ES2628084T3 - Proceso novedoso para la reducción enzimática de acrilamida en productos alimenticios - Google Patents

Proceso novedoso para la reducción enzimática de acrilamida en productos alimenticios Download PDF

Info

Publication number
ES2628084T3
ES2628084T3 ES14168497.7T ES14168497T ES2628084T3 ES 2628084 T3 ES2628084 T3 ES 2628084T3 ES 14168497 T ES14168497 T ES 14168497T ES 2628084 T3 ES2628084 T3 ES 2628084T3
Authority
ES
Spain
Prior art keywords
food product
asparaginase
acrylamide
bakezyme
hydrolyzing enzyme
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Active
Application number
ES14168497.7T
Other languages
English (en)
Inventor
Lex De Boer
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
DSM IP Assets BV
Original Assignee
DSM IP Assets BV
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by DSM IP Assets BV filed Critical DSM IP Assets BV
Application granted granted Critical
Publication of ES2628084T3 publication Critical patent/ES2628084T3/es
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Classifications

    • AHUMAN NECESSITIES
    • A21BAKING; EDIBLE DOUGHS
    • A21DTREATMENT OF FLOUR OR DOUGH FOR BAKING, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS
    • A21D8/00Methods for preparing or baking dough
    • A21D8/02Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking
    • A21D8/04Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes
    • A21D8/042Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes with enzymes
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/16Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • C12N9/18Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/16Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • C12N9/18Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • C12N9/20Triglyceride splitting, e.g. by means of lipase
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405Glucanases
    • C12N9/2408Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2411Amylases
    • C12N9/2414Alpha-amylase (3.2.1.1.)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405Glucanases
    • C12N9/2434Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2437Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/78Hydrolases (3) acting on carbon to nitrogen bonds other than peptide bonds (3.5)
    • C12N9/80Hydrolases (3) acting on carbon to nitrogen bonds other than peptide bonds (3.5) acting on amide bonds in linear amides (3.5.1)
    • C12N9/82Asparaginase (3.5.1.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y301/00Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
    • C12Y301/01Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • C12Y301/01001Carboxylesterase (3.1.1.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y301/00Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
    • C12Y301/01Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • C12Y301/01003Triacylglycerol lipase (3.1.1.3)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01001Alpha-amylase (3.2.1.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01004Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y305/00Hydrolases acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds (3.5)
    • C12Y305/01Hydrolases acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds (3.5) in linear amides (3.5.1)
    • C12Y305/01001Asparaginase (3.5.1.1)

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
  • Bakery Products And Manufacturing Methods Therefor (AREA)
  • Preparation Of Fruits And Vegetables (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Confectionery (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

Composición enzimática adecuada para reducir el contenido de acrilamida en productos alimenticios preparados con esta composición enzimática que comprende: a. asparaginasa y; b. al menos una enzima hidrolizante, en la que la enzima hidrolizante es una alfa-amilasa.

Description

5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
DESCRIPCION
Proceso novedoso para la reduccion enzimatica de acrilamida en productos alimenticios
La presente invencion se refiere a una composicion enzimatica novedosa adecuada para su uso en un proceso de preparacion de alimentos con el fin de reducir el contenido de acrilamida en productos alimenticios.
La composicion enzimatica novedosa es especialmente adecuada para su uso en la industria panadera.
Recientemente, se publico la aparicion de acrilamida en varios alimentos y alimentos preparados en horno (Tareke et al. Chem. Res. Toxicol. 13, 517-522 (2000). Desde que la acrilamida se considera probablemente carcinogenica para animales y seres humanos, este hallazgo habfa producido preocupacion mundial. Investigacion adicional revelo que cantidades considerables de acrilamida son detectables en una variedad de alimentos comunes horneados, fritos y preparados en el horno y se demostro que la aparicion de acrilamida en el alimento era el resultado del proceso de horneado.
El lfmite oficial en el RU para la contaminacion por acrilamida en productos alimenticios esta establecido a 10 ppb (10 microgramos por kilogramo) y los valores presentados anteriormente superaron con creces este valor para muchos productos, especialmente cereales, productos de pan y productos basados en patata o mafz.
Se ha propuesto una via para la formacion de acrilamida a partir de aminoacidos y azucares reductores como resultado de la reaccion de Maillard por Mottram et al. Nature 419:448 (2002). Segun esta hipotesis, puede formarse acrilamida durante la reaccion de Maillard. Durante el horneado y asado, la reaccion de Maillard es principalmente responsable del color, olor y sabor. Una reaccion asociada a la de Maillard es la degradacion de Strecker de aminoacidos y se propuso una via hacia la acrilamida. La formacion de acrilamida llego a ser detectable cuando la temperatura supero 120 °C, y la velocidad de formacion mas alta se observo a aproximadamente 170 °C. Cuando estaban presentes asparagina y glucosa, podnan observarse los niveles mas altos de acrilamida, mientras que la glutamina y el acido aspartico solo produjeron cantidades traza. El hecho de que la acrilamida se forme principalmente a partir de la asparagina (combinada con azucares reductores) puede explicar los altos niveles de acrilamida en productos de planta cocinados en horno o asados. Se sabe que varios materiales de partida de planta contienen niveles sustanciales de asparagina. En las patatas, la asparagina es el aminoacido libre dominante (940 mg/kg, correspondiente al 40 % del contenido de aminoacido total) y en harina de trigo la asparaginasa esta presente como un nivel de aproximadamente 167 mg/kg, correspondiente al 14 % del conjunto de aminoacidos libres totales (Belitz y Grosch en Food Chemistry - Springer New York, 1999). Por tanto, en interes de la salud publica, hay una necesidad urgente de productos alimenticios que tengan niveles sustancialmente mas bajos de acrilamida o, preferentemente, carezcan de ella.
Se ha propuesto una variedad de soluciones para reducir el contenido de acrilamida, tanto alterando las variables de procesamiento, por ejemplo la temperatura o duracion de la etapa de calentamiento, como previniendo qmmicamente o enzimaticamente la formacion de la acrilamida o eliminando la acrilamida formada. La presente invencion implica la disminucion enzimatica de la formacion de acrilamida.
Las vfas enzimaticas para reducir la formacion de acrilamida son, entre otras, el uso de asparaginasa para reducir la cantidad de asparagina en el producto alimenticio, ya que la asparagina se considera un precursor importante para la acrilamida.
Sin embargo, para algunas aplicaciones el uso de asparaginasa sola no es suficiente para reducir el contenido de acrilamida del producto alimenticio al nivel deseado. Por tanto, es el objetivo de la presente invencion proporcionar una composicion enzimatica que produzca una disminucion mejorada de los niveles de acrilamida en el alimento preparado por el uso de la composicion segun la invencion.
El objetivo de la presente invencion se alcanza proporcionando una composicion enzimatica adecuada para reducir el contenido de acrilamida en productos alimenticios preparados con esta composicion enzimatica que comprende asparaginasa y al menos una enzima hidrolizante, en la que la enzima hidrolizante es una alfa-amilasa.
Sorprendentemente, se encontro que la adicion de alfa-amilasa junto con asparaginasa produce un efecto sinergico con respecto a reducir los niveles de acrilamida en el alimento preparado con esta composicion enzimatica.
El documento W02004/037007 desvela un metodo de reduccion de la acrilamida en granos de cafe tostados, granos de cafe tostados que tienen niveles reducidos de acrilamida y un artfculo de comercio.
Una composicion enzimatica que comprende asparaginasa y una enzima capaz de oxidar los azucares reductores se desvela en el documento WO 2004/032648, ya que esta en lmea con la ensenanza de que la acrilamida se forma mediante la reaccion entre asparagina y azucares reductores.
Sin embargo, la composicion enzimatica segun la presente invencion aumenta la cantidad de azucares reductores, pero aun asf alcanza una espectacular disminucion en el nivel de acrilamida del producto alimenticio, incluso mas bajo que cuando solo se hubiera anadido asparaginasa.
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
Puede usarse cualquier asparaginasa (EC 3.5.1.1) disponible en la presente invencion. La asparaginasa (E.C. 3.5.1.1) adecuada puede obtenerse de diversas fuentes, tales como, por ejemplo, de plantas, animales y microorganismos. Ejemplos de microorganismos adecuados son especies de Escherichia, Erwinia, Streptomyces, Pseudomonas, Aspergillus y Bacillus. Ejemplos de asparaginasas adecuadas pueden encontrarse en los documentos WO03/083043 y WO2004/030468. Una asparaginasa preferida es la asparaginasa que tiene SEQ ID NO:3 o un equivalente funcional de la misma como se describe en el documento WO04/030468.
Cualquier enzima hidrolizante (EC 3.x.x.x) puede ser adecuada. Para las referencias de clasificacion EC como las hechas en el presente documento se usaron la Nomenclatura Recomendada de Enzimas (1992) de la IUBMB publicada por Academic Press Inc. (ISBN 65-3). X se usa en el presente documento para indicar un numero entero.
Sin embargo, preferentemente se usan las enzimas hidrolizantes que pertenecen al grupo de las glucosidasas que hidrolizan compuestos de o-glucosilo (EC 3.2.1.x.).
Ejemplos de hidrolasas de ester carboxflico adecuadas son lipasas (EC 3.1.1.3), pectina esterasa (EC 3.1.1.11), galactolipasa EC 3.1.1.26), fosfolipasa A1 (EC 3.1.1.32), fosfolipasa A2 (EC 3.1.1.4), lisofosfolipasa (eC 3.1.1.5).
Ejemplos de compuestos de o-glucosilo hidrolizantes adecuados preferidos son alfa-amilasa (EC 3.2.1.1), beta- amilasa (EC 3.2.1.2), pectinasa (EC 3.2.1.15), celulasa (EC 3.2.1.4), xilanasa (EC 3.2.1.32), arabinofuranosidasa (EC 3.2.1.55) y glucanasa (EC 3.2.1.6).
Tambien pueden usarse mezclas de enzimas hidrolizantes en la composicion segun la invencion, que incluyen mezclas de hidrolasas de ester carboxflico con compuestos de o-glucosilo hidrolizantes. El experto en la materia sabe como obtener las enzimas hidrolizantes adecuadas para su uso en la invencion.
En la composicion segun la invencion, la asparaginasa se combina con una alfa-amilasa. Esta composicion es especialmente adecuada para la industria panadera y podna ser parte de una pre-mezcla.
En un segundo aspecto de la invencion, la invencion se refiere a un proceso novedoso de reduccion del contenido de acrilamida en productos alimenticios. En una realizacion preferida, el producto alimenticio es un producto horneado. En otra realizacion preferida, el producto alimenticio es un producto frito en abundante aceite. En otra realizacion mas preferida, el producto alimenticio es un producto asado o tostado, en particular una masa o pan asado o tostado.
El proceso para la produccion de un producto alimenticio que implica al menos una etapa de calentamiento comprende anadir asparaginasa y al menos una enzima hidrolizante a una forma intermedia de dicho producto alimenticio en dicho proceso de produccion, por el cual la asparaginasa y al menos una enzima hidrolizante se anaden antes de dicha etapa de calentamiento en una cantidad que es eficaz en reducir el nivel de acrilamida del producto alimenticio en comparacion con un producto alimenticio al que no se anadieron asparaginasa y enzima hidrolizante.
La asparaginasa y al menos una enzima hidrolizante pueden anadirse por separado o en una composicion, preferentemente en una composicion segun la invencion. Preferentemente, la composicion se anade al proceso de produccion de alimentos en una cantidad tal que el contenido de acrilamida del producto alimenticio producido en presencia de la composicion enzimatica segun la invencion disminuya con respecto a un producto alimenticio producido sin ninguno de los componentes en la composicion segun la invencion.
Mas preferentemente, la composicion se anade al proceso de produccion de alimentos en una cantidad tal que el contenido de acrilamida del producto alimenticio producido en presencia de la enzima se reduzca al menos el 10 %, 15 %, 20 %, 25 % o el 30 %, preferentemente al menos el 35 %, 40 %, 45 %, 50 %, 55 %, 60 %, 65 % o el 70 %, mas preferentemente al menos el 80 %, 85 % o el 90 %, lo mas preferentemente al menos el 95 %, 97 %, 98 % o el 99 % en comparacion con el alimento producido en presencia de asparaginasa y en ausencia de la enzima hidrolizante. Para la asparaginasa y las enzimas hidrolizantes que van a usarse en el metodo segun la invencion, deben considerarse las mismas preferencias que se han descrito anteriormente.
Una forma intermedia del producto alimenticio se define en el presente documento como cualquier forma que se produzca durante el proceso de produccion antes de obtener la forma final del producto alimenticio, esto incluye partes de plantas, pero tambien una rebanada o un corte de una parte de planta. La forma intermedia puede comprender los materiales de partida individuales usados y/o procesados a partir de los mismos. Por solo dar dos ejemplos, para el producto alimenticio pan, las formas intermedias pueden comprender trigo, harina de trigo, la mezcla inicial de los mismos con otros componentes de pan tales como, por ejemplo agua, sal, levadura y composiciones que mejoran el pan, la masa mezclada, la masa amasada, la masa congelada, la masa fermentada y la masa parcialmente horneada. Para el producto alimenticio patatas fritas moldeadas, las formas intermedias pueden comprender patata cocida, pure de patata, pure de patata seco y masa de patata.
El producto alimenticio puede prepararse a partir de al menos un material de partida que es de origen vegetal, por ejemplo, patata, tabaco, cafe, cacao, arroz, cereal, fruta. Ejemplos de cereales son trigo, centeno, grano, mafz,
5
10
15
20
25
30
35
cebada, granones, trigo sarraceno y avena. Se pretende que el trigo englobe aqu y en lo sucesivo todas las especies conocidas del genero Triticum, por ejemplo aestivum, durum y/o spelta. Productos alimenticios preparados a partir de mas de un material de partida tambien estan incluidos en el alcance de la presente invencion, por ejemplo productos alimenticios que comprenden tanto trigo (harina) como patata.
Ejemplos de productos alimenticios en los que el proceso segun la invencion puede ser adecuado son cualquier producto basado en harina - por ejemplo, pan, hojaldre, pastel, bretzels, bagels, pastel de miel holandes, galletas, pan de jengibre, pastel de jengibre y biscote -, y cualquier producto basado en patata - por ejemplo, patatas fritas, patatas fritas de bolsa, bunuelos de patata - y cualquier producto basado en mafz - por ejemplo pan de mafz, frituras de mafz y copos de mafz.
Un proceso de produccion preferido es el horneado de pan y otros productos horneados de harina de trigo y/o harinas de otro origen de cereal. Otro proceso de produccion preferido es frefr con abundante aceite patatas fritas a partir de rebanadas de patata. Todavfa otro proceso de produccion preferido es frefr con abundante aceite frituras de mafz de masa basada en mafz extruida.
Etapas de calentamiento preferidas son aquellas en las que al menos una parte del producto alimenticio intermedio, por ejemplo la superficie del producto alimenticio, se expone a temperaturas a las que se promueve la formacion de acrilamida, por ejemplo 110 °C o mas alta, 120 °C o mas alta. La etapa de calentamiento en el proceso segun la invencion puede llevarse a cabo en hornos, por ejemplo a una temperatura entre 180-220 °C, tal como para el horneado de pan y otros productos de panadena, o en aceite tal como el frefr patatas fritas de bolsa, por ejemplo a 160-190 °C.
La invencion se ilustra despues por los siguientes ejemplos no limitantes.
Breve descripcion de las figuras
Figura 1 El efecto de 50 ppm de asparaginasa en varias combinaciones de enzima sobre los niveles de acrilamida en cortezas de mini-torpedos preparados con sales leudantes (en %). El nivel de acrilamida de la combinacion de enzimas sin asparaginasa se establecio al 100 %.
Figura 2 El efecto de 50 ppm de asparaginasa de A. niger en varias combinaciones de enzima sobre los niveles de acrilamida en cortezas de mini-torpedos preparados con harina marron Mogul Brand Chapatti y levadura de panadero. El nivel de acrilamida de la combinacion de enzima sin asparaginasa se establecio al 100 %.
Figura 3 El efecto de asparaginasa de A. niger en varias combinaciones de enzima sobre los niveles de acrilamida en cortezas de mini-torpedos preparados con harina kolibri y levadura de panadero. El nivel de acrilamida del pan con asparaginasa como la unica enzima de panificacion se establecio al 100 %.
Materiales
Tabla 1. Enzimas de panificacion usadas en los ejemplos
Enzima de panificacion
Actividad enzimatica Proveedor
Bakezyme P500
Alfa-amilasa DSM Food Specialties
Bakezyme HSP6000
Xilanasa DSM Food Specialties
Bakezyme W
Glucanasa/celulasa DSM Food Specialties
Bakezyme XE
Celulasa DSM Food Specialties
Bakezyme A
Alfa-L-arabinofuranosido DSM Food Specialties
arabinofuranohidrolasa/ arabinofuranosidasa A
Lipopan F
Galactolipasa/ fosfolipasa A1 / fosfolipasa A2/ lisofosfolipasa/lipasa Novozymes A/S
Ejemplo 1
Medicion de acrilamida Pretratamiento de muestras
Se extraen 600 mg de muestra secada y homogeneizada usando 5 ml de agua milliQ. Se anade 1 |jg de patron interno 13C3 acrilamida en disolucion (CIL) al extracto. Despues de 10 minutos de centrifugacion (6000 rpm), se
4
llevan 3 ml de la capa superior a una columna Extreluut-3BT (Merck). Usando 15 ml de acetato de etilo, se eluye acrilamida de la columna. Se evapora el acetato de etilo bajo una corriente de nitrogeno suave hasta aproximadamente 0,5 ml.
Condiciones cromatograficas
5 La disolucion de acetato de etilo se analiza usando cromatograffa de gases. La separacion se obtiene usando una columna CP-Wax 57 (Varian) (longitud 25 m, diametro interno 0,32 mm, pelfcula 1,2 pm) y helio como gas portador con un flujo constante de 5,4 ml/min. Se realiza inyeccion sin division de 3 pl. La temperatura del horno se mantiene a 50 °C durante 1 minuto, despues de lo cual la temperatura se aumenta con 30 °c/min hacia 220 °C. Despues de 12 minutos de temperatura constante de 220 °C, el horno se enfna y se estabiliza antes de la siguiente inyeccion.
10 La deteccion se realiza usando espectrometna de masas con ionizacion qmmica en lmea en modo de ion positivo, usando metano como gas de ionizacion. Se monitorizan los iones caractensticos m/z 72 (acrilamida) y m/z 75 (13C3 acrilamida) para la cuantificacion.
Equipo usado
CG: HP6890 (Hewlet Packard)
MSD (detector selectivo de masa): HP5973 (Hewlet Packard)
Las cantidades en ppm o ppb se basan en la cantidad de harina, a menos que se establezca de otro modo.
15 Ejemplo 2
Efectos de las enzimas de panificacion y asparaginasa de Aspergillus niger sobre la formacion de acrilamida en panes mini-torpedo preparados con sales leudantes
Se hizo la preparacion de mini-torpedos con sales leudantes mezclando 200 g de harina de trigo integral (harina marron Mogul Brand Chapatti, Mogul Lasu B.V. La Haya, Holanda), 4 g de sal, 68 ppm de acido ascorbico, 2 g de 20 DKS (NaHCO3) (Chem Proha, Chemiepartners B.V. Dordrecht, Holanda), 2,7 g de Sap 40 (pirofosfato acido de sodio, E450) (Chemische Fabrik Budenheim KG, Budenheim, Alemania) 1 g de SSL (estearoil-lactilato de sodio) (Danisco, Dinamarca) 1 g de GMS (monoestearato de glicerilo, (Admul), Quest, Naarden, Holanda). Las cantidades de enzimas de panificacion que van a probarse se indican en la Tabla 1 (Lipopan F y Novamyl son obtenibles de Novo, las otras enzimas son obtenibles de DSM-Gist). Se anadieron 226 ml de agua. La mezcla tuvo lugar en una 25 mezcladora de varilla durante 8 minutos y 45 segundos. La temperatura de la masa fue 27 °C. Directamente despues de la mezcla, la masa se divide en dos trozos de 150 g, se redondea y se fermenta durante 25 minutos en un armario de fermentacion a 32 °C. A partir de aqu se formaron trozos de masa y se realizo una fermentacion final a 32 °C durante 100 minutos. Los trozos de masa se hornearon durante 20 minutos a 225 °C. La acrilamida en la corteza se determino como se describe en el Ejemplo 1. El porcentaje de acrilamida que quedo en los panes 30 tratados con asparaginasa se calculo del siguiente modo:
contenido de acrilamida(combinacion de enzima de panificacion X mas asparaginasa) contenido de acrilamida(combinacion de enzima de panificacion Xsin asparaginasa)
x 100 %
y se muestra en la Tabla 2 y la Figura 1 para varias combinaciones de enzima. Por ejemplo, el porcentaje de acrilamida que queda en el pan tratado con Bakezyme P500 y asparaginasa se calculo dividiendo los resultados de la prueba N.° 4 entre los resultados de la prueba N.° 3 y multiplicando esto por 100 %.
35 Tabla 2. Acrilamida en cortezas de panes mini-torpedo preparados con sales leudantes y varias enzimas de panificacion como se indica en el ejemplo y el efecto de la asparaginasa de Aspergillus niger sobre los niveles de acrilamida.
Prueba N.°
Enzima de panificacion Dosificacion (ppm) Contenido de acrilamida (ppb) % de acrilamida restante
1
Ninguna 185 100
2
Asparaginasa 50 30 16
3
Bakezyme P500 150 143 100
4
Bakezyme P500 Asparaginasa 150 50 17 12
5
Bakezyme HSP6000 200 234 100
Prueba
Enzima de Dosificacion Contenido de acrilamida % de acrilamida
N.°
panificacion (ppm) (ppb) restante
6
Bakezyme HSP6000 200 21 9
Asparaginasa 50
7
Lipopan F 50 250 100
Bakezyme A10000 30
Lipopan F 50
8
Bakezyme A10000 30 13 5
Asparaginasa 50
Bakezyme P500 150
9
Bakezyme HSP6000 200 279 100
Lipopan F 50
Bakezyme A10000 30
Bakezyme P500 150
Bakezyme HSP6000 200
10
Lipopan F 50 25 9
Bakezyme A10000 30
Asparaginasa 50
11
Bakezyme W 50 263 100
12
Bakezyme W 50 19 7
Asparaginasa 50
13
Bakezyme XE 50 228 100
14
Bakezyme XE 50 17 7
Asparaginasa 50
Bakezyme P500 150
Bakezyme HSP6000 200
15
Bakezyme W 50 464 100
Lipopan F 50
Bakezyme A10000 30
Bakezyme XE 50
Prueba N.°
Enzima de panificacion Dosificacion (ppm) Contenido de acrilamida (ppb) % de acrilamida restante
Bakezyme P500 150
Bakezyme HSP6000 200
Bakezyme W 50
16
Lipopan F 50 18 4
Bakezyme A10000 30
Bakezyme XE 50
Asparaginasa 50
De la Tabla 2 y la Figura 1 puede llegarse a la conclusion de que la adicion de las enzimas de panificacion
(Ssyw',(SSw'(SS 1 (SS (SS 1
Bakezyme® HSP6000, Lipopan® F, Bakezyme® A10000, Bakezyme® W, Bakezyme® XE y combinaciones de las mismas producira un elevado nivel de acrilamida en la corteza en comparacion con un pan de referencia sin enzimas 5 de panificacion. La adicion de una cantidad apropiada de asparaginasa a la masa producira, sin embargo, un nivel de acrilamida reducido en comparacion con la referencia correspondiente sin asparaginasa e incluso mas bajo que una referencia en la que no se usaron enzimas de panificacion.
Ejemplo 3
Efectos de enzimas de panificacion y asparaginasa de A. niger sobre la formacion de acrilamida en los 10 panes mini-torpedos preparados con levadura de panificacion y harina de trigo integral
Se hizo la preparacion de panes mini-torpedo en un proceso de horneado estandar mezclando 200 g de harina de trigo integral (harina marron Brand Chapatti), 4,6 g de levadura Koningsgist®, 4 g de sal, 68 ppm de acido ascorbico y varias enzimas y combinaciones de enzima como se indica en la Tabla 2. Se anadieron 132 g de agua y la mezcla se realizo en una mezcladora de varilla durante 8 minutos y 45 segundos. La temperatura de la masa fue 27 °C. 15 Directamente despues de la mezcla, la masa se dividio en dos trozos de 150 g, se redondeo y se fermento durante 25 minutos en un armario de fermentacion a 32 °C. A partir de aqrn se formaron trozos de masa y se realizo una fermentacion final de 100 minutos a 32 °C, los trozos de masa se hornearon durante 20 minutos a 225 °C. La acrilamida en la corteza se determino como se describe en el Ejemplo 1. El porcentaje de acrilamida que quedo en los panes tratados con asparaginasa se calculo como se indica en el Ejemplo 2.
20 En la Tabla 3 y la Figura 2 se muestran los efectos de la asparaginasa en varias combinaciones de enzima.
Tabla 3. Acrilamida en cortezas de panes mini-torpedo preparados con harina de trigo integral, levadura y varias enzimas de panificacion y el efecto de la asparaginasa de Aspergillus niger sobre los niveles de acrilamida.
Prueba
Enzima de Dosificacion Contenido de acrilamida % de acrilamida
N.°
panificacion (ppm) (ppb) restante
1
Ninguna 78 100
2
Asparaginasa 50 70 90
3
Bakezyme P500 15 73 100
4
Bakezyme P500 15 65 89
Asparaginasa 50
5
Bakezyme P500 150 94 100
6
Bakezyme P500 150 49 52
Asparaginasa 50
7
Bakezyme HSP6000 50 77 100
Prueba
Enzima de Dosificacion Contenido de acrilamida % de acrilamida
N.°
panificacion (ppm) (ppb) restante
8
Bakezyme HSP6000 50 67 87
Asparaginasa 50
9
Bakezyme HSP6000 200 70 100
10
Bakezyme HSP6000 200 60 86
Asparaginasa 50
11
Lipopan F 50 159 100
Bakezyme A10000 30
Lipopan F 50
12
Bakezyme A10000 50 74 47
Asparaginasa 50
13
Bakezyme XE 50 80 100
14
Bakezyme XE 50 68 85
Asparaginasa 50
Bakezyme P500 150
15
Bakezyme HSP6000 200 257 100
Bakezyme A10000 30
Lipopan F 50
Bakezyme P500 150
Bakezyme HSP6000 200
16
Bakezyme A10000 30 100 39
Lipopan F 50
Asparaginasa 50
17
Bakezyme W 50 90 100
18
Bakezyme W 50 71 79
Asparaginasa 50
En la Figura 2 se presentan los efectos de la asparaginasa de A. niger en presencia de (combinaciones de) enzimas. En comparacion con el nivel de acrilamida en la corteza de panes preparados con la enzima o combinacion de enzima mencionada, los niveles relativos y en algunos casos incluso los absolutos de acrilamida son mas bajos 5 cuando se usa asparaginasa en presencia de (combinaciones de) enzimas.
De la Tabla 3 y la Figura 2 puede llegarse a la conclusion de que la adicion de las enzimas de panificacion Bakezyme P500, Bakezyme A10000, Bakezyme HSP6000, Lipopan F, Bakezyme W, Bakezyme XE y combinaciones de las mismas producira un elevado nivel de acrilamida en la corteza en comparacion con un pan de referencia indiferente si se prepara con la sal leudante NaHCO3 o levadura. La adicion de una cantidad apropiada de 10 asparaginasa a la masa producira, sin embargo, una reduccion del nivel de acrilamida en comparacion con la referencia correspondiente sin asparaginasa y en algunos casos incluso mas baja que una referencia en la que no se usaron enzimas de panificacion, pero donde estaba presente asparaginasa.
Ejemplo 4
5
10
15
20
25
Efectos de las enzimas de panificacion y asparaginasa de A. niger sobre la formacion de acrilamida en los panes mini-torpedo preparados con levadura de panificacion y harina kolibri
Se hizo la preparacion de panes mini-torpedo en un proceso de horneado estandar mezclando 200 g de harina kolibri (Meneba), 4,6 g de levadura Koningsgist®, 4 g de sal, 68 ppm de acido ascorbico y varias enzimas y combinaciones de enzima como se indica en la Tabla 2. Se anadieron 114 g de agua y la mezcla se realizo en una mezcladora de varilla durante 6 minutos y 15 segundos. La temperatura de la masa fue 27 °C. Directamente despues de mezclar la masa, se dividio en dos trozos de 150 g, se redondeo y se fermento durante 25 minutos en un armario de fermentacion a 32 °C. A partir de aqu se formaron trozos de masa y se realizo una fermentacion final de 100 minutos a 32 °C, los trozos de masa se hornearon durante 20 minutos a 225 °C. La acrilamida en la corteza se determino como se describe en el Ejemplo 1. El porcentaje de acrilamida que quedo en los panes tratados con asparaginasa se calculo como se indica en el Ejemplo 2.
En la Tabla 4 y la Figura 3 se muestran los efectos de la asparaginasa en varias combinaciones de enzima.
Tabla 4. Acrilamida en cortezas de panes mini-torpedo preparados con harina kolibri con levadura y varias enzimas de panificacion y el efecto de la asparaginasa de Aspergillus niger sobre los niveles de acrilamida.
Prueba N.°
Enzima de panificacion Dosificacion (ppm) Contenido de acrilamida (ppb) % de acrilamida restante
1
Ninguna 50 100
2
Asparaginasa 50 42 84
3
Bakezyme GOX 10,000 1 40 100
4
Bakezyme GOX 10,000 Asparaginasa 1 50 37 93
5
Pectinex* 5 41 100
6
Pectinex Asparaginasa 5 50 34 83
7
Bakezyme MA 10,000 100 48 100
8
Bakezyme MA 10,000 Asparaginasa 100 50 32 67
9
Bakezyme BXP501 3 43 100
10
Bakezyme BXP501 Asparaginasa 3 50 39 91
*: Pectinex se obtiene de NOVO.
En la Figura 3 se presentan los efectos de la asparaginasa de A. niger en presencia de (combinaciones de) enzimas. En comparacion con el nivel de acrilamida en la corteza de panes preparados con la enzima o combinacion de enzima mencionada, los niveles absolutos de acrilamida son mas bajos cuando se usa asparaginasa en presencia de (combinaciones de) enzimas. En algunos casos, la cantidad relativa de acrilamida que queda es mas alta como resultado del contenido mas bajo de acrilamida en ausencia de la enzima asparaginasa. El nivel absoluto de acrilamida en presencia de la combinacion de enzima mas asparaginasa es, sin embargo, mas bajo que la referencia.
De la Tabla 4 y la Figura 3 puede llegarse a la conclusion de que la adicion de las enzimas de panificacion Bakezyme GOX 10,000, Bakezyme MA 10,000, Bakezyme BXP501 y Pectinex a una masa basada en harina kolibri producira un nivel mas bajo de acrilamida en la corteza cuando la enzima o combinacion de enzima se combinen con una cantidad apropiada de asparaginasa, en comparacion con un pan de referencia con asparaginasa como la unica enzima de panificacion.

Claims (15)

  1. 5
    10
    15
    20
    25
    30
    35
    40
    REIVINDICACIONES
    1. Composicion enzimatica adecuada para reducir el contenido de acrilamida en productos alimenticios preparados con esta composicion enzimatica que comprende:
    a. asparaginasa y;
    b. al menos una enzima hidrolizante, en la que la enzima hidrolizante es una alfa-amilasa.
  2. 2. Uso de una composicion segun la reivindicacion 1 en la produccion de un producto alimenticio para reducir los niveles de acrilamida en el producto alimenticio.
  3. 3. Uso segun la reivindicacion 2, en el que el producto alimenticio es un producto alimenticio basado en harina, basado en mafz o basado en patata.
  4. 4. Uso segun la reivindicacion 2 o 3, en el que el uso es en la industria panadera.
  5. 5. Metodo para la produccion de un producto alimenticio que implica al menos una etapa de calentamiento, que comprende anadir:
    a. asparaginasa; y
    b. al menos una enzima hidrolizante, en el que la enzima hidrolizante es una alfa-amilasa
    a una forma intermedia de dicho producto alimenticio en dicho proceso de produccion por el cual la asparaginasa y la al menos una enzima hidrolizante se anaden antes de dicha etapa de calentamiento en una cantidad que es eficaz en reducir el nivel de acrilamida del producto alimenticio en comparacion con un producto alimenticio al que no se anadieron asparaginasa y enzima hidrolizante.
  6. 6. Metodo segun la reivindicacion 5, en el que la asparaginasa y la al menos una enzima hidrolizante se anaden por separado.
  7. 7. Metodo segun la reivindicacion 5, por el cual los componentes a. y b. se anaden en una unica composicion, preferentemente una segun la reivindicacion 1.
  8. 8. Metodo segun una cualquiera de las reivindicaciones 5 a 7, en el que el producto alimenticio es un producto alimenticio basado en harina, basado en mafz o basado en patata.
  9. 9. Metodo segun una cualquiera de las reivindicaciones 5 a 8, por el cual el producto alimenticio es un producto horneado.
  10. 10. Metodo segun la reivindicacion 9, en el que el producto horneado es un producto horneado de harina de trigo y/o harinas de otro origen de cereal.
  11. 11. Metodo segun una cualquiera de las reivindicaciones 5 a 10, por el cual el producto alimenticio es un producto frito con abundante aceite, tostado o asado.
  12. 12. Metodo segun una cualquiera de las reivindicaciones 5 a 11, en el que dicha forma intermedia de dicho producto alimenticio es una masa.
  13. 13. Metodo segun una cualquiera de las reivindicaciones 5 a 12, en el que dicho producto alimenticio esta hecho de al menos un material de partida que es de origen vegetal.
  14. 14. Metodo segun una cualquiera de las reivindicaciones 5 a 13, en el que el producto alimenticio es pan, hojaldre, pastel, bretzels, bagels, pastel de miel holandes, galletas, pan de jengibre, pastel de jengibre, biscote, patatas fritas, patatas fritas de bolsa, bunuelos de patata, pan de mafz, frituras de mafz o copos de mafz.
  15. 15. Metodo segun una cualquiera de las reivindicaciones 5 a 14, en el que la etapa de calentamiento es una etapa en la que al menos una parte de la forma intermedia de dicho producto alimenticio se expone a temperaturas de 110 °C o mas altas.
ES14168497.7T 2005-05-31 2006-05-29 Proceso novedoso para la reducción enzimática de acrilamida en productos alimenticios Active ES2628084T3 (es)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP05104683 2005-05-31
EP05104683 2005-05-31

Publications (1)

Publication Number Publication Date
ES2628084T3 true ES2628084T3 (es) 2017-08-01

Family

ID=34979988

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
ES15175933T Active ES2728102T3 (es) 2005-05-31 2006-05-29 Novedoso proceso para la reducción de acrilamida enzimática en productos alimenticios
ES14168497.7T Active ES2628084T3 (es) 2005-05-31 2006-05-29 Proceso novedoso para la reducción enzimática de acrilamida en productos alimenticios

Family Applications Before (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
ES15175933T Active ES2728102T3 (es) 2005-05-31 2006-05-29 Novedoso proceso para la reducción de acrilamida enzimática en productos alimenticios

Country Status (14)

Country Link
US (4) US20090098248A1 (es)
EP (3) EP1896576A1 (es)
JP (1) JP5065258B2 (es)
CN (1) CN101189330B (es)
AR (1) AR053395A1 (es)
AU (1) AU2006254206B2 (es)
BR (1) BRPI0611217B1 (es)
CA (1) CA2608502C (es)
EA (1) EA013505B1 (es)
ES (2) ES2728102T3 (es)
IL (1) IL187242A0 (es)
MX (1) MX2007014999A (es)
WO (1) WO2006128843A1 (es)
ZA (1) ZA200709568B (es)

Families Citing this family (29)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US20070141225A1 (en) * 2002-09-19 2007-06-21 Elder Vincent A Method for Reducing Acrylamide Formation
US20080299273A1 (en) * 2002-09-19 2008-12-04 Ajay Rajeshwar Bhaskar Method of reducing acryalmide by treating a food product
ES2533469T3 (es) 2002-10-11 2015-04-10 Novozymes A/S Método de preparación de un producto tratado con calor
US8110240B2 (en) 2003-02-21 2012-02-07 Frito-Lay North America, Inc. Method for reducing acrylamide formation in thermally processed foods
CA2631839C (en) * 2005-12-28 2013-10-29 Jan Gerrit Kortes Process flavours with low acrylamide
JP2009521947A (ja) * 2006-01-05 2009-06-11 ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー ドウ食品成分中のアスパラギン低減方法
WO2007077546A1 (en) * 2006-01-05 2007-07-12 The Procter & Gamble Company Method for reducing asparagine in a food material
WO2008061982A1 (en) * 2006-11-23 2008-05-29 Dsm Ip Assets B.V. Novel method to reduce compounds involved in maillard reactions in thermally processed plant-based food products
EA018424B1 (ru) * 2007-04-20 2013-07-30 ДСМ АйПи АССЕТС Б.В. Варианты фермента аспарагиназы и их применение
DE102007027825A1 (de) 2007-06-13 2008-12-18 C-Lecta Gmbh Amidohydrolasen zur Aufbereitung von Nahrungs- oder Genussmitteln
US8486684B2 (en) 2007-08-13 2013-07-16 Frito-Lay North America, Inc. Method for increasing asparaginase activity in a solution
US8284248B2 (en) 2009-08-25 2012-10-09 Frito-Lay North America, Inc. Method for real time detection of defects in a food product
US8158175B2 (en) 2008-08-28 2012-04-17 Frito-Lay North America, Inc. Method for real time measurement of acrylamide in a food product
US9095145B2 (en) 2008-09-05 2015-08-04 Frito-Lay North America, Inc. Method and system for the direct injection of asparaginase into a food process
EP2174556A1 (en) * 2008-10-10 2010-04-14 Nestec S.A. Method for reducing acrylamide
US9215886B2 (en) 2008-12-05 2015-12-22 Frito-Lay North America, Inc. Method for making a low-acrylamide content snack with desired organoleptical properties
US8434496B2 (en) * 2009-06-02 2013-05-07 R. J. Reynolds Tobacco Company Thermal treatment process for tobacco materials
US8944072B2 (en) * 2009-06-02 2015-02-03 R.J. Reynolds Tobacco Company Thermal treatment process for tobacco materials
RU2603061C2 (ru) 2010-03-02 2016-11-20 Ренессанс Байосайенс Корп., Функциональное улучшение микроорганизмов для минимизации продукции акриламида
ITMO20110164A1 (it) * 2011-07-01 2013-01-02 Illycaffe Spa Metodo per ridurre il contenuto di acrilammide in un caffè tostato
US20130034628A1 (en) * 2011-08-05 2013-02-07 Frito-Lay North America, Inc. Method for reducing acrylamide formation in making of molasses
NL2011557C2 (en) * 2013-10-04 2015-04-09 Borgesius Holding Bv Methods for preparing dark foodstuff and product obtainable thereby.
WO2016001894A1 (en) 2014-07-04 2016-01-07 West Systems Srl Method and composition to reduce the formation of acrylamide in fresh or pre-fried foods to be subjected to heat treatment
CN104273474A (zh) * 2014-10-31 2015-01-14 山东农业大学 一种低丙烯酰胺保健薯条及其制备方法
US10262284B2 (en) * 2014-12-10 2019-04-16 Oracle International Corporation Inventory management system for complex packs
CN108251405B (zh) * 2016-12-29 2020-08-21 中粮营养健康研究院有限公司 复合酶和添加剂及它们的应用以及脱除真菌毒素的方法
CA3142488A1 (en) * 2019-06-05 2020-12-10 Danisco Us Inc Methods for improving the amino acid content of animal feed products
US12053009B2 (en) 2021-01-08 2024-08-06 Intercontinental Great Brands Llc Method of reducing asparagine in whole grain flours
JP2024017024A (ja) * 2022-07-27 2024-02-08 オリエンタル酵母工業株式会社 小麦全粒粉及び/又は小麦ふすまを含む穀粉類を使用したパン類の品質改良剤、並びに小麦全粒粉及び/又は小麦ふすまを含む穀粉類を使用したパン類の製造方法

Family Cites Families (11)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5209938A (en) * 1989-09-13 1993-05-11 Cpc International Inc. Method for retarding staling of baked goods
AU5187898A (en) 1996-12-09 1998-07-03 Novo Nordisk A/S Reduction of phosphorus containing components in edible oils comprising a high amount of non-hydratable phosphorus by use of a phospholipase, a phospholipase from a filamentous fungus having phospholipase a and/or b activity
US6558715B1 (en) * 2000-10-31 2003-05-06 Novozymes Biotech, Inc. Methods for using lipases in baking
US6379721B1 (en) * 2001-02-15 2002-04-30 Council For Scientific And Industrial Research Process for preparation of α-amylase from Tinospora cordifolia Miers useful for starch saccharification
EP1315120A1 (de) * 2001-11-26 2003-05-28 Siemens Aktiengesellschaft Stifteingabesystem
CA2480178A1 (en) * 2002-04-01 2003-10-09 Novozymes Biotech, Inc. Methods for producing secreted polypeptides having l-asparaginase activity
US7037540B2 (en) * 2002-09-19 2006-05-02 Frito-Lay North America, Inc. Method for reducing acrylamide formation in thermally processed foods
US7524519B2 (en) * 2002-09-20 2009-04-28 The Procter & Gamble Company Method for reducing acrylamide in foods, foods having reduced levels of acrylamide, and article of commerce
ES2533469T3 (es) * 2002-10-11 2015-04-10 Novozymes A/S Método de preparación de un producto tratado con calor
US7220440B2 (en) * 2002-10-25 2007-05-22 The Procter & Gamble Company Method for reduction of acrylamide in roasted coffee beans, roasted coffee beans having reduced levels of acrylamide, and article of commerce
US8105815B2 (en) * 2002-12-19 2012-01-31 Dsm Ip Assets B.V. Asparaginase and its use in food production

Also Published As

Publication number Publication date
JP5065258B2 (ja) 2012-10-31
EP2767586A1 (en) 2014-08-20
ES2728102T3 (es) 2019-10-22
BRPI0611217A2 (pt) 2010-08-24
EA013505B1 (ru) 2010-06-30
CA2608502C (en) 2015-05-19
EP1896576A1 (en) 2008-03-12
CN101189330B (zh) 2012-07-18
CN101189330A (zh) 2008-05-28
CA2608502A1 (en) 2006-12-07
ZA200709568B (en) 2008-12-31
AR053395A1 (es) 2007-05-02
AU2006254206A1 (en) 2006-12-07
US20110070333A1 (en) 2011-03-24
US20090098248A1 (en) 2009-04-16
JP2008541747A (ja) 2008-11-27
WO2006128843A1 (en) 2006-12-07
EA200702642A1 (ru) 2008-04-28
US20120128828A1 (en) 2012-05-24
BRPI0611217B1 (pt) 2017-12-19
IL187242A0 (en) 2008-02-09
US20160021896A1 (en) 2016-01-28
AU2006254206B2 (en) 2012-02-02
MX2007014999A (es) 2008-02-15
EP2949748A1 (en) 2015-12-02
EP2767586B1 (en) 2017-03-22
EP2949748B1 (en) 2019-02-27

Similar Documents

Publication Publication Date Title
ES2628084T3 (es) Proceso novedoso para la reducción enzimática de acrilamida en productos alimenticios
ES2331068T3 (es) Nuevo proceso de produccion de alimentos.
JP6124867B2 (ja) 安定化全粒小麦粉の製造方法
ES2545182T3 (es) Composición de masa que comprende harina de centeno, gluten y opcionalmente un reforzante del gluten, y productos horneados preparados a partir de dicha composición de masa
JP4648934B2 (ja) ドウ組成物
US20110236534A1 (en) Novel food production process
US20170295804A1 (en) Rice Flour as an Alternative to Wheat Flour and Method for Producing Gluten-Free Bread Made from Rice Flour
US20120263825A1 (en) Process for producing baked goods
EP3481206B1 (en) Improved bakery composition
JP5429935B2 (ja) タウリン高含有発芽種子及びその製造方法、並びに食品の製造方法
US20210120827A1 (en) Bread quality improving agent and/or quality improving composition
KR101362448B1 (ko) 된장발효액종을 이용한 제빵용 도우의 제조방법
Julaya et al. EFFECT OF SUBSTITUTION OF WHEAT FLOUR WITH SPINACH POWDER ON PHYSICOCHEMICAL, NUTRITIONAL AND SENSORY QUALITIES OF COOKIES.
Mustafa et al. Fortification with free amino acids affects acrylamide content in yeast leavened bread
Bredie et al. Modification of bread crust flavour with enzymes and flavour precursors
JP6216495B2 (ja) 小麦粉膨化食品の製造方法
JP2012000108A (ja) インベルターゼ抑制剤とその用途