JPH02216462A - エンドトキシンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセート - Google Patents
エンドトキシンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセートInfo
- Publication number
- JPH02216462A JPH02216462A JP3639289A JP3639289A JPH02216462A JP H02216462 A JPH02216462 A JP H02216462A JP 3639289 A JP3639289 A JP 3639289A JP 3639289 A JP3639289 A JP 3639289A JP H02216462 A JPH02216462 A JP H02216462A
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- JP
- Japan
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- endotoxin
- amebocyte lysate
- glucan
- glucans
- lysate
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、カブトガニから得られるアメボサイト・ライ
セートに係わり、特に、エンドトキシンに対する特異性
の高いアメボサイト・ライセートに関するものである。
セートに係わり、特に、エンドトキシンに対する特異性
の高いアメボサイト・ライセートに関するものである。
カブトガニの血リンパ液より取得されるアメボンドトキ
シン」 （す＋ポリサッカライド）による凝固現象は、
「リムルステスト」の−船名でエンドトキシン特異的検
出法として医学、薬学の領域で広く利用されている。こ
の様なアメボサイト・ライセートの凝固を起こす物質と
しては、エンドトキシン以外にトリプシン様プロテアー
ゼ（トリプシン、トロンビン等）及びβ−グルカン類（
β一結合を有するグルコースポリマー及びその誘導体）
が知られている。
シン」 （す＋ポリサッカライド）による凝固現象は、
「リムルステスト」の−船名でエンドトキシン特異的検
出法として医学、薬学の領域で広く利用されている。こ
の様なアメボサイト・ライセートの凝固を起こす物質と
しては、エンドトキシン以外にトリプシン様プロテアー
ゼ（トリプシン、トロンビン等）及びβ−グルカン類（
β一結合を有するグルコースポリマー及びその誘導体）
が知られている。
アメボサイト・ライセートのエンドトキシンによる凝固
現象は、エンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子に
よる凝固酵素前駆体の活性化と、活性型凝固酵素の働き
によるコアギュローゲンの繊維状コアギュリンへの転換
により起こることが明らかにされている。一方、アメボ
サイト・ライセートのβ−グルカンによる凝固現象がβ
−グルカン性凝固酵素前駆体活性化因子による凝固酵素
前駆体の活性化と、活性型凝固酵素の働きによるコアギ
ュローゲンの繊維状コアギュリンへの転換により起こり
、アメボサイト・ライセートに含まれるエンドトキシン
性凝固酵素前駆体活性化因子とβ−グルカン性凝固酵素
前駆体活性化因子が異なるものであることがＭｏｒｉｔ
ａらにより報告された（ＦＥＢＳ Ｌｅｔｔｅｒｓ、
１２９．２．３１８−３２１）。硫酸化多糖類を担体と
する液体クロマトグラフィーを用いたβ−グルカン性凝
固酵素前駆体活性因子の除去を特徴とするエンドトキシ
ンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセートの調
整力が着氷らにより開示されている。（特開昭５９−２
７８２９号）〔発明が解決しようとする課題〕 公知の硫酸化多糖類を液体クロマトグラフィーを用いた
β−グルカン性凝固酵素前駆体活性化因子の除去を特徴
とするエンドトキシンに対する特異性の高いアメボサイ
ト・ライセートの調整法に従って調製したアメボサイト
・ライセートには凝固成分であるコアギュローゲンがβ
−グルカン性凝固酵素前駆体活性化因子と共に除去され
るため操作の煩雑な合成基質法による測定にしか用いる
ことができない。また高価で調製の面倒な、硫酸北条ｍ
Ｍを吸着担体とする液体クロマトグラフィー用充填剤を
使用しなければならないという欠点があった。
現象は、エンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子に
よる凝固酵素前駆体の活性化と、活性型凝固酵素の働き
によるコアギュローゲンの繊維状コアギュリンへの転換
により起こることが明らかにされている。一方、アメボ
サイト・ライセートのβ−グルカンによる凝固現象がβ
−グルカン性凝固酵素前駆体活性化因子による凝固酵素
前駆体の活性化と、活性型凝固酵素の働きによるコアギ
ュローゲンの繊維状コアギュリンへの転換により起こり
、アメボサイト・ライセートに含まれるエンドトキシン
性凝固酵素前駆体活性化因子とβ−グルカン性凝固酵素
前駆体活性化因子が異なるものであることがＭｏｒｉｔ
ａらにより報告された（ＦＥＢＳ Ｌｅｔｔｅｒｓ、
１２９．２．３１８−３２１）。硫酸化多糖類を担体と
する液体クロマトグラフィーを用いたβ−グルカン性凝
固酵素前駆体活性因子の除去を特徴とするエンドトキシ
ンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセートの調
整力が着氷らにより開示されている。（特開昭５９−２
７８２９号）〔発明が解決しようとする課題〕 公知の硫酸化多糖類を液体クロマトグラフィーを用いた
β−グルカン性凝固酵素前駆体活性化因子の除去を特徴
とするエンドトキシンに対する特異性の高いアメボサイ
ト・ライセートの調整法に従って調製したアメボサイト
・ライセートには凝固成分であるコアギュローゲンがβ
−グルカン性凝固酵素前駆体活性化因子と共に除去され
るため操作の煩雑な合成基質法による測定にしか用いる
ことができない。また高価で調製の面倒な、硫酸北条ｍ
Ｍを吸着担体とする液体クロマトグラフィー用充填剤を
使用しなければならないという欠点があった。
本発明は、上述した従来技術の問題点を解決するために
従業されたもので、その目的は、カブトガニの血リンパ
液より取得されるアメボサイト・ライセートにβ−グル
カン類を適当量含有させることによりβ−グルカンに対
する感受性を消失せしめ、エンドトキシンに対する特異
性の高いアメボサイト・ライセート及びβ−グルカン類
に対する感受性を消失させたアメボサイト・ライセート
の調整方法を提供することである。すなわち、本発明者
らはアメボサイト・ライセート中にβ−グルカン類を過
剰量含有させることによりアメボサイト・ライセートの
β−グルカン類に対する感受性が消失するという新規事
実を見いだし本発明に到達したのである。
従業されたもので、その目的は、カブトガニの血リンパ
液より取得されるアメボサイト・ライセートにβ−グル
カン類を適当量含有させることによりβ−グルカンに対
する感受性を消失せしめ、エンドトキシンに対する特異
性の高いアメボサイト・ライセート及びβ−グルカン類
に対する感受性を消失させたアメボサイト・ライセート
の調整方法を提供することである。すなわち、本発明者
らはアメボサイト・ライセート中にβ−グルカン類を過
剰量含有させることによりアメボサイト・ライセートの
β−グルカン類に対する感受性が消失するという新規事
実を見いだし本発明に到達したのである。
るＣ因子のＣ因子への活性化がトリガーとなる。
また、β−グルカンによっても凝固する。このときＣ因
子が関与する。
子が関与する。
アメボサイト・ライセートの凝固機構を次に示す。
（来貢以下余白）
血球に触れることによって起因される。この反応は血球
中の３種のセリンプロテアーゼ前駆体とコ前述したよう
に、アメポサイト・ライセード中には、エンドトキシン
で活性化され凝固する経路と、β−グルカンによって活
性化され凝固する経路との二経路が存在する。すなわち
、アメボサイト・ライセートは、エンドトキシン又はβ
−グルカンの存在によって凝固するものである。したが
って、アメボサイト・ライセートがある試料との接触に
よって凝固した場合に、その試料中にエンドトキシン、
β−グルカンのどちらか存在していたのかを特定するこ
とはできない。
中の３種のセリンプロテアーゼ前駆体とコ前述したよう
に、アメポサイト・ライセード中には、エンドトキシン
で活性化され凝固する経路と、β−グルカンによって活
性化され凝固する経路との二経路が存在する。すなわち
、アメボサイト・ライセートは、エンドトキシン又はβ
−グルカンの存在によって凝固するものである。したが
って、アメボサイト・ライセートがある試料との接触に
よって凝固した場合に、その試料中にエンドトキシン、
β−グルカンのどちらか存在していたのかを特定するこ
とはできない。
しかしながら、本発明のアメボサイト・ライセートはエ
ンドトキシンに対する特異性を示すものであるので試料
中にエンドトキシンが存在することが確定できる。
ンドトキシンに対する特異性を示すものであるので試料
中にエンドトキシンが存在することが確定できる。
本発明は、カブトガニの血リンパ液より取得されるアメ
ボサイトの抽出液であるアメボサイト・ライセートにβ
−グルカン類に対する感受性が消失する十分な量のβ−
グルカン類を存在させるものである。過剰に存在するβ
−グルカン類は、β−グルカン類によって活性化され凝
固する経路をブロックする能力を有する。
ボサイトの抽出液であるアメボサイト・ライセートにβ
−グルカン類に対する感受性が消失する十分な量のβ−
グルカン類を存在させるものである。過剰に存在するβ
−グルカン類は、β−グルカン類によって活性化され凝
固する経路をブロックする能力を有する。
次に本発明で用いるカブトガニのアメボサイト・ライセ
ートについて説明する。
ートについて説明する。
アメボサイレライセートは、カブトガニ、たとえば北米
産カブトガニ学名Ｌｉｍｕｌｕｓ ｐｏｌｙｐｈｅｍｕ
ｓ。
産カブトガニ学名Ｌｉｍｕｌｕｓ ｐｏｌｙｐｈｅｍｕ
ｓ。
日本産カブトガニ 学名Ｔａｃｈｐｌｅｕｓ Ｌｒ１ｄ
ｅｎｔａｔｕｓ等と称する各種のカブトガニの血液リン
パ液より取得されるアメボサイトを水系の抽出液で抽出
して得られる。たとえばイオン強度０．０５以下の塩溶
液、好ましくはＮａＣ１を含むトリス−塩酸緩衝液を使
用して抽出する。
ｅｎｔａｔｕｓ等と称する各種のカブトガニの血液リン
パ液より取得されるアメボサイトを水系の抽出液で抽出
して得られる。たとえばイオン強度０．０５以下の塩溶
液、好ましくはＮａＣ１を含むトリス−塩酸緩衝液を使
用して抽出する。
本発明で用いるβ−グルカン類とはβ一結合を有するグ
ルコースポリマー及びその誘導体であり、例えば、カル
ボキシメチル化カードラン、ルテアン力ルボキシメチル
化バキマン等が含まれ、それらは本発明のβ−グルカン
に対する感受性を消失させたアメボサイト・ライセート
の成分として有効である。また、β−グルカン類、例え
ばカルボキシメチル化カードランの使用濃度はアメボサ
イトの個体差により異なるが一般的には１μｇ／ｄから
１００μｇ／ｍ１程度が適当である。それぞれのアメボ
サイトに対最適な濃度を求めるためには小量のアメボサ
イトを用いて予備実験を行うことが望ましい。
ルコースポリマー及びその誘導体であり、例えば、カル
ボキシメチル化カードラン、ルテアン力ルボキシメチル
化バキマン等が含まれ、それらは本発明のβ−グルカン
に対する感受性を消失させたアメボサイト・ライセート
の成分として有効である。また、β−グルカン類、例え
ばカルボキシメチル化カードランの使用濃度はアメボサ
イトの個体差により異なるが一般的には１μｇ／ｄから
１００μｇ／ｍ１程度が適当である。それぞれのアメボ
サイトに対最適な濃度を求めるためには小量のアメボサ
イトを用いて予備実験を行うことが望ましい。
次に本発明のβ−グルカン類に対する感受性を消失させ
たアメポサイト・ライセードの調整法について説明する
。
たアメポサイト・ライセードの調整法について説明する
。
本発明のβ−グルカン類に対する感受性を消失させたア
メボサイト・ライセートは、カブトガニから得られるア
メボサイト・ライセー；・に、このアメボサイト・ライ
セートにβ−グルカン類に対する感受性を消失せしめ得
るに十分な量のβ−グルカン類を共存させることにより
調整できる。すなわちアメボサイト・ライセートと過剰
量のβグルカン類とが共存していればよい。その調整法
は特定の方法によらなければならないものではないが、
代表例を次に挙げ説明する。
メボサイト・ライセートは、カブトガニから得られるア
メボサイト・ライセー；・に、このアメボサイト・ライ
セートにβ−グルカン類に対する感受性を消失せしめ得
るに十分な量のβ−グルカン類を共存させることにより
調整できる。すなわちアメボサイト・ライセートと過剰
量のβグルカン類とが共存していればよい。その調整法
は特定の方法によらなければならないものではないが、
代表例を次に挙げ説明する。
その調整法には、カブトガニの血液リンパ液により取得
されるアメボサイトを水系の抽出剤で抽出してアメボサ
イト・ライセートを得る際の該水系抽出剤中にβ−グル
カン類を添加しておく方法がある。この方法では、アメ
ボサイトからアメボサイト・ライセートを得る抽出と同
時に、β−グルカン類を添加・共存させることができる
ので効率的な調整方法である。抽出に際してβ−グルカ
ン類が共存していても抽出工程上なんら障害は無く、抽
出率等は良好である。しかも得られたアメボサイト・ラ
イセートのβ−グルカン類に対する感受性の消失特性に
もなんら影響を与えない。
されるアメボサイトを水系の抽出剤で抽出してアメボサ
イト・ライセートを得る際の該水系抽出剤中にβ−グル
カン類を添加しておく方法がある。この方法では、アメ
ボサイトからアメボサイト・ライセートを得る抽出と同
時に、β−グルカン類を添加・共存させることができる
ので効率的な調整方法である。抽出に際してβ−グルカ
ン類が共存していても抽出工程上なんら障害は無く、抽
出率等は良好である。しかも得られたアメボサイト・ラ
イセートのβ−グルカン類に対する感受性の消失特性に
もなんら影響を与えない。
抽出剤には、たとえばイオン強度０．０５以下の塩溶液
、好ましくはＮａＣ１を含むトリス−塩酸緩衝液が使用
される。
、好ましくはＮａＣ１を含むトリス−塩酸緩衝液が使用
される。
また他の調整方法としては、カブトガニの血液リンパ液
により取得されるアメポサイトを水系の抽出剤で抽出し
て得たアメポサイト・ライセードに、β−グルカン類を
添加混合する方法がある。
により取得されるアメポサイトを水系の抽出剤で抽出し
て得たアメポサイト・ライセードに、β−グルカン類を
添加混合する方法がある。
以下に本発明の実施例を示すがこの実施例により本発明
の内容は拘束されるものでない。
の内容は拘束されるものでない。
アメリカ産カブトガニの血リンパ液よりアメボサイトを
無菌的に採取し、このアメボサイトを１０μｇ／ｍｆｌ
のカルボキシメチル化カードラン及び１２ｍＭのＭｇＣ
ｌ２を含むｐＨ７，２の２０ｍＭトリス−塩酸緩衝液で
抽出することにより、β−グルカンに対しては反応せず
エンドトキシンに対しては感受性を示すアメボサイト・
ライセートが得られる。
無菌的に採取し、このアメボサイトを１０μｇ／ｍｆｌ
のカルボキシメチル化カードラン及び１２ｍＭのＭｇＣ
ｌ２を含むｐＨ７，２の２０ｍＭトリス−塩酸緩衝液で
抽出することにより、β−グルカンに対しては反応せず
エンドトキシンに対しては感受性を示すアメボサイト・
ライセートが得られる。
この調整したアメボサイト・ライセートを用いてのβ７
グルカンに対する感受性の消失すなわちエンドトキシン
に対する特異性の試験は次のごとく行なった。
グルカンに対する感受性の消失すなわちエンドトキシン
に対する特異性の試験は次のごとく行なった。
本アメボサイト・ライセート０．１７と既知濃度のエン
ドトキシン又は既知濃度のβ−グルカンを含む試料をエ
ンドトキシンフリーの水で希釈して得た種々の既知濃度
からなるエンドトキシン又はβ−グルカン水溶液０．１
−とを内径０．７ｍｍの試験管中で混合し振動を避けて
３７“Ｃで静置する。反応開始後１時間後に試験管を静
かに１８０度転倒させ内容物が落下しないものを土、内
容物が落下するものを−と判定する。
ドトキシン又は既知濃度のβ−グルカンを含む試料をエ
ンドトキシンフリーの水で希釈して得た種々の既知濃度
からなるエンドトキシン又はβ−グルカン水溶液０．１
−とを内径０．７ｍｍの試験管中で混合し振動を避けて
３７“Ｃで静置する。反応開始後１時間後に試験管を静
かに１８０度転倒させ内容物が落下しないものを土、内
容物が落下するものを−と判定する。
第１表に上記の方法でエンドトキシンあるいはβ−グル
カンを本アメボサイト・ライセートと反応せしめた結果
をしめす。本結果より明らかなように本アメボサイト・
ライセートはエンドトキシンには感受性を示すがβ−グ
ルカンには感受性を示さない。過剰のβ−グルカンの存
在かエンドトキシンの検出濃度限界（ＩＸ２−６）には
なんら影響しないことは２表の結果と比較すればあきら
かである。
カンを本アメボサイト・ライセートと反応せしめた結果
をしめす。本結果より明らかなように本アメボサイト・
ライセートはエンドトキシンには感受性を示すがβ−グ
ルカンには感受性を示さない。過剰のβ−グルカンの存
在かエンドトキシンの検出濃度限界（ＩＸ２−６）には
なんら影響しないことは２表の結果と比較すればあきら
かである。
第１表 既知濃度のエンドトキシン、あるいはβ−グル
カンと本アメボサイト・ライセートとの反応結果第２表
にカルボキシメチル化カードランを含まない緩衝液で抽
出したアメボサイト・ライセートを同じ反応方法でエン
ドトキシンあるいはβ−グルカンと反応せしめた結果を
示す。本結果より明らかなようにβ−グルカンの一種で
あるカルボキシメチル化カードランをアメボサイト・ラ
イセート中に含ましめることよりβ−グルカンに対する
感受性が消失する。
カンと本アメボサイト・ライセートとの反応結果第２表
にカルボキシメチル化カードランを含まない緩衝液で抽
出したアメボサイト・ライセートを同じ反応方法でエン
ドトキシンあるいはβ−グルカンと反応せしめた結果を
示す。本結果より明らかなようにβ−グルカンの一種で
あるカルボキシメチル化カードランをアメボサイト・ラ
イセート中に含ましめることよりβ−グルカンに対する
感受性が消失する。
第２表 既知濃度のエンドトキシン、あるいはβ−グル
カンと本アメボサイト・ライセートとの反応結果ず、エ
ンドトキシンに対して特異的に高いアメボサイト・ライ
セートを容易に得ることができる。
カンと本アメボサイト・ライセートとの反応結果ず、エ
ンドトキシンに対して特異的に高いアメボサイト・ライ
セートを容易に得ることができる。
本方法により取得されるアメポサイト・ライセードは、
β−グルカシに対しては反応せずエンドトキシンに対し
ては濃度依存的に反応するため、エンドトキシンに対す
る特異性の高い定量用試薬として利用できる。さらに、
エンドトキシンはグラム陰性菌の菌体成分であるので、
エンドトキシンの定量による敗血症の診断薬としても利
用できる。
β−グルカシに対しては反応せずエンドトキシンに対し
ては濃度依存的に反応するため、エンドトキシンに対す
る特異性の高い定量用試薬として利用できる。さらに、
エンドトキシンはグラム陰性菌の菌体成分であるので、
エンドトキシンの定量による敗血症の診断薬としても利
用できる。
Claims (5)
- （１）カブトガニから得られるアメボサイト・ライセー
トにβ−グルカン類を共存させることを特徴とするβ−
グルカン類に対する感受性を消失させたエンドトキシン
に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート。 - （２）β−グルカン類が、β一結合を有するグルコース
ポリマー又はその誘導体であることを特徴とする請求項
１記載のアメボサイト・ライセート。 - （３）β−グルカン類が、カルボキシメチル化カードラ
ンであることを特徴とする請求項１記載のアメボサイト
・ライセート。 - （４）カブトガニ血リンパ液よりアメボサイトを採取し
、次いで該アメボサイトをβ−グルカン類を含有する抽
出剤で抽出することを特徴とするβ−グルカン類に対す
る感受性を消失させたエンドトキシンに対する特異性の
高いアメボサイト・ライセートを調製する方法。 - （５）カブトガニ血リンパ液よりアメボサイトを採取し
、次いで該アメボサイトを抽出剤で抽出することにより
得たアメボサイト・ライセートに、β−グルカン類を添
加することを特徴とするβ−グルカン類に対する感受性
を消失させたエンドトキシンに対する特異性の高いアメ
ボサイト・ライセートを調製する方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3639289A JPH02216462A (ja) | 1989-02-17 | 1989-02-17 | エンドトキシンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセート |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3639289A JPH02216462A (ja) | 1989-02-17 | 1989-02-17 | エンドトキシンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセート |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH02216462A true JPH02216462A (ja) | 1990-08-29 |
Family
ID=12468584
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3639289A Pending JPH02216462A (ja) | 1989-02-17 | 1989-02-17 | エンドトキシンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセート |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH02216462A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0638396A2 (en) | 1989-12-19 | 1995-02-15 | Amada Company Limited | A rapid attachment device for a manipulator head |
| US5702882A (en) * | 1993-09-30 | 1997-12-30 | Seikagaku Kogyo Kabushiki Kaisha (Seikagaku Corporation) | Reagent for endotoxin-specific assay |
-
1989
- 1989-02-17 JP JP3639289A patent/JPH02216462A/ja active Pending
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0638396A2 (en) | 1989-12-19 | 1995-02-15 | Amada Company Limited | A rapid attachment device for a manipulator head |
| US5702882A (en) * | 1993-09-30 | 1997-12-30 | Seikagaku Kogyo Kabushiki Kaisha (Seikagaku Corporation) | Reagent for endotoxin-specific assay |
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