いられる
マトリツクスは、高分子量の有機重合体のゲル又
は繊維が用いられるが、抗Hbについても適当な
手段を選ぶことによつて、これらが用いられ得
る。例えば単量体の重合の際に、抗Hbが重合系
に存在すれば、それは生成重合体ゲル中に閉じ込
められる。
マトリツクスは、高分子量の有機重合体のゲル又
は繊維が用いられるが、抗Hbについても適当な
手段を選ぶことによつて、これらが用いられ得
る。例えば単量体の重合の際に、抗Hbが重合系
に存在すれば、それは生成重合体ゲル中に閉じ込
められる。
担体にタンパク結合可能基を与える処理剤で処
理する条件は次のとおりである。
理する条件は次のとおりである。
多糖類担体の場合、通常臭化シアンを用い、
PH10〜12、で冷却しながら行う。
PH10〜12、で冷却しながら行う。
高分子重合体である巨大網状構造を有するメ
タアクリレート重合体も又同様にして、PH10〜
12で臭化シアンで活性化するとよい結果が得ら
れる。
タアクリレート重合体も又同様にして、PH10〜
12で臭化シアンで活性化するとよい結果が得ら
れる。
無機質担体であるガラスの活性化は、オルガ
ノシランによつて行われる。その条件として
は、不活性溶媒にオルガノシランを溶かし、室
温で十分な時間反応させることによつて得られ
る。
ノシランによつて行われる。その条件として
は、不活性溶媒にオルガノシランを溶かし、室
温で十分な時間反応させることによつて得られ
る。
重合体−トラツプ法としては抗Hbを吸着す
る担体はすべて可能であるが、より簡便な担体
が好ましい。例えばDEAE−セルロースは、蒸
留水で十分に洗浄し、温度を室温に保つてかき
まぜることによつて抗Hbと結合させ、この抗
Hb結合担体は、次いで2次的担体でもつて重
合化させ得る。
る担体はすべて可能であるが、より簡便な担体
が好ましい。例えばDEAE−セルロースは、蒸
留水で十分に洗浄し、温度を室温に保つてかき
まぜることによつて抗Hbと結合させ、この抗
Hb結合担体は、次いで2次的担体でもつて重
合化させ得る。
以上のようにして得られた結合能を有する担体
と抗Hbとの反応は、中性付近(PH6〜8)で約
3〜25℃で行うことができる。
と抗Hbとの反応は、中性付近(PH6〜8)で約
3〜25℃で行うことができる。
このようにして得た固定化抗Hbは、ヘモグロ
ビン測定用キツトとして使用するために適当な装
置にセツトする。装置は、筒状あるいは平板状で
あり、筒状の場合適当な材質の筒内の一定量の固
定化抗Hbをセツトしキツトを形成する。平板状
の場合、紙又はガラス、プラスチツクその他適当
な平板に一定の厚さをもつて固定化抗Hbをセツ
トする。
ビン測定用キツトとして使用するために適当な装
置にセツトする。装置は、筒状あるいは平板状で
あり、筒状の場合適当な材質の筒内の一定量の固
定化抗Hbをセツトしキツトを形成する。平板状
の場合、紙又はガラス、プラスチツクその他適当
な平板に一定の厚さをもつて固定化抗Hbをセツ
トする。
セツトされる固定化抗Hbの粒子径は40〜200μ
で均一化したものが使用される。
で均一化したものが使用される。
固定化抗Hbの装置へのセツト量は、筒状の場
合体積量として0.5〜70cm3、筒の長さ2〜20cm好
ましくは、4〜10cmが一般的に良好なキツトを提
供する。平板の場合は、厚さ0.5〜5mm体積とし
て0.5〜6cm3がよい。セツト量の目安としては、
内径1.5cm長さ10cmの筒状装置に固定化抗Hbを充
填した場合、約5〜100mgの換算ヘモグロビン量
を結合する。
合体積量として0.5〜70cm3、筒の長さ2〜20cm好
ましくは、4〜10cmが一般的に良好なキツトを提
供する。平板の場合は、厚さ0.5〜5mm体積とし
て0.5〜6cm3がよい。セツト量の目安としては、
内径1.5cm長さ10cmの筒状装置に固定化抗Hbを充
填した場合、約5〜100mgの換算ヘモグロビン量
を結合する。
このようにセツトされた固定化抗Hbからなる
キツトは、あらかじめその固定化抗Hbのセツト
量と換算ヘモグロビン量との検量線を求め相応す
る量目を例えば濃度として装置に付置せしめる。
キツトは、あらかじめその固定化抗Hbのセツト
量と換算ヘモグロビン量との検量線を求め相応す
る量目を例えば濃度として装置に付置せしめる。
キツトによる換算ヘモグロビン量の測定は、固
定化抗Hbに遊離ヘモグロビン及びヘモグロビン
−ハプトグロビン結合体(又は血中総ヘモグロビ
ン)を吸着し、赤色に着色した部分の長さ又は面
積を測定することにより、試料中の換算ヘモグロ
ビン量を検量線から求める。
定化抗Hbに遊離ヘモグロビン及びヘモグロビン
−ハプトグロビン結合体(又は血中総ヘモグロビ
ン)を吸着し、赤色に着色した部分の長さ又は面
積を測定することにより、試料中の換算ヘモグロ
ビン量を検量線から求める。
試料とキツトとの反応条件は特に限定されるも
のではないが、PH5〜8の低塩濃度(0.05〜
0.3M)の水溶液で湿潤させた後、試料を注加
し、展開によつて結合させる。要する時間は、約
5分間〜20分間で十分である。十分の浸透後キツ
ト容量の2倍以上の水溶液で洗浄する。洗浄液
は、PH5〜8の低温濃度の水溶液であれば特に限
定されない。
のではないが、PH5〜8の低塩濃度(0.05〜
0.3M)の水溶液で湿潤させた後、試料を注加
し、展開によつて結合させる。要する時間は、約
5分間〜20分間で十分である。十分の浸透後キツ
ト容量の2倍以上の水溶液で洗浄する。洗浄液
は、PH5〜8の低温濃度の水溶液であれば特に限
定されない。
キツトの再生方法は、測定完了後のキツトを3
〜4Mグアニジン・HCl(PH4〜6)、0.05〜0.5M
グリシン・HCl(PH2〜3)、0.05〜0.5M
Na2HPO4・NaOH(PH10〜11)、1〜5M NaBr又
は2〜8M MgCl2(PH3〜5)の水溶液と接触さ
せ固定化抗Hbとヘモグロビン又はヘモグロビン
−ハプトグロビンの結合体の結合を解きヘモグロ
ビンを遊離させる。その後低塩濃度のPH5〜8の
水溶液で洗浄後、再び使用に供せうる。
〜4Mグアニジン・HCl(PH4〜6)、0.05〜0.5M
グリシン・HCl(PH2〜3)、0.05〜0.5M
Na2HPO4・NaOH(PH10〜11)、1〜5M NaBr又
は2〜8M MgCl2(PH3〜5)の水溶液と接触さ
せ固定化抗Hbとヘモグロビン又はヘモグロビン
−ハプトグロビンの結合体の結合を解きヘモグロ
ビンを遊離させる。その後低塩濃度のPH5〜8の
水溶液で洗浄後、再び使用に供せうる。
キツトの保存は、乾燥状態あるいは防腐剤(例
えば0.1%NaN3)を含有したPH5〜8の低塩濃度
水溶液中に保持する。温度は低塩好ましくは10℃
以下凍結しない条件である。水溶液中での保存
は、約2年間は活性の低下なく使用できる。
えば0.1%NaN3)を含有したPH5〜8の低塩濃度
水溶液中に保持する。温度は低塩好ましくは10℃
以下凍結しない条件である。水溶液中での保存
は、約2年間は活性の低下なく使用できる。
測定に際して、試料が血清、血漿、尿、髄液等
の場合は、何等前処理をおこなうことなしにその
まま使用可能である。なお、血液の場合は、蒸留
水で10〜100倍希釈し充分に溶血させたものを使
用する。
の場合は、何等前処理をおこなうことなしにその
まま使用可能である。なお、血液の場合は、蒸留
水で10〜100倍希釈し充分に溶血させたものを使
用する。
かくして提供されたヘモグロビン測定キツト
は、遊離のヘモグロビン量、ヘモグロビン−ハプ
トグロビン結合体量及び血中総ヘモグロビン量を
簡単且つ迅速に定量できる試薬である。
は、遊離のヘモグロビン量、ヘモグロビン−ハプ
トグロビン結合体量及び血中総ヘモグロビン量を
簡単且つ迅速に定量できる試薬である。
以下に実施例を示すが、本発明は何等これに限
定されない。
定されない。
実施例 1
ヒトヘモグロビンを兎に免疫して得た抗ヒトヘ
モグロビン血清よりコーンのエタノール分画法
(J.Am.Chem.Soc.、72 465(1950)により精製
して得た抗Hbを臭化シアン法でセフアロース4B
(Sepharose4B)に固定し、これを内径1.5cm長さ
10cmの注射筒に充填し、充填物の上面が乱れない
様円形に切つた紙を充填物の上面に載せ生理的
食塩液で湿潤させキツトを作成した。このキツト
の換算ヘモグロビン量の検量線は図1の如く直線
的である。なおヘモグロビンの場合と、ヘモグロ
ビン−ハプトグロビン結合体の場合の検量線の差
違は存在しない。
モグロビン血清よりコーンのエタノール分画法
(J.Am.Chem.Soc.、72 465(1950)により精製
して得た抗Hbを臭化シアン法でセフアロース4B
(Sepharose4B)に固定し、これを内径1.5cm長さ
10cmの注射筒に充填し、充填物の上面が乱れない
様円形に切つた紙を充填物の上面に載せ生理的
食塩液で湿潤させキツトを作成した。このキツト
の換算ヘモグロビン量の検量線は図1の如く直線
的である。なおヘモグロビンの場合と、ヘモグロ
ビン−ハプトグロビン結合体の場合の検量線の差
違は存在しない。
実施例 2
内径1.5cm長さ10cmおよび内径1cm長さ10cmの
2種類の透明なプラスチツクチユーブの底面をグ
ラスフイルター(600メツシユ)で固定し、これ
らに実施例1と同様にして作成した固定化抗Hb
をそれぞれ高さ7cmに充填したのち同種のグラス
フイルターを内容物上面に固定し、その上に少量
の生理的食塩水を充填してカラムの上下両端をゴ
ムキヤツプで封じた装置をそれぞれ100個ずつ計
400個作成した。これらのうち内径1.5cmのカラム
に固定化抗Hbを充填した装置10個を選び、標準
ヘモグロビンをヘモグロビンを含まない血清に溶
解した1mg/ml溶液を2ml通過させた。赤色に着
色した部分の長さは最高1.80cm、最低1.65cm、平
均1.70cmであつた。
2種類の透明なプラスチツクチユーブの底面をグ
ラスフイルター(600メツシユ)で固定し、これ
らに実施例1と同様にして作成した固定化抗Hb
をそれぞれ高さ7cmに充填したのち同種のグラス
フイルターを内容物上面に固定し、その上に少量
の生理的食塩水を充填してカラムの上下両端をゴ
ムキヤツプで封じた装置をそれぞれ100個ずつ計
400個作成した。これらのうち内径1.5cmのカラム
に固定化抗Hbを充填した装置10個を選び、標準
ヘモグロビンをヘモグロビンを含まない血清に溶
解した1mg/ml溶液を2ml通過させた。赤色に着
色した部分の長さは最高1.80cm、最低1.65cm、平
均1.70cmであつた。
実施例 3
多孔性ガラス(孔直径約80μ、ガラス直径100
メツシユ)をγ−アミノプロピル−トリエトキシ
シランで活性化させたのち、別に実施例1と同様
に精製して得た抗Hbをこの多孔性ガラスに固定
した。
メツシユ)をγ−アミノプロピル−トリエトキシ
シランで活性化させたのち、別に実施例1と同様
に精製して得た抗Hbをこの多孔性ガラスに固定
した。
これを実施例2と同様にしてプラスチツクチユ
ーブに充填した装置を作成した。これらのうち10
個を選び、標準ヘモグロビン−ハプトグロビン結
合体をヘモグロビンを含まない血清に溶解した1
mg/ml溶液を2ml通過させたところ、赤色に着色
した部分の長さは最高2.68cm、最低2.51cm、平均
2.54cmであつた。
ーブに充填した装置を作成した。これらのうち10
個を選び、標準ヘモグロビン−ハプトグロビン結
合体をヘモグロビンを含まない血清に溶解した1
mg/ml溶液を2ml通過させたところ、赤色に着色
した部分の長さは最高2.68cm、最低2.51cm、平均
2.54cmであつた。
実施例 4
実施例3で得られた装置のうち10個を選び、正
常人血液を蒸留水で50倍に希釈し、充分に溶血さ
せたものを1ml通過させたところ赤色に着色した
部分の長さは最高3.96cm、最低3.68cm、平均3.79
cmであつた。
常人血液を蒸留水で50倍に希釈し、充分に溶血さ
せたものを1ml通過させたところ赤色に着色した
部分の長さは最高3.96cm、最低3.68cm、平均3.79
cmであつた。
実施例 5
スライドグラスの平板(3×3cm)に、臭化シ
アン法によつてセフアローズに固定化した抗Hb
を1mmの厚さで均一にセツトし、ヘモグロビン測
定用キツトとした。
アン法によつてセフアローズに固定化した抗Hb
を1mmの厚さで均一にセツトし、ヘモグロビン測
定用キツトとした。
実施例 6
フイルターペーパー(2×10cm)に臭化シアン
法によつてセフアローズに固定化した抗Hbを2
mmの厚さで均一にセツトし、ヘモグロビン測定用
キツトとした。
法によつてセフアローズに固定化した抗Hbを2
mmの厚さで均一にセツトし、ヘモグロビン測定用
キツトとした。
図1は実施例1により得られた、本発明の方法
およびキツトを使用した換算ヘモグロビンの測定
検量線を示す。
およびキツトを使用した換算ヘモグロビンの測定
検量線を示す。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1 遊離ヘモグロビン、ヘモグロビン−ハプトグ
ロビン複合体あるいは血中総ヘモグロビンを定量
するための固定化抗ヘモグロビン抗体からなるヘ
モグロビン測定試薬。 2 固定化抗ヘモグロビン抗体を筒状の装置にセ
ツトしてなる特許請求の範囲第1項のヘモグロビ
ン測定試薬。 3 固定化抗ヘモグロビン抗体を平板状にセツト
してなる特許請求の範囲第1項のヘモグロビン測
定試薬。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6797378A JPS54158995A (en) | 1978-06-06 | 1978-06-06 | Hemoglobin measuring kit |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6797378A JPS54158995A (en) | 1978-06-06 | 1978-06-06 | Hemoglobin measuring kit |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS54158995A JPS54158995A (en) | 1979-12-15 |
| JPS6114466B2 true JPS6114466B2 (ja) | 1986-04-18 |
Family
ID=13360432
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP6797378A Granted JPS54158995A (en) | 1978-06-06 | 1978-06-06 | Hemoglobin measuring kit |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS54158995A (ja) |
Families Citing this family (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FI61965C (fi) * | 1980-01-17 | 1982-10-11 | Suovaniemi Finnpipette | Foerfarande foer detektering av hemoglobin i avfoering |
| US4425438A (en) * | 1981-03-13 | 1984-01-10 | Bauman David S | Assay method and device |
| JPS60133368A (ja) * | 1983-12-19 | 1985-07-16 | Dai Ichi Pure Chem Co Ltd | 免疫測定方法 |
| JPS60173471A (ja) * | 1984-02-20 | 1985-09-06 | Konishiroku Photo Ind Co Ltd | 抗原の検出方法 |
| US5252496A (en) * | 1989-12-18 | 1993-10-12 | Princeton Biomeditech Corporation | Carbon black immunochemical label |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3641235A (en) * | 1968-11-01 | 1972-02-08 | Miles Lab | Immunological reagent and process for making same |
-
1978
- 1978-06-06 JP JP6797378A patent/JPS54158995A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS54158995A (en) | 1979-12-15 |
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