CZ87497A3 - Enzymové přípravky stabilizované pomocí solí - Google Patents

Enzymové přípravky stabilizované pomocí solí Download PDF

Info

Publication number
CZ87497A3
CZ87497A3 CZ97874A CZ87497A CZ87497A3 CZ 87497 A3 CZ87497 A3 CZ 87497A3 CZ 97874 A CZ97874 A CZ 97874A CZ 87497 A CZ87497 A CZ 87497A CZ 87497 A3 CZ87497 A3 CZ 87497A3
Authority
CZ
Czechia
Prior art keywords
enzyme
inorganic salt
solid composition
salt
solution
Prior art date
Application number
CZ97874A
Other languages
English (en)
Inventor
Rudolf Carolus Maria Barendse
Hans Peter Harz
Roland Jürgen Betz
Original Assignee
Gist-Brocades B. V.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Gist-Brocades B. V. filed Critical Gist-Brocades B. V.
Publication of CZ87497A3 publication Critical patent/CZ87497A3/cs

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2437—Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23K—FODDER
    • A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
    • A23K20/10—Organic substances
    • A23K20/189—Enzymes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2477—Hemicellulases not provided in a preceding group
    • C12N9/248—Xylanases
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/98—Preparation of granular or free-flowing enzyme compositions
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y301/00—Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
    • C12Y301/03—Phosphoric monoester hydrolases (3.1.3)
    • C12Y301/03008—3-Phytase (3.1.3.8)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y301/00—Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
    • C12Y301/03—Phosphoric monoester hydrolases (3.1.3)
    • C12Y301/03026—4-Phytase (3.1.3.26), i.e. 6-phytase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01004—Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Animal Husbandry (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Medicinal Preparation (AREA)
  • Fodder In General (AREA)

Description

Vynález se týká převedení enzymových roztoků na pevné enzymové přípravky s vyšším obsahem sušiny a zlepšenou skladovací a zpracovatelské stability.
Dosavadní stav techniky
V současné době se důležitost enzymů v moderní technologii rychle zvyšuje. Jedním z hlavních nedostatků těchto sloučenin nicméně je jejich schopnost deaktivovat se, nejen v důsledku extrémních teplot, pH hodnot a dalších podmínek v průběhu zpracování, ale k deaktivování dochází rovněž zcela spontánně při dlouhodobém skladování za jinak normálních podmínek.
Často aplikované metody známé v daném oboru, které se snaží tento problém zmírnit, zahrnují použití celé řady aditiv, která by měla stabilizovat enzymy v roztoku, nebo převedení enzymového roztoku vymražením, sušením rozprašováním vhodnou pro tento účel. Převedení suchou formu je často, pokud na suchou formulaci nebo další technikou enzymu v roztoku na si to aplikace (například konvenční směšování s dalšími suchými siožkami), vyžádá.
Ačkoliv sucho v něm samotném je cenným nástrojem pro zlepšování skladovací stability enzymu, samotný zpracovatelský krok často způsobí podstatnou ztrátu aktivity a konečný produkt je stále schopný inaktivovat se. Tato ztráta aktivity v průběhu skladování nebo zpracování je silně závislá na obsahu vlhkosti v přípravku a aby se udržela stabilita produktu, musí být tento obsah co nejpřísněji kontrolován. To rovněž zahrnuje podstatné zúžení výběru sloučenin vhodných pro přidání do konečného enzymového produktu kvůli standardizaci nebo z jiných důvodů.
V celé řadě případů je suchý enzym určen pro aplikace, ve kterých musí být zabudován do produktu, jehož obsah vlhkosti nelze striktně kontrolovat. V těchto případech se stabilita enzymu vážně snižuje.
Stabilizováním enzymů proti navlhání a následnému skladování a manipulaci se zabývá několik vynálezu.
Obsah těchto vynálezů (jak je prezentován v patentech (patentových přihláškách) US 351 5642, EP 0501375 A1 a WO 91/14773) se zabývá přidáním uhlovodíku a přesněji cukru nebo polyolových sloučenin do enzymového koncentrátu.
V daném oboru je rovněž známo přidání určitých složek do formulace s cílem připravit skeiný produkt při skladovací teplotě a tedy zlepšit enzymatickou stabilitu (EP 0383569A2).
Dalším přístupem je přidání jedné nebo několika složek, které jsou schopny vázat vlhkost, do kompozice. To sníží aktivitu vody konečného přípravku nebo dočasně zabrání reakci vody pronikající z okolí se samotným enzymem.
Použití organických a anorganických solí jako pomocného zpracovatelského prostředku (například s cílem zlepšit chování produktu při tečení) nebo objem zvětšujícího /standardizačního činidla je dobře známé. Avšak použiti anorganických solí pro zlepšení stability suchých enzymových přípravku v průběhu zpracování a skladování, jak se zdá, nebylo zatím v daném oboru popsáno. V některých případech byla dokonce specificky zmíněna enzymová destabilizace, ke které došlo v důsledku přidání soli (viz například Mikhailova a kol. 1989, Vestsi Akad Navuk BSSR, Ser Biyal Navuk 6: 6265).
Dokument EP 0522269A2 popisuje přidání nerozpustného uhličitanu vápenatého do enzymového roztoku, který má být sušen rozprašováním.
WO 92/11347 popisuje zabudování vodou rozpustných solí do granulátů obsahujících enzym. Vodou rozpustné soli musí být zvoleny tak, aby neovlivňovaly nežádoucím způsobem stabilitu enzymového granulátu. WO 92/11347 poskytuje několik sodných a draselných solí, které jsou vhodné pro tento účel. Vodou rozpustné anorganické soli jsou však k enzymům přidávány v suché formě před jejich granulací vytlačováním.
Podstata vynálezu
Vynález poskytuje způsob přípravy pevných enzymových formulací se zlepšenou schopností sušit se a zvýšenou stabilitou finálních produktů pří skladování a zpracování. Toho se dosáhne přípravou roztoku obsahujícího enzym a
Toho se dosáhne přípravou roztoku obsahujícího enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl, výhodně anorganickou sůl divalentního kationtu, výhodněji zinečnatou, horečnatou nebo vápenatou sůl, nejvýhodněji síran zinečnatý nebo hořečnatý, a následné vysušení tohoto produktu. Rovněž lze pro tento účel použít kombinaci solí a stejně tak kombinaci enzymů. Divalentní kationty jsou výhodné , protože poskytují nejlepší stabilitu při zpracování a skladování. Síran je jako kationt výhodný, protože poskytuje nejlepší schopnost sušit se. Vynález rovněž poskytuje pevné enzymové formulace získané připravením roztoku obsahujícího enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl, výhodně anorganickou sůl divalentního kationtu, výhodněji zinečnatou, hořečnatou nebo vápenatou sůl, nejvýhodněji síran zinečnatý nebo hořečnatý, a následné vysušení roztoku obsahujícího enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl.
U způsobu podle vynálezu je sůl přítomna zatímco je enzym stále v roztoku. Nejen, že se dosáhne vyššího výtěžku v průběhu sušení, ale rovněž se zlepší skladovací stabilita získaných suchých enzymových přípravků a stejně tak se zlepší i jejich stabilita při zpracování. Zpracovatelskou stabilitou neboli stabilitou při skladování se zde rozumí stabilita enzymového přípravku v průběhu jakékoliv manipulace s tímto enzymovým přípravkem jiná než skladování, například směšování enzymového přípravku s dalšími složkami nebo stabilita při aplikování enzymu.
Sušením roztoku obsahujícího enzym a sůl se získá pevná kompozice, která je homogenní co se týče distribuce enzymu a soli.
enzym a sůl lze sušení dostupného pomocí sušení
Vysušení roztoku obsahujícího dosáhnout pomocí libovolného způsobu odborníkovi v daném oboru, například rozstřikováním, vymrazování, vakuového sušení, sušeni ve fluidním loži a mikrovlného sušení. Sušení roztoku obsahujícího enzym a sůl lze rovněž kombinovat s granulačními metodami, které zahrnují například použití fluidního lože nebo vícestupňového sušáku (MSD). V případě použití těchto granulačních metod, ví osoba v zběhlá v daném oboru, že získaná kompozice nemusí být nezbytně zcela homogenní. Získané částice budou zpravidla obsahovat aglomeráty homogenních částic nebo budou tvořeny obalené částice s homogenním jádrem, s homogenní povrchovou vrstvou a/nebo s jejich kombinacemi. V některých případech se vytvoří vzájemná homogenní vnitřní disperze enzymu a soli.
Specifické příklady vynálezu demonstrují, že stabilizující účinek soli se zvyšuje se zvyšující se dávkou soli přidávané do enzymového roztoku až do určitého mezního bodu. Nad tímto bodem už při zvyšování dávky soli nedochází ke zvyšování stability enzymu. Pro tento účel se do enzymového roztoku přidává alespoň 5%, výhodně alespoň 15%, výhodněji alespoň 30%, ještě výhodněji alespoň 60% a nejvýhodněji alespoň 90% (hm./hm.) soli, přičemž dávka soii je vyjádřena jako hmotnostní procento (hm./hm.) přidané soli vztažené k hmotnosti enzymu v roztoku, které nezahrnuje hmotnost krystalické vody krystalů soli.
Ačkoliv vynález neudává žádnou horní mez pro přidáni soli, vyplývá toto omezení z maximální rozpustnosti solí v enzymovém koncentrátu. Vyšších poměrů soli a enzymu ízs potom dosáhnout pouze zředěním enzymového roztoku nebo použitím kombinace solí.
Dalším zvažujícím bodem by mohla být dávka, při které je enzym „vysolen“, přičemž tato dávka závisí jak na typu soli, tak na specifickém enzymu. Kombinace solí a enzymů, které jsou příčinou vzniku jevu označovaného jako „vysoiování“ nejsou vyjmuty z rozsahu vynálezu.
Vynález lze použít pro enzymy nebo směsi enzymů libovolného typu, které neomezujícím způsobem zahrnují fytasy a další fosfatasy, amylasy, proteasy, lipasy a fosfoíipasy, celulasy, například β-glukanasy, pektinasy, hemicelulasy, například xylanasy a další rostlinné enzymy degradující buněčnou stěnu, esterasy, syřidla, například fungální proteasy nebo chymosin a β-galaktosidasy. Je zřejmé, že vše, co se v této přihlášce týká enzymu se rovněž týká směsí enzymů (tj, výraz enzym, jak je zde použit, rovněž zahrnuje směsí enzymů), bez ohledu na to, zda je možné tyto směsi získat přímo v jediné fermentaci, nebo smísením enzymů získatelných v různých fermentacích; a dále zahrnuje enzymy získatelné fermentaci rekombinovaných organizmů.
Enzym se výhodně zvolí ze skupiny obsahující fungální fytasy, fungální hemicelulasy, fungální celulasy a bakteriální proteasy. Výhodněji se enzym zvolí ze skupiny obsahující fytasy a endoxylanasy odvoditelné z houby spadající do skupiny Aspergillus niger definované Raperem a Fenellem (1965, v The Genus Aspergillus, The Wiliam & Wilkins Company, Baltimore, str. 293-344), β-glukanasy a endoxylanasy odvoditelné z druhů Trichadernia a proteasy odvoditelné z druhů BačiIIus.
Vynález rovněž poskytuje pevné kompozice obsahující alespoň jeden enzym a anorganickou sůl, přičemž dávka anorganické soli je alespoň 5% (hm./hm.) hmotnosti enzymu. Výhodně je anorganickou solí sůl divalentního kationtu, výhodněji zinečnatá, hořečnatá nebo vápenatá sůl, nejvýhodněji síran zinečnatý nebo horečnatý. Dávka anorganické soli v kompozici je alespoň 5% (hm./hm.), výhodně alespoň 15%, výhodněji alespoň 30%, ještě výhodněji alespoň 60% a nejvýhodněji alespoň 90% hmotnosti enzymu. Enzymy, které lze připravit v kompozicích podle vynálezu zahrnují všechny výše zmíněné, zvláště potom ty, které jsou označeny jako výhodné.
U dalšího provedení podle vynálezu se výše popsané pevné kompozice použijí pro přípravu zvířecí potravy. Příprava zvířecí potravy často zahrnuje peletační krok, v jehož průběhu může dojít ke značné ztrátě enzymové účinnosti. Použití pevných kompozic podle vynálezu snižuje tyto ztráty enzymové aktivity v průběhu peletování. Složení zvířecí stravy často zahrnuje syrové materiály rostlinného původu poskytující energii a metabolity pro růst. Tato potrava je obohacena o minerály a vitamíny a zpravidla se do této potravy přidávají živočišné tuky a živočišné bílkoviny.
Dalším provedením podle vynálezu je pevná kompozice obsahující fytasu se zvýšenou skladovací stabilitou. Skladovací stabilita fytasy v této pevné kompozici je taková, že po osmitýdenním skladování, výhodně v uzavřeném zásobníku, při
30°C, dojde k menší než 35%, výhodně menší než 20%, výhodněji menší než 10% a nejvýhodněji menší než 5% ztrátě počáteční aktivity fytasy. Fytasové kompozice mohou obsahovat organický nebo anorganický fyziologicky přijatelný nosič (např. nosiče na bázi zrn, jakými jsou hrubě mletá pšenice, pšeničná mouka, rýžové slupky atd., a další organické nosiče, jako jsou tapioca, bramborový škrob, třtinový cukr atd., anorganické nosiče, jako například chlorid sodný, síran draselný, křemík atd.), v kombinaci s fytasovým enzymem, případně kombinovaným s dalšími enzymy, a činidly, která budou dále zlepšovat vzhled produktu , popřípadě jeho další vlastnosti, například barvu chování při tečení, fyzikální, chemickou nebo mikrobiální stabilitu, vůni, chuť atd. Je zřejmé, že podobné kompozice lze připravit i pro další potravinové enzymy a nejen pro fytasu.
Cílem následujících příkladů je podrobněji popsat předložený vynález.
Příklady provedení vynálezu
Příklad 1
Koncentrát fungální fytasy (která se získala od Gistbrocedes) obsahující přibližně 11 hm.% enzymu se rozdělil na dvě části. Do jedné části se přidalo 240 g/l MgSO4.7H2O. Po rozpuštění soii, jehož výsledkem byl čirý roztok, se oba roztoky sušily rozprašováním za použití Buchiho laboratorního sprchového sušáku se vstupní teplotou 130°C a výstupní teplotou 85°C.
Výsledné prášky se smísily s hrubě mletou pšenicí v hmotnostním poměru ΓΊ0 s cílem neutralizovat veškeré rozdíly ve vodní aktivitě mezi přípravky, po uvedení do rovnováhy se tato rovnováha potvrdila měřením vodních aktivit, jejichž naměřená hodnota při pokojové teplotě byla 0,45.
Finální produkty se potom skladovaly při 30°C v uzavřených láhvích a po skladování se analyzovala enzymatická aktivita jednotlivých produktů. Po osmitýdenním skladování byla u přípravku neobsahujícího sůl zjištěna 35% ztráta enzymatické aktivity, zatímco ij přípravku s přídavkem soli činila tato ztráta pouze 5%.
Příklad 2
Do oddělených částí koncentrátu alkalické proteasy odvozené z Bacillu ( získané od společnosti Genencor Internationa! lne.) obsahujících přibližně 12 hm.% enzymového proteinu, se rozpustilo 0 a 85 g/l MgSO4.0H2O. Tyto koncentráty se následně nanesly za použití laboratorního potahovače s fluidním ložem Niro STREA-1 na nosič tvořený síranem sodným. Ztráty účinnosti při tomto zpracovatelském kroku byly 28% resp. 14%.
Výsledné částice se smísily s přebytkem komerčního pracího prášku obsahujícího bělidlo a určeného pro evropský trh a inkubovaly v otevřených láhvích při teplotě 35°C a 55% relativní vlhkosti. Po 6 týdnech skladování činila zbývající enzymatická účinnost přípravků 42% s přídavkem soli a pouze 30% bez soli.
Příklad 3
V části enzymového koncentrátu odvozeného od Trichodermy (získané od Gist-brocades) s celkovým obsahem sušiny 25 hm.% a obsahující jak p-giukanasu, tak endoxylasový enzym, se rozpustilo 240 g/l MgSO4.7H2O. Výsledný roztok a původní koncentrát se odděleně nanesly na nosič tvořený síranem sodným v potahovači s fluidním ložem Glatt WSG-60. Ztráty aktivity v průběhu zpracování byly 5% a 10% pro β-glukanasu a 10% a 25% pro endoxylasu pro koncentrát s přídavkem soli resp. bez něj.
Výsledné částice se inkubovaly při 30°G a 62% relativní vlhkosti. Po 12 měsíčním skladování činily ztráty aktivity pro p-glukanasu 10% a v druhém případě byly neurčité a ztráty účinnosti pro endoxylasu činily 10% a 25%, pro enzym s přídavkem soli resp. bez něj.
Granuláty se rovněž zabudovaly do potravinové směsi a podrobily laboratornímu peletačnímu zpracování při teplotě 70°C. Ztráty aktivity β-glukanasy činily 46% a 59% a ztráty aktivity endoxylásy činily 37% a 66% s přídavkem soli resp. bez něj.
Potravinová směs použitá při peletačním zpracování byia tvořena:
Složky
Kukuřice
Hrách (22,9% surového proteinu) Odtučněná sója (45,5% surového proteinu) Tapioca
Zvířecí maso (58% surového proteinu)
Rybí maso (72,7% surového proteinu) Hydrolysované drůbeží maso Sójový olej
Živočišný tuk
Vitamínová a minerální předsměs Vápenec
Kyselý orthofosforečnan vápenatý Chlorid sodný % (hm./hm.)
50,00 3,50 28,00 2,38 3,60 1,00 1,00 1,75 3,50 3,15 0,86 0,96 0,30
Příklad 4
Ve 100 ml demineralizované vody se rozpustila různá množství síranu hořečnatého a potom se do každé části přidal koncentrát fungální fytasy (dostupné od Gist-brocades) obsahující přibližně 17 hm.% čistého enzymu. Po promíchání se výsledné roztoky usušily rozprašováním za použití laboratorního sprchového sušiče Bruchi 190 Mini Spray Dryer s vstupní teplotou 140°C a výstupní teplotou 80°C.
Výsledné práškové podíly se smísily s hrubě namletou pšenicí v poměru 1:9. Po nastavení rovnovážného stavu se změřily hodnoty vodní aktivity při 35°C pro kontrolní vzorek a pro vzorek s nejvyšším obsahem soli za účelem eliminování účinků vodní aktivity. Směsi se následně inkubovaly v uzavřených láhvích při 35°C 8 týdnů a po uplynutí této doby se změřily ztráty vodní aktivity v jednotlivých případech.
Výsledky jsou shrnuty do následující tabulky:
Dávka MgSO4 (g/g enzymu) Vodní aktivita ve směsi [-] Ztráty po 8 týdnech skladování při 35°C
0 0,292 52%
0,31 - 37%
0,61 - 26%
1,19 - 15%
1,84 - 15%
2,38 0,303 17%
Příklad 5
Podle stejného protokolu jako v příkladu 4, se pro přípravu stabilizovaných enzymových prášků použily různé soli v množství 80 mmolu/100 ml fytasového koncentrátu. Smísení s hrubě namletou pšenicí a testy stability se provedly způsobem analogickým se způsobem použitým v příkladu 4.
Výsledky jsou uvedeny v následující tabulce:
Typ soli Vodní aktivita [-] Ztráty při sušení rozprašováním Ztráty při týdnech skladování 35°C 8 při
Žádná 0,29 6% 52%
Síran hořečnatý - 7% 15%
Chlorid hořečnatý 0,30 26% 43%
Dusičnan hořečnatý 0,31 32% 27%
Síran zinečnatý - 5% 9%
Chlorid zinečnatý - 48% 5%
Chlorid vápenatý - 40% 18%
Dusičnan vápenatý - 44% 13%
síran sodný - 11% 51%
síran draselný - 17% 36%
síran amonný 6% 46%
Příklad 6
Za použití protokolu popsaného v příkladu 5 se připravily tři roztoky obsahující fytasu, které neobsahovaly buď žádnou sůl nebo obsahovaly síran hořečnatý, nebo síran zinečnatý. tyto roztoky se následně sušily vymrazováním namísto sušení rozprašováním. Při vymrazování se roztoky zmrazily v baňce tak, že se uvedená baňka ponořila do kapalného dusíku, a následně vystavily působení vysokému podtlaku, při kterém dojde k odstranění vody z roztoků. Výsledné suché přípravky se rozdrtily ve hmoždíři a smísily s hrubě namletou pšenicí. Potom se nechaly inkubovat 8 týdnů pří teplotě 35°C v uzavřených láhvích a po uplynutí této doby se změřily ztráty stability. Získané výsledky jsou uvedeny v následující tabulce.
Typ soli Vodní aktivita směsi Ztráty při 8 týdnech
skladování při 35°C
Žádná 0,31 46%
Síran hořečnatý 0,31 16%
Síran zinečnatý - 3%

Claims (16)

1. Způsob zvyšovaní zpracovatelské stability nebo skladovací stability pevného enzymového přípravku vyznačený t í m, že zahrnuje sušení roztoku obsahujícího enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl, přičemž množství anorganické soli přidané do roztoku představuje alespoň 5% (hm./hm.) hmotnosti enzymu.
2. Způsob přípravy pevné kompozice obsahující enzym, která je stabilní při zpracování a skladování, vyznačený tím , že zahrnuje:
a) přípravu roztoku obsahujícího enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl, přičemž množství anorganické soli přidané do roztoku představuje alespoň 5% (hm./hm.) hmotnosti enzymu, a
b) vysušení uvedeného roztoku.
3. Způsob podle nároku 1 nebo 2, vyznačený tím, že anorganická sůl obsahuje divalentní kationt.
4. Způsob podle nároku 3, vy značený tím , se zmíněný divalentní kationt zvolí ze skupiny tvořené zinkem, hořčíkem a vápníkem.
5. Způsob podle některého z nároků 1 až 4, v y z n a č e n ý tím , že anorganická sui obsahuje síranový aníont.
6. Způsob podle některého z nároků 1 až 5, vyznačený t í m , že se uvedený enzym zvolí ze skupiny zahrnující fytasu, výhodně odvozenou z Aspergillu, proteasu výhodně odvozenou z Bacillu, hemicelulasu výhodně odvozenou z Aspergillu, hemicelulasu a celulasu, obě výhodně odvozené z Trichodermy.
7. Způsob podle některého z nároků 1 až 6, vy zn ač en ý t í m , že sušení roztoku obsahujícího enzym a anorganickou sůl zahrnuje použití sušáku zvoleného ze skupiny tvořené sprchovým sušákem, sušákem s fluidním ložem a vymrazovacim sušákem.
8. Pevná kompozice obsahující alespoň jeden enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl, vyznačená tím, že dávka anorganické soli činí alespoň 5% (hm./hm.) hmotnosti enzymu a anorganická sůl obsahuje divalentní kationt.
9. Pevná kompozice vyznačená t í m , že jí ize získat:
a) přípravou roztoku obsahujícího enzym a vodou rozpustnou anorganickou sůl, přičemž množství anorganické soli přidané do roztoku představuje alespoň 5% (hm./hm.) hmotnosti enzymu, a
b) vysušením uvedeného roztoku.
10. Pevná kompozice podle nároků 8 nebo 9, v y z n a č e n á t í m , že uvedenou solí je sůl definovaná v některém z nároků 3 až 5.
11. Pevná kompozice podle některého z nároků 8 až
10, vyznačená tím, že uvedeným enzymem je enzym definovaný v nároku 6.
12. Pevná kompozice podle některého z nároků 8 až 11, vyznačená tím , že je homogenní, co se týče distribuce anorganické soli a enzymu.
13. Pevná kompozice podle některého z nároků 8 až
11, vyznačená tím, že obsahuje částice, které jsou homogenní, co se týče distribuce anorganické soli a enzymu.
14. Pevná kompozice podle některého z nároků 8 až 11, vyznačená tím, že obsahuje povlak, který je homogenní co se týče distribuce anorganické soli a enzymu.
ící fytasu se skladovací m , že po osmitýdenním 30f’C je ztráta menší než
15. pevná kompozice obsahuj stabilitou vyznačená tí skladování pevné kompozice při 35% počáteční aktivity fytasy.
16. Zvířecí strava obsahující pevnou definována v některém z nároků 8 až 15.
CZ97874A 1995-07-28 1996-07-24 Enzymové přípravky stabilizované pomocí solí CZ87497A3 (cs)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP95202066 1995-07-28

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CZ87497A3 true CZ87497A3 (cs) 1998-03-18

Family

ID=8220536

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CZ97874A CZ87497A3 (cs) 1995-07-28 1996-07-24 Enzymové přípravky stabilizované pomocí solí

Country Status (17)

Country Link
US (2) US5827709A (cs)
EP (1) EP0758018B1 (cs)
JP (1) JPH09154576A (cs)
CN (1) CN1159208A (cs)
AT (1) ATE268817T1 (cs)
AU (1) AU703007B2 (cs)
CA (1) CA2182236A1 (cs)
CZ (1) CZ87497A3 (cs)
DE (1) DE69632669T2 (cs)
DK (1) DK0758018T3 (cs)
ES (1) ES2220958T3 (cs)
MX (1) MX9702146A (cs)
NZ (1) NZ299071A (cs)
PL (1) PL319347A1 (cs)
PT (1) PT758018E (cs)
SK (1) SK40697A3 (cs)
WO (1) WO1997005245A1 (cs)

Families Citing this family (97)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6699704B1 (en) 1994-04-25 2004-03-02 Roche Vitamins Inc. Heat tolerant phytases
CA2231948C (en) 1997-03-25 2010-05-18 F. Hoffmann-La Roche Ag Modified phytases
NZ501408A (en) * 1997-06-04 2002-02-01 Dsm N Carbohydrate-based enzyme granulates
TW409035B (en) 1997-06-04 2000-10-21 Gist Brocades Bv Starch-based enzyme granulates
NZ330940A (en) 1997-07-24 2000-02-28 F Production of consensus phytases from fungal origin using computer programmes
KR20010033321A (ko) * 1997-12-20 2001-04-25 마가렛 에이.혼 수화된 차단 재료를 가지는 과립
US6451572B1 (en) * 1998-06-25 2002-09-17 Cornell Research Foundation, Inc. Overexpression of phytase genes in yeast systems
EP0969089A1 (en) * 1998-06-29 2000-01-05 F. Hoffmann-La Roche Ag Phytase formulation
EP1092007B1 (en) * 1998-06-30 2003-11-26 Novozymes A/S A new improved enzyme containing granule
EP1117771B1 (en) * 1998-10-02 2003-04-23 Novozymes A/S Solid phytase compositions
US6610519B1 (en) * 1998-10-02 2003-08-26 Novozymes A/S Solid phytase composition stabilized with lactic acid provided by corn steep liquor
PT1069832E (pt) 1999-02-10 2004-08-31 Basf Ag Alimentacao para animais de um valor nutritivo mais elevado metodo para a sua producao e a sua utilizacao de um composto de polietileno glicol
MXPA01009809A (es) 1999-03-31 2002-07-30 Cornell Res Foundation Inc Fosfatasas con actividad de fitasa mejorada.
DE19922753A1 (de) * 1999-05-18 2000-11-23 Basf Ag Enzym-Instantformulierungen für die Tierernährung
DE19929257A1 (de) 1999-06-25 2000-12-28 Basf Ag Polymerbeschichtete, granulierte enzymhaltige Futtermittelzusätze und Verfahren zu deren Herstellung
US6841370B1 (en) 1999-11-18 2005-01-11 Cornell Research Foundation, Inc. Site-directed mutagenesis of Escherichia coli phytase
WO2003037102A2 (en) * 2001-10-31 2003-05-08 Phytex, Llc Phytase-containing animal food and method
KR100905146B1 (ko) 2002-01-15 2009-06-29 바스프 에스이 사료-효소를 함유하는 과립화물
WO2003059087A1 (en) 2002-01-15 2003-07-24 Basf Ag Granulates containing feed-enzymes
EP1517981A2 (en) * 2002-07-01 2005-03-30 Novozymes A/S Stabilization of granules
US7425528B2 (en) * 2002-07-01 2008-09-16 Novozymes A/S Stabilization of granules
CA2925807C (en) * 2002-09-13 2020-09-15 Cornell Research Foundation, Inc. Using mutations to improve aspergillus phytases
JP2006517990A (ja) 2003-01-27 2006-08-03 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 粒体の安定化
US20050163823A1 (en) * 2004-01-28 2005-07-28 Charles Cobb Method and composition for reducing ruminant phosphorus excretion
JP4557571B2 (ja) * 2004-03-04 2010-10-06 キッコーマン株式会社 フルクトシルペプチドオキシダ−ゼの安定化方法
CN101056540A (zh) * 2004-09-27 2007-10-17 诺维信公司 酶颗粒
ES2338567T3 (es) 2005-02-24 2010-05-10 IPC PROCESS-CENTER GMBH & CO. Granulo para la preparacion de pallets para alimentacion animal.
ES2443019T1 (es) * 2005-10-12 2014-02-17 Danisco Us Inc. Gránulos estables y duraderos con agentes activos
AU2015221462A1 (en) * 2005-10-12 2015-09-24 Genencor International, Inc. Stable, durable granules with active agents
US7919297B2 (en) * 2006-02-21 2011-04-05 Cornell Research Foundation, Inc. Mutants of Aspergillus niger PhyA phytase and Aspergillus fumigatus phytase
WO2007104725A1 (de) * 2006-03-10 2007-09-20 Basf Se Feste enymformulierungen und verfahren zu deren herstellung
GB0609494D0 (en) * 2006-05-12 2006-06-21 Oxford Biosensors Ltd HDL cholesterol sensor using specific surfactant
GB0609493D0 (en) * 2006-05-12 2006-06-21 Oxford Biosensors Ltd Cholesterol sensor
US8540984B2 (en) * 2006-08-03 2013-09-24 Cornell Research Foundation, Inc. Phytases with improved thermal stability
EP2051590B1 (en) 2006-08-07 2016-04-20 Novozymes A/S Enzyme granules for animal feed
US20080031998A1 (en) 2006-08-07 2008-02-07 Novozymes A/S Enzyme Granules for Animal Feed
US8399230B2 (en) * 2006-10-12 2013-03-19 Kemin Industries, Inc. Heat-stable enzyme compositions
DE102006053071A1 (de) * 2006-11-10 2008-05-15 Ab Enzymes Gmbh Protein-enthaltender Stoff mit erhöhter Temperaturstabilität
MX298012B (es) 2007-07-06 2012-11-04 Basf Se Metodo para la produccion de una solucion de glucosa acuosa a partir de maiz.
US8192734B2 (en) 2007-07-09 2012-06-05 Cornell University Compositions and methods for bone strengthening
CN101601441B (zh) * 2009-07-07 2012-09-05 广东溢多利生物科技股份有限公司 可溶性饲用酶及其制造方法
US10711262B2 (en) * 2011-07-12 2020-07-14 Novozymes A/S Storage-stable enzyme granules
CN102362696B (zh) * 2011-08-23 2013-10-16 上海欧耐施生物技术有限公司 一种耐温饲料用颗粒酶的包被生产工艺
US20130156884A1 (en) * 2011-12-19 2013-06-20 Triarco Industries Protease enzymes for increased protein digestion rate and absorption and methods of using the same
US9551042B2 (en) 2012-12-21 2017-01-24 Novozymes A/S Polypeptides having protease activity and polynucleotides encoding same
WO2016060934A1 (en) 2014-10-08 2016-04-21 Novozymes A/S Bacillus strains with fast germination and antimicrobial activity against clostridium perfringens
WO2016060935A2 (en) 2014-10-08 2016-04-21 Novozymes A/S Compositions and methods of improving the digestibility of animal feed
US10619145B2 (en) 2014-11-04 2020-04-14 Novozymes A/S Polypeptides having serine protease activity and polynucleotides encoding same and their application in animal feed
GB201419900D0 (en) * 2014-11-07 2014-12-24 Dupont Nutrition Biosci Aps Method
MX383142B (es) 2014-12-19 2025-03-13 Novozymes As Composiciones que comprenden polipéptidos que tienen actividad xilanasa y polipéptidos que tienen actividad arabinofuranosidasa.
CN107567493B (zh) 2015-01-23 2021-11-16 诺维信公司 改进生产动物的健康和性能的芽孢杆菌属菌株
ES2759300T3 (es) 2015-01-23 2020-05-08 Novozymes As Subespecies de Bacillus subtilis
BR112017015623B1 (pt) 2015-01-23 2022-05-31 Novozymes A/S Ração animal ou aditivo de ração animal ou pré-mistura de ração, método para melhora de um ou mais parâmetros de desempenho de um animal e para alimentação de um animal, e, uso de uma cepa de bacillus
DK3316703T3 (da) 2015-07-02 2022-02-21 Dsm Ip Assets Bv Fremgangsmåde til forbedring af dyrs ydeevne
WO2017001701A1 (en) 2015-07-02 2017-01-05 Novozymes A/S Animal feed compositions and uses thereof
AU2016286612B2 (en) 2015-07-02 2021-01-28 Novozymes A/S Animal feed compositions and uses thereof
ES3014057T3 (en) 2016-05-24 2025-04-16 Novozymes As Gastric stable polypeptides having alpha-galactosidase activity and polynucleotides encoding same
CN109312321A (zh) 2016-05-24 2019-02-05 诺维信公司 包含具有半乳聚糖酶活性的多肽和具有β-半乳糖苷酶活性的多肽的组合物
AU2017270269A1 (en) 2016-05-24 2018-11-15 Novozymes A/S Compositions comprising polypeptides having galactanase activity and polypeptides having beta-galactosidase activity
AU2017269498A1 (en) 2016-05-24 2018-11-08 Novozymes A/S Polypeptides having alpha-galactosidase activity and polynucleotides encoding same
RU2752204C2 (ru) 2016-07-08 2021-07-23 Новозимс А/С Варианты ксиланазы и кодирующие их полинуклеотиды
MX2019000139A (es) 2016-07-08 2019-06-10 Novozymes As Polipeptidos que tienen actividad xilanasa y polinucleotidos que los codifican.
AU2017380488B2 (en) 2016-12-21 2023-09-14 Novozymes A/S Polypeptides having lysozyme activity, polynucleotides encoding same and uses and compositions thereof
US11221406B2 (en) 2017-05-09 2022-01-11 Honeywell International Inc. Guided wave radar for consumable particle monitoring
EP3642339B1 (en) 2017-06-22 2025-09-10 Novozymes A/S Xylanase variants and polynucleotides encoding same
US20200196633A1 (en) 2017-09-01 2020-06-25 Novozymes A/S Animal Feed Additives Comprising Polypeptide Having Protease Activity and Uses Thereof
CN111050566A (zh) 2017-09-01 2020-04-21 诺维信公司 包含具有蛋白酶活性的多肽的动物饲料添加剂及其用途
EP3680330A4 (en) * 2017-09-07 2021-09-01 Amano Enzyme Inc. STABILIZED DRY PROTEIN EMIDASE COMPOSITION
WO2019096903A1 (en) 2017-11-20 2019-05-23 Novozymes A/S New galactanases (ec 3.2.1.89) for use in soy processing
US20210076704A1 (en) 2017-12-20 2021-03-18 Dsm Ip Assets B.V. Animal feed compositions and uses thereof
US20200337337A1 (en) 2017-12-20 2020-10-29 Dsm Ip Assets B.V. Animal feed compositions comprising muramidase and uses thereof
BR112020012438A2 (pt) 2018-01-11 2020-11-24 Novozymes A/S composição, ração animal ou aditivo de ração animal, e, método de melhoria da liberação de xilana a partir de alimento para animais.
US11478514B2 (en) 2018-02-02 2022-10-25 Novozymes A/S Management of pathogenic Lawsonia
PE20211583A1 (es) 2018-03-05 2021-08-18 Novozymes As Metodos para mejorar el rendimiento en rumiantes
BR112020021365A2 (pt) 2018-04-25 2021-01-19 Novozymes A/S Ração animal, método para melhoria do fator de eficiência de produção europeu, ganho de peso corporal e/ou razão de conversão de ração de um animal monogástrico, uso de pelo menos um probiótico em combinação com um polipeptídeo tendo atividade de muramidase em uma composição de ração, e, composição de ração ou uma composição de pré-mistura, ou um aditivo de ração para animais.
EP3784049A1 (en) * 2018-04-26 2021-03-03 Danisco US Inc. Method for increasing stability of phytase in a solid composition and a granule composition comprising phosphate and phytase
US11473076B2 (en) 2018-08-31 2022-10-18 Novozymes A/S Animal feed additives and compositions comprising an S8 serine protease
US20220046954A1 (en) 2018-09-11 2022-02-17 Dsm Ip Assets B.V. Animal feed composition and use thereof
AU2019339615A1 (en) 2018-09-11 2021-03-04 Dsm Ip Assets B.V. Animal feed composition comprising muramidase and use thereof
EP3849333A1 (en) 2018-09-11 2021-07-21 DSM IP Assets B.V. Animal feed composition and use thereof
KR20210057773A (ko) 2018-09-11 2021-05-21 디에스엠 아이피 어셋츠 비.브이. 동물 사료 조성물 및 이의 용도
AU2019339736B2 (en) 2018-09-11 2025-06-19 Novonesis Animal Biosolutions Ag Animal feed composition and use thereof
BR112021004826A2 (pt) 2018-09-17 2021-06-08 Dsm Ip Assets B.V. composições de ração animal e usos das mesmas
WO2020058225A1 (en) 2018-09-17 2020-03-26 Dsm Ip Assets B.V. Animal feed compositions and uses thereof
AU2019341519A1 (en) 2018-09-17 2021-03-18 Dsm Ip Assets B.V. Animal feed compositions and uses thereof
BR112021004817A2 (pt) 2018-09-17 2021-06-08 Dsm Ip Assets B.V. composições de ração animal e usos das mesmas
WO2020115179A1 (en) 2018-12-05 2020-06-11 Novozymes A/S Use of an enzyme granule
CN113811191A (zh) 2019-03-11 2021-12-17 诺维信公司 含有gh30葡糖醛酸木聚糖水解酶的基于纤维玉米的动物饲料
WO2021078839A1 (en) 2019-10-22 2021-04-29 Novozymes A/S Animal feed composition
EP4152946A1 (en) 2020-05-18 2023-03-29 DSM IP Assets B.V. Animal feed compositions
EP4152945A1 (en) 2020-05-18 2023-03-29 DSM IP Assets B.V. Animal feed compositions
JP2023537982A (ja) 2020-08-13 2023-09-06 ノボザイムス アクティーゼルスカブ フィターゼ変異体及びそれをコードするポリヌクレオチド
EP4225048A2 (en) 2020-10-07 2023-08-16 Novozymes A/S Enzymatic feed preservation
WO2022079238A1 (en) 2020-10-15 2022-04-21 Dsm Ip Assets B.V. Methods of modulating gastrointestinal metabolites
US20250366495A1 (en) 2021-12-15 2025-12-04 Dsm Ip Assets B.V. Methods and uses for improving egg production and egg quality involving administering feed comprising muramidase
CN121399279A (zh) 2023-07-19 2026-01-23 诺维信公司 酶辅助甘蔗汁提取
WO2026132184A1 (en) 2024-12-18 2026-06-25 Novozymes A/S Dispersin variants and their use in animal feed

Family Cites Families (15)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE1517787A1 (de) * 1965-12-06 1970-01-29 Takeda Chemical Industries Ltd Enzympraeparat und Verfahren zu seiner Herstellung
US3674644A (en) * 1968-12-26 1972-07-04 Kikkoman Shoyu Co Ltd Production of novel acidstable and thermostable protease
US3616205A (en) * 1970-02-03 1971-10-26 Nihon Hikaku Kk Solubilization of insoluble collagen
US4077842A (en) * 1976-03-19 1978-03-07 Cory Robert Paul Stabilized glucose isomerase enzyme concentrate
US4237231A (en) * 1979-11-13 1980-12-02 Uop Inc. Method of purifying glucose isomerase and a composition for storing same
DK8502857A (cs) * 1984-06-25 1985-12-26
GB8903593D0 (en) * 1989-02-16 1989-04-05 Pafra Ltd Storage of materials
ES2060360T3 (es) * 1989-12-21 1994-11-16 Novo Nordisk As Metodo para la cristalizacion de enzimas.
GB9006642D0 (en) * 1990-03-24 1990-05-23 Gibson Timothy D Enzyme stabilisation
DE4041752A1 (de) * 1990-12-24 1992-06-25 Henkel Kgaa Enzymzubereitung fuer wasch- und reinigungsmittel
JPH04271785A (ja) * 1991-02-28 1992-09-28 Kao Corp 酵素固形製剤及びその製造方法
DE4119281A1 (de) * 1991-06-12 1992-12-17 Basf Ag Verfahren zur herstellung von enzymzubereitungen
US5449613A (en) * 1994-03-01 1995-09-12 The University Of Iowa Research Foundation Reacting an enzyme in a non-aqueous solvent by adding a lyophilizate of enzyme and salt to the solvent
US5464766A (en) * 1994-04-04 1995-11-07 Enzyme Research & Development Corporation Multienzyme powdered composition containing bacteria for treatment of waste
US5580856A (en) * 1994-07-15 1996-12-03 Prestrelski; Steven J. Formulation of a reconstituted protein, and method and kit for the production thereof

Also Published As

Publication number Publication date
NZ299071A (en) 1998-09-24
MX9702146A (es) 1997-06-28
DE69632669T2 (de) 2004-10-07
PT758018E (pt) 2004-08-31
DK0758018T3 (da) 2004-08-16
DE69632669D1 (de) 2004-07-15
EP0758018B1 (en) 2004-06-09
AU6073296A (en) 1997-02-06
ATE268817T1 (de) 2004-06-15
ES2220958T3 (es) 2004-12-16
PL319347A1 (en) 1997-08-04
US5972669A (en) 1999-10-26
US5827709A (en) 1998-10-27
WO1997005245A1 (en) 1997-02-13
CN1159208A (zh) 1997-09-10
SK40697A3 (en) 1997-10-08
JPH09154576A (ja) 1997-06-17
AU703007B2 (en) 1999-03-11
CA2182236A1 (en) 1997-01-29
EP0758018A1 (en) 1997-02-12

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US5827709A (en) Enzyme preparations stabilized with inorganic salts
MXPA97002146A (es) Preparacion de enzimas estabilizadas con sal
EP2163161B1 (en) Enzyme Granules
EP1069832B1 (en) Granulates containing feed-enzymes
RU2261910C2 (ru) ШТАММ Penicillium funiculosum, ПРОДУЦИРУЮЩИИЙ КОМПЛЕКС ФЕРМЕНТОВ - ЦЕЛЛЮЛАЗУ, ЭНДО-1,4-β-КСИЛАНАЗУ, ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗУ, β-ГЛЮКОЗИДАЗУ, ЭНДО-1,3(4)- β-ГЛЮКАНАЗУ, ФЕРУЛОИЛ-ЭСТЕРАЗУ, ЖИДКАЯ КОРМОВАЯ ДОБАВКА И СУХОЙ КОРМ ДЛЯ СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫХ ЖИВОТНЫХ
EP3072399B1 (en) Enzyme granules for animal feed
DK1974030T3 (en) Improved enzyme formulations for animal feeding
US9894917B2 (en) Glycosylation as a stabilizer for phytase
US20220183322A1 (en) Redox enzymes in animal feed compositions
KR100888114B1 (ko) 안정화된 포스파타아제 조성물
CZ433599A3 (cs) Kompozice obsahující fytazu s vysokou aktivitou
CN104470370A (zh) 降解角蛋白的方法以及制备的角蛋白水解产物的用途
CN113840917A (zh) 动物饲料组合物中的氧化还原酶
EP0906030B1 (en) Hemicellulase use in feeds with low caloric content
EP3432728B1 (en) Enzyme compositions
EP1645195A1 (en) Stabilized enzyme formulations
EP4119659A1 (en) Phytase variants
SU328547A1 (cs)
Kusharyoto et al. Effect of culture conditions on phytase production by Aspergillus ficuum in solid-state fermentation using rice bran as substrate

Legal Events

Date Code Title Description
PD00 Pending as of 2000-06-30 in czech republic