JPH03240437A - 人乳に類似した育児用調製乳 - Google Patents
人乳に類似した育児用調製乳Info
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は、人乳に類似した育児用調製乳、とくに窒素源
において、人乳に類似した育児用調製乳に関する。
において、人乳に類似した育児用調製乳に関する。
（従来の技術）
調製粉乳に代表される育児用調製乳は、乳に代わる乳児
用人工栄養食品として広く利用されている。この育児用
調製乳は牛乳を主体にして、その組成をより人乳に近づ
けるために、蛋白質、糖質、脂質、ミネラル、ビタミン
などの組成について、種々の改良が重ねられてきている
。そのうち、蛋白質組成の改良の手段としては、人乳に
類似した育児用調製乳を調製するに当たり、牛乳蛋白質
をベースとし、ホエー蛋白質の増強によって、カゼイン
対ホエー蛋白質の割合を、人乳の割合である。！ｔｏ
：６０前後に調製するのが一般的である。
用人工栄養食品として広く利用されている。この育児用
調製乳は牛乳を主体にして、その組成をより人乳に近づ
けるために、蛋白質、糖質、脂質、ミネラル、ビタミン
などの組成について、種々の改良が重ねられてきている
。そのうち、蛋白質組成の改良の手段としては、人乳に
類似した育児用調製乳を調製するに当たり、牛乳蛋白質
をベースとし、ホエー蛋白質の増強によって、カゼイン
対ホエー蛋白質の割合を、人乳の割合である。！ｔｏ
：６０前後に調製するのが一般的である。
しかるに−口にカゼイン、或いはホエー蛋白質といって
も、人乳と牛乳のそれらの間には質の違いがみられる。
も、人乳と牛乳のそれらの間には質の違いがみられる。
すなわち、牛乳の力ゼインは単一の蛋白質ではなく、主
としてα６カゼ゛イン、βカゼ゛イン、およびにカ七゛
インより成り立っている。一方、人乳のカゼインにはα
８カゼインが存在せず、主として牛乳カゼ゛インのβカ
ゼ゛イン、およびにカ七゛インに類似した成分が含まれ
ている。
としてα６カゼ゛イン、βカゼ゛イン、およびにカ七゛
インより成り立っている。一方、人乳のカゼインにはα
８カゼインが存在せず、主として牛乳カゼ゛インのβカ
ゼ゛イン、およびにカ七゛インに類似した成分が含まれ
ている。
ホエー蛋白質に関しては、牛乳には人乳にほとんど存在
しないβ−ラクトグロブリンが多量に存在しており、乳
児によっては強いアレルゲンとして作用することがある
。表１に牛乳と人乳の蛋白質の各成分の量を示した。
しないβ−ラクトグロブリンが多量に存在しており、乳
児によっては強いアレルゲンとして作用することがある
。表１に牛乳と人乳の蛋白質の各成分の量を示した。
表１ 人乳と牛乳の蛋白質の性質
（ハムブラエウス（ＨａｍｂｒａｅｕＳ）らによる〉人
乳 牛乳 ｉ；ｌ／ｌ ｇ／ カゼ゛イン ２．５ ２７．３ホエー蛋
白質 ６．ｄ ５．８ａ−ラクトアルブミ
ン ２．６ １．
１ラクトフエリン １，７ 痕跡程度β−ラク
トグロブリン
３．６リゾチーム ０．５ 痕跡程
度血清アルブミン ０．５ ０．４免疫グロブ
リンＡ １．０
０．０３免疫グロブリンＧ Ｏ
，０３０，６免疫グロブリン）Ｉ
Ｏ，０２０，０３表１から明らかなように、人乳中には
β〜ラクトグロブリンはなく、牛乳中には３．６Ｃ１／
ものβ−ラクトグロブリンが含まれている。
乳 牛乳 ｉ；ｌ／ｌ ｇ／ カゼ゛イン ２．５ ２７．３ホエー蛋
白質 ６．ｄ ５．８ａ−ラクトアルブミ
ン ２．６ １．
１ラクトフエリン １，７ 痕跡程度β−ラク
トグロブリン
３．６リゾチーム ０．５ 痕跡程
度血清アルブミン ０．５ ０．４免疫グロブ
リンＡ １．０
０．０３免疫グロブリンＧ Ｏ
，０３０，６免疫グロブリン）Ｉ
Ｏ，０２０，０３表１から明らかなように、人乳中には
β〜ラクトグロブリンはなく、牛乳中には３．６Ｃ１／
ものβ−ラクトグロブリンが含まれている。
これまで牛乳カゼ゛インからα８カゼ゛インを除去する
方法、牛乳ホエー蛋白質からβ−ラクトグロブリンを除
去する方法については、多くの研究者によって報告され
ている。
方法、牛乳ホエー蛋白質からβ−ラクトグロブリンを除
去する方法については、多くの研究者によって報告され
ている。
カゼインを各成分に分別するための公知技術に関しては
例えば次の方法が知られている。
例えば次の方法が知られている。
１、尿素法〔エヌ・ジェイ・ヒップ（Ｎ、Ｊ。
Ｈｉ ｐｐ）等、ジャーナル・オブ・デイリー・サイエ
ンス（Ｊ、Ｄａｉｒｙ Ｓｃ＋、 ）、３５，２７２．
（１９５２） ）尿素溶液におけるカゼイン各成分の溶
解度の差を利用する方法である。カゼインの６．６Ｈ尿
素溶液を作り、これに水を加えて尿素濃度をＩｉ、 ６
３Ｈにするとαカゼインが主として沈殿する。次にその
炉液に水を加えて尿素濃度を１．７Ｈにするとβカゼイ
ンが主として沈殿し、さらにその炉液に硫酸アンモニウ
ムを１．６Ｈ濃度になるまで加えるとにカゼインが沈殿
する。
ンス（Ｊ、Ｄａｉｒｙ Ｓｃ＋、 ）、３５，２７２．
（１９５２） ）尿素溶液におけるカゼイン各成分の溶
解度の差を利用する方法である。カゼインの６．６Ｈ尿
素溶液を作り、これに水を加えて尿素濃度をＩｉ、 ６
３Ｈにするとαカゼインが主として沈殿する。次にその
炉液に水を加えて尿素濃度を１．７Ｈにするとβカゼイ
ンが主として沈殿し、さらにその炉液に硫酸アンモニウ
ムを１．６Ｈ濃度になるまで加えるとにカゼインが沈殿
する。
２、アルコール沈殿法〔エヌ・ジエイ、ヒップ（Ｎ、Ｊ
、旧ｐｐ）等、ジャーナル・オブ・デイリー・サイエン
ス（Ｊ、ＤａｉｒｙＳＣｌ、 ）、３５，２７２、（１
９５２）） カゼインの５０％アルコール溶液から温度、ｐＨ、イオ
ン強度を変えて沈殿させることと、水溶液からの等電点
沈殿を行なうことを併用してカゼインの各成分を分別沈
殿させる方法である。
、旧ｐｐ）等、ジャーナル・オブ・デイリー・サイエン
ス（Ｊ、ＤａｉｒｙＳＣｌ、 ）、３５，２７２、（１
９５２）） カゼインの５０％アルコール溶液から温度、ｐＨ、イオ
ン強度を変えて沈殿させることと、水溶液からの等電点
沈殿を行なうことを併用してカゼインの各成分を分別沈
殿させる方法である。
３、分子ふるい法〔ニス、ナカイ（Ｓ、 Ｎａｋａ ｉ
）等、ジャーナル・オブ・デイリー・サイエンス（Ｊ
、Ｄａｉｒｙ ５ｃｉ）、５５．３０ （１９７２））
カゼインの尿素溶液をセファデックス Ｇ−１００等の
ゲル濾過担体を用いて分別する方法である。
）等、ジャーナル・オブ・デイリー・サイエンス（Ｊ
、Ｄａｉｒｙ ５ｃｉ）、５５．３０ （１９７２））
カゼインの尿素溶液をセファデックス Ｇ−１００等の
ゲル濾過担体を用いて分別する方法である。
４、カルシウム沈殿法（特開昭５９−９１８４９号。
特開昭５４−９５７６８号、特公昭４６４１５７３号）
カゼイン溶液にカルシウム等の２価力千オンを添加して
α８カゼインを分画する方法である。
カゼイン溶液にカルシウム等の２価力千オンを添加して
α８カゼインを分画する方法である。
また、牛乳ホエーからβ−ラクトグロブリンを分離、除
去するための公知技術に関しては次の方法が知られてい
る。
去するための公知技術に関しては次の方法が知られてい
る。
１、高分子多筒電解質による共沈法〔ジェー・ヒタルゴ
’（Ｊ、Ｈｉｄａｌｇｏ）等、ジャーナル・オブ・デイ
リー・サイエンス（Ｊ、Ｄａｉｒｙ、５ｉｃ）。
’（Ｊ、Ｈｉｄａｌｇｏ）等、ジャーナル・オブ・デイ
リー・サイエンス（Ｊ、Ｄａｉｒｙ、５ｉｃ）。
５４、１２７０（１９７０）並びにエヌ・メラコウリス
（Ｎ、 Ｍｅｌａｃｈｏｕｒｉｓ）によるジャーナル・
オブ・アグリカルチュラル・フード・ケミストリー（Ｊ
、 Ａｇｒ、ＦＯｏｄ Ｃｈｅｍ、） 、２０，７９
８（１９７２） ）これらの方法は、添加した高分子
多筒電解質の濃度とｐＨの調整によって、α−ラクトア
ルブミンとは反応させないでβ−ラクトグロブリンと共
沈分離させる方法である。
（Ｎ、 Ｍｅｌａｃｈｏｕｒｉｓ）によるジャーナル・
オブ・アグリカルチュラル・フード・ケミストリー（Ｊ
、 Ａｇｒ、ＦＯｏｄ Ｃｈｅｍ、） 、２０，７９
８（１９７２） ）これらの方法は、添加した高分子
多筒電解質の濃度とｐＨの調整によって、α−ラクトア
ルブミンとは反応させないでβ−ラクトグロブリンと共
沈分離させる方法である。
２、塩析法〔ジェー・マックデー・アームストロング（
Ｊ、 ）ｌｃＤ、 Ａｒｍｓｔｒｏｎｇ ）等、バイオ
ケミ力・エト・バイオフイジカ・アクタ （Ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａ ｅｔ Ｂｉｏｐｈｙｓ＋ｃａ
Ａｃｔａ）１４７．６０（１９６７）） この方法では、牛乳ホエーに塩類を添加しな場合、α−
ラクトアルブミンとβ−ラクトグロブリンとは溶解度が
異なり、ｐＨ３，５において硫酸アンモニウム濃度的２
７％でα−ラクトアルブミンは沈殿し、β−ラクトグロ
ブリンは溶解しており、これを濾過まなは遠心により炉
別するという方法である。
Ｊ、 ）ｌｃＤ、 Ａｒｍｓｔｒｏｎｇ ）等、バイオ
ケミ力・エト・バイオフイジカ・アクタ （Ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａ ｅｔ Ｂｉｏｐｈｙｓ＋ｃａ
Ａｃｔａ）１４７．６０（１９６７）） この方法では、牛乳ホエーに塩類を添加しな場合、α−
ラクトアルブミンとβ−ラクトグロブリンとは溶解度が
異なり、ｐＨ３，５において硫酸アンモニウム濃度的２
７％でα−ラクトアルブミンは沈殿し、β−ラクトグロ
ブリンは溶解しており、これを濾過まなは遠心により炉
別するという方法である。
３、分子ふるい分別法〔ニー・リングクイスト（Ａ、
Ｌｊｕｎｇｑｕｉｓｔ）等、プレパラテイブ・バイオケ
ミストリー（Ｐｒｅｐａｒａｔｉｖｅ Ｂｉｏｃｈｅｍ
ｉｓｔｒｙ）５．１３１（１９７５） ） この方法は１分子量の差によってゲル濾過あるいは限外
濾過によって分別するもので、例えば平均の分画分子量
２５，０００程度の膜でホエー蛋白質を処理すればβ−
ラクトグロブリンは濃縮され、α−ラクトアルブミンは
濾過分離される。
Ｌｊｕｎｇｑｕｉｓｔ）等、プレパラテイブ・バイオケ
ミストリー（Ｐｒｅｐａｒａｔｉｖｅ Ｂｉｏｃｈｅｍ
ｉｓｔｒｙ）５．１３１（１９７５） ） この方法は１分子量の差によってゲル濾過あるいは限外
濾過によって分別するもので、例えば平均の分画分子量
２５，０００程度の膜でホエー蛋白質を処理すればβ−
ラクトグロブリンは濃縮され、α−ラクトアルブミンは
濾過分離される。
４、温度処理分離法〔アール・ジェー・パース（Ｒ，Ｊ
、 Ｐｅａｒｃｅ） 、ザ・オーストラリアン・ジャー
ナル・オブ・デイリー・テクノロジー（八ｕｓｔ、Ｊ、
Ｄａｉｒｙ Ｔｅｃｈｎｏｌ、）、Ｄｅｃ、１４４（
１９８３） ）この方法では、ｐ＋−１４，２〜４．
６の範囲で５５℃以上に加温すると、α−ラクトアルブ
ミンはβ−ラク１へグロブリンに比して凝集する程度が
大きい点を利用するものである。
、 Ｐｅａｒｃｅ） 、ザ・オーストラリアン・ジャー
ナル・オブ・デイリー・テクノロジー（八ｕｓｔ、Ｊ、
Ｄａｉｒｙ Ｔｅｃｈｎｏｌ、）、Ｄｅｃ、１４４（
１９８３） ）この方法では、ｐ＋−１４，２〜４．
６の範囲で５５℃以上に加温すると、α−ラクトアルブ
ミンはβ−ラク１へグロブリンに比して凝集する程度が
大きい点を利用するものである。
５、イオン交換クロマトグラフィー法〔ポール・ジ゛ニ
ー・スカツダー（Ｐａｕｌ Ｊ、５ｋｕｄｄｅｒ）。
ー・スカツダー（Ｐａｕｌ Ｊ、５ｋｕｄｄｅｒ）。
ケミストリー・アンド・インダストリー・ジャーナル（
Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｉｎｄｕｓｔｒｙ Ｊ、
）、７゜８１０（１９８３）並びに特公平１−３１８６
５号〕これらの方法では１ホエー蛋白質をジエチルアミ
ンエチルセルロース或いはカルボキシメチルセルロース
イオン交換体の層に通液させ、静電気的な力によって担
体に蛋白質を吸着させる。次にこの吸着蛋白質を適切な
塩濃度勾配或いはｐＨ勾配によって溶出展開させ、α−
ラクトアルブミンとβ−ラクトグロブリンを分別採取す
る方法である。
Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｉｎｄｕｓｔｒｙ Ｊ、
）、７゜８１０（１９８３）並びに特公平１−３１８６
５号〕これらの方法では１ホエー蛋白質をジエチルアミ
ンエチルセルロース或いはカルボキシメチルセルロース
イオン交換体の層に通液させ、静電気的な力によって担
体に蛋白質を吸着させる。次にこの吸着蛋白質を適切な
塩濃度勾配或いはｐＨ勾配によって溶出展開させ、α−
ラクトアルブミンとβ−ラクトグロブリンを分別採取す
る方法である。
６、等電点分離法〔シー・エッチ・アマンドソン（Ｃ，
Ｈ，Ａｍｕｎｄｓｏｎ）、ホエー・プロダクト・：７ン
７７’レンス（Ｗｈｅｙ Ｐｒｏｄｕｃｔ Ｃｏｎｆｅ
ｒｅｎｃｅ）Ｏｃｔ、、２１〜２２（１９８０）） 一般に蛋白質は、分子内に多数の極性基を有しており、
等電点ｐＨにおいて溶解度は最小となる。このとき溶液
中に塩類が存在するとそれらの陰・陽イオンが蛋白の極
性基と結合してその溶解度に影響を与えることになる。
Ｈ，Ａｍｕｎｄｓｏｎ）、ホエー・プロダクト・：７ン
７７’レンス（Ｗｈｅｙ Ｐｒｏｄｕｃｔ Ｃｏｎｆｅ
ｒｅｎｃｅ）Ｏｃｔ、、２１〜２２（１９８０）） 一般に蛋白質は、分子内に多数の極性基を有しており、
等電点ｐＨにおいて溶解度は最小となる。このとき溶液
中に塩類が存在するとそれらの陰・陽イオンが蛋白の極
性基と結合してその溶解度に影響を与えることになる。
ホエー蛋白質の場合、α−ラクトアルブミンもβ−ラク
トグロブリンも等電点ｐ＋−１は４．５付近であり、こ
のｐＨにおいて塩濃度あるいは溶解温度を調整すること
によって両者を分別することができる。
トグロブリンも等電点ｐ＋−１は４．５付近であり、こ
のｐＨにおいて塩濃度あるいは溶解温度を調整すること
によって両者を分別することができる。
７、酵素分解法（特願昭６３−１７９１４９号、特願平
１−１５８２５２号） 牛乳ホエー蛋白質溶液に動物由来あるいは微生物由来の
蛋白質分解酵素を添加し、β−ラクＩ・グロブリンを優
先的に酵素分解する方法。
１−１５８２５２号） 牛乳ホエー蛋白質溶液に動物由来あるいは微生物由来の
蛋白質分解酵素を添加し、β−ラクＩ・グロブリンを優
先的に酵素分解する方法。
牛乳蛋白質を用いて育児用調製乳を調製するに当たって
は、上記のように、人にとって異種蛋白質であり、アレ
ルゲン性を発揮する可能性のあるα。カゼインやβ−ラ
クトグロブリンを減じ、さらにホエー蛋白質を増強する
ことによって、より人乳組成に近づけることが試みられ
ている。
は、上記のように、人にとって異種蛋白質であり、アレ
ルゲン性を発揮する可能性のあるα。カゼインやβ−ラ
クトグロブリンを減じ、さらにホエー蛋白質を増強する
ことによって、より人乳組成に近づけることが試みられ
ている。
しかしながら従来の蛋白質の改良の手段としては、もっ
ばらカゼ゛インとホエー蛋白質にのみ注目し、ホエー蛋
白質を増強することによって、牛乳のカゼインとホエー
蛋白質の配合比を人乳のそれに近づけただけであり、そ
れ以外の蛋白質の質的な内容の改良には至っていない。
ばらカゼ゛インとホエー蛋白質にのみ注目し、ホエー蛋
白質を増強することによって、牛乳のカゼインとホエー
蛋白質の配合比を人乳のそれに近づけただけであり、そ
れ以外の蛋白質の質的な内容の改良には至っていない。
（発明が解決しようとする問題点）
一般に、牛乳中には蛋白質以外の非蛋白態窒素成分が全
窒素成分の５〜６％も含有されていることは良く知られ
ている。そして、この非蛋白態窒素成分には、カルニチ
ン、クレアチニン、尿素、ホスホエタノールアミンなど
の含窒素化合物、グルタミン酸、グリシン、アラニン、
バリン、ロイシンなどのアミノ酸、オロッＩ−酸、５’
ＣＨＰ、 ５’ ＡＭＰ、 ５”ＧＮＰ。
窒素成分の５〜６％も含有されていることは良く知られ
ている。そして、この非蛋白態窒素成分には、カルニチ
ン、クレアチニン、尿素、ホスホエタノールアミンなど
の含窒素化合物、グルタミン酸、グリシン、アラニン、
バリン、ロイシンなどのアミノ酸、オロッＩ−酸、５’
ＣＨＰ、 ５’ ＡＭＰ、 ５”ＧＮＰ。
５°開Ｐなどの核酸関連物質などの極めて多岐にわたる
窒素化合物が含まれていることが分かつている。
窒素化合物が含まれていることが分かつている。
従来、この非蛋白態窒素成分は、ホエー蛋白質から乳糖
を分離製造する際にきよう雑物として分離除去され、は
とんどの場合は廃棄されている状態である。
を分離製造する際にきよう雑物として分離除去され、は
とんどの場合は廃棄されている状態である。
さらに従来のいわゆるホエー蛋白質増強タイプの育児用
調製乳にあっては、脱塩ホエー蛋白質と牛乳蛋白質を用
いて窒素源としているが、非蛋白態窒素含量としてはた
かだか人乳の６０％、通常はそれ以下である。
調製乳にあっては、脱塩ホエー蛋白質と牛乳蛋白質を用
いて窒素源としているが、非蛋白態窒素含量としてはた
かだか人乳の６０％、通常はそれ以下である。
すなわち、非蛋白態窒素成分は人乳中で窒素成分の１８
〜３０％をしめているが、現在、牛乳をベースに調整し
た育児用調製乳中の非蛋白態窒素成分はホエー蛋白質を
増強することによって若干増えてはいるものの、通常は
人乳よりもかなり低く、人乳の約３０〜５０％占めてい
るにすぎないのである。
〜３０％をしめているが、現在、牛乳をベースに調整し
た育児用調製乳中の非蛋白態窒素成分はホエー蛋白質を
増強することによって若干増えてはいるものの、通常は
人乳よりもかなり低く、人乳の約３０〜５０％占めてい
るにすぎないのである。
（問題点を解決するための手段）
本発明は、育児用調製乳の窒素源について上記従来の欠
点を一挙に解決するためになされたものである。つまり
本発明の目的は、育児用調製乳の非蛋白態窒素成分を富
化した人乳に類似した育児用調製乳を提供することであ
る。
点を一挙に解決するためになされたものである。つまり
本発明の目的は、育児用調製乳の非蛋白態窒素成分を富
化した人乳に類似した育児用調製乳を提供することであ
る。
また、本発明の他の目的は、非蛋白態窒素成分を富化し
、β−ラクトグロブリン及び、又はα５カゼインを減じ
た人乳に類似した育児用調製乳を提供することである。
、β−ラクトグロブリン及び、又はα５カゼインを減じ
た人乳に類似した育児用調製乳を提供することである。
本発明は、ホエーを処理して得な非蛋白態窒素成分含有
組成物、又はホエーよりβ−ラクトグロブリンを減じた
調製物を添加することを特徴とする育児用調製乳である
。
組成物、又はホエーよりβ−ラクトグロブリンを減じた
調製物を添加することを特徴とする育児用調製乳である
。
また、本発明は、ホエーを処理して得た非蛋白態窒素成
分含有組成物と、ホエー又はホエー蛋白質濃縮物よりβ
−ラクトグロブリンを減じた調製物を添加することを特
徴とする育児用調製乳である。
分含有組成物と、ホエー又はホエー蛋白質濃縮物よりβ
−ラクトグロブリンを減じた調製物を添加することを特
徴とする育児用調製乳である。
さらにまた、本発明は、ホエーを処理して得た非蛋白態
窒素成分含有組成物及び又は、ホエー又はホエー蛋白質
濃縮物よりβ−ラクトグロブリンを減じた調製物と、牛
乳カゼインからα５カゼインを減じた調製物を添加する
ことを特徴とする育児用調製乳である。
窒素成分含有組成物及び又は、ホエー又はホエー蛋白質
濃縮物よりβ−ラクトグロブリンを減じた調製物と、牛
乳カゼインからα５カゼインを減じた調製物を添加する
ことを特徴とする育児用調製乳である。
本発明の非蛋白態窒素成分含有組成物は、ホエーを限外
濾過膜処理し、この濾過液を適度に濃縮し、乳糖を結晶
化・濾過して分離し炉液として得ることができる。得ら
れたＰ液は、凍結乾燥、噴霧乾燥等によって乾燥するこ
とが好ましい。また、非蛋白態窒素成分含有組成物は、
特開昭６０−５１１６３７号の製造法により、高純度に
ホエーより分離することができる。
濾過膜処理し、この濾過液を適度に濃縮し、乳糖を結晶
化・濾過して分離し炉液として得ることができる。得ら
れたＰ液は、凍結乾燥、噴霧乾燥等によって乾燥するこ
とが好ましい。また、非蛋白態窒素成分含有組成物は、
特開昭６０−５１１６３７号の製造法により、高純度に
ホエーより分離することができる。
本発明のホエー蛋白質濃縮物よりβ−ラクトグロブリン
を減じた調製物は、ホエー又はホエー蛋白質濃縮物を水
に溶解して、■脱塩又は脱塩せずに、 ｐ）Ｉ４．３〜
４，６でカルボキシメチルセルロース系イオン交換体に
接触させて反応させ、β−ラクトグロブリンを吸着させ
、α−ラクトアルブミンの含量の多い両分として得る（
特開昭６３−３９５４５号）か、■ｐＨ３，６〜５．０
に調整し、ついでｐＨ調整液を４０〜ｇｏ’ｃに加熱す
ることで、α−ラクトアルブミンを熱凝固させ、α−ラ
クトアルブミンの含量の多い画分として得る（特開昭６
１−２６８１３８号）か、■ｐＨ７，５〜９．０、温度
３０〜３８℃で、トリプシン、キモトリプシン、Ｂａｃ
ｉ ｌ Ｉｕｓｓｕｂｔｉｌｉｓ起源のプロテアーゼ、
或いはＡｓｐｅｒｇ ｉ ｌ ｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ起
源のプロテアーゼに代表されるセリンプロテアーゼを用
いて酵素加水分解することで、β−ラクトグロブリンを
優先的に酵素分解して得る（特願昭６３−１７９１４９
号、特願平１−１５８２５２号）か、あるいは■又は■
と■を併用する等の公知の方法で得ることができる。
を減じた調製物は、ホエー又はホエー蛋白質濃縮物を水
に溶解して、■脱塩又は脱塩せずに、 ｐ）Ｉ４．３〜
４，６でカルボキシメチルセルロース系イオン交換体に
接触させて反応させ、β−ラクトグロブリンを吸着させ
、α−ラクトアルブミンの含量の多い両分として得る（
特開昭６３−３９５４５号）か、■ｐＨ３，６〜５．０
に調整し、ついでｐＨ調整液を４０〜ｇｏ’ｃに加熱す
ることで、α−ラクトアルブミンを熱凝固させ、α−ラ
クトアルブミンの含量の多い画分として得る（特開昭６
１−２６８１３８号）か、■ｐＨ７，５〜９．０、温度
３０〜３８℃で、トリプシン、キモトリプシン、Ｂａｃ
ｉ ｌ Ｉｕｓｓｕｂｔｉｌｉｓ起源のプロテアーゼ、
或いはＡｓｐｅｒｇ ｉ ｌ ｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ起
源のプロテアーゼに代表されるセリンプロテアーゼを用
いて酵素加水分解することで、β−ラクトグロブリンを
優先的に酵素分解して得る（特願昭６３−１７９１４９
号、特願平１−１５８２５２号）か、あるいは■又は■
と■を併用する等の公知の方法で得ることができる。
本発明の牛乳カゼインからα８−カゼインを減じた調製
物は、酸カゼイン、ナトリウムカ七′イン、またはレン
ネットカゼ゛イン等を使用して、カゼイン溶液にカルシ
ウム等の２価のカチオンを添加してα６カゼインを分画
する方法（特開昭５９−９１８４９号、特開昭５４−９
５７６８号、特公昭４６−４１５７３号）等を応用する
ことによって得ることができる。
物は、酸カゼイン、ナトリウムカ七′イン、またはレン
ネットカゼ゛イン等を使用して、カゼイン溶液にカルシ
ウム等の２価のカチオンを添加してα６カゼインを分画
する方法（特開昭５９−９１８４９号、特開昭５４−９
５７６８号、特公昭４６−４１５７３号）等を応用する
ことによって得ることができる。
（実施例）
以下に実施例を示して本発明を具体的に説明する。
実施例ル
ンネットホエーを、タラリファイア−にかけて残留カゼ
インを分離し、次にクリームセパレーターにかけてクリ
ームを分離しな。
インを分離し、次にクリームセパレーターにかけてクリ
ームを分離しな。
次にこのホエーを限外濾過膜で処理し、ホニー濾過液と
ホエー蛋白質濃縮物（ＷＰＣ）を得な。
ホエー蛋白質濃縮物（ＷＰＣ）を得な。
このホエー洲過液を減圧濃縮機にかけて、固形分濃度６
４％まで濃縮し、乳糖のシーディングをおこない、１０
’Ｃの冷蔵庫に２日間放置し、生成した沈殿物をデカン
テーションにより除去しな。
４％まで濃縮し、乳糖のシーディングをおこない、１０
’Ｃの冷蔵庫に２日間放置し、生成した沈殿物をデカン
テーションにより除去しな。
得られたホエー濾過濃縮液を電気透析にかけて、イオン
成分の９５％を除去して非蛋白態窒素成分含有組成物を
得な。
成分の９５％を除去して非蛋白態窒素成分含有組成物を
得な。
次に直径／１５ｃｍ、高さ５０ｃｍの塩化ビニール製カ
ラムにカルボキシメチルセルロース系イオン交換体を１
７ｆＪ充填し、攪拌しながら６Ｎ ＨＣにてρ旧、５と
した。上記の限外濾過処理によって得られなＷＰＣを蛋
白質濃度０．５〜１．５％で水に溶解後、６Ｎ ＭＣＩ
にてｐＨ４，５とし、流速２５〜３０．１１／ｈｒで゛
カラムに通しな。
ラムにカルボキシメチルセルロース系イオン交換体を１
７ｆＪ充填し、攪拌しながら６Ｎ ＨＣにてρ旧、５と
した。上記の限外濾過処理によって得られなＷＰＣを蛋
白質濃度０．５〜１．５％で水に溶解後、６Ｎ ＭＣＩ
にてｐＨ４，５とし、流速２５〜３０．１１／ｈｒで゛
カラムに通しな。
カラムからの溶出液のα−ラクトアルブミンとβ−ラク
トグロブリンの比は３．３，１１：１であり、β−ラク
トグロブリンを減じたα−ラクトアルブミンの含量の多
い調製物を得ることができな。
トグロブリンの比は３．３，１１：１であり、β−ラク
トグロブリンを減じたα−ラクトアルブミンの含量の多
い調製物を得ることができな。
上記の非蛋白態窒素成分含有組成物とＮＰＣよりβ−ラ
クトグロブリンを減じた調製物を混合し、常法に従って
殺菌した後、噴霧乾燥して、非蛋白態窒素とα−ラクト
アルブミンの含量の多い育児用調製乳用に適した原料を
得な。
クトグロブリンを減じた調製物を混合し、常法に従って
殺菌した後、噴霧乾燥して、非蛋白態窒素とα−ラクト
アルブミンの含量の多い育児用調製乳用に適した原料を
得な。
表２に本原料の分析値を示す。
表２
β−ラクトグロブリン （χ） ０．４２ａ−ラク
トアルブミン ［） ０．１８その他 Ｘ） ０．
２０ 乳 糖 χ） ４．４９ 灰 分 （％１ ０．５０ 全固形 ％） ６．００ 水 分 ｆ％＋ ９４．００ ２０ ０．０９ ２、 Ｏ？ １８．８１ ０．６８ １１８ ７８．８２ ７０ ２２．３９ ５６ ３３２ ３．０８ ９５．５０ ４．５０ 実施例２ 実施例１において得られたＷＰＣを水に溶解後、６Ｎ
）ＩｃＩにてｐＨ，２５とした。得られｒ、：ｔ）トＩ
調整液をジャケット加熱機及び攪拌機を備えたタンク中
で６０℃に加熱し、１時間保持した。
トアルブミン ［） ０．１８その他 Ｘ） ０．
２０ 乳 糖 χ） ４．４９ 灰 分 （％１ ０．５０ 全固形 ％） ６．００ 水 分 ｆ％＋ ９４．００ ２０ ０．０９ ２、 Ｏ？ １８．８１ ０．６８ １１８ ７８．８２ ７０ ２２．３９ ５６ ３３２ ３．０８ ９５．５０ ４．５０ 実施例２ 実施例１において得られたＷＰＣを水に溶解後、６Ｎ
）ＩｃＩにてｐＨ，２５とした。得られｒ、：ｔ）トＩ
調整液をジャケット加熱機及び攪拌機を備えたタンク中
で６０℃に加熱し、１時間保持した。
ついで、このＷＰＣ溶液を４０℃に冷却し、アルファラ
バル社製ＭＲＰＸ−４１８型遠心分離機にて沈殿部分と
上滑部分とに分離しな。得られた沈殿部分を１０％Ｎａ
ＯＨ液にて中和して、ＷＰＣよりβ−ラクトグロブリン
を減じた調製物を得た。
バル社製ＭＲＰＸ−４１８型遠心分離機にて沈殿部分と
上滑部分とに分離しな。得られた沈殿部分を１０％Ｎａ
ＯＨ液にて中和して、ＷＰＣよりβ−ラクトグロブリン
を減じた調製物を得た。
この調製物に、実施例１において得られた非蛋白態窒素
成分含有組成物を混合し、常法にしたがって殺菌した後
、噴霧乾燥して、非蛋白態窒素とα−ラクトアルブミン
の含量の多い育児用調製乳に適した原料を得た。
成分含有組成物を混合し、常法にしたがって殺菌した後
、噴霧乾燥して、非蛋白態窒素とα−ラクトアルブミン
の含量の多い育児用調製乳に適した原料を得た。
実施例３
直径４５ｃｍ、高さ５０ｃｍの塩化ビニール製カラムに
カルボキシメチルセルロース系イオン交換樹脂を１７９
充填し、攪拌しながら６Ｎ ＭＣＩにてｐＨ４，５とし
た。
カルボキシメチルセルロース系イオン交換樹脂を１７９
充填し、攪拌しながら６Ｎ ＭＣＩにてｐＨ４，５とし
た。
ゴーダチーズ製造時に排出されたホエーを、タラリファ
イア−にかけて残留カゼインを分離し、次にクリームセ
パレーターにかけてクリームを分離した。得られたホエ
ーを蛋白質として０．５重量％になるように調整後、６
１１１１−Ｉ ＣＩにてｐＨ４，５とし、流速２５〜３
０．ｆ！ ／ｈｒでカラムに通し、ホエーよりβ−ラク
トグロブリンを減じブ２調製物を得た。
イア−にかけて残留カゼインを分離し、次にクリームセ
パレーターにかけてクリームを分離した。得られたホエ
ーを蛋白質として０．５重量％になるように調整後、６
１１１１−Ｉ ＣＩにてｐＨ４，５とし、流速２５〜３
０．ｆ！ ／ｈｒでカラムに通し、ホエーよりβ−ラク
トグロブリンを減じブ２調製物を得た。
カルボキシメチルセルロース処理しなホエーは表３に示
すようにβ−ラクトグロブリンが減少し、一方、α−ラ
クトアルブミンに加えて非蛋白態窒素も多く含まれてい
るなめ、育児用調製乳用の蛋白質原料に適するものであ
った。
すようにβ−ラクトグロブリンが減少し、一方、α−ラ
クトアルブミンに加えて非蛋白態窒素も多く含まれてい
るなめ、育児用調製乳用の蛋白質原料に適するものであ
った。
（以下余白）
表３
ホエー カラム処理 鴫ｒＥｒ＆燥蛋白質
（％） ０．５５ ０．１８ ２．１９β−ラクト
グロブリン ％） ０．、！１０ ０．Ｏ
ｄ Ｏ，５０ａ−ラクトアルブミン ％）０．
１ｄ ０．１４ １．６９その他％）
０．０４ ０．０４０．７３乳 糖 ％）４
．６０ ４．６０ ８３．９５灰、 分 ％
） ０．５２ ０．５０ ９．．１３全固形 ％）
５．６７ ５．２６９６．０水 分 ％）９
４．３２ ９４．７４４．０実施例４ 実施例１〜実施例３において得られた育児用調製乳用原
料を蛋白質として１重量％の水溶液に調製し、さらにＩ
Ｎ ＮａＯＨを用いてｐＨ７〜９．温度３７〜３８℃に
調整しな。ウシトリプシン（Ｓｉｇｍａ社、Ｔ−８００
３）を上記の原料蛋白質に対して１重量％になるように
計り取り、これを少量の水に溶解して小型除菌フィルタ
ーを通して殺菌済みの三角フラスコに通しな。これを上
記の原料溶液に対して無菌的に全量を加えて攪拌しつつ
、ＩＮ ＮａＯＨを添加することによって、ｐＨを７〜
９で４時間維持して、酵素分解した。 反応開始後４時
間の時点で反応を止め、この反応物を噴霧乾燥しな。
（％） ０．５５ ０．１８ ２．１９β−ラクト
グロブリン ％） ０．、！１０ ０．Ｏ
ｄ Ｏ，５０ａ−ラクトアルブミン ％）０．
１ｄ ０．１４ １．６９その他％）
０．０４ ０．０４０．７３乳 糖 ％）４
．６０ ４．６０ ８３．９５灰、 分 ％
） ０．５２ ０．５０ ９．．１３全固形 ％）
５．６７ ５．２６９６．０水 分 ％）９
４．３２ ９４．７４４．０実施例４ 実施例１〜実施例３において得られた育児用調製乳用原
料を蛋白質として１重量％の水溶液に調製し、さらにＩ
Ｎ ＮａＯＨを用いてｐＨ７〜９．温度３７〜３８℃に
調整しな。ウシトリプシン（Ｓｉｇｍａ社、Ｔ−８００
３）を上記の原料蛋白質に対して１重量％になるように
計り取り、これを少量の水に溶解して小型除菌フィルタ
ーを通して殺菌済みの三角フラスコに通しな。これを上
記の原料溶液に対して無菌的に全量を加えて攪拌しつつ
、ＩＮ ＮａＯＨを添加することによって、ｐＨを７〜
９で４時間維持して、酵素分解した。 反応開始後４時
間の時点で反応を止め、この反応物を噴霧乾燥しな。
得られた試料をＬａｅｍｍｌ ｉ らの変法によるＳＤ
Ｓ−ｐｏｌｙａｃｒｙｌａｍｉｄｅ ｇｅｌ ｅｌｅｃ
ｔｒｏｐｈｏｒｅｓｉｓで分析したところ、上記原料中
のβ−ラクトグロブリンのみが優先的に分解されている
ことが確認された。さらにこの噴霧乾燥物は、非蛋白態
窒素とα−ラクトアルブミンが多く含有されているため
、育児用調製乳の蛋白質原料に適したものであった。
Ｓ−ｐｏｌｙａｃｒｙｌａｍｉｄｅ ｇｅｌ ｅｌｅｃ
ｔｒｏｐｈｏｒｅｓｉｓで分析したところ、上記原料中
のβ−ラクトグロブリンのみが優先的に分解されている
ことが確認された。さらにこの噴霧乾燥物は、非蛋白態
窒素とα−ラクトアルブミンが多く含有されているため
、育児用調製乳の蛋白質原料に適したものであった。
実施例５
乳酸カゼイン１ ｋｉｄを水ｉｅｋｇに分散させ、これ
に水酸化ナトリウム２５ｇを加え、さらに８５℃で１０
分加熱することでカゼインを溶解させた。この溶液の蛋
白質濃度は約５％であり、ｊ）Ｈは７．０である。
に水酸化ナトリウム２５ｇを加え、さらに８５℃で１０
分加熱することでカゼインを溶解させた。この溶液の蛋
白質濃度は約５％であり、ｊ）Ｈは７．０である。
この溶液を、常法にしたがって４℃に冷却後、攪拌しな
がら、あらかじめ水に溶解した塩化カルシウム２５０ｇ
を添加した。沈殿が生ずるのでタラリファイア−によっ
て沈殿部分を除去しな。この上清にＩＮ ＨＣＩを添加
してｐＨを４．６に調整しながら、攪拌した。沈殿が生
ずるのでタラリファイア−によって沈殿を集めた。得ら
れた沈殿を水で洗浄後、圧搾、粉砕し、通風乾燥した。
がら、あらかじめ水に溶解した塩化カルシウム２５０ｇ
を添加した。沈殿が生ずるのでタラリファイア−によっ
て沈殿部分を除去しな。この上清にＩＮ ＨＣＩを添加
してｐＨを４．６に調整しながら、攪拌した。沈殿が生
ずるのでタラリファイア−によって沈殿を集めた。得ら
れた沈殿を水で洗浄後、圧搾、粉砕し、通風乾燥した。
この粉末は、α６カゼインが少なく、主としてβカゼイ
ンとにカゼ゛インが多く含有されていた。
ンとにカゼ゛インが多く含有されていた。
実施例１で得られた非蛋白態窒素とα−ラクトアルブミ
ンが多く含有されている原料２０ｋｉｌｌと、上記のカ
ゼイン粉末６．４ｋｇ、乳糖４４．０ｋｇ、可溶性多糖
類４．７ｋｇおよび微量のカルシウム剤、水溶性ビタミ
ン類等を計量し、これと水５２５ｋＯを混合、溶解し、
通常の加熱方法によって殺菌した。次いでこれを固形分
含量で３２％まで濃縮した後、油溶性ビタミンを加えた
食用油脂２１ ｏｋｇを添加して常法により均質化を行
い、噴霧乾燥処理して最終製品を得た。得られた粉末に
ついて、その窒素源を分析するとカゼ゛イン蛋白質につ
いてはα６カゼ゛インが少なく、主としてβカゼ′イン
とにカゼ゛インからなり、またホエー蛋白質については
β−ラクトグロブリンが少なくα−ラクトアルブミンが
多く含有されており、さらに非蛋白態窒素含量が高く育
児用調製乳としてきわめて適したものであった。
ンが多く含有されている原料２０ｋｉｌｌと、上記のカ
ゼイン粉末６．４ｋｇ、乳糖４４．０ｋｇ、可溶性多糖
類４．７ｋｇおよび微量のカルシウム剤、水溶性ビタミ
ン類等を計量し、これと水５２５ｋＯを混合、溶解し、
通常の加熱方法によって殺菌した。次いでこれを固形分
含量で３２％まで濃縮した後、油溶性ビタミンを加えた
食用油脂２１ ｏｋｇを添加して常法により均質化を行
い、噴霧乾燥処理して最終製品を得た。得られた粉末に
ついて、その窒素源を分析するとカゼ゛イン蛋白質につ
いてはα６カゼ゛インが少なく、主としてβカゼ′イン
とにカゼ゛インからなり、またホエー蛋白質については
β−ラクトグロブリンが少なくα−ラクトアルブミンが
多く含有されており、さらに非蛋白態窒素含量が高く育
児用調製乳としてきわめて適したものであった。
発明の効果
本発明によれば、従来の人乳に類似した育児用調製乳に
対して蛋白質の質的な改良を行ったもので、カゼインと
ホエー蛋白質の組成を人乳のそれに近づけると共に、従
来の育児用調製乳で含有量の少なかった非蛋白態窒素含
量を人乳の６０％以上含有せしめ、従来実用化されてい
なかった蛋白質の組成を人乳により近づけることが可能
となったのである。
対して蛋白質の質的な改良を行ったもので、カゼインと
ホエー蛋白質の組成を人乳のそれに近づけると共に、従
来の育児用調製乳で含有量の少なかった非蛋白態窒素含
量を人乳の６０％以上含有せしめ、従来実用化されてい
なかった蛋白質の組成を人乳により近づけることが可能
となったのである。
手続補正書
（方式）
％式％
１、事件の表示
２、発明の名称
平成２年特許願第３６１１８号
人乳に類似した育児用調製乳
３、補正をする者
事件との関係 特許出願人
住 所 東京都中央区京橋２丁目３番６号日
［別紙１コ
上記の非蛋白Ｂ窒素成分含有組成物とＷＰＣよりβ−ラ
ク１ヘゲロブリンを減じた調製物を混合し、常法に従っ
て殺菌した後、噴霧ａ ｔＡして、非蛋白態窒素とα−
ラクトアルブミンの含量の多い育児用調製乳用に適した
原料を得な。
ク１ヘゲロブリンを減じた調製物を混合し、常法に従っ
て殺菌した後、噴霧ａ ｔＡして、非蛋白態窒素とα−
ラクトアルブミンの含量の多い育児用調製乳用に適した
原料を得な。
表２に本原料の分析値を示す。
平成２年５月２９日（発進口）
５、補正の対象
明細書第１６頁から第２２頁
６、補正の内容
明細書第１６頁を第１６頁、第１７頁とし別紙１．２の
とおり補正する。
とおり補正する。
第１７頁を第１８頁と補正する。
第１８頁を第１９頁と補正する。
第１９頁を第２０頁と補正する。
第２０頁を第２１頁と補正する。
１６−
Claims (4)
- （１）ホエーを処理して得た非蛋白態窒素成分含有組成
物を添加してなる人乳に類似した育児用調製乳。 - （２）ホエーより、β−ラクトグロブリンを減じた調製
物を添加してなる人乳に類似した育児用調製乳。 - （３）ホエーまたはホエー蛋白質濃縮物よりβ−ラクト
グロブリンを減じた調製物を添加してなる請求項（１）
記載の人乳に類似した育児用調製乳。 - （４）牛乳カゼインからα、カゼインを減ヒた調製物を
添加してなる請求項（１）、（２）又は（３）項のいず
れか１に記載の入札に類似した育児用調製乳。
Priority Applications (7)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP03611890A JP3261429B2 (ja) | 1990-02-19 | 1990-02-19 | 人乳に類似した育児用調製乳 |
| NZ23707791A NZ237077A (en) | 1990-02-19 | 1991-02-11 | Non-protein nitrogen compound from whey for a formulated milk composition |
| AU70974/91A AU622066B2 (en) | 1990-02-19 | 1991-02-12 | Formulated milk for infants analogous to human milk |
| EP19910301121 EP0443763B1 (en) | 1990-02-19 | 1991-02-12 | Formulated milk for infants analogous to human milk |
| IE47591A IE66521B1 (en) | 1990-02-19 | 1991-02-12 | Formulated milk for infants analogous to human milk |
| DE1991610151 DE69110151T2 (de) | 1990-02-19 | 1991-02-12 | Formulierte Milch für Kleinkinder analog der Muttermilch. |
| US07/991,397 US5436020A (en) | 1990-02-19 | 1992-12-16 | Method for producing a formulated milk for infants analogous to human milk |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP03611890A JP3261429B2 (ja) | 1990-02-19 | 1990-02-19 | 人乳に類似した育児用調製乳 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH03240437A true JPH03240437A (ja) | 1991-10-25 |
| JP3261429B2 JP3261429B2 (ja) | 2002-03-04 |
Family
ID=12460865
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP03611890A Expired - Lifetime JP3261429B2 (ja) | 1990-02-19 | 1990-02-19 | 人乳に類似した育児用調製乳 |
Country Status (6)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0443763B1 (ja) |
| JP (1) | JP3261429B2 (ja) |
| AU (1) | AU622066B2 (ja) |
| DE (1) | DE69110151T2 (ja) |
| IE (1) | IE66521B1 (ja) |
| NZ (1) | NZ237077A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2003047401A (ja) * | 2001-08-03 | 2003-02-18 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 製菓・製パン用粉乳 |
| JP2009153458A (ja) * | 2007-12-27 | 2009-07-16 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 加糖脱脂練乳及び加糖脱脂練乳様乳製品 |
| JP2023554279A (ja) * | 2020-12-16 | 2023-12-27 | フリースランドカンピーナ ネーデルランド ベスローテン フェンノートシャップ | 免疫グロブリンに富む乳清タンパク質濃縮物 |
Families Citing this family (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
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