DK144528B - Fremgangsmaade til fremstilling af et derivat af fragment b af difteritoxin - Google Patents
Fremgangsmaade til fremstilling af et derivat af fragment b af difteritoxin Download PDFInfo
- Publication number
- DK144528B DK144528B DK457275AA DK457275A DK144528B DK 144528 B DK144528 B DK 144528B DK 457275A A DK457275A A DK 457275AA DK 457275 A DK457275 A DK 457275A DK 144528 B DK144528 B DK 144528B
- Authority
- DK
- Denmark
- Prior art keywords
- fragment
- derivative
- solution
- protein
- toxin
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title description 12
- 239000003053 toxin Substances 0.000 title description 3
- 231100000765 toxin Toxicity 0.000 title description 3
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 42
- WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N Formaldehyde Chemical compound O=C WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 24
- 102000016607 Diphtheria Toxin Human genes 0.000 description 19
- 108010053187 Diphtheria Toxin Proteins 0.000 description 19
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 17
- 239000000047 product Substances 0.000 description 16
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 16
- 150000001299 aldehydes Chemical class 0.000 description 15
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 15
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 15
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 9
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 9
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 8
- 238000011282 treatment Methods 0.000 description 7
- 239000000427 antigen Substances 0.000 description 6
- 102000036639 antigens Human genes 0.000 description 6
- 108091007433 antigens Proteins 0.000 description 6
- WSFSSNUMVMOOMR-NJFSPNSNSA-N methanone Chemical compound O=[14CH2] WSFSSNUMVMOOMR-NJFSPNSNSA-N 0.000 description 6
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 6
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 5
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 5
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 5
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 5
- 206010013023 diphtheria Diseases 0.000 description 5
- VHJLVAABSRFDPM-QWWZWVQMSA-N dithiothreitol Chemical compound SC[C@@H](O)[C@H](O)CS VHJLVAABSRFDPM-QWWZWVQMSA-N 0.000 description 5
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 5
- 229960005486 vaccine Drugs 0.000 description 5
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 4
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 4
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 4
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 4
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 4
- -1 thiol compounds Chemical class 0.000 description 4
- 239000002753 trypsin inhibitor Substances 0.000 description 4
- 241000700198 Cavia Species 0.000 description 3
- ZNZYKNKBJPZETN-WELNAUFTSA-N Dialdehyde 11678 Chemical compound N1C2=CC=CC=C2C2=C1[C@H](C[C@H](/C(=C/O)C(=O)OC)[C@@H](C=C)C=O)NCC2 ZNZYKNKBJPZETN-WELNAUFTSA-N 0.000 description 3
- 101710162629 Trypsin inhibitor Proteins 0.000 description 3
- 229940122618 Trypsin inhibitor Drugs 0.000 description 3
- 125000001931 aliphatic group Chemical group 0.000 description 3
- 230000001147 anti-toxic effect Effects 0.000 description 3
- 230000000890 antigenic effect Effects 0.000 description 3
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 description 3
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 3
- ZTQSAGDEMFDKMZ-UHFFFAOYSA-N butyric aldehyde Natural products CCCC=O ZTQSAGDEMFDKMZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 description 3
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 3
- 239000003398 denaturant Substances 0.000 description 3
- 229960005097 diphtheria vaccines Drugs 0.000 description 3
- 230000006334 disulfide bridging Effects 0.000 description 3
- VHJLVAABSRFDPM-ZXZARUISSA-N dithioerythritol Chemical compound SC[C@H](O)[C@H](O)CS VHJLVAABSRFDPM-ZXZARUISSA-N 0.000 description 3
- 229960000789 guanidine hydrochloride Drugs 0.000 description 3
- PJJJBBJSCAKJQF-UHFFFAOYSA-N guanidinium chloride Chemical compound [Cl-].NC(N)=[NH2+] PJJJBBJSCAKJQF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 3
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 3
- 230000001681 protective effect Effects 0.000 description 3
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 description 3
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 3
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 2
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 206010020751 Hypersensitivity Diseases 0.000 description 2
- NBBJYMSMWIIQGU-UHFFFAOYSA-N Propionic aldehyde Chemical compound CCC=O NBBJYMSMWIIQGU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 2
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 2
- 239000008394 flocculating agent Substances 0.000 description 2
- 238000002523 gelfiltration Methods 0.000 description 2
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 2
- 230000002163 immunogen Effects 0.000 description 2
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 2
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 2
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 2
- 210000004072 lung Anatomy 0.000 description 2
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 2
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 2
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 2
- LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N tris Chemical compound OCC(N)(CO)CO LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000186227 Corynebacterium diphtheriae Species 0.000 description 1
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N L-Cysteine Chemical compound SC[C@H](N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102100026466 POU domain, class 2, transcription factor 3 Human genes 0.000 description 1
- 101710084413 POU domain, class 2, transcription factor 3 Proteins 0.000 description 1
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 1
- 108010059712 Pronase Proteins 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 229920005654 Sephadex Polymers 0.000 description 1
- 239000012507 Sephadex™ Substances 0.000 description 1
- 108090000787 Subtilisin Proteins 0.000 description 1
- 239000007983 Tris buffer Substances 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 230000004913 activation Effects 0.000 description 1
- 239000002156 adsorbate Substances 0.000 description 1
- 208000030961 allergic reaction Diseases 0.000 description 1
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 210000001557 animal structure Anatomy 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 1
- 238000007385 chemical modification Methods 0.000 description 1
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 1
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 1
- 239000003599 detergent Substances 0.000 description 1
- 229960003983 diphtheria toxoid Drugs 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 1
- 238000011067 equilibration Methods 0.000 description 1
- DNJIEGIFACGWOD-UHFFFAOYSA-N ethyl mercaptane Natural products CCS DNJIEGIFACGWOD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 238000005189 flocculation Methods 0.000 description 1
- 230000016615 flocculation Effects 0.000 description 1
- 238000005194 fractionation Methods 0.000 description 1
- 231100000086 high toxicity Toxicity 0.000 description 1
- 230000003053 immunization Effects 0.000 description 1
- 238000002649 immunization Methods 0.000 description 1
- 230000001939 inductive effect Effects 0.000 description 1
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 description 1
- 230000002427 irreversible effect Effects 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 231100000668 minimum lethal dose Toxicity 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 1
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 1
- 238000007911 parenteral administration Methods 0.000 description 1
- 231100000572 poisoning Toxicity 0.000 description 1
- 230000000607 poisoning effect Effects 0.000 description 1
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 230000002035 prolonged effect Effects 0.000 description 1
- 238000011321 prophylaxis Methods 0.000 description 1
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 description 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 1
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 238000001228 spectrum Methods 0.000 description 1
- 230000002269 spontaneous effect Effects 0.000 description 1
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- 230000000153 supplemental effect Effects 0.000 description 1
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 1
- 230000004083 survival effect Effects 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- 208000024891 symptom Diseases 0.000 description 1
- 230000002588 toxic effect Effects 0.000 description 1
- 231100000563 toxic property Toxicity 0.000 description 1
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 1
- HGBOYTHUEUWSSQ-UHFFFAOYSA-N valeric aldehyde Natural products CCCCC=O HGBOYTHUEUWSSQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DGVVWUTYPXICAM-UHFFFAOYSA-N β‐Mercaptoethanol Chemical compound OCCS DGVVWUTYPXICAM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- F—MECHANICAL ENGINEERING; LIGHTING; HEATING; WEAPONS; BLASTING
- F27—FURNACES; KILNS; OVENS; RETORTS
- F27B—FURNACES, KILNS, OVENS OR RETORTS IN GENERAL; OPEN SINTERING OR LIKE APPARATUS
- F27B3/00—Hearth-type furnaces, e.g. of reverberatory type; Electric arc furnaces ; Tank furnaces
- F27B3/10—Details, accessories or equipment, e.g. dust-collectors, specially adapted for hearth-type furnaces
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K39/00—Medicinal preparations containing antigens or antibodies
- A61K39/02—Bacterial antigens
- A61K39/05—Actinobacteria, e.g. Actinomyces, Streptomyces, Nocardia, Bifidobacterium, Gardnerella, Corynebacterium; Propionibacterium
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/82—Proteins from microorganisms
- Y10S530/825—Bacteria
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Mycology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Immunology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Mechanical Engineering (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Compounds Of Unknown Constitution (AREA)
Description
(ο) DANMARK \ |a * 'Vw· / Λ (
W) (12) FREMLÆGGELSESSKRIFT <n) 14U528 B
DIREKTORATET FOR PATENT- OG VAREMÆRKEVÆSENET
(21) Ansøgning nr. ^572/75 (51) |nt.CI.3 C 07 G 7/00 (22) Indleveringsdag 10. okt. 1975 A 61 K 39/05 (24) Løbedag 10. okt. 1975 (41) Aim. tilgængelig 12. apr. 1976 (44) Fremlagt 22. tnar. 1982 (86) International ansøgning nr. " (86) International indleveringsdag (85) Videreførelsesdag “ (62) Stamansøgning nr. “
(30) Prioritet 11. okt. 1974, 2448530, DE
(71) Ansøger BEHRINGWERKE AKTIENGESELLSCHAFT, Marburg/Lahn, DE.
(72) Opfinder Torsten Bertil Helting, DE.
(74) Fuldmægtig Ingeniørfirmaet Budde, Schou & Co.
(54) Fremgangsmåde til fremstilling af et derivat af fragmentet B af dif= teritoxin.
Den foreliggende opfindelse angår en hidtil ukendt fremgangsmåde til fremstilling af et derivat af fragmentet B af dif-teritoxin. ved modificering af et delmolekyle af difteritoxinet.
CD De traditionelle difterivacciner til aktiv immunisering CD indeholder næsten udelukkende antigen, der er fremstillet ved in-
N
^ aktivering af difteritoxinet med formaldehyd. Dette stof, der også -3" betegnes toxoid, er udstyret med en mangfoldighed af antigene de- r- terminanter, hvoraf vel nok kun nogle få spiller en rolle for frem- bringeisen af beskyttende antistoffer mod difteri. Det er ønske-øl ligt at fraskille determinerende grupper, der er uvæsentlige for beskyttelsen, for at nå til antigene eller immunogene stoffer, der 2 144528 på grund af et snævrere spektrum af antigene determinanter stiller en forøget specificitet og en forbedret tålelighed i udsigt.
Difteritdxin syntetiseres fra celler af Corynebacterium diphtheriae og frigøres ekstracellulært i næringsmediet som en enkelt polypeptidkæde med en molekylvægt på ca. 62.000. Ved mild pro-teolyse i nærværelse af forbindelser, der er i stand til at spalte disulfidbroer i proteiner, f.eks. thiolforbindelser, dannes to karakteristiske brudstykker ud fra difteritoxinet, nemlig det såkaldte fragment A (molekylvægt ca. 24.000), der stammer fra den N^-afsluttede del af toxinet, og det såkaldte fragment B (molekylvægt ca. 38.000), der stammer fra den carboxy-afsluttede del. Fragmentet A kan isoleres relativt let ved metoder inden for proteinkemien, og det er holdbart i nativ form i fysiologiske pufferopløsninger. Fragmentet B derimod kan som bekendt kun holdes i opløsning i isoleret tilstand igennem længere tid i nærværelse af denatureringsmidler, såsom urinstof, guanidinhydrochlorid eller overfladeaktive detergenter. Fjernelsen af denatureringsmidlet fører til et fuldstændig vanduopløseligt fragment B, der er særdeles vanskeligt at håndtere. Det ikke-denaturerede fragment B tilskrives imidlertid en afgørende rolle ved. dannelsen .af beskyttende antistoffer efter parenteral indgift.
Til grund for den her beskrevne opfindelse ligger derfor den opgave at modificere fragmentet B af difteritoxinet på en sådan måde, at det kan holdes i opløsning i et fysiologisk acceptabelt medium uden tab af antigeniteten. I den modificerede form bør fragmentet B især kunne anvendes som væsentlig, immunogen bestanddel af difterivacciner og erstatte det traditionelle formalde-hyd-toxoid i disse.
Det har nu vist sig, at dette kan opnås ved en fremgangsmåde, hvis kernepunkt ligger i, at den spontane, irreversible udfældning af fragmentet B, der altid iagttages efter fjernelse af denatureringsmidlerne, såsom urinstof, undgås ved gennemførelse af en kemisk modificering af ubetydelig grad· af fragmentet B enten forud for eller efter fraskilleisen af fragmentet A fra den molekyl-samling af difteritoxinet, der er et kompleks af fragmenterne A og B.
Den foreliggende opfindelse angår i overensstemmelse hermed en fremgangsmåde til fremstilling af et derivat af fragmentet B af difteritoxin, hvilken fremgangsmåde er ejendommelig ved, at 3 144528 man underkaster en vandig opløsning af difteritoxin behandling - i vilkårlig rækkefølge - med 1) et aliphatisk mono- eller dialdehyd med en kædelængde på 1-6 carbonatomer, fortrinsvis formaldehyd, i en aldehydkoncentration på fra 0,0015 M til 0,035 M, fortrinsvis fra 0,002 M til 0,02 M i fra 5 minutter til 50 timer, fortrinsvis 2-20 timer, ved 1-20°C, fortrinsvis 1-6°C, og 2) et proteolytisk enzym i nærværelse af en disulfidbro-spaltende forbindelse på i og for sig kendt måde, hvorpå man udvinder derivatet af fragmentet B fra den fremkomne opløsning i nærværelse af et denatureringsmiddel ved proteinkemiske isoleringsfremgangsmåder, fraskiller det fra denatureringsmidlet og fortsætter med en yderligere behandling af derivatet med et aldehyd.
Efter isoleringen af derivatet af fragmentet B kan denatureringsmidlet fjernes ved dialyse eller andre sammenlignelige metoder, der muliggør fraskillelse af lavmolekylære stoffer fra højmolekylært protein, f.eks. ved gelfiltrering. Ved samme foranstaltninger skal man også fra blandingerne fjerne det aldehyd, der er anvendt til omsætningen og ikke opbrugt ved denne.·
Det ved den her omhandlede fremgangsmåde fremstillede derivat viser herefter ikke mere de ved det native fragment B kendte denaturerings- og udfældningssymptomer i fysiologisk acceptable, isotonisk vandige medier. Ligesom fragmentet B har derivatet ikke mere den ved difteritoxinet kendte, giftige egenskab. Det opfører sig som antigen og er i stand til at fremkalde beskyttende antistoffer mod difteri i menneske- eller dyreorganismen.
Let ved fremgangsmåden ifølge opfindelsen fremstillede derivat skal renses yderligere ved gængse proteinkemiske metoder. Scm følge af den som bekendt høje toksicitet af det native difteritoxin og det ligeledes kendte faktum, at proteinfraktioneringsmetoderne kun i de sjældneste tilfælde fører til en 100%'s fraskillelse af ledsagestoffer, især lignende strukturerede proteinstoffer, underkastes det ved fremgangsmåden ifølge opfindelsen én gang aldehydbehandlede derivat af fragmentet B en yderligere aldehydbehandling, der fortrinsvis gennemføres ved, at man til derivatet af fragmentet B sætter et aliphatisk mono- eller dialdehyd med en kædelængde på 1-6 carbonatomer, fortrinsvis formaldehyd, indtil en aldehydkoncentration på fra 0,035 M til 0,35 M og lader blandingen henstå ved 20-37°C i 14-28 dage, fjerner aldehydet, f.eks. ved dialyse, og udvinder produktet.
144528 4
Den supplerende aldehydbehandling fører til en yderligere stabilitet af fragmentet B i vandige medier. Som følge heraf er det nærliggende, at dette stabile derivat af fragmentet B også kan fremstilles ved, at man, som det er kendt ved fremstillingen af fragmentet B, omsætter difteritoxinet med et proteolytisk enzym i nærværelse af disulfidbro-spaltende stoffer, f.eks. thiolforbin-delser, sætter et denatureringsmiddel til opløsningen, med fordel udvinder fragmentet B ved chromatografi, især gelfiltrering, fjerner denatureringsmidlet hensigtsmæssigt ved dialyse, og dernæst straks lader fragmentet B henstå ved 1 - 20°C i fra 5 minutter til bO timer sammen med et aliphatisk mono- eller dialdehyd med en kædelængde på 1 - 6 carbonatomer, fortrinsvis formaldehyd, i en koncentration på fra 0,0015 M til 0,035 M, hvorefter der kan tilsluttes en anden aldehydbehandling til modificering af derivatet.
Det er ikke muligt at isolere et modificeret fragment B ud fra et traditionelt difteritoxoid, fordi der her har fundet en kovalent tværbinding sted mellem fragmenterne A og B ved anvendelse af væsentlig højere formaldehydmængder. Der er imidlertid intet til hinder for at omsætte en hvilken som helst opløsning indeholdende det ikke-denaturerede fragment B med aldehyder på den her omhandlede måde for at nå til derivater med de fordelagtige egenskaber med hensyn til stabilitet og antigenitet.
Som udgangsmateriale anvendes sådanne difteritoxin-hol-dige, vandige medier, som også anvendes til udvindingen af fragmentet B, f.eks. mere eller mindre forrensede kulturfiltrater, der er koncentrerede med hensyn til difteritoxinet, højrensede toxinpræ-parationer eller fragment B-opløsninger.
Proteolytiske enzymer, der anvendes ved fremstillingen af fragmentet B, er pronase, papain, subtilisin, men fortrinsvis trypsin, i opløselig eller i en til en fast bærer bundet form. Det har vist sig fordelagtigt at standse den proteolytiske reaktion ved hjælp af en inhibitor, trypsin f.eks. med en trypsin-inhibitor, fra dyreorganer eller planter. Ved anvendelse af bærerbundne proteolytiske enzymer er anvendelsen af inhibitorer overflødig.
Som disulfidbro-spaltende forbindelser foretrækkes thiol-forbindelser. På tale hertil kommer f.eks. cystein, mercaptoethanol, 5 U4528 dithioerythritol, men fortrinsvis dithiothreitol.
Ved denatureringsmidler i den her omhandlede fremgangsmådes forstand skal forstås kemiske forbindelser, ved hjælp af hvilke der kan gennemføres en opløsning af hydrogenbindinger i proteinmolekyler. Kendte hydrogenbinding-opløsende midler er f.eks. urinstof eller guanidinhydrochlorid.
Om urinstof er det kendt, at fragmentet B ved dettes hjælp kan holdes i opløsning ved koncentrationer på >0,6 M. Der anvendes fortrinsvis ca. 4 - 6 M urinstof eller ca. 2 - 4 M guanidinhydrochlorid .
Det ifølge opfindelsen fremstillede produkt anvendes især til difterivacciner til profylakse af difterisygdommen eller til fremstilling af difteri-antisera, men også til diagnostiske præparater. Til rorøgelse af det ifølge opfindelsen fremstillede produkts opløsningsstabilitet kan det være hensigtsmæssigt at sætte aminosyrer eller carbon-hydrater til det fysiologisk acceptable medium, hvori produktet er opløst.
Produkternes egnethed som vacciner påvises nedenfor ved forsøg, der beviser produktets gode tålelighed og virkning.
Tålelighedsforsøg
Da man ved det traditionelle formaldehyd-toxoid især skal være opmærksom på allergiske reaktioner af den protraherede type, sammenlignes det her omhandlede produkt med det traditionelle toxoid ved nedenstående forsøg:
Til grupper på 10 marsvin gives A. 0,5 ml af produktet fra eksempel 1 med 0,1 mg protein/ml, adsor-beret på 0,02% AliOHj^-gel, og 3 uger senere 0,5 ml af samme antigen med 0,04 mg/ml uden Al(OH)^· B. 0,5 ml af et traditionelt formaldehyd-toxoid med 0,1 mg protein/ml, adsorberet på 0,02% Al (OH),, og 3 uger senere 0,5 ml af sairme antigen med 0,04 mg/ml uden Al (OH) ^.
12 dage senere får samtlige dyr 0,1 ml af begge antigener A og B intracutant i tre fortyndinger (10 γ/ml, 1 Ύ/mi og 0,1 γ/ml), da man ikke på forhånd kan vide^ hvilken fortynding der giver et resultat, son kan bedønmes. Hud 6 144528 tykkelsen på injektionsstedet måles efter 0,24 og 48 timer. Den gennemsnitlige forøgelse af hudtykkelsen som mål for den allergiske reaktion er større ved det traditionelle toxoid end ved det her omhandlede produkt.
Gennemsnitlig forøgelse af hudtykkelsen i 1/10 mm efter injektion, målt med et cutimeter (hudtykkelsesmåleapparat fra firmaet Hauptner) for dosen 10 γ/ml.
A, Dyr immuniseret med produktet Reaktion ifølge opfindelsen 24 timer 48 timer
Indgift af produktet ifølge opfindelsen 5,3 0,16
Indgift af traditionelt toxoid 7,0 1,8 B. Dyr immuniseret med det traditionelle toxoid
Indgift af produktet ifølge opfindelsen 5,7 3,0
Indgift af det traditionelle toxoid 9,1 4,9
Virkningsforsøg
Til grupper på 5 marsvin gives subcutant 0,5 ml (20 γ) af en suspension af produktet ifølge eksempel 1, adsorberet på 0,2% Al(OH)3-gel. 4 uger efter forgiftes dyrene med 0,3 mg difteri-toxin, svarende til 10 minimal-dødelige doser (= dim = dosis letalis minima). Samtlige dyr overlever forgiftningen. Indgivet som adsorbat-. fri vaccine med 100 γ/dyr fører samme produkt til en overlevelsesrate på 20%.
For at kunne drage en sammenligning med situationen hos mennesker, der allerede har en difteriantitoxintiter, for-immuniseres grupper på 5 marsvin med et traditionelt toxoid. Dosen af den traditionelle vaccine vælges således, at antitoxintiteren efter 28 dage stadig andrager under 0,125 iE/ml serum. Den 28. dag indgives antigener, der er fremstillet ifølge eksemplerne, i forskellige doser som adsorbatfrie vacciner, og antitoxintiteren konstateres 10 dage senere. Dyr, der har fået 0,2-0,4 γ/dyr af produktet ifølge eksempel 2, viser en forhøjelse af antitoxintiteren på det 30-60-dobbelte.
Opfindelsen belyses nærmere ved hjælp af nedenstående eksempler.
7 144528
Eksempel 1
Til difteritoxin (100.000 flokkulationsenheder = Lf-en-heder, svarende til ca. 270 mg protein) i form af en 0,1%'s proteinopløsning i 0,1 M phosphatpuffer med en pH-værdi på 7,8 sættes formaldehyd indtil en slutkoncentration på 0,015 M aldehyd, og blandingen får lov at henstå ved 4°C i 16 timer. Opløsningen fyldes i en dialyseslange og dialyseres dernæst mod den tidobbelte mængde 0,1 M trishydroxymethylaminomethan-HCl-puffer (TRIS) med en pH--værdi på 8,0, inkuberes derefter ved 37°C i 60 minutter med trypsin (2 γ/ml) i nærværelse af dithiothreitol (DTT) (1,5 mg/ml), og derpå tilsættes trypsininhibitor ud fra okselunger (3 γ/ml). Efter koncentrering af opløsningen til en slutkoncentration på 10 mg protein pr. ml på et ultrafilter tilsættes urinstof indtil en koncentration på 6 M/liter, og opløsningen påføres en søjle (4,5 x 100 cm) af "Sephadex" ®G-150 (indregistreret varemærke for Pharmacia, Uppsala) ækvilibreret med 6 M urinstof i 0,1 M tris-puffer med en pH--værdi på 8,0 og DTT (0,001 M). Elueringen sker med ækvilibrerings-blandingen. Ved chromatografien kan der konstateres tre proteinspidser ved 280 nm ved måling af UV-absorptionen. Den første, mindste spids repræsenterer højmolekylært materiale og kasseres. Den anden spids indeholder derivatet af fragmentet B. Den kan underkastes en genchromatografi til yderligere rensning. Spids 3 indeholder fragmentet A.
Opløsningen af det isolerede derivat af fragmentet B fortyndes til 500 ml med 0,1 M phosphatpuffer med en pH-værdi på 7,8 og dialyseres dernæst mod samme puffer, indtil en kvalitativ urinstofanalyse bliver negativ. Formaldehydkoncentrationen i den urinstoffrie opløsning af derivatet af fragmentet B bringes derpå op på 0,07 M og inkuberes ved 37°C i 21 dage. Efter en afsluttende dialyse mod 0,15 M NaCl til fjernelse af frit formaldehyd udvindes det modificerede derivat af fragmentet B. Det kan koncentreres ved ultrafiltrering og forarbejdes til en vaccine på kendt måde. Til dette formål kan man anvende glycin (0,1 M) eller lysin (0,05 M) som stabilisator.
I stedet for formaldehyd kan man, beregnet på den molære aldehydmængde, også anvende glutardialdehyd, propionaldehyd eller butyraldehyd enten på begge trin eller kun på det ene trin for at kunne nå til et produkt med samme egenskaber med hensyn til den gode opløselighed og antigeniteten.
8 144528
Eksempel 2
Difteritoxin (100.000 flokkuleringsenheder = Lf-enheder, svarende til ca. 270 mg protein) dialyseres som en 0,1%'s proteinopløsning i 0,1 M trishydroxymethylaminomethan-HCl-puffer med en pH-værdi på 8,0, inkuberes derefter med trypsin (2 γ/ml) ved 37°C i 60 minutter i nærværelse af dithioerythritol (DTE) (1,5 mg/ml), og dernæst tilsættes trypsininhibitor ud fra okselunger (3 γ/ml). Derefter sættes formaldehyd til opløsningen indtil en koncentration på 0,015 M aldehyd, og opløsningen får lov at henstå ved 4°C i 16 timer. Til denne opløsning sættes urinstof indtil en koncentration på 6 M/liter, og udvindingen af derivatet af fragmentet B sker som angivet i eksempel 1. Herefter kan den påfølgende omsætning ske med 0,07 M formaldehyd, ligeledes som angivet i eksempel 1.
Eksempel 3
Difteritoxin (100.000 flokkuleringsenheder = Lf-enheder, svarende til ca. 270 mg protein) behandles som 0,1%'s proteinopløs-. ning med trypsin i nærværelse af dithiothreitol som i eksempel 1, idet behandlingen med 0,015 M aldehyd først foretages efter tryp-sinbehandlingen, hvorefter der forarbejdes yderligere med 0,07 M aldehyd, som beskrevet i eksempel l,til omsætningen af derivatet af fragmentet B, og til sidst udvindes det modificerede derivat af fragmentet B.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE2448530A DE2448530C3 (de) | 1974-10-11 | 1974-10-11 | Verfahren zum Herstellen von Derivaten des Diphtherietoxins und diese enthaltende Mittel |
| DE2448530 | 1974-10-11 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DK457275A DK457275A (da) | 1976-04-12 |
| DK144528B true DK144528B (da) | 1982-03-22 |
Family
ID=5928093
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DK457275AA DK144528B (da) | 1974-10-11 | 1975-10-10 | Fremgangsmaade til fremstilling af et derivat af fragment b af difteritoxin |
Country Status (16)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4033819A (da) |
| JP (1) | JPS5163929A (da) |
| AT (1) | AT342195B (da) |
| AU (1) | AU502887B2 (da) |
| BE (1) | BE834446A (da) |
| CA (1) | CA1059026A (da) |
| CH (2) | CH622527A5 (da) |
| DE (1) | DE2448530C3 (da) |
| DK (1) | DK144528B (da) |
| FR (1) | FR2287237A1 (da) |
| GB (1) | GB1529576A (da) |
| IE (1) | IE41909B1 (da) |
| IL (1) | IL48281A (da) |
| LU (1) | LU73556A1 (da) |
| NL (1) | NL7511723A (da) |
| SE (1) | SE7511383L (da) |
Families Citing this family (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5616417A (en) * | 1979-07-19 | 1981-02-17 | Teijin Ltd | Antitumor protein complex and its preparation |
| JPS5750925A (en) * | 1980-09-12 | 1982-03-25 | Takeda Chem Ind Ltd | Preparation of pertussis toxoid |
| US4485093A (en) * | 1982-08-13 | 1984-11-27 | Runge Richard G | Immunotoxin conjugate which comprises arsanilic acid, useful for treating malignant tumors, particularly pancreatic cancer |
| US5827934A (en) * | 1988-03-08 | 1998-10-27 | The University Of Wyoming | Cytotoxic diphtheria toxin fragments |
| US5061790A (en) * | 1989-07-10 | 1991-10-29 | Molecular Diagnostics, Inc. | Oxidative denaturation of protein analytes |
| US6372225B1 (en) | 1996-03-23 | 2002-04-16 | The Research Foundation Of Microbial Diseases Of Osaka University | Tetanus toxin functional fragment antigen and tetanus vaccine |
| GB0517719D0 (en) * | 2005-08-31 | 2005-10-05 | Chiron Srl | Vaccines containing pili |
| US11219680B2 (en) | 2017-02-24 | 2022-01-11 | Merck Sharp & Dohme Corp. | Polysaccharide-protein conjugates utilizing diphtheria toxin fragment B as a carrier |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB314854A (en) * | 1928-07-03 | 1930-04-24 | Ernst Loewenstein | Improvements in or relating to preparations for immunising against diphtheria and process for preparing same |
| US3888837A (en) * | 1973-06-28 | 1975-06-10 | Mitsui Pharmaceuticals | Tuberculin active proteins and peptides from the cells of tubercle bacilli |
-
1974
- 1974-10-11 DE DE2448530A patent/DE2448530C3/de not_active Expired
-
1975
- 1975-10-06 NL NL7511723A patent/NL7511723A/xx not_active Application Discontinuation
- 1975-10-08 CH CH1308375A patent/CH622527A5/de not_active IP Right Cessation
- 1975-10-09 LU LU73556A patent/LU73556A1/xx unknown
- 1975-10-09 AU AU85593/75A patent/AU502887B2/en not_active Expired
- 1975-10-09 JP JP50122396A patent/JPS5163929A/ja active Pending
- 1975-10-09 US US05/621,238 patent/US4033819A/en not_active Expired - Lifetime
- 1975-10-10 IL IL48281A patent/IL48281A/xx unknown
- 1975-10-10 SE SE7511383A patent/SE7511383L/xx unknown
- 1975-10-10 IE IE2214/75A patent/IE41909B1/en unknown
- 1975-10-10 DK DK457275AA patent/DK144528B/da unknown
- 1975-10-10 CA CA237,446A patent/CA1059026A/en not_active Expired
- 1975-10-10 AT AT775575A patent/AT342195B/de not_active IP Right Cessation
- 1975-10-13 BE BE160889A patent/BE834446A/xx unknown
- 1975-10-13 FR FR7531267A patent/FR2287237A1/fr active Granted
- 1975-10-13 GB GB41802/75A patent/GB1529576A/en not_active Expired
-
1981
- 1981-02-25 CH CH126881A patent/CH628638A5/de not_active IP Right Cessation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DK457275A (da) | 1976-04-12 |
| SE7511383L (sv) | 1976-04-12 |
| IL48281A (en) | 1979-01-31 |
| DE2448530B2 (de) | 1979-07-19 |
| DE2448530C3 (de) | 1980-03-27 |
| IL48281A0 (en) | 1975-12-31 |
| JPS5163929A (da) | 1976-06-02 |
| FR2287237B1 (da) | 1979-09-14 |
| BE834446A (fr) | 1976-04-13 |
| CH628638A5 (de) | 1982-03-15 |
| ATA775575A (de) | 1977-07-15 |
| IE41909L (en) | 1976-04-11 |
| IE41909B1 (en) | 1980-04-23 |
| LU73556A1 (da) | 1976-08-19 |
| CH622527A5 (da) | 1981-04-15 |
| DE2448530A1 (de) | 1976-04-15 |
| FR2287237A1 (fr) | 1976-05-07 |
| CA1059026A (en) | 1979-07-24 |
| GB1529576A (en) | 1978-10-25 |
| AT342195B (de) | 1978-03-28 |
| AU502887B2 (en) | 1979-08-09 |
| NL7511723A (nl) | 1976-04-13 |
| US4033819A (en) | 1977-07-05 |
| AU8559375A (en) | 1977-04-21 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EP0122558B1 (en) | Improved composition of intravenous immune globulin | |
| Underdown et al. | Isolation and characterization of an allergen from short ragweed pollen | |
| Gaudin | Folding of rabies virus glycoprotein: epitope acquisition and interaction with endoplasmic reticulum chaperones | |
| EP0562107B1 (fr) | Oligoside derive d'un polyoside antigenique issu d'un agent pathogene | |
| EP0467714A1 (en) | The class II protein of the outer membrane of neisseria meningitidis | |
| US5132406A (en) | Method of producing immunoglobulin preparations for intravenous injection | |
| EP1163008A1 (fr) | Utilisation de trehalose pour stabiliser un vaccin liquide | |
| JPH0347253B2 (da) | ||
| HUP0101017A2 (hu) | Készítmény és eljárás szájon át adagolható vakcinák és gyógyászati hatóanyagok szisztémás bevitelére | |
| US4029765A (en) | Derivatives of the tetanus toxin, process for their preparation and agents containing them | |
| EP0527753A1 (en) | CLEANING A PERTUSSIS EXTERIOR MEMBRANE PROTEIN. | |
| US4033819A (en) | Derivatives of diphtheria toxin, process for preparing them and agents containing them | |
| MX2012006961A (es) | Reactivos quimicos para la activacion de polisacaridos en la preparacion de vacunas conjugadas. | |
| EP0242301B1 (fr) | Procédé de purification d'antigènes protéiques de bactéries appartenant au genre Bordetella, en vue de l'obtention d'un vaccin acellulaire | |
| FI104496B (fi) | Yliekspressiojärjestelmät kolera B-alayksikön ekspressiota varten vieraiden promoottoreiden ja johtopeptidien avulla | |
| CA1063020A (en) | Derivatives of diphtheria toxin, process for preparing them and agents containing them | |
| US4200627A (en) | Atoxic, immunogenic product of tetanus toxin | |
| US6444211B2 (en) | Purification of a pertussis outer membrane protein | |
| FR2487201A2 (fr) | Preparation lymphocytaires applicables en therapeutique humaine, procede d'obtention et applications | |
| WO1999036088A1 (en) | RECOMBINANT CtB-BASED VACCINES | |
| CA1063021A (en) | Derivatives of the tetanus toxin, process for their preparation and agents containing them | |
| ZOU et al. | Study on diphtheria toxin purification: A new approach to prepare toxoid | |
| FR2601250A1 (fr) | Procede de preparation de fractions antigeniques exocellulaires de bordetella pertussis et vaccin contre la coqueluche contenant de telles fractions. | |
| JPH0616569A (ja) | 免疫学的担体特性および免疫促進特性を有するナイセリア・メニンギチジスの外膜のクラスii蛋白、およびそれを含むワクチン | |
| JPS63166835A (ja) | 毒素のトキソイド化法 |