ES2361348B1 - Hidrolizado de animales marinos, procedimiento, obtención y utilización. - Google Patents
Hidrolizado de animales marinos, procedimiento, obtención y utilización. Download PDFInfo
- Publication number
- ES2361348B1 ES2361348B1 ES201031393A ES201031393A ES2361348B1 ES 2361348 B1 ES2361348 B1 ES 2361348B1 ES 201031393 A ES201031393 A ES 201031393A ES 201031393 A ES201031393 A ES 201031393A ES 2361348 B1 ES2361348 B1 ES 2361348B1
- Authority
- ES
- Spain
- Prior art keywords
- hydrolyzate
- page
- lines
- food
- viscera
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Active
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 65
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 title claims abstract description 47
- 230000008569 process Effects 0.000 claims abstract description 41
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims abstract description 25
- 239000003814 drug Substances 0.000 claims abstract description 20
- 210000001835 viscera Anatomy 0.000 claims abstract description 20
- 235000015872 dietary supplement Nutrition 0.000 claims abstract description 19
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 claims abstract description 14
- 235000019627 satiety Nutrition 0.000 claims abstract description 8
- 230000036186 satiety Effects 0.000 claims abstract description 8
- 208000035484 Cellulite Diseases 0.000 claims abstract description 7
- 206010028289 Muscle atrophy Diseases 0.000 claims abstract description 7
- 206010049752 Peau d'orange Diseases 0.000 claims abstract description 7
- 230000008901 benefit Effects 0.000 claims abstract description 7
- 230000036232 cellulite Effects 0.000 claims abstract description 7
- 238000011161 development Methods 0.000 claims abstract description 7
- 210000000987 immune system Anatomy 0.000 claims abstract description 7
- 230000000968 intestinal effect Effects 0.000 claims abstract description 7
- 230000007170 pathology Effects 0.000 claims abstract description 7
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 claims abstract description 6
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 claims abstract description 6
- 238000005534 hematocrit Methods 0.000 claims abstract description 6
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 claims abstract description 4
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 claims abstract description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 42
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 40
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 23
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 20
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 20
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 20
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 18
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims description 17
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 17
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 17
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 claims description 14
- 239000002778 food additive Substances 0.000 claims description 14
- 239000013589 supplement Substances 0.000 claims description 14
- 241000282414 Homo sapiens Species 0.000 claims description 12
- 241000238370 Sepia Species 0.000 claims description 12
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims description 11
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims description 10
- XOAAWQZATWQOTB-UHFFFAOYSA-N taurine Chemical compound NCCS(O)(=O)=O XOAAWQZATWQOTB-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 10
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims description 9
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 9
- 241000238366 Cephalopoda Species 0.000 claims description 8
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 7
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 claims description 6
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 claims description 6
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims description 6
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 6
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 5
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims description 5
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims description 5
- 229960003080 taurine Drugs 0.000 claims description 5
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 4
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 4
- 241000238371 Sepiidae Species 0.000 claims description 4
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 claims description 4
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 claims description 4
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 claims description 4
- 235000019512 sardine Nutrition 0.000 claims description 4
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 claims description 3
- 238000000576 coating method Methods 0.000 claims description 3
- 238000001816 cooling Methods 0.000 claims description 3
- 238000010790 dilution Methods 0.000 claims description 3
- 239000012895 dilution Substances 0.000 claims description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 claims description 3
- 238000010979 pH adjustment Methods 0.000 claims description 3
- 208000035404 Autolysis Diseases 0.000 claims description 2
- 206010057248 Cell death Diseases 0.000 claims description 2
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 2
- 238000009826 distribution Methods 0.000 claims description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims description 2
- 238000001879 gelation Methods 0.000 claims description 2
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims description 2
- 230000028043 self proteolysis Effects 0.000 claims description 2
- 241001125048 Sardina Species 0.000 claims 4
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 claims 4
- 239000002699 waste material Substances 0.000 claims 3
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 claims 2
- 230000036039 immunity Effects 0.000 claims 2
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 claims 1
- 102220474557 Connector enhancer of kinase suppressor of ras 1_C12S_mutation Human genes 0.000 claims 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 claims 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 claims 1
- 241000238374 Sepia officinalis Species 0.000 claims 1
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 claims 1
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 claims 1
- 239000010828 animal waste Substances 0.000 claims 1
- 230000033228 biological regulation Effects 0.000 claims 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 claims 1
- 230000000678 effect on lipid Effects 0.000 claims 1
- 230000000415 inactivating effect Effects 0.000 claims 1
- 210000004798 organs belonging to the digestive system Anatomy 0.000 claims 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 claims 1
- 102220240796 rs553605556 Human genes 0.000 claims 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 abstract description 4
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 abstract description 4
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 22
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 20
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 16
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 14
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 12
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 12
- 241000700159 Rattus Species 0.000 description 10
- MUMGGOZAMZWBJJ-DYKIIFRCSA-N Testostosterone Chemical compound O=C1CC[C@]2(C)[C@H]3CC[C@](C)([C@H](CC4)O)[C@@H]4[C@@H]3CCC2=C1 MUMGGOZAMZWBJJ-DYKIIFRCSA-N 0.000 description 10
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 9
- 210000003934 vacuole Anatomy 0.000 description 9
- 238000004949 mass spectrometry Methods 0.000 description 8
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 8
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 7
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 7
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 7
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 7
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 6
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 6
- -1 alkaline Proteins 0.000 description 5
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 5
- 241000894007 species Species 0.000 description 5
- 229960003604 testosterone Drugs 0.000 description 5
- 241000238424 Crustacea Species 0.000 description 4
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N Phosphoric acid Chemical compound OP(O)(O)=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 4
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 4
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 4
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 4
- 210000004698 lymphocyte Anatomy 0.000 description 4
- 238000007491 morphometric analysis Methods 0.000 description 4
- 238000011282 treatment Methods 0.000 description 4
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000238557 Decapoda Species 0.000 description 3
- 241000237852 Mollusca Species 0.000 description 3
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 3
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 3
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 3
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 3
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 3
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 3
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 3
- 235000012054 meals Nutrition 0.000 description 3
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 3
- 230000003387 muscular Effects 0.000 description 3
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 3
- 230000011514 reflex Effects 0.000 description 3
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 3
- 238000001228 spectrum Methods 0.000 description 3
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 3
- LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N tris Chemical compound OCC(N)(CO)CO LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000002028 Biomass Substances 0.000 description 2
- RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N Copper Chemical compound [Cu] RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000006144 Dulbecco’s modified Eagle's medium Substances 0.000 description 2
- 101100501135 Escherichia coli O157:H7 ehaG gene Proteins 0.000 description 2
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 2
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 2
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 2
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 2
- FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N Magnesium Chemical compound [Mg] FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 208000029578 Muscle disease Diseases 0.000 description 2
- 206010028311 Muscle hypertrophy Diseases 0.000 description 2
- OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N Phosphorus Chemical compound [P] OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- BUGBHKTXTAQXES-UHFFFAOYSA-N Selenium Chemical compound [Se] BUGBHKTXTAQXES-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000007983 Tris buffer Substances 0.000 description 2
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 2
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 2
- 210000001789 adipocyte Anatomy 0.000 description 2
- 210000000577 adipose tissue Anatomy 0.000 description 2
- 235000010443 alginic acid Nutrition 0.000 description 2
- 229920000615 alginic acid Polymers 0.000 description 2
- JAZBEHYOTPTENJ-JLNKQSITSA-N all-cis-5,8,11,14,17-icosapentaenoic acid Chemical compound CC\C=C/C\C=C/C\C=C/C\C=C/C\C=C/CCCC(O)=O JAZBEHYOTPTENJ-JLNKQSITSA-N 0.000 description 2
- 229910000147 aluminium phosphate Inorganic materials 0.000 description 2
- 238000009534 blood test Methods 0.000 description 2
- AGVAZMGAQJOSFJ-WZHZPDAFSA-M cobalt(2+);[(2r,3s,4r,5s)-5-(5,6-dimethylbenzimidazol-1-yl)-4-hydroxy-2-(hydroxymethyl)oxolan-3-yl] [(2r)-1-[3-[(1r,2r,3r,4z,7s,9z,12s,13s,14z,17s,18s,19r)-2,13,18-tris(2-amino-2-oxoethyl)-7,12,17-tris(3-amino-3-oxopropyl)-3,5,8,8,13,15,18,19-octamethyl-2 Chemical compound [Co+2].N#[C-].[N-]([C@@H]1[C@H](CC(N)=O)[C@@]2(C)CCC(=O)NC[C@@H](C)OP(O)(=O)O[C@H]3[C@H]([C@H](O[C@@H]3CO)N3C4=CC(C)=C(C)C=C4N=C3)O)\C2=C(C)/C([C@H](C\2(C)C)CCC(N)=O)=N/C/2=C\C([C@H]([C@@]/2(CC(N)=O)C)CCC(N)=O)=N\C\2=C(C)/C2=N[C@]1(C)[C@@](C)(CC(N)=O)[C@@H]2CCC(N)=O AGVAZMGAQJOSFJ-WZHZPDAFSA-M 0.000 description 2
- 230000001143 conditioned effect Effects 0.000 description 2
- 229910052802 copper Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000010949 copper Substances 0.000 description 2
- JAZBEHYOTPTENJ-UHFFFAOYSA-N eicosapentaenoic acid Natural products CCC=CCC=CCC=CCC=CCC=CCCCC(O)=O JAZBEHYOTPTENJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000006062 fragmentation reaction Methods 0.000 description 2
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 2
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 2
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 2
- 210000003128 head Anatomy 0.000 description 2
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 2
- 238000005040 ion trap Methods 0.000 description 2
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 2
- 230000004130 lipolysis Effects 0.000 description 2
- 239000011777 magnesium Substances 0.000 description 2
- 229910052749 magnesium Inorganic materials 0.000 description 2
- 230000002503 metabolic effect Effects 0.000 description 2
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 2
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 2
- 230000003562 morphometric effect Effects 0.000 description 2
- 238000013425 morphometry Methods 0.000 description 2
- 230000012042 muscle hypertrophy Effects 0.000 description 2
- 239000013642 negative control Substances 0.000 description 2
- 235000015816 nutrient absorption Nutrition 0.000 description 2
- 230000003287 optical effect Effects 0.000 description 2
- 238000006213 oxygenation reaction Methods 0.000 description 2
- 150000003904 phospholipids Chemical class 0.000 description 2
- 239000011574 phosphorus Substances 0.000 description 2
- 229910052698 phosphorus Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000006187 pill Substances 0.000 description 2
- 239000013641 positive control Substances 0.000 description 2
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 2
- 239000011669 selenium Substances 0.000 description 2
- 229910052711 selenium Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 2
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 238000010257 thawing Methods 0.000 description 2
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 2
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 2
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 2
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 2
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 2
- 235000019163 vitamin B12 Nutrition 0.000 description 2
- 239000011715 vitamin B12 Substances 0.000 description 2
- 235000019160 vitamin B3 Nutrition 0.000 description 2
- 239000011708 vitamin B3 Substances 0.000 description 2
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- FDKWRPBBCBCIGA-REOHCLBHSA-N (2r)-2-azaniumyl-3-$l^{1}-selanylpropanoate Chemical compound [Se]C[C@H](N)C(O)=O FDKWRPBBCBCIGA-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- GHOKWGTUZJEAQD-ZETCQYMHSA-N (D)-(+)-Pantothenic acid Chemical compound OCC(C)(C)[C@@H](O)C(=O)NCCC(O)=O GHOKWGTUZJEAQD-ZETCQYMHSA-N 0.000 description 1
- BJEPYKJPYRNKOW-REOHCLBHSA-N (S)-malic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- GVJHHUAWPYXKBD-UHFFFAOYSA-N (±)-α-Tocopherol Chemical compound OC1=C(C)C(C)=C2OC(CCCC(C)CCCC(C)CCCC(C)C)(C)CCC2=C1C GVJHHUAWPYXKBD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- HNSDLXPSAYFUHK-UHFFFAOYSA-N 1,4-bis(2-ethylhexyl) sulfosuccinate Chemical compound CCCCC(CC)COC(=O)CC(S(O)(=O)=O)C(=O)OCC(CC)CCCC HNSDLXPSAYFUHK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FPIPGXGPPPQFEQ-UHFFFAOYSA-N 13-cis retinol Natural products OCC=C(C)C=CC=C(C)C=CC1=C(C)CCCC1(C)C FPIPGXGPPPQFEQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 2,4,6-trimethyl-N-[3-(trifluoromethyl)phenyl]benzenesulfonamide Chemical compound CC1=CC(C)=CC(C)=C1S(=O)(=O)NC1=CC=CC(C(F)(F)F)=C1 ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- HVCOBJNICQPDBP-UHFFFAOYSA-N 3-[3-[3,5-dihydroxy-6-methyl-4-(3,4,5-trihydroxy-6-methyloxan-2-yl)oxyoxan-2-yl]oxydecanoyloxy]decanoic acid;hydrate Chemical compound O.OC1C(OC(CC(=O)OC(CCCCCCC)CC(O)=O)CCCCCCC)OC(C)C(O)C1OC1C(O)C(O)C(O)C(C)O1 HVCOBJNICQPDBP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920000936 Agarose Polymers 0.000 description 1
- 108020004774 Alkaline Phosphatase Proteins 0.000 description 1
- 102000002260 Alkaline Phosphatase Human genes 0.000 description 1
- 102000004400 Aminopeptidases Human genes 0.000 description 1
- 108090000915 Aminopeptidases Proteins 0.000 description 1
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 1
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 1
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 1
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000005367 Carboxypeptidases Human genes 0.000 description 1
- 108010006303 Carboxypeptidases Proteins 0.000 description 1
- 241000251730 Chondrichthyes Species 0.000 description 1
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- 235000005979 Citrus limon Nutrition 0.000 description 1
- 244000131522 Citrus pyriformis Species 0.000 description 1
- 241000555825 Clupeidae Species 0.000 description 1
- 241001454694 Clupeiformes Species 0.000 description 1
- 235000009849 Cucumis sativus Nutrition 0.000 description 1
- 240000008067 Cucumis sativus Species 0.000 description 1
- FDKWRPBBCBCIGA-UWTATZPHSA-N D-Selenocysteine Natural products [Se]C[C@@H](N)C(O)=O FDKWRPBBCBCIGA-UWTATZPHSA-N 0.000 description 1
- 108010053770 Deoxyribonucleases Proteins 0.000 description 1
- 102000016911 Deoxyribonucleases Human genes 0.000 description 1
- 229920002307 Dextran Polymers 0.000 description 1
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 description 1
- 208000004262 Food Hypersensitivity Diseases 0.000 description 1
- 241000276438 Gadus morhua Species 0.000 description 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- 229930186217 Glycolipid Natural products 0.000 description 1
- 102000003886 Glycoproteins Human genes 0.000 description 1
- 108090000288 Glycoproteins Proteins 0.000 description 1
- HTTJABKRGRZYRN-UHFFFAOYSA-N Heparin Chemical compound OC1C(NC(=O)C)C(O)OC(COS(O)(=O)=O)C1OC1C(OS(O)(=O)=O)C(O)C(OC2C(C(OS(O)(=O)=O)C(OC3C(C(O)C(O)C(O3)C(O)=O)OS(O)(=O)=O)C(CO)O2)NS(O)(=O)=O)C(C(O)=O)O1 HTTJABKRGRZYRN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000282412 Homo Species 0.000 description 1
- 102000004157 Hydrolases Human genes 0.000 description 1
- 108090000604 Hydrolases Proteins 0.000 description 1
- 206010020880 Hypertrophy Diseases 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- 206010061218 Inflammation Diseases 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N L-Cysteine Chemical compound SC[C@H](N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P L-argininium(2+) Chemical compound NC(=[NH2+])NCCC[C@H]([NH3+])C(O)=O ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WHXSMMKQMYFTQS-UHFFFAOYSA-N Lithium Chemical compound [Li] WHXSMMKQMYFTQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 1
- 206010068836 Metabolic myopathy Diseases 0.000 description 1
- 229920000168 Microcrystalline cellulose Polymers 0.000 description 1
- 102000016943 Muramidase Human genes 0.000 description 1
- 108010014251 Muramidase Proteins 0.000 description 1
- 208000021642 Muscular disease Diseases 0.000 description 1
- 201000009623 Myopathy Diseases 0.000 description 1
- 208000010316 Myotonia congenita Diseases 0.000 description 1
- 108010062010 N-Acetylmuramoyl-L-alanine Amidase Proteins 0.000 description 1
- PVNIIMVLHYAWGP-UHFFFAOYSA-N Niacin Chemical compound OC(=O)C1=CC=CN=C1 PVNIIMVLHYAWGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DFPAKSUCGFBDDF-UHFFFAOYSA-N Nicotinamide Chemical compound NC(=O)C1=CC=CN=C1 DFPAKSUCGFBDDF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000238413 Octopus Species 0.000 description 1
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 description 1
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 description 1
- 108010064785 Phospholipases Proteins 0.000 description 1
- 102000015439 Phospholipases Human genes 0.000 description 1
- ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N Potassium Chemical compound [K] ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 208000028872 Progressive muscular dystrophy Diseases 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000700157 Rattus norvegicus Species 0.000 description 1
- 108010083644 Ribonucleases Proteins 0.000 description 1
- 102000006382 Ribonucleases Human genes 0.000 description 1
- 241000269821 Scombridae Species 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M Sodium laurylsulphate Chemical compound [Na+].CCCCCCCCCCCCOS([O-])(=O)=O DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 235000021355 Stearic acid Nutrition 0.000 description 1
- 108010055297 Sterol Esterase Proteins 0.000 description 1
- 102000000019 Sterol Esterase Human genes 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FPIPGXGPPPQFEQ-BOOMUCAASA-N Vitamin A Natural products OC/C=C(/C)\C=C\C=C(\C)/C=C/C1=C(C)CCCC1(C)C FPIPGXGPPPQFEQ-BOOMUCAASA-N 0.000 description 1
- 229930003779 Vitamin B12 Natural products 0.000 description 1
- HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N Zinc Chemical compound [Zn] HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000009471 action Effects 0.000 description 1
- 239000011149 active material Substances 0.000 description 1
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 1
- FPIPGXGPPPQFEQ-OVSJKPMPSA-N all-trans-retinol Chemical compound OC\C=C(/C)\C=C\C=C(/C)\C=C\C1=C(C)CCCC1(C)C FPIPGXGPPPQFEQ-OVSJKPMPSA-N 0.000 description 1
- BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N alpha-hydroxysuccinic acid Natural products OC(=O)C(O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 1
- 238000000540 analysis of variance Methods 0.000 description 1
- 235000019513 anchovy Nutrition 0.000 description 1
- 238000010171 animal model Methods 0.000 description 1
- 235000019728 animal nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 238000009360 aquaculture Methods 0.000 description 1
- 244000144974 aquaculture Species 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- 102000006995 beta-Glucosidase Human genes 0.000 description 1
- 108010047754 beta-Glucosidase Proteins 0.000 description 1
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000000975 bioactive effect Effects 0.000 description 1
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 1
- 230000001488 breeding effect Effects 0.000 description 1
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001506 calcium phosphate Substances 0.000 description 1
- 229910000389 calcium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011010 calcium phosphates Nutrition 0.000 description 1
- 239000002775 capsule Substances 0.000 description 1
- 235000010418 carrageenan Nutrition 0.000 description 1
- 229920001525 carrageenan Polymers 0.000 description 1
- 210000000845 cartilage Anatomy 0.000 description 1
- 238000012512 characterization method Methods 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 235000015218 chewing gum Nutrition 0.000 description 1
- 229940112822 chewing gum Drugs 0.000 description 1
- 229930002875 chlorophyll Natural products 0.000 description 1
- 235000019804 chlorophyll Nutrition 0.000 description 1
- ATNHDLDRLWWWCB-AENOIHSZSA-M chlorophyll a Chemical compound C1([C@@H](C(=O)OC)C(=O)C2=C3C)=C2N2C3=CC(C(CC)=C3C)=[N+]4C3=CC3=C(C=C)C(C)=C5N3[Mg-2]42[N+]2=C1[C@@H](CCC(=O)OC\C=C(/C)CCC[C@H](C)CCC[C@H](C)CCCC(C)C)[C@H](C)C2=C5 ATNHDLDRLWWWCB-AENOIHSZSA-M 0.000 description 1
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 1
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 1
- 235000019516 cod Nutrition 0.000 description 1
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 description 1
- 230000006835 compression Effects 0.000 description 1
- 238000007906 compression Methods 0.000 description 1
- 235000009508 confectionery Nutrition 0.000 description 1
- 201000006815 congenital muscular dystrophy Diseases 0.000 description 1
- 201000011474 congenital myopathy Diseases 0.000 description 1
- 239000006071 cream Substances 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- 230000007547 defect Effects 0.000 description 1
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 description 1
- 230000037213 diet Effects 0.000 description 1
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 1
- 230000001079 digestive effect Effects 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 238000010494 dissociation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000005593 dissociations Effects 0.000 description 1
- 239000008298 dragée Substances 0.000 description 1
- 239000000428 dust Substances 0.000 description 1
- 230000009982 effect on human Effects 0.000 description 1
- 239000000839 emulsion Substances 0.000 description 1
- 210000003743 erythrocyte Anatomy 0.000 description 1
- YUPQOCKHBKYZMN-UHFFFAOYSA-N ethylaminomethanetriol Chemical compound CCNC(O)(O)O YUPQOCKHBKYZMN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000020932 food allergy Nutrition 0.000 description 1
- 235000021393 food security Nutrition 0.000 description 1
- 238000013467 fragmentation Methods 0.000 description 1
- 235000019525 fullness Nutrition 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000004554 glutamine Nutrition 0.000 description 1
- 150000002327 glycerophospholipids Chemical class 0.000 description 1
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 1
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 1
- 244000144993 groups of animals Species 0.000 description 1
- 239000003102 growth factor Substances 0.000 description 1
- 230000003719 hair strength Effects 0.000 description 1
- 229920000669 heparin Polymers 0.000 description 1
- 229960002897 heparin Drugs 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000008240 homogeneous mixture Substances 0.000 description 1
- 238000000265 homogenisation Methods 0.000 description 1
- 239000001866 hydroxypropyl methyl cellulose Substances 0.000 description 1
- 235000010979 hydroxypropyl methyl cellulose Nutrition 0.000 description 1
- 229920003088 hydroxypropyl methyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- UFVKGYZPFZQRLF-UHFFFAOYSA-N hydroxypropyl methyl cellulose Chemical compound OC1C(O)C(OC)OC(CO)C1OC1C(O)C(O)C(OC2C(C(O)C(OC3C(C(O)C(O)C(CO)O3)O)C(CO)O2)O)C(CO)O1 UFVKGYZPFZQRLF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000001900 immune effect Effects 0.000 description 1
- 239000002955 immunomodulating agent Substances 0.000 description 1
- 230000002584 immunomodulator Effects 0.000 description 1
- 229940121354 immunomodulator Drugs 0.000 description 1
- 229910052738 indium Inorganic materials 0.000 description 1
- 208000015181 infectious disease Diseases 0.000 description 1
- 230000004054 inflammatory process Effects 0.000 description 1
- 238000011835 investigation Methods 0.000 description 1
- PNDPGZBMCMUPRI-UHFFFAOYSA-N iodine Chemical compound II PNDPGZBMCMUPRI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000000366 juvenile effect Effects 0.000 description 1
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 1
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 1
- 230000002045 lasting effect Effects 0.000 description 1
- 235000020997 lean meat Nutrition 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 238000004895 liquid chromatography mass spectrometry Methods 0.000 description 1
- 229910052744 lithium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000004325 lysozyme Substances 0.000 description 1
- 235000010335 lysozyme Nutrition 0.000 description 1
- 229960000274 lysozyme Drugs 0.000 description 1
- 235000020640 mackerel Nutrition 0.000 description 1
- ZLNQQNXFFQJAID-UHFFFAOYSA-L magnesium carbonate Chemical compound [Mg+2].[O-]C([O-])=O ZLNQQNXFFQJAID-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000001095 magnesium carbonate Substances 0.000 description 1
- 229910000021 magnesium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000014380 magnesium carbonate Nutrition 0.000 description 1
- 239000001630 malic acid Substances 0.000 description 1
- 235000011090 malic acid Nutrition 0.000 description 1
- WPBNNNQJVZRUHP-UHFFFAOYSA-L manganese(2+);methyl n-[[2-(methoxycarbonylcarbamothioylamino)phenyl]carbamothioyl]carbamate;n-[2-(sulfidocarbothioylamino)ethyl]carbamodithioate Chemical compound [Mn+2].[S-]C(=S)NCCNC([S-])=S.COC(=O)NC(=S)NC1=CC=CC=C1NC(=S)NC(=O)OC WPBNNNQJVZRUHP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 238000000074 matrix-assisted laser desorption--ionisation tandem time-of-flight detection Methods 0.000 description 1
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- 230000002906 microbiologic effect Effects 0.000 description 1
- 235000019813 microcrystalline cellulose Nutrition 0.000 description 1
- 239000008108 microcrystalline cellulose Substances 0.000 description 1
- 229940016286 microcrystalline cellulose Drugs 0.000 description 1
- 235000021281 monounsaturated fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 210000000663 muscle cell Anatomy 0.000 description 1
- 230000003274 myotonic effect Effects 0.000 description 1
- 208000029264 myotonic syndrome Diseases 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- QIQXTHQIDYTFRH-UHFFFAOYSA-N octadecanoic acid Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCC(O)=O QIQXTHQIDYTFRH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OQCDKBAXFALNLD-UHFFFAOYSA-N octadecanoic acid Natural products CCCCCCCC(C)CCCCCCCCC(O)=O OQCDKBAXFALNLD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 1
- 239000002674 ointment Substances 0.000 description 1
- 210000000056 organ Anatomy 0.000 description 1
- 230000003071 parasitic effect Effects 0.000 description 1
- 239000000546 pharmaceutical excipient Substances 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000036314 physical performance Effects 0.000 description 1
- 230000001766 physiological effect Effects 0.000 description 1
- 230000035479 physiological effects, processes and functions Effects 0.000 description 1
- 239000004417 polycarbonate Substances 0.000 description 1
- 229920000515 polycarbonate Polymers 0.000 description 1
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 1
- 235000020777 polyunsaturated fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 239000011591 potassium Substances 0.000 description 1
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 1
- ZUFQODAHGAHPFQ-UHFFFAOYSA-N pyridoxine hydrochloride Chemical compound Cl.CC1=NC=C(CO)C(CO)=C1O ZUFQODAHGAHPFQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 238000007634 remodeling Methods 0.000 description 1
- 238000011160 research Methods 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- 208000001076 sarcopenia Diseases 0.000 description 1
- 235000003441 saturated fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 150000004671 saturated fatty acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 1
- ZKZBPNGNEQAJSX-UHFFFAOYSA-N selenocysteine Natural products [SeH]CC(N)C(O)=O ZKZBPNGNEQAJSX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000016491 selenocysteine Nutrition 0.000 description 1
- 229940055619 selenocysteine Drugs 0.000 description 1
- 229960001153 serine Drugs 0.000 description 1
- 235000015170 shellfish Nutrition 0.000 description 1
- 238000007873 sieving Methods 0.000 description 1
- 239000000377 silicon dioxide Substances 0.000 description 1
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 1
- 230000037067 skin hydration Effects 0.000 description 1
- 230000000391 smoking effect Effects 0.000 description 1
- 235000011888 snacks Nutrition 0.000 description 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 230000003068 static effect Effects 0.000 description 1
- 239000008117 stearic acid Substances 0.000 description 1
- 238000005728 strengthening Methods 0.000 description 1
- 239000000829 suppository Substances 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- 239000006188 syrup Substances 0.000 description 1
- 235000020357 syrup Nutrition 0.000 description 1
- 239000003826 tablet Substances 0.000 description 1
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 1
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 1
- WJCNZQLZVWNLKY-UHFFFAOYSA-N thiabendazole Chemical compound S1C=NC(C=2NC3=CC=CC=C3N=2)=C1 WJCNZQLZVWNLKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960002898 threonine Drugs 0.000 description 1
- 230000009466 transformation Effects 0.000 description 1
- 150000003626 triacylglycerols Chemical class 0.000 description 1
- QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H tricalcium bis(phosphate) Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H 0.000 description 1
- JCMLRUNDSXARRW-UHFFFAOYSA-N trioxouranium Chemical compound O=[U](=O)=O JCMLRUNDSXARRW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910021642 ultra pure water Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000012498 ultrapure water Substances 0.000 description 1
- 229960005486 vaccine Drugs 0.000 description 1
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 1
- 235000019155 vitamin A Nutrition 0.000 description 1
- 239000011719 vitamin A Substances 0.000 description 1
- 235000009492 vitamin B5 Nutrition 0.000 description 1
- 239000011675 vitamin B5 Substances 0.000 description 1
- 235000019158 vitamin B6 Nutrition 0.000 description 1
- 239000011726 vitamin B6 Substances 0.000 description 1
- 235000019166 vitamin D Nutrition 0.000 description 1
- 239000011710 vitamin D Substances 0.000 description 1
- 150000003710 vitamin D derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 235000019165 vitamin E Nutrition 0.000 description 1
- 239000011709 vitamin E Substances 0.000 description 1
- 229940045997 vitamin a Drugs 0.000 description 1
- 230000004580 weight loss Effects 0.000 description 1
- 230000036642 wellbeing Effects 0.000 description 1
- 239000011701 zinc Substances 0.000 description 1
- 229910052725 zinc Inorganic materials 0.000 description 1
- AFVLVVWMAFSXCK-UHFFFAOYSA-N α-cyano-4-hydroxycinnamic acid Chemical compound OC(=O)C(C#N)=CC1=CC=C(O)C=C1 AFVLVVWMAFSXCK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L17/00—Food-from-the-sea products; Fish products; Fish meal; Fish-egg substitutes; Preparation or treatment thereof
- A23L17/70—Comminuted, e.g. emulsified, fish products; Processed products therefrom such as pastes, reformed or compressed products
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
- A61K38/01—Hydrolysed proteins; Derivatives thereof
- A61K38/012—Hydrolysed proteins; Derivatives thereof from animals
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/001—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from waste materials, e.g. kitchen waste
- A23J1/002—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from waste materials, e.g. kitchen waste from animal waste materials
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/04—Animal proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
- A23J3/341—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins
-
- A23L1/3255—
-
- A23L1/333—
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L17/00—Food-from-the-sea products; Fish products; Fish meal; Fish-egg substitutes; Preparation or treatment thereof
- A23L17/50—Molluscs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K35/00—Medicinal preparations containing materials or reaction products thereof with undetermined constitution
- A61K35/56—Materials from animals other than mammals
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K35/00—Medicinal preparations containing materials or reaction products thereof with undetermined constitution
- A61K35/56—Materials from animals other than mammals
- A61K35/618—Molluscs, e.g. fresh-water molluscs, oysters, clams, squids, octopus, cuttlefish, snails or slugs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P21/00—Drugs for disorders of the muscular or neuromuscular system
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P37/00—Drugs for immunological or allergic disorders
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
- C12P21/06—Preparation of peptides or proteins produced by the hydrolysis of a peptide bond, e.g. hydrolysate products
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Public Health (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Marine Sciences & Fisheries (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Immunology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Physical Education & Sports Medicine (AREA)
- Orthopedic Medicine & Surgery (AREA)
- Neurology (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
Abstract
La presente invención se relaciona con un procedimiento de obtención de un hidrolizado de vísceras de animales marinos, con el hidrolizado susceptible de ser obtenido por este procedimiento y utilización del hidrolizado como medicamento, alimento o aditivo o complemento alimentario.#El hidrolizado susceptible de ser obtenido por el procedimiento de la presente invención permite particularmente frenar o detener los procesos de degeneración muscular, aumentar el desarrollo muscular, disminuir la masa grasa en beneficio de la masa seca, luchar contra patologías musculares, disminuir la absorción de nutrientes a nivel intestinal, reforzar el sistema inmunitario, aumentar la tasa de hemoglobina y/o de hematocrito, disminuir la celulitis, y/o aumentar la saciedad.
Description
Hidrolizado de animales marinos, procedimiento, obtención y utilización.
Campo técnico
La presente invención se relaciona con un procedimiento de obtención de un hidrolizado de coproductos de animales marinos, siendo el hidrolizado susceptible de ser obtenido por este procedimiento y la utilización del hidrolizado como medicamento, alimento o aditivo o complemento alimentario.
El hidrolizado susceptible de ser obtenido por el procedimiento de la presente invención permite particularmente frenar o detener los procesos de degeneración muscular, aumentar el desarrollo muscular, disminuir la masa grasa para aprovechar la masa seca, luchar contra patologías musculares, disminuir la absorción de nutrientes a nivel intestinal, reforzar el sistema inmunitario, aumentar la tasa de hemoglobina y/o de hematocrito, disminuir la celulitis, y/o aumentar la saciedad.
Estado de la técnica
Cada año, cerca de cientos de millones de toneladas de biomasa marina, entre los pescados, moluscos, crustáceos, etc., son explotados por el hombre alrededor del mundo. Es decir, solo menos de la mitad de esos recursos son directamente consumidos por el ser humano. Sería por lo tanto interesante poder valorizar la parte actualmente no utilizada de esos recursos, particularmente en la alimentación humana o animal.
A título de ejemplo, la sepia (sepia officinalis) es un cefalópodo cuyo crecimiento es extremadamente rápido y la duración de vida demasiado reducida.
Desde un punto de vista nutricional, la carne de la sepia tiene una relación proteína/lípidos muy elevada, un poco similar a la carne magra, lo que la hace en efecto un alimento interesante.
En Francia, la pesca de la sepia representó un poco menos de 15 mil toneladas en 2007. Estos cefalópodos son destinados principalmente a la exportación bajo forma pelada, eviscerada y congelada hacia los países mediterráneos y el Japón. La cantidad de coproductos provenientes de la transformación de los cefalópodos, como las pieles, las cabezas, las vísceras, los huesos o los cartílagos, corresponden a aproximadamente 30 o 40% del volumen de la sepia. Es por lo tanto interesante tratar de valorizar estos coproductos.
De manera general, los coproductos provenientes de la biomasa marina son generalmente dirigidos hacia la industria de alimentos para animales o la producción de aceites. La valorización de estos coproductos es un asunto de actualidad y numerosas formas de valorización quedan por explorar.
La utilización de extractos de coproductos de especies marinas que presentan complemento alimentario para postlarvas de crustáceos o juveniles de moluscos y de peces, muestran un muy fuerte potencial en la aceleración de su crecimiento y en el refuerzo de su sistema inmunitario.
El conjunto de estas investigaciones que llevan a moléculas bioactivas al seno de hidrolizados de coproductos de especies marinas muestra la presencia de moléculas con carácter de factor de crecimiento, regulador de la digestión e inmunomodulador, que tiene un importante papel que jugar en la acuacultura en los años por venir.
Paralelamente a los estudios que llevan en los extractos de estos coproductos de especies marinas, se han realizado investigaciones sobre los procedimientos de obtención de hidrolizados de los mismos.
Los procedimientos de obtención de hidrolizados de coproductos de especies marinas descritas hasta ahora no permiten obtener hidrolizados que sean utilizables para la nutrición humana.
En particular, los hidrolizados obtenidos por los procedimientos de la técnica anterior no son utilizables en nutrición humana puesto que no permiten una seguridad alimentaria suficiente para el ser humano. Además, los hidrolizados de la técnica anterior hacen llamado a sustancias no autorizadas o incluso están mal soportados por las personas que los consumen.
Por otro lado, los desacuerdos engendrados por la toma de hidrolizados de la técnica anterior no son compensados por un efecto valorizable en nutrición humana.
Existe por lo tanto una necesidad real de valorizar los coproductos de especies marinas, particularmente en nutrición humana, produciéndose la necesidad de poner a punto un procedimiento de obtención de un hidrolizado de estos productos que palien los defectos, inconvenientes y obstáculos de la técnica anterior, y permitan reducir los costos y procurar a los hidrolizados obtenidos uno o varios efectos valorizables.
Descripción de la invención
La presente invención tiene precisamente por meta resolver el conjunto de los problemas precitados, particularmente proveyendo un procedimiento de obtención de un hidrolizado de vísceras de animales marinos.
El procedimiento de la presente invención comprende las etapas siguientes:
- (a)
- mezcla de coproductos de animales marinos,
- (b)
- calentamiento de la mezcla obtenida en la etapa (a) a una temperatura que va de 30 a 65ºC,
- (c)
- ajuste del pH de la mezcla obtenida en la etapa (b) a un valor que va de1a8,
- (d)
- hidrolizado enzimático de la mezcla obtenida en la etapa (c) durante una duración que va de1a8 horas,
- (e)
- calentamiento del hidrolizado obtenido en la etapa (d) a una temperatura que va de 75 a 150ºC, y
- (f)
- enfriamiento del hidrolizado obtenido.
Se entiende por “animales marinos”, cualquier tipo de animales vivientes en medio acuático. Por ejemplo, los animales marinos pueden ser animales bénticos o pelágicos. Por ejemplo los animales bénticos son peces. A título de ejemplo de peces, pueden ser citados las anchoas, sardinas, bacalao, tiburones, caballa, atún. Los animales pelágicos pueden ser, por ejemplo, moluscos o crustáceos. Los moluscos pueden ser, por ejemplo, cefalópodos. Los cefalópodos pueden, por ejemplo, ser calamares, sepias o pulpos. Las gambas, cangrejos, langostas pueden ser citadas a título de ejemplo de crustáceos.
Se entiende por “coproductos”, una parte o el conjunto de subproductos de animales marinos. Se trata generalmente del conjunto de partes de animales marinos que no son en general utilizados en nutrición humana, por ejemplo, cabezas, ojos, pieles, vísceras de estos animales.
Se entiende por “mezcla de coproductos de animales marinos”, una mezcla de uno o varios animales marinos, idénticos o diferentes.
Se entiende por “hidrólisis enzimática”, una reacción catalizada por una o varias enzimas que actúan en la escisión de un compuesto proveniente de uno o varios coproductos de animales marinos en presencia de una molécula de agua.
Los compuestos pueden ser, por ejemplo, una proteína, un glúcido, un lípido, una glicoproteína, un glicolípido, un fosfolípido, un glicerofosfolípido, un ácido graso, un polipéptido, un péptido, o cualquier otra molécula biológica o química que se encuentran en los dichos coproductos.
Las enzimas pueden ser hidrolasas, por ejemplo estearasas, peptidasas, oxidasas, lipasas o una combinación de éstas. Por ejemplo, las enzimas pueden ser escogidas en el grupo que comprende la aminopeptidasa, la betaglucosidasa, carboxipeptidasa, colesterol estearasa, amilasa, proteasa, quimotripsina, desoxirribonucleasa, lipasa, lisozima, maltasa, fosfatasa alcalina, fosfolipasa, ribonucleasa, tripsina, alcalasa, lipaina, o una combinación de éstas.
Las enzimas pueden, por ejemplo, ser enzimas endógenas, enzimas exógenas o las dos. Cuando en la hidrólisis enzimática intervienen enzimas endógenas únicamente, se habla entonces “de autolisis”. Las enzimas endógenas provienen de los coproductos de animales marinos utilizados como sustrato en el procedimiento de la presente invención.
Se entiende por “hidrolizado”, el o los productos provenientes de la etapa (d) de la hidrólisis enzimática.
Ventajosamente, la etapa (a) del procedimiento de la presente invención conduce a suministrar una mezcla homogénea. Preferiblemente, la mezcla se efectuó durante una duración que va de5a30minutos.
La etapa (a) puede comprender además una etapa de trituración de vísceras. Esta etapa complementaria puede intervenir por ejemplo cuando los coproductos de animales marinos son sólidos, en espuma o aportados bajo forma congelada.
La homogenización de la mezcla tiene por objetivo permitir que la etapa (b) de calentamiento y la etapa (c) de ajuste del pH sean igualmente homogéneas.
La etapa (a) puede comprender además una etapa de dilución de la mezcla de vísceras de animales marinos en el agua. El agua puede, por ejemplo, ser aportada a una temperatura que va de 30 a 65ºC, por ejemplo, de 40 a 60ºC.
El calentamiento de la mezcla obtenida en la etapa (a), puede ser realizada a una temperatura que va de 40 a 60ºC, por ejemplo a 55ºC.
Según una alternativa del procedimiento de la presente invención, la temperatura de las mezclas obtenidas en las etapas (b) y (c) puede ser mantenida a una temperatura fija que va de 30 a 65ºC, por ejemplo de 40 a 60ºC, por ejemplo a 55ºC. Según otra alternativa, esta temperatura puede variar permaneciendo en una gama que va de 30 a 65ºC.
La mezcla obtenida en la etapa (b) puede, por ejemplo, ser ajustada a un valor comprendido que va de 2 a 6, por ejemplo, a un valor que va de3a4,por ejemplo, a un valor de 3. Por ejemplo, el pH puede ser ajustado con la ayuda de ácido fosfórico, de ácido láctico o una de sus sales, de ácido málico o una de sus sales, de ácido cítrico o una de sus sales, de ácido acético, de ácido clorhídrico, o una combinación de éstos. Por ejemplo, el pH puede ser mantenido a un valor que va de 1 a 8, por ejemplo de 2 a 6, por ejemplo de 3 a 4, por ejemplo a 3,en el transcurso curso de una, varias o todas las etapas del procedimiento de la presente invención sucesivas a la etapa (b).
La etapa (d) de hidrólisis enzimática del procedimiento de la presente invención, puede ser realizada durante una duración que va de2a6 horas, por ejemplo, de3a5 horas, por ejemplo de 3 horas.
La etapa (e) de calentamiento puede ser realizada a una temperatura que va de 80 a 125ºC, por ejemplo, de 85 a 110ºC, por ejemplo a 90ºC. Esta etapa puede ser realizada durante una duración que va de 5 minutos a dos horas, por ejemplo, de 10 a 30 minutos, por ejemplo de 15 minutos. Por ejemplo, la etapa (e) de calentamiento puede ser realizada a una temperatura de 90ºC durante 15 minutos. Al final de esta etapa, se obtiene ventajosamente un hidrolizado en el cual todo o parte de las enzimas son inactivadas. Ventajosamente, el porcentaje de enzimas inactivadas en el trascurso de esta etapa puede, por ejemplo, ser superior a 90%, por ejemplo, superior a 95%, por ejemplo a 99%, por ejemplo, superior a 99.9%. Además, esta etapa de calentamiento permite asegurar una cierta seguridad frente a los riesgos microbiológicos y parasitarios.
El procedimiento de la presente invención puede comprender, además, una etapa de recubrimiento/gelación del hidrolizado obtenido en la etapa (e) con polisacáridos. Por ejemplo, los polisacáridos son escogidos dentro del grupo que comprende los dextranos, la agarosa, la agaropéptina, los alginatos, los carragenanos, las peptinas o una combinación de éstos.
El recubrimiento puede, por ejemplo, ser realizado con una cantidad de polisacáridos comprendido entre1y10% en peso con respecto al hidrolizado obtenido en la etapa (e), por ejemplo 5% en peso.
Además, el procedimiento de la presente invención puede comprender una etapa de tamizado en caliente. Esta etapa puede, por ejemplo, ser realizada a una temperatura que va de 40 a 60ºC, por ejemplo a una temperatura de 55ºC. El tamiz utilizado puede ser estático o vibrante. El umbral de detención del tamiz puede ir de 10 a 750 micrones, por ejemplo de 25 a 200 micrones, por ejemplo el umbral retenido puede ser de 100 micrones.
El procedimiento de la presente invención puede, además, comprender una etapa (g) de secado, sucesiva a la etapa (f).
Ventajosamente, el secado se realiza a una temperatura que va 35 a 75ºC, por ejemplo de 40 a 60ºC, por ejemplo a una temperatura de 50ºC. La etapa (g) de secado puede, por ejemplo, ser realizada bajo vacío.
Se entiende por “secado bajo vacío”, un secado realizado en un medio en donde la presión es inferior a la presión atmosférica.
El procedimiento de la presente invención puede igualmente comprender una etapa (h) de trituración del hidrolizado obtenido en la etapa (g).
El hidrolizado obtenido por el procedimiento de la presente invención puede ser condicionado bajo diferentes formas bien conocidas del experto en la técnica. Por ejemplo, puede estar condicionado bajo forma de saquito, de comprimido, de cápsula, gragea, píldora, ampolla, gel, bebida, dulce, goma de mascar, granulados, pastillas, polvo, supositorio, óvulo, suspensiones y emulsiones bebibles, cataplasma, crema, pomada o jarabe.
La presente invención tiene igualmente por objeto un hidrolizado proveniente de coproductos de animales marinos, particularmente un hidrolizado susceptible de ser obtenido por el procedimiento de la presente invención.
El hidrolizado de la presente invención comprende una composición particular de lípidos, proteínas o aminoácidos, glúcidos, minerales, vitaminas.
El porcentaje de lípidos en el hidrolizado de la presente invención puede por ejemplo, ir de 5 a 10% en peso de hidrolizado, por ejemplo entre 6 y 8%, por ejemplo, 7%. Los lípidos son por ejemplo, ácidos grasos saturados, ácidos grasos monoinsaturados, ácidos grasos poliinsaturados, o una combinación de éstos. Por ejemplo, los ácidos grasos pueden ser omega 3 (OM3) o de omega 6 (OM6). Por ejemplo, los OM3 son el ácido eicosapentanoico (EPA) o el ácido docohexanoico (DHA). Por ejemplo, el porcentaje de OM3 puede ir de 20 a35% en peso de lípidos, por ejemplo de 25 a 32%; por ejemplo el porcentaje es de 30% en peso de lípidos, la relación OM3/OM6 puede ir de1a10, por ejemplo de2a8,por ejemplo, la relación OM3/OM6 puede ser de 5. El porcentaje de fosfolípidos puede ir, por ejemplo, de1a5%en peso del hidrolizado, por ejemplo, 3% en peso.
El porcentaje en proteínas o de aminoácidos puede ir de 50 a 80% en peso del hidrolizado, por ejemplo, de 65 a 70%, por ejemplo 70%. Los aminoácidos pueden, por ejemplo, ser alanina, arginina, aspargina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutamina, glicina, histidina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, pirrolicina, selenocisteina, serina, taurina, treonina, tirocina, valina. Por ejemplo, el porcentaje de falina puede ir de 1 a 3% en peso de proteínas
o de aminoácidos, por ejemplo de 1,5 a 2,5%, por ejemplo 1,9%. Por ejemplo, el porcentaje de isoleucina puede ir de 1 a 3% en peso de proteínas o de aminoácidos, por ejemplo de 1,5 a 2%, por ejemplo 1,7. Por ejemplo, el porcentaje de leucina puede ir de 1,5 a 4% en peso de proteínas o de aminoácidos, por ejemplo de 2,5 a 3%, por ejemplo 2,7%. Por ejemplo, el porcentaje de taurina puede ir de 1,3 a 3,5% en peso de proteínas o de aminoácidos, por ejemplo de 2 a 2,7%, por ejemplo, 2,3%.
El hidrolizado de la presente invención puede comprender entre 50 y 80% en peso de proteínas en donde el peso molecular es inferior a 4,4 kDa, por ejemplo 70%.
El porcentaje de glúcidos puede ser inferior a 1% en peso del hidrolizado, por ejemplo, inferior al 0,5%, por ejemplo, inferior a 0,2%.
Los minerales pueden ser, por ejemplo, fósforo, sodio, potasio, calcio, cobre, hierro, magnesio, yodo, manganeso, selenio, zinc, o una combinación de éstos. Por ejemplo, el porcentaje de fósforo puede ir de 2 a 8% en peso del hidrolizado, por ejemplo de 3 a 6%, por ejemplo 4,8%. Por ejemplo, el porcentaje de cobre puede ir de 0,001 a 0,1% en peso del hidrolizado, por ejemplo de 0,05 a 0,05%, por ejemplo 0,01%. Por ejemplo, el porcentaje de magnesio puede ir 0,1 a 1,5% en peso del hidrolizado, por ejemplo de 0,4 a 1%, por ejemplo 0,8%. Por ejemplo, la cantidad de selenio puede ir de 250 a 800 μg por 100 gramos de hidrolizado, por ejemplo de 300 a 500 μg, por ejemplo 400 μg.
Las vitaminas pueden ser la vitamina A, B3, B5, B6, B12, D, E, PP, o una combinación de éstas. Por ejemplo, la cantidad de vitamina B12 puede ir de5a50 μg por 100 gramos de hidrolizado, por ejemplo de 7 a 20 μg, por ejemplo 10 μg.
El hidrolizado según la presente invención es digerible y tolerable por el ser humano y los animales.
Los inventores han puesto en evidencia que el hidrolizado según la presente invención presenta, de manera inesperada, un gran número de propiedades que son particularmente las siguientes.
El hidrolizado según la presente invención puede permitir, por ejemplo, frenar o detener los procesos de degeneración muscular, aumentar el desarrollo muscular, disminuir la masa grasa en beneficio de la masa seca, luchar contra patologías musculares, mejorar la absorción de nutrientes a nivel intestinal, reforzar el sistema inmunitario, aumentar la tasa de hemoglobina y/o de hematocrito, disminuir la celulitis, y/o aumentar la saciedad.
Así la presente invención tiene igualmente por objeto la utilización del hidrolizado de la presente invención como medicamento, alimento, aditivo o complemento alimentario o cualquier otra forma de administración conocida del experto en la técnica para el empleo de los efectos precitados.
El medicamento, alimento o aditivo o complemento alimentario puede, por ejemplo, ser utilizado en nutrición humana o animal.
El medicamento, el alimento o el aditivo o complemento alimentario según la presente invención, puede ser utilizado también por las personas que desean “reesculpir” sus cuerpos, es decir desfavorecer la masa grasa en beneficio de la masa magra, para las personas que buscan un soporte nutricional durante los desempeños físicos. El medicamento, alimento o aditivo o complemento alimentario según la presente invención puede ventajosamente ser utilizado por personas deseosas de retomar una actividad deportiva.
Se entiende por “masa magra”, el peso constituido por el conjunto de los músculos, órganos y vísceras de un organismo.
Se entiende por “masa grasa”, el peso constituido por el conjunto de reservas de grasa de un organismo.
Por otro lado, el medicamento, alimento o aditivo o complemento alimentario según la presente invención puede ventajosamente ser utilizado para disminuir significativamente el contorno de medidas y el contorno de caderas de sus usuarios. La utilización del medicamento, alimento o aditivo o complemento alimentario según la presente invención permite además limitar el almacenamiento de grasas en los tejidos adiposos y/o no favorecer su almacenamiento. Por ejemplo, el medicamento, alimento o aditivo o complemento alimentario según la presente invención puede ser utilizado para reducir la celulitis.
Ventajosamente, el medicamento, alimento o la composición según la presente invención puede ser utilizado para aumentar el desarrollo muscular.
Además, el medicamento, el alimento o aditivo o complemento alimentario según la presente invención puede ser utilizado para luchar contra las patologías musculares. Por ejemplo las patologías musculares pueden ser las miopatias, por ejemplo, las distrofias musculares progresivas, las distrofias musculares congénitas, las miopatias congénitas, las enfermedades musculares miotónicas, las miopatias metabólicas, los dermatomiocitos, los síndromes miotónicos, las miolisas o las fibromialgias.
Además, el medicamento, el alimento o el aditivo o complemento alimentario según la presente invención puede ser utilizado para frenar o detener los procesos de degeneración muscular, particularmente los procesos de degeneración muscular ligadas a la edad, por ejemplo, la sarcopenia.
De manera inesperada, los inventores han podido constatar que la utilización del medicamento, alimento o aditivo
o complemento alimentario según la presente invención permite favorecer la oxigenación muscular. El aumento de la oxigenación muscular es particularmente debido a un aumento del volumen de los glóbulos rojos en la sangre, que se traducen por un aumento de la taza de hemoglobina y de hematocrito.
El medicamento, el alimento o el aditivo o complemento alimentario según la presente invención es notable porque puede ser utilizado para reforzar el sistema inmunitario. Por ejemplo, el medicamento, alimento o aditivo o complemento según la presente invención puede ser utilizado para aumentar el número de linfocitos o el volumen de placas de Peyer.
Por otro lado, el medicamento, el alimento o el aditivo o complemento alimentario según la presente invención igualmente puede ser utilizado para mejorar la absorción de los nutrientes a nivel intestinal.
Adicionalmente, el medicamento, el alimento o aditivo o complemento alimentario según la presente invención puede ser utilizado para aumentar la saciedad. Por consiguiente el consumidor está menos inclinado a picar entre comidas, permitiendo así mantener el peso perdido.
Otras ventajas podrán incluso ser evidentes para el experto en la técnica con la lectura de los ejemplos de más abajo, ilustrados por las figuras anexas, dadas a título ilustrativo.
Breve descripción de las figuras
- -
- La figura 1 representa la imprenta peptídica de un extracto de hidrolizado según la presente invención (extracto 1), analizado por espectrometría de masas en una gama de 0 a 80.000 Daltons (Da) en modo lineal. El eje de las abscisas representa la masa sobre la carga (“m/z” o Dalton por coulomb). El eje de las ordenadas representa la intensidad medida en unidad arbitraria (a.u.).
- -
- La figura 2 representa la imprenta peptídica de un extracto de hidrolizado según la presente invención (extracto 1), analizado por espectrometría de masas en una gama de 500 a 3200 Daltons (Da) en modo reflectrón. El eje de las abscisas representa la masa sobre carga (“m/z” o Dalton por coulombo). El eje de las ordenadas representa la intensidad medida en unidad arbitraria (a.u.).
- -
- La figura 3 representa la imprenta peptídica de un extracto de hidrolizado según la presente invención (extracto 2), analizado por espectrometría de masas en una gama de 500 a 4500 Daltons (Da) en modo reflectrón. El eje de las abscisas representa la masa sobre carga (“m/z” o Dalton por coulomb). El eje de las ordenadas representa la intensidad medida en unidad arbitraria (a.u.).
- -
- Las figuras 4A, 4B y 4C representan fotografías realizadas con microscopio óptico del contenido en vacuolas lipídicas de células 3T3-L1 diferenciadas en adipocitos y puestas en presencia de:
- ◦
- TNF alfa en concentraciones respectivas (de la izquierda hacia la derecha) de 0 nM, 5 nM y 50 nM,
- ◦
- hidrolizados H0bis, H161, H162, H163, H301, H302 y H303 en concentraciones respectivas (de la izquierda hacia la derecha) de 0,5 μg/ml, 5 μg/ml, 50 μg/ml, y 250 μg/ml.
- ◦
- testosterona (Testo.) en concentraciones respectivas (de la izquierda hacia la derecha) de 0 nM, 10 nM y 1000 nM.
- ◦
- hidrolizados H0bis, H162, H163, H601 y H602 en concentraciones respectivas de la (izquierda hacia la derecha) de 0,5 μg/ml, 5 μg/ml y 50 μg/ml.
- -
- La figura 5 representa fotografías realizadas con microscopio óptico de células musculares C2C12 inducida para ser diferenciadas en miotubos en presencia de:
Ejemplos
En estos ejemplos, el Tris (trishidroximetilaminoetano o 2-amino-2-hidroximetil-1,3-propanodiol) provienen de Sigma Aldrich (Saint Quentin Fallavier, France), las células 3T3-L1 y C2C12 provienen de ATCC (Manassas, USA).
Ejemplo 1
Empleo de un procedimiento de obtención de un hidrolizado de vísceras de sepias
Ejemplos de realización A
Se colocan 250 kilogramos de vísceras de sepias frescas en un reactor termostatado con doble pared de agitador de palas. Allí se ajusta a un volumen de agua a 65ºC, luego se homogeniza la mezcla durante 10 minutos. Se lleva la temperatura de mezcla a 55ºC luego se ajusta el pH de ésta a 6, con la ayuda de ácido fosfórico a 75%. La incubación se desarrolla bajo agitación, a 55ºC durante 2 horas luego se ajusta la alcalasa 2,4 L a razón de una relación enzima/sustrato de 1,5%. La hidrólisis se continúa durante 1 hora luego la mezcla se lleva a una temperatura de 90ºC. Se realiza una meseta técnica de 15 minutos a esta temperatura luego el hidrolizado se tamiza sobre filtros 100 μm, se seca bajo vacío en estufa y triturado hasta a 300 μm con la ayuda de un triturador a vis.
Ejemplo de realización B
Se procede a la trituración de 250 kilogramos de vísceras de sepias congeladas a fin de obtener pedazos de 1 cm. La trituración se introduce en un reactor termostatado con doble pared y agitador de palas. Este se ajusta a un volumen de agua a 65ºC, luego se homogeniza la mezcla durante 10 minutos. Se eleva la temperatura de la mezcla a 55ºC. La incubación se desarrolla bajo agitación, a 55ºC durante 3 días. La mezcla es a continuación elevada a una temperatura de 90ºC. Se realiza una meseta técnica de 15 minutos a esta temperatura luego se añaden 7,5 kg de alginatos en el reactor. La mezcla se homogeniza durante 20 minutos luego el hidrolizado se tamiza sobre filtro 100 μm, se seca bajo vacío en estufa y se tritura hasta 300 μm con la ayuda de un triturador.
La tabla 1 de más abajo presenta características del procedimiento de obtención del hidrolizado susceptible de ser obtenido por el procedimiento de la presente invención.
TABLA 1
Ejemplos de hidrolizado susceptibles de ser obtenidos por el procedimiento de la presente invención
En esta tabla “H” significa “hidrolizado”.
El volumen de agua se expresa en volumen de agua con respecto al volumen de materia prima. Por ejemplo, el valor “1” significa que se agrega un volumen de agua por un volumen de coproductos. El valor “2” significa que se agregan dos volúmenes de agua por un volumen de coproductos.
Ejemplo 2
Ejemplo de un hidrolizado obtenido por el procedimiento de la presente invención
La tabla 2 de más abajo presenta un ejemplo de la composición de hidrolizado obtenido por el procedimiento de la presente invención.
En esta tabla, el porcentaje es un porcentaje en peso del compuesto en el hidrolizado.
(Tabla pasa a página siguiente) TABLA 2
Ejemplo de un hidrolizado obtenido por el procedimiento de la presente invención
Ejemplo 3
Caracterización de un hidrolizado peptídico por espectrometría de masas
1-Preparación de las muestras
Un hidrolizado según la presente invención se presenta bajo forma de polvo para ser probado.
Un primer extracto (extracto 1) se realiza de la siguiente manera. Se mezcla una muestra de 100 mg de hidrolizado según la presente invención con 1 mL de Tris a 20 mmoles/L a pH 7,4. La mezcla enseguida se incuba 1 hora a 4ºC bajo agitación, luego se centrifuga 20 minutos a 4ºC a 15.000 g (ultracentrifugeuse J2-21 Beckman Coulter, Roissy, France) luego 1 hora a 4ºC a 105000 g (ultracentrifugeuse Sorvall OTD50B, DuPont, Les Ulis, France). Se realiza una dosis BCA. La concentración en proteína medida es de 5 μg/mL, que corresponde a una extracción de 2,25 mg de proteínas.
Una serie de otros extractos se prepara de la siguiente manera. Se mezclan respectivamente muestras de 10, 20, 50 y 100 mg de hidrolizado según la presente invención con 1 mL de agua milliQ (agua ultra pura). Se realizan 4 ciclos de congelación a -80ºC y de descongelación. La mezcla enseguida se centrifuga 20 minutos a 4ºC a 15000 g (ultracentrifugeuse J2-21 Beckman Coulter, Roissy, France) luego 1 hora a 4ºC a 105000 g (ultracentrifugeuse Sorvall OTD50B DuPont, Les Ulis France). Una dosis BCA se realiza. Las concentraciones en proteína medidas van de 0,9 a 6,1 μg/mL, y corresponden a una extracción de 0,72 mg, 1,6 mg, 3,6 mg y 4,8 mg de proteínas respectivamente para 10, 20, 50 y 100 mg de muestras. El extracto corresponde al extracto obtenido en parte de 50 mg de hidrolizado para el cual una concentración de 4,5 μg/mL de proteína ha sido medida.
2-Análisis por espectrometría de masas
Los extractos 1 y 2 se depositan distintamente por microdesalados y se depositan manualmente sobre cible MTP Anchor 600/384 S/N 11188 en presencia de la matriz HCCA (ácido alfa-Ciano-4-hidroxicinámico).
El análisis por espectrometría de masas se realiza sobre MALDITOF/TOF (Ultraflex, Brucker Daltonics, Leipzig, Allemagne). La adquisición y la explotación de imprentas peptídicas se realizan vía la suite logicielle FlexControl (marca comercial) y FlexAnalysis (marca comercial) de Bruker Daltonics. La calibración de los espectros se efectúa a partir de los calibrantes: Péptido calibración Estándar (#206195, Bruker Daltonics).
Las imprentas peptídicas de los extractos1y2son representadas por las figuras1a3.
El análisis por espectrometría de masas sobre una larga gama de masa (por ejemplo; 0-80000 Da, ver figura 1) permite revelar la presencia de entidades peptídicas repartidas exclusivamente sobre una gama 1000-4000 Da. Un análisis más detallado en modo reflectrón (alta resolución) sobre la gama 0-4500 Da permite afinar la distribución en las masas 500 a 3200 Da (ver figura 2).
La imprenta peptídica es particularmente difícil de obtener, el espectro resultante tiende a mostrar la presencia de una mezcla muy compleja de péptidos.
El análisis del extracto 2 por imprenta peptídica conduce a un resultado similar del análisis del extracto 1. El espectro siempre es complejo.
3-Preparación de una nueva muestra
Un nuevo extracto (extracto 3) se realiza de la manera siguiente. Se mezcla una muestra de 20 mg de hidrolizado según la presente invención con 950 μL de agua milliQ. Se realizan cinco ciclos de congelación en nitrógeno líquido durante dos minutos por ciclo y de descongelación al baño maría a 37ºC durante 5 minutos por ciclo. La mezcla es a continuación centrifugada 20 minutos a 4ºC a 15000 g (ultracentrifugadora J2-21, Beckman Coulter, Roissy, France) luego 1 hora a 4ºC a 105000 g (ultracentrifugadora Sorvall OTD50B, DuPont, Les Ulis, France). Se realiza una dosis BCA se realiza. La concentración en proteína medida es de 2 μg/ml, que corresponde a una extracción de 1,19 mg de proteínas.
El rendimiento de la extracción es similar al obtenido por los ciclos de congelación/descongelación -80ºC/20ºC.
Los siguientes análisis se realizan a partir del extracto 3.
4-Análisis por nanoLC-MS/MS
Se analizan 5 y 100 pmoles del extracto 3 sobre gradiente de 75 minutos por espectrometría de masas sobre sistema nanoLC-MS/Trampa de iones (Ultimate 3000, Dionex y Esquire HCT Ultra Ion Trap, Bruker Daltonics). La adquisición y la explotación de fragmentaciones peptídicas son de tipo CID (“Disociación de Colisión Inducida”).
El análisis del extracto 3 por LC-MS/MS ha dado lugar a la fragmentación de más de 2501 péptidos. Esta muy importante cifra traduce la gran complejidad de la muestra.
Ejemplo 4
Actividad de hidrolizado sobre la lipólisis
La eficacia sobre la lipólisis desde varias muestras de hidrolizados ha sido probada siguiendo la evolución del tamaño de las vacunas lipídicas de células 3T3-L1 diferenciadas en adipocitos en función de la concentración en el hidrolizado.
Por esto, se efectúa un análisis morfométrico de las vacuolas a diferentes concentraciones de varios hidrolizados obtenidos por el procedimiento de la presente invención (H 161, H 162, H 163, H 301, H 302 y H 303) durante una duración de 72 horas. El solvente utilizado para diluir el TNF alfa o los hidrolizados durante esta experimentación es el agua. El medio de cultivo utilizado para las células 3T3-L1 es del medio DMEM (Invitrogen, Cergy-Pontoise, Francia).
El análisis morfométrico de las vacuolas en diferentes concentraciones de TNF alfa hacen de testigo positivo.
Los análisis morfométricos de las vacuolas a diferentes concentraciones de un hidrolizado inactivo (H 0bis) o en ausencia de TNF alfa o hidrolizado sirven de testigos negativos. El hidrolizado inactivo es obtenido a partir de una
primera materia triturada, lavado 3 veces en 4 volúmenes de una mezcla de agua + 5% de dodecil sulfato de sodio (Sigma Aldrich, Saint Quentin Fallavier, Francia). El triturado es a continuación secado bajo vacío y reducido a polvo.
Los resultados son presentados en la siguiente tabla 3.
TABLA 3
Efecto del TNF alfa y de los hidrolizados H0bis, H161, H162, H163, H301,
H302 y H303 sobre el tamaño medio de las vacuolas lipídicas
Este experimento demuestra que los hidrolizados probados permiten disminuir de 17,5 a 34,3% el tamaño de vacuolas lipídicas desde 5 μg/mL de hidrolizado a 50 μg/mL de hidrolizado, el tamaño de las vacuolas se disminuye de 26,7 a 44%. En 250 μg/mL de hidrolizado, la reducción del tamaño de las vacuolas alcanza incluso valores que van de 29,5 a 56,7%.
Estos resultados, ilustrados por las figuras 4A a 4C muestran que los hidrolizados probados permiten disminuir significativamente el tamaño de las vacuolas lipídicas, sugiriendo aplicaciones interesantes de los hidrolizados sobre la masa grasa (acción sobre la celulitis, pérdida de peso, reequilibrio fisiológico, etc.).
Ejemplo 5
Efectos del hidrolizado sobre la hipertrofia muscular
El efecto sobre la hipertrofia muscular de varias muestras de hidrolizado se han probado siguiendo la evolución del tamaño de células C2C12 induce a diferenciarse en miotubos en función de la concentración en el hidrolizado.
Por esto, se efectúa un análisis morfométrico de los miotubos después de la incubación con diferentes concentraciones de varios hidrolizados obtenidos por el procedimiento de la presente invención (H 161, H 162, H 163, H601 y H 602) durante 6 horas. El solvente utilizado para diluir la testosterona o los hidrolizados durante esta experimentación es el agua. El medio de cultivo utilizado por las células C2C12 es del medio DMEM (Invitrogen, Cergy-Pontoise, Francia).
El análisis morfométrico de los miotubos a diferentes concentraciones de testosterona sirven de testigo positivo.
Los análisis morfométricos de los miotubos a diferentes concentraciones de un hidrolizado inactivo (H 0bis) o en ausencia de testosterona o de hidrolizado sirven de testigos negativos. El hidrolizado inactivo se obtiene de la misma manera que el anterior.
Los resultados se presentan en la tabla 5 siguiente:
TABLA 4
Efecto de la testosterona y de los hidrolizados H0bis, H162, H163, H601 y
H602 sobre el diámetro de los miotubos y sobre el porcentaje de
miotubos que van de un diámetro superior a 29 μm
Esta experimentación demuestra que los hidrolizados probados permiten aumentar el diámetro de los miotubos de 4 a 15% desde 0,5 μg/mL de hidrolizado. A 5 μg/mL de hidrolizado, el diámetro de los miotubos aumenta de 19 a 31%. A 50 μg/mL de hidrolizado, el diámetro de los miotubos aumenta incluso de 29 a 40%. Además, el número de miotubos impactados es igualmente más importante con los hidrolizados.
Estos resultados, ilustrados por la figura 5, muestran que los hidrolizados probados permiten aumentar significativamente el diámetro de miotubos así como el porcentaje de miotubos impactados por esta hipertrofia, sugiriendo aplicaciones interesantes de los hidrolizados sobre la masa magra y la fisiología muscular.
Ejemplo 6
Evaluación de la tolerancia “SEAPIAX (marca registrada)” administrado en la alimentación y sus efectos fisiológicos en la rata
1-Objetivo general de la evaluación
El objetivo de este experimento es el de evaluar la tolerancia a una composición “SEAPIAX (marca registrada)” (composición que comprende solo como materia activa el hidrolizado H162 descrito más arriba) y evaluar los efectos inmunológicos de éste.
2-Materiales y métodos
2.1-Puntos generales
Las manipulaciones de los animales se condujeron de manera que se redujo el estrés de los animales al mínimo. Todos los experimentos se han realizado conforme a las exigencias del Ministerio de Agricultura Francés para los experimentos en animales de laboratorio (decreto 87-848). Los animales no habían sufrido ningún experimento antes del presente estudio.
2.2-Animales y ambiente
Se utilizaron veinte ratas Wistar, diez machos y diez hembras, con edades de ocho semanas. Estas ratas provienen del centro de cría René Janvier, France.
Las jaulas utilizadas son de tipo E, en policarbonato, de 45 cm de profundidad, 30 cm de largo y 20 cm de altura. Estas jaulas provienen de Iffa Credo, de la Arbresle, Francia. El número de animales por jaula es de dos o tres. El lecho utilizado es un lecho de epicea de tipo B8/20 proveniente de Safe, Francia.
La temperatura del cuarto es de 22ºC +/-1,5ºC. La higrometría es de 50% +/-25%. La luminosidad es de 50 Lux proveniente de una lámpara incandescente iluminada de 8 horas a 20 horas.
El alimento que contenía “SEAPIAX (marca registrada)” se preparó por Safe, Route St Brie, Augy, Francia. Era provista sin restricción. El agua era agua del grifo, también provista sin restricción.
2.3-Tratamiento
La “SEAPIAX (marca registrada)” se proveyó a las ratas a través de la alimentación durante toda la duración del experimento, es decir un mes.
El grupo controlado recibió como alimento el A04 que provenía de Safe, Francia. Los animales probados recibieron como alimento estrudados especialmente preparados para el estudio, que comprenden el alimento A04 enriquecido en contenido del 3% en “SEAPIAX (marca registrada)”. La dosis aproximada de “SEAPIAX (marca registrada)” es de 0,75 g/rata/día, es decir 2,5 g/kg/día por ratas de 300 g.
A la llegada al laboratorio, los animales se colocaron aleatoriamente en las jaulas de manera que se tenía un subgrupo de cinco ratas macho probadas y, un sub-grupo de cinco ratas hembras probadas, un sub-grupo de cinco ratas machos controladas y un sub-grupo de cinco ratas hembras controladas.
2.4-Recolección de muestras sanguíneas
Los animales se probaron anestesiados con isoflurano. La sangre se recolectó a nivel del Sinus retro-orbital y se colocó en dos tubos los cuales contenían EDTA (para un análisis sanguíneo) y el otro litio de heparina (para una dosis metabólica).
El tubo para la dosis metabólica se centrifugó a 3000 g durante 10 minutos a 4ºC. El plasma a continuación se
llevó y se almacenó a -80ºC.
El tubo para el análisis sanguíneo se almacenó a temperatura ambiente y se analizó a las tres horas.
2.5-Datos analíticos
Los resultados son expresados en promedio +/-una desviación estándar. Se han analizado por ANOVA con dos
vías y por una prueba de Student. Una diferencia se considera como significativa desde que p < 0,05. 3-Resultados Los resultados obtenidos relativos a la tasa de linfocitos se presentan en la tabla 7 a continuación. TABLA 5
Medida de la tasa de linfocitos
De manera interesante se ha comprobado, únicamente en los animales que consumieron los estrudados SEAPIAX (marca registrada), placas de Peyer muy desarrolladas. Hay que anotar que estos mismos animales no presentaron ni infecciones o inflamaciones intestinales.
En la tabla 5, los grupos “SEAPIAX (marca registrada)” corresponden a los grupos de ratas que hayan recibido la composición “SEAPIAX (marca registrada)” en su alimentación. Los grupos “Control” corresponden a los grupos de animales cuya alimentación no contiene composición “SEAPIAX (marca registrada)”.
Estos resultados muestran que “SEAPIAX (marca registrada)” permite aumentar significativamente la tasa de linfocitos en la sangre que estimula el desarrollo de las placas de Peyer. Las aplicaciones como estimulante son por lo tanto igualmente previstas para la composición “SEAPIAX (marca registrada)”.
Ejemplo 7
Evaluación de la tolerancia percibida y del efecto “SEAPIAX (marca registrada)” sobre el remodelaje corporal y la evolución de la relación masa grasa/masa magra en el hombre 1-Objetivo general de la evaluación
Una evaluación controlada y aleatoria de una duración de tres meses se realizó entre mujeres que tenían una ligera sobrecarga ponderal.
El objetivo de esta evaluación era determinar la tolerancia del producto al ensayo y su eficacia sobre una panoplia de experimentaciones. 2-Materiales y métodos
2.1-Producto de ensayo
El compuesto de ensayo, se presenta bajo la forma de comprimido, se denomina “SEAPIAX (marca registrada)” y comprende 1000 mg de un hidrolizado de sepia (Sepia officinalis) que corresponde a la referencia H162 cuyo procedimiento de obtención es descrito más arriba (tabla 1); 280 mg de excipientes que permiten la buena compresión del hidrolizado así como la película del comprimido: fosfato de calcio, carbonato de magnesio, polvo de limón, sílice, mono/di/triglicéridos de ácidos grasos, hidroxipropilmetil celulosa, celulosa microcristalina, ácido esteárico, clorofila.
Estos comprimidos se tomaron con un gran vaso de agua 20 minutos antes de cada comida.
Los productos se distribuían por el médico en embalajes neutros o codificados. Los voluntarios se repartieron en
dos grupos del mismo efectivo después de la afectación por aleatorización.
2.2-Voluntarios
2.2.1-Criterios de inclusión
- -
- Personas que hayan dado un consentimiento de libre claro y expresado por escrito -Persona cooperante, advertida de la necesidad y de la duración de los controles -Mujer con edad de 20 a 50 años -Persona que tenga una sobrecarga ponderal ya sea un índice de Masa Corporal (IMC = peso en kg/(tamaño en
metros)2) comprendido entre 25 y 30.
-Persona que tenga un peso estable desde al menos tres meses
-Persona que tenga un ritmo de alimentación regular (tres comidas por día)
2.2.2-Criterios de no inclusión
- -
- Persona que presenta antecedentes conocidos de alergias alimentarias
- -
- Persona en cinta o susceptible de serlo durante el estudio
- -
- Persona en periodo de reposo o que halla estado en cama en los tres meses precedentes al estudio
- -
- Mujer menopáusica -Persona que haya tenido una enfermedad grave o evolutiva
- -
- Persona en periodo de abandono o que haya detenido el consumo de tabaco desde al menos tres meses
- -
- Persona que tenga un tratamiento susceptible de influenciar los parámetros medidos
2.2.3-Tratamientos asociados
En caso de la presencia de una patología asociada, no generada para la continuación del estudio, el tratamiento debe ser continuado durante el estudio, si es posible sin cambio de la posología 3-Tolerancia
56 mujeres son repartidas en dos grupos. 30 mujeres constituyen el grupo 1, las otras 26 el grupo 2.
Las mujeres del grupo 1 tomaban 6 comprimidos de “SEAPIAX (marca registrada)” por día durante tres meses. Las del grupo 2 tomaban 9 comprimidos por día durante tres meses. Estas recopilaciones de información se efectuaron al cuadragésimo segundo día (D42) y al octogésimo cuarto día (D84).
En el trascurso de la experiencia, cuatro mujeres del grupo 1 y 3 mujeres del grupo 2 no se presentaron en el día
84. Para los dos grupos más del 95% de las mujeres toleraron el producto de ensayo. “LA SEAPIAX (marca registrada)” puede por lo tanto ser considerada como bien tolerada por los usuarios.
4-Evolución del porcentaje de masa grasa El porcentaje de masa grasa se determinó por impedanciametría (Bodystat 1500 y balance Tanita modelo TBF300GS). 10 mujeres ejercieron una actividad deportiva regular antes y durante el experimento tomaron seis comprimidos de “SEAPIAX (marca registrada)” por día durante tres meses. Las medidas se realizaron el día del inicio del estudio (día 0)a día42 ydía 48. Los resultados se presentan en la tabla 6 a continuación.
TABLA 6
Evolución del porcentaje de masa grasa (%)
El porcentaje de grasa corporal disminuyó significativamente después de 84 días.
La misma experiencia se realizó en un grupo de 11 mujeres que habían tomado 9 comprimidos por día y habían ejercido menos de una hora de actividades deportivas por día antes y durante el experimento.
Los resultados son presentados en la tabla 7 siguiente.
TABLA 7
Evolución del porcentaje de masa grasa (%)
El porcentaje de masa grasa disminuyó igualmente de manera significativa después de 84 días para este grupo de mujeres.
5-Evolución de la cantidad de masa grasa
La cantidad de masa grasa se determinó por impedanciametría (Bodystat 1500 y balance Tanita, modelo TBF300GS).
16 mujeres ejercieron una actividad deportiva antes y durante el experimento tomaron seis comprimidos de “SEA-PIAX (marca registrada)” por día durante tres meses. Las medidas se realizaron el día del estudio (DO), a D42 y a D84.
Los resultados son presentados en la tabla 8 siguiente.
TABLA 8
Evolución de la cantidad de masa grasa (kg)
La cantidad de masa grasa disminuyó significativamente después de 84 días.
La misma experiencia se realizó en un grupo de 11 mujeres que habían tomado nueve comprimidos por día y habían ejercido menos de una hora de actividad deportiva por día antes y durante el experimento.
Los resultados se presentan en la tabla 9 siguiente. TABLA 9
Evolución de la cantidad de masa grasa (kg)
La cantidad de masa grasa tuvo igualmente disminución de manera significativa después de 84 días para este grupo de mujeres. 6-Evolución de la medida de centímetros del contorno de talla
26 mujeres tomaron seis comprimidos de “SEAPIAX (marca registrada)” por día durante tres meses. Las medidas se realizaron el día del inicio del estudio (D0), a D42 y a D84.
Los resultados se presentan en la tabla 10 siguiente.
TABLA 10
Evolución del contorno de talla (cm)
El contorno de talla disminuyó significativamente después de 84 días de consumo del producto de ensayo.
La misma experiencia se realizó con 23 mujeres que tomaron nueve comprimidos de “SEAPIAX (marca registrada)”.
Los resultados se presentan en la tabla 11 siguiente.
TABLA 11
Evolución del contorno de talla (cm)
El contorno de talla disminuyó igualmente de manera significativa después de 84 días de consumo del producto de ensayo para este grupo de mujeres.
7-Evolución de la medida en centímetros del contorno de cadera
26 mujeres tomaron seis comprimidos de “SEAPIAX (marca registrada)” por día durante tres meses. Las medidas se realizaron el día del inicio del estudio (D0), a D42 y a D84.
Los resultados se presentan en la tabla 12 siguiente.
TABLA 12
Evolución del contorno de cadera (cm)
El contorno de talla disminuyó de manera significativa desde el día 42 de consumo del producto de ensayo. Este resultado se confirmó después de 84 días.
La misma experiencia se realizó con 23 mujeres que tomaron nueve comprimidos de “SEAPIAX (marca registrada)” por día.
Los resultados se presentan en la tabla 13 siguiente.
TABLA 13
Evolución del contorno de talla (cm)
El contorno de talla disminuyó igualmente de manera significativa después de 84 días de consumo del producto de ensayo para este grupo de mujeres.
8-Evaluación subjetiva de la eficacia de “SEAPIAX (marca registrada)”
49 mujeres que habían consumido seis (grupo 1) o nueve (grupo 2) comprimidos por día durante tres meses dieron su opinión sobre la eficacia percibida de “SEAPIAX (marca registrada)”.
8.1-Eficacia percibida en la disminución de los deseos de picotear y en la saciedad
Desde el día 42 del consumo del producto de ensayo, la eficacia se percibió de manera muy importante en la disminución del deseo de picotear y la sensación de saciedad en los dos grupos con una tasa de eficacia percibida respectivamente de 80 y 79%. Después del día 84, estas tasas se elevaron al 83% para la disminución de los deseos de picotear y 74% sobre la sensación de saciedad.
8.2-Eficacia percibida sobre el bienestar
Después del día 84, el 78% de las mujeres del grupo 2 percibieron la eficacia del producto de ensayo sobre la vitalidad, el dinamismo, la tonicidad y el confort digestivo.
En el grupo 1, 77% de las mujeres percibieron la eficacia del producto de ensayo en la vitalidad, el dinamismo, la tonicidad y 64% en la fuerza muscular.
8.3-Eficacia percibida en la piel, los cabellos y las uñas
En D84 la eficacia percibida para hidratación de la piel era del 73%, y del 68% para la fuerza de los cabellos y la solidez de las uñas.
El conjunto de los experimentos descritos más arriba demuestran que el hidrolizado según la presente invención posee propiedades muy interesantes que pueden ser puestos en aplicación para frenar o detener los procesos de degeneración muscular, o aumentar el desarrollo muscular, disminuir la masa grasa en beneficio de la masa seca, luchar contra patologías musculares, disminuir la absorción de nutrientes a nivel intestinal, reforzar el sistema inmunitario, y aumentar la tasa de hemoglobina y/o de hematocrito, disminuir la celulitis, y/o aumentar la saciedad.
La presente invención forma por lo tanto una herramienta destacable, particularmente para los usos precitados.
Claims (13)
- REIVINDICACIONES
- 1.
- Procedimiento de obtención de un hidrolizado de vísceras de animales marinos que comprenden las siguientes etapas:
- (a)
- mezcla de coproductos de animales marinos,
- (b)
- calentamiento de la mezcla obtenida en la etapa (a) a una temperatura que va de 30 a 65ºC,
- (c)
- ajuste del pH de la mezcla obtenida en la etapa (b) a un valor que va de1a8,
- (d)
- hidrolizado enzimático de la mezcla obtenida en la etapa (c) durante una duración que va de1a8 horas,
- (e)
- calentamiento del hidrolizado obtenido en la etapa (d) a una temperatura que va de 75 a 150ºC, y
- (f)
- enfriamiento del hidrolizado obtenido.
- 2. Procedimiento según la reivindicación 1, en la cual los animales marinos son cefalópodos.
-
- 3.
- Procedimiento según la reivindicación1o2,enla cual la etapa (a) comprende además una etapa de dilución de la mezcla de vísceras de animales marinos con agua.
-
- 4.
- Procedimiento según la reivindicación 3, en la cual la dilución se opera en una relación agua/mezcla de vísceras de animales marinos que van de 0,5 a 3.
-
- 5.
- Procedimiento según una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 4, en la cual el pH se ajusta a un valor que va de 2a6.
-
- 6.
- Procedimiento según una cualquiera de las reivindicaciones1a5,enla cual la etapa de hidrólisis (d) se realiza durante una duración de 3 horas.
-
- 7.
- Procedimiento según una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 6, que comprende además una etapa de recubrimiento/gelación de hidrolizado obtenido en la etapa (e) con polisacáridos.
-
- 8.
- Procedimiento según una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 7, que comprende además una etapa (g) de secado, sucesivo a la etapa (f).
- 9. Hidrolizado susceptible de ser obtenido por el procedimiento según una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 8.
-
- 10.
- Hidrolizado según la reivindicación 9, que comprende 70% en peso de proteínas cuyo peso molecular es inferior a 4,4 kDa.
- 11. Hidrolizado según la reivindicación 9 o 10, que comprende además 2.3% de taurina.
-
- 12.
- Utilización del hidrolizado según una cualquiera de las reivindicaciones 9 a 11, para fabricar medicamento, alimento o aditivo o complemento alimentario destinado a frenar o detener los procesos de degeneración muscular, fomentar el desarrollo muscular, disminuir la masa grasa en beneficio de la masa seca, luchar contra patologías musculares. Disminuir la absorción de nutrientes a nivel intestinal, reforzar el sistema inmunitario, aumentar la tasa de hemoglobina y/o de hematocrito, disminuir la celulitis, y/o aumentar la saciedad.
OFICINA ESPAÑOLA DE PATENTES Y MARCASN.º solicitud: 201031393ESPAÑAFecha de presentación de la solicitud: 17.09.2010Fecha de prioridad:INFORME SOBRE EL ESTADO DE LA TECNICA51 Int. Cl. : Ver Hoja AdicionalDOCUMENTOS RELEVANTES- Categoría
- Documentos citados Reivindicaciones afectadas
- X
- US 2006099305 A1 (LEE et al.) 11.05.2006, párrafos 3-8,16,19,23; figura 1; tabla 1; reivindicaciones. 1-4,6-9,12
- X
- US 2004038391 A1 (PYNTIKOV) 26.02.2004, párrafos 3,24,25,41,42,43,47,50,52,69,73,81,99; reivindicación 17. 1,3,4,6-11
- X
- US 6153251 A (YAMAME Y MUNEMURA) 28.11.2000, columna 1, línea 56 – columna 2, línea 31; ejemplos 1-3; reivindicaciones. 1-4,7-12
- X
- US 7070953 B1 (NORDUR EHF) 04.07.2006, columna 3, línea 46 – columna 4, línea 11; columna 5, líneas 1-3,20-59; ejemplos 3,7,8,1; columna 7, líneas 26-38; reivindicaciones 1,2,17,21,24. 1-9
- X
- FR 2304671 A1 (DER TOROSSIAN JEAN) 15.10.1976, página 1, líneas 1-6; página 1, línea 24 – pagina 2, línea 26; página 2, líneas 36-39; página 3, líneas 1-8; reivindicación. 1-5,7-9
- X
- FR 2907129 A1 (UNIVERSITE DE CAEN BASSE NORMANDIE UMR IFREMER) 18.04.2008, página 1, líneas 5-19, página 3, líneas 25-35; página 5, líneas 17-23; ejemplos 1,2. 1-5,7-12
- X
- KECHAOU, et al. Enzymatic hydrolysis of cuttlefish (Sepia officinalis) and sardine (Sardina pilchardus) viscera using commercial proteases: effect on lipid distribution and amino acid composition. Journal of Bioscience and Bioengineering, feb. 2009, vol. 107 (2) páginas 158-164. 1-4,7-11
- Categoría de los documentos citados X: de particular relevancia Y: de particular relevancia combinado con otro/s de la misma categoría A: refleja el estado de la técnica O: referido a divulgación no escrita P: publicado entre la fecha de prioridad y la de presentación de la solicitud E: documento anterior, pero publicado después de la fecha de presentación de la solicitud
- El presente informe ha sido realizado • para todas las reivindicaciones • para las reivindicaciones nº:
- Fecha de realización del informe 31.05.2011
- Examinador A. Polo Diez Página 1/5
INFORME DEL ESTADO DE LA TÉCNICANº de solicitud: 201031393CLASIFICACIÓN OBJETO DE LA SOLICITUDC12P21/06 (2006.01) C12S3/24 (2006.01) A23J3/04 (2006.01) A23J3/34 (2006.01) A23J1/04 (2006.01) A23L1/325 (2006.01) A23L1/333 (2006.01) A61K35/56 (2006.01) A61P21/00 (2006.01) A61P37/00 (2006.01)Documentación mínima buscada (sistema de clasificación seguido de los símbolos de clasificación)C12P, C12S, A23J, A61PBases de datos electrónicas consultadas durante la búsqueda (nombre de la base de datos y, si es posible, términos de búsqueda utilizados)INVENES, EPODOC, WPI, INTERNET, BIOSISInforme del Estado de la Técnica Página 2/5OPINIÓN ESCRITANº de solicitud: 201031393Fecha de Realización de la Opinión Escrita: 31.05.2011Declaración- Novedad (Art. 6.1 LP 11/1986)
- Reivindicaciones Reivindicaciones 1-12 SI NO
- Actividad inventiva (Art. 8.1 LP11/1986)
- Reivindicaciones Reivindicaciones 1-12 SI NO
Se considera que la solicitud cumple con el requisito de aplicación industrial. Este requisito fue evaluado durante la fase de examen formal y técnico de la solicitud (Artículo 31.2 Ley 11/1986).Base de la Opinión.-La presente opinión se ha realizado sobre la base de la solicitud de patente tal y como se publica.Informe del Estado de la Técnica Página 3/5OPINIÓN ESCRITANº de solicitud: 2010313931. Documentos considerados.-A continuación se relacionan los documentos pertenecientes al estado de la técnica tomados en consideración para la realización de esta opinión.- Documento
- Número Publicación o Identificación Fecha Publicación
- D01
- US 2006099305 A1 (LEE et al.) 11.05.2006
- D02
- US 2004038391 A1 (PYNTIKOV) 26.02.2004
- D03
- US 6153251 A (YAMAME Y MUNEMURA) 28.11.2000
- D04
- US 7070953 B1 (NORDUR EHF) 04.07.2006
- D05
- FR 2304671 A1 (DER TOROSSIAN JEAN) 15.10.1976
- D06
- FR 2907129 A1 (UNIVERSITE DE CAEN BASSE NORMANDIE UMR IFREMER) 18.04.2008
- D07
- KECHAOU, et al. Journal of Bioscience and Bioengineering 107 2009
- 2. Declaración motivada según los artículos 29.6 y 29.7 del Reglamento de ejecución de la Ley 11/1986, de 20 de marzo, de Patentes sobre la novedad y la actividad inventiva; citas y explicaciones en apoyo de esta declaraciónLa invención se refiere a un procedimiento (reivindicaciones 1-8) de obtención de un hidrolizado de vísceras de animales marinos, que según la reivindicación independiente 1, comprende las etapas de:a) Mezclar b) Calentar a una temperatura de entre 30 a 65ºC c) Ajustar el pH entre 1 a 8 d) Hidrolizar enzimáticamente durante 1 a 8 horas e) Calentar a una temperatura de entre 75 a 150ºC f) Enfriar el hidrolizadoTambién es objeto de la invención el hidrolizado obtenido (reivindicaciones 9-11) y su uso para la fabricación de un alimentoo un medicamento (reivindicación 12)Novedad y actividad inventiva (art. 6. 2 y 8.2 de la Ley de Patentes)El estado de la técnica anterior describe procedimientos de hidrólisis enzimática para obtener hidrolizados de animales marinos, así como su utilización en aditivos alimentarios, en cosméticos y medicamentos.El documento D1 describe un procedimiento para preparar un hidrolizado a partir de productos de desecho del calamar que comprende homogeneizarlos y someterlos a una autolisis a 55ºC de temperatura durante 2 a 5 horas. Las enzimas se inactivan a 75ºC y posteriormente se seca el hidrolizado (párrafos 3-8, 16, 19, 23; figura 1; tabla 1; reivindicaciones). El producto obtenido se puede utilizar como complemento alimenticio para mejorar la inmunidad.Este documento afecta a la novedad de las reivindicaciones 1-4, 8, 9, 12.El documento D2 trata de hidrolizados obtenidos de desechos de animales marinos, incluyendo sus vísceras, por hidrólisis enzimática mediante enzimas obtenidas de peces de agua fría. El procedimiento se lleva a cabo en las siguientes etapas: mezcla con agua en proporción 1:1, hidrólisis durante menos de 3 horas a una temperatura de 45ºC y a pH ligeramente alcalino (de 7,8 a 8), seguido de un calentamiento a 95ºC y posterior enfriamiento y secado (párrafos 41, 47, 50, 52, 73). El hidrolizado obtenido tiene más de un 75% de aminoácidos libres, además de pequeños péptidos y contiene taurina (párrafos 3, 24, 25, 42, 43, 69, 81, 99, reivindicación 17).Este documento afecta a la novedad de las reivindicaciones 1, 3, 4, 6, 8-11.El documento D3 divulga hidrolizados de animales marinos, entre los que se citan las vísceras de sepia, de sardina, etc. que comprende dividir y mezclar el material, someterlo a una hidrólisis enzimática con una peptidasa a una temperatura de entre 30 a 60ºC durante 1 a 2 horas y luego inactivar la enzima calentando por encima de 80ºC (columna 1, línea 56-columna 2, línea 31; ejemplos 1-3, reivindicaciones). El hidrolizado se utiliza como complemento alimenticio para animales para mejorar su crecimiento y su inmunidad.A la vista de este documento, las reivindicaciones 1-4, 8, 9,12 carecen de novedad.El documento D4 describe la obtención de un hidrolizado a partir de organismo marinos y de sus co-productos (columna 7, líneas 26-38) con enzimas obtenidas de vísceras de bacalao. La materia prima se mezcla con agua, se hidroliza a temperaturas inferiores a 60ºC durante un tiempo de 1 a 10 horas y a un pH de 6 a11 y posteriormente se inactiva la enzima a una temperatura superior a 70ºC. El producto hidrolizado se puede secar y gelificar posteriormente (columna 3, línea 46columna 4, línea 11; columna 5, líneas 1-3; líneas 20-59; ejemplos 3, 7, 8, 11; reivindicaciones 1, 2, 17, 21, 24). El hidrolizado se utiliza para alimentación humana y animal y en cosmética.Informe del Estado de la Técnica Página 4/5OPINIÓN ESCRITANº de solicitud: 201031393Este documento afecta a la novedad de las reivindicaciones 1-5, 7-9.Los demás documentos citados en el informe sobre el estado de la técnica describen procedimientos para obtener hidrolizados de animales marinos con la diferencia de que la hidrólisis se lleva cabo durante más tiempo.El documento de patente D5 divulga un procedimiento para hidrolizar vísceras y desechos de peces con objeto de obtener un hidrolizado que se utilice para alimento animal o humano (página 1, líneas 1-6; página 3 líneas 1-8). El procedimiento consiste en mezclar los desechos con agua, ajustar el pH de la mezcla a 2, hidrolizar con pepsina a una temperatura de entre 40 a 42ºC durante 72 horas y posteriormente elevar la temperatura a 80ºC para destruir las enzimas restantes y las bacterias (página 1, línea 24-página 2, línea 26; página 2, líneas 36-39; reivindicación).El documento D6 describe un procedimiento para licuar los órganos digestivos de sepia mediante sus enzimas endógenas y obtener una composición que se puede utilizar como alimento. El procedimiento se realiza a una temperatura de 4 o 25ºC durante 50 días a pH inferior a 6 (página 1, líneas 5-19; pagina 3, líneas 25-35; página 5, líneas 17-23; ejemplos 1, 2).El artículo D7 trata de la hidrólisis enzimática de vísceras de sepia y sardina llevada a cabo durante 24 horas a 50ºC con alcalasa y a pH 8.En principio, estos tres documentos no afectan a la novedad de la reivindicación independiente de procedimiento porque el tiempo de hidrólisis es mayor, pero estos documentos sí afectan a la actividad inventiva de la misma, ya que sería obvio para un experto en la materia tratar de acortar los tiempos de hidrólisis si con ello se logra la suficiente hidrolización (que depende de la enzima utilizada y las condiciones en la que la hidrolización se lleve a cabo).Por otro lado, las reivindicaciones 10 y 11 de la invención se refieren a algunas características técnicas de uno de los hidrolizados obtenido a partir de la sepia, concretamente a su contenido en taurina y en aminoácidos o péptidos. En principio, y salvo que se demuestre lo contrario, es de esperar que los hidrolizados provenientes de sepia, descritos en los documentos D3, D6 y D7, obtenidos por procedimientos muy similares a los de la invención tendrán la misma composición que el de la invención. Por ello, los documentos D3, D6 y D7 afectan a la actividad inventiva de las reivindicaciones de producto 9-11.Informe del Estado de la Técnica Página 5/5
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR0956421 | 2009-09-18 | ||
| FR0956421A FR2950361B1 (fr) | 2009-09-18 | 2009-09-18 | Hydrolysats d'animaux marins, procede d'obtention et utilisation |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| ES2361348A1 ES2361348A1 (es) | 2011-06-16 |
| ES2361348B1 true ES2361348B1 (es) | 2012-03-23 |
Family
ID=42035279
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| ES201031393A Active ES2361348B1 (es) | 2009-09-18 | 2010-09-17 | Hidrolizado de animales marinos, procedimiento, obtención y utilización. |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| ES (1) | ES2361348B1 (es) |
| FR (1) | FR2950361B1 (es) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN116261966B (zh) * | 2022-08-24 | 2025-04-01 | 浙江海洋大学 | 一种虾蟹加工副产物蛋白粉的制备方法及应用 |
Family Cites Families (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2304671A1 (fr) * | 1975-03-20 | 1976-10-15 | Der Torossian Jean | Methode d'hydrolyse enzymatique des proteines de poisson en vue de la fabrication de proteolysats alimentaires |
| US6153251A (en) * | 1998-04-24 | 2000-11-28 | Tetsuo Yamane | Nutrition-enriched composition for feed |
| PT1227736E (pt) * | 1999-10-20 | 2004-05-31 | Nordur Ehf | Hidrolisados de proteinas produzidas com a utilizacao de proteases marinhas |
| US20040038391A1 (en) * | 2002-02-06 | 2004-02-26 | Pyntikov Alexander V. | Amino acids factory |
| US20060099305A1 (en) * | 2004-05-17 | 2006-05-11 | Lee Chong M | Bioproduction of hydrolysate from squid processing byproducts for aquaculture feed ingredient and organic fertilizer |
| FR2907129A1 (fr) * | 2006-10-17 | 2008-04-18 | Univ Caen Basse Normandie Umr | Nouveau produit biologique d'origine marine,son procede d'obtention et ses utilisations |
-
2009
- 2009-09-18 FR FR0956421A patent/FR2950361B1/fr active Active
-
2010
- 2010-09-17 ES ES201031393A patent/ES2361348B1/es active Active
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| FR2950361B1 (fr) | 2013-10-04 |
| FR2950361A1 (fr) | 2011-03-25 |
| ES2361348A1 (es) | 2011-06-16 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Tou et al. | Krill for human consumption: nutritional value and potential health benefits | |
| Khora | Marine fish-derived bioactive peptides and proteins for human therapeutics | |
| KR20100057630A (ko) | 아미노산 및 펩티드 제품 | |
| CN103315299A (zh) | 一种具有增强免疫力和记忆力功能的保健食品 | |
| CN101690538A (zh) | 一种低氟南极磷虾蛋白质基料的制备方法 | |
| CN101878849A (zh) | 鳄鱼多肽粉及其制备方法与应用 | |
| Li et al. | Antifatigue, antioxidant and immunoregulatory effects of peptides hydrolyzed from Manchurian walnut (Juglans mandshurica Maxim.) on mice | |
| Fernández-Navarro et al. | Maslinic acid added to the diet increases growth and protein-turnover rates in the white muscle of rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) | |
| CN101785560A (zh) | 一种肠内营养制剂及其制备方法与应用 | |
| US9744196B2 (en) | Composition for parenteral administration, method for producing and method use thereof | |
| Ma et al. | Application research and progress of microalgae as a novel protein resource in the future | |
| Li et al. | In vitro dynamic digestion and anti-fatigue effects of wheat embryo albumin | |
| Gumbo et al. | A Review: Spirulina a source of bioactive compounds and nutrition | |
| Biabani Asrami et al. | Effect of extracted phycocyanin from Spirulina platensison growth parameters, colorations, digestive enzymes and body chemical compositions of Guppy fish (Poecilia reticulata) | |
| Shadrack et al. | Specific importance of low level dietary supplementation of Lypomyces starkeyi CB1807 yeast strain in red sea bream (Pagrus major) | |
| ES2927890T3 (es) | Métodos para tratar la desregulación del factor nuclear kappa-potenciador de la cadena ligera de las células B activadas (NF-kappaB) en un huésped que lo necesita mediante el uso de composiciones de la membrana de la cáscara del huevo | |
| ES2361348B1 (es) | Hidrolizado de animales marinos, procedimiento, obtención y utilización. | |
| CN103478561A (zh) | 一种具有抗氧化和延缓衰老作用的功能食品的制备方法 | |
| ES2974661T3 (es) | Hidrolizado de proteínas de pescado azul | |
| Chi et al. | Processing status and utilization strategies of Antarctic Krill (Euphausia superba) in China | |
| CN103262939A (zh) | 一种源自鸡胚的抗氧化活性混合肽的制备方法 | |
| JP3979543B2 (ja) | 抗アレルギー剤及びその製造法 | |
| GB2523481A (en) | Composition for parental administration, method for producing and use thereof | |
| JP2011116761A (ja) | ローヤルゼリー由来の抗酸化性ペプチド | |
| EP4013439A1 (en) | Method for the preparation of low molecular weight porcine lympho-reticular polypeptides and formulations thereof |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FG2A | Definitive protection |
Ref document number: 2361348 Country of ref document: ES Kind code of ref document: B1 Effective date: 20120323 |