JPH03198746A - 加工ヘモグロビンおよびその製法 - Google Patents
加工ヘモグロビンおよびその製法Info
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- JPH03198746A JPH03198746A JP34212489A JP34212489A JPH03198746A JP H03198746 A JPH03198746 A JP H03198746A JP 34212489 A JP34212489 A JP 34212489A JP 34212489 A JP34212489 A JP 34212489A JP H03198746 A JPH03198746 A JP H03198746A
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- catalase
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- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/04—Animal proteins
- A23J3/12—Animal proteins from blood
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/06—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from blood
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- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は食品用素材として有用な、脱臭、脱色した水可
溶性で、鉄吸収性の良好な新規加工ヘモグロビンおよび
その製法に関する。
溶性で、鉄吸収性の良好な新規加工ヘモグロビンおよび
その製法に関する。
（従来の技術および解決すべき課題）
屠殺の際等に出る動物の血液は未だ利用度か低く、大部
分か廃棄され、また、廃棄のための種々の問題を抱えて
いる。一方、動物の血液の赤血球を構成するヘモグロビ
ンは良質の蛋白質゛Ｃあり、また、ヘム鉄蛋白質として
鉄分を含み、食品用素材として非常に価値あるものであ
るか、その臭いや色等から、従来、食品用素材としての
利用度も低い。
分か廃棄され、また、廃棄のための種々の問題を抱えて
いる。一方、動物の血液の赤血球を構成するヘモグロビ
ンは良質の蛋白質゛Ｃあり、また、ヘム鉄蛋白質として
鉄分を含み、食品用素材として非常に価値あるものであ
るか、その臭いや色等から、従来、食品用素材としての
利用度も低い。
そこで、未利用資′＃、活用の観点からも、また、その
食品用素材としての優れた価値を活かす観点からも、動
物の血液やその成分を食用に供せるように脱臭や脱色を
し、加工ヘモグロビンとして食品用素材に利用する試み
か種々なされている。しかしながら、未た十分に満足す
る加工ヘモグロビンは見当たらない。
食品用素材としての優れた価値を活かす観点からも、動
物の血液やその成分を食用に供せるように脱臭や脱色を
し、加工ヘモグロビンとして食品用素材に利用する試み
か種々なされている。しかしながら、未た十分に満足す
る加工ヘモグロビンは見当たらない。
例えば、血液を加熱して血液蛋白質を熱凝固させ、過酸
化水素で脱色後、カタラーゼ処理して得られたヘモグロ
ビンを不溶性のまま畜肉製品の部に利用することが知ら
れているド’Ｐｒｏｃ、 ２５ｔｂ脱臭後、特定のアル
カリ条件下で過酸化水素で処理することにより、従来の
ものと異なる脱臭脱色した水可溶性の、しかも、従来の
ヘモグロビンおよびヘモグロビン加工品に比へて著しく
鉄分の生体への吸収のよい加工ヘモグロビンが得られる
ことを知り、本発明を完成するに至った。
化水素で脱色後、カタラーゼ処理して得られたヘモグロ
ビンを不溶性のまま畜肉製品の部に利用することが知ら
れているド’Ｐｒｏｃ、 ２５ｔｂ脱臭後、特定のアル
カリ条件下で過酸化水素で処理することにより、従来の
ものと異なる脱臭脱色した水可溶性の、しかも、従来の
ヘモグロビンおよびヘモグロビン加工品に比へて著しく
鉄分の生体への吸収のよい加工ヘモグロビンが得られる
ことを知り、本発明を完成するに至った。
（課題を解決するための手段）
本発明は、原料ヘモグロビンを水洗し、ｐＨ９以」二の
アルカリ条件下で水に分散、溶解させ、過酸化水素で処
理して得ることのできる脱臭、脱色された水可溶性ヘモ
グロビンであって、Ｏ−フェナントロリン吸光光度法で
測定した鉄含量が２．０ｍｇ／ｇ固形分以」二、固形分
濃度０．５Ｗ／Ｗ％水溶液のｐＨが６８〜８．２である
ことを特徴とする加工ヘモグロビンを提供するものであ
る。
アルカリ条件下で水に分散、溶解させ、過酸化水素で処
理して得ることのできる脱臭、脱色された水可溶性ヘモ
グロビンであって、Ｏ−フェナントロリン吸光光度法で
測定した鉄含量が２．０ｍｇ／ｇ固形分以」二、固形分
濃度０．５Ｗ／Ｗ％水溶液のｐＨが６８〜８．２である
ことを特徴とする加工ヘモグロビンを提供するものであ
る。
また、本発明は、原料ヘモグロビンを水洗し、固液分離
後、得られた固形物をｐ Ｉ（９以」−のアルカリ条件
下で水に分散、溶解させ、ついて、加熱下に過酸化水素
で処理することを特徴とする加工ヘモグロビンの製法も
提供する。
後、得られた固形物をｐ Ｉ（９以」−のアルカリ条件
下で水に分散、溶解させ、ついて、加熱下に過酸化水素
で処理することを特徴とする加工ヘモグロビンの製法も
提供する。
Ｅｕｒｏｐ、 Ｍｅｅｔｉｎｇ Ｍｅａｔ Ｒｅ５ｅ
ａｒｃｈ Ｗｏｒｋｅｒｓ 、 Ｂｕｄａｐｅｓｔ、
Ｐａｐｅｒ １．０．７ （１９７９）］。しかし、
このヘモグロビンは蛋白変性のため水不溶性であり、そ
の用途は畜肉製品のように溶解の必要のないものに限ら
れている。
ａｒｃｈ Ｗｏｒｋｅｒｓ 、 Ｂｕｄａｐｅｓｔ、
Ｐａｐｅｒ １．０．７ （１９７９）］。しかし、
このヘモグロビンは蛋白変性のため水不溶性であり、そ
の用途は畜肉製品のように溶解の必要のないものに限ら
れている。
また、動物血液ヘモグロビンを酵素分解してグロビン部
分の蛋白質をペプチドやアミノ酸とし、残存ヘム構造部
分を濃縮粉末化した製剤が−１−市されている。しかし
、このものは鉄錆様の味と黒色であるところから、薬用
としてはともかく、食用として摂食するのには適当では
ない。
分の蛋白質をペプチドやアミノ酸とし、残存ヘム構造部
分を濃縮粉末化した製剤が−１−市されている。しかし
、このものは鉄錆様の味と黒色であるところから、薬用
としてはともかく、食用として摂食するのには適当では
ない。
さらに、特開昭６４−６０３９７号、特開平１２４１３
７号、特開平１−３４．２０４号等にも血液からヘモグ
ロビンを分離し、プロテアーゼで蛋白質を分解し、ヘム
部分を濃縮する方法か開示されているが、得られる製品
は、やはり色調や味の点で、食品用素材としては適当で
ない。
７号、特開平１−３４．２０４号等にも血液からヘモグ
ロビンを分離し、プロテアーゼで蛋白質を分解し、ヘム
部分を濃縮する方法か開示されているが、得られる製品
は、やはり色調や味の点で、食品用素材としては適当で
ない。
このような事情に鑑み、本発明者らは食品用素材として
適した加工ヘモグロビンを得るべく、鋭意研究を重ねた
。その結果、原料ヘモグロビンを用いる原料ヘモグロビ
ンとしては、動物、代表的にはラン、ブタ等から、好ま
しくは、可食性を向上させるため、無菌的に採血した血
液を、常法に従って遠心分離し、沈降分離したもの、あ
るいは、これをさらにスプレー１へライヤー、ドラムド
ライヤー等で乾燥、粉末化したもの等が挙げられる。特
に、粉末加工したヘモグロビンが商業的に容易に入手で
きるので、本発明ではそのようなヘモグロビン粉末を用
いることが好ましい。
適した加工ヘモグロビンを得るべく、鋭意研究を重ねた
。その結果、原料ヘモグロビンを用いる原料ヘモグロビ
ンとしては、動物、代表的にはラン、ブタ等から、好ま
しくは、可食性を向上させるため、無菌的に採血した血
液を、常法に従って遠心分離し、沈降分離したもの、あ
るいは、これをさらにスプレー１へライヤー、ドラムド
ライヤー等で乾燥、粉末化したもの等が挙げられる。特
に、粉末加工したヘモグロビンが商業的に容易に入手で
きるので、本発明ではそのようなヘモグロビン粉末を用
いることが好ましい。
一般に、原料ヘモグロビン粉末は赤血球膜を残した粒子
状の物質で、水に分散するが、溶解は悪く、ヘモグロビ
ン以外の主として水可溶性の血液成分も含み、食用には
適さない臭いを有する。そこで、本発明においては、ま
ず、水洗により可溶性成分を除去して前段脱臭を行う。
状の物質で、水に分散するが、溶解は悪く、ヘモグロビ
ン以外の主として水可溶性の血液成分も含み、食用には
適さない臭いを有する。そこで、本発明においては、ま
ず、水洗により可溶性成分を除去して前段脱臭を行う。
通常、この水洗は、原料ヘモグロビンを、好ましくはヘ
モグロビンの等電点であるｐＨ６，８〜７０に調整して
水に浸漬、撹拌して行う。
モグロビンの等電点であるｐＨ６，８〜７０に調整して
水に浸漬、撹拌して行う。
この水洗時や、以下の各工程におけるｐＨ調整は食品用
に適した塩酸、硫酸、リン酸等の鉱酸、クエン酸、リン
コ酸、乳酸、酒石酸等の有機酸、水酸化カリウム、水酸
化ナトリウム等のアルカリで行うことができる。
に適した塩酸、硫酸、リン酸等の鉱酸、クエン酸、リン
コ酸、乳酸、酒石酸等の有機酸、水酸化カリウム、水酸
化ナトリウム等のアルカリで行うことができる。
ついで、遠心分離、フィルタープレス等で固液分離し、
分離した固形物をｐＨ９以上、好ましくはｐＨ１０以上
、さらに好ましくはｐＨ１０，２６＝以上のアルカリ条
件下、水に分散、溶解させる。このアルカリ処理により
、ヘモグロビン粉末の赤血球膜がたやすく破壊され、ヘ
モグロビンの水可溶性が著しく増加し、かつ、加熱凝固
性のない溶液が得られること、また、ｐＨが９より低い
とこの溶解が極く少量しか起こらないことが判明した。
分離した固形物をｐＨ９以上、好ましくはｐＨ１０以上
、さらに好ましくはｐＨ１０，２６＝以上のアルカリ条
件下、水に分散、溶解させる。このアルカリ処理により
、ヘモグロビン粉末の赤血球膜がたやすく破壊され、ヘ
モグロビンの水可溶性が著しく増加し、かつ、加熱凝固
性のない溶液が得られること、また、ｐＨが９より低い
とこの溶解が極く少量しか起こらないことが判明した。
本発明においては、この溶液状態で過酸化水素で脱色処
理を行う。一般に、３０°Ｃ以上、好ましくは６０〜９
９°Ｃの加熱下、通常０．２〜１０Ｗ／Ｗ％の過酸化水
素濃度で３０分〜３時間程度保持することにより脱色を
行う。これにより、脱臭、脱色されたヘモグロビンの水
溶液が得られる。
理を行う。一般に、３０°Ｃ以上、好ましくは６０〜９
９°Ｃの加熱下、通常０．２〜１０Ｗ／Ｗ％の過酸化水
素濃度で３０分〜３時間程度保持することにより脱色を
行う。これにより、脱臭、脱色されたヘモグロビンの水
溶液が得られる。
この溶液を冷却後、所望により、カタラー七処−
所望により、公知の方法で濃厚溶液や乾燥粉末にしても
よく、それらも本発明の加工ヘモグロビンとして用いる
ことができる。
よく、それらも本発明の加工ヘモグロビンとして用いる
ことができる。
かかる脱臭脱色ヘモグロビン溶液は殺菌等の適当な公知
の保存処理を施し、それ自体本発明の加工ヘモグロビン
として用いることができ、また、所望により、公知の方
法で濃厚溶液や乾燥粉末にしてもよく、それらも本発明
の加工ヘモグロビンとして用いることができる。
の保存処理を施し、それ自体本発明の加工ヘモグロビン
として用いることができ、また、所望により、公知の方
法で濃厚溶液や乾燥粉末にしてもよく、それらも本発明
の加工ヘモグロビンとして用いることができる。
なお、ヘモグロビン溶液の固形分の濃度が約６Ｗ／Ｗ％
を超えるとヘモグロビンは膨潤状態になり、粘度が著し
く高まり、前記の精製におけるアルカリ溶解に際してヘ
モグロビンの濃度をあまり高くすることが困難であるが
、溶液を凍結し、所定のｐＨを保持しながら再度加温溶
解すると、粘度が低下し、これに等電沈澱させたヘモグ
ロビンをさらに添加し、溶液のヘモグロビン濃度を高め
られることが判明した。これにより、濃度１０〜２５Ｗ
／Ｗ％程度のヘモグロビン溶液を得ることが可能となる
。また、この際、砂糖、水飴、麦芽理して残存する過酸
化水素を完全に除去し、ついで、約８０°Ｃ以上に加熱
してカタラーゼを失活させる。さらに、所望により、カ
タラーゼ処理の前および／または後に、ｐＨ３，５〜６
．８での等電沈澱、固液分離、水洗およびアルカリ溶解
を繰り返してさらにヘモグロビンを精製してもよい。
を超えるとヘモグロビンは膨潤状態になり、粘度が著し
く高まり、前記の精製におけるアルカリ溶解に際してヘ
モグロビンの濃度をあまり高くすることが困難であるが
、溶液を凍結し、所定のｐＨを保持しながら再度加温溶
解すると、粘度が低下し、これに等電沈澱させたヘモグ
ロビンをさらに添加し、溶液のヘモグロビン濃度を高め
られることが判明した。これにより、濃度１０〜２５Ｗ
／Ｗ％程度のヘモグロビン溶液を得ることが可能となる
。また、この際、砂糖、水飴、麦芽理して残存する過酸
化水素を完全に除去し、ついで、約８０°Ｃ以上に加熱
してカタラーゼを失活させる。さらに、所望により、カ
タラーゼ処理の前および／または後に、ｐＨ３，５〜６
．８での等電沈澱、固液分離、水洗およびアルカリ溶解
を繰り返してさらにヘモグロビンを精製してもよい。
ついで、固形分濃度０．５Ｗ／Ｗ％の水溶液のｐＨが６
．８〜８．２となるようにｐＨを調整する。
．８〜８．２となるようにｐＨを調整する。
かくして得られた溶液中のヘモグロビンは、水可溶性で
あり、日本食品標準成分表における測定法である０−フ
ェナントロリン吸光光度法で測定した鉄含量が２．０ｍ
ｇ／ｇ固形分以上で原料ヘモグロビンの鉄含量と同等以
上であり、また、塩酸加水分解物のアミノ酸組成中、チ
ロシンが原料ヘモグロビンのそれと比較して５０％以下
、典型的には２０〜０％程度となっていることによって
も特徴づけられる。
あり、日本食品標準成分表における測定法である０−フ
ェナントロリン吸光光度法で測定した鉄含量が２．０ｍ
ｇ／ｇ固形分以上で原料ヘモグロビンの鉄含量と同等以
上であり、また、塩酸加水分解物のアミノ酸組成中、チ
ロシンが原料ヘモグロビンのそれと比較して５０％以下
、典型的には２０〜０％程度となっていることによって
も特徴づけられる。
かかる脱臭脱色ヘモグロビン溶液は殺菌等の適当な公知
の保存処理を施し、それ自体本発明の加工ヘモグロビン
として用いることができ、また、＝８ 糖等の糖類を１０〜２０Ｗ／Ｗ％の割合で溶液に添加す
ると溶解や分散性の改善に有効であることも判明した。
の保存処理を施し、それ自体本発明の加工ヘモグロビン
として用いることができ、また、＝８ 糖等の糖類を１０〜２０Ｗ／Ｗ％の割合で溶液に添加す
ると溶解や分散性の改善に有効であることも判明した。
さらに、乾燥粉末化に際して、脱脂または全脂粉乳をヘ
モグロビンに対して１０〜１００Ｗ／Ｗ％の割合でヘモ
グロビン溶液に添加し、スプレードライヤーで乾燥する
と、良好な粉末状の加工ヘモグロビンが得られることが
判明した。
モグロビンに対して１０〜１００Ｗ／Ｗ％の割合でヘモ
グロビン溶液に添加し、スプレードライヤーで乾燥する
と、良好な粉末状の加工ヘモグロビンが得られることが
判明した。
これらの濃厚液、乾燥粉末も本発明の加工ヘモグロビン
の範喘にはいるものである。
の範喘にはいるものである。
本発明の加工ヘモグロビンは十分に脱臭、脱色されてお
り、その優れた水可溶性から広範囲の食品の素材として
使用でき、常法に従い、各種の食品、例えば、畜肉加工
品、パン、うどん、団子、スパゲティー、ソーセージ、
魚肉加工品、ヨーグルト等に配合して風味の改善や鉄分
、蛋白質の補給に用いることができる。
り、その優れた水可溶性から広範囲の食品の素材として
使用でき、常法に従い、各種の食品、例えば、畜肉加工
品、パン、うどん、団子、スパゲティー、ソーセージ、
魚肉加工品、ヨーグルト等に配合して風味の改善や鉄分
、蛋白質の補給に用いることができる。
（実施例）
つぎに実施例を挙げて本発明をさらに詳しく説明するが
、これらに限定されるものではない。
、これらに限定されるものではない。
実施例１
商業的に入手てきる無菌的に採血したウシ血液粉末１．
０．５ｋｇを、ｐＨ６，８〜７０に調整した水道水３１
．５ｋｇに撹拌しなから分散させ、ついで３５００Ｇに
て遠心分離した。固形物を分離し、この水洗操作をさら
に２回繰り返して脱臭含水ヘモグロビン］、 ５ ｋ
ｇを得た。
０．５ｋｇを、ｐＨ６，８〜７０に調整した水道水３１
．５ｋｇに撹拌しなから分散させ、ついで３５００Ｇに
て遠心分離した。固形物を分離し、この水洗操作をさら
に２回繰り返して脱臭含水ヘモグロビン］、 ５ ｋ
ｇを得た。
これを、水道水２００ｋｇおよび４％水酸化すトリウム
水溶液１２．６ｋｇからなるアルカリ液（ｐＨ］２．７
７）と混合し、６０°Ｃにて３０分間加熱した。ついて
、８５〜９０’Ｃに昇温さぜ、１０％過酸化水素水を３
分おきに約５ｋｇずつ、合計２５．２ｋｇ添加し、２時
間膜色した。
水溶液１２．６ｋｇからなるアルカリ液（ｐＨ］２．７
７）と混合し、６０°Ｃにて３０分間加熱した。ついて
、８５〜９０’Ｃに昇温さぜ、１０％過酸化水素水を３
分おきに約５ｋｇずつ、合計２５．２ｋｇ添加し、２時
間膜色した。
３０〜３５°Ｃまで冷却後、カタラーゼＮｏ、Ｃｌ０（
シグマ社製）０．０Ｏ０４２に、ｇを加え、１５時間穏
やかに撹拌しつつ放置した。ついて、８０’Ｃまで昇温
させてカタラーゼを失活させた後、４０°Ｃまで冷却し
、脱臭、脱色処理したヘモグロビンの水溶液２５７ｋｇ
を得た。
シグマ社製）０．０Ｏ０４２に、ｇを加え、１５時間穏
やかに撹拌しつつ放置した。ついて、８０’Ｃまで昇温
させてカタラーゼを失活させた後、４０°Ｃまで冷却し
、脱臭、脱色処理したヘモグロビンの水溶液２５７ｋｇ
を得た。
このヘモグロビン水溶液に１０％リンゴ酸水ｍ１
溶液２５７ｋｇにカタラーゼＮ０９Ｃ−１０（シグマ社
製）０．０００４２ｋｇを添加し、１５時間放置した。
製）０．０００４２ｋｇを添加し、１５時間放置した。
ついで、１０％リンゴ酸水溶液を添加してｐ Ｈ４、０
〜４３に調整し、３０分分間中かに撹拌してヘモグロビ
ンを沈澱させた。
〜４３に調整し、３０分分間中かに撹拌してヘモグロビ
ンを沈澱させた。
３５００Ｇにて遠心分離後、水道水９０ｋｇに分散させ
た。遠心分離、水道水への分散を３回繰り返した後、ヘ
モグロビン分散液を８０℃まで昇温させて、カタラーゼ
を失活、させた。
た。遠心分離、水道水への分散を３回繰り返した後、ヘ
モグロビン分散液を８０℃まで昇温させて、カタラーゼ
を失活、させた。
ついで、５０°Ｃまで冷却し、０．８％水酸化ナトリウ
ムでｐＨを７．５〜７７に調整し、４５〜５０°Ｃで撹
拌した。１．００メツシユのストレーナ−に通した後、
９０’Ｃで３０秒間加熱殺菌して脱色、脱臭した粘稠な
暗褐色溶液状の水可溶性加工ヘモグロビン２５０ｋｇを
得た。
ムでｐＨを７．５〜７７に調整し、４５〜５０°Ｃで撹
拌した。１．００メツシユのストレーナ−に通した後、
９０’Ｃで３０秒間加熱殺菌して脱色、脱臭した粘稠な
暗褐色溶液状の水可溶性加工ヘモグロビン２５０ｋｇを
得た。
実施例４
実施例３で得られた溶液状に加工ヘモグロビンを、実施
例２と同様にして噴霧乾燥して、淡褐色／ 粉末状の水可溶性加工ヘモグロビン８．７ｋｇを得た。
例２と同様にして噴霧乾燥して、淡褐色／ 粉末状の水可溶性加工ヘモグロビン８．７ｋｇを得た。
液を添加し、ｐ ｌ（を４． 、 Ｏ−４、３に調整し
、３０分分間中かに撹拌してヘモグロビンを沈澱させ、
３５００Ｇで遠心分離した。分離した固形物を水道水９
０ｋｇに分散させた。遠心分離および水道水への分散を
さらに３回繰り返した後、０８％水酸化す） ｌ）ラム
水溶液６０ｋｇを添加し、ｐ ｌ（７５〜７７に調整し
、４５〜５０°Ｃにて撹拌してヘモグロビンを溶解させ
た。
、３０分分間中かに撹拌してヘモグロビンを沈澱させ、
３５００Ｇで遠心分離した。分離した固形物を水道水９
０ｋｇに分散させた。遠心分離および水道水への分散を
さらに３回繰り返した後、０８％水酸化す） ｌ）ラム
水溶液６０ｋｇを添加し、ｐ ｌ（７５〜７７に調整し
、４５〜５０°Ｃにて撹拌してヘモグロビンを溶解させ
た。
１００メツシユのストレーナ−を通した後、９０’Ｃで
３０秒間加熱殺菌して、粘稠な暗褐色溶液状の水可溶性
加工ヘモグロビン２５０ｋｇを得た。
３０秒間加熱殺菌して、粘稠な暗褐色溶液状の水可溶性
加工ヘモグロビン２５０ｋｇを得た。
実施例２
実施例１で得られた溶液状の加工ヘモグロビンを送風温
度１４０〜１６０’ｃ、排風温度７０〜９０’Ｃで噴霧
乾燥して淡褐色粉末状の水可溶性加工ヘモグロビン８．
７ｋｇを得た。
度１４０〜１６０’ｃ、排風温度７０〜９０’Ｃで噴霧
乾燥して淡褐色粉末状の水可溶性加工ヘモグロビン８．
７ｋｇを得た。
実施例３
実施例１と同様にして、脱臭し、過酸化水素水で処理し
、３０〜３５°Ｃに冷却したヘモグロビン１２ 実施例５ 実施例３と同様にして、脱臭し、過酸化水素水で脱色し
、カタラーゼ処理、水洗後、カタラーゼを失活させたヘ
モグロビン分散液２５７ｋｇを３５００Ｇで遠心分離し
、分離した固形物１５ｋｇを一１８°Ｃて凍結し、暗褐
色プロ・ツク状に凍結した水可溶性加工ヘモグロビン１
．５ ｋ ｇを得た。
、３０〜３５°Ｃに冷却したヘモグロビン１２ 実施例５ 実施例３と同様にして、脱臭し、過酸化水素水で脱色し
、カタラーゼ処理、水洗後、カタラーゼを失活させたヘ
モグロビン分散液２５７ｋｇを３５００Ｇで遠心分離し
、分離した固形物１５ｋｇを一１８°Ｃて凍結し、暗褐
色プロ・ツク状に凍結した水可溶性加工ヘモグロビン１
．５ ｋ ｇを得た。
これは、−１８°Ｃで冷凍保存し、使用時、適宜解凍し
、水に１０〜２０Ｗ／Ｗ％の濃度で分散し、アルカリ、
例えば、水酸化ナトリウムまたは水酸化カリウムでｐＨ
７，０〜７７に調整し、溶解して用いる。
、水に１０〜２０Ｗ／Ｗ％の濃度で分散し、アルカリ、
例えば、水酸化ナトリウムまたは水酸化カリウムでｐＨ
７，０〜７７に調整し、溶解して用いる。
実施例６
実施例１と同様にして得られた、脱色、脱臭処理したヘ
モグロビンのアルカリ溶解液（ｐＨ７，５〜７．７）］
、５０に、ｇを一１８°Ｃで凍結させた。ついで、４５
°Ｃまで昇温させて解凍した。この解凍液に、実施例１
と同様にして得られた、アルカリ溶解前の遠心分離固形
物１５ｋｇを加え、ｐＨを調整して再溶解させた。
モグロビンのアルカリ溶解液（ｐＨ７，５〜７．７）］
、５０に、ｇを一１８°Ｃで凍結させた。ついで、４５
°Ｃまで昇温させて解凍した。この解凍液に、実施例１
と同様にして得られた、アルカリ溶解前の遠心分離固形
物１５ｋｇを加え、ｐＨを調整して再溶解させた。
この溶液を前記と同様に凍結させた。解凍、遠心分離固
形物１５ｋｇの添加、再溶解を１回繰り返し、１００メ
ツシユのストレーナ−に通し、９０°Ｃで３０秒間加熱
殺菌して粘稠な暗褐色溶液状の水可溶性加工ヘモグロビ
ン１７］、、５ｋｇを得た。
形物１５ｋｇの添加、再溶解を１回繰り返し、１００メ
ツシユのストレーナ−に通し、９０°Ｃで３０秒間加熱
殺菌して粘稠な暗褐色溶液状の水可溶性加工ヘモグロビ
ン１７］、、５ｋｇを得た。
この溶液状の加工へモグロヒンを前記と同様に噴霧乾燥
して淡褐色粉末状の水可溶性加工ヘモグロビン２７．０
ｋｇを得た。
して淡褐色粉末状の水可溶性加工ヘモグロビン２７．０
ｋｇを得た。
実施例７
実施例６と同様にして、凍結、解凍、遠心分離固形物の
添加、再溶解を繰り返して得られたヘモグロビン溶液１
．７２ ｋ、 ｇに砂糖を１．０Ｗ／Ｗ％添加し、つい
て、前記と同様にストレーナ−に通し、加熱殺菌して粘
稠暗褐色溶液状の水可溶性加工ヘモグロビン１９１．．
５ｋｇを得た。
添加、再溶解を繰り返して得られたヘモグロビン溶液１
．７２ ｋ、 ｇに砂糖を１．０Ｗ／Ｗ％添加し、つい
て、前記と同様にストレーナ−に通し、加熱殺菌して粘
稠暗褐色溶液状の水可溶性加工ヘモグロビン１９１．．
５ｋｇを得た。
実施例８
実施例６と同様にして、凍結、解凍、遠心分離固形物の
添加、再溶解を繰り返して得られたヘモグロビン溶液１
．７２ ｋ ｇに、脱脂粉乳２６に、ｇ（溶セリン
２３９６．６ ２７６５．１グルタミン酸 ３
３８２．６ ４，２２７．５グリンン ２６５
３．３ ３０４−１．３アラニン ４．７５７．
２ ５３８８゜４バリン ３２８３．７ ２
６５９．３メチオニン ８］３．２ １８６．
２０イシン ４７６９．２ ５７０４．８チロ
ンン ６３１．４ 、 １．５２．４フエニ
ルアラ ５３８６．６ ５１８６．２ニン ヒイスチジン ３３８５．６ ３６４０．２リジン
］、］５６９．４ ２３３５．４アルギニ
ン ］、６９９．３ １］、０５．８プロリン
１７５２．２ ２１００．５この結果から明ら
かなとおり、本発明の加工ヘモグロビンにおいては、原
料血液粉末と比べて、アミノ酸組成におけるチロシンは
大幅に減少している。また、貧血ラットにおける鉄吸収
試験をしタトころ、実施例２の加工ヘモグロビンは原料
ヘモグロビンに比べ、約１９〜３．５倍の鉄吸収を液中
の固形分と同重量）を添加し、前記と同様にストレーナ
−に通し、加熱殺菌し、噴霧乾燥して黄色粉末状の水可
溶性加工ヘモグロビン５２ｋｇを得た。
添加、再溶解を繰り返して得られたヘモグロビン溶液１
．７２ ｋ ｇに、脱脂粉乳２６に、ｇ（溶セリン
２３９６．６ ２７６５．１グルタミン酸 ３
３８２．６ ４，２２７．５グリンン ２６５
３．３ ３０４−１．３アラニン ４．７５７．
２ ５３８８゜４バリン ３２８３．７ ２
６５９．３メチオニン ８］３．２ １８６．
２０イシン ４７６９．２ ５７０４．８チロ
ンン ６３１．４ 、 １．５２．４フエニ
ルアラ ５３８６．６ ５１８６．２ニン ヒイスチジン ３３８５．６ ３６４０．２リジン
］、］５６９．４ ２３３５．４アルギニ
ン ］、６９９．３ １］、０５．８プロリン
１７５２．２ ２１００．５この結果から明ら
かなとおり、本発明の加工ヘモグロビンにおいては、原
料血液粉末と比べて、アミノ酸組成におけるチロシンは
大幅に減少している。また、貧血ラットにおける鉄吸収
試験をしタトころ、実施例２の加工ヘモグロビンは原料
ヘモグロビンに比べ、約１９〜３．５倍の鉄吸収を液中
の固形分と同重量）を添加し、前記と同様にストレーナ
−に通し、加熱殺菌し、噴霧乾燥して黄色粉末状の水可
溶性加工ヘモグロビン５２ｋｇを得た。
原料として用いた血液粉末の鉄含量を０−フェナントロ
リン吸光光度法で測定したところ２８ｍｇ／ｇであり、
これに対し、実施例２で得られた粉末状の加工ヘモグロ
ビンの鉄含量は同様な方法で３．２ｍｇ／ｇであり、本
発明の加工ヘモグロビンにおいては、原料血液に比し、
鉄含量が増加していることが示された。
リン吸光光度法で測定したところ２８ｍｇ／ｇであり、
これに対し、実施例２で得られた粉末状の加工ヘモグロ
ビンの鉄含量は同様な方法で３．２ｍｇ／ｇであり、本
発明の加工ヘモグロビンにおいては、原料血液に比し、
鉄含量が増加していることが示された。
また、原料の血液粉末と実施例２の加工ヘモグロビンの
塩酸加水分解物のアミノ酸分析を行ったところ（Ｂ立８
３５アミノ酸アナライザー使用）、以下のような結果（
ｍｇ／ １００ ｇ）が得られた。
塩酸加水分解物のアミノ酸分析を行ったところ（Ｂ立８
３５アミノ酸アナライザー使用）、以下のような結果（
ｍｇ／ １００ ｇ）が得られた。
アミノ酸 原料血液 本発明加工ヘモグロビン
アスパラギン ６５５７．４ ８０３６．０酸
スレオニン １１６０．８ １２７４．１示した
。
。
（発明の効果）
本発明によれば、従来、大部分か廃棄されている未利用
資源を活用し、食品用素材として好適な、脱臭、脱色さ
れた鉄吸収性の極めて優れた性能を有する水可溶性の加
工ヘモグロビンが得られる。
資源を活用し、食品用素材として好適な、脱臭、脱色さ
れた鉄吸収性の極めて優れた性能を有する水可溶性の加
工ヘモグロビンが得られる。
Claims (9)
- （１）原料ヘモグロビンを水洗し、ｐＨ９以上のアルカ
リ条件下で水に分散、溶解させ、過酸化水素で処理して
得ることのできる脱臭、脱色された水可溶性ヘモグロビ
ンであって、０−フェナントロリン吸光光度法で測定し
た鉄含量が２．０ｍｇ／ｇ固形分以上、固形分濃度０．
５Ｗ／Ｗ％水溶液のｐＨが６．８〜８．２であることを
特徴とする加工ヘモグロビン。 - （２）粉末状である請求項（１）記載の加工ヘモグロビ
ン。 - （３）ヘモグロビン蛋白質に対して１０〜１００Ｗ／Ｗ
％の脱脂もしくは全脂粉乳を含有する請求項（２）記載
の加工ヘモグロビン。 - （４）蛋白質濃度１０〜２５Ｗ／Ｗ％の液状である請求
項（１）記載の加工ヘモグロビン。 - （５）１０〜２０Ｗ／Ｗ％の糖類を含有する請求項（４
）記載の加工ヘモグロビン。 - （６）原料ヘモグロビンを水洗し、固液分離後、得られ
た固形物をｐＨ９以上のアルカリ条件下で水に分散、溶
解させ、ついで、加熱下に過酸化水素で処理することを
特徴とする加工ヘモグロビンの製法。 - （７）過酸化水素処理後、カタラーゼ処理をする請求項
（６）記載の製法。 - （８）過酸化水素処理後、等電沈澱させ、沈澱物を回収
し、水洗後、カタラーゼ処理をする請求項（６）記載の
製法。 - （９）カタラーゼ処理後、カタラーゼを失活させ、要す
れば、さらに等電沈澱させて精製し、ついで、乾燥する
請求項（７）または（８）記載の製法。
Priority Applications (6)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP34212489A JPH03198746A (ja) | 1989-12-27 | 1989-12-27 | 加工ヘモグロビンおよびその製法 |
| PCT/JP1990/001642 WO1991009534A1 (en) | 1989-12-27 | 1990-12-17 | Processed hemoglobin and production thereof |
| EP91900319A EP0460219B1 (en) | 1989-12-27 | 1990-12-17 | Processed hemoglobin and production thereof |
| CA 2045573 CA2045573A1 (en) | 1989-12-27 | 1990-12-17 | Processed hemoglobin and process for producing the same |
| DE69023331T DE69023331T2 (de) | 1989-12-27 | 1990-12-17 | Behandeltes hämoglobin und dessen herstellung. |
| DK91900319T DK0460219T3 (da) | 1989-12-27 | 1990-12-17 | Behandlet hæmoglobin og fremstilling deraf |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP34212489A JPH03198746A (ja) | 1989-12-27 | 1989-12-27 | 加工ヘモグロビンおよびその製法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH03198746A true JPH03198746A (ja) | 1991-08-29 |
Family
ID=18351323
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP34212489A Pending JPH03198746A (ja) | 1989-12-27 | 1989-12-27 | 加工ヘモグロビンおよびその製法 |
Country Status (6)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0460219B1 (ja) |
| JP (1) | JPH03198746A (ja) |
| CA (1) | CA2045573A1 (ja) |
| DE (1) | DE69023331T2 (ja) |
| DK (1) | DK0460219T3 (ja) |
| WO (1) | WO1991009534A1 (ja) |
Families Citing this family (3)
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|---|---|---|---|---|
| ATE178760T1 (de) * | 1996-05-15 | 1999-04-15 | Veos Nv | Produkte aus behandelter globin und verfahren zu herstellung derselben |
| WO2000001248A1 (en) * | 1998-07-02 | 2000-01-13 | Mars Uk Limited | Coagulated protein |
| CN102488078A (zh) * | 2011-11-15 | 2012-06-13 | 天津宝迪农业科技股份有限公司 | 一种脱色血球蛋白粉的制备方法 |
Family Cites Families (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB1562618A (en) * | 1976-08-02 | 1980-03-12 | Mars Ltd | Food protein products |
| JPS6344599A (ja) * | 1986-08-12 | 1988-02-25 | Tosoh Corp | グロビン蛋白の改質法 |
| JPH01213300A (ja) * | 1988-02-22 | 1989-08-28 | Tosoh Corp | 赤血球中の蛋白質の回収方法 |
-
1989
- 1989-12-27 JP JP34212489A patent/JPH03198746A/ja active Pending
-
1990
- 1990-12-17 EP EP91900319A patent/EP0460219B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1990-12-17 CA CA 2045573 patent/CA2045573A1/en not_active Abandoned
- 1990-12-17 WO PCT/JP1990/001642 patent/WO1991009534A1/ja not_active Ceased
- 1990-12-17 DK DK91900319T patent/DK0460219T3/da active
- 1990-12-17 DE DE69023331T patent/DE69023331T2/de not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0460219B1 (en) | 1995-11-02 |
| DE69023331D1 (de) | 1995-12-07 |
| DE69023331T2 (de) | 1996-04-18 |
| WO1991009534A1 (en) | 1991-07-11 |
| DK0460219T3 (da) | 1995-12-04 |
| EP0460219A1 (en) | 1991-12-11 |
| CA2045573A1 (en) | 1991-06-28 |
| EP0460219A4 (en) | 1992-03-18 |
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