JPH0262820B2 - - Google Patents
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Classifications
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07D—HETEROCYCLIC COMPOUNDS
- C07D475/00—Heterocyclic compounds containing pteridine ring systems
- C07D475/02—Heterocyclic compounds containing pteridine ring systems with an oxygen atom directly attached in position 4
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Description
【発明の詳細な説明】
この発明は生体から採取した体液中のプテリジ
ン含量を体外に於いて測定して、人体または動物
体の悪性腫瘍及びビールス性疾患を、殊に早期検
出する診断薬に関する。
ン含量を体外に於いて測定して、人体または動物
体の悪性腫瘍及びビールス性疾患を、殊に早期検
出する診断薬に関する。
現在悪性腫瘍の診断は専ら臨床的、放射線学
的、内視鏡的、解剖学的又は生化学的調査によつ
て行われている。悪性腫瘍についての確実な予見
を可能ならしめる様な臨床学的又は生化学的な知
見は今日までなお存在していない。ただ内分泌学
的に作用しホルモン分泌を増大する潰瘍の場合に
ついては、成る程、血清や尿中のホルモン定量的
に測定することにより重要な診断的示唆が得られ
る。しかしホルモン値の増大は必ずしも悪性の新
生物(Neoplasm)と関連しておらず、別の病気
の場合にでも出現する。
的、内視鏡的、解剖学的又は生化学的調査によつ
て行われている。悪性腫瘍についての確実な予見
を可能ならしめる様な臨床学的又は生化学的な知
見は今日までなお存在していない。ただ内分泌学
的に作用しホルモン分泌を増大する潰瘍の場合に
ついては、成る程、血清や尿中のホルモン定量的
に測定することにより重要な診断的示唆が得られ
る。しかしホルモン値の増大は必ずしも悪性の新
生物(Neoplasm)と関連しておらず、別の病気
の場合にでも出現する。
近時、例えば癌胎生的(carcinoembryonal)
な抗原(CEA)又はα−フエトプロテインの様
な腫瘍と関連する抗原の測定もまた、ある程度の
価値を持つて来ている。これら抗原は一方では腫
瘍次第で、腫瘍患者の精々僅かに30〜90%の範囲
で高まるものであり、他方他の疾病患者の場合に
も値が高まるから、この試験法の実用価値は極め
て限られている。
な抗原(CEA)又はα−フエトプロテインの様
な腫瘍と関連する抗原の測定もまた、ある程度の
価値を持つて来ている。これら抗原は一方では腫
瘍次第で、腫瘍患者の精々僅かに30〜90%の範囲
で高まるものであり、他方他の疾病患者の場合に
も値が高まるから、この試験法の実用価値は極め
て限られている。
体液中の特定のプテリジン含量を測定すること
による腫瘍検診は、未だ実際には使用されていな
いけれども将来役に立ちそうに思われる。ココリ
スやチーグラーは腫瘍患者の血清にテトラヒドロ
ビオプテリン値の増大を見出した(KoKolis,
N、及びZiegler J.,Cancer Biophys.1977,
Vol.2.pp.79−85)。ハルペルン等の研究によると
悪性細胞の組織培養中に、前以つて葉酸を与入す
ると、その後、6−ヒドロキシメチルプテリンが
増量する(Cancer Research 38,237−2384,
1978)。
による腫瘍検診は、未だ実際には使用されていな
いけれども将来役に立ちそうに思われる。ココリ
スやチーグラーは腫瘍患者の血清にテトラヒドロ
ビオプテリン値の増大を見出した(KoKolis,
N、及びZiegler J.,Cancer Biophys.1977,
Vol.2.pp.79−85)。ハルペルン等の研究によると
悪性細胞の組織培養中に、前以つて葉酸を与入す
ると、その後、6−ヒドロキシメチルプテリンが
増量する(Cancer Research 38,237−2384,
1978)。
今、驚くべきことにビールス性疾病の場合にも
特定のプテリジンが増量しており、それが体外で
証明できることが見出された。
特定のプテリジンが増量しており、それが体外で
証明できることが見出された。
ビールス性疾病の臨床的な試験室診断法は現在
では、本質的に3つの原則によつている。
では、本質的に3つの原則によつている。
1 病人のビールスを分離し、培養し且つ確認す
ること(試験期間約6週間)。
ること(試験期間約6週間)。
2 病人の血清又は体液のビールス特異抗体を証
明すること(試験期間約3週間)。
明すること(試験期間約3週間)。
3 病人の細菌を培養し確認すること。その結果
がマイナスに出た場合は、細菌による疾病では
なく、ビールス性疾患であると推定すること
(間接証明、試験期間2〜3日、反復試験の要
あり)。
がマイナスに出た場合は、細菌による疾病では
なく、ビールス性疾患であると推定すること
(間接証明、試験期間2〜3日、反復試験の要
あり)。
1項の方法は「マジヨールビールス診断」とも
呼ばれるが、金がかかるし骨も折れる。その方法
は臨床にとつて必ずしも満足なものではない。即
ち、例えば上気道の羅患や骨膜大脳炎徴候群を明
らかにしなければならないときなどが、その例で
ある。分離や確認はその様な状況では個々の場合
にとつて決して診断の助けにはならない。という
のは、その結果が余りにもおそくなつて得られる
からである。
呼ばれるが、金がかかるし骨も折れる。その方法
は臨床にとつて必ずしも満足なものではない。即
ち、例えば上気道の羅患や骨膜大脳炎徴候群を明
らかにしなければならないときなどが、その例で
ある。分離や確認はその様な状況では個々の場合
にとつて決して診断の助けにはならない。という
のは、その結果が余りにもおそくなつて得られる
からである。
2)項の方法は、より簡単に実施できるので、
臨床活動にとつて、より有意義である。そして次
の3工程からなつている、即ち、 a 中和テスト b 血球凝集反応抑制テスト(ヒルスト−テス
ト) c 捕体結合反応(KBR) それらすべての調査にとつては、同じ病人の血
清試料2つにつき同時に定量的な調査を行う必要
がある。
臨床活動にとつて、より有意義である。そして次
の3工程からなつている、即ち、 a 中和テスト b 血球凝集反応抑制テスト(ヒルスト−テス
ト) c 捕体結合反応(KBR) それらすべての調査にとつては、同じ病人の血
清試料2つにつき同時に定量的な調査を行う必要
がある。
最初の試料は臨床的徴候の出現直後採取すべき
であり、第2回目の血清試料は約14日後の採取さ
れる。それら試料は採取後直ちに送附され試験室
中で凍結される。この一対の血清の調査は同じ日
に行われるのが常である。この「ビールスマイナ
ー診断」の場合も時間的なフアクターが存在し、
診断上及び経済的な浪費が著しい。
であり、第2回目の血清試料は約14日後の採取さ
れる。それら試料は採取後直ちに送附され試験室
中で凍結される。この一対の血清の調査は同じ日
に行われるのが常である。この「ビールスマイナ
ー診断」の場合も時間的なフアクターが存在し、
診断上及び経済的な浪費が著しい。
3)項の方法の場合は、すべてのこの種の方法
に付随する欠陥を伴う様な除外方法によつてい
る。
に付随する欠陥を伴う様な除外方法によつてい
る。
この発明の課題は、従来知られていた方法に対
比して改善された、人体や動物体の悪性腫瘍及
び/又はビールス性疾患の臨床化学的な実務で使
用できる殊に早期診断並びにそれら疾患の進行状
態を診断する試薬を提供するに存する。
比して改善された、人体や動物体の悪性腫瘍及
び/又はビールス性疾患の臨床化学的な実務で使
用できる殊に早期診断並びにそれら疾患の進行状
態を診断する試薬を提供するに存する。
そうして、この課題は、本発明により、体液中
へのビオプテリンを除く、特定のプテリジンノ排
出を利用することにより解決せられた。
へのビオプテリンを除く、特定のプテリジンノ排
出を利用することにより解決せられた。
即ち、本発明によると、体液中の7,8ジヒド
ロプテリジン、若くはその酸化生成物又は還元生
成物又はそれらの誘導体(ビオプテリン及び還元
生成物を除く)を定性的に証明し及び/又は半定
量的、若くは定量的に測定することにより達成さ
れる。
ロプテリジン、若くはその酸化生成物又は還元生
成物又はそれらの誘導体(ビオプテリン及び還元
生成物を除く)を定性的に証明し及び/又は半定
量的、若くは定量的に測定することにより達成さ
れる。
7,8−ジヒドロプテリジンは次式を有する。
ジヒドロプテリジンの例としては下記のものが
ある。
ある。
7,8−ジヒドロプテリン
7,8−ジヒドロルマジン
7,8−ジヒドロキサントプテリン
の外、7,8−ジヒドロ−7−キサントプテリン
カルボン酸、7,8−ジヒドロ−イソキサントプ
テリン、7,8−ジヒドロ−6−イソキサントプ
テリンカルボン酸等が挙げられる。
カルボン酸、7,8−ジヒドロ−イソキサントプ
テリン、7,8−ジヒドロ−6−イソキサントプ
テリンカルボン酸等が挙げられる。
基本的な物質代謝反応のコ因子としてのテトラ
ヒドロビオプテリンの前述の公知の意義からする
と、その他のプテリジンが腫瘍生育について、よ
り大きな予見を与えうるなどとは期待できなかつ
た。
ヒドロビオプテリンの前述の公知の意義からする
と、その他のプテリジンが腫瘍生育について、よ
り大きな予見を与えうるなどとは期待できなかつ
た。
ところで実際の動物実験によつて以下のことが
判つたのである。即ち例えば、エールリツヒ−ア
ツシテス−腫瘍を有するマウスやビールス感染マ
ウスの尿中には7,8−ジヒドロ−6−ヒドロキ
シルマジン(一種の7,8−ジヒドロプテリジ
ン)の分泌が極めて高くなるが、それは早期に証
明できるし、また、モデル動物の腫瘍発育とか感
染の重篤性に極めて良好に相関連しているのであ
る。
判つたのである。即ち例えば、エールリツヒ−ア
ツシテス−腫瘍を有するマウスやビールス感染マ
ウスの尿中には7,8−ジヒドロ−6−ヒドロキ
シルマジン(一種の7,8−ジヒドロプテリジ
ン)の分泌が極めて高くなるが、それは早期に証
明できるし、また、モデル動物の腫瘍発育とか感
染の重篤性に極めて良好に相関連しているのであ
る。
人体でも、体外体液中での殊にネオプテリジン
の増大は悪性腫瘍生育の確実な証拠であることが
証明された。7,8−ジヒドロプテリジンがビー
ルス疾患の場合にも体外体液中に増量しており、
それ故、その測定がビールス診断に使用できると
いう知見は、誠に、驚くべきことであつた。
の増大は悪性腫瘍生育の確実な証拠であることが
証明された。7,8−ジヒドロプテリジンがビー
ルス疾患の場合にも体外体液中に増量しており、
それ故、その測定がビールス診断に使用できると
いう知見は、誠に、驚くべきことであつた。
この発明の方法は、その上、体液殊に尿中で、
殊にネオプテリン(6−エリスロ−1,2,3ト
リヒドロキシプロピル−プテリン)、若しくはそ
の水素化(還元)又は酸化生成物又は置換生成物
を定性的の証明及び/又は半定量的、若しくは定
量的に測定することにより人の場合の特殊条件に
よりよく適合させることができる。
殊にネオプテリン(6−エリスロ−1,2,3ト
リヒドロキシプロピル−プテリン)、若しくはそ
の水素化(還元)又は酸化生成物又は置換生成物
を定性的の証明及び/又は半定量的、若しくは定
量的に測定することにより人の場合の特殊条件に
よりよく適合させることができる。
この発明で証明すべきネオプテリンはD−ネオ
プテリン、L−ネオプテリン、若しくはそのラセ
ミ体として存在する。
プテリン、L−ネオプテリン、若しくはそのラセ
ミ体として存在する。
この発明で証明すべきジヒドロプテリジン、殊
に、ネオプテリンは、例えばOH、NH2、CH3、
CH2OH、COOH、CHO、アルコール、リン酸
又は糖類の様な基により種々の方法で、置換され
ていることができる。従つて、この発明の特別の
構成は、糖類やリン酸と結合したネオプテリン、
若しくはその還元又は酸化生成物又は置換生成物
を尿中で定量的に証明及び/又は半定量的、若し
くは定量的に測定する。
に、ネオプテリンは、例えばOH、NH2、CH3、
CH2OH、COOH、CHO、アルコール、リン酸
又は糖類の様な基により種々の方法で、置換され
ていることができる。従つて、この発明の特別の
構成は、糖類やリン酸と結合したネオプテリン、
若しくはその還元又は酸化生成物又は置換生成物
を尿中で定量的に証明及び/又は半定量的、若し
くは定量的に測定する。
ジヒドロプテリジン、ネオプテリン、若しくは
その水素化又は酸化生成物又は置換生成物は各種
体液、例えば血液、血清、尿、だ液等に証明でき
る。
その水素化又は酸化生成物又は置換生成物は各種
体液、例えば血液、血清、尿、だ液等に証明でき
る。
この発明による方法は調査すべき体液を採取す
べき生体に前以つてプテリジン誘導体、若しくは
プテリジン代謝に関与する製剤を投与することを
必ずしも必要としない。むしろ、本発明にとつて
特徴的な点は、それが前もつてプテリジン誘導
体、若しくはプテリジン物質代謝に関与する製剤
を投与することなしに実施できる点にある。本発
明によると、従つて、人体又は動物体そのものの
中に生成した、殊に天然のプテリジン、若しくは
その誘導体を測定するのである。
べき生体に前以つてプテリジン誘導体、若しくは
プテリジン代謝に関与する製剤を投与することを
必ずしも必要としない。むしろ、本発明にとつて
特徴的な点は、それが前もつてプテリジン誘導
体、若しくはプテリジン物質代謝に関与する製剤
を投与することなしに実施できる点にある。本発
明によると、従つて、人体又は動物体そのものの
中に生成した、殊に天然のプテリジン、若しくは
その誘導体を測定するのである。
7,8−ジヒドロプテリジン又はネオプテリ
ン、若しくはその酸化生成物、還元生成物、若し
くは置換生成物の定性的証明は、若し悪性の腫瘍
やビールス性疾患の存在しない当該健康体が調査
すべき体液中に7,8−ジヒドロプテリジンを排
出しない場合は、充分である。そうでない場合は
7,8−ジヒドロプテリジン又はネオプテリン、
若しくは酸化生成物、還元生成物又は置換生成物
の定量的、若しくは半定量的測定が必要となる。
そしてその場合、その値はそれぞれ体液の特別の
測定法に応じて、(健康人の)通常値と比較され
るべきである。プテリジン誘導体又はネオプテリ
ン(酸化、還元又は置換生成物を含む)の証明又
は定量的な測定には下記の普通の分析法が適して
いる。
ン、若しくはその酸化生成物、還元生成物、若し
くは置換生成物の定性的証明は、若し悪性の腫瘍
やビールス性疾患の存在しない当該健康体が調査
すべき体液中に7,8−ジヒドロプテリジンを排
出しない場合は、充分である。そうでない場合は
7,8−ジヒドロプテリジン又はネオプテリン、
若しくは酸化生成物、還元生成物又は置換生成物
の定量的、若しくは半定量的測定が必要となる。
そしてその場合、その値はそれぞれ体液の特別の
測定法に応じて、(健康人の)通常値と比較され
るべきである。プテリジン誘導体又はネオプテリ
ン(酸化、還元又は置換生成物を含む)の証明又
は定量的な測定には下記の普通の分析法が適して
いる。
− 蛍光分析、若くは紫外線領域、若くは着色後
可視領域でのレミツシヨン測定(remission
measurement)との組み合わせで担体上でか
又は担体なしでの低圧−又は高圧電気泳動法 − 蛍光分析又は紫外線領域、若くは着色後可視
領域でのレミツシヨン測定と組み合わせた薄層
クロマトグラフイー − 蛍光分析又は紫外線領域、若くは着色後可視
領域でのレミツシヨン測定と組み合わせたペー
パークロマトグラフイー −ガスクロマトグラフイー − 質量分析との組み合わせでのガスクロマトグ
ラフイー − フイールド脱着質量分析(field desorption
mass specrometry) − 化学反応又は電気化学検出の後高圧液体クロ
マトグラフイー−及び蛍光的測定又は紫外領域
或いは可視領域における測定 −高圧液体クロマトグラフイー及び質量分析 −イオン交換剤による液体クロマトグラフイー −分光法 −蛍光分析 −分析検査法(UV−、IR、核磁共鳴法、質量分
析) − 免疫学的方法(ラジオイムノアツセイ
(RIA)、酵素結合イムノソ−ベントアツセイ
(ELISA)、酵素イムノアツセイ(EMIT)、免
沿電気泳動法等) −アイソトープ稀釈法 −例えばキサンチンオキシダーゼによる酵素試験 −染色テスト −生物学的テストト(クリシジア生長試験等) −イソエレクトリツクホーカス化法 −動的比濁法(Kinetic nephelometry) 例えばRIA、ELISA及びEMITの様な免疫学
的方法は一方では極めて特異的であり、他方では
ルーチンな方法で比較的簡単な材料を用いて実施
できるから臨床的に適している。
可視領域でのレミツシヨン測定(remission
measurement)との組み合わせで担体上でか
又は担体なしでの低圧−又は高圧電気泳動法 − 蛍光分析又は紫外線領域、若くは着色後可視
領域でのレミツシヨン測定と組み合わせた薄層
クロマトグラフイー − 蛍光分析又は紫外線領域、若くは着色後可視
領域でのレミツシヨン測定と組み合わせたペー
パークロマトグラフイー −ガスクロマトグラフイー − 質量分析との組み合わせでのガスクロマトグ
ラフイー − フイールド脱着質量分析(field desorption
mass specrometry) − 化学反応又は電気化学検出の後高圧液体クロ
マトグラフイー−及び蛍光的測定又は紫外領域
或いは可視領域における測定 −高圧液体クロマトグラフイー及び質量分析 −イオン交換剤による液体クロマトグラフイー −分光法 −蛍光分析 −分析検査法(UV−、IR、核磁共鳴法、質量分
析) − 免疫学的方法(ラジオイムノアツセイ
(RIA)、酵素結合イムノソ−ベントアツセイ
(ELISA)、酵素イムノアツセイ(EMIT)、免
沿電気泳動法等) −アイソトープ稀釈法 −例えばキサンチンオキシダーゼによる酵素試験 −染色テスト −生物学的テストト(クリシジア生長試験等) −イソエレクトリツクホーカス化法 −動的比濁法(Kinetic nephelometry) 例えばRIA、ELISA及びEMITの様な免疫学
的方法は一方では極めて特異的であり、他方では
ルーチンな方法で比較的簡単な材料を用いて実施
できるから臨床的に適している。
この場合、例えばキサントプテリン、又はネオ
プテリンなど測定すべきプテリジンに対する抗体
を得ることが必要である。この抗体は自体公知の
方法で実験動物、殊に家兎を適当なプテリジン複
合体で免疫することによつて得られる。プテリジ
ンの免疫担体、例えば血清アルプミンへの結合は
自体公知の方法で行われる。それぞれ測定すべき
プテリジン用の必要な抗体特異性は結合に使用さ
れるプテリジン誘導体の選択により得られる。
プテリンなど測定すべきプテリジンに対する抗体
を得ることが必要である。この抗体は自体公知の
方法で実験動物、殊に家兎を適当なプテリジン複
合体で免疫することによつて得られる。プテリジ
ンの免疫担体、例えば血清アルプミンへの結合は
自体公知の方法で行われる。それぞれ測定すべき
プテリジン用の必要な抗体特異性は結合に使用さ
れるプテリジン誘導体の選択により得られる。
一般的に6−位で側鎖により帯換されたプテリ
ジンの抗体はハプテンの免疫担体への結合をその
6−位を介して行うことによつて得られる。
ジンの抗体はハプテンの免疫担体への結合をその
6−位を介して行うことによつて得られる。
その際、例えばキサントプテリンを酸性触媒の
存在下エチレングリコールと反応させ、次いで末
端のOH−基をカルボキシル基に酸化する。この
反応性ヘプトン誘導体を自体公知の方法でカルボ
ジイミドを使用して、例えば牛の血清アルブミン
に結合させる。ネエプテリンに特異な抗体ではネ
オプテリンのトリヒドロキシプロピル側鎖は決定
基として免疫担体にハプテンが結合する場合にそ
のまま残存しなければならない。従つて場合によ
り附加的に保護された別の反応基を有するアルキ
ルハロゲニドによる主としてその分子の3の位置
で進行するアルキル化が最も簡単な反応として実
施せられるのである。
存在下エチレングリコールと反応させ、次いで末
端のOH−基をカルボキシル基に酸化する。この
反応性ヘプトン誘導体を自体公知の方法でカルボ
ジイミドを使用して、例えば牛の血清アルブミン
に結合させる。ネエプテリンに特異な抗体ではネ
オプテリンのトリヒドロキシプロピル側鎖は決定
基として免疫担体にハプテンが結合する場合にそ
のまま残存しなければならない。従つて場合によ
り附加的に保護された別の反応基を有するアルキ
ルハロゲニドによる主としてその分子の3の位置
で進行するアルキル化が最も簡単な反応として実
施せられるのである。
例えばネオプテリンとω−ブロムバレリアン酸
メチルエステルとの反応によりネオプテリル−ω
−バレリアン酸メチルエステルが得られ、このも
のはメチルエステル保護基を酸性加水分解した後
カルボジイミド法によつて例えば牛血清アルブミ
ンに複合される。
メチルエステルとの反応によりネオプテリル−ω
−バレリアン酸メチルエステルが得られ、このも
のはメチルエステル保護基を酸性加水分解した後
カルボジイミド法によつて例えば牛血清アルブミ
ンに複合される。
同様にして、例えばω−ブロムバレロニトリル
はネオプテリンと反応して3−(4−シアノブチ
ル−)ネオプテリンになり、このものが純メタノ
ール中で塩化水素と反応して対応するイミドエス
テルを生じる。このものは直接牛血清アルブミン
と反応させることができる。
はネオプテリンと反応して3−(4−シアノブチ
ル−)ネオプテリンになり、このものが純メタノ
ール中で塩化水素と反応して対応するイミドエス
テルを生じる。このものは直接牛血清アルブミン
と反応させることができる。
ネオプテリンにはこの場合その所望の抗体次第
でD−エリスロ−ネオプテリン、L−エリスロ−
ネオプテリン又はD−スレオ−ネオプテリンが用
いられる。
でD−エリスロ−ネオプテリン、L−エリスロ−
ネオプテリン又はD−スレオ−ネオプテリンが用
いられる。
特異キサントプテリン−抗体は、免疫担体に3
−位を介してハプテンを結合することによつて得
られる。さもなければ有利な5位や6位の反応を
排除するため、その位置、例えば6位の酸素をメ
チル化して、一時的に前以つて保護することが普
通必要である。
−位を介してハプテンを結合することによつて得
られる。さもなければ有利な5位や6位の反応を
排除するため、その位置、例えば6位の酸素をメ
チル化して、一時的に前以つて保護することが普
通必要である。
3位の窒素原子のω−ブロムバレリアン酸メチ
ルエステルでのアルキル化は、前以つてヘキサメ
チルジシラザンと反応させO−4−トリメチルシ
リル誘導体にすることによつて容易にすることが
できる。さもなければO−4−アルキル誘導体も
生成する。酸の中で加温することにつて6−メト
キシ−及びメチルエステル保護基は再び除去され
る。
ルエステルでのアルキル化は、前以つてヘキサメ
チルジシラザンと反応させO−4−トリメチルシ
リル誘導体にすることによつて容易にすることが
できる。さもなければO−4−アルキル誘導体も
生成する。酸の中で加温することにつて6−メト
キシ−及びメチルエステル保護基は再び除去され
る。
別の可能性は2位のアミノ基を介して免疫担体
とキサントプテリンとを結合するに存する。加温
下での無水こはく酸との反応によりキサントプテ
リンのヘミサクシネートが得られ、このものは常
法でカルボジイミドにより牛血清アルブミンに複
合させられる。
とキサントプテリンとを結合するに存する。加温
下での無水こはく酸との反応によりキサントプテ
リンのヘミサクシネートが得られ、このものは常
法でカルボジイミドにより牛血清アルブミンに複
合させられる。
プテリジンの還元形のもの、例えば7,8−ジ
ヒドロキサントプテリンの測定用に同様に抗体を
作ることができる。そのためには既述の複合体を
プテリジン化学の普通の方法による還元に付する
か、ここに説明した反応性のあるプテリジン誘導
体を免疫担体に結合させる前に所望程度水素化す
る。しかし乍ら、その際還元されたプテリジン、
殊に5,6,7,8−テトラヒドロ誘導体は酵素
に過敏であり酸化型のものよりも光に感受度が高
いということは注目に値する。
ヒドロキサントプテリンの測定用に同様に抗体を
作ることができる。そのためには既述の複合体を
プテリジン化学の普通の方法による還元に付する
か、ここに説明した反応性のあるプテリジン誘導
体を免疫担体に結合させる前に所望程度水素化す
る。しかし乍ら、その際還元されたプテリジン、
殊に5,6,7,8−テトラヒドロ誘導体は酵素
に過敏であり酸化型のものよりも光に感受度が高
いということは注目に値する。
これら反応性プテリジン誘導体は免疫担体との
結合用の外に免疫学的方法の場合に必要な(放射
活性的又は酵素により標識された)トレーサーを
つくるためにも使用できる。
結合用の外に免疫学的方法の場合に必要な(放射
活性的又は酵素により標識された)トレーサーを
つくるためにも使用できる。
その際、例えば3−(4−カルボキシブチル−)
D−エリスロ−ネオプテリンを殊に125Iを用いる
カルボジイミド法によつて3−ラジオヨードチラ
ミンと反応させる。このトレーサーはネオプテリ
ンの放射免疫学的測定に適している。
D−エリスロ−ネオプテリンを殊に125Iを用いる
カルボジイミド法によつて3−ラジオヨードチラ
ミンと反応させる。このトレーサーはネオプテリ
ンの放射免疫学的測定に適している。
酵素複合体を製造する場合もやり方は同じであ
る。例えばパーオキシダーゼ(例えば3−(4−
カルボキシブチル−)D−エリスロ−ネオプテリ
ンとをカルボジイミド法で反応させると酵素複合
体が得られ、そのものがネオプテリンの酵素免疫
学適な測定に使用される。
る。例えばパーオキシダーゼ(例えば3−(4−
カルボキシブチル−)D−エリスロ−ネオプテリ
ンとをカルボジイミド法で反応させると酵素複合
体が得られ、そのものがネオプテリンの酵素免疫
学適な測定に使用される。
以下本発明の方法を例によつて詳細に説明す
る。
る。
実施例1 (参考例)
人体の悪性腫瘍及びビールス性疾患を証明する
ためには生尿の薄層クロマトグラフイー分離によ
る尿中7,8−ジヒドロキシサントプテリンの定
量測定が適当である。薄層板を乾燥した後、定量
的な蛍光計による直接評価を行う。
ためには生尿の薄層クロマトグラフイー分離によ
る尿中7,8−ジヒドロキシサントプテリンの定
量測定が適当である。薄層板を乾燥した後、定量
的な蛍光計による直接評価を行う。
5μlの人尿を熱風で中間的に乾燥し乍ら、セル
ロース薄層板上に少しずつ適用する。薄層室中で
展開剤n−ブタノール/氷酢/水(20/3/
7/)は12cm移動する。
ロース薄層板上に少しずつ適用する。薄層室中で
展開剤n−ブタノール/氷酢/水(20/3/
7/)は12cm移動する。
熱風で乾燥した後薄層板をクロマトグラフ分光
蛍光計で走査し、蛍光シグナルをミリボルト記録
計で記録する。励起波長はこの場合378nmであ
り、測定波長は484nmである。この場合、酸化生
成物即ちキサンブテリンの蛍光が測定される。
Rt=27での蛍光斑のバンドの面積は尿中に排出
した7,8−ジヒドロキサントブテリンと比例し
ている。
蛍光計で走査し、蛍光シグナルをミリボルト記録
計で記録する。励起波長はこの場合378nmであ
り、測定波長は484nmである。この場合、酸化生
成物即ちキサンブテリンの蛍光が測定される。
Rt=27での蛍光斑のバンドの面積は尿中に排出
した7,8−ジヒドロキサントブテリンと比例し
ている。
実施例2 (参考例)
マウスでのエーリツヒ−アツシテス−腫瘍及び
ビールス性感染を証明するためには、生の尿を変
電圧電気泳動法にかけて尿中の7,8−ジヒドロ
−6−ヒドロキシルマヂンを分離し、次いで蛍光
計で直接評価することによつて定量的に測定する
のが適当である。10μlのマウス尿をミハエリスバ
ツフアー(PH=8,6,イオン強度0.75)に浸漬
した紙に線状に3cmの長さ適用する。展開は市販
の高電圧電気泳動室中で2700ボルトで45分間行
う。空乾後電気泳動紙シートを16cm離してクロマ
トグラム蛍光スペクトル写真計中で走査する。そ
の際蛍光信号をミリボトル記録計に記する。励起
波長はその場合372nm、測定波長は456nmであ
る。この場合7,8−ジヒドロキシルマジヂンの
酸化生成物、即ち6−ヒドロキシルマヂンの酸化
生成物の蛍光を測定した。相対的電気泳動移動度
(4−ヒドロキヒプール酸=100に対し)hrM=55
でのバンド面は尿中に排出した7,8−ジヒドロ
−6−ヒドロキシマジンに比例している。
ビールス性感染を証明するためには、生の尿を変
電圧電気泳動法にかけて尿中の7,8−ジヒドロ
−6−ヒドロキシルマヂンを分離し、次いで蛍光
計で直接評価することによつて定量的に測定する
のが適当である。10μlのマウス尿をミハエリスバ
ツフアー(PH=8,6,イオン強度0.75)に浸漬
した紙に線状に3cmの長さ適用する。展開は市販
の高電圧電気泳動室中で2700ボルトで45分間行
う。空乾後電気泳動紙シートを16cm離してクロマ
トグラム蛍光スペクトル写真計中で走査する。そ
の際蛍光信号をミリボトル記録計に記する。励起
波長はその場合372nm、測定波長は456nmであ
る。この場合7,8−ジヒドロキシルマジヂンの
酸化生成物、即ち6−ヒドロキシルマヂンの酸化
生成物の蛍光を測定した。相対的電気泳動移動度
(4−ヒドロキヒプール酸=100に対し)hrM=55
でのバンド面は尿中に排出した7,8−ジヒドロ
−6−ヒドロキシマジンに比例している。
実施例3 (参考例)
7,8−ジヒトロ−6−ヒドロキシマヂンを測
定するための別の分析方法は展開剤n.ブタノー
ル/氷酢/水(20/3/7)を用いるセルロース
上での薄層クロマトグラフイーである。7,8−
ジヒドロ−6−ヒドロキシルマヂンのhRf−値は
このシステムでは25にある。この場合も7,8−
ジヒドロ−6−ヒドロキシマヂンの定量測定を
372nm励起、456nm測定でクロマトグラム分光蛍
光計での直接蛍光法によつて行う。356nmで励起
し440nmで測定を行うとhRf−値37での直接−蛍
光法によりネオプテリンを定量的に検知できる。
定するための別の分析方法は展開剤n.ブタノー
ル/氷酢/水(20/3/7)を用いるセルロース
上での薄層クロマトグラフイーである。7,8−
ジヒドロ−6−ヒドロキシルマヂンのhRf−値は
このシステムでは25にある。この場合も7,8−
ジヒドロ−6−ヒドロキシマヂンの定量測定を
372nm励起、456nm測定でクロマトグラム分光蛍
光計での直接蛍光法によつて行う。356nmで励起
し440nmで測定を行うとhRf−値37での直接−蛍
光法によりネオプテリンを定量的に検知できる。
実施例4 (参考例)
7,8−ジヒドロ−6−ヒドロキシルマヂン及
びその酸化生成物、6−ヒドロキシルマヂンを同
時の定量的に液体クロマトグラフイーで測定す
る、この場合(reversed−phase material)
materialボンダパタC18'粒子の大きさ37−75μm、
を入れた長さ82cm内径6mmの低圧柱に1mlの予め
精製した試料液を入れる。次いでPH4.5の25mμア
ンモニウムアセタート溶液を用い100ml/時の流
速でインクラツチに溶出する。
びその酸化生成物、6−ヒドロキシルマヂンを同
時の定量的に液体クロマトグラフイーで測定す
る、この場合(reversed−phase material)
materialボンダパタC18'粒子の大きさ37−75μm、
を入れた長さ82cm内径6mmの低圧柱に1mlの予め
精製した試料液を入れる。次いでPH4.5の25mμア
ンモニウムアセタート溶液を用い100ml/時の流
速でインクラツチに溶出する。
7,8−ジヒドロ−6−ヒドロキシマヂンは47
−53mlの保持容積を有し254nmでのUV−吸吸に
より測定される。
−53mlの保持容積を有し254nmでのUV−吸吸に
より測定される。
54−60mlの6−ヒドロキシルマヂンが溶出され
366nm励起400nm以上の測定波長で蛍光で測定さ
れる。
366nm励起400nm以上の測定波長で蛍光で測定さ
れる。
実施例5 (参考例)
人体の悪性腫瘍及びビールス性疾患を証明する
ために、例えば尿中のネオプテリンを生尿を定量
的にクロマトグラフイー(HPLC)で分離し蛍光
計測定法で定量的に測定する。
ために、例えば尿中のネオプテリンを生尿を定量
的にクロマトグラフイー(HPLC)で分離し蛍光
計測定法で定量的に測定する。
場合によりクロマトグラフイー分離を行う前に
前柱等により予備分離を行うことができる。
前柱等により予備分離を行うことができる。
5mμに人尿、若くは予備精製後の相当量を
HPLC−システムに付する。HPCL−システムは
イソクラチツクに操作する。バツフアーとしては
アンモニアセテート/酢酸(30mモル/立、PH=
6.0)に5%メタノールを加えたものを使用する。
充填剤としては逆層剤を有する30cm−柱が使用さ
れる。流速は2ml/分であつた。
HPLC−システムに付する。HPCL−システムは
イソクラチツクに操作する。バツフアーとしては
アンモニアセテート/酢酸(30mモル/立、PH=
6.0)に5%メタノールを加えたものを使用する。
充填剤としては逆層剤を有する30cm−柱が使用さ
れる。流速は2ml/分であつた。
HPCL−システムによつてネオプテリンを他の
物から明らかに分離できるのでネオプテリンは蛍
光検知器及び附属記録計によつて測定出来る。励
起波長はこの場合380nmであり測定波長は450nm
である。
物から明らかに分離できるのでネオプテリンは蛍
光検知器及び附属記録計によつて測定出来る。励
起波長はこの場合380nmであり測定波長は450nm
である。
ネオプテリンの測定と同時に尿中に排出するク
レアチニンが定量的に測定されるので、クレアチ
ニンmg当たりのネオプテリンngが記載される。
一日の全尿でなくて普通の尿試料だけが提供され
るときは常にクレアチニンへの関連付けが適当で
ある。
レアチニンが定量的に測定されるので、クレアチ
ニンmg当たりのネオプテリンngが記載される。
一日の全尿でなくて普通の尿試料だけが提供され
るときは常にクレアチニンへの関連付けが適当で
ある。
ネオプテリン測定のための別の分析方法は展開
剤5%酢酸を用いるセルローズでの薄層クロマト
グラフイーである。このシステムではネオプテリ
ンのhRf−値は65である。ネオプテリンの定量測
定は364nm励起及び456nm測定波長でクロマトグ
ラム分光蛍光計を用いる直接蛍光測定で行われ
る。
剤5%酢酸を用いるセルローズでの薄層クロマト
グラフイーである。このシステムではネオプテリ
ンのhRf−値は65である。ネオプテリンの定量測
定は364nm励起及び456nm測定波長でクロマトグ
ラム分光蛍光計を用いる直接蛍光測定で行われ
る。
実施例 6
6−(2−カルボキシ−)エトキシプテリン。
暗所か又は薄明りで1gのキサントプテリンを
攪拌し乍ら60mlの純プロパンジオールー(1.3)
中で70℃で油浴で加熱する。次いで乾燥塩化水素
を約3時間導入する。濃縮すると塩酸塩が得ら
れ、この塩酸塩は水と15分間加熱することにによ
り6−(3−ヒドロキシ)プロピルオキシプテリ
ンを生ずる。
攪拌し乍ら60mlの純プロパンジオールー(1.3)
中で70℃で油浴で加熱する。次いで乾燥塩化水素
を約3時間導入する。濃縮すると塩酸塩が得ら
れ、この塩酸塩は水と15分間加熱することにによ
り6−(3−ヒドロキシ)プロピルオキシプテリ
ンを生ずる。
このものの0.5gを20mlの0.1NNaOH中で
KMnO4溶援と処理する。析出した沈殿を吸引ろ
過する。ろ液から酸性にすると6−(2−カルボ
キシ−)エトキシプテリンが得られる。
KMnO4溶援と処理する。析出した沈殿を吸引ろ
過する。ろ液から酸性にすると6−(2−カルボ
キシ−)エトキシプテリンが得られる。
実施例 7
3−(4−カルボキシブチル−)D−エリスロ
−ネオプテリン。
−ネオプテリン。
48mgのD−エリスロ−ネオプテリンを20mlの純
DMF中で湿気を遮断して室温で50mgの無水の
K2CO3及び0.2mlのω−ブロムバレリアン酸メチ
ルエステルを加え更に50h攪拌する。次いで5ml
の2NHCLを酸性反応を呈するまで(PHca1〜2)
加える。5時間後に高真空で濃縮し残渣を水と混
和し吸引ろ過し乾燥する。
DMF中で湿気を遮断して室温で50mgの無水の
K2CO3及び0.2mlのω−ブロムバレリアン酸メチ
ルエステルを加え更に50h攪拌する。次いで5ml
の2NHCLを酸性反応を呈するまで(PHca1〜2)
加える。5時間後に高真空で濃縮し残渣を水と混
和し吸引ろ過し乾燥する。
この生成物は牛の血清アルブミンへの複合にそ
のまま用いることが出来る。操作は以下の例に於
いても暗所か又は薄明りの中で行われる。
のまま用いることが出来る。操作は以下の例に於
いても暗所か又は薄明りの中で行われる。
実施例 8
3−(4−メトキシイミノカルボニルブチル−)
D−エリスロ−ネオプテリン。
D−エリスロ−ネオプテリン。
48mg−D−エリスロ−ネオプテリンを10mlの純
DMF中で湿気を遮断して40℃(浴)で40mlの無
水K2CO3及び0.4mlのω−ブロムバレロニトリル
と攪拌する。2日の後高真空で回転蒸発機で濃縮
し、残渣を少量のメタノール性NH3に溶解硅酸
で層クロマトグラムで分離する。3−(4−シア
ノブチル−)D−エリス−ネオプテリンに対応す
る層を溶出し回転式蒸発機で濃縮する。30mgの生
成物を10mlのHCL−飽和メタノール中に冷却下
懸濁し乾燥HCLを更に導入し徐々に10℃に加温
する。混合物を次いで24時間放置する。20mlの純
ジメチルエーテルを加え生成物を吸引、洗滌そし
て乾燥する。
DMF中で湿気を遮断して40℃(浴)で40mlの無
水K2CO3及び0.4mlのω−ブロムバレロニトリル
と攪拌する。2日の後高真空で回転蒸発機で濃縮
し、残渣を少量のメタノール性NH3に溶解硅酸
で層クロマトグラムで分離する。3−(4−シア
ノブチル−)D−エリス−ネオプテリンに対応す
る層を溶出し回転式蒸発機で濃縮する。30mgの生
成物を10mlのHCL−飽和メタノール中に冷却下
懸濁し乾燥HCLを更に導入し徐々に10℃に加温
する。混合物を次いで24時間放置する。20mlの純
ジメチルエーテルを加え生成物を吸引、洗滌そし
て乾燥する。
実施例 9
3−(4カルボキシルブチル−)キサントプテ
リン 360mgの6−メトキシプテリンを50mlのヘキサ
メチルジシラザン中で湿気を遮断して還流加熱
(20h)し、次いで真空で濃縮する。残渣を40ml
の純DMF中で1mlのω−ブロムバレリアン酸メ
チルエステルと40℃で30時間反応させる。溶液を
高真空で吸引する。残渣を層クロマトグラフで硅
酸ゲルで精製する。3−(4−カルボメトキシブ
チル−)6−メトキシブテリンに対応する層を溶
出する。
リン 360mgの6−メトキシプテリンを50mlのヘキサ
メチルジシラザン中で湿気を遮断して還流加熱
(20h)し、次いで真空で濃縮する。残渣を40ml
の純DMF中で1mlのω−ブロムバレリアン酸メ
チルエステルと40℃で30時間反応させる。溶液を
高真空で吸引する。残渣を層クロマトグラフで硅
酸ゲルで精製する。3−(4−カルボメトキシブ
チル−)6−メトキシブテリンに対応する層を溶
出する。
保護基を離脱するために100mgのこの生成物を
30mlの6NHVLと4時間70℃に加熱する。次いで
真空で回転式蒸発機で濃縮し残渣をエタノール/
水から再結晶する。
30mlの6NHVLと4時間70℃に加熱する。次いで
真空で回転式蒸発機で濃縮し残渣をエタノール/
水から再結晶する。
実施例 10
キサントプテリン−N2−ヘミサクシネート。
200mgのキサントプテリン50mlの純ピリヂン中
で250mgの無水くえん酸と70℃に加温する。16時
間後氷に注ぎ沈殿を吸引し水で洗う。生成物はそ
のまま複合に使用することができる。
で250mgの無水くえん酸と70℃に加温する。16時
間後氷に注ぎ沈殿を吸引し水で洗う。生成物はそ
のまま複合に使用することができる。
実施例 11
3−(ブチル−4−カルボン酸−[3′−125ヨー
ド−]チラミド)−D−エリスロ−ネオプテリン。
ド−]チラミド)−D−エリスロ−ネオプテリン。
約1mのCi3−125ヨードチラミンを例2の3−
(4−カルボキシブチル−)D−エリスロ−ネオ
プテリン0.1mgと200μlの純DMF中で50μlの純ジオ
キサン中の80μgジシクロヘキシルカルボジイミ
ドと混合する。一夜放置し室温に加温したのちペ
イパークロマトグラフイーによつて(展開剤n−
プロパノール1/3水性アンモニア1,v/v)所
望の125ヨード−ネオプテリン誘導体を分離し、
メタノール性NH3で溶出する。
(4−カルボキシブチル−)D−エリスロ−ネオ
プテリン0.1mgと200μlの純DMF中で50μlの純ジオ
キサン中の80μgジシクロヘキシルカルボジイミ
ドと混合する。一夜放置し室温に加温したのちペ
イパークロマトグラフイーによつて(展開剤n−
プロパノール1/3水性アンモニア1,v/v)所
望の125ヨード−ネオプテリン誘導体を分離し、
メタノール性NH3で溶出する。
実施例 12
N2−[3H]アセチルキサントプテリン
0.1mgキサントプテリン(0.5μモル)を密閉反
応容器中で6時間5mのCi[3H]無水酢酸酸と
200μlの純DMF中で100℃に加熱する。反応混合
物をペーパークロマトグラフイー(展開剤n−ブ
タノール2/5M酢酸1,v/v)で精製する。標
識化合物をメタノール性NH3で溶出する。
応容器中で6時間5mのCi[3H]無水酢酸酸と
200μlの純DMF中で100℃に加熱する。反応混合
物をペーパークロマトグラフイー(展開剤n−ブ
タノール2/5M酢酸1,v/v)で精製する。標
識化合物をメタノール性NH3で溶出する。
実施例 13
キサントプテリンヘミサクシネート−β−ガラ
クトシダーゼ複合体。
クトシダーゼ複合体。
実施例7のキサントプテリン−N2−ヘキサク
シネート14mgと9.2mgのトリ−n−ブチルアミン
とを500mlの純DMF中で氷浴で冷却し、6.6mgの
クロルぎ酸イソブチルエステルを加えて30分攪拌
する。次いで5mgのβ−D−ガラクトシダーゼを
5mlの水に加える。この反応は0.1N NaOHを加
えることによりPH9で10℃以下に保持される。5
時間の反応時間ののち一夜冷蔵庫に置く。この酵
素複合体をセフアデツクスG25でクロマトグラフ
イーにかけて精製する。
シネート14mgと9.2mgのトリ−n−ブチルアミン
とを500mlの純DMF中で氷浴で冷却し、6.6mgの
クロルぎ酸イソブチルエステルを加えて30分攪拌
する。次いで5mgのβ−D−ガラクトシダーゼを
5mlの水に加える。この反応は0.1N NaOHを加
えることによりPH9で10℃以下に保持される。5
時間の反応時間ののち一夜冷蔵庫に置く。この酵
素複合体をセフアデツクスG25でクロマトグラフ
イーにかけて精製する。
実施例 14
3−(4−カルボキシブチル−)D−エリスロ
−ネオプテリン−パーオキシダーゼ複合体。
−ネオプテリン−パーオキシダーゼ複合体。
例2の3−(4−カルボキシブチル−)D−エ
リスロ−ネオプテリン17mgを「混合無水物法」に
より純DMF中でクロルぎ酸イソブチルエステル
と混合する。20mgのパーオキシダーゼ(HRP)
への複合はDMF/0.5%NaHCO3(1:5)中6
時間10℃以下で行う。この複合体はセフアデツク
スG−25でクロマトグラフイーにより精製でき
る。
リスロ−ネオプテリン17mgを「混合無水物法」に
より純DMF中でクロルぎ酸イソブチルエステル
と混合する。20mgのパーオキシダーゼ(HRP)
への複合はDMF/0.5%NaHCO3(1:5)中6
時間10℃以下で行う。この複合体はセフアデツク
スG−25でクロマトグラフイーにより精製でき
る。
実施例 15
酵素免疫測定法
小型遠心管(Eppendorfj又はSarstedt)中の
100μlの血清を400μlPBS−バツフア(0.05M燐酸
塩PH7.4:0.1M NaCL;0.1%牛血清アルブミン)
100μlキサントプテリン−抗血清(家兎1:1000)
及び100μlキサントプテリン−β−D−ガラクト
キシダーゼ複合体(約50mg)と5時間室温でイン
キユベートする。100μlの第2抗体(羊、抗家兎)
を加えた後3時間室温(又は一昼夜冷蔵庫中)で
インキユベートする。遠心分離したのち上澄を吸
引しペレツトを1mlのPBS−バツフアー中に再
懸濁させる。遠心分離と吸引ろ過を繰り返したの
ち0.1mlの酵素基質(0.1Mりん酸塩、PH7.0、
2.3mMO−ニトロフエニル−β−D−ガラクスピ
ラノソイド、1mMMgCL2、10mMメルカプトエ
タノール)を加え2時間23℃でインキユベートす
る。標準品及び試料について例えば2時間という
同じ時間の後1.5ml0.2MNaCO3を加え光学濃度を
420nmで測定する。
100μlの血清を400μlPBS−バツフア(0.05M燐酸
塩PH7.4:0.1M NaCL;0.1%牛血清アルブミン)
100μlキサントプテリン−抗血清(家兎1:1000)
及び100μlキサントプテリン−β−D−ガラクト
キシダーゼ複合体(約50mg)と5時間室温でイン
キユベートする。100μlの第2抗体(羊、抗家兎)
を加えた後3時間室温(又は一昼夜冷蔵庫中)で
インキユベートする。遠心分離したのち上澄を吸
引しペレツトを1mlのPBS−バツフアー中に再
懸濁させる。遠心分離と吸引ろ過を繰り返したの
ち0.1mlの酵素基質(0.1Mりん酸塩、PH7.0、
2.3mMO−ニトロフエニル−β−D−ガラクスピ
ラノソイド、1mMMgCL2、10mMメルカプトエ
タノール)を加え2時間23℃でインキユベートす
る。標準品及び試料について例えば2時間という
同じ時間の後1.5ml0.2MNaCO3を加え光学濃度を
420nmで測定する。
実施例 16
放射免疫測定法(ラジオイムアツセイ)
小型遠心管(Eppendorf,Sarstedt等)中で
20μlの尿、300mlの0.1Mりん酸塩PH7.4、100μlキ
サントプテリン−抗血清(家兎;1:15007μgの
家兎−γ−グロブリンを加える)及び100μlの2
−[3H−アセチル]キサントプテリン(容器の計
算収率(counted yield)やトレーサー比活性に
合致した量の)を4時間室温でインキユベートす
る。次いで100μlの第2の抗体(抗−家兎−γ−
グロブリン−血清、ひつじ1:25)を加え更に
1.5時間インキユベートする。500μlの水を加え、
遠心分離し上澄を吸引ろ過する。この沈殿を1ml
の水に再懸濁し改めて遠心分離し上澄を吸引ろ過
する。
20μlの尿、300mlの0.1Mりん酸塩PH7.4、100μlキ
サントプテリン−抗血清(家兎;1:15007μgの
家兎−γ−グロブリンを加える)及び100μlの2
−[3H−アセチル]キサントプテリン(容器の計
算収率(counted yield)やトレーサー比活性に
合致した量の)を4時間室温でインキユベートす
る。次いで100μlの第2の抗体(抗−家兎−γ−
グロブリン−血清、ひつじ1:25)を加え更に
1.5時間インキユベートする。500μlの水を加え、
遠心分離し上澄を吸引ろ過する。この沈殿を1ml
の水に再懸濁し改めて遠心分離し上澄を吸引ろ過
する。
この沈殿を次いで50μlのソルエンTM100に溶
かし合計10mlのインスターゲル−シンチレイシユ
ン液(両者共packard lnstrument Co.)とシン
チレーシヨン瓶に入れ計数器(packard)中で測
定する。
かし合計10mlのインスターゲル−シンチレイシユ
ン液(両者共packard lnstrument Co.)とシン
チレーシヨン瓶に入れ計数器(packard)中で測
定する。
上述の例並びに実施例及び一般的にいつて本発
明の方法により実施できる検査法は極く僅かの時
間しか必要としない。即ち例1などによると6分
で実施できる。この発明による測定は任意にしば
しば反復が出来、ビールス性疾患の経過制御若く
は悪性腫瘍の治療をも可能ならしめる。
明の方法により実施できる検査法は極く僅かの時
間しか必要としない。即ち例1などによると6分
で実施できる。この発明による測定は任意にしば
しば反復が出来、ビールス性疾患の経過制御若く
は悪性腫瘍の治療をも可能ならしめる。
元々のプテリヂンそのもの又はそのものの光や
空気の影響で生じる分解生成物、酸化生成物若く
は還元生成物の何れが測定されるかは体液中に在
るプテリジン若くは使用測定法により決まること
である。
空気の影響で生じる分解生成物、酸化生成物若く
は還元生成物の何れが測定されるかは体液中に在
るプテリジン若くは使用測定法により決まること
である。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1 2,4,6,7又は8位でOH、NH2、
CH3、CH2OH、COOH、CHO基、アルコール、
りん酸または糖残基により置換されてよい、式 で示される7,8−ジヒドロプテリジン又はその
酸化又は還元生成物又はそれらの誘導体(但しビ
オプテリン及びその還元生成物は除く)のプテリ
ジン−複合体に、プテリジンの3位又は6位で免
疫担体をカツプリングすることによつて得られる
抗体並びに該プテリジン−複合体に、プテリジン
の3位又は6位で酵素又は放射活性的に標識した
基をカツプリングすることによつて得られたトレ
ーサーを含有することを特徴とする、人体又は動
物体が免疫反応で応答する疾病の診断薬。 2 複合体として、尿又は血清中のグリコシツド
又はホスフアートと結合した7,8−ジヒドロプ
テリジン又はその酸化又は還元生成物又はそれら
の誘導体を使用する、特許請求の範囲第1項記載
の診断薬。 3 7,8−ジヒドロプテリジン誘導体がネオプ
テリン誘導体である、特許請求の範囲第1項記載
の診断薬。 4 ネオプテリンがD体又はL体又はセラミ体で
ある、特許請求の範囲第3項記載の診断薬。
Applications Claiming Priority (6)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| AT900578A AT362079B (de) | 1978-12-18 | 1978-12-18 | Verfahren zur diagnostizierung, insbesondere frueherkennung von malignen tumoren |
| AT9005/78 | 1978-12-18 | ||
| AT4242/79 | 1979-06-15 | ||
| AT0424279A AT368812B (de) | 1979-06-15 | 1979-06-15 | Verfahren zur diagnostizierung, insbesondere frueherkennung von malignen tumoren |
| AT6930/79 | 1979-10-25 | ||
| AT0693079A AT368287B (de) | 1979-10-25 | 1979-10-25 | Verfahren zur diagnostizierung von viruserkrankungen |
Related Parent Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP16265579A Division JPS5589748A (en) | 1978-12-18 | 1979-12-14 | Medicine and method for diognosing malign tumor and*or viral desease |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH01163664A JPH01163664A (ja) | 1989-06-27 |
| JPH0262820B2 true JPH0262820B2 (ja) | 1990-12-26 |
Family
ID=27149873
Family Applications (2)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP16265579A Pending JPS5589748A (en) | 1978-12-18 | 1979-12-14 | Medicine and method for diognosing malign tumor and*or viral desease |
| JP23913087A Granted JPH01163664A (ja) | 1978-12-18 | 1987-09-25 | 悪性腫瘍及び/又はビールス性疾患の診断薬 |
Family Applications Before (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP16265579A Pending JPS5589748A (en) | 1978-12-18 | 1979-12-14 | Medicine and method for diognosing malign tumor and*or viral desease |
Country Status (3)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0012444B1 (ja) |
| JP (2) | JPS5589748A (ja) |
| DE (1) | DE2967143D1 (ja) |
Families Citing this family (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB2056459B (en) * | 1979-07-04 | 1983-03-09 | Daiichi Radioisotope Lab | Pterin derivatives and an assay method for determining pterins |
| JPS60199889A (ja) * | 1984-03-24 | 1985-10-09 | Kanegafuchi Chem Ind Co Ltd | 5,6,7,8−テトラヒドロ−l−エリスロ−ビオプテリンの硫酸塩およびその製法 |
| DE4215275A1 (de) * | 1992-05-09 | 1993-11-11 | Merck Patent Gmbh | Mittel und Verfahren zur Behandlung von Körperflüssigkeiten bei der Bestimmung von Neopterin |
| CA2100136A1 (en) * | 1992-12-30 | 1994-07-01 | Takashi Sugimoto | Oncopterin, a pteridine compound useful as a diagnostic agent for cancerogenic diseases |
| AT500511A1 (de) * | 2003-07-14 | 2006-01-15 | Hausen Arnulf Dr | Verfahren zur feststellung des ernährungs- und/oder gesundheitsstatus von tieren |
-
1979
- 1979-12-14 EP EP79105191A patent/EP0012444B1/de not_active Expired
- 1979-12-14 DE DE7979105191T patent/DE2967143D1/de not_active Expired
- 1979-12-14 JP JP16265579A patent/JPS5589748A/ja active Pending
-
1987
- 1987-09-25 JP JP23913087A patent/JPH01163664A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0012444A1 (de) | 1980-06-25 |
| EP0012444B1 (de) | 1984-07-25 |
| JPS5589748A (en) | 1980-07-07 |
| DE2967143D1 (en) | 1984-08-30 |
| JPH01163664A (ja) | 1989-06-27 |
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