CS302191A3 - Packing material made of collagen and process for preparing thereof - Google Patents
Packing material made of collagen and process for preparing thereof Download PDFInfo
- Publication number
- CS302191A3 CS302191A3 CS913021A CS302191A CS302191A3 CS 302191 A3 CS302191 A3 CS 302191A3 CS 913021 A CS913021 A CS 913021A CS 302191 A CS302191 A CS 302191A CS 302191 A3 CS302191 A3 CS 302191A3
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- tissue
- collagen
- connective tissue
- animal
- drum
- Prior art date
Links
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims description 58
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims description 58
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims description 58
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 11
- 239000000463 material Substances 0.000 title abstract description 19
- 238000012856 packing Methods 0.000 title 1
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 68
- 210000002808 connective tissue Anatomy 0.000 claims abstract description 58
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 claims abstract description 49
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 claims abstract description 33
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims abstract description 25
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 18
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 18
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 claims abstract description 17
- 235000013580 sausages Nutrition 0.000 claims abstract description 10
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract description 9
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 9
- 239000004215 Carbon black (E152) Substances 0.000 claims abstract description 4
- 239000012530 fluid Substances 0.000 claims abstract description 4
- 229930195733 hydrocarbon Natural products 0.000 claims abstract description 4
- 150000002430 hydrocarbons Chemical class 0.000 claims abstract description 4
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims abstract description 3
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 claims abstract description 3
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 claims abstract 2
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 claims description 24
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 claims description 16
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 claims description 15
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 claims description 7
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 claims description 7
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N Diethyl ether Chemical compound CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 241001494479 Pecora Species 0.000 claims description 4
- 238000002955 isolation Methods 0.000 claims description 4
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 4
- 244000144977 poultry Species 0.000 claims description 4
- 238000003825 pressing Methods 0.000 claims description 4
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 claims description 3
- 150000002576 ketones Chemical class 0.000 claims description 2
- 238000007127 saponification reaction Methods 0.000 claims description 2
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 claims 3
- 241000282898 Sus scrofa Species 0.000 claims 2
- 238000009826 distribution Methods 0.000 claims 1
- 238000004513 sizing Methods 0.000 claims 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 abstract description 10
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 abstract description 8
- 102000016942 Elastin Human genes 0.000 abstract description 7
- 108010014258 Elastin Proteins 0.000 abstract description 7
- 229920002549 elastin Polymers 0.000 abstract description 7
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 abstract description 5
- 238000000605 extraction Methods 0.000 abstract description 4
- 239000012535 impurity Substances 0.000 abstract description 3
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 23
- 239000000047 product Substances 0.000 description 17
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M sodium hydroxide Inorganic materials [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 15
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 12
- 210000002435 tendon Anatomy 0.000 description 10
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid group Chemical group C(CC(O)(C(=O)O)CC(=O)O)(=O)O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- VLKZOEOYAKHREP-UHFFFAOYSA-N n-Hexane Chemical compound CCCCCC VLKZOEOYAKHREP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 6
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 210000000845 cartilage Anatomy 0.000 description 5
- NLXLAEXVIDQMFP-UHFFFAOYSA-N Ammonia chloride Chemical compound [NH4+].[Cl-] NLXLAEXVIDQMFP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- ATUOYWHBWRKTHZ-UHFFFAOYSA-N Propane Chemical compound CCC ATUOYWHBWRKTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 210000003041 ligament Anatomy 0.000 description 4
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 4
- ZWEHNKRNPOVVGH-UHFFFAOYSA-N 2-Butanone Chemical compound CCC(C)=O ZWEHNKRNPOVVGH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M Potassium hydroxide Chemical compound [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 210000004204 blood vessel Anatomy 0.000 description 3
- 230000006240 deamidation Effects 0.000 description 3
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 3
- 210000000056 organ Anatomy 0.000 description 3
- 230000020477 pH reduction Effects 0.000 description 3
- 239000005022 packaging material Substances 0.000 description 3
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 3
- CURLTUGMZLYLDI-UHFFFAOYSA-N Carbon dioxide Chemical compound O=C=O CURLTUGMZLYLDI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 2
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 2
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 2
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 2
- LRHPLDYGYMQRHN-UHFFFAOYSA-N N-Butanol Chemical compound CCCCO LRHPLDYGYMQRHN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- IMNFDUFMRHMDMM-UHFFFAOYSA-N N-Heptane Chemical compound CCCCCCC IMNFDUFMRHMDMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- AMQJEAYHLZJPGS-UHFFFAOYSA-N N-Pentanol Chemical compound CCCCCO AMQJEAYHLZJPGS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- OFBQJSOFQDEBGM-UHFFFAOYSA-N Pentane Chemical compound CCCCC OFBQJSOFQDEBGM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 2
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 2
- 235000019270 ammonium chloride Nutrition 0.000 description 2
- 239000000920 calcium hydroxide Substances 0.000 description 2
- 229910001861 calcium hydroxide Inorganic materials 0.000 description 2
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 description 2
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 2
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 2
- 229920001971 elastomer Polymers 0.000 description 2
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 2
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 2
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 2
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 2
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-M hydroxide Chemical compound [OH-] XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 2
- 210000004072 lung Anatomy 0.000 description 2
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 description 2
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 2
- 239000001294 propane Substances 0.000 description 2
- 108091005508 Acid proteases Proteins 0.000 description 1
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 1
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 1
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 1
- 239000004698 Polyethylene Substances 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 102000016611 Proteoglycans Human genes 0.000 description 1
- 108010067787 Proteoglycans Proteins 0.000 description 1
- 241000282887 Suidae Species 0.000 description 1
- 238000010306 acid treatment Methods 0.000 description 1
- 150000001298 alcohols Chemical class 0.000 description 1
- 229910052783 alkali metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000008044 alkali metal hydroxides Chemical class 0.000 description 1
- 150000001340 alkali metals Chemical class 0.000 description 1
- 229910052784 alkaline earth metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910001860 alkaline earth metal hydroxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000001342 alkaline earth metals Chemical class 0.000 description 1
- 235000015278 beef Nutrition 0.000 description 1
- 210000000481 breast Anatomy 0.000 description 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 1
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 1
- AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L calcium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Ca+2] AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000001569 carbon dioxide Substances 0.000 description 1
- 229910002092 carbon dioxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- DGRJJZRTEGNKON-UHFFFAOYSA-N decane;octane Chemical compound CCCCCCCC.CCCCCCCCCC DGRJJZRTEGNKON-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 1
- 230000003297 denaturating effect Effects 0.000 description 1
- 238000000113 differential scanning calorimetry Methods 0.000 description 1
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 150000002170 ethers Chemical class 0.000 description 1
- 210000003195 fascia Anatomy 0.000 description 1
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 238000005188 flotation Methods 0.000 description 1
- 239000013505 freshwater Substances 0.000 description 1
- 230000002496 gastric effect Effects 0.000 description 1
- 239000004519 grease Substances 0.000 description 1
- 238000000265 homogenisation Methods 0.000 description 1
- 125000002887 hydroxy group Chemical group [H]O* 0.000 description 1
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 1
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 1
- 235000020997 lean meat Nutrition 0.000 description 1
- VTHJTEIRLNZDEV-UHFFFAOYSA-L magnesium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Mg+2] VTHJTEIRLNZDEV-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000000347 magnesium hydroxide Substances 0.000 description 1
- 229910001862 magnesium hydroxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 230000003387 muscular Effects 0.000 description 1
- 239000005445 natural material Substances 0.000 description 1
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000005985 organic acids Nutrition 0.000 description 1
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 1
- 210000004798 organs belonging to the digestive system Anatomy 0.000 description 1
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 1
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 1
- 239000011236 particulate material Substances 0.000 description 1
- -1 polyethylene Polymers 0.000 description 1
- 229920000573 polyethylene Polymers 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- BDERNNFJNOPAEC-UHFFFAOYSA-N propan-1-ol Chemical compound CCCO BDERNNFJNOPAEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 1
- 239000013014 purified material Substances 0.000 description 1
- 239000012264 purified product Substances 0.000 description 1
- 239000000376 reactant Substances 0.000 description 1
- 230000003134 recirculating effect Effects 0.000 description 1
- 238000010008 shearing Methods 0.000 description 1
- 239000007779 soft material Substances 0.000 description 1
- 238000003892 spreading Methods 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- 230000008961 swelling Effects 0.000 description 1
- 239000000080 wetting agent Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A22—BUTCHERING; MEAT TREATMENT; PROCESSING POULTRY OR FISH
- A22C—PROCESSING MEAT, POULTRY, OR FISH
- A22C13/00—Sausage casings
- A22C13/0013—Chemical composition of synthetic sausage casings
- A22C13/0016—Chemical composition of synthetic sausage casings based on proteins, e.g. collagen
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
- Processing Of Meat And Fish (AREA)
- Materials For Medical Uses (AREA)
Description
Obalový materiál z kolagenu a způsob jeho výroby
Oblast techniky
Vynález se týká obalového materiálu z kolagenu propotravinářské účely, zvláště obalů na párky a způsobu vý-roby tohoto materiálu.
Dosavadní stav techniky V dřívější době byla vyhodnocena celá řada typů kola-genu jako materiálu pro výrobu obalů pro potravinářské úče-ly, avšak žádný z uvedených typů nebyl zcela uspokojivý jakonáhrada pro přírodní materiál. V US patentovém spisu č. 3 346 402 se popisuje použi-tí šlach skotu jako zdroje kolagenu, v tomto případě se všakmusí přidávat 5 až 20 % želatiny. Uvedený patentový spisrovněž uvádí, že místo přidání želatiny není možno podrobitšlachy enzymatickému zpracování vzhledem k tomu, že se ko-lagen, získaný tímto způsobem příliš sráží při použití jakomateriál pro obaly párků. V US patentovém spisu č. 4 626 286 se popisuje použi-tí čistých šlach k získání cholagenu pro výrobu tenkých ko-lagenových filmů s velmi dobrými mechanickými vlastnostmi,čisté šlachy se melou a pak zpracují působením enzymu. Ten-to systém má tu nevýhodu, že je zapotřebí užít pouze určitýtyp šlach, zejména flexor. digitorum skotu, které jsou prostévazivové tkáně. Tyto šlachy však není možno získat pro svr-chu uvedený účel v dostatečném množství. V US patentovém spisu č. 4 407 829 se popisuje izola- ce kolagenu z orgánů zažívacího systému a dalších jatečných produktů jako jsou plíce, vemena a podobně. Patent nepopisuje ί t_*.U H.’^ použití pojivových tkání jako šlach, vazů a chrupavek jakovhodných zdrojů kolagenu. Uvádí sice možnost použít uvedenýmateriál jako obalu pro potravinářské účely, avšak v příkla-dové Části a v nárocích se tato možnost neuvádí. Běžným zdrojem kolagenu pro výrobu potravinářskýchobalů, zejména pro párky je tedy dosud vrstva coria z ků-že skotu. Cena tohoto materiálu je většinou vázána na cenucelých kůží. Vzhledem k tomu, že klesá poptávka po maseskotu, avšak současně vzrůstá poptávka po kůži skotu, stáváse tento materiál velmi dra]jý a bylo by zapotřebí naléztlevnější zdroj kolagenu.
Vynález si klade za úkol nalézt levnější, zdroj kola-genu pro použití k výrobě potravinářských obalů.
Vynález si rovněž klade za úkol navrhnout způsob proizolaci kolagenu z částí skotu, které jsou odlišné od kůžea způsob při tom nemá vést k denaturaci kolagenu.
Vynález si rovněž klade za úkol navrhnout způsob vý-roby potravinářských obalů z kolagenu bez svrchu uvedenýchnevýhod těchto postupů. Získané potravinářské obaly by mělybýt póživatelné.
Podstata vynálezu
Podstatu vynálezu tvoří způsob izolace kolagenu zživočišných tkání včetně pojivových tkání a masa, aniž bydocházelo k denaturaci kolagenu. Výchozím materiálem prozpůsob podle vynálezu jsou nečisté pojivové tkáně, získá-vané jako vedléjší produkt při oddělování masa od ostatníchtkání. Jde zejména o pojivové tkáně, tuk a zbytky masa,avšak nikoliv o kůže a kosti. Pod pojmem pojivových tkáníse rozumí ty tkáně, které mají vysoký obsah kolagenu a pocelém těle spojují různé tkáně a orgány včetně svalů a kostí. - 3 - Příkladem pojivových tkání mohou být šlachy, vazy, částtkáně krevních cév, chrupavky a obaly svalů, avšak nikolivorgány zažívací soustavy a další orgány jako plíce, vemenaa podobně. Z těchto tkání je ještě nutno odstranit tuk,úlomky kostí, zbytky masa a další nekolagenové bílkoviny,jako proteoglykany a elastin. Elastin je složka krevníchcév a chrupavek.
Vynález se tedy týká způsobu izolace kolagenu z živo-čišných tkání včetně pojivových tkání a masa pro použitík potravinářským obalům, aniž by přitom došlo k denaturacikolagenu. Postup nemá denaturovat nebo rozložit kolagen naformu, která již není vhodná pro výrobu těchto obalů.
Vynález se dále týká izolace materiálu s obsahem ko-lagenu, vhodného pro výrobu obálů na potraviny, zejménapárky, od ostatní živočišné tkáně. Výhodný postup spočíváv tom, že se pojivová tkáň mechanicky oddělí od masa a dal-ších živočišných tkání. K tomuto účelu se užívají zejménaholeně skotu po odstranění kůže a kostí. Typickými pojivo-vými tkáněmi jsou tedy šlachy skotu, vazy, chrupavky a oba-lové tkáně svalů.
Mechanické oddělení je s výhodou následováno jednímnebo větším počtem dalších tuků, v nichý se odstraňují zpojivové tkáně nečistoty: 1) odstraní se tuk, 2) sníží se zbývající obsah kostní tkáně, 3) oddělí se nekolagenové bílkoviny jako elastin a 4) oddělí se zbytky masa, zejména svalové tkáně. Vě svrchu uvedeném postupu je možno odstranit tukz výchozího materiálu některým z dále uvedených postupůnebo kombinací těchto postupů: A) Extrakce tuku z výchozího produktu organickým rozpouš-tědlem, - 4 - B) extrakce tuku z výchozího produktu superkritickou teku-tinou, například při použití oxidu uhličitého a propanu, C) rozpuštění tuků enzymem, například lipázou, D) zmýdelnění a rozpuštění tuků při použití roztoků vhod-ných saponifikačních látek, E) působení tepla, 3?) působení zvýšeného tlaku.
Kosti je možno odstranit různými postupy, napříkladmechanickým oddělením nebo okyselením.
Nekolagenní bílkoviny, elastin a svalovou tkáň jemožno odstranit jakýmkoliv vhodným způsobem, například pů-sobením jednoho nebo většího počtu enzymů. Při provádění způsobu podle vynálezu jsou výchozímmateriálem pro získání kolagenu živočišné tkáně, napříkladholeně skotu. Ze získaného materiálu se vyrábí zejména oba-ly pro potravinářské účely, zvláště obaly pro párky. K uve-denému účelu je možno užít i pojivové tkáně jiných živočichů,například drůbeže, ovcí a vepřů,
Oddělení pojivové tkáně dd dalších živočišných tká-ní se s výhodou provádí ve vhodném zařízení, například vzařízení, dodávané Baader Corporation. V tomto zařízení semaso a pojivová tkáň podrobí vzestupu teploty nižšímu než2 °C. Tento nízký Vzestup teploty je důležitý, aby nedošlok denaturaci nebo rozkladu kolagenu, který by pak byl prouvedený účel nevhodný. Zařízení je tvořeno tvrdým, avšakohebným pryžovým pásem, který protlačí živočišnou tkáň otvo-ry v rotujícím bubnu. Tlak, který je vyvíjen qiezi pryžovýmpásem a bubnem, trvá jen krátkou dobu, aby nedošlo k větší-mu vzestupu teploty. Rychlost pásu se upravuje v závislostina povrchové rychlosti bubnu v místě maximálního tlaku, abynedošlo ke střihu nebo roztírání produktu. Měkký materiál - 5.- včetně svalu a tuku, který se protlačí do bubnu se odstraníz vnitřního prostoru bubnu dopravníkem, kdežto tvrdší po-jivová tkáň se ze zevního povrchu bubnu odstraní stěrkou. Dřívější zařízení protlačovalo výchozí materiál otvo-ry ve stacionárním bubnu, takže docházelo k vysokému střiho-vému namáhání a vzestupu teploty, což způsobilo změnu barvymasa a denaturaci kolagenu.
Produkt obsahuje šlachový materiál, a to šlachy, vazy,krevní cévy, chrupavky a svalové fascie spolu s určitými ne-čistotami, jako zbytky tuku, kostí, masa a nekolagenovýchbílkovin jako elastinu. Dále je uvedeno v procentech hmotnostních typickésložení produktu, získaného uvedeným zařízením (Baader). voda 45 - 55 procent tuk 17,5 - 25 procent popel 0,4-0,6 procent kolagen a elastin 19,4 - 37,1 procent. Dále jsou uvedeny podrobnosti výhodného provedení proodstranění nečistot z produktu, získaného po oddělení masaz živočišných tkání: 1) oddělení tuku z uvedeného produktu je možno provéstjedním nebo větším počtem následujících átupňů: A) extrakci tuku z produktu je možno uskutečnit působe-ním kapalného uhlovodíku, například hexanu. Je možnoužít i jiné nepolární kapaliny jako uhlovodíky o 5 až10 atomech uhlíku jako pentan, hexan, heptan, oktana děkan a také alkoholy, ketony a ethery o 2 až 5atomech uhlíku, jako ethanol, propanol, butanol nebopentanol, aceton, methylethylketon nebo diethylether. «ΜΜ
IHUUJUÍI - 6 - Β) Tuk je možno odstranit také extrakcí superkritickoutekutinou, například uhlovodíkem nebo oxidem uhliči-tým. V tomto případě se produkt mísí s výhodou s pro-panem při zvýšeném tlaku, roztok tuku se od produktuoddělí a tlak se sníží k usnadnění oddělení tuku odpropanu. C) Tuk je možno také' odstranit z produktů rozpuštěnímpomocí enzymu, například lipázou. D) Tuk je možno oddělit také saponifikací a rozpuštěním,v tomto případě se na produkt působí roztokem vhodnéhosaponifikaěního činidla, například hydroxidu alkalické-ho kovu, jako hydroxidu sodného nebo draselného. Je možno užít také hydroxidy kovů alkalických zemin, jakohydroxid vápenatý nebo hořečnatý. E) Tuk je možno odstranit také působením tepla, napříkladve vyhřívané peci, tento způsob není výhodný vzhledemk tomu, že se potenciálně zahřeje i kolagen. F) Tuk je možno odstranit také působením tlaku, jímž dojdek vytlačení tuku z materiálu.
Je žádoucí snížit obsah tuku v produktu z obvykléhodnoty přibližně 50 $ hmotnostních pevného podílu na méněnež 5 % hmotnostních pevného podílu. Působení hydroxidu sodného je výhodným postupem prooddělení tuku vzhledem k tomu, že tento postup současněodstraní nekolagenní bílkovinu a způsobí také částečnoudeamidaci kolagenu. Deamidace je žádoucí, avšak nikolivnezbytná k řízení isoelektrického pH a k řízení bobtnánípři výrobě obalového materiálu. 2) Po oddělení tuku z výchozího materiálu jedním nebo vět- ším počtem svrchu uvedených postupů se produkt dále zpra- covává tak, že se podrobí působení kyseliny. Při tomto stupni se rozpouští a extrahují zbytky kostí v pojivové - 7 - tkáni. Vhodným materiálem pro toto působení je citronansodný, pufr s obsahem kyseliny citrónové a další kyselereagující látky, jako kyselina chlorovodíková, octová,uhličitá, mravenčí a další slabé organické kyseliny. Vý-hodnými látkami jsoú sloučeniny na bázi kyseliny citró-nové. Zbytky kostí je možno odstranit také mechanicky,například filtrací nebo flotací.
Je žádoucí snížit obsah kostních zbytků v produktuz obvyklého množství přibližně 2 % pevného podílu až naméně než 0,5 % pevného podílu. 3) Snížení zbylých nekolagenových bílkovin, například elasti-nu, je možno provést tak, že se na produkt nebo na odděle-nou pojivovou tkáň působí dalším enzymem. Vhodným enzymemje například Rhozyme 41, jde o proteolytický enzym, odvo-zený od Aspergillus oryzae (Genencor), je také možno po-užít enzym NUE 6,0, jde o proteolytickou proteinázu, kte-rá je stálá v alkalickém prostředí (Ková).. Tento stupeň je možno uskutečnit také působením hydroxidu alkalickéhokovu, například hydroxidu sodného nebo působením hydroxi“du kovu alkalických zemin, například hydroxidu vápenatého. 4) Zbývající svalovou tkáň je možno oddělit od pojivovétkáně tak, že se na pojivovou tkáň působí třetím typemenzymu. Vhodným enzymem je v t font o stupni například HTFroteolytic, jde o enzym, získaný z Bacillus substilis(Miles). Užít je možno také papain nebo kyselou proteázu,jde o enzym, získaný z Aspergillus niger (Biocon). Vestupních 3) a 4) je možno užít téhož enzymu. Čištěný produkt je možno užít k výrobě obalů propotravinářské účely, jde o obaly, které byly popsány vUS patentových spisech ř. 2 114 220, 3 123 653, 3 425 847 a3 535 125 a ve zveřejněné japonské patentové přihlášce č. SHO 45-27378 (Nippi). 1 £ 8 - ;
Vynález bude osvětlen následujícím příkladem, kterýmá sloužit k osvětlení, nikoliv však k omezení vynálezu.Pokud není výslovně uvedeno jinak, jsou všechny díly avšechny procentuální údaje hmotnostní a teplotní údajejsou uvedeny ve °C. Příklad provedení vynálezu Příklad 1 Výchozí látkou je materiál, získaný izolací pojivo-vých složek ve svrchu uvedeném zařízení Baader Desinewing Ma-chine2699S. Materiál se nechá zařízením projít dvakrát, abydošlo k maximálnímu oddělení libového masa od zbytku mate-riálu, avšak tak, aby došlo při zpracování k teplotnímu vze-stupu nejvýš 2 °C.
Ke snížení obsahu tuku, snížení koncentrace nekolage-nových bílkovin a k vyvolání deamidace se užije hydroxidsodný. Postup se provádí tak, že se přibližně 10 kg výcho-zího produktu uloží do polyethylenového laboratorního bubnuCanbar s průměrem přibližně 130 cm a délkou přibližně 65 cm,současně se přidá přibližně 25 kg vody s teplotou 35 °C apH se upraví na 12,9 přidáním 5 % hydroxidu sodného, načežse přidá ještě 27 g neiontového smáčedla Borron TS (RohmTech, lne.). Po 2 hodinách otáčení bubnu při třech otáčkáchza minutu se přidá přibližně ještě 20 kg vody s teplotou40 °C. Po úpravě pH na 12,7 se přidá ještě 27 g neiontové-ho smáčedla Borron TS. Po dalších dvou hodinách otáčení sesupernatant oddělí, přidá se čerstvá voda, pH směsi se upra-ví na 12,7 a přidá se ještě 30 g smáčedla Borron TS. Tentopostup se ještě pětkrát opakuje. Tento materiál se pak pre-mývá 60 minut v tomtéž bubnu při rychlosti vody 5 GPM, bu-ben se otáčí rychlostí 10 ot/min. Doba od prvního přidáníhydroxidu sodného do dokončeného promývání je 22 hodin. - 9 -
Pak se pH materiálu, zpracovaného působením hydroxidusodného sníží a zbývající zlomky kosti se odstraní přidánímchloridu amonného a pak kyseliny chlorovodíkové. Ke vzorkuv bubnu se přidá přibližně 20 kg vody a pak přibližně 1,7kg chloridu amonného v systému, který zahrnuje přibližně34 kg vody v recirkulačním systému vně laboratorního bubnu.Po 15 minutách rotace se pH upraví na 7,2. Do recirkulační-ho systému se po kápkách přidává 18# zředěná kyselina chlo-rovodíková rychlostí, dostatečnou k udržení pH 5,3 v recir-kulačním systému po dobu 4,5 hodin, na konci postupu je pHkapaliny v bubnu 5,75. Pak se materiál promývá vodou při6 GPM při 10 otáčkách za minutu, celkem 30 minut. Zbytkykostních úlomků pak tvoří přibližně 0,25 #, jak je možnoprokázat podle obsahu popela.
Disperze kolagenových vláken se pak připraví z čás-tečně čištěného materiálu snížením velikosti částic, zře-děním, okyselením a homogenizací. Ke snížení velikosti čás-tic se užije řezací odstředivka Comitrol model č. 2100(Urschel) s hlavou 3-K-O3O-12O. Míšení, ředění a okyseleníse provádí v mísícím zařízení s objemem přibližně 8 litrůRoss Double Planetary Mixer. Materiál se ředí na 5,35 #netěkavých složek. K okyselení na pH 2,4 se užije směs ky-seliny chlorovodíkové a kyseliny mléčné v molárním poměru5,6. Zbývající částicový materiál se rozdrtí dvěma průchodydvoustupňového homogenizátoru Manton-Gaulin Homogenizer při”100 GPH při celkovém poklesu tlaku 14 MPa. Po třech dnechstání při teplotě 5 °C se "suspenze” kolagenu zpracuje napoživatelné obaly pro párky postupem ”za vlhka”, který jev oboru dobře znám, například podle US patentového spisuč. 3 425 847.
Vlastnosti obalů podle vynálezu při působení teplabyly srovnávány s vlastnostmi obalů, získaných z kůží Sko-tu analýzou DSC a isometrickým srážením. Křivky pro zkouš-ku DSC měly pro oba vzorky široký maximální vrchol při 10 - Ίιΐβΐ» teplotě přibližně 88 °C a ostrý vrchol při teplotě 142 °C.Vrchol pro nižší teplotu začínal při teplotě 40 °C a k zá-kladní čáře se vracel při přibližně 130 °C. V obou termogra-mech zahrnoval široký vrchol 93 % plochy. Při isometrickém testu na srážení se měří síla, kterávzniká při žahřívání ve vzorku, zahřívání se provádí říze-nou rychlostí při vzestupu teploty přibližně 1,5 °C/min přifixovaná délce vzorku. V případě, že se užije zařízení Instronje možno sílu přímo odečítat na stupnici. Obaly, připravenézpůsobem podle vynálezu měly hodnoty síly při zahřívání v po-délném i radiálním směru ve shodě s požadavky na obaly, urče-né pro hovězí párky.
Zastupuje
Claims (53)
11 Ρ Á.T BNTOVÉ NÁROKY
1. Způsob izolace kolagenu z živočišné tkáně, zahrnu-jící pojivovou tkáň a maso, pro použití na obaly pro potra-vinářské účely, v yznačující setím, že sepojivová tkáň od masa oddělí bez denaturace kolagenu.
2. Způsob podle nároku 1,vyznačující setím, že se vychází ze živočišné tkáně skotu.
3. Způsob podle náboku 1, vyznačující setím, že se vychází ze živočišné tkáně drůbeže.
4. Způsob podle nároku 1, vyznačující setím, že se vychází ze živočišné tkáně vepře.
5. Způsob podle nároku 1, vyznačující setím, že se vychází ze živočišné tkáně ovce.
6. Způsob podle nároku 1, vyznačující set í m , že se vychází ze tkáně nohy.
7. Způsob podle nároku 6, vyznačující setím, že se vychází z holeně skotu, zbavené kůže a kostí.
8. Způsob izolace kolagenu ze živočišné tkáně, zahr-nující pojivovou tkáň a maso pro použití k výrobě obalů propotravinářské účely, vyznačující se tím, že se mechanicky oddělí z živočišné tkáně pojivová tkáň tla-kem v živočišné tkáni proti rotujícímu bubnu s otvory napovrchu, maso prochází otvory v bubnu do vnitřního prostorububnu, kdežto pojivová tkáň zůstává na povrchu bubnu a jeizolována ze zevního povrchu bubnu. 12 -
9. Způsob podle nároku 8, vyznačující setím, že se vychází ze živočišné tkáně skotu.
10. Způsob podle nároku 8, vyznačuj í.cc ísetím, že se vychází ze živočišné tkáně drůbeže.
11. Způsob podle nároku 8, vyznačujícísetím, že se vychází ze živočišné tkáně vepře-»
12. Způsob podle nároku 8, vyznačujícíse tím, že se vychází ze živočišné tkáně ovce.
13. Způsob podle nároku 8, vyznačujícíse tím, že se vychází ze tkáně nohy.
14. Způsob podle nároku 13, vyznačujícísetím, že se vychází z holeně skotu, zbavené kůžea kostí.
15. Způsob izolace kolagenu z živočišné tkáně, za-hrnující pojivovou tkáň a maso pro použití k výrobě obalůpro potravinářské účely, v y z n a‘č u j í c í s e t í m ,že se 1) mechanicky oddělí pojivová tkáň z živočišné _______ Á- tlačením živočišné tkáně proti povrchu rotujícího bubnus otvory v tomto povrchu, maso projde otvory do vnitřní-ho prostoru bubnu, kdežto pojivová tkáň je zadržena napovrchu'bubnu a ze zevního povrchu bubnu se izoluje,načež se 2) pojivová tkáň zpracovává k odstranění tuku.
16. Způsob podle nároku 15, v y z n a č u j í c íse tím, že se po·: stupni 2) provádí jeden nebo většípočet následujících stupňů: - 13 - 3) zbylá kostní tkáň se z pojivové tkáně odstraní působenímkyselých látek, 4) nekolagenové bílkoviny se z pojivové tkáně odstraní pů-sobením prvního enzymu a 5) zbytky masa se z pojivové tkáně odstraní působením dal-šího enzymu a kolagen se izoluje.
17. Způsob podle nároku 16, vyznačujícíse tím, že se po stupni 2) zařadí stupeň 3).
18. Způsob podle nároku 16, vyznačujícíse tím, že se po stupni 2) zařadí stupně 3) a 4).
19. Způsob podle nároku 16, vyznačujícíse tím, že se po stupni 2) zařadí stupně 3) a 5)·
20. Způsob podle nároku 16,vyznačujícíse tím, že se po stupni 2) zařadí stupně 4) a 5).
21. Způsob podle nároku 20, vyznačujícísetí m , že první a druhý enzym jsou totožné.
22. Způsob podle nároku 16,vyznačujícíse tím, že se po stupni 2) zařadí stupně 3), 4) a 5).
23. Způsob podle nároku 15, vyznačujícíse tím, že se ve stupni 2) tuk z pojivové tkáně ex-trahuje kapalným uhlovodíkem, alkoholem, ketonem nebo etherem.
24. Způsob podle nároku 15, vyznačujícíse tím, že se ve stupni 2) tuk extrahuje z pojivovétkáně působením kritické tekutiny.
25. Způsob podle nároku 15, vyznačujícíse tím, že se ve stupni 2) tuk odstraní rozpuštěnímpůsobením prvního enzymu. - 14 -
26. Způsob podle nároku 15, vyznačujícíse tím, že se ve stupni 2) tuk oddělí samonifikacía rozpuštěním pojivové tkáně působením saponifikačníhočinidla.
27. Způsob podle nároku 15, vyznačují c íse t í m , že se ve stupni 2) tuk oddělí zpracovánímpojivové tkáně působením tepla.
28. Způsob podle nároku 15, vyznačujícíse tím, že se ve stupni 2) tuk vytlačí z pojivovétkáně působením síly.
29. Způsob podle nároku 15, vyznačujícíse tím, že se vychází ze živočišné tkáně skotu.
30. Způsob podle nároku 15, vyznačujícíse tím, že se vychází ze živočišné tkáně drůbeže.
31. Způsob podle nároku 15, vyznačujícíse tím, že se vychází ze živočišné tkáně vepře. 32· Způsob podle nároku 15,vyznačujícíse tím, že se vychází ze živočišné tkáně ovce.
33. Způsob podle nároku 15, vyznačujícíse tím, že se vychází ze tkáně nohy. 34· Způsob podle nároku 33, vyznačujícíse tím, že se vychází z holeně skotu, zbavené kůžea kostí.
35.Kolagen, připravený způsobem podle nároku 1.
36. Kolagen, připravený způsobem podle nároku 2. 15 - 37. ·Kolagen, připravený způsobem podle nároku 3.
38. Kolagen, připravený způsobem podle nároku 4.
39. Kolagen, řipravený způsobem podle nároku 5·
40. Kolagen, připravený způsobem podle nároku 8.
41. Kolagen, připravený způsobem podle nároku 15.
42. Kolagen, připravený způsobem podle nároku 16.
43. Kolagen, připravený způsobem podle nároku 22.
44. Film, připravený z kolagenu, izolovaného z živo-čišné tkáně, zahrnující pojivovou tkáň a maso oddělenímpojivové tkáně od masa bez denaturace kolagenu.
45. Obal pro potraviny, připravený z kolagenu, izo-lovaného z živočišné tkáně, zahrnující pojivovou tkáň a.maso oddělením pojivové tkáně od masa bez denaturace ko-lagenu. ...
46. Obal pro párky, připravený z kolagenu, izolova-ného z živočišné tkáně, zahrnující pojivovou tkáň a masooddělením pojivové tkáně od masa bez denaturace kolagenu.
47. Obal pro potraviny, vyrobený z kolagenu podlenároku 35.
48. Obal pro potraviny, vyrobený z kolagenu podlenároku 36.
49. Obal pro potraviny,vyrobený z kolagenu podlenároku 37· .iďixSíiVul*·»»*'' - 16 -
50. Obal pro potraviny,nároku 38.
51. Obal pro potraviny,nároku 39·
52. Obal pro potraviny,nároku 40.
53. Obal pro potraviny,nároku 41. vyrobený z kolagenu podle vyrobený z kolagenu podle vyrobený z kolagenu podle vyrobený z kolagenu podle
54. Obal pro potraviny, vyrobený z kolagenu podlenároku 42. 55· Obal pro potraviny, vyrobený z kolagenu podlenároku 43· 56·» Film, připravený z kolagenu, vyznačují-cí se tím, že obsahuje pojivovou tkáň, izolovanouze živočišné tkáně, zahrnující pojivovou tkáň a maso při-tlačením této živočišné tkáně proti rotujícímu bubnu, kterýje opatřen na svém povrchu otvory, maso prochází těmitootvory do vnitřního prostoru bubnu, kdežto pojivová tkáňse zadrží na povrchu bubnu a z tohoto povrchu se izoluje. 57· Obaly pro potraviny, připravené z kolagenu, vy-značující se tím, že obsahují pojivovou tkáň,izolovanou ze živočišné tkáně, zahrnujfcí pojivovou tkáň amaso přitlačením této živočišné tkáně proti rotujícímu bubnukterý je na svém povrchu opatřen otvory, maso prochází těmi-to otvory do vnitřního prostoru bubnu, kdežto pojivová tkáňse zadrží na povrchu bubnu a z tohoto povrchu se izoluje.
58. Obaly pro párky, připravené z kolagenu, vyznáčující se tím, že obsahují pojivovou tkáň, izo- - 17 - lovanou ze živočišné tkáně, zahrnující pojivovou tkán amaso přitlačením živočišné tkáně proti rotujícímu bubnu,který je na svém povrchu opatřen otvory, maso procházítěmito otvory do vnitřního prostoru bubnu, kdežto pojivovátkáň je zadržována na povrchu bubnu a z tohoto povrchu seizoluje.
59. Obaly pro párky, připravené z kolagenu, vyznáčující se tím, že obsahuje pojivovou tkáň skotuizolovanou z holení skotu a zahrnující pojivovou tkáň skotua maso skotu přitlačením holení, zbavených kůže a kostí preti rotujícímu bubnu, který je na svém povrchu opatřen otvo-ry, maso prochází těmito otvorj' do vnitřního prostoru bubnukdežto pojivová tkáň je zadržována na povrchu bubnu a z to-hoto povrchu se izoluje. Zastupuje: JUDr. Zdeňka KOREJZOVÁ advokátka
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US07/592,149 US5229497A (en) | 1990-10-03 | 1990-10-03 | Process for recovering collagen |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS302191A3 true CS302191A3 (en) | 1992-04-15 |
Family
ID=24369505
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS913021A CS302191A3 (en) | 1990-10-03 | 1991-10-03 | Packing material made of collagen and process for preparing thereof |
Country Status (9)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5229497A (cs) |
| EP (1) | EP0479709B1 (cs) |
| JP (1) | JPH0680934A (cs) |
| AT (1) | ATE127317T1 (cs) |
| AU (1) | AU648334B2 (cs) |
| CS (1) | CS302191A3 (cs) |
| DE (2) | DE69112753T2 (cs) |
| DK (1) | DK0479709T3 (cs) |
| ES (1) | ES2075950T3 (cs) |
Families Citing this family (24)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5507810A (en) * | 1991-10-07 | 1996-04-16 | Osteotech, Inc. | Processing of fibrous connective tissue |
| FR2727066B1 (fr) * | 1994-11-22 | 1997-01-03 | Peugeot | Siege a reglage pneumatique et vehicule automobile equipe de ce siege |
| DE69709501D1 (de) * | 1996-07-29 | 2002-02-14 | Loders Croklaan Bv | Kollagenmischung |
| EP0821878B1 (en) * | 1996-07-29 | 2002-01-09 | Loders Croklaan B.V. | Collagen blend |
| US5814328A (en) | 1997-01-13 | 1998-09-29 | Gunasekaran; Subramanian | Preparation of collagen using papain and a reducing agent |
| US5922692A (en) * | 1998-03-11 | 1999-07-13 | Marino; Richard P. | Concentration of glycosaminoglycans and precursors thereto in food products |
| ES2298190T3 (es) * | 2001-06-28 | 2008-05-16 | Pv Industries B.V. | Procedimiento para la recuperacion de colageno natural. |
| GB0120756D0 (en) | 2001-08-25 | 2001-10-17 | Devro Plc | Collagen casing |
| US6565884B2 (en) | 2001-09-10 | 2003-05-20 | Interpore Cross International | Bone graft material incorporating demineralized bone matrix and lipids |
| US7357947B2 (en) * | 2001-09-10 | 2008-04-15 | Biomet, Inc. | Bone graft material incorporating demineralized bone matrix and lipids |
| US20040054414A1 (en) * | 2002-09-18 | 2004-03-18 | Trieu Hai H. | Collagen-based materials and methods for augmenting intervertebral discs |
| US7744651B2 (en) * | 2002-09-18 | 2010-06-29 | Warsaw Orthopedic, Inc | Compositions and methods for treating intervertebral discs with collagen-based materials |
| US7887593B2 (en) * | 2002-09-18 | 2011-02-15 | Warsaw Orthopedic, Inc. | Method of implanting natural tissue within the vertebral disc nucleus space using a drawstring |
| US7309359B2 (en) * | 2003-08-21 | 2007-12-18 | Warsaw Orthopedic, Inc. | Allogenic/xenogenic implants and methods for augmenting or repairing intervertebral discs |
| CN100394989C (zh) * | 2002-11-15 | 2008-06-18 | 华沙整形外科股份有限公司 | 包含微粒状基于胶原材料的组合物的制药应用和包含所述组合物的滑膜关节 |
| US20040186471A1 (en) * | 2002-12-07 | 2004-09-23 | Sdgi Holdings, Inc. | Method and apparatus for intervertebral disc expansion |
| ES2238926B1 (es) * | 2004-02-18 | 2006-12-16 | Universidad De Burgos | Desengrasado de piel de cerdo mediante dioxido de carbono comprimido para la posterior obtencion de pasta de colageno de uso alimentario. |
| KR20080031932A (ko) * | 2005-07-01 | 2008-04-11 | 엠피에프 인코포레이티드 | 결합 조직으로부터 단백질을 분리하기 위한 시스템 및 방법 |
| CN101400738B (zh) * | 2006-03-13 | 2011-11-23 | 纳图林有限公司 | 胶原粉末和用于制备塑型的制品的基于胶原的热塑性的组合物 |
| US8118779B2 (en) | 2006-06-30 | 2012-02-21 | Warsaw Orthopedic, Inc. | Collagen delivery device |
| US8399619B2 (en) | 2006-06-30 | 2013-03-19 | Warsaw Orthopedic, Inc. | Injectable collagen material |
| KR102438147B1 (ko) * | 2015-09-17 | 2022-08-31 | 한국식품연구원 | 돈피 및 우피로 이루어진 군에서 선택된 1종 이상에서 유래된 콜라겐 분자량을 낮추는 방법 및 이에 따라 제조된 돈피 및 우피 |
| EP3167912B1 (en) * | 2015-11-10 | 2020-04-22 | MedSkin Solutions Dr. Suwelack AG | Method for producing a biocompatible matrix with targeted structural design |
| CN109912698B (zh) * | 2018-11-22 | 2023-10-13 | 福建御冠食品有限公司 | 一种提高鱼肠弹性的弹性多肽、鱼肠及其制备方法 |
Family Cites Families (15)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CA609352A (en) * | 1960-11-22 | Ethicon | Collagen article and the manufacture thereof | |
| DE111151C (cs) * | ||||
| US2114220A (en) * | 1932-11-28 | 1938-04-12 | Freudenberg Hans | Manufacture of artificial sausage skins or casings |
| US2919999A (en) * | 1958-10-22 | 1960-01-05 | Ethicon Inc | Collagen article and the manufacture thereof |
| NL251533A (cs) * | 1960-05-12 | |||
| US3123481A (en) * | 1960-09-20 | 1964-03-03 | Tanned edible collagen casing and method of producing same | |
| US3346402A (en) * | 1964-06-17 | 1967-10-10 | Johnson & Johnson | Method of producing an edible, tubular collagen-gelatin sausage casing |
| US3425847A (en) * | 1965-07-13 | 1969-02-04 | Tee Pak Inc | Method of preparing an edible tubular collagen casing |
| US3535125A (en) * | 1968-09-16 | 1970-10-20 | Devro Inc | Process for the manufacture of edible collagen casings |
| DD111151A1 (cs) * | 1974-02-26 | 1975-02-05 | ||
| SE426902B (sv) * | 1980-05-23 | 1983-02-21 | Einar Sjolander | Etbart holje samt sett for dess framstellning |
| US4388331A (en) * | 1981-01-23 | 1983-06-14 | Devro, Inc. | Collagen sausage casing |
| US4626286A (en) * | 1983-10-31 | 1986-12-02 | Schmid Laboratories, Inc. | Collagen gel and the process of making said gel |
| US4615889A (en) * | 1985-06-26 | 1986-10-07 | Devro, Inc. | Collagen sausage casing and method of preparation |
| GB8812993D0 (en) * | 1988-06-01 | 1988-07-06 | Natural Resources Mfg Ltd | Improvements in/relating to production of protein products |
-
1990
- 1990-10-03 US US07/592,149 patent/US5229497A/en not_active Expired - Fee Related
-
1991
- 1991-09-06 AU AU83698/91A patent/AU648334B2/en not_active Ceased
- 1991-10-01 JP JP3253939A patent/JPH0680934A/ja active Pending
- 1991-10-02 DE DE69112753T patent/DE69112753T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1991-10-02 AT AT91610083T patent/ATE127317T1/de not_active IP Right Cessation
- 1991-10-02 ES ES91610083T patent/ES2075950T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1991-10-02 DK DK91610083.7T patent/DK0479709T3/da active
- 1991-10-02 EP EP91610083A patent/EP0479709B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1991-10-02 DE DE199191610083T patent/DE479709T1/de active Pending
- 1991-10-03 CS CS913021A patent/CS302191A3/cs unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| US5229497A (en) | 1993-07-20 |
| JPH0680934A (ja) | 1994-03-22 |
| EP0479709B1 (en) | 1995-09-06 |
| DE479709T1 (de) | 1992-08-13 |
| EP0479709A3 (en) | 1992-07-29 |
| DE69112753D1 (de) | 1995-10-12 |
| AU8369891A (en) | 1992-04-09 |
| ES2075950T3 (es) | 1995-10-16 |
| DE69112753T2 (de) | 1996-02-15 |
| EP0479709A2 (en) | 1992-04-08 |
| AU648334B2 (en) | 1994-04-21 |
| DK0479709T3 (da) | 1996-01-15 |
| ATE127317T1 (de) | 1995-09-15 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CS302191A3 (en) | Packing material made of collagen and process for preparing thereof | |
| EP0578661B1 (en) | Method for the production of collagen; collagen produced through the method and use of collagen | |
| EP1270672B1 (en) | Process for recovering native collagen | |
| AU699328B2 (en) | Low temperature rendering process, and meat product | |
| EP0052618A1 (en) | Casing for food products | |
| Amiza et al. | Optimization of gelatin extraction conditions from Cobia (Rachycentron canadum) skin and its physicochemical characteristics as compared to bovine gelatin. | |
| US3627542A (en) | Edible collagen casing containing monoglyceride or acetylated monoglyceride softener | |
| US4233329A (en) | Concentrated acid swelling of collagen in preparation of edible collagen casing | |
| US3930036A (en) | Edible collagen sausage casing and method of preparing same | |
| JP4587711B2 (ja) | 可溶性魚コラーゲン、その製造方法及びコラーゲン化粧料 | |
| US3821439A (en) | Coagulating and hardening bath for edible collagen sausage casings | |
| US7906623B2 (en) | Defatting collagen | |
| RU2007926C1 (ru) | Способ получения коллагеновых волокон из коллагенсодержащих тканей животных | |
| Liu et al. | Meat co-products | |
| US3425847A (en) | Method of preparing an edible tubular collagen casing | |
| JPS5834099B2 (ja) | シヨクヨウコラ−ゲンケ−シングノセイホウ | |
| Kantale et al. | Utilization of abattoir byproducts and its applications in meat industry | |
| US3885054A (en) | Edible collagen casing cross-linked by bisulfite addition | |
| CA1071013A (en) | Concentrated swelling of collagen in preparation of edible collagen casing | |
| Koli et al. | Development of fish byproducts by using fish and shellfish waste for up-liftment of socio-economic status of fisher folk | |
| US3666490A (en) | Process of making an edible poultry composition | |
| Mathew | Fish waste utilisation in India | |
| Kumar | nipa | |
| RU2240818C1 (ru) | Коллагенсодержащий продукт медицинского назначения "кололень" и способ его получения | |
| JPS6248340A (ja) | 蛋白質からの可食構造物の成形法 |