ES2337043T3 - Metodos de escrutinio empleando un modelo estructural de fih. - Google Patents

Metodos de escrutinio empleando un modelo estructural de fih. Download PDF

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Abstract

Un método para identificar, explorar, caracterizar o diseñar una identidad química que se une a un factor inhibidor de HIF (FIH), comprendiendo dicho método comparar un modelo estructural de FIH con un modelo estructural para dicha entidad química, procediendo dicho modelo estructural del FIH de los factores estructurales o coordenadas estructurales que se muestran en la Tabla 3.

Description

Método de escrutinio empleando un modelo estructural de FIH.
Campo de la invención
La presente invención se refiere a métodos de diseño de inhibidores del FIH usando la estructura cristalina del FIH.
Antecedentes de la invención
En células de muchos organismos la exposición a un entorno en el que el oxígeno está reducido respecto a los niveles óptimos induce una respuesta hipóxica. En estas células hipóxicas, la activación de una cascada transcripcional que implica al factor inducible por hipoxia (HIF) dirige una serie de respuestas adaptativas que aumentan el suministro de oxígeno o limitan la demanda de oxígeno. La activación del HIF en el cáncer y en enfermedades vasculares hipóxicas isquémicas ha puesto de manifiesto su importante papel en la patología humana y demostró que la manipulación de la actividad del HIF tiene un potencial terapéutico importante.
El complejo transcripcional del HIF comprende un heterodímero \alpha\beta, siendo HIF-\beta una proteína nuclear constitutiva que se dimeriza con subunidades de HIF-\alpha reguladas por oxígeno (Semenza, G. L. (2000) Genes Dev. 14, 1983-1991). La actividad de HIF-\alpha se suprime por una modificación dependiente de oxígeno catalizada por una serie de dioxigenasas dependientes de Fe^{(II)} y 2OG que hidroxilan restos de HIF-\alpha específicos. En presencia de oxígeno en HIF-1\alpha humano, la 4-hidroxilación de Pro402 o Pro564 por un conjunto de isozimas prolil hidroxilasas de HIF (PHD1-3) (Epstein et al. (2001) Cell 107, 4357; Bruick, R. K. y McKnight, S. L. (2001) Science 294, 1337-1340) media su reconocimiento por el complejo ubiquitina ligasa de von Hippel-Lindau (VHL) y su posterior direccionamiento para la destrucción del proteosoma (Ivan et al, (2001) Science 292, 464468; Jaakkola et al. (2001) Science 292, 468-472, WO 02/074981). En un mecanismo complementario el FIH cataliza la \beta-hidroxilación de la Asn803 de HIF-1\alpha (Lando et al, (2002) Science 295, 858-861) bloqueando la interacción con el coactivador de la transcripción p300 (Dames et al (2002) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 99, 5271-5276; Freedman et al, (2002) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 99, 5367-5372). En la hipoxia, la limitación de la actividad enzimática permite que el HIF-\alpha escape a la destrucción y se vuelva transcripcionalmente activo.
La inhibición de hidroxilasas de HIF activa fuertemente la cascada transcripcional del HIF incluso en presencia de oxígeno (Epstein et al. (2001) Cell 107, 4354). Por lo tanto, la inhibición de las hidroxilasas de HIF da como resultado una respuesta proangiogénica que puede usarse en el tratamiento de enfermedades cardiovasculares/enfermedades vasculares hipóxicas isquémicas, incluyendo el infarto de miocardio y la anemia. Un problema con esta estrategia es que las células humanas contienen otras enzimas que pertenecen a la misma familia que las hidroxilasas de HIF, es decir, que utilizan dioxígeno (un cosustrato), 2-oxoglutarato (2OG) (un cosustrato) y Fe(II) (un cofactor). Dichas enzimas se ejemplifican por la fitanoíl coenzima A hidroxilasa, la procolágeno prolil-4-hidroxilasa, la procolágeno prolil-3-hidroxilasa, la gamma-butirobetaína hidroxilasa, Alk B (una enzima de reparación del ADN) y otras que incluyen 2OG oxigenasas predichas identificadas en base a los análisis de secuencia que incluyen una subfamilia relacionada con el FIH (Hewitson et al., J BIOL CHEM 277 (29): 26351-26355, 2002). Generalmente se está de acuerdo en que es deseable que los inhibidores de enzimas usados como agentes farmacéuticos sean selectivos para su diana deseada o las dianas implicadas en la producción del efecto deseado. Una ausencia de selectividad puede conducir a efectos secundarios tóxicos que hacen a los compuestos particulares inadecuados para el uso en terapia humana o animal. Una estrategia para identificar compuestos que sean selectivos para la diana deseada consiste en emprender análisis estructurales, mecánicos y de otro tipo sobre los agentes deseados y usar la información obtenida para contribuir a la preparación de compuestos selectivos, o de compuestos más selectivos (respecto a los previamente conocidos), para su uso como agentes farmacéuticos para el uso en seres humanos o animales. En la presente memoria se describen estudios estructurales y de otro tipo sobre las hidroxilasas de HIF que permiten el diseño de inhibidores selectivos del FIH y enzimas relacionadas.
Compendio de la invención
Los presentes inventores han identificado ahora el sitio de hidroxilación de la asparagina 803 de HIF-1\alpha por FIH. Además, los inventores han obtenido la estructura cristalina para el FIH, incluyendo la identificación del sitio de unión y de los restos implicados en la interacción del FIH con el HIF.
Por consiguiente, la presente invención proporciona un método de identificación, exploración, caracterización o diseño de una entidad química que mimetiza a o se une al FIH, comprendiendo dicho método comparar un modelo estructural de FIH con un modelo estructural para dicha entidad química, obteniéndose dicho modelo estructural de FIH de factores estructurales o coordenadas estructurales que se muestran en la Tabla 3.
La invención también proporciona el uso de las coordenadas estructurales del FIH de la Tabla 3 que pueden obtenerse sometiendo a un cristal que comprende el FIH a mediciones de difracción con rayos X y deduciendo las coordenadas estructurales a partir de las mediciones de difracción para identificar, explorar, caracterizar, diseñar o modificar una entidad química.
Descripción de las figuras
Figura 1: sitio de unión a 2OG.
Figura 2: unión de Asn-803.
Figura 3: conformación de CAD en el sitio 1.
Figura 4: conformación de CAD en el sitio 2.
Figura 5: figura que indica el giro formado por 802-804 de HIF-CAD en el sitio activo del FIH.
Figura 6: conformación del giro formado por los restos 802-804 de HIF-CAD en el sitio activo del FIH.
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Descripción detallada de la invención
Los presentes inventores han identificado la posición de la asparagina 803 que se hidroxila por el FIH. Además, los inventores han identificado la estructura cristalina del FIH. Esta estructura permite por lo tanto la identificación de los restos aminoacídicos implicados en la unión del FIH al HIF.
La identificación de la interacción y de las estructuras permite la caracterización o identificación de las entidades químicas que pueden unirse y, en particular, que pueden inhibir al FIH. Pueden identificarse varios tipos diferentes de inhibidores como se analiza con más detalle a continuación.
Los inventores han cristalizado con éxito el FIH humano. Esta es la primera cristalización del FIH y ha permitido la determinación de la estructura cristalina. Las coordenadas del análisis cristalino se exponen en la Tabla 3 a continuación. Los estudios han permitido el análisis de la unión de la asparagina 803 del HIF y el análisis de la conformación del dominio de activación c-terminal (CAD) del HIF en los sitios de unión al FIH. La presente invención proporciona el uso de las coordenadas estructurales del FIH para identificar, caracterizar, diseñar o explorar entidades químicas. Las entidades químicas de interés son las que se unen al FIH y, en particular, que inhiben la actividad asparaginil hidroxilasa del FIH. Además, pueden identificarse, caracterizarse o diseñarse entidades químicas que sean asparagina hidroxilasas modificadas.
Típicamente, las coordenadas estructurales usadas pueden obtenerse sometiendo a un cristal que comprende el FIH o un fragmento del mismo a mediciones de difracción de rayos X y deduciendo las coordenadas estructurales a partir de las mediciones de difracción para identificar, explorar, caracterizar, diseñar o modificar una entidad química. Las coordenadas estructurales indican las posiciones de átomos individuales dentro del cristal y proporcionan una indicación del espacio disponible para ajustar la posición de átomos individuales cuando se diseña una entidad química.
El cristal sometido a métodos de difracción de rayos X comprende el FIH o un fragmento del mismo. El FIH puede ser de cualquier fuente pero preferiblemente es un FIH humano. El FIH puede ser una forma modificada. Por ejemplo, el FIH puede modificarse por inserción, deleción, adición N-terminal o C-terminal o sustitución de un aminoácido por otro aminoácido. Las sustituciones de aminoácidos pueden ser sustituciones conservativas. Típicamente, cuando se cristaliza, un mutante de FIH adoptará una estructura tridimensional similar a la adoptada por el FIH correspondiente. Un mutante puede ser un FIH inactivo.
Las referencias a FIH en la presente memoria se refieren al FIH y homólogos del mismo. Los restos aminoacídicos se definen con respecto a la posición en el FIH (véase, por ejemplo, Hewitson et al). Los restos aminoacídicos pertinentes de homólogos del FIH son los restos aminoacídicos equivalentes basándose, por ejemplo, en el mejor alineamiento de homólogo con el FIH.
Un FIH puede aislarse por cualquier medio adecuado para el uso en estudios de cristalización. Por ejemplo, un FIH puede purificarse usando medios bioquímicos a partir de una fuente adecuada. Típicamente, sin embargo, será conveniente sobreexpresar el FIH en células y purificar el FIH a partir de esas células. Por lo tanto, puede usarse un polinucleótido que codifique un FIH en la construcción de un vector. El FIH puede cristalizarse de acuerdo con cualquier método conocido por los expertos en la materia. La difracción de rayos X puede realizarse de acuerdo con cualquier método adecuado. Los datos recogidos a partir de los experimentos de difracción de rayos X pueden procesarse para deducir las coordenadas estructurales del FIH usando cualquier método adecuado.
La invención proporciona el uso de coordenadas estructurales para identificar, caracterizar, diseñar o explorar una entidad química. La entidad química puede ser una que se una a FIH o que actúe como inhibidor de la actividad asparaginil hidroxilasa. Como alternativa, la entidad química puede ser un FIH modificado para alterar la actividad de un FIH.
Una entidad química que se une a o inhibe al FIH es cualquier entidad química capaz de formar una asociación con el FIH. La unión o inhibición puede ser inespecífica, por ejemplo, de modo que una entidad también pueda unirse a o inhibir otras 2OG oxigenasas. Como alternativa, puede diseñarse o identificarse un agente que se una a o inhiba específicamente asparaginil hidroxilasas. Puede diseñarse o identificarse un agente que sea un inhibidor específico del FIH, pero no de otras asparaginil hidroxilasas.
Las coordenadas estructurales del FIH permiten a un experto en la materia predecir qué aminoácidos son importantes en la formación del sitio activo y qué aminoácidos son importantes en el contacto con el sustrato. El sitio de unión a sustrato puede mostrarse como una representación bidimensional o una representación tridimensional producida por modelos físicos o visualizarse en una pantalla de ordenador. Dichas representaciones pueden usarse para diseñar, identificar o explorar entidades químicas que se unan a o inhiban o se prevea que se unen a o inhiben al FIH. Dichas representaciones también pueden usarse para identificar modificaciones del FIH para alterar sus características de actividad.
Los ejemplos de modificaciones en el FIH incluyen modificaciones para aumentar la unión del FIH por su sustrato o para alterar la especificidad por su sustrato. Como alternativa, las modificaciones incluyen las que alteran la actividad del FIH, por ejemplo, para eliminar la actividad asparaginil hidroxilasa.
Las representaciones de las estructuras pueden usarse de otros modos. Por ejemplo, las representaciones del sitio activo del FIH pueden usarse para modelar restricciones por la supuesta introducción de enlaces covalentes entre los átomos que se aproximan cuando el FIH se une a un sustrato. La representación del sitio activo puede usarse para predecir qué restos del FIH es probable que estén implicados en el impedimento estérico. Dichos restos pueden modificarse, sustituirse o delecionarse para disminuir el impedimento estérico para aumentar la avidez del péptido por sus sustratos.
En general, será necesario procesar las coordenadas estructurales que pueden obtenerse de acuerdo con la invención en métodos basados en ordenador para identificar o diseñar entidades químicas con la estructura molecular deseada o para identificar entidades químicas cuya estructura sea complementaria a toda o parte de otra entidad química de interés. Por lo tanto, pueden identificarse o diseñarse entidades químicas que tienen una estructura similar al FIH. Pueden identificarse o diseñarse entidades químicas que se unen al FIH. Preferiblemente, dichas entidades químicas se unen al sitio activo del FIH y, en general, pueden actuar como inhibidores de la actividad asparaginil hidroxilasa.
Dichos métodos basados en ordenador se dividen en dos amplias clases: métodos de bases de datos y métodos diseñados de novo. En los métodos de bases de datos, la entidad química de interés se compara con todas las entidades químicas presentes en una base datos de estructuras químicas y con identidades químicas cuya estructura es de algún modo similar al compuesto de interés identificado. Las estructuras de la base datos se basan en datos experimentales generados por RMN o cristalografía de rayos X, o modelos de estructuras tridimensionales basadas en datos bidimensionales. En los métodos de diseño de novo, se generan modelos de entidades químicas, por ejemplo, como las que podrían unirse al FIH mediante un programa informático usando información obtenida de estructuras y/o reglas teóricas conocidas.
De forma similar, las coordenadas estructurales del FIH pueden usarse para explorar la actividad esperada de entidades químicas seleccionadas, diseñadas o que se demuestre que son modulares tales como inhibidores de otras hidroxilasas, por ejemplo, prolil hidroxilasas. Por ejemplo, los compuestos pueden explorarse para evaluar la probabilidad de que un inhibidor de prolil hidroxilasa inhiba además la hidroxilasa FIH. Dichos métodos de exploración pueden ser útiles en la identificación de agentes que inhiban selectivamente la prolil hidroxilasa del HIF pero no la aspariginil hidroxilasa del HIF.
Las entidades químicas diseñadas o seleccionadas de acuerdo con los métodos de la invención pueden ensayarse y optimizarse usando una evaluación computacional o experimental. Se describen con más detalle a continuación métodos experimentales para ensayar la actividad de la aspariginil hidroxilasa.
Basándose en la estructura del FIH, pueden identificarse varios tipos diferentes de inhibidores. Estos inhibidores se analizan con más detalle a continuación.
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Inhibididores de la dimerización
La unidad asimétrica cristalográfica contiene una molécula de FIH. Sin embargo, el análisis de la simetría cristalográfica puso de manifiesto una forma dimérica del FIH, que concuerda con el análisis de electroforesis en gel nativo. La interfaz dimérica implica a las dos hélices C-terminales de cada molécula en una disposición de inmovilización que implica predominantemente interacciones hidrófobas. Esta interfaz poco habitual entierra un área superficial de 3210 \ring{A}^{2}, grande de media por comparación con otras proteínas diméricas de este tamaño. Los inhibidores de la dimerización incluyen los que se unen a restos que forman la interfaz de dimerización, incluyendo restos seleccionados de entre 330-346, tales como Leu-340 e Ile-344. Los inhibidores incluyen péptidos o peptidomiméticos que se corresponden con todos o parte de los restos de FIH implicados en la interfaz de dimerización.
Por ejemplo, dichos inhibidores pueden comprender un fragmento de FIH, por ejemplo, incluyendo los restos de 340 a 344, preferiblemente incluyendo los restos de 330 a 346. Dicho fragmento puede tener típicamente 6 ó 10 aminoácidos de longitud, preferiblemente, hasta 15 ó 20 aminoácidos de longitud. Como alternativa, pueden usarse homólogos peptídicos, por ejemplo, que comprenden un homólogo con los restos de 340 a 344 o de 330 a 336, incluyendo 1, 2 o más sustituciones. Los agentes adicionales incluyen péptidos o peptidomiméticos que pueden diseñarse basándose en la estructura cristalina para que interfieran con la dimerización.
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Inhibidores que aprovechan la unión a metales en el FIH
El trabajo estructural define la presencia de Fe(II) en el sitio activo del FIH y, por consiguiente, de hidroxilasas de HIF relacionadas. El hierro se une de una forma casi octaédrica por las cadenas laterales de His199, Asp201 e His279, los grupos 2-oxo y 1-carboxilato de 2OG. En los complejos de enzima-sustrato existe una posición vacía enfrente de la His279, que pone de manifiesto que la enzima está preparada para la unión de dioxígeno. El alojamiento de un ligando enfrente de la His279 puede requerir la ruptura del enlace de hidrógeno entre el Asp201 y la Asn803 de CAD (el hierro y el carbono \beta de la Asn803 están a una distancia de sólo \sim4,9 \ring{A}). La posterior descarboxilación de 2OG produce presumiblemente una especie de hierro-oxo [Fe^{(IV)}=O <-> Fe^{(III)}-O] que efectúa la oxidación en el carbono de la Asn-803 en el dominio de transactivación C-terminal (CAD) del HIF.
Los compuestos que contienen grupos funcionales que se unen a hierro son útiles como inhibidores del FIH. Los ejemplos de dichos compuestos incluyen tioles, alcoholes, fenoles incluyendo flavonoides tales como quercitina y derivados de la misma, carbohidratos, hidroxamatos, imidazoles y otros heterociclos, por ejemplo, heterociclos que contienen nitrógeno.
El Zn^{(II)} se une al FIH de una forma idéntica al Fe^{(II)} (estructura 3), que concuerda con que el efecto hipóxico mediado por metales se deba al desplazamiento de Fe^{(II)} del sitio activo de las hidroxilasas de HIF. Puesto que ni el Zn(II) ni otros inhibidores metálicos del FIH pueden sustituir al Fe(II) como cofactor en la catálisis, los compuestos que preferentemente promueven la unión de un metal distinto de hierro [tal como Zn(II)] en el sitio activo del FIH actúan como inhibidores.
Una clase adicional de inhibidores son inhibidores no metálicos que funcionan por competición con el Fe(II) por la unión en el sitio activo. Dichos inhibidores pueden unirse a cualquiera o a todos de la tríada de restos (His-199, Asp-201, His-279), que se unen al Fe(II) en el sitio activo del FIH catalíticamente activo.
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Inhibidores que aprovechan los sitios de unión a 2OG
Las estructuras de FIH:CAD con NOG ponen de manifiesto que, como el 2OG, está ligado a hierro de una forma bidentada e implica que es un inhibidor debido a una susceptibilidad disminuida al ataque por un intermedio (su)peróxido unido a hierro o por obstaculización de la unión de dioxígeno al metal.
Los estudios estructurales sobre FIH ponen de manifiesto las interacciones de unión para el 2OG y NOG (véase, por ejemplo, la Figura 1). El 5-carboxilato del 2OG (y el carboxilato equivalente del NOG) forma enlaces de hidrógeno con las cadenas laterales de Lys214, Thr196 y Tyr145; dichas interacciones no tienen precedentes en otras estructuras de 2OG oxigenasas. El FIH es además poco común por que la Lys214 está en la cuarta cadena \beta DSBH (hélice beta bicatenaria), mientras que los restos de unión a 2OG-5-carboxilato básicos previamente asignados están al comienzo de la octava cadena DSBH.
Los estudios estructurales ponen de manifiesto los restos del FIH que forman el bolsillo en el que se unen el 2OG y el NOG. Además de los mencionados anteriormente, estos incluyen las cadenas laterales de Ile-281, Leu-186, Leu-188, Phe-207, Thr-196. El conocimiento de estas interacciones permite el diseño de inhibidores mejorados (según se miden por los parámetros de unión) y selectivos. Por lo tanto, por ejemplo, un inhibidor que se une en el bolsillo de unión de 2OG puede formar interacciones hidrófobas con cualquiera de o todas las cadenas laterales de Ile-281, Leu-186, Leu-188, Phe-207, Thr-196. Además, puede formar interacciones electrostáticas o de formación de enlaces hidrógeno con los restos implicados en la unión del 5-carboxilato del 2OG (Lys214, Thr-196 y Tyr145).
La inhibición selectiva del FIH por inhibidores que interaccionan con los restos de unión a 2OG se ejemplifica de la forma siguiente: los análisis cinéticos de una serie de inhibidores basados en N-oxaloil aminoácidos puso de manifiesto que el enantiómero R (CI_{50} 0,4 mM) de la N-oxaloilalanina era significativamente más potente que el enantiómero S (CI_{50} 2,5 mM). El análisis del bolsillo de unión a 2OG en el FIH pone de manifiesto que la unión del enantiómero S está obstaculizada por las interacciones entre su grupo metilo y la cadena lateral de Thr-196 e Ile-281 en el bolsillo de unión a 2OG. Se observó una selectividad inversa (es decir, el enantiómero S era más potente) tanto para la procolágeno prolil-hidroxilasa como para las isozimas PHD, demostrando que debería ser posible desarrollar inhibidores selectivos para tipos individuales de hidroxilasa de HIF. Dichos inhibidores pueden o no quelar un metal de sitio activo.
\newpage
Los compuestos incluyen los de la fórmula general
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1
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en la que cada uno de R' y R'', que pueden ser iguales o distintos, es H, F o alquilo C_{1} a C_{3} o alquilo sustituido, CH_{2}OH, CH_{2}CO_{2}H o CONH_{2}, X es COOH, SOOH o CONHH o un éster del mismo, o un grupo heterocíclico u otro grupo que forme una interacción favorable con una o más de las cadenas laterales de Lys-214, Thr-196 y Tyr-145, es decir, los restos implicados en la unión del 5-carboxilato del 2OG como se puso de manifiesto en los análisis cristalográficos,
Y es -(CR'''R''')_{n}Z, donde Z es
-NR'''COCOOH, -NR'''CSCOOH, -NR'''COCOSH,
-CHSR'''CONR'''R'''', -CHOR'''CONR'''OR''', -CHSR'''CONR'''OR''' o
-CHOR'''CONR'''NR'''OR''', donde cada R''', que puede ser igual o distinto, es H, alquilo, OH u O-alquilo, n es 0 a 3 y preferiblemente 0, o
2
\vskip1.000000\baselineskip
donde R'''' es OH, OR''' o NHCOR''' y W es S, NH u O.
Por lo tanto, X es un grupo que forma interacciones favorables con una o más de las cadenas laterales o interacciona con una o más de las cadenas laterales de Lys-214, Thr-196 y Tyr-145, es decir, los restos implicados en la unión del 5-carboxilato del 2OG. X puede funcionalizarse como un profármaco de modo que se suministre en el sitio de acción deseado o tenga propiedades farmacocinéticas deseables. Como se ha indicado anteriormente, X puede ser un éster tal como un éster metílico o etílico o derivado amida de versiones de ácido carboxílico de X.
Si n es 0, Y es típicamente CONHOH, CONHNH_{2}, NR'''COCOOH, NR'''CSCOOH o NR'''COCOSH. Y es preferiblemente de un tamaño tal que puede quelar el metal del sitio activo y mantener al mismo tiempo todas o algunas de las interacciones de unión favorables que se encuentran en el bolsillo de unión a 2OG, como se define por análisis cristalográficos. Como con X, Y puede funcionalizarse como un profármaco.
Cuando Y contiene un anillo aromático como se ha indicado anteriormente puede comprender otros sistemas de anillo incluyendo anillos de arilo o arilo funcionalizado, así como anillos heterocíclicos y heterocíclicos funcionalizados. Los anillos anteriores pueden funcionalizarse adicionalmente para optimizar la unión en el sitio activo del FIH.
Inhibidores que aprovechan el sitio de unión a sustrato peptídico Existen dos sitios de unión
Inesperadamente, las estructuras de complejos ES pusieron de manifiesto dos sitios de unión separados que implicaban al CAD_{795-806} (es decir, los restos 795-806 del dominio de transactivación C-terminal del HIF) (Sitio 1) y al CAD_{813-822} del HIF (Sitio 2) con áreas superficiales de contacto de 1640 \ring{A}^{2} y 1080 \ring{A}^{2}, respectivamente (véanse, por ejemplo, las figuras). Los restos de CAD en estas regiones están conservados en todas las secuencias de HIF-1\alpha y HIF-2\alpha conocidas. La densidad de electrones para el sitio 1 era de buena calidad, estando sólo la cadena lateral de Tyr798 poco definida, mientras que para el sitio 2 era de un nivel y calidad inferiores, reflejando probablemente una unión más débil en este sitio. El CAD_{804-806} y, presumiblemente también el CAD_{807-811}, para el que no se observó densidad, no forman interacciones directas con el FIH. El análisis cinético empleado para investigar la importancia relativa de los Sitios 1 y 2 puso de manifiesto que los fragmentos que contienen sólo Sitio 1 se hidroxilan por FIH pero menos eficazmente que los que contienen ambos sitios, demostrando que ambos son importantes en la unión y que ambos pueden aprovecharse en estudios de inhibición.
En el Sitio 1 los restos del CAD_{795-803} están unidos en una hendidura y adoptan una conformación en gran parte extendida unida al FIH por diez enlaces de hidrógeno. La Asn803 de CAD está sorprendentemente enterrada en el sitio activo y directamente adyacente al Fe^{(II)}. La Asn803 y la Ala804 del CAD forman un giro estrecho, estabilizado por un enlace de hidrógeno entre el carbonilo de la cadena principal de la Val802 y la NH de la Ala804 que proyecta la cadena lateral de la Asn803 hacia el Fe^{(II)}. La cadena lateral de la Asn803 del CAD está orientada con precisión por tres enlaces de hidrógeno para permitir la hidroxilación en la posición pro-S del carbono \beta de acuerdo con las asignaciones de RMN (véase anteriormente). La amida primaria de la Asn803 del CAD está intercalada entre el resto Tyr102 del FIH y el Fe^{(II)} y forma enlaces de hidrógeno con las cadenas laterales de los restos Gln239 y Arg238 del FIH, restos localizados en el inserto en el motivo DSBH. Significativamente, los sitios de unión a sustrato y Fe^{(II)} se unen directamente puesto que el nitrógeno de la cadena principal de la Asn803 del CAD también forma un enlace de hidrógeno (\sim3 \ring{A}) con el oxígeno del carboxilato del Asp201 que no está formando un complejo con el hierro. Seis enlaces de hidrógeno adicionales estabilizan la unión del FIH al CAD_{795-801}.
Al contrario que el Sitio 1, el Sitio 2 se localiza en la superficie del FIH e implica sólo dos enlaces de hidrógeno. El CAD_{816-823} del Sitio 2 forma una hélice \alpha que concuerda exactamente con la estructura de esta región en complejo con CBP/p300 (Dames et al., (2002) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 99, 5271-5276; Freedman et al, (2002) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 99, 5367-5372). Como en ese complejo, las Leu818, Leu819 y Leu822 altamente conservadas están situadas en un bolsillo hidrófobo en la superficie del FIH y constituyen la base de la interacción de unión y de este modo no es posible que estos restos se unan simultáneamente a CBP/p300 y FIH.
La conformación de bucle extendido adoptada por los restos del CAD en el Sitio 1 contrasta con la conformación \alpha-helicoidal adoptada por los mismos restos cuando forman complejo con el 1^{er} dominio adaptador de la transcripción de unión a cinc (TAZ1) de CBP/p300 (Dames et al., (2002) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 99, 5271-5276; Freedman et al, (2002) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 99, 5367-5372). La estructura desordenada observada para el CAD y otros restos del HIF-\alpha cuando están libres en solución puede reflejar por tanto la necesidad de adoptar más de una conformación para la formación de complejos con diferentes proteínas.
Los cambios en la conformación del CAD en la unión se complementan por cambios en el FIH que ponen de manifiesto un proceso de unión por ajuste inducido; el Trp296 del FIH experimenta una rotación de 50º alrededor del C_{beta}-C_{alfa} para alojar la Val802 del CAD, mientras que tanto la Tyr102 como la Tyr103 se ordenan más. Pruebas adicionales del ajuste inducido vienen de las diferencias significativas en la resolución entre las estructuras obtenidas con y sin fragmentos de CAD unidos, reflejando el ordenamiento del FIH que se produce en la unión (la estructura 4, para una comparación, representa el FIH formando complejo con Fe^{(II)} y 2OG en solitario). La interferencia en los cambios conformacionales implicados en la respuesta hipóxica, en particular los que implican la región de CAD, por ejemplo, mediante el uso de pequeñas moléculas o mediante terapia génica o de proteínas, puede permitir la manipulación de la respuesta hipóxica para permitir respuestas pro- o anti-angiogénicas.
Por lo tanto, los estudios estructurales definen (i) los restos del FIH implicados en la unión al CAD del HIF, (ii) la conformación del FIH cuando está unido el CAD y (iii) la conformación del CAD cuando está unido al FIH. Estos resultados son útiles en el diseño de inhibidores selectivos de FIH y enzimas relacionadas. Las características de los sitios de unión al FIH pueden usarse para mediar una unión más estrecha de los inhibidores al FIH o para obtener inhibidores que no se unan estrechamente al FIH, es decir, evitar la inhibición del FIH.
Los inhibidores que se unen a o próximos al Sitio 1 pueden aprovechar las interacciones electrostáticas, de formación de enlaces de hidrógeno y/o hidrófobas con Tyr-102, Asp-104, Lys-106, Asp-201, Glu-202, Gln-147, Gln-239, los restos 299-303, His-313, Ala-317, Ile-318, Asn-321, Lys-324, Arg-238, Trp-296, Asn-321-Lys-324. Los inhibidores que se unen en el Sitio 1 pueden mimetizar o mimetizar parcialmente la conformación de giro adoptada por el CAD cuando está unido en el Sitio 1.
Los inhibidores que se unen a o próximos al Sitio 2 pueden aprovechar las interacciones electrostáticas, de formación de enlaces de hidrógeno y/o hidrófobas con los restos Thr-149, Leu-150, Asn-151, Asp-152 y los restos Val-159, Phe-162, Leu-163, Trp-167, Gln-181, Leu-182, Thr-183, Ser-184, Asn-185. Los inhibidores que se unen en el Sitio 2 pueden mimetizar o mimetizar parcialmente la conformación helicoidal adoptada por el CAD cuando está unido en el Sitio 2.
Se reconoce que no es necesario que los inhibidores se unan tanto al Sitio 1 como al 2, aunque pueden hacerlo, y que el Sitio 1 se prefiere sobre el Sitio 2.
Los restos 801-805 del CAD que se unen en el Sitio 1, y en particular los restos 802-805 forman una conformación de giro en la que la distancia del C=O de la cadena principal del 802 a la NH de la cadena principal del 804 es de aproximadamente 2,8 \ring{A}. Incluyendo el enlace de H formado entre la NH de la Ala-804 y el O del carbonilo de la Val-802 del CAD de HIF-1alfa, el giro contiene 7 átomos en un pseudoanillo.
Los giros son especialmente susceptibles de mimetismo por análogos útiles para la inhibición de enzimas o la unión a receptor. La bibliografía de química médica está llena de ejemplos de dichos miméticos de giros. Éstos pueden modificarse por métodos conocidos para unirse a dianas específicas, en particular dado el conocimiento de la estructura diana.
Pueden encontrarse ejemplos de miméticos de giros y sus modificaciones en las siguientes revisiones: Hannessian et al, TETRAHEDRON 53: 12789-12854 22 SEP 1997; Gillespie et al, BIOPOLYMERS 43: 191-127 1997; y Burgess et al, ACCOUNTS CHEM RES 34: 826-835 2001). Los ejemplos recientes de descripciones primarias de giros incluyen los siguientes (y referencias en los mismos) Maier et al, EUR J ORG CHEM: 2686-2689, 2002; Reid et al, J AM CHEM SOC 124: 5673-5683, 2002; Mahadevan et al, J BIOMOL STRUCT DYN 19: 775-788 2002; Eguchi et al, J MED CHEM 45: 1395-1398 2002; De Borggraeve et al, TETRAHEDRON LETTERS 42: 5693-5695 2001; Kohn et al, TETRAHEDRON LETT 42: 4453-4457 2001; Eguchi et al, TETRAHEDRON LETT 42: 1237-1239 2001; Manzoni et al, TETRAHEDRON 57: 249-255 2001; Jiang et al, HELV CHIM ACTA 83: 3097-3112 2000; Derrer et al, J CHEM SOC PERK T 1: 2957-2967 2000; Belvisi et al, EUR J ORG CHEM: 2563-2569 2000; Claridge et al, BIOORG MED CHEM LETT 6: 485-490 1996.
Estos incluyen compuestos de la fórmula general:
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en la que R^{1} es tal que puede formar una interacción electrostática o de enlace de H con Gln-237 y/o Arg-238, preferiblemente CR^{8}R^{9}CONH_{2} o un análogo del mismo donde R^{8} es hidrógeno o un péptido o peptidomimético (tal como los compuestos por \beta-aminoácidos o isoésteres de péptidos) y R^{9} es hidrógeno, opcionalmente alquilo funcionalizado, opcionalmente arilo funcionalizado, heteroarilo o cualquier combinación de los mismos tal como CH_{2}CONH_{2}, R^{2} es hidrógeno o un grupo que interaccionará de forma favorable con la Tyr-102 del FIH, R^{3} es H o un grupo que puede formar un enlace de H con el Asp-201, Z^{1} es >C=O o >CR^{5}R^{9} donde R^{5} es hidrógeno, opcionalmente alquilo, arilo o heteroarilo funcionalizado o cualquier combinación de los mismos, R^{12} es un como se define para R^{5} o es NHR^{6} donde R^{6} es COR^{5} o SO_{2}R^{5} y X^{1} es NR^{4}, NR^{4}C(R^{5})_{2}, C(R^{5})_{2}NR^{4} u O o NH donde R^{4} es COR^{5} o SO_{2}R^{5}. En ésta y en las otras fórmulas cada R^{1}, R^{2}, R^{3}, R^{4}, R^{5}, R^{6}, R^{7}, R^{8}, R^{9}, R^{10}, R^{11} y R^{12} puede ser igual o distinto. En particular, estos compuestos pueden tener una de las fórmulas
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400
en las que los radicales son como se han definido anteriormente y R^{7} y R^{8} son de forma independiente péptidos o peptidomiméticos o peptidomiméticos en parte, tales como los que contienen o consisten en restos de beta-aminoácidos, enlaces uretano, sulfonamida o fosfonamida.
Otros compuestos que pueden usarse son los que poseen la fórmula
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en la que Q representa H u OH y R^{7} y R^{8} son como se ha definido anteriormente.
Los compuestos adicionales que pueden usarse poseen la fórmula
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en la que R^{1}, R^{2}, R^{5} y R^{9} son como se han definido anteriormente y D es S, O, NH o CHR^{9}=CHR^{9}. Por lo tanto, el anillo unido al anillo de seis miembros es un anillo heterocíclico de cinco miembros o un anillo arilo.
En estas fórmulas R^{8} y R^{9} pueden optimizarse para unirse en el canal que une los sitios de unión a 2OG y sustrato peptídico y al propio sitio de unión a 2OG.
Los péptidos cíclicos actúan como miméticos del giro adoptado por CAD en el Sitio 1. El ciclo puede formarse por enlaces peptídicos, enlaces disulfuro o enlaces C-C.
Inhibidores que emplean una combinación de sitios de unión
Es bien conocido que los inhibidores de enzimas compiten por la unión en más de un sitio de unión a sustrato o cosustrato, que a veces se denominan inhibidores bisustrato, pueden ser útiles. Pueden encontrarse ejemplos en Wang et al, BIOCHEMISTRY-US: 15676-15683 2001; y Lerner et al, ANGEW CHEM INT EDIT 40, 4040-4041, 2001.
En el caso del FIH y de otras 2OG oxigenasas, pueden ser útiles inhibidores bisustrato ya que pueden estar presentes características de unión a 2OG en más de una enzima mientras que el sustrato de CAD es único. Por lo tanto, los inhibidores que se unen a ambos sitios de unión pueden mostrar una selectividad mejorada sobre los que se unen al sitio de unión a 2OG solamente. Los análisis estructurales permiten la identificación de dichos inhibidores bisustrato. Los sitios de unión a 2OG y CAD están unidos entre sí por un "canal" que se extiende desde el grupo 2-oxo del 2OG (o NOG) hasta el carbono beta de la Asn-803 en los complejos de FIH.Fe.2OG/NOG.HIF(CAD). En las estructuras este "canal" aparece vacío pero puede ocuparse por moléculas de agua. La distancia desde el C del grupo 2-oxo del 2OG hasta el C beta de la Asn-803 es de aproximadamente 6 \ring{A}. la distancia desde el C-3 del 2OG hasta el C beta de la Asn 803 es de aproximadamente 6,6 \ring{A}. La información de los análisis estructurales permite la identificación de inhibidores bisustrato, incluyendo los siguientes:
Estos son compuestos de fórmulas (II) a (IV) como se han definido anteriormente excepto por que están modificados de modo que también puedan unirse en el bolsillo de unión a 2OG como se define por la información cristalográfica. Por lo tanto, R^{2} o R^{1} están modificados de modo que pueden unirse en el bolsillo de unión a 2OG. La modificación adopta una forma tal que la fórmula general de R^{1} o R^{2} es A-X, donde X es como se ha definido anteriormente, y A une a X con (II). A es de una longitud apropiada de modo que X pueda unir a la fórmula 1 los restos del 5-carboxilato del 2OG, como se ha analizado anteriormente en el encabezamiento Inhibidores que aprovechan los sitios de unión a 2OG.
Más generalmente, los inhibidores bisustrato del FIH pueden tener la fórmula:
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en la que X es como se ha definido anteriormente, B es un grupo enlazador y C es una entidad que se une a parte del sitio de unión a CAD del FIH, en general, CONH_{2}.
B es típicamente un grupo polimetileno que tiene generalmente de 6 a 8 átomos de carbono o un grupo equivalente en el que uno o más de los átomos de carbono se sustituyen por un heteroátomo, particularmente O, S o N, y puede funcionalizarse, por ejemplo, con tiol, alcohol, carboxilato, ácido hidroxámico u oxalato para mediar la unión a Fe. Tiene preferiblemente una longitud de 6 a 8 átomos de carbono o su equivalente. Como alternativa, B es un grupo de enlace que posee un anillo, preferiblemente de 5 a 7 miembros, al que se une C.
Inhibidores que se unen al sitio de unión a 2OG o parte del mismo y al sustrato peptídico
Otra clase de inhibidores se unen al complejo de enzima-sustrato, es decir, a FIH.Fe(II).HIF(CAD). Los análisis estructurales permiten la identificación de dichos inhibidores. Como se ha descrito anteriormente, los sitios de unión a 2OG y CAD están unidos entre sí por un "canal" que se extiende desde el grupo 2-oxo del 2OG (o NOG) hasta el carbono beta de la Asn-803 en los complejos FIH.Fe.2OG/NOG.HIF(CAD).
Los inhibidores de este tipo pueden definirse como X-[B]-[E], donde X es como se ha definido anteriormente, B es un grupo enlazador como se ha definido anteriormente y E es una entidad que se une a parte del CAD cuando está unido al HIF. E puede unirse al oxígeno del carbonilo de la cadena principal de la Asn-803 del CAD y al grupo NH_{2} de la amida primaria de la Asn-803.
Inhibidores basados en el mecanismo
Otra clase de inhibidores se basa en análogos de sustrato que pueden experimentar parte del ciclo catalítico pero que se detienen en una fase intermedia o causan una reacción aberrante que da como resultado daños o inhibición. La observación de que el FIH cataliza la hidroxilación de la Asn-803 en la posición beta junto con los análisis estructurales permiten el diseño de dichos inhibidores. Dichos compuestos incluyen análogos de los sustratos (inhibidores) en los que la Asn-803 se sustituye con un análogo que no experimenta oxidación, tal como derivados de beta-fluoro-asparagina, beta-di-fluoro-asparagina, beta-metil-asparagina, beta-dimetil-asparagina. Como alternativa, pueden prepararse derivados que experimenten oxidación para dar un agente que pueda oxidarse para dar un grupo inactivante tal como un grupo epóxido o quelante de metales (dichos inhibidores basados en el mecanismo se denominan a veces inhibidores suicidas). En el caso del FIH incluyen alfa-beta-deshidroasparagina y beta-metilenasparagina.
Estos incluyen un compuesto que tiene la fórmula
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en la que X representa un resto de valina o un análogo del mismo e Y representa un resto alanina o un análogo del mismo, R^{10} es flúor o alquilo C_{1}-C_{3}, especialmente metilo y R^{11} es flúor, alquilo C_{1}-C_{3} o hidrógeno, es decir, el resto especificado es \beta-mono- o di-fluoroasparagina o \beta-mono- o di-metilenasparagina.
Como alternativa, el compuesto anterior puede desaturarse, es decir, es un alfa/beta-deshidroaminoácido (R^{11} no está presente) o R^{10} y R^{11} pueden sustituirse por un grupo metileno, es decir, el resto es \alpha,\beta-deshidro-asparagina o \beta-metilenasparagina.
Si se desea, el resto valina se une a una o más unidades del péptido DESGLPQLTSYDCE- en el orden dado, por ejemplo, a ácido glutámico E en solitario o a, por ejemplo, ácido aspártico (D)-cisteína (C)-ácido glutámico (E)-, o una cadena más larga tal como PQLTSYDCE-.
Para los compuestos de esta invención los anillos arilo adecuados incluyen fenilo y naftalenilo, que pueden funcionalizarse adicionalmente o fusionarse con otros sistemas de anillo. Los anillos heterocíclicos adecuados incluyen sistemas de anillo de tiofeno, piridina, quinolina, isoquinolina, pirimidina, pirazina, pirona, cromona, cumarina, indol, isoindol, indolizina, benzofurano, piridazina, purina, oxazol, pirazol, isotiazol, pirrolidina, piperidina, indolina, benzotiafeno, morfolina, benzimidazol, azepina, azacina, azoína, oxepina, oxocina, oxoína, piperazina, oxazina, tiazina, tiepina, tiocina, tioína, furano, imidazol, azol, diazol, triazol y tetrazol que pueden funcionalizarse o fusionarse con otros sistemas de anillo.
Dichos grupos y cadenas alquilo y arilo están típicamente funcionalizados por alcohol, flúor, tiol, un ácido carboxílico, ácido fosfónico o fosfónico, ácido sulfónico u otro grupo quelante, en el caso de las cadenas típicamente por un grupo alquilo. En las fórmulas descritas en la presente memoria, una cadena de alquilo C_{1} a C_{6} lineal o ramificada puede ser un grupo metilo, etilo, propilo, butilo, iso-butilo, terc-butilo, pentilo, neopentilo, terc-pentilo o un grupo hexilo primario, secundario o terciario. Preferiblemente, los grupos alquilo son metilo, los anillos heterocíclicos preferidos son pirrolidina y tetrahidropirano y los anillos aromáticos preferidos son benceno, naftaleno y piridina.
Los compuestos que son ácidos pueden estar presentes en forma de sales, tales como sales de sodio.
La estructura cristalina del FIH también permite la identificación de los restos implicados en la actividad asparaginil hidroxilasa del FIH. Las estructuras cristalinas puede usarse por lo tanto para diseñar un FIH modificado, por ejemplo, que tenga una actividad asparaginil hidroxilasa reducida o ninguna actividad asparaginil hidroxilasa, por ejemplo, por mutación de un resto crítico dentro del sitio activo. En la alternativa, los restos implicados en la unión a sustrato pueden identificarse y modificarse, por ejemplo, para permitir que la asparaginil hidroxilasa acepte otros sustratos aparte del HIF. Por ejemplo, por extensión o reducción del bolsillo de unión a asparagina. Dichas asparaginil hidroxilasas modificadas pueden producirse entonces usando técnicas convencionales. La actividad esperada puede ensayarse después como se describe con más detalle a continuación, por ejemplo, para identificar si la actividad hidroxilasa con respecto al HIF se ha reducido o eliminado o, como alternativa, para evaluar la actividad o la unión a asparaginilo respecto a otros sustratos.
Los compuestos que se han identificado de acuerdo con la presente invención pueden analizarse adicionalmente en ensayos para controlar la actividad de la enzima asparagina hidroxilasa directamente. Los agentes que inhiben o reducen la actividad asparagina hidroxilasa de HIF reducen la hidroxilación de HIF-\alpha y conducen a un aumento en la interacción con P300 y, en particular, el dominio CH1 y por lo tanto la activación de la transcripción. Esto a su vez conducirá a la activación de las defensas locales sistémicas frente a la hipoxia o isquemia que pueden incluir promover la angiogénesis, la eritropoyesis, el metabolismo energético, la inflamación, la función vasomotora y también afectarán a los respuestas apoptópicas/proliferativas.
Se describen a continuación con más detalle varios ensayos diferentes que pueden realizarse para ensayar la actividad de moduladores de la actividad hidroxilasa de HIF o de una FIH identificada de acuerdo con la presente invención y, en particular, de la actividad asparagina hidroxilasa, o que afecten a la regulación de la interacción de HIF-\alpha con p300 en una célula y que afecten por tanto a la actividad mediada por HIF. Algunos de estos ensayos utilizan polipéptidos de HIF y asparagina hidroxilasas de HIF. Típicamente, los ensayos pueden utilizar una asparagina hidroxilasa de HIF humana tal como FIH o un fragmento variante de una asparagina hidroxilasa de HIF humana. Estos componentes se describen con más detalle a continuación. Cada uno de estos componentes, cuando sea necesario, pueden proporcionarse en forma purificada o no purificada, por ejemplo, como extractos celulares o por purificación del componente pertinente a partir de dichos extractos. Como alternativa, el componente pertinente puede expresarse usando técnicas de expresión recombinante y purificarse para el uso en el ensayo. Como alternativa, los componentes pueden expresarse de forma recombinante en una célula para el uso en ensayos basados en células.
Típicamente, un polinucleótido que codifica el componente pertinente se proporciona dentro de un vector de expresión. Dichos vectores de expresión se construyen de forma rutinaria en la técnica y pueden implicar, por ejemplo, el uso de ADN plasmídico y de iniciadores, promotores, potenciadores y otros elementos apropiados, tales como por ejemplo señales de poliadenilación que pueden ser necesarias y que se sitúan en la orientación correcta para permitir la expresión de la proteína completa. Serán muy fácilmente evidentes para los expertos en la materia vectores adecuados tales como los descritos con más detalle en la presente memoria con respecto a las hidroxilasas de HIF. Las secuencias promotoras pueden ser promotores inducibles o constitutivos dependiendo del formato de ensayo seleccionado. El promotor puede ser específico de tejido. Se describen con más detalle en la presente memoria ejemplos de promotores y otras secuencias flanqueantes para el uso en los vectores de expresión con respecto a las hidroxilasas de HIF de la invención y, en particular, a las hidroxilasas de HIF humanas.
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Polipéptidos y Análogos Peptídicos de HIF
Los ensayos pueden usar un sustrato de una asparagina hidroxilasa de HIF y en particular un sustrato que contiene asparagina de la enzima. En particular, dichos sustratos pueden usarse en ensayos para controlar la actividad de un modulador de la actividad asparagina hidroxilasa de HIF. El sustrato puede ser un polipéptido de HIF o un análogo peptídico del mismo. Típicamente, se usará como sustrato un polipéptido de HIF.
Puede usarse cualquier sustrato adecuado en el que se hidroxile un resto asparagina por un FIH. En realizaciones preferidas de la invención, dicho sustrato es un polipéptido de HIF tal como una proteína de subunidad HIF-1\alpha o HIF-2\alpha o fragmento de cualquiera de ellas o un análogo peptídico de la subunidad o fragmento. Preferiblemente, el péptido de HIF-\alpha lleva una respuesta regulada por oxígeno. Preferiblemente, el péptido de HIF-\alpha tiene un dominio CAD y es capaz de la interacción regulada por oxígeno con p300 y de la activación de la transcripción aguas abajo. Preferiblemente, dichos péptidos de HIF-\alpha son capaces de interaccionar con el dominio CH1 de p300. Preferiblemente, dichos polipéptidos de HIF, fragmentos o análogos peptídicos incorporan un resto asparagina equivalente a la Asn 803 definido con respecto al HIF-1\alpha. El equivalente de asparagina a la Asn 803 de HIF-1\alpha puede determinarse por alineamiento de la variante, fragmento o análogo de HIF con la secuencia del HIF-1\alpha para obtener el mejor alineamiento de secuencia e identificar de este modo el equivalente de asparagina a la Asn 803 de HIF-1\alpha.
Un polipéptido de HIF puede ser de origen eucariota, en particular una proteína de subunidad HIF-\alpha o fragmento de la misma de un ser humano u otro mamífero. Como alternativa, el polipéptido puede ser de origen de C. elegans. En esos ensayos que controlan la hidroxilación de HIF-\alpha a través de su interacción con p300, el polipéptido de HIF tiene la capacidad de unirse a una proteína p300 de longitud completa de tipo silvestre o a un fragmento de la misma que comprenda el dominio CH1. Preferiblemente, dicha unión es capaz de activar la transcripción en un entorno celular hipóxico.
Se han clonado varias proteínas de subunidad HIF\alpha. Éstas incluyen HIF-1\alpha, cuya secuencia está disponible como número de acceso de Genbank U22431, HIF-2\alpha, disponible como número de acceso de Genbank U81984 y HIF-3\alpha, disponible como números de acceso de Genbank AC007193 y AC079154. Todas estas son proteínas de subunidad HIF-\alpha humana y todas pueden usarse en la invención. También pueden usarse en la invención proteínas de subunidad HIF-\alpha de otras especies, incluyendo HIF-1\alpha murina (números de acceso AF003695, U59496 y X95580), HIF-1\alpha de rata (número de acceso Y09507), HIF-2\alpha murina (números de acceso U81983 y D89787) y HIF-3\alpha murina (número de acceso AF060194).
Una proteína HIF-\alpha de interés particular es la proteína de subunidad HIF-\alpha de C. elegans. El sistema de C. elegans puede usarse en ensayos de la presente invención.
Se encuentran varias características estructurales comunes en las dos proteínas de subunidad HIF-\alpha identificadas hasta la fecha. Algunas de estas características se identifican en O'Rourke et al (1999, J. Biol. Chem., 274; 2060-2071) y pueden estar implicadas en las funciones de transactivación de las proteínas de subunidad HIF-\alpha. Una o más de estas características estructurales comunes son características preferidas de los polipéptidos de HIF.
Pueden usarse variantes de las subunidades HIF-\alpha anteriores, tales como variantes sintéticas que tienen una identidad de aminoácidos de al menos 45% con una subunidad HIF-\alpha de origen natural (particularmente con una subunidad HIF-\alpha humana, tal como, por ejemplo, HIF-1\alpha), preferiblemente, una identidad de al menos 50%, 60%, 70%, 80%, 90%, 95% o 98%. Dichas variantes pueden incluir sustituciones o modificaciones como se han descrito anteriormente con respecto a hidroxilasas de HIF. La actividad de aminoácidos también puede calcularse como se ha descrito anteriormente con respecto a hidroxilasas de HIF.
Los fragmentos de HIF también pueden incluir funcionalidades no peptidilo y pueden optimizarse con fines de ensayo de modo que se disminuya el nivel de identidad. Dichas funcionalidades pueden unirse covalentemente tal como azúcares o unirse no covalentemente tal como iones metálicos.
Los polipéptidos de HIF\alpha como se describen en la presente memoria pueden ser fragmentos de la proteína de subunidad HIF-\alpha o variantes como se han descrito anteriormente, con tal de que dichos fragmentos conserven la capacidad de interaccionar con un dominio CH1 de p300 de tipo silvestre. Cuando se usan restos aminoacídicos proteinogénicos, dichos fragmentos tienen de forma deseable un tamaño de al menos 20, preferiblemente al menos 40, 50, 75, 100, 250 ó 400 aminoácidos. De forma deseable, dichos fragmentos incluyen asparagina 803.
Los ensayos basados en células de la presente invención pueden implicar la regulación positiva de un HIF-\alpha endógeno o la expresión de un HIF-\alpha por técnicas recombinantes y, en particular, de HIF-1\alpha.
Métodos de Ensayo
La presente invención proporciona un método de ensayo para un agente identificado como un modulador de la hidroxilación de asparagina del factor inducible por hipoxia. El método comprende poner en contacto una asparagina hidroxilasa de HIF y una sustancia de ensayo en presencia de un sustrato de la hidroxilasa en condiciones en la que se produzca la hidroxilación de asparagina en ausencia del sustrato de ensayo y determinar la hidroxilación de asparagina del sustrato. En un ensayo alternativo, la asparagina hidroxilasa de HIF y la sustancia de ensayo se ponen en contacto en presencia del sustrato de la hidroxilasa en condiciones en la que no se produzca la hidroxilación en ausencia del sustrato de ensayo. La determinación de cualquier hidroxilación de asparagina se controla para identificar si el agente actúa activamente como promotor de asparagina hidroxilasa.
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Se ha descubierto que el FIH hidroxila el HIF-\alpha en un resto asparagina dentro del dominio CAD. Esta hidroxilación media la unión de p300 y, en particular, reduce la unión de p300. Dicha unión conduce a la activación de la transcripción. Esta interacción y activación también pueden usarse como base para un ensayo de la invención.
Dichos ensayos pueden usarse para ensayar la actividad de inhibidores de la actividad asparagina hidroxilasa de HIF y, por lo tanto, se realizan preferiblemente en condiciones en las que tendría lugar la hidroxilación de asparagina en ausencia de la sustancia de ensayo. Los ensayos también pueden usarse para ensayar la actividad de inhibidores que sean específicos para asparagina hidroxilasas de HIF y que no tengan actividad o que sean menos activos con otras hidroxilasas, por ejemplo, tales como prolil hidroxilasas de HIF u otras asparagina/ácido aspartámico hidroxilasas. Los ensayos también pueden usarse para ensayar la actividad de moduladores de hidroxilasa, tales como inhibidores de la prolil hidroxilasa de HIF que no se espera que tengan actividad sobre el FIH basándose en estudios de modelado estructural y, por lo tanto, pueden usarse para identificar inhibidores que sean específicos para la prolil hidroxilasa.
Métodos para controlar la modulación
El formato exacto de cualquiera de los métodos de exploración o ensayo puede variarse por los expertos en la materia usando la experiencia y conocimientos de rutina. El experto en la materia es bien consciente de la necesidad de emplear además experimentos controlados apropiados. Los ensayos pueden implicar controlar la hidroxilación de asparagina de un sustrato adecuado, controlar la utilización de sustratos y cosustratos, controlar la producción de los productos esperados entre la enzima y su sustrato. Los métodos de ensayo también pueden implicar la exploración de la interacción directa entre componentes en el sistema. Como alternativa, pueden realizarse ensayos que controlen los efectos aguas abajo tales como la unión de HIF por p300 y efectos aguas abajo mediados por HIF, tales como la transcripción mediada por HIF usando construcciones indicadoras adecuadas o por control de la regulación positiva de los genes o alteraciones en las patrones de expresión de genes que se sabe que están regulados directamente o indirectamente por HIF.
Se conocen en la técnica y se describen y ejemplifican en la presente memoria diversos métodos para determinar la hidroxilación. Puede usarse cualquier método adecuado para determinar la actividad de la hidroxilasa de HIF tal como por utilización de sustrato o cosustrato, aparición de producto tal como hidroxilación de péptido o efectos aguas abajo mediados por productos hidroxilados o no hidroxilados.
Pueden realizarse ensayos para controlar directamente la hidroxilación del resto asparagina pertinente u otra posición. Como alternativa, pueden realizarse ensayos para controlar la reducción de cofactores o cosustratos. Como alternativa, dichos ensayos pueden controlar los efectos aguas abajo de la hidroxilación de HIF o de hecho la inhibición de la hidroxilación de HIF, por ejemplo, por control de la interacción entre el HIF y p300 o la transcripción mediada por HIF. Como alternativa, pueden usarse construcciones de gen indicador dirigidas por promotores regulados por HIF. También se proporcionan ensayos para la identificación de potenciadores de la actividad de la asparagina hidroxilasa de HIF. Dichos potenciadores pueden usarse para reducir la actividad de HIF\alpha.
En una realización, se proporciona un sustrato adecuado de la asparagina hidroxilasa de HIF. Éste puede ser HIF-\alpha o un fragmento del mismo, que incluye un dominio CAD o que incluye un resto equivalente a la Asn 803 de HIF-1\alpha. El sustrato puede no hidroxilarse inicialmente en la posición Asn 803. Esto puede conseguirse proporcionando sustratos polipeptídicos sintéticos o por producción de polipéptidos de HIF-\alpha en células bacterianas, células de insecto o células de mamífero o en sistemas de transcripción y traducción in vitro. Como alternativa, pueden realizarse ensayos sobre un intervalo de tiempo seleccionado de modo que el sustrato se produzca durante el transcurso del ensayo, inicialmente en forma no hidroxilada.
El sustrato, enzima y compuesto inhibidor potencial pueden incubarse juntos en condiciones que, en ausencia de inhibidor, proporcionen la hidroxilación de la Asn 803 y el efecto del inhibidor puede determinarse por determinación de la hidroxilación del sustrato. Esto puede conseguirse por cualquier medio adecuado. Pueden recuperarse sustratos polipeptídicos pequeños y someterse a análisis físico tal como espectrometría de masas o cromatografía, o a análisis funcional, tal como la capacidad para unirse a p300 (o desplazar una molécula indicadora de p300). Dichos métodos se conocen como tales en la técnica y pueden realizarse usando la experiencia y conocimientos de rutina. La determinación puede ser cuantitativa o cualitativa. En ambos casos, pero particularmente en el último, la determinación cualitativa
puede realizarse en comparación con un control adecuado, por ejemplo, un sustrato incubado sin el inhibidor potencial.
Los compuestos inhibidores que se identifican de esta forma pueden recuperarse y formularse como composiciones farmacéuticas.
Los ensayos de acuerdo con la presente invención pueden implicar el control de la interacción entre p300 y HIF. La interacción entre HIF y p300 está mediada por la hidroxilación de HIF. Podría controlarse la transcripción y expresión de genes que se sabe que se regulan positivamente o que se regulan negativamente por la presencia de HIF. En particular, la regulación positiva de los genes regulados por HIF demostraría la inhibición de la hidroxilación de asparagina mientras que la regulación negativa sugeriría una potenciación o promoción de la hidroxilación de asparagina.
En realizaciones alternativas, pueden proporcionarse construcciones indicadoras en las que se proporcionan promotores mediados por HIF unidos operativamente a un gen indicador. Podría usarse cualquier gen indicador adecuado, tal como por ejemplo enzimas que puedan usarse después en ensayos colorimétricos, fluorométricos, de resonancia de fluorescencia o espectrométricos.
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La asparagina hidroxilasa de HIF es una oxigenasa dependiente de 2OG. En los métodos de ensayo descritos en la presente memoria, típicamente la asparagina hidroxilasa de HIF y el sustrato de la hidroxilasa se ponen en contacto en presencia de un cosustrato, tal como 2-oxoglutarato (2OG). La actividad hidroxilasa de la hidroxilasa de HIF puede determinarse por determinación de la renovación del cosustrato. Esto puede conseguirse determinando la presencia y/o la cantidad de productos de reacción, tales como sustrato hidroxilado o ácido succínico. La cantidad de producto puede determinarse respecto a la cantidad sustrato. Típicamente, en dichas realizaciones el sustrato puede ser un polipéptido de HIF-\alpha y, por ejemplo, el producto medido puede ser un polipéptido de HIF-\alpha hidroxilado.
Como alternativa, la determinación de punto final puede basarse en la conversión de HIF\alpha o fragmentos peptídicos (incluyendo péptidos sintéticos y recombinantes) derivados de HIF\alpha en productos detectables. Los péptidos pueden modificarse para facilitar los ensayos de modo que puedan realizarse rápidamente y puedan ser adecuados para una exploración de alto rendimiento.
Por ejemplo, puede usarse HPLC de fase inversa (columna de C-18 octadecilsilano) para separar los sustratos peptídicos sintéticos de partida para hidroxilasa de HIF de los productos hidroxilados de asparagina, ya que los últimos tienen un menor tiempo de retención en la columna. Las modificaciones de este ensayos o ensayos alternativos para actividad hidroxilasa de HIF pueden emplear, por ejemplo, técnicas espectrométricas de masas, espectroscópicas y/o de fluorescencia como se conocen bien en la técnica (Masimirembwa C. et al Combinatorial Chemistry & High Throughput Screening (2001) 4 (3) 245-263, Owicki J. (2002) J. Biomol. Screen. 5 (5) 297-305, Gershkovich A et al (1996) J. Biochem. Biophys. Meths. 33 (3) 135-162, Kraaft G. et al (1994) Meths. Enzymol. 241 70-86). Las técnicas fluorescentes pueden emplear versiones del sustrato modificado de una forma tal para realizar u optimizar ensayos espectroscópicos o de fluorescencia.
Por ejemplo, el polipéptido de HIF\alpha puede inmovilizarse, por ejemplo, sobre una perla o placa, y la hidroxilación del resto apropiado detectarse usando un anticuerpo u otra molécula de unión que se una al dominio de unión de CAD de HIF\alpha con una afinidad diferente cuando la asparagina 803 está hidroxilada de cuando el resto no está hidroxilado. Dichos anticuerpos pueden obtenerse por medio de técnicas convencionales que son bien conocidas en la técnica, por ejemplo, usando un péptido de HIF\alpha hidroxilado.
La unión de una molécula que discrimine entre la forma hidroxilada y no hidroxilada de un polipéptido de HIF\alpha puede evaluarse usando cualquier técnica disponible para los expertos en la materia que puede implicar la determinación de la presencia de un marcador adecuado.
Los métodos de ensayo también pueden adoptar la forma de un ensayo in vivo. El ensayo in vivo puede realizarse en una línea celular tal como una cepa de levadura en la que se expresen los polipéptidos o péptidos pertinentes a partir de uno o más vectores introducidos en la célula.
Ensayos in vivo
Los ensayos pueden realizarse usando ensayos basados en células, basados en órganos o en animales completos realizados in vivo. Dichos ensayos pueden utilizar la expresión endógena de los nucleótidos y/o polipéptidos de una hidroxilasa de HIF. En otras formas de la invención, la regulación positiva de hidroxilasas de HIF endógenas específicas puede conseguirse mediante estimuladores de la expresión de las mismas. Dichos estimuladores pueden ser factores de crecimiento o compuestos químicos que regulen positivamente asparagina hidroxilasas de HIF específicas. En otra forma del ensayo, pueden introducirse construcciones de nucleótidos en células o animales transgénicos para aumentar la producción de una o más asparagina hidroxilasas de HIF específicas.
El HIF formando un complejo con p300 activa elementos de respuesta a la hipoxia que se encuentran en los promotores y/o potenciadores de genes endógenos que están regulados por dichos complejos de HIF. Dichos elementos de respuesta a la hipoxia también pueden aislarse y unirse operativamente a genes indicadores para ensayar la actividad del complejo de HIF a través de la detección y/o cuantificación del gen indicador o su producto. Por lo tanto, en una forma adicional de la invención se ensayará la actividad de un polipéptido de HIF-\alpha que está regulado por una asparagina hidroxilasa de HIF por medición de los efectos del complejo de HIF sobre la expresión de un gen endógeno o un gen indicador que esté unido funcionalmente a un elemento de respuesta a la hipoxia que se une a HIF. Los ejemplos de genes endógenos que están regulados de este modo se van a encontrar en el papel del translocador nuclear de aril hidrocarburos (ARNT) en la inducción hipóxica de la expresión génica véase, por ejemplo, Studies in ARNT-deficient cells. S. M. Wood, J. M. Gleadle, C. W. Pugh, O. Hankinson, P. J. Ratcliffe. Journal of Biological Chemistry 271 (1996) 15117-15123 y Hypoxia inducible expression of tumor-associated carbonic anyhydrases, C. C. Wykoff, N. J. P. Beasley, K. J. Turner, J. Pastorek, A. Sibtain. G. D. Wilson, H. Turely, K. Talks, P. H. Maxwell, C. W. Pugh, P. J. Ratcliffe, A. L. Harris. Cancer Research 60 (2000) 7075-7083. Los ejemplos incluyen, pero sin limitación, la isoforma 1 del transportador de glucosa, la fosfoglicerato quinasa 1, la isoforma 9 de la anhidrasa carbónica y el factor de crecimiento endotelial vascular. Cada uno de dichos genes contienen uno o más elementos de respuesta a la hipoxia que pueden aislarse y unirse operativamente como copias individuales o múltiples a un gen indicador para la medición de la actividad de un polipéptido de HIF-\alpha que varía de acuerdo con la actividad de una hidroxilasa de HIF.
La actividad de genes o productos génicos que están regulados por un polipéptido de HIF-\alpha de acuerdo con la actividad de una hidroxilasa de HIF afecta a la fisiología celular, orgánica y animal. Pueden usarse ensayos que utilizan una respuesta funcional específica que está regulada de acuerdo con la actividad de un polipéptido de HIF-\alpha de acuerdo con la actividad de una hidroxilasa de HIF. Dichas respuestas incluyen la velocidad de captación de glucosa o análogos de glucosa que no están metabolizados, el desarrollo de vasos sanguíneos por angiogénesis y la actividad de una enzima anhidrasa carbónica. Se reconoce que muchas otras respuestas que funcionan a nivel celular o sistémico están controladas por la actividad de un polipéptido de HIF-\alpha de acuerdo con la actividad de una hidroxilasa de HIF y pueden utilizarse como ensayos de dicha actividad hidroxilasa de HIF en aspectos adicionales de la invención.
Un polipéptido de HIF-\alpha que es un sustrato para una hidroxilasa de HIF puede fusionarse con un polipéptido adicional para provocar que la actividad de dicha hidroxilasa de HIF regule la actividad del péptido de fusión. Por consiguiente, una forma adicional de la invención proporciona el ensayo de la actividad de un polipéptido de fusión. En la forma preferida dicho polipéptido de fusión puede contener la totalidad de parte de un polipéptido de HIF-\alpha, particularmente incluyendo la Asn 803 o el dominio CAD. El dominio de unión a ADN Gal4 que incluye los aminoácidos 1-143 junto con la secuencia activadora cadena arriba (UAS) que se une a Gal es un ejemplo de dicho factor de transcripción y elemento de respuesta a ADN afín cuyo funcionamiento puede ensayarse por los expertos en la materia.
Selectividad
También puede ser ventajoso modular una asparagina hidroxilasa de HIF selectivamente como una sola diana o en grupos de hidroxilasas seleccionados, así como una familia completa. Por lo tanto, los agentes que modulan la actividad asparagina hidroxilasa de HIF son preferiblemente específicos, es decir, tienen un efecto aumentado o potenciado sobre una asparagina hidroxilasa de HIF respecto a otras oxigenasas dependientes de 2OG.
Por lo tanto, los métodos de ensayo que se describen en la presente memoria pueden comprender además poner en contacto el compuesto de ensayo con una o más oxigenasas dependientes de 2OG en condiciones en las que dichas oxigenasas dependientes de 2OG sean normalmente activas y determinar la actividad de dichas oxigenasas. Una diferencia en la actividad en la presencia respecto a la ausencia de compuesto de ensayo es indicativa de que el compuesto de ensayo modula la actividad de las una o más oxigenasas dependientes de 2OG.
Un compuesto de ensayo que proporciona una modulación aumentada o potenciada de una asparagina hidroxilasa de HIF, respecto a las una o más oxigenasas dependientes de 2OG muestra selectividad o especificidad por la hidroxilasa de HIF.
Las oxigenasas dependientes de 2OG pueden incluir, por ejemplo, clavaminte sintasa, Alk B desacetoxicefalosporina C sintasa, colágeno-prolil-4-hidroxilasa, colágeno prolil-3-hidroxilasa, lisil hidroxilasa, aspartil hidroxilasa, fitanoíl coenzima A hidroxilasa o gamma-butirobetaína hidroxilasa. Las oxigenasas dependientes de 2OG pueden ser polipéptidos de mamíferos, preferiblemente humanos.
Aplicaciones Terapéuticas
Un compuesto, sustancia o agente que se descubra que tiene capacidad de afectar a la actividad hidroxilasa de una asparagina hidroxilasa de HIF, o los compuestos a los que se hace referencia en la presente memoria como inhibidores de FIH tienen potencial terapéutico y de otro tipo en varios contextos. Para el tratamiento terapéutico, dicho compuesto puede usarse en combinación con cualquier otra sustancia activa, por ejemplo, para terapia antitumoral otro compuesto o terapia antitumoral, tal como radioterapia o quimioterapia.
Un agente identificado usando una o más exploraciones primarias (por ejemplo, en un sistema sin células) que tiene la capacidad de modular la actividad de hidroxilación de asparagina de HIF\alpha de una hidroxilasa de HIF puede evaluarse adicionalmente usando una o más exploraciones secundarias. Una exploración secundaria puede implicar el ensayo de un aumento o disminución en la cantidad de HIF-\alpha o actividad de HIF, por ejemplo, como se manifiesta por el nivel de un gen diana de HIF o un proceso presente en una célula en presencia del agente respecto a la ausencia del agente.
Puede usarse una hidroxilasa de HIF o un polipéptido de HIF en terapias que incluyen el tratamiento con polipéptidos de longitud completa o fragmentos de los mimos o polipéptidos modificados de otro modo, por ejemplo, para potenciar la estabilidad o asegurar el direccionamiento, incluyéndose junto con otros agentes activos tales como anticuerpos. Por ejemplo, la mutación de HIF-1\alpha para sustituir la Asn 803 con otro resto aminoacídico puede impedir la hidroxilación y por lo tanto promover la interacción de HIF-\alpha con p300 y estimular la activación de la transcripción.
En general, un agente, compuesto o sustancia que sea un modulador se proporciona en una forma aislada y/o purificada, es decir, sustancialmente pura. Esto puede incluir estar en una composición en la que represente al menos aproximadamente 90% del ingrediente activo, más preferiblemente al menos aproximadamente 95%, más preferiblemente al menos aproximadamente 98%. Cualquier composición de este tipo puede incluir, sin embargo, materiales de vehículo inertes u otros excipientes farmacéuticamente y fisiológicamente aceptables, tales como los necesarios para un suministro, liberación y/o estabilización correcta del agente activo. Típicamente, la concentración en dichas composiciones es de 0,1 a 50%, generalmente de 0,5 a 20%, especialmente de 1 a 10% en peso basándose en el peso de la composición. Como se indica a continuación, una composición puede incluir además de un compuesto modulador como se describe, una o más moléculas distintas de uso terapéutico, tales como un agente antitumoral.
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El propósito terapéutico/profiláctico puede estar relacionado con el tratamiento de una afección asociada con niveles o actividad de HIF reducidos o subóptimos o aumentados, o afecciones en las que se tienen niveles de HIF normales, pero en las que es deseable una modulación en la actividad de HIF tal como un aumento o disminución en la actividad de HIF, tales como:
(i)
afecciones isquémicas, por ejemplo, isquemia de órganos, incluyendo insuficiencia vascular coronaria, cerebrovascular y periférica. La terapia puede aplicarse de dos formas; después de un daño tisular declarado, por ejemplo, un infarto de miocardio (para limitar el daño de tejido) o profilácticamente para prevenir una isquemia, por ejemplo, promover colaterales de arterias coronarias en el tratamiento de la angina;
(ii)
cicatrización de heridas y regeneración de órganos;
(iii)
auto-, alo- y xeno-trasplante;
(iv)
presión arterial sistémica;
(v)
cáncer; comúnmente el HIF\alpha está regulado positivamente en células tumorales y tiene efectos importantes sobre el desarrollo tumoral y la angiogénesis;
(vi)
trastornos inflamatorios;
(vii)
presión sanguínea arterial pulmonar, enfermedad neurodegenerativa.
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La modulación de la actividad prolil hidroxilasa de HIF en una persona, un órgano o un grupo de células puede aprovecharse de diferentes formas para obtener un beneficio terapéutico:
(a) Autónoma no celular: El sistema del HIF se usa por las células para influir en la producción de sustancias que señalizan a otras células. Después, estas señales pueden tener efectos (i) en un sitio distante (por ejemplo, la eritropoyetina actúa sobre la médula ósea) o (ii) localmente (los factores de crecimiento angiogénico aumentan la formación local de vasos sanguíneos). Por lo tanto, la manipulación del comportamiento autónomo no celular por alteración de la actividad hidroxilasa es útil en el tratamiento de la anemia y la isquemia local, por ejemplo, en el ojo, cerebro, corazón y extremidades. Muchas otras señales que están implicadas en aspectos de la homeostasis fisiológica pueden ajustarse o se sabe que se ajustan por activación del HIF. Por consiguiente, la alteración de la actividad prolil hidroxilasa de HIF puede usarse para potenciar o iniciar una respuesta útil para un beneficio terapéutico o para prevenir o mejorar una respuesta perjudicial. Por ejemplo, esta estrategia puede usarse para alterar el apetito o la presión arterial en los lechos sistémico o pulmonar.
(b) Autónoma celular: El sistema del HIF también se usa por células para regular el metabolismo celular y las decisiones relacionadas con la diferenciación, proliferación y apoptosis. Por lo tanto, la manipulación del sistema del HIF puede usarse para alterar la viabilidad y el comportamiento de las células. Puede conseguirse un aumento en la viabilidad celular por aumento de la activación de HIF, por ejemplo, en un tejido isquémico. Esta estrategia también puede usarse en la mejora de la viabilidad de células beta pancreáticas como un medio de mejoría de la diabetes o de mejora de la viabilidad o función de un grupo o grupos de neuronas en la enfermedad de Parkinson, enfermedad de motoneurona o formas de demencia. En una estrategia diferente, la señal del HIF puede manipularse para impedir que prolifere un grupo de células o para promover su muerte o diferenciación. Por ejemplo, puede usarse la activación transitoria del sistema de HIF en un tumor maligno para provocar la muerte de un número sustancial de células tumorales.
Ejemplos Ejemplo 1
La posición en la Asn803 del HIF-1\alpha humano que se hidroxila se identificó como se describe en lo siguiente. Se clonaron secuencias de ADNc que codifican FIH-1 en el vector pET28a(+) (de Novagen) para dar la proteína FIH-1 con un marcador His_{6} N-terminal para facilitar la purificación. La purificación de material bruto por cromatografía de afinidad de níquel, seguida de escisión con trombina del marcado His_{6} y cromatografía de exclusión por tamaño (Superdex S75) produjo una proteína de pureza >95% por análisis de SDS-PAGE. La espectrometría de masas confirmó la identidad de la especie aislada. El péptido de 19 restos que comprende los aminoácidos 788-806 del HIF-1\alpha humano se modificó por incubación en aerobiosis con FIH-1 FIH (Hewitson et al., J BIOL CHEM 277 (29): 26351-26355, 2002) en presencia de ascorbato, DTT, catalasa, 2-oxoglutarato y hierro (II) durante 30 minutos a 37ºC. La reacción se interrumpió por enfriamiento a 4ºC y adición de un volumen equivalente de metanol. Se eliminó el precipitado por centrifugación y el sobrenadante se purificó mediante HPLC usando una columna Jupiter C4 (15 cm x 4,6 mm). El péptido se eluyó usando un gradiente de acetonitrilo en ácido trifluoroacético a 0,1%, se secó por congelación a partir del disolvente de HPLC para el análisis de aminoácidos y espectrométrico de masas. La muestra se secó por congelación por segunda vez a partir de D_{2}O en preparación para el análisis de RMN.
La hidroxilación catalítica mediada por FIH-1 de un péptido sintético de 19 restos que corresponde a los restos 788-806 del HIF-1\alpha se confirmó mediante análisis espectrométrico de masas de material purificado por HPLC: Péptido nativo de 19 aminoácidos [M+2H]^{2+} = 1026,67 Da, péptido modificado de 19 aminoácidos [M+2H]^{2+} = 1034,61 Da, una diferencia de masa de +8 Da de los iones con carga doble que se corresponde con +16 Da en el péptido (oxígeno). La degradación de Edman N-terminal del péptido producto dio la siguiente secuencia: DESGLPQLTSYDCEVxA, donde x no era asparagina. El pico de este ciclo (16º) de la degradación de Edman corría a una posición similar a la del patrón de \beta-hidroxiasparagina. La hidrólisis ácida del péptido modificado seguida de análisis de aminoácidos demostró la presencia de ácido \beta-hidroxiaspártico solamente.
Los cambios de desplazamiento químico tanto de ^{1}H como de ^{13}C entre el sustrato peptídico de 19 aminoácidos y el producto de incubación purificado por HPLC se evaluaron mediante experimentos de HSQC ^{1}H-^{13}C 2D. En el sustrato se asignó que un agrupamiento de cuatro resonancias \beta-CH_{2} pertenecían a Asp-1, Tyr-11, Asp-12 y Asn-16 de acuerdo con sus desplazamientos de ^{1}H y ^{13}C (Evans, J. N. S. (1995) Biomolecular NMR Spectroscopy, Oxford University Press, Oxford, Reino Unido). En el producto era evidente a partir de los espectros tanto de HSQC 2D como de protones 1D que sólo estaban presentes tres de estas cuatro resonancias. La comparación de los dos espectros indica que la señal asignada al carbono \beta de la Asn-16 (a \deltaH 2,813 y 2,695 ppm y \deltaC 37,40 ppm en el sustrato) había desaparecido, concordando con la hidroxilación del resto asparagina en su carbono \beta. Las resonancias debidas a los dos restos de ácido aspártico se habían desplazado ligeramente, presumiblemente debido a cambios en el estado de protonación y ahora aparecen a un desplazamiento químico ^{1}H similar al de los protones \beta de la asparagina en el sustrato. Una diferencia en el estado de oxidación de la cisteína entre las dos muestras es poco probable dados los desplazamientos químicos casi idénticos para el carbono \beta e hidrógenos del cisteinilo. El cambio de un doblete doble a un doblete simple para el hidrógeno \beta del resto hidroxilado también descarta cualquier posibilidad de que las alteraciones observadas en el espectro de RMN se deban a agregación. Han aparecido dos nuevas resonancias en el espectro de producto a \deltaH 4,913 ppm y \deltaC 56,26 ppm y a \deltaH 4,654 ppm y \deltaC 72,22 ppm. Estas resonancias se correlacionan entre sí en el espectro COSY 2D y comparten una constante de acoplamiento ^{1}H-^{1}H de 2,4 Hz y por lo tanto se les asigna el CH^{\alpha}-CH^{\beta} de la asparagina hidroxilada. La aparición de estas resonancias también coincide con la desaparición de las resonancias \deltaH 4,706 ppm y \deltaC 51,43 ppm observadas en los espectros de sustrato, a la que por tanto se le asigna el CH^{\alpha} de la asparagina precursora antes de la modificación. La comparación de la constante de acoplamiento CH^{\alpha}-CH^{\beta} de 2,4 Hz observada para la Asn-803 hidroxilada con valores de la bibliografía sugería que se producía el isómero treo.
Resumiendo los experimentos de RMN anteriores: Los experimentos de HSQC proporcionaron pruebas directas de que la hidroxilación se producía en el carbono \beta de la asparagina diana, apareciendo el carbono \beta hidroxilado significativamente desprotegido (a 72,22 ppm) y el carbono \alpha adyacente desprotegido en menor grado (a 56,26 ppm) respecto a su asparagina precursora. Cambios de estas magnitudes en los desplazamientos químicos de ^{13}C no concuerdan con la hidroxilación del nitrógeno de la cadena lateral, pero concuerdan con la hidroxilación del carbono \beta. Además, el espectro de ^{13}C de DL-treo-\beta-hidroxiasparagina libre (este estudio) tiene resonancias a 58,63 ppm y 73,85 ppm que se corresponden con carbonos \alpha y \beta. La asignación de producto también concuerda con desplazamientos químicos de RMN-^{1}H de los hidrógenos \alpha y \beta en los restos \beta-hidroxiaspartilo en dominios tipo EGF que son de 4,48 ppm y 4,36 ppm, respectivamente (con respecto al agua a 4,75 ppm) cuando está ausente el calcio (Selander et al, Biochemistry 29, 8111-8118). El análisis de la constante de acoplamiento descrito en la presente memoria sugiere que el isómero treo es el formado en la hidroxilación de la Asn-803 por FIH-1.
Dos informes (Darnes et al., (2002) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 99, 5271-5276; Freedman et al, (2002) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 99, 5367-5372) ponen de manifiesto cómo la \beta-hidroxilación de la Asn-803 de HIF-1\alpha estaría dañando la formación de complejo con p300. Aunque la posición de hidroxilación no se identificó en ningún informe, ambos sugieren que la hidroxilación en la posición pro-S del carbono \beta, es decir, para dar el isómero treo-(2S, 3S), interferiría con la formación del enlace de hidrógeno que mantiene la conformación \alpha-helicoidal adoptada por esta parte del HIF-1\alpha y también generaría la necesidad de una desolvatación energéticamente desfavorable del grupo hidroxilo. Un choque estérico entre el grupo hidroxilo pro-S insertado y la Ile-353 (numeración de Dames et al (2002) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 99, 5271-5276) de p300 alteraría la interacción de las dos proteínas. Presumiblemente también se usa el mismo mecanismo para anular la interacción de HIF-1\alpha y p300. El descubrimiento de que es la posición beta de la Asn-803 la que está modificada y las implicaciones mecánicas asociadas puede usarse en el diseño de compuestos que se unan a p300 desplazando de este modo el HIF-alfa, y en el diseño de inhibidores de FIH (véase a continuación); en ambos casos para hacer posibles agentes farmacéuticos pro-angiogénicos.
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Ejemplo 2
Para obtener un complejo de FIH:CAD adecuado para el análisis de rayos X sin oxidación del CAD o del Fe^{(II)}, se cocristalizan FIH y diversos fragmentos de CAD de siete a cincuenta y dos restos con Fe^{(II)} y 2OG en condiciones anaerobias. También se obtuvieron estructuras para el FIH en complejo con Fe^{(II)} y N-oxaloilglicina (NOG, un inhibidor del FIH) (anaeróbicamente) y Zn^{(II)} y NOG (aeróbicamente). Estas estructuras se resolvieron por reemplazo molecular usando un modelo obtenido por dispersión anómala múltiple en apo-FIH sustituido con selenometionina. Se obtuvieron complejos cristalinos de FIH:CAD con CAD_{786-826}, Fe^{(II)} y NOG o 2OG (estructuras 1 y 2, Tabla 1), CAD_{775-826} con Zn^{(II)} y NOG (estructura 3). Los intentos de cristalización con CAD_{787-806}, CAD_{850-862} (HIF-2\alpha, equivalente a CAD_{802-814} de HIF-1\alpha) y CAD_{800-806} no dieron como resultado complejos de FIH:CAD; los análisis en solución indicaban que los fragmentos de CAD más cortos de veinte restos no son sustratos eficaces in vitro.
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Métodos empleados en el trabajo estructural Expresión, purificación y cristalización de proteínas
Se prepararon FIH, CAD_{775-826} y CAD_{786-826} como se describe (Hewitson et al., J BIOL CHEM 277 (29): 26351-26355, 2002). Se produjo FIH sustituido con selenometionina (SeMet) usando un protocolo de inhibición metabólica y medio LeMaster complementado con L-selenometionina 50 mg/l. La incorporación de SeMet era >95% por ESI-MS. La cristalización en aerobiosis de SeMet FIH (a 11 mg ml^{-1}) se consiguió por difusión de vapor por gota colgante a 17ºC. Las aguas madres consistían en sulfato de amonio 1,2 M, PEG 400 a 4% y Hepes 0,1 M pH 7,5. La cristalización de complejos de FIH:Fe:fragmento de CAD se consiguió en una atmósfera anaerobia de argón en una caja de manipulación con guantes Belle Technology (O_{2} 0,3-0,4 ppm) usando las mismas aguas madres y una solución que contenía FIH (a 11 mg ml^{-1}), Fe^{2+} (1 mM), 2OG/NOG (2 mM) y fragmento CAD (1 mM). La cristalización de FIH:Zn:fragmento de CAD se consiguió aeróbicamente en condiciones similares. Los péptidos se sintetizaron mediante síntesis peptídica en fase sólida o se adquirieron en Biopeptide Co. (San Diego, Estados Unidos).
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Recogida de datos cristalográficos y refinamiento de la estructura
Los cristales se criocongelaron sumergiéndolos en nitrógeno líquido y se recogieron los datos de rayos X a 100 K usando una corriente de nitrógeno. Se logró la crioprotección por transferencia secuencial a una solución que contenía sulfato de amonio 1,2 M, PEG 400 a 3%, Hepes 0,1 M pH 7,5 y glicerol 10% seguido de 24%. Se recogió un conjunto de datos de dispersión anómala múltiple (MAD) a tres longitudes de onda a una resolución de 2,9 \ring{A} en la línea de haz 14,2 de la Fuente de Radiación Sincrotrón, Daresbury, Reino Unido. Se recogieron datos de los cristales de complejos de FIH:CAD en las líneas de haz 14,2, 9,6 ó 9,5 usando detectores ADSC Quantum 4 (14,2 y 9,6) o MarCCD (9,5). Todos los datos se procesaron con el programa MOSFLM y la serie CCP4 [Collaborative Computational Project Number 4 Acta Crystallogr. D50, 760-763 (1994)]. Los cristales pertenecían al grupo espacial P4_{1}2_{1}2. Se localizaron seis posiciones de selenio y se calcularon las fases usando el programa SOLVE (Terwilliger et al. D55, 849-861, 1999). Se realizó una modificación de la densidad que aumentaba la cifra de mérito de 0,56 a 0,66 usando RESOLVE (Terwilliger Acta Crystallogr. D56, 965-972 2000).
Se construyó un modelo inicial usando el programa O (Jones et al, Acta Crystallogr. A47, 110-119, 1991) y se refinó frente a los datos de SeMet (longitud de onda lejana) usando el programa CNS (Brunger Acta Crystallogr. D54, 905-921 1998). Un ciclo de recocido simulado seguido de refinamiento de factor B agrupado llevó el R_{libre} a 36,2%. Después de una reconstrucción y refinamiento adicionales que llevaron el R_{libre} a 32,3%, el modelo se transfirió al conjunto de datos de 2,15 \ring{A}. La reconstrucción y refinamiento usando REFMAC5 incluyendo la adición de Fe, sustrato y moléculas de disolvente, y el refinamiento de los parámetros de TLS llevó el factor R convencional a 17,8% y el R_{libre} a 21,3%. Los siguientes restos están ausentes en el modelo actual: 1-15 y 304-306 del FIH, 786-794, 807-811 y 824-826 del fragmento de CAD. De acuerdo con PROCHECK no hay valores atípicos de Ramachandran y 90,7% de los restos tienen las conformaciones de cadena principal más favorables. Para el péptido de CAD, 77,8% de los restos están en la región más favorable con los restantes 22,2% en regiones adicionalmente permitidas.
Otras estructuras se resolvieron por reemplazo molecular usando las coordenadas de los datos de 2,15 \ring{A} y refinamiento usando REFMAC5. En todas las estructuras la densidad de electrones para el Fe y 2OG/NOG era visible durante todo el refinamiento. Se observó una diferencia positiva significativa en la densidad de electrones entre el hierro y el carbono \beta de la Asn803 de CAD. Puesto que las diferencias de factor B entre el FIH y el CAD implican que el CAD no tiene una ocupación de 100%, esto puede representar un modo de unión alternativo para el 1-carboxilato 2OG en ausencia de sustrato aunque también podría deberse a la ligación de una molécula de agua, de nuevo en ausencia de sustrato.
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Visión de conjunto de la estructura del FIH
El núcleo del FIH comprende un motivo de hélice beta bicatenaria (DSBH o "rollo de gelatina") formado por ocho cadenas \beta, \beta8-\beta11 y \beta14-\beta17. Los restos 220-259 forman un inserto entre las cadenas 4 y 5 de la DSBH. La cara inferior de la DSBH está flanqueada por cuatro cadenas \beta adicionales de la región N-terminal para formar una lámina \beta antiparalela de ocho miembros. La cadena \beta1 N-terminal biseca la cara de la DSBH opuesta al sitio activo. La cadena \beta1 tiene un giro de 360º localizado en una secuencia PXXP entre sus interacciones con \beta14 y \beta2. Una cadena \beta situada de forma similar se encuentra en la mayoría de las 2OG oxigenasas, aunque no siempre de la misma región de la proteína. El motivo de lámina-hélice-lámina formado por \beta1, \alpha1 y \beta2 está conservado en todas las enzimas de esta clase excepto la prolina 3-hidroxilasa y se encuentra un plegamiento similar en esta región en la quercetina 2,3-dioxigenasa (QD) que utiliza Cu^{(II)} relacionada (Fusetti et al, STRUCTURE 10 (2): 259-268 2002). La topología del FIH lo define inequívocamente como un miembro de unión a hierro de la familia estructural de las cupinas que ya incluye la QD y la fosfomanosa isomerasa Tipo II que utiliza Mn^{(II)} (Clissold, P. M., y Ponting, C. P. (2001) Trends Biochem. Sci. 26, 79).
Enzimas relacionadas con el FIH
El FIH tiene una similitud de secuencia significativa con la región de homología JmjC de los factores de transcripción jumonji (Clissold, P. M., y Ponting, C. P. (2001) Trends Biochem. Sci. 26, 79; Hewitson et al., J BIOL CHEM 277 (29): 26351-26355, 2002). Estas proteínas son miembros de la superfamilia estructural de las cupinas y se han implicado en el crecimiento celular y el desarrollo cardiaco. Los restos de unión a hierro de la 2OG oxigenasa se han identificado en algunos dominios JmjC pero no se han señalado como motivos de unión a hierro. Las búsquedas de secuencias a la luz de la estructura del FIH ponen de manifiesto muchas proteínas JmjC con restos conservados que incluyen tanto este motivo como otros, incluyendo los restos del FIH Lys214 y Thr196 que pocas veces están implicados en la unión al 5-carboxilado de 2OG. Por lo tanto, la estructura pone de manifiesto que el FIH es uno de una gran familia de oxigenasas dependientes de hierro y 2OG implicadas en la regulación de la transcripción. Puesto que algunos de los dominios JmJC asignados distintos del FIH están asociados con enfermedades y fenotipos particulares su inhibición (por ejemplo) puede ser de valor terapéutico. (Véase, por ejemplo, Hu et al, ONCOGENE 20 (47): 6946-6954 18 OCT 2001 y Clissold, P. M., y Ponting, C. P. (2001) Trends Biochem. Sci. 26, 79 y referencias citadas en el mismo).
Tabla 2. Alineamiento de secuencia parcial del FIH con una selección de proteínas que contienen dominio JmjC. La estructura secundaria del FIH está indicada encima del alineamiento. Los restos de unión a 2OG seleccionados que se encuentran en el FIH se indican mediante triángulos oscuros debajo del alineamiento y los dos restos de unión a hierro mediante triángulos claros. Los números de acceso de SWALL se indican a la izquierda del alineamiento.
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TABLA 3 Coordenadas para la estructuras 1 4
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Claims (7)

1. Un método para identificar, explorar, caracterizar o diseñar una identidad química que se une a un factor inhibidor de HIF (FIH), comprendiendo dicho método comparar un modelo estructural de FIH con un modelo estructural para dicha entidad química, procediendo dicho modelo estructural del FIH de los factores estructurales o coordenadas estructurales que se muestran en la Tabla 3.
2. Uso de las coordenadas estructurales del FIH de la Tabla 3 para identificar, explorar, caracterizar, diseñar o modificar una entidad química.
3. Un uso de acuerdo con la reivindicación 2, en el que dicha entidad química se une al FIH.
4. Un método o uso de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones anteriores, en el que dicha entidad química se selecciona para inhibir la actividad asparaginil hidroxilasa del FIH.
5. Un método o uso de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones anteriores, en el que dicha entidad química forma interacciones hidrófobas con cualquiera o todas las cadenas laterales de uno o más restos aminoacídicos de dicho polipéptido seleccionado de Leu186, Leu188, Thr196, Phe207 e Ile281.
6. Un método o uso de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 4, en el que dicha entidad química forma interacciones electrostáticas o de formación de enlaces de hidrógeno con uno o más restos aminoacídicos de dicho polipéptido seleccionado de Tyr145, Thr196 y Lys214.
7. Un método o uso de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones anteriores que comprende además poner en contacto dicha entidad química in vitro con el HIF o un fragmento del mismo o un homólogo de cualquiera de los mismos que incorpore la asparagina 803, con el FIH o un homólogo del mismo que mantenga la actividad asparaginil hidroxilasa del FIH y controlar la hidroxilación de la asparagina 803.
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Families Citing this family (30)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2007530522A (ja) 2004-03-26 2007-11-01 アイシス・イノベーション・リミテッド アッセイ
UA91341C2 (ru) 2004-07-15 2010-07-26 Амр Текнолоджи, Інк. Арил- и гетероарилзамещенные тетрагидроизохинолины и их применение для блокирования обратного захвата норэпинефрина, допамина и серотонина
GB0519605D0 (en) 2005-09-26 2005-11-02 Isis Innovation Assay
US7588924B2 (en) 2006-03-07 2009-09-15 Procter & Gamble Company Crystal of hypoxia inducible factor 1 alpha prolyl hydroxylase
BRPI0713350B1 (pt) 2006-06-26 2022-04-12 Akebia Therapeutics Inc Composto, e, composição
US8962530B2 (en) * 2007-06-27 2015-02-24 Regents Of The University Of Colorado Inflammatory bowel disease therapies
US9156812B2 (en) 2008-06-04 2015-10-13 Bristol-Myers Squibb Company Crystalline form of 6-[(4S)-2-methyl-4-(2-naphthyl)-1,2,3,4-tetrahydroisoquinolin-7-yl]pyridazin-3-amine
SG172239A1 (en) * 2008-12-19 2011-07-28 European Molecular Biology Lab Embl Polypeptide fragments comprising endonuclease activity and their use
AU2010247763B2 (en) * 2009-05-12 2015-12-24 Albany Molecular Research, Inc. 7-([1,2,4,]triazolo[1,5,-a]pyridin-6-yl)-4-(3,4-dichlorophenyl)-1,2,3,4- tetrahydroisoquinoline and use thereof
EP2429295B1 (en) * 2009-05-12 2013-12-25 Albany Molecular Research, Inc. Aryl, heteroaryl, and heterocycle substituted tetrahydroisoquinolines and use thereof
US8815894B2 (en) * 2009-05-12 2014-08-26 Bristol-Myers Squibb Company Crystalline forms of (S)-7-([1,2,4]triazolo[1,5-a]pyridin-6-yl)-4-(3,4-dichlorophenyl)-1,2,3,4-tetrahydroisoquinoline and use thereof
EP3698794A1 (en) 2009-11-06 2020-08-26 Aerpio Therapeutics, Inc. Compositions and methods for treating colitis
CN106883246B (zh) 2009-12-04 2020-05-29 桑诺维恩药品公司 多环化合物及其使用方法
GB201102659D0 (en) 2011-02-15 2011-03-30 Isis Innovation Assay
NO2686520T3 (es) 2011-06-06 2018-03-17
EP2717870B1 (en) 2011-06-06 2017-09-27 Akebia Therapeutics Inc. Composition for stabilizing hypoxia inducible factor-2 alpha useful for treating cancer
GB201113101D0 (en) 2011-07-28 2011-09-14 Isis Innovation Assay
ES2660822T3 (es) * 2012-09-21 2018-03-26 Rhode Island Hospital Inhibidores de beta-hidrolasa para tratamiento del cáncer
SG10201910773VA (en) 2013-06-13 2020-01-30 Akebia Therapeutics Inc Compositions and methods for treating anemia
AU2016209126A1 (en) 2015-01-23 2017-08-10 Akebia Therapeutics, Inc. Solid forms of 2-(5-(3-fluorophenyl)-3-hydroxypicolinamido)acetic acid, compositions, and uses thereof
US11324734B2 (en) 2015-04-01 2022-05-10 Akebia Therapeutics, Inc. Compositions and methods for treating anemia
US10312653B2 (en) 2015-05-06 2019-06-04 Milwaukee Electric Tool Corporation Hydraulic tool
CA3032141A1 (en) 2016-07-29 2018-02-01 Vadim ALEXANDROV Compounds and compositions and uses thereof
UA125519C2 (uk) 2016-07-29 2022-04-13 Суновіон Фармасьютікалз Інк. Сполуки і композиції і їх застосування
IL268694B2 (en) 2017-02-16 2023-10-01 Sunovion Pharmaceuticals Inc Treatment of schizophrenia
BR112020001433A2 (pt) 2017-08-02 2020-07-28 Sunovion Pharmaceuticals Inc. compostos de isocromano e usos dos mesmos
EA202091945A1 (ru) 2018-02-16 2021-01-18 Суновион Фармасьютикалз Инк. Соли, кристаллические формы и способы их получения
EP3790863A1 (en) 2018-05-09 2021-03-17 Akebia Therapeutics Inc. Process for preparing 2-[[5-(3-chlorophenyl)-3-hydroxypyridine-2-carbonyl]amino]acetic acid
MX2021010880A (es) 2019-03-14 2022-01-18 Sunovion Pharmaceuticals Inc Sales de un compuesto de isocromanilo y formas cristalinas, procesos de preparacion, usos terapeuticos y composiciones farmaceuticas de las mismas.
CN115734785A (zh) 2020-04-14 2023-03-03 桑诺维恩药品公司 (S)-(4,5-二氢-7H-噻吩并[2,3-c]吡喃-7-基)-N-甲基甲胺用于治疗神经和精神方面的病症

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AU2001251467A1 (en) 2000-05-17 2001-12-03 Princeton University Methods of making models, methods of using models of murg, compounds that bind, inhibit or stimulate muret proteins, and therapeutic compositions thereof
GB0017323D0 (en) 2000-07-15 2000-08-30 Univ St Andrews Enzyme
US7630838B2 (en) 2000-09-22 2009-12-08 American Home Products Corporation Method for identifying agents that interact with beta-site APP cleaving enzyme (BACE)
JP4590157B2 (ja) 2001-03-21 2010-12-01 アイシス イノヴェイション リミテッド アッセイ、方法および手段
AUPR773801A0 (en) * 2001-09-18 2001-10-11 Adelaide Research & Innovation Pty Ltd Asparagine hydroxylation of the cad domain of a hif protein

Also Published As

Publication number Publication date
ATE452204T1 (de) 2010-01-15
JP2006504415A (ja) 2006-02-09
PL376770A1 (pl) 2006-01-09
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EP1554394B1 (en) 2009-12-16
WO2004035812A2 (en) 2004-04-29
EP2156830A1 (en) 2010-02-24
US7778779B2 (en) 2010-08-17
EP1554394A2 (en) 2005-07-20
JP4465276B2 (ja) 2010-05-19
CA2502541A1 (en) 2004-04-29
AU2003274330A1 (en) 2004-05-04

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