BE1027237B1 - Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins - Google Patents
Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins Download PDFInfo
- Publication number
- BE1027237B1 BE1027237B1 BE20195747A BE201905747A BE1027237B1 BE 1027237 B1 BE1027237 B1 BE 1027237B1 BE 20195747 A BE20195747 A BE 20195747A BE 201905747 A BE201905747 A BE 201905747A BE 1027237 B1 BE1027237 B1 BE 1027237B1
- Authority
- BE
- Belgium
- Prior art keywords
- solution
- protein
- proteins
- separation
- gel
- Prior art date
Links
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title claims abstract description 78
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title claims abstract description 78
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims abstract description 21
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 10
- 230000008569 process Effects 0.000 title description 4
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims abstract description 35
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 claims abstract description 18
- WQGWDDDVZFFDIG-UHFFFAOYSA-N pyrogallol Chemical compound OC1=CC=CC(O)=C1O WQGWDDDVZFFDIG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 16
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 claims abstract description 13
- 238000009461 vacuum packaging Methods 0.000 claims abstract description 12
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 claims abstract description 8
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims abstract description 7
- 239000000463 material Substances 0.000 claims abstract description 6
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 6
- 238000001816 cooling Methods 0.000 claims abstract description 3
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 claims description 37
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 36
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims description 34
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 claims description 27
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 claims description 20
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims description 18
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 claims description 17
- 238000000265 homogenisation Methods 0.000 claims description 12
- DEFVIWRASFVYLL-UHFFFAOYSA-N ethylene glycol bis(2-aminoethyl)tetraacetic acid Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCOCCOCCN(CC(O)=O)CC(O)=O DEFVIWRASFVYLL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 9
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 9
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 claims description 8
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 claims description 8
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims description 7
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 6
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 claims description 4
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims description 3
- 230000003064 anti-oxidating effect Effects 0.000 claims description 2
- 101100283604 Caenorhabditis elegans pigk-1 gene Proteins 0.000 claims 2
- PXIPVTKHYLBLMZ-UHFFFAOYSA-N Sodium azide Chemical compound [Na+].[N-]=[N+]=[N-] PXIPVTKHYLBLMZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 claims 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 abstract description 5
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 abstract description 5
- 230000008859 change Effects 0.000 abstract description 4
- 235000013622 meat product Nutrition 0.000 abstract description 3
- 239000006057 Non-nutritive feed additive Substances 0.000 abstract description 2
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 abstract description 2
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 abstract description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 abstract description 2
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 48
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 description 10
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 5
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 4
- 206010016807 Fluid retention Diseases 0.000 description 2
- 125000002915 carbonyl group Chemical group [*:2]C([*:1])=O 0.000 description 2
- 238000001879 gelation Methods 0.000 description 2
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 2
- 102000007469 Actins Human genes 0.000 description 1
- 108010085238 Actins Proteins 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N L-Cysteine Chemical compound SC[C@H](N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- 102000003505 Myosin Human genes 0.000 description 1
- 108060008487 Myosin Proteins 0.000 description 1
- 241001327682 Oncorhynchus mykiss irideus Species 0.000 description 1
- 241000269821 Scombridae Species 0.000 description 1
- 102000005937 Tropomyosin Human genes 0.000 description 1
- 108010030743 Tropomyosin Proteins 0.000 description 1
- 102000004903 Troponin Human genes 0.000 description 1
- 108090001027 Troponin Proteins 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000009471 action Effects 0.000 description 1
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 description 1
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 description 1
- 230000008827 biological function Effects 0.000 description 1
- 230000033228 biological regulation Effects 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- NEHMKBQYUWJMIP-UHFFFAOYSA-N chloromethane Chemical compound ClC NEHMKBQYUWJMIP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- 238000000151 deposition Methods 0.000 description 1
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 239000010419 fine particle Substances 0.000 description 1
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 1
- 125000001165 hydrophobic group Chemical group 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 235000020640 mackerel Nutrition 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 230000004118 muscle contraction Effects 0.000 description 1
- 210000001087 myotubule Anatomy 0.000 description 1
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 description 1
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 238000000518 rheometry Methods 0.000 description 1
- 238000001878 scanning electron micrograph Methods 0.000 description 1
- 238000004626 scanning electron microscopy Methods 0.000 description 1
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 125000003396 thiol group Chemical group [H]S* 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L17/00—Food-from-the-sea products; Fish products; Fish meal; Fish-egg substitutes; Preparation or treatment thereof
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/04—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from fish or other sea animals
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/22—Working-up of proteins for foodstuffs by texturising
- A23J3/225—Texturised simulated foods with high protein content
- A23J3/227—Meat-like textured foods
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L17/00—Food-from-the-sea products; Fish products; Fish meal; Fish-egg substitutes; Preparation or treatment thereof
- A23L17/10—Fish meal or powder; Granules, agglomerates or flakes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L17/00—Food-from-the-sea products; Fish products; Fish meal; Fish-egg substitutes; Preparation or treatment thereof
- A23L17/20—Fish extracts
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L17/00—Food-from-the-sea products; Fish products; Fish meal; Fish-egg substitutes; Preparation or treatment thereof
- A23L17/70—Comminuted, e.g. emulsified, fish products; Processed products therefrom such as pastes, reformed or compressed products
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Marine Sciences & Fisheries (AREA)
- Zoology (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
Abstract
Die Erfindung veröffentlicht ein Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins, das die folgenden Schritte umfasst: (1) Herstellen eines myofibrillären Proteins: (2) Auflösen und Konzentrieren des myofibrillären Proteins, um ein Konzentrat zu erhalten; (3) Hinzufügen Pyrogallussäure zu dem Konzentrat, homogenes Mischen, und Stillstehen bei RT, um eine Lösung von gemischten Proteinen zu erhalten; (4) Vakuumverpacken der Lösung von gemischten Proteinen und Behandlung bei einem Ultrahochdruck; und (5) programmiertes Erwärmen und danach rasches Abkühlen des im Schritt (4) erhaltenen Materials, um das stark gelartigen myofibrillären Protein zu erhalten. Bei der Erfindung wird die Antioxidationsfähigkeit der Pyrogallussäure ausgenutzt, um der Oxidationsgrad des Systems von myofibrillären Proteinen zu verringern, und eine Behandlung unter Ultrahochdruck wird angewandt, um die innere Struktur der myofibrillären Proteine zu verändern und damit eine regelmäßige dreidimensionale Netzwerkstruktur zu bilden. Die Erfindung eignet sich für die Regelung der Qualität der Fischfleischprodukte im Bereich von Hilfsmitteln für Behandlung der Lebensmittel.
Description
Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins
TECHNISCHES GEBIET Die Erfindung betrifft die Herstellung eines myofibrillären Proteins, insbesondere ein Verfahren zur Herstellung eines stark gelartigen myofibrillären Proteins.
STAND DER TECHNIK Myofibrilläre Proteine sind eine Art salzlöslicher Proteine mit wichtigen biologischen Funktionen, welche den Hauptanteil der Muskelfaser bilden und 50% bis 55% des sämtlichen Inhalt der Proteine ausmachen. Dazu gehören die Proteine Myosin, Actin, Tropomyosin, Troponin usw. Die myofibrillären Proteine nehmen an die Muskelkontraktion teil und beeinflussen die Zartheit des Fleisches sowie die funktionellen Eigenschaften des Fleischprodukts, wie z. B. die Gelbildungsfähigkeit, Rheologie, Wasserhaltung, Elastizität und Beschaffenheit. Dabei hat die Gelbildungsfähigkeit der myofibrillären Proteine eine große Bedeutung bei der Behandlung des Produkts der Art Fisch-Maische. Unter Gel ist ein elastischer Halb-Festkörper zu verstehen, der einen Zustand zwischen einem Festkörper und einer Flüssigkeit einnimmt und ein regelmäßiges Aussehen sowie eine bestimmte Form aufweist. Die Gelbildung der Proteine wird durch die Spaltung der nicht kovalenten Bindungen und die Änderung in der oberflächlichen Struktur der Proteine nach einer Regelung der umgebenden Bedingungen oder einer Heizung verursacht. Insbesondere fördert die Freisetzung hydrophober Gruppen die Wechselwirkung zwischen den Proteinen, so dass die Molekülen der Proteinen unter Polymerisation ein homogenes Gel mit einer Netzwerkstruktur bilden.
Durch die Forschungen wurde gezeigt, dass während des Vorgang der Klärspülung und Ablage das Fleisch von Makrele anfällig für Oxidation war, so dass der Gehalt an Carbonylgruppen erheblich erhöht wurde (Sylvie, Carolinep et al. 2015). Bei der Regenbogenforelle wird die chemische Wirkungskraft, wie. z. B. die hydrophobe Kraft, die Schwefel-Schwefel- Bindung, und die nicht kovalente Bindung, durch die Oxidation der Proteine verändert, so dass die Konfiguration und die Aggregation der Proteinmolekülen sich ändert (Herrera and Mackie 2004). Die Oxidation der Proteine im Fischfleisch werden auch durch die radikalische Kettenreaktion hervorgerufen, wobei die freie Radikale zunächst das Peptidgerüst mit aktiven Seitenketten angriff (Sante-Lhoutellier, Aubry et al. 2007), beispielerweise Cystein, Tryptophan, und Lysin, so dass Derivate mit Carbonylgruppen erzeugt werden und die Anzahl an Mercaptogruppen verringert wird. Dies führt zu einer schlechteren Gelbildungsfähigkeit, niedrigeren Elastizität, und reduzierten Wasserhaltung der oxidierten Proteine im Fischfleisch.
INHALT DER VORLIEGENDEN ERFINDUNG Die Aufgabe der vorliegenden Erfindung liegt darin, die Nachteile im Stand der Technik zu überwinden und ein Verfahren zur Herstellung eines stark gelartigen myofibrillären Proteins bereitzustellen. In der vorliegenden Erfindung werden die folgenden technischen Lösungen verwendet: 1) Herstellen eines myofibrillären Proteins Hinzufügen einer ersten Pufferlösung für Trennung zu einer zerkleinerten Fisch-Maische, Homogenisieren und Zentrifugieren, um die lôslichen Proteine abzutrennen und einen Niederschlag zu erhalten; Hinzufügen einer zweite Pufferlösung für Trennung, Homogenisieren, Filtern durch Gaze und
Zentrifugieren der Lösung, wobei der Niederschlag das myofibrilläre Protein ist. 2) Auflösen und Konzentrieren des myofibrillären Proteins Hinzufügen des ım Schritt 1) erhaltenen myofibrillären Proteins zu einer kalten Lösung für Auflösung, Homogenisieren, Stillstehen bei 0°C für 30 min, Zentrifugieren, Entnehmen des Überstands, und Konzentrieren mit einem Ultrafiltrationsrohr. 3) Antioxidation des myofibrillären Proteins Hinzufügen Pyrogallussäure zu dem im Schritt 2) erhaltenen myofibrillären Protein, homogenes Mischen, und Stillstehen für 1 - 5 Stunden, um ein Lösungssystem von gemischten Proteinen zu erhalten. 4) Behandlung bei einem Ultrahochdruck Vakuumverpacken der im Schritt 3) erhaltenen Lösung von gemischten Proteinen und Behandlung bei einem Ultrahochdruck von 100 - 600 MPa für 5-30mm. 5) thermisch induzierte Gelbildung Stellen des im Schritt (4) erhaltenen Produkts in einem Wasserbad bei 20°C, programmiertes Erwärmen bei einer Geschwindigkeit von 1°C/min bis 85°C, Halten der Temperatur von 85°C für 30 min, und Stillstehen nach raschem Abkühlen bei 0°C für 12 Stunden, um das myofibrilläre Protein zu erhalten.
Im Schritt 1) im obigen Verfahren weist die erste Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von 6.9 - 7.1 auf und beinhält 0.08 - 0.12 M KCI, 1.8 - 2.2 mM MeCl,, 0.8 - 1.2 mM EGTA, 0.4 - 0.6 mM DTT und 8 - 11 mM K,HPO,. Die zweite Pufferlösung für Trennung weist einen pH-Wert von 5.9 - 6.1 auf und beinhält 0.08 - 0.12 M NaCl und 0.8 - 1.2 mM NaN:. Das Homogenisieren im Schritt (1) wird unter der Bedingung von 7000 - 10000rpm für 3 - 8 min durchgeführt.
Das Zentrifugieren wird unter den Bedingungen von 7000 - 9000rpm bei 4 - 8°C für 10 - 30min durchgeführt.
und wobei ım Schritt 2) die Lösung für Auflösung eine Lösung mit 0.5 - 1.0 M NaCl und einem pH-Wert von 7.0 - 8.0 ist. Im Schritt 3) beträgt die Konzentration der hinzugefügten Pyrogallussäure 6umol/g von Proteinen - 300umol/g von Proteinen.
Im Schritt 4) dauert beim Vakuumverpacken die Evakuierung 15 - 60 s, die thermische Verpackung 1.0 - 3.0 s; der Druck bei der Ultrahochdruckbehandlung beträgt 100 - 600 MPa, und der Druck wird für 5 - 30 min halten.
Die Erfindung weist die folgende vorteilhaften Aspekte auf: Bei der Erfindung wird die Antioxidationsfähigkeit der Pyrogallussäure ausgenutzt, um der Oxidationsgrad des Systems von myofibrillären Proteinen zu verringern, und eine Behandlung unter Ultrahochdruck wird angewandt, um die innere Struktur der myofibrillären Proteine zu verändern und damit eine regelmäßige dreidimensionale Netzwerkstruktur zu bilden. Die Erfindung eignet sich für die Regelung der Qualität der Fischfleischprodukte im Bereich von Hilfsmitteln für Behandlung der Lebensmittel.
KURZE BESCHREIBUNG DER ZEICHNUNG Figur 1 zeigt ein Ablaufdiagramm der vorliegenden Erfindung.
Figur 2 zeigt die SEM-Bilder (Scanning Electron Microscopy) der stark gelartigen myofibrillären Proteine, die unter verschiedenen Behandlungsbedingungen gemäß den Ausführungsbeispielen 1 bis 4 der Erfindung erhalten wurden.
AUSFÜHRLICHE BESCHREIBUNG Die technische Lösungen der vorliegenden Erfindung werden durch die konkreten Ausführungsbeispiele im Zusammenhang mit den Figuren näher beschrieben und darstellen.
Beispiel 1 Es ist aus Fig. 1 ein Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins ersichtlich, das die folgenden Schritte umfasst: (1) Hinzufügen einer ersten Pufferlösung für Trennung zu einer zerkleinerten 5 Fisch-Maische, Homogenisieren und Zentrifugieren, um die löslichen Proteine abzutrennen und einen ersten Niederschlag zu erhalten; Hinzufügen einer zweite Pufferlösung für Trennung zu dem ersten Niederschlag, Homogenisieren, Filtern durch drei Schichte von Gaze zur Erhaltung einer Flüssigkeit, und Zentrifugieren, um einen zweiten Niederschlag zu erhalten; wobei die erste Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von 7.0 aufweist und 0.1 MKCI, 2 mM MgCh, 1 mM EGTA, 0.5 mM DTT und 10 mM K,HPO-, beinhält; und die zweite Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von 6.0 aufweist und 0.1 M NaCl und 1 mM NaN; beinhält. In diesem Schritt wird das Homogenisieren unter der Bedingung von 8000rpm für 5min und das Zentrifugieren unter den Bedingungen von 8000rpm bei 4°C für 15min durchgeführt.
(2) Hinzufügen einer kalten Pufferlösung für Auflösung zu dem zweiten Niederschlag, Homogenisieren, Stillstehen bei 0°C für 30min, Entnehmen des Überstands nach Zentrifugierung, und Konzentrieren mit einem Ultrafiltrationsrohr, um ein Konzentrat mit einer Konzentration von 20 mg/mL zu erhalten; wobei die Lösung für Auflösung eine Lösung mit 0.6 M NaCl und einem pH-Wert von 8.0 ist. In diesem Schritt wird das Zentrifugieren unter den Bedingungen von 8000rpm bei 4°C für 15min durchgeführt.
(3) Hinzufügen Pyrogallussäure zu dem Konzentrat, homogenes Mischen, und Stillstehen bei RT für 2 Stunden, um eine Lösung von gemischten Proteinen zu erhalten; wobei die Konzentration der Pyrogallussäure in dem Konzentrat 300umol/g von Proteinen beträgt.
(4) Vakuumverpacken der Lösung von gemischten Proteinen für 30 s, thermisches Verpacken der Vakuumverpackung für 2.5 s und Behandlung bei einem Ultrahochdruck von 400 MPa für 15 min. (5) Stellen des im Schritt (4) erhaltenen Materials in einem Wasserbad bei 20°C, Erwärmen bei einer Geschwindigkeit von 1°C/min bis 85°C, Halten der
Temperatur für 30min, und dann sofort Stillstehen bei 0°C für 12 Stunden, um das stark gelartige myofibrilläre Protein zu erhalten.
Beispiel 2
(1) Hinzufügen einer ersten Pufferlösung für Trennung zu einer zerkleinerten Fisch-Maische, Homogenisieren und Zentrifugieren, um die löslichen Proteine abzutrennen und einen ersten Niederschlag zu erhalten; Hinzufügen einer zweite Pufferlösung für Trennung zu dem ersten Niederschlag, Homogenisieren, Filtern durch drei Schichte von Gaze zur Erhaltung einer
Flüssigkeit, und Zentrifugieren, um einen zweiten Niederschlag zu erhalten; wobei die erste Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von 7.0 aufweist und 0.1 MKCI, 2 mM MgCh, 1 mM EGTA, 0.5 mM DTT und 10 mM K,HPO-, beinhält; und die zweite Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von 6.0 aufweist und 0.1 M NaCl und 1 mM NaN:; beinhält.
In diesem Schritt wird das Homogenisieren unter der Bedingung von 8000rpm für 5min und das Zentrifugieren unter den Bedingungen von 8000rpm bei 4°C für 15min durchgeführt. (2) Hinzufügen einer kalten Lösung für Auflösung zu dem zweiten Niederschlag, Homogenisieren, Stillstehen bei 0°C für 30min, Entnehmen des
Überstands nach Zentrifugierung, und Konzentrieren mit einem Ultrafiltrationsrohr, um ein Konzentrat mit einer Konzentration von 20 mg/mL zu erhalten; wobei die Lösung für Auflösung eine Lösung mit 0.6 M NaCl und einem pH-Wert von 8.0 ist.
In diesem Schritt wird das
Zentrifugieren unter den Bedingungen von 8000rpm bei 4°C für 15min durchgeführt. (3) Vakuumverpacken des Konzentrats für 30 s, thermisches Verpacken der Vakuumverpackung für 2.5 s und Behandlung bei einem Ultrahochdruck von 400 MPa für 15 min. (4) Stellen des ım Schritt (3) erhaltenen Materials in einem Wasserbad bei 20°C, Erwärmen bei einer Geschwindigkeit von 1°C/min bis 85°C, Halten der Temperatur für 30min, und dann sofort Stillstehen bei 0°C für 12 Stunden, um das Produkt zu erhalten.
Beispiel 3 (1) Hinzufügen einer ersten Pufferlösung für Trennung zu einer zerkleinerten Fisch-Maische, Homogenisieren und Zentrifugieren, um die löslichen Proteine abzutrennen und einen ersten Niederschlag zu erhalten; Hinzufügen einer zweite Pufferlösung für Trennung zu dem ersten Niederschlag, Homogenisieren, Filtern durch drei Schichte von Gaze zur Erhaltung einer Flüssigkeit, und Zentrifugieren, um einen zweiten Niederschlag zu erhalten; wobei die erste Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von 7.0 aufweist und 0.1 MKCI, 2 mM MgCh, 1 mM EGTA, 0.5 mM DTT und 10 mM K;HPO, beinhält; und die zweite Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von 6.0 aufweist und 0.1 M NaCl und 1 mM NaN; beinhält. In diesem Schritt wird das Homogenisieren unter der Bedingung von 8000rpm für 5min und das Zentrifugieren unter den Bedingungen von 8000rpm bei 4°C für 15min durchgeführt.
(2) Hinzufügen einer kalten Lösung für Auflösung zu dem zweiten Niederschlag, Homogenisieren, Stillstehen bei 0°C für 30min, Entnehmen des Überstands nach Zentrifugierung, und Konzentrieren mit einem Ultrafiltrationsrohr, um ein Konzentrat mit einer Konzentration von 20 mg/mL zu erhalten; wobei die Lösung für Auflösung eine Lösung mit 0.6 M NaCl und einem pH-Wert von 8.0 ist. In diesem Schritt wird das Zentrifugieren unter den Bedingungen von 8000rpm bei 4°C für 15min durchgeführt.
(3) Hinzufügen Pyrogallussäure zu dem Konzentrat, homogenes Mischen, und Stillstehen bei RT für 2 Stunden, um eine Lösung von gemischten Proteinen zu erhalten; wobei die Konzentration der Pyrogallussäure in dem Konzentrat 300umol/g von Proteinen beträgt.
(4) Stellen der Lösung von gemischten Proteinen in einem Wasserbad bei 20°C, Erwärmen bei einer Geschwindigkeit von 1°C/min bis 85°C, Halten der Temperatur für 30min, und dann sofort Stillstehen bei 0°C für 12 Stunden, um das Produkt zu erhalten. Beispiel 4 (1) Hinzufügen einer ersten Pufferlösung für Trennung zu einer zerkleinerten Fisch-Maische, Homogenisieren und Zentrifugieren, um die löslichen Proteine abzutrennen und einen ersten Niederschlag zu erhalten; Hinzufügen einer zweite Pufferlösung für Trennung zu dem ersten Niederschlag, Homogenisieren, Filtern durch drei Schichte von Gaze zur Erhaltung einer Flüssigkeit, und Zentrifugieren, um einen zweiten Niederschlag zu erhalten; wobei die erste Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von 7.0 aufweist und 0.1 MKCI, 2 mM MgCh, 1 mM EGTA, 0.5 mM DTT und 10 mM K,HPO-, beinhält; und die zweite Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von 6.0 aufweist und 0.1 M NaCl und 1 mM NaN; beinhält. In diesem Schritt wird das Homogenisieren unter der Bedingung von 8000rpm für 5min und das Zentrifugieren unter den Bedingungen von 8000rpm bei 4°C für 15min durchgeführt.
(2) Hinzufügen einer kalten Pufferlösung für Auflösung zu dem zweiten Niederschlag, Homogenisieren, Stillstehen bei 0°C für 30min, Entnehmen des Überstands nach Zentrifugierung, und Konzentrieren mit einem Ultrafiltrationsrohr, um ein Konzentrat mit einer Konzentration von 20 mg/mL zu erhalten; wobei die Lösung für Auflösung eine Lösung mit 0.6 M NaCl und einem pH-Wert von 8.0 ist. In diesem Schritt wird das Zentrifugieren unter den Bedingungen von 8000rpm bei 4°C für 15min durchgeführt. (3) Stellen des im Schritt (2) erhaltenen Konzentrat in einem Wasserbad bei 20°C, Erwärmen bei einer Geschwindigkeit von 1°C/min bis 85°C, Halten der Temperatur für 30min, und dann sofort Stillstehen bei 0°C für 12 Stunden, um das Produkt zu erhalten. Es ist aus Fig. 2 ersichtlich, dass im Beispiel 1, in dem die myofibrillären Proteine mittels der Pyrogallussäure in Kombination mit der Behandlung unter Ultrahochdruck erhalten wurden, das Gel aus Proteine kleine Poren, feine Partikel und ein regelmäßiges, ordentliches Netzwerk aufweist. Es ist daher besser als die anderen Beispiele hinsichtlich der Eigenschaft des Gels.
Dem Fachmann sollte klar sein, dass die technischen Wirkungen gleich oder ähnlich wie in den obigen Beispielen dennoch erhalten werden können und ebenfalls im Schutzbereich der Erfindung enthalten werden sollen, solang sich die technischen Lösungen der Erfindung innerhalb des nachfolgenden Bereiches ändern: Ein Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins umfasst die folgenden Schritte: (1) Hinzufügen einer ersten Pufferlösung für Trennung zu einer zerkleinerten Fisch-Maische, Homogenisieren und Zentrifugieren, um die lôslichen
Proteine abzutrennen und einen ersten Niederschlag zu erhalten; Hinzufügen einer zweite Pufferlösung für Trennung zu dem ersten Niederschlag, Homogenisieren, Filtern und Zentrifugieren, um einen zweiten Niederschlag zu erhalten; wobei die erste Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von
6.9-7.1 aufweist und 0.08 - 0.12 M KCI, 1.8 - 2.2 mM MgC1, 0.8 - 1.2 mM EGTA, 0.4 - 0.6 mM DTT und 8 - 11 mM K,HPO-« beinhält; wobei die zweite Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von 5.9 - 6.1 aufweist und 0.08 -
0.12 M NaCl und 0.8 - 1.2 mM NaN; beinhält; (2) Hinzufügen einer kalten Lösung für Auflösung zu dem zweiten Niederschlag, Homogenisieren, Stillstehen bei 1 - 2°C für 25 - 40 min, Entnehmen des Überstands nach Zentrifugierung, und Konzentrieren mit einem Ultrafiltrationsrohr, um ein Konzentrat zu erhalten; wobei die Pufferlösung für Auflösung eine Lösung mit 0.5 - 0.7 M NaCl und einem pH- Wert von 7.9 - 8.1 ist; (3) Hinzufügen Pyrogallussäure zu dem Konzentrat, homogenes Mischen, und Stillstehen bei RT für 1 - 5 Stunden, um eine Lösung von gemischten Proteinen zu erhalten; wobei die Konzentration der Pyrogallussäure in dem Konzentrat 6u - 300umol/g von Proteine beträgt; (4) Vakuumverpacken der Lösung von gemischten Proteinen und Behandlung bei einem Ultrahochdruck von 100 - 600 MPa für 5 - 25 min; und (5) Stellen des im Schritt (4) erhaltenen Materials in einem Wasserbad bei 18 - 22°C, Erwärmen bei einer Geschwindigkeit von 0.8 - 1.2°C/min bis 82- 86°C, Halten der Temperatur für 25 - 40 min, und dann sofort Stillstehen bei 0°C für 10 - 13 Stunden, um das verstärkt gelartige myofibrilläre Protein zu erhalten. das Homogenisieren im Schritt (1) unter der Bedingung von 7000 - 10000rpm für 3 - 8 min durchgeführt wird. das Zentrifugieren in den Schritte (1) und (2)
unter den Bedingungen von 7000 - 9000rpm bei 4 - 8°C für 10 - 30min durchgeführt wird.
Oben wurden nur die bevorzugten Beispiele der Erfindung beschrieben, die den Umfang der Erfindung nicht beschränken sollen.
Alle äquivalenten Veränderungen und Modifikationen, die gemäß dem Patentumfang der Erfindung und dem Inhalt der Beschreibung vorgenommen werden, sollen im bedeckten Bereich der Erfindung liegen.
Claims (1)
- Patentansprüche1. Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins, dadurch gekennzeichnet, dass das Verfahren die folgenden Schritte umfasst: (1) Hinzufügen einer ersten Pufferlôsung für Trennung zu einer zerkleinerten Fisch-Maische, Homogenisieren und Zentrifugieren, um die löslichen Proteine abzutrennen und einen ersten Niederschlag zu erhalten; Hinzufügen einer zweite Pufferlösung für Trennung zu dem ersten Niederschlag, Homogenisieren, Filtern und Zentrifugieren, um einen zweiten Niederschlag zu erhalten; wobei die erste Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von6.9 - 7.1 aufweist und 0.08 - 0.12 MKCI, 1.8 - 2.2 mM MgCh, 0.8 - 1.2 mM EGTA, 0.4 - 0.6 mM DTT und 8 - 11 mM K,HPO-« beinhält; wobei die zweite Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von 5.9 - 6.1 aufweist und 0.08 -0.12 M NaCl und 0.8 - 1.2 mM NaN; beinhält; (2) Hinzufügen einer kalten Lösung für Auflösung zu dem zweiten Niederschlag, Homogenisieren, Stillstehen bei 1 - 2°C für 25 - 40 min, Entnehmen des Überstands nach Zentrifugierung, und Konzentrieren mit einem Ultrafiltrationsrohr, um ein Konzentrat zu erhalten; wobei die Lösung für Auflösung eine Lösung mit 0.5 - 0.7 M NaCl und einem pH-Wert von 7.9 -8.list; (3) Hinzufügen Pyrogallussäure zu dem Konzentrat, homogenes Mischen, und Stillstehen bei RT für 1 - 5 Stunden, um eine Lösung von gemischten Proteinen zu erhalten; wobei die Konzentration der Pyrogallussäure in dem Konzentrat 6u - 300umol/g von Proteinen beträgt; (4) Vakuumverpacken der Lösung von gemischten Proteinen und Behandlung bei einem Ultrahochdruck von 100 - 600 MPa für 5 - 25 min; und (5) Stellen des im Schritt (4) erhaltenen Materials in einem Wasserbad bei 18 - 22°C, Erwärmen bei einer Geschwindigkeit von 0.8 - 1.2°C/min bis 82-86°C, Halten der Temperatur für 25 - 40 min, und dann sofort Stillstehen bei 0°C für 10 - 13 Stunden, um ein Gel der verstärkt gelartigen myofibrillären Proteine zu erhalten.2. Verfahren zur Herstellung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass, die erste Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von 7.0 aufweist und 0.1 M KCI, 2 mM MgCl,, 1 mM EGTA, 0.5 mM DTT und 10 mM K,HPO4 beinhält.3. Verfahren zur Herstellung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass, die zweite Pufferlösung für Trennung einen pH-Wert von 6.0 aufweist und0.1 M NaCl und 1 mM NaN; beinhält.4. Verfahren zur Herstellung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass, wobei die Lösung für Auflösung eine Lösung mit 0.6 M NaCl und einem pH- Wert von 8.0 ist.5. Verfahren zur Herstellung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass, das Homogenisieren im Schritt (1) unter der Bedingung von 7000 - 10000rpm für 3 - 8 min durchgeführt wird.6. Verfahren zur Herstellung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass, das Zentrifugieren in den Schritte (1) und (2) unter den Bedingungen von 7000 - 9000rpm bei 4 - 8°C für 10 - 30min durchgeführt wird.7. Verfahren zur Herstellung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass, der Schritt (4) umfasst: Vakuumverpacken der Lösung von gemischten Proteinen und Behandlung bei einem Ultrahochdruck von 400 MPa für 15 min.8. Verfahren zur Herstellung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet dass, der Schritt (5) umfasst: Stellen des im Schritt (4) erhaltenen Materials in einem Wasserbad bei 20°C, Erwärmen bei einer Geschwindigkeit von 1°C/min bis 85°C, Halten der Temperatur für 30min, und dann sofortStillstehen bei 0°C für 12 Stunden, um ein Gel des stark gelartigen myofibrillären Proteins zu erhalten.9. Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins, umfassend 1) Herstellen eines myofibrillären Proteins: Hinzufügen einer ersten Pufferlösung für Trennung zu einer zerkleinerten Fisch-Maische, Homogenisieren und Zentrifugieren, um die löslichen Proteine abzutrennen und einen Niederschlag zu erhalten; Hinzufügen einer zweite Pufferlösung für Trennung, Homogenisieren, Filtern durch Gaze und Zentrifugieren der Lösung, wobei der Niederschlag das myofibrilläre Protein ist; 2) Auflösen und Konzentrieren des myofibrillären Proteins: Hinzufügen des im Schritt 1) erhaltenen myofibrillären Proteins zu einer kalten Lösung für Auflösung, Homogenisieren, Stillstehen bei 0°C für 30 min, Zentrifugieren, Entnehmen des Überstands, und Konzentrieren mit einem Ultrafiltrationsrohr; 3) Antioxidation des myofibrillären Proteins: Hinzufügen Pyrogallussäure zu dem im Schritt 2) erhaltenen myofibrillären Protein, homogenes Mischen, und Stillstehen für 1 - 5 Stunden, um ein Lôsungssystem von gemischten Proteinen zu erhalten; 4) Behandlung bei einem Ultrahochdruck Vakuumverpacken der im Schritt 3) erhaltenen Lösung von gemischten Proteinen und Behandlung bei einem Ultrahochdruck von 100 - 600 MPa für 5 - 30 min; wobei im Schritt 1) bei dem Verfahren die erste Pufferlôsung für Trennung0.08 - 0.12 M KCI, 1.8 - 2.2 mM MgCh, 0.8 - 1.2 MM EGTA, 0.4 - 0.6 mM DTT und 8 - 11 mM K,HPO4 beinhält und einen pH-Wert von 6.9 - 7.1 aufweist, und die zweite Pufferlösung für Trennung 0.08 - 0.12 M NaCl und0.8 - 1.2 mM NaN3 beinhält und einen pH-Wert von 5.9 - 6.1 aufweist; und wobei ım Schritt 2) die Lösung für Auflösung eine Lösung mit 0.5 - 1.0 M NaCl und einem pH-Wert von 7.0 - 8.0 ist.10. Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins nach Anspruch 9, dadurch gekennzeichnet, dass das Verfahren weiterhin umfasst: 5) thermisch induzierte Gelbildung: Stellen des im Schritt (4) erhaltenen Produkts in einem Wasserbad bei 20°C, programmiertes Erwärmen bei einer Geschwindigkeit von 1°C/min bis 85°C, Halten der Temperatur von 85°C für 30 min, und Stillstehen nach raschem Abkühlen bei 0°C für 12 Stunden, um das myofibrilläre Protein zu erhalten.11. Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins nach Anspruch 9 oder 10, dadurch gekennzeichnet, dass im Schritt 1) das Homogenisieren unter der Bedingung von 7000 - 10000rpm für 3 - 8 min und das Zentrifugieren unter den Bedingungen von 7000 - 9000rpm bei 4 - 8°C für 10 - 30min durchgeführt wird.12. Verfahren zur Herstellung eines stark gelartigen myofibrillären Proteins nach Anspruch 9 oder 10, dadurch gekennzeichnet, dass 1m Schritt 3) die Konzentration der hinzugefügten Pyrogallussäure 6umol/g von Proteinen - 300umol/g von Proteinen beträgt.13. Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins nach Anspruch 9 oder 10, dadurch gekennzeichnet, dass im Schritt 4) beim Vakuumverpacken die Evakuierung 15 - 60 s dauert, die thermische Verpackung 1.0 - 3.0 s dauert, der Druck bei der Ultrahochdruckbehandlung 100 - 600 MPa beträgt, und der Druck für 5 - 30 min halten wird.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| BE20195747A BE1027237B1 (de) | 2019-10-30 | 2019-10-30 | Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| BE20195747A BE1027237B1 (de) | 2019-10-30 | 2019-10-30 | Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| BE1027237B1 true BE1027237B1 (de) | 2020-11-23 |
Family
ID=68617955
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| BE20195747A BE1027237B1 (de) | 2019-10-30 | 2019-10-30 | Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| BE (1) | BE1027237B1 (de) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN113907175A (zh) * | 2021-11-05 | 2022-01-11 | 青岛农业大学 | 一种降低肌原纤维蛋白必需氨基酸热损失的方法 |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2019196513A1 (zh) * | 2018-04-12 | 2019-10-17 | 厦门大学 | 一种增强凝胶性肌原纤维蛋白的制备方法 |
-
2019
- 2019-10-30 BE BE20195747A patent/BE1027237B1/de not_active IP Right Cessation
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2019196513A1 (zh) * | 2018-04-12 | 2019-10-17 | 厦门大学 | 一种增强凝胶性肌原纤维蛋白的制备方法 |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN113907175A (zh) * | 2021-11-05 | 2022-01-11 | 青岛农业大学 | 一种降低肌原纤维蛋白必需氨基酸热损失的方法 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DE69007057T2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Gelatine aus Fischhaut. | |
| DE60106322T2 (de) | Gefriergetrocknete Verbundmaterialien und deren Herstellungsverfahren | |
| EP2071959B1 (de) | Kollagen-Konzentrat, dessen Verwendung sowie Verfahren zu seiner Herstellung | |
| DE10010113B4 (de) | Natives Schwammkollagen, Verfahren zu seiner Isolierung und seine Verwendung, sowie natives nanopartikuläres Schwammkollagen, Verfahren zu seiner Herstellung und seine Verwendung | |
| WO2019196513A1 (zh) | 一种增强凝胶性肌原纤维蛋白的制备方法 | |
| US3073702A (en) | Water dispersible collagen | |
| DD141450A5 (de) | Verfahren zur herstellung eines aufbereiteten und verpackten nahrungsmittelprodukts | |
| DE3855758T2 (de) | Substanz aus pflanzlichem gummi und ihre verwendung in lebensmitteln | |
| CN107236775A (zh) | 一种鹿骨蛋白多肽及应用 | |
| BE1027237B1 (de) | Verfahren zur Herstellung eines verstärkt gelartigen myofibrillären Proteins | |
| DE68918083T2 (de) | Verfahren zur reinigung von blutplasma. | |
| DE2254614A1 (de) | Isoliertes fischprotein und verfahren zu seiner herstellung | |
| DE69835927T2 (de) | Extrusion von Proteinhydrolysaten | |
| DE69715403T2 (de) | Injizierbare Zusammensetzungen und Verfahren zu ihrer Herstellung. | |
| EP0025494B2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Gelatine | |
| DE68904057T2 (de) | Verfahren zur herstellung fluessiger eiprodukte. | |
| CN107495124B (zh) | 一种利用禽蛋加工副产品制备布丁的方法 | |
| DE69418426T2 (de) | Verfahren und Vorrichtung zur Herstellung eines wasserlöslichen eisenarmen Proteinprodukts aus Blutzellenrohmaterial, und ein wasserlösliches eisenarmes Proteinprodukt, erhalten durch Hydrolysierung von Blutzellenrohmaterial | |
| DE1965438A1 (de) | Modifizierte Proteine,diese enthaltende Loesungen und Emulsionen und Verfahren zu deren Herstellung | |
| EP0946636A1 (de) | Pulverförmige zubereitungen und ihre verwendung zur behandlung von flüssigkeiten pflanzlichen ursprungs | |
| DE19726626C1 (de) | Verfahren zur Herstellung eines eine Hyaluronidase enthaltenden Präparats | |
| DE3614656C1 (de) | Verfahren zum Schoenen und/oder Klaeren von aus Pflanzenteilen hergestellten Fluessigkeiten | |
| EP1990419A1 (de) | Verfahren zur Isolierung von Glucan | |
| DE2345013A1 (de) | Verfahren zur herstellung von funktionellen nahrungsmittelproteinen | |
| KR100810134B1 (ko) | 모자반 또는 톳의 효소분해물 및 이의 제조방법 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FG | Patent granted |
Effective date: 20201123 |
|
| MM | Lapsed because of non-payment of the annual fee |
Effective date: 20221031 |