BE1001318A3

BE1001318A3 - Procede de filtration de gluten humide.

Info

Publication number: BE1001318A3
Application number: BE8700670A
Authority: BE
Original assignee: Roehm Gmbh
Priority date: 1986-06-25
Filing date: 1987-06-17
Publication date: 1989-09-26
Also published as: DE3621220A1; CA1299129C; GB2192003B; GB2192003A; GB8714801D0; FR2600654A1; FR2600654B1; US4960705A; DE3621220C2

Abstract

La filtration du gluten humide, qui est produit comme produit secondaire au cours de la préparation d'amidon de mais, peut etre améliorée par l'action d'une xylanase, hémicellulase et/ou glucanase exempte d'amylases et de protéinases, et elle a pour effet une déshydratation plus rapide de la fraction de mais du gluten humide.

Description


   <Desc/Clms Page number 1> 
 



   "Procédé de filtration de gluten humide". 



   L'invention concerne un procédé de filtration de gluten humide par addition d'enzymes avant ou respectivement au cours de la filtration. Dans le procédé de préparation d'amidon de mais, les éléments protidiques du mais, la colle ou encore gluten 
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 de mais, doivent être isolés. Cela a lieu, après la mouture à l'état mouillé du mais, par une succession d'opérations   destinées à l'élimi-   nation des germes et des substances fibreuses et à la séparation par centrifugation de l'amidon, une fraction constituée du gluten et de grains d'amidon mécaniquement endommagés étant obtenue sous la forme d'un produit de centrifugation. Cette fraction est dénommée gluten humide. Elle est déshydratée sur des filtres à tambour, séchée et utilisée comme fourrage pour bétail, riche en protides. 



   Des problèmes surgissent fréquemment au cours de la filtration du gluten   humide ; l'eau   est obstinément retenue de sorte qu'on ne produit que peu de filtrat et qu'on obtient un produit retenu à forte teneur en eau   dont'Ie séchage nécessite   une consommation élevée en énergie thermique. Ce problème est attribué au gonflement de l'amidon contenu dans le gluten humide. 



   Dans le brevet aux Etats-Unis d'Amérique   3. 92 & . 631   on rend responsables des problèmes de filtration des polysaccharides partiellement insolubles, fortement ramifies. Par l'addition de glucamylase au gluten humide au moins une heure avant le début de 
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 la filtration, l'amidon est profondément dégradé et la capacité de filtration est nettement améliorée. Le traitement à l'amylase présente cependant   t'inconvenient   que l'amidon, qui autrement serait resté dans le produit retenu comme composant de fourrage de grande valeur, est perdu sous la forme de dextrines dissoutes et de sucre. 



  Le filtrat est partiellement réutilisé pour le gonflement du mais. 



  De ce fait, I'amylase encore contenue dedans parvient dans le produit 

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 de broyage et provoque la dégradation d'amidon,   d'ou   une autre fraction de celui-ci est perdue. Une autre partie du filtrat est rejetée et elle alourdit l'épuration des eaux par sa teneur en produits de dégradation d'amidon. 



   L'invention a pour but d'éviter les problèmes décrits au cours de la filtration. du gluten humide, et d'éviter cependant la perte d'amidon et une pollution des eaux résiduaires. On a trouvé que cela est possible par un traitement enzymatique du gluten humide avant ou pendant la filtration, lorsque, comme enzyme, on met en oeuvre une xylanase, une   hémicellulase etfou une glucanase   qui est exempte d'amylases et de protéinases. 



   Ce résultat est surprenant parce que le maTs ne contient que de très faibles fractions de substances gonflantes à structure hémicellulosique et il était pas connu que de telles substances gonflantes soient contenues dans le gluten humide. Sans vouloir limiter l'invention à une théorie déterminée, les inventeurs supposent que l'amidon ou des polysaccharides insolubles, analogues à   t'amidon,   contenus dans le gluten humide ne sont pas les agents générateurs proprement dits des problèmes de filtration, mais qu'au contraire, uniquement par une interaction de la faible fraction en   hemicettutoses   avec les particules d'amidon ou respectivement les polysaccharides non dissous, il se forme des structures de type corps gonflants qui provoquent les problèmes de filtration décrits.

   11 serait ainsi explicable que la formation de ces corps gonflants puissent être évitée et les problèmes de filtration surmontés non seulement par la dégradation de l'amidon mais aussi par la dégradation des hémicellu loses jusqu'à présent non observées. 



   Des préparations enzymatiques, qui présentent une activité de xylanase, d'hémicellulase et/ou de   gtucanase süffi-   sante, sont connues et on peut les obtenir dans le commerce. Elles peuvent   etre   issues de cultures de bacteries ou de moisissures, par exemple de Trichoderma. Les activités précitées peuvent aussi se présenter sous la forme d'une activité secondaire à côté d'une autre activité principale, dans la mesure où cette dernière   n'est   pas nuisible pour le procédé. La préparation enzymatique doit être exempte de 

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 toute activité d'amylase et de protéinase qui soit efficace à la valeur de pH du gluten   humide de3, 5 à 4, 5,   parce qu'autrement il se produirait une dégradation non souhaitable de l'amidon et du gluten.

   Des traces de ces activités, telles qu'on peut les observer dans la plupart des préparations enzymatiques, ne sont pas nuisibles lorsqu'elles ne pro- voquent pas une dégradation notable de l'amidon et du gluten. De même, des amylases et des protéases qui ne sont actives qu'en dehors de la gamme de pH du gluten humide ne sont pas nuisibles pour le procédé en général. 



   Le besoin en enzymes mis en oeuvre suivant 'invention est extraordinairement minime et il n'intervient pas du point de vue économique à côté de la production de la fraction d'amidon dans le gluten humide. Des préparations enzymatiques présentant une activité de xylanase de 50 à   10. 000 Uxyl/g à   un pH de   3,     5-4, 5   sont mises en oeuvre en une quantité de   0, 05 à 10 kg/t de matière   sèche de gluten. Une durée d'action de 30   ä   60 minutes à une température de 35   ä   45"C est suffisante.

   La durée de séjour du gluten humide dans l'installation de filtration peut être comprise dans la durée du traitement de sorte que, pour une durée de séjour suffisamment longue, l'enzyme n'a besoin d'être ajoutée qu'ä   t'entree   dans l'installation de filtration. 



   L'action des enzymes mises en oeuvre suivant l'invention reste légèrement en arrière de celles des glucamylases. 



  On obtient une teneur en matière solide d'au moins   0,   5 plus élevée dans le produit retenu et au moins 5 % en plus de filtrat. Bien que déjà cette amélioration'soit d'une importance économique, on obtient généralement des valeurs encore plus favorables, par exemple une augmentation de la teneur en matière solide de 1 à 3 % et une augmentation de la quantité de filtrat de 10 à 30 %. On augmente ainsi non seulement la valeur nutritive du fourrage à base de gluten, mais aussi on diminue simultanément la consommation d'énergie pour le séchage. 

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  Exemples Mode opératoire
Sous agitation on amène à une température équilibrée de   400C   une suspension de gluten homogénéisée. On ajoute l'enzyme à examiner à un dosage de 0, 24 % (par rapport à la matière sèche de gluten) et une durée de réaction de 30 minutes est respectée. 



  Une quantité définie de manière précise   (150, 0   g) de la suspension est filtrée sous vide pendant exactement 2 minutes et la quantité de filtrat est déterminée. Ensuite, on filtre encore une fois sous vide pendant exactement 1 minute et à nouveau on détermine la quantité de filtrat. Pour déterminer le taux d'humidité résiduaire, 10 g de produit retenu sont malaxés avec 10 g de sable marin et ils sont séchés jusqu'à l'obtention d'un poids constant   à 120De   (détermination de la teneur en matière sèche). 



  Essais de filtration   1)   Filtration à 20 Torr. 
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<tb> 
<tb> 



  Après <SEP> la <SEP> durée <SEP> de <SEP> réaction, <SEP> on <SEP> filtre <SEP> sous <SEP> vide
<tb> pendant <SEP> 2 <SEP> et <SEP> 3 <SEP> minutes.
<tb> 



  Matière <SEP> sèche
<tb> Enzyme <SEP> Filtrat <SEP> Filtrat <SEP> dans <SEP> le <SEP> produit
<tb> après <SEP> après <SEP> retenu
<tb> 2 <SEP> minutes <SEP> 3 <SEP> minutes <SEP> (% <SEP> en <SEP> poids)
<tb> g <SEP> % <SEP> g <SEP> % <SEP> 
<tb> Valeur <SEP> à <SEP> blanc <SEP> 
<tb> sans <SEP> enzyme <SEP> 38, <SEP> 7 <SEP> 100 <SEP> 47, <SEP> 9 <SEP> 100 <SEP> 26, <SEP> 4 <SEP> 
<tb> cellulase <SEP> de
<tb> moisissure <SEP> (l) <SEP> 41, <SEP> 3 <SEP> 106, <SEP> 7 <SEP> 50, <SEP> 7 <SEP> 105, <SEP> 9 <SEP> 28, <SEP> 0 <SEP> 
<tb> " <SEP> (2) <SEP> 42, <SEP> 8 <SEP> 110, <SEP> 6 <SEP> 53, <SEP> 7 <SEP> 112, <SEP> 1 <SEP> 28, <SEP> 7 <SEP> 
<tb> (3) <SEP> 48,9 <SEP> 126,4 <SEP> 59,9 <SEP> 125,1 <SEP> 29,3
<tb> 
 
La préparation 1 présente une activité de 330 CU/mg et de 610 Uxyl/g et elle produit une augmentation de la quantité de filtrat de 6, 7 %.

   La préparation 2 presente une activité de 100 CU/mg et de 3000 Uxyl/g et elle produit une augmentation de Ja quantite 

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 de filtrat de   10, 6 %.   Une combinaison spéciale de xylanase et de cellulase, de 1500 CU/mg et de 120 Uxyl/g, dans la préparation 3 donne après 2 minutes un rendement en filtrat augmenté de   26, 4 %.   



  2) Filtration à 16 Torr. 



   Les paramètres sont les mêmes que dans l'exemple 1. 
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<tb> 
<tb> 



  Filtrat <SEP> après <SEP> Filtrat <SEP> après
<tb> Enzyme <SEP> 2 <SEP> minutes <SEP> 3 <SEP> minutes
<tb> g <SEP> % <SEP> g <SEP> % <SEP> 
<tb> Valeur <SEP> à <SEP> blanc <SEP> 
<tb> sans <SEP> enzyme <SEP> 42, <SEP> 0 <SEP> 100 <SEP> 51, <SEP> 7 <SEP> 100
<tb> Cellulase <SEP> de <SEP> 
<tb> moisissure <SEP> (1) <SEP> 45, <SEP> 5 <SEP> 108, <SEP> 5 <SEP> 55, <SEP> 9 <SEP> 108, <SEP> 1 <SEP> 
<tb> (2) <SEP> 51,2 <SEP> 122,0 <SEP> 63,5 <SEP> 122,9
<tb> (3) <SEP> 56,4 <SEP> 134,4 <SEP> 68,5 <SEP> 132,5
<tb> 
 
L'ordre de l'activité enzymatique reste identique. 



   11 doit   tre   entendu que la présente invention n'est en aucune façon limitée aux modes de réalisation décrits ci-dessus et que bien des modifications peuvent y, être apportées sans sortir du cadre du présent brevet.

Claims

ANNEXE AU RAPPORT DE RECHERCHE RELATIF A LA DEMANDE DE BREVET BELGE NO. BE 8700670 BO 295 EMI6.1 La présente annexe indique les membres de la famille de brevets relatifs aux documents de tesdits au fichier informatique de l'Office européen des brevets as la date du 09/05/89 Les renseignements fournis sont donnés a titre indicatif et n'engagent pas la responsabilité de l'Office des brevets.

EMI6.2 <tb> <tb> breveDacument <SEP> brevet <SEP> cité <SEP> Date <SEP> de <SEP> Membre <SEP> (s) <SEP> de <SEP> la <SEP> Date <SEP> de <tb> au <SEP> rapport <SEP> de <SEP> recherche <SEP> publication <SEP> famille <SEP> de <SEP> brevet <SEP> (s) <SEP> publication <SEP> <tb> EP-A <SEP> 0001470 <SEP> 18-04-79 <SEP> NL-A-7711211 <SEP> 18-04-79 <tb> AU-A- <SEP> 4065878 <SEP> 17-04-80 <tb> US-A- <SEP> 4233406 <SEP> 11-11-80 <tb> CA-A- <SEP> 1113615 <SEP> 01-12-81 <tb> AU-B- <SEP> 525840 <SEP> 02-12-82 <tb> GB-A <SEP> 1244288 <SEP> 25-08-71 <SEP> US-A- <SEP> 3782964 <SEP> 01-01-74 <tb> FR-A <SEP> 2368895 <SEP> 26-05-78 <SEP> BE-A- <SEP> 860225 <SEP> 15-02-78 <tb> NL-A-7711508 <SEP> 03-05-78 <tb> DE-A- <SEP> 2748750 <SEP> 03-05-78 <tb> GB-A- <SEP> 1550070 <SEP> 08-08-79 <tb> JP-A- <SEP> 53056345 <SEP> 22-05-78 <tb> AU-A- <SEP> 2997977 <SEP> 03-05-79 <tb> US-A- <SEP> 4217414

<SEP> 12-08-80 <tb> AU-B- <SEP> 512984 <SEP> 06-11-80 <tb> CA-A- <SEP> 1097980 <SEP> 24-03-81 <tb> SE-A-7712253 <SEP> 01-05-78 <SEP> <tb> SE-B-439170 <SEP> 03-06-85 <SEP> <tb> US-A- <SEP> 3928631 <SEP> 23-12-75 <SEP> Aucun <tb> O <SEP> PORM10163 <tb> Pour <SEP> tout <SEP> renseignement <SEP> concernant <SEP> cette <SEP> annexe: <SEP> voir <SEP> Journal <SEP> Officiel <SEP> de <SEP> l'Office <SEP> européen <SEP> des <SEP> brevets, <SEP> No. <SEP> 12182 <SEP> <tb>