ES2320736T3 - Extraccion de alta eficiencia de proteinas. - Google Patents
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Abstract
Procedimiento para aislar proteínas comestibles a partir de músculo animal, comprendiendo el procedimiento: a) obtener músculo animal, b) añadir agua o una solución acuosa al músculo animal para formar una mezcla, en la que el pH de la mezcla es suficientemente alcalino para solubilizar por lo menos una parte de las proteínas musculares animales en la mezcla de músculo animal, c) precipitar las proteínas solubilizadas de la mezcla, y d) recoger las proteínas precipitadas, aislando de esta manera las proteínas comestibles del músculo animal, en la que: (i) tras la etapa (b) se eliminó de la mezcla por lo menos aproximadamente 50% en peso de los lípidos membranales totales, o (ii) la temperatura de la mezcla se mantuvo a 15ºC o menos en cada etapa del procedimiento y las proteínas precipitadas recogidas proporcionaron un rendimiento de por lo menos 70% en peso de las proteínas del músculo animal, o (iii) tanto (i) como (ii).
Description
Extracción de alta eficiencia de proteínas.
La presente invención se refiere a un
procedimiento para aislar proteínas comestibles a partir de músculo
animal mediante la solubilización de las proteínas en una solución
alcalina acuosa.
En Japón se ha producido surimi o pescado
formado desde hace aproximadamente mil años. Sólo recientemente ha
aparecido el surimi en los supermercados norteamericanos en forma de
patas de cangrejo artificiales, trozos de langosta, gambas y
vieiras. El surimi norteamericano típicamente se produce a partir de
pescado blanco magro, tal como el abadejo o el merlán.
El músculo animal de poco valor (por ejemplo
procedente de pescado pelágico graso o de residuos óseos de ave)
habitualmente no resulta deseable como fuente de alimento para el
consumo humano. Tras el procesamiento, la proteína aislada con
frecuencia se caracteriza por texturas poco atractivas, colores
oscuros y sabores fuertes, con frecuencia como consecuencia de la
oxidación de los lípidos membranales.
Varios investigadores han intentado extraer
proteínas de diversos productos residuales. Batista et al.
describen de manera general la extracción de proteínas a partir de
productos de desecho de pescado a pH alcalino y temperaturas de
entre aproximadamente 22ºC y aproximadamente 55ºC (Eur. Food Res.
Technol. 210:84-89, 1999). Shahidi y Synowiecki
comentan la recuperación de proteínas a partir de carne de foca
separada mecánicamente, con un incremento de la extracción tras
incrementar la temperatura (Food Chemistry
57:317-21, 1996). Kristinsson y Rasco revisan los
procedimientos para obtener hidrolizados de proteínas de pescado
bajo diversas condiciones (Crit. Rev. Food Science Nutr.
40:43-81, 2000).
La invención se basa en el descubrimiento de
que, si la proteína muscular animal se solubiliza en una solución
alcalina, la proteína soluble resultante puede aislarse con altos
rendimientos en una forma sustancialmente nativa y no oxidada más
adecuada para el consumo humano. Se descubrió que el tratamiento
alcalino del músculo animal minimizaba los efectos oxidativos de la
desoxihemoglobina y la hidrólisis de la miosina, una proteína
muscular importante, por parte de las proteasas lisosómicas. Tras
solubilizar la proteína muscular en una solución acuosa alcalina,
pueden eliminarse diversos componentes indeseables (por ejemplo
huesos, lípidos neutros, lípidos membranales, masas de grasa, piel,
cartílago y otros materiales insolubles). A continuación, la
proteína soluble se precipita y se recoge en una forma
comestible.
De acuerdo con lo anteriormente expuesto, la
invención proporciona un procedimiento para aislar proteínas
comestibles a partir de músculo animal (por ejemplo de peces, tales
como peces pelágicos, o de pollo) mediante la obtención de una
mezcla que comprende músculo animal y agua; incrementar el pH de la
mezcla hasta un nivel suficiente para solubilizar por lo menos una
parte de la proteína animal insoluble en la mezcla de proteínas
musculares animales; eliminar por lo menos aproximadamente 50% en
peso de los lípidos membranales totales de la mezcla; precipitar las
proteínas solubilizadas de la mezcla de proteínas musculares
animales; y recoger las proteínas precipitadas, aislando de esta
manera la proteína comestible del músculo animal. Estas proteínas
aisladas pueden utilizarse para formar geles proteicos comestibles
que pueden utilizarse en alimentos tales como, por ejemplo, perritos
calientes y surimi cocinado. Para limitar adicionalmente el grado de
oxidación, especialmente de los lípidos membranales, la mezcla
puede incluir un quelante del hierro (es decir, un compuesto que se
une e inactiva el potencial oxidante de un átomo o ión de hierro),
tal como el ácido etilendiaminatetraacético (EDTA), el ácido
dietilentriaminapentaacético (DTPA), la carnosina, la anserina, el
ácido úrico, el ácido cítrico, el fosfato, el polifosfato, la
ferritina o la transferrina.
El procedimiento puede incluir una etapa de
lavado opcional, en la que el músculo animal en crudo se enjuaga
con agua antes de la solubilización; o una etapa para separar las
materias insolubles, tales como el hueso, la piel y el cartílago de
las proteínas solubilizadas. Esto puede llevarse a cabo utilizando
una etapa opcional de centrifugación a baja velocidad antes de
precipitar las proteínas. Tal como se utiliza en la presente
memoria, la expresión "baja velocidad" se refiere a
aproximadamente 4.000 x g o inferior (por ejemplo 2.000, 2.500,
3.000, 3.250, 3.500 ó 3.750 x g) y "alta velocidad" se refiere
a aproximadamente 5.000 x g o superior (por ejemplo 5.500, 6.000,
7.500, 8.500, 10.000 ó superior x g). Las centrifugaciones pueden
llevarse a cabo durante un tiempo suficiente (por ejemplo 5, 10, 15,
20, 25, 30, 40, 60 o más minutos) para conseguir el resultado
pretendido, tal como la eliminación de los lípidos membranales o la
eliminación de las materias insolubles de la mezcla.
El músculo animal en general puede constituir
50% o menos (por ejemplo 40, 30, 20, 15, 10 ó 5% o menos) en peso de
la mezcla. En el caso de que se desee la eliminación de los lípidos
membranales de las proteínas solubles, el porcentaje de músculo
animal en la mezcla debería ser inferior, por ejemplo, 15, 10 ó 8%
en peso o menos, de la mezcla, para reducir suficientemente la
viscosidad de la solución para separar los lípidos membranales de
una parte acuosa de la mezcla. En el caso de que la viscosidad de
las proteínas solubilizadas se haya reducido, resulta posible
eliminar por lo menos aproximadamente 50% (por ejemplo por lo menos
aproximadamente 60, 70, 80 ó 90%) en peso de los lípidos membranales
totales presentes en la mezcla.
Los lípidos membranales pueden eliminarse de una
mezcla utilizando varios procedimientos. Por ejemplo, la
centrifugación de la mezcla a aproximadamente 5.000 x g o superior
(por ejemplo 6.000, 7.000, 8.000, 9.000 ó 10.000 x g o superior)
resulta suficiente para peletizar los lípidos membranales bajo una
capa acuosa que contiene las proteínas solubilizadas. En caso de que
resulte necesario o deseable, pueden eliminarse los lípidos neutros
(por ejemplo los aceites) de la parte superior de la capa acuosa.
Entre otros procedimientos para eliminar los lípidos membranales de
la mezcla se incluyen la filtración y la adición de un agregante.
Tal como se utiliza en la presente memoria, un "agregante" es
un material que, al añadirlo a una mezcla, provoca que uno o más
componentes dispersados de la mezcla se agreguen, facilitando de
esta manera la separación de uno o más componentes de la misma.
La solubilización inicial de las proteínas
musculares animales puede llevarse a cabo incrementando el pH de la
mezcla hasta aproximadamente 10,0 ó más (por ejemplo 10,5 ó más). El
pH puede incrementarse mediante la adición de polifosfato a la
mezcla.
La proteína solubilizada puede precipitarse
mediante reducción del pH de la mezcla alcalina hasta, por ejemplo,
aproximadamente 5,5 o menos. Por ejemplo, el pH puede reducirse
hasta aproximadamente 4,0 o menos (por ejemplo 2,5 a 3,5,
especialmente 3,0) y después elevarse hasta aproximadamente 5,0 o
más. El pH de la fase acuosa puede reducirse mediante la adición de
un ácido, por ejemplo ácido hidroclórico, a la fase acuosa. La
concentración de sales puede ajustarse opcionalmente para ayudar a
la precipitación (por ejemplo mediante la adición de una sal, tal
como NaCl) y opcionalmente añadirse un crioprotector a la proteína
precipitada. La proteína precipitada puede recogerse mediante
centrifugación y/o con la ayuda de un agregante, tal como una
poliamina (por ejemplo espermina o espermidina), un polímero neutro
o iónico o cualquier otro agregante específico que también resulte
útil para agregar lípidos membranales.
En otro aspecto, la invención incluye un
procedimiento para aislar proteínas comestibles a partir de músculo
animal (por ejemplo de pescado o de pollo) mediante la obtención de
una mezcla que comprende músculo animal y agua; incrementar el pH de
la mezcla hasta un nivel suficiente para solubilizar por lo menos
una parte de las proteínas animales insolubles en la mezcla de
proteínas musculares animales; precipitar las proteínas
solubilizadas de la mezcla de proteínas musculares animales, y
recoger las proteínas precipitadas, separando de esta manera las
proteínas comestibles del músculo animal. En el presente
procedimiento, la temperatura de la mezcla se mantiene a 15ºC o
menos (por ejemplo a 10ºC o a 5ºC o menos) en cada etapa para
minimizar la desnaturalización de las proteínas y la oxidación
deletérea de contaminantes tales como los lípidos membranales. Las
proteínas precipitadas recogidas proporcionan un rendimiento de por
lo menos 70% (por ejemplo de por lo menos 80%, 90%, 95%) en peso de
las proteínas musculares animales totales presentes en la mezcla
previamente al incremento del pH. En el presente procedimiento
pueden utilizarse etapas y materiales opcionales adicionales, tal
como se describe en la presente memoria, donde resulte
aplicable.
A modo de alternativa al incremento del pH de
una mezcla que contiene músculo animal y agua, en primer lugar puede
obtenerse el músculo animal y después mezclarse con una solución
acuosa que presente un pH suficientemente alcalino para solubilizar
por lo menos una parte de las proteínas animales.
La invención presenta varias ventajas. Los
procedimientos de la invención inactivan o reducen el potencial
oxidativo de la hemoglobina, así como minimizan la hidrólisis de la
miosina, un componente importante del músculo animal. Además, en
características opcionales de la invención se elimina esencialmente
la totalidad de los lípidos membranales, estabilizando
adicionalmente de esta manera las proteínas comestibles frente a la
oxidación. De esta manera, la invención pone en práctica una
estrategia para inactivar oxidantes y para eliminar sustratos de
oxidación indeseables, ayudando ambas cosas a que el producto
proteico comestible resulte adecuado para los productos alimentarios
comerciales.
Los procedimientos descritos en la presente
memoria resultan útiles para procesar tejidos musculares grasos
para formar una composición de pienso, que es típico de materias
primas de bajo coste, tales como las que podrían encontrarse en las
especies de pescado graso o en carne de ave deshuesada
mecánicamente. Además, los procedimientos resultan útiles para
aislar proteínas comestibles de músculo animal magro, tal como carne
de pescado blanco (por ejemplo el bacalao).
El procedimiento de la presente invención
también proporciona un incremento del rendimiento de las proteínas
procedentes de músculo animal. Típicamente puede obtenerse más de
aproximadamente 70% en peso de proteínas a partir de tejido muscular
utilizando los procedimientos de la invención. En algunos casos
pueden conseguirse rendimientos de proteínas superiores a 90% en
peso. Aparte del valor comercial evidente de obtener mejores
rendimientos, el mayor rendimiento resulta en menores cantidades de
proteínas en el agua residual durante el procesamiento industrial,
de manera que se reduce la contaminación ambiental.
Los procedimientos de la presente invención no
requieren músculo animal fresco o magro como material de partida.
Puede eliminarse cualquier descomposición (olores o colores
desagradables) debido a lípidos oxidados utilizando los nuevos
procedimientos. Además, pueden utilizarse partes animales que
contienen otros tejidos grasos, tales como piel, debido a que los
lípidos ofensivos, así como las partes mismas, pueden ser
eliminadas. En el caso del procesamiento de pescado, los nuevos
procedimientos eliminan la necesidad de filetear el pescado
previamente al aislamiento de las proteínas, reduciendo de esta
manera el coste del procesamiento. De manera similar, mediante la
eliminación de los lípidos, los procedimientos de la presente
invención reducen la cantidad de toxinas liposolubles (por ejemplo
bifenilos policlorados o PCBs) en el producto alimentario.
A menos que se indique lo contrario, todos los
términos técnicos y científicos utilizados en la presente memoria
presentan el mismo significado entendido comúnmente por el experto
ordinario en la materia a la que pertenece la presente invención.
Aunque posteriormente se describen procedimientos y materiales
adecuados para la práctica o el ensayo de la presente invención,
también pueden utilizarse otros procedimientos y materiales
similares o equivalentes a aquellos descritos en la presente
memoria, que son bien conocidos de la técnica. La totalidad de las
publicaciones, solicitudes de patente, patentes y otras referencias
mencionadas en la presente memoria se incorporan como referencia en
su totalidad. En caso de conflicto, la presente memoria, incluyendo
definiciones, tendrá prioridad. Además, los materiales,
procedimientos y ejemplos son meramente ilustrativos y no pretenden
ser limitativos.
La fig. 1 es un gráfico de columnas de la
cantidad de sustancias reactivas con el ácido tiobarbitúrico (TBARS)
en músculo de bacalao a valores de pH específicos. La columna "pH
3 a 7" indica que se mantuvo un pH 3 durante 1 hora antes de
añadir el hemolisado, antes de ajustar a pH 7 y almacenar
posteriormente.
La invención se refiere a un nuevo procedimiento
de aislamiento de proteínas comestibles a partir de músculo animal.
Las proteínas comestibles resultantes se encuentran relativamente
libres de productos de oxidación, son capaces de formar un gel y
pueden procesarse para formar alimentos humanos. Por ejemplo, los
procedimientos de la invención pueden utilizarse para producir
surimi a partir de pescado graso, así como de pescado blanco más
magro.
En general, la invención proporciona un
procedimiento para aislar proteínas comestibles a partir de músculo
animal (por ejemplo músculo de pescado o de pollo) obteniendo en
primer lugar una mezcla que contiene músculo animal y agua, siendo
el músculo animal menos de aproximadamente 15% (por ejemplo 5% a
12%, o 10%) en peso de la mezcla. Puede utilizarse cualquier
solvente acuoso, por ejemplo agua. Además, el músculo puede lavarse
con una solución acuosa previamente a cualquier manipulación
mecánica. El músculo puede diluirse sustancialmente en agua, de
manera que la suspensión/solución de proteínas solubilizadas
producidas en etapas sucesivas del procedimiento resulten de
viscosidad suficientemente reducida para que los lípidos o materias
insolubles puedan eliminarse mediante centrifugación. La viscosidad
más baja también puede ayudar a la eliminación de componentes de la
mezcla utilizando procedimientos diferentes de la centrifugación,
tal como se describe en la presente memoria. La viscosidad de la
suspensión/solución de proteínas preferentemente es de
aproximadamente 75 mPa\cdots o menos (por ejemplo de
aproximadamente 35 mPa\cdots o menos). La viscosidad se mide, por
ejemplo, con un viscómetro Brookfield modelo LVF (Brookfield
Engineering, Stoughton, MA) utilizando un husillo del nº 3 o del nº
4 a 60 rpm. Seguidamente se utiliza la tabla de conversiones
suministrada por el fabricante para calcular la viscosidad. El
músculo animal puede molerse mecánicamente, homogeneizarse o
triturarse manualmente.
Tras la dilución del músculo animal con agua o
con una solución acuosa, seguidamente se incrementa el pH de la
mezcla, por ejemplo hasta más de aproximadamente 10,0 (por ejemplo
hasta aproximadamente 10,0 a 11,5, o hasta aproximadamente 10,5), de
manera que se solubilice por lo menos 50%, por ejemplo por lo menos
60%, 70%, 75%, 80%, 85% o 90% en peso de las proteínas animales.
Alternativamente, puede añadirse una solución acuosa que contiene
suficiente base para elevar el pH de la mezcla hasta más de
aproximadamente 10,0 (por ejemplo hasta aproximadamente 10,0 a 11,5,
o hasta aproximadamente 10,5) al músculo animal para conseguir el
mismo nivel de solubilización.
La desnaturalización de las proteínas y la
hidrólisis de las proteínas son funciones de la temperatura y del
tiempo en solución, estimulando la temperatura y tiempo crecientes
en solución la desnaturalización e hidrólisis de las proteínas. De
esta manera, resulta deseable reducir la temperatura y el tiempo en
que la proteína se encuentra en solución. En consecuencia, los
procedimientos de la invención preferentemente se llevan a cabo a
aproximadamente 0ºC a 10ºC (por ejemplo 0ºC, 1ºC, 4ºC o 6ºC). Los
procedimientos de la invención también pueden llevarse a cabo
utilizando material de partida congelado, por ejemplo tejido
muscular congelado. La composición acuosa también puede contener
componentes tales como conservantes, que protegen a las proteínas
frente a la degradación. La fuerza iónica de la solución puede
ajustarse para evitar la precipitación de las proteínas. También
puede homogeneizarse tejido muscular, por ejemplo cortado en trozos
de aproximadamente 5 mm o menos, para conseguir la rápida extracción
al ajustar el pH, evitando la desnaturalización adicional de las
proteínas.
Para eliminar los lípidos membranales de las
proteínas solubilizadas, la mezcla puede centrifugarse (por ejemplo
de aproximadamente 5.000 x g hasta 10.000 x g, o superior), de
manera que los lípidos membranales cargados se separen de la fase
acuosa, que se recoge mediante, por ejemplo, decantación de la
misma. Tras la centrifugación pueden formarse varias capas. En el
fondo, los lípidos de la membrana cargada y cualquier residuo
restante, que se peletizan. El porcentaje en peso de sedimento puede
ser inferior a 20% (por ejemplo inferior a 10%), debido a que un
porcentaje más alto de sedimento indica que una parte de las
proteínas deseables se ha eliminado conjuntamente con los lípidos
indeseables. Se define el porcentaje de sedimento en peso como el
peso de pellet tras la centrifugación dividido por el peso total de
homogeneizado. Sobre el pellet se encuentra una capa acuosa que
contiene las proteínas solubilizadas. En la parte superior, los
lípidos neutros (grasas y aceites), en caso de existir, flotan sobre
la capa acuosa. Los lípidos neutros pueden eliminarse con una pipeta
antes de decantar la fase acuosa. Las capas intermedias también
pueden encontrarse presentes, dependiendo de la fuente de músculo.
Por ejemplo, puede formarse un gel de agua atrapada que contiene
proteínas solubilizadas entre la capa acuosa y el pellet. Este gel
puede mantenerse con la capa acuosa para incrementar el rendimiento
de proteínas. Evidentemente, en aplicaciones industriales, la fase
acuosa (y otras fases, si se desea) pueden eliminarse durante la
centrifugación utilizando una centrífuga de flujo continuo u otra
maquinaria de escala industrial.
Pueden utilizarse otros procedimientos aparte de
la centrifugación para separar los lípidos membranales de la fase
acuosa. Por ejemplo, se encuentra disponible para el experto en la
materia una diversidad de aparatos de filtración, dependiendo del
tamaño y volumen del material que debe separarse. En ausencia de
agregantes de lípidos membranales, resulta adecuado un aparato de
microfiltración para separar moléculas que presenten pesos
moleculares comprendidos en el intervalo de entre 500.000 y 20
millones. Si los lípidos se agregan, puede resultar adecuada la
filtración de particulados. Estas unidades de filtración típicamente
funcionan bajo una presión comprendida en el intervalo de entre 2 y
350 kPa. Además, las membranas de intercambio catiónico
(sc-1) y de intercambio aniónico
(sa-1) resultan adecuadas para eliminar los lípidos
membranales de la mezcla. Además, pueden utilizarse diversos
procedimientos de filtración para seleccionar o descartar las
proteínas musculares de un tamaño particular.
En algunas circunstancias puede utilizarse una
unidad de ultrafiltración HF-lab-5
(Romicon, Inc., Woburn, MA) con un tanque de alimentación con una
bobina de enfriamiento sumergida para mantener una temperatura
relativamente constante. También puede utilizarse un procedimiento
de flujo cruzado, que presenta la ventaja de eliminar la torta de
filtro continuamente. Para recuperar agua o para reducir el
contenido de sales de la mezcla, pueden utilizarse membranas de
filtración con electrodiálisis para extraer los iones de la mezcla.
Con este propósito en particular puede utilizarse una unidad de
paquete vertical (Stantech, Ind., Hamburg, Alemania). Esta unidad
contiene varios pares de células interpuestas entre dos
compartimientos de electrodos.
También puede facilitarse la eliminación de las
membranas sometiendo la mezcla a alta presión utilizando, por
ejemplo, el dispositivo MPF 7000 (Mitsubishi Heavy Industries, Ltd.)
o el dispositivo ACB 665 de alta presión (Gec, Alsthom; Nantes,
Francia). El tratamiento de alta presión, acompañado por el
tratamiento térmico apropiado, presenta el beneficio añadido de
eliminar los patógenos conocidos, además de agregar y separar los
lípidos membranales.
Además de la utilización de alta presión,
también puede añadirse un agregante a la mezcla para facilitar la
eliminación de los lípidos membranales. Entre los agregantes de
polímero adecuados se incluyen carragenano, algina, pectina
desmetilada, goma arábiga, quitosano, polietilenimina, espermina y
espermidina. Entre otros agregantes se incluyen sales, tales como
una sal de calcio, una sal de magnesio, sulfato, fosfato y
poliamina.
El pH de la fase acuosa seguidamente puede
reducirse de manera que precipiten las proteínas solubilizadas. El
rendimiento puede ser de por lo menos 70% (por ejemplo de por lo
menos 90%) en peso de la proteína de inicio total en la mezcla. El
rendimiento se define como la masa de proteína precipitada dividida
por la masa de proteína muscular total. En una realización el pH se
reduce hasta aproximadamente 5,5 o menos para precipitar y recoger
la proteína mediante, por ejemplo, centrifugación. En otra
realización el pH de la fase acuosa se reduce hasta menos de
aproximadamente 4,0 (por ejemplo hasta aproximadamente 2,5 a 3,5, o
aproximadamente 3,0) y después se incrementa hasta más de
aproximadamente 5,0 para precipitar las proteínas. Esta caída
adicional del pH puede facilitar la precipitación de las proteínas
sarcoplásmicas al pH más alto. Pueden añadirse crioprotectores (por
ejemplo disacáridos y/o polialcoholes, tales como polisorbatol) a
las proteínas precipitadas para conservar y proteger el producto
durante la congelación y el almacenamiento.
Puede utilizarse cualquier ácido que no
contamine indeseablemente el producto final, para reducir el pH de
la mezcla centrifugada. Por ejemplo, resultan adecuados ácidos
orgánicos (por ejemplo ácido málico o ácido tartárico) o ácidos
minerales (por ejemplo ácido hidroclórico o ácido sulfúrico). El
ácido cítrico, que presenta un valor de pK_{a} favorable, puede
proporcionar capacidad tamponadora a pH 3 y a pH 5,5. Los ácidos que
presentan volatilidad significativa y proporcionan olores
indeseables, tales como el ácido acético o el ácido butírico,
resultan indeseables. De manera similar, puede utilizarse cualquiera
de entre varias bases para elevar el pH. Resulta adecuado un
polifosfato, debido a que también funciona como antioxidante y
mejora las propiedades funcionales de las proteínas musculares.
Debido a que el control del pH de una mezcla con
frecuencia puede resultar difícil, la mezcla puede incluir un
tampón que mantenga un valor de pH diana ácido o un valor de pH
diana básico. Por ejemplo, puede añadirse un compuesto, tal como
citrato, que presenta un pK_{a} en el rango de aproximadamente
5,97, a la mezcla que contiene proteínas solubilizadas, si las
proteínas solubilizadas deben precipitarse a un pH de
aproximadamente 6,0 o menos. En efecto, el citrato puede actuar como
"freno" para garantizar que el pH de la mezcla no sobrepase un
valor diana de pH. Dado un pH diana, la elección de tampón se
encuentra comprendida dentro de los conocimientos del experto en la
materia de la ciencia de los alimentos. Entre los tampones adecuados
para un pH diana comprendido en el intervalo de entre 8,0 y 9,0 se
incluyen glicina, arginina, asparagina, cisteína, carnosina,
taurina, pirofosfato y ortofosfato. Entre los tampones adecuados
para un pH diana comprendido en el intervalo de entre 5,5 y 6,5 se
incluyen histidina, succinato, citrato, pirofosfato y malonato.
Entre los tampones adecuados para un pH diana comprendido en el
intervalo de entre 2,0 y 2,5 se incluyen alanina, ácido glutámico,
ácido cítrico, ácido láctico, ácido fosfórico o ácido pirúvico.
En lugar de reducir el pH de la solución, puede
conseguirse la precipitación de las proteínas mediante la adición de
polímeros tales como polisacáridos, polímeros cargados,
hidrocoloides marinos, incluyendo alginatos o carragenano o similar,
solos o en combinación con centrifugación. La concentración de sales
de la fase acuosa también puede ajustarse para facilitar la
precipitación.
Además, diversas soluciones de lavado,
sobrenadantes y fracciones eluidas pueden reciclarse de vuelta a
etapas anteriores con el fin de recuperar todavía más proteína
utilizando los procedimientos. Por ejemplo, tras la precipitación de
las proteínas solubilizadas, puede introducirse la fracción acuosa
en otro lote de músculo animal que todavía no ha sido
solubilizado.
Pueden utilizarse los nuevos procedimientos para
procesar materiales para el consumo humano que no se utilizan en la
actualidad como alimentos humanos debido a su inestabilidad y
cualidades sensoriales desfavorables. Las especies pequeñas de
peces, tales como arenque, caballa, lacha tirana, capelán, anchoas o
sardinas se infrautilizan o se utilizan para usos no humanos.
Aproximadamente la mitad del pescado capturado actualmente en el
mundo no se utiliza para la alimentación humana. Los nuevos
procedimientos permite una mejor utilización del suministro
alimentario disponible. Los procedimientos pueden utilizar pescado
tanto de carne blanca como de carne oscura, así como pollo y otros
materiales. La calidad del músculo animal no graso (por ejemplo
bacalao) puede mejorarse en términos de rendimiento utilizando los
procedimientos de la invención. El procedimiento de la presente
invención tiene como resultado aislados de proteínas que son capaces
de formar geles, por ejemplo geles de carne de pollo mecánicamente
deshuesado, que son más fuertes que los geles preparados a partir de
materiales no procesados mediante los procedimientos de la presente
invención. Además, los geles presentan un nivel reducido de grasas y
una capacidad ligante de agua incrementada en comparación con geles
preparados a partir de materiales no procesados. Además, los
aislados de proteínas producidos mediante los procedimientos de la
presente invención pueden utilizarse como ingrediente funcional para
sustituir partes de proteínas, por ejemplo carne, de diversos
productos alimentarios, tales como salchichas.
El procedimiento de la presente invención puede
utilizarse para procesar carne que se recupera a partir de pescado
tras la extracción de los filetes. Este material típicamente no se
utiliza para la alimentación humana. De manera similar, se utilizan
muy poco los esqueletos de los pollos tras extraer las partes para
la comercialización al por menor. Los procedimientos de la presente
invención pueden procesar dichas partes de pollo y de pescado para
producir proteínas comestibles adecuadas para el consumo humano.
Entre otras fuentes de músculo infrautilizadas útiles en los
procedimientos de la invención se incluyen el krill antártico, que
se encuentra disponible en grandes cantidades pero es difícil de
convertir en alimento humano debido a su pequeño tamaño.
Entre las fuentes de partida adecuadas
representativas de músculo animal para los procedimientos de la
presente invención se incluyen filetes de pescado, pescado
descabezado y eviscerado, crustáceos (por ejemplo krill), moluscos
(por ejemplo calamar), pollo y otras aves (por ejemplo pavo), buey,
cerdo o cordero.
La invención se describe adicionalmente en los
ejemplos siguientes, que no limitan el alcance de la invención
según las reivindicaciones.
Preparación del pescado. Se obtuvo
bacalao atlántico de excelente calidad de procesadores locales de
pescado. Se cortó cuidadosamente músculo de bacalao, se trituró en
trozos de 1/8 de pulgada, se mezcló con nueve partes de agua
destilada desionizada fría (6ºC) por cada parte de músculo, y se
homogeneizó en una máquina Polytron® PCU 1 (Brinkman Instruments,
Westbury, NY) a una velocidad de 76 durante 1 minuto.
Solubilización alcalina. El pH del
homogeneizado de bacalao era de 6,85. Se añadió NaOH uno molar a
los homogeneizados hasta alcanzar niveles específicos de pH alcalino
comprendidos en el intervalo de entre 9,04 y 11,50. Las viscosidades
de las soluciones a 4-6ºC a los valores específicos
de pH se midieron con un viscómetro Brookfield modelo LVF®
(Brookfield Engineering, Stoughton, MA) utilizando un husillo del nº
3 o nº 4 a 60 rpm. Se utilizó la tabla de conversiones suministrada
por el fabricante para calcular la viscosidad. A continuación, se
centrifugó la mezcla a 9.300 rpm en un rotor del No. 35 (10.000 x g)
durante 60 minutos utilizando una ultracentrífuga
LS-65B® para formar una capa superior de aceite
emulsionado, una capa acuosa intermedia que contenía la proteína
solubilizada, y un pellet de membranas. En algunos casos, al
utilizar pescado blanco magro, la capa de aceite emulsionado puede
no encontrarse presente. Se recogió la capa acuosa eliminando el
aceite con una pipeta y después decantando la solución acuosa. Se
muestran los resultados de viscosidad y solubilidad en la Tabla
1.
Se determinó la masa de proteínas mediante la
utilización de la reacción de Biuret tal como se describe en Torten
et al., J. Food Sci. 168:168-174, 1963. El
porcentaje de solubilidad de proteínas se define como masa de
proteínas en la capa acuosa dividido por la masa de proteínas en el
homogeneizado original. El porcentaje en peso de sedimento es el
peso de sedimento tras la centrifugación dividido por el peso total
del homogeneizado. Los valores elevados de peso de sedimento son
indicativos de la proteína extraída con los lípidos membranales. La
fila inferior en la Tabla 1 representa el homogeneizado antes del
ajuste con NaOH 1 M.
La Tabla 1 indica que una solubilidad de
proteínas superior a 70% se produce a valores de pH superiores a
10,0, la viscosidad cae a menos de 75 mPa\cdots a valores de pH de
entre 10,0 y 10,5 y superiores, y el porcentaje en peso de sedimento
cae a menos de 15% a un pH de aproximadamente 10,5 o superior. Los
datos en la Tabla 1 muestran que la solubilidad eficiente de las
proteínas (>70%) se produce a valores de pH superiores a
aproximadamente 10,5. A medida que la viscosidad cae a valores
inferiores a 75 mPa\cdots siendo el pH superior a aproximadamente
10,5, el porcentaje de solubilidad de las proteínas se incrementa
hasta más de 75%. De manera similar, el porcentaje en peso de
sedimento se reduce a menos de 15% al incrementarse el pH a valores
superiores a 10,5. En el caso de que la viscosidad resulte
excesivamente elevada, las proteínas cosedimentan con las membranas
y son eliminadas. Una viscosidad de 75 mPa\cdots o menos resulta
típicamente necesaria para eliminar los lípidos membranales mediante
centrifugación sin eliminar una parte sustancial de las proteínas
junto con ellos. La muestra a pH 10 era altamente viscosa con una
buena solubilidad de las proteínas. Sin embargo, habría resultado
difícil trabajar con esta muestra en un contexto industrial. Los
porcentajes en peso de sedimento de aproximadamente 15% o menos se
consideraron aceptables. De esta manera, aunque podía haberse
utilizado un pH de aproximadamente 10,0, los valores de pH más
altos, aproximándose a 10,5 ó superiores, presentaban un mayor
interés comercial.
Se preparó bacalao tal como se describe en el
Ejemplo 1, anteriormente. También se obtuvo caballa atlántica de
procesadores locales de pescado y se procesó tal como se describe en
el Ejemplo 1. La caballa era de calidad de estadio II según la
evaluación descrita en el procedimiento de Kelleher et al.,
J. Food Sci. 57:1103-1108 y 1119, 1992. Las mezclas
se ajustaron a pH 10,5 para solubilizar la proteína. A continuación,
las mezclas se centrifugaron y se recogió la capa acuosa tal como se
describe en el Ejemplo 1.
Se añadió HCl uno molar a la solución acuosa de
proteínas hasta que el pH alcanzó 5,5. Las proteínas precipitadas
se recogieron mediante centrifugación a 15.000 rpm (34.600 x g) en
un rotor del No. 19 durante 20 minutos en una ultracentrífuga
Beckman® L5-65B. Se decantó el sobrenadante. Se
añadió una solución crioprotectora que contenía sacarosa al 4%,
sorbitol al 4% y tripolifosfato sódico al 1,2% al pellet de
proteínas. Se formó surimi a partir de la mezcla mediante troceado
durante 30 segundos utilizando un troceador modelo Oskar®
(Sunbeam-Oster, Hatiesburg, MS) en una cámara
frigorífica. El surimi se empaquetó en bolsas de polietileno
Whirl-pak7® y se congeló a -40ºC durante por lo
menos 12 horas.
El surimi congelado se templó en una cámara
frigorífica (4ºC) durante 30 minutos previamente al troceado durante
2 minutos en el troceador Oskar®. Se añadió NaCl a 3% (p/p) de
surimi durante el troceado. La pasta troceada se rellenó en tubos de
acero inoxidable (19 mm de diámetro x 175 mm) y se coció a 90ºC
durante 20 minutos. El surimi cocido se introdujo en hielo durante
20 minutos antes de sacarlo del tubo, y se mantuvo durante 24 horas
a 6ºC. Se muestran las propiedades físicas del producto alimentario
cocido en la Tabla 2. Se determinaron los valores de resistencia
mecánica del gel y de desplazamiento utilizando una sonda de acero
inoxidable de 5 mm unida a un instrumento Instron® modelo 1.000
Universal Materials Testing (Instron Corp., Canton, MA) dotado de
una celda de carga de 5 kg y una velocidad de cruce de 100 mm/min.
Los valores se registraron y se calcularon tal como se describe en
Lanier, "Measurement of Surimi Composition and Functional
Properties", en: Surimi Technology (Lanier et al.,
editores), páginas 123 a 163, Marcel Dekker, Inc., New York,
1992.
Para el bacalao, los valores representan la
media y la desviación estándar de tres tubos cocinados procedentes
de una muestra de gel. Para la caballa, los valores representan la
media y la desviación estándar de dos tubos cocinados procedentes de
una muestra de gel.
Todos los geles eran de buena calidad. En
general, los valores de deformación (componente elástico)
superiores a 1,9 a 2,0 se valoran como geles de grado A. Los valores
de esfuerzo (componente de dureza) observados en todos los geles
eran excelentes, encontrándose la mayoría de los geles disponibles
comercialmente en valores de por lo menos aproximadamente 30 a 35
kPa.
Preparación del pescado. Se obtuvo
arenque fresco de D&B Bait, Gloucester, MA, y se transportó
sobre hielo hasta la estación marina de la University of
Massachusetts (tiempo de transporte: aproximadamente 15 minutos).
Tras la llegada al laboratorio, el pescado se gradó visualmente y se
dividió en cuatro grados: en rigor, estadio I, II y III (Kelleher
et al., J. Food Sci. 57:1103-1108 y 1119,
1992). La edad post-mórtem generalmente se
encontraba comprendida entre 6 y 36 horas. Se extrajo manualmente el
músculo blanco y se empujó a través de una placa de 3 mm utilizando
un triturador de cocina (Kitchen Aid Inc., St. Joseph, MI, USA).
Aislamiento de las proteínas. Se
homogeneizó el músculo triturado (120 a 300 g) durante 1 minuto
(velocidad: 50, 120 V) con 9 volúmenes de agua destilada helada
utilizando un Polytron de Kinematica Gmb H (Westbury, NY, USA)
conectado a un autotransformador variable (Dayton, Ohio, USA). Las
proteínas en el homogeneizado se solubilizaron mediante la adición
gota a gota de NaOH 2 N hasta alcanzar el pH 10,8. La suspensión de
proteínas se centrifugó durante 15 minutos o menos a 18.000 x g (20
minutos), dando lugar a cuatro fases: una "capa de emulsión"
flotante, un sobrenadante transparente, un sedimento blando similar
a gel y un sedimento de fondo ligeramente más duro. El sobrenadante
se separó de la "capa de emulsión" mediante filtración de estas
dos fases a través de una doble capa de estopilla. Las proteínas
solubles se precipitaron ajustando el pH a valores entre 4,8 y 7,
por ejemplo, 5,5, utilizando HCl 2N. Las proteínas precipitadas se
recogieron mediante una segunda centrifugación a 10.000 x g.
Fabricación del surimi. El exceso de agua en los precipitados
de proteínas producidos por el álcali se exprimieron manualmente o
se separaron mediante centrifugación (20 minutos, 18.000 x g). Esto
redujo el contenido de humedad (Mc) de los precipitados producidos
con álcali de 88 \pm 1% a 72 \pm 3% (n=7). A continuación, ambos
precipitados se ajustaron a 80% Mc con agua destilada y se mezclaron
con la mezcla crioprotectora (sacarosa al 4%, sorbitol al 4%,
tripolifosfato sódico al 0,3%). El Mc final era de 73,2 \pm 0,5%.
El surimi se congeló en bolsas de plástico a 80ºC.
Fabricación de geles de surimi. Se
prepararon geles tal como describen Kelleher y Hultin (Kelleher y
Jultin, Functional Chicken muscle protein isolates prepared using
low ionic strength and acid solubilization/precipitation, en: Meat
Science in the New Millenium, Proceedings from the 53rd annual
reciprocal meat conference, The Ohio State University,
18-21 de junio, páginas 76 a 81, 2000), con la
excepción de que el pH del surimi se ajustó a
7,1-7,2 utilizando NaOH al 10% o HCl al 10% tras
trocear en NaCl al 2%. El surimi se empaquetó en
celulosa-caseína (The Sausage Maker Inc., Buffalo,
NY) o en tubos metálicos de 19 mm, dependiendo del tipo de
mediciones del gel que debían llevarse a cabo.
Calidad de los geles. Se analizaron la
deformación y el esfuerzo (en el momento del fallo estructural)
utilizando la técnica de torsión de Wu et al., J. Tex.
Studies 16:53-74, 1985, o con un gelómetro
AP-83 modelo Rheo Tex (Sun Sciences Co., Seattle,
WA, USA). Éste mide la deformación (mm) y la fuerza máxima (g)
requeridas para penetrar secciones de 2,5 cm de los geles. Los geles
se sometieron también al ensayo de plegamiento descrito en Kudo
et al., 1973, mediante plegado de una sección de 3 mm del gel
una o dos veces. Los valores de color Hunter "L", "a" y
"b" se midieron en geles según Kelleher y Hultin,
supra.
La Tabla 3 proporciona datos de la preparación
asistida por álcali de surimi y geles de surimi utilizando músculo
claro de arenque fresco y músculo claro de arenque procedentes de
pescado de 6 días de edad sobre hielo, que se procesó de la misma
manera. La mezcla crioprotectora consistía de sorbitol al 4%,
sacarosa al 4% y tripolifosfato sódico al 0,3%. Los geles contenían
NaCl al 2% y se formaron a 90ºC durante 30 minutos. Se midieron la
fuerza de rotura y la deformación con un Rheotex
AP-83 (Sun Science Co. Ltd., Nichimo International
Inc., Seattle, WA, USA). Los valores en la misma fila con números
diferentes son significativamente diferentes (p\leq0,05). Los
datos indican que puede prepararse surimi y geles de surimi de buena
calidad a partir de arenque tanto fresco como viejo utilizando los
procedimientos de la presente invención.
\vskip1.000000\baselineskip
La Tabla 4 proporciona datos de la preparación
asistida por álcali de surimi y geles de surimi procedentes de
músculo claro de arenque. La mezcla crioprotectora consistía en
sorbitol al 4%, sacarosa al 4% y tripolifosfato sódico al 0,3%. Los
geles contenían NaCl al 2% y se formaron a 90ºC durante 30 minutos.
Se midió la deformación y el esfuerzo utilizando la técnica de
torsión (Wu et al., J. Tex. Studies 16:53-64,
1985) utilizando un viscómetro digital Brookfield (modelo
DV-II, Brookfield Engineering Inc., Stoughton, MA,
USA). Los resultados se expresan como medias \pm SD (n=4). Se
midió el color con un colorímetro Hunter LabScan II (Hunter
Associates Laboratories, Reston, VA). Las mediciones de color se
expresan como medias \pm SD (n=5). Se calculó la blancura según
la fórmula siguiente:
100-((100-L)^{2}+a^{2}+b^{2})^{0,5}
(Lanier, "Measurement of Surimi Composition and Functional
Properties", en: Surimi Technology (Lanier et al.,
editores), páginas 123 a 163, Marcel Dekker, Inc., New York, 1992)
utilizando los valores medios de L, a y b (ver Kelleher y Hultin,
supra, 2000).
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Se preparó un aislado de proteínas a partir de
MSDC mediante un procedimiento alcalino similar al descrito en el
Ejemplo 3. El aislado de proteínas se recogió a pH 5,5. A
continuación, los aislados de proteínas se dividieron en dos lotes y
se añadió NaCl al 2,5% a cada lote. Se ajustó el pH de una muestra a
6,0, y la otra se ajustó a pH 7,0. Seguidamente, el material se
introdujo en un recipiente y se calentó en un baño de agua durante
30 minutos a 90ºC. A continuación, el material se extrajo, se enfrió
en un baño de hielo y se almacenó durante la noche en un
refrigerador antes del ensayo. También se prepararon geles
directamente a partir de MSDC como control.
Se compararon las características de gelación
del aislado de proteínas (preparado mediante el procedimiento de la
presente invención) y el MSDC original. Se proporcionan los
resultados en la Tabla 5.
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Los aislados de proteínas preparados mediante el
procedimiento de la presente invención mostraron mejoras en la unión
de agua y la resistencia del gel. La parte magra del aislado de
proteínas preparada a pH 6 presentaba 28% más agua (y 21,1% mayor
peso) que la parte magra del MSDC. Los aislados de proteínas también
presentaban un contenido de lípidos más bajo que el MSDC.
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Se investigó el efecto de la utilización de un
aislado de proteínas preparado mediante los procedimientos de la
presente invención como ingrediente en alimentos. Específicamente se
sustituyeron aislados de proteínas extraídas con álcalis por músculo
pectoral de pollo en músculo pectoral de pollo tipo Wiener. Además,
se investigó el efecto de diversos procedimientos de troceado sobre
la calidad del gel.
Preparación de aislados de proteínas. Se
añadieron 4.800 ml de agua a 600 g de MSDC (1:8 p/v). La mezcla se
homogeneizó con un Polytron durante 2 minutos y se eliminó la grasa
de la parte superior de la mezcla. A continuación, el pH se ajustó a
10,5. La mezcla se centrifugó a 10.000 x g durante 30 minutos. Se
eliminó la grasa neutra de la parte superior de la mezcla y la
fracción insoluble en el sedimento (que contenía mayoritariamente
colágeno y residuo óseo). El sobrenadante se pasó a través de una
doble capa de estopilla para conservar los glóbulos de grasa, y el
pH se ajustó a 5,5 para precipitar las proteínas. A continuación, la
mezcla se centrifugó dos veces a 10.000 x g durante 30 minutos. El
sedimento se centrifugó nuevamente a la misma velocidad durante 30
minutos para reducir adicionalmente el contenido de humedad.
\newpage
Preparación de salchichas tipo Wiener. Se
prepararon salchichas de tipo Wiener que contenían 0%, 25% y 50% de
aislado de proteínas (PI) siguiendo las fórmulas mostradas en la
Tabla 6.
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Procedimientos de troceado. Los
procedimientos de troceado utilizados fueron: procedimiento (a): se
troceó una mezcla que contenía todos los ingredientes durante 2,5
minutos; procedimiento (b): se troceó durante 1 minuto una mezcla
que contenía todos los ingredientes excepto las grasas, seguido de
la adición de grasas y el troceado adicional (1,5 minutos);
procedimiento (c): se troceó durante 1 minuto una mezcla que
contenía todos los ingredientes excepto las grasas y el aislado de
proteínas, seguido de la adición de grasas y el troceado adicional
(0,5 minutos), seguido de la adición del aislado de proteínas y
troceado adicional (1 minuto). La mezcla manual se llevó a cabo cada
30 segundos de troceado, a una temperatura inferior a 18ºC. Los
resultados se ilustran en las tablas a continuación.
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Se observó que por lo menos 25% del músculo
pectoral de pollo podía sustituirse por el aislado de proteínas sin
ninguna pérdida significativa de características funcionales, con la
excepción del color.
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Para determinar si la solubilización alcalina de
la proteína muscular animal conducía a ventajas independientes de la
activación de la eliminación de los lípidos membranales, se preparó
músculo de bacalao lavado tal como se describe en Richards et
al., J. Agric. Food Chem. 48:3141-3147, 2000. A
continuación, se añadió hemolisado de trucha a las muestras de
bacalao lavado para conseguir una concentración de hemoglobina de 6
\mumoles/kg. A continuación, las muestras se almacenaron a 5ºC
durante 15 horas tras establecer un valor estable de pH para la
muestra. Al final de la incubación, se cuantificaron las sustancias
reactivas al ácido tiobarbitúrico (TBARS), un sustituto para los
productos de oxidación, tal como se describe en Richards et
al., supra. Los resultados se resumen en la fig. 1 e
indican que la oxidación dependiente de hemoglobina se redujo o se
eliminó a valores de pH de aproximadamente 7 o más. A valores de pH
inferiores a 7, se observó oxidación significativa. En general, un
valor de TBAR superior a 20 \mumoles/kg indica una oxidación
fuerte. Tal como se describe en Richards et al.,
supra, esta reducción de la oxidación dependiente de
hemoglobina coincide con una reducción de la proporción de
hemoglobina total que se encuentra en la forma de desoxihemoglobina.
De esta manera, los resultados sugieren que el tratamiento alcalino
del músculo animal, especialmente el músculo animal rojo, evita que
la desoxihemoglobina reaccione con las moléculas biológicas,
oxidándolas, en una mezcla de músculo animal, explicando
parcialmente de esta manera los beneficios de la invención descrita
en la presente memoria.
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Con el fin de comprender mejor el mecanismo o
mecanismos de los elevados rendimientos de proteínas y geles de
buena calidad descritos en la presente memoria, se preparó músculo
de arenque en ácido hidroclórico (pH 2,6) tal como se describe en
Kelleher et al., "Functional chicken muscle isolates
prepared using low ionic strength, and
solubilization/precipitation", 53rd Ann. Reciprocal Meat Conf.,
18-21 de junio de 2000, Am. Meat. Sci. Assoc.,
Savoy, I1, páginas 76 a 81. Se utilizó el mismo procedimiento para
producir aislados de proteínas en base (pH 10,7), excepto que en
este caso, la solubilización y la incubación se realizaron a un pH
alcalino utilizando hidróxido sódico. Las muestras se incubaron
sobre hielo durante aproximadamente 165 minutos y después se
cargaron en un gel de dodecilsulfato sódico al
4-20%-poliacrilamida bajo condiciones reductoras
estándar. La electroforesis del gel y la tinción con azul de
Coomassie, permitieron la visualización de la banda proteica de la
cadena pesada de la miosina a aproximadamente 205 kDa. Notablemente
el músculo de arenque incubado a un pH de 2,6 mostró una degradación
considerable de la cadena pesada de la miosina, mientras que no se
detectó ninguna pérdida de cadena pesada de miosina en el músculo de
arenque incubado a pH 10,7. Se planteó la hipótesis de que las
condiciones alcalinas inhibieron las proteasas lisosómicas (por
ejemplo las catepsinas), que son las responsables de la hidrólisis
de la miosina a un pH más ácido.
En un segundo experimento, se preparó proteína
muscular de abadejo de Alaska, se solubilizó bajo diferentes
condiciones de pH y se precipitó tal como se ha descrito en el
Ejemplo 1. El porcentaje en peso de proteína recuperada tras la
precipitación era 22,7% a pH neutro, 66,1% a pH 11,0 y 58,5% a pH
3,0. Se observó que la proteína recuperada de la muestra a pH 11,0
fue capaz de formar un gel. Este resultado, en parte, condujo a la
hipótesis siguiente.
Los peces gadoideos, tales como el abadejo de
Alaska, la merluza del Pacífico y la bacaladilla, son pescados
alimentarios importantes y se utilizan para producir surimi. Al
congelar las especies gadoideos, un enzima en la carne, la
trimetilamina óxido desmetilasa, degrada el óxido de trimetilamina
en la carne, formando dimetilamina y formaldehído. El formaldehído
producido a su vez desnaturaliza las proteínas musculares,
convirtiéndolas de esta manera en insolubles, incluso bajo
condiciones alcalinas. Se cree que el tratamiento alcalino descrito
puede solubilizar algunas de las proteínas modificadas debido a la
elevada carga negativa de las proteínas a este pH. También resulta
posible que el tratamiento alcalino revierta por lo menos
parcialmente la reacción de las proteínas del pescado con el
formaldehído, provocando de esta manera que las proteínas del
pescado se vuelvan solubles.
Los resultados en el presente ejemplo sugieren
que las ventajas de la presente invención podrían operar a través de
más de un mecanismo.
Claims (53)
1. Procedimiento para aislar proteínas
comestibles a partir de músculo animal, comprendiendo el
procedimiento:
- a)
- obtener músculo animal,
- b)
- añadir agua o una solución acuosa al músculo animal para formar una mezcla, en la que el pH de la mezcla es suficientemente alcalino para solubilizar por lo menos una parte de las proteínas musculares animales en la mezcla de músculo animal,
- c)
- precipitar las proteínas solubilizadas de la mezcla, y
- d)
- recoger las proteínas precipitadas, aislando de esta manera las proteínas comestibles del músculo animal, en la que:
- (i)
- tras la etapa (b) se eliminó de la mezcla por lo menos aproximadamente 50% en peso de los lípidos membranales totales, o
- (ii)
- la temperatura de la mezcla se mantuvo a 15ºC o menos en cada etapa del procedimiento y las proteínas precipitadas recogidas proporcionaron un rendimiento de por lo menos 70% en peso de las proteínas del músculo animal, o
- (iii)
- tanto (i) como (ii).
2. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que la etapa (b) se lleva a cabo mediante la adición de agua al
músculo animal, y el pH de la mezcla se convierte en alcalino
incrementando el pH de la mezcla.
3. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que la etapa (b) se lleva a cabo mediante la adición al músculo
animal de una solución acuosa que presente un pH suficientemente
alcalino para solubilizar por lo menos una parte de las proteínas
musculares animales.
4. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que las proteínas precipitadas recogidas son capaces de formar un
gel comestible.
5. Procedimiento según la reivindicación 1, que
comprende además formar un gel comestible a partir de las proteínas
precipitadas recogidas.
6. Procedimiento según la reivindicación 2, en
el que el músculo animal comprende aproximadamente 15% o menos en
peso de la mezcla previamente al incremento del pH de la mezcla.
7. Procedimiento según la reivindicación 2, en
el que el músculo animal comprende aproximadamente 10% o menos en
peso de la mezcla previamente al incremento del pH de la mezcla.
8. Procedimiento según la reivindicación 2, en
el que el músculo animal comprende aproximadamente 50% o menos en
peso de la mezcla previamente al incremento del pH de la mezcla.
9. Procedimiento según la reivindicación 2, en
el que el músculo animal comprende aproximadamente 30% o menos en
peso de la mezcla previamente al incremento del pH de la mezcla.
10. Procedimiento según la reivindicación ó 2,
en el que el pH de la mezcla se incrementa hasta aproximadamente
10,0 o superior.
11. Procedimiento según la reivindicación 2, en
el que el pH de la mezcla se incrementa hasta aproximadamente 10,5 o
superior.
12. Procedimiento según la reivindicación 2, en
el que el pH de la mezcla se incrementa mediante la adición de
polifosfato a la mezcla.
13. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que se elimina de la mezcla por lo menos aproximadamente 70% en
peso de los lípidos membranales totales.
14. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que se elimina de la mezcla por lo menos aproximadamente 90% en
peso de los lípidos membranales totales.
15. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que los lípidos membranales se eliminan mediante centrifugación
de la mezcla.
16. Procedimiento según la reivindicación 15, en
el que la mezcla se centrifuga a aproximadamente 5.000 x g o
más.
17. Procedimiento según la reivindicación 15,
en el que la mezcla se centrifuga a aproximadamente 7.000 x g o
más.
18. Procedimiento según la reivindicación 15, en
el que la mezcla se centrifuga a aproximadamente 10.000 x g o
más.
19. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que los lípidos membranales se eliminan mediante filtración.
20. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que los lípidos membranales se eliminan mediante la adición de un
agregante a la mezcla.
21. Procedimiento según la reivindicación 20, en
el que el agregante es un polímero.
22. Procedimiento según la reivindicación 21, en
el que el agregante es un polímero catiónico.
23. Procedimiento según la reivindicación 21, en
el que el agregante es un polímero aniónico.
24. Procedimiento según la reivindicación 20, en
el que el agregante se selecciona de entre el grupo que consiste de
carragenano, algina, pectina desmetilada, goma arábiga, quitosano,
polietilenimina, espermina y espermidina.
25. Procedimiento según la reivindicación 20, en
el que el agregante es una sal.
26. Procedimiento según la reivindicación 25, en
el que la sal se selecciona de entre el grupo que consiste de sal de
calcio, sal de magnesio, sulfato, fosfato y poliamina.
27. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que la proteína solubilizada se precipita mediante la reducción
del pH de la mezcla.
28. Procedimiento según la reivindicación 27, en
el que el pH de la mezcla se reduce hasta aproximadamente 5,5 ó
menos.
29. Procedimiento según la reivindicación 27, en
el que el pH de la mezcla se reduce hasta aproximadamente 4,0 ó
menos, después se eleva hasta aproximadamente 5,0 ó más.
30. Procedimiento según la reivindicación 27,
que comprende además añadir un tampón a la mezcla previamente a la
precipitación de las proteínas solubilizadas.
31. Procedimiento según la reivindicación 30, en
el que el tampón se selecciona de entre el grupo que consiste de
histidina, succinato, citrato, pirofosfato, malonato, alanina, ácido
glutámico, ácido cítrico, ácido láctico, ácido fosfórico y ácido
pirúvico.
32. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que la proteína precipitada se recoge mediante
centrifugación.
33. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que las proteínas solubilizadas se precipitan mediante adición de
un agregante a la mezcla tras la eliminación de los lípidos
membranales.
34. Procedimiento según la reivindicación 33, en
el que el agregante es una poliamina.
35. Procedimiento según la reivindicación 2, en
el que la mezcla comprende un tampón previamente al incremento del
pH de la mezcla.
36. Procedimiento según la reivindicación 35, en
el que el tampón se selecciona de entre el grupo consistente en
glicina, arginina, asparagina, cisteína, dipéptido carnosina,
taurina, pirofosfato y ortofosfato.
37. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que la mezcla comprende un quelante de hierro.
38. Procedimiento según la reivindicación 37, en
el que el quelante de hierro se selecciona de entre el grupo que
consistente en ácido etilendiaminatetraacético, ácido
dietilentriaminopentaacético, carnosina, anserina, ácido úrico,
ácido cítrico, fosfato, polifosfato, ferritina y transferrina.
39. Procedimiento según la reivindicación 2, que
comprende además lavar el músculo animal con una solución acuosa
previamente al incremento del pH de la mezcla.
40. Procedimiento según la reivindicación 1, que
comprende además eliminar la materia soluble de la mezcla
previamente a la precipitación de las proteínas solubilizadas.
41. Procedimiento según la reivindicación 40, en
el que la materia insoluble se elimina mediante centrifugación a
aproximadamente 4.000 x g o inferior.
42. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que por lo menos aproximadamente 50% en peso de lípidos
membranales totales se eliminan de la mezcla.
43. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que el músculo animal es músculo de pescado.
44. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que el músculo animal es músculo de pollo.
45. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que el pH de la mezcla en la etapa (b) es por lo menos 10,49, y
el peso de sedimento de las proteínas recogidas en la etapa (d) es
15,08% o menos.
46. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que el pH de la mezcla en la etapa (b) es por lo menos 10,5, y la
viscosidad de las proteínas recogidas en la etapa (d) es 75
mPa\cdots o inferior.
47. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que el pH de la mezcla en la etapa (b) es por lo menos 11,5, y la
solubilidad de las proteínas de músculo animal es superior a
70%.
48. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que el pH de la mezcla en la etapa (b) es por lo menos 11,5 y la
solubilidad de la proteína muscular animal es superior a 90%.
49. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que la temperatura de la mezcla se mantiene a 10ºC o menos en
cada etapa del procedimiento.
50. Procedimiento según la reivindicación 1, en
el que la temperatura de la mezcla se mantiene a 5ºC o menos en cada
etapa del procedimiento.
51. Procedimiento según la reivindicación 5, en
el que el valor de deformación del gel comestible es por lo menos
1,87.
52. Procedimiento según la reivindicación 10, en
el que la solubilidad de las proteínas musculares animales en la
etapa (b) es superior a 80%.
53. Procedimiento según la reivindicación 11, en
el que la solubilidad de las proteínas de músculo animal en la etapa
(b) es superior a 80%.
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