ES2276908T3 - Agente de diagnostico para la funcion pancreatica exocrina. - Google Patents

Agente de diagnostico para la funcion pancreatica exocrina. Download PDF

Info

Publication number
ES2276908T3
ES2276908T3 ES02700697T ES02700697T ES2276908T3 ES 2276908 T3 ES2276908 T3 ES 2276908T3 ES 02700697 T ES02700697 T ES 02700697T ES 02700697 T ES02700697 T ES 02700697T ES 2276908 T3 ES2276908 T3 ES 2276908T3
Authority
ES
Spain
Prior art keywords
ala
ona
rats
dipeptide
mmol
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Expired - Lifetime
Application number
ES02700697T
Other languages
English (en)
Inventor
Tadashi c/o TOKYO GAS COMPANY LIMITED KOHNO
Isaburo c/o TOKYO GAS COMPANY LIMITED HOSOI
Asuka c/o TOKYO GAS COMPANY LIMITED ITO
c/o TOKYO GAS COMPANY LIMITED HIRAYAMA Junko
Kenji c/o TOKYO GAS COMPANY LIMITED MAEDA
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Tokyo Gas Co Ltd
Original Assignee
Tokyo Gas Co Ltd
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Tokyo Gas Co Ltd filed Critical Tokyo Gas Co Ltd
Application granted granted Critical
Publication of ES2276908T3 publication Critical patent/ES2276908T3/es
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Lifetime legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/58Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving labelled substances
    • G01N33/60Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving labelled substances involving radioactive labelled substances
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K49/00Preparations for testing in vivo
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02PCLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
    • Y02P20/00Technologies relating to chemical industry
    • Y02P20/50Improvements relating to the production of bulk chemicals
    • Y02P20/55Design of synthesis routes, e.g. reducing the use of auxiliary or protecting groups

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Nitrogen Condensed Heterocyclic Rings (AREA)
  • Nitrogen And Oxygen Or Sulfur-Condensed Heterocyclic Ring Systems (AREA)
  • Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
  • Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)

Abstract

Dipéptido representado por la fórmula (II) siguiente: X1-R1-Y1 (II) o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo para su utilización en diagnóstico, en la que X1 es un grupo protector seleccionado de entre el grupo constituido por benzoílo, acetilo, benciloxicarbonilo y t-butiloxicarbonilo, R1 es un resto de fenilalanina, glutamina, valina, tirosina, metionina, serina o treonina, e Y1 es una molécula de alanina marcada con 13C que presenta opcionalmente un grupo protector, y en la que cuando X1 es benzoílo el dipéptido es Bz-Tyr-(13C-Ala).

Description

Agente de diagnóstico para la función pancreática exocrina.
Campo técnico
La presente invención se refiere a agentes de diagnóstico para la función pancreática exocrina y a nuevos compuestos.
Antecedentes de la técnica
Las "pruebas para la función pancreática exocrina" son útiles para el diagnóstico de las enfermedades pancreáticas tales como la pancreatitis crónica y aguda y el cáncer pancreático. También son útiles para evaluar la enfermedad y el pronóstico de pacientes y para dirigir la administración de medicinas: las descripciones generales se encuentran en Arvanitakis y Cooke, Gastroenterology, 74:932 (1978); Niederau y Grendell, Gastroenterology, 88:1973 (1985); Goldberg, Bull. Mol. Biol. Med., 15:1 (1990); Lankisch, Int. J. Pancreatology, 14:9 (1993); Bank y Chow, Gastroenterologist, 2:224 (1994); y Steer et al., New Eng. J. Med., 332:1482 (1995).
Las pruebas para la función pancreática exocrina se clasifican a grandes rasgos en pruebas con entubación y pruebas sin tubos. Las pruebas con entubación implican la entubación con un tubo a través de la boca hasta el duodeno para recoger el jugo del duodeno. Normalmente se utiliza la prueba de la secretina en la que la secretina se administra por vía intravenosa para estimular la secreción del jugo pancreático antes de la recogida. Este método es muy preciso ya que las cantidades y componentes de jugo pancreático se analizan directamente, y se considera como el "patrón oro" de la prueba de la función pancreática exocrina. Sin embargo, este método no se puede utilizar de manera repetida o utilizarse con fines de identificación debido al estrés muy fuerte producido en los pacientes. Solamente está disponible en un número relativamente pequeño de instalaciones clínicas ya que el médico debe ser muy experimentado. Además, ya que este método requiere la colocación del tubo fluoroscópico durante la recogida del jugo duodenal, existe el problema de la exposición a rayos X.
Por otra parte, las pruebas sin tubos son fáciles de realizar para estimar la función pancreática exocrina sin requerir entubación y se mide la cantidad excretada de compuestos producidos por la enzimas pancreáticas exocrinas o la cantidad excretada de las enzimas pancreáticas exocrinas per se. Actualmente, se utilizan principalmente los cuatro métodos siguientes:
1. prueba PFD en la que se administra por vía oral un sustrato sintético BT-PABA (ácido N-benzoil-L-tirosil-p-aminobenzoico) para quimiotripsina segregada procedente del páncreas y se mide la cantidad de PABA (ácido p-aminobenzoico), producto degradado por la quimiotripsina, excretado en la orina;
2. prueba PLT en la que se administra por vía oral un sustrato sintético FDL (dilaurato de fluoresceína) para éster de colesterol hidrolasa, esterasa, segregada en el páncreas y se mide la cantidad del producto de degradación fluoresceína excretado en la orina o su concentración en la sangre;
3. prueba de quimiotripsina fecal en la que se determina cuantitativamente la quimiotripsina en las heces; y
4. prueba de elastasa fecal en la que se determina cuantitativamente la elastasa en las heces.
Sin embargo, la sensibilidad de cualquiera de estas pruebas es demasiado baja para detectar ligeras disminuciones en la función pancreática exocrina.
Para resolver este problema, se han investigado muchas pruebas de la función pancreática exocrina convenientes; se han aplicado también pruebas de aliento con ^{13}C en las que se administra un compuesto marcado con ^{13}C y se mide el aumento de la concentración de ^{13}CO_{2} en la exhalación. Ejemplos de dichas pruebas de aliento con ^{13}C se ilustran a continuación:
1. prueba de aliento con ^{13}C en la que se administra un lípido marcado con ^{13}C o triglicérido mezclado, que es un sustrato para la lipasa [Chen et al., J. Nuclear Med., 15:1125 (1974); Watkins et al., J. Lab. Clin. Med., 90:422 (1977); Ghoos et al., Digestion, 22:239 (1981); John, SG., Gastroenterology, 83:44 (1982); Watkins et al., Gastroenterology, 82:911 (1982); Benini et al., Digestion, 29:91 (1984); Jones et al., J. Lab. Clin. Med., 105:647 (1985); Knoblach et al., Monatsschr Kinderheilkd, 136:26 (1988); Vantrappen et al., Gastroenterology, 96:1126 (19889); Murphy et al., Arch. Disease in Childhood, 65:574 (1990); Kato et al., Am. J. Gastroenterol., 88:64 (1993); McClean et al., Arch. Disease in Childhood, 69:366 (1993); Jakobs et al., Eur. J. Pediatr., 156:578 (1997); y Kalivianakis et al., Eur. J. Clin. Invest., 27:434 (1997)];
2. prueba de aliento con ^{13}C en la que se administra un éster de colesterol marcado con ^{13}C, que es un sustrato para la colesterol esterasa, una lipasa, [Mundlos, et al., Pediatric Res., 22:257 (1987); Cole et al., Gastroenterology, 93:1372 (1987); y Mundlos et al., Gut, 31:1324 (1990)];
\newpage
3. prueba de aliento con ^{13}C en la que se administra un almidón marcado con ^{13}C, que es un sustrato para una amilasa [Hiele et al., Gastroenterology, 96:503 (1989); Dewit et al., Pediatric Res., 32:45 (1992); y Z. Gastroenterol., 35:187 (1997)]; y
4. prueba de aliento con ^{13}C en la que se administra una proteína de huevo enriquecida con ^{13}C, que es una proteína que tiene una concentración en ^{13}C aumentada hasta 1,4 atm % de abundancia natural de 1,1 atm % alimentando un pollo con leucina con ^{13}C, y que es un sustrato para una proteasa [Y. Ghoos, ^{13}CO_{2}-Breath Tests at the laboratory "Digestion-Absorption", University Hospital Gasthuisberg, Leuven, Bélgica (1996)].
Sin embargo, todos estos métodos son de baja sensibilidad y duraderos. Por consiguiente, estos métodos no han sido probados en campos clínicos.
Como método de ensayo de la función pancreática exocrina muy sensible que resuelve los problemas de los métodos convenientes descritos anteriormente y de las pruebas de aliento con ^{13}C, pone menos carga en los pacientes, y proporciona resultados exactos inmediatamente, se ha propuesto una prueba de aliento que utiliza péptidos marcados con ^{13}C (prueba de aliento con péptido con ^{13}C) (publicación de patente japonesa no examinada nº 2000-053697). La patente EP 1101499 da a conocer la utilización de Bz-Ala-^{13}C-Ala como agente de diagnóstico para examinar la función pancreática exocrina.
Un objetivo de la presente invención consiste en proporcionar agentes para el diagnóstico de la función pancreática exocrina cuyas dosis requeridas para una prueba pueden reducirse sin disminuir el grado de aumento de la concentración de ^{13}C en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)) en la prueba de aliento con péptido con ^{13}C que es una prueba de la función pancreática exocrina muy sensible que pone solamente una pequeña carga en los pacientes y que proporciona resultados exactos inmediatamente.
Otro objetivo de la presente invención consiste en proporcionar nuevos compuestos que pueden utilizarse en las pruebas de la función pancreática exocrina utilizando pruebas de aliento con ^{13}C.
Exposición de la invención
Para reducir la dosis de un agente de diagnóstico requerida para una prueba, es necesario seleccionar un dipéptido que proporcione un alto grado de aumento de la concentración de ^{13}C en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)) en las pruebas de aliento con ^{13}C.
Los presentes inventores han realizado pruebas de aliento con ^{13}C en las que se administran ^{13}C-dipéptidos que presentan la estructura de grupo protector-aminoácido-(^{13}C-Ala) a ratas de manera equimolar, y se comparan los valores \Delta^{13}C (\textperthousand) resultantes. Como resultado, los inventores han descubierto que determinados tipos de ^{13}C-dipéptidos presentan valores de \Delta^{13}C (\textperthousand) mayores que Bz-Ala-(^{13}C-Ala) que proporcionan el valor mayor de \Delta^{13}C (\textperthousand) en Ejemplos de la publicación de la patente japonesa no examinada nº 2000-053697. Por lo tanto, la presente invención se ha conseguido.
La presente invención proporciona un agente para diagnóstico para la función pancreática exocrina que comprende un dipéptido representado por la fórmula (I) siguiente o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo.
(I)X_{1}-R_{1}-Y_{1}
en la que X_{1} es un grupo protector,
R_{1} es un resto de fenilalanina, glutamina, valina, tirosina, metionina, serina o treonina, e
Y_{1} es una molécula de alanina marcada con ^{13}C que opcionalmente tiene un grupo protector.
La presente invención también proporciona un dipéptido representado por la fórmula (II) siguiente o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo.
(II)X_{2}-R_{2}-Y_{2}
en la que X_{2} es un grupo protector,
R_{2} es un resto de fenilalanina, glutamina, valina, tirosina, metionina, serina o treonina, e
Y_{2} es una molécula de alanina marcada con ^{13}C que opcionalmente tiene un grupo protector.
El dipéptido representado por la fórmula (II) o las sales del mismo puede utilizarse como ingrediente activo en un agente de diagnóstico para la función pancreática exocrina. Aunque son posibles pruebas en las que la concentración de un compuesto marcado con ^{13}C, se mide en el suero, la orina o las heces tras la administración de un agente de diagnóstico, son deseables pruebas de aliento en las que se mide un aumento en la concentración de ^{13}C en el CO_{2} exhalado después de la administración.
A continuación en la presente memoria, la presente invención se describirá con detalle.
Los péptidos están indicados en la presente memoria de tal manera que los terminales N están a la izquierda y los terminales C están a la derecha.
Los restos de aminoácido se presentan en la presente memoria con abreviaturas de tres letras. Estos pueden ser isómeros L, isómeros D o isómeros DL.
El término "dipéptido" tal como se utiliza en la presente memoria se refiere a cualquier compuesto que se forme mediante el enlace de dos aminoácidos por un enlace peptídico e incluye derivados de dichos compuestos.
La expresión "resto de fenilalanina, glutamina, valina, tirosina, metionina, serina o treonina" utilizada en la presente memoria se refiere a un grupo estructural de fenilalanina, glutamina, valina, tirosina, metionina, serina o treonina que está liberado de una molécula de H_{2}O, y este grupo estructural constituye una unidad estructural de un dipéptido.
La expresión "molécula de alanina marcada con ^{13}C" utilizada en la presente memoria se refiere a una molécula de alanina en la que por lo menos uno de los átomos de carbono está sustituido con un átomo de ^{13}C y de este modo la relación de ^{13}C en los átomos de carbono ha aumentado en comparación con la abundancia natural de ^{13}C.
El agente para diagnóstico de la invención para la función pancreática exocrina que comprende un dipéptido representado por la fórmula (I) siguiente o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo.
(I)X_{1}-R_{1}-Y_{1}
en la que X_{1} es un grupo protector,
R_{1} es un resto de fenilalanina, glutamina, valina, tirosina, metionina, serina o treonina, e
Y_{1} es una molécula de alanina marcada con ^{13}C que opcionalmente tiene un grupo protector.
En la fórmula (I), X_{1} es un grupo protector. El grupo protector comprende cualquier grupo protector que se utilice generalmente en el campo de la química orgánica, por ejemplo, los descritos en "Textbook for Biochemical Experiments 1 - Protein Chemistry IV", editado por Japan Biochemical Society, publicado por Tokio Kagaku Dojin (1977); "Textbook for Experimental Chemistry 22 - Organic Synthesis IV", editado por Japan Chemical Society, publicado por Maruzen (1992); "Fundamentals and Experiments of Peptide Synthesis", Nobuo Izumiya, Tetsuo Kato, Tohiko Aoyagi y Michinori Kaki, publicado por Maruzen (1985); "Modification of Proteins", editado por Robert E. Feeney y John R. Whitaker, the American Chemical Society (1982); M. Bodanszky, "Principles of Peptides Synthesis", Springer-Verlag, Berlín (1984); y E. Schroder y K. Lubke, "The Peptides", Academic Press, N.Y. vol. 1 (1965), vol. 2 (1966). Ejemplos específicos del grupo protector comprenden benzoílo, acetilo, benciloxicarbonilo, benciloxicarbonilo sustituido (tal como p-nitrobenciloxicarbonilo, p-metoxi-benciloxicarbonilo, etc.), t-butiloxicarbonilo, 9-fluorenilmetoxicarbonilo, p-toluensulfonilo, ftalilo, formilo, trifluoroacetilo, trifenilmetilo, ciclohexiloxilcarbonilo, o-nitrofenilsulfenilo, t-aciloxi-carbonilo, isoborniloxicarbonilo, difenilfosfinilo, difenilfosfinotioílo, bencilo, alquilo y aliltiocarbonilo, o-nitrofenoxiacetilo y cloroacetilo, bencenosulfonilo, dibencilfosforilo, trialquilsililo, alilideno y acetoacetilo.
Los ejemplos preferidos de X_{1} incluyen benzoílo, acetilo, benciloxicarbonilo y t-butiloxi-carbonilo.
R_{1} es un resto de fenilalanina, glutamina, valina, tirosina, metionina, serina o treonina.
Y_{1} es una molécula de alanina marcada con ^{13}C que opcionalmente tiene un grupo protector. El grupo protector comprende cualquiera de los grupos protectores que se utilizan generalmente en el campo de la química orgánica, por ejemplo, los descritos en "Textbook for Biochemical Experiments 1 - Protein Chemistry IV", editado por Japan Biochemical Society, publicado por Tokyo Kagaku Dojin (1977); "Textbook for Experimental Chemistry 22 - Organic Synthesis IV", editado por Japan Chemical Society, publicado por Maruzen (1992); "Fundamentals and Experiments of Peptide Synthesis", Nobuo Izumiya, Tetsuo Kato, Tohiko Aoyagi y Michinori Kaki, publicado por Maruzen (1985); "Modification of Proteins", editado por Robert E. Feeney y John R. Whitaker, the American Chemical Society (1982); M. Bodanszky, "Principles of Peptides Synthesis", Springer-Verlag, Berlín (1984); y E. Schroder y K. Lubke, "The Peptides", Academic Press, N.Y. vol. 1 (1965), vol. 2 (1966). Específicamente, los ejemplos de grupos protectores para el grupo carboxilo incluyen el éster metílico, el éster etílico, el éster bencílico, el éster t-butílico, el éster p-nitrobencílico y la hidracida N'-sustituida.
Los aminoácidos representados por R_{1} e Y_{1} pueden modificarse de varias maneras. Ejemplos específicos de dicha modificación incluyen la guanidilación, succinilación y acetilación de grupos amino; la esterificación de grupos carboxilo; la formación de sales de sulfonio de metionina y la nitración y yodación de la tirosina.
Los ejemplos específicos de sales farmacéuticamente aceptables del dipéptido representado por la fórmula (I) incluyen las sales formadas con ácidos inorgánicos tales como el ácido clorhídrico, ácido sulfúrico, ácido nítrico o ácido fosfórico; las sales formadas con ácidos orgánicos tales como el ácido acético, ácido propiónico, ácido succínico, ácido málico, ácido tartárico, ácido cítrico o ácido maleico; las sales formadas con metales alcalinos tales como sodio o potasio; y las sales formadas con metales alcalinotérreos tales como el calcio.
La presente invención comprende asimismo dipéptidos representados por la fórmula (II) siguiente o sales farmacéuticamente aceptables de los mismos.
(II)X_{2}-R_{2}-Y_{2}
en la que X_{2} es un grupo protector,
R_{2} es un resto de fenilalanina, glutamina, valina, tirosina, metionina, serina o treonina, e
Y_{2} es una molécula de alanina marcada con ^{13}C que opcionalmente tiene un grupo protector.
En la fórmula (II), X_{1} es un grupo protector. El grupo protector comprende cualquier grupo protector que se utilice generalmente en el campo de la química orgánica, por ejemplo, los descritos en "Textbook for Biochemical Experiments 1 - Protein Chemistry IV", editado por Japan Biochemical Society, publicado por Tokyo Kagaku Dojin (1977); "Textbook for Experimental Chemistry 22 - Organic Synthesis IV", editado por Japan Chemical Society, publicado por Maruzen (1992); "Fundamentals and Experiments of Peptide Synthesis", Nobuo Izumiya, Tetsuo Kato, Tohiko Aoyagi y Michinori Kaki, publicado por Maruzen (1985); "Modification of Proteins", editado por Robert E. Feeney y John R. Whitaker, the American Chemical Society (1982); M. Bodanszky, "Principles of Peptides Synthesis", Springer-Verlag, Berlín (1984); y E. Schroder y K. Lubke, "The Peptides", Academic Press, N.Y. vol. 1 (1965), vol. 2 (1966). Ejemplos específicos del grupo protector comprenden benzoílo, acetilo, benciloxicarbonilo, benciloxicarbonilo sustituido (tal como p-nitrobenciloxicarbonilo, p-metoxi-benciloxicarbonilo, etc.), t-butiloxicarbonilo, 9-fluorenilmetoxicarbonilo, p-toluensulfonilo, ftalilo, formilo, trifluoroacetilo, trifenilmetilo, ciclohexiloxilcarbonilo, o-nitrofenilsulfenilo, t-aciloxi-carbonilo, isoborniloxicarbonilo, difenilfosfinilo, difenilfosfinotioílo, bencilo, alquilo y aliltiocarbonilo, o-nitrofenoxiacetilo y cloroacetilo, bencenosulfonilo, dibencilfosforilo, trialquilsililo, alilideno y acetoacetilo.
Los ejemplos preferidos de X_{2} incluyen benzoílo, acetilo, benciloxicarbonilo y t-butiloxi-carbonilo.
R_{2} es un resto de fenilalanina, glutamina, valina, tirosina, metionina, serina o treonina.
Y_{2} es una molécula de alanina marcada con ^{13}C que opcionalmente tiene un grupo protector. El grupo protector comprende cualquiera de los grupos protectores que se utilizan generalmente en el campo de la química orgánica, por ejemplo, los descritos en "Textbook for Biochemical Experiments 1 - Protein Chemistry IV", editado por Japan Biochemical Society, publicado por Tokyo Kagaku Dojin (1977); "Textbook for Experimental Chemistry 22 - Organic Synthesis IV", editado por Japan Chemical Society, publicado por Maruzen (1992); "Fundamentals and Experiments of Peptide Synthesis", Nobuo Izumiya, Tetsuo Kato, Tohiko Aoyagi y Michinori Kaki, publicado por Maruzen (1985); "Modification of Proteins", editado por Robert E. Feeney y John R. Whitaker, the American Chemical Society (1982); M. Bodanszky, "Principles of Peptides Synthesis", Springer-Verlag, Berlín (1984); y E. Schroder y K. Lubke, "The Peptides", Academic Press, N.Y. vol. 1 (1965), vol. 2 (1966). Específicamente, los ejemplos de grupos protectores para el grupo carboxilo incluyen el éster metílico, el éster etílico, el éster bencílico, el éster t-butílico, el éster p-nitrobencílico y la hidracida N'-sustituida.
Los aminoácidos representados por R_{2} e Y_{2} pueden modificarse de varias maneras. Ejemplos específicos de dicha modificación incluyen la guanidilación, succinilación y acetilación de grupos amino; la esterificación de grupos carboxilo; la formación de sales de sulfonio de metionina y la nitración y yodación de la tirosina.
Ejemplos específicos de sales farmacéuticamente aceptables del dipéptido representado por la fórmula (II) incluyen las sales formadas con ácidos inorgánicos tales como el ácido clorhídrico, ácido sulfúrico, ácido nítrico o ácido fosfórico; las sales formadas con ácidos orgánicos tales como el ácido acético, ácido propiónico, ácido succínico, ácido málico, ácido tartárico, ácido cítrico o ácido maleico; las sales formadas con metales alcalinos tales como sodio o potasio; y las sales formadas con metales alcalinotérreos tales como el calcio.
En una forma de realización preferida de la presente invención, el dipéptido marcado con ^{13}C representado por la fórmula (I) y el dipéptido marcado con ^{13}C representado por la fórmula (II) se seleccionan de entre el grupo constituido por los compuestos siguientes:
(a) Bz-Phe-(^{13}C-Ala),
(b) Bz-Gln-(^{13}C-Ala),
(c) Bz-Val-(^{13}C-Ala),
(d) Bz-Tyr-(^{13}C-Ala),
(e) Bz-Met-(^{13}C-Ala),
(f) Bz-Ser-(^{13}C-Ala),
(g) Bz-Thr-(^{13}C-Ala),
(h) Ac-Met-(^{13}C-Ala),
(i) Z-Met-(^{13}C-Ala),
(j) Boc-Met-(^{13}C-Ala), y
(k) Boc-Phe-(^{13}C-Ala)
en los que Bz es benzoílo, Ac es acetilo, Z es benciloxicarbonilo y Boc es t-butiloxicarbonilo.
El dipéptido marcado con ^{13}C representado por la fórmula (I) anterior y las sales farmacéuticamente aceptables del mismo y el dipéptido marcado con ^{13}C representado por la fórmula (II) anterior y las sales farmacéuticamente aceptables del mismo se absorben a través del tubo digestivo en la reacción con la(s) proteasa(s) pancreática(s) exocrina(s)
y se descarboxila por acción metabólica para generar ^{13}CO_{2}. Ejemplos de proteasas pancreáticas exocrinas incluyen la quimiotripsina, tripsina, elastasa y carboxipeptidasas representadas por la carboxipeptidasa A y B.
Los dipéptidos marcados con ^{13}C descritos anteriormente pueden sintetizarse por métodos convencionales utilizando aminoácidos disponibles en el mercado. Por ejemplo, pueden utilizarse los métodos descritos en "Textbook for Experimental Chemistry 22 - Organic Synthesis IV", editado por Japan Chemical Society, publicado por Maruzen (1992). Un ejemplo ilustrativo de los mismos se describirá a continuación.
La alanina marcada con ^{13}C se disuelve en cloruro de hidrógeno/metanol y se calienta a reflujo. El éster metílico resultante se pone en suspensión en diclorometano, y a continuación se añade trietilamina a ésta gota a gota mientras se enfría con hielo y se agita. Además, a esto se le añade ácido N-benzoíl-amino, HOBt (1-hidroxi-1H-benzotriazol\cdotH_{2}O) y diclorometano. A continuación, a esto se añade una solución de WSC (1-etil-3-(3-dimetilaminopropil)-carbodiimida\cdotHCl) disuelto en diclorometano y se agita. Después de la concentración, se extrae la solución de reacción con acetato de etilo, se lava con HCl 1 N, NaHCO_{3} al 5% y agua, se seca sobre sulfato de magnesio y se evapora a sequedad, o se saponifica más, para dar el compuesto marcado con ^{13}C deseado representado por la fórmula anterior (I) o (II).
El dipéptido marcado con ^{13}C puede obtenerse en forma de sal. La sal puede incluir las que presentan ácidos inorgánicos tales como el ácido clorhídrico, ácido sulfúrico, ácido nítrico o ácido fosfórico; las que presentan ácidos orgánicos tales como los ácidos fórmico, acético, propiónico, glicólico, succínico, málico, tartárico, cítrico y trifluoroacético; las que presentan con metales alcalinos tales como sodio o potasio; las que presentan metales alcalinotérreos tales como el calcio; y las que presentan aminas orgánicas tales como amonio, etanolamina, trietilamina y diciclohexilamina.
Las pruebas que utilizan el agente de diagnóstico para la función pancreática exocrina según la presente invención se realizan administrando a un sujeto el dipéptido marcado con ^{13}C representado por la fórmula (I) o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo. Aunque son posibles pruebas en las que la concentración de un compuesto marcado con ^{13}C, se mide en el suero, la orina o las heces tras la administración de un agente de diagnóstico, son deseables pruebas de aliento en las que se mide un aumento en la concentración de ^{13}C en el CO_{2} exhalado después de la administración. Cuando el dipéptido marcado con ^{13}C representado por la fórmula (I) o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo se administra a un individuo, el individuo puede alimentarse con una comida de prueba o similares para provocar la secreción de enzimas pancreáticas. Asimismo, pueden combinarse para su utilización dos o más compuestos marcados con ^{13}C representados por la fórmula (I) o las sales farmacéuticamente aceptables del mismo. Específicamente, cuando se utiliza un compuesto marcado con ^{13}C, las concentraciones de ^{13}C en el CO_{2} exhalado se determinan después de la administración. A continuación, se diagnostica la función pancreática exocrina a partir de los datos sobre el grado de incremento de la concentración de ^{13}C en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)) en puntos de tiempo predeterminados (p. ej., 5, 10 ó 15 min después de la administración) o los datos a lo largo del tiempo del grado de incremento de la concentración de ^{13}C en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)) hasta un punto de tiempo predeterminado después de la administración (es decir, la pendiente al principio, el cambio de pendiente, el pico de tiempo, etc.). Estos métodos de ensayo utilizan el fenómeno de que cuando se administra a un sujeto el dipéptido marcado con ^{13}C representado por la fórmula (I) o la sal farmacéuticamente aceptable del mismo, el compuesto se absorbe a través del tubo digestivo en la reacción con las proteasas pancreáticas endocrinas y se descarboxila mediante la acción metabólica en el cuerpo para generar ^{13}CO_{2}.
La concentración de ^{13}C en el ^{13}CO_{2} exhalado puede determinarse por cromatografía de masas-espectrometría de masas (GC-MS), espectroscopia infrarroja, espectrometría de masas, espectroscopia fotoeléctrica acústica, RMN (resonancia magnética nuclear) y otros métodos.
El agente de diagnóstico para la función pancreática exocrina según la presente invención puede formularse a partir del dipéptido marcado con ^{13}C representado por la fórmula (I) o la sal del mismo farmacéuticamente aceptable, ya sea solo o en combinación con un excipiente o portador, en una preparación oral tales como comprimidos, cápsulas, polvo, gránulos, líquido, etc. El excipiente o portador puede ser cualquier excipiente o portador farmacéuticamente aceptable que se utilice convencionalmente en este campo, y su naturaleza y composición debe seleccionarse de manera apropiada. Por ejemplo, puede utilizarse agua como portador líquido. Los portadores sólidos incluyen derivados de celulosa tales como hidroxipropilcelulosa y sales de ácidos orgánicos tales como estearato de magnesio. Asimismo, el agente de diagnóstico de la invención puede utilizarse como preparación liofilizada.
El dipéptido marcado con ^{13}C representado por la fórmula (I) o la sal farmacéuticamente aceptable del mismo está contenido en preparaciones en cantidades variables dependiendo de la clase de la preparación, pero generalmente en una cantidad entre el 1 y el 100% en peso, preferentemente entre el 50 y el 100% en peso. En las preparaciones en cápsulas, comprimidos, gránulo o polvo, el dipéptido marcado con ^{13}C representado por la fórmula (I) o la sal farmacéuticamente aceptable del mismo está contenido en la preparación en una cantidad comprendida aproximadamente entre el 10 y el 100% en peso, preferentemente entre el 50 y el 100% en peso, siendo el resto un portador.
La dosis de agente de diagnóstico para la función pancreática exocrina según la presente invención debería ser suficiente para que permita confirmar un aumento de ^{13}CO_{2} en el aliento originado por su administración. La dosis oscilará dependiendo de la edad y del peso corporal del paciente y el objetivo de la prueba. Por ejemplo, la dosis para la prueba puede ser de aproximadamente 1 a 1.000 mg/kg de peso corporal para un adulto.
La presente memoria comprende los contenidos de la memoria y/o los dibujos de la solicitud de la patente japonesa nº 2001-243142 basada en la cual la presente solicitud reivindica prioridad.
Breve descripción de los dibujos
La Fig. 1 presenta el espectro ^{1}H-RMN (en D_{2}O) de Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa.
La Fig. 2 presenta el espectro ^{1}H-RMN (en D_{2}O) de Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-ONa.
La Fig. 3 presenta el espectro ^{1}H-RMN (en D_{2}O) de Bz-Val-(^{13}C-Ala)-ONa.
La Fig. 4 presenta el espectro ^{1}H-RMN (en D_{2}O) de Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)-ONa.
La Fig. 5 presenta el espectro ^{1}H-RMN (en D_{2}O) de Bz-Met-(^{13}C-Ala)-ONa.
La Fig. 6 presenta el espectro ^{1}H-RMN (en D_{2}O) de Bz-Ser-(^{13}C-Ala)-ONa.
La Fig. 7 presenta el espectro ^{1}H-RMN (en D_{2}O) de Bz-Thr-(^{13}C-Ala)-ONa.
La Fig. 8 presenta el espectro ^{1}H-RMN (en D_{2}O) de Z-Met-(^{13}C-Ala)-ONa.
La Fig. 9 presenta el espectro ^{1}H-RMN (en D_{2}O) de Boc-Met-(^{13}C-Ala)-ONa.
La Fig. 10 presenta el espectro ^{1}H-RMN (en D_{2}O) de Ac-Met-(^{13}C-Ala)-ONa.
La Fig. 11 presenta el espectro ^{1}H-RMN (en D_{2}O) de Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa.
La Fig. 12 presenta el grado de incremento de la concentración de ^{13}C a lo largo del tiempo en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)) después de la administración de Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa. En el min 0, se administró por vía oral Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa a ratas con pancreatitis crónica (\bullet, n=10) y ratas normales (\sqbullet, n=5) a razón de 12,6 mg/kg. Las barras de error representan la DS.
La Fig. 13 presenta el grado de incremento de la concentración de ^{13}C a lo largo del tiempo en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)) después de la administración de Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-ONa. En el min 0, se administró por vía oral Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-ONa a ratas con pancreatitis crónica (\bullet, n=6) y ratas normales (\sqbullet, n=5) a razón de 12,0 mg/kg. Las barras de error representan la DS.
La Fig. 14 presenta el grado de incremento de la concentración de ^{13}C a lo largo del tiempo en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)) después de la administración de Bz-Val-(^{13}C-Ala)-ONa. En el min 0, se administró por vía oral Bz-Val-(^{13}C-Ala)-ONa a ratas con pancreatitis crónica (\bullet, n=5) y ratas normales (\sqbullet, n=5) a razón de 11,0 mg/kg. Las barras de error representan la DS.
La Fig. 15 presenta el grado de incremento de la concentración de ^{13}C a lo largo del tiempo en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)) después de la administración de Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)-ONa. En el min 0, se administró por vía oral Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)-ONa a ratas con pancreatitis crónica (\bullet, n=10) y ratas normales (\sqbullet, n=5) a razón de 13,2 mg/kg. Las barras de error representan la DS.
La Fig. 16 presenta el grado de incremento de la concentración de ^{13}C a lo largo del tiempo en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)) después de la administración de Bz-Met-(^{13}C-Ala)-ONa. En el min 0, se administró por vía oral Bz-Met-(^{13}C-Ala)-ONa a ratas con pancreatitis crónica (\bullet, n=5) y ratas normales (\sqbullet, n=8) a razón de 12,1 mg/kg. Las barras de error representan la DS.
La Fig. 17 presenta el grado de incremento de la concentración de ^{13}C a lo largo del tiempo en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)) después de la administración de Bz-Ser-(^{13}C-Ala)-ONa. En el min 0, se administró por vía oral Bz-Ser-(^{13}C-Ala)-ONa a ratas con pancreatitis crónica (\bullet, n=5) y ratas normales (\sqbullet, n=5) a razón de 10,6 mg/kg. Las barras de error representan la DS.
La Fig. 18 presenta el grado de incremento de la concentración de ^{13}C a lo largo del tiempo en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)) después de la administración de Bz-Thr-(^{13}C-Ala)-ONa. En el min 0, se administró por vía oral Bz-Thr-(^{13}C-Ala)-ONa a ratas con pancreatitis crónica (\bullet, n=4) y ratas normales (\sqbullet, n=5) a razón de 11,0 mg/kg. Las barras de error representan la DS.
La Fig. 19 presenta el grado de incremento de la concentración de ^{13}C a lo largo del tiempo en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)) después de la administración de Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa. En el min 0, se administró por vía oral Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa a ratas con pancreatitis crónica (\bullet, n=5) y ratas normales (\sqbullet, n=7) a razón de 8,84 mg/kg. Las barras de error representan la DS.
Mejores modos de poner en práctica la invención
A continuación en la presente memoria, la presente invención se ilustrará con mayor detalle haciendo referencia a los Ejemplos. Sin embargo, el alcance de la presente invención no estará limitado por aquellos Ejemplos. En los Ejemplos siguientes, los restos de aminoácido presentados en abreviaturas de tres letras son isómeros L a menos que se especifique de otra manera.
Ejemplo 1 Preparación de N-benzoíl-L-fenilalanil-^{13}C-L-alanina (Bz-Phe-(^{13}C-Ala)) y su sal sódica
Se disolvió ^{13}C-alanina (Masstrace, Inc.) (10,0 g, 0,111 moles) en hidróxido sódico acuoso (111 ml). A esta solución, se añadieron Boc_{2}O (28,0 ml, 0,122 moles) en acetona (110 ml) y trietilamina (7,71 ml, 55,5 mmoles) y se agitó durante la noche a temperatura ambiente. Después de concentración a presión reducida, se añadió cloruro sódico acuoso para dar 200 ml de solución. Se añadió ácido cítrico a ésta para ajustar el pH a 4, seguido de saturación de la solución con cloruro sódico. A continuación, se extrajo cuatro veces la solución resultante con acetato de etilo. Se lavó la capa orgánica dos veces con cloruro sódico acuoso saturado y se secó sobre sulfato de magnesio anhidro. Tras la concentración a presión reducida, el material resultante se disolvió en éter dietílico (150 ml). A continuación, se añadió a ésta ciclohexilamina (12,7 ml, 0,111 moles) y la solución se dejó en reposo durante 2 h a temperatura ambiente. Los cristales depositados se filtraron, se lavaron con éter dietílico y se secaron a presión reducida para dar Boc-(^{13}C-Ala)-OH\cdotCHA.
A una suspensión de Boc-(^{13}C-Ala)-OH\cdotCHA (32,08 g, 0,111 moles) en acetato de etilo (400 ml), se añadió ácido cítrico acuoso al 10% (100 ml) y se agitó a temperatura ambiente. Cuando la suspensión se volvió solución, se saturó con cloruro de sodio para separar la capa orgánica. Después de dos extracciones con acetato de etilo, se combinaron las capas orgánicas y se lavaron dos veces con cloruro sódico acuoso saturado. El material resultante se secó sobre sulfato de magnesio anhidro y a continuación se concentró a presión reducida para dar un extracto incoloro. Este extracto se disolvió en etanol/agua (9:1) (200 ml), seguido de adición de carbonato de cesio (19,0 g, 58,3 mmoles). Cuando cesó la formación de espuma, se concentró la solución a presión reducida. Se añadió tolueno al residuo, y se eliminó el agua por destilación azeotrópica para obtener de este modo un material pseudogelatinoso. Este material se puso en suspensión en DMF (200 ml) y se añadió a éste bromuro de bencilo (13,2 ml, 0,111 ml) y se agitó durante 12 h a temperatura ambiente. Tras la concentración a presión reducida, se añadió acetato de etilo al residuo, que se lavó a continuación con agua, ácido cítrico acuoso al 10%, cloruro sódico acuoso saturado, bicarbonato sódico acuoso saturado y cloruro sódico acuoso saturado en este orden y se secó sobre sulfato de magnesio anhidro. Se destiló acetato de etilo a presión reducida para dar Boc-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Se añadió cloruro de hidrógeno 4,5 N/dioxano (250 ml) a Boc-(^{13}C-Ala)-OBzl (31,27 g, 0,111 moles) y la solución resultante se dejó en reposo durante 30 min a temperatura ambiente. Tras la concentración a presión reducida, se añadió éter dietílico (200 ml) a ésta. Se filtraron los cristales depositados y se secaron a presión reducida para dar 22,48 g de HCl\cdotH-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Se disolvieron en DMF (10 ml) HCl\cdotH-(^{13}C-Ala)-OBzl (700 mg, 3,2 mmoles), Boc-Phe (Peptide Institute Inc.) (857 mg, 3,23 mmoles) y HOBt (458 mg, 3,39 mmoles). A esta solución, se añadió gota a gota WSCD (620 \mul, 3,39 mmoles) mientras se enfriaba con hielo y se agitaba, seguido de agitación durante 2 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, se lavó el producto de reacción con bicarbonato sódico acuoso saturado, cloruro sódico acuoso saturado, ácido cítrico acuoso al 10% y cloruro sódico acuoso saturado en este orden. Tras el secado sobre sulfato sódico anhidro, se destiló acetato de etilo a presión reducida para dar Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Se añadió cloruro de hidrógeno 4,5 N/dioxano (30 ml) a Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-OBzl (1,30 g, 3,04 moles) y la solución resultante se dejó en reposo durante 1 h a temperatura ambiente. Después de concentración a presión reducida, la solución se secó más a presión reducida. Se disolvió el material resultante en DMF (10 ml). A esta solución, se añadió ácido benzoico (371 mg, 3,04 mmoles) y HOBt (411 mg, 3,04 mmoles) mientras se enfriaba y agitaba. A continuación se añadió gota a gota WSCD (547 \mul, 3,04 mmoles), y la solución se agitó durante 2 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, se lavó el producto de reacción con bicarbonato sódico acuoso saturado, cloruro sódico acuoso saturado, ácido cítrico acuoso al 10% y cloruro sódico acuoso saturado en este orden y a continuación se secó sobre sulfato sódico anhidro. Después de la concentración a presión reducida, se añadió éter isopropílico para cristalización para proporcionar Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Se disolvió Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-OBzl (1,13 g, 2,62 mmoles) en ácido acético (50 ml). Tras la adición de paladio al 5% en carbono (500 mg) a esta solución, se insufló en ella gas hidrógeno durante 2 h mientras se agitaba a temperatura ambiente. Después de filtrar el catalizador, se destiló ácido acético. Se añadió acetato de etilo al material resultante, que se lavó con cloruro de hidrógeno acuoso saturado y a continuación se secó sobre sulfato de sodio anhidro. Tras la concentración a presión reducida, se añadió éter isopropílico para solidificar el material concentrado. A continuación, se añadió agua (50 ml) para preparar una suspensión, que se liofilizó para proporcionar Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-OH\cdot0,25H_{2}O.
Se disolvió Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-OH\cdot0,25H_{2}O (755 mg, 2,185 mmoles) en acetonitrilo acuoso al 30% (30 ml). A esta solución se le añadió carbonato sódico acuoso 1 M (1,093 ml, 2,185 mmoles). Cuando cesó la formación de espuma, se liofilizó la solución para dar 747 mg de Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa.
La confirmación de la estructura del compuesto resultante y el análisis de la posición marcada con ^{13}C se realizaron por ^{1}H-RMN (Fig. 1), ^{13}C-RMN y espectrometría de masas.
^{13}C-RMN (en D_{2}O): 180,6 ppm
Espectrometría de masas (MALDI-MS): 364,3 (M+Na).
Ejemplo 2 Preparación de N-benzoíl-L-glutaminil-^{13}C-L-alanina (Bz-Gln-(^{13}C-Ala)) y de su sal sódica
El HCl\cdotH-(^{13}C-Ala)-OBzl (450 mg, 2,07 mmoles) obtenido de la misma manera que en el Ejemplo 1, Boc-Gln (Peptide Institute Inc.) (510 mg, 2,07 mmoles) y HOBt (294 mg, 2,17 mmoles) se disolvieron en DMF (5 ml). A esta solución, se añadió gota a gota WSCD (385 \mul, 2,17 mmoles) mientras se enfriaba con hielo y se agitaba, seguido de agitación durante 30 min bajo enfriamiento con hielo y durante 2 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, se lavó el producto de reacción con bicarbonato sódico acuoso saturado, cloruro sódico acuoso saturado, ácido cítrico acuoso al 10% y cloruro sódico acuoso saturado en este orden y a continuación se secó sobre sulfato de sodio anhidro. El acetato de etilo se destiló a presión reducida. A continuación, se añadió hexano a la solución para dar Boc-Gln-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Se añadió cloruro de hidrógeno 4,5 N/dioxano (30 ml) a Boc-Gln-(^{13}C-Ala)-OBzl (1300 mg, 3,18 moles) y la solución resultante se dejó en reposo durante 1 h a temperatura ambiente. Tras la concentración a presión reducida, la solución se secó más a presión reducida. Se disolvió el material resultante en DMF (10 ml). Se añadieron ácido benzoico (402 mg, 3,30 mmoles) y HOBt (468 mg, 3,46 mmoles) a esta solución mientras se enfriaba con hielo y se agitaba. A continuación, se añadió gota a gota WSCD (633 \mul, 3,46 mmoles) y la solución se agitó durante 2 h a temperatura ambiente. Se añadió agua a ésta y el sólido depositado se filtró y se lavó con agua. El material resultante se volvió a precipitar en metanol/éter y se filtró para dar Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Se disolvió Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-OBzl (890 mg, 2,16 mmoles) en ácido acético (50 ml). Tras la adición de paladio al 5% en carbono (500 mg) a esta solución, se insufló en ella gas hidrógeno durante 2 h mientras se agitaba a temperatura ambiente. Después de filtrar el catalizador, se destiló ácido acético. Se añadió acetonitrilo/agua al residuo resultante, que se liofilizó a continuación para dar Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-OH.
A Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-OH (618 mg, 1,917 mmoles), se añadió agua (10 ml). A continuación se añadió a esto, carbonato sódico acuoso 1 M (1.054 \mul, 2,108 mmoles). Cuando cesó la formación de espuma, la solución se purificó por RP-HPLC (YMC-PAK ODS 10 \mum, 30\times250 mm, MeCN del 5 al 20%, 60 min., 20 ml/min). Las fracciones principales se liofilizaron para dar 544 mg de Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-ONa.
La confirmación de la estructura del compuesto resultante y el análisis de la posición marcada con ^{13}C se realizaron por ^{1}H-RMN (Fig. 2), ^{13}C-RMN y espectrometría de masas.
^{13}C-RMN (en D_{2}O): 180,8 ppm
Espectrometría de masas (MALDI-MS): 345,1 (M+Na).
Ejemplo 3 Preparación de N-benzoíl-L-valil-^{13}C-L-alanina (Bz-Val-(^{13}C-Ala)) y de su sal sódica
El HCl\cdotH-(^{13}C-Ala)-OBzl (700 mg, 3,23 mmoles) obtenido de la misma manera que en el Ejemplo 1, Boc-Val (Peptide Institute Inc.) (702 mg, 3,23 mmoles) y HOBt (458 mg, 3,39 mmoles) se disolvieron en DMF (10 ml). A esta solución, se le añadió gota a gota WSCD (620 \mul, 3,39 mmoles) mientras se enfriaba con hielo y se agitaba, seguido de agitación durante 2 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, se lavó el producto de reacción con bicarbonato sódico acuoso saturado, agua, ácido cítrico acuoso al 10% y agua en este orden. A continuación, la solución se secó sobre sulfato de sodio anhidro y el acetato de etilo se destiló a presión reducida. El residuo se solidificó con éter dietílico, se filtró y se secó a presión reducida para dar Boc-Val-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Se añadió cloruro de hidrógeno 4,5 N/dioxano (30 ml) a Boc-Val-(^{13}C-Ala)-OBzl (1,26 g, 3,32 mmoles) y la solución resultante se dejó en reposo durante 1 h a temperatura ambiente. Tras la concentración a presión reducida, la solución se secó más a presión reducida. Se disolvió el material resultante en DMF (10 ml). A continuación, se añadieron ácido benzoico (405 mg, 3,32 mmoles) y HOBt (449 mg, 3,32 mmoles) mientras se enfriaba en hielo y se agitaba. A continuación, se añadió gota a gota WSCD (608 \mul, 3,32 mmoles) y la solución se agitó durante 2 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, se lavó el producto de reacción con bicarbonato sódico acuoso saturado, cloruro sódico acuoso saturado, ácido cítrico acuoso al 10% y cloruro sódico acuoso saturado en este orden y a continuación se secó sobre sulfato de sodio anhidro. Tras la concentración a presión reducida, se añadió éter isopropílico para cristalización para dar Bz-Val-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Se disolvió Bz-Val-(^{13}C-Ala)-OBzl (960 mg, 2,50 mmoles) en ácido acético (50 ml). Tras la adición de paladio al 5% en carbono (500 mg) a esta solución, se insufló en ella gas hidrógeno durante 2 h mientras se agitaba a temperatura ambiente. Después de filtrar el catalizador, se destiló ácido acético. Se añadió acetato de etilo al material resultante, que se lavó con cloruro de hidrógeno acuoso saturado y a continuación se secó sobre sulfato de sodio anhidro. Tras la concentración a presión reducida, se añadió éter isopropílico para solidificar el material concentrado. A continuación, se añadió agua (50 ml) e esto para preparar una suspensión, que se liofilizó para dar Bz-Val-(^{13}C-Ala)-OH\cdot0,32H_{2}O.
Se disolvió Bz-Val-(^{13}C-Ala)-OH\cdot0,32H_{2}O (547 mg, 1,83 mmoles) en acetonitrilo acuoso al 30% (30 ml) y a ésta se añadió carbonato sódico acuoso 1 M (915 \mul, 1,83 mmoles). Cuando cesó la formación de espuma, se liofilizó la solución para dar 561 mg de Bz-Val-(^{13}C-Ala)-ONa.
La confirmación de la estructura del compuesto resultante y el análisis de la posición marcada con ^{13}C se realizaron por ^{1}H-RMN (Fig. 3), ^{13}C-RMN y espectrometría de masas.
^{13}C-RMN (en D_{2}O): 180,7 ppm
Espectrometría de masas (MALDI-MS): 316,1 (M+Na).
Ejemplo 4 Preparación de N-benzoíl-L-tirosil-^{13}C-L-alanina (Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)) y de su sal sódica
El HCl\cdotH-(^{13}C-Ala)-OBzl (700 mg, 3,23 mmoles) obtenido de la misma manera que en el Ejemplo 1, Boc-Tyr (Brz) (Peptide Institute Inc.) (1,60 g, 3,23 mmoles) y HOBt (459 mg, 3,39 mmoles) se disolvieron en DMF (8 ml). A esta solución, se le añadió gota a gota WSCD (602 \mul, 3,39 mmoles) mientras se enfriaba con hielo y se agitaba, seguido de agitación durante 30 min refrigerando con hielo y durante 2 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, se lavó el producto de reacción con bicarbonato sódico acuoso saturado, agua, ácido cítrico acuoso al 10% y agua en este orden y a continuación se secó sobre sulfato de sodio anhidro. El acetato de etilo se destiló a presión reducida y el residuo cristalino resultante se lavó con éter dietílico, se filtró, y se secó a presión reducida para dar Boc-Tyr-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Se añadió cloruro de hidrógeno 6 N/dioxano (30 ml) a Boc-Tyr (Brz)-(^{13}C-Ala)-OBzl (2,01 g, 3,06 moles) y la solución resultante se agitó durante 40 min a temperatura ambiente. Tras la concentración a presión reducida, se disolvió el residuo en DMF (10 ml). A esta solución se añadieron ácido benzoico (378 mg, 3,09 mmoles) y HOBt (434 mg, 3,37 mmoles). A continuación, se añadió poco a poco WSCD (599 \mul, 3,37 mmoles) y la solución se agitó durante 30 min enfriando con hielo y durante 2 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, se lavó el producto de reacción con bicarbonato sódico acuoso saturado, agua, ácido cítrico acuoso al 10% y agua en este orden y a continuación se secó sobre sulfato de sodio anhidro. El acetato de etilo se destiló a presión reducida y el residuo cristalino resultante se lavó con éter dietílico, se filtró, y se secó a presión reducida para dar Bz-Tyr(Brz)-(^{13}C-Ala)-OBzl.
A una mezcla de Bz-Tyr (Brz)-(^{13}C-Ala)-OBzl (1,81 g, 2,74 mmoles) y anisol (3,0 ml, 27,8 mmoles), se le introdujo fluoruro de hidrógeno anhidro (15 ml) mientras se enfriaba en un baño de metanol con hielo en agitación. A continuación, se agitó la solución durante 1 h bajo enfriamiento con hielo. Después de destilar el fluoruro de hidrógeno bajo enfriamiento con hielo, éter diisopropílico (30 ml) se añadió al filtro a la materia insoluble. La materia insoluble se lavó con éter diisopropílico y se secó a presión reducida para dar Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)-OH.
A una solución acuosa de Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)-OH (20 ml) se le añadió carbonato sódico acuoso 1 M (3,40 ml, 3,40 mmoles) para ajustar el pH a 8. Se filtraron los vestigios de materia insoluble con un filtro de membrana. A continuación, se purificó la solución por RP-HPLC (YMC-PAK ODS 10 \mum, 30\times250 mm, MeCN del 1 al 60%, 80 min., 20 ml/min). Las fracciones principales se recogieron y se liofilizaron para dar 731 mg de Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)-ONa.
La confirmación de la estructura del compuesto resultante y el análisis de la posición marcada con ^{13}C se realizaron por ^{1}H-RMN (Fig. 4), ^{13}C-RMN y espectrometría de masas.
^{13}C-RMN (en D_{2}O): 180,6 ppm
Espectrometría de masas (ESI-MS): 380,1 (M+Na).
Ejemplo 5 Preparación de N-benzoíl-L-metionil-^{13}C-L-alanina (Bz-Met-(^{13}C-Ala)) y de su sal sódica
El HCl\cdotH-(^{13}C-Ala)-OBzl (700 mg, 3,23 mmoles) obtenido de la misma manera que en el Ejemplo 1, Boc-Met (Peptide Institute Inc.) (805 mg, 3,23 mmoles) y HOBt (459 mg, 3,39 mmoles) se disolvieron en DMF (8 ml). A esta solución, se añadió gota a gota WSCD (602 \mul, 3,39 mmoles) mientras se enfriaba con hielo y se agitaba, seguido de agitación durante 30 min refrigerando con hielo y durante 3 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, se lavó el producto de reacción con bicarbonato sódico acuoso saturado, agua, ácido cítrico acuoso al 10% y agua en este orden y a continuación se secó sobre sulfato de sodio anhidro. El acetato de etilo se destiló a presión reducida para dar Boc-Met-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Se añadió cloruro de hidrógeno 6 N/dioxano (5 ml) a Boc-Met-(^{13}C-Ala)-OBzl (1,40 g, equivalente a 3,23 moles) y la solución resultante se agitó durante 1 h a temperatura ambiente. Tras la concentración a presión reducida, se disolvió el residuo en DMF (8 ml). A esta solución se le añadieron ácido benzoico (394 mg, 3,23 mmoles) y HOBt (459 mg, 3,39 mmoles). A continuación, se añadió poco a poco WSCD (632 \mul, 3,55 mmoles) y la solución se agitó durante 4 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, se lavó el producto de reacción con bicarbonato sódico acuoso saturado, agua, ácido cítrico acuoso al 10% y agua en este orden. El acetato de etilo se destiló a presión reducida. Se añadió hexano al residuo resultante y se filtró el sólido depositado y se secó a presión reducida para dar Bz-Met-(^{13}C-Ala)-OBzl.
A una mezcla de Bz-Met-(^{13}C-Ala)-OBzl (1,12 g, 2,69 mmoles) y p-cresol (1,5 ml, 14 mmoles), se le introdujo fluoruro de hidrógeno anhidro (8,5 ml) mientras se enfriaba en un baño de metanol con hielo en agitación. A continuación, se agitó la solución durante 1 h bajo enfriamiento con hielo. Después de destilar el fluoruro de hidrógeno bajo enfriamiento con hielo, éter diisopropílico se añadió al filtro a la materia insoluble. La solución resultante se secó a presión reducida para dar Bz-Met-(^{13}C-Ala)-OH.
A Bz-Met-(^{13}C-Ala)-OH en acetonitrulo acuoso al 5% (40 ml), se le añadió carbonato sódico acuoso 1 M (1,47 ml, 1,47 mmoles) para ajustar el pH a 8. Se filtraron los vestigios de materia insoluble con un filtro de membrana. A continuación, se purificó la solución por RP-HPLC (YMC-PAK ODS 10 \mum, 30\times250 mm, MeCN del 1 al 60%, 80 min., 20 ml/min). Las fracciones principales se recogieron y se liofilizaron para dar 546 mg de Bz-Met-(^{13}C-Ala)-ONa.
La confirmación de la estructura del compuesto resultante y el análisis de la posición marcada con ^{13}C se realizaron por ^{1}H-RMN (Fig. 5), ^{13}C-RMN y espectrometría de masas.
^{13}C-RMN (en D_{2}O): 180,7 ppm
Espectrometría de masas (ESI-MS): 348,1 (M+Na).
Ejemplo 6 Preparación de N-benzoíl-L-seril-^{13}C-L-alanina (Bz-Ser-(^{13}C-Ala)) y de su sal sódica
El HCl\cdotH-(^{13}C-Ala)-OBzl (700 mg, 3,23 mmoles) obtenido de la misma manera que en el Ejemplo 1, Boc-Ser (Bzl) (Peptide Institute Inc.) (954 mg, 3,23 mmoles) y HOBt (459 mg, 3,39 mmoles) se disolvieron en DMF (8 ml). A esta solución, se le añadió gota a gota WSCD (602 \mul, 3,39 mmoles) mientras se enfriaba con hielo y se agitaba, seguido de agitación durante 30 min refrigerando con hielo y durante 3 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, se lavó el producto de reacción con bicarbonato sódico acuoso saturado, agua, ácido cítrico acuoso al 10% y agua en este orden y a continuación se secó sobre sulfato de sodio anhidro. El acetato de etilo se destiló a presión reducida para dar Boc-Ser(Bzl)-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Se añadió cloruro de hidrógeno 6 N/dioxano (30 ml) a Boc-Ser(Bzl)-(^{13}C-Ala)-OBzl (1,90 g, equivalente a 3,23 mmoles) y la solución resultante se agitó durante 1 h a temperatura ambiente. Tras la concentración a presión reducida, se disolvió el residuo en DMF (10 ml). A esta solución se le añadieron ácido benzoico (253 mg, 3,23 mmoles) y HOBt (279 mg, 3,23 mmoles) mientras se enfriaba con hielo y se agitaba. A continuación, se le añadió poco a poco WSCD (602 \mul, 3,39 mmoles) y la solución se agitó durante 30 min enfriando con hielo y durante 2 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, se lavó el producto de reacción con bicarbonato sódico acuoso saturado, agua, ácido cítrico acuoso al 10% y agua en este orden y a continuación se secó sobre sulfato sódico anhidro. El acetato de etilo se destiló a presión reducida y se filtró el sólido depositado y se secó a presión reducida para dar Bz-Ser(Bzl)-(^{13}C-Ala)-OBzl.
A una mezcla de Bz- Ser(Bzl)-(^{13}C-Ala)-OBzl (1,14 g, 2,47 mmoles) y anisol (1,5 ml, 13,9 mmoles), se introdujo fluoruro de hidrógeno anhidro (8,5 ml) mientras se enfriaba en un baño de metanol con hielo en agitación. A continuación, se agitó la solución durante 1 h bajo enfriamiento con hielo. Después de destilar el fluoruro de hidrógeno bajo enfriamiento con hielo, se añadieron agua (20 ml) y éter dietílico (20 ml) al material resultante y se agitó. La capa acuosa resultante se liofilizó para dar Bz-Ser-(^{13}C-Ala)-OH.
A una solución acuosa de Bz-Ser-(^{13}C-Ala)-OH (20 ml), se añadió carbonato sódico acuoso 1 M (1,48 ml, 1,48 mmoles) para ajustar el pH a 8. Se filtraron los vestigios de materia insoluble con un filtro de membrana. A continuación, se purificó la solución por RP-HPLC (YMC-PAK ODS 10 \mum, 30\times250 mm, MeCN del 1 al 60%, 80 min., 20 ml/min). Las fracciones principales se recogieron y se liofilizaron para dar 530 mg de Bz-Ser-(^{13}C-Ala)-ONa.
La confirmación de la estructura del compuesto resultante y el análisis de la posición marcada con ^{13}C se realizaron por ^{1}H-RMN (Fig. 6), ^{13}C-RMN y espectrometría de masas.
^{13}C-RMN (en D_{2}O): 180,9 ppm
Espectrometría de masas (ESI-MS): 304,1 (M+Na).
Ejemplo 7 Preparación de N-benzoíl-L-treonil-^{13}C-L-alanina (Bz-Thr-(^{13}C-Ala)) y de su sal sódica
El HCl\cdotH-(^{13}C-Ala)-OBzl (700 mg, 3,23 mmoles) obtenido de la misma manera que en el Ejemplo 1, Boc-Thr (Bzl) (Peptide Institute Inc.) (999 mg, 3,23 mmoles) y HOBt (459 mg, 3,39 mmoles) se disolvieron en DMF (8 ml). A esta solución, se le añadió gota a gota WSCD (602 \mul, 3,39 mmoles) mientras se enfriaba con hielo y se agitaba, seguido de agitación durante 30 min refrigerando con hielo y durante 1 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, se lavó el producto de reacción con bicarbonato sódico acuoso saturado, agua, ácido cítrico acuoso al 10% y agua en este orden y a continuación se secó sobre sulfato de sodio anhidro. El acetato de etilo se destiló a presión reducida y el residuo cristalino resultante se lavó con hexano, se filtró y se secó a presión reducida para dar Boc-Thr(Bzl)-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Se añadió cloruro de hidrógeno 6 N/dioxano (30 ml) a Boc-Thr(Bzl)-(^{13}C-Ala)-OBzl (1,38 g, a 2,92 mmoles) y la solución resultante se agitó durante 1 h a temperatura ambiente. Tras la concentración a presión reducida, se disolvió el residuo en DMF (10 ml). A esta solución se le añadieron ácido benzoico (356 mg, 2,92 mmoles) y HOBt (415 mg, 3,07 mmoles) mientras se enfriaba con hielo y se agitaba. A continuación, se añadió poco a poco WSCD (574 \mul, 3,07 mmoles) y la solución se agitó durante 30 min enfriando con hielo y durante 2 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, se lavó el producto de reacción con bicarbonato sódico acuoso saturado, agua, ácido cítrico acuoso al 10% y agua en este orden y a continuación se secó sobre sulfato sódico anhidro. El acetato de etilo se destiló a presión reducida y se filtró el sólido depositado y se secó a presión reducida para dar Bz-Thr(Bzl)-(^{13}C-Ala)-OBzl.
A una mezcla de Bz-Thr(Bzl)-(^{13}C-Ala)-OBzl (779 mg, 1,64 mmoles) y anisol (1,0 ml, 9,26 mmoles), se le introdujo fluoruro de hidrógeno anhidro (9 ml) mientras se enfriaba en un baño de metanol con hielo en agitación. A continuación, se agitó la solución durante 1 h bajo enfriamiento con hielo. Después de destilar el fluoruro de hidrógeno bajo enfriamiento con hielo, se añadieron agua (20 ml) y éter dietílico (20 ml) al material resultante y se agitó. La capa acuosa resultante se liofilizó para dar Bz-Thr-(^{13}C-Ala)-OH.
A una solución acuosa de Bz-Thr-(^{13}C-Ala)-OH (20 ml), se añadió carbonato sódico acuoso 1 M (900 \mul, 0,90 mmoles) para ajustar el pH a 8. Se filtraron los vestigios de materia insoluble con un filtro de membrana. A continuación, se purificó la solución por RP-HPLC (YMC-PAK ODS 10 \mum, 30\times250 mm, MeCN del 1 al 60%, 80 min., 20 ml/min). Las fracciones principales se recogieron y se liofilizaron para dar 353 mg de Bz-Thr-(^{13}C-Ala)-ONa.
La confirmación de la estructura del compuesto resultante y el análisis de la posición marcada con ^{13}C se realizaron por ^{1}H-RMN (Fig. 7), ^{13}C-RMN y espectrometría de masas.
^{13}C-RMN (en D_{2}O): 180,8 ppm
Espectrometría de masas (ESI-MS): 318,1 (M+Na).
Ejemplo 8 Preparación de benciloxicarbonil-L-metionil-^{13}C-L-alanina (Z-Met-(^{13}C-Ala)) y de su sal sódica
El HCl\cdotH-(^{13}C-Ala)-OBzl (6,50 g, 30,0 mmoles) obtenido de la misma manera que en el Ejemplo 1, Z-Met (Peptide Institute Inc.) (8,50 g, 30,0 mmoles) y HOBt (4,26 g, 31,5 mmoles) se disolvieron en DMF (60 ml). A esta solución, se añadió gota a gota WSCD (5,58 ml, 31,5 mmoles) mientras se enfriaba con hielo y se agitaba, seguido de agitación durante la noche a temperatura ambiente. Tras concentración a presión reducida, se le añadió acetato de etilo. Se lavó el producto de reacción resultante con agua, bicarbonato sódico acuoso saturado, agua, ácido cítrico acuoso al 10% y agua en este orden y a continuación se secó sobre sulfato de sodio anhidro. El acetato de etilo se destiló a presión reducida y el residuo resultante se lavó con éter diisopropílico y se filtró para dar Z-Met-(^{13}C-Ala)-OBzl.
A una suspensión de Z-Met-(^{13}C-Ala)-OBzl (13,13 g, 29,5 mmoles) en metanol (90 ml), se añadió hidróxido sódico acuoso 2 N (29,5 ml, 58,9 mmoles) y se agitó durante 1 h a temperatura ambiente. Se destiló el metanol a presión reducida y el ácido clorhídrico concentrado se añadió a la solución para ajustar el pH a 1. A continuación, se extrajo la solución dos veces con acetato de etilo, se lavó con cloruro sódico acuoso saturado y se secó sobre sulfato de magnesio. Después de concentración a presión reducida, se solidificó el residuo con hexano/éter diisopropílico. El sólido incoloro resultante se filtró, se redisolvió en acetato de etilo y se lavó con agua ultrapura. Después de la concentración a presión reducida, se lavó el residuo con hexano y se secó a presión reducida para dar Z-Met-(^{13}C-Ala)-OH.
A Z-Met-(^{13}C-Ala)-OH (10,07 g, 28,3 mmoles) en acetonitrilo al 30% (50 ml), se añadió bicarbonato sódico (2,38 g, 28,3 mmoles) y se disolvió. Se diluyó la solución resultante con agua (100 ml) y a continuación se liofilizó para dar 10,72 g de Z-Met-(^{13}C-Ala)-ONa.
La confirmación de la estructura del compuesto resultante y el análisis de la posición marcada con ^{13}C se realizaron por ^{1}H-RMN (Fig. 8), ^{13}C-RMN y espectrometría de masas.
^{13}C-RMN (en D_{2}O): 180,7 ppm
Espectrometría de masas (ESI-MS): 378,1 (M+Na).
Ejemplo 9 Preparación de t-butiloxicarbonil-L-metionil-^{13}C-L-alanina (Boc-Met-(^{13}C-Ala)) y de su sal sódica
El HCl\cdotH-(^{13}C-Ala)-OBzl (27,4 g, 110 mmoles) obtenido de la misma manera que en el Ejemplo 1, Boc-Met (Peptide Institute Inc.) (27,4 g, 110 mmoles) y HOBt (15,6 g, 115 mmoles) se disolvieron en DMF (200 ml). A esta solución, se le añadió gota a gota WSCD (21,0 ml, 115 mmoles) mientras se enfriaba con hielo y se agitaba, seguido de agitación durante 2 h a temperatura ambiente. A continuación, se añadió a esto acetato de etilo (500 ml), y el producto de reacción resultante se lavó con agua, bicarbonato sódico acuoso saturado, agua, ácido cítrico acuoso al 10% y agua en este orden, y se secó sobre sulfato sódico anhidro. La destilación del acetato de etilo a presión reducida produjo un material aceitoso incoloro. Este material se secó a presión reducida para dar Boc-Met-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Boc-Met-(^{13}C-Ala)-OBzl (12,9 g, 31,3 mmoles) se puso en suspensión en metanol al 50% (100 ml). Se añadió hidróxido sódico 1 N (47,0 ml, 47,0 mmoles) a ésta bajo enfriamiento con hielo y se agitó durante 30 min a temperatura ambiente. Se destiló el metanol a presión reducida. A continuación, se añadió agua al residuo resultante, que se lavó a continuación con éter dietílico dos veces. Se añadió a esto ácido clorhídrico 6 N para ajustar el pH a 1. A continuación la solución se extrajo dos veces con acetato de etilo. Se combinó la capa orgánica y la mezcla se lavó con ácido clorhídrico 1 N, agua y cloruro sódico acuoso saturado en este orden, y a continuación se secó sobre sulfato sódico anhidro. Después de concentración a presión reducida, se lavó el residuo con hexano. Para eliminar los vestigios de impurezas, se disolvió el residuo en 150 ml de metanol, y se añadió a esto 5 g de carbón activo, seguido de filtración. Después de la concentración a presión reducida, se disolvió el residuo en acetonitrilo al 20% y se liofilizó para dar Boc-Met-(^{13}C-Ala)-OH\cdot0,1H_{2}O.
A Boc-Met-(^{13}C-Ala)-OH\cdot0,1H_{2}O (5,96 g, 18,4 mmoles) en acetonitrilo al 10% (100 ml), se añadió bicarbonato sódico (1,55 g, 18,4 mmoles) y se disolvió. Tras la eliminación de vestigios de materia insoluble con un filtro de membrana se liofilizó la solución para dar 6,28 g de Boc-Met-(^{13}C-Ala)-ONa.
La confirmación de la estructura del compuesto resultante y el análisis de la posición marcada con ^{13}C se realizaron por ^{1}H-RMN (Fig. 9), ^{13}C-RMN y espectrometría de masas.
^{13}C-RMN (en D_{2}O): 180,7 ppm
Espectrometría de masas (ESI-MS): 344,1 (M+Na).
Ejemplo 10 Preparación de acetil-L-metionil-^{13}C-L-alanina (Ac-Met-(^{13}C-Ala)) y de su sal sódica
A Boc-Met-(^{13}C-Ala)-OBzl (17,6 g, 42,8 mmoles) obtenido de la misma manera que en el Ejemplo 9, se añadió HCl 4,5 N/dioxano (95 ml, 0,428 moles) bajo enfriamiento con hielo, seguido de agitación durante 60 min a temperatura ambiente. Se destiló el dioxano a presión reducida, y se añadió éter dietílico al residuo para lavado. A continuación, se descartó el sobrenadante y el material aceitoso resultante se solidificó con hexano. Se filtró el sólido resultante, se lavó con hexano y se disolvió en DMF (150 ml). Se añadieron gota a gota trietilamina (9,00 ml, 62,3 mmoles) y anhídrido acético (4,4 ml, 46,8 moles) a la solución bajo enfriamiento con hielo, que se agitó a continuación durante 1 h a temperatura ambiente. Tras la adición de acetato de etilo, el producto de reacción se lavó con agua y cloruro sódico acuoso saturado en este orden, y se secó sobre sulfato sódico anhidro. El disolvente se destiló a presión reducida y se añadió éter dietílico al residuo durante el lavado. A continuación, el residuo se filtró y se secó a presión reducida para dar Ac-Met-(^{13}C-Ala)-OBzl.
A una suspensión de Ac-Met-(^{13}C-Ala)-OBzl (9,64 g, 27,3 mmoles) en metanol al 50% (200 ml), se añadió hidróxido sódico acuoso 1 N (40,9 ml, 40,9 mmoles) bajo enfriamiento con hielo y se agitó durante 1,5 h a temperatura ambiente. Se destiló el metanol a presión reducida. A continuación, se añadió agua al residuo resultante, el cual se lavó a continuación con éter dietílico dos veces. Se añadió ácido clorhídrico 6 N a la capa acuosa para ajustar el pH a 1, seguido de extracción con cloroformo. Sin embargo, no se obtuvo ningún extracto. A continuación, se añadió bicarbonato sódico a la solución para ajustar el pH a 5, y la solución se dejó toda la noche. Después del ajuste de pH a 2 con TFA, se recogieron las fracciones principales por RP-HPLC (MeCN 1-1-60% acuoso (0-10-60 min)) y se liofilizaron para dar Ac-Met-(^{13}C-Ala)-OH.
A Ac-Met-(^{13}C-Ala)-OH (6,00 g, 22,8 mmoles) en acetonitrilo acuoso al 10% (100 ml), se le añadió bicarbonato sódico (1,91 g, 22,8 mmoles) y se disolvió. Después de la eliminación de los vestigios de materia insoluble con un filtro de membrana, se liofilizó la solución. El material aceitoso resultante se disolvió en agua (150 ml) y se liofilizó de nuevo para dar 6,24 g de Ac-Met-(^{13}C-Ala)-ONa.
La confirmación de la estructura del compuesto resultante y el análisis de la posición marcada con ^{13}C se realizaron por ^{1}H-RMN (Fig. 10), ^{13}C-RMN y espectrometría de masas.
^{13}C-RMN (en D_{2}O): 180,7 ppm
Espectrometría de masas (ESI-MS): 286,1 (M+Na).
Ejemplo 11 Preparación de t-butiloxicarbonil-L-fenilalanil-^{13}C-L-alanina (Boc-L-Phe-(^{13}C-Ala)) y de su sal sódica
El HCl\cdotH-(^{13}C-Ala)-OBzl (20,8 g, 96,0 mmoles) obtenido de la misma manera que en el Ejemplo 1, Boc-Phe (Peptide Institute Inc.) (25,5 g, 96,0 mmoles) y HOBt (13,6 g, 101 mmoles) se disolvieron en DMF (200 ml). A esta solución, se le añadió gota a gota WSCD (18,4 ml, 101 mmoles) mientras se enfriaba con hielo y se agitaba, seguido de agitación durante 3 h a temperatura ambiente. A continuación, se añadió a esto acetato de etilo (500 ml), y el producto de reacción resultante se lavó con agua, bicarbonato sódico acuoso saturado, agua, ácido cítrico acuoso al 10% y agua en este orden, y se secó sobre sulfato sódico anhidro. El acetato de etilo se destiló a presión reducida, seguido de cristalización con hexano y filtración de los cristales. Después de lavar con hexano, se secaron los cristales a presión reducida para dar Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-OBzl.
Se disolvió Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-OBzl (9,40 g, 22,0 mmoles) en ácido acético (100 ml), y paladio al 5%-carbono (2 g) se añadió a éste. Se insufló gas hidrógeno dentro de ésta durante 120 min agitando a temperatura ambiente. El catalizador se filtró, y se destiló el ácido acético. Se disolvió el residuo en acetato de etilo, se lavó con cloruro sódico acuoso saturado y se secó sobre sulfato de magnesio. Después de concentración a presión reducida, se lavó el residuo con hexano y se filtró para dar Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-OH\cdot0,15 hexano\cdot0,24H_{2}O.
A Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-OH\cdot0,15 hexano\cdot0,24H_{2}O (7,35 g, 20,7 mmoles) en acetonitrilo al 50% (80 ml), se le añadió bicarbonato sódico (1,74 g, 20,7 mmoles) y se disolvió. Tras la adición de agua (100 ml), se filtraron los vestigios de materia insoluble con un filtro de membrana. A continuación se liofilizó la solución para dar 7,10 g de Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa.
La confirmación de la estructura del compuesto resultante y el análisis de la posición marcada con ^{13}C se realizaron por ^{1}H-RMN (Fig. 11), ^{13}C-RMN y espectrometría de masas.
^{13}C-RMN (en D_{2}O): 181,7 ppm
Espectrometría de masas (ESI-MS): 360,3 (M+Na).
Ejemplo 12 Prueba de aliento con Bz-aminoácido-(^{13}C-Ala) 12-1 Método
Ratas en ayunas durante la noche (Wistar, macho, de 8 semanas) en estado de vigilia se fijaron una a una en un soporte de ratas de un aparato de irradiación de microondas. Se recogió el aliento a un caudal de aproximadamente 100 a 300 ml/min utilizando una bomba de emboladas (Variable Stroke Pump VS-500; Shibata Kagaku Kogyo) y se mantuvo en ésta la concentración de CO_{2} a aproximadamente 3%. Se instaló un secador Perma Pure (MD-050-12P; Perma Pure INC.) entre el soporte de ratas y la bomba de emboladas para eliminar el vapor de agua del aliento. Cuando se estabilizó la concentración de CO_{2}, la rata se soltó temporalmente del soporte de ratas. Un dipéptido marcado con ^{13}C o una sal sódica del mismo disuelto en agua destilada se administró al estómago de la rata utilizando una sonda oral [dosis: 35 \mumoles/kg (5 ml/kg)]. Se tomaron muestras del aliento con una jeringuilla cada 5 minutos hasta 20 min. Se transfirió una muestra de 15 ml desde la jeringuilla a un vial con vacío (10 ml), se selló y se sometió a análisis automático por GC-MS (Breath MAT) (FinninganMAT). Se calculó \Delta^{13}C (\textperthousand) de los valores \delta^{13}C que son los valores ^{13}C de una muestra (es decir diferencias de la sustancia patrón PDB) utilizando la fórmula siguiente.
\Delta^{13}C (\textperthousand) = (\delta^{13}C) tmin - (\delta^{13}C) 0 min
Condiciones de mediciones MAT del aliento
Aparato: Breath MAT plus (Finningan)
Gas portador: He
Iones medidos: m/z = 44, 45 y 46
Mientras que se utilizaron 19 dipéptidos marcados con ^{13}C y sales de sodio de los dipéptidos marcados con ^{13}C en la prueba de aliento, Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Val-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Met-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Ser-(^{13}C-Ala)-ONa y Bz-Thr-(^{13}C-Ala)-ONa se prepararon en los Ejemplos 1 a 7, respectivamente; se preparó Bz-Ala-(^{13}C-Ala)-ONa por los métodos descritos en los Ejemplos 4 y 5 en la publicación de patente japonesa no examinada nº 2000-053697; Bz-Arg-(^{13}C-Ala), Bz-Leu-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Asn-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Ile-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Trp-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Lys-(^{13}C-Ala), Bz-His-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Gly-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Cys-(^{13}C-Ala)-ONa, sal sódica de Bz-Glu-(^{13}C-Ala) y la sal sódica de Bz-Asp-(^{13}C-Ala) se prepararon por los métodos basados en los descritos en los Ejemplos 4 y 5 en la publicación de la patente japonesa no examinada nº 2000-053697.
12-2 Resultados
Se realizaron pruebas de aliento con dipéptido ^{13}C utilizando dipéptidos que presentan una estructura de Bz-aminoácido-(^{13}C-Ala) y sales sódicas del mismo [dosis: 35 \mumoles/kg (5 ml/kg)] y se compararon los valores pico en el transcurso del tiempo de los valores \Delta^{13}C (\textperthousand) (denominado en adelante "valor(es) pico ^{13}C (\textperthousand)"). Como se muestra en la Tabla 1, los valores pico \Delta^{13}C (\textperthousand) en las pruebas de aliento con Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Val-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Met-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Ser-(^{13}C-Ala)-ONa y Bz-Thr-(^{13}C-Ala)-ONa eran mayores que el valor pico \Delta^{13}C (\textperthousand) de Bz-Ala-(^{13}C-Ala)-ONa que presentaron un valor mayor de \Delta^{13}C (\textperthousand) en la prueba de aliento con péptido con ^{13}C que cualquier otro péptido descrito en la publicación de la patente japonesa no examinada nº 2000-053697.
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
(Tabla pasa a página siguiente)
TABLA 1
1
Ejemplo 13 Prueba de aliento con Ac-Met-(^{13}C-Ala)-ONa, Z-Met-(^{13}C-Ala)-ONa, Boc-Met-(^{13}C-Ala)-ONa o Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa
Utilizando Ac-Met-(^{13}C-Ala)-ONa, Z-Met-(^{13}C-Ala)-ONa, Boc-Met-(^{13}C-Ala)-ONa o Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa [dosis: 35 \mumoles/kg (5 ml/kg)], se realizaron pruebas de aliento con ^{13}C de la misma manera que en el Ejemplo 12. Los valores pico \Delta^{13}C (\textperthousand) resultantes se compararon con el valor pico \Delta^{13}C (\textperthousand) en la prueba de aliento con Bz-Ala-(^{13}C-Ala)-ONa. Como se muestra en la Tabla 2, los valores pico \Delta^{13}C (\textperthousand) en las pruebas de aliento con Ac-Met-(^{13}C-Ala)-ONa, Z-Met-(^{13}C-Ala)-ONa, Boc-Met-(^{13}C-Ala)-ONa y Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa eran mayores que el valor pico \Delta^{13}C (\textperthousand) en la prueba de aliento con Bz-Ala-(^{13}C-Ala)-ONa.
TABLA 2
2
Se prepararon Ac-Met-(^{13}C-Ala)-ONa, Z-Met-(^{13}C-Ala)-ONa, Boc-Met-(^{13}C-Ala)-ONa y Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa en los Ejemplos 8 a 11, respectivamente. Se preparó el Bz-Ala-(^{13}C-Ala)-ONa por los métodos descritos en los Ejemplos 4 y 5 en la publicación de la patente japonesa no examinada nº 2000-053697.
Ejemplo 14 Prueba de aliento con Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Val-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Met-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Ser-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Thr-(^{13}C-Ala)-ONa o Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa 14-1 Creación de ratas con pancreatitis crónica
Se crearon ratas con pancreatitis crónica según el método de Mundlos et al., Pancreas 1:29 (1986). Se inyectó ácido oleico en el conducto pancreático de ratas macho Wistar de 5 semanas. Tras el apareamiento durante 3 semanas, se utilizaron en pruebas de aliento con dipéptido con ^{13}C.
14-2 Método de la prueba de aliento
Como en el Ejemplo 12, se administró por vía oral Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa [dosis: 12,6 mg/kg (35 \mumoles/kg)], Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-ONa [dosis: 12,0 mg/kg (35 \mumoles/kg)], Bz-Val-(^{13}C-Ala)-ONa [dosis: 11,0 mg/kg (35 \mumoles/
kg)], Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)-ONa [dosis: 13,2 mg/kg (35 \mumoles/kg)], Bz-Met-(^{13}C-Ala)-ONa [dosis: 12,1 mg/kg (35 \mumoles/kg)], Bz-Ser-(^{13}C-Ala)-ONa [dosis: 10,6 mg/kg (35 \mumoles/kg)], Bz-Thr-(^{13}C-Ala)-ONa [dosis: 11,0 mg/kg (35 \mumoles/kg)] o Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa [dosis: 8,84 mg/kg (24,6 \mumoles/kg)] a ratas normales y ratas con pancreatitis crónica. A continuación se midió el grado de incremento de la concentración de ^{13}C a lo largo del tiempo en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)).
Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Val-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Met-(^{13}C-
Ala)-ONa, Bz-Ser-(^{13}C-Ala)-ONa y Bz-Thr-(^{13}C-Ala)-ONa se prepararon en los Ejemplos 1 a 7, respectivamente; se preparó Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa en el Ejemplo 11.
14-3 Resultados de la prueba de aliento
Los resultados de la prueba de aliento con Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa fueron los siguientes. El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 5 min después de la administración fue 4,17 \pm 3,95 en ratas con pancreatitis crónica, mientras que el valor en ratas normales fue de 29,32 \pm 13,57; el valor fue muy significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,001). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 10 min después de la administración fue de 14,56 \pm 10,79 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 55,62 \pm 6,62; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,0001). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 15 min después de la administración fue de 22,80 \pm 12,36 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 45,44 \pm 3,44; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,01). (Véase la
Fig. 12).
Los resultados de la prueba de aliento con Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-ONa fueron los siguientes. El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 5 min después de la administración fue 3,41 \pm 3,44 en ratas con pancreatitis crónica, mientras que el valor en ratas normales fue de 13,86 \pm 4,98; el valor fue muy significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,01). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 10 min después de la administración fue de 15,32 \pm 13,04 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 54,56 \pm 14,10; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,01). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 15 min después de la administración fue de 28,06 \pm 19,01 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 51,27 \pm 3,21; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,05). (Véase la Fig. 13).
Los resultados de la prueba de aliento con Bz-Val-(^{13}C-Ala)-ONa fueron los siguientes. El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 5 min después de la administración fue 2,21 \pm 2,74 en ratas con pancreatitis crónica, mientras que el valor en ratas normales fue de 13,98 \pm 6,59; el valor fue muy significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,01). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 10 min después de la administración fue de 10,62 \pm 12,40 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 35,22 \pm 8,02; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,01). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 15 min después de la administración fue de 18,80 \pm 19,39 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 52,89 \pm 11,18; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,01). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 20 min después de la administración fue de 23,25 \pm 19,38 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 45,38 \pm 6,53; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,05). (Véase la Fig. 14).
Los resultados de la prueba de aliento con Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)-ONa fueron los siguientes. El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 5 min después de la administración fue 4,35 \pm 3,11 en ratas con pancreatitis crónica, mientras que el valor en ratas normales fue de 10,33 \pm 6,34; el valor fue muy significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,05). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 10 min después de la administración fue de 15,65 \pm 7,93 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 33,62 \pm 4,76; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,001). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 15 min después de la administración fue de 24,68 \pm 9,48 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 52,64 \pm 11,32; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,001). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 20 min después de la administración fue de 29,55 \pm 9,98 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 45,61 \pm 5,27; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,01). (Véase la Fig. 15).
Los resultados de la prueba de aliento con B\alpha-Met-(^{13}C-Ala)-ONa fueron los siguientes. El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 5 min después de la administración fue 1,52 \pm 1,47 en ratas con pancreatitis crónica, mientras que el valor en ratas normales fue de 19,76 \pm 10,16; el valor fue muy significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,01). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 10 min después de la administración fue de 7,69 \pm 5,15 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 48,88 \pm 17,45; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,001). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 15 min después de la administración fue de 14,59 \pm 8,50 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 45,53 \pm 8,00; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,0001). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 20 min después de la administración fue de 20,25 \pm 9,43 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 38,58 \pm 3,79; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,001). (Véase la Fig. 16).
Los resultados de la prueba de aliento con Bz-Ser-(^{13}C-Ala)-ONa fueron los siguientes. El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 5 min después de la administración fue 1,07 \pm 1,43 en ratas con pancreatitis crónica, mientras que el valor en ratas normales fue de 8,29 \pm 4,94; el valor fue muy significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,05). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 10 min después de la administración fue de 5,94 \pm 8,13 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 35,91 \pm 11,85; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,01). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 15 min después de la administración fue de 10,34 \pm 11,99 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 47,48 \pm 12,89; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,01). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 20 min después de la administración fue de 12,80 \pm 11,97 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 43,04 \pm 5,30; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,001). (Véase la Fig. 17).
Los resultados de la prueba de aliento con Bz-Thr-(^{13}C-Ala)-ONa fueron los siguientes. El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 10 min después de la administración fue de 12,67 \pm 19,74 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 47,36 \pm 10,99; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,05). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 15 min después de la administración fue de 19,78 \pm 24,70 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 47,11 \pm 5,67; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,05). (Véase la Fig. 18).
Los resultados de la prueba de aliento con Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa fueron los siguientes. El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 5 min después de la administración fue 0,74 \pm 0,54 en ratas con pancreatitis crónica, mientras que el valor en ratas normales fue de 5,02 \pm 3,79; el valor fue muy significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,05). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 10 min después de la administración fue de 3,43 \pm 1,46 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 24,36 \pm 7,52; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,001). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 15 min después de la administración fue de 6,36 \pm 2,67 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 28,13 \pm 4,43; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,0001). El valor \Delta^{13}C (\textperthousand) a los 20 min después de la administración fue de 10,16 \pm 3,95 en las ratas con pancreatitis crónica, mientras que en las ratas normales el valor fue de 25,09 \pm 2,00; el valor fue significativamente más pequeño en las ratas con pancreatitis crónica (p<0,0001). (Véase la Fig. 19).
Mediante una prueba de aliento con Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Gln-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Val-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Tyr-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Met-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Ser-(^{13}C-Ala)-ONa, Bz-Thr-(^{13}C-Ala)-ONa o Boc-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa, es posible detectar disminuciones de la función pancreática exocrina.
Ejemplo de formulación 1
Preparación líquida interna
Se añadió agua purificada a 5 partes en peso de Bz-Phe-(^{13}C-Ala)-ONa hasta preparar un total de 100 partes en peso. Después de la disolución, se esterilizó la solución con un filtro. El filtrado se transfirió a viales y se selló para preparar una preparación líquida interna.
Aplicación industrial
Con el agente de diagnóstico para la función pancreática exocrina de la invención, ha sido posible una prueba de la función pancreática exocrina en la que la dosis de una prueba puede reducirse en comparación con los péptidos con ^{13}C utilizados en los métodos de ensayo convencionales, sin disminuir el grado de incremento de la concentración de ^{13}C en el CO_{2} exhalado (\Delta^{13}C (\textperthousand)).
El agente de diagnóstico para la función pancreática exocrina de la invención puede utilizarse para pruebas de detección de pancreatitis en exploraciones en masa o en personas hospitalizadas para la exploración física completa. Además, el agente de diagnóstico de la invención puede utilizarse también para el criterio de la gravedad de la pancreatitis crónica, para el pronóstico de empeoramiento de la hepatitis aguda que presenta todavía una elevada mortalidad (30%), para el diagnóstico de los factores etiológicos de la pancreatitis y para el diagnóstico precoz del cáncer pancreático. El agente de diagnóstico de la invención sirve también para realizar un diagnóstico que rechace la pancreatitis en el examen médico de pacientes ambulatorios generales.

Claims (9)

1. Dipéptido representado por la fórmula (II) siguiente:
(II)X_{1}-R_{1}-Y_{1}
o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo para su utilización en diagnóstico,
en la que X_{1} es un grupo protector seleccionado de entre el grupo constituido por benzoílo, acetilo, benciloxicarbonilo y t-butiloxicarbonilo,
R_{1} es un resto de fenilalanina, glutamina, valina, tirosina, metionina, serina o treonina, e
Y_{1} es una molécula de alanina marcada con ^{13}C que presenta opcionalmente un grupo protector, y en la que cuando X_{1} es benzoílo el dipéptido es Bz-Tyr-(^{13}C-Ala).
2. Dipéptido o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo para su utilización en diagnóstico según la reivindicación 1, en el que la utilización es como agente de diagnóstico para el diagnóstico de la función pancreática exocrina.
3. Dipéptido o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo para su utilización en diagnóstico según la reivindicación 1 ó 2, en el que X_{1} se selecciona de entre el grupo constituido por benzoílo, acetilo, benciloxicarbonilo y t-butiloxicarbonilo.
4. Dipéptido o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo para su utilización en diagnóstico según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 3, en el que el dipéptido se selecciona de entre el grupo constituido por los compuestos siguientes:
(a) Ac-Met-(^{13}C-Ala),
(b) Z-Met-(^{13}C-Ala),
(c) Boc-Met-(^{13}C-Ala), y
(d) Boc-Phe-(^{13}C-Ala)
en los que Ac es acetilo, Z es benciloxicarbonilo y Boc es t-butiloxicarbonilo.
5. Dipéptido o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo para su utilización en diagnóstico según la reivindicación 1 ó 2, en el que el dipéptido es Bz-Tyr-(^{13}C-Ala).
6. Dipéptido o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo para su utilización en diagnóstico según cualquiera de las reivindicaciones 1 a 5, que se utiliza en pruebas de aliento.
7. Dipéptido representado por la fórmula (II) siguiente:
(II)X_{2}-R_{2}-Y_{2}
o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo,
en la que X_{2} es un grupo protector seleccionado de entre el grupo constituido por acetilo, benciloxicarbonilo y t-butiloxicarbonilo.
R_{2} es un resto de fenilalanina, glutamina, valina, tirosina, metionina, serina o treonina, e
Y_{2} es una molécula de alanina marcada con ^{13}C que presenta opcionalmente un grupo protector.
8. Dipéptido o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo según la reivindicación 7, que se selecciona de entre el grupo constituido por los compuestos siguientes:
(a) Ac-Met-(^{13}C-Ala),
(b) Z-Met-(^{13}C-Ala),
(c) Boc-Met-(^{13}C-Ala), y
(d) Boc-Phe-(^{13}C-Ala)
en los que Ac es acetilo, Z es benciloxicarbonilo y Boc es t-butiloxicarbonilo.
9. Utilización de un dipéptido representado por la fórmula (II) siguiente:
(II)X_{1}-R_{1}-Y_{1}
o una sal farmacéuticamente aceptable del mismo para la preparación de un agente de diagnóstico destinado al diagnóstico de la función pancreática exocrina,
en la que X_{1} es un grupo protector seleccionado de entre el grupo constituido por benzoílo, acetilo, benciloxicarbonilo y t-butiloxicarbonilo,
R_{1} es un resto de fenilalanina, glutamina, valina, tirosina, metionina, serina o treonina, e
Y_{1} es una molécula de alanina marcada con ^{13}C que presenta opcionalmente un grupo protector, y en la que cuando X_{1} es benzoílo el dipéptido es Bz-Tyr-(^{13}C-Ala).
ES02700697T 2001-08-10 2002-02-22 Agente de diagnostico para la funcion pancreatica exocrina. Expired - Lifetime ES2276908T3 (es)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP2001243142 2001-08-10
JP2001-243142 2001-08-10

Publications (1)

Publication Number Publication Date
ES2276908T3 true ES2276908T3 (es) 2007-07-01

Family

ID=19073284

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
ES02700697T Expired - Lifetime ES2276908T3 (es) 2001-08-10 2002-02-22 Agente de diagnostico para la funcion pancreatica exocrina.

Country Status (13)

Country Link
US (2) US7208525B2 (es)
EP (1) EP1424083B1 (es)
AT (1) ATE345820T1 (es)
CA (1) CA2453278C (es)
CY (1) CY1105802T1 (es)
DE (1) DE60216293T2 (es)
DK (1) DK1424083T3 (es)
ES (1) ES2276908T3 (es)
MX (1) MXPA04001260A (es)
NO (1) NO331184B1 (es)
NZ (1) NZ530072A (es)
PT (1) PT1424083E (es)
WO (1) WO2003015832A1 (es)

Families Citing this family (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US20080011599A1 (en) 2006-07-12 2008-01-17 Brabender Dennis M Sputtering apparatus including novel target mounting and/or control
EP3541762B1 (en) 2016-11-17 2022-03-02 Cardinal CG Company Static-dissipative coating technology

Family Cites Families (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP3340699B2 (ja) * 1998-06-05 2002-11-05 東京瓦斯株式会社 膵外分泌機能診断剤
JP2001139498A (ja) * 1999-11-15 2001-05-22 Tokyo Gas Co Ltd 膵外分泌機能診断剤

Also Published As

Publication number Publication date
MXPA04001260A (es) 2004-05-27
EP1424083A4 (en) 2004-11-03
NZ530072A (en) 2005-05-27
NO331184B1 (no) 2011-10-24
EP1424083A1 (en) 2004-06-02
CA2453278C (en) 2011-01-25
CA2453278A1 (en) 2003-02-27
US20050147557A1 (en) 2005-07-07
CY1105802T1 (el) 2011-02-02
ATE345820T1 (de) 2006-12-15
DE60216293T2 (de) 2007-06-21
NO20040571L (no) 2004-03-23
DK1424083T3 (da) 2006-12-18
DE60216293D1 (de) 2007-01-04
EP1424083B1 (en) 2006-11-22
US7208525B2 (en) 2007-04-24
US7662857B2 (en) 2010-02-16
WO2003015832A1 (en) 2003-02-27
US20070154394A1 (en) 2007-07-05
PT1424083E (pt) 2007-01-31

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JP3340699B2 (ja) 膵外分泌機能診断剤
ES2235297T3 (es) Agente de diagnostico para la funcion hepatica.
WO2006017619A2 (en) Receptor-binding cyclic peptides and methods of use
US20230183317A1 (en) Methods of detecting and treating lung damage in respiratory-related viral infections
US20250186633A1 (en) Methods for imaging integrin expression and for imaging sites of endometriosis
ES2276908T3 (es) Agente de diagnostico para la funcion pancreatica exocrina.
CN116751258A (zh) Mdm2/mdmx靶向多肽及其应用
WO2025256207A1 (zh) 一种pd-l1靶向的多肽类pet分子探针及应用
EP1101499A2 (en) Diagnostic agents for pancreatic exocrine function
US7232559B1 (en) Diagnostic agents for pancreatic exocrine function
US20240115744A1 (en) Fibrin-binding compounds for imaging and treatment
CN101454340A (zh) 癌症成像和治疗
CN118490852B (zh) 一种胞内构建的legumain响应的PET/MR双模态分子探针及其应用
EP4582437A1 (en) Cyclic peptide and preparation method therefor, and complex comprising same and use thereof
JP4315603B2 (ja) 炎症性腸疾患診断剤
CN120554445A (zh) 一种原位酶促多肽自组装分子探针和制备方法及其用途
WO2023048639A2 (en) Activatable molecular probes for in vivo virus imaging and detection
JPH11189549A (ja) 肝機能診断剤
JP2000159773A (ja) 膵外分泌機能診断剤