JPH0229092B2 - Ss*beetaahidorokishiiganmaatorimechiruanmoniopuropiru*keratein - Google Patents
Ss*beetaahidorokishiiganmaatorimechiruanmoniopuropiru*kerateinInfo
- Publication number
- JPH0229092B2 JPH0229092B2 JP9825580A JP9825580A JPH0229092B2 JP H0229092 B2 JPH0229092 B2 JP H0229092B2 JP 9825580 A JP9825580 A JP 9825580A JP 9825580 A JP9825580 A JP 9825580A JP H0229092 B2 JPH0229092 B2 JP H0229092B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- keratein
- trimethylammoniopropyl
- hydroxy
- reaction
- keratin
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
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- Compounds Of Unknown Constitution (AREA)
Description
本発明は一般式〔〕で表わされるＳ−（β−
ヒドロキシ−γ−トリメチルアンモニオプロピ
ル）ケラテインに関する。 （式中、Kerは分子量１万〜10万のケラテイン主
鎖を示し、Ｘはハロゲンを示す。） ケラテインとは、ケラチン中のジスルフイド結
合（−Ｓ−Ｓ−）を還元によりスルフヒドリル基
（−SH）に開裂した形をいう。ケラチンとは、高
等動物の表皮に分布し、生体保護の機能を行なう
繊維状蛋白質の総称であり、例えば羊毛、羽毛、
毛髪、爪、角などである。ケラチンを構成するア
ミノ酸は18種類（アラリン、アルギニン、アスパ
ラギン酸、シスチン、グルタミン酸、グリシン、
ヒスチヂン、イソロイシン、ロイシン、リジン、
メチオニン、フエニルアラニン、プロリン、セリ
ン、スレオニン、トリプトフアン、チロシン、バ
リン）であり、その特徴はシスチン含量が多く、
平均で10〜20アミノ酸残基当り一つのジスルフイ
ド結合（−Ｓ−Ｓ−）が存在し、架橋構造をとつ
ている点である。 ケラチンを工業的に利用しようとする場合何ら
かの溶媒、例えば水などに溶解させる事がまず必
要となるが、その為には架橋ジスルフイド結合を
開裂しなければならない。開裂の方法としては還
元及び酸化があり、還元によつてジスルフイド結
合はスルフヒドリル基（−SH）となり生成物は
ケラテイン（Ker−SH）と呼ばれる。一方、酸
化によつてはジスルフイド結合はスルホン酸基
（−SO3H）となり、生成物はケラトーズ（Ker−
SO3H）と呼ばれる。このようにして得られる直
鎖状蛋白質は本質的には水に可溶性の筈である
が、蛋白質同志の水素結合、イオン結合、疎水結
合などの為に水や有機極性溶媒に対して難溶性で
あり、溶解したとしても極めて希薄な溶液しか得
られない。 本発明者は鋭意検討した結果、ケラテイン中の
スルフヒドリル基をＳ−β−ヒドロキシ−γ−ト
リメチルアンモニオプロピル基
ヒドロキシ−γ−トリメチルアンモニオプロピ
ル）ケラテインに関する。 （式中、Kerは分子量１万〜10万のケラテイン主
鎖を示し、Ｘはハロゲンを示す。） ケラテインとは、ケラチン中のジスルフイド結
合（−Ｓ−Ｓ−）を還元によりスルフヒドリル基
（−SH）に開裂した形をいう。ケラチンとは、高
等動物の表皮に分布し、生体保護の機能を行なう
繊維状蛋白質の総称であり、例えば羊毛、羽毛、
毛髪、爪、角などである。ケラチンを構成するア
ミノ酸は18種類（アラリン、アルギニン、アスパ
ラギン酸、シスチン、グルタミン酸、グリシン、
ヒスチヂン、イソロイシン、ロイシン、リジン、
メチオニン、フエニルアラニン、プロリン、セリ
ン、スレオニン、トリプトフアン、チロシン、バ
リン）であり、その特徴はシスチン含量が多く、
平均で10〜20アミノ酸残基当り一つのジスルフイ
ド結合（−Ｓ−Ｓ−）が存在し、架橋構造をとつ
ている点である。 ケラチンを工業的に利用しようとする場合何ら
かの溶媒、例えば水などに溶解させる事がまず必
要となるが、その為には架橋ジスルフイド結合を
開裂しなければならない。開裂の方法としては還
元及び酸化があり、還元によつてジスルフイド結
合はスルフヒドリル基（−SH）となり生成物は
ケラテイン（Ker−SH）と呼ばれる。一方、酸
化によつてはジスルフイド結合はスルホン酸基
（−SO3H）となり、生成物はケラトーズ（Ker−
SO3H）と呼ばれる。このようにして得られる直
鎖状蛋白質は本質的には水に可溶性の筈である
が、蛋白質同志の水素結合、イオン結合、疎水結
合などの為に水や有機極性溶媒に対して難溶性で
あり、溶解したとしても極めて希薄な溶液しか得
られない。 本発明者は鋭意検討した結果、ケラテイン中の
スルフヒドリル基をＳ−β−ヒドロキシ−γ−ト
リメチルアンモニオプロピル基
【式】に変え
る事により、水及び水と親水性有機溶媒との混合
溶媒に易溶性のケラテイン誘導体が得られる事を
見い出し、本発明に到達した。 即ち本発明は一般式 （式中、Kerは分子量１万〜10万のケラテイン主
鎖を示し、Ｘはハロゲンを示す。）で表わされる
Ｓ−（β−ヒドロキシ−γ−トリメチルアンモニ
オプロピル）ケラテインを提供するものである。 なお、本発明でいうケラテインとは、ケラチン
を加水分解して得られる、一般に分子量が数千以
下のオリゴペプチドではなく、ケラチンのジスル
フイド結合が開裂した分子量１万〜10万のものを
いい、通常のケラチンから得られるものは２万〜
５万のものが多い。 Ｓ−（β−ヒドロキシ−γ−トリメチルアンモ
ニオプロピル）ケラテインは、例えば次の機構に
よる方法でつくられる。 原料であるケラチンは天然の羊毛、羽毛、毛髪
などを洗浄し、挟雑物を除去したものがそのまま
使用される。 第１段階のケラチンの還元反応は、従来公知の
方法により行なえる。即ち溶媒として水或いは水
と親水性有機溶媒との混合溶媒を用いる。そのよ
うな親水性有機溶媒としては、例えばメタノー
ル、エタノール、ｎ−プロパノール、アセトン、
メチルエチルケトン、ジオキサン、テトラヒドロ
フラン、ジメチルホルムアミド、ジメチルスルホ
キシド、ヘキサメチルホスホリツクトリアミドな
どが挙げられる。また還元剤としては、例えば２
−メルカプトエタノール、チオグリコール酸、ト
リｎ−ブチルホスフイン、トリフエニルホスフイ
ン、アスコルビン酸、亜硫酸水素ナトリウム、亜
硫酸ナトリウムなどが用いられる。反応温度は通
常室温で充分であるが、必要に応じて加熱し還元
時間を短縮することが出来る。反応時間について
は普通２〜３時間或いはそれ以上を要する。さら
に反応系のPHであるが、一般には６〜11の範囲で
還元反応を行なう。 次に第２段階のケラテインの変性反応である
が、ケラテインに付加させる試薬としては例えば
式(2)中に示した様なグリシジルトリメチルアンモ
ニウムクロリドがある。付加反応は還元反応終了
後還元反応媒体中へ還元により生成したスルフヒ
ドリル基と当量のグリシジルトリメチルアンモニ
ウムクロリドを添加する事により行なわれる。反
応温度は室温から90℃迄任意の温度を選べるが、
高温にする程付加反応は促進される。付加反応が
進むにつれ、Ｓ−（β−ヒドロキシ−γ−トリメ
チルアンモニオプロピル）ケラテインが反応媒体
中に溶出し、最終的な不溶部は原料のケラチンに
対して30％以下になる。不溶部を過、遠心分離
などの手段により除き、Ｓ−（β−ヒドロキシ−
γ−トリメチルアンモニオプロピル）ケラテイン
の溶液を得る。 このようにして得られるＳ−（β−ヒドロキシ
−γ−トリメチルアンモニオプロピル）ケラテイ
ンの溶液は限外過法や透析法などにより、還元
剤などの低分子不純物を除き、そのまま溶液とし
て用いる事も出来るが、凍結乾燥法などによりＳ
−（β−ヒドロキシ−γ−トリメチルアンモニオ
プロピル）ケラテインを固体として回収する方が
利用する上でも、また保存輸送などの面でも便利
である。 本発明のＳ−（β−ヒドロキシ−γ−トリメチ
ルアンモニオプロピル）ケラテインは高分子量で
あるにもかかわらず、水及び水と親水性有機溶媒
との混合溶媒に対する溶解性が極めて優れてい
る。そして、それら溶媒から均一透明なフイルム
が製膜でき、この性質を利用して、例えば水とエ
タノールとの混合溶媒に溶解し毛髪用のセツトロ
ーシヨンなどとして用いる事ができる。 次に実施例により本発明を更に詳細に説明す
る。 実施例 羊毛繊維10ｇを0.02Mのトリス緩衝剤を加えた
50％ｎ−プロパノール水溶液700ｇに浸漬し、還
元剤として４mlのトリ−ｎ−ブチルホスフインを
加えた後、1Nの塩酸でPH8.0に調整し、窒素気流
下、室温で24時間還元反応を行なう。次に反応系
にグリシジルトリメチルアンモニウムクロリド
1.5ｇを加え、70℃で５時間攪拌を行なうと、羊
毛繊維の約85％が反応液中に可溶化する。不溶部
を過により除き、得られた液を限外過（分
画分子量1000の膜を使用）にかけ、還元剤などの
低分子不純物を除くと共に、全系を約150mlに濃
縮した。これを凍結乾燥する事により8.1ｇの粉
末固体を得た。得られた粉末固体の分子量をゲル
過法（セフアデツクスＧ−75を使用）により求
めたところ39000であつた。また該粉末固体を6N
塩酸中、110℃で24時間加水分解をし、分解物の
アミノ酸分析（Hitachi Automatic Amino
Acid Analyser Type KLA−５を使用）を行な
い、原料羊毛のアミノ酸分析結果と比較したとこ
ろ表−１に示すようにシスチン以外のアミノ酸組
成及び含量は両者で殆んど同一であるが、シスチ
ンに関しては羊毛には100モルのアミノ酸中5.5モ
ルのシスチンが認められるが、該粉末固体には全
く認められず、グリシジルトリメチルアンモニウ
ムクロリドの付加を受けた事を示している。従つ
て得られた粉末固体はその分子量及びアミノ酸分
析結果よりケラチン蛋白質の主鎖ペプチド結合に
は加水分解などの変化を受けていず、ジスルフイ
ド結合が開裂し、β−ヒドロキシ−γ−トリメチ
ルアンモニオプロピル基が付加したもの、即ちＳ
−（β−ヒドロキシ−γ−トリメチルアンモニオ
プロピル）ケラテインである事がわかる。
溶媒に易溶性のケラテイン誘導体が得られる事を
見い出し、本発明に到達した。 即ち本発明は一般式 （式中、Kerは分子量１万〜10万のケラテイン主
鎖を示し、Ｘはハロゲンを示す。）で表わされる
Ｓ−（β−ヒドロキシ−γ−トリメチルアンモニ
オプロピル）ケラテインを提供するものである。 なお、本発明でいうケラテインとは、ケラチン
を加水分解して得られる、一般に分子量が数千以
下のオリゴペプチドではなく、ケラチンのジスル
フイド結合が開裂した分子量１万〜10万のものを
いい、通常のケラチンから得られるものは２万〜
５万のものが多い。 Ｓ−（β−ヒドロキシ−γ−トリメチルアンモ
ニオプロピル）ケラテインは、例えば次の機構に
よる方法でつくられる。 原料であるケラチンは天然の羊毛、羽毛、毛髪
などを洗浄し、挟雑物を除去したものがそのまま
使用される。 第１段階のケラチンの還元反応は、従来公知の
方法により行なえる。即ち溶媒として水或いは水
と親水性有機溶媒との混合溶媒を用いる。そのよ
うな親水性有機溶媒としては、例えばメタノー
ル、エタノール、ｎ−プロパノール、アセトン、
メチルエチルケトン、ジオキサン、テトラヒドロ
フラン、ジメチルホルムアミド、ジメチルスルホ
キシド、ヘキサメチルホスホリツクトリアミドな
どが挙げられる。また還元剤としては、例えば２
−メルカプトエタノール、チオグリコール酸、ト
リｎ−ブチルホスフイン、トリフエニルホスフイ
ン、アスコルビン酸、亜硫酸水素ナトリウム、亜
硫酸ナトリウムなどが用いられる。反応温度は通
常室温で充分であるが、必要に応じて加熱し還元
時間を短縮することが出来る。反応時間について
は普通２〜３時間或いはそれ以上を要する。さら
に反応系のPHであるが、一般には６〜11の範囲で
還元反応を行なう。 次に第２段階のケラテインの変性反応である
が、ケラテインに付加させる試薬としては例えば
式(2)中に示した様なグリシジルトリメチルアンモ
ニウムクロリドがある。付加反応は還元反応終了
後還元反応媒体中へ還元により生成したスルフヒ
ドリル基と当量のグリシジルトリメチルアンモニ
ウムクロリドを添加する事により行なわれる。反
応温度は室温から90℃迄任意の温度を選べるが、
高温にする程付加反応は促進される。付加反応が
進むにつれ、Ｓ−（β−ヒドロキシ−γ−トリメ
チルアンモニオプロピル）ケラテインが反応媒体
中に溶出し、最終的な不溶部は原料のケラチンに
対して30％以下になる。不溶部を過、遠心分離
などの手段により除き、Ｓ−（β−ヒドロキシ−
γ−トリメチルアンモニオプロピル）ケラテイン
の溶液を得る。 このようにして得られるＳ−（β−ヒドロキシ
−γ−トリメチルアンモニオプロピル）ケラテイ
ンの溶液は限外過法や透析法などにより、還元
剤などの低分子不純物を除き、そのまま溶液とし
て用いる事も出来るが、凍結乾燥法などによりＳ
−（β−ヒドロキシ−γ−トリメチルアンモニオ
プロピル）ケラテインを固体として回収する方が
利用する上でも、また保存輸送などの面でも便利
である。 本発明のＳ−（β−ヒドロキシ−γ−トリメチ
ルアンモニオプロピル）ケラテインは高分子量で
あるにもかかわらず、水及び水と親水性有機溶媒
との混合溶媒に対する溶解性が極めて優れてい
る。そして、それら溶媒から均一透明なフイルム
が製膜でき、この性質を利用して、例えば水とエ
タノールとの混合溶媒に溶解し毛髪用のセツトロ
ーシヨンなどとして用いる事ができる。 次に実施例により本発明を更に詳細に説明す
る。 実施例 羊毛繊維10ｇを0.02Mのトリス緩衝剤を加えた
50％ｎ−プロパノール水溶液700ｇに浸漬し、還
元剤として４mlのトリ−ｎ−ブチルホスフインを
加えた後、1Nの塩酸でPH8.0に調整し、窒素気流
下、室温で24時間還元反応を行なう。次に反応系
にグリシジルトリメチルアンモニウムクロリド
1.5ｇを加え、70℃で５時間攪拌を行なうと、羊
毛繊維の約85％が反応液中に可溶化する。不溶部
を過により除き、得られた液を限外過（分
画分子量1000の膜を使用）にかけ、還元剤などの
低分子不純物を除くと共に、全系を約150mlに濃
縮した。これを凍結乾燥する事により8.1ｇの粉
末固体を得た。得られた粉末固体の分子量をゲル
過法（セフアデツクスＧ−75を使用）により求
めたところ39000であつた。また該粉末固体を6N
塩酸中、110℃で24時間加水分解をし、分解物の
アミノ酸分析（Hitachi Automatic Amino
Acid Analyser Type KLA−５を使用）を行な
い、原料羊毛のアミノ酸分析結果と比較したとこ
ろ表−１に示すようにシスチン以外のアミノ酸組
成及び含量は両者で殆んど同一であるが、シスチ
ンに関しては羊毛には100モルのアミノ酸中5.5モ
ルのシスチンが認められるが、該粉末固体には全
く認められず、グリシジルトリメチルアンモニウ
ムクロリドの付加を受けた事を示している。従つ
て得られた粉末固体はその分子量及びアミノ酸分
析結果よりケラチン蛋白質の主鎖ペプチド結合に
は加水分解などの変化を受けていず、ジスルフイ
ド結合が開裂し、β−ヒドロキシ−γ−トリメチ
ルアンモニオプロピル基が付加したもの、即ちＳ
−（β−ヒドロキシ−γ−トリメチルアンモニオ
プロピル）ケラテインである事がわかる。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 一般式〔〕で示されるＳ−（β−ヒドロキ
シ−γ−トリメチルアンモニオプロピル）ケラテ
イン。 （式中、Kerは分子量１万〜10万のケラテイン主
鎖を示し、Ｘはハロゲンを示す。）
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP9825580A JPH0229092B2 (ja) | 1980-07-18 | 1980-07-18 | Ss*beetaahidorokishiiganmaatorimechiruanmoniopuropiru*keratein |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP9825580A JPH0229092B2 (ja) | 1980-07-18 | 1980-07-18 | Ss*beetaahidorokishiiganmaatorimechiruanmoniopuropiru*keratein |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5723630A JPS5723630A (en) | 1982-02-06 |
| JPH0229092B2 true JPH0229092B2 (ja) | 1990-06-27 |
Family
ID=14214843
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP9825580A Expired - Lifetime JPH0229092B2 (ja) | 1980-07-18 | 1980-07-18 | Ss*beetaahidorokishiiganmaatorimechiruanmoniopuropiru*keratein |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0229092B2 (ja) |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2609997B2 (ja) * | 1994-06-02 | 1997-05-14 | 合同インキ株式会社 | 印刷用インキの充填包装方法と装置および充填包装用容器 |
| JP2017008436A (ja) * | 2015-06-19 | 2017-01-12 | 日本毛織株式会社 | 吸湿発熱性羽毛製品及びその製造方法 |
-
1980
- 1980-07-18 JP JP9825580A patent/JPH0229092B2/ja not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS5723630A (en) | 1982-02-06 |
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