CZ305786B6 - Způsob detekce alergenních proteinů a peptidů - Google Patents

Způsob detekce alergenních proteinů a peptidů Download PDF

Info

Publication number
CZ305786B6
CZ305786B6 CZ2011-223A CZ2011223A CZ305786B6 CZ 305786 B6 CZ305786 B6 CZ 305786B6 CZ 2011223 A CZ2011223 A CZ 2011223A CZ 305786 B6 CZ305786 B6 CZ 305786B6
Authority
CZ
Czechia
Prior art keywords
peptide
protein
milk
peptides
ige
Prior art date
Application number
CZ2011-223A
Other languages
English (en)
Other versions
CZ2011223A3 (cs
Inventor
Rudolph Valenta
Udo Herz
Margarete Focke-Tejkl
Heidrun Hochwallner
Ulrike Schulmeister
Ines Swoboda
Tol Eric A.F. Van
Original Assignee
Mjn U.S. Holding Llc
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Mjn U.S. Holding Llc filed Critical Mjn U.S. Holding Llc
Publication of CZ2011223A3 publication Critical patent/CZ2011223A3/cs
Publication of CZ305786B6 publication Critical patent/CZ305786B6/cs

Links

Classifications

    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • G01N33/6854Immunoglobulins
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P37/00Drugs for immunological or allergic disorders
    • A61P37/02Immunomodulators
    • A61P37/04Immunostimulants
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P37/00Drugs for immunological or allergic disorders
    • A61P37/02Immunomodulators
    • A61P37/06Immunosuppressants, e.g. drugs for graft rejection
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N2500/00Screening for compounds of potential therapeutic value
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N2800/00Detection or diagnosis of diseases
    • G01N2800/24Immunology or allergic disorders

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Transplantation (AREA)
  • Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
  • Other Investigation Or Analysis Of Materials By Electrical Means (AREA)

Abstract

Předložené řešení se týká způsobu detekce alergenních proteinů a peptidů. Přesněji řešení poskytuje způsob detekce alergenních mléčných proteinů a/nebo peptidů a zahrnuje kroky opatření nejméně jedné expresní knihovny obsahující DNA nebo cDNA odvozené z tkáně mléčné žlázy kojícího savce, výhodně kojící krávy, exprimující nejméně jeden protein nebo peptid kódovaný uvedenou expresní knihovnou, stanovení vazebné kapacity uvedeného nejméně jednoho proteinu nebo peptidu k IgE nejméně jednoho séra jedince citlivého na savčí mléko, výhodně kravské mléko, kontakt nejméně jednoho proteinu nebo peptidu vykazujícího IgE vazebnou kapacitu, jak je uvedeno v kroku c) u bazofilů, eozinofilů nebo mastocytů a detekci nejméně jednoho proteinu nebo peptidu jako alergenního v případě, že bazifily, eozinofily nebo mastocyty po kontaktu s nejméně jedním proteinem z kroku d) uvolní nejméně jeden mediátor.

Description

Způsob detekce alergenních proteinů a peptidů
Oblast techniky
Vynález se týká způsobu detekce alergenních kravských mléčných alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinových proteinů a/nebo peptidů.
Dosavadní stav techniky
Přibližně 2 až 8 % dětí mladších 3 let a přibližně 2 % dospělé populace jsou postižena potravinovými alergiemi. Přibližně 80 % alergických reakcí u dětí je výsledkem alergie na kravské mléko (CM), na slepičí vejce a luštěniny (např. arašídy a sójové boby). U dospělé populace však alergie na ovoce, arašídy a ořechy stromů představují nejčastěji se vyskytující alergii.
Kravské mléko patří mezi jednu z prvních potravin dětské stravy, a proto je jednou znejčastějiších příčin potravinové alergie u dětí. Přibližně 2,5 % novorozenců má nežádoucí reakce na kravské mléko v prvním roce života.
Symptomy alergie na kravské mléko (CMA) jsou akutního nebo opožděného typu a v rozsahu od mírných po závažné reakce zahrnující kůži, respirační aparát, gastrointestinální trakt a v nej horším případě se projevují jako život ohrožující systémové reakce (anaíýlaxe). Na rozdíl od buňkami zprostředkovaného opožděného typu reakcí jsou akutní reakce způsobené tvorbou protilátek imunoglobulinu E (IgE) jako reakce na jinak neškodné antigeny (hypersenzitivita typu I). Interakce protilátek IgE s alergenní molekulou vede ke specifické aktivaci efektorových buněk (mastocytů, bazofilních granulocytů) a následnému uvolnění zánětlivých mediátorů, jako například histaminu, prostaglandinu a leukotrienu, které jsou zodpovědné za akutní typ alergických reakcí.
Kravské mléko obsahuje 25 proteinů a některé z nich jsou známé jako alergenní. Působením chymozinu (reninu) nebo okyselením mléka na pH 4,6 se získají dvě frakce: dvacet procent proteinů se nachází v syrovátkové frakci a 80 % proteinů obsahuje kaseinová frakce. Alergenní molekuly jsou obsaženy u obou frakcí a považují se za významné nebo méně významné alergeny v závislosti na výskytu uváděných alergických reakcí v populaci CMA.
Významnými alergeny přítomnými v kravském mléku jsou alfa-laktalbumin, beta-laktoglobulin, alfaSl-kasein, beta-kasein a kappa-kasein. Méně významnými alergeny přítomnými v kravském mléku jsou alfaS2-kasein, laktoferin, hovězí sérový albumin a imunoglobulin.
Alfa-laktalbumin (Bos d4), beta-laktoglobulin (Bos d5), imunoglobuliny (Bos d7), BSA a laktoferin jsou dobře známé IgE-reaktivní složky syrovátky. AlfaSl-kasein, alfaS2-kasein, beta-kasein a kappa-kasein jsou silné alergeny v kaseinové frakci (Bos d8), (Wal, 2004).
Beta-laktoglobulinová (BLG) a alfa-laktalbuminová (ALA) frakce syrovátky se považují za hlavní alergeny. Beta-laktoglobulin globulámí a velmi stabilní protein, který patří k lipokalinům, proteinové superrodině, která váže hydrofobní ligandy. Jiné alergeny, jako hlavní psí alergeny Can fl a Can f2 a alergeny jiné srstnaté zvěře (kůň, kočka a morče) patří také k této superrodině. Beta-laktoglobulin se přirozeně vyskytuje v dimemí formě o molekulové hmotnosti 36 kDa. Existují dvě hlavní izoformy beta-laktoglobulinu, genetické varianty A (BLGA) a B (BLGB), které se liší v aminokyselinách 64 a 118 (kyselina asparagová a valin u BLGA, glycin a alanin u BLGB). Stabilita a skutečnost, že beta-laktoglobulin patří k rodině lipokalinů může vysvětlovat vysoký alergenní potenciál této molekuly.
Alfa-laktalbumin je 14 kDa kyselý monomer vážící Ca2+ stabilizovaný čtyřmi disulfidickými můstky, jde o regulátorovou složku v galaktosyltransferázovém systému, který syntetizuje laktó
- 1 CZ 305786 B6 zu. Sekvenční analýza prokázala vysokou sekvenční homologii aminokyselin s lidským alfalaktalbuminem (hALA) a lysozymem slepičího vejce; hlavním alergenem slepičího vejce. Alergenicitu alfa-laktalbuminu je možné vysvětlit jeho stabilitou.
V suspenzi proteinů kaseinové frakce tvoří uspořádané agregáty (micely) s konstantním rozměrem jednotlivých molekul: alfaSl- a alfaS2-kasein každý 37 %, beta a kappa-kaselin každý 13 %. Čtyři kaseinové molekuly mají nízkou primární strukturní homologii, mají různé funkční vlastnosti, ale všechny jsou fosforylované proteiny s reomorfm, vysoce hydratovanou terciární strukturou, které mohou být snadno degradovány některými proteázami. Tato senzitivita k proteolytickému štěpení je poněkud nezvyklou charakteristikou důležitého alergenu. Kaseiny kravského mléka sdílejí až 90% sekvenční homologii aminokyselin s kaseiny savců, jako například kozy a ovce. Tato sekvenční homologie může být důvodem Často se vyskytující křížové reaktivity mezi kravským mlékem a mlékem jiných zvířat.
Vynález vychází z potřeby nalezení metody umožňující detekovat alergenní proteiny a peptidy přítomné v biologickém zdroji.
Podstata vynálezu
Předmět vynálezu se týká způsobu detekce alergenních kravských mléčných alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinových proteinů a/nebo peptidů zahrnujícího kroky:
a) opatření nejméně jedné expresní knihovny obsahující DNA nebo cDNA odvozené z tkáně mléčné žlázy kojící krávy,
b) exprimace nejméně jednoho alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinového proteinu nebo peptidu kódovaného uvedenou expresní knihovnou,
c) stanovení vazebné kapacity uvedeného nejméně jednoho alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappakaseinového proteinu nebo peptidu k IgE nejméně jednoho séra jedince citlivého na kravské mléko,
d) kontaktování nejméně jednoho alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinového proteinu nebo peptidu vykazujícího IgE vazebnou kapacitu, jak je uvedeno v kroku c) u bazofilů nebo mastocytů a
e) detekce nejméně jednoho alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinového proteinu nebo peptidu jako alergenního v případě, že bazofily nebo mastocyty po kontaktu s nejméně jedním alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinovým proteinem nebo peptidem v kroku d) uvolní nejméně jeden mediátor.
V jednom výhodném provedení může způsob podle vynálezu dále zahrnovat krok stanovení aminokyselinové sekvence nejméně jednoho alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinového proteinu nebo peptidu detekovaného podle tohoto způsobu.
Vynález také uvádí způsob detekce alergenních proteinů a/nebo peptidů kódovaných DNA nebo cDNA expresní knihovnou zahrnující krok opatření nejméně jedné expresní knihovny obsahující DNA nebo cDNA odvozenou od nejméně jednoho alergenního zdroje, expresi nejméně jednoho proteinu nebo peptidu kódovaného uvedenou expresní knihovnou, stanovení vazebné kapacity uvedeného nejméně jednoho proteinu nebo peptidu k IgE nejméně jednoho séra jedince citlivého na nejméně jeden alergenní zdroj, zejména savčí mléko, výhodně kravské mléko, a nutriční formule obsahující savčí mléko, výhodně kravské mléko, kontakt uvedeného alespoň jednoho proteinu nebo peptidu vykazujícího IgE vazebnou kapacitu s bazofily, eozinofily nebo mastocyty a detekci nejméně jednoho proteinu nebo peptidu jako alergenního v případě, že uvedené bazofi
-2CZ 305786 B6 ly, eozinofily nebo mastocyty uvolňují nejméně jeden mediator po kontaktu s uvedeným alespoň jedním proteinem nebo peptidem. Vynález tak poskytuje způsob detekce alespoň jednoho alergenního proteinu nebo peptidu kódovaného DNA nebo cDNA expresní knihovnou zahrnující krok opatření alespoň jedné expresní knihovny obsahující DNA nebo cDNA odvozenou od alespoň jednoho alergenního zdroje, expresi nejméně jednoho proteinu nebo peptidu kódovaného uvedenou expresní knihovnou, stanovení vazebné kapacity uvedeného nejméně jednoho proteinu nebo peptidu k IgE nejméně jednoho séra jedince citlivého na nejméně jeden alergenní zdroj, kontakt alespoň jednoho proteinu nebo peptidu vykazujícího IgE vazebnou kapacitu s bazofily, eozinofily nebo mastocyty a detekci nejméně jednoho proteinu nebo peptidu jako alergenního v případě, že uvedené bazofily, eozinofily nebo mastocyty uvolňují nejméně jeden mediátor po kontaktu s uvedeným alespoň jedním proteinem nebo peptidem.
V jiném výhodném provedení vynálezu je dále možné stanovit přítomnost nejméně jednoho alfaS 1 alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinového proteinu nebo peptidu hmotnostní spektrometrií.
Výhodně, alfaS 1-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinové proteiny a peptidy přítomné ve vzorku se izolují před hmotnostní spektrometrií.
V dalším výhodném provedení je možné izolovat alfaS 1-, a!faS2-, beta- nebo kappa-kaseinové proteiny a peptidy elektroforetickou metodou.
Výhodně, elektroforetickou metodou může být dvojdimenzionální elektroforéza.
V dalším výhodném provedení je možné izolovat alfaS 1-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinové proteiny a peptidy vysoko účinnou kapalinovou chromatografií.
Vynález také uvádí způsob detekce alergenních proteinů a/nebo peptidů zahrnující jednak krok opatření nejméně jedné expresní knihovny obsahující DNA nebo cDNA odvozenou od tkáně mléčné žlázy kojícího savce, například kojící krávy, dále expresi nejméně jednoho proteinu nebo peptidu kódovaného uvedenou expresní knihovnou, dále stanovení vazebné kapacity uvedeného nejméně jednoho proteinu nebo peptidu k IgE nejméně jednoho séra jedince citlivého na savčí mléko, například kravské mléko, dále kontakt uvedeného alespoň jednoho proteinu nebo peptidu vykazujícího IgE vazebnou kapacitu s bazofily, eozinofily nebo mastocyty a detekci nejméně jednoho proteinu nebo peptidu jako alergenního v případě, že uvedené bazofily, eozinofily nebo mastocyty uvolňují nejméně jeden mediátor po kontaktu s uvedeným alespoň jedním proteinem nebo peptidem. Vynález dále poskytuje způsob detekce alespoň jednoho alergenního proteinu nebo peptidu zahrnující jednak krok opatření alespoň jedné expresní knihovny obsahující DNA nebo cDNA odvozenou od tkáně mléčné žlázy kojícího savce, například kojící krávy, dále expresi nejméně jednoho proteinu nebo peptidu kódovaného uvedenou expresní knihovnou, dále stanovení vazebné kapacity uvedeného nejméně jednoho proteinu nebo peptidu k IgE nejméně jednoho séra jedince citlivého na savčí mléko, například kravské mléko, dále kontakt alespoň jednoho proteinu nebo peptidu vykazujícího IgE vazebnou kapacitu s bazofily, eozinofily nebo mastocyty a detekci nejméně jednoho proteinu nebo peptidu jako alergenního v případě, že uvedené bazofily, eozinofily nebo mastocyty uvolňují nejméně jeden mediátor po kontaktu s uvedeným alespoň jedním proteinem nebo peptidem. Dále je zde popsán způsob podle popisu výše, přičemž alergenní proteiny a peptidy jsou mléčné alergenní proteiny a peptidy, alespoň jedna expresní knihovna obsahuje DNA nebo cDNA odvozenou od tkáně mléčné žlázy kojícího savce, například kojící krávy, a jedinec citlivý na alergenní zdroj je jedincem citlivým na savčí mléko, například kravské mléko.
Podle dalšího aspektu vynálezu je popsán způsob dále zahrnující krok stanovení aminokyselinové sekvence nejméně jednoho proteinu nebo peptidu detekovaného způsobem.
Zde je také uváděn způsob detekce alergenních proteinů a/nebo peptidů kódovaných DNA nebo cDNA expresní knihovnou zahrnující krok opatření nejméně jedné expresní knihovny obsahující
-3 CZ 305786 B6
DNA nebo cDNA odvozenou od nejméně jednoho alergenního zdroje, expresi nejméně jednoho proteinu nebo peptidu kódovaného uvedenou expresní knihovnou, stanovení vazebné kapacity uvedeného nejméně jednoho proteinu nebo peptidu k IgE nejméně jednoho séra jedince citlivého na nejméně jeden alergenní zdroj, zejména savčí mléko, například kravské mléko, a nutriční formule obsahující savčí mléko, například kravské mléko, kontakt uvedeného alespoň jednoho proteinu nebo peptidu vykazujícího IgE vazebnou kapacitu s bazofily, eozinofily nebo mastocyty a detekci nejméně jednoho proteinu nebo peptidu jako alergenního v případě, že uvedené bazofily, eozinofily nebo mastocyty uvolňují nejméně jeden mediátor po kontaktu s uvedeným alespoň jedním proteinem nebo peptidem. Rovněž je zde popsán způsob detekce alespoň jednoho alergenního proteinu nebo peptidu kódovaného DNA nebo cDNA expresní knihovnou zahrnující krok opatření alespoň jedné expresní knihovny obsahující DNA nebo cDNA odvozenou od alespoň jednoho alergenního zdroje, expresi nejméně jednoho proteinu nebo peptidu kódovaného uvedenou expresní knihovnou, stanovení vazebné kapacity uvedeného nejméně jednoho proteinu nebo peptidu k IgE nejméně jednoho séra jedince citlivého na nejméně jeden alergenní zdroj, kontakt alespoň jednoho proteinu nebo peptidu vykazujícího IgE vazebnou kapacitu s bazofily, eozinofily nebo mastocyty a detekci nejméně jednoho proteinu nebo peptidu jako alergenního v případě, že uvedené bazofily, eozinofily nebo mastocyty uvolňují nejméně jeden mediátor po kontaktu s uvedeným alespoň jedním proteinem nebo peptidem.
Dále je zde popsán způsob detekce alergenních proteinů a peptidů ve vzorku obsahujícím kravské mléko zahrnující krok detekce přítomnosti nejméně jednoho proteinu nebo peptidu podle obrázků 1A, IBa 1C(SEQ IDč. 22-84) a tabulek 1A, IB a tabulky 2 (SEQ IDč. 1-21).
Podle zde popsaného vynálezu může být savčím mlékem, například kravským mlékem, hydrolyzované savčí mléko, například hydrolyzované kravské mléko. V jiném výhodném provedení vynálezu je dále možné stanovit přítomnost nejméně jednoho proteinu nebo peptidu hmotnostní spektrometrií. Proteiny a peptidy přítomné ve vzorku mohou být izolovány před hmotnostní spektrometrií. Proteiny a peptidy mohou být izolovány elektroforetickou metodou nebo vysokoúčinnou kapalinovou chromatografií. Elektroforetickou metodou může být dvojdimenzionální elektroforéza.
Jiný předmět přihlášky zde popsán se týká proteinu nebo peptidu detekovaného způsobem podle popisu. Další předmět popisu přihlášky se týká proteinu nebo peptidu vybraného z obrázků 1A, IB, 1C (SEQ ID č. 22-84), tabulek 1 A, 1B nebo tabulky 2 (SEQ ID č. 1-21).
Jiný předmět popisu přihlášky se týká nejméně jednoho proteinu nebo peptidu pro použití v diagnostice alergie nebo predispozice k alergii u jedince. Alergií může být alergie na mléko.
Rovněž je zde popsán způsob diagnostiky alergie nebo predispozice k alergii u jedince zahrnující aplikaci nejméně jednoho uvedeného proteinu nebo peptidu jedinci s předpokladem alergie nebo vývinem alergie a stanovení, zda jedinec rozvine alergickou reakci proti tomuto proteinu nebo peptidu.
Podle tohoto způsobu je výhodné, když v případě alergie nebo predispozice k alergii se jedná o alergii na mléko nebo predispozici k alergii na mléko. Způsob výhodně zahrnuje navíc provedení kožního testu a/nebo krevního testu. Kožní test výhodně zahrnuje (i) kožní prick test, (ii) intradermální test, (iii) kožní náplasťový test nebo (iv) jakoukoli kombinaci testů (i) až (iii), kde pozitivní výsledek testů (i) až (iv) je indikací alergie nebo predispozice k alergii u jedince. Krevní test výhodně zahrnuje kroky (i) kontakt nejméně jednoho proteinu nebo peptidu podle popisu se vzorkem krve, vzorkem séra nebo plazmy uvedeného jedince a (ii) stanovení zda uvedený nejméně jeden protein nebo peptid se váže k protilátce IgE v uvedeném vzorku krve, séra nebo plazmy, kde vazba uvedeného nejméně jednoho proteinu nebo peptidu k protilátce IgE indikuje alergii nebo predispozici k alergii u daného jedince; a/nebo (i') kontakt nejméně jednoho proteinu nebo peptidu podle popisu s bazofily, eozinofily nebo mastocyty u jedince a (ii ) stanovení, zda bazofíly, eozinofily nebo mastocyty uvolňují po kontaktu s nejméně jedním proteinem nebo peptidem
-4CZ 305786 B6 nejméně jeden mediátor nebo degranulují po kontaktu s nejméně jedním proteinem nebo peptidem, kde uvolnění nejméně jednoho uvedeného mediátoru po kontaktu s uvedeným nejméně jedním proteinem nebo peptidem nebo degranulace po kontaktu s nejméně jedním proteinem nebo peptidem indikuje alergii nebo predispozici k alergii u daného jedince.
Rovněž je zde popsán nejméně jeden protein nebo peptid podle popisu pro použití u alergenové imunoterapie alergie u jedince. Alergií je výhodně alergie na mléko.
Ještě dále je zde popsán způsob alergenové imunoterapie alergie u jedince s alergií zahrnující aplikaci nejméně jednoho proteinu nebo peptidu podle popisu. Alergií je výhodně alergie na mléko.
Rovněž je zde popsán způsob detekce alergie nebo predispozice k alergii u jedince, kde způsob zahrnuje a) kontakt nejméně jednoho proteinu nebo peptidu podle popisu se vzorkem krve, vzorkem séra nebo plazmy, kde vzorek krve, vzorek séra nebo plazmy je nebo byl izolován z uvedeného jedince a b) stanovení, zda uvedený nejméně jeden protein nebo peptid se váže k protilátce IgE v uvedeném vzorku krve, séra nebo plazmy, kde vazba uvedeného nejméně jednoho proteinu nebo peptidu k protilátce IgE indikuje alergii nebo predispozici k alergii u daného jedince; a/nebo a') kontakt nejméně jednoho proteinu nebo peptidu podle popisu s bazofily, eozinofíly nebo mastocyty, kde uvedené bazofily, eozinofíly nebo mastocyty jsou nebo byly izolovány z uvedeného jedince a b) stanovení, zda bazofily, eozinofíly nebo mastocyty (i) uvolňují po kontaktu s nejméně jedním proteinem nebo peptidem nejméně jeden mediátor nebo (ii) degranulují po kontaktu s nejméně jedním proteinem nebo peptidem, kdy uvolnění nejméně jednoho uvedeného mediátoru po kontaktu s uvedeným nejméně jedním proteinem nebo peptidem nebo degranulace po kontaktu s uvedeným nejméně jedním proteinem nebo peptidem indikuje alergii nebo predispozici k alergii u daného jedince.
Podle tohoto způsobu je výhodné, pokud alergií nebo predispozicí k alergii je alergie na mléko nebo predispozice k alergii na mléko. Tento způsob může dále zahrnovat odlišení jedinců se závažnou alergií od jedinců, kteří jsou citliví, ale asymptomatiětí, a/nebo odlišení jedinců, u kterých alergie s věkem pominula, od jedinců, u kterých alergie s věkem nepominula.
Rovněž je zde popsán způsob detekce IgE-reaktivního nealergenního mléčného proteinu nebo peptidu kódovaného DNA nebo cDNA nejméně jedné expresní knihovny zahrnující krok a) opatření alespoň jedné expresní knihovny obsahující DNA nebo cDNA odvozenou od tkáně mléčné žlázy kojícího savce, například kojící krávy, b) expresi alespoň jednoho proteinu nebo peptidu kódovaného uvedenou expresní knihovnou, c) stanovení vazebné kapacity uvedeného nejméně jednoho proteinu nebo peptidu k IgE nejméně jednoho séra jedince citlivého na savčí mléko, například kravské mléko, d) kontakt alespoň jednoho proteinu nebo peptidu vykazujícího IgE s vazebnou kapacitou jak je uvedeno v kroku c) s bazofily, eozinofíly nebo mastocyty, e) stanovení, zda s bazofily, eozinofíly nebo mastocyty (i) po kontaktu s nejméně jedním proteinem nebo peptidem uvolňují alespoň jeden mediátor nebo (ii) po kontaktu s nejméně jedním proteinem nebo peptidem degranulují a f) detekci nejméně jednoho proteinu nebo peptidu jako nealergenního, pokud bazofily, eozinofíly nebo mastocyty (i’) po kontaktu s nejméně jedním proteinem nebo peptidem neuvolňují alespoň jeden mediátor nebo (ii') po kontaktu s nejméně jedním proteinem nebo peptidem nedegranulují.
Podle tohoto způsobu nejméně jeden protein nebo peptid detekovaný způsobem nebo uvedený ve popisu se použije k léčbě alergie. Popis uvádí také způsob léčby alergie u jedince zahrnující aplikaci nejméně jednoho proteinu nebo peptidu stanoveného způsobem podle popisu nebo uvedeného v popisu.
Uvedeným jedincem nebo pacientem může být člověk. Eozinofíly, mastocyty nebo bazofily jsou vždy savčí a mohou být lidského původu. Obecně, pojem „kojící savec“ zahrnuje savce druhu krávy, kozy, ovce, koně, buvola, velblouda, ale neomezující se na ně.
-5 CZ 305786 B6
Objasnění výkresů
Obrázek 1A ukazuje předpokládanou aminokyselinovou sekvenci cDNA kódující IgE-reaktivní alfaSl- a alfaS2-kasein celé délky a IgE-reaktivní alfaSl- a alfaS2-kaseinové fragmenty. Aminokyselinové sekvence alfaSl- a alfaS2- kaseinu jsou uvedeny nahoře. Sekvence IgEreaktivních alfaSl- a alfaS2-kaseinových fragmentů (čísla klonů na pravém okraji) jsou uvedeny na řádcích. Čísla uvádějí první a poslední aminokyselinu každého klonu.
Obrázek 1B ukazuje předpokládané aminokyselinové sekvence cDNA kódujících IgE reaktivní kappa-kasein a beta-laktoglobulin celé délky a IgE-reaktivní fragmenty těchto proteinů.
Aminokyselinové sekvence beta-, kappa-kaseinu a beta-laktoglobulinu celé délky jsou uvedeny nahoře. Sekvence IgE-reaktivních fragmentů (čísla klonů na pravém okraji) jsou uvedeny na řádcích. Čísla uvádějí první a poslední aminokyselinu každého klonu. Podtržené sekvence v betakaseinové sekvenci (nahoře) odpovídají nealergenním peptidům detekovaným hmotnostní spektrometrií formulace značně hydrolyzovaného hypoalergenního mléka.
Obrázek 1C uvádí aminokyselinovou sekvenci alfa-laktalbuminu, albuminu hovězího sérového séra a laktoferinu.
Obrázek 2 ukazuje screening IgE expresní knihovny cDNA získané z hovězí mléčné žlázy. Buňky E.coli Y1090 infikované fágem nesoucím cDNA knihovnu byly vyprovokovány k syntéze rekombinantních proteinů. Tyto proteiny byly přeneseny na nitrocelulózový filtr a vystaveny sérovému IgE pacientů s alergií na mléko s následnou inkubací s 1251-značenou anti-protilátkou IgE člověka, v tomto autoradiogramu filtru se IgE reaktivní klony jeví jako černé skvrny.
Obrázek 3 uvádí alergenní aktivitu vzorků mléka a složek. Biologická aktivita se stanovila měřením lidského RBL. Procenta séra pacienta (n=78) vykazující pozitivní reakci u měření lidského RBL jsou uvedena jako černé čáry (osa y). Analyzovaly se následující mléčné složky: vzorky mléka různých druhů (GM, kozí mléko; CM, kravské mléko; SM ovčí mléko; HM, lidské mléko; MM, kobylí mléko), kaseinová frakce různých druhů (GC, kozí kasein; CC, kravský kasein; SC, ovčí kasein), přírodní přečištěné proteiny (ACalfa-kasein; BC, beta-kasein; K.C, kappa- kasein; ALA, alfa-laktalbumin, BLGB, beta-laktoglobulinová varianta B; BLGA, beta-laktalbuminová varianta A; BSA, hovězí sérový albumin; SSA, ovčí sérový albumin; hALA, lidský alfa-laktalbumin; Lf, laktoferin), rekombinatní proteiny (rASIC, rekombinantní alfaS 1-kasein; rAS2C, rekombinantní aS2-kasein; rBC, rekombinantní beta-kasein; rKC, rekombinantní kappa-kasein; rALA, rekombinantní alfa-laktalbumin; rBLG, rekombinantní beta-laktoglobulin), rekombinantní fragmenty BSA (Fl, rekombinantní fragment 1 z BSA; F2, rekombinantní fragment 2 z BSA; F3, rekombinantní fragment 3 BSA) a syntetické peptidy aSl -kaseinu (Casl - Cas6).
Obrázek 4 uvádí seznam alergenních sekvencí nalezených v mléce.
Obrázek 5 uvádí separaci hydrolyzované mléčné formulace s použitím nano kapalinové chromatografie s následnou MS (electrospray ionization). Prezentace celého iontového chromatogramu 1 pg hydrolyzovaného vzorku mléka. Retenční časy jsou uvedeny na ose x a intenzita signálu v cps (počet impulsů za sekundu) je uvedena na ose y.
Obrázek 6 uvádí výpis výsledků hledání pomocí algoritmu Mascot search a detekci peptidů odvozených od beta-kaseinu v hydrolyzovaném kravském mléku.
Obrázek 7 uvádí beta-kasein-odvozené peptidy v hydrolyzovaném kravském mléku detekované jako IgE nereaktivní.
-6CZ 305786 B6
Podrobný popis
Předmětem vynálezu je poskytnutí způsobu detekce alergenních mléčných proteinů a/nebo peptidů jak je definován v nárocích.
Způsob podle vynálezu je vhodný zejména k identifikaci proteinů a peptidů vykazujících alergenní vlastnosti, za účelem identifikace alergenních vlastností proteinů nebo peptidů se jejich požadované množství pohybuje v rozmezí pouze mikrogramů nebo nanogramů. Tyto proteiny nebo peptidyjsou kódovány DNA nebo cDNA knihovnou, získanou ze zdroje, o kterém je známo, že obsahuje nebo syntetizuje proteiny a/nebo peptidy vyvolávající alergickou reakci u jedince. Alergenní zdroj může obsahovat různé typy tkání a buněk, které mohou být zodpovědné za biosyntézu alergenů. Pokud jsou tyto buňky a tkáně známé, je možné specificky vytvořit knihovny DNA nebo cDNA z uvedených buněk nebo tkání, které je možné použít způsobem podle vynálezu. Například, mléčné alergeny savce, například krávy, je možné detekovat izolací DNA nebo cDNA z tkáně mléčné žlázy kojícího savce.
Exprimované proteiny a peptidy expresní knihovny DNA a cDNA se kontaktují s IgE nejméně jednoho séra nejméně jednoho jedince citlivého na nejméně jeden alergenní zdroj. V prvním kroku se zjistí, které z těchto proteinů a peptidů jsou schopné vazby s IgE a tím mají předpoklad k alergickým reakcím. Pojem „IgE-reaktivní“ podle vynálezu znamená kapacitu aminokyselinové sekvence vázat IgE. V dalším kroku se peptidy a proteiny vázající se k IgE dále kontaktují z bazofily nebo mastocyty, které byly dříve v kontaktu s IgE nejméně jednoho jedince, o kterém je známo, že je alergický na nejméně jeden alergen alergenního zdroje. Bazofily nebo mastocyty, nesoucí alergen specifické IgE molekuly uvolňují po kontaktu s příslušným alergenem mediátory, jako například histamin a/nebo jiné mediátory alergie uvolňované bazofily nebo mastocyty, které značí, že proteiny a peptidy schopné vazby IgE jsou také schopné vyvolat degranulaci bazofilů nebo mastocytů po kontaktu s těmito buňkami. Vhodnými alergenními mediátory jsou výhodně histamin, heparin, prostaglandin, leukotrien, chemokiny, cytokiny. Jiné alergenní mediátory, které mohou být použitelné v souvislosti s vynálezem, zahrnují β-hexosaminidázu, eozinofilperoxidázu, ribonukleázu (RNáza), deoxyribonukleázu, lipázu, plazminogen a hlavní bazický protein. Odborníkovi v oboru jsou známy mediátory uvolňované těmito buňkami, které jsou obecně známé (viz například Janeway a kol. 2002: Immunology, Spektrum Akademischer Verlag; Auflage: 5. Auflage; Paul a kol. 1989: Fundamental Immunology, Raven Press Ltd.; druhé vydání).
Cleny knihovny DNA a cDNA, kteří se vážou k IgE alergického jedince a jsou schopné vyvolat degranulaci bazofilů nebo mastocytů, je možné izolovat a jejich DNA nebo cDNA inzert je možné sekvenovat metodami známými ze stavu techniky. Proteiny a peptidy exprimované příslušnými členy knihovny je možné případně izolovat metodami známými ze stavu techniky a analyzovat hmotnostní spektrometrií nebo například aminokyselinovým sekvenováním.
Cleny DNA nebo cDNA knihovny je možné odvodit ze zdroje nesoucího biologický materiál, který je známý nebo neznámý z hlediska vyvolání alergické reakce po kontaktu s jedincem. Pojem „alergenní zdroj“, jak se zde užívá, se týká jakéhokoli druhu biologického materiálu schopného syntetizovat alergeny.
Pojem „peptid“ nebo “protein“ představuje sekvenci aminokyselin spojenou vzájemně peptidickými vazbami. „Peptid“, jak se zde užívá, znamená, že molekula obsahuje nezbytně až 250 aminokyselin, jako například až 200 aminokyselin, jako například až 150 aminokyselin, jako například až 100 aminokyselin, jako například až 50 aminokyselin, jako například až 45 aminokyselin, jako například až 40 aminokyselin, jako například až 30 aminokyselin, jako například až 20 aminokyselin a výhodně více než 2 aminokyselinové zbytky. „Protein“, jak se zde užívá, znamená, že molekula obsahuje nezbytně více než 250 aminokyselin. Blízko horní hranice (to znamená kolem 250 aminokyselin) ve vynálezu může být použit pojem protein a peptid pro stejný typ molekuly.
-7CZ 305786 B6
Alergeny (látky, které jsou schopné vyvolat alergickou reakci u jedince) se syntetizují různými organismy, včetně rostlin a zvířat. Nejméně jeden alergenní zdroj může být zvířecího původu, přesněji savčího. Zvířata jsou známé zdroje alergenů. Tyto alergeny jsou většinou přítomny u zvířat (například kočky nebo psa) s nebezpečím kožního kontaktu, stejně jako kontaktu s jejich slinami a močí. Savci, například, vylučují alergeny také do mléka. Savci, jako kráva, kůň, koza, ovce, velbloud, buvol, tak mohou obsahovat vysoké množství alergenů. cDNA a DNA používané k detekci těchto alergenů mohou být izolované z kojících savců, kde DNA nebo cDNA se výhodně získá z mléčné žlázy kojícího savce.
Jiným zdrojem alergenů jsou roztoči, jako například roztoči domácího prachu, ryby, vejce apod. Tato zvířata jsou známá tvorbou látek, které vyvolávají alergické reakce u jedinců.
Dalším zdrojem alergenů jsou rostliny. Zejména plevele a ořechy jsou známým zdrojem alergenů. Samozřejmě také stromy, jako například bříza, jsou zdrojem alergenů.
DNA (jako například genomovou DNA a jiné typy DNA kromě cDNA) nebo cDNA je možné získat z alergenního zdroje, jako například savčího mléka, výhodně kravského mléka nebo nutričních formulací obsahujících savčí mléko, výhodně kravské mléko, metodami známými ze stavu techniky. Tyto molekuly nukleových kyselin se výhodně získávají z buněk a tkání, které jsou známy nebo u kterých se předpokládá tvorba alergenů. Za účelem snížení množství screenovaných klonů pro detekci alergenů je však výhodná inzerce cDNA molekul (cDNA molekuly jsou odvozené od mRNA) do expresních knihoven, protože tyto molekuly odrážejí zásobárnu proteinů a peptidů exprimovaných v příslušných buňkách a tkáni. Podle vynálezu, k přípravě cDNA z buněk, které exprimují (potenciálně) alergen, je možné použít jakoukoli metodu. Tyto metody jsou odborníkovi v oboru dobře známé ze stavu techniky (viz například Sambrook a kol., Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 2. vyd. (1989) a Ausubel, F. M. a koi., Current Protocols in Molecular Biology, (Current Protocol, 1994)). Existuje také mnoho komerčně dostupných souprav pro izolaci dvouvláknové DNA například Superscript II nebo souprava Superscript III (Invitrogen, USA, katalogové č. 18580008), souprava Great Lengths cDNA Synthesis Kit (Clontech, USA, katalogové č. K-l048-1), souprava cDNA Synthesis Kit (Stratagene, USA, katalogové č. 200301) a podobně.
Molekuly cDNA a DNA je možné ligovat se spojovníkovými DNA sekvencemi obsahujícími vhodná místa rozeznatelná restrikčními enzymy. Tyto DNA spojovníky jsou známy ve stavu techniky a jsou komerčně dostupné, například od Promega Corporation, USA a od New England Biolabs, USA. Molekuly cDNA a DNA je možné dále štěpit restrikčními enzymy, jednotlivé délkové fragmenty oddělit na kolonách nebo gelech nebo jakoukoli jinou vhodnou známou metodou ze stavu techniky pro odborníka v oboru.
Knihovny cDNA a DNA se pak inzertují do expresních vektorů, které mohou obsahovat nukleotidové sekvence kódující tágy, sekvence, které řídí replikaci DNA v bakteriálních buňkách, sekvence, které řídí transkripci DNA a mRNA translaci v eukaryotických buňkách a podobně. Vhodné expresní vektory, které obsahují popsané regulátorové prvky jsou známé ze stavu techniky. Molekuly cDNA nebo DNA popsány výše mohou být navrženy pro přímé zavedení nebo zavedení pomocí lipozomů, fágových vektorů nebo virových vektorů (například adenovirových, retrovirových) do buňky. Typické savčí expresní vektory obsahují promotorový prvek, který zprostředkovává transkripci mRNA, proteinu kódujícího sekvenci a signály požadované pro zakončení transkripce a polyadenylace transkriptu. Je možné zahrnout také prvky, jako například počátek replikace, gen lékové rezistence, regulátory (součást indukovatelného promotoru). Typickým indukovatelným promotorem je lac promotor, užitečný u eukyryotických buněk, který může být indukovaný s použitím laktózového analogu izopropylthiol-b-D-galaktosidu. (IPTG). U rekombinantní exprese a sekrece se může molekula požadovné cDNA nebo DNA ligovat (popsáno v Ghahroudi a kol., 1997, FEBS Letters 414:521-526). Další prvky mohou zahrnovat zesilovače transkripce, Kozákovu sekvenci a intervenující sekvence lemované donorovými a akceptorovými
-8CZ 305786 B6 misty pro sestřih RNA. Velmi efektivní transkripce je možné dosáhnout časnými a pozdními promotory z SV40, dlouhými terminálními repeticemi (LTRs) z retrovirů, například RSV, HTLV, HIV a časného promotoru cytomegaloviru (CMV). Buněčné prvky je však možné také použít (například lidský aktinový promotor). Rekombinantní protein nebo peptid může být případně exprimován ve stabilní buněčné linii, která obsahuje genový konstrukt integrovaný do chromozomu. Kotransfekce s volitelným markérem, jako například dhfr, gpt, neomycinem, hygromycinem umožňuje identifikaci a izolaci transferovaných buněk. Expresní vektory vhodně zahrnují nejméně jeden volitelný ukazatel. Reprezentativní příklady příslušných hostitelů výhodně zahrnují, ale neomezují se na bakteriální buňky, jako například E.coli, Streptomyces a Salmonella tyfimurium; buňky hub, jako například kvasnic; buňky hmyzu, jako například Drozofila S2 a Spodoptera Sf9; zvířecí buňky, jako například CHO, COS,293 a buňky Bowesova melanomu; a rostlinné buňky. Příslušné živné půdy kultury a podmínky výše popsaných hostitelských buněk jsou známé ze stavu techniky. Inzerce knihovny cDNA a DNA (cDNA nebo DNA zásoba specifických buněk nebo tkáně) do expresních vektorů vede k expresním knihovnám.
Expresní knihovna používaná k expresi molekul cDNA a DNA alergenního zdroje je výhodně fágová knihovna nebo bakteriální expresní knihovna. Členové („konstrukty“) těchto knihoven se pak inzertují do buněk schopných exprimovat proteiny a peptidy kódované cDNA a DNA. Výhodné buňky se vyberou podle typu použitého vektoru k vytvoření cDNA a DNA knihoven. V případě, že jsou vektory určeny pro bakteriální expresi, buňky jsou bakteriální buňky. Knihovny cDNA a DNA se zavedou do buněk metodami dobře známými odborníkovi v oboru a popsanými (například transformací), například v Sambrook a kol., Molecular Cloning: a Laboratory Manual, 2.vyd., Cold Spring Harbor Press (Cold Spring Harbor, N. Y.. 1989). Další kroky kultivace bakteriálních buněk k výběru transformátů a tvorbě jednotlivých bakteriálních kolonií (klonů) jsou dobře známy ze stavu techniky. Po selekci transformantů na agarových miskách se kultivované bakteriální kolonie mohou jednotlivě odebrat a použít k inokulaci tekuté kultury navržené ve stanovení v podobě vzoru mřížky pro vytvoření bakteriálních mřížkových zásobáren, jako například v 96 jamkových mikrotitračních destičkách. Toto provedení umožňuje reprezentativní růst každého bakteriálního klonu v nezávislé jamce a usnadňují následnou subselekci pozitivně hodnocených zásobáren klonů.
Zvláště výhodné je použití vektorů pro expresní knihovnu, které jsou schopné vylučovat vytvořené proteiny a peptidy do vnější oblasti buňky. Uvolněné proteiny a peptidy mohou dále obsahovat membránovou kotvicí doménu, která umožňuje imobilizaci exprimovaných molekul na povrchu buněk. Metody a prostředky potřebné k vytvoření těchto knihoven jsou známy odborníkovi v oboru.
Za účelem detekce vazby alergen specifických IgE molekul k peptidům a/nebo proteinům kódovaných knihovnami cDNA nebo DNA se nejméně jeden protein nebo peptid imobilizuje na pevném podkladu. Pevný podklad se následně kontaktuje s molekulami IgE odvozenými od jedinců trpících alergií a hodnotí se vazba uvedených molekul IgE na pevném podkladu.
Vazby IgE k proteinům a peptidům imobilizovaných na pevném podkladu je možné dosáhnout použitím protilátek nebo jejich fragmentů schopných vazby k IgE. Tyto protilátky jsou dobře známy ve stavu techniky.
Pevným podkladem pro použití podle vynálezu může být membrána, výhodně nitrocelulózová membrána. Ve zvláště výhodném provedení se tyto membrány kontaktují s bakteriálními koloniemi nesoucími knihovny cDNA nebo DNA přítomné na agarové misce za účelem vytvoření repliky těchto kolonií. Tuto replikuje možné použít k detekci vazby alergen specifického IgE k specifické kolonii.
Bazofily nebo mastocyty, které byly v kontaktu s alergen specifickým IgE jedinců trpících alergií, je možné použít ke stanovení alergického potenciálu proteinů nebo peptidů kódovaných knihovnou DNA nebo cDNA. Bazofily nebo mastocyty mohou být savčího původu, kdy výhodné je
-9CZ 305786 B6 použití humanizované krysí buňky bazofilové leukemie (RBL) (například klon RBL-703/21). Buňky je možné humanizovat zavedením a expresí DNA, která kóduje všechny nebo část lidského Fc-receptoru, s výhodou DNA, která kóduje všechny nebo část lidského IgE-receptoru I. Metody přípravy humanizovaných buněk jsou známy ze stavu techniky. Pro přípravu kultur humanizovaných buněk se výhodně použije metoda popsaná v Hoffmann a kol. (lok. lit.). Metody přípravy nahých bazofilů jsou popsány v Kieine Budde a kol. (Int Arch Allergy Immunol, 126(4)).
Po identifikaci proteinů/peptidů, které jsou schopné vazby alergen specifického IgE se výhodně detekuje aminokyselinová sekvence nejméně jednoho proteinu nebo peptidu vykazujícího IgE vazebnou kapacitu, jak je uvedeno v kroku c), a před krokem d) se chemicky syntetizuje nebo rekombinantně vytvoří nejméně jeden protein nebo peptid, který je schopný vazby k alergen specifickému IgE a může se použít v kroku d).
Způsob podle vynálezu podle výhodného provedení dále zahrnuje krok detekce aminokyselinové sekvence nejméně jednoho proteinu nebo peptidu uvedeného v kroku e).
Aminokyselinová sekvence proteinů nebo peptidů kódovaných a exprimovaných knihovnou DNA nebo cDNA se může stanovit například hmotnostní spektrometrií nebo Edmanovým odbouráváním. Pokud se použije taková metoda, proteiny a/nebo peptidy exprimované knihovnou DNA nebo cDNA musí být před aminokyselinovým sekvenováním izolovány. Izolaci je možné provést metodami známými ze stavu techniky. K usnadnění izolace proteinů a peptidů se mohou spojit s tágem (například histidinovým tágem). Případně je možné izolovat příslušný DNA nebo cDNA klon a sekvenovat DNA nebo cDNA inzert.
Vhodné metody stanovení aminokyselinové sekvence peptidů a proteinů zahrnují, ale neomezují se na, Edmanovo odbourávání, (tandem) hmotnostní spektrometrii a podobně (viz například Edman, P. Mol. Biol. Biochem. Biophys., (1970), 8: 211 -255; US 6 799 121). Aminokyselinovou sekvenci proteinů a peptidů je možné porovnat s aminokyselinovou sekvencí známých proteinů.
Pojem „hmotnostní spektrometrie“, jak se zde užívá, zahrnuje různé metody, jako například tandemovou hmotnostní spektrometrii, MALDI (matrix assisted laser desorption ionization) TOF (time-of-flight) hmotnostní spektrometrii, MALDI-TOF-TOF hmotnostní spektrometrii, hmotnostní spektrometrii MALDI Quadrupole-time-of-flight (Q-TOF), ESI (electrospray ionization)TOF hmotnostní spektrometrii, ESI-Q-TOF, „ESI-ion trap“ hmotnostní spektrometrii, „ESI Triple quadrupole“ hmotnostní spektrometrii, hmotnostní spektrometrii FTMS (ESI Fourier Transform), MALDI-FTMS, MALDI-Ion Trap-TOF a ESI-ion Trap TOF. Tyto metody hmotnostní spektrometrie jsou dobře známy ve stavu techniky (viz např. Gary Siuzdak, Mass Spectrometry for Biotechnology, Academic Press, NY, (1996)). Na své základní úrovni hmotnostní spektrometrie zahrnuje ionizaci molekuly a následně měření hmoty výsledného iontu. Vzhledem k tomu, že molekuly ionizují dobře známým způsobem, molekulovou hmotnost molekuly je možné obecně přesně stanovit z hmoty iontu. Tandemovou hmotnostní spektrometrii je například možné použít k detekci proteinů, protože může poskytnout informaci navíc k rodičovské molekulové hmotnosti iontu. Tandemová hmotnostní spektrometrie zahrnuje nejprve získání hmotnostního spektra příslušného iontu, pak fragmentaci tohoto iontu a získání hmotnostního spektra fragmentů. Tandemová hmotnostní spektrometrie tak poskytuje informaci o molekulové hmotnosti i fragmentační vzor, který je možné použít v kombinaci s informací o molekulové hmotnosti k detekci přesné sekvence peptidu nebo proteinu (viz např. Hunt a kol. (1986) PNAS USA 83:6233-6237; Shevchenko a kol., (1996) PNAS USA 93:14440-14445; Figeys a kol. (1996) Anal. Chem. 68:1822-1828 a Wilm a kol. (1996) Nature 379:466-469.
Pojem „savčí mléko, výhodně vzorek obsahující kravské mléko“ v souvislosti s přihláškou se týká vzorku potraviny nebo nutričního vzorku obsahujícího savčí mléko, výhodně kravské mléko. Neomezujícím vzorkem je (kravské) mléko, tvaroh, smetana, máslo, jogurt a potravina obsahující
-10CZ 305786 B6 jednu z uvedených složek. V mléku, výhodně vzorku obsahujícím kravské mléko je přítomen alespoň jeden protein nebo peptid v množství, které umožňuje stanovení alergenicity mléka, výhodně vzorku obsahujícího kravské mléko. Obvyklé požadované množství proteinu nebo peptidu dostatečného k detekci alergenicity je v řádu mikrogramů nebo nanogramů.
Proteiny a peptidy uvedené na obrázcích 1A, IB a IC (SEQ ID č. 22 až 84) a v tabulkách ΙΑ, 1B a tabulce 2 (SEQ ID č. 1 až 21) je možné použít ke stanovení, zda vzorek obsahující kravské mléko obsahuje alergenní molekuly. Pokud je jen jeden z uvedených proteinů nebo peptidů přítomen ve vzorku obsahujícím kravské mléko, vzorek se považuje za alergenní.
Uvedený nejméně jeden protein nebo peptid se výhodně detekuje imunostanovením zahrnujícím protilátky nebo jejich fragmenty vážící se k proteinům a peptidům, uvedeným na obrázcích 1A, IB a 1C (SEQ ID č. 22 až 84) a tabulkách 1A, IB a tabulce 2 (SEQ ID č. 1 až 21).
Uvedený nejméně jeden protein a/nebo peptid se výhodně stanoví hmotnostní spektrometrií. Za účelem detekce složek savčího mléka, výhodně kravského mléka, přítomných ve vzorku obsahujícím savčí mléko, výhodně kravské mléko, je možné použít hmotnostní spektrometrii. Hmotnostní spektrometrie umožňuje detekovat mléčné složky uvedené na obrázcích 1A, IB a 1C (SEQ ID č. 22 až 84) a v tabulkách 1A, IB a v tabulce 2 (SEQ ID č. 1 až 21). Srovnání fragmentů přítomných ve vzorku s proteiny a peptidy uvedenými na obrázcích 1A, IB a 1C (SEQ ID č. 22 až 84) a v tabulkách 1A, IB a v tabulce 2 (SEQ ID č. 1 až 21) umožňuje stanovit, zda vzorek obsahuje alergenní složky odvozené od kravského mléka.
Za účelem dosažení lepších výsledků se proteiny a peptidy přítomné ve vzorku výhodně před provedením hmotnostní spektrometrie izolují. Izolaci je možné provést elektroforeticky, výhodně dvojdimenzionální elektroforézou nebo vysokoúčinnou kapalinovou chromatografií. Screening produktu/proteinů/peptidů ve stanovení vazby IgE (krok c) a degranulace bazofilů (humanizovaných mastocytů) skutečně poskytuje data o potenciální alergenicitě a tyto metody se používají v klinické praxi. Údaje expresní knihovny cDNA však přidají kompletní seznam potenciálních alergenních peptidů/peptidových sekvencí určitých alergenů (například kravského mléka). Vynález kombinuje tyto metody (zlepšená detekce potenciálních alergenních struktur), umožňujíc použití hmotnostní spektrometrie k ověření přítomnosti těchto potenciálních alergenních struktur v matricích produktu. Tato kombinace sekvenční databáze alergenních mléčných proteinů a peptidů vytvořená v kombinaci s reaktivitou IgE a degranulací (bioaktivita) poskytne základ pro vývoj spolehlivější, citlivější a reprodukovatelnější metody stanovení a předpovědi alergenicity produktů obsahujících mléko. Ačkoli byly k identifikaci alergenů použity alergeny travního pylu (Ball et al. 1994, Journal of Biological Chemistry,269; Issue of Nov 11, p. 28323-28328), výsledky podle vynálezu jsou nicméně překvapující, protože odborník v oboru by nepředpokládal, že metoda podle Ball et al. 1994 nebo podobná metoda by mohla být úspěšně aplikována na mléčné alergeny. Pro další vysvětlení, IgE vazba alergenů travního pylu, stejně jako IgE vazba k jiným respiračním alergenům, zásadně závisí na aminokyselinových zbytcích v okolí alergenu. Alergeny travního pylu a respirační alergeny se obecně seskupují do konformačních (diskontinuálních) IgE epitopů. Vrtatla a kol. (J. Clin. Invest, ročník 99, No 7, strany 1673-1681) prokazuje, že ztráta konformace, například u rekombinantních fragmentů odvozených od konformačních alergenů, vede k zásadnímu snížení kapacity IgE vazby a uvolnění histaminu z bazofilů pacienta. Naopak, alergeny travního pylu a respirační alergeny, mléčné alergeny a potravinové alergeny mají obecně epitopy, které nejsou konformační, ale rozevřené (Jarvinen a kol., Int Arch Allergy Immunol, ročník 126, strany. 11 1-1 18 a Jarvinen a kol., Allergy, ročník 62, strany 758 až 765). Stav techniky popisuje pouze IgE vazbu rozevřených alergenů odvozených například z mléka a vejce. Uvolnění mediátoru z bazofilů nebo mastocytů nebylo uvedeno, ani vynálezcům známo. Vezmou-li se v úvahu výsledky Vrtatla a kol. (lok. lit.), odborník v oboru by předpokládal, že fragmenty alergenů a rekombinantně vytvořené alergeny mléka, které nemají IgE reaktivitu, by ani nebyly schopné vyvolat uvolnění histaminu z bazofilů pacienta. Podobně, vezmou-li se v úvahu výsledky Vrtatla a kol. (lok. lit.), odborník v oboru by předpokládal, že fragmenty alergenů a rekombinantně vytvořené alergeny mléka, které mají IgE reaktivitu, by také byly schopné vy
- 11 CZ 305786 B6 volat uvolnění histaminu z bazofilů pacienta. Krok dalšího testování uvolňování histaminu u IgE reaktivních mléčných proteinů a peptidů by se podle stavu techniky jevilo jako zbytečné. Naopak, vynálezci překvapivě zjistili, že pouze způsob zahrnující kroky reaktivity IgE a uvolnění mediátoru z bazofilů a mastocytů může spolehlivě detekovat alergenní mléčné proteiny a peptidy. Dále je třeba zmínit, že pouze kombinované testování reaktivity IgE a uvolňování mediátoru umožňuje spolehlivé stanovení alergenicity proteinu nebo peptidu odvozeného z mléka. V závislosti na testovaném jedinci mohou peptidy a proteiny případně vyvolat uvolnění mediátoru. Nealergenní proteiny a peptidy, které pouze vykazují IgE reaktivitu bez zprostředkování uvolnění mediátoru z bazofilů nebomastocytů, je proto možné odlišit od alergenních proteinů nebo peptidů (alergenů). Proto pouze způsob podle vynálezu může spolehlivě stanovit alergenicitu proteinu nebo peptidu podle vynálezu pro daného jedince, to znamená specificky odlišit od nealergenní IgE vazby. Zvláště překvapivé bylo zjištění, že způsob podle vynálezu vedl k detekci peptidů uvedených v tabulkách 1 A, IB a tabulce 2 (SEQ ID č. 1 až 22), protože tyto peptidy jsou všechny rozložené peptidy a proto nemají konformační epitopy.
Zlepšený způsob detekce potenciálních alergenů použitím expresní knihovny cDNA probíhal podle expresního systému fágového peptidu a funkčního screeningu s použitím IgE vazby a IgE zprostředkované degranulace bazofilních buněk nebo mastocytů. Tento výsledek umožňuje monitorování/screening a předpověď přítomnosti potenciálních potravinových alergenů v surových materiálech, složkách a výsledném produktu za účelem vývoje výroby nutričních formulí.
Alergenní proteiny nebo peptidy zde uvedené nebo detekované popsanými způsoby podle vynálezu je možné použít k diagnostice alergie nebo predispozice k alergii u jedince, výhodně alergie na mléko nebo predispozice k alergii na mléko. Diagnostika alergie zahrnuje obecně kožní nebo krevní test k nalezení látky nebo alergenu, který může vyvolat alergickou reakci u jedince. Kožní testy jsou většinou výhodnější, protože jsou rychlejší, spolehlivější a obecně levnější než krevní testy, ale může se použít jakýkoli typ testu. U kožního testu se na kůži nebo pod kůži aplikuje vhodné množství alespoň jednoho alergenního proteinu nebo peptidu zde uvedeného nebo detekovaného způsoby zde popsanými a sleduje se, zda se vyvine alergická reakce. Existují tři typy vhodných kožních tesů: (1) Kožní prick test se provádí umístěním kapky roztoku obsahujícího uvedený nejméně jeden alergenní protein nebo peptid (alergenní roztok) na pokožku a série rýh nebo bodnutí jehlou umožní roztoku vstoupit do kůže. V případě, že kůže zčervená, objeví se svědící oblasti (pupeny ve tvaru kola), většinou to znamená, že osoba je alergická na daný alergen. Tato reakce je označovaná jako pozitivní. (2) Během intradermálního testu se malé množství alergenního roztoku injekčně aplikuje do kůže. Intradermální alergický test je možné provést v případě, že látka nevyvolává reakci v kožním prickově testu, ale je stále považována u jedince za alergen. (3) U kožního náplasťového testu, se roztok alergenu umístí na podušku, která se přiloží na kůži na dobu 24 až 72 hodin. Tento test se používá k detekci kožní alergie zvané kontaktní dermatitida. U krevního testuje možné stanovit alergii u jedince krokem (i) kontaktu nejméně jednoho proteinu nebo peptidu detekovaného způsoby podle vynálezu nebo specificky uvedeného ve vynálezu se vzorkem krve, séra nebo plazmy jedince, a (ii) stanovení, zda uvedený nejméně jeden protein nebo peptid se váže k IgE protilátce u uvedeného vzorku krve, séra nebo plazmy, kde vazba uvedeného alespoň jednoho proteinu nebo peptidu k IgE protilátce je projevem alergie nebo predispozice k alergii u jedince; a/nebo (i') kontakt nejméně jednoho proteinu nebo peptidu detekovaného způsoby podle vynálezu nebo specificky uvedeného s bazofily nebo mastocyty jedince a (ii1) stanovení, zda bazofily nebo mastocyty uvolňují po kontaktu s nejméně jedním proteinem nebo peptidem alespoň jeden mediátor nebo po kontaktu s nejméně jedním proteinem nebo peptidem degranulují, kde uvolnění uvedeného alespoň jednoho mediátoru po kontaktu s uvedeným s nejméně jedním proteinem nebo peptidem nebo degranulace po kontaktu s nejméně jedním proteinem nebo peptidem je příznakem alergie nebo predispozice k alergii u uvedeného jedince.
Navíc alergenní proteiny nebo peptidy zde specificky uvedené nebo detekované popsanými způsoby podle vynálezu je možné použít u alergenové imunoterapie alergie u jedince.
-12CZ 305786 B6
Alergenová imunoterapie (také označovaná jako hyposenzitizační terapie, imunologická desenzitizace nebo alergen specifická imunoterapie) podle popisu je formou imunoterapie u alergických onemocnění, kdy je pacient očkován zvyšujícím se množstvím alergenu za účelem vyvolání imunologické tolerance. Alergenová imunoterapie je pouze léčebná strategie, která léčí stávající následek alergického onemocnění. Jedná se o nákladnou a velmi účinnou léčebnou metodu, jejímž výsledkem je lepší kvalita života a potlačení symptomů spojených s alergií a alergenem. Imunoterapie prokázala dlouhodobou remisi alergických symptomů, zmírnění souvisejících alergických reakcí a snížila počet změn ve vývoji nových senzitizací proti alergenům. Toho se dosahuje pomocí imunoterapie zprostředkující reakci imunitního systému na alergeny. Alergenová imunoterapie může snížit spotřebu léků, míru symptomů nebo celkově eliminovat hypersenzitivitu. Alergen specifická imunoterapie je pouze druhem léčby, u níž je známé, že ovlivňuje proces alergického onemocnění (s možností léčby onemocnění), zatímco jiné druh léčby více potlačují symptomy.
Je výhodné, pokud nejméně jeden protein nebo peptid podle popisu pro použití podle jakéhokoli zde popsaného způsobu nebo použití pro diagnostiku nebo způsob a použití u alergenní imunoterapie je přítomen ve farmaceutické kompozici. Pojem „farmaceutická kompozice“ podle popisu se týká kompozice pro aplikaci pacientovi, výhodně člověku. Farmaceutická kompozice obsahuje sloučeniny popsané výše. Může volitelně obsahovat další molekuly schopné zesílit vlastnosti sloučenin podle popisu, například stabilizací, zprostředkováním a/nebo aktivací jejich funkce. Kompozice může být pevná, kapalná nebo plynná a může být mimo jiné ve formě (a) prášku (prášků), tablety (tablet), roztoku (roztoků) nebo aerosolu (aerosolů). Farmaceutická kompozice může volitelně a navíc obsahovat farmaceuticky přijatelný nosič. Příklady vhodných farmaceuticky přijatelných nosičů jsou známé ze stavu techniky a zahrnují fyziologický roztok s fosfátovým pufrem, vodu, emulze, jako například olejové/vodní emulze, různé typy zvlhčovačích látek, sterilních roztoků, organických roztoků včetně DMSO atd. Kompozice obsahující tyto nosiče může být formulována běžnými metodami. Tyto farmaceutické kompozice je možné podávat jedinci ve vhodné dávce. Dávkování určí lékař podle klinických faktorů. Jak je známo v lékařské praxi, dávkování u pacienta závisí na mnoha faktorech včetně jeho hmotnosti, povrchu těla, věku, druhu aplikované sloučeniny, pohlaví, době a způsobu aplikace, celkovému zdravotním stavu a dalších současně užívaných léčivech. Terapeuticky účinné množství v určité situaci je třeba stanovit rutinními experimenty a s určitou lékařskou zkušeností a posouzení běžného klinického praktika nebo lékaře. Farmaceutická kompozice pro použití podle popisu může být formulována běžným způsobem pomocí metod známých ze stavu techniky s použitím fyziologických nosičů nebo excipientů, viz například Ansel a kol., Pharmaceutical Dosage Forms and Drug Delivery Systems, 7.vydání, Lippincott Williams & Wilkins Publishers, 1999. Farmaceutická kompozice se může aplikovat orálně, parenterálně, subkutánně, intravenózně, intramuskulámě, intraperitoneálně, intratekálně, transdermálně, transmukulámě, subdurálně, lokálně nebo lokálně pomocí iontoforézy, sublinguálně, inhalací spreje, aerosolu nebo rektálně a podobně v dávkách jednotkových formulací volitelně obsahujících běžné farmaceuticky přijatelné excipienty. Farmaceutickou kompozici podle popisuje možné aplikovat jako roztok aktivní látky nebo se může aplikovat v kombinaci s jinými látkami.
Příklady blíže vysvětlují vynález.
Příklady uskutečnění vynálezu
Příklad 1: Detekce sekvencí cDNA kódujících IgE-reaktivní mléčné složky a jejich fragmenty.
Pro detekci IgE-reaktivních proteinů a IgE-reaktivních proteinových fragmentů obsažených v kravském mléce se nejprve vytvořila cDNA expresní knihovna s použitím tkáně mléčné žlázy kojící krávy. Tato knihovna se screenovala pomocí sér pacientů alergických na kravské mléko. Detekovaly se cDNA kódující IgE-reaktivní alfaSl-, alfaS2-, beta-, kappa-kasein a beta-laktoglo
- 13 CZ 305786 B6 bulin celé délky, stejně jako jejich IgE-reaktivní fragmenty. Poněkud překvapivým výsledkem bylo, že savčí proteiny se tvořily v bakteriálním systému, který nepřidává eukaryotické posttranslační modifikace, které by někdy mohly hrát roli v IgE vazbě jako je popsáno pro hlavní alergeny roztočů domácího prachu (Jacquet a kol., 2002). Předpokládané aminokyselinové sekvence jsou uvedeny na obrázcích 1A-C (SEQ ID č. 22 až 84). Získané IgE-reaktivní alergenové fragmenty umožňují vytvořit závěr o umístění epitopů IgE.
Experimentální protokol
Získaly se hovězí mléčné žlázy krávy (plemeno Fleckvieh) a čerstvá tkáň se ihned zmrazila a skladovala do použití při -80 °C. Z tkáně se izolovala celková RNA a získala se cDNA s použitím soupravy cDNA Synthesis System. Přečištěná cDNA se inzertovala do fágů lambda s použitím soupravy Lambda gtll/EcoR 1/CJAP-Treated/Gigapack III Cloning Kit (Stratagene, La JoIIa, CA). Buňky E.coli se infikovaly fágovou knihovnou, umístily na destičky LB Amp (průměr 145 mm). Exprese bakteriálního proteinu se vyvolala použitím nitrocelulózové membrány (Whatman Schleicher & Schueli, Dassel, Germany). Adsorbované proteiny se inkubovaly se sérem od CMA pacientů a detekovala se vazba IgE protilátek (IBL, Hamburg, Germany) pomocí anti-IgE protilátek značených 125I. Membrány se vystavily rentgenografickému filmu (Kodak, Rochester, NY). Pozitivní klony, jejichž proteiny byly schopné vazby lidského IgE se projevily jako tmavé skvrny na rentgenografickém filmu (příklad autoradiogramu takovéto membrány je uveden na obrázku 2).
Fágová DNA pozitivních klonů se amplifikovala s použitím lambda gt 11 původního primeru (5' CGG GAT CCC GGT TTC CAT ATG GGG ATT GGT GGC GAC GAC TCC TGG AGC CCG TGA GTA TCG GCG GAA TTC 3') a lambda gtl 1 zpětného primeru (5' GAA TTC CAG CTG AGC GCC GGT CGC TAC CAT TAC CAG TTG GTC TGG TGT CAA CGG GAT CGC CG 3') a naamplifikované PCR produkty se sekvenovaly. Získané nukleotidové sekvence se analyzovaly srovnáním se sekvenční databází (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST/).
Příklad 2: Neshoda v alergenní aktivitě a IgE-reaktivita mléčných složek
Za účelem vyhodnocení, zda má molekula alergenní potenciál je třeba prokázat nejen její IgEreaktivitu, ale také biologickou aktivitu. Vědecky ověřeným modelem pro testování biologické reaktivity molekul je vyvolání uvolnění histaminu z lidských bazofilových granulocytů (Purohit 2005). K tomuto účelu se použila buněčná linie žímých buněk exprimující α-řetězec lidského FceRI receptoru (Hoffmann a kol., Int Arch Allergy Immunol, ročník 126(4), p. 277-285). Testovaly se různé mléčné složky (n=33) včetně celých mléčných extraktů různých druhů, mléčných frakcí, přečištěných přírodních a rekombinantních kravských mléčných proteinů a fragmentů rekombinantních proteinů. Stanovila se procenta ze 78 pacientů, jejichž sérové IgE protilátky vyvolaly uvolnění β-hexosaminidázy z humanizovaných buněk RBL jako reakce na jednotlivé složky mléka, (obrázek 3).
Nejpotentnější buňku aktivující složkou bylo kravské mléko s rychlostí stimulace 47,4 % (obrázek 3, panel vzorky mléka). Ale také kozí a ovčí mléko vykazovalo hodnoty 35,9 a případně 28,2 %, potvrzující křížovou reaktivitu mléčných proteinů z různých zdrojů. U jedné složky přečištěné proteiny, kaseiny (AC, BC, KC), stejně jako beta-laktoglobulin A (BLGA) vykazovaly nejvyšší aktivitu a vyvolávaly uvolnění 25 až 34,6 % pacientova séra. Zajímavé je, že rekombinantní forma alfa-laktalbuminu (rALA) vyvolala mnohem větší uvolnění než přírodní forma. Každý ze syntetických peptidů měl poněkud nižší buněčný aktivační potenciál, přičemž bylo dosaženo stimulační rychlosti 2,6 až 7,7%. Biologická aktivita se srovnala s aktivitou IgE (tabulka 2).
-14CL 305786 B6
Tabulka 2: Vazebná kapacita IgE a biologická aktivita mléčných složek; rozdíl mezi IgE a alergenní aktivitou mléčných složek. Mléčné složky vykazovaly větší IgE reaktivitu než alergenní aktivitu ve stanovení s lidskými RBL.
Biologická aktivita (% Vazba IgE (% pacientů) pacientů)
i ............. _ ........ - ......
1 Vzorky mléka UM JO,* ; -
CM 47,4 ' 85,9
· .............. SM............ 28,2 .................. 82,1 ' ---------- j
. ................—......---------------.. UM 9.0 ................... । 17,9
MM . iGC 9.0 29,5
i .......... *..... ......— -....... 24,4 ' 46 2 '' ...........’ i
: Kaseinové frakce L. __
41,0 52,6................
f sc .28,2 i 46.2 ............................-i
- . .... . . Ác 25.6 · 50,0
Přírodní přečištěné
wv 34,6 44,9 ΐ ............ j
[ proteiny
KC..... 25.6 30,8
ALA 11,5 65,4 i
j íSlga ' 78.2 ’ 50,0
BLGB i 19,2 . 51,3
BSA 1 2.1 .................................. M..........
SSA 2,6 | I1·3
hALA........í 1 i 16.4............ । !30,a 1
Lf ' ’ 2,6 ....................... 5,1.......
i
: Rekombinantní rAS1Č | 19,2................... - -- --......- 48,7
proteiny rAS2C ! i 5,1........................................... 9.0 ........ ..........................1
rBC 10.3 55,1 ! ' I
rKC j .............. I 8,4 21,8
/BLG 12,8 23,1.............
•rALA .L........ 218 i 25,6
- 15CZ 305786 B6
i Biologická aktivita Vazba IgE (% (% pacientů) pacientů)
Rekombinantní fragmenty BSA BšÁy 1
í 4,3 ;2,1
i BSA_F 2 i · Í4.3 8,5 ’ ____________________________________j
BSA_F 3 8,5 i i 8,5
ΐ i j - ______ — - _____ w , I
Syntetické peptidy AS1C Cas 1 ]6,4 i 43.6
, i Cas2 Í3>8......................~~...................~1 i 15,4
Cas 3 2,6 46,2
Čas 4 3,8 ; 35,9 i [ ______ .I
Čas 5 5,1 ' i____________J 41,0 [
Cas 6 ;7,7 [37,2 j
Největší množství testovaných složek mléka, jako například kravského a kozího mléka, přečištěné A a B varianty přírodního beta-globulinu (BLGA a BLGB) a rekombinantní alfaSl- a (rASIC) alfaS2-kasein (rAS2C) prokázali přibližně dvakrát větší procento IgE-reaktivity než biologické aktivity. Tyto výsledky je možné vysvětlit přítomností IgE vazebných epitopů, které jsou schopné vazby IgE, ale nejsou schopné zesíťovat receptor, vázat IgE a vyvolat uvolnění mediátorů. Pouze v případě pěti složek (rekombinantního BSA fragmentu 3 (F3), rekombinantního alfa-laktalbumin (rALA), frakce kravského kaseinu (CC), přírodního přečištěného kappa- (KC) a beta-kaseinu (BC)) dosahovala procenta IgE-reaktivity a biologické aktivity podobných hodnot. Míra degranulace u syntetických peptidů odvozených od alfaSl-kaseinu byla poněkud nižší v rozsahu od přibližně od desetiny (Cas 3, Cas 4, Cas 5) až čtvrtiny (Cas 2, Cas 6) aktivity celého proteinu.
Bylo zjištěno, že mnoho IgE-reaktivních alfa-S 1-kaseinových peptidů nemůže vyvolat degranulaci ve stanovení uvolňování bazofily a reprezentovat tak IgE-reaktivní hapteny. Tyto peptidy (hapteny) jsou proto nealergenní. Z tohoto výsledku vyplývá, že samotné testování IgE by vedlo k falešně pozitivním závěrům s ohledem na stanovení alergenicity. Na druhé straně IgE-reaktivní hapteny mohou být využitelné jako terapeutické látky k nasycení mastocytů vážících se k IgE před vystavením alergenu a mohou být užitečnými kandidáty pro bezpečnou imunoterapii alergických onemocnění. Dále byly nalezeny peptidy odvozené od AlfaSl-kaseinu, které se váží k IgE a vyvolávají uvolnění bazofily, a u sér některých pacientů bylo zjištěno, že nevykazují IgEreaktivitu k některým peptidům, ale při kontaktu s těmito peptidy byla vyvolána degranulace bazofilů. Pozdější výsledek může být vysvětlen vyšší citlivostí stanovení uvolňování bazofily.
V souhrnu, srovnání měření reaktivity IgE a biologické aktivity odhalilo, že séra pacienta vykazovala vyšší kapacitu ve vazbě IgE než ve vyvolání degranulace bazofilů. Skutečnost, že stanovení alergenicity odráží potenciál molekuly vyvolat alergické symptomy, vede k závěru, že měření reaktivity IgE samo o sobě není možné použít k detekci určitých alergenních složek, ale je třeba jej doplnit biologickým stanovením.
-16CZ 305786 B6
Kombinace obou měření, stanovení IgE vazebné kapacity a biologické reaktivity umožňuje vytvořit databázi obsahující alergenní proteiny/fragmenty/peptidy, které je možné detekovat hmotnostní spektrometrií. Obrázek 4 ukazuje seznam sekvencí alergenních mléčných peptidů a proteinů, které představují prototyp této databáze. Uvedeny jsou mléčné složky testované na reaktivitu IgE séra z hlediska alergenní aktivity. Uvedeny jsou také informace vztahující se k názvům alergenů, molekulové hmotnosti (MW) v kilo Daltonech (kDa), funkce a příprava alergenů stejně jako odkazy.
Experimentální protokol
Použila se séra 78 pacientů, kteří byli vybráni podle pozitivní anamnézy, pozitivní reakce kožního prick testu a stanovení specifického IgE k extraktu kravského mléka s použitím zařízení CAPFELA System (Phadia, Uppsala, Sweden). Séra se získala od pěti dospělých a 73 dětí (30 žen a 43 mužů) z Rakouska, Německa, Itálie, Španělska a Francie.
Od Sigma Aidrich (St. Louis, US) se získaly přečištěné proteiny a kaseinové frakce. Rekombinantní proteiny a rekombinantní fragmenty BSA se exprimovaly v E.coli, jak je popsáno (Vrtala a kol., 1997). AlfaSl-kaseinové peptidy se syntetizovaly na peptidovém syntetizátoru Applied Biosystems Model 433A jak je popsáno (Focke et al., 2001).
Humanizované krysí buňky bazofilové leukemie (RBL) (klon RBL-703/21) se inkubovaly v mikrotitračních destičkách přes noc při 37 °C (7% CO2, 95% vlhkost) s 50 μΐ lidského séra, zředěného 1:10. Poté se buňky promyly a vystavily se mléčným složkám, se zředěním na 0,3 pg/ml proteinu v Tyrodovém pufru obsahujícím 50% D2O a 0,1% BSA/HAS po dobu 1 hodiny při 37 °C (7% CO2, 95% vlhkost). Sledovalo se také spontánní uvolňování z buněk. Nakonec se supematanty buněk inkubovaly s 50 μΐ reakčního roztoku (0,1 M kyseliny citrónové nebo citrátu sodného, pH 4,5, 160 μΜ 4-methylumbeliferyl-N-acetyl-P-D-glukosaminidu) v nových mikrotitračních destičkách při 37°C (7% CO2, 95% vlhkost) po dobu 1 h. Reakce se zastavila přídavkem 100 μΐ glycinového pufru na jamku a měřila se fluorescence při λ^: 360 a λ^: 465 s použitím fluorescenční čtečky mikrodestiček. Specifické uvolnění hexosaminidázy u každého vzorku se vypočetlo s použitím vzorce: [(FIS - FIsp) : (FIZ - FISp)] x 100 (kde FIS je fluorescence vzorku; FIsp je fluorescence spontánního uvolnění a FIZ je fluorescence celkového uvolnění).
Příklad 3: Detekce proteinů a/nebo peptidů s alergenní aktivitou nebo bez alergenní aktivity ve vzorku mléka a mléčných produktech hmotnostní spektrometrií.
Sekvenční databáze alergenních mléčných proteinů a peptidů vytvořená kombinací reaktivity IgE a alergenní aktivity může poskytnout základ pro vývoj spolehlivé, reprodukovatelné analytické metody pro stanovení a předpovědi alergenicity vzorků mléka a mléčných produktů. K detekci potenciálně alergenních složek v komplexu mléčných vzorků se použila hmotnostní spektrometrie. Jako příklad se pro analýzu komerčně dostupné, do značné míry hydrolyzované hypoalergenní mléčné formulace použila hmotnostní spektrometrie v kombinaci s protisměrnou vysokoúčinnou kapalinovou chromatografií (HPLC). Analýza chromatogramu uvedená na obrázku 5 a extrahované hmotnostní spektrum prokázalo, že všechny proteiny byly hydrolyzovány na malé peptidy s maximální délkou 14 aminokyselin.
Přesněji, obrázek 5 ukazuje separaci hydrolyzované mléčné formulace s použitím nano kapalinové chromatografíe s následnou MS (electrosprej ionizace). Prezentace celkového iontového chromatogramu 1 pg hydrolyzovaného vzorku s mlékem. Retenční časy jsou uvedeny na ose x a intenzita signálu v cps (počet za sekundu) je uvedena na ose y.
Vyhledávání v databázi s použitím algoritmu MASCOT Search vedla k detekci několika malých peptidů, z nichž tři byly detekovány jako alergeny odvozené od mléka, přesněji beta-kasein (Bos
-17CZ 305786 B6 d 8 beta, obrázek 6). Na obrázku 6 je uvedeno vyhledávání pomocí algoritmu Mascot a detekce peptidu odvozeného od beta-kaseinu u hydrolyzovaného kravského mléka. Beta-kasein nahoře, jediný detekovaný mléčný alergen hmotnostní spektrometrií, je uveden s molekulovou hmotností a vypočteným pí. Níže jsou uvedeny vyhledávací parametry a získané sekvenční pokrytí betakaseinu. Dole je uvedena sekvence beta-kaseinu s odpovídajícími peptidy vytištěna tučně. Alergen beta-kaseinu se detekoval podle odpovídajících peptidů: HQPHQPLPPT (vypočtená hmotnost 1,25 kDa, odpovídající aa 160-170 beta-kaseinu), VYPFPGPIPN (vypočtená hmotnost 1,19 kDa, odpovídající aa 74-84 beta-kaseinu), SSSEE (vypočtená hmotnost 0,65 kDa, odpovídající aa 31 -36 beta-kaseinu), a PVVVPP (vypočtená hmotnost 0,87 kDa, odpovídající aa 96-103 beta-kaseinu). Na obrázku 7 je uvedena reaktivita IgE při testování těchto peptidů (tabulka 1 : cas b-1, 2, 3 a 4; obrázek 7). Detekované peptidy v hydrolyzovaném kravském mléce odvozené od beta-kaseinu nejsou IgE-reaktivní. IgE-reaktivita skvrn kravského mléka (CM) na nitrocelulóze, rekombinantního beta-kaseinu (rBC), syntetických peptidů odvozených od beta-kaseinu (cas b-1, cas b-2, cas b-3, cas b-4) a rekombinantního alfaSl-kasein (rASIC) byla analyzována stanovením dot blot. Mléčné složky navázané na nitrocelulózu se inkubovaly se sérem tří pacientů alergických na kravské mléko (linie 1, 2 a 3) a nealergického jedince (linka C). Detekovala se vazba protilátek IgE pomocí anti-IgE protilátek značených 125I. Tento obrázek a výsledky ukazují, že představují nealergenní peptidy, to znamená, že jsou příliš krátké pro vazbu protilátek IgE a mohou být proto odlišeny od alergenních a IgE-reaktivních peptidů podle definice v databázi IgE reaktivních a alergeních peptidů/proteinů odvozených od kravského mléka. Navíc se liší od publikovaných hlavních IgE vazebných oblastí beta-kaseinu (aa 1-16, aa 83-92, aa 135-144; Chatchatee 2001). Žádný z jiných IgE-reaktivních mléčných alergenů a alergenových fragmentů získaných screeningem expresní knihovny cDNA (obrázek 1) nebyl detekován v hydrolyzovaném vzorku mléka, proto mohl být vyhodnocen jako nealergenní výrobek. Jak bylo prokázáno s použitím značně hydrolyzovaného mléka - analýzu LC-MS je možné použít k detekci nealergenních mléčných přípravků/vzorků.
Tabulka 1. A) Syntetické peptidy aSl-kaseinu a fragmentů BSA. Uvádí se názvy peptidů, jejich aminokyselinová sekvence, délka, pí a molekulová hmotnost v kDa.
- 18CZ 305786 B6
' peptid ... . . . sekvence ! délka (·*) ( ι* MW (kDa)
Cas1 RPKHPIKHQGLPQEVLNENLLRFFVAPF PEVC i Í 32 8.22 I 13.75 j
Cas2 FGKEKVNELSKDIGSESTEDQAMEDIK QMEAES 33 4.18 [ 3.70 ‘Í J j............:
Cas3 r ISSSEEIVPNSVEQKHIQKEDVPSERYL GYEQILRC 36 4.80 4.21 j
Cas4 HAQQKE 34 * 8.14 । ^3.96
. Cas5 Cas6 CPMIGVNQELAYFYPELFRQFYQLDAY . PSGAWYYV 35 j 4.14 {4.24 j j....................
PLGTQYTDAPSFSDIPNPIGSENSEKTT MPLWC 33 3.92 3.60
Í i ' BSAF1 L_ MRGVFRRDTHKSEIAHRFKDLGEEHFK GLVUAFSQYLQQCPFDEHVKLWELTE FAKTCVAOESHAGCEKSLHTLFGDELC KVASLRETYGDMADCCEKQEPERNEC ....... í 190 I 5.95 I--------------------- ! 23.9 J
peptid sekvence I ; délka ι(>·1 pi ....................'I MW (kDa)
FLSHKDDSPDLPKLKPDPNTLCDEFKA I DEKKFWGKYLYEIARRHPYFYAPELLY YANKYNGVFQECCQAEOKGACLLPKIE TMREKVLTSSHHHHHH__ i } I t i
BSAF2 i..... I MARQRLRCASIQKFGERALKAWSVAR LSQKFPKAEFVEVTKLVTDLTKVHKEC CHGDLLECADDRADLAKYICDNQDTIS SKLKECCDKPLLEKSHCIAEVEKDAIPE NLPPLTADFAEDKDVCKNYQEAKOAFL GSFLYEYSRRHPEYAVSVLLRLAKEYE ATLEECCAKDDPHACYSTVFDKLKHLV DEHHHHHH .................... ...... _ 189 j 5.94 I I í 22.6 Í
I i I ’ 1 Í |bSAF3 I I i I i MPQNLIKQNCDQFEKLGEYGFQNALIV RYTRKVPQVSTPTLVEVSRSLGKVGTR CCTKPESERMPCTEDYLSLILNRLCVLH EKTPVSEKVTKCCTESLVNRRPCFSAL TPDETYVPKAFOEKLFTFHADICTLPOT EKQIKKQTALVELLKHKPKATEEQLKTV ' MENFVAFVDKCCAADDKEACFAVEGP KLWSTQTALAHHHHHH .........·. . ·. ·. .·... j 200 7.54 : 23.4 j i 1
-19CZ 305786 B6
B) Syntetické peptidy β-kaseinu. Uvádí se názvy peptidů, jejich aminokyselinová sekvence, délka, pí a molekulová hmotnost v kDa.
peptid sekvence { délka (»a) p* ! MW j (kDa) 5 »
cas b-1 HQPHQPLPPTV 11 i 6.92 | ; 1.25 '
casb-2 VYPFPGPIPNS..... 11 5.49 ; 1............ ...........: 1J9 1
casb-3 LSSSEE : 4.24 ; ' 1 065 l ' i
cas b-4 _______________________ PVWPPFL ί 8 '5.96 j 0.87 J
Experimentální protokol:
Hydrolyzované mléčná formule se analyzovala HPLC s reverzní fází s použitím nano kapalinové chromatografíe (Ultimate, LC Packings Dionex, The Netherlands) spojené s nanosprejovým rozhraním hmotnostního spektrometru HCT-Ultra (Bruker Daltontk, Germany). Získaná hmotnostní spektra se vyhledávala v proteinové databance SwissProts použitím softwarového vyhledávajícího algoritmu MASCOT (Matrix Science, London, United Kingdom). Pro dot blot analýzu se 1 gg proteinu umístil na nitrocelulózu a inkuboval se se sérem pacienta alergického na mléko zředěním 1:20 v PBST (PBS, 0,5% v/v Tween 20). Vazba IgE protilátek se detekovala pomocí lidských anti-IgE protilátek značených l25I (IBL, Germany) ve zředění 1:15.
Příklad 4: Mapování epitopu hovězího alfa-laktalbuminu (ALA) k identifikaci IgE-reaktivních ALA-odvozených peptidů
Metody
Syntéza peptidů odvozených od ALA: peptidy odvozené od ALA (Lacl-Lac8) uvedené v tabulce I se syntetizovaly s použitím metody Fmoc (9-fluorenylmethoxykarbonyl) aktivací pomocí HBTU [(2-(l/7-Benzotriazol-l-yl)l,l,3,3-tetramethyluronium hexafluorofosfát] (0,1 mmol, cykly malého měřítka) na peptidovém syntetizátoru Applied Biosystems, Model 433A (Foster City, CA) a přečistili se, jak je popsáno (Focke a kol., Faseb J 15:2042-2044).
Testování IgE-reaktivity na ALA-odvozené peptidy: reaktivita IgE ALA-odvozených peptidů se stanovila mikroanalýzou, jak je popsáno (Schulmeister et af, J.Immunol. 182(1 1):7019-29). Stručně, složky mléka se nakapaly na membránu s kapilárním tokem běžného mikroskopického sklíčka a inkubovaly se s 25 gl pacientova séra.
Vazba IgE protilátek se detekovala fluorescenčně-konjugovanou IgE protilátkou při vlnové délce 670 nm. Konečné množství se nastavilo u každého pacienta jako dvojnásobná hodnota hodnoty získané s lidským sérovým albuminem jedince.
Výsledky
Detekce ALA epitopů, které jsou reaktivní s IgE protilátkami.
Za účelem detekce IgE reaktivních epitopů ALA bylo syntetizováno 8 peptidů s klíčovou ALA sekvencí (tabulka 2). 8 peptidů mělo délku 19-20 aminokyselin spřekryvem 5 aminokyselin. IgE-reaktivita 8 překiývajících se peptidů se vyhodnotila mikroanalýzou s použitím séra od 36 pacientů vykazujících IgE-reaktivitu k ALA: Bylo zjištěno, že 30,6 % pacientů reagovalo na Lacl, 33,3 % na Lac2, 5,6 % na Lac4, 2,8 % na Lac5, Lac6 a Lac7, a 11,1 % na Lac 8 (tabulka
-20CZ 305786 B6
3). Celkem 19 z 36 pacientů s IgE-reaktivitou na rALA reagovalo nejméně s jedním syntetickým peptidem odvozeným od ALA.
Tabulka 2. Syntetické ALA-odvozené peptidy3.
[ peptid sekvence délka (aa)pl MW(kDa)
Lad EQLTKCEVFRELKDLKGYG í 19 6 34 2 26 |
Lac2 LKGYGGVSLPEWVCTTFHTS i20 ; 6.74 i 2.18 i
Lac3 TFHTSGYDTQAIVQNNDSTE 20 i 4.31 i 2.23 1_______; .
Lac4 , : NDSTEYGLFQINNKIWCKDD 20 J 4.4212.40
!Lac5 WČKĎDQNPHŠSNIČNISCOk 20 |5~30|2.31
Lac6 ÍSCOkFLDOOLTTOIMČVKK 20 ! 4.11! 2.32 „____L____L___—. ..
|Lac7 MCVKKILDKVGINYWLAHKA 20 i 9.52 i 2.33 ....... 4__„„J „___j
|Lac8 LAHKALCSEKLDQWLCEKL P........... 674 2 23 i ...................? U
“Zkratky použité v tabulce: Lacl-Lac8, peptidy 1-8 odvozené od ALA; aa, aminokyseliny; pí, 10 izoelektrický bod; MW molekulová hmotnost; kDa, kiloDalton.
Tabulka 3. IgE vazebná kapacita peptidů odvozených od alfa-laktalbuminu testovaných pomocí sér 36 pacientů s IgE-reaktivitou k rALA.
n=36 ; Vazba IgE (% pacientů)
Rekombinantní ALA rALA j 100.0
j synthetic ALA peptides Lad ?30.6 š
f Lac2 33 3 ;
Lac3 0 :
Lac4 5.6 ......’ j
Lac5 2.8
................................................... Lac6 2 8
Lac7 _______________________________________________ 28
Lac8 11.1

Claims (7)

1. Způsob detekce alergenních kravských mléčných alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinových proteinů a/nebo peptidů zahrnujících kroky:
a) opatření nejméně jedné expresní knihovny obsahující DNA nebo cDNA odvozenou od tkáně mléčné žlázy kojící krávy,
b) expresi nejméně jednoho alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinového proteinu nebo peptidu kódovaného uvedenou expresní knihovnou,
c) stanovení vazebné kapacity uvedeného nejméně jednoho alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappakaseinového proteinu nebo peptidů k IgE nejméně jednoho séra jedince citlivého na kravské mléko,
d) kontakt nejméně jednoho alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinového proteinu nebo peptidu vykazujícího IgE vazebnou kapacitu podle stanovení v kroku c) s bazofily nebo mastocyty a
e) detekci nejméně jednoho alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinového proteinu nebo peptidu jako alergenního, pokud uvedené bazofily nebo mastocyty po kontaktu s nejméně jedním alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinovým proteinem nebo peptidem z kroku d) uvolňují nejméně jeden mediátor.
2. Způsob podle nároku 1, který dále zahrnuje krok stanovení aminokyselinové sekvence nejméně jednoho alfaS 1 -, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinového proteinu nebo peptidů detekovaného v kroku e).
3. Způsob podle nároku 1, ve kterém se přítomnost nejméně jednoho alfaSl-, alfaS2-, betanebo kappa-kaseinového proteinu a/nebo peptidů stanoví hmotnostní spektrometrií.
4. Způsob podle nároku 3, ve kterém se alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinové proteiny a/nebo peptidy přítomné ve vzorku před hmotnostní spektrometrií izolují.
5. Způsob podle nároku 4, ve kterém se alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinové proteiny a peptidy izolují elektroforetickou metodou.
6. Způsob podle nároku 5, kdy elektroforetickou metodou je dvojdimenzionální elektroforéza.
7. Způsob podle nároku 4, ve kterém se alfaSl-, alfaS2-, beta- nebo kappa-kaseinové proteiny a peptidy izolují vysoko účinnou kapalinovou chromatografií.
CZ2011-223A 2008-10-17 2009-10-19 Způsob detekce alergenních proteinů a peptidů CZ305786B6 (cs)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US19641608P 2008-10-17 2008-10-17
PCT/EP2009/063696 WO2010043724A1 (en) 2008-10-17 2009-10-19 Method for identifying allergenic proteins and peptides

Publications (2)

Publication Number Publication Date
CZ2011223A3 CZ2011223A3 (cs) 2012-03-21
CZ305786B6 true CZ305786B6 (cs) 2016-03-16

Family

ID=41480083

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CZ2011-223A CZ305786B6 (cs) 2008-10-17 2009-10-19 Způsob detekce alergenních proteinů a peptidů

Country Status (16)

Country Link
US (1) US8859210B2 (cs)
EP (1) EP2347264B1 (cs)
CN (1) CN102187226B (cs)
BR (1) BRPI0919789A2 (cs)
CA (1) CA2740255A1 (cs)
CO (1) CO6351822A2 (cs)
CZ (1) CZ305786B6 (cs)
ES (1) ES2445869T3 (cs)
MX (1) MX2011002975A (cs)
MY (1) MY153980A (cs)
NO (1) NO342293B1 (cs)
PE (1) PE20110709A1 (cs)
PL (1) PL2347264T3 (cs)
RU (1) RU2519674C2 (cs)
TW (1) TWI471565B (cs)
WO (1) WO2010043724A1 (cs)

Families Citing this family (23)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US8859210B2 (en) * 2008-10-17 2014-10-14 Mead Johnson Nutrition Company Method for identifying allergenic proteins and peptides
PL2332428T3 (pl) * 2009-12-04 2015-02-27 Mjn Us Holdings Llc Formulacja odżywcza zawierająca hydrolizat zawierający peptydy mleka krowiego i/lub pochodzące z niego peptydy do indukowania tolerancji
US9345727B2 (en) * 2013-03-15 2016-05-24 Mead Johnson Nutrition Company Nutritional compositions containing a peptide component and uses thereof
US9345741B2 (en) 2013-03-15 2016-05-24 Mead Johnson Nutrition Company Nutritional composition containing a peptide component with adiponectin simulating properties and uses thereof
US9289461B2 (en) 2013-03-15 2016-03-22 Mead Johnson Nutrition Company Reducing the risk of autoimmune disease
US8889633B2 (en) 2013-03-15 2014-11-18 Mead Johnson Nutrition Company Nutritional compositions containing a peptide component with anti-inflammatory properties and uses thereof
US9352020B2 (en) 2013-03-15 2016-05-31 Mead Johnson Nutrition Company Reducing proinflammatory response
US9138455B2 (en) 2013-03-15 2015-09-22 Mead Johnson Nutrition Company Activating adiponectin by casein hydrolysate
CN106662578B (zh) 2014-04-03 2021-11-12 艾勒詹尼斯有限责任公司 用于检测食物变态反应的肽、试剂和方法
WO2016164920A1 (en) * 2015-04-09 2016-10-13 Cornell University Gene therapy to prevent reactions to allergens
CN104807988B (zh) * 2015-04-29 2017-02-01 何韶衡 一种嗜碱性粒细胞的特异性免疫识别方法
CN104777303B (zh) * 2015-04-29 2017-02-01 何韶衡 一种嗜碱性粒细胞激活、脱颗粒的鉴定方法
RU2666254C1 (ru) * 2017-05-11 2018-09-06 Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет" Министерства здравоохранения Российской Федерации (ФГБОУ ВО СПбГПМУ Минздрава России) Способ диагностики пищевой аллергии у детей
CN107817311B (zh) * 2017-09-27 2019-08-23 绿城农科检测技术有限公司 一种液质联用检测配方奶粉中酪蛋白磷酸肽含量的方法
US11408895B1 (en) 2018-04-09 2022-08-09 Hob Biotech Group Corp., Ltd. Allergen characterization, potent allergen product formulation, comprehensive allergen reagent, and allergy assay
CN111766324B (zh) * 2020-07-10 2022-12-06 中国检验检疫科学研究院 一种用于检测水牛奶中掺入牛奶的特征肽组合及方法
US20230251269A1 (en) * 2020-07-15 2023-08-10 The Johns Hopkins University Comprehensive analysis of anti-allergen antibodies using phage display
JP7796376B2 (ja) * 2021-03-31 2026-01-09 学校法人藤田学園 牛乳アレルギーの新規抗原
CN114437238B (zh) * 2022-01-26 2024-03-26 浙江工业大学 胶原蛋白肽-牛乳铁蛋白肽融合蛋白、基因及其表达方法
EP4689130A2 (en) * 2023-03-31 2026-02-11 Mozza Foods Inc. Methods and compositions for enhanced expression of exogenous caseins in transgenic plants
CN116355895B (zh) * 2023-04-10 2025-07-29 中国检验检疫科学研究院 一种利用噬菌体展示文库筛选β-乳球蛋白特异性结合多肽方法
CN119320439B (zh) * 2023-07-06 2026-03-17 中国科学院大连化学物理研究所 一种牛乳内源性抗菌肽及其应用
WO2025181553A2 (en) * 2024-02-27 2025-09-04 Bon Vivant Compositions comprising truncated casein polypeptides

Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP2347264B1 (en) * 2008-10-17 2013-11-27 Mead Johnson Nutrition Company Method for identifying allergenic proteins and peptides

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6849427B1 (en) * 1993-03-12 2005-02-01 Immulogic Pharmaceutical Corp. Nucleic acids encoding a house dust mite allergen, Der p VII, and uses therefor
ES2383002T3 (es) * 1998-01-30 2012-06-15 Allertein Therapeutics, Llc Prueba pronóstica de alergia
US6799121B2 (en) * 2000-03-30 2004-09-28 York University Sequencing of peptides by mass spectrometry
RU2187817C2 (ru) * 2000-05-15 2002-08-20 Московский НИИ педиатрии и детской хирургии Способ прогнозирования развития аллергических реакций у детей раннего возраста
CN101178406A (zh) * 2007-12-05 2008-05-14 杭州浙大生物基因工程有限公司 过敏原特异性抗体IgE ELISA检测试剂盒及其制备方法

Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP2347264B1 (en) * 2008-10-17 2013-11-27 Mead Johnson Nutrition Company Method for identifying allergenic proteins and peptides

Non-Patent Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
BLANC FANY ET AL: "Update on optimized purification and characterization of natural milk allergens" MOLECULAR NUTRITION & FOOD RESEARCH, vol. 52, no. Suppl. 2, 26 May 2008 (2008-05-26), pages S166-S175 *
NATALE MASSIMO ET AL: "Cow's milk allergens identification by two-dimensional immunoblotting and mass spectrometry" MOLECULAR NUTRITION & FOOD RESEARCH, vol. 48, no. 5, October 2004 (2004-10), pages 363-369 *

Also Published As

Publication number Publication date
CO6351822A2 (es) 2011-12-20
EP2347264A1 (en) 2011-07-27
CA2740255A1 (en) 2010-04-22
RU2519674C2 (ru) 2014-06-20
NO342293B1 (no) 2018-04-30
US8859210B2 (en) 2014-10-14
MY153980A (en) 2015-04-30
PL2347264T3 (pl) 2014-06-30
TW201030341A (en) 2010-08-16
NO20110426A1 (no) 2011-04-28
CN102187226A (zh) 2011-09-14
CN102187226B (zh) 2014-05-14
ES2445869T3 (es) 2014-03-05
HK1161913A1 (en) 2012-08-10
US20100143262A1 (en) 2010-06-10
WO2010043724A1 (en) 2010-04-22
RU2011119613A (ru) 2012-11-27
MX2011002975A (es) 2011-04-11
CZ2011223A3 (cs) 2012-03-21
PE20110709A1 (es) 2011-11-13
BRPI0919789A2 (pt) 2016-05-03
TWI471565B (zh) 2015-02-01
EP2347264B1 (en) 2013-11-27

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CZ305786B6 (cs) Způsob detekce alergenních proteinů a peptidů
US6451368B1 (en) Method of selecting non-diabetogenic milk or milk products and milk or milk products so selected
Saarelainen et al. Assessment of recombinant dog allergens Can f 1 and Can f 2 for the diagnosis of dog allergy
US8211658B2 (en) Complex of a chaperone with β-amyloid and methods employing this complex
Botros et al. Biochemical characterization and surfactant properties of horse allergens
JPH11514852A (ja) 後天性副甲状腺機能低下症患者における自己抗体およびその測定方法
Chow et al. Purification and structural analysis of the novel glycoprotein allergen Cyn d 24, a pathogenesis‐related protein PR‐1, from Bermuda grass pollen
US11759498B2 (en) Composition for diagnosing allergies to mites, method of diagnosing allergies to mites, and composition for preventing or treating allergies to mites
JP5229789B2 (ja) 新規ストレスバイオマーカー及びその用途
HK1161913B (en) Method for identifying allergenic proteins and peptides
RU2592674C2 (ru) Аллергены, полученные рекомбинантными способами
EP1711604B1 (en) Diabetogenic epitopes

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A Patent lapsed due to non-payment of fee

Effective date: 20161019