JPH01101883A - エステラーゼ活性物質及びその製造方法 - Google Patents
エステラーゼ活性物質及びその製造方法Info
- Publication number
- JPH01101883A JPH01101883A JP25952487A JP25952487A JPH01101883A JP H01101883 A JPH01101883 A JP H01101883A JP 25952487 A JP25952487 A JP 25952487A JP 25952487 A JP25952487 A JP 25952487A JP H01101883 A JPH01101883 A JP H01101883A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- active substance
- esterase active
- streptomyces
- substance
- esterase
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Landscapes
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は有機溶媒中で作用するエステラーゼ活性物質及
びその製造方法に関する。
びその製造方法に関する。
（従来技術）
エステラーゼ活性物質又はエステラーゼは、古くから動
物組織（例えば、膵１ｉＡ）、植物種子（例えば、ヒマ
シ油）、酵母、糸状菌等の資源から製造されている。一
方、近年罠なって放線菌を資源とするものも着干報告さ
れている〔例えは、シャーナル・オプ・アンチビオチフ
ス（Ｔｈｅ Ｊｏｕｒｎａｌｏｆ Ａｎｔｉｂ１ｏｔｉ
ｃ＠）、２４巻、１〜２４頁（１９７１）、特開昭５２
−２４４０７号公報、同５２−２４４０８号公報、同５
３−１０９９９２号公報参照〕。
物組織（例えば、膵１ｉＡ）、植物種子（例えば、ヒマ
シ油）、酵母、糸状菌等の資源から製造されている。一
方、近年罠なって放線菌を資源とするものも着干報告さ
れている〔例えは、シャーナル・オプ・アンチビオチフ
ス（Ｔｈｅ Ｊｏｕｒｎａｌｏｆ Ａｎｔｉｂ１ｏｔｉ
ｃ＠）、２４巻、１〜２４頁（１９７１）、特開昭５２
−２４４０７号公報、同５２−２４４０８号公報、同５
３−１０９９９２号公報参照〕。
しかし、これらの酵素類は、いずれも水系又は水に溶解
しうるポリビニールアルコールと水との混合溶媒中で作
用することが知られているのみである。１次、純粋な有
機溶媒中で作用するものとしては数種のカビ由来のリパ
ーゼ及び修飾リパーゼが報告されているにすぎない（例
えば、発酵と工業、４２巻、２〜８頁（１９８４） ；
化学、４０巻、２４〜２９頁（１９８５））。
しうるポリビニールアルコールと水との混合溶媒中で作
用することが知られているのみである。１次、純粋な有
機溶媒中で作用するものとしては数種のカビ由来のリパ
ーゼ及び修飾リパーゼが報告されているにすぎない（例
えば、発酵と工業、４２巻、２〜８頁（１９８４） ；
化学、４０巻、２４〜２９頁（１９８５））。
（発明が解決しようとする問題点）
上述のごとく、水系で作用するエステラーゼ活性物質は
多く報告されているものの、一般に該活性物質の基質と
なる物質の中には、油脂又はステロイド等の水に不溶な
ものが多く、水系での酵素反応に問題点を有する場合が
ある。例えば、基質が反応溶媒に十分には分散できず、
そのために反応速度が遅く、基質濃度が制限される等で
ある。
多く報告されているものの、一般に該活性物質の基質と
なる物質の中には、油脂又はステロイド等の水に不溶な
ものが多く、水系での酵素反応に問題点を有する場合が
ある。例えば、基質が反応溶媒に十分には分散できず、
そのために反応速度が遅く、基質濃度が制限される等で
ある。
従って、本発明者等はこれらの問題点１１：解決すべく
、実質的に水不溶性の各種有機溶媒中で作用するエステ
ラーゼ活性物質を提供すべく広汎な資源からの製造を研
究したところ、ある種の放線菌が有機溶媒中で作用する
エステラーゼ活性物質を生産しうること金兄い出し本発
明を完成したのである。
、実質的に水不溶性の各種有機溶媒中で作用するエステ
ラーゼ活性物質を提供すべく広汎な資源からの製造を研
究したところ、ある種の放線菌が有機溶媒中で作用する
エステラーゼ活性物質を生産しうること金兄い出し本発
明を完成したのである。
（問題点を解決する次めの手段）
即ち、本発明はストレプトマイセス（Ｓ ｔｒ＠ｐｔｏ
ｍｙｅ＠ｓ）属に属する微生峻に由来し、有機溶媒中で
作用するエステラーゼ活性物質及びその製造方法を提供
するものである。
ｍｙｅ＠ｓ）属に属する微生峻に由来し、有機溶媒中で
作用するエステラーゼ活性物質及びその製造方法を提供
するものである。
本発明にいう微生物は、ストレプトマイセス属に属し本
発明の目的を達成できるものでおればその種を問わない
が、より具体的なものとしてはストレプトマイセス・グ
リスティナエスピラリスグトマイセス参すラセティクス
（Ｓｔｒ・ｐｔｏｍｙｃ＠ｓ機溶媒中で作用するとは、
クロロホルム、ジクロロメタン、四塩化炭素等のハログ
ンイシ炭化水素、ベンゼン、トルエン等の芳香族炭化水
素、ｎ−へブタン、ｎ−ヘキサン等の炭化水素等の実質
的に水に不溶性の溶媒中で基質として６穐のエステル化
合物に作用することをいう。かかる基質としては、１４
−０−アセチルアドリアマイシン、インドキシルアセテ
ート、αまたはβ−す７チルアセテート、ｐ−ニトロフ
ェニルアセテート、トリアセチン等の上記有機溶媒に溶
解する各塩アセテート類を挙げることができる。
発明の目的を達成できるものでおればその種を問わない
が、より具体的なものとしてはストレプトマイセス・グ
リスティナエスピラリスグトマイセス参すラセティクス
（Ｓｔｒ・ｐｔｏｍｙｃ＠ｓ機溶媒中で作用するとは、
クロロホルム、ジクロロメタン、四塩化炭素等のハログ
ンイシ炭化水素、ベンゼン、トルエン等の芳香族炭化水
素、ｎ−へブタン、ｎ−ヘキサン等の炭化水素等の実質
的に水に不溶性の溶媒中で基質として６穐のエステル化
合物に作用することをいう。かかる基質としては、１４
−０−アセチルアドリアマイシン、インドキシルアセテ
ート、αまたはβ−す７チルアセテート、ｐ−ニトロフ
ェニルアセテート、トリアセチン等の上記有機溶媒に溶
解する各塩アセテート類を挙げることができる。
次に、エステラーゼ活性物質としては、加水分解酵素の
うちエステル結合を加水分解する酵素様の活性を示す物
質をいい、本発明の目的に合致す体、該菌体の超音波処
理尋による破砕物またはその破砕物からそれ自体公知の
酵素＃４製法により使用目的に応じて、調製される酵素
標品を挙けることができる。かかる酵素標品の具体的な
ものとしては、次の諸性質 Ａ）分子ｔニゲル濾過法で４１，０００ 、 ＳＤＳ
ｙｊｅ ＩＪ ７クリルアミド電気泳動で４３，０００ Ｂ）反応至適ｐＨ：約８．０（第１図参照）Ｃ）反応至
適温度：約５０℃（第２図参照）Ｄ）２価カチオン、阻
害剤の影Ｖ：ジイソグロビルフルオロホス７エート、フ
ェ ニルメタンスルホニルフルオラ イドによりて阻害され、１４− 〇−アセチルアドリアマイシン を基質とした場合はｐｂ２“ で活 性化されるように見える。
うちエステル結合を加水分解する酵素様の活性を示す物
質をいい、本発明の目的に合致す体、該菌体の超音波処
理尋による破砕物またはその破砕物からそれ自体公知の
酵素＃４製法により使用目的に応じて、調製される酵素
標品を挙けることができる。かかる酵素標品の具体的な
ものとしては、次の諸性質 Ａ）分子ｔニゲル濾過法で４１，０００ 、 ＳＤＳ
ｙｊｅ ＩＪ ７クリルアミド電気泳動で４３，０００ Ｂ）反応至適ｐＨ：約８．０（第１図参照）Ｃ）反応至
適温度：約５０℃（第２図参照）Ｄ）２価カチオン、阻
害剤の影Ｖ：ジイソグロビルフルオロホス７エート、フ
ェ ニルメタンスルホニルフルオラ イドによりて阻害され、１４− 〇−アセチルアドリアマイシン を基質とした場合はｐｂ２“ で活 性化されるように見える。
Ｅ）基質特異性二〇−アセチルセリン、０−アセチルヒ
ドロキシグロリン、酢酸 エチル、グロピオン酸エチルな どは基質としない。
ドロキシグロリン、酢酸 エチル、グロピオン酸エチルな どは基質としない。
Ｆ）安定ｐｉ（：８．０〜９．０（第３図参照）Ｇ）安
定温度＝３０℃以下（第４図参照）Ｈ）等電点：５．５ 等で特定できる物質を挙げることができる。
定温度＝３０℃以下（第４図参照）Ｈ）等電点：５．５ 等で特定できる物質を挙げることができる。
なお、酵素活性の測定は、次式
で示される１４−Ｏ−アセチルアドリアマイシンを基質
として、薄層クロマト分析（展開溶媒：クロロホルム／
メタノール／酢酸＝２０１５／１ ）を行い、生成した
アドリアマイシンのスポットを４９５ ｎｍで定量する
方法に従った０なお、酵素単位は…７．０．３０℃、１
５分間の反応で１分間に１μｍｏｌｅのアドリアマイシ
ンを生成することができる酵素活性を１単位とし九。
として、薄層クロマト分析（展開溶媒：クロロホルム／
メタノール／酢酸＝２０１５／１ ）を行い、生成した
アドリアマイシンのスポットを４９５ ｎｍで定量する
方法に従った０なお、酵素単位は…７．０．３０℃、１
５分間の反応で１分間に１μｍｏｌｅのアドリアマイシ
ンを生成することができる酵素活性を１単位とし九。
本発明の物質は、前記微生物を栄養培地に培養し、培養
物から該物質を採集することにより製造することができ
る。
物から該物質を採集することにより製造することができ
る。
栄養培地は１一般的に放＋ｉ＊酌を培養するのに用いら
れる液体培地であって、炭水化物源、有機窒素、無機窒
素、ミネラル、ビタミン等を適当に含む培地組成の合成
培地、天然培地等のそれ自体公知のものが川伝られる。
れる液体培地であって、炭水化物源、有機窒素、無機窒
素、ミネラル、ビタミン等を適当に含む培地組成の合成
培地、天然培地等のそれ自体公知のものが川伝られる。
また、培養は温度２０〜４０℃、好ましくは２５〜３０
℃で、培地の声を５．０〜８．０好適には７．０〜８．
０に調整し、振盪又は通気攪拌下に１〜４日間行えはよ
い。
℃で、培地の声を５．０〜８．０好適には７．０〜８．
０に調整し、振盪又は通気攪拌下に１〜４日間行えはよ
い。
かくして生育した自体を常法によるν過または遠心分離
し、採集することによｐ本発明の未処理菌体が得られる
。次いで、該菌体を水懸濁下、超音波、フレンチプレス
等により処理し、本発明の菌体破砕物ｔ−調製すること
ができ、更にこの菌体破砕物の水懸濁液の上清からアセ
トン沈殿１硫安沈殿、透析、クロマトグラフィー等の公
知酵素の精製法に準じて、本発明の酵素標品を得ること
ができる。
し、採集することによｐ本発明の未処理菌体が得られる
。次いで、該菌体を水懸濁下、超音波、フレンチプレス
等により処理し、本発明の菌体破砕物ｔ−調製すること
ができ、更にこの菌体破砕物の水懸濁液の上清からアセ
トン沈殿１硫安沈殿、透析、クロマトグラフィー等の公
知酵素の精製法に準じて、本発明の酵素標品を得ること
ができる。
なお、本製造方法に用いられる微生物の具体的なもので
るるストレプトマイセス・グリスティナエスピラリス及
びストレプトマイセス・サラセティクスの菌学的性質は
、それぞれ前者がインターナショナＡＩジャーナルオプ
システマティックパクテリオロゾ−（ｒｎｔｅｒｎａｔ
ｌｏｎａｌ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＳｙｓｔ＠ｍａｔｉ
ｃ Ｂａｃｔｅｒｔｏｌｏｇｙ ）第１９巻、４６６〜
４６９頁、１９６９年に、後者が同誌第１９巻、４８０
〜４８３頁、１９６９年に記載されているものと同一で
ある。また、これらの微生物は、昭和６２年１０月１３
日付で通商産業省工業技術院微生物工業技術研究所に寄
託し、それぞれ微工研菌寄第９６５３号及び微工研菌寄
第９６を色号の寄託番号が付与されている。
るるストレプトマイセス・グリスティナエスピラリス及
びストレプトマイセス・サラセティクスの菌学的性質は
、それぞれ前者がインターナショナＡＩジャーナルオプ
システマティックパクテリオロゾ−（ｒｎｔｅｒｎａｔ
ｌｏｎａｌ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＳｙｓｔ＠ｍａｔｉ
ｃ Ｂａｃｔｅｒｔｏｌｏｇｙ ）第１９巻、４６６〜
４６９頁、１９６９年に、後者が同誌第１９巻、４８０
〜４８３頁、１９６９年に記載されているものと同一で
ある。また、これらの微生物は、昭和６２年１０月１３
日付で通商産業省工業技術院微生物工業技術研究所に寄
託し、それぞれ微工研菌寄第９６５３号及び微工研菌寄
第９６を色号の寄託番号が付与されている。
（作用及び基質特異性）
上記酵素標品Ｆｉａ々の基質に対し下記の条件下で表１
に記載する様な作用を示した。酵素標品２０μｔ、セラ
イト５０■をクロロホルム０．５１１１中に十分分散さ
せ基質を終濃度５ｍＭとなる様に加えた後３７℃、６０
分間反応させた。反応後水冷中で冷蒸留水０．５−を加
え、反りで生じた酢酸を抽出後、水層をペーリンガー社
の酢酸定量キットで定電した。１４−０−アセチルアド
リアマイシンに対する活性を１とした時の相対活性は表
１の如くであった。
に記載する様な作用を示した。酵素標品２０μｔ、セラ
イト５０■をクロロホルム０．５１１１中に十分分散さ
せ基質を終濃度５ｍＭとなる様に加えた後３７℃、６０
分間反応させた。反応後水冷中で冷蒸留水０．５−を加
え、反りで生じた酢酸を抽出後、水層をペーリンガー社
の酢酸定量キットで定電した。１４−０−アセチルアド
リアマイシンに対する活性を１とした時の相対活性は表
１の如くであった。
（表１）
１４−０−アセチルアドリアマイシン １．Ｏ
Ｏα−ナフチルアセテ−） １
．７５β−ナフチルアセテ−）
０．８７トリアセチン ０．７
１インドキシルアセテート １１．５ｐ−ニト
ロフェニルアセテ−） ３．８８以下に、本発明
を実施例によりさらに詳しく説明するが、本発明はこれ
らの記載罠限定されるものではない。
Ｏα−ナフチルアセテ−） １
．７５β−ナフチルアセテ−）
０．８７トリアセチン ０．７
１インドキシルアセテート １１．５ｐ−ニト
ロフェニルアセテ−） ３．８８以下に、本発明
を実施例によりさらに詳しく説明するが、本発明はこれ
らの記載罠限定されるものではない。
（実施例１）
ポテトスターチ２チ、グルコース２慢、ニスサンミート
■２憾、酵母エヤス０．５％、食塩０．２５係、炭酸カ
ルシウム０．３２９ｊ、ミネラル液（Ｃｕ ＳＯａ−５
Ｈ２００，２５％ 、 ＭｎＣｌ２−４Ｈ２００，２５
％ 、 ＺｎＳＯ４−７Ｈ２０２，５％の水浴液） ２
１ｘｌ／ｌ ｆ含む培地（内７．４）５ｊｆ：５００−
浴エルレンマイヤーフラスコに５０−ずつ分注し１綿栓
後１２０’Ｃ，１５分間加圧滅菌した。冷却後Ｓｔｒａ
ｐｔｏｍｙｃｅｓ ｐｒｌｓｔｉ−ｎａ＊ｓｐｌｒａｌ
１ｍ Ｇ−４６８３ｋ （ＦＥＲＭ Ｐ−ｑｌ！；、３
）を無菌的に接電し、２８℃、３日間損とう培養した
。
■２憾、酵母エヤス０．５％、食塩０．２５係、炭酸カ
ルシウム０．３２９ｊ、ミネラル液（Ｃｕ ＳＯａ−５
Ｈ２００，２５％ 、 ＭｎＣｌ２−４Ｈ２００，２５
％ 、 ＺｎＳＯ４−７Ｈ２０２，５％の水浴液） ２
１ｘｌ／ｌ ｆ含む培地（内７．４）５ｊｆ：５００−
浴エルレンマイヤーフラスコに５０−ずつ分注し１綿栓
後１２０’Ｃ，１５分間加圧滅菌した。冷却後Ｓｔｒａ
ｐｔｏｍｙｃｅｓ ｐｒｌｓｔｉ−ｎａ＊ｓｐｌｒａｌ
１ｍ Ｇ−４６８３ｋ （ＦＥＲＭ Ｐ−ｑｌ！；、３
）を無菌的に接電し、２８℃、３日間損とう培養した
。
この培養プロス２０μｔにセライト５０１１９’ｉ加え
、１４−Ｏ−アセチルアドリアマイシンのクロロホルム
Ｉ￥！液（１１に９／ｍ） ５００μｔ を添加して２
８℃、１８時間反応後ＴＬＣ（メルクシリカダルグレー
トＧ−６０■、展開溶媒クロロホルム：メタノール：酢
［＝２０：５：１）で検定するとアドリアマイシンの生
成が認められ九。
、１４−Ｏ−アセチルアドリアマイシンのクロロホルム
Ｉ￥！液（１１に９／ｍ） ５００μｔ を添加して２
８℃、１８時間反応後ＴＬＣ（メルクシリカダルグレー
トＧ−６０■、展開溶媒クロロホルム：メタノール：酢
［＝２０：５：１）で検定するとアドリアマイシンの生
成が認められ九。
そこで培養プロスを冷却遠心分離により菌体及び培養上
清にわけて検定したところ本酵素活性は菌体に認められ
た。この時の菌体収量は湿重量で８０ｇでめった。
清にわけて検定したところ本酵素活性は菌体に認められ
た。この時の菌体収量は湿重量で８０ｇでめった。
（実施例２）
実施例１と同様にＳｔｒｅｐｔｏｍｙｅｅｓ ５ａｒａ
ｃｅｔｉｃｕｓＧ−４６９２菌（ＦＥＲＭ Ｐ−九タグ
）を培養し、３１の培地から湿重量４３．９の菌体を得
た。本菌株の場合も酵素活性は菌体に認められた。この
菌体を生理食塩水、１００ｍＭモルホリノプロパンスル
ホン酸（ＭＯＰＳ ）緩衝液（ｐＨ７，０）で洗浄後、
同緩衝液２００−に懸濁した。得られた菌体懸濁液１０
―と３％アルギン酸ナトリウム溶液１０Ｍ！を混合し、
注射器を用いて１チＣＩＬＣ６２浴液３０ Ｑｍｊ中に
滴下する方法により固定化菌体を得た。本固定化銅体は
クロロホルム中でほぼ定量的に１４−〇−アセチルアド
リアマイシンからアドリアマイシンを生成した。
ｃｅｔｉｃｕｓＧ−４６９２菌（ＦＥＲＭ Ｐ−九タグ
）を培養し、３１の培地から湿重量４３．９の菌体を得
た。本菌株の場合も酵素活性は菌体に認められた。この
菌体を生理食塩水、１００ｍＭモルホリノプロパンスル
ホン酸（ＭＯＰＳ ）緩衝液（ｐＨ７，０）で洗浄後、
同緩衝液２００−に懸濁した。得られた菌体懸濁液１０
―と３％アルギン酸ナトリウム溶液１０Ｍ！を混合し、
注射器を用いて１チＣＩＬＣ６２浴液３０ Ｑｍｊ中に
滴下する方法により固定化菌体を得た。本固定化銅体は
クロロホルム中でほぼ定量的に１４−〇−アセチルアド
リアマイシンからアドリアマイシンを生成した。
（実施例３）
実施例！で得られ九菌体を生理食塩水、 １００ｍＭＭ
０ＰＳ緩衝液（ＰＨ７，０）で洗浄後、同緩衝液４００
１１ＬＩ！に懸濁し、超音波破砕機（２０ｋＨｚ ｔ
６０ Ｗ ）で２０分間破砕して目的酵素を抽出後１２
，０００Ｘ（ｌｌｒ。
０ＰＳ緩衝液（ＰＨ７，０）で洗浄後、同緩衝液４００
１１ＬＩ！に懸濁し、超音波破砕機（２０ｋＨｚ ｔ
６０ Ｗ ）で２０分間破砕して目的酵素を抽出後１２
，０００Ｘ（ｌｌｒ。
３０分間の冷却遠心分離すると、上澄液に８．４Ｕｎ
ｉ ｔ／ｒｌｌの酵素活性が認められた。との粗酵素液
をＤａｖｌｓらの方法によるポリアクリルアミド電気泳
動（スラブ式）を行った後、インドキシルアセテートを
基質としてエステラーゼの活性染色を行ったところ、ブ
ロモフェノールブルーに対する移動度でＲｍｏ、４１と
０．７０の２ケ所にエステラーゼ活性が認められた。又
、この両酵累共１４−０−アセチルアドリアマイシンを
アドリアマイシンに加水分解する能力がおった。
ｉ ｔ／ｒｌｌの酵素活性が認められた。との粗酵素液
をＤａｖｌｓらの方法によるポリアクリルアミド電気泳
動（スラブ式）を行った後、インドキシルアセテートを
基質としてエステラーゼの活性染色を行ったところ、ブ
ロモフェノールブルーに対する移動度でＲｍｏ、４１と
０．７０の２ケ所にエステラーゼ活性が認められた。又
、この両酵累共１４−０−アセチルアドリアマイシンを
アドリアマイシンに加水分解する能力がおった。
（実施例４）
実施例３で得られた粗酵素液から硫安分画。
ＤＥＡＥ−セルロースカラムクロマトグラフィー、プチ
ルトヨノ臂−ル■カラムクロマトグラフィー、セファク
リル■Ｓ−３００カラムクロマトグラフィーにより’Ｅ
ｂｘｒ Ｑ、４１画分の酵素を精製し１電気泳動的に均
一な標品を得た。得られた酵素標品は前記の性質を示し
た。
ルトヨノ臂−ル■カラムクロマトグラフィー、セファク
リル■Ｓ−３００カラムクロマトグラフィーにより’Ｅ
ｂｘｒ Ｑ、４１画分の酵素を精製し１電気泳動的に均
一な標品を得た。得られた酵素標品は前記の性質を示し
た。
（効 果）
本発明のエステラーゼ活性物質は・有機溶媒中で６稽の
有機エステル化合物を容易に加水分解する効果を有する
◇
有機エステル化合物を容易に加水分解する効果を有する
◇
第１図は本発明の酵素標品の反応至適−１、第２図は同
標品の反応至適温度、第３図は同標品の安定−及び第４
図は同標品の熱安定性を示す。
標品の反応至適温度、第３図は同標品の安定−及び第４
図は同標品の熱安定性を示す。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、ストレプトマイセス属に属する微生物に由来し、有
機溶媒中で作用するエステラーゼ活性物質。 ２、エステラーゼ活性物質が未処理菌体である特許請求
の範囲第１項記載の物質。 ３、エステラーゼ活性物質が菌体破砕物である特許請求
の範囲第１項記載の物質。 ４、エステラーゼ活性物質が次の諸性質を示す特許請求
の範囲第１項記載の物質。 Ａ）分子量：ゲル濾過法で４１，０００、ＳＤＳポリア
クリルアミド電気泳動法で４３，０００ Ｂ）反応至適ｐＨ：約８．０ Ｃ）反応至適温度：約５０℃ Ｄ）２価カチオン、阻害剤の影響： ジイソプロピルフルオロホスフ ェート、フェニルメタンスルホ ニルフルオライドによって阻害 され、１４−Ｏ−アセチルアド リアマイシンを基質とした場合 はＰｂ＾２＾＋で活性化されるように見 える。 Ｅ）基質特異性：Ｏ−アセチルセリン、Ｏ−アセチルヒ
ドロキシプロリン、酢酸 エチル、プロピオン酸エチルな どは基質としない。 ５、ストレプトマイセス属に属する微生物を栄養培地に
培養し、培養物から有機溶媒中で作用するエステラーゼ
活性物質を採集することを特徴とする該エステラーゼ活
性物質の製造方法。 ６、ストレプトマイセス属に属する微生物がストレプト
マイセス・プリステナエビラリス又はストレプトマイセ
ス・サラセティクスである特許請求の範囲第５項記載の
製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP25952487A JPH01101883A (ja) | 1987-10-16 | 1987-10-16 | エステラーゼ活性物質及びその製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP25952487A JPH01101883A (ja) | 1987-10-16 | 1987-10-16 | エステラーゼ活性物質及びその製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH01101883A true JPH01101883A (ja) | 1989-04-19 |
Family
ID=17335298
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP25952487A Pending JPH01101883A (ja) | 1987-10-16 | 1987-10-16 | エステラーゼ活性物質及びその製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH01101883A (ja) |
-
1987
- 1987-10-16 JP JP25952487A patent/JPH01101883A/ja active Pending
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JPH0236230B2 (ja) | ||
| Bailey et al. | The biochemistry of rumen protozoa. 6. The maltases of Dasytricha ruminantium, Epidinium ecaudatum (Crawley) and Entodinium caudatum | |
| US4997760A (en) | Novel ganglioside ceramidase isolated from Nocardia and process for producing same | |
| US5143841A (en) | Ganglioside ceramidase and process for producing same | |
| JPH01101883A (ja) | エステラーゼ活性物質及びその製造方法 | |
| Muchmore et al. | Purification and properties of an exo-β-d-1, 3-glucanase from sea urchin eggs | |
| KR19990013989A (ko) | 신규의 에스테라제 및 광학활성 크로만화합물의 제조방법 | |
| JP3076856B2 (ja) | 細菌によるアルギン酸の分解法 | |
| JP2926249B2 (ja) | アルギン酸リアーゼの製造法 | |
| JP4236323B2 (ja) | 新規なエステル分解酵素 | |
| US4207395A (en) | Process for deacylating N-acyl-6-substituted-2-[2-aminoethylthio]-1-carbadethiapen-2-em-3-carboxylic acids | |
| JPS6362195B2 (ja) | ||
| Minato et al. | Characterization of Ustilago Ribonuclease U2 Effects of Chemical Modification at Glutamic Acid-61 and Cystine-1 and of Organic Solvents on the Enzymatic Activity | |
| Gudzenko et al. | BACTERIA OF THE BLACK SEA ARE PRODUCERS OF α-L-RHAMNOSIDASES. | |
| Freese et al. | A β-glucosidase in feline kidney that hydrolyzes amygdalin (Laetrile) | |
| JP2688854B2 (ja) | 糖転移活性の強いα―ガラクトシダーゼの製造法 | |
| US4668631A (en) | Process for producing a restriction enzyme | |
| JPH0440988B2 (ja) | ||
| JPH0380079A (ja) | 新規コンドロイチン硫酸分解酵素、それらを産生する微生物並びにそれらの製法 | |
| JP3100012B2 (ja) | 新規なノイラミニダーゼ、その製造法及びそれを使用するシアル酸結合化合物の製造法 | |
| Moss | Comparative effects of chemical modification on human alkaline phosphatases | |
| JPH1014563A (ja) | シュードモナス属に属するセラミダーゼ生産菌 | |
| JP3014950B2 (ja) | トレハロースの製造方法 | |
| JPS61265089A (ja) | セルラ−ゼの製造方法 | |
| JP3000169B2 (ja) | エンド―β―Ｎ―アセチルグルコサミニダーゼおよびその製造方法 |