CN114127349A - 人造毛皮及其制造方法 - Google Patents

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Abstract

本发明的目的在于提供一种具有充分的吸湿性能的同时，可以降低制造所需的能耗的人造毛皮。本发明所涉及的人造毛皮含有人造蛋白质纤维。

Description

人造毛皮及其制造方法
技术领域
本发明涉及一种人造毛皮及其制造方法。
背景技术
以往，使用人造毛皮以作为天然毛皮的替代品。例如，如专利文献1所述，人造毛皮通过使用丙烯酸纤维等合成纤维来构成。
现有技术文献
专利文献
专利文献1：日本特开昭63－6133号公报
发明内容
发明所要解决的问题
与供给有限的天然毛皮不同，人造毛皮可以人工地大量生产，因此近年来，更广泛地应用于服装和背包等的饰品、地毯、毛绒玩具等用途中。此外，传统的人造毛皮大多使用丙烯酸纤维来制造，该丙烯酸纤维如柔软的羊毛般兼具轻盈和温暖。
但是，迄今为止的人造毛皮由于由合成纤维构成，因此缺乏吸湿性，而且由于其来源于石油，因此无法避免生产能耗巨大的问题。
为了解决或缓解上述问题，例如可以考虑通过使用蛋白质纤维来得到人造毛皮。但是，在蛋白质纤维中，存在其与水接触后发生收缩的蛋白质纤维，在使用这种蛋白质纤维制造而成的人造毛皮中，其与水接触可能会引起尺寸的明显变化。
此外，人造毛皮中大多使用的是由丙烯酸纤维制成的人造毛皮，其不仅对环境负荷大，而且怕潮怕水，特别是具有因洗涤等会使纤维伸长的问题。
本发明是以上述情况为背景而完成的，其第1课题在于提供一种具有充分的吸湿性能的同时，可以降低制造所需的能耗的人造毛皮及其制造方法。
本发明的第2课题在于提供一种人造毛皮，该人造毛皮具有充分的吸湿性能并可以降低制造所需的能耗的同时，尽可能地抑制其因与水接触而引起的尺寸变化。
本发明的第3课题在于提供一种耐水性能等功能性优异的人造毛皮。
本发明的第4课题在于提供一种耐水性能优异的人造毛皮。
本发明的第5课题在于提供一种能够有利地制造人造毛皮的方法，该人造毛皮具有充分的吸湿性能的同时，可以降低制造所需的能耗。
本发明的第6课题在于提供一种能够有利地制造人造毛皮的方法，该人造毛皮具有充分的吸湿性能并可以降低制造所需的能耗的同时，尽可能地抑制其因与水接触而引起的尺寸变化。
用于解决问题的方法
用于解决上述第1课题的本发明(第1发明)例如涉及以下各发明。
[1－1]一种人造毛皮，其含有人造蛋白质纤维。
[1－2]根据[1－1]所述的人造毛皮，其中，上述人造蛋白质纤维含有人造结构蛋白质纤维。
[1－3]根据[1－2]所述的人造毛皮，其中，上述人造结构蛋白质纤维含有改造丝心蛋白纤维。
[1－4]根据[1－3]所述的人造毛皮，其中，上述改造丝心蛋白纤维含有改造蜘蛛丝丝心蛋白纤维。
[1－5]根据[1－1]至[1－4]中任一项所述的人造毛皮，其中，临界氧指数(LOI)值为26.0以上。
[1－6]根据[1－1]至[1－5]中任一项所述的人造毛皮，其中，通过下述式A求出的最高吸湿发热度大于0.025℃/g。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度的最高值)－(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
[式A中，低湿度环境是指温度为20℃、相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃、相对湿度为90％的环境。]
[1－7]根据[1－6]所述的人造毛皮，其中，上述最高吸湿发热度为0.031℃/g以上。
[1－8]根据[1－1]至[1－7]中任一项所述的人造毛皮，其中，通过下述式B求出的保温性能指数大于0.18。
式B：保温性能指数＝保温率(％)/试样的单位面积重量(g/m2)
[式B中，保温率(％)是指用干式接触法(温度30℃、风速30cm/秒)测量的保温率，用(1－a/b)×100计算出。a表示经由试验片释放的热量，b表示不经由试验片释放的热量。]
[1－9]根据[1－8]所述的人造毛皮，其中，上述保温性能指数为0.22以上。
用于解决上述第2课题的本发明(第2发明)例如涉及以下各发明。
[2－1]一种人造毛皮，其含有防缩蛋白质纤维。
[2－2]根据[2－1]所述的人造毛皮，其中，由下述式I定义的上述蛋白质纤维的润湿时的收缩率为2％以上。
润湿时的收缩率＝{1－(与水接触后进入润湿状态的蛋白质纤维的长度/纺丝后，与水接触前的蛋白质纤维的长度)}×100(％)...(式I)
[2－3]根据[2－1]或[2－2]所述的人造毛皮，其中，由下述式II定义的上述蛋白质纤维的干燥时的收缩率大于7％。
干燥时的收缩率＝{1－(干燥状态的蛋白质纤维的长度/纺丝后，与水接触前的蛋白质纤维的长度)}×100(％)...(式II)
[2－4]根据[2－1]至[2－3]中任一项所述的人造毛皮，其中，上述蛋白质纤维含有改造丝心蛋白。
[2－5]根据[2－4]所述的人造毛皮，其中，上述改造丝心蛋白是改造蜘蛛丝丝心蛋白。
[2－6]根据[2－1]至[2－5]中任一项所述的人造毛皮，其中，临界氧指数(LOI)值为26.0以上。
[2－7]根据[2－1]至[2－6]中任一项所述的人造毛皮，其中，通过下述式A求出的最高吸湿发热度大于0.025℃/g。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度的最高值)－(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
[式A中，低湿度环境是指温度为20℃、相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃、相对湿度为90％的环境。]
[2－8]根据[2－7]所述的人造毛皮，其中，上述最高吸湿发热度为0.031℃/g以上。
[2－9]根据[2－1]至[2－8]中任一项所述的人造毛皮，其中，通过下述式B求出的保温性能指数大于0.18。
式B：保温性能指数＝保温率(％)/试样的单位面积重量(g/m2)
[式B中，保温率(％)是指用干式接触法(温度30℃、风速30cm/秒)测量的保温率，用(1－a/b)×100计算出。a表示经由试验片释放的热量，b表示不经由试验片释放的热量。]
[2－10]根据[2－9]所述的人造毛皮，其中，上述保温性能指数为0.22以上。
用于解决上述第3课题的本发明(第3发明)例如涉及以下各发明。
[3－1]一种人造毛皮，其中，含有纤维并被赋予功能性。
[3－2]根据[3－1]所述的人造毛皮，其中，上述纤维含有蛋白质纤维。
[3－3]根据[3－2]所述的人造毛皮，其中，上述蛋白质纤维含有改造丝心蛋白。
[3－4]根据[3－3]所述的人造毛皮，其中，上述改造丝心蛋白是改造蜘蛛丝丝心蛋白。
[3－5]根据[3－1]至[3－4]所述的人造毛皮，其含有蛋白质交联体，上述蛋白质交联体分别具有多个下列物质：多肽骨架；第一残基，其为具有2个以上能够与蛋白质反应并形成键的第一反应性基团的第一反应剂的残基；第二残基，其为具有1个能够与上述第一反应性基团反应并形成键的第二反应性基团的第二反应剂的残基；其中，上述第一残基中的至少一个与上述多肽骨架交联，并且上述第一残基中的至少一个在一端与多肽骨架键合，在另一端与上述第二残基键合。
[3－6]根据[3－1]至[3－5]所述的人造毛皮，其中，其包含在含羟基聚合物上键合有功能性官能团的含羟基改性的聚合物。
[3－7]根据[3－1]至[3－6]中任一项所述的人造毛皮，其中，临界氧指数(LOI)值为26.0以上。
[3－8]根据[3－1]至[3－7]中任一项所述的人造毛皮，其中，通过下述式A求出的最高吸湿发热度大于0.025℃/g。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度的最高值)－(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
[式A中，低湿度环境是指温度为20℃、相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃、相对湿度为90％的环境。]
[3－9]根据[3－8]所述的人造毛皮，其中，上述最高吸湿发热度为0.031℃/g以上。
[3－10]根据[3－1]至[3－9]中任一项所述的人造毛皮，其中，通过下述式B求出的保温性能指数大于0.18。
式B：保温性能指数＝保温率(％)/试样的单位面积重量(g/m2)
[式B中，保温率(％)是指用干式接触法(温度30℃、风速30cm/秒)测量的保温率，用(1－a/b)×100计算出。a表示经由试验片释放的热量，b表示不经由试验片释放的热量。]
[3－11]根据[3－10]所述的人造毛皮，其中，上述保温性能指数为0.22以上。
用于解决上述第4课题的本发明(第4发明)例如涉及以下各发明。
[4－1]一种人造毛皮，其含有纤维和赋予耐水性能物质。
[4－2]根据[4－1]所述的人造毛皮，其中，所述纤维含有蛋白质纤维。
[4－3]根据[4－2]所述的人造毛皮，其中，所述蛋白质纤维含有改造丝心蛋白。
[4－4]根据[4－3]所述的人造毛皮，其中，所述改造丝心蛋白是改造蜘蛛丝丝心蛋白。
[4－5]根据[4－2]至[4－4]中任一项所述的人造毛皮，其中，所述改造丝心蛋白与所述赋予耐水性能物质共价键合。
[4－6]根据[4－1]至[4－5]所述的人造毛皮，其中，所述赋予耐水性能物质选自有机硅聚合物和含氟聚合物中的至少一种。
[4－7]根据[4－1]至[4－6]中任一项所述的人造毛皮，其中，临界氧指数(LOI)值为26.0以上。
[4－8]根据[4－1]至[4－7]中任一项所述的人造毛皮，其中，通过下述式A求出的最高吸湿发热度大于0.025℃/g。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度的最高值)－(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
[式A中，低湿度环境是指温度为20℃、相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃、相对湿度为90％的环境。]
[4－9]根据[4－8]所述的人造毛皮，其中，上述最高吸湿发热度为0.031℃/g以上。
[4－10]根据[4－1]至[4－9]中任一项所述的人造毛皮，其中，通过下述式B求出的保温性能指数大于0.18。
式B：保温性能指数＝保温率(％)/试样的单位面积重量(g/m2)
[式B中，保温率(％)是指用干式接触法(温度30℃、风速30cm/秒)测量的保温率，用(1－a/b)×100计算出。a表示经由试验片释放的热量，b表示不经由试验片释放的热量。]
[4－11]根据[4－10]所述的人造毛皮，其中，上述保温性能指数为0.22以上。
用于解决上述第5课题的本发明(第5发明)例如涉及以下发明。
[5－1]一种人造毛皮的制造方法，其具备：使用含有人造蛋白质纤维的纤维，获得在布料的单面或两面突出设置有绒毛的绒毛布料的工序；以及剪切上述绒毛的毛圈，形成割绒的工序。
用于解决上述第6课题的本发明(第6发明)例如涉及以下各发明。
[6－1]一种人造毛皮的制造方法，其具备：使用防缩的蛋白质纤维，获得在布料的单面或两面突出设置有绒毛的绒毛布料的工序；以及剪切上述绒毛的毛圈，形成割绒的工序。
[6－2]一种人造毛皮的制造方法，其具备：使用含有蛋白质纤维的纤维，获得在布料的单面或两面突出设置有绒毛的绒毛布料的工序；剪切上述绒毛的毛圈，形成割绒的工序；以及对上述绒毛布料进行防缩的工序。
发明效果
根据第1发明，可以提供一种具有充分的吸湿性能的同时，可以降低制造所需的能耗的人造毛皮。
根据第2发明，可以提供一种人造毛皮，该人造毛皮具有充分的吸湿性能并可以降低制造所需的能耗的同时，尽可能地抑制其因与水接触而引起的尺寸变化。
根据第3发明，可以提供一种耐水性能等功能性优异的人造毛皮。
根据第4发明，可以提供一种耐水性能优异的人造毛皮。
根据第5发明，可以提供一种能够有利地制造人造毛皮的方法，该人造毛皮具有充分的吸湿性能的同时，可以降低制造所需的能耗。
根据第6发明，可以提供一种能够有利地制造人造毛皮的方法，该人造毛皮具有充分的吸湿性能并可以降低制造所需的能耗的同时，尽可能地抑制其因与水接触而引起的尺寸变化。
附图说明
图1是表示改造丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
图2是表示天然来源的丝心蛋白的z/w(％)的值的分布的图。
图3是表示天然来源的丝心蛋白的x/y(％)的值的分布的图。
图4是表示改造丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
图5是表示改造丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
图6是示意性地表示用于制备蛋白质纤维(长丝)的纺丝装置的一例的说明图。
图7是表示对制造出的蛋白质纤维的遇水收缩率进行评估的结果的图表。
图8是表示吸湿发热性能试验的结果的一例的图表。
图9是表示试验例13中制造出的人造毛皮的表面的图片。
图10是表示试验例13中制造出的人造毛皮的侧面的图片。
具体实施方式
以下，对本发明具体实施方式详细进行说明。但是，本发明并不限于以下实施方式。
<第1实施方式>
第1发明中的第1实施方式所涉及的人造毛皮包括人造蛋白质纤维。
人造蛋白质纤维是以蛋白质为主要原料纺丝而成的纤维。作为蛋白质，可以列举出天然蛋白质和重组蛋白质(人造蛋白质)。作为重组蛋白质，可以列举出可通过工业规模制备的任意的蛋白质，例如，可以列举出可用于工业的蛋白质、可用于医疗的蛋白质、结构蛋白质等。作为可用于工业或医疗的蛋白质的具体例子，可以列举出酶、调节蛋白、受体、肽类激素、细胞因子、膜或转运蛋白、用于预防接种的抗原、疫苗、抗原结合蛋白、免疫刺激蛋白、过敏源、全长抗体或抗体片段或衍生物。作为结构蛋白质的具体例子，可以列举出蜘蛛丝(蛛丝)、蚕丝、角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、节肢弹性蛋白、以及来源于它们的蛋白质等。另外，作为所使用的蛋白质，由于保温性能、吸湿发热性能及/或阻燃性能优异，因此优选使用改造丝心蛋白，更优选使用改造蜘蛛丝丝心蛋白。当蛋白质为改造丝心蛋白(优选改造蜘蛛丝丝心蛋白)时，可以进一步赋予本实施方式所涉及的人造毛皮以保温性能、吸湿发热性能和/或阻燃性能的性质，并进一步提高其作为人造毛皮的价值。
另外，在本说明书中，将对结构蛋白质、改造丝心蛋白和改造蜘蛛丝丝心蛋白进行纺丝而成的纤维分别称为人造结构蛋白质纤维、改造丝心蛋白纤维和改造蜘蛛丝丝心蛋白纤维。
本实施方式所涉及的改造丝心蛋白为包含式1：[(A)n基序－REP]m或式2：[(A)n基序－REP]m－(A)n基序所表示的结构域序列的蛋白质。改造丝心蛋白可以在结构域序列的N末端侧和C末端侧中的任意一个末端侧或两个末端侧进一步附加有氨基酸序列(N末端序列和C末端序列)。N末端序列及C末端序列并不限定于此，典型地，不具有丝心蛋白中的特征性的氨基酸基序的重复的区域，并且由100个残基左右的氨基酸构成。
在本说明书中，“改造丝心蛋白”是指人工制造的丝心蛋白(人造丝心蛋白)。改造丝心蛋白可以是其结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列不同的丝心蛋白，也可以是与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列相同的丝心蛋白。在本说明书中，“天然来源的丝心蛋白”也是包含式1：[(A)n基序－REP]m或式2：[(A)n基序－REP]m－(A)n基序所表示的结构域序列的蛋白质。
“改造丝心蛋白”可以是直接利用天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列的丝心蛋白，也可以是依据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列来改造该氨基酸序列的丝心蛋白(例如，通过对克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列进行改造来改造氨基酸序列而得到的丝心蛋白)，此外也可以为不依赖于天然来源的丝心蛋白而人工设计和合成的丝心蛋白(例如，通过对编码所设计的氨基酸序列的核酸进行化学合成而具有所期望的氨基酸序列的丝心蛋白)。
在本说明书中，"结构域序列"为生成丝心蛋白特有的结晶区(典型地，相当于氨基酸序列的(A)n基序)和非晶区(典型地，相当于氨基酸序列的REP)的氨基酸序列，是指式1：[(A)n基序－REP]m或式2：[(A)n基序－REP]m－(A)n基序所表示的氨基酸序列。在此，(A)n基序表示以丙氨酸残基为主的氨基酸序列，氨基酸残基数为2～27个。(A)n基序的氨基酸残基数可以是2～20、4～27、4～20、8～20、10～20、4～16、8～16或10～16的整数。此外，只要(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于氨基酸残基总数的比例为40％以上即可，可以为60％以上、70％以上、80％以上、83％以上、85％以上、86％以上、90％以上、95％以上或100％(意味着其仅由丙氨酸残基构成)也可以。在结构域序列中存在的多个(A)n基序中的至少7个可以仅由丙氨酸残基构成。REP表示由2～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。REP可以是由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数，并且可以为10～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。存在的多个REP可以是彼此相同的氨基酸序列，也可以是彼此不同的氨基酸序列。
本实施方式所涉及的改造丝心蛋白例如可以通过对克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列进行例如与置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基相当的氨基酸序列的改造而得到的改造丝心蛋白。氨基酸残基的置换、缺失、插入及/或添加可以通过定点突变方法等本领域技术人员熟知的方法来进行。具体而言，可以根据Nucleic AcidRes.10，6487(1982)、Methods in Enzymology，100，448(1983)等文献中记载的方法来进行。
天然来源的丝心蛋白是包含式1：[(A)n基序－REP]m、或者式2：[(A)n基序－REP]m－(A)n基序所表示的结构域序列的蛋白质，具体而言，例如，可以列举出昆虫或蜘蛛类所产生的丝心蛋白。
作为昆虫产生的丝心蛋白，可以列举例如家蚕(Bombyx mori)、野桑蚕(Bombyxmandarina)、天蚕(Antheraea yamamai)、柞蚕(Anteraea pernyi)、枫蚕(Eriogynapyretorum)、蓖麻蚕(Pilosamia Cynthia ricini)、樗蚕(Samia cynthia)、樟蚕(Caligurajaponica)、印度柞蚕(Antheraea mylitta)、琥珀蚕(Antheraea assama)等蚕产生的蚕丝蛋白及雀蜂(Vespa simillima xanthoptera)的幼虫吐出的蜂丝蛋白。
作为昆虫产生的丝心蛋白的更具体的示例，可以列举例如蚕]丝心蛋白L链(GenBank登录号M76430(碱基序列)及AAA27840.1(氨基酸序列))。
作为蜘蛛类产生的丝心蛋白，例如，可以列举出属于蜘蛛目(Araneae)的蜘蛛产生的蛛丝蛋白。更具体来说，可以列举大腹园蛛、十字园蛛、肥胖园蛛、五纹园蛛和野岛园蛛(Araneus nojimai)等属于园蛛属(Araneus属)的蜘蛛、青新园蛛、嗜水新园蛛、灌木新园蛛和类青新园蛛等属于新园蛛属(Neoscona属)的蜘蛛、小岬蛛等属于岬蛛属(Pronus属)的蜘蛛、蟾蜍曲腹蛛和对称曲腹蛛等属于曲腹蛛属(Cyrtarachne属)的蜘蛛、库氏棘腹蛛和乳突棘腹蛛等属于棘腹蛛属(Gasteracantha属)的蜘蛛、何氏瘤腹蛛和六刺瘤腹蛛等属于瘤腹蛛属(Ordgarius属)的蜘蛛、悦目金蛛、小悦目金蛛和横纹金蛛等属于金蛛属(Argiope属)的蜘蛛、双峰尾园蛛等属于尾园蛛属(Arachnura属)的蜘蛛、褐吊叶蛛等属于吊叶蛛属(Acusilas属)的蜘蛛、红云斑蛛、花云斑蛛和全色云斑蛛等属于云斑蛛属(Cytophora属)的蜘蛛、丑锥头蛛等属于锥头蛛属(Poltys属)的蜘蛛、八瘤艾蛛、四突艾蛛、圆腹艾蛛和黑尾艾蛛等属于艾蛛属(Cyclosa属)的蜘蛛和日本壮头蛛等属于壮头蛛属(Chorizopes属)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白、以及前齿肖蛸、锥腹肖蛸、直伸肖蛸和鳞纹肖蛸等属于肖蛸属(Tetragnatha属)的蜘蛛、纵条银鳞蛛、肩斑银鳞蛛和小肩斑银鳞蛛等属于银鳞蛛属(Leucauge属)的蜘蛛、棒络新妇和斑络新妇等属于络新妇属(Nephila属)的蜘蛛、美丽麦蛛等属于麦蛛属(Menosira属)的蜘蛛、柔弱粗螯蛛等属于锯螯蛛属(Dyschiriognatha属)的蜘蛛、红斑寇蛛、哈氏寇蛛、几何寇蛛和间斑寇蛛等属于寇蛛属(Latrodectus属)的蜘蛛、以及属于育儿网蛛属(Euprosthenops属)的蜘蛛等属于肖蛸科(Tetragnathidae科)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白。作为蛛丝蛋白，可以列举例如MaSp(MaSp1和MaSp2)、ADF(ADF3和ADF4)等牵引丝蛋白、MiSp(MiSp1和MiSp2)、AcSp、PySp、Flag等。
作为蜘蛛类所产生的蜘蛛丝蛋白的更具体的例子，例如，可以列举出fibroin－3(adf－3)[来自于Araneus diadematus](GenBank登录号AAC47010(氨基酸序列)、U47855(碱基序列))、fibroin－4(adf－4)[来自于Araneus diadematus](GenBank登录号AAC47011(氨基酸序列)、U47856(碱基序列))、dragline silk protein spidroin 1[来自于Nephila clavipes](GenBank登录号AAC04504(氨基酸序列)、U37520(碱基序列))、majorampullate spidroin 1[来自于Latrodectus hesperus](GenBank登录号ABR68856(氨基酸序列)、EF595246(碱基序列))、dragline silk protein spidroin 2[来自于Nephilaclavata](GenBank登录号AAL32472(氨基酸序列)、AF441245(碱基序列))、majorampullate spidroin 1[来自于Euprosthenops australis](GenBank登录号CAJ00428(氨基酸序列)、AJ973155(碱基序列))、以及major ampullate spidroin 2[Euprosthenopsaustralis](GenBank登录号CAM32249.1(氨基酸序列)、AM490169(碱基序列))、minorampullate silk protein 1[Nephila clavipes](GenBank登录号AAC14589.1(氨基酸序列))、minor ampullate silk protein 2[Nephila clavipes](GenBank登录号AAC14591.1(氨基酸序列))、minor ampullate spidroin－likeprotein[Nephilengys cruentata](GenBank登录号ABR37278.1(氨基酸序列)等。
作为天然来源的丝心蛋白的更具体的例子，还可以列举出NCBI GenBank中登记有序列信息的丝心蛋白。例如，可以通过从NCBI GenBank中登记的序列信息中包含INV作为分类码(DIVISION)的序列中提取出在定义(DEFINITION)中记载了蛛丝蛋白、壶状腺、丝心蛋白、"丝和多肽"或"丝和蛋白质"作为关键词的序列、从CDS中提取出指定产物的字符串、从来源(SOURCE)中提取出在组织类型(TISSUE TYPE)中记载了指定字符串的序列来确认。
本实施方式所涉及的改造丝心蛋白可以是改造蚕丝(丝绸)丝心蛋白(改造了蚕所产生的蚕丝蛋白的氨基酸序列的丝心蛋白)，也可以是改造蜘蛛丝丝心蛋白(改造了蜘蛛类所产生的蛛丝蛋白的氨基酸序列的丝心蛋白)。
作为改造丝心蛋白的具体实施例，可以列举出来自于蜘蛛的大壶状腺所产生的大吐丝管牵引丝蛋白的改造丝心蛋白(第1改造丝心蛋白)、具有降低了甘氨酸残基含量的结构域序列的改造丝心蛋白(第2改造丝心蛋白)、具有降低了(A)n基序含量的结构域序列的改造丝心蛋白(第3改造丝心蛋白)、降低了甘氨酸残基的含量及(A)n基序的含量的改造丝心蛋白(第4改造丝心蛋白)、具有局部包含疏水性指标大的区域的结构域序列的改造丝心蛋白(第5改造丝心蛋白)、及具有降低了谷氨酰胺残基的含量的结构域序列的改造丝心蛋白(第6改造丝心蛋白)。
作为第1改造丝心蛋白可以例举包含式1：[(A)n基序－REP]m所示的结构域序列的蛋白质。在第1改造丝心蛋白中，(A)n基序的氨基酸残基数优选为3～20的整数，更优选为4～20的整数，进一步优选为8～20的整数，更进一步优选为10～20的整数，进一步还优选为4～16的整数，特别优选为8～16的整数，最优选为10～16的整数。在第1改造丝心蛋白中，式1中构成REP的氨基酸残基数优选为10～200个残基，更优选为10～150个残基，进一步优选为20～100个残基，更进一步优选为20～75个残基。在第1改造丝心蛋白中，式1：[(A)n基序－REP]m所示的氨基酸序列所含的甘氨酸残基、丝氨酸残基及丙氨酸残基的合计残基数相对于氨基酸残基总数优选为40％以上，更优选为60％以上，进一步优选为70％以上。
第1改造丝心蛋白可以为以下这种多肽：包含式1：[(A)n基序－REP]m所示的氨基酸序列的单元，并且C末端序列为序列号1～3中任意一个所示的氨基酸序列、或与序列号1～3中任意一个所示的氨基酸序列具有90％以上的同源性的氨基酸序列。
序列号1所示的氨基酸序列与由ADF3(GI：1263287、NCBI)的氨基酸序列的C末端的50个残基的氨基酸构成的氨基酸序列相同，序列号2所示的氨基酸序列与从序列号1所示的氨基酸序列的C末端除去20个残基后的氨基酸序列相同，序列号3所示的氨基酸序列与从序列号1所示的氨基酸序列的C末端除去29个残基后的氨基酸序列相同。
作为第1改造丝心蛋白的更具体的例子，可以列举出包括与(1－i)序列号4(recombinant spider silk protein ADF3KaiLargeNRSH1)所示的氨基酸序列、或者(1－ii)序列号4所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。序列一致性优选为95％以上。
序列号4所示的氨基酸序列为在N末端添加有由起始密码子、His10标签及HRV3C蛋白酶(Human rhinovirus 3C蛋白酶)识别位点构成的氨基酸序列(序列号5)的ADF3的氨基酸序列中，以使第1～13位的重复区域增加为约2倍、并且在第1154位氨基酸残基处终止翻译的方式突变后得到。序列号4所示的氨基酸序列的C末端的氨基酸序列与序列号3所示的氨基酸序列相同。
(1－i)的改造丝心蛋白可以由序列号4所示的氨基酸序列构成。
第2改造丝心蛋白具有其结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比甘氨酸残基的含量降低的氨基酸序列。第2改造丝心蛋白与天然来源的丝心蛋白相比，可以具有与至少REP中的一个或多个甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基相当的氨基酸序列。
第2改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，在REP中的选自GGX及GPGXX(其中，G表示甘氨酸残基，P表示脯氨酸残基，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)中的至少一种基序序列中，可以具有相当于至少一个或多个该基序序列中的一个甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
第2改造丝心蛋白中，上述甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的基序序列的比例相对于全部基序序列可以为10％以上。
第2改造丝心蛋白包括式1：[(A)n基序－REP]m所示的结构域序列并且可以具有下述氨基酸序列：当将从上述结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列中的全部REP所包含的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的氨基酸残基总数设为z、并且将从上述结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列中的氨基酸残基总数设为w时，z/w为30％以上、40％以上、50％以上或50.9％以上。(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于氨基酸残基总数可以为83％以上，优选为86％以上，更优选为90％以上，进一步优选为95％以上，更进一步优选为100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。
第2改造丝心蛋白优选地通过将GGX基序中的一个甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基来提高由XGX构成的氨基酸序列的含有比例。在第2改造丝心蛋白中，结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例优选为30％以下，更优选为20％以下，进一步优选为10％以下，更进一步优选为6％以下，进一步还优选为4％以下，特别优选为2％以下。结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例可以通过与下述的由XGX构成的氨基酸序列的含有比例(z/w)的计算方法相同的方法来计算。
对z/w的计算方法进一步进行详细说明。首先，在包含式1：[(A)n基序－REP]m所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列所含的全部REP中，提取由XGX构成的氨基酸序列。构成XGX的氨基酸残基的总数为z。例如，当提取了50个由XGX构成的氨基酸序列时(没有重复)，z为50×3＝150。此外，例如，如由XGXGX构成的氨基酸序列的情况那样，当包含在2个XGX中的X(中间的X)存在时，通过扣除重复部分来进行计算(当为XGXGX时，为5个氨基酸残基)。w为从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列所含的氨基酸残基总数。例如，当为图1所示的结构域序列时，w为4+50+4+100+4+10+4+20+4+30＝230(除去位于最靠C末端侧的(A)n基序)。然后，通过将z除以w，可以计算出z/w(％)。
在此，对天然来源的丝心蛋白中的z/w进行说明。首先，如上所述，通过例示在NCBIGenBank中登记有氨基酸序列信息的丝心蛋白的方法进行确认，提取出663种丝心蛋白(其中，来源于蜘蛛类的丝心蛋白为415种)。在所提取的所有丝心蛋白中，从包含式1：[(A)n基序－REP]m所表示的结构域序列且由丝心蛋白中的GGX构成的氨基酸序列的含有比例为6％以下的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中，根据上述计算方法，计算出z/w。其结果如图2所示。图2的横轴表示z/w(％)，纵轴表示频率。由图2可知，天然来源的丝心蛋白中的z/w均小于50.9％(最大为50.86％)。
在第2改造丝心蛋白中，z/w优选为50.9％以上，更优选为56.1％以上，进一步优选为58.7％以上，更进一步优选为70％以上，进一步还优选为80％以上。z/w的上限并没有特别限制，例如可以为95％以下。
例如可以通过如下方式进行改造而获得第2改造丝心蛋白：从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中，对编码甘氨酸残基的碱基序列的至少一部分进行置换并使其编码其他氨基酸残基。此时，作为改造的甘氨酸残基，可以选择GGX基序及GPGXX基序中的一个甘氨酸残基、此外也可以用将z/w设定为50.9％以上的方式进行置换。此外，例如，也可以通过根据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计满足上述方式的氨基酸序列，并通过对编码所设计的氨基酸序列的核酸进行化学合成后得到。在任何一种情况下，除了与在从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基相当的改造之外，还可以进一步进行与置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基相当的氨基酸序列的改造。
作为上述的其他氨基酸残基，只要是除甘氨酸残基以外的氨基酸残基即可，并没有特别限制，优选缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基、蛋氨酸(M)残基、脯氨酸(P)残基、苯丙氨酸(F)残基及色氨酸(W)残基等疏水性氨基酸残基、谷氨酰胺(Q)残基、天冬酰胺(N)残基、丝氨酸(S)残基、赖氨酸(K)残基及谷氨酸(E)残基等亲水性氨基酸残基，更优选缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基、苯丙氨酸(F)残基及谷氨酰胺(Q)残基，进一步优选谷氨酰胺(Q)残基。
作为第2改造丝心蛋白的更具体的例子，可以列举出包括与(2－i)序列号6(Met－PRT380)、序列号7(Met－PRT410)、序列号8(Met－PRT525)或序列号9(Met－PRT799)所示的氨基酸序列、或者(2－ii)序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(2－i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号6所表示的氨基酸序列是将相当于天然来源的丝心蛋白的序列号10(Met－PRT313)所表示的氨基酸序列的REP中的GGX全部置换为GQX而得到的氨基酸序列。序列号7所示的氨基酸序列通过在序列号6所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)n基序每隔2个发生缺失，并进一步在C末端序列的近前插入一个[(A)n基序－REP]而得到。序列号8所示的氨基酸序列在序列号7所示的氨基酸序列的各个(A)n基序的C末端侧插入2个丙氨酸残基，进一步将部分谷氨酰胺(Q)残基置换为丝氨酸(S)残基、并且使C末端侧的部分氨基酸缺失以使得其与序列号7的分子量几乎相同。序列号9所示的氨基酸序列在将序列号7所示的氨基酸序列中存在的20个结构域序列的区域(其中，该区域的C末端侧的数个氨基酸残基被置换)重复4次后的序列的C末端中添加预定的铰链序列和His标签序列。
序列号10所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)中的z/w的值为46.8％。序列号6所示的氨基酸序列、序列号7所示的氨基酸序列、序列号8所示的氨基酸序列及序列号9所示的氨基酸序列中的z/w的值分别为58.7％、70.1％、66.1％及70.0％。此外，序列号10、序列号6、序列号7、序列号8及序列号9所示的氨基酸序列的锯齿比率(在下文中说明)为1:1.8～11.3的x/y的值分别为15.0％、15.0％、93.4％、92.7％及89.8％。
(2－i)的改造丝心蛋白可以由序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列构成。
(2－ii)的改造丝心蛋白包括与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。(2－ii)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序－REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(2－ii)的改造丝心蛋白与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且当将REP中所含的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的氨基酸残基总数设为z、将上述结构域序列中的REP的氨基酸残基总数设为w时，z/w优选为50.9％以上。
第2改造丝心蛋白可以在N末端及C末端中的任意一端或两端包含标签序列。由此，可以实现改造丝心蛋白的分离、固定、检测及可视化等。
作为标签序列，例如，可以列举出利用了与其他分子的特异性亲和性(结合性、亲和性)的亲和性标签。作为亲和性标签的具体实施例，可以列举出组氨酸标签(His标签)。His标签是由4至10个左右的组氨酸残基排列而成的短肽，具有与镍等的金属离子特异性结合的性质，因此可以用于通过金属螯合层析(chelating metal chromatography)进行的改造丝心蛋白的分离。作为标签序列的具体实施例，例如，可以列举出序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列的氨基酸序列)。
此外，也可以利用与谷胱甘肽特异性结合的谷胱甘肽－S－转移酶(GST)、与麦芽糖特异性结合的麦芽糖结合蛋白(MBP)等标签序列。
更进一步地，还可以使用利用了抗原抗体反应的“表位标签”。通过添加用于显示抗原性的肽(表位)作为标签序列，可以结合针对该表位的抗体。作为表位标签，可以列举出HA(流感病毒血凝素的肽序列)标签、myc标签、FLAG标签等。通过利用表位标签，可以很容易地以高特异性对改造丝心蛋白进行纯化。
更进一步地，也可以使用利用特定的蛋白酶将标签序列切除而得到的标签。也可以通过对经由该标签序列吸附的蛋白质进行蛋白酶处理，来回收切除标签序列后的改造丝心蛋白。
作为含有标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可以列举出包括与(2－iii)序列号12(PRT380)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列、或者(2－iv)序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号16(PRT313)、序列号12、序列号13、序列号14及序列号15所示的氨基酸序列分别在序列号10、序列号6、序列号7、序列号8及序列号9所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列)。
(2－iii)的改造丝心蛋白可以由序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列构成。
(2－iv)的改造丝心蛋白包括与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。(2－iv)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序－REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(2－iv)的改造丝心蛋白与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且当将REP中所含的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的氨基酸残基总数设为z、将上述结构域序列中的REP的氨基酸残基总数设为w时，z/w优选为50.9％以上。
第2改造丝心蛋白可以含有用于将重组蛋白生产系统所生产的蛋白质释放到宿主外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类来进行适当设定。
第3改造丝心蛋白具有其结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比(A)n基序的含量降低的氨基酸序列。第3改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，可以具有相当于缺失了至少一个或多个(A)n基序的氨基酸序列。
第3改造丝心蛋白可以具有相当于从天然来源的丝心蛋白中缺失了10～40％的(A)n基序的氨基酸序列。
第3改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，其可以至少从N末端侧向C末端侧具有相当于每1～3个(A)n基序中缺失一个(A)n基序的氨基酸序列。
第3改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，其可以至少从N末端侧向C末端侧具有相当于依次重复发生了2个连续的(A)n基序的缺失及一个(A)n基序的缺失的氨基酸序列。
第3改造丝心蛋白的结构域序列可以至少从N末端侧向C末端侧具有相当于每隔2个发生一次缺失(A)n基序的氨基酸序列。
第3改造丝心蛋白包括式1：[(A)n基序－REP]m所示的结构域序列并且可以具有下述氨基酸序列：从N末端侧向C末端侧依次比较相邻的2个[(A)n基序－REP]单元的REP的氨基酸残基数，将氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数设为1时，并且将另一个REP的氨基酸残基数的比为1.8～11.3的相邻的2个[(A)n基序－REP]单元的氨基酸残基数相加而得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的氨基酸残基总数设为y时，x/y为20％以上、30％以上、40％以上或50％以上。(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于氨基酸残基总数可以为83％以上，优选为86％以上，更优选为90％以上，进一步优选为95％以上，更进一步优选为100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。
参照图1进一步地详细说明x/y的计算方法。图1示出了从改造丝心蛋白中除去N末端序列及C末端序列后的结构域序列。该结构域序列从N末端侧(左侧)起具有(A)n基序－第1REP(50个氨基酸残基)－(A)n基序－第2REP(100个氨基酸残基)－(A)n基序－第3REP(10个氨基酸残基)－(A)n基序－第4REP(20个氨基酸残基)－(A)n基序－第5REP(30个氨基酸残基)－(A)n基序的序列。
以不重复的方式从N末端侧向C末端侧依次选择相邻的2个[(A)n基序－REP]单元。此时，也可以存在未被选择的[(A)n基序－REP]单元。图1示出了模式1(第1REP与第2REP的比较、以及第3REP与第4REP的比较)、模式2(第1REP与第2REP的比较、以及第4REP与第5REP的比较)、模式3(第2REP与第3REP的比较、以及第4REP与第5REP的比较)、模式4(第1REP与第2REP的比较)。另外，除此之外还存在选择方法。
接下来，对于各模式，比较所选择的相邻的2个[(A)n基序－REP]单元中的各REP的氨基酸残基数。通过求出将氨基酸残基数相对较少的一方设为1时的另一方的氨基酸残基数的比来进行比较。例如，在比较第1REP(50个氨基酸残基)和第2REP(100个氨基酸残基)的情况下，当将氨基酸残基数相对较少的第1REP设为1时，第2REP的氨基酸残基数的比为100/50＝2。同样地，在比较第4REP(20个氨基酸残基)和第5REP(30个氨基酸残基)的情况下，当将氨基酸残基数相对较少的第4REP设为1时，第5REP的氨基酸残基数的比为30/20＝1.5。
图1中，用实线表示当将氨基酸残基数相对较少的一方设为1时，另一方的氨基酸残基数的比为1.8～11.3的[(A)n基序－REP]单元的组。在本说明书中，将该比率称为锯齿比率。用虚线表示当将氨基酸残基数相对较少的一方设为1时，另一方的氨基酸残基数的比小于1.8或大于11.3的[(A)n基序－REP]单元的组。
在各个模式中，将实线所示的相邻的2个[(A)n基序－REP]单元的所有氨基酸残基数相加(不仅仅是REP，也是(A)n基序的氨基酸残基数。)。而且，将相加后的合计值进行比较，并将该合计值最大的模式的合计值(合计值的最大值)设为x。在图1所示的例子中，模式1的合计值最大。
接下来，可以通过将x除以结构域序列的氨基酸残基总数y来计算出x/y(％)。
在第3改造丝心蛋白中，x/y优选为50％以上，更优选为60％以上，进一步优选为65％以上，更进一步优选为70％以上，进一步还优选为75％以上，特别优选为80％以上。x/y的上限并没有特别限制，例如可以为100％以下。当锯齿比率为1:1.9～11.3时，x/y优选为89.6％以上，当锯齿比率为1:1.8～3.4时，x/y优选为77.1％以上，当锯齿比率为1:1.9～8.4时，x/y优选为75.9％以上，当锯齿比率为1:1.9～4.1时，x/y优选为64.2％以上。
当第3改造丝心蛋白为在结构域序列中存在多个(A)n基序中的至少7个仅由丙氨酸残基构成的改造丝心蛋白时，x/y优选为46.4％以上，更优选为50％以上，进一步优选为55％以上，更进一步优选为60％以上，进一步还优选为70％以上，特别优选为80％以上。x/y的上限并没有特别限制，为100％以下即可。
在此，对天然来源的丝心蛋白中的x/y进行说明。首先，如上所述，通过例示在NCBIGenBank中登记有氨基酸序列信息的丝心蛋白的方法进行确认，提取出663种丝心蛋白(其中，来源于蜘蛛类的丝心蛋白为415种)。在所提取的所有丝心蛋白中，从由式1：[(A)n基序－REP]m所表示的结构域序列构成的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中，根据上述计算方法，计算出x/y。图3表示锯齿比率为1:1.9～4.1时的结果。
图3的横轴表示x/y(％)，纵轴表示频率。由图3可知，天然来源的丝心蛋白中的x/y均小于64.2％(最大为64.14％)。
例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中，以将x/y设为64.2％以上的方式使编码(A)n基序的序列中的一个或多个缺失，从而得到第3改造丝心蛋白。此外，例如也可以通过设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中，以将x/y设为64.2％以上的方式使一个或多个(A)n基序发生缺失的氨基酸序列，并且对编码所设计的氨基酸序列的核酸进行化学合成后得到。在任何情况下，除了与在从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中缺失(A)n基序相当的改造之外，还可以进一步进行与置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基相当的氨基酸序列的改造。
作为第3改造丝心蛋白的更具体的例子，可以列举出包括与(3－i)序列号17(Met－PRT399)、序列号7(Met－PRT410)、序列号8(Met－PRT525)或序列号9(Met－PRT799)所示的氨基酸序列、或者(3－ii)序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(3－i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号17所示的氨基酸序列通过在相当于天然来源的丝心蛋白的序列号10(Met－PRT313)所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)n基序每隔2个发生缺失，并进一步在C末端序列的近前插入一个[(A)n基序－REP]而得到。序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列如第2改造丝心蛋白中所说明的那样。
序列号10所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)的锯齿比率为1:1.8～11.3中的x/y的值为15.0％。序列号17所示的氨基酸序列及序列号7所示的氨基酸序列中的x/y的值均为93.4％。序列号8所示的氨基酸序列中的x/y的值为92.7％。序列号9所示的氨基酸序列中的x/y的值为89.8％。序列号10、序列号17、序列号7、序列号8及序列号9所示的氨基酸序列中的z/w的值分别为46.8％、56.2％、70.1％、66.1％及70.0％。
(3－i)的改造丝心蛋白可以由序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列构成。
(3－ii)的改造丝心蛋白包括与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。(3－ii)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序－REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(3－ii)的改造丝心蛋白与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧依次比较相邻的2个[(A)n基序－REP]单元的REP的氨基酸残基数，将氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数设为1时，并且将另一个REP的氨基酸残基数的比为1.8～11.3(锯齿比率为1:1.8～11.3)的相邻的2个[(A)n基序－REP]单元的氨基酸残基数相加而得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的氨基酸残基总数设为y时，x/y优选为64.2％以上。
第3改造丝心蛋白可以在N末端及C末端中的任意一端或两端包含上述标签序列。
作为含有标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可以列举出包括与(3－iii)序列号18(PRT399)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列、或者(3－iv)序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号18、序列号13、序列号14及序列号15所示的氨基酸序列分别在序列号17、序列号7、序列号8及序列号9所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列)。
(3－iii)的改造丝心蛋白可以由序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列构成。
(3－iv)的改造丝心蛋白包括与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。(3－iv)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序－REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(3－iv)的改造丝心蛋白与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧依次比较相邻的2个[(A)n基序－REP]单元的REP的氨基酸残基数，将氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数设为1时，并且将另一个REP的氨基酸残基数的比为1.8～11.3的相邻的2个[(A)n基序－REP]单元的氨基酸残基数相加而得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的氨基酸残基总数设为y时，x/y优选为64.2％以上。
第3改造丝心蛋白可以含有用于将重组蛋白生产系统所生产的蛋白质释放到宿主外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类来进行适当设定。
第4改造丝心蛋白是其结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，除了降低(A)n基序的含量之外，还具有降低甘氨酸残基含量的氨基酸序列的丝心蛋白。第4改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，其除了至少一个或多个(A)n基序缺失之外，还可以具有相当于至少REP中的一个或多个甘氨酸残基被其他氨基酸残基置换的氨基酸序列。即，第4改造丝心蛋白是同时具有上述的第2改造丝心蛋白和第3改造丝心蛋白的特征的改造丝心蛋白。具体的实施方式等如第2改造丝心蛋白及第3改造丝心蛋白中所说明的那样。
作为第4改造丝心蛋白的更具体的例子，可以列举出包括与(4－i)序列号7(Met－PRT410)、序列号8(Met－PRT525)、序列号9(Met－PRT799)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列、或者(4－ii)序列号7、序列号8、序列号9、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。包含序列号7、序列号8、序列号9、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白的具体的实施方式如上所述。
第5改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，其可以具有相当于REP中的一个或多个氨基酸残基被置换为疏水性指标大的氨基酸残基及/或在REP中插入了一个或多个疏水性指标大的氨基酸残基的、且局部包含疏水性指标大的区域的氨基酸序列。
局部疏水性指标大的区域优选由连续的2～4个氨基酸残基构成。
上述疏水性指标大的氨基酸残基更优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、蛋氨酸(M)及丙氨酸(A)中的氨基酸残基。
第5改造丝心蛋白与天然来源的丝心蛋白相比，其除了相当于将REP中的一个或多个氨基酸残基置换为疏水性指标大的氨基酸残基及/或在REP中插入一个或多个疏水性指标大的氨基酸残基的改造之外，进一步与天然来源的丝心蛋白相比，还可以进行相当于与置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中将REP中的一个或多个亲水性氨基酸残基(例如疏水性指标为负的氨基酸残基)置换为疏水性氨基酸残基(例如疏水性指标为正的氨基酸残基)、及/或在REP中插入一个或多个疏水性氨基酸残基，从而得到第5改造丝心蛋白。此外，例如也可以通过设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中，将REP中的一个或多个亲水性氨基酸残基置换为疏水性氨基酸残基、及/或在REP中插入一个或多个疏水性氨基酸残基的氨基酸序列，并且对编码所设计的氨基酸序列的核酸进行化学合成后得到。在任何情况下，除了相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的一个或多个亲水性氨基酸残基置换为疏水性氨基酸残基、及/或在REP中插入一个或多个疏水性氨基酸残基的改造之外，还可以进一步进行与置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基相当的氨基酸序列的改造。
第5改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序－REP]m所示的结构域序列，并且可以具有下述氨基酸序列：从上述结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列所含的所有REP中，将连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域所含的氨基酸残基的总数设为p、将从上述结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列所含的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
关于氨基酸残基的疏水性指标，使用公知的指标(Hydropathy index：Kyte J，&Doolittle R(1982)”A simple methodfor displaying the hydropathic character ofa protein”，J.Mol.Biol.，157，pp.105-132)。具体而言，各氨基酸的疏水性指标(亲水指数，以下也记为″HI″)。)如下述表1所示。
[表1]
氨基酸 HI 氨基酸 HI
异亮氨酸(Ile) 4.5 色氨酸(Trp) -0.9
缬氨酸(Val) 4.2 酪氨酸(Tyr) -1.3
亮氨酸(Leu) 3.8 脯氨酸(Pro) -1.6
苯丙氨酸(Phe) 2.8 组氨酸(His) -3.2
半胱氨酸(Cys) 2.5 天冬酰胺(Asn) -3.5
蛋氨酸(Met) 1.9 天冬氨酸(Asp) -3.5
丙氨酸(Ala) 1.8 谷氨酰胺(Gln) -3.5
甘氨酸(Gly) -0.4 谷氨酸(Glu) -3.5
苏氨酸(Thr) -0.7 赖氨酸(Lys) -3.9
丝氨酸(Ser) -0.8 精氨酸(Arg) 4.5
对p/q的计算方法进一步进行详细说明。在计算中，使用从式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列(以下称为″序列A″)。首先，在序列A所包含的所有REP中，计算连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值。疏水性指标的平均值是通过将连续的4个氨基酸残基中所含有的各氨基酸残基的HI的总和除以4(氨基酸残基数)而求出的。疏水性指标的平均值是针对所有连续的4个氨基酸残基而求出的(各氨基酸残基用于1～4次平均值的计算)。接下来，确定连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域。即使某个氨基酸残基属于多个“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”的情况下，也会作为一个氨基酸残基包含在区域中。而且，该区域中所含的氨基酸残基的总数为p。此外，序列A中所含的氨基酸残基的总数为q。
例如，当提取到20处“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”时(没有重复)，在连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域中含有20处连续的4个氨基酸残基(没有重复)，p为20×4＝80。此外，例如，在2处“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”仅有一个氨基酸残基重复存在的情况下，在连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域中，含有7个氨基酸残基(p＝2×4－1＝7，“－1”为重复部分的扣除)。例如，在图4所示的结构域序列的情况下，“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”不重复且存在7个，因此p为7×4＝28。此外，例如当为图4所示的结构域序列时，q为4+50+4+40+4+10+4+20+4+30＝170(不包含位于C末端侧最后的(A)n基序)。然后，通过将p除以q，可以计算出p/q(％)。在图4的情况下，28/170＝16.47％。
在第5改造丝心蛋白中，p/q优选为6.2％以上，更优选为7％以上，进一步优选为10％以上，更进一步优选为20％以上，进一步还优选为30％以上。p/q的上限并没有特别限制，例如可以为45％以下。
例如，对于克隆出的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，通过将REP中的一个或多个亲水性氨基酸残基(例如疏水性指标为负的氨基酸残基)置换为疏水性氨基酸残基(例如疏水性指标为正的氨基酸残基)、及/或在REP中插入一个或多个疏水性氨基酸残基，以使其满足上述p/q的条件，并且通过将其改造成局部含有疏水性指标大的区域的氨基酸序列，从而得到第5改造丝心蛋白。此外，例如，也可以通过根据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计满足上述p/q的条件的氨基酸序列，并通过对编码所设计的氨基酸序列的核酸进行化学合成后得到。在任何情况下，与天然来源的丝心蛋白相比，除了进行相当于REP中的一个或多个氨基酸残基被置换为疏水性指标大的氨基酸残基、及/或在REP中插入一个或多个疏水性指标大的氨基酸残基的改造之外，还可以进一步进行相当于置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的改造。
作为疏水性指标大的氨基酸残基，并没有特别限制，优选为异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、蛋氨酸(M)及丙氨酸(A)，更优选为缬氨酸(V)、亮氨酸(L)及异亮氨酸(I)。
作为第5改造丝心蛋白的更具体的例子，可以列举出包括与(5－i)序列号19(Met－PRT720)、序列号20(Met－PRT665)或序列号21(Met－PRT666)所示的氨基酸序列、或者(5－ii)序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(5－i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号19所示的氨基酸序列是相对于序列号7(Met－PRT410)所示的氨基酸序列，除C末端侧的终端的结构域序列之外，每隔一个REP插入2处分别由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)，进而将一部分的谷氨酰胺(Q)残基置换为丝氨酸(S)残基，并且使C末端侧的一部分氨基酸缺失的氨基酸序列。序列号20所示的氨基酸序列相对于序列号8(Met－PRT525)所示的氨基酸序列，每隔一个REP插入1处分别由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)。序列号21所示的氨基酸序列相对于序列号8所示的氨基酸序列，每隔一个REP插入2处分别由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)。
(5－i)的改造丝心蛋白可以由序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列构成。
(5－ii)的改造丝心蛋白包括与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。(5－ii)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序－REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(5－ii)的改造丝心蛋白与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且优选地，从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列所含的所有REP中，将连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域所含的氨基酸残基的总数设为p、将从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列所含的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
第5改造丝心蛋白可以在N末端及C末端中的任意一端或两端包含标签序列。
作为含有标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可以列举出包括与(5－iii)序列号22(PRT720)、序列号23(PRT665)或序列号24(PRT666)所示的氨基酸序列、或者(5－iv)序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号22、序列号23及序列号24所示的氨基酸序列分别在序列号19、序列号20及序列号21所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列)。
(5－iii)的改造丝心蛋白可以由序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列构成。
(5－iv)的改造丝心蛋白包括与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。(5－iv)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序－REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(5－iv)的改造丝心蛋白与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且优选地，从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列所含的所有REP中，将连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域所含的氨基酸残基的总数设为p、将从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列所含的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
第5改造丝心蛋白可以含有用于将重组蛋白生产系统所生产的蛋白质释放到宿主外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类来进行适当设定。
第6改造丝心蛋白与天然来源的丝心蛋白相比，具有降低谷氨酰胺残基含量的氨基酸序列。
第6改造丝心蛋白优选在REP的氨基酸序列中包含选自GGX基序及GPGXX基序中的至少1种基序。
第6改造丝心蛋白在REP中包括GPGXX基序时，GPGXX基序含有率通常为1％以上，也可以为5％以上，优选为10％以上。GPGXX基序含有率的上限并没有特别限制，可以为50％以下，也可以为30％以下。
在本说明书中，“GPGXX基序含有率”是通过以下方法计算出的值。
在包含式1：[(A)n基序－REP]m或式2：[(A)n基序－REP]m－(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列所含的所有REP中，当将该区域所含的GPGXX基序的个数的总数乘以3而得到的数(即，相当于GPGXX基序中的G及P的总数)设为s，并且将从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列且除去(A)n基序后得到的所有REP的氨基酸残基的总数设为t时，以s/t来计算GPGXX基序含有率。
在GPGXX基序含有率的计算中，将“从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列”作为对象是为了排除下述影响：“位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列”(相当于REP的序列)中有时包含与丝心蛋白的特征性序列相关性低的序列，在m较小的情况下(也就是说，结构域序列短的情况下)会影响GPGXX基序含有率的计算结果。另外，在“GPGXX基序”位于REP的C末端的情况下，即使“XX”例如为“AA”时，也作为“GPGXX基序”来进行处理。
图5是表示改造丝心蛋白的结构域序列的示意图。参照图5来具体说明GPGXX基序含有率的计算方法。首先，在图5所示的改造丝心蛋白的结构域序列(“[(A)n基序－REP]m－(A)n基序”类型)中，所有REP都包含在“从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列”(图5中“区域A”所示的序列)中，因此用于计算s的GPGXX基序的个数为7，s为7×3＝21。同样地，由于所有REP都包含在“从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列”(图5中“区域A”所示的序列)中，因此从该序列中进一步除去(A)n基序后得到的所有REP的氨基酸残基的总数t为50+40+10+20+30＝150。接下来，通过将s除以t，可以计算出s/t(％)，在图5的改造丝心蛋白的情况下，为21/150＝14.0％。
在第6改造丝心蛋白中，谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下，更优选为7％以下，进一步优选为4％以下，特别优选为0％。
在本说明书中，“谷氨酰胺残基含有率”是通过以下方法计算出的值。
在包含式1：[(A)n基序－REP]m或式2：[(A)n基序－REP]m－(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列(相当于图5的“区域A”的序列)所含的所有REP中，当将该区域所含的谷氨酰胺残基的总数设为u，并且将从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列且进一步除去(A)n基序后得到的所有REP的氨基酸残基的总数设为t时，以u/t来计算谷氨酰胺残基含有率。在谷氨酰胺残基含有率的计算中，以“从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列”为对象的理由与上述的理由相同。
第6改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，可以具有相当于使REP中的一个或多个谷氨酰胺残基发生缺失或置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
“其他氨基酸残基”只要是谷氨酰胺残基以外的氨基酸残基即可，优选为疏水性指标大于谷氨酰胺残基的氨基酸残基。氨基酸残基的疏水性指标如表1所示。
如表1所示，作为疏水性指标大于谷氨酰胺残基的氨基酸残基，可以列举出选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、蛋氨酸(M)、丙氨酸(A)、甘氨酸(G)、苏氨酸(T)、丝氨酸(S)、色氨酸(W)、酪氨酸(Y)、脯氨酸(P)及组氨酸(H)中的氨基酸残基。其中，更优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、蛋氨酸(M)及丙氨酸(A)中的氨基酸残基，进一步优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)及苯丙氨酸(F)中的氨基酸残基。
第6改造丝心蛋白中的REP的疏水性程度优选为－0.8以上，更优选为－0.7以上，进一步优选为0以上，更进一步优选为0.3以上，特别优选为0.4以上。REP的疏水性程度的上限并没有特别限制，可以为1.0以下，也可以为0.7以下。
在本说明书中，“REP的疏水性程度”为通过以下方法而计算出的值。
在包含式1：[(A)n基序－REP]m或式2：[(A)n基序－REP]m－(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列(相当于图5的“区域A”的序列)所含的所有REP中，当将该区域的各氨基酸残基的疏水性指标的总和设为v，并且将从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列且进一步除去(A)n基序后得到的所有REP的氨基酸残基的总数设为t时，以v/t来计算REP的疏水性程度。在REP的疏水性程度的计算中，以“从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后得到的序列”为对象的理由与上述的理由相同。
第6改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，其除了相当于缺失了REP中的一个或多个谷氨酰胺残基、及/或将REP中的一个或多个谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的改造之外，还可以进一步进行相当于置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
例如可以通过在克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中使REP中的一个或多个谷氨酰胺残基发生缺失、及/或将REP中的一个或多个谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基，从而得到第6改造丝心蛋白。此外，例如也可以通过设计出相当于在天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中，使REP中的一个或多个谷氨酰胺残基发生缺失、及/或将REP中的一个或多个谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列，并且对编码所设计的氨基酸序列的核酸进行化学合成后得到。
作为第6改造丝心蛋白的更具体的例子，可以列举出包括(6－i)序列号25(Met－PRT888)、序列号26(Met－PRT965)、序列号27(Met－PRT889)、序列号28(Met－PRT916)、序列号29(Met－PRT918)、序列号30(Met－PRT699)、序列号31(Met－PRT698)、序列号32(Met－PRT966)、序列号41(Met－PRT917)或序列号42(Met－PRT1028)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白，或者包括与(6－ii)序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41或序列号42所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(6－i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号25所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列(Met－PRT410)中的QQ全部置换为VL而得到的氨基酸序列。序列号26所表示的氨基酸序列是将序列号7所表示的氨基酸序列中的QQ全部置换为TS、并且将剩余的Q置换为A而得到的氨基酸序列。序列号27所表示的氨基酸序列是将序列号7所表示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VL、并且将剩余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。序列号28所表示的氨基酸序列是将序列号7所表示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VI、并且将剩余的Q置换为L而得到的氨基酸序列。序列号29所表示的氨基酸序列是将序列号7所表示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VF、并且将剩余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号30所示的氨基酸序列是将序列号8所示的氨基酸序列(Met－PRT525)中的QQ全部置换为VL而得到的氨基酸序列。序列号31所表示的氨基酸序列是将序列号8所表示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VL、并且将剩余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号32所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列(Met－PRT410)中存在的20个结构域序列的区域重复2次后得到的序列中的QQ全部置换为VF，并且将剩余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号41所表示的氨基酸序列(Met－PRT917)是将序列号7所表示的氨基酸序列中的QQ全部置换为LI、并且将剩余的Q置换为V而得到的氨基酸序列。序列号42所表示的氨基酸序列(Met－PRT1028)是将序列号7所表示的氨基酸序列中的QQ全部置换为IF、并且将剩余的Q置换为T而得到的氨基酸序列。
序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41及序列号42所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表2)。
[表2]
Figure BDA0003431716060000331
(6－i)的改造丝心蛋白可以由序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41或序列号42所示的氨基酸序列构成。
(6－ii)的改造丝心蛋白包括与序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41或序列号42所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。(6－ii)的改造丝心蛋白也是包括式1：[(A)n基序－REP]m、或式2：[(A)n基序－REP]m－(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(6－ii)的改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。此外，(6－ii)的改造丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
第6改造丝心蛋白可以在N末端及C末端中的任意一端或两端包含标签序列。由此，可以实现改造丝心蛋白的分离、固定、检测及可视化等。
作为含有标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可以列举出包括(6－iii)序列号33(PRT888)、序列号34(PRT965)、序列号35(PRT889)、序列号36(PRT916)、序列号37(PRT918)、序列号38(PRT699)、序列号39(PRT698)、序列号40(PRT966)、序列号43(PRT917)或序列号44(PRT1028)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白，或者包括与(6－iv)序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43或序列号44所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43及序列号44所示的氨基酸序列分别在序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41及序列号42所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列)。由于仅在N末端添加了标签序列，因此谷氨酰胺残基含有率没有变化，序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43及序列号44所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表3)。
[表3]
Figure BDA0003431716060000341
(6－iii)的改造丝心蛋白可以由序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43或序列号44所示的氨基酸序列构成。
(6－iv)的改造丝心蛋白包括与序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43或序列号44所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。(6－iv)的改造丝心蛋白也是包括式1：[(A)n基序－REP]m、或式2：[(A)n基序－REP]m－(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(6－iv)的改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。此外，(6－iv)的改造丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
第6改造丝心蛋白可以含有用于将重组蛋白生产系统所生产的蛋白质释放到宿主外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类来进行适当设定。
改造丝心蛋白可以为兼具第1改造丝心蛋白、第2改造丝心蛋白、第3改造丝心蛋白、第4改造丝心蛋白、第5改造丝心蛋白及第6改造丝心蛋白所具有的特征中的至少2种以上特征的改造丝心蛋白。
作为改造丝心蛋白，可以是亲水性改造丝心蛋白，也可以是疏水性改造丝心蛋白。在本说明书中，“亲水性改造丝心蛋白”是指，求出构成改造丝心蛋白的所有氨基酸残基的疏水性指标(HI)的总和，然后将该总和除以氨基酸残基总数而获得的值(平均HI)为0以下的改造丝心蛋白。疏水性指标如表1所示。此外，“疏水性改造丝心蛋白”是平均HI大于0的改造丝心蛋白。亲水性改造丝心蛋白特别是阻燃性能优异。疏水性改造丝心蛋白特别是吸湿发热性能和保温性能优异。
作为亲水性改造丝心蛋白，例如，可以列举出包括序列号4所示的氨基酸序列，序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列，序列号13、序列号11、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列，序列号18、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列，序列号17、序列号11、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列，序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
作为疏水性改造丝心蛋白，例如，可以列举出包含序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号33或序列号43所示的氨基酸序列、以及序列号35、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号41或序列号44所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
本实施方式所涉及的改造丝心蛋白可以使用对该改造丝心蛋白进行编码的核酸，通过常规方法进行制备。编码该改造丝心蛋白的核酸可以根据碱基序列信息进行化学合成，也可以利用PCR法等进行合成。
例如，可以使用可溶解的溶剂溶解蛋白质以作为纺液，并通过湿式纺丝、干式纺丝、干湿式纺丝或熔融纺丝等公知的纺丝方法进行纺丝来获得人造蛋白质纤维。作为可溶解蛋白质的溶剂，例如，可以列举出二甲基亚砜(DMSO)、N,N－二甲基甲酰胺(DMF)、甲酸和六氟异丙醇(HFIP)等。在该溶剂中，可以添加无机盐作为溶解促进剂。
(人造毛皮)
在不损害本发明的效果的范围内，本实施方式所涉及的人造毛皮可以包含人造蛋白质纤维以外的其他纤维。作为其他纤维，例如，可以列举出尼龙、聚酰胺、聚酯、聚丙烯腈、聚烯烃、聚乙烯醇、聚对苯二甲酸乙二醇酯、聚四氟乙烯和丙烯酸树脂等合成纤维、铜氨纤维、人造丝和莱塞尔等再生纤维、棉、麻棉、丝绸、羊毛和羊绒等天然纤维。
本实施方式所涉及的人造毛皮还可以包含纤维以外的其他成分。作为其他成分，例如，可以列举出着色剂、平滑剂、抗氧化剂、紫外线吸收剂、染料、填充剂、交联剂、消光剂、流平剂等。
本实施方式所涉及的人造毛皮按照下式A求出的最高吸湿发热度可以大于0.025℃/g。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度的最高值)－(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
另外，式A中，低湿度环境是指温度为20℃、相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃、相对湿度为90％的环境。
本实施方式所涉及的人造毛皮的最高吸湿发热度可以为0.026℃/g以上，也可以为0.027℃/g以上，还可以为0.028℃/g以上，也可以为0.029℃/g以上，还可以为0.030℃/g以上，也可以为0.031℃/g以上，还可以为0.035℃/g以上，也可以为0.040℃/g以上。最高吸湿发热度的上限并没有特别限制，通常为0.060℃/g以下。
本实施方式所涉及的人造毛皮的临界氧指数(LOI)值可以为18.0以上，还可以为20.0以上，也可以为22.0以上，还可以为24.0以上，也可以为26.0以上，还可以为28.0以上，也可以为29.0以上，还可以为30.0以上。在本说明书中，上述LOI值是根据日本消防厅危险物规制课长
消防危50号1995年5月31日的粉状或熔点低的合成树脂的试验方法来测量的值。
本实施方式所涉及的人造毛皮按照下式B求出的保温性能指数可以大于0.18。
式B：保温性能指数＝保温率(％)/试样的单位面积重量(g/m2)
在此，在本说明书中，保温率是指通过使用Thermolab II型试验机(迎风30cm/秒)的干式接触法测量的保温率，是通过后述的实施例中记载的方法测量的值。
本实施方式所涉及的人造毛皮的保温性能指数可以为0.20以上，也可以为0.22以上，还可以为0.24以上，也可以为0.26以上，还可以为0.28以上，也可以为0.30以上，还可以为0.32以上。保温性能指数的上限并没有特别限制，例如可以为0.60以下或0.40以下。
(人造毛皮的制造方法)
例如，可以通过具备以下工序的方式来获得本实施方式所涉及的人造毛皮：使用上述纤维(包含人造蛋白质纤维的纤维)，获得在布料的单面或两面突出设置有大量绒毛的绒毛布料的工序(绒毛布料制造工序)；剪切绒毛毛圈(剪毛)，形成割绒(割毛)的工序(剪毛工序)；根据需要，梳理割绒(割毛)的工序(梳理工序)；和/或对形成割绒(割毛)的机织物进行清洗的工序(清洗工序)。
绒毛布料制造工序例如可以按照在绒毛机织物和绒毛针织物等公知的绒毛布料的制造中使用的绒毛编织或绒毛针织等方法来实施。在绒毛机织物的情况下，绒毛可以由经纱形成(经编绒毛针织物)，也可以由纬纱形成(纬编绒毛织物)。绒毛(毛圈)的大小可以根据人造毛皮的用途适当设定，例如可以为5mm以上且50mm以下。
剪毛工序例如可以按照在割绒的制造中常用的方法实施。
另外，本实施方式所涉及的人造皮革的制造中使用的纤维只要包含人造蛋白质纤维即可，其作为纱线的形态并没有特别限定。即，例如，可以是将长丝捆扎而成的纱线，也可以是将这样的纱线束加捻而成的捻纱，也可以是使用短纤维制作而成的纺纱。纺纱只要是经过纺织的纱线即可，也可以是进一步施加了加捻的加捻纱线等。这些纱线按照公知的方法制造。例如，可以通过具备以下工序的方式来获得纺纱：将纤维原料按照常规方法纺丝而获得纤维的工序(纺丝工序)；根据需要对所得的纤维进行卷曲的工序(卷曲工序)；裁断纤维以获得短纤维(短纤)的工序(裁断工序)；根据需要进行水处理的工序(水处理工序)；根据需要对短纤维进行开毛和/或解纤的工序(开纤工序)；对短纤维进行纺纱的工序(纺纱工序)。
纺丝工序可以按照常规方法实施。纺丝方法可以是湿式纺丝、干式纺丝、干湿式纺丝或熔融纺丝等中的任意一种。
卷曲工序可以根据需要实施，例如可以通过压入法等机械的卷曲方法、或者将短纤维与水性介质接触以使其卷曲的方法(以下，有时称为“遇水卷曲”)来实施。
水性介质是指包含水(包括水蒸气)的液体或气体(蒸汽)的介质。水性介质可以是水，也可以是水和亲水性溶剂的混合溶液。此外，作为亲水性溶剂，例如也可以使用乙醇和甲醇等挥发性溶剂或其蒸气。水性介质可以是水与乙醇、甲醇等挥发性溶剂的混合液体，优选为水或水与乙醇的混合液体。通过使用包含挥发性溶剂或其蒸气的水性介质，可以提高遇水卷曲后的干燥速度，进而有可能赋予最终得到的卷曲短纤维以柔软的质地。水与挥发性溶剂或其蒸气的比率并没有特别限定，例如水：挥发性溶剂或其蒸气以质量比计可以为10:90～90:10。水的比例优选为30质量％以上，也可以为40质量％或50质量％以上。
水性介质优选为包含水(包括水蒸气)的10～230℃的液体或气体。水性介质的温度可以为10℃以上、25℃以上、40℃以上、60℃以上或100℃以上，也可以为230℃以下、120℃以下或100℃以下。
与水性介质的接触时间并没有特别限制，只要为30秒以上即可，也可以为1分钟以上或2分钟以上，从生产率的观点出发，优选为10分钟以下。与水性介质的接触可以在常压下进行，也可以在减压下(例如真空)进行。
作为与水性介质接触的方法，可以列举出将短纤维浸渍在水性介质中的方法、对短纤维喷洒水性介质的蒸汽的方法、将短纤维暴露在充满水性介质的蒸汽的环境中的方法等。在水性介质为蒸汽的情况下，水性介质与短纤维的接触可以使用普通的蒸汽定型装置来进行。作为蒸汽定型装置的具体实例，可以列举出产品名称：FMSA型蒸汽定型机(福伸工业株式会社制造)、产品名称：EPS－400(辻井染机工业株式会社制造)等装置。作为利用水性介质的蒸汽来使短纤维卷曲的方法的具体实例，可以列举出在预定的收容室内收容短纤维的同时，向收容室内导入水性介质的蒸汽，将收容室内的温度调整至上述预定温度(例如，100℃～230℃)，并使蒸汽与短纤维接触。
也可以在使短纤维与水性介质接触后，进一步使其干燥。干燥方法并没有特别限定，干燥可以是自然干燥，也可以用热风或热辊进行干燥。作为干燥温度，并没有特别限定，例如可以为20～150℃，优选为40～120℃，更优选为60～100℃。
裁断工序可以使用能够裁断纤维的任意的装置进行。作为这种装置，例如，可以列举出台式纤维裁断机(s/NO.IT－160201－NP－300)。短纤维的长度并没有特别限定，例如可以为20mm以上，也可以为20～140mm，还可以为70～140mm，也可以为20～70mm。
水处理工序可以根据需要实施，例如可以用与遇水卷曲相同的方法来实施。
开纤工序可以根据需要实施，例如，可以通过开毛机(开纤机)或解纤机(破碎机)等对短纤维进行开毛或解纤来实施。
纺纱工序可以通过公知的纺纱方法实施。作为纺纱方法，例如，可以列举出棉纺式、梳毛式和纺纱式等方法。这些纺纱方法中使用的装置并没有特别限定，可以使用通常使用的装置。纺纱可以是单纱，也可以是双股纱线等混纺纱(例如，人造蛋白质纤维与上述其他纤维的混纺纱)。
<第2实施方式>
第2发明中的第2实施方式所涉及的人造毛皮包含防缩蛋白质纤维。
蛋白质纤维是以蛋白质为主要原料纺丝而成的纤维。例如，可以使用可溶解的溶剂溶解蛋白质以作为纺液，并通过湿式纺丝、干式纺丝、干湿式纺丝或熔融纺丝等公知的纺丝方法进行纺丝来获得蛋白质纤维。作为可溶解蛋白质的溶剂，例如，可以列举出二甲基亚砜(DMSO)、N,N－二甲基甲酰胺(DMF)、甲酸和六氟异丙醇(HFIP)等。在该溶剂中，可以添加无机盐作为溶解促进剂。
图6是示意性地表示用于制备蛋白质纤维的纺丝装置的一例的说明图。图6所示的纺丝装置1000是干湿式纺丝用的纺丝装置的一例，具有挤出装置101、未拉伸丝制造装置102、湿热拉伸装置103、干燥装置104。
对使用纺丝装置1000的纺丝方法进行说明。首先，储存在储存槽107中的纺液106通过齿轮泵108从喷丝头109挤出。在实验室级设备中，也可以将纺液填充到气缸中，使用注射泵从喷嘴中挤出。接下来，所挤出的纺液106经过气隙119供给到凝固液槽120的凝固液111内，去除溶剂，蛋白质凝固，并形成纤维状凝固体。接下来，将纤维状凝固体供给到拉伸浴槽121内的温水112中进行拉伸。拉伸倍率由供给夹持辊113和卷取夹持辊114的速度比决定。然后，将拉伸后的纤维状凝固体供给到干燥装置104，并在丝道122内干燥，以获得蛋白质纤维136作为卷丝体105。118a～118g是导丝器。
(防缩处理)
作为蛋白质纤维的防缩方法，例如，可以例示出以下方法：纺丝后，将与水接触前的蛋白质纤维与水接触以发生不可逆收缩的方法(遇水收缩法)；纺丝后，加热与水接触前的蛋白质纤维，使处于加热状态的蛋白质纤维松弛以发生不可逆收缩的方法(干热收缩法)等。遇水收缩法和干热收缩法中的任意一种可以对编织人造毛皮前的蛋白质纤维实施，也可以对编织后的人造毛皮(也可以是剪切绒毛毛圈前，还可以是剪切后。)实施。
例如，认为因以下原因而产生蛋白质纤维的不可逆收缩。即，认为其中一个原因是因蛋白质纤维的二级结构或三级结构而引起的，另一个原因是例如在因制造工序中的拉伸等而产生残余应力的蛋白质纤维中，因残余应力的松弛而引起的。
遇水收缩法具备纺丝后，将与水接触前的蛋白质纤维与水接触以发生不可逆收缩的工序(收缩工序)。在该收缩工序中，通过与水的接触，蛋白质纤维在不受外力影响的情况下发生收缩。接触的水可以是液体、气体中的任意一种状态的水。将蛋白质纤维与水接触的方法也并没有特别限定，例如可以列举出以下方法：将蛋白质纤维浸渍在水中的方法、将水在常温或加温后的蒸汽等状态下对蛋白质纤维进行喷水的方法、将蛋白质纤维暴露在充满水蒸气的高湿度环境下的方法等。在这些方法中，由于能够有效地实现收缩时间的缩短，并且能够实现加工设备的简化等，因此优选为将蛋白质纤维浸渍于水中的方法。作为该蛋白质纤维在水中的浸渍方法，具体而言，例如有将蛋白质纤维(或人造毛皮)投入到收容有预定温度的水的容器内，并使其与水接触的方法等。
与蛋白质纤维接触的水的温度并没有特别限定，例如，优选低于沸点的温度。在这样的温度下，能够提高可操作性及收缩工序的可操作性等。此外，水的温度的上限值优选为90℃以下，更优选为80℃以下。水的温度的下限值优选为10℃以上，更优选为40℃以上，进一步优选为70℃以上。与蛋白质纤维接触的水的温度可以根据构成蛋白质纤维的纤维来调节。此外，在水分与蛋白质纤维的接触期间，水的温度可以是恒定的，也可以将水的温度调节至预定温度。
蛋白质纤维与水的接触时间并没有特别限制，例如可以为1分钟以上。该时间可以为10分钟以上，也可以为20分钟以上，还可以为30分钟以上。此外，该时间的上限并没有特别限制，但是从缩短制造工序的时间的观点、以及排除蛋白质纤维水解的可能性等观点出发，例如，可以为120分钟以下，也可以为90分钟以下，还可以为60分钟以下。
在遇水收缩法中，在收缩工序之后可以进一步包括将蛋白质纤维与水接触后进行干燥的工序(干燥工序)。
干燥工序中的干燥方法并没有特别限制，例如可以是自然干燥，也可以使用干燥设备强制干燥。作为干燥温度，只要比蛋白质热损伤的温度低即可，并没有任何限定，一般为20～150℃的范围内的温度，优选为40～120℃的范围内的温度，更优选为60～100℃的范围内的温度。在这样的温度范围内，蛋白质不会发生热损伤等，并能够更迅速且高效地对蛋白质纤维进行干燥。干燥时间根据干燥温度等适当选择，例如，采用能够排除过度干燥蛋白质纤维对编织体的品质和物理性能等的影响的时间。
干热收缩法具备：纺丝后，对与水接触前的蛋白质纤维进行加热的工序(加热工序)；以及使处于加热状态的蛋白质纤维松弛以发生不可逆收缩的工序(松弛收缩工序)。
在加热工序中，加热温度优选为用于蛋白质纤维的蛋白质的软化温度以上。本说明书中所谓的蛋白质软化温度，是指由于蛋白质纤维的应力缓和而开始收缩的温度。在蛋白质软化温度以上的加热松弛收缩中，纤维可收缩到无法仅仅通过脱离纤维中的水分来获得的程度，其结果能够充分地抑制所获得的蛋白质纤维与水接触后发生的收缩、即尺寸变化。加热温度优选为80℃以上，更优选为180℃～280℃，进一步优选为200℃～240℃，更进一步优选为220℃～240℃。
从加热处理后的纤维的伸长率的观点出发，加热工序中的加热时间优选为60秒以下，更优选为30秒以下，进一步优选为5秒以下。认为该加热时间的长度对应力的影响不大。
在松弛收缩工序中，松弛倍率优选为大于1倍，更优选为1.4倍以上，进一步优选为1.7倍以上，特别优选为2倍以上。所谓松弛倍率，例如，可以作为送出速度与蛋白质纤维的卷绕速度的比率来把握。
(蛋白质纤维和蛋白质)
第2实施方式所涉及的人造毛皮通过实施上述防缩处理来防止蛋白质纤维收缩，从而抑制与水接触后引起的尺寸变化。因此，用于人造毛皮的蛋白质纤维(和蛋白质)也可以原本是与水接触后会发生(显著)尺寸变化的蛋白质纤维。
例如，蛋白质纤维在润湿时的收缩率可以为2％以上。润湿时的收缩率可以为4％以上，还可以为6％以上，也可以为8％以上，还可以为10％以上，也可以为15％以上，还可以为20％以上，也可以为25％以上，还可以为30％以上。润湿时的收缩率的上限通常为80％以下。另外，润湿时的收缩率由下式I定义。
润湿时的收缩率＝{1－(与水接触后进入润湿状态的蛋白质纤维的长度/纺丝后，与水接触前的蛋白质纤维的长度)}×100(％)...(式I)
此外，例如，蛋白质纤维在干燥时的收缩率可以大于7％。干燥时的收缩率可以为15％以上，还可以为25％以上，也可以为32％以上，还可以为40％以上，也可以为48％以上，还可以为56％以上，也可以为64％以上，还可以为72％以上。干燥时的收缩率的上限通常为80％以下。另外，干燥时的收缩率由下式II定义。
干燥时的收缩率＝{1－(干燥状态的蛋白质纤维的长度/纺丝后，与水接触前的蛋白质纤维的长度)}×100(％)...(式II)
作为蛋白质纤维的原料的蛋白质并没有特别限制，可以使用任意的蛋白质。作为蛋白质，可以列举出天然蛋白质和重组蛋白质(人造蛋白质)。作为重组蛋白质，可以列举出可通过工业规模制备的任意的蛋白质，例如，可以列举出可用于工业的蛋白质、可用于医疗的蛋白质、结构蛋白质等。作为可用于工业或医疗的蛋白质的具体例子，可以列举出酶、调节蛋白、受体、肽类激素、细胞因子、膜或转运蛋白、用于预防接种的抗原、疫苗、抗原结合蛋白、免疫刺激蛋白、过敏源、全长抗体或抗体片段或衍生物。作为结构蛋白质的具体例子，可以列举出蜘蛛丝(蛛丝)、蚕丝、角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、节肢弹性蛋白、以及来源于它们的蛋白质等。另外，作为所使用的蛋白质，由于保温性能、吸湿发热性能及/或阻燃性能优异，因此优选使用改造丝心蛋白，更优选使用改造蜘蛛丝丝心蛋白。当蛋白质为改造丝心蛋白(优选为改造蜘蛛丝丝心蛋白)时，可以进一步赋予本实施方式所涉及的人造毛皮以保温性能、吸湿发热性能
和/或阻燃性能的性质，并进一步提高其作为人造毛皮的价值。
本实施方式(第2实施方式)所涉及的人造毛皮中使用的改造丝心蛋白可以使用与前述第1实施方式所涉及的人造毛皮中使用的改造丝心蛋白相同的改造丝心蛋白。
(人造毛皮)
在不损害本发明的效果的范围内，本实施方式所涉及的人造毛皮可以包含蛋白质纤维以外的其他纤维。作为其他纤维，可以列举出与前述第1实施方式所涉及的人造毛皮中所含有的纤维相同的纤维。
本实施方式所涉及的人造毛皮还可以包含纤维以外的其他成分。作为其他成分，可以列举出与前述第1实施方式所涉及的人造毛皮中作为其他成分所含有的成分相同的成分。
本实施方式所涉及的人造毛皮也可以具有与第1实施方式所涉及的人造毛皮相同的前述最高吸湿发热度、临界氧指数(LOI)值、保温性能指数。
(人造毛皮的制造方法)
可以通过具备以下工序的方式来获得本实施方式所涉及的人造毛皮：使用上述纤维(包含蛋白质纤维的纤维)，获得在布料的单面或两面突出设置有绒毛的绒毛布料的工序(绒毛布料制造工序)；剪切绒毛毛圈(剪毛)，形成割绒(割毛)的工序(剪毛工序)；进行防缩处理的工序(防缩工序)；根据需要，梳理割绒(割毛)的工序(梳理工序)；和/或对形成割绒(割毛)的织物进行清洗的工序(清洗工序)。另外，在绒毛布料制造工序中使用的纤维只要包含蛋白质纤维即可，其形态并没有特别限定。即，例如，可以是将长丝束加捻而成的捻纱，也可以是由短纤维构成的纺纱。
具体而言，例如，一实施方式所涉及的制造方法包括对蛋白质纤维进行防缩处理的工序(防缩工序)。在此，蛋白质纤维可以在捆扎前、加捻前、纺纱前(长丝状态、或短纤维状态)进行防缩加工，或者也可以在捆扎后、加捻后、纺纱后进行防缩加工。此外，本实施方式的方法具备：使用防缩蛋白质纤维，获得在布料的单面或两面突出设置有绒毛的绒毛布料的工序(绒毛布料制造工序)；以及剪切绒毛的毛圈，形成割绒的工序(剪毛工序)。根据需要，还可以具备梳理工序和/或清洗工序。
此外，其他实施方式所涉及的制造方法具备：使用包含蛋白质纤维的纤维，例如，通过绒毛编织和绒毛针织等获得在布料的单面或两面突出设置有绒毛的绒毛布料的工序(绒毛布料制造工序)；剪切绒毛的毛圈，形成割绒的工序(剪毛工序)；以及对绒毛布料进行防缩处理的工序(防缩工序)。根据需要，还可以具备梳理工序和/或清洗工序。此外，防缩工序可以在剪毛工序之前实施，也可以在剪毛工序之后实施。
防缩工序可以应用在防缩处理中说明的方式中。
绒毛布料制造工序和剪毛工序例如可以采用与前述第1实施方式所涉及的制造人造皮革时所采用的所述绒毛布料制造工序和剪毛工序相同的工序。
纺纱只要是经过纺织的纱线即可，也可以是进一步施加了加捻的加捻纱线等。例如，可以通过具备以下工序的方式来获得纺纱：将纤维原料按照常规方法纺丝而获得纤维的工序(纺丝工序)；根据需要对所得的纤维进行卷曲的工序(卷曲工序)；裁断纤维以获得短纤维(短纤)的工序(裁断工序)；根据需要对短纤维进行开毛和/或解纤的工序(开纤工序)；对短纤维进行纺纱的工序(纺纱工序)。
纺丝工序可以按照常规方法实施。纺丝方法可以是湿式纺丝、干式纺丝、干湿式纺丝或熔融纺丝等中的任意一种。
卷曲工序可以根据需要实施，例如可以通过压入法等机械的卷曲方法来实施。
例如，裁断工序、开纤工序和纺纱工序也可以采用与前述第1实施方式所涉及的制造人造皮革时所采用的所述裁断工序、开纤工序和纺纱工序相同的工序。通过裁断工序获得的短纤维的长度并没有特别限定，例如可以为20mm以上，也可以为20～140mm，还可以为70～140mm，也可以为20～70mm。
<第3实施方式>
第3发明中的第3实施方式所涉及的人造毛皮包含纤维，并且进一步赋予其以功能性。
作为本实施方式(第3实施方式)所涉及的人造皮革中所包含的纤维，可以使用尼龙、聚酰胺、聚酯、聚丙烯腈、聚烯烃、聚乙烯醇、聚对苯二甲酸乙二醇酯、聚四氟乙烯和丙烯酸树脂等合成纤维、铜氨纤维、人造丝和莱塞尔等再生纤维、棉、麻棉、丝绸、羊毛和羊绒等天然纤维、蛋白质纤维等人造纤维、以及它们的复合纤维。
纤维优选包含改造丝心蛋白，更优选包含改造蜘蛛丝丝心蛋白。通过包含改造丝心蛋白(优选为改造蜘蛛丝丝心蛋白)，可以赋予人造毛皮以保温性能、吸湿发热性能和/或阻燃性能的功能性。改造丝心蛋白可以作为改造丝心蛋白纤维(蛋白质纤维)、或者改造丝心蛋白纤维与其他纤维的复合纤维而包含在人造毛皮中。本实施方式(第3实施方式)所涉及的优选包含在提供人造毛皮的纤维中的改造丝心蛋白可以使用与前述第1和第2实施方式所涉及的人造毛皮中使用的改造丝心蛋白相同的改造丝心蛋白。
本实施方式所涉及的人造毛皮除了普通纤维之外，还可以通过包含被赋予功能性的物质(例如，后述的第2方法和第3方法中的预定蛋白质交联体、含羟基改性的聚合物)来赋予其功能性，也可以通过包含被赋予功能性的纤维(例如，后述的第1方法中的包含改造丝心蛋白的纤维、以及后述的第2方法和第3方法中的包含预定蛋白质交联体、含羟基改性的聚合物的纤维)，来赋予其功能性。
作为赋予人造毛皮以功能性的方法，例如，可以列举出人造毛皮中含有改造丝心蛋白的方法(第1方法)、人造毛皮中含有预定蛋白质交联体的方法(第2方法)、人造毛皮中含有在含羟基聚合物上键合有功能性官能团的含羟基改性的聚合物的方法(第3方法)等。
(第1方法)
在第1方法中，例如，通过使用含有改造丝心蛋白的纤维(蛋白质纤维或复合纤维)作为原料，可以获得被赋予功能性的人造毛皮。含有改造丝心蛋白的纤维可以按照常规方法对含有改造丝心蛋白的原料进行纺丝而成。纤维包含改造丝心蛋白，可以赋予纤维以保温性能、吸湿发热性能和/或阻燃性能的功能性，进而可以赋予本实施方式所涉及的人造毛皮以保温性能、吸湿发热性能和/或阻燃性能的功能性。作为改造丝心蛋白，由于它们的功能性更优异，因此优选改造蜘蛛丝丝心蛋白。关于改造丝心蛋白，如上所述。
(第2方法)
第2方法中的预定蛋白质交联体分别具有多个下列物质：多肽骨架；第一残基，其为具有2个以上能够与蛋白质反应并形成键的第一反应性基团的第一反应剂的残基；第二残基，其为具有1个能够与第一反应性基团反应并形成键的第二反应性基团的第二反应剂的残基；其中，第一残基中的至少一个与多肽骨架交联，并且第一残基中的至少一个是在一端与多肽骨架键合，在另一端与第二残基键合的残基。
在第2方法中，例如，通过使用含有预定蛋白质交联体的纤维作为原料，可以获得被赋予功能性的人造毛皮。含有预定蛋白质交联体的纤维例如可以按照常规方法对含有预定蛋白质交联体的原料进行纺丝而成。含有预定蛋白质交联体的纤维还可以通过下列方式来获得：按照常规方法对含有蛋白质的原料进行纺丝，来获得蛋白质原纤维或复合原纤维(前体)，然后通过使该原纤维(前体)与第一反应剂和第二反应剂反应，并使原纤维中的蛋白质进行交联，以生成预定蛋白质交联体。在第2方法中，例如，还可以通过使用将普通纤维与预定蛋白质交联体混合而成的混合物作为原料，来获得被赋予功能性的人造毛皮。
更具体而言，第2方法具备：第一工序，其使含有蛋白质的成形体前体与具有2个以上能够与蛋白质反应并形成键的第一反应性基团的第一反应剂反应，以得到中间体；以及第二工序，其使中间体与具有1个能够与第一反应性基团反应并形成键的第二反应性基团的第二反应剂反应，以得到成形体。该方法中的“成形体”例如包括预定蛋白质交联体本身(成形体前体为蛋白质本身)、或蛋白质纤维或含有蛋白质的复合纤维(成形体前体为蛋白质原纤维、或包含蛋白质的复合原纤维)。
第一工序是使含有蛋白质的成形体前体与第一反应剂反应的工序。第一反应剂是具有2个以上能够与蛋白质反应并形成键的第一反应性基团的多官能反应剂，在第一工序中，可以通过第一反应剂来使蛋白质发生交联。
蛋白质具有选自由酰胺基、羟基、酚羟基、氨基、羧基、硫醇基、硒酚基、咪唑基、吲哚基和胍基构成的组中的至少一种反应性官能团。第一反应剂具有的第一反应性基团可以是能够与上述反应性官能团反应并形成键的基团。
作为第一反应性基团，优选亲电子基团。当第一反应性基团是亲电子基团时，通过与蛋白质的反应性官能团的加成反应，可以很容易地形成键。
作为亲电子基团的第一反应性基团，例如，优选为下式(A－1)、(A－2)、(A－3)、(A－4)、(A－5)或(A－6)中表示的基团。另外，各式中的波浪线表示各基团的结合键。
Figure BDA0003431716060000471
在式(A－1)中，X1表示氧原子(O)或硫原子(S)。作为X1，更优选氧原子。
在式(A－3)中，X2表示离去基团。离去基团并没有特别限定，只要其是能够通过蛋白质的反应性官能团进行亲核取代反应的基团即可。作为离去基团，例如，可以列举出卤素原子(氟原子(F)、氯原子(Cl)、溴原子(Br)、碘原子(I))、磺酸酯基(－OSO2R1)、羧酸酯基(－OCOR2)、季铵基(－NR3 3)等。R1例如可以是氟原子、烷基、芳基、卤代烷基或卤代芳基。R2例如可以是烷基、芳基、卤代烷基或卤代芳基。R3例如可以是烷基、芳基、卤代烷基或卤代芳基。R1、R2和R3可以具有取代基。作为该取代基，例如，可以列举出烷基、烯基、芳基、卤素原子等。
作为X2，更优选为氯原子、溴原子、碘原子、酯基和磺酸酯基，进一步优选为溴原子、碘原子和磺酸酯基。作为R1，更优选为氟原子、烷基(特别是甲基、乙基、苄基、烯丙基)、全氟烷基(特别是三氟甲基、五氟乙基)、芳基(特别是苯基、甲苯基、萘基、氟苯基)等。作为R2，更优选为烷基(特别是甲基、乙基、苄基、烯丙基)、全氟烷基(特别是三氟甲基、五氟乙基)、芳基(特别是苯基、甲苯基、萘基、氟苯基)等。作为R3，更优选为烷基(特别是甲基、乙基、苄基、烯丙基)、芳基(特别是苯基、甲苯基、萘基、氟苯基)等。
在式(A－4)中，X3表示氧原子(O)、硫原子(S)、用－NR4－表示的基团、或用－C(R5)2－表示的基团。R4例如可以是氢原子、烷基、芳基、卤代烷基或卤代芳基、芳基磺酰基、烷基磺酰基、酰基、氨基甲酸酯基。R5表示吸电子基团。作为吸电子基团，例如，可以列举出羰基、氰基、芳基、烯基、炔基等。2个R5可以彼此相同，也可以彼此不同。R4和R5可以具有取代基。作为该取代基，例如，可以列举出烷基、烯基、芳基、卤素原子等。
作为X3，更优选氧原子。作为R4，更优选为芳基磺酰基、烷基磺酰基、酰基、氨基甲酸酯基等。
在式(A－5)中，X4表示氧原子(O)或硫原子(S)，Y1表示卤素原子、羟基、用－R6表示的基团，用－OR6表示的基团、或用－OCOR6表示的基团。R6例如可以是烷基、芳基、卤代烷基或卤代芳基。R6可以具有取代基。作为该取代基，例如，可以列举出烷基、烯基、芳基、卤素原子等。
作为X4，更优选氧原子。作为Y1，更优选为卤素原子、用－OR6表示的基团、或用－OCOR6表示的基团等。作为R6，更优选为烷基、芳基等。
在式(A－6)中，X5表示氧原子(O)或硫原子(S)，Y2表示氧原子(O)、硫原子(S)或用NR7表示的基团。R7例如可以是烷基磺酰基、芳基磺酰基、酰基、氨基甲酸酯基、烷基、芳基、卤代烷基或卤代芳基。R7可以具有取代基。作为该取代基，例如，可以列举出烷基、烯基、芳基、卤素原子等。
作为X5，更优选氧原子。作为Y2，更优选氧原子。作为R7，更优选为烷基磺酰基、芳基磺酰基、酰基、氨基甲酸酯基等。
第一反应剂只要是具有2个以上的第一反应性基团的化合物即可。第一反应剂具有的第一反应性基团的数量并没有特别限定，例如，可以为2～10000，优选为2～1000。
第一工序例如可以通过使含有第一反应剂的第一反应液与成形体前体接触并加热来实施。
第一反应液可以是无溶剂的，也可以进一步含有溶剂。第一反应液的溶剂并没有特别限定，例如，只要是能够溶解第一反应剂，且不抑制蛋白质的反应性官能团与第一反应性基团的反应的溶剂即可。在第一反应性基团为亲电子基团的情况下，作为第一反应液的溶剂，例如，可以优选使用N,N－二甲基乙酰胺、N,N－二甲基甲酰胺，N－甲基吡咯烷酮、苯、甲苯、二甲苯、均三甲苯、四氢呋喃、二甲基亚砜、乙酸乙酯、乙酸丁酯、丙二醇单甲醚乙酸酯等。
第一工序中的反应条件并没有特别限定，只要满足蛋白质的反应性官能团与第一反应性基团反应的条件即可。
在第一工序中，优选地，第一反应剂中的至少一部分使蛋白质发生交联，并且第一反应性基团中的至少一部分残留在中间体中。即，在第一工序中，优选地，得到包含由第一反应剂交联的蛋白质且具有第一反应性基团的中间体。
例如，当第一反应剂是具有2个第一反应性基团的化合物时，第一反应剂中的一部分可以使蛋白质发生交联(即，两个第一反应性基团与蛋白质反应)。此外，第一反应性基团中的另一部分可以仅仅通过第一反应性基团中的一个与蛋白质发生反应，此时，另一个的第一反应性基团可以不发生反应并残留在中间体中。
此外，例如，当第一反应剂是具有3个以上的第一反应性基团的化合物时，第一反应剂中的一部分可以通过所有的第一反应性基团来使蛋白质发生交联(即，所有的第一反应性基团与蛋白质发生反应)，在第一反应剂中的另一部分中，一些第一反应性基团与蛋白质发生反应，另一些第一反应性基团可以不发生反应并残留在中间体中。
第一工序中的反应也可以说是通过第一反应剂，以蛋白质的反应性官能团为起点，形成交联结构或具有第一反应性基团的侧链的反应。交联结构和侧链的数量可以通过反应中使用的第一反应剂的量来进行调节。通过减少第一反应剂的使用量，具有侧链少且交联结构较多的倾向，通过增加第一反应剂的使用量，具有交联结构少且侧链多的倾向。
另外，交联结构和侧链的数量的调节例如也可以在实施第一工序之前，通过使第一反应剂具有的第一反应性基团中的一部分与第二反应剂具有的第二反应性基团发生反应的前工序来实现。可以通过适当地调整在这样的前工序中使用的第二反应剂相对于第一反应剂的量等，来控制其在前工序中不与第二反应性基团发生反应以残留下来的第一反应性基团的数量。由此，在第一工序中，可以很容易地调节第一反应性基团与蛋白质的结合量，作为其结果，可以很容易地控制蛋白质的交联结构和侧链的数量。
即，第2方法还可以具备：前工序，其在第一工序之前，使第一反应剂中的一部分与第二反应剂中的一部分发生反应，并且使第一反应剂具有的第一反应性基团中的一部分与第二反应剂具有的第二反应性基团中的一部分发生反应。
通过形成较多的交联结构，具有提高成形体的耐水性能(例如，能够抑制因与水分接触而引起的收缩量的特性、以及与水分接触后进行干燥时的收缩量的特性等)、机械强度、耐热性能等的倾向，并且通过形成较多的侧链，具有提高赋予成形体的功能性(例如，后述的质感)的倾向。在第2方法中，可以根据所需的特性来适当调节交联结构和侧链的比例。
在第一工序中，得到包含蛋白质与第一反应剂发生反应后产生的反应物的中间体。在该反应物中，蛋白质通过第一反应剂发生交联，并且可以残留未发生反应的第一反应性基团。即，上述反应物可以含有来源于蛋白质的多肽骨架、使多肽骨架发生交联的交联部、以及与多肽骨架键合且末端具有第一反应性基团的侧链部。
第二工序是使在第一工序中得到的中间体与第二反应剂发生反应的工序。第二反应剂具有1个能够与第一反应性基团反应并形成键的第二反应性基团。第二工序也可以说是使残留在中间体中的第一反应性基团与第二反应剂发生反应的工序。
第二反应剂具有的第二反应性基团并没有特别限定，可以根据第一反应性基团的种类适当变更。例如，在第一反应性基团是亲电子基团的情况下，第二反应性基团优选为亲核性基团。
作为亲核性基团的第二反应性基团，例如，可以列举出羟基、硫醇基、氨基、下式(B－1)中表示的基团等。
Figure BDA0003431716060000511
在式(B－1)中，X6表示氧原子(O)或硫原子(S)。
作为式(B－1)中表示的基团，例如，可以列举出下式(B－1－1)中表示的基团。
Figure BDA0003431716060000512
在式(B－1－1)中，Y3表示一价基团。Y3例如可以是烷基、烯基、炔基、芳基、烷氧基、烷基硫醚基、芳基硫醚基、单取代氨基，二取代氨基等，优选为烷基、芳基、烷氧基、单取代氨基。Y3可以具有取代基。作为该取代基，例如，可以列举出烷基、烯基、芳基、卤素原子等。
第二反应剂只要是具有一个第二反应性基团的化合物即可，并且还可以具有对第二工序的反应(第一反应性基团与第二反应性基团的反应)呈惰性的功能性基团。根据这样的第二反应剂，以中间体中的未发生反应的第一反应性基团为起点，可以很容易地在成形体中导入功能性基团。
功能性基团并没有特别限定，可以是直接赋予成形体功能性的基团，也可以是赋予成形体以与其他反应剂之间的反应性的基团。
作为功能性基团，例如，可以列举出烷基、烯基、炔基等烃基；芳基、杂环基等具有环结构的基团；通过保护基团保护的反应性基团(羟基、氨基、硫醇基等)；羰基(－C(＝O)－)、具有醚键(－O－)、酰胺键(>NC(＝O)－)、氨基甲酸酯键(>NC(＝O)O－)、脲键(>N(C＝O)N<)、碳酸酯键(－OC(＝O)O－)等结构的基团；烷氧基甲硅烷基、磺酰基(－S(＝O)－)、羧基(－C(＝O)OH)、磺酸基(－S(＝O)2OH)和季铵基等。
例如，当功能性基团是烷基时，成形体的质感得以提高。因此，例如，在成形体为纤维状的情况下，通过使用具有烷基作为功能性基团的第二反应剂，可以获得质感优异、手感良好的材料。
当传统的蛋白质材料通过交联来提高耐水性能和强度时，材料的手感变差，并且有时难以将其用于与人体皮肤接触的用途中。但是，根据第2方法，在保持由交联引起的耐水性能和机械强度的同时，可以通过功能性基团来获得优异的质感和手感，还可以得到适用于与人体皮肤接触的用途中的材料。
第二工序例如可以通过使含有第二反应剂的第二反应液与中间体接触并加热来实施。
第二反应液可以是无溶剂的，也可以进一步含有溶剂。第二反应液的溶剂并没有特别限定，例如，只要是能够溶解第二反应剂，且不抑制第一反应性基团与第二反应性基团的反应的溶剂即可。在第一反应性基团为亲电子基团、且第二反应性基团为亲核性基团的情况下，作为第二反应液的溶剂，例如，可以优选使用N,N－二甲基乙酰胺、N,N－二甲基甲酰胺，N－甲基吡咯烷酮、苯、甲苯、二甲苯、均三甲苯、四氢呋喃、二甲基亚砜、乙酸乙酯、乙酸丁酯、丙二醇单甲醚乙酸酯等。
在第二工序中，第二反应剂的用量并没有特别限定。第二反应剂的用量例如可以是大于中间体中的第一反应性基团的量的量。
在第二工序中，中间体中的第一反应性基团中的一部分或全部与第二反应性基团发生反应后被消耗掉。第一反应性基团最好尽可能地不残留在成形体中。因此，在第2方法中，优选第一反应性基团中的全部与第二反应性基团发生反应或其他副反应后被消耗掉。
通过第二工序，获得含有蛋白质交联体的成形体。
在第2方法的说明中，第一残基表示从第一反应剂中除去第一反应性基团后的剩余结构。此外，第二残基表示从第二反应剂中除去第二反应性基团后的剩余结构。
多肽骨架和第一残基通过蛋白质的反应性官能团与第一反应性基团发生反应而形成的键(例如，当反应性官能团为氨基、且第一反应性基团为异氰酸酯基时，其为脲键)进行键合。此外，第一残基和第二残基通过第一反应性基团与第二反应性基团发生反应而形成的键(例如，当第一反应性基团为异氰酸酯基、且第二反应性基团为羟基时，其为氨基甲酸酯键)进行键合。
在第2方法中，通过第一反应剂使蛋白质发生交联，得到耐水性能、机械强度、耐热性能等优异的成形体。此外，在第2方法中，能够以残留在中间体中的第一反应性基团为起点通过第二反应剂赋予功能性基团，因此能够很容易地获得具有各种功能性的成形体。
(第3方法)
第3方法中的含羟基改性的聚合物是在含羟基聚合物上键合有功能性官能团的聚合物。含羟基改性的聚合物例如可以通过使含羟基聚合物与具有功能性官能团的反应剂发生反应而得到。
含羟基聚合物只要是具有羟基的高分子化合物即可，其可以没有特别限制地使用。作为含羟基聚合物的具体实例，例如，可以列举出淀粉、糖原、纤维素、甲壳素、琼脂糖、透明质酸、硫酸软骨素、果胶和卡拉胶等多糖类、聚乙烯醇(PVA)和酚醛树脂等合成高分子。
作为含羟基聚合物，从具有生物降解性的观点出发，优选为多糖类。另外，作为含羟基聚合物，除了具有生物降解性之外，从溶解性高的观点出发，优选为淀粉。
所谓功能性官能团是指具有与想要赋予的功能性(例如耐水性能、亲水性、亲油性、耐油性)相对应的特性(例如疏水性、亲水性)的官能团，并且可以根据想要赋予的功能性适当选择。
例如，在想要提高耐水性能的情况下，作为功能性官能团，例如，可以使用甲基、乙基、正丙基、异丙基等烷基、苯基和萘基等芳香族基团、以及乙酰基、丙酰基、苯甲酰基等酰基等疏水性官能团。
具有功能性官能团的反应剂是具有功能性官能团，并且进一步具有能够与含羟基聚合物键合的键合性官能团的化合物。键合性官能团只要能够通过氢键或共价键与含羟基聚合物键合即可，优选为能够通过共价键与含羟基聚合物键合的官能团，更优选为能够通过共价键与含羟基聚合物中的羟基键合的官能团。
作为具有功能性官能团的反应剂，例如，可以列举出具有功能性官能团的异氰酸酯(R－N＝C＝O:R为功能性官能团)、酸酐(R－C(＝O)－O－C(＝O)－R:R为功能性官能团)、环氧化物、氮丙啶和烷基卤化物等。作为具有功能性官能团的反应剂，由于其可以与含羟基聚合物中的羟基通过共价键键合，因此优选为具有功能性官能团的异氰酸酯和醋酸酐，进而由于可以导入任意的功能性官能团，因此更优选为具有功能性官能团的异氰酸酯。
在第3方法中，例如，可以通过使用含有含羟基改性的聚合物的纤维作为原料，来获得被赋予功能性的人造毛皮。含有含羟基改性的聚合物的纤维例如可以通过将混合了含羟基改性的聚合物的原料按照常规方法进行纺丝而成。在第3方法中，例如，可以通过使用普通纤维和含羟基改性的聚合物的混合物作为原料，来获得被赋予功能性的人造毛皮。
原料中所含的含羟基改性的聚合物的含量并没有特别限制，可以根据想要赋予的功能性等适当设定。例如，以人造毛皮总量为基准，含羟基改性的聚合物的含量可以为0.001～70质量％，也可以为0.01～65质量％，还可以为0.1～60质量％。
含羟基改性的聚合物优选与纤维氢键键合。由此，进一步提高功能性。例如，可以在含羟基改性的聚合物中的官能团(例如羟基、功能性官能团或键合性官能团中的官能团等。)和纤维中的官能团(例如，在蛋白质纤维的情况下，可以是氨基、羧基等。)之间形成氢键。
在第3方法中，人造毛皮可以进一步包含含羟基聚合物。该含羟基聚合物优选为与作为含羟基改性的聚合物的原料的含羟基聚合物同种的聚合物。在包含含羟基聚合物的情况下，相对于含羟基改性的聚合物和含羟基聚合物的总量100质量％，含羟基聚合物的含量可以为50质量％以上，也可以为60质量％以上，还可以为70质量％以上，也可以为80质量％以上。此外，作为上限值，可以为90质量％以下。
通过上述第2方法或第3方法获得的人造毛皮可以包含改造丝心蛋白，也可以不包含改造丝心蛋白。
本实施方式所涉及的人造毛皮还可以包含纤维以外的其他成分。作为其他成分，除了上述的预定蛋白质交联体和含羟基改性的聚合物以外，例如，可以列举出着色剂、平滑剂、抗氧化剂、紫外线吸收剂、染料、填充剂、交联剂、消光剂、流平剂等。
在本实施方式所涉及的人造毛皮中，在使用包含改造丝心蛋白的纤维的情况下，也可以具有与第1实施方式所涉及的人造毛皮相同的前述最高吸湿发热度、临界氧指数(LOI)值、保温性能指数。
(人造毛皮的制造方法)
本实施方式所涉及的人造毛皮例如可以使用上述纤维(包含人造蛋白质纤维的纤维)，通过与前述第1实施方式所涉及的人造毛皮相同的上述方法来制造。
<第4实施例>
第4发明中的第4实施方式所涉及的人造毛皮含有纤维和赋予耐水性能物质。
作为本实施方式(第4实施方式)所涉及的人造皮革中所包含的纤维，可以使用尼龙、聚酰胺、聚酯、聚丙烯腈、聚烯烃、聚乙烯醇、聚对苯二甲酸乙二醇酯、聚四氟乙烯和丙烯酸树脂等合成纤维、铜氨纤维、人造丝和莱塞尔等再生纤维、棉、麻棉、丝绸、羊毛和羊绒等天然纤维、蛋白质纤维等人造纤维、以及它们的复合纤维。
纤维优选包含改造丝心蛋白，更优选包含改造蜘蛛丝丝心蛋白。通过包含改造丝心蛋白(优选为改造蜘蛛丝丝心蛋白)，可以赋予人造毛皮以保温性能、吸湿发热性能和/或阻燃性能的功能性。改造丝心蛋白可以作为改造丝心蛋白纤维(蛋白质纤维)、或者改造丝心蛋白纤维与其他纤维的复合纤维而包含在人造毛皮中。本实施方式(第4实施方式)所涉及的优选包含在提供人造毛皮的纤维中的改造丝心蛋白可以使用与前述第1～3实施方式所涉及的人造毛皮中使用的改造丝心蛋白相同的改造丝心蛋白。
例如，可以使用可溶解的溶剂溶解蛋白质以作为纺液，并通过湿式纺丝、干式纺丝、干湿式纺丝或熔融纺丝等公知的纺丝方法进行纺丝来获得蛋白质纤维。作为可溶解蛋白质的溶剂，例如，可以列举出二甲基亚砜(DMSO)、N,N－二甲基甲酰胺(DMF)、甲酸和六氟异丙醇(HFIP)等。在该溶剂中，可以添加无机盐作为溶解促进剂。
含有改造丝心蛋白的蛋白质纤维也可以含有改造丝心蛋白以外的其他蛋白质。其他蛋白质并没有特别限制，可以使用任意的蛋白质。
(赋予耐水性能物质)
赋予耐水性能物质是能够提高人造毛皮的耐水性能的物质。通过使人造毛皮包含赋予耐水性能物质，可以发挥例如提高人造毛皮的防水性能、抑制人造毛皮与水接触时的收缩等的效果，从而进一步提高人造毛皮的防水性能。人造毛皮可以单独含有1种赋予耐水性能物质，也可以含有2种以上。
作为赋予耐水性能物质的具体实例，例如，可以列举出含氟聚合物和有机硅聚合物、以及在含羟基聚合物上键合有疏水性官能团的含羟基改性的聚合物等疏水性聚合物。在人造毛皮包含蛋白质的情况下，作为赋予耐水性能物质的其他具体实例，例如，可以列举出具有2个以上能够与蛋白质反应并形成键的第一反应性基团的多官能反应剂(第一反应剂)、具有1个以上能够与蛋白质反应并形成键的第一反应性基团以及功能性基团的反应剂等蛋白质结合剂。
作为含氟聚合物，只要是含氟的聚合物即可，并没有特别限制。含氟聚合物例如可以是将含氟的烯烃聚合而得到的聚合物。作为含氟聚合物，例如，可以列举出聚四氟乙烯、聚三氟乙烯、聚三氟氯乙烯、聚氟乙烯、聚偏二氟乙烯、聚全氟烷基乙烯基醚、聚全氟丙烯、聚四氟乙烯－全氟丙烯共聚物、四氟乙烯－乙烯共聚物和聚氟乙烯－乙烯共聚物。作为含氟聚合物，可以是通过聚合构成例示的聚合物的2种以上的单体而得到的共聚物(包括无规共聚物、嵌段共聚物或交替共聚物)。
作为有机硅聚合物，只要是主链上具有聚硅氧烷结构的聚合物即可，并没有特别限制。有机硅聚合物例如可以是通过聚合1种或2种以上的具有硅氧烷结构单元的单体而得到的均聚物或共聚物(包括无规共聚物、嵌段共聚物或交替共聚物)。作为有机硅聚合物，可以是通过聚合1种或2种以上的具有硅氧烷结构单元的单体与1种或2种以上的不具有硅氧烷结构单元的单体而得到的共聚物(包括无规共聚物、嵌段共聚物或交替共聚物)。
含羟基改性的聚合物是在含羟基聚合物上键合有疏水性官能团的聚合物。含羟基改性的聚合物例如可以通过使含羟基聚合物与具有疏水性官能团的反应剂发生反应而得到。
含羟基聚合物只要是具有羟基的高分子化合物即可，其可以没有特别限制地使用。作为含羟基聚合物的具体实例，例如，可以列举出淀粉、糖原、纤维素、甲壳素、琼脂糖、透明质酸、硫酸软骨素、果胶和卡拉胶等多糖类、聚乙烯醇(PVA)和酚醛树脂等合成高分子。作为含羟基聚合物，从具有生物降解性的观点出发，优选为多糖类。另外，作为含羟基聚合物，除了具有生物降解性之外，从溶解性高的观点出发，优选为淀粉。
具有疏水性官能团的反应剂是具有疏水性官能团、并且进一步具有能够与含羟基聚合物键合的键合性官能团的化合物。键合性官能团只要能够通过氢键或共价键与含羟基聚合物键合即可，优选为能够通过共价键与含羟基聚合物键合的官能团，更优选为能够通过共价键与含羟基聚合物中的羟基键合的官能团。作为疏水性官能团，例如，可以列举出甲基、乙基、正丙基、异丙基等烷基、苯基和萘基等芳香族基团、以及乙酰基、丙酰基、苯甲酰基等酰基。作为具有疏水性官能团的反应剂，例如，可以列举出具有疏水性官能团的异氰酸酯(R－N＝C＝O:R为疏水性官能团)、酸酐(R－C(＝O)－O－C(＝O)－R:R为疏水性官能团)、环氧化物、氮丙啶和烷基卤化物等。
以人造毛皮总量为基准，本实施方式所涉及的人造毛皮中的上述疏水性聚合物的含量可以为0.001～70质量％，也可以为0.01～65质量％，还可以为0.1～60质量％，还可以为1～50质量％，也可以为1～40质量％，还可以为1～30质量％，也可以为1～20质量％，还可以为1～10质量％，也可以为1～5质量％。
作为蛋白质结合剂，例如，可以列举出具有2个以上能够与蛋白质反应并形成键的第一反应性基团的多官能反应剂(第一反应剂)、具有1个以上能够与蛋白质反应并形成键的第一反应性基团以及功能性基团的反应剂(功能性反应剂)。
第一反应剂具有能够与反应性官能团反应并形成键的第一反应性基团，该反应性官能团选自由蛋白质中所含的酰胺基、羟基、酚羟基、氨基、羧基、硫醇基、硒酚基、咪唑基、吲哚基和胍基构成的组中的至少一种。
作为第一反应性基团，例如，可以列举出下式(A－1)、(A－2)、(A－3)、(A－4)、(A－5)或(A－6)中表示的基团。各式中的波浪线表示各基团的结合键。
Figure BDA0003431716060000581
在式(A－1)中，X1表示氧原子(O)或硫原子(S)。在式(A－3)中，X2表示离去基团。在式(A－4)中，X3表示氧原子(O)、硫原子(S)、用－NR4－表示的基团、或用－C(R5)2－表示的基团。R4例如可以是氢原子、烷基、芳基、卤代烷基或卤代芳基、芳基磺酰基、烷基磺酰基、酰基、氨基甲酸酯基。R5表示吸电子基团。在式(A－5)中，X4表示氧原子(O)或硫原子(S)，Y1表示卤素原子、羟基、用－R6表示的基团，用－OR6表示的基团、或用－OCOR6表示的基团。R6例如可以是烷基、芳基、卤代烷基或卤代芳基。在式(A－6)中，X5表示氧原子(O)或硫原子(S)，Y2表示氧原子(O)、硫原子(S)或用NR7表示的基团。R7例如可以是烷基磺酰基、芳基磺酰基、酰基、氨基甲酸酯基、烷基、芳基、卤代烷基或卤代芳基。
功能性反应剂可以通过使第一反应剂与能够与第一反应性基团反应并形成键的第二反应性基团(1个)以及具有功能性基团的反应剂(第二反应剂)发生反应而成。
作为第二反应性基团，例如，可以列举出羟基、硫醇基、氨基、下式(B－1)中表示的基团等。
Figure BDA0003431716060000582
在式(B－1)中，X6表示氧原子(O)或硫原子(S)。
作为功能性基团，例如，可以列举出烷基、烯基、炔基等烃基；芳基、杂环基等具有环结构的基团；通过保护基团保护的反应性基团(羟基、氨基、硫醇基等)；羰基(－C(＝O)－)、具有醚键(－O－)、酰胺键(>NC(＝O)－)、氨基甲酸酯键(>NC(＝O)O－)、脲键(>N(C＝O)N<)、碳酸酯键(－OC(＝O)O－)等结构的基团；烷氧基甲硅烷基、磺酰基(－S(＝O)－)、羧基(－C(＝O)OH)、磺酸基(－S(＝O)2OH)和季铵基等。
作为第一反应剂的具体实例，例如，可以列举出六亚甲基二异氰酸酯(HDI)。作为第二反应剂的具体实例，例如，可以列举出丁醇(BuOH)。
从提高人造毛皮的防水性能且能够抑制水接触时的收缩的观点出发，赋予耐水性能物质优选为含氟聚合物和有机硅聚合物。
作为使人造毛皮含有赋予耐水性能物质的方法，例如，可以列举出：使用含有赋予耐水性能物质的纤维(例如混合有赋予耐水性能物质的纤维、键合有赋予耐水性能物质的纤维)，按照常规方法制造人造毛皮的方法(第一实施方式所涉及的方法)；将由不含赋予耐水性能物质的纤维制造而成的人造毛皮与赋予耐水性能物质相混合的方法(第二实施方式所涉及的方法)；将由不含赋予耐水性能物质的纤维制造而成的人造毛皮与赋予耐水性能物质相结合的方法(第三实施方式所涉及的方法)。在第二实施方式所涉及的方法中，人造毛皮和赋予耐水性能物质不一定结合。
第三实施方式所涉及的方法包括将赋予耐水性能物质与人造毛皮相结合的工序(结合工序)。结合工序例如可以通过涂布或浸渍等方法使赋予耐水性能物质与人造毛皮相接触，根据需要进行加热或等离子体照射等，并通过使人造毛皮与赋予耐水性能物质相结合来进行。在赋予耐水性能物质为例如有机硅聚合物和含氟聚合物等疏水性聚合物的情况下，结合工序例如可以是在使赋予耐水性能物质或赋予耐水性能物质的前体(单体)与人造毛皮相接触的状态下照射等离子体，使人造毛皮与赋予耐水性能物质共价键合的工序。在使用赋予耐水性能物质的前体(单体)的情况下，通过等离子体的照射，聚合赋予耐水性能物质的前体(单体)来形成赋予耐水性能物质(有机硅聚合物和含氟聚合物等疏水性聚合物)，因此可以得到包含赋予耐水性能物质的人造毛皮。另外，第三实施方式所涉及的方法不仅可以用于人造毛皮，也可以用于剪毛工序前的绒毛布料。
所照射的等离子体可以根据人造毛皮(所使用的纤维)和赋予耐水性能物质(或其前体)的种类等适当设定。放电气体的流量例如可以在0.1L/min以上且10L/min以下的范围内。所产生的等离子体的等离子体密度例如可以在1×1013cm－3以上且1×1015cm－3以下的范围内。放电气体例如可以是氦气、氖气、氩气等稀有气体、氧气、氮气等。作为放电气体，也可以使用大气。
等离子体照射可以使用公知的等离子体照射装置来实施。作为等离子体照射装置，例如，可以使用Europlasma公司制造的等离子体处理装置。
(人造毛皮)
本实施方式所涉及的人造毛皮可以进一步含有纤维和赋予耐水性能物质以外的其他成分。作为其他成分，例如，可以列举出着色剂、平滑剂、抗氧化剂、紫外线吸收剂、染料、填充剂、交联剂、消光剂、流平剂等。
在本实施方式所涉及的人造毛皮中，在使用包含改造丝心蛋白的纤维的情况下，也可以具有与第1实施方式所涉及的人造毛皮相同的前述最高吸湿发热度、临界氧指数(LOI)值、保温性能指数。
(人造毛皮的制造方法)
本实施方式所涉及的人造毛皮例如可以使用上述纤维(包含人造蛋白质纤维的纤维)，通过与前述第1实施方式所涉及的人造毛皮相同的上述方法来制造。
(人造毛皮的用途)
本实施方式(第1～4实施方式)所涉及的人造毛皮可以应用于使用公知的人造毛皮(使用合成纤维的人造毛皮等)的用途(例如，服装和背包等的饰品、地毯、毛绒玩具等)中的任一种用途。
实施例
下面，将基于试验例等更具体地说明本发明。但是，本发明并不限于以下试验例。
〔试验例1：改造丝心蛋白的制造〕
设计具有序列号18所示的氨基酸序列的改造蜘蛛丝丝心蛋白(PRT399)、具有序列号12所示的氨基酸序列的改造蜘蛛丝丝心蛋白(PRT380)、具有序列号13所示的氨基酸序列的改造蜘蛛丝丝心蛋白(PRT410)、具有序列号37所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT918)、具有序列号40所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT966)、以及具有序列号15所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT799)。合成编码所设计的改造丝心蛋白的核酸。该核酸中，在5’末端附加有NdeI位点、在终止密码子下游附加有EcoRI位点。将该核酸克隆至克隆载体(pUC118)中。然后，利用NdeI和EcoRI对该核酸进行限制酶处理并将其切出后，重组到蛋白质表达载体pET－22b(+)中，得到表达载体。
用得到的表达载体转化大肠杆菌BLR(DE3)。将该转化的大肠杆菌在含有氨苄西林的2mL LB培养基中培养15小时。将该培养液添加到含有氨苄西林的100mL的种子培养用培养基(表4)中，以使OD600达到0.005。将培养液温度保持于30℃，进行烧瓶培养直至OD600达到5为止(约15小时)，得到种子培养液。
[表4]种子培养用培养基
Figure BDA0003431716060000611
将该种子培养液添加到加有500mL的生产培养基(表5)的发酵罐中，以使OD600达到0.05。将培养液温度保持在37℃，将pH恒定控制在6.9下进行培养。此外，将培养液中的溶解氧浓度维持于溶解氧饱和浓度的20％。
[表5]生产培养基
Figure BDA0003431716060000612
在生产培养基中的葡萄糖完全消耗后，立即以1mL/分钟的速度添加进料液(葡萄糖455g/1L、酵母提取物120g/1L)。将培养液温度保持在37℃，将pH恒定控制在6.9下进行培养。此外，将培养液中的溶解氧浓度维持在溶解氧饱和浓度的20％，培养20小时。然后，向培养液中添加1M的异丙基－β－硫代半乳糖吡喃糖苷(IPTG)以使其最终浓度为1mM，并表达诱导改造丝心蛋白。在添加IPTG后经过20小时的时刻，离心分离培养液，回收菌体。使用由添加IPTG前和添加IPTG后的培养液制备的菌体进行SDS－PAGE，根据依赖于IPTG添加的目标改造丝心蛋白尺寸的条带的出现，确认到目标改造丝心蛋白的表达。
将自添加IPTG起2小时后回收的菌体用20mM Tris－HCl buffer(pH7.4)洗涤。将洗涤后的菌体悬浮在含有约1mM的PMSF的20mM Tris－HCl缓冲液(pH7.4)中，用高压均质器(GEA Niro Soavi公司制)来破碎细胞。对破碎后的细胞进行离心分离，得到沉淀物。利用20mM Tris－HCl缓冲液(pH7.4)清洗所得到的沉淀物，直至达到高纯度为止。将清洗后的沉淀物以达到100mg/mL的浓度的方式悬浮在8M胍缓冲液(8M胍盐酸盐、10mM磷酸二氢钠、20mMNaCl、1mM Tris－HCl、pH7.0)中，在60℃下用搅拌器搅拌30分钟，使其溶解。溶解后，使用透析管(三光纯药株式会社制的纤维素管36/32)用水进行透析。通过离心分离来回收透析后得到的白色凝聚蛋白质，用冷冻干燥机去除水分，通过回收冻干粉粉末，而获得改造丝心蛋白(PRT399、PRT380、PRT410、PRT918、PRT966和PRT799)。
PRT918和PRT966是平均HI大于0的疏水性改造丝心蛋白。PRT410、PRT399和PRT799是平均HI为0以下的亲水性改造丝心蛋白。
〔试验例2：改造丝心蛋白纤维的制造和收缩性评估(1)〕
准备溶解有LiCl的二甲基亚砜(DMSO)作为溶剂以使其达到4.0质量％，向其中添加改造丝心蛋白(PRT399、PRT380、PRT410或PRT799)的冻干粉粉末以使其浓度达到18质量％或24质量％，并使用振荡器以使其溶解3小时。然后，除去不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液。
将得到的改造丝心蛋白溶液作为纺液(纺丝原液)，通过使用了根据图6所示的纺丝装置1000制作而成的纺丝装置的干湿式纺丝，制造纺丝及拉伸后的改造蜘蛛丝丝心蛋白纤维。在图6所示的纺丝装置1000中，所使用的纺丝装置在未拉伸丝制造装置102(第1浴槽)和湿热拉伸装置103(第3浴槽)之间，还具备第2未拉伸丝制造装置(第2浴槽)。干湿式纺丝的条件如下。
挤出喷嘴直径：0.2mm
凝固浴温度：2～15℃
总拉伸倍率：1～4倍
干燥温度：60℃
(收缩性评估)
对所得的改造丝心蛋白纤维(制造例1～19)的收缩率进行评估。即，对各改造丝心蛋白纤维(纺丝后，与水接触前的纤维)，实施与水接触后进入润湿状态(接触步骤)，然后使其干燥(干燥步骤)的收缩工序，求出处于润湿状态的改造丝心蛋白纤维的收缩率、以及进入润湿状态后使其干燥的改造丝心蛋白纤维的收缩率。
<接触步骤>
从各改造丝心蛋白纤维的卷绕物中分别切出长度为30cm的多根试验用的改造丝心蛋白纤维。将这些多根改造丝心蛋白纤维捆扎，以获得纤度为150旦尼尔的改造丝心蛋白纤维束。在各改造丝心蛋白纤维束上安装0.8g的铅锤，在该状态下将各改造丝心蛋白纤维束在表6～9中所示的温度的水中浸渍10分钟。然后，在水中测量各改造丝心蛋白纤维束的长度。为了消除改造丝心蛋白纤维束的起皱，在改造丝心蛋白纤维束上安装0.8g的铅锤的情况下实施测量。接下来，按照下式V计算出处于润湿状态的改造丝心蛋白纤维的收缩率(润湿时的收缩率)。式V中，L0表示浸渍于水前的改造丝心蛋白纤维束的长度(30cm)，Lw表示浸渍于水中并处于润湿状态的改造丝心蛋白纤维束的长度。
润湿时的收缩率(％)＝{1－(Lw/L0)}×100...(式V)
<干燥步骤>
接触步骤后，将改造丝心蛋白纤维束从水中取出。将取出的改造丝心蛋白纤维束在安装0.8g铅锤的情况下在室温下干燥2小时。干燥后，测量各改造丝心蛋白纤维束的长度。接下来，在进入润湿状态后，按照下式VI计算出干燥后的改造丝心蛋白纤维的收缩率(干燥时的收缩率)。式VI中，L0表示浸渍于水前的改造丝心蛋白纤维束的长度(30cm)，Lwd表示浸渍于水中并处于润湿状态后，使其进行干燥的改造丝心蛋白纤维束的长度。
干燥时的收缩率(％)＝(1－(Lwd/L0)}×100(％)...(式VI)
结果如表6～9所示。另外，表6～9中，“总拉伸倍率”表示纺丝工序中的总拉伸倍率。
[表6]
Figure BDA0003431716060000641
[表7]
Figure BDA0003431716060000651
[表8]
Figure BDA0003431716060000652
[表9]
Figure BDA0003431716060000653
改造丝心蛋白纤维在润湿时的收缩率和干燥时的收缩率都很高。另一方面，经过上述收缩性评估(收缩工序)的改造丝心蛋白纤维再次与水接触时的收缩率充分降低。认为通过上述的收缩工序，缓和了因纺丝时的拉伸等引起的残余应力。
〔试验例3：改造丝心蛋白纤维的制造和收缩性评估(2)〕
在甲酸中添加改造丝心蛋白(PRT799)以使其浓度达到24质量％，并在室温搅拌使其溶解1小时。然后，除去不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液。
将所得的改造丝心蛋白溶液作为纺液(纺丝原液)，通过使用根据图6所示的纺丝装置1000制作而成的纺丝装置进行干湿式纺丝，来获得改造丝心蛋白纤维。干湿式纺丝的条件如下。
凝固液(甲醇)的温度：5～10℃
拉伸倍率：6倍
干燥温度：80℃
使用得到的改造丝心蛋白纤维进行加热松弛收缩处理。一边使改造丝心蛋白纤维与加热到预定温度的干燥热板接触，一边使其通过干燥热板上面。相对于卷绕速度，加快送出速度，并使改造丝心蛋白纤维松弛。通过加热使松弛部分收缩，进行干式松弛处理。将送出速度除以卷绕速度的值作为松弛倍率。在本试验中，调整松弛倍率，以使得因过度送出而产生的改造丝心蛋白纤维的松弛量达到由松弛抵消的极限收缩倍率(最大收缩率)。松弛倍率通过调整送出侧的辊和卷绕侧的辊中的至少一个来进行调整。
遇水收缩评估按以下顺序进行。将加热松弛收缩处理后的纤维(试验片)切为300mm，在40℃的水中无负荷地浸渍10分钟。然后立即测量试验片的长度(润湿时的长度)，同时在室温下干燥2小时。然后，测量试验片的长度(干燥后的纤维长度)，并测量遇水收缩率。遇水收缩率是通过下式(1)计算出的数值。
遇水收缩率＝(1－干燥后的纤维长度/浸渍前的纤维长度)×100···(1)
(试验例3－1)
确认加热温度与松弛倍率之间的关系。在该试验例3－1中，在所有的试验例3－1－1～试验例3－1－7中都将浸水前的长度设为300mm，并且通过改变其他条件进行试验。具体而言，通过改变加热温度、松弛倍率和停留时间来进行试验。温度条件、松弛条件和收缩率的测量结果如表10所示。如表10所示，加热温度越高，或者松弛倍率越高，遇水收缩率就越低。如试验例3－1－3～试验例3－1－5的结果所示，通过220℃以上的加热，来得到4％以下的遇水收缩率。另外，在加热温度为280℃的实施例5中，发现纤维着色。由该试验的结果可知，最佳的加热温度为240℃。
[表10]
Figure BDA0003431716060000671
(试验例3－2)
接下来，确认松弛倍率与遇水收缩率之间的关系。在该试验例3－2中，在所有的试验例3－2－1～试验例3－2－6中都将浸水前的长度设为300mm、将加热温度设为240℃、将停留时间设为1分钟(60sec)，并且通过改变其他条件进行试验。具体而言，改变松弛倍率(送出速度)来进行试验。松弛条件和收缩率的测量结果如表11所示。如表11所示，随着松弛倍率的上升，遇水收缩率就越低。如试验例3－2－3～试验例3－2－5的结果所示，通过将松弛倍率设为1.4倍～2.0倍，来获得16％以下的遇水收缩率。
[表11]
Figure BDA0003431716060000681
(试验例3－3)
确认各种加热温度、加热时间、松弛倍率与遇水收缩率之间的关系。在该试验例3－3中，在所有的试验例3－3－1～试验例3－3－10中都将浸水前的长度设为300mm，并且通过改变其他条件进行试验。具体而言，改变加热温度、加热时间(停留时间)和松弛倍率(送出速度/卷绕速度)来进行试验。温度条件、松弛条件和收缩率的测量结果如表12所示。在试验例3－3－10中，仅仅将试验片浸渍于水中并干燥，而不进行松弛和加热。如试验例3－3－4～试验例3－3－9的结果所示，通过将加热温度设为200℃以上，来获得小于15％的遇水收缩率。可以通过将加热温度设为220℃以上，来获得4％以下的较低的遇水收缩率。收缩所需的停留时间为5sec即可，即使延长停留时间，收缩率也几乎没有变化。
[表12]
Figure BDA0003431716060000682
〔试验例4)对使用改造丝心蛋白纤维的编织体进行的防缩处理和评估〕
[针织物的制造、防缩处理及评估](试验例4－1)
除了将纺丝工序中的总拉伸倍率设为4.55倍以外，使用以与试验例2相同的方法得到的改造丝心蛋白纤维，通过无缝编织机进行圆形针织来编织针织物。在此，改造丝心蛋白纤维的支数为58.1Nm，无缝编织机的针距为18。
在上述获得的针织物的纵行方向、横列方向等各个方向上，标记边长为1cm的正方形。然后，将针织物在20℃的水中浸渍10分钟。通过使浸渍于水中的针织物干燥，来实施防缩处理。
<尺寸变化率的测量>
根据下式分别计算出实施防缩处理后的针织物在纵行方向、横列方向等各个方向上的尺寸变化率(％)。式中，L0f表示与水接触前的针织物上所记载的边长，Lwf表示实施防缩处理后的针织物上所记载的正方形的边长。结果如表13所示。
式：尺寸变化率＝{(Lwf/L0f)－1}×100(％)
<毛圈个数增加率的测量>
对于上述获得的针织物和实施防缩处理后的针织物，对纵行方向、横列方向等各个方向上的每1cm的毛圈个数进行计数，并根据下式计算出毛圈个数的增加率。式中，N0表示与水接触前的针织物的毛圈个数，Nw表示实施防缩处理后的针织物的毛圈个数。结果如表13所示。
式：毛圈个数增加率＝{(Nw/N0)－1}×100(％)
<针织密度增加率的测量>
对于上述获得的针织物和实施防缩处理后的针织物，计数每1cm2的毛圈个数，并根据下式计算出针织密度的增加率。式中，M0表示与水接触前的针织物的针织密度，Mw表示实施防缩处理后的针织物的针织密度。结果如表13所示。
式：针织密度增加率＝{(Mw/M0)－1}×100％
<破裂强度增加率的测量>
对于上述获得的针织物和实施防缩处理后的针织物，按照JIS L 1096B法测量破裂强度，并根据下式计算出破裂强度的增加率。式中，R0表示与水接触前的针织物的破裂强度，Rw表示实施防缩处理后的针织物的破裂强度。结果如表13所示。
式：破裂强度增加率＝{(Rw/R0)－1}×100(％)
(试验例4－2)
使用天然蚕丝丝心蛋白纤维(天然蚕丝)代替改造丝心蛋白纤维，通过无缝针织机进行横向针织来编织针织物。在此，天然蚕丝丝心蛋白纤维使用将2根支数为29Nm的纱线捆扎而成的纤维。此外，无缝针织机的针距为18。使用所获得的针织物，以与试验例4－1相同的方式实施防缩处理。对于所获得的针织物和实施防缩处理后的针织物，求出尺寸变化率、毛圈个数增加率和针织密度增加率。结果如表13所示。
(试验例4－3)
除了使用聚对苯二甲酸乙二醇酯(PET)纤维代替改造丝心蛋白纤维以外，其他以与试验例4－1相同的方式来获得针织物。对于所获得的针织物，在与试验例4－1相同的条件下实施防缩处理。对于所获得的针织物和实施防缩处理后的针织物，求出尺寸变化率、毛圈个数增加率、针织密度增加率和破裂强度。结果如表13所示。
(试验例4－4)
除了使用聚对苯二甲酸乙二醇酯(PET)纤维代替改造丝心蛋白纤维、将针织方法从圆形针织变为平纹针织以外，其他以与试验例4－1相同的方式来获得针织物。对于所获得的针织物，在与试验例4－1相同的条件下实施防缩处理。对于所获得的针织物和实施防缩处理后的针织物，求出尺寸变化率、毛圈个数增加率、针织密度增加率和破裂强度。结果如表13所示。
[表13]
Figure BDA0003431716060000711
[机织物的制造、防缩处理和评估]
使用由改造丝心蛋白纤维构成的加捻纱线，利用剑杆织机(Evergreen AutomaticSampling Loom:CCI制造)进行平纹编织，来编织下表14所示的具有相互不同的编织密度的4种机织物(试验例4－5～试验例4－8)。在此，由改造丝心蛋白纤维构成的加捻纱线的纤度为190d，捻数为450T/m。
将上述获得的4种机织物分别在40℃的水中浸渍10分钟后，使其干燥，从而实施防缩处理。然后，调查试验例4－5～试验例4－8的机织物的密度。其结果如下表14所示。表中，编织密度以经纱密度乘以纬纱密度的形式表示。例如，编织密度[26×26]是指经纱密度26(根/in)和纬纱密度26(根/in)。
除了使用由聚酰胺纤维构成的加捻纱线代替由改造丝心蛋白纤维构成的加捻纱线以外，其他以与上述试验例相同的方式来编织下表14所示的具有相互不同密度的4种机织物(试验例4－9～试验例4－12)。在此，由聚酰胺纤维构成的加捻纱线的纤度为150d，捻数为150T/m。
对于试验例4－9～试验例4－12的机织物，以与上述试验例相同的方式实施防缩处理。然后，调查试验例4－9～试验例4－12的机织物的密度。其结果一并如下表14所示。
[表14]
浸渍前的针织密度 浸渍后的针织密度 针织密度增加率
试验例4-5 26×26 60×74 2.57
试验例4-6 51×39 92×88 2
试验例4-7 51×65 92×107 1.71
试验例4-8 102×78 119×93 1.17
试验例4-9 26×26 26×26 1
试验例4-10 51×39 51×39 1
试验例4-11 51×65 51×65 1
试验例4-12 110×87 110×87 1
〔试验例5：被赋予功能性的蛋白质纤维的制造和评估〕
(试验例5-1)
<纺丝原液(纺液)的制备>
将200mg的淀粉(和光纯药工业株式会社制造)溶解于11400mg的溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中后，向其中添加400mg的异氰酸苯酯(东京化成工业株式会社制造)，在90℃下搅拌4小时并使其发生反应。由此，淀粉的羟基与异氰酸苯酯的异氰酸酯基发生反应，获得苯基(功能性官能团)通过氨基甲酸酯键键合的改性淀粉(含羟基改性的聚合物)。通过添加比率求出的改性淀粉的改性率(羟基转化为功能性官能团的比例)为100％。
将反应液冷却至室温后，向反应液中添加300mg的上述获得的改造丝心蛋白(PRT799)的粉末，在90℃下搅拌12小时以使其溶解，得到透明的纺丝原液。以改性淀粉和淀粉的总含量为基准，纺丝原液中的改性淀粉的含量为17质量％。
<蛋白质纤维的制造>
将制备的纺丝原液在60℃用网孔为5μm的金属过滤器过滤，然后将其放入30mL的不锈钢注射器内静置并使其脱泡后，使用氮气从针头直径为0.2mm的实心喷嘴喷出至100质量％的甲醇凝固浴槽中。喷出温度为60℃，喷出压力为0.3MPa。凝固后，将所获得的原丝以3.00m/分钟的卷绕速度进行卷绕，使其自然干燥后，得到蛋白质纤维(改造丝心蛋白纤维)。
<遇水收缩试验>
将得到的蛋白质纤维切成约10cm的长度，并测量浸渍于水前的纱线长度(cm)。接下来，将纱线在40℃的水浴中浸渍1分钟。然后，将纱线从水浴中取出，在室温下真空干燥15分钟后，测量干燥后的纱线长度。根据下式计算出蛋白质纤维的遇水收缩率。
遇水收缩率(％)＝{(浸渍前的长度/浸渍干燥后的长度)－1}×100
(试验例5－2)
<纺丝原液(纺液)的制备>
将253mg的淀粉(和光纯药工业株式会社制造)溶解于7600mg的溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中后，向其中添加147mg的醋酸酐(和光纯药工业株式会社制造)，在90℃下搅拌4小时并使其发生反应。由此，淀粉的羟基与醋酸酐发生反应，得到键合有乙酰基(功能性官能团)的改性淀粉(含羟基改性的聚合物)。通过添加比率求出的改性淀粉的改性率(羟基转化为功能性官能团的比例)为100％。
将反应液冷却至室温后，向反应液中添加2000mg的上述获得的改造丝心蛋白(PRT799)的粉末，在90℃下搅拌12小时以使其溶解，得到透明的纺丝原液。以改性淀粉和淀粉的总含量为基准，纺丝原液中的改性淀粉的含量为17质量％。
<蛋白质纤维的制造和遇水收缩试验>
使用所制备的纺丝原液，按照与试验例5－1相同的顺序来进行蛋白质纤维的制造和遇水收缩试验。
(试验例5－3)
<纺丝原液(纺液)的制备>
将215mg的淀粉(和光纯药工业株式会社制造)溶解于7600mg的溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中后，向其中添加185mg的醋酸酐(和光纯药工业株式会社制造)，在90℃下搅拌4小时并使其发生反应。由此，淀粉的羟基与醋酸酐发生反应，得到键合有乙酰基(功能性官能团)的改性淀粉(含羟基改性的聚合物)。通过添加比率求出的改性淀粉的改性率(羟基转化为功能性官能团的比例)为50％。
将反应液冷却至室温后，向反应液中添加2000mg的上述获得的改造丝心蛋白(PRT799)的粉末，在90℃下搅拌12小时以使其溶解，得到透明的纺丝原液。以改性淀粉和淀粉的总含量为基准，纺丝原液中的改性淀粉的含量为17质量％。
<蛋白质纤维的制造和遇水收缩试验>
使用所制备的纺丝原液，按照与试验例5－1相同的顺序来进行蛋白质纤维的制造和遇水收缩试验。
(试验例5－4)
<纺丝原液(纺液)的制备>
将128mg的聚乙烯醇(PVA)(和光纯药工业株式会社制造)溶解于7600mg的溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中后，向其中添加272mg的异氰酸苯酯(东京化成工业株式会社制造)，在90℃下搅拌4小时并使其发生反应。由此，PVA的羟基与异氰酸苯酯发生反应，得到苯基(功能性官能团)通过氨基甲酸酯键键合的改性PVA(含羟基改性的聚合物)。通过添加比率求出的改性PVA的改性率(羟基转化为功能性官能团的比例)为100％。
将反应液冷却至室温后，向反应液中添加2000mg的上述获得的改造丝心蛋白(PRT799)的粉末，在90℃下搅拌12小时以使其溶解，得到透明的纺丝原液。以改性PVA和PVA的总含量为基准，纺丝原液中的改性PVA的含量为17质量％。
<蛋白质纤维的制造和遇水收缩试验>
使用所制备的纺丝原液，按照与试验例5－1相同的顺序来进行蛋白质纤维的制造和遇水收缩试验。
(试验例5－5)
<纺丝原液(纺液)的制备>
将193mg的聚乙烯醇(PVA)(和光纯药工业株式会社制造)溶解于7600mg的溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中后，向其中添加207mg的异氰酸苯酯(东京化成工业株式会社制造)，在90℃下搅拌4小时并使其发生反应。由此，PVA的羟基与异氰酸苯酯发生反应，得到苯基(功能性官能团)通过氨基甲酸酯键键合的改性PVA(含羟基改性的聚合物)。通过添加比率求出的改性PVA的改性率(羟基转化为功能性官能团的比例)为50％。
将反应液冷却至室温后，向反应液中添加2000mg的上述获得的改造丝心蛋白(PRT799)的粉末，在90℃下搅拌12小时以使其溶解，得到透明的纺丝原液。以改性PVA和PVA的总含量为基准，纺丝原液中的改性PVA的含量为17质量％。
<蛋白质纤维的制造和遇水收缩试验>
使用所制备的纺丝原液，按照与试验例5－1相同的顺序来进行蛋白质纤维的制造和遇水收缩试验。
(试验例5－6)
<纺丝原液(纺液)的制备>
将上述得到的1200mg的改造丝心蛋白(PRT799)的粉末添加到溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中，在90℃下搅拌12小时使其溶解，得到透明的纺丝原液。
<蛋白质纤维的制造和遇水收缩试验>
使用所制备的纺丝原液，按照与试验例5－1相同的顺序来进行蛋白质纤维的制造和遇水收缩试验。
(试验例5－7)
<纺丝原液(纺液)的制备>
将上述得到的3000mg的改造丝心蛋白(PRT799)的粉末和600mg的淀粉(和光纯药工业株式会社制造)添加到溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中，在90℃下搅拌12小时并使其溶解，得到透明的纺丝原液。
<蛋白质纤维的制造和遇水收缩试验>
使用所制备的纺丝原液，按照与试验例5－1相同的顺序来进行蛋白质纤维的制造和遇水收缩试验。
结果如图7和表15所示。另外，表15中，试验例3－1表示上述试验例5－1，试验例3－2表示上述试验例5－2，试验例3－3表示上述试验例5－3，试验例3－4表示上述试验例5－4，试验例3－5表示上述试验例5－5，试验例3－6表示上述试验例5－6，试验例3－7表示上述试验例5－7。
[表15]
Figure BDA0003431716060000761
(含羟基改性的聚合物的含量/含羟基改性的聚合物和含羟基聚合物的总含量)×100
使用包含作为功能性官能团的疏水性官能团(苯基或乙酰基)所键合的含羟基改性的聚合物(改性淀粉或改性PVA)和蛋白质(改造丝心蛋白)在内的纺丝原液制造蛋白质纤维(试验例5－1～5－5(表15中为试验例3－1～3－5))时，与使用仅仅包含蛋白质的纺丝原液的情况(试验例5－6(表15中为试验例3～6)))和使用包含蛋白质和未改性的含羟基聚合物在内的纺丝原液的情况(试验例5－7(表15中为试验例3－7))相比，可以得到具有较低的遇水收缩率和耐水性能的蛋白质纤维。可以通过使用这些蛋白质纤维编织或针织编织体，来获得具有功能性(耐水性能)的编织体。
〔试验例6：被赋予功能性的蛋白质纤维的制造和评估〕
(制造例1)
在二甲基亚砜(DMSO)中添加上述蜘蛛丝丝心蛋白(PRT799)以使其浓度达到24质量％后，添加LiCl作为溶解促进剂以使其浓度达到4.0质量％。然后，使用振荡器，用3小时使蜘蛛丝丝心蛋白溶解，得到DMSO溶液。除去所获得的DMSO溶液中的异物和气泡，作为纺液。纺液的溶液粘度在90℃下为5000cP(厘泊)。
使用如上所述得到的纺液和公知的干湿式纺丝装置进行干湿式纺丝，得到由蜘蛛丝丝心蛋白构成的单丝。另外，在此，在下述条件下进行干湿式纺丝。
凝固液(甲醇)的温度：5～10℃
拉伸倍率：6倍
干燥温度：80℃
使用如上所述得到的改造蜘蛛丝丝心蛋白纤维，通过公知的方法制造纺纱，并使用由该改造蜘蛛丝丝心蛋白纤维构成的纺纱和公知的针织机，通过横向针织来编织5cm见方的针织物(编织体)。另外，由改造蜘蛛丝丝心蛋白纤维构成的纺纱的支数为58.1Nm，针织机的针距为18。
(试验例6－1)
将制造例1中得到的编织体(5cm见方的针织物)浸渍在20mL的六亚甲基二异氰酸酯(HDI)中。接下来，将浸渍HDI的编织体夹在铝箔之间，并在130℃下加热30分钟。加热后，取出编织体，浸渍在20mL的丁醇(BuOH)中，并在100℃下反应240分钟。用THF洗涤反应后的试验样品，得到被赋予功能性(键合了赋予耐水性能物质(第一反应剂和第二反应剂))的编织体。
(试验例6－2)
将制造例1中得到的编织体作为试验例6－2的编织体进行评估。
(试验例6－3)
将制造例1中得到的编织体浸渍在20mL的六亚甲基二异氰酸酯(HDI，第一反应剂)中。接下来，将浸渍HDI的编织体夹在铝箔之间，并在130℃下加热30分钟。然后，用THF洗涤编织体，得到仅仅键合了第一反应剂的试验例6－3的编织体。
对于试验例6－1～试验例6－3的编织体，通过以下的试验方法评估耐水性能(收缩性能)和质感。
<耐水性能(收缩性能)评估>
在编织体上用铅笔描绘3cm见方的正方形，作为评估样品。用Panasonic制造的洗衣机(Na－VG1100L)的洗涤模式“家庭清洗”来洗涤评估样品。接下来，用相同的洗衣机脱水15分钟，使其自然干燥120分钟。分别测量洗涤前后的正方形的纵横长度，求出纵向和横向的收缩率。进行3次相同的试验，将3次的平均值作为评估结果。结果如表16所示。另外，表16中，试验例4－1表示上述试验例6－1，试验例4－2表示上述试验例6－2，试验例4－3表示上述试验例6－3。
<质感评估>
分三个等级评估编织体的肌肤触感。以试验例6－2的编织体的肌肤触感为基准(B)，将手感比其优异的编织体评为A，将肌肤触感粗糙且手感差的编织体评为C。结果如表16所示。
[表16]
Figure BDA0003431716060000781
〔试验例7：使用改造丝心蛋白纤维的机织布料的制造和评估〕
(1)纺丝液(纺液)的制备
使用溶解有氯化锂的DMSO作为溶剂以使其达到4质量％，并且将上述制造的改造丝心蛋白(PRT799)的冻干粉粉末添加到溶剂中以使其浓度达到24质量％。用90℃的铝块加热器溶解1小时后，除去不溶物和气泡，制成纺丝液(纺液)。
(2)纺丝将纺丝液填充到储液罐中，使用齿轮泵从直径为0.1或0.2mm的单孔喷嘴向100质量％的甲醇凝固浴槽中喷出。将喷出量调整至0.01～0.08mL/分钟。凝固后，用100质量％的甲醇洗涤浴槽进行洗涤和拉伸。洗涤和拉伸后，使用干热板进行干燥，并卷绕所得到的原丝(改造丝心蛋白纤维)。
(3)机织布料的制造
通过所获得的改造丝心蛋白纤维来制作各加捻纱线。将制作的各加捻纱线进行平纹编织后得到机织布料。
(4)赋予耐水性能物质与机织布料的结合
在所获得的机织布料上涂布含氟涂布用单体，使用等离子体处理装置(Europlasma公司制造)来实施等离子体处理。通过等离子体处理，得到通过含氟涂布用单体聚合而成的含氟聚合物(赋予耐水性能物质)共价键合的机织布料。作为含氟涂布用单体，使用Nanofics110(试验例7－2)和Nanofics120(试验例7－3)(均为Europlasma公司制造)。
(5)防水性能评估
对实施了等离子体处理的试验例7－2和试验例7－3的机织布料、以及未实施等离子体处理的机织布料(试验例7－1)实施防水性能试验(喷雾试验)。防水性能试验(喷雾试验)按照ISO4920：2012进行。按照以下所示的6个等级(得分0～5)的评估基准，通过目视进行判定。
得分5：表面没有润湿，且没有水滴附着。
得分4：表面没有润湿，但有水滴附着。
得分3：表面有少量润湿。
得分2：润湿扩展，部分相连
得分1：与水接触的部分完全润湿。
得分0：显示整个表面润湿。
结果如表17所示。未实施等离子体处理的试验例7－1的机织布料的得分为0，与此相对，实施等离子体处理后的试验例7－2和试验例7－3的机织布料的得分均为4，因此赋予了耐水性能(防水性能)。另外，如下所述，在表17和表18、表19中，试验例2－1表示上述试验例7－1，试验例2－2表示上述试验例7－2，试验例2－3表示上述试验例7－3。
[表17]
得分
试验例2-1 0
试验例2-2 4
试验例2-3 4
(6)触感评估和收缩性评估
从试验例7-1～试验例7-3的机织布料中分别切出边长为5cm的正方形状的试验片。在试验片的一个表面上，用铅笔标记边长为30mm的正方形的顶点(4点)。将各试验片在40℃的水中浸渍10分钟后，接着重复5次在室温下真空干燥的工序。真空干燥使用真空恒温干燥机(VOS-310C，东京理化器械(株)制造)，在设定压力为-0.1MPa下进行30分钟。此外，在各循环结束时，对触感进行感官评估，并且测量标记的4点间的距离，评估收缩率。
根据以下标准判定触感。结果如表18所示。实施等离子体处理后的试验例7-2和试验例7-3的机织布料与未实施等离子体处理的试验例7-1的机织布料相比，均抑制了触感的恶化。
评分5：与原始布料一样好。
评分4：虽然良好，但与原始布料相比稍差。
评分3：虽然不差，但稍硬。
评分2：差且硬，但可弯曲。
评分1：非常差，坚硬且不可弯曲。
[表18]
Figure BDA0003431716060000801
根据下式计算出收缩率。另外，“各边长度的平均值”是将由标记的4点形成的四边形的各边长度总和除以4而得到的值。
收缩率(％)＝(1－(各边长度的平均值(mm)/30mm)}×100
结果如表19所示。实施等离子体处理后的试验例2－2和试验例7－3的机织布料与未实施等离子体处理的试验例7－1的机织布料相比，收缩率均变小。
[表19]
Figure BDA0003431716060000811
〔试验例8：使用改造丝心蛋白纤维的针织布料的制造和评估〕
(1)纺丝液(纺液)的制备
使用溶解有氯化锂的DMSO作为溶剂以使其达到4质量％，并且将上述制造的改造丝心蛋白(PRT918)的冻干粉粉末添加到溶剂中以使其浓度达到24质量％。用90℃的铝块加热器溶解1小时后，除去不溶物和气泡，制成纺丝液(纺液)。
(2)纺丝
将纺丝液填充到储液罐中，使用齿轮泵从直径为0.1或0.2mm的单孔喷嘴向100质量％的甲醇凝固浴槽中喷出。将喷出量调整至0.01～0.08mL/分钟。凝固后，用100质量％的甲醇洗涤浴槽进行洗涤和拉伸。洗涤和拉伸后，使用干热板进行干燥，并卷绕所得到的原丝(改造丝心蛋白纤维)。
(3)评估用针织布料的制造
将得到的改造丝心蛋白纤维裁断，制作改造丝心蛋白短纤维。将制作的改造丝心蛋白短纤维开纤开毛后，利用公知的纺纱装置进行纺纱，得到纺纱。将得到的纺纱使用WHOLEGARMENT横机(MACH2XS，岛精机制造)进行编织，得到针织布料。
(4)赋予耐水性能物质与针织布料的结合
在所获得的针织布料上涂布含氟涂布用单体，使用等离子体处理装置(Europlasma公司制造)来实施等离子体处理。通过等离子体处理，得到通过含氟涂布用单体聚合而成的含氟聚合物(赋予耐水性能物质)共价键合的针织布料(试验例3-2)。作为含氟涂布用单体，使用Nanofics120(Europlasma公司制造)。
(5)防水性能评估
用与试验例7相同的方法，对实施了等离子体处理的试验例8-2的针织布料和未实施等离子体处理的针织布料(试验例8-1)实施防水性能试验(喷雾试验)。结果如表20所示。未实施等离子体处理的试验例8-1的针织布料的得分为0，与此相对，实施等离子体处理后的试验例8-2的针织布料的得分为5，因此赋予了耐水性能(防水性能)。另外，如下所述，在表20和表21、表22中，试验例3-1表示上述试验例8-1，试验例3-2表示上述试验例8-2。
[表20]
得分
试验例3-1 0
试验例3-2 5
(6)触感评估和收缩性评估
从试验例8-1和试验例8-2的针织布料中分别切出边长为5cm的正方形状的试验片。在试验片的一个表面上，用铅笔标记边长为30mm的正方形的顶点(4点)。作为预处理，将各试验片在40℃的水中浸渍10分钟后，接着重复5次在室温下真空干燥的工序。真空干燥使用真空恒温干燥机(VOS-310C，东京理化器械(株)制造)，在设定压力为-0.1MPa下进行30分钟。
接下来，对经过预处理后的试验片依次重复清洗工序、干燥工序、浸水工序和干燥工序5个循环。在清洗工序中，使用松下(株)制造的洗衣机(NA-VG1100L)，并使用狮王(株)制造的洗涤剂(Top Clear Liquid)，将试验片清洗5分钟后，进行2次漂洗，接着脱水1分钟。在干燥工序中，使用真空恒温干燥机(VOS-310C，东京理化器械(株)制造)，在-0.1MPa的设定压力下，室温下将试验片干燥30分钟。在浸水工序中，将试验片在40℃的水中浸渍10分钟。在各循环结束时，以与试验例7相同的标准，对触感进行感官评估，并且测量标记的4点间的距离，评估收缩率。
触感的感官评估结果如表21所示。另外，“开始时”是预处理后、开始循环前的评估结果。实施等离子体处理后的试验例8－2(表21中为试验例2－2)的针织布料与未实施等离子体处理的试验例8－1(表21中为试验例2－1)的针织布料相比，抑制了触感的恶化。
[表21]
Figure BDA0003431716060000831
收缩率的评估结果如表22所示。实施等离子体处理后的试验例8－2(表22中为试验例2－2)的针织布料与未实施等离子体处理的试验例8－1(表22中为试验例2－1)的针织布料相比，收缩率变小。
[表22]
Figure BDA0003431716060000832
〔试验例9：改造丝心蛋白纤维的制造和评估〕
<试验例9－1>
(1)纺丝液(纺液)的制备
将200mg的淀粉(和光纯药工业株式会社制造)溶解于11400mg的溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中后，向其中添加400mg的异氰酸苯酯(东京化成工业株式会社制造)，在90℃下搅拌4小时并使其发生反应。由此，淀粉的羟基与异氰酸苯酯的异氰酸酯基发生反应，获得苯基(功能性官能团)通过氨基甲酸酯键键合的改性淀粉(含羟基改性的聚合物)。通过添加比率求出的改性淀粉的改性率(羟基转化为功能性官能团的比例)为100％。
将反应液冷却至室温后，向反应液中添加300mg的改造丝心蛋白(PRT799)的冻干粉粉末，在90℃下搅拌12小时以使其溶解，得到透明的纺丝液(纺液)。以改性淀粉和淀粉的总含量为基准，纺丝液中的改性淀粉的含量为17质量％。
(2)含有改造丝心蛋白和赋予耐水性能物质的纤维的制造
将制备的纺丝液在60℃用网孔为5μm的金属过滤器过滤，然后将其放入30mL的不锈钢注射器内静置并使其脱泡后，使用氮气从针头直径为0.2mm的实心喷嘴喷出至100质量％的甲醇凝固浴槽中。喷出温度为60℃，喷出压力为0.3MPa。凝固后，将所获得的原丝以3.00m/分钟的卷绕速度进行卷绕，使其自然干燥后，得到含有改造丝心蛋白和赋予耐水性能物质(改性淀粉)的纤维。
(3)收缩性能评估
将得到的纤维切成约10cm的长度，并测量浸渍于水前的纱线长度(cm)。接下来，将纱线在40℃的水浴中浸渍1分钟。然后，将纱线从水浴中取出，在室温下真空干燥15分钟后，测量干燥后的纱线长度。根据下式计算出纤维的收缩率。结果如表23所示。
收缩率(％)＝{(浸渍前的长度/浸渍干燥后的长度)－1}×100
另外，表23中，试验例5－1表示试验例9－1，而且，试验例5－2表示后述试验例9－2，试验例5－3表示后述试验例9－3，试验例5－4表示后述试验例9－4，试验例5－5表示后述试验例9－5，试验例5－6表示后述试验例9－6，试验例5－7表示后述试验例9－7。
<试验例9－2>
(1)纺丝液(纺液)的制备
将253mg的淀粉(和光纯药工业株式会社制造)溶解于7600mg的溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中后，向其中添加147mg的醋酸酐(和光纯药工业株式会社制造)，在90℃下搅拌4小时并使其发生反应。由此，淀粉的羟基与醋酸酐发生反应，得到键合有乙酰基(功能性官能团)的改性淀粉(含羟基改性的聚合物)。通过添加比率求出的改性淀粉的改性率(羟基转化为功能性官能团的比例)为100％。
将反应液冷却至室温后，向反应液中添加2000mg的改造丝心蛋白(PRT799)的冻干粉粉末，在90℃下搅拌12小时以使其溶解，得到透明的纺丝液(纺液)。以改性淀粉和淀粉的总含量为基准，纺丝液中的改性淀粉的含量为17质量％。
(2)含有改造丝心蛋白和赋予耐水性能物质的纤维的制造
使用制备的纺丝液，按照与试验例9－1相同的顺序得到含有改造丝心蛋白和赋予耐水性能物质(改性淀粉)的纤维。
(3)收缩性能评估
按照与试验例9－1相同的顺序，对所得的纤维实施收缩性评估。结果如表23所示。
<试验例9－3>
(1)纺丝液(纺液)的制备
将215mg的淀粉(和光纯药工业株式会社制造)溶解于7600mg的溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中后，向其中添加185mg的醋酸酐(和光纯药工业株式会社制造)，在90℃下搅拌4小时并使其发生反应。由此，淀粉的羟基与醋酸酐发生反应，得到键合有乙酰基(功能性官能团)的改性淀粉(含羟基改性的聚合物)。通过添加比率求出的改性淀粉的改性率(羟基转化为功能性官能团的比例)为50％。
将反应液冷却至室温后，向反应液中添加2000mg的改造丝心蛋白(PRT799)的冻干粉粉末，在90℃下搅拌12小时以使其溶解，得到透明的纺丝液(纺液)。以改性淀粉和淀粉的总含量为基准，纺丝液中的改性淀粉的含量为17质量％。
(2)含有改造丝心蛋白和赋予耐水性能物质的纤维的制造
使用制备的纺丝液，按照与试验例5－1相同的顺序得到含有改造丝心蛋白和赋予耐水性能物质(改性淀粉)的纤维。
(3)收缩性能评估
按照与试验例9－1相同的顺序，对所得的纤维实施收缩性评估。结果如表23所示。
<试验例9－4>
(1)纺丝液(纺液)的制备
将128mg的聚乙烯醇(PVA)(和光纯药工业株式会社制造)溶解于7600mg的溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中后，向其中添加272mg的异氰酸苯酯(东京化成工业株式会社制造)，在90℃下搅拌4小时并使其发生反应。由此，PVA的羟基与异氰酸苯酯发生反应，得到苯基(功能性官能团)通过氨基甲酸酯键键合的改性PVA(含羟基改性的聚合物)。通过添加比率求出的改性PVA的改性率(羟基转化为功能性官能团的比例)为100％。
将反应液冷却至室温后，向反应液中添加2000mg的改造丝心蛋白(PRT799)的冻干粉粉末，在90℃下搅拌12小时以使其溶解，得到透明的纺丝液(纺液)。以改性PVA和PVA的总含量为基准，纺丝液中的改性PVA的含量为17质量％。
(2)含有改造丝心蛋白和赋予耐水性能物质的纤维的制造
使用制备的纺丝液，按照与试验例9－1相同的顺序得到含有改造丝心蛋白和赋予耐水性能物质(改性PVA)的纤维。
(3)收缩性能评估
按照与试验例9－1相同的顺序，对所得的纤维实施收缩性评估。结果如表23所示。
<试验例9－5>
(1)纺丝液(纺液)的制备
将193mg的聚乙烯醇(PVA)(和光纯药工业株式会社制造)溶解于7600mg的溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中后，向其中添加207mg的异氰酸苯酯(东京化成工业株式会社制造)，在90℃下搅拌4小时并使其发生反应。由此，PVA的羟基与异氰酸苯酯发生反应，得到苯基(功能性官能团)通过氨基甲酸酯键键合的改性PVA(含羟基改性的聚合物)。通过添加比率求出的改性PVA的改性率(羟基转化为功能性官能团的比例)为50％。
将反应液冷却至室温后，向反应液中添加2000mg的改造丝心蛋白(PRT799)的冻干粉粉末，在90℃下搅拌12小时以使其溶解，得到透明的纺丝液(纺液)。以改性PVA和PVA的总含量为基准，纺丝液中的改性PVA的含量为17质量％。
(2)含有改造丝心蛋白和赋予耐水性能物质的纤维的制造
使用制备的纺丝液，按照与试验例9－1相同的顺序得到含有改造丝心蛋白和赋予耐水性能物质(改性PVA)的纤维。
(3)收缩性能评估
按照与试验例9－1相同的顺序，对所得的纤维实施收缩性评估。结果如表23所示。
<试验例9－6>
(1)纺丝液(纺液)的制备
将1200mg的改造丝心蛋白(PRT799)的冻干粉粉末添加到溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中，在90℃下搅拌12小时以使其溶解，得到透明的纺丝液(纺液)。
(2)纤维的制造
使用制备的纺丝液，按照与试验例9－1相同的顺序得到纤维。
(3)收缩性能评估
按照与试验例9－1相同的顺序，对所得的纤维实施收缩性评估。结果如表23所示。
<试验例9－7>
(1)纺丝液(纺液)的制备
将3000mg的改造丝心蛋白(PRT799)的冻干粉粉末和600mg的淀粉(和光纯药工业株式会社制造)添加到溶剂(包含4重量％的LiCl的二甲基亚砜(DMSO))中，在90℃下搅拌12小时以使其溶解，得到透明的纺丝液(纺液)。
(2)纤维的制造
使用制备的纺丝液，按照与试验例9－1相同的顺序得到纤维。
(3)收缩性能评估
按照与试验例9－1相同的顺序，对所得的纤维实施收缩性评估。结果如表23所示。
[表23]
Figure BDA0003431716060000881
*1(含羟基改性的聚合物的含量/含羟基改性的聚合物和含羟基聚合物的总含量)×100
含有改造丝心蛋白和赋予耐水性能物质(含羟基聚合物(改性淀粉或改性PVA))的纤维与不含赋予耐水性能物质的纤维相比，收缩率降低。
〔试验例10：改造丝心蛋白纤维的阻燃性能评估〕
准备溶解有LiCl的二甲基亚砜(DMSO)作为溶剂以使其达到4.0质量％，向其中添加改造丝心蛋白(PRT799)的冻干粉粉末以使其浓度达到24质量％，并使用振荡器以使其溶解3小时。然后，除去不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将制备的纺丝原液在90℃用网孔为5μm的金属过滤器过滤，然后将其放入30mL的不锈钢注射器内静置并使其脱泡后，从针头直径为0.2mm的实心喷嘴喷出至100质量％的甲醇凝固浴槽中。喷出温度为90℃。凝固后，卷取所得到的原丝并使其自然干燥，以得到改造丝心蛋白纤维。
使用所得到的改造丝心蛋白纤维(加捻而成的长丝)，通过使用圆形针织机进行圆形针织来制造评估用的针织物。针织物的粗细为180旦，针距为18。从得到的针织物中切出20g，作为试验片。
燃烧性试验依据日本消防厅危险物规制课长消防危50号1995年5月31日的粉状或熔点低的合成树脂的试验方法。试验在温度为22℃、相对湿度为45％、气压为1021hPa的条件下实施。测量结果(氧浓度(％)、燃烧率(％)、燃烧转化率(％))如表24所示。
[表24]
氧浓度(％) 燃烧率(％) 燃烧转化率(％)
20.0 39.1 40.1
27.0 48.1 49.3
28.0 51.9 53.2
30.0 53.6 54.9
50.0 61.2 62.7
70.0 91.1 93.3
100.0 97.6 100.0
作为阻燃性能试验的结果，改造丝心蛋白(PRT799)纤维的临界氧指数(LOI)值为27.2。一般情况下，如果LOI值为26以上，则认为具有阻燃性能。由此可知改造丝心蛋白纤维的阻燃性能优异。
〔试验例11：改造丝心蛋白纤维的吸湿发热性能评估〕
准备溶解有LiCl的二甲基亚砜(DMSO)作为溶剂以使其达到4.0质量％，向其中添加改造丝心蛋白的冻干粉粉末以使其浓度达到24质量％，并使用振荡器以使其溶解3小时。然后，除去不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将制备的纺丝原液在60℃用网孔为5μm的金属过滤器过滤，然后将其放入30mL的不锈钢注射器内静置并使其脱泡后，从针头直径为0.2mm的实心喷嘴喷出至100质量％的甲醇凝固浴槽中。喷出温度为60℃。凝固后，卷取所得到的原丝并使其自然干燥，以得到改造丝心蛋白纤维。
为了比较，准备市售的羊毛纤维、棉纤维、天丝纤维、人造丝纤维及涤纶纤维。
使用各纤维，通过使用横机的横向针织来制造评估用的针织物。使用改造丝心蛋白(PRT918)纤维的针织物，其粗细为：1/30N(毛纱支数单丝)，针距为：18。使用改造丝心蛋白(PRT799)纤维的针织物，其粗细为：1/30N(毛纱支数单丝)，针距为：16。调整使用其他纤维的针织物的粗细和针距，以使其具有与使用PRT918纤维和PRT799纤维的针织物大致相同的覆盖率。具体而言，如下所述。
羊毛粗细：2/30N(双股纱)，针距：14
棉粗细：2/34N(双股纱)，针距：14
天丝粗细：2/30N(双股纱)，针距：15
人造丝粗细：1/38N(单纱)，针距：14
涤纶粗细：1/60N(单纱)，针距：14
将2块裁剪为10cm×10cm的针织物贴合在一起，将四边缝合，以制成试验片(试样)。将试验片在低湿度环境(温度20±2℃，相对湿度40±5％)下放置4小时以上后，移至高湿度环境(温度20±2℃，相对湿度90±5％)，利用安装于试验片内部中央的温度传感器以1分钟间隔进行30分钟的温度测量。
根据测量结果，按照下述式A来求出最高吸湿发热度。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度的最高值)-(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
图8是表示吸湿发热性能试验的结果的一例的图表。图表的横轴表示在高湿度环境下的放置时间(分钟)，其中0为试样从低湿度环境转移到高湿度环境的时间。图表的纵轴表示由温度传感器测量的温度(试样温度)。在图8所示的图表中，由M表示的点对应于试样温度的最高值。最高吸湿发热度的计算结果如表25所示。
[表25]
原料纤维 最高吸湿发热度(℃/g)
PRT918 0.040
PRT799 0.031
羊毛 0.020
棉 0.021
天丝 0.018
人造丝 0.025
涤纶 0.010
如表25所示，可知改造丝心蛋白纤维(PRT918纤维及PRT799纤维)与现有的纤维相比，最高吸湿发热度高，并且吸湿发热性能优异。
〔试验例12：改造丝心蛋白纤维的保温性能评估〕
准备溶解有LiCl的二甲基亚砜(DMSO)作为溶剂以使其达到4.0质量％，向其中添加改造丝心蛋白的冻干粉粉末以使其浓度达到24质量％，并使用振荡器以使其溶解3小时。然后，除去不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将制备的纺丝原液在60℃用网孔为5μm的金属过滤器过滤，然后将其放入30mL的不锈钢注射器内静置并使其脱泡后，从针头直径为0.2mm的实心喷嘴喷出至100质量％的甲醇凝固浴槽中。喷出温度为60℃。凝固后，卷取所得到的原丝并使其自然干燥，以得到改造丝心蛋白纤维。
为了比较，准备市售的羊毛纤维、丝绸纤维、棉纤维、人造丝纤维及涤纶纤维。
使用各纤维，通过使用横机的横向针织来制造评估用的针织物。使用改造丝心蛋白(PRT966)纤维的针织物的支数：30Nm，捻根数：1，针距：18GG，单位面积重量：90.1g/m2。使用改造丝心蛋白(PRT799)纤维的针织物的支数：30Nm，捻根数：1，针距：16GG，单位面积重量：111.0g/m2。调整使用其他纤维的针织物的粗细和针距，以使其具有与使用PRT966纤维和PRT799纤维的针织物大致相同的覆盖率。具体而言，如下所述。
羊毛支数：30Nm，捻根数：2，针距：14GG，单位面积重量：242.6g/m2
丝绸支数：60Nm，捻根数：2，针距：14GG，单位面积重量：225.2g/m2
棉支数：34Nm，捻根数：2，针距：14GG，单位面积重量：194.1g/m2
人造丝支数：38Nm，捻根数：1，针距：14GG，单位面积重量：181.8g/m2涤纶支数：60Nm，捻根数：1，针距：14GG，单位面积重量：184.7g/m2
保温性能使用加多技术有限公司制的KES－F7 Thermolab II试验机，并使用干式接触法(假设皮肤和衣服以干燥状态直接接触时的方法)进行评估。将一块裁剪为20cm×20cm的针织物作为试验片(试样)。将试验片设置在设定为恒温(30℃)的热板上，在风洞内风速为30cm/秒的条件下，求出通过试验片散发的热量(a)。在不设置试验片的状态下，求出在与上述条件相同的条件下所散发的热量(b)，并且根据下述式计算出保温率(％)。
保温率(％)＝(1-a/b)×100
根据测量结果，按照下述式B，求出保温性能指数。
式B：保温性能指数＝保温率(％)/试样的单位面积重量(g/m2)
保温性能指数的计算结果如表26所示。可以评估出材料的保温性能指数越高，保温性能就越优异。
[表26]
原料纤维 保温性能指数
PRT966 0.33
PRT799 0.22
羊毛 0.16
丝绸 0.11
棉 0.13
人造丝 0.02
涤纶 0.18
如表26所示，可知改造丝心蛋白纤维(PRT966纤维及PRT799纤维)与现有的纤维相比，保温性能指数高，并且保温性能优异。
〔试验例13：人造毛皮的制造〕
将改造丝心蛋白(PRT966)的冻干粉粉末添加到甲酸中以使其浓度达到30质量％，使用带搅拌叶片的溶解槽使其溶解1.5小时。然后，除去不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液(纺丝原液)。将所得到的改造蜘蛛丝丝心蛋白溶液作为纺液(纺丝原液)，通过使用公知的干湿式纺丝装置的干湿式纺丝来制造改造蜘蛛丝丝心蛋白纤维(长丝)。接下来，使用公知的卷曲装置，对所得到的改造丝心蛋白纤维进行机械卷曲后，切成110～150mm的长度，得到短纤维。使用所得到的短纤维，按照常规方法得到纺纱。然后，使用所得到的纺纱，通过绒毛针织，得到在单面突出设置有绒毛的绒毛针织物。然后，切断绒毛毛圈后，进行梳理。由此，得到由改造丝心蛋白纤维构成的人造毛皮。所得到的人造毛皮的图片如图9和图10所示。
序列表
<110> Spiber株式会社
<120> 人造毛皮及其制造方法
<130> 19PS032WO1
<160> 44
<170> PatentIn 3.5版
<210> 1
<211> 50
<212> PRT
<213> 十字园蛛
<400> 1
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu Gly Ser Ser Ser Ile Gly Gln Ile Asn Tyr Gly
20 25 30
Ala Ser Ala Gln Tyr Thr Gln Met Val Gly Gln Ser Val Ala Gln Ala
35 40 45
Leu Ala
50
<210> 2
<211> 30
<212> PRT
<213> 十字园蛛
<400> 2
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu Gly Ser Ser Ser Ile Gly Gln Ile Asn
20 25 30
<210> 3
<211> 21
<212> PRT
<213> 十字园蛛
<400> 3
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu
20
<210> 4
<211> 1154
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 重组蛛丝蛋白 ADF3KaiLargeNRSH1
<400> 4
Met His His His His His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser
1 5 10 15
Leu Glu Val Leu Phe Gln Gly Pro Ala Arg Ala Gly Ser Gly Gln Gln
20 25 30
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
35 40 45
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr
50 55 60
Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Ser Gln Gln Gly Pro Gly Gln
65 70 75 80
Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
85 90 95
Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro
100 105 110
Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
115 120 125
Ala Gly Gly Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Ala Gly Gln Gln
130 135 140
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala
145 150 155 160
Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
165 170 175
Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala
180 185 190
Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gly Pro Gly Gln Gln
195 200 205
Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
225 230 235 240
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly
245 250 255
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
260 265 270
Tyr Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro
275 280 285
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ser Ala Ala Ser Gly Gly Tyr Gly
290 295 300
Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln
305 310 315 320
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly
325 330 335
Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
340 345 350
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly
355 360 365
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
370 375 380
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
385 390 395 400
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
405 410 415
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly
420 425 430
Gln Gly Ala Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Gly Ala Ala Gly
435 440 445
Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
450 455 460
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
465 470 475 480
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
485 490 495
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
500 505 510
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
515 520 525
Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ala Ser Ala Ala Val Ser
530 535 540
Val Ser Arg Ala Arg Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln
545 550 555 560
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
565 570 575
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly
580 585 590
Gln Gln Gly Pro Ser Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly
595 600 605
Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly
610 615 620
Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro
625 630 635 640
Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly
645 650 655
Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Ala Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln
660 665 670
Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro
675 680 685
Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly
690 695 700
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr
705 710 715 720
Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln
725 730 735
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly
740 745 750
Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
755 760 765
Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
770 775 780
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Tyr Gly Gln Gln Gly
785 790 795 800
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
805 810 815
Ser Ala Ala Ser Ala Ala Ser Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln
820 825 830
Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro
835 840 845
Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser
850 855 860
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
865 870 875 880
Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
885 890 895
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly
900 905 910
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
915 920 925
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
930 935 940
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Ala Tyr Gly
945 950 955 960
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Gly Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
965 970 975
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
980 985 990
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
995 1000 1005
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser
1010 1015 1020
Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln
1025 1030 1035
Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly
1040 1045 1050
Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ala Ser Ala Ala Val Ser Val
1055 1060 1065
Gly Gly Tyr Gly Pro Gln Ser Ser Ser Val Pro Val Ala Ser Ala
1070 1075 1080
Val Ala Ser Arg Leu Ser Ser Pro Ala Ala Ser Ser Arg Val Ser
1085 1090 1095
Ser Ala Val Ser Ser Leu Val Ser Ser Gly Pro Thr Lys His Ala
1100 1105 1110
Ala Leu Ser Asn Thr Ile Ser Ser Val Val Ser Gln Val Ser Ala
1115 1120 1125
Ser Asn Pro Gly Leu Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu
1130 1135 1140
Leu Glu Val Val Ser Ala Leu Val Ser Ile Leu
1145 1150
<210> 5
<211> 24
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> His标签和起始密码子
<400> 5
Met His His His His His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser
1 5 10 15
Leu Glu Val Leu Phe Gln Gly Pro
20
<210> 6
<211> 597
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT380
<400> 6
Met Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
20 25 30
Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
35 40 45
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
50 55 60
Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala
65 70 75 80
Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
85 90 95
Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln
100 105 110
Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Ser Gly
115 120 125
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
130 135 140
Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
145 150 155 160
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
165 170 175
Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
180 185 190
Gln Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly
195 200 205
Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr
225 230 235 240
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
245 250 255
Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Tyr Gly Pro
260 265 270
Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
275 280 285
Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
290 295 300
Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
305 310 315 320
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro
325 330 335
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala
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Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala
165 170 175
Ala Ala Ala Gly Ser Gly Ile Phe Gly Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Tyr
180 185 190
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Ile
195 200 205
Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Thr Ser Gly Ser Gly Ile Phe Gly Pro
210 215 220
Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
225 230 235 240
Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
245 250 255
Thr Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
260 265 270
Ser Gly Thr Gly Pro Gly Ser Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly
275 280 285
Pro Gly Thr Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro
290 295 300
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly Pro
305 310 315 320
Gly Ile Phe Gly Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly
325 330 335
Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
340 345 350
Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Thr Ser Ala
355 360 365
Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Ile Phe Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro
370 375 380
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro
385 390 395 400
Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Gly
405 410 415
Ile Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly
420 425 430
Ser Gly Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Thr Ser Gly Pro
435 440 445
Gly Ser Gly Ile Phe Gly Thr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
450 455 460
Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly
465 470 475 480
Pro Gly Thr Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Thr Tyr
485 490 495
Gly Pro Gly Ala Ser Gly Thr Gly Pro Gly Ser Gly Thr Tyr Gly Pro
500 505 510
Gly Ile Phe Gly Pro Gly Thr Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr
515 520 525
Ile Phe Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
530 535 540
Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro
545 550 555 560
Tyr Gly Pro Gly Thr Ser Gly Ser Gly Ile Phe Gly Pro Gly Ile Phe
565 570 575
Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Ile
580 585 590
Phe Gly Pro Gly Ala Ser
595

Claims (24)

1.一种人造毛皮，其含有人造蛋白质纤维。
2.根据权利要求1所述的人造毛皮，其中，所述人造蛋白质纤维含有人造结构蛋白质纤维。
3.根据权利要求2所述的人造毛皮，其中，所述人造结构蛋白质纤维含有改造丝心蛋白纤维。
4.根据权利要求3所述的人造毛皮，其中，所述改造丝心蛋白纤维含有改造蜘蛛丝丝心蛋白纤维。
5.一种人造毛皮，其含有防缩蛋白质纤维。
6.根据权利要求6所述的人造毛皮，其中，由下述式I定义的所述蛋白质纤维的润湿时的收缩率为2％以上；
润湿时的收缩率＝{1－(与水接触后进入润湿状态的蛋白质纤维的长度/纺丝后，与水接触前的蛋白质纤维的长度)}×100(％)...(式I)。
7.根据权利要求5或6所述的人造毛皮，其中，由下述式II定义的所述蛋白质纤维的干燥时的收缩率大于7％；
干燥时的收缩率＝{1－(干燥状态的蛋白质纤维的长度/纺丝后，与水接触前的蛋白质纤维的长度)}×100(％)...(式II)。
8.根据权利要求5至7中任一项所述的人造毛皮，其中，所述蛋白质纤维含有改造丝心蛋白。
9.根据权利要求8所述的人造毛皮，其中，所述改造丝心蛋白是改造蜘蛛丝丝心蛋白。
10.一种人造毛皮，其中，含有纤维并被赋予功能性。
11.根据权利要求10所述的人造毛皮，其含有蛋白质交联体，
所述蛋白质交联体分别具有多个下列物质：多肽骨架；第一残基，其为具有2个以上能够与蛋白质反应并形成键的第一反应性基团的第一反应剂的残基；第二残基，其为具有1个能够与所述第一反应性基团反应并形成键的第二反应性基团的第二反应剂的残基；
其中，所述第一残基中的至少一个与所述多肽骨架交联，
并且所述第一残基中的至少一个在一端与多肽骨架键合，在另一端与所述第二残基键合。
12.根据权利要求10或11所述的人造毛皮，其中，其包含在含羟基聚合物上键合有功能性官能团的含羟基改性的聚合物。
13.一种人造毛皮，其含有纤维和赋予耐水性能物质。
14.根据权利要求13所述的人造毛皮，其中，所述改造丝心蛋白与所述赋予耐水性能物质共价键合。
15.根据权利要求13或14所述的人造毛皮，其中，所述赋予耐水性能物质选自有机硅聚合物和含氟聚合物中的至少一种。
16.根据权利要求10至15中任一项所述的人造毛皮，其中，所述纤维含有蛋白质纤维。
17.根据权利要求16所述的人造毛皮，其中，所述蛋白质纤维含有改造丝心蛋白。
18.根据权利要求17所述的人造毛皮，其中，所述改造丝心蛋白是改造蜘蛛丝丝心蛋白。
19.根据权利要求1至18中任一项所述的人造毛皮，其中，临界氧指数(LOI)值为26.0以上。
20.根据权利要求1至19中任一项所述的人造毛皮，其中，通过下述式A求出的最高吸湿发热度大于0.025℃/g；
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度的最高值)－(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后，将其移至高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
[式A中，低湿度环境是指温度为20℃、相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃、相对湿度为90％的环境。]。
21.根据权利要求1至20中任一项所述的人造毛皮，其中，通过下述式B求出的保温性能指数大于0.18；
式B：保温性能指数＝保温率(％)/试样的单位面积重量(g/m2)
[式B中，保温率(％)是指用干式接触法(温度30℃、风速30cm/秒)测量的保温率，用(1－a/b)×100计算出。a表示经由试验片释放的热量，b表示不经由试验片释放的热量。]。
22.一种人造毛皮的制造方法，其具备：使用含有人造蛋白质纤维的纤维，获得在布料的单面或两面突出设置有绒毛的绒毛布料的工序；
以及剪切所述绒毛的毛圈，形成割绒的工序。
23.一种人造毛皮的制造方法，其具备：使用防缩的蛋白质纤维，获得在布料的单面或两面突出设置有绒毛的绒毛布料的工序；
以及剪切所述绒毛的毛圈，形成割绒的工序。
24.一种人造毛皮的制造方法，其具备：使用含有蛋白质纤维的纤维，获得在布料的单面或两面突出设置有绒毛的绒毛布料的工序；
剪切所述绒毛的毛圈，形成割绒的工序；
以及对所述绒毛布料进行防缩的工序。
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