ES2198744T3 - Metodo homogeneo para la deteccion y/o la determinacion de la actividad fosforilante de un material biologico. - Google Patents

Metodo homogeneo para la deteccion y/o la determinacion de la actividad fosforilante de un material biologico.

Info

Publication number
ES2198744T3
ES2198744T3 ES98943995T ES98943995T ES2198744T3 ES 2198744 T3 ES2198744 T3 ES 2198744T3 ES 98943995 T ES98943995 T ES 98943995T ES 98943995 T ES98943995 T ES 98943995T ES 2198744 T3 ES2198744 T3 ES 2198744T3
Authority
ES
Spain
Prior art keywords
luminescent
molecule
bound
bipyridine
carrier molecule
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Expired - Lifetime
Application number
ES98943995T
Other languages
English (en)
Inventor
Gerard Mathis
Eric Trinquet
Marc Preaudat
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
CIS Bio International SA
Original Assignee
CIS Bio International SA
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by CIS Bio International SA filed Critical CIS Bio International SA
Application granted granted Critical
Publication of ES2198744T3 publication Critical patent/ES2198744T3/es
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Lifetime legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • G01N33/6803General methods of protein analysis not limited to specific proteins or families of proteins
    • G01N33/6842Proteomic analysis of subsets of protein mixtures with reduced complexity, e.g. membrane proteins, phosphoproteins, organelle proteins
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/531Production of immunochemical test materials
    • G01N33/532Production of labelled immunochemicals
    • G01N33/533Production of labelled immunochemicals with fluorescent label
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/975Kit
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S436/00Chemistry: analytical and immunological testing
    • Y10S436/815Test for named compound or class of compounds

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Bioinformatics & Computational Biology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Investigating Or Analysing Materials By The Use Of Chemical Reactions (AREA)
  • Investigating, Analyzing Materials By Fluorescence Or Luminescence (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
  • Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

Método homogéneo para la detección y/o la determinación de la actividad fosforilante de un material biológico con respecto a un substrato que contiene tirosina y/o serina y/o treonina, caracterizado porque dicho material biológico se pone en contacto con una pluralidad de péptidos o de polipéptidos que contienen tirosina y/o serina y/o treonina, idénticos o diferentes, unidos de manera covalente a una molécula portadora, en presencia de una fuente de fosfato no marcado radiológicamente y de los receptores específicos de dichos péptidos o polipéptidos fosforilados, y porque la detección y/o la determinación de la actividad fosforilante se efectúan por medición de una señal de emisión, resultando dicha señal de emisión de una interacción entre dicha molécula portadora constituida por una molécula luminiscente o una molécula no luminiscente unida a por lo menos un marcador luminiscente o un modulador de la señal de emisión y dichos receptores específicos unidos a por lo menos un marcador luminiscente o un modulador de la señal de emisión.

Description

Método homogéneo para la detección y/o la determinación de la actividad fosforilante de un material biológico.
El invento se refiere a un nuevo método homogéneo para la detección y/o la determinación de la actividad de fosforilación (o actividad fosforilante) de un material biológico frente a un substrato que contiene tirosina y/o serina y/o treonina, así como a un estuche para la puesta en práctica de este método.
La fosforilación de moléculas biológicas tales como péptidos o proteínas por las cinasas es un mecanismo biológico principal de regulación del metabolismo celular.
La mayor parte de las enzimas que poseen una actividad de fosforilación tienen una Km (constante de Michaelis) muy elevada (comprendida generalmente entre 10^{-3} y 10^{-5} M) y un rendimiento de conversión muy pequeño (entre 5% y 0,001% de los sitios activos del substrato están fosforilados).
En estas condiciones, la detección de la fosforilación de un substrato no es posible más que si los sitios activos están presentes en un gran exceso durante la reacción. Este gran exceso de sitios activos se puede obtener ya sea utilizando concentraciones elevadas de un substrato (si éste tiene pocos sitios activos) ya sea escogiendo un substrato que posea numerosos sitios de fosforilación.
Los mecanismos de fosforilación se han estudiado hasta ahora mediante métodos de detección heterogéneos radiativos o enzimáticos.
En este tipo de métodos, la detección de las fosforilación del substrato fijado sobre una fase sólida se efectúa ya sea por la medición de la incorporación de ^{32}P en el substrato enzimático, ya sea por la utilización de un anticuerpo marcado (trazador isotópico, enzimático o fluorescente) dirigido contra el sitio de fosforilación.
Este tipo de ensayo permite la fijación de una gran cantidad de substrato sobre la fase sólida y por lo tanto la detección de la propia fosforilación incluso cuando el substrato no posee más que un pequeño número de sitios activos, pero presenta a pesar de todo inconvenientes principales, a saber:
- la utilización frecuente de marcadores isotópicos,
- la necesidad de un proceso de separación entre las diferentes etapas del ensayo para eliminar los reactivos en exceso, y
- la necesidad de dominar los procesos de ``captura'' del substrato (como por ejemplo cuando se utiliza una placa que comprende avidina con un substrato de biotina).
En el caso de un método homogéneo, con frecuencia es necesario que la concentración del substrato sea elevada para generar una suficiente cantidad de substrato fosforilado a detectar. Entonces se hace difícil capturar la totalidad del substrato, puesto que esto necesitaría una cantidad importante de reactivo, lo cual, si el reactivo es fluorescente, presenta el inconveniente de generar un ruido de fondo específico elevado.
Se ha encontrado ahora que era posible detectar la fosforilación de un substrato con la ayuda de un método homogéneo en el que se utiliza una molécula portadora luminiscente, a la que están acoplados de manera covalente una pluralidad de substratos. Después de la reacción enzimática de fosforilación, la cantidad de substrato fosforilado es revelada por la medición de la señal emitida por la molécula portadora luminiscente y generada por transferencia de energía de un receptor específico del substrato fosforilado marcado por una molécula luminiscente.
Este método es particularmente útil para medir la fosforilación de moléculas de interés biológico, tales como por ejemplo péptidos, polipéptidos, proteínas o nucleótidos, en procesos naturales o patológicos, o en el curso de procedimientos de síntesis tales como por ejemplo la síntesis de ácidos nucleicos o de proteínas.
En un primer aspecto, el invento tiene por objeto, por lo tanto, un método homogéneo para la detección y/o la determinación de la actividad fosforilante de un material biológico frente a un substrato que contiene tirosina y/o serina y/o treonina, caracterizado porque dicho material biológico se pone en contacto con una pluralidad de péptidos o de polipéptidos que contienen tirosina y/o serina y/o treonina, idénticos o diferentes, unidos de manera covalente a una molécula portadora, en presencia de una fuente de fósforo no marcado radiológicamente y de los receptores específicos de dichos péptidos o polipéptidos fosforilados, y porque la detección y/o la determinación de la actividad fosforilante se efectúan por medición de una señal de emisión, resultando dicha señal de emisión de una interacción entre dicha molécula portadora constituida por una molécula luminiscente o una molécula no luminiscente unida a por lo menos un marcador luminiscente o un modulador de la señal de emisión y dichos receptores específicos unidos a por lo menos un marcador luminiscente o un modulador de la señal de emisión.
Por ``marcador luminiscente'' se entiende una molécula luminiscente utilizada para detectar la interacción entre la molécula portadora y el receptor específico.
Por ``modulador de la señal de emisión'' se entiende una molécula que, cuando está presente en la proximidad de una molécula luminiscente, modifica las características de la señal de emisión de ésta.
Dependiendo de las moléculas utilizadas respectivamente como molécula portadora y como receptor específico y dependiendo del mecanismo de su interacción, un mismo compuesto luminiscente puede desempeñar el cometido de un marcador luminiscente o de un modulador de la señal de emisión.
Dicho modulador puede ser una molécula luminiscente, por ejemplo una molécula luminiscente donante o aceptora, o una molécula no luminiscente, por ejemplo un átomo de número atómico elevado o una molécula que contenga tal átomo, como se describe por ejemplo en el documento de solicitud de patente europea EP 0.232.348, o también compuestos marcadores de espín.
La molécula portadora puede ser:
- ya sea una molécula luminiscente que tiene un peso molecular elevado, del orden de varias decenas de kilodaltones, tal como por ejemplo una molécula fluorescente tal como aloficocianina o C ficocianina;
- ya sea una molécula no luminiscente, tal como por ejemplo tiroglobulina, unida a por lo menos un marcador luminiscente o a por lo menos un modulador de la señal de emisión;
- ya sea un material sólido dispersado luminiscente que tiene una superficie suficiente para fijar una pluralidad de substratos de péptidos o polipéptidos;
- ya sea un material sólido dispersado no luminiscente que tiene una superficie suficiente para fijar una pluralidad de substratos de péptidos o polipéptidos, unido a por lo menos un marcador luminiscente o a por lo menos un modulador de la señal de emisión.
La molécula portadora puede ser, por lo tanto, ya sea una molécula luminiscente aceptora, ya sea una molécula no luminiscente unida a por lo menos un marcador luminiscente o a por lo menos un modulador de la señal de emisión.
En lo que sigue de la memoria descriptiva se emplearán sin distinción los términos de ``molécula'' o ``compuesto'' para cualificar a los marcadores luminiscentes o a los moduladores unidos a la molécula portadora o al receptor específico.
En un aspecto ventajoso, la molécula portadora es ya sea una molécula fluorescente aceptora, ya sea una molécula fluorescente donante, ya sea una molécula no fluorescente unida a por lo menos un compuesto fluorescente aceptor, o a por lo menos un compuesto fluorescente donante.
Ventajosamente, el marcador luminiscente o el modulador de la señal de emisión, unido a cada uno de los receptores específicos del o de los péptido(s) o polipéptido(s) fosforilado(s), puede ser una molécula fluorescente donante o aceptora.
En un aspecto preferido, la detección y/o la determinación de la actividad de fosforilación se efectúan por medición de la señal de emisión que resulta de la transferencia de energía no radiativa entre la molécula portadora y los marcadores luminiscentes o los moduladores de la señal de emisión unidos a los receptores específicos de los péptidos o polipéptidos fosforilados.
Así, la señal de emisión luminosa que permite la detección y/o la determinación de la actividad fosforilante buscada, se puede generar ya sea por transferencia de energía no radiativa de los marcadores luminiscentes o de los moduladores de la señal de emisión unidos a los receptores específicos de la molécula portadora, ya sea inversamente por transferencia de energía no radiativa de los marcadores luminiscentes o de los moduladores de la señal de emisión de la molécula portadora a los marcadores luminiscentes unidos a los receptores específicos.
Por ``transferencia de energía entre la molécula portadora y las moléculas luminiscentes marcadoras o los moduladores de la señal de emisión unidos a los receptores específicos de los péptidos o polipéptidos fosforilados'', se entienden por lo tanto los 2 tipos de mecanismos señalados anteriormente.
La transferencia de energía no radiativa, cuyo principio se describe particularmente en la cita de G. Mathis y colaboradores, Clin. Chem., 1993, 39, 1953-1959, se realiza cuando se cumplen las condiciones siguientes:
- por una parte, el compuesto aceptor posee un espectro de absorción que recubre por lo menos parcialmente el espectro de emisión del donante y presenta una absorbencia molar elevada en esta zona de recubrimiento, y un espectro de emisión en una gama de longitudes de ondas en las que el donante presenta una emisión intrínseca débil;
- por otra parte, el aceptor y el donante se sitúan en proximidad uno de otro.
La cantidad de péptidos o de polipéptidos unidos de manera covalente a la molécula luminiscente portadora puede ser de aproximadamente 2 a 1.000 por molécula luminiscente portadora.
Los receptores específicos de los péptidos o polipéptidos fosforilados pueden escogerse por ejemplo entre los anticuerpos monoclonales o policlonales.
En un aspecto preferido, el compuesto luminiscente unido al receptor específico del o de los péptido(s) o polipéptido(s) fosforilado(s) o a la molécula portadora, en calidad de marcador luminiscente o de modulador de la señal de emisión dependiendo del mecanismo de interacción entre dicha molécula portadora y dicho receptor específico, es un quelato, un criptato o un complejo macrocíclico de un ion de un elemento de las tierras raras.
En lo que sigue de la memoria descriptiva, los términos ``quelato'' y ``criptato'' así como la nomenclatura de los compuestos macrocíclicos y policíclicos utilizables son tal como se definen por J.M. Lehn en Struct. Bonding (Berlín), 16, 1, 1973 y en Acc. Chem. Res. 11, 49 (1979).
Dicho compuesto fluorescente donante es con preferencia un criptato de un elemento de las tierras raras, escogido con preferencia entre los criptatos de terbio, de europio, de samario, de disprosio o de neodimio.
De acuerdo con un aspecto preferido, dicho criptato de un elemento de las tierras raras está constituido por al menos una sal de un elemento de las tierras raras, convertida en complejo por un compuesto macropolicíclico de fórmula
1
en la que Z es un átomo que tiene 3 ó 4 valencias, R es nada o representa hidrógeno, el grupo hidroxi, un grupo amino o un radical hidrocarbilo, los radicales bivalentes (A), (B) y (C) son, independientemente unos de otros, cadenas de hidrocarbilo que contienen eventualmente uno o varios heteroátomos y están eventualmente interrumpidas por un heteromacrociclo, comprendiendo por lo menos unos de los radicales (A), (B) y (C), además, por lo menos un motivo molecular o estando constituido esencialmente por un motivo molecular, poseyendo dicho motivo molecular una energía de triplete superior a la del nivel emisivo del ion de un elemento de las tierras raras, convertido en complejo.
Con preferencia, se trata de un criptato de fórmula (I) anterior en el que el motivo molecular se escoge entre fenantrolina, antraceno, benceno, naftaleno, bi- y ter-fenilo, azobenceno, azopiridina, piridina, bipiridinas, bisquinolinas y los compuestos de las fórmulas siguientes:
- C_{2}H_{4} - X_{1} - C_{6}H_{4} - X_{2} - C_{2}H_{4} -
- C_{2}H_{4} - X_{1} - CH_{2} - C_{6}H_{4} - CH_{2} - X_{2} - C_{2}H_{4} -
X_{1} y X_{2}, que pueden idénticos o diferentes, designan oxígeno, nitrógeno o azufre,
2
3
siendo X oxígeno o hidrógeno.
En un aspecto ventajoso, el compuesto fluorescente es un criptato de elemento de las tierras raras constituido por el ion de terbio o de europio convertido en complejo por uno de los compuestos macrocíclicos siguientes:
(22)fenantrolina; (22)fenantrolina amida;
(22)antraceno; (22)antraceno amida; (22)bi-isoquinolina; (22)bifenil-bis-piridina; (22)bipiridina;
(22)bipiridina amida; los macropoliciclos tris-bipiridina, tris-fenantrolina, fenantrolina-bis-bipiridina,
bi-isoquinolina-bis-bipiridina,
bis-bipiridina difenil-bipiridina.
Un compuesto fluorescente particularmente ventajoso es el criptato de europio Eu tris bipiridina.
Tales compuestos se describen por ejemplo en el documento de patente europea EP 180.492.
Igualmente, se pueden utilizar compuestos macrocíclicos que forman complejos con los iones de elementos de las tierras raras, en los que el motivo molecular se escoge entre las bipirazinas, las bipirimidinas y los heterociclos nitrogenados que comprenden grupos de N-óxidos.
Compuestos macrocíclicos con unidades de bipirazinas se describen en la cita de F. Bodar-Houillon y colaboradores, New J. Chem., 1996, 20, 1041-1045.
Compuestos macrocíclicos con unidades de bipirimidinas se describen en la cita de J.M. Lehn y colaboradores, Helv. Chim. Acta, 1992, 75, 1221.
Compuestos macrocíclicos que comprenden heterociclos nitrogenados que comprenden grupos de N-óxidos, se describen en la cita de J.M. Lehn y colaboradores, Helv. Chim. Acta, 1991, 74, 572 y en el documento de patente EP 0.601.113.
El criptato de elemento de las tierras raras, que se utiliza como compuesto fluorescente donante, puede estar constituido igualmente por al menos una sal de un elemento de las tierras raras, que ha sido convertida en complejo por un compuesto macropolicíclico que responde a una de las fórmulas II ó III siguientes:
4
5
en las que:
- el ciclo de fórmula
6
es uno de los ciclos siguientes:
7
8
- Y es un grupo o un brazo de espaciamiento que está constituido por un radical orgánico bivalente, escogido entre los grupos alquileno lineales o ramificados de C_{1} a C_{20} que eventualmente contienen uno o varios dobles enlaces o triples enlaces, y/o que eventualmente están interrumpidos por uno o varios heteroátomos tales como oxígeno, nitrógeno, azufre o fósforo, entre los grupos cicloalquileno de C_{5} a C_{8} o entre los grupos arileno de C_{6} a C_{14}, estando dichos grupos alquileno, cicloalquileno o arileno eventualmente sustituidos con grupos alquilo, arilo o sulfonato;
- Z es un grupo funcional susceptible de unirse de manera covalente con una sustancia biológica;
- R es un grupo metilo o representa el grupo -Y-Z;
- R' es hidrógeno o un grupo -COOR`` en el que R'' es un grupo alquilo de C_{1} a C_{10} y representa con preferencia el grupo metilo, etilo o terc.-butilo o bien R' es un grupo -CO-NH-Y-Z.
Tales compuestos se describen por ejemplo en el documento de patente EP 321.353.
En el método de acuerdo con el invento, dicho compuesto fluorescente puede estar unido al receptor específico o a la molécula portadora ya sea directamente, ya sea por intermedio de un brazo de espaciamiento.
Este brazo de espaciamiento está constituido por ejemplo por un radical orgánico bivalente, escogido entre los grupos alquileno lineales o ramificados de C_{1}-C_{20}, que eventualmente contienen uno o varios dobles enlaces y/o están interrumpidos eventualmente por uno o varios heteroátomos, tales como oxígeno, nitrógeno, azufre o fósforo; los grupos carbamoílo y carboxamido; los grupos cicloalquileno de C_{5}-C_{8} y los grupos arileno de C_{6}-C_{14}, estando dichos grupos alquileno, cicloalquileno o arileno eventualmente sustituidos con grupos alquilo, arilo o sulfonato.
En un aspecto preferido, en calidad de compuesto fluorescente donante unido al receptor específico se utilizará un criptato de europio y, en calidad de molécula portadora o de compuesto fluorescente aceptor unido a la molécula portadora, aloficocianina, aloficocianina B, un derivado de aloficocianina modificado químicamente, C ficocianina, R ficocianina y cianinas.
En otro aspecto ventajoso, en calidad de compuesto fluorescente donante unido al receptor específico se utilizará un criptato de terbio y en calidad de molécula portadora o de compuesto fluorescente aceptor unido a la molécula portadora, se utilizarán rodaminas, tionina, R ficocianina, ficoeritrocianina, C ficoeritrina, B ficoeritrina, R ficoeritrina y cianinas.
Compuestos fluorescentes utilizables igualmente como compuestos aceptores son los complejos de ficobiliproteína y péptido de unión que se describen en el documento de solicitud de patente internacional WO 96/42016.
De acuerdo con otro de sus aspectos, el invento concierne igualmente a un estuche para la detección y/o la determinación de la actividad fosforilante de un material biológico frente a un substrato que contiene tirosina y/o serina y/o treonina, caracterizado porque contiene por lo menos una molécula portadora a la que están fijados de manera covalente una pluralidad de péptidos o de polipéptidos que contienen tirosina y/o serina y/o treonina, idénticos o diferentes, y por lo menos un receptor específico de dichos péptidos o polipéptidos fosforilados, estando dicho receptor unido a por lo menos un marcador luminiscente o a un modulador de la señal de emisión.
La molécula portadora es tal como se define más arriba, es decir que puede ser luminiscente de manera intrínseca o por unión a por lo menos un marcador luminiscente o un modulador de la señal de emisión.
Ventajosamente, la molécula portadora y el marcador luminiscente o el modulador de la señal de emisión unido al receptor específico de este estuche, son compuestos fluorescentes.
En un aspecto preferido, el compuesto luminiscente (marcador luminiscente o modulador de la señal de emisión) unido al receptor específico, y la molécula portadora, son respectivamente unos compuestos fluorescentes donante y aceptor.
El compuesto luminiscente unido al receptor específico en el estuche de acuerdo con el invento puede ser el criptato de europio Eu tris-bipiridina o el criptato de terbio Tb tris-bipiridina.
Ventajosamente, el estuche de acuerdo con el invento contiene además un medio tamponador apropiado, una fuente de fosfato no marcado radiológicamente e instrucciones para la puesta en práctica del método de detección y/o de la determinación de la actividad fosforilante de un material biológico que se ha descrito más arriba.
El invento se ilustra por medio del ejemplo que aparece seguidamente.
Ejemplo 1 Detección de la fosforilación del péptido SRC
El péptido SRC es un substrato de la tirosina cinasa del receptor del factor de crecimiento epidérmico, denominado igualmente EGF por ``Epidermal Growth Factor''. Éste es un péptido de 11 aminoácidos que contiene un sólo motivo de tirosina y que presenta la estructura siguiente:
[H]-Leu-Ile-Glu-Asp-Ala-Glu-Tyr-Ala-Ala-Gly-[OH]
Las abreviaturas utilizadas seguidamente son las siguientes:
DTT = ditiotreitol
EuTBP = criptato de europio Eu tris-bipiridina diamina
BSA = albúmina de suero bovino
IgG = inmunoglobulina G
MHS = maleimidohexanoíl-N-hidroxi-éster succinimídico
SPDP = 3(2-piridilditio)propionato de N-succinimidilo
Sulfo-SMCC = sulfo-succinimidil 4-N-(maleimidometil)-ciclohexano.
1) Conjugación de la molécula portadora luminiscente con el péptido substrato
Se utiliza un derivado de aloficocianina modificado químicamente (XL_{665}, Cis bio international) cuyo peso molecular elevado permite su marcación por numerosos péptidos, cada uno de los cuales posee un sitio de fosforilación.
a) Activación de XL_{665} por SPDP
A 6 mg de XL_{665} a razón de 3,45 mg/ml en un tampón de fosfato 100 mM de pH 7,0 se les añade una solución de 80 mM de SPDP en etanol absoluto, en una proporción de 60 moles de activador por mol de XL_{665}.
Después de 30 minutos de activación a la temperatura ambiente, se añade una solución de 200 mM de DTT en un tampón de fosfato 100 mM de pH 7,0 en una proporción de 5 moles de reductor por cada mol de activador.
Después de 15 minutos a la temperatura ambiente, los productos de reacción indeseables se eliminan por cromatografía de exclusión - difusión sobre una columna de gel G25 superfina en un tampón de fosfato 100 mM de pH 6,5, EDTA 5 mM.
El producto se conserva a 4ºC antes del acoplamiento.
b) Activación del péptido mediante MHS
A 4 mg del péptido (2,6 pmoles) se les añade una solución 220 mM de MHS en acetonitrilo en una proporción de 4 moles de activador por mol de péptido.
Después de 30 minutos a la temperatura ambiente, los productos de reacción indeseables se eliminan por cromatografía de exclusión - difusión sobre una columna de gel Superdex 30® (PHARMACIA) en un tampón de fosfato 100 mM de pH 7,0.
c) Acoplamiento de péptido y maleimida / XL_{665}-SH
De una manera similar a la que se ha descrito más arriba, se hacen reaccionar las funciones de maleimida con las funciones de tiol fijadas a la XL_{665} en unas proporciones molares de 100 péptidos por XL_{665}.
Después de incubación durante 18 horas a 40ºC y de bloqueo de las agrupaciones de tiol (que eventualmente han quedado libres) con N-etil-maleimida, el péptido no acoplado se elimina por cromatografía de exclusión - difusión sobre una columna TSK 3000 SW (MERCK) en un tampón de fosfato 100 mM de pH 7,0.
Se obtiene un conjugado que comprende entre 20 y 40 péptidos por molécula XL_{665}.
2) Preparación del conjugado de anticuerpo anti-fosfotirosina y criptato de europio Eu tris-bipiridina a) Activación de las IgG PY20 mediante SPDP
5 mg de IgG PY20 (Transduction Laboratories) a razón de 10 mg/ml en un tampón de fosfato 100 mM, de pH 7,0, son activados por la adición de una solución de SPDP (Pierce, EE.UU.) a razón de 6,4 mM en dioxano en una relación molar de 7,5 SPDP por cada IgG PY20.
Después de activación durante 35 min a la temperatura ambiente, la IgG piridina-2-tiona se purifica sobre una columna de G25 superfino en un tampón de fosfato 100 mM, EDTA 5 mM, de pH 6,5.
Las proteínas se concentran y los grupos de disulfuros de 2-piridilo se reducen mediante una solución de DTT (Sigma, EE.UU.) que tiene una concentración final de 19 mM durante 15 min a la temperatura ambiente. El DTT y la piridina-2-tiona se eliminan por purificación sobre una columna de G25 superfino en un tampón de fosfato 100 mM, EDTA 5 mM, de pH 6,5. La concentración en IgG-SH se determina a 280 nm con \varepsilon_{280nm} de 210.000 M^{-1}cm^{-1}.
b) Preparación de los conjugados de IgG PY20 - EuTBP
A 5 mg (5 x 10^{-6} moles) de Eu TBP (criptato de europio Eu tris-bipiridina diamina, preparado como se ha descrito en el documento de patente EP 321.353, Ejemplos 3 y 4) se les añade una solución de 25 mM de sulfo-SMCC, en un tampón fosfato 20 mM, dimetilformamida al 10% (v/v de pH 7,0) en una proporción de 2,5 moles de activador por cada mol de Eu TBP.
Después de activación durante 45 min a la temperatura ambiente, el medio de reacción se filtra a 0,8 \mum con el fin de eliminar el precipitado eventualmente formado. Los productos de reacción indeseables (sulfo-SMCC, N-hidroxi-succinimida, ácido (N-maleimidometil)carboxílico) se eliminan por cromatografía con intercambio de iones sobre una columna Mono Q (Pharmacia, Suecia) en un tampón fosfato 20 mM, dimetilformamida al 10% (v/v), de pH 7,0, mediando choque con NaCl. La concentración en Eu TBP maleimida se determina a 307 nm con \varepsilon_{307nm} de 25.000 M^{-1}cm^{-1} así como con la relación A_{307nm}/A_{280nm}.
De manera similar a la descrita más arriba, se hacen reaccionar las funciones de maleimida con las funciones de tiol fijadas sobre el anticuerpo, en unas proporciones molares que varían de 10 a 30 Eu TBP maleimida por cada IgG PY20-SH.
Después de incubación durante 18 horas a 4ºC y bloqueo de las agrupaciones de tioles (que eventualmente han quedado libres) por N-etil-maleimida, el Eu TBP no acoplado se elimina por diálisis en un tampón de fosfato 100 mM de pH 7,0 a 4ºC hasta el agotamiento (más fluorescencia en los baños de diálisis).
Las características del conjugado se determinan por sus absorciones a 307 nm y a 280 nm utilizando los valores siguientes teniendo en cuenta la absorción propia del criptato determinada por la relación A_{307nm}/A_{280nm}.
Eu TBP-maleimida:
\varepsilon_{307nm} = 25.000 M^{-1}cm^{-1}
A_{307nm}/A_{280nm} = determinado experimentalmente.
IgG PY20-SH:
\varepsilon_{280nm} = 210.000 M^{-1}cm^{-1}
3) Fosforilación
Células A431 (SIGMA) que contiene un receptor del EGF, son activadas previamente durante 10 min a la temperatura ambiente por medio del EGF. El tampón de fosforilación es un tampón de TRIS/MES 60 mM, de pH 7,4, que contiene 30 \muM de ATP, 50 mM de Mg^{++} y 10 mM de Mn^{++}.
Se añaden sucesivamente en los pocillos de ``ensayo'' de una microplaca de 96 pocillos:
- 10 \mul de células A431 previamente activadas,
- 10 \mul de un conjugado de XL_{665} - péptidos SRC,
- 30 \mul de un tampón de fosforilación.
En los pocillos ``blancos'' que sirven como testigos, se introducen 10 \mul de un conjugado de XL_{665} - péptidos y 40 \mul de un tampón de fosforilación. Se incuba a continuación durante 30 min a la temperatura ambiente.
4) Revelado
Se añaden sucesivamente a cada pocillo de la microplaca:
- 50 \mul de un anticuerpo/anti-fosfotirosina marcado con criptato de Eu tris-bipiridina
- 100 \mul de un tampón de fosfato 0,1 M; de pH 7; KF 0,4 M; BSA 0,1%.
Después de incubación durante 30 min a la temperatura ambiente, la lectura de la fluorescencia se efectúa a 620 nm y a 665 nm con la ayuda de un fluorímetro con láser prototipo, descrito seguidamente:
Un láser pulsado con nitrógeno (LASER SCIENCE INC., modelo LS1-337ND) se utiliza como fuente de excitación (longitud de onda a 337,1 nm). La duración de las pulsaciones se especifica en 3 nanosegundos y se repite bajo una frecuencia de 10 Hercios. El haz pasa a través de un filtro (de CORNING) con el fin de eliminar cualquier luz parásita con una excitación distinta de 337 nm.
Después de haber vuelto a entrar en la cámara de medición, el haz es reflejado por un filtro dicroico, colocado a 45 grados, que tiene la propiedad de reflejar los ultravioletas y de poder transmitir la luz visible.
El haz reflejado por el filtro dicroico es enfocado sobre el pocillo para medición de una microplaca, por una lente de sílice fundido. La emisión de fluorescencia se recoge de acuerdo con un ángulo sólido de 20 grados, colimatado por la misma lente, y pasa directamente a través del filtro dicroico (fluorescencia en luz visible).
Un filtro de interferencia de características definidas dependiendo de la longitud de onda de fluorescencia que se ha de detectar, permite desembarazarse de las luces que pueden parasitizar a la señal, cuya intensidad se mide seguidamente por un fotomultiplicador (HAMAMATSU R2949).
El contador de fotones que se utiliza es un SR-400 (STANFORD RESEARCH SYSTEMS), cuyas operaciones y cuya sincronización con el láser se controlan mediante un ordenador del tipo IBM PC-AT a través de una salida RS 232. Las pulsaciones que provienen del fotomultiplicador se registran durante una ventana de tiempo (t_{g}) y después de un retraso (t_{d}) determinado/a, a condición de que sean superiores a un nivel discriminante seleccionado por el contador de fotones con el fin de optimizar la relación de señal a ruido del fotomultiplicador.
Una tabla X-Y, pilotada por el IBM PC-AT, permite las diferentes colocaciones de la microplaca de medición mediante motores de paso a paso, que incluyen las maniobras de carga, de colocación bajo el haz excitador, de lectura automática en secuencia de los 96 pocillos, y de salida.
La fluorescencia emitida por el conjugado de XL_{665} -péptidos SRC se mide con la ayuda del fluorímetro prototipo equipado con un filtro a 665 nm con una anchura de 10 nm a mitad de la altura, durante 400 \mus (microsegundos) y con un retraso de 50 \mus.
Los resultados se representan en el gráfico de la figura 1, en el que el eje de las ordenadas da el grado de fosforilación y el eje de las abscisas da la concentración de conjugado XL_{665 }- péptidos SRC.
El grado de fosforilación se expresa por la variable DR = R_{muestra}-R_{blanco}, siendo R la relación de las señales de emisión a 665 nm y a 620 nm.
La concentración de conjugado de XL_{665} - péptidos SRC se expresa en nM de XL_{665}.
Los resultados muestran que el aumento del grado de fosforilación se correlaciona con el aumento de la concentración de conjugado de XL_{665} - péptidos SRC.

Claims (21)

1. Método homogéneo para la detección y/o la determinación de la actividad fosforilante de un material biológico con respecto a un substrato que contiene tirosina y/o serina y/o treonina, caracterizado porque dicho material biológico se pone en contacto con una pluralidad de péptidos o de polipéptidos que contienen tirosina y/o serina y/o treonina, idénticos o diferentes, unidos de manera covalente a una molécula portadora, en presencia de una fuente de fosfato no marcado radiológicamente y de los receptores específicos de dichos péptidos o polipéptidos fosforilados, y porque la detección y/o la determinación de la actividad fosforilante se efectúan por medición de una señal de emisión, resultando dicha señal de emisión de una interacción entre dicha molécula portadora constituida por una molécula luminiscente o una molécula no luminiscente unida a por lo menos un marcador luminiscente o un modulador de la señal de emisión y dichos receptores específicos unidos a por lo menos un marcador luminiscente o un modulador de la señal de emisión.
2. Método de acuerdo con la reivindicación 1, caracterizado porque la detección y/o la determinación de la actividad fosforilante se efectúan por medición de la señal de emisión que resulta de la transferencia de energía entre los marcadores luminiscentes o los moduladores de la señal de emisión unidos a los receptores específicos de los péptidos o polipéptidos fosforilados y la molécula portadora.
3. Método de acuerdo con una de las reivindicaciones 1 ó 2, caracterizado porque la molécula portadora luminiscente es una molécula fluorescente o una molécula no fluorescente unida a por lo menos un marcador fluorescente o a por lo menos un modulador de la señal de emisión.
4. Método de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 3, caracterizado porque el marcador luminiscente o el modulador de la señal de emisión unido al receptor específico es un compuesto fluorescente.
5. Método de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 4, caracterizado porque el receptor específico está unido a un compuesto fluorescente donante y la molécula portadora es una molécula fluorescente aceptora o está unida a un compuesto fluorescente aceptor.
6. Método de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 5, caracterizado porque el receptor específico está unido a un compuesto fluorescente aceptor y la molécula portadora luminiscente es una molécula fluorescente donante o está unida a un compuesto fluorescente donante.
7. Método de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 6, caracterizado porque la cantidad de péptidos o polipéptidos unidos de manera covalente a la molécula portadora luminiscente es de 2 a 1.000.
8. Método de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 7, caracterizado porque el receptor específico está unido a un quelato, un criptato o un complejo macrocíclico de un ion de un elemento de las tierras raras.
9. Método de acuerdo con la reivindicación 8, caracterizado porque el receptor específico está unido a un quelato, un criptato o un complejo macrocíclico de europio, de terbio, de disprosio, de samario o de neodimio.
10. Método de acuerdo con la reivindicación 9, caracterizado porque el receptor específico está unido a un criptato de un elemento de las tierras raras, constituido por al menos una sal de un elemento de las tierras raras convertida en complejo por un compuesto macropolicíclico de fórmula
9
en la que Z es un átomo que tiene 3 ó 4 valencias, R es nada o representa hidrógeno, el grupo hidroxi, un grupo amino o un radical hidrocarbilo, los radicales bivalentes (A), (B) y (C) son, independientemente unos de otros, cadenas de hidrocarbilo que contienen eventualmente uno o varios heteroátomos y están eventualmente interrumpidas por un heteromacrociclo, comprendiendo por lo menos unos de los radicales (A), (B) y (C), además, por lo menos un motivo molecular o estando constituido esencialmente por un motivo molecular, poseyendo dicho motivo molecular una energía de triplete superior a la del nivel emisivo del ion de un elemento de las tierras raras, convertido en complejo.
11. Método de acuerdo con la reivindicación 10, caracterizado porque el compuesto fluorescente unido al receptor específico es un criptato de un elemento de las tierras raras constituido por el ion de terbio o europio convertido en complejo por uno de los compuestos macrocíclicos siguientes:
(22)fenantrolina; (22)fenantrolina amida;
(22)antraceno; (22)antraceno amida; (22)bi-isoquinolina; (22)bifenil-bis-piridina; (22)bipiridina;
(22)bipiridina amida; los macropoliciclos tris-bipiridina, tris-fenantrolina, fenantrolina-bis-bipiridina,
bi-isoquinolina-bis-bipiridina,
bis-bipiridina difenil-bipiridina.
12. Método de acuerdo con la reivindicación 11, caracterizado porque dicho compuesto fluorescente es el criptato de europio Eu tris-bipiridina.
13. Método de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 12, caracterizado porque se utiliza un criptato de europio en calidad de compuesto fluorescente donante unido al receptor específico y, en calidad de molécula portadora o de compuesto fluorescente aceptor unido a la molécula portadora, aloficocianina, aloficocianina B, derivados de aloficocianina modificados químicamente, C ficocianina, R ficocianina y cianinas.
14. Método de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 12, caracterizado porque se utiliza un criptato de terbio en calidad de compuesto fluorescente donante unido al receptor específico y, en calidad de molécula portadora o de compuesto fluorescente aceptor unido a la molécula portadora, rodaminas, tionina, R ficocianina, ficoeritrocianina, C ficoeritrina, B ficoeritrina, R ficoeritrina y cianinas.
15. Método de acuerdo con una de las reivindicaciones 1 a 14, caracterizado porque el compuesto fluorescente donante unido al receptor específico es el criptato de europio Eu tris-bipiridina o el criptato de terbio Tb tris-bipiridina.
16. Método de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 15, caracterizado porque los receptores específicos se escogen entre los anticuerpos policlonales y monoclonales.
17. Estuche para la detección y/o la determinación de la actividad fosforilante de un material biológico frente a un substrato que contiene tirosina y/o serina y/o treonina, caracterizado porque contiene por lo menos una molécula portadora constituida por una molécula luminiscente o una molécula no luminiscente unida a por lo menos un marcador luminiscente o un modulador de la señal de emisión, a la que están fijados de manera covalente una pluralidad de péptidos o de polipéptidos que contienen tirosina y/o serina y/o treonina, idénticos o diferentes, y por lo menos un receptor específico de dichos péptidos o polipéptidos fosforilados, estando dicho receptor unido a por lo menos un marcador o un modulador de la señal de emisión.
18. Estuche de acuerdo con la reivindicación 17, caracterizado porque la molécula portadora y la molécula luminiscente marcadora del receptor específico son unas moléculas fluorescentes.
19. Estuche de acuerdo con la reivindicación 18, caracterizado porque el marcador luminiscente o el modulador de la señal de emisión unido al receptor específico y la molécula portadora son respectivamente unas moléculas fluorescentes donante y aceptora.
20. Estuche de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 17 a 19, caracterizado porque el compuesto luminiscente unido al receptor específico es el criptato de europio Eu tris-bipiridina o el criptato de terbio Tb tris-bipiridina.
21. Estuche de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 17 a 20, caracterizado porque contiene igualmente un medio tampón apropiado, una fuente de fosfato no marcada radiológicamente, e instrucciones para la puesta en práctica del método de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 16.
ES98943995T 1997-09-19 1998-09-16 Metodo homogeneo para la deteccion y/o la determinacion de la actividad fosforilante de un material biologico. Expired - Lifetime ES2198744T3 (es)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
FR9711721A FR2768817B1 (fr) 1997-09-19 1997-09-19 Methode homogene pour la detection et/ou la determination de l'activite phosphorylante d'un materiel biologique
FR9711721 1997-09-19

Publications (1)

Publication Number Publication Date
ES2198744T3 true ES2198744T3 (es) 2004-02-01

Family

ID=9511294

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
ES98943995T Expired - Lifetime ES2198744T3 (es) 1997-09-19 1998-09-16 Metodo homogeneo para la deteccion y/o la determinacion de la actividad fosforilante de un material biologico.

Country Status (8)

Country Link
US (1) US6753156B1 (es)
EP (1) EP1018009B1 (es)
JP (1) JP4312953B2 (es)
AT (1) ATE238551T1 (es)
DE (1) DE69813850T2 (es)
ES (1) ES2198744T3 (es)
FR (1) FR2768817B1 (es)
WO (1) WO1999015896A1 (es)

Families Citing this family (14)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6938493B2 (en) 1997-07-21 2005-09-06 Helix Technology Corporation Apparatus and methods for heat loss pressure measurement
CA2380238A1 (en) * 1999-07-27 2001-02-01 University Of Utah Research Foundation Homogeneous fluorescence method for assaying structural modifications of biomolecules
KR20030011777A (ko) * 2000-02-28 2003-02-11 다이이치 가가쿠 야쿠힝 가부시키가이샤 장수명 여기형 형광을 이용하는 측정방법
US7524974B2 (en) * 2002-07-08 2009-04-28 Tetsuo Nagano Fluorescent probe
WO2004040296A1 (ja) * 2002-10-16 2004-05-13 Daiichi Pure Chemicals Co., Ltd. パーオキシナイトライト測定用試薬
US7696245B2 (en) * 2003-03-28 2010-04-13 Sekisui Medical Co., Ltd. Fluorescent probe for zinc
DE10321901A1 (de) * 2003-05-06 2004-12-02 Proteosys Ag Affinitätsanreicherung von phosphorylierten Peptiden und/oder Proteinen
JP2005194244A (ja) * 2004-01-09 2005-07-21 Shigenobu Yano 亜鉛イオン蛍光センサー
DE102004022628A1 (de) * 2004-05-07 2005-12-15 Sensient Imaging Technologies Gmbh FRET-Bioassay
EP1749014B1 (de) * 2004-05-19 2010-07-07 Merck Patent GmbH Metallkomplexe
DE102004034517A1 (de) * 2004-07-16 2006-02-16 Covion Organic Semiconductors Gmbh Metallkomplexe
FR2899689B1 (fr) * 2006-04-10 2016-05-20 Cis Bio Int Procede de suppression d'un signal fret, agents suppresseurs d'un signal de fret et utilisation dans un procede de multiplexage biologiques
US7605009B2 (en) * 2007-03-12 2009-10-20 Silverbrook Research Pty Ltd Method of fabrication MEMS integrated circuits
DE102011001368B4 (de) 2011-03-17 2013-01-31 Bundesanstalt für Materialforschung und -Prüfung (BAM) Lanthanoid-Chelate enthaltende Partikel, deren Herstellung sowie deren Verwendung in der Bioanalytik

Family Cites Families (11)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR2570703B1 (fr) * 1984-09-26 1988-07-08 Commissariat Energie Atomique Complexes macropolycycliques de terres rares et application a titre de marqueurs fluorescents
FR2585836B1 (fr) * 1985-08-02 1987-11-27 Commissariat Energie Atomique Procede homogene de detection et/ou de determination par luminescence d'un analyte dans un milieu susceptible de le contenir
US5279943A (en) * 1985-08-02 1994-01-18 Compagnie Oris Industrie Homogeneous process for the detection and/or determination by luminescence of an analyte in a medium in which it may be present
DK0537270T3 (da) * 1990-07-02 1999-06-07 Univ California Påvisning af analytter ved overføring af fluorescensenergi
FR2680787B1 (fr) * 1991-08-30 1994-11-04 Cis Bio Int Complexes macrocycliques de terres rares et leur utilisation pour reduire les interferences dans un dosage par fluorescence.
US5622821A (en) * 1994-06-29 1997-04-22 The Regents Of The University Of California Luminescent lanthanide chelates and methods of use
FR2735238B1 (fr) * 1995-06-09 1997-09-05 Cis Bio Int Utilisation d'un complexe phycobiliproteine-peptide de liaison en tant que traceur fluorescent
US5925558A (en) * 1996-07-16 1999-07-20 The Regents Of The University Of California Assays for protein kinases using fluorescent protein substrates
WO1998002571A1 (en) * 1996-07-16 1998-01-22 The Regents Of The University Of California Assays for protein kinases using fluorescent protein substrates
US5759787A (en) * 1996-08-26 1998-06-02 Tularik Inc. Kinase assay
DK1036192T3 (da) * 1997-12-05 2003-06-10 Upjohn Co Fluorescensbaserede screeningsanalyser med høj hastighedforproteinkinaser og phosphataser

Also Published As

Publication number Publication date
JP2001517796A (ja) 2001-10-09
ATE238551T1 (de) 2003-05-15
US6753156B1 (en) 2004-06-22
WO1999015896A1 (fr) 1999-04-01
DE69813850D1 (de) 2003-05-28
FR2768817B1 (fr) 1999-12-10
DE69813850T2 (de) 2004-04-01
FR2768817A1 (fr) 1999-03-26
JP4312953B2 (ja) 2009-08-12
EP1018009A1 (fr) 2000-07-12
EP1018009B1 (fr) 2003-04-23

Similar Documents

Publication Publication Date Title
ES2198744T3 (es) Metodo homogeneo para la deteccion y/o la determinacion de la actividad fosforilante de un material biologico.
US5512493A (en) Method of amplifying the emission signal of a luminescent compound
US5527684A (en) Method of measuring the luminescence emitted in a luminescent assay
US10544449B2 (en) Bis-biotinylation tags
Pazos et al. Peptide-based fluorescent biosensors
ES2622977T3 (es) Ensayos homogéneos con fase de disolución
US6352672B1 (en) Apparatus for measuring the luminescence emitted in a luminescent assay
JP2627124B2 (ja) 三官能共役体、その製造方法及びその使用方法
ES2628018T3 (es) Métodos de ensayo de no separación
US5627074A (en) Method of reducing interference in a fluorescent assay
Crivianu-Gaita et al. Immobilization of Fab’fragments onto substrate surfaces: a survey of methods and applications
Viirlaid et al. Immunoassay for rapid on-site detection of glyphosate herbicide
JP3583441B2 (ja) フィコビリン蛋白質−結合ペプチド複合体の螢光トレーサとしての利用方法
US4709037A (en) Biotinylating agents
US20020177235A1 (en) Method of measuring the luminescence emitted in a luminescent assay
US4794082A (en) Biotinylating agents
JP2953501B2 (ja) 発光可能な金属錯体を用いてアナライトを測定するための干渉除去試薬
WO2000047693A1 (en) Luminescent metal-ligand complexes
Harada et al. Control of photoinduced electron transfer from zinc‐porphyrin to methyl viologen by supramolecular formation between monoclonal antibody and zinc‐porphyrin
CA2296969A1 (en) Quantitative determination of analytes in a heterogeneous system
US20160376632A1 (en) Kinase activity detection methods
Lin et al. Effect of metal ions on the fluorescence of leucine aminopeptidase and its dansyl-peptide substrates
ES2253899T3 (es) Quelatos de lantanido de cinoxacina y su uso como sondas biomoleculares.
US5286848A (en) Lanthanide cryptate of trisphenanthroline
ES2226240T3 (es) Empleo de reactivo derivatizados, en procedimientos de deteccion por quimioluminiscencia y electroquimiluminiscencia.