ES2248896T3 - Productos con alto contenido en beta-conglicinina y su uso. - Google Patents

Productos con alto contenido en beta-conglicinina y su uso.

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ES2248896T3 ES98915251T ES98915251T ES2248896T3 ES 2248896 T3 ES2248896 T3 ES 2248896T3 ES 98915251 T ES98915251 T ES 98915251T ES 98915251 T ES98915251 T ES 98915251T ES 2248896 T3 ES2248896 T3 ES 2248896T3
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Abstract

La invención se refiere a isolatos de proteínas de habas de soja con gran contenido de beta-conglicinina que presentan propiedades mejoradas en materia de elaboración de alimentos. Dichos isolatos sirven para elaborar productos alimentarios que presentan un nivel más elevado de ciertos aminoácidos esenciales.

Description

Productos con alto contenido en beta-conglicinina y su uso.
Antecedentes de la invención
La presente invención se refiere a aislado de proteína con alto contenido en beta-conglicinina, a un producto nutritivo que contiene dicho aislado y a los procedimientos de producción del aislado y los productos nutritivos.
La glicinina y la beta-conglicinina constituyen de manera aproximada el 70% de las proteínas en las semillas de soja. Se ha postulado que se pueden mejorar las propiedades funcionales de los ingredientes de las proteínas de la soja en los sistemas alimenticios modificando la relación de estas proteínas. Las tentativas anteriores han sido para aumentar la relación de glicinina a beta conglicinina para mejorar el rendimiento y la calidad de los geles de semilla de soja tipo tofu y para mejorar el contenido en aminoácidos con azufre con objetivos nutritivos [Kitamura, K. Trends Food Science & Technology 4:64-67, (1993), Murphy, P. y col., Food Technology 51:86-88, 110 (1997)].
Las proteínas de la dieta son necesarias para reemplazar las pérdidas metabólicas de tejido y proteínas de los órganos, para formar y depositar proteína en tejidos nuevos y para reponer las pérdidas de tejido como consecuencia de dolencias patológicas. Estas necesidades son satisfechas mediante aminoácidos indispensables (esenciales) y aminoácidos no indispensables que se comprenden en las proteínas de la dieta. Es en su mayor parte en este contexto que los valores nutritivos de las proteínas de la dieta se definen como la capacidad de satisfacer las necesidades diarias de aminoácidos esenciales (Steinke, F. y col., New Protein Foods in Human Health: Nutrition Prevention and Therapy, CRC Press, 1992). Las proteínas de alta calidad contienen todos los aminoácidos esenciales a niveles mayores que los niveles de referencia y son altamente digeribles de tal manera que los aminoácidos quedan disponibles. En este contexto, las proteínas de la clara de huevo y de la leche son los estándares por los que se evalúan otras proteínas, y se considera que las proteínas de las plantas tienen un valor nutricional inferior. Los aminoácidos esenciales cuyas concentraciones en una proteína están por debajo de los niveles de una proteína de referencia se denominan aminoácidos limitantes, por ejemplo en las semillas de soja, la suma de cisteína y metionina es limitante.
La glicinina contiene de 3 a 4 veces más cisteína y metionina por unidad de proteína que la beta-conglicinina (Fukushima D., Food Rev. Int 7:323-351, 1991). De esta manera, se espera que un incremento en el contenido de glicinina y una disminución en el contenido de beta-conglicinina dé como resultado una mejora en la calidad de la proteína (Kitamura, K. Trends Food Science & Technology 4:64-67, 1993; Kitamura; K., JARQ 29:1-8, 1995). Esto es consistente con el hallazgo que el valor medio de los aminoácidos que contienen azufre contenidos en las semillas de cuatro líneas representativas que eran bajas en beta-conglicinina fue aproximadamente un 20% mayor que el de cuatro variedades ordinarias (Ogawa, T. Japan. J. Breed. 39:137-147, 1989). Se informó también de una correlación positiva entre la relación de glicinina:betaconglicinina (1,7-4,9) y la concentración de metionina o cisteína de la proteína total entre semillas silvestres de soja (Kwanyuen y col., JACOS 74:983-987, 1997). No existen informes de la composición de los aminoácidos de las líneas con alto contenido en beta-conglicinina (relación de glicinina:beta-conglicinina inferior a 0,25).
El Documento EP 0797928 describe un hidrolizado de proteína de soja con bajos contenidos de glicinina o beta-conglicinina en el que la relación de glicinina/beta-conglicinina es 1,5 o más y que se prepara mediante precipitación ácida.
El Documento US 4.368.151 describe un procedimiento de enriquecimiento de la proteína 7S (betaconglicinina) y la proteína 11S (gicinina) que contiene menos del 5% de otras proteínas de extractos de soja usando precipitación ácida.
De manera adicional a la capacidad de las proteínas de satisfacer las necesidades diarias del cuerpo para los aminoácidos esenciales, las proteínas de la dieta pueden contribuir también con los tipos de aminoácidos y péptidos bioactivos que pueden reducir los factores de riesgo de enfermedades cardiovasculares, cáncer y osteoporosis. Se deberán considerar también estos factores de la composición en la accesibilidad a la proteína de calidad, de manera especial en países tales como los Estados Unidos, en los que las personas consumen en promedio un gran exceso de proteínas en la dieta. Los investigadores (Sugano, y col. PCT Nº WO89/01495; Sugano, M. J. Nutr 120:977-985, 1990; Sugano. M & Kobak, K. Annu. NY Acad. Sci. 676:215-222, 1993; Wang, M. J Nutr. Sci. Vitaminol. 41:187-195, 1995) han identificado una fracción resistente a la pepsina de la proteína de soja (peso molecular de 5.000-10.000) que representa aproximadamente un 15% de la proteína en una aislados de proteína de soja. Los humanos que ingieren una dieta con 24 g o 48 g por día de la fracción resistente a la pepsina tienen menos colesterol LDL y más excreción esteroide fecal neutra y ácida que aquellos alimentados con dietas de aislados de proteína de soja o caseína. No están identificadas las proteínas de soja que contribuyen a esta fracción resistente a la pepsina. La beta-conglicinina purificada es más resistente a la pepsina que la glicinina purificada (Astwood, J & Fuchs, R. In Monographs in Allergy, Six International on Immunological and Clinical Problems of Food Allergy, Ortolani, C. y Wuthrich, B. Editores, Basel, Karger, 1996), de tal manera que se ha descrito que la beta-conglicinina puede contribuir de manera principal a la fracción bioactiva. No se ha demostrado aún esta posibilidad en un estudio de alimentación, o con la proteína fabricada a partir de semillas de soja en las que se han alterado las composiciones de la proteína.
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En experimentos con cultivos de tejidos, las subunidades alfa y alfa prima de la beta-conglicinina interactúan de manera específica con los componentes de membrana de las células del hígado humano y animal. A continuación se incorporan las subunidades de beta-conglicinina, se degradan y aumentan el enlace máximo del LDL a los receptores de afinidad alta. Se ha propuesto que dicho mecanismo podría ser responsable de las propiedades de disminución del colesterol de las proteínas aisladas de soja. Sin embargo, no está claro si pueden pasar al órgano in vivo cantidades significativas de proteínas de soja de la dieta. Lavarti y col. (J. Nutr. 122:1971-1978, 1992) informaron sobre un estudio en el que se alimentaron durante dos semanas ratas hipercolesterorémicas bien con glicinina o beta conglicinina. Ambos grupos mostraron una reducción de 1/3 en el colesterol total del suero. No existen estudios que determinen los efectos de las proteínas de soja aisladas de las semillas de soja con composiciones de proteínas de soja modificadas sobre las propiedades de disminución del colesterol de la proteína aislada de soja.
Se estima a partir de los estudios con mono Rhesus usando aislados de proteína de soja extraídos con alcohol (que elimina las isoflavonas) y aislados de proteína de soja extraídos sin alcohol, que las isoflavonas de las semillas de soja son los componentes principales de las proteínas aisladas de soja responsables de los efectos disminuidores del colesterol (Anthony, M. S., J. Nutr. 126:43-50, 1996). Sin embargo, someter la proteína de soja a la extracción con etanol no tiene ningún efecto sobre su efecto de disminución de lípidos en diferentes estudios usando hamsters (Balmir y col., J. Nutr. 126:3046-3053, 1996) o ratas (Topping y col., Nutr. Res. 22:513-520, 1980). El procedimiento de extracción con alcohol puede extraer algunas proteínas y puede desnaturalizar y agregar estructuras únicas de proteínas de soja, afectando de manera similar a como actúan en el tracto GI. Por ejemplo, Sugano y col., J. Nutr. 120:977-985, 1990 observaron que la extracción con metanol eliminaba de manera completa la capacidad de los péptidos de proteínas de soja de alto peso molecular para enlazar y excretar esteroides. La alimentación con isoflavonas de soja aisladas (genisteína y daidzeína) no tiene efectos favorables sobre los lípidos del suero o las lipoproteínas en seres humanos (Colquhoun, y col., Atherosclerosis, 109:75, 1994).
La confusión acerca de los papeles relativos de los diversos constituyentes del aislados de proteína de soja en los efectos observados de disminución del colesterol es difícil de resolver usando tecnologías de procesamiento para crear muestras con la composición alterada. Una aproximación mejorada es modificar de manera específica los componentes de interés en las semillas de soja.
Un indicador clave emergente del riesgo de enfermedad de corazón son los altos niveles de homocisteína en el suero. La metionina de la dieta es un precursor de la homocisteína, de tal manera que un consumo alto de metionina puede aumentar de manera potencial el riesgo de enfermedad del corazón en los consumidores, especialmente si también consumen bajos niveles de ácido fólico y vitamina B6 (McCully, K. S., The Homocysteine Revolution, Keats Publishing, Inc., New Canaan, Connecticut, 1997). Otra vía que disminuye la citotoxicidad endotelial de la homocisteína es la reacción entre el óxido nítrico (NO) y la homocisteína in vivo para formar S-nitroso-homocisteína no tóxica. Esta vía se puede mejorar aumentando los niveles de arginina en la dieta debido a que la arginina se convierte en NO mediante la sintasa del óxido nítrico. Por tanto, una proteína de la dieta ideal para mantener niveles saludables de homocisteína, tal como se describe en esta invención, debería tener un alto contenido de arginina y un bajo contenido de metionina (y cisteína), tal como se encuentran en la beta-conglicinina. Sin embargo, antes de esta descripción, no se había considerado el uso de un aislado de proteína de soja rico en beta-conglicinina diseñado con este objetivo.
Los ingredientes de las nuevas proteínas deben contribuir de manera positiva al sabor, textura y apariencia de los alimentos para ganar aceptación. Estos atributos de calidad se determinan mediante la estructura de las proteínas y cómo cambian en presencia de otros componentes de los alimentos (por ejemplo, iones de calcio, diferentes proteínas) y las condiciones de procesamiento (por ejemplo, temperatura, pH). Se propone usualmente aumentar el contenido en glicinina de las semillas de soja para mejorar la funcionalidad del alimento de los ingredientes de la proteína de soja. Los intentos previos para mejorar el rendimiento y la calidad de los geles de semillas de soja de tipo tofu han sido incrementar diversas glicininas o la relación de glicinina a beta-conglicinina (Wang, C-C. y Chang, S. J. Agric. Food Chem. 43:3029-3034, 1995; Yagasaki, K. y col. Breeding Sci. 46:11-15, 1996; Murphy, P., y col., Food Technology 51:86-88, 110, 1997). Existe poca información acerca de las propiedades de la glicinina y la beta conglicinina en otros modelos de sistemas de alimentación, de manera especial bajo las condiciones típicas de otros sistemas de alimentación (por ejemplo, pH bajo, alto contenido en sal, grasa, formación de gel a temperaturas por debajo de 72 grados C). Las propiedades espumantes de la glicinina son superiores a las de la beta-conglicinina a un pH de 7,0 y sin sal (Yu, m. A., J. Agric. Food Chem. 39:1563-1567, 1991). La glicinina parcialmente hidrolizada forma geles inducidos mediante calor que son más similares al de la cuajada del queso que la beta-conglicinina parcialmente hidrolizada a pH neutro (Kamata y col., Nipón Shokuhin Kogyo Gakkaishi 36:557-562, 1989). La glicinina forma geles a temperatura de ebullición con un módulo elástico mayor que los aislados de proteína de soja (Van Kleef, Biopolymers 25:31-59, 1986). Se hicieron algunas comparaciones entre la glicinina y la beta-conglicinina a pH 7,5-8,0 (Shimada, K y Matsushita, S., Agric. Biol. Chem. 44:637-641, 1980; Utsumi, S. y Kinsella, J. Food Sci. 50:1278-1282, 1985; Nakamura y col., Agric. Biol. Chem. 50:2429-2435, 1986). Aunque se observó que la beta-conglicinina tiene propiedades emulsionantes superiores en comparación con la glicinina, no tiene mejores propiedades emulsionantes en comparación con los controles de aislado de proteína de soja completo (Aoki y col., J. Food Sci. 45:534-546, 1980; Yao y col. JACOS 67:974-979, 1990). No se ha informado sobre las propiedades de congelación-descongelación de los aislados de proteína de soja ricos en beta-conglicinina y glicinina.
El Documento JP 59109130 se refiere a un análogo de queso procesado que contiene una proteína de semilla de soja que tiene un contenido en beta-conglicinina mayor del 60% y a un procedimiento para su preparación.
El Documento US 3.953.611 describe el uso de la proteína 7S como ligante para proteínas texturadas de productos alimenticios.
El Documento US 4.771.126 se refiere a la preparación de extractos de semillas de soja ricos en fracciones de 7S u 11 S.
El Documento GB 1443160 y el Documento de los Estados Unidos US 4.409.256 describe análogos de leche basados en semillas de soja y a los procedimientos para prepararlos que comprenden una etapa para la inactivación del inhibidor de la tripsina y la lipoxigenasa.
Se recibió plasma germinal de semillas de soja que carecía de glicinina, variedades sib-line B2W(2), B2G(2), y B2G(1) del Dr. Norihiko Kaizuma, presidente de la Universidad Tohuku, Morioka, Japón (7/10/96). Se indujo la mutación de estas líneas de semilla de soja usando irradiación gamma (Odanaka, H y N. Kaizuma, Japan J. Breed. 39 (Suppl.) 430-431, 1989; Kaizuma y col. Jpn J. breed. 40 (Supple 1) 504-%05, 1990). Estas líneas carecen de todas las subunidades del grupo-I constituidas por A1aB2, A1bB1b y A2B1a. Se ha demostrado que la síntesis de los polipéptidos desaparecidos se controla mediante un único alelo recesivo No se observaron efectos deletéreos sobre los aspectos fisiológicos tales como el desarrollo y germinación de la semilla.
Se han descrito las propiedades de los aislados con alto contenido en beta-conglicinina a pH 7 en Nagano, T. J. Agric. Food Chem. 44:3484-3488. Se han descrito las propiedades de formación del gel a 85 grados C y las propiedades espumantes de las fracciones de beta-conglicinina hidrolizada enzimáticamente en Lehnhardt, W. F. y Orthoefer, F. T., Patente Europea Nº 0072617, 1982.
En el diseño de una variedad comercialmente viable se necesita considerar también los rendimientos de las proteínas y otros constituyentes de la semilla de soja. Se encontraron correlaciones positivas entre el contenido total de proteína de las semillas de soja y la relación glicinina:beta-conglicinina, de tal manera que las semillas de soja que son más ricas en glicinina tienen un contenido mayor de proteína (Shui-Ho Cheng, 1984 Ph. D. thesis, Univ. Of IL).
Resumen de la invención
La presente invención se refiere a nuevos BC-SPI con alto contenido en BC que tienen niveles mayores de aminoácidos esenciales y a los procedimientos para fabricar los mismos. La presente invención se refiere de manera adicional a procedimientos mejorados para el procesamiento de alimentos y la fabricación de productos alimenticios. De manera general, el BC- SPI con alto contenido en BC de la presente invención comprende un aislado que tiene una BC mayor del 40% de la proteína y que tiene un contenido en glicinina de menos del 10% de la proteína.
El BC-SPI tiene una suma de cisteína y metionina en el aislado mayor de 24 mg/g de proteína. El procedimiento de fabricación del BC-SPI con alto contenido en BC de la presente invención comprende eliminar las vainas de las semillas de soja y condicionar las semillas para fabricar copos. Las semillas condicionadas se convirtieron en copos y se extrajo el aceite. A continuación se molturaron de manera preferible los copos de las semillas de soja y se añadió un solvente para llevar el pH a un intervalo entre aproximadamente 7,0 y aproximadamente 10 para disolver la proteína. Se produjo un extracto eliminando la fibra mediante centrifugación. Se neutralizó el extracto y se eliminaron los solutos de bajo peso molecular. El producto resultante es una suspensión que se secó. La presente invención incluye también procedimientos para usar el BC-SPI con alto contenido en BC como diferentes productos alimenticios.
Descripción de la invención
Para proporcionar una comprensión de los diversos términos usados en la especificación y las reivindicaciones, se proporcionan las siguientes definiciones:
Semillas de soja con alto contenido en beta-conglicinina: tal como se usa en el presente documento, las semillas de soja ricas en un alto contenido en beta- conglicinina (BC) se refieren a semillas de soja que tienen una BC mayor de 40% y que tienen glicinina en menos del 10% del peso en seco de la proteína usando los procedimientos definidos en el Ejemplo 1.
Aislado de proteína de soja: Tal como se usa en el presente documento, el aislado de proteína de soja es un polvo secado por rociado fabricado a partir de semillas de soja que contienen no menos del 90% de proteína (N x 6,25) en base seca.
Aislado de proteína de soja con alto contenido en beta-conglicinina: Tal como se usa en el presente documento, el aislado de proteína de soja con alto contenido en beta-conglicinina (BC-SPI) se refiere a un polvo secado por rociado que se fabrica a partir de semillas de soja con alto contenido en BC. La cantidad de BC en el BC-SPI es mayor del 40% del peso en seco de la proteína en el aislado y la cantidad de glicinina en El BC-SPI es inferior del 10% del peso en seco de la proteína en el aislado usando los procedimientos del Ejemplo 1.
Valor Hunter L: tal como se usa en el presente documento, el término "valor Hunter L" es la medida de la blancura mediante un colorímetro.
Valor Hunter B: tal como se usa en el presente documento, el término "valor Hunter B" es la medida de la amarillez mediante un colorímetro.
Índice de solubilidad del nitrógeno (NSI): Tal como se usa en el presente documento, el término "Índice de solubilidad del nitrógeno (NSI)" es la medida de solubilidad de la proteína usando el Procedimiento BA11-65 de los Procedimientos Oficial y experimental de la AOCS, 1989, 4ª Edición.
Parcialmente hidrolizado: tal como se usa en el presente documento, el término "Parcialmente hidrolizado" significa los productos de hidrólisis de la BC.
Carnes emulsionadas: Tal como se usa en el presente documento, el término "Carnes emulsionadas" significa carnes que contienen soja que tienen una textura tierna, tal como salchichas y mortadela.
Barrita alimenticia nutritiva: Tal como se usa en el presente documento, el término "Barrita alimenticia nutritiva" significa una barrita alimenticia diseñada para promover la salud.
Sensación en la boca: Tal como se usa en el presente documento, el término "sensación en la boca" significa cómo se perciben las sustancias en un boca humana.
La presente invención revela los beneficios tanto fisiológicos como funcionales de los alimentos de BC-SPI. El BC-SPI de la presente invención tiene mayores niveles de aminoácidos esenciales que los esperados. El BC- SPI con alto contenido en BC de la presente invención tiene propiedades mejoradas para el procesamiento de los alimentos y los productos.
Evaluación del valor de las proteínas en los alimentos que contienen grasas
Los productos alimenticios que contienen grasas tales como salchichas, queso procesado, aliños para ensaladas, salsas, y bebidas nutritivas, dependen de los emulsionantes para ayudar a formar gotitas de grasa muy pequeñas durante los procedimientos de homogenización y estabilizar a continuación las gotitas frente a la coalescencia (fusionado de gotitas) y la separación de la crema (flotación en superficie) durante el almacenamiento. Las proteínas que son de manera especial buenos emulsionantes tienen estructuras muy flexibles que permiten una afinidad alta y la adsorción de las proteínas en las interfases aceite-agua, seguidas por la capacidad para formar de manera mecánica películas fuertes y viscoelásticas y altamente hidratadas sobre la superficie de las gotitas mediante las interacciones proteína-proteína. En algunos productos, es importante la agregación controlada de gotitas de grasa con proteína estabilizada seguida por el calentamiento o la hidrólisis enzimática de las proteínas, para formar estructuras de gel cuyo agua mantiene y proporciona textura a los alimentos. Las proteínas animales tales como las caseínas en leche, las lipoproteínas en yema de huevo, las miosinas en carne y las proteínas de albúmina en clara de huevo son buenos agentes emulsionantes que tienen propiedades de estabilización y formación de geles (Bringe, N., en "Food Proteins and Lipids," Damodaran, S., ed., Plenum Press, NY, pp. 161-181, 1997). La oportunidad de la presente invención es sustituir proteínas animales con ingredientes de la soja, menos caros y más saludables.
Se puede determinar el potencial de las nuevas fuentes de proteína para reemplazar proteínas animales como emulsionantes de los alimentos midiendo el diámetro de las gotitas de grasa con proteína estabilizada que se forman bajo condiciones que rompen las partículas de grasa en gotitas pequeñas. Una buena proteína emulsificante adsorbe rápidamente las nuevas superficies de aceite-agua y estabiliza las gotitas de la coalescencia, dando como resultado emulsiones que tienen diámetros medios de partícula más pequeños. Las proteínas que emulsifican mal no recubren todas las nuevas superficies de aceite-agua y tienen estructuras mal hidratadas que no repelen (evitan la agregación con) otras gotitas recubiertas de proteína. Las malas proteínas emulsionantes producen la formación de partículas más grandes mediante la agregación gotita-gotita y las partículas grandes ascienden llegando con el tiempo a formarse una capa de suero en la parte inferior de las suspensiones. Los grandes agregados de partículas se detectan también en la boca como texturas cretosas o arenosas. Las partículas pequeñas no se detectan en la boca como partículas individuales y crean una textura ligera o cremosa (Bringe, N. y Clark, D. en "Science for the Food Industry of the 21st century", Yalpani, M. ed., ATL Press, pp. 51-68, 1993). Para determinar el potencial de los nuevos ingredientes de proteínas para reemplazar otros ingredientes se pueden preparar emulsiones con los ingredientes bajo diversas condiciones relevantes en diferentes alimentos y determinar los tamaños de las gotitas formadas y la cantidad de suero creado tras el almacenamiento (Bringe, N. y col., J. Food Sci. 61:1-6, 1996).
Propiedades funcionales beneficiosas de la BC purificada
Antes de que estuvieran disponibles para ensayo las semillas de soja con alto contenido en BC, se compararon las propiedades de la BC purificada con la glicinina y los aislados comerciales en el modelo de emulsiones alimenticias. En la presente invención se descubrió que la BC formaba partículas de emulsión más pequeñas que los ingredientes de la proteína de soja control y comercial cuando se prepararon las emulsiones en presencia de sodio iónico (o potasio) o calcio iónico a niveles similares a los encontrados en los alimentos tales como bebidas nutritivas como se muestra en el Ejemplo 2. Las buenas propiedades emulsionantes de la BC son importantes para mantener las emulsiones libres de separación (descremado).
Los aspectos adicionales de la invención incluyen el descubrimiento que la BC se comporta mejor que los ingrediente de la proteína de soja comercial o de control cuando las emulsiones estabilizadas con proteína se trataron térmicamente o cuando las emulsiones se congelaron y descongelaron tal como se describe en el Ejemplo 2. Esta propiedad es valiosa en aplicaciones tales como postres congelados y café con leche granizado cuando las texturas homogéneas ligeras y las apariencias de los productos dependen de la estabilidad de las proteínas frente a la congelación-descongelación inducida de la proteína de agregación.
Otra forma de realización de la invención es que el gel inducido térmicamente o las propiedades de formación de la viscosidad de las emulsiones estabilizadas con BC fueron óptimas próximas a pH 5,6 y significativamente mayores que el control y otros ingredientes de proteína de soja en presencia de una sal, tal como se describe en el Ejemplo 2, Tabla 3. Se puede concebir y diseñar ahora la preparación de geles alimenticios a partir de emulsiones estabilizadas con BC en el intervalo de pH de 5,4 a 5,8 y concentraciones bajas de sal (0,2-0,6% de NaCl o KCl) de esta invención. La propiedad de gelificación está en el intervalo de pH de las carnes emulsionadas en el que los ingredientes de proteína se usan como agentes gelificantes. La limitación del descubrimiento para aplicaciones en carne fue que los sistemas en carne no se calienten por encima de los 71 grados C y contengan al menos un 3,5% de NaCl en la fase acuosa. Estas condiciones se incluyen a continuación en el ejemplo.
BC-SPI
Para sacar ventaja de las propiedades de la BC en las aplicaciones anteriores, se desarrolló en la presente invención un medio económico para preparar un SPI que sea rico en BC y carezca de glicinina. El uso de semillas de soja con alto contenido en BC que contienen menos de un 10% de glicinina y más de un 40% de BC permite la preparación de BC-SPI sin las ineficiencias de eliminar las glicininas durante el procesamiento. Los BC-SPI de la presente invención contenían un 50% de BC, en comparación al 25% del SPI comercial tal como se midió mediante los procedimientos de electroforésis en gel de SDS-PAGE definidos en el Ejemplo 1. También, El BC-SPI de la presente invención contenía de manera aproximada un 7% de glicinina en comparación al 51% del SPI comercial.
Solubilidad y color del BC-SPI
Se cosecharon las semillas de soja con alto contenido en BC próximas al área de San Luis en Ilinois a finales de 1997. Se procesaron las semillas como BC-SPI usando los procedimientos de precipitación ácida y una combinación de ultrafiltración y diafiltración (Lawhon, J, Patente de los Estados Unidos # 4.420.425, 1983; Koseoglu, S y Lusas, E., en ``Proceedings of the World Congress on Vegetable Protein Utilization in Human Foods and Animal Feedstuffs, por ejemplo, Applewhite, T., AMER. Oil Chem. Soc., Champaign, IL, pp. 528-547, 1989, tal como se describe en el Ejemplo 3. Se procesaron también semillas con bajo contenido en BC (la BC constituye el 11% de la proteína total) en proteína aislada de soja en comparación con estudios de alimentación animal. En una forma de realización de la invención, la solubilidad y el color del BC-SPI producido mediante ultrafiltración y diafiltración fueron sustancialmente mejores que las de los aislados comerciales y el BC-SPI producido mediante precipitación ácida tal como se describe en el Ejemplo 4. Este hallazgo es valioso para las aplicaciones de mezcla de bebidas en seco en las que se usa un mezclado de corte bajo para dispersar el polvo y en las que se desea el color blanco de las bebidas lácteas. Los agregados insolubles mayores de 10 micrómetros se detectan por el consumidor como una sensación en la boca arenosa y objetable. En el Ejemplo 3 se describe una porción mucho más pequeña del volumen de partícula en el BC-SPI hidratado producida mediante filtración y diafiltración asociada a partículas mayores de 10 micrómetros.
Estabilidad del modelo de bebida del BC-SPI próximo a pH 6,7
Se compararon las propiedades de los BC-SPI con proteínas aisladas de soja comerciales y caseinato en un modelo de sistema de bebida, pH 6,7. El BC-SPI se comportó igual o mejor que los aislados comerciales dependiendo por ejemplo de las condiciones de pH, tal como se muestra en el Ejemplo 5. Se descubrió que la BC tenía mayor estabilidad frente a la agregación inducida por el ión de calcio que el SPI comercial, pero no el mismo grado de estabilidad al calcio que hemos descubierto para la BC purificada, tal como se muestra en el Ejemplo 2. Esta invención incluye también el descubrimiento que los BC-SPI de la presente invención tienen un alto grado de estabilidad a la congelación-descongelación que fue mejor que la del total y el SPI comercial parcialmente hidrolizada, tal como se describe en el Ejemplo 5. La estabilidad a la congelación-descongelación de los BC-SPI fue menor cuando se incluyeron los iones libres de calcio en la formación. Por tanto, un aspecto de la invención es el desarrollo de alimentos congelados que contienen pequeños iones libres de calcio, y usar el BC-SPI para conseguir buena estabilidad a la congelación-descongelación.
Propiedades de espesamiento del BC-SPI a pH 5,8 en un modelo de carne emulsionada
Los aislados de proteína de soja comerciales están normalmente tratados térmicamente a o por encima de 90 grados C durante hasta 20 segundos durante la fabricación para desnaturalizar las proteínas y formar un complejo entre las subunidades básicas de glicinina y las subunidades de beta-conglicinina. Esto facilita la gelación de las proteínas aisladas de soja en los productos alimenticios, de manera especial a temperaturas que caen por debajo de la temperatura de desnaturalización de las proteínas. Para ensayar la aplicación del BC-SPI para las propiedades de gelificación a las condiciones de pH, sal y temperatura de las carnes emulsionadas comparamos las propiedades de gelificación del BC-SPI que se había tratado con precalentamiento (90 grados C) con las propiedades de gelificación del aislado comercial y la clara de huevo. Un hallazgo inesperado de la presente invención fue que las viscosidades de las emulsiones preparadas con los BC-SPI fueron 1,7-3,0 veces mayores que aquellas preparadas con proteínas aisladas de soja comercial tal como se muestra en el Ejemplo 6. Además, las estructuras poseedoras de agua formadas por las interacciones proteína-proteína entre las superficies de las gotitas de grasa recubiertas de proteína se descompusieron de manera más fácil en las emulsiones estabilizadas mediante BC-SPI que en aquellas estabilizadas mediante aislados comerciales, tal como se midió por la mayor disminución de la viscosidad que aumenta en un corto tiempo tal como se describe en el Ejemplo 6. Cuando esta descomposición se produce en la boca esta se percibe como una textura más deseable, por ejemplo más suave y menos correosa. Por tanto, se pueden optimizar las propiedades de gelificación (o el enlace entre grasa y agua) de la proteína aislada de soja bajo las condiciones de sistemas de carne emulsificados usando BC-SPI.
Composición de los aminoácidos de las semillas de soja con BC y BC-SPI
Las semillas de soja con alto contenido en BC de esta invención tuvieron cantidades sorprendentemente altas de proteína y de los contenidos de aminoácidos de metionina, cisteína, lisina y arginina tal como se indica en el Ejemplo 6. Estos aminoácidos son normalmente limitantes en las semillas de soja y en la comida con semillas de soja, de manera especial para cachorros de animales y niños humanos (DeLumer, B. y col., Food Technol. 51:67-70, 1997).
Los aislados de proteína de soja ricos en beta-conglicinina producidos mediante los procedimientos descritos en el Ejemplo 3, fueron similares en la composición de los aminoácidos esenciales a las de las proteínas aisladas de soja comercial o ricas en aminoácidos con azufre tal como se muestra en el Ejemplo 8. De esta manera, los usos del BC-SPI para las diversas texturas de alimentos y los beneficios fisiológicos no están limitados de manera necesaria por un desequilibrio de los aminoácidos esenciales. La explicación probable es que las semillas de soja con alto contenido en BC fueron enriquecidas también en proteínas de soja menores como parte de la compensación por la pérdida de glicinina y estas proteínas se retienen en la proteína aislada de soja.
Propiedades de disminución del colesterol de los BC-SPI
Se usaron semillas de soja ricas en BC y semillas de soja que carecían de subunidades alfa y alfa-prima de BC. Estos BC-SPI y los aislados de control se produjeron a partir de semillas de soja normales que estaban siendo ensayadas respecto de sus propiedades de disminución del colesterol usando hamsters y procedimientos publicados (Terpstra, A., y col., J. Nutr. 121:944-947, 1991; Potter, S., y col., J. Nutr. 126:2007-2011, 1996; Balmir, F. y col., J. Nutr. 126:3046-3053, 1996). De acuerdo con la invención, la BC producida tiene diversos efectos beneficiosos. De manera particular, la BC tiene beneficios específicos de disminución del colesterol relacionados con las propiedades de disminución del colesterol de los ingredientes y alimentos de proteína de soja. Estos beneficios se relacionan con los contenidos de BC no con los contenidos totales de proteína de soja.
Ingrediente de proteínas de aminoácidos con bajo contenido en azufre para reducir los riesgos de cáncer y osteoporosis
La metionina juega un papel metabólico crítico en el desarrollo de tumores promoviendo fundamentalmente la síntesis de proteínas y la proliferación celular. De esta manera, un contenido más bajo en metionina de las proteínas de soja en comparación con las proteínas animales tales como la caseína contribuye a la inhibición de la tumorigénesis mediante proteínas con bajo contenido en metionina, tales como el aislados de proteína de soja comercial (Hawrylewicz, E. y Huang, H., en "Dietary Proteins, How They Alleviate Disease and Promote Better Health", Liepa, G., editor, AMER. Oil Chem. Soc., Champaign, IL, pp.123-150, 1992). El uso de un BC-SPI que contiene cantidades incluso más bajas de metionina en aplicaciones de alimentos con alto contenido en proteínas mejorará de manera adicional la seguridad de consumir alimentos con alto contenido en proteínas.
La composición de las proteínas en nuestra dieta influencia también la salud del hueso, influenciando nuestra retención del calcio de la dieta. Una mayor excreción de calcio urinario para sujetos en una dieta de proteína animal está relacionada con un contenido mayor de aminoácidos que contienen azufre (Breslau, N. y col., J.Clin. Endocrinol. Metab. 66:140-146, 1988) y se relaciona con una incidencia mayor de fracturas de cadera en mujeres que tienen mayor ingesta animal (Abelow, B. y col., Calcif. Tissue Int. 50:14-18, 1992). Uno de los mecanismos implicados es como sigue: el azufre se oxida a sulfato in vivo, que genera una cantidad de ácido fijado que se tampona por el hueso, dando como resultado una disolución del hueso. El bajo contenido de aminoácidos con azufre de El BC-SPI con bajo contenido en metionina es beneficioso en la prevención de la osteoporosis, cáncer y enfermedad del corazón.
Aplicaciones funcionales en alimentos
No se han reconocido los anteriores beneficios fisiológicos de la beta conglicinina para las aplicaciones funcionales de alimentos por los desarrolladores de productos alimenticios. Usando las nuevas variedades de semillas de soja de la presente invención, es posible ahora hacer que se usen las BC-SPI para producir bebidas y análogos de queso con textura mejorada, aroma, color y calidad nutritiva.
Modificaciones adicionales
La presente invención incluye modificaciones adicionales de las semillas de soja ricas en beta-conglicinina y las proteínas con beta-conglicinina que extienden de manera adicional la eficiencia de la fabricación del aislado y las utilidades del BC-SPI. Los ejemplos incluyen lo siguiente: 1) Reducción de la cantidad de proteínas sin almacenamiento en la semilla de soja para aumentar los rendimientos de la beta-conglicinina; 2) adición de lipoxigenasa única, doble o triple de rasgo nulo para reducir el desarrollo sin sabor durante la producción de El BC-SPI tal como se describe en el Ejemplo 10; 3) reducción en el contenido de ácido linoleico y linolénico en la semilla de soja, aumentando por ejemplo el ácido oleico y o esteárico, para reducir el desarrollo sin sabor durante la producción de El BC-SPI; 4) modificar las cantidades de subunidades alfa, alfa' y beta de la beta-conglicinina para obtener diversos beneficios (por ejemplo, reducir la alergenicidad, mejorar la solubilidad) usando tecnología antisensación o las composiciones de las subunidades usando mutagénesis en emplazamiento específico; 5) hidrólisis enzimática parcial del aislado rico en beta-conglicinina para mejorar la solubilidad de la proteína, propiedades análogas al queso, propiedades de gelificación y espumantes; y 6) fosforilación enzimática o desamidación de las proteínas de la beta-conglicinina para mejorar la solubilidad y las propiedades funcionales relacionadas.
Los trámites y procedimientos adicionales son bien conocidos en la técnica. Los trámites, materiales y procedimientos se pueden encontrar en Fox, P. F., Cheese: Chemistry, Physics and Microbiology, Vol. 2, major Cheese Groups, pp 339-383, (1987); Kolar, C. W., y col., J. AMER. Oil chem. Soc. 56:389-391, (1979); Fukushima, D., Food Rev. Int. 7:323-351, (1991); Hoogenkamp, H. W., Vegetable Protein Technology Value in Meat, Poultry & Vegetaria Foods, (1992); Mead, G. C. 1989, Processing of Poultry, Elsevier Appl. Sci., NY; Forrest, J. C. y col. 1975, Principles of Meat Science, W. H. Freeman Co., San Francisco; y Wilson, L. A., Amer. Oil Chem. Soc., (1995).
Ejemplos
Los siguientes ejemplos se proporcionan para ilustrar de manera adicional la presente invención y no se pretende que limiten la invención más allá de las limitaciones que se muestran en las reivindicaciones adjuntas.
Ejemplo 1 Electroforésis en gel de SDS-PAGE de las semillas de soja y aislado de proteína de soja
1) Se pesaron 5 mg de muestra con un contenido conocido de proteína determinado mediante Kjeldahl, (proteína =
nitrógeno x 6,25) y se colocaron en un tubo de microcentrífuga de 650 microlitros.
2) Se añadieron 500 microlitros de solución solubilizante de la muestra de SDS (que contenía glicerol al 10%, SDS al 2,3%, Tris 0,0626 M pH 6,8, 2-mercaptoetanol al 5%, Azul de Bromofenol al 0,05%).
3) Se sellaron los tubos y en el caso de las muestras de SPI se colocaron en un agitador durante 20 minutos. Se colocaron en un baño de agua en ebullición durante 10 minutos.
4) Se enfriaron las muestras a temperatura ambiente.
5) Se hicieron girar las muestras en una microcentrífuga (\sim 14.000 x g) durante 10 minutos.
6) Se recuperó el sobrenadante.
7) Se cargaron 5-8 microlitros (20-30 microgramos de proteína).
Las condiciones de funcionamiento/tinción:
1) Se analizaron todos los geles en colada con una acrilamida total (T del 10-20%) y geles Laemelli al 2,67% con un espesor de 0,75 mm. Se colaron los geles y se hicieron correr usando el sistema Bio-Rad Protean II xy que crea geles que tienen aproximadamente 16 cm x por 16 cm.
2) Los geles apilados se moldearon en 15 pocillos y las muestras no se hicieron correr por las filas exteriores. Se cargaron patrones de peso molecular Bio-Rad Broad Molecular en cada lado del gel a usar para la determinación del peso molecular aparente.
3) Se hicieron correr los geles usando voltaje continuo (60-100 voltios durante toda la noche) o corriente continua (15-30 mA/gel durante 6-8 horas).
4) Se fijaron los geles con ácido tricloroacético al 12,5% durante al menos 1 hora a temperatura ambiente.
5) Se retiraron los geles del TCA y se lavaron brevemente con agua desionizada. Se colocaron en solución coloidal Coomassie A (sulfato de amonio al 11%/ácido fosfórico al 2%) durante 1 hora a temperatura ambiente, a continuación se colocaron en solución de tinción compuesta de 160 ml de solución A, 40 ml de metanol, y 4,6 ml de solución B (1 g de Coomassie G 250 en 20 ml de agua desionizada).
6) Se tiñeron los geles a temperatura ambiente en esta solución durante al menos 16 horas (> 24 es mejor), a continuación se lavaron con agua desionizada, y se colocaron en ácido acético al 7% para eliminar por lavado las trazas de tinte base existentes. En este momento, los geles estaban listos para análisis de imagen o fotografía.
Se generaron imágenes digitales de los geles teñidos con Coomassie usando un dispositivo Kodak Videk Mega-plus de carga acoplada (CCD) y software de escaneo incluido en un sistema de análisis BioImage Visage 2000. La cámara CCD generó imágenes digitales de 1024 x 1024 píxeles representando valores de 256 dígitos el intervalo de densidad óptica. Durante el proceso de adquisición de imagen, se calibró el sistema respecto del tamaño de píxel y los valores digitales. Se escanearon los geles usando luz transmitida, una lente de 17 mm, dos filtros de densidad neutra, y un filtro amarillo para mejorar el contraste de la tinción Coomassie.
El análisis de las imágenes digitales se llevó a cabo usando un software de análisis BioImage Whole Band. Con este software el análisis proporcionó los límites de fila, y el software identificó bandas y generó a continuación sus límites de forma automática. El análisis tiene la capacidad de eliminar los límites de banda que no consiguen representar la banda, y la capacidad de asistir en la determinación de la situación de los límites indicando los límites de la banda. Este procedimiento controla el sesgo del análisis aplicando el mismo algoritmo al procedimiento de determinación de límites. Fue también posible definir de manera manual (dibujar) el límite de banda, pero esta solución se usó únicamente cuando fallaron el resto de las soluciones (normalmente menos del 2% de las bandas). El software de banda completa cuantificó las bandas individuales sumando los valores digitales de cada píxel comprendidos entre los límites de banda, generando un valor conocido como densidad óptica integrada o IOD. Los patrones de peso molecular comerciales (Bio-Rad Broad Molecular Weight Standards Catalog # 161-0317) que se hicieron correr en las filas individuales del mismo gel se usaron para determinar el peso molecular aparente de las bandas de las muestras. El analista puede nombrar las bandas individuales para ayudar en su identificación en la lista de bandas.
Los resultados del análisis de imagen se presentaron de manera tabular en forma de una "lista de bandas". La lista de bandas contiene los datos agrupados por filas, entre los que se incluyen el número de banda (numerada desde la parte superior de la fila hasta la parte inferior), nombre de la banda, IOD de la banda, % de IOD (% de todo el material cuantificado en la fila representado por esta banda), y peso molecular. Se imprimieron copias de la pantalla del ordenador como "pantallazos". Se generaron los pantallazos mostrando la imagen digital del gel sin anotaciones, indicando los centros de las bandas cuantificadas mediante una línea rayada, y con anotación completa mostrando los límites de fila, nombres de fila, centros de banda, límites de banda y patrones de peso molecular.
Ejemplo 2
Se obtuvieron aislados de proteína de soja comercial Supro 760 (Com'I SPI A) y Supro 940 (Com'I SPI B), de Protein Technologies International, San Luis Missouri. Se obtuvo concentrado de proteína de soja comercial, Promine DS (Com'l SPC) de Central Soya Company, Inc, Fort Wayne, Indiana. El aislado de proteína completo (Lab. SPI) se preparó de acuerdo con el procedimiento de Boatright, W. L., y col., J. AMER. Oil Chem. Soc. 72:1439-1444, (1995), excepto en que se usó éter de petróleo para extraer la grasa. Se prepararon mediante sonicación (160 watios, 60 s) emulsiones que contenían proteína (proteína al 1%), aceite de cacahuete (10%), sacarosa (5% en fase acuosa), NaCl (70 mM, 0,4% en fase acuosa) y CaCl_{2} donde esté indicado (4 mM) y se determinaron las medidas del diámetro medio de partícula usando un equipo de difracción de luz láser Malvern mastersizer, Se usó un reómetro Bohlin VOR para determinar la viscosidad de las muestras tratadas térmicamente (velocidad de cizalladura 14,6 1/s, 5 min, 5 grados C). Se congelaron las emulsiones (4 días, -14 grados C) y se descongelaron o se trataron térmicamente (20 ml en vial de vidrio sumergido en un baño de agua a 90 grados C durante 60 minutos).
Los diámetros de las partículas pequeñas de las emulsiones tratadas térmicamente o congeladas-descongeladas preparadas con caseinato de sodio y beta-conglicinina demostraron el potencial de la beta-conglicinina para reemplazar el caseinato de sodio en aplicaciones de emulsión próximas a pH 6,7, tales como las bebidas nutritivas y cremas de café tal como se muestra en la Tabla 1.
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TABLA 1 Diámetros medios de partícula de las emulsiones estabilizadas mediante beta-conglicinina purificada, aislado de proteína de soja de laboratorio e ingredientes de proteína comercial
Proteína NaCl al 0,4% NaCl al 0,4% CaCl_{2} 4 mM
pH 6,0-6,1 pH 6,6-6,8 pH 6,0-6,1 pH 6,6-6,8
Caseinato de sodio 1,0 - 1,1 1,1
Beta-conglicinina 1,2 1,2 9,8 3,4
Lab. SPI 14,2 2,2 36,3 14,1
Com' SPI A 30,0 1,6 69,1 61,9
Com'l SPI B 82,7 56,0 89,2 81,8
Com'l SPC 46,6 44,6 49,7 60,4
TABLA 2 Diámetro medio de partícula de emulsiones tratadas térmicamente y congeladas-descongeladas estabilizadas mediante beta-conglicinina purificada, aislado de proteína de soja de laboratorio e ingredientes de proteína comercial, NaCl al 0,4%, sacarosa al 5%
Proteína Tratada térmicamente Congelada-descongelada
pH 6,0-6,1 pH 6,6-6,8 pH 6,0-6,1 pH 6,6-6,8
Caseinato de sodio 1,0 - 1,0 -
Beta-conglicinina 3,1 1,4 4,0 13,8
Lab. SPI 39,1 11,5 55,0 88,0
Com'l SPI A 34,9 1,9 83,9 75,3
Com'l SPI B 72,4 49,9 111 104
Com'l SPC 47,7 49,9 111 98,8 
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TABLA 3 Viscosidad de las emulsiones tratadas térmicamente estabilizadas mediante beta-conglicinina purificada, aislado de proteína de soja de laboratorio e ingredientes de proteína comercial, NaCl al 0,4%, sacarosa al 5%
pH SPC Beta-conglicinina Lab. SPI Com'l SPI A Com'l SPI B Com'l
mPa s mPa s mPa s mPa s mPa s
6,6 50 180 60 70 200
6,1 60 650 270 50 140
5,6 1.490 270 110 30 110
5,0 120 30 70 - 100 
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Ejemplo 3 Preparación en planta piloto de aislados de proteína de soja con alto contenido en beta-conglicinina A. Eliminación de la grasa de las semillas de soja
1. Ajustar las semillas de soja a aproximadamente una humedad del 10% y atemperar a temperatura ambiente
2. Quebrar las semillas de soja usando un molino de fracturación.
3. Descascarillar las semillas quebradas usando un Kice Aspirator.
4. Acondicionar las semillas de soja quebradas y descascarilladas a 50-60 grados C usando una cocina.
5. Hacer copos de las semillas de soja acondicionadas usando un Flaking Mill.
6. Extraer los copos de las semillas de soja con hexano.
7. Desolvatar la comida de semillas de soja desgrasadas en un laboratorio con campana extractora durante tres días.
B. Precipitación ácida
1. Se añadió agua a un tanque de 200 litros con camisa y se ajustó a 27-35 grados C y pH 8,5-9,0 usando NaOH al 20%. Se añadieron los copos de semillas de soja desgrasadas y se mezclaron con un agitador equipado con dos hélices y un mezclador en tres etapas con motor en línea que estaba hecho a medida con rotores finos, medianos y gruesos. Se usó el mezclador con motor en línea con una circulación en circuito cerrado a través del procedimiento de extracción para reducir el tamaño de partícula de los copos y mejorar la extracción de la proteína. El agua para la proporción de harina de soja fue de 10/1 (p/p). El pH de la suspensión se reajustó a pH 8,5-9,0 si el pH de la suspensión está por debajo de 8,5.
2. Se recuperó la proteína de soja solubilizada de la suspensión de la extracción centrifugando (25-35 grados C), en primer lugar con un decantador para eliminar la mayoría de sólidos agotados, seguido por la clarificación del líquido que contiene la proteína en una centrífuga de discos de desfangado a una velocidad de alimentación de 250-500 kg/h.
3. Se ajustó el pH de la solución de proteína clarificada a 6,8-7,0 usando ácido clorhídrico al 6%. Se pasterizó la solución con proteína a una condición térmica baja (por ejemplo, 72 grados C durante 15 segundos) o a una condición térmica alta (por ejemplo, 90 grados C durante 20 segundos) dependiendo de la aplicación, usando un intercambiador de calor de armazón de placas y se enfrió a 25-35 grados C.
4. Se ajustó la solución con la proteína pasterizada a pH 4,5 +/- 0,1 añadiendo ácido clorhídrico (12%) y dejando reaccionar durante 30 minutos a 30-35 grados C.
5. Se recuperó la proteína precipitada usando una centrífuga de discos de desfangado a una velocidad de alimentación de 200-400 kg/h y un intervalo de desfangado de 3 minutos.
6. Se lavó la proteína cuajada durante 10-30 minutos, usando agua acidificada dos veces (pH 4,5 +/- 0,1, 30-35 grados C). La relación de agua de lavado a sólidos húmedos empaquetados fue de 5:1 (p/p). No se desintegró ningún trozo en la cuajada usando un mezclador con motor en línea. Se recuperó la proteína cuajada usando una centrífuga de discos de desfangado a una velocidad de alimentación de 350-450 kg/h después de cada lavado.
7. La cuajada lavada se mezcló con hidróxido de sodio diluido (0,5%) para neutralizar (pH 7,0-7,2), se diluyó con agua hasta un 12-15% de sólidos (de manera preferible 15% de sólidos) y se reajustó a pH 7,0-7,2. Un mezclador con motor en línea homogeniza la suspensión antes del secado por rociado, La solución de proteína se almacenó a 4 grados C o se enfrió tanto como fue posible antes del secado por rociado usando un intercambiador de
calor.
8. La solución de proteína neutralizada y homogeneizada se ajustó a 45-55 grados C y se secó por rociado usando una temperatura de entrada del aire de 180-185 grados C una temperatura de salida del aire de 85-90 grados C.
C. Ultrafiltración y diafiltración
1. Se preparó la proteína pasterizada y se obtuvo la solución de la etapa A-3.
2. Se pasó la solución de proteína sobre una membrana de ultrafiltración (por ejemplo de fibra hueca) con un peso molecular aislado de 100.000 Daltons. El volumen original de la solución de proteína se mantuvo en un contenedor de alimentación durante la ultrafiltración y diafiltración añadiendo agua para constituir para el permeato eliminado.
3. La solución redondeada se recirculó en el contenedor de alimentación.
4. Una vez el permeato tuvo aproximadamente 1,3 a 1,5 veces el volumen de alimentación original, se hizo discontinua la adición de agua en el contenedor de alimentación y se recogió el permeato (por ejemplo 90 grados C-120 grados C durante 20 segundos).
5. Se redujo el volumen del contenedor de alimentación hasta que se alcanzó un contenido en sólidos de aproximadamente 15% en sólidos y se ajustó a pH 6,8-7,0 añadiendo NaOH al 8% o HCl al 6%.
6. El redondeado se secó por rociado usando una temperatura de entrada del aire de 180-185 grados C y una temperatura de salida del aire de 85-90 grados C.
Ejemplo 4 Tabla 4. Índice de solubilidad del nitrógeno y color de El BC-SPI producida mediante ultrafiltración y diafiltración en comparación con los aislados comerciales
Se produjeron los aislados de BC-SPI y el aislado con bajo contenido en BC (para el estudio de alimentación animal) mediante los procedimientos de precipitación ácida y ultrafiltración en la POS Pilot Plant Corp., Saskatoon, SK, Canadá de acuerdo con los procedimientos del Ejemplo 3. En las tablas a continuación se presentan las composiciones y las propiedades físicas de los aislados en comparación. BC está dos veces como mucho en BC-SPI en comparación con Com'l SPI A, usando los procedimientos de electroforésis en gel del Ejemplo 1. El principal componente de glicinina de las BC-SPI es la subunidad A3 (3,6% de las proteínas en las semillas de soja). El SPI con bajo contenido en BC carece de las subunidades alfa y alfa' de la beta-conglicinina. Debido a que la SPI con bajo contenido en BC y las SPI con alto contenido en BC tienen composiciones de aminoácidos y contenido en isoflavona similares tal como se indica en el Ejemplo 8, cualquier diferencia que veamos en las propiedades de disminución del colesterol se refleja en calidades diferentes de proteína de soja.
\newpage
Aislados de NSI % Valores de búsqueda del colorímetro P. Vol > 10 Med.** \mum
proteínas L (blancura) b (amarillez) m* % (Micrómetros)
BC-SPI (UF) 96 89,3 8,34 22,5 0,33
BC-SPI (acid) 34 85,5 11,8 54,2 22,2
Com'l SPI A 63 85,5 15,4 74,4 65,8
Com'l SPI C 82 82,8 13,5 0 0,38
P. H. = parcialmente hidrolizado
* P. Vol > 10 m. - volumen de partícula de partículas mayores de 10 \mum (micrómetros)
** Diámetro medio de partícula
TABLA 4 Composición química de las SPI
Componente como su % BC-SPI BC-SPI (UF) SPI con cont. Bajo Com'l SPI A
(Ácido) (%) (%) en BC (Ácido) (%) (%)
Proteína 87,4 87,5 89,7 86,8
Humedad 4,89 5,21 4,97 6,21
Grasa (hidrólisis ácida) 4,35 3,01 3,82 -
cenizas 3,67 3,46 3,7
Beta-conglicinina 49,0 50,1 12,4 25,1
Glicinina 7,1 7,0 55,2 51,1
TABLA 5 Contenido de isoflavona en las SPI. Los valores de isoflavona relacionados son las sumas de los isómeros individuales de cada isoflavona, genisteína, daidzeína y gliciteína, normalizados para sus diferencias de peso molecular para dar las concentraciones de isoflavona total
Componente BC-SPI (Ácido) (microgramos/g SPI con bajo cont. en BC (Ácido)
muestra de peso en seco (microgramos/g muestra de peso en seco)
Genisteína 594 418
Daidzeína 188 148
Gliciteína 45 73
Isoflavonas totales 827 639
Ejemplo 5 Propiedades de las BC-SPI en comparación con las SPI comerciales y el caseinato de sodio en un modelo de sistema de bebidas
Materiales: Se obtuvieron SPI comercial (Com'l SPI A) y aislado de proteína de soja comercial parcialmente hidrolizado de Protein Technologies International, San Luis, Missouri.
Formación de la emulsión: Se añadió lentamente proteína (concentración final de 1%, usando 5,71 x nitrógeno para las proteínas de soja y 6,38 x nitrógeno para la caseína) (Morr, C. J., Food Sci. 47:1751, 1982) a una solución de sacarosa usando un mezclador Dispermat y se añadió NaCl al 0,4% (en fase acuosa) a la mezcla. Se ajustó el pH final de las soluciones de acuerdo con los experimentos anteriores en los que el pH final de la solución alcanzó el pH objetivo. Se añadió lentamente aceite de cacahuete a la solución de proteína en el Dispermat (aproximadamente 3 minutos) Se sonicaron las formulaciones (160 watios) durante 1 minuto en el vaso de precipitados de plástico de 50 ml con sonda de sonicación a una profundidad de la marca de 20 ml en el vaso de precipitados.
Tratamiento térmico: La emulsiones de proteína estabilizada (20 mL) se transfirieron a viales de vidrio con tapas con tornillo en la parte superior, se sumergieron en baño de agua a 90 grado C durante 60 minutos y se almacenaron en un refrigerador durante la noche.
Medidas del tamaño de partícula y la viscosidad: Se ensayaron las muestras para la viscosidad usando un reómetro Bohlin (de copa C14 y movimiento dentado, tiempo de equilibrio 5 minutos, 5 grados C, velocidad de cizalladura 14,6 1/segundo, 5 minutos de cizalladura), y se ensayaron para el diámetro medio de partícula usando un analizador del tamaño de partícula Horiba LA910 (volumen base, índice de refracción relativa de 1,10, velocidad mínima de circulación).
Resultados: El caseinato de sodio es un buen emulsificante y una proteína estable frente a la agregación tal como se ilustra por los diámetros medios de partículas pequeñas (0,9-1,0 \mum) (micrómetros) de las emulsiones preparadas bajo diversas condiciones. La emulsión estabilizada con caseína a pH 6,7 en presencia de CaCl_{2} 4 mM no muestra ninguna separación del suero durante el almacenamiento. A diferencia de Com'l SPI A, ambas BC-SPI presentan buena estabilidad a la congelación-descongelación tal como se indica por los diámetros medios de partículas pequeñas de las gotitas de la emulsión (3,5 +/- 0,2 \mum (micrómetros)). Las gotitas de emulsión estabilizada con BC-SPI (ácida) mostraron la mejor estabilidad frente a la agregación, de las muestras de proteína de soja, a pH 6,5 tal como se indicó por los diámetros medios de partículas pequeñas (2,9 \mum (micrómetros)). Sin embargo, las gotitas de emulsión estabilizadas con BC-SPI UF fueron las más estables de las muestras de proteína de soja, frente a la agregación en presencia de iones de calcio (pH 6,7).
TABLA 6 Diámetro medio de partículas de emulsiones estabilizadas con proteína preparadas o almacenadas bajo las condiciones de pH, sal y congelación indicadas. Todas las emulsiones contenían NaCl al 0,4% y sacarosa al 5% en la fase acuosa y proteína al 1% y aceite de cacahuete al 10%
Proteína pH 6,7 (\mum) pH 6,5 (\mum) pH 6,7, pH 6,7, Ca 4 Suero libre
(micrómetros) (micrómetros) Congelación- mM (\mum) después de 1
descongelación (micrómetros) día Ca 4 mM
(\muM) (mL)
(micrómetros)
Caseína 0,9 (0,02) 1,0 (0,003) 0,9 (0,03) 0,92 (0,0) 0
BC-SPI (UF) 1,3 (0,2) 4,9 (0,1) 3,3 (1,1) 10,6 (0,4) 1,5
BC-SPI (ácido) 1,7 (0,3) 2,9 (0,2) 3,7 (0,2) 19,8 (0,4) 5,0
Com. SPI 1,8 (0,) 7,7 (0,3) 86,9 (1,8) 36,7 (0,4) 10,0
Com. SPI-P. H. 13,1 (1,9) 13,8 (0,8) 10,8 (0,14) 11,6 (0,1) 0,5 
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TABLA 7 Diámetros medios de partículas de emulsiones estabilizadas con proteína que se trataron térmicamente (baño de agua a 90 grados C durante 30 minutos)
El BC-SPI (ácida) tuvo el mismo grado de estabilidad térmica que la SPI comercial a pH 6,7 y tuvo mejor estabilidad térmica a pH 6,5 que la SPI comercial y El BC-SPI producida mediante ultrafiltración.
Proteína pH 6,7 (\mum (micrómetros)) pH 6,5 (\mum (micrómetros))
Caseína 0,9 (0,01) 0,9 (0,01)
BC-SPI (UF) 5,1 (1,3) 10,6 (0,7)
BC-SPI (ácido) 4,6 (1,2) 6,5 (1,4)
Com. SPI 4,3 (0,6) 9,7 (0,02)
Com. SPI-P.H. 14,2 (1,6) 13,8 (3,0)
Los paréntesis muestran la desviación estándar de las muestras duplicadas.
Ejemplo 6 Propiedades de texturización de las BC-SPI bajo condiciones de modelización en un sistema de carne emulsionada
Materiales: Aislado de proteína de soja comercial (Com'l SPI A) se produjo como una SPI con tratamiento térmico a temperatura elevada. Las muestras de BC-SPI se fabricaron dispersando la BCI con tratamiento térmico a baja temperatura en una solución acuosa en un vial de vidrio y sumergiendo el vial en un baño de agua a 90 grados C durante 30 minutos. El aislado de proteína de soja comercial fue de Protein Technologies International, San Luis Missouri. La clara de huevo fue de Añadían Inovatech Inc., Abbotsford, Columbia Británica.
Formación de la emulsión: Se añadió lentamente proteína (concentración final de 1%, usando 5 (ilegible) x nitrógeno para las proteínas de soja y 6,25 x nitrógeno para la proteína de la clara de huevo) a una solución de sacarosa al 5% usando un mezclador Dispermat y se añadió NaCl al 3,5% (en fase acuosa) a la mezcla. Se ajustó el pH inicial de las soluciones de acuerdo con los experimentos anteriores de tal manera que el pH final de la solución alcanzó el pH objetivo. Se añadió lentamente aceite de cacahuete a la solución de proteína en el Dispermat (aproximadamente 3 minutos). Se sonicaron las formulaciones (160 watios) durante 1 minuto en el vaso de precipitados de plástico de 50 ml con sonda de sonicación a una profundidad de la marca de 20 ml en el vaso de precipitados.
Gelación: Se calentaron 20 ml de cada muestra anterior en un vial de vidrio en un baño de agua a 70 grados C durante 30 minutos o en un baño de agua a 80 grados C durante 30 minutos, a continuación, se almacenaron en un refrigerador (5 grados C) durante la noche.
Medidas del tamaño de partícula y la viscosidad: Se ensayaron las muestras para la viscosidad usando un reómetro Bohlin (copa c14 y movimiento dentado, tiempo de equilibrio 5 minutos, 5 grados C, velocidad de cizalladura 14,6 1/s, 5 min de cizalladura), y se ensayaron para el diámetro medio de partícula usando un analizador del tamaño de partícula Horiba LA910 (volumen base, índice de refracción relativo de 1,10, velocidad mínima de circulación).
Resultados: La clara de huevo es un excelente agente gelificante usado en numerosos alimentos que incluyen productos de la carne tales como el surimi (análogos a la pata de cangrejo). Sin embargo como la proteína de carne, la clara de huevo, es cara en comparación con la proteína de soja. En la Tabla 8 se muestran los ingredientes de la proteína de soja que se comportan de forma parecida a la clara de huevo, bajo condiciones que remedan un sistema de carne emulsionada, cuando los BC-SPI están en caliente. La fabricación del BC-SPI en caliente se lleva a cabo a pH neutro cuando se produce la desnaturalización de la proteína pero se inhibe la agregación de las proteínas desnaturalizadas. Las viscosidades más altas, o firmeza, o enlace entre agua y grasa se produce cuando la proteína desnaturalizada se expone a condiciones que son óptimas para la formación de estructuras finas de gel / agregados. Se ensayaron también las BC-SPI con tratamiento térmico de baja temperatura por comparación. La diferencia entre las viscosidades de las muestras producidas con las BC-SPI con tratamiento térmico de baja temperatura y aquellas producidas con BC-SPI en caliente cuantifica el valor añadido mediante predesnaturalización de las proteínas de soja usando un tratamiento en caliente. Hay menos valor añadido mediante el precalentamiento de la SPI normal debido a las formas complejas de glicinina con BC que cambian la naturaleza de las reacciones subsiguientes de gelificación (por ejemplo, las condiciones de gelificación óptima se desplazaron en diferentes valores de pH y hay menos emplazamientos no agregados sobre la BC disponible para la formación de gel).
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TABLA 8 Viscosidades (en unidades de mPa s) de las emulsiones tratadas térmicamente preparadas con las BC-SPI en comparación con aquella preparadas con aislado de proteína de soja comercial, pH 5,8, NaCl al 3,5% en agua, sacarosa al 5% en agua
Aislado de proteína Viscosidad (70ºC) Viscosidad (70ºC) Viscosidad (80ºC) Viscosidad (80ºC)
5 s de cizalladura 5 min de cizalladura 5 s de cizalladura 5 min de cizalladura
Clara de huevo 464 (17) 327 (14) 1800 (375) 1157 (287)
BC-SPI (UF) en caliente 222 (21) 189 (13) 341 (10) 278 (3)
BC-SPI (ácido) en caliente 229 (17) 199 (6) 404 (32) 317 (9)
BC-SPI (UF) con tratamiento 149 138 229 202
térmico a baja temperatura
BC-SPI (ácido) con tratamiento 142 126 193 167
térmico a baja temperatura
TABLA 8 (continuación)
Aislado de proteína Viscosidad (70ºC) Viscosidad (70ºC) Viscosidad (80ºC) Viscosidad (80ºC)
5 s de cizalladura 5 min de cizalladura 5 s de cizalladura 5 min de cizalladura
Com'l SPI A* "en caliente" 74 (4) 73 (4) 149 (25) 145 (6)
Com'l SPI 115 (0) 111 (3) 185 (4) 164 (3)
* \begin{minipage}[t]{150mm} Se calentó la dispersión de SPI comercial en un vial de vidrio en un baño de agua a 90 grados C durante 30 minutos y se enfrió en un refrigerador. Se cita "en caliente" debido a que la SPI comercial se trata en caliente durante la fabricación comercial. Este ensayo muestra que el tratamiento térmico adicional no mejora el rendimiento de los aislados. \end{minipage}
Las Figuras en los paréntesis indican los valores de la desviación estándar para los ensayos replicados.
Ejemplo 7
Se compararon las composiciones de proteínas y aminoácidos de las semillas de soja con BC para la composición promedio de 58 líneas diversas de semilla de soja tal como se indica en las Tablas 9 y 10. Se molieron finamente las semillas de soja (7-10 gramos) y se analizaron para la composición de aminoácidos, proteína y humedad por los Ralston Analytical Laboratories, San Luis, Missouri de acuerdo con los procedimientos normalizados. Las semillas de soja ricas en beta-conglicinina tuvieron altos niveles de proteína, cisteína, metionina, arginina, y lisina que son especialmente valiosos para la alimentación animal.
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TABLA 9 Muestra el contenido en aminoácidos y proteínas en unidades de: porcentaje, base seca. La línea selecta es Hartz 5350
Aminoácido Prom. de 58 líneas Intervalo Línea selecta Alto cont. en BC
Lisina 2,42 2,11-2,66 2,65 2,91
Metionina 0,49 0,41-0,57 0,55 0,62
Cisteína + Met 1,03 0,84-1,19 1,14 1,44
Treonina 1,43 1,35-1,59 1,52 1,54
Triptófano 0,48 0,42-0,55 0,50 0,48
Arginina 2,74 2,36-3,51 2,91 3,40
Proteína total 41,0 37,4-44,8 41,0 43,0 
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TABLA 10 Datos de aminoácidos para semillas de soja en unidades de mg/gramo de proteína
Aminoácido Prom de 58 líneas Intervalo Línea selecta Línea con alto cont. en BC
Lisina 59,6 49-66 64,6 68,0
Metionina 12,0 10,5-13,4 13,5 14,5
Cisteína + met 25,3 21-29 28,0 33,8
Treonina 35,2 30-40 37,2 36,1
Triptófano 11,8 10,8-13,0 12,1 11,1
Arginina 67,4 57-78 71,0 79,5
Ejemplo 8 Composición de aminoácidos de los aislados de proteína de soja 
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TABLA 11
Aminoácidos Bajo cont, en Alto cont. en UF-alto cont en Com'l SPI-A FAO-OMS
BC (mg/g BC (mg/g (mg/g BC requisitos de 2
proteína) proteína) proteína) a 5 años de edad
Cisteína (Perfórmico)
(muestra G/100G)
Cisteína 12,49 12,24 18,51 11,52
Metionina 14,16 13,04 14,40 12,56
Aminoácidos con 26,64 25,29 32,91 24,08 25
con azufre total
Hidrol. Alc. Tript. 14,27 11,21 10,51 11,18 11
(G/110 G)
Aminoácidos (Hi Vac)
Unidades = GM/100
GM\cdotcomo base
Aspártico 124,53 119,11 117,83 111,29
Glutámico 204,12 203,09 191,54 195,97
Alanina 47,71 45,08 43,77 41,24
Isoleucina 48,49 47,71 44,69 42,0 28
Fenilalanina 55,52 53,58 52,91 49,19
Arginina 76,37 77,57 74,17 71,08
Treonina 41,36 37,53 37,83 35,94 34
Prolina 55,41 51,95 53,26 50,58
Valina 52,95 48,97 44,80 44,59 35
Leucina 86,06 90,39 81,37 78,11 66
Histidina 23,86 26,77 25,60 22,93 19
Serina 53,62 55,26 54,63 49,77
Glicinina 46,49 39,02 38,17 40,09
Tirosina 41,25 39,24 38,29 37,10
Lisina 62,10 72,43 71,66 59,91 58
Phe+tyr 96,77 97,83 91,20 86,29 63
Ejemplo 9
Los análogos de queso procesados se fabricaron usando BC-SPI parcialmente hidrolizada, BC-SPI sin hidrolizar, Supro 760 (Com'l SPI A), Supro 710 (Com'l SPI C) o únicamente cuajo de caseína
Procedimientos:
1. Se añadió BC-SPI (45 g; 30% de la proteína en la fórmula del queso) a agua (414 g) a 50 grados C y se mezcló vigorosamente con movimiento rápido hasta la uniformidad (55 grados C).
2. se ajustó el pH de la solución a 8,0 usando NaOH 1 N.
3. Se añadió alcalasa (0,18 g) a la mezcla y se agitó.
4. La mezcla se colocó en una Stephan Cooker a aproximadamente 50 grados C y se mezcló a 600 rpm durante 20 minutos para dejar tiempo para la hidrólisis limitada de las proteínas de soja.
5. A continuación, la mezcla se transfirió a un vaso de precipitados y se calentó a 60 grados C durante 10 minutos.
6. Se añadió la suspensión a una mezcla de citrato de sodio, cloruro de sodio, cuajo de caseína y aceite (50 grados C) contenida en una doble caldera.
7. Se llevó la masa a 66 grados C y se añadió ácido láctico (pH de 5,65-5,75) y se agitó la mezcla durante 4 minutos, el tiempo para que reaccione la masa a 80 grados C.
8. Se transfirió la masa caliente a una Stephan Cooker (80 grados C) y se mezcló a 600 rpm durante 3 minutos, y a continuación se vertió en un contenedor de plástico, se enfrió durante 5 minutos, se selló con una tapa y se almacenó en un refrigerador (4 grados C).
El BC-SPI sin hidrolizar, la Com'l SPI A, o el aislado de Com'I C se usaron también para fabricar análogos de queso procesado mezclando la proteína hidratada con los otros ingredientes en la doble caldera y siguiendo las etapas 7-8 anteriores. La fórmula en la Tabla 12 indica que los quesos tuvieron 19% de proteína, 30% de grasa y 46% de humedad. Los niveles de humedad de estos quesos fueron mayores que el del producto comercial haciendo posible comparar las propiedades de un intervalo más amplio de ingredientes de la proteína de soja en el sistema modelo, algunos de los cuales podrían mezclarse mal a niveles inferiores de humedad.
Resultados: tal como se muestra en la Tabla 12, la SPI comercial hidrolizada (Com'I SPI C) y El BC-SPI parcialmente hidrolizada tuvieron texturas elásticas y fundidas más similares a las de los quesos que contienen únicamente cuajo de caseína como fuente de proteínas.
TABLA 12 Fórmula de análogo de queso
Ingrediente Peso en gramos Proteína en gramos Grasa en gramos Humedad en gramos
Cuajo de caseína 108,0 86,29
(N x 6,38 = 79,9% de proteína)
Proteína de soja 45,0 35,93
(N x 5,71 = contenido de proteína)
Aceite de soja 184,8 184,8
Citrato de sodio 15,0
Cloruro de sodio 10,5
Agua 255,0
Ácido láctico (80%) 10,0
Total 628,3 184,8
Porcentaje de fórmula 19,0 30,0 46,0
TABLA 13 Resultados
Muestra Apariencia Ph Humedad (%) Fundido (%)*
BC-SPI parcialmente hid. Elástica 6,5 48,0 47,6
BC-SPI Harinosa 5,89 48,2 39 (0,8)
Com'I SPI A Harinosa 5,86 47,2 41 (3,4)
Com'I SPI C Elástica 5,92 47,7 65,5 (1,7)
Cuajo de caseína Elástica 5,93 48,8 76,2
* \begin{minipage}[t]{145mm} % de disminución en altura de un cubo de 14 mm de alto calentado en un horno a 100 grados durante 15 minutos.\end{minipage}
Los números entre corchetes muestran la desviación estándar para los datos en dos días.
Ejemplo 10
Se conocen los enzimas lipoxigenasa por producir desarrollo sin sabor en los ingredientes de la proteína de soja catalizando la oxidación de las grasas poliinsaturadas. Se transfirió el rasgo nulo de la lipoxigenasa de una variedad de semillas de soja desarrollada por Keisuke Kitamura a la judía alimentaria americana que carece de dos genes de lipoxigenasa y a continuación se cruzó con la variedad de alto contenido en beta-conglicinina para crear variedades de semilla de soja de la invención con alto contenido en beta-conglicinina con poco sabor que carecen al menos de dos lipoxigenasas.

Claims (43)

1. Un aislado de proteína de soja con beta-conglicinina (BC-SPI) que comprende un aislado que tiene un contenido en BC superior al 40% de la proteína, y que tiene un contenido en glicinina inferior al 10% de la proteína, en el que la suma de cisteína y metionina en el aislado es superior a 24 mg/g de proteína.
2. El BC-SPI de la reivindicación 1 producido mediante un procedimiento que carece de una etapa de precipitación ácida, en el que la suma de cisteína y metionina en el aislado es superior a 26 mg/g de proteína, un valor Hunter L en colorímetro mayor de 86, un valor Hunter B en colorímetro inferior a 11, y un índice de solubilidad del nitrógeno (NSI) mayor del 80%.
3. El BC-SPI de la reivindicación 1, en el que el mencionado BC-SPI se hidroliza parcialmente usando una proteasa.
4. El BC-SPI parcialmente hidrolizado de la reivindicación 3, en el que los productos de hidrólisis del mencionado BC-SPI son aproximadamente 30 kDa.
5. Un procedimiento para la fabricación de un BC-SPI con tratamiento térmico a baja temperatura de acuerdo con la reivindicación 1, que comprende:
a)
quebrar y descascarillar las semillas de soja y acondicionar las mencionadas semillas a 50-60 grados C;
b)
hacer copos con las semillas acondicionadas y extraer el aceite;
c)
moler los copos para fabricar la harina de soja;
d)
añadir agua a la harina de soja;
e)
añadir un solvente que tenga un pH entre 7,0 y 10,0 para disolver la proteína;
f)
centrifugar la mezcla para eliminar la fibra y producir un extracto;
g)
neutralizar el extracto de proteína y pasteurizar a 70-80 grados;
h)
eliminar los azúcares y otros solutos con bajo peso molecular usando ultrafiltración y añadiendo agua para mantener la concentración del extracto en la membrana a 1,4 veces el volumen del extracto que se recoge como permeato, y el extracto se deja concentrar; y
i)
secar la suspensión de proteína a una humedad de 5-6,5%.
6. El procedimiento de la reivindicación 5, en el que el aceite de extracción es hexano.
7. Un procedimiento para la fabricación del BC-SPI con tratamiento térmico a baja temperatura de acuerdo con la reivindicación 1, que comprende:
a)
quebrar y descascarillar las semillas de soja y acondicionar las mencionadas semilla a 50-60 grados C;
b)
hacer copos con las semillas acondicionadas y extraer el aceite;
c)
moler los copos para fabricar la harina de soja;
d)
añadir agua a la harina de soja;
e)
añadir un solvente que tenga un pH entre 7,0 y 10,0 para disolver la proteína;
f)
centrifugar la mezcla para eliminar la fibra y producir un extracto;
g)
neutralizar el extracto de proteína y pasteurizar a 70-80 grados;
h)
eliminar los azúcares y otros solutos con bajo peso molecular precipitando la proteína mediante precipitación ácida, y a continuación lavando y neutralizando la proteína; y
i)
secar la suspensión de proteína a una humedad del 5-6,5%.
8. El procedimiento de la reivindicación 7 en el que el aceite de extracción es hexano.
\newpage
9. Un procedimiento para la fabricación del BC-SPI en caliente de acuerdo con la reivindicación 1, que comprende;
a)
quebrar y descascarillar las semillas de soja y acondicionar las mencionadas semillas a 40 a 80 grados C;
b)
hacer copos con las semillas acondicionadas y extraer el aceite;
c)
moler los copos para fabricar la harina de soja;
d)
añadir agua a la harina de soja;
e)
añadir un solvente que tenga un pH entre 7,0 y 10,0 para disolver la proteína;
f)
centrifugar la mezcla para eliminar la fibra y producir un extracto;
g)
neutralizar el extracto de proteína y pasteurizar a una temperatura que tenga un intervalo entre 90 y 120 grados C;
h)
eliminar los azúcares y otros solutos con bajo peso molecular usando la ultrafiltración y añadiendo agua para mantener la concentración del extracto en la membrana hasta 1,4 veces el volumen del extracto que se recoge como permeato y el extracto se deja concentrar; y
i)
secar la suspensión de proteína a una humedad del 5-6,5%.
10. El procedimiento de la reivindicación 9, en el que el aceite de extracción es hexano.
11. Un procedimiento para la fabricación de BC-SPI en caliente de acuerdo con la reivindicación 1, que comprende:
a)
quebrar y descascarillar las semillas de soja y acondicionar las mencionadas semillas a 40 a 80 grados C;
b)
hacer copos con las semillas acondicionadas y extraer el aceite;
c)
moler los copos para fabricar harina de soja;
d)
añadir agua a la harina de soja;
e)
añadir un solvente que tenga un pH entre 7,0 y 10,0 para disolver la proteína;
f)
centrifugar la mezcla para eliminar la fibra y producir un extracto;
g)
neutralizar el extracto de proteína y pasteurizar a una temperatura que tenga un intervalo entre 90 y 120 grados C;
h)
eliminar los azúcares y otros solutos con bajo peso molecular precipitando la proteína mediante precipitación ácida, y a continuación lavando y neutralizando la proteína; y
i)
secar la suspensión de proteína a una humedad del 5-6,5%.
12. El procedimiento de la reivindicación 11, en el que el aceite de extracción es hexano.
13. Un procedimiento de preparación de carnes emulsionadas que contienen proteína de soja y tienen una textura tierna, que comprende:
a)
prehidratar un BC-SPI en caliente de acuerdo con la reivindicación 1 en una cortadora o mezcladora que tiene una relación 1:4;
b)
añadir fuentes de carne molida, equilibrar el agua, sal, fosfato, agentes de endurecimiento y desmenuzar o mezclar hasta que se produzca una pasta homogénea de carne;
c)
añadir el resto de los ingredientes, entre los que se incluyen ascorbato o eritorbato y mezclar y hacer pasar la pasta gruesa de carne a través de un molino;
d)
coextrudir o rellenar la mezcla en los forros; y
e)
procesar la mezcla térmicamente.
14. El procedimiento de la reivindicación 13, en el que la mezcla se procesa térmicamente manteniendo una humedad relativa a 60 grados C durante una hora y a continuación mantener un 35% de humedad relativa a 71 grados C durante dos y una hora y media, y a continuación terminar la mezcla a una temperatura de 82 grados C hasta que la temperatura de la carne se de 70 grados C.
15. El procedimiento de la reivindicación 13, en el que el molino es un molino de coloides con placas de 3,0 y 1,4 mm.
16. El procedimiento de la reivindicación 13, en el que los forros son forros de celulosa de 22 mm.
17. Un producto de carne emulsionada que se puede obtener mediante el procedimiento de la reivindicación 13.
18. Un procedimiento para preparar piezas de carne que contienen soja recubiertas con pasta con textura tierna, que comprende:
a)
triturar la carne;
b)
prehidratar proteína de soja texturizada comercial con agua;
c)
mezclar grasa y un hidrato BC-SPI;
d)
añadir carne, fosfatos de sodio y sal a la mezcla de grasa y BC-SPI a la vez que se mezcla;
e)
añadir el BC-SPI en caliente de acuerdo con la reivindicación 1 en una cantidad comprendida entre 1 y 6% de fórmula, agua, mezclar hasta uniformidad; y
f)
formar croquetas, recubrir las croquetas con pasta y cocinar
19. El procedimiento de la reivindicación 18, en el que la carne se pica a través de una placa de 0,635 cm (0,25 pulgadas).
20. Un procedimiento para preparar un lacto reemplazante o fórmula infantil, que comprende:
a)
agitar un BC-SPI de acuerdo con la reivindicación 1 hasta una concentración final en las fórmulas de 5-50% en agua a 50 grados C y 18% de sólidos para formar una solución;
b)
añadir suero lácteo dulce o sólidos de jarabe de maíz, azúcares, sales, minerales y aromas y mezclar con la solución para formar una mezcla;
c)
combinar los aceites calentados a 60 y 70 grados C, y añadir emulsionantes, y a continuación añadir esto a la mezcla; y
d)
pasteurizar y secar por rociado la mezcla.
21. El procedimiento de la reivindicación 20, por el que se añade la proteasa a aproximadamente 0,1% del peso de proteína y la mezcla se agita durante una hora y se pasteriza.
22. El procedimiento de la reivindicación 21, en el que la proteasa es neutrasa.
23. El procedimiento de la reivindicación 20, en el que el emulsificante es lecitina.
24. Un procedimiento para preparar una mezcla de bebida baja en grasa que tiene buena sensación en la boca, que comprende:
a)
mezclar en seco un BC-SPI de acuerdo con la reivindicación 1 hasta una concentración final de fórmula del 20-80%, con un endulzante y otros ingredientes secos; y
b)
empaquetar la mezcla.
25. El procedimiento de la reivindicación 24, en el que el endulzante es azúcar.
26. El procedimiento de la reivindicación 24, en el que el endulzante es aspartame.
27. El procedimiento de la reivindicación 24, en el que los otros ingredientes secos son celulosa en polvo.
28. Un procedimiento para fabricar una barrita nutritiva de alimento que tenga buena estabilidad textural, que comprende:
a)
añadir un BC-SPI de acuerdo con la reivindicación 1 hasta una concentración final en fórmula del 5 al 20%, caseinato de calcio y premezcla mineral, y mezclar la mezcla;
b)
añadir aceite, lecitina, aromas y mezclar;
c)
añadir gomas, polidextrosa, maltodextrina, grano, soja, oligosacáridos, arroz inflado y mezclar;
d)
añadir jarabe de maíz con alto contenido en fructosa, miel y glicerina y mezclar; y
e)
enrollar sobre la superficie plana y cortar en barritas.
29. El procedimiento de la reivindicación 28, en el que el grano es cebada.
30. El procedimiento de la reivindicación 28, en el que el grano es harina de avena.
31. El procedimiento de la reivindicación 28, en el que el grano es salvado de avena.
32. Un procedimiento para preparar un postre helado que contiene proteína de soja que tenga estabilidad alta frente a defectos texturales producidos por congelación y descongelación, que comprende:
a)
mezclar en seco un BC-SPI de acuerdo con la reivindicación 1 hasta una concentración final en la fórmula del 5-20% y añadir ingredientes endulzantes y de espesamiento que carezcan de iones libres de calcio;
b)
añadir la mezcla seca a agua a 55 grados C con agitación; y
c)
añadir aceite, pasteurizar, homogeneizar, y congelar la mezcla.
33. El procedimiento de la reivindicación 32, en el que el ingrediente endulzante es jarabe de maíz sólido.
34. El procedimiento de la reivindicación 32, en el que el ingrediente endulzante es sacarosa.
35. El procedimiento de la reivindicación 32, en el que los ingredientes espesantes son gomas y carboximetil celulosa.
36. Un procedimiento para preparar una crema líquida de café que contiene proteína de soja que tenga una estabilidad alta a la congelación-descongelación y mantenga una emulsión estable en café, que comprende:
a)
mezclar en seco sólidos de jarabe de maíz, fosfato dipotásico y emulsionantes con un BC-SPI de acuerdo con la reivindicación 1 hasta una concentración final en fórmula del 0,5 al 2%.
b)
añadir la mezcla en seco al agua a 55 grados C con agitación; y
c)
añadir aceite con agitación, homogeneizando y empaquetando la mezcla en seco.
37. El procedimiento de la reivindicación 36, en el que los emulsionantes son diglicéridos.
38. El procedimiento de la reivindicación 36, en el que los emulsionantes son estearil-2-lactilato de sodio.
39. Un producto nutritivo para disminuir el colesterol en suero en seres humanos que comprende una bebida líquida o una mezcla de bebida seca que contiene un BC-SPI de acuerdo con la reivindicación 1, aceites seleccionados, sacarosa, carbonato de calcio, aroma, sal, gomas y vitaminas.
40. El producto nutritivo de la reivindicación 39, en el que las gomas son carragenos.
41. El producto nutritivo de la reivindicación 39, en el que las gomas son goma xantana.
42. El producto nutritivo de la reivindicación 39, en el que las gomas son goma guar.
43. Un análogo nutritivo de queso procesado que contiene un BC-SPI de acuerdo con la reivindicación 1, aceites seleccionados, citrato de sodio y NaCl para mantener la salud del hueso.
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