ES2216072T3 - Proceso combinado de desencolado y "lavado a la piedra" de tejidos denim teñidos. - Google Patents

Proceso combinado de desencolado y "lavado a la piedra" de tejidos denim teñidos.

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ES2216072T3 ES96938975T ES96938975T ES2216072T3 ES 2216072 T3 ES2216072 T3 ES 2216072T3 ES 96938975 T ES96938975 T ES 96938975T ES 96938975 T ES96938975 T ES 96938975T ES 2216072 T3 ES2216072 T3 ES 2216072T3
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Abstract

Proceso combinado de una sola fase de desencolado y ¿lavado a la piedra¿ de tejidos denim teñidos, en el que el tejido denim es tratado con una enzima amilolítica en combinación con una primera endoglucanasa monocomponente abrasiva y una segunda endoglucanasa monocomponente reductora de rayas.

Description

Proceso combinado de desencolado y "lavado a la piedra" de tejidos denim teñidos.
La presente invención se refiere a un proceso de una sola fase para el desencolado y "lavado a la piedra", mediante el cual el tejido denim teñido con una variación localizada en la densidad del color de uniformidad mejorada se consigue mediante el tratamiento del tejido denim teñido, especialmente prendas de tejido denim teñido como vaqueros denim, con una enzima amilolítica y dos endoglucanasas diferentes en la misma fase del proceso.
Antecedentes de la invención
Durante el tejido de textiles, los hilos están expuestos a una tensión mecánica considerable. Antes de tejerse en los telares mecánicos, los hilos de urdimbre son a menudo revestidos con almidón de cola o derivados de almidón con el objetivo de aumentar su resistencia a la tensión y prevenir la rotura. El agente más común de encolado es el almidón en forma nativa o forma modificada, también otros compuestos poliméricos como polivinilalcohol (PVA), polivinilpirrolidona (PVP), ácido poliacrílico (PAA) o derivados de celulosa (p. ej. carboximetilcelulosa (CMC), hidroxietilcelulosa, hidroxipropilcelulosa o metilcelulosa), pueden ser también abundantes en la cola.
En general, una vez los textiles han sido tejidos, el tejido pasa a una fase de desencolado, seguida de una o más fases adicionales de tratamiento del tejido. El desencolado es el acto de eliminar la cola de los textiles. Después del tejido, el revestimiento de cola debe eliminarse antes del tratamiento adicional del tejido con el objetivo de asegurar un resultado homogéneo y resistente al lavado. El método preferido de desencolado es la hidrólisis enzimática de la cola por la acción de enzimas amilolíticas.
Para la producción de ropa denim, el tejido se corta y se transforma en prendas, es decir después de ser acabado. En particular, para la producción de prendas denim se han desarrollado diferentes métodos de acabado enzimático. El acabado de prendas denim normalmente se inicia con una fase de desencolado enzimático, durante la cual las prendas están sujetas a la acción de enzimas amilolíticas con el objetivo de proporcionar suavidad al tejido y hacer el algodón más accesible a las fases posteriores de acabado enzimático.
La cera de algodón y otros lubricantes pueden aplicarse a hilos con el objetivo de aumentar la velocidad del tejido de algodón. Además se están introduciendo ceras con un punto de fusión más elevado. Los lubricantes de cera son predominantemente lubricantes basados en éster de triglicérido. Después del desencolado, la cera permanece o se redeposita en el tejido y, como resultado, el tejido consigue un tono más oscuro, consigue manchas brillantes y se vuelve más rígido.
La solicitud de patente internacional N° WO 93/13256 (Novo Nordisk A/S) describe un proceso para la eliminación de ésteres hidrofóbicos del tejido, en cuyo proceso el tejido es impregnado durante la fase de desencolado con una solución acuosa de lipasa. Este proceso ha sido desarrollado sólo para su uso en fábricas textiles y se realiza usando el equipo de las fábricas textiles, es decir, un rodillo almohadilla, un manipulador, o una caja J.
La patente JP-A 2-80673 expone un método por el cual el desencolado y el suavizado se consiguen mediante el tratamiento de fibras de celulosa con una solución acuosa que contiene tanto amilasa como celulasa.
Durante muchos años los fabricantes de vaqueros denim han lavado sus prendas en una lavandería de acabado con piedras pómez para conseguir un tacto suave así como un deseado look moderno de "lavado a la piedra". Este efecto de abrasión se obtiene eliminando localmente el tinte del límite de la superficie. Recientemente se han introducido enzimas celulíticas en el proceso de acabado, convirtiendo el proceso de lavado a la piedra en un "proceso biológico de lavado a la piedra".
El objetivo de un proceso biológico de lavado a la piedra es obtener una abrasión diferente pero homogénea de las prendas (apariencia de lavado a la piedra). No obstante, es muy frecuente que ocurra un lavado a la piedra irregular (rayas y arrugas). En consecuencia es necesario reparar el trabajo ("después del tinte") en una parte importante (hasta el 80% aproximadamente) de los vaqueros que han sido tratados en las lavanderías.
De este modo es un objeto de la presente invención proporcionar un proceso que reduzca el problema de las rayas y arrugas en las prendas denim acabadas.
Resumen de la invención
En consecuencia, la presente invención proporciona un proceso para el tratamiento de tejidos, cuyo proceso mejora la distribución/uniformidad del color, la calidad del lavado a la piedra, etc., y reduce la necesidad de un tinte posterior de la ropa acabada.
La invención proporciona un proceso de una sola fase para el desencolado enzimático y para el lavado a la piedra de tejidos denim teñidos, cuyo proceso comprende el tratamiento del tejido denim con una enzima amilolítica, como una \alpha-amilasa, en combinación con una primera endoglucanasa monocomponente abrasiva y una segunda endoglucanasa monocomponente reductora de rayas.
Descripción detallada de la invención
La presente invención proporciona un proceso para el tratamiento enzimático de tejidos, por cuyo proceso es posible proporcionar tejido denim teñido encolado y lavado a la piedra de forma enzimática con una calidad visual mejorada.
En el modo descrito anteriormente, el tratamiento enzimático de tejidos incluye de forma convencional las fases de desencolado del tejido usando enzimas amilolíticas, suavizado de la prenda (que incluye las fases de pulido biológico, lavado biológico a la piedra y/o lavado de la prenda) usando enzimas celulíticas, opcionalmente seguidas del tinte de la prenda, lavado de la prenda y/o suavizado de la prenda con un agente suavizante químico, normalmente un compuesto tensioactivo catiónico, a veces a base de silicona. El proceso de la presente invención puede tener lugar habitualmente durante la fase de desencolado y/o de suavizado de las fases convencionales de producción de prendas.
En consecuencia, en una forma de realización preferida, el proceso de la presente invención se refiere a un proceso combinado de una sola fase de desencolado y "lavado a la piedra" de tejidos denim teñidos, en el que el tejido denim es tratado con una enzima amilolítica, como una \alpha-amilasa, en combinación con una primera endoglucanasa monocomponente abrasiva y una segunda endoglucanasa monocomponente reductora de rayas.
En el presente contexto, el término "endoglucanasa (o celulasa) abrasiva" se refiere a una endoglucanasa que es capaz de proporcionar a la superficie variaciones localizadas del tejido denim teñido (normalmente transformado en prenda, especialmente en vaqueros) en la densidad del color. Ejemplos de celulasa abrasiva son aquellos mencionados en la solicitud de patente internacional PCT/US89/03274 publicada como WO 90/02790.
El término "endoglucanasa monocomponente" denota una endoglucanasa que es esencialmente libre de otras proteínas, en particular de otras endoglucanasas. Las endoglucanasas monocomponentes se producen normalmente por técnicas recombinantes, es decir, por clonación y expresión del gen relevante en un huésped homólogo o heterólogo.
En el presente contexto, el término "endoglucanasa (o celulasa) reductora de rayas" o endoglucanasa "niveladora" se refiere a una endoglucanasa que es capaz de reducir la formación de rayas presentes normalmente en la superficie del tejido denim teñido (normalmente transformado en prenda, especialmente en vaqueros) que ha sido sujeto a un proceso de "lavado a la piedra", bien un proceso de lavado a la piedra enzimático o un proceso que hace uso de piedras pómez para proporcionar variaciones localizadas en la densidad del color en la superficie del tejido denim. Ejemplos de celulasas reductoras de rayas o niveladoras son aquellas mencionadas en la solicitud de patente internacional PCT/DK95/00108 publicada como WO 95/24471.
La primera endoglucanasa es preferiblemente una celulasa fúngica de tipo EG V. Otra endoglucanasa útil es una celulasa fúngica de tipo EG III que puede obtenerse de una cepa del género Trichoderma. Ejemplos de celulasas fúngicas de tipo EG III útiles son aquellas descritas en WO 92/06184, WO 93/20208 y WO 93/20209, y WO 94/21801.
Preferiblemente, la endoglucanasa de tipo EG V se deriva o se produce por una cepa de Scytalidium (f. Humicola), Fusarium, Myceliophthora, más preferiblemente se deriva o se produce por Scytalidium thermophilum (f. Humicola insolens), Fusarium oxysporum o Myceliophthora themophila, más preferiblemente de Humicola insolens, DSM 1800, Fusarium oxysporum, DSM 2672, o Myceliophthora themophila, CBS 117.65.
En una forma de realización de la invención, la primera endoglucanasa es una endoglucanasa que comprende la secuencia de aminoácidos de la endoglucanasa de Humicola insolens mostrada en la SEC ID N° 1 o que es análoga a dicha endoglucanasa que es al menos un 60% homóloga a la secuencia mostrada en la SEC ID N° 1, reacciona con un anticuerpo originado contra dicha endoglucanasa, y/o es codificada por una secuencia de ADN que hibrida con la secuencia de ADN que codifica dicha endoglucanasa.
En otra forma de realización de la invención, la primera endoglucanasa es una endoglucanasa que comprende la secuencia de aminoácidos de la endoglucanasa de Fusarium oxysporum mostrada en la SEC ID N° 2 o que es análoga a dicha endoglucanasa que es al menos un 60% homóloga a la secuencia mostrada en la SEC ID N° 2, reacciona con un anticuerpo originado contra dicha endoglucanasa, y/o es codificada por una secuencia de ADN que hibrida con la secuencia de ADN que codifica dicha endoglucanasa.
En el presente contexto la homología puede determinarse como el grado de identidad entre dos o más secuencias de aminoácidos mediante programas informáticos conocidos en la técnica como GAP proporcionado en el paquete de programa GCG (Needleman y Wunsch, 1970, Journal of Molecular Biology 48:443-453). Con el objetivo de determinar el grado de identidad entre dos secuencias de aminoácidos en la presente invención se usa GAP con los siguientes ajustes: penalización por la creación de GAP de 3.0 y penalización por la extensión de GAP de 0.1.
En el presente contexto la reactividad del anticuerpo puede determinarse como sigue:
Los anticuerpos que pueden usarse para determinar la reactividad cruzada inmunológica pueden prepararse usando la enzima purificada pertinente. Más específicamente, el antisuero contra la enzima puede aumentarse inmunizando conejos (u otros roedores) según el procedimiento descrito por N. Axelsen et al. en: A Manual of Quantitative Immunoelectrophoresis, Blackwell Scientific Publications, 1973, Capítulo 23, o A. Johnstone y R. Thorpe, Immunochemistry in Practice, Blackwell Scientific Publications, 1982 (más específicamente p. 27-31). Las inmunoglobulinas purificadas pueden obtenerse de los antisueros, por ejemplo por precipitación de sal ((NH4)2SO4), seguida por diálisis y por cromatografía de intercambio iónico, p. ej. en DE-AE-Sephadex. La caracterización inmunoquímica de proteínas puede hacerse bien por análisis de doble difusión de Ouchterlony (O. Ouchterlony en: Handbook of Experimental Immunology (D.M. Weir, Ed.), Blackwell Scientific Publications, 1967, págs. 655-706), por inmunoelectroforesis cruzada (N. Axelsen et al., supra, capítulos 3 y 4), o por inmunoelectroforesis de cohete (N. Axelsen et al., capítulo 2).
La hibridación puede determinarse permitiendo hibridar las secuencias de ADN (o del correspondiente ARN) bajo las condiciones siguientes:
La preimpregnación de un filtro que contiene los fragmentos de ADN o el ARN para hibridar en 5 X SSC (cloruro de sodio/citrato de sodio, Sambrook et al. 1989) durante 10 minutos, y la prehibridación del filtro en una solución de 5 X SSC, 5 x solución de Denhardt (Sambrook et al. 1989), 0.5% SDS y 100 pg/ml del ADN del esperma de salmón ultrasónico desnaturalizado (Sambrook et al. 1989), seguido de la hibridación en la misma solución que contiene una sonda aleatoria (Feinberg, A. P. y Vogelstein, B. (1983) Anal. Biochem. 132:6-13) marcada con ^{32}P-dCTP (actividad específica > 1 x 10^{9} cpm/pg) durante 12 horas a aproximadamente 45°C. El filtro es entonces lavado dos veces durante 30 minutos en 2 x SSC, 0.5% SDS a al menos 55°C, preferiblemente al menos 60°C, incluso más preferiblemente al menos 65°C, y todavía más preferiblemente al menos 70° C (escasez alta), incluso más preferiblemente al menos 75°C. Las moléculas a las que la sonda de oligonucleótidos hibrida bajo estas condiciones son detectadas usando una película de rayos X.
En una forma de realización preferida del proceso de la invención, la segunda endoglucanasa tiene una actividad catalítica en celotriosa a pH 8.5 correspondiente a kcat de al menos 0.01 s-^{-1}, preferiblemente de al menos 0.1 s^{-1}, más preferiblemente de al menos 1 s^{-1}.
Preferiblemente, la segunda endoglucanasa puede obtenerse o derivarse de una cepa de Humicola, Trichoderma, Myceliophthora, Penicillium, Irpex, Aspergillus, Scytalidium o Fusarium, más preferiblemente de una cepa de Humicola insolens, Fusarium oxysporum o Trichoderma reesei. Las segundas endoglucanasas preferidas son del tipo EG I.
Un ejemplo de una segunda endoglucanasa útil es una endoglucanasa que comprende la secuencia de aminoácidos de la endoglucanasa de Humicola insolens mostrada en la SEC ID N° 3 o que es análoga a dicha endoglucanasa que es al menos un 60% homóloga a la secuencia mostrada en la SEC ID N° 3, reacciona con un anticuerpo originado contra dicha endoglucanasa, y/o es codificada por una secuencia de ADN que híbrida con la secuencia de ADN que codifica dicha endoglucanasa.
En el proceso de la invención, la primera y la segunda endoglucanasa, respectivamente, pueden usarse en una cantidad que corresponde a una actividad celulasa de entre 5 y 8,000 ECU por litro de solución de desencolado/"lavado a la piedra", preferiblemente de entre 10 y 5000 ECU por litro de solución, y más preferiblemente de entre 50 y 500 ECU por litro de solución. La primera y la segunda endoglucanasa, respectivamente, son dosificadas preferiblemente en una cantidad correspondiente a 0.01-40 mg de endoglucanasa/l, más preferiblemente a 0.1-2.5 mg/l, especialmente 0.1-1.25 mg/l.
El sustrato del proceso de la invención es denim teñido. El tejido denim puede ser teñido con un tinte natural o un tinte sintético. Los ejemplos de tintes sintéticos son tintes directos, tintes reactivos a la fibra o tintes indirectos. En una forma de realización preferida, el tejido denim es teñido con índigo. Normalmente, el tejido denim es cortado y transformado en prendas antes de ser sujeto al proceso de la presente invención. Ejemplos de prendas son vaqueros, chaquetas y faldas. Un ejemplo especialmente preferido es el vaquero denim teñido con índigo.
En el proceso de la invención, las enzimas de desencolado convencionales, en particular enzimas amilolíticas, pueden ser usadas con el objetivo de eliminar la cola con contenido en almidón.
En consecuencia, puede añadirse una enzima amilolítica, preferiblemente una \alpha-amilasa, durante el proceso de la invención. De forma convencional, las \alpha-amilasas bacteriales se usan para el desencolado, p. ej. una \alpha-amilasa derivada de una cepa de Bacillus, particularmente una cepa de Bacillus licheniformis, una cepa de Bacillus amyloliquefaciens, o de una cepa de Bacillus stearothermophilus; o mutantes derivados. Las secuencias de aminoácidos de estas amilasas son claras de, p. ej., WO 95/21247. Ejemplos de productos de \alpha-amilasas comerciales adecuados son Termamyl™ Aquazym™ Ultra y Aquazym™ (disponibles de Novo Nordisk A/S, Dinamarca). No obstante, también pueden usarse \alpha-amilasas fúngicas. Ejemplos de \alpha-amilasas fúngicas son aquellas derivadas de una cepa de Aspergillus. Otras \alpha-amilasas útiles son los mutantes de \alpha-amilasa de oxidación estable descritas en WO 95/21247. Por ejemplo, un mutante de \alpha-amilasa preparado a partir de una \alpha-amilasa padre reemplazando uno o más de los residuos de aminoácidos de metionina con un residuo de aminoácido de Leu, Thr, Ala, Gly, Ser, Ile, Asn o Asp, preferiblemente un residuo de aminoácido de Leu, Thr, Ala o Gly. De particular interés es un mutante de \alpha-amilasa preparado a partir de \alpha-amilasa B. licheniformis en el que la metionina en la posición 197 ha sido reemplazada con cualquier otro residuo de aminoácido, en particular con un residuo de aminoácido de Leu, Thr, Ala, Gly, Ser, Ile, Asn o Asp, preferiblemente un residuo de aminoácido de Leu, Thr, Ala o Gly.
La enzima amilolítica puede ser añadida en cantidades usadas de forma convencional en procesos de desencolado, p. ej. correspondiente a una actividad de \alpha-amilasa de aproximadamente 10 a aproximadamente 10,000 KNU/l como de 100 a aproximadamente 10,000 KNU/l o de 10 a aproximadamente 5,000 KNU/l. También, en el proceso según la presente invención, puede añadirse 1-10 mM de Ca^{++} como un agente estabilizante.
El proceso de la presente invención puede realizarse en condiciones del proceso que de forma convencional prevalecen en procesos de desencolado / "lavado a la piedra", como los efectuados por el experto en la técnica. El proceso de la invención puede, p. ej., efectuarse en forma discontinua en una lavadora extractora.
Actualmente se observa que una proporción adecuada de solución/textil puede encontrarse en el margen de aproximadamente 20:1 a aproximadamente 1:1, preferiblemente en el margen de aproximadamente 15:1 a aproximadamente 5:1.
En procesos convencionales de desencolado y "lavado a la piedra", el tiempo de reacción se encuentra normalmente en el margen de aproximadamente 1 hora a aproximadamente 24 horas. No obstante, en el proceso de la presente invención el tiempo de reacción bien puede ser menos de 1 hora, es decir de aproximadamente 5 minutos a aproximadamente 55 minutos. Preferiblemente el tiempo de reacción se encuentra en el margen de aproximadamente 5 ó 10 a aproximadamente 120 minutos.
El pH del medio de reacción depende en gran medida de la enzima en cuestión. Preferiblemente el proceso de la invención se realiza a un pH en el margen de aproximadamente pH 3 a aproximadamente pH 11, preferiblemente en el margen de aproximadamente pH 6 a aproximadamente pH 9, o dentro del margen de aproximadamente pH 5 a aproximadamente pH 8.
Un tampón puede añadirse al medio de reacción para mantener un pH adecuado para las enzimas usadas. El tampón puede ser adecuadamente un tampón de fosfato, borato, citrato, acetato, adipato, trietanolamina, monoetanolamina, dietanolamina, carbonato (especialmente metal alcalino o metal alcalinotérreo, en particular carbonato de sodio o potasio, o amonio y sales HCI), diamina, especialmente diaminoetano, imidazola o aminoácido.
El proceso de la invención puede realizarse en presencia de agentes de acabado textil convencionales, incluyendo agentes humectantes, agentes poliméricos, agentes de dispersión, etc.
Un agente humectante convencional puede usarse para mejorar el contacto entre el sustrato y las enzimas usadas en el proceso. El agente humectante puede ser un agente tensioactivo no iónico, p. ej. un alcohol graso etoxilado, un oxo alcohol etoxilado, un alquil fenol etoxilado o un alcohol graso alcoxilado.
Los ejemplos de polímeros adecuados incluyen proteínas (p. ej. proteínas de albúmina de suero bovino, lactosuero, caseína o legumbre), hidrolizados proteínicos (p. ej. hidrolizado de proteína de lactosuero, caseína o soja), polipéptidos, lignosulfonatos, polisacáridos y derivados de los mismos, polietilenoglicol, polipropilenoglicol, polivinilpirrolidona, etilenodiamina condensada con óxido de etileno o propileno, poliaminas etoxiladas o polímeros de aminas etoxiladas.
El agente de dispersión puede seleccionarse adecuadamente de agentes tensioactivos no iónicos, aniónicos, catiónicos, anfolíticos o de iones bipolares. Más específicamente, el agente de dispersión puede seleccionarse de carboximetilcelulosa, hidroxipropilocelulosa, sulfonatos de alquil arilo, sulfatos de alcohol de cadena larga (sulfatos de alquilo primarios y secundarios), olefinas sulfonadas, monoglicéridos sulfatados, éteres sulfatados, sulfosuccinatos, ésteres de metilo sulfonado, sulfonatos alcanos, ésteres de fosfato, isotionatos de alquilo, acilsarcosidos, alquiltauridos, agentes tensioactivos fluorados, alcohol graso y condensados de alquil fenol, condensados de ácido graso, condensados de óxido de etileno con una amina, condensados de óxido de etileno con una amida, ésteres de sacarosa, ésteres de sorbita, alquil amidas, óxidos de amina grasa, monoaminas etoxiladas, diaminas etoxiladas, etoxilato de alcohol y sus mezclas derivadas.
En otra forma de realización preferida de la invención, el proceso puede desarrollarse usando una enzima lipolítica que es capaz de realizar la lipólisis a temperaturas elevadas. Con el objetivo de hidrolizar eficientemente ésteres hidrofóbicos de altos puntos de fusión se prefieren enzimas lipolíticas que poseen suficiente termoestabilidad y actividad lipolítica a temperaturas de aproximadamente 60° C o más. La hidrólisis adecuada puede obtenerse incluso por encima o por debajo de la temperatura óptima de la enzima lipolítica mediante el aumento de la dosificación de la enzima.
La enzima lipolítica puede ser de origen animal, vegetal o microbiano. Ejemplos de microorganismos que producen estas enzimas lipolíticas termoestables son cepas de Humicola, preferiblemente una cepa de Humicola brevispora, una cepa de Humicola lanuginosa, una cepa de Humicola brevis var. thermoidea, una cepa de Humicola insolens, una cepa de Fusarium, preferiblemente una cepa de Fusarium oxysporum, una cepa de Rhizomucor, preferiblemente una cepa de Rhizomucor miehei, una cepa de Chromobacterium, preferiblemente una cepa de Chromobacterium viscosum y una cepa de Aspergillus, preferiblemente una cepa de Aspergillus niger. Las enzimas lipolíticas termoestables preferidas son derivadas de cepas de Candida o Pseudomonas, particularmente una cepa de Candida antarctica, una cepa de Candida tsukubaensis, una cepa de Candida auriculariae, una cepa de Candida humicola, una cepa de Candida foliarum, una cepa de Candida cylindracea (también llamada Candida rugosa), una cepa de Pseudomonas cepacia, una cepa de Pseudomonas fluorescens, una cepa de Pseudomonas fragi, una cepa de Pseudomonas stutzeri o una cepa de Thermomyces lanuginosus.
Se prefieren las enzimas lipolíticas de cepas de Candida antarctica y Pseudomonas cepacia, en particular lipasa A de Candida antarctica. Estas enzimas lipolíticas, y métodos para su producción, se conocen de p. ej. WO 88/02775, US 4,876,024 y WO 89/01032.
La dosificación enzimática depende de diferentes factores, incluyendo la enzima en cuestión, el tiempo de reacción deseado, la temperatura, la proporción de líquido/textil, etc. Actualmente se contemplada que la enzima lipolítica pueda ser dosificada en una cantidad correspondiente a la de aproximadamente 0.01 a aproximadamente 10,000 KLU/I, preferiblemente de aproximadamente 0.1 a aproximadamente 1000 KLU/I.
Los agentes convencionales de acabado que pueden estar presentes en un proceso de la invención incluyen, pero sin limitarse, piedras pómez y perlita. La perlita es una roca volcánica de origen natural. Preferiblemente puede usarse perlita expandida por calor. La perlita expandida por calor puede presentarse p. ej. en una cantidad de 20-95 p/p % basada en el peso total de la composición.
Actividad celulítica
La actividad celulítica puede medirse en unidades de endocelulasa (ECU), determinadas a pH 7.5, con carboximetilcelulosa (CMC) como sustrato.
El ensayo de ECU cuantifica la cantidad de actividad catalítica presente en la muestra midiendo la capacidad de la muestra para reducir la viscosidad de una solución de carboxi-metilcelulosa (CMC). El ensayo se realiza a 40°C; a pH 7.5; tampón fosfato 0.1 M; a un tiempo de 30 minutos; usando un estándar de enzima relativa para reducir la viscosidad del sustrato Hercules 7 LFD de CMC; concentración enzimática de aproximadamente 0.15 ECU/ml. El arco estándar está definido a 8200 ECU/g.
Actividad amilolítica
La actividad amilolítica puede determinarse usando almidón de patata como sustrato. Este método se basa en la descomposición del almidón de patata modificado por la enzima, y la reacción es seguida por muestras de mezcla de la solución de almidón/enzima con una solución de yodo. Inicialmente se forma un color negro-azulado, pero durante la descomposición del almidón el color azul se hace más débil y gradualmente se vuelve a un rojizo-marrón, que es comparado con un estándar de vidrio coloreado.
Una kilo unidad de alfa amilasa Novo (KNU) es definida como la cantidad de enzima que, bajo condiciones estándar (es decir, a 37°C +/- 0.05; 0.0003 M Ca^{2+}; y pH 5.6) dextriniza 5.26 g de sustancia seca de almidón Merck Amylum solubile.
Una carpeta AF 9/6 que describe este método analítico con más detalle está disponible bajo petición a Novo Nordisk A/S, Dinamarca.
Actividad lipolítica
La actividad lipolítica puede determinarse usando tributirina como sustrato. Este método se basa en la hidrólisis de tributirina por la enzima, y el consumo de álcali se registra como una función de tiempo.
Una unidad lipásica (LU) se define como la cantidad de enzima que, bajo condiciones estándar (es decir, a 30.0°C; pH 7.0; con Goma Arábiga como emulsionante y tributirina como sustrato) libera 1 \mumol de ácido butírico dosificable por minuto (1 KLU = 1000 LU).
Una carpeta AF 95/5 que describe este método analítico con más detalle está disponible bajo petición a Novo Nordisk A/S, Dinamarca.
Ejemplo 1
El siguiente ejemplo ilustra el efecto de añadir una endoglucanasa reductora de rayas o una endoglucanasa niveladora al proceso combinado de desencolado-abrasión con el objetivo de reducir el número de rayas en vaqueros denim u otra prenda y producir prendas denim, especialmente vaqueros, con una variación del color uniformemente localizada.
Las pruebas de lavado se realizaron bajo las siguientes condiciones:
Textil
Denim azul DAKOTA, 14½ oz, 100% algodón.
El tejido denim fue cortado y cosido en "piernas" de aproximadamente 37.5x100 cm (aproximadamente 375 g cada una).
Dos nuevas piernas y una pierna vieja (usada una vez) fueron usadas en cada prueba (un total de aproximadamente 1100 g de textil).
Enzima
Prueba A: Amilasa: Termamyl®, dosificación: 200 KNU/l
Endoglucanasa (celulasa):
EG V (una endoglucanasa monocomponente \sim43 kD de Humicola insolens, DSM 1800, con la secuencia de aminoácidos de SEC ID N° 1), dosificación: 10 ECU/g de tejido denim
Prueba B: Amilasa: Termamyl®, dosificación: 200 KNU/l
Endoglucanasa (celulasa):
EG V (como en la prueba A), dosificación: 10 ECU/g de tejido denim
EG 1 (endoglucanasa monocomponente de Humicola insolens, DSM 1800, con la secuencia de aminoácidos de SEC ID N° 3), dosificación: 10
ECU/g de tejido denim.
El lavado se efectuó en un Wascator (FOM71 LAB).
Programa de lavado:
1) Lavado principal a 55°C, 20 l de agua, 120 minutos, tampón y enzimas añadidos. Tampón: 30 g de KH_{2}PO_{4} + 20 g de Na_{2}HPO_{4}, pH7.
2) Desaguado 30 seg.
3) Enjuagado a 80°C, acción normal, 32 1 de agua, 15 minutos; 20 g de Na_{2}CO_{3} añadidos.
4) Desaguado 30 seg.
5) Enjuagado a 54°C, acción normal, 32 l de agua, 5 minutos.
6) Desaguado 30 seg.
7) Enjuagado a 14°C, acción normal, 32 l de agua, 5 minutos.
8) Desaguado 30 seg.
9) Centrifugado 40 seg. a velocidad baja y 50 seg. a velocidad alta.
Secado: Las muestras fueron secadas en un tambor-secador.
Los vaqueros de las dos pruebas fueron raspados a casi el mismo nivel.
Evaluación
Se pidió a 5 personas expertas en la técnica de evaluar tejido denim que calificaran las piernas de tejido denim (dos piernas para cada prueba, pierna "1" y "3" de la prueba B, pierna "2" y "4" de la prueba A) de 1 a 4, donde 1 era la pierna de tejido denim con menos rayas y 4 era la pierna con más rayas.
Las calificaciones fueron como se muestra en la siguiente tabla:
Persona 1 Persona 2 Persona 3 Persona 4 Persona 5
Calidad 1 1 3 3 3 3
Calidad 2 3 1 1 1 1
Persona 1 Persona 2 Persona 3 Persona 4 Persona 5
Calidad 3 4 2 2 2 2
Calidad 4 2 4 4 4 4
Como puede observarse de la tabla, las piernas de tejido denim tratadas en el proceso combinado de la invención con una combinación de dos endoglucanasas monocomponentes con propiedades de abrasión y de reducción de rayas, respectivamente, p. ej. una celulasa de tipo EG V y una celulasa de tipo EG 1, son todas consideradas para tener la mejor apariencia con respecto a las rayas y uniformidad de la variación localizada del color.
Figuras 1 y 2
Para ilustrar el cambio en uniformidad que puede obtenerse usando una endoglucanasa (celulasa) reductora de rayas o una endoglucanasa niveladora en el proceso de la invención, muestras de la prueba A y B fueron escaneadas (HP ScanJet II CX) en un ordenador e impresas en blanco y negro.
La figura 1 muestra parte de una pierna de tejido denim de la prueba B y la figura 2 muestra parte de una pierna de tejido denim de la prueba A.
INFORMACIÓN DE LA SEC ID N°1:
\vskip0.666000\baselineskip
(i)
CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.333000\baselineskip
(A)
LONGITUD: 415 aminoácidos
\vskip0.333000\baselineskip
(B)
TIPO: aminoácido
\vskip0.333000\baselineskip
(C)
TIPO DE CADENA: simple
\vskip0.333000\baselineskip
(D)
TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.666000\baselineskip
(ii)
TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.666000\baselineskip
(vi)
FUENTE ORIGINAL:
\vskip0.333000\baselineskip
(A)
ORGANISMO: Humicola insolens 
\vskip0.333000\baselineskip
(B)
CEPA: DSM 1800
\vskip0.666000\baselineskip
(xi)
DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEC ID NO:1:
1
2
INFORMACIÓN DE LA SEC ID N° 2:
\vskip0.666000\baselineskip
(i)
CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.333000\baselineskip
(A)
LONGITUD: 409 aminoácidos
\vskip0.333000\baselineskip
(B)
TIPO: aminoácido
\vskip0.333000\baselineskip
(C)
TIPO DE CADENA: simple
\vskip0.333000\baselineskip
(D)
TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.666000\baselineskip
(ii)
TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.666000\baselineskip
(vi)
FUENTE ORIGINAL:
\vskip0.333000\baselineskip
(A)
ORGANISMO: Fusarium oxysporum 
\vskip0.333000\baselineskip
(B)
CEPA: DSM 2672
\vskip0.666000\baselineskip
(xi)
DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEC ID N° 2:
3
4
INFORMACIÓN DE LA SEC ID N° 3:
\vskip0.666000\baselineskip
(i)
CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.333000\baselineskip
(A)
LONGITUD: 415 (435) aminoácidos
\vskip0.333000\baselineskip
(B)
TIPO: aminoácido
\vskip0.333000\baselineskip
(C)
TIPO DE CADENA: simple
\vskip0.333000\baselineskip
(D)
TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.666000\baselineskip
(ii)
TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.666000\baselineskip
(vi)
FUENTE ORIGINAL:
\vskip0.333000\baselineskip
(A)
ORGANISMO: Humicola insolens 
\vskip0.333000\baselineskip
(B)
CEPA: DSM 1800
\vskip0.666000\baselineskip
(xi)
DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEC ID N° 3:
\vskip1.000000\baselineskip
LISTADO DE LA SECUENCIA
\vskip1.000000\baselineskip
(Puede ser renumerado de -21 a 415, total 435 aa)
5
6
7

Claims (20)

1. Proceso combinado de una sola fase de desencolado y "lavado a la piedra" de tejidos denim teñidos, en el que el tejido denim es tratado con una enzima amilolítica en combinación con una primera endoglucanasa monocomponente abrasiva y una segunda endoglucanasa monocomponente reductora de rayas.
2. Proceso según la reivindicación 1, en el que la enzima amilolítica es una \alpha-amilasa, preferiblemente una \alpha-amilasa microbiana, como una \alpha-amilasa bacteriana o \alpha-amilasa fúngica.
3. Proceso según la reivindicación 2, en el que la \alpha-amilasa puede producirse por la bacteria Bacillus o por el hongo Aspergillus.
4. Proceso según la reivindicación 2, en el que la \alpha-amilasa puede producirse por Bacillus licheniformis, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus subtilis o por el Bacillus stearothermophilus; o mutantes derivados.
5. Proceso según la reivindicación 4, en el que la \alpha-amilasa es seleccionada de los mutantes de \alpha-amilasa de oxidación estable.
6. Proceso según cualquiera de las reivindicaciones 1-5, en el que la primera endoglucanasa es una celulasa de tipo EG V fúngica, o una celulasa de tipo EG III fúngica que puede obtenerse de una cepa del género Trichoderma.
7. Proceso según la reivindicación 6, en el que la endoglucanasa de tipo EG V se deriva o puede producirse por una cepa de Scytalidium (f. Humicola), Fusarium o Myceliophthora.
8. Proceso según la reivindicación 7, en el que la EG V se deriva o puede producirse por Scytalidium thermophilum (f. Humicola insolens), Fusarium oxysporum o Myceliophthora themophila, preferiblemente de Humicola insolens, DSM 1800, Fusaríum oxysporum, DSM 2672, o Myceliophthora themophila, CBS 117.65.
9. Proceso según la reivindicación 8, en el que la endoglucanasa comprende la secuencia de aminoácidos de la endoglucanasa de Humicola insolens mostrada en la SEC ID N° 1 o es análoga a dicha endoglucanasa que
i) es al menos un 60% homóloga con la secuencia mostrada en la SEC IDN°1,
ii) reacciona con un anticuerpo originado contra dicha endoglucanasa, y/o
iii) es codificada por una secuencia de ADN que hibrida con la secuencia de ADN que codifica dicha endoglucanasa.
10. Proceso según la reivindicación 8, en el que la endoglucanasa comprende la secuencia de aminoácidos de la endoglucanasa de fusarium oxysporum mostrada en la SEC ID N° 2 o es análoga a dicha endoglucanasa que
i) es al menos un 60% homóloga con la secuencia mostrada en la SEC ID N° 2,
ii) reacciona con un anticuerpo originado contra dicha endoglucanasa, y/o
iii) es codificada por una secuencia de ADN que hibrida con la secuencia de ADN que codifica dicha endoglucanasa.
11. Proceso según cualquiera de las reivindicaciones 1-10, en el que la segunda endoglucanasa tiene una actividad catalítica en celotriosa a pH 8.5 correspondiente a k_{cat} de al menos 0.01 s^{-1}, preferiblemente de al menos 0.1 s^{-1}, más preferiblemente de al menos 1 s^{-1}.
12. Proceso según la reivindicación 11, en el que la segunda endoglucanasa puede obtenerse o derivarse de una cepa de Humicola, Trichoderma, Myceliophthora, Penicillium, Irpex, Aspergillus, Scytalidium o Fusarium.
13. Proceso según la reivindicación 12, en el que la endoglucanasa puede derivarse de una cepa de Humicola insolens, Fusarium oxysporum o Trichoderma reesei.
14. Proceso según la reivindicación 12, en el que la endoglucanasa comprende la secuencia de aminoácidos de la endoglucanasa de Humicola insolens mostrada en la SEC ID N° 3 o es análoga a dicha endoglucanasa que
i) es al menos un 60% homóloga con la secuencia mostrada en la SEC ID N° 3,
ii) reacciona con un anticuerpo originado contra dicha endoglucanasa, y/o
iii) es codificada por una secuencia de ADN que hibrida con la secuencia de ADN que codifica dicha endoglucanasa.
15. Proceso según cualquiera de las reivindicaciones 1-14, en el que la primera y la segunda endoglucanasa, respectivamente, se usan en una cantidad que corresponde a una actividad celulasa de entre 5 y 8000 ECU por litro de solución de desencolado/"lavado a la piedra", preferiblemente entre 50 y 500 ECU por litro de solución.
16. Proceso según cualquiera de las reivindicaciones 1-15, en el que el tratamiento se realiza a una temperatura en el margen de 30-100°C, preferiblemente 30-60°C, y un pH en el margen de 3-11, preferiblemente 7-9.
17. Proceso según cualquiera de las reivindicaciones 1-16, en el que el tejido denim es teñido con un tinte natural, preferiblemente índigo; o un tinte sintético, preferiblemente tinte directo, tinte indirecto y tinte reactivo a la fibra.
18. Proceso según cualquiera de las reivindicaciones 1-17, en el que el tejido denim es tratado adicionalmente con una enzima lipolítica termoestable; preferiblemente una enzima lipolítica termoestable derivada de una cepa de Pseudomonas, más preferiblemente de una cepa de Pseudomonas fragi; una cepa de Pseudomonas stutzeri, una cepa de Pseudomonas cepacia, una cepa de Pseudomonas fluorescens, o una cepa de Candida, preferiblemente una cepa de Candida cylindracea (también llamada Candida rugosa), o una cepa de Candida antarctica.
19. Proceso según la reivindicación 18, en el que la enzima lipolítica es dosificada en una cantidad de aproximadamente 0.01 a aproximadamente 10,000 KLU/l, preferiblemente de aproximadamente 0.1 a aproximadamente 1000 KLU/l.
20. Proceso según cualquiera de las reivindicaciones 1-19, en el que la \alpha-amilasa es dosificada en una cantidad de aproximadamente 100 a aproximadamente 10,000 KNU/l.
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