JPH03280835A - 卵白分解物およびそれを含有する食品 - Google Patents
卵白分解物およびそれを含有する食品Info
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- JPH03280835A JPH03280835A JP2084580A JP8458090A JPH03280835A JP H03280835 A JPH03280835 A JP H03280835A JP 2084580 A JP2084580 A JP 2084580A JP 8458090 A JP8458090 A JP 8458090A JP H03280835 A JPH03280835 A JP H03280835A
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- JP
- Japan
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- egg white
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- hydrolyzate
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- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、血圧降下作用を有する卵白加水分解物または
その活性画分、および該卵白加水分解物またはその活性
画分を含有してなる食品に関するものである。
その活性画分、および該卵白加水分解物またはその活性
画分を含有してなる食品に関するものである。
食品には２つの機能があり、その１つは生命維持に必要
な栄養機能（−次機能）であり、他の１つは味覚、嗅覚
などの感覚応答に係わる感覚機能（二次機能）であると
されている。
な栄養機能（−次機能）であり、他の１つは味覚、嗅覚
などの感覚応答に係わる感覚機能（二次機能）であると
されている。
最近、これらの機能のほかに、体調リズムの調整、生体
防御、疾病予防、疾病回復、老化抑制等々の高次の生命
活動にかかわる調整機能（三次機能）も食品に備わって
いると考えられるようになってきている。
防御、疾病予防、疾病回復、老化抑制等々の高次の生命
活動にかかわる調整機能（三次機能）も食品に備わって
いると考えられるようになってきている。
近年、これらの三次機能を生体内で発現する食品由来の
成分の解明が進み、これらの成分を配合強化した食品、
いわゆる機能性食品が市場に出まわるようになってきて
いる。
成分の解明が進み、これらの成分を配合強化した食品、
いわゆる機能性食品が市場に出まわるようになってきて
いる。
高血圧症もそのような機能性食品のＲ発のための１つの
ターゲットとされ、血圧降下作用を示す食品由来の成分
の解明が精力的に行なわれている。
ターゲットとされ、血圧降下作用を示す食品由来の成分
の解明が精力的に行なわれている。
たとえば、ゼラチン、カゼイン、魚類蛋白質、大豆蛋白
質、γ−ゼインなどを加水分解して得た加水分解物、ま
たは該加水分解物から抽出同定されたペプチドが血圧降
下作用を有することが既に報告サレテイル（特１ｊｉ［
５２−１４８６３１号、特開昭５８−１０９４２５号、
特開昭５９−４４３２３号、特開昭５９−４４３２４号
、特開昭６１−３６２２６号、特開昭６１−３６２２７
号、特開昭６２−１６９７３２号、特開昭６３−１４１
９９５号、特開昭６３−１４１９９６号、特開昭６４−
５４９７号、特開昭６４−９９３８号、特開平２−２０
２６３号、特開平２−２３８８５号、特開平２−３６１
２７号などの各公報参照）。
質、γ−ゼインなどを加水分解して得た加水分解物、ま
たは該加水分解物から抽出同定されたペプチドが血圧降
下作用を有することが既に報告サレテイル（特１ｊｉ［
５２−１４８６３１号、特開昭５８−１０９４２５号、
特開昭５９−４４３２３号、特開昭５９−４４３２４号
、特開昭６１−３６２２６号、特開昭６１−３６２２７
号、特開昭６２−１６９７３２号、特開昭６３−１４１
９９５号、特開昭６３−１４１９９６号、特開昭６４−
５４９７号、特開昭６４−９９３８号、特開平２−２０
２６３号、特開平２−２３８８５号、特開平２−３６１
２７号などの各公報参照）。
しかし、従来安価な蛋白源として供給可能な卵白を微生
物または植物起源の蛋白分解酵素により加水分解して得
られた加水分解物は微弱なアンジオテンシン転換酵素阻
害作用しか示さず（特開昭６２−１６９７３２号公報参
照）、血圧降下作用を有する医薬５食品等の原料とはな
りえなかった。
物または植物起源の蛋白分解酵素により加水分解して得
られた加水分解物は微弱なアンジオテンシン転換酵素阻
害作用しか示さず（特開昭６２−１６９７３２号公報参
照）、血圧降下作用を有する医薬５食品等の原料とはな
りえなかった。
本発明者は、卵白を加水分解するのに使用されていた従
来の微生物または植物起源の蛋白分解酵素に代え、動物
起源の蛋白分解酵素を使用すれば、優れたアンジオテン
シン転換酵素阻害作用を有する卵白加水分解物を取得す
ることができることを知り、本発明を完成させた。
来の微生物または植物起源の蛋白分解酵素に代え、動物
起源の蛋白分解酵素を使用すれば、優れたアンジオテン
シン転換酵素阻害作用を有する卵白加水分解物を取得す
ることができることを知り、本発明を完成させた。
すなわち、本発明は、卵白を動物起源の蛋白分解酵素に
より加水分解して得られる血圧降下作用を有する卵白分
解物またはその活性画分に関するものである。
より加水分解して得られる血圧降下作用を有する卵白分
解物またはその活性画分に関するものである。
また、本発明は、上記の血圧降下作用を有する卵白加水
分解物またはその活性画分（以下、「卵白加水分解物等
」と略称することもある）を含有してなる食品素材およ
び食品に関するものである。
分解物またはその活性画分（以下、「卵白加水分解物等
」と略称することもある）を含有してなる食品素材およ
び食品に関するものである。
以下、本発明の詳細な説明する。
本発明の卵白加水分解物等を調製するための卵白原料は
特に制限されない。すなわち、鶏卵等を割卵し、卵黄を
分離して得られる未変性状のもの。
特に制限されない。すなわち、鶏卵等を割卵し、卵黄を
分離して得られる未変性状のもの。
該未変性卵白を変性させた変性卵白、冷凍状卵白を解凍
したもの、乾燥状卵白を水に溶解または懸濁したもの、
または上述の卵白から分画して得られるタンパク質画分
（たとえば卵白アルブミンなど）を水に溶解または懸濁
したものを使用することができる。
したもの、乾燥状卵白を水に溶解または懸濁したもの、
または上述の卵白から分画して得られるタンパク質画分
（たとえば卵白アルブミンなど）を水に溶解または懸濁
したものを使用することができる。
上述の卵白原料を加水分解するのに使用する蛋白分解酵
素は動物起源のもので、卵白を加水分解した時に血圧降
下作用を有する成分を生成できるものであれば特に限定
されない。
素は動物起源のもので、卵白を加水分解した時に血圧降
下作用を有する成分を生成できるものであれば特に限定
されない。
ここで、動物起源の蛋白分解酵素とは、動物の体内（臓
器など）に存在する酵素またはそれと実質的に同一の構
造と機能を有する蛋白分解酵素であって、その製法は問
わない。すなわち、たとえば動物の臓器、組織などから
抽出したもの、または遺伝子工学的手法を用いて微生物
で生産されたものであっても本発明の卵白加水分解等を
調製するために使用できる。
器など）に存在する酵素またはそれと実質的に同一の構
造と機能を有する蛋白分解酵素であって、その製法は問
わない。すなわち、たとえば動物の臓器、組織などから
抽出したもの、または遺伝子工学的手法を用いて微生物
で生産されたものであっても本発明の卵白加水分解等を
調製するために使用できる。
そのような動物起源の酵素としては、たとえばペプシン
、レンニン（キモシン）、トリプシン、キモドリブン、
パンクレアチン、エラスターゼ、カルボキシペプチダー
ゼ、アミノペプチダーゼ、ジペプチダーゼなどを例示す
ることができ、これらの酵素群から卵白を加水分解した
時に血圧降下作用を有する成分を生成させるのに好都合
なものを適宜選択して使用すればよい。
、レンニン（キモシン）、トリプシン、キモドリブン、
パンクレアチン、エラスターゼ、カルボキシペプチダー
ゼ、アミノペプチダーゼ、ジペプチダーゼなどを例示す
ることができ、これらの酵素群から卵白を加水分解した
時に血圧降下作用を有する成分を生成させるのに好都合
なものを適宜選択して使用すればよい。
酵素の使用量は対蛋白当り０．５〜１０％（Ｗ／Ｗ）の
範囲内より適宜選定すればよい。
範囲内より適宜選定すればよい。
卵白原料の加水分解は、血圧降下作用を有する成分を効
率的に調製できる条件下で行う。
率的に調製できる条件下で行う。
たとえば、酵素としてペプシンを使用する場合にはＰＨ
０，５〜２．５の条件下、３５〜４０℃で１〜５０時間
反応させることにより卵白を加水分解することができる
。また、トリプシンを使用する場合にはＰＨ６，５〜７
．５の条件下、３５〜４０℃で１〜５０時間反応させる
ことにより卵白を加水分解することができる。
０，５〜２．５の条件下、３５〜４０℃で１〜５０時間
反応させることにより卵白を加水分解することができる
。また、トリプシンを使用する場合にはＰＨ６，５〜７
．５の条件下、３５〜４０℃で１〜５０時間反応させる
ことにより卵白を加水分解することができる。
加水分解の回数は１回に限定されず、複数同行ってもよ
い。
い。
加水分解を複数回行う場合、使用する酵素は同一のもの
であっても、異なったものであってもよい。
であっても、異なったものであってもよい。
加水分解終了後、必要により遠心分離、沈降分離、膜分
離、濾過等の通常の固液分離手段で固形分を除去したも
のを本発明の卵白加水分解物とする。
離、濾過等の通常の固液分離手段で固形分を除去したも
のを本発明の卵白加水分解物とする。
このようにして得られた卵白加水分解物は、必要により
脱色、脱塩、濃縮、乾燥等の処理を施して最終製品とし
ての使用に好適な形態にまで加工処理することもできる
。
脱色、脱塩、濃縮、乾燥等の処理を施して最終製品とし
ての使用に好適な形態にまで加工処理することもできる
。
また、上述の卵白加水分解物を吸着クロマトグラフィー
処理、分子ふるいクロマトグラフィー処理、膜分離処理
（限外濾過など）等のペプチド混合物の分画処理に付し
て、血圧降下作用を有する活性画分のみを分画すること
もできる。
処理、分子ふるいクロマトグラフィー処理、膜分離処理
（限外濾過など）等のペプチド混合物の分画処理に付し
て、血圧降下作用を有する活性画分のみを分画すること
もできる。
本発明の卵白加水分解物等は、血圧降下作用を有し、こ
れを各種食品に添加すれば、血圧降下作用を有する食品
を提供することができる。
れを各種食品に添加すれば、血圧降下作用を有する食品
を提供することができる。
ユース等の飲料、菓子、パン、調味料、乳製品。
食肉加工品など食品の種類、形態等は特に制限されない
が、たとえば、従来高血圧症の人々が摂取制限をしてい
る食品（たとえば醤油、味噌等の含塩食品）に添加すれ
ば、高血圧症の人でも血圧の上昇を心配することなく、
普通の人々と同様の食生活を楽しむことができる。
が、たとえば、従来高血圧症の人々が摂取制限をしてい
る食品（たとえば醤油、味噌等の含塩食品）に添加すれ
ば、高血圧症の人でも血圧の上昇を心配することなく、
普通の人々と同様の食生活を楽しむことができる。
以下、実施例を示し、本発明を具体的に説明する。
実施例 １
乾燥卵白（キューピー■製）１０．をＯ，ＩＮ塩酸溶液
（ｐＨ１，０）２００−に溶解させ、これにペプシン６
００■（和光純薬工業■製）を加え、３７℃で１８時間
反応させた。
（ｐＨ１，０）２００−に溶解させ、これにペプシン６
００■（和光純薬工業■製）を加え、３７℃で１８時間
反応させた。
反応後、水酸化ナトリウム溶液を用いて反応液をｐＨ７
，０に調整後１反応液全体を氷水で５分間冷却し、１５
０００Ｘｇで１５分間遠心分離して得た上清をペプシン
加水分解物とした。
，０に調整後１反応液全体を氷水で５分間冷却し、１５
０００Ｘｇで１５分間遠心分離して得た上清をペプシン
加水分解物とした。
このペプシン加水分解物にトリプシン溶液〔０，０５Ｍ
りん酸緩衝液（ｐＨ７，０）にトリプシン（和光純薬工
業■製）を溶解させたもの〕１０！（２５■のトリプシ
ン含有）を加え、３７℃で１５時間反応させた。
りん酸緩衝液（ｐＨ７，０）にトリプシン（和光純薬工
業■製）を溶解させたもの〕１０！（２５■のトリプシ
ン含有）を加え、３７℃で１５時間反応させた。
反応後、濃塩酸１０−を加え、反応液全体を氷水で５分
間冷却した。冷却後、水酸化ナトリウム溶液を加えて反
応液のｐＨを７．０に調整後、１５０００Ｘｇで１５分
間遠心分離して得た上滑をペプシン−トリプシン加水分
解物とした。
間冷却した。冷却後、水酸化ナトリウム溶液を加えて反
応液のｐＨを７．０に調整後、１５０００Ｘｇで１５分
間遠心分離して得た上滑をペプシン−トリプシン加水分
解物とした。
比較のために、マリンビーフ（新潟鉄工所■製）、酵母
蛋白（真人■製）を用いて上述と同様の方法によりペプ
シン加水分解物およびペプシン−トリプシン加水分解物
を得た。また乳カゼイン（和光純薬工業■製）に関して
は乳カゼインＬｏｇを水に溶解させたものに上述のトリ
プシン溶液１０ｔＱを用いて同様に処理してトリプシン
加水分解物を得た。
蛋白（真人■製）を用いて上述と同様の方法によりペプ
シン加水分解物およびペプシン−トリプシン加水分解物
を得た。また乳カゼイン（和光純薬工業■製）に関して
は乳カゼインＬｏｇを水に溶解させたものに上述のトリ
プシン溶液１０ｔＱを用いて同様に処理してトリプシン
加水分解物を得た。
各加水分解物のアンジオテンシン転換酵素阻害活性の測
定はＣｕｓｈｍａｎとＣｈｅｕｎｇの方法（Ｂｉｏｃｈ
ｅ−。
定はＣｕｓｈｍａｎとＣｈｅｕｎｇの方法（Ｂｉｏｃｈ
ｅ−。
Ｐｈａｒｍａｃｏｌ、、 ２０． １６３７ （１
９７１） ） を改良して行った。
９７１） ） を改良して行った。
すなわち、１００ｍＭのホウ酸−炭酸ナトリウム緩衝液
（ｐＨ８，３，塩化ナトリウム３００ｍＭ。
（ｐＨ８，３，塩化ナトリウム３００ｍＭ。
ヒプリルーヒスチジルーロイシン（Ｈｉｐｐ−Ｈｉｓ−
Ｌｅｕ ：ペプチド研究所製）５ｍＭを含有）０．５艷
に加水分解物５−を加え、３７℃で３分間保温した。
Ｌｅｕ ：ペプチド研究所製）５ｍＭを含有）０．５艷
に加水分解物５−を加え、３７℃で３分間保温した。
次に、これに酵素溶液〔ウサギ肺アセトン粉末（シグマ
社製）０．５ｇを５０＋Ｍホウ酸−炭酸ナトリウム緩衝
液（ｐＨ８，３）に懸濁させて得た上清液を酵素溶液（
０，０１ユニット１５０ｍ）とする）５０ｍを加えて３
７で３０分間反応させた。
社製）０．５ｇを５０＋Ｍホウ酸−炭酸ナトリウム緩衝
液（ｐＨ８，３）に懸濁させて得た上清液を酵素溶液（
０，０１ユニット１５０ｍ）とする）５０ｍを加えて３
７で３０分間反応させた。
反応後、ＩＮ−塩酸溶液０．５−加え、酢酸エチル３１
ＬＩ２を加えて１５分間撹拌後、酢酸エチル層から２−
を分取し、これを濃縮乾固した。得られた残渣を２ｄの
水に溶解させ、ＨＰＬＣ法で馬尿酸を定量する。
ＬＩ２を加えて１５分間撹拌後、酢酸エチル層から２−
を分取し、これを濃縮乾固した。得られた残渣を２ｄの
水に溶解させ、ＨＰＬＣ法で馬尿酸を定量する。
ＨＰＬＣの条件：
カラム：ＹＭＣＡＭ−３１２（ＩＩＩＹＭｃ製）溶出溶
媒：０．０５％トリフルオロ酢酸含有アセトニトリル 検 呂：２２８ｎ−の吸収 馬尿酸の量から相対的なアンジオテンシン転換酵素阻害
活性（相対阻害活性）を下記式により求めた。
媒：０．０５％トリフルオロ酢酸含有アセトニトリル 検 呂：２２８ｎ−の吸収 馬尿酸の量から相対的なアンジオテンシン転換酵素阻害
活性（相対阻害活性）を下記式により求めた。
Ａ、：加水分解物無添加時の馬尿酸の量Ａ ：加水分解
物添加時の馬尿酸の量 結果を第１表に示す。
物添加時の馬尿酸の量 結果を第１表に示す。
第１表
第１表から明らかなように。
ペプシン−トリゾ
シン処理後の相対阻害活性は卵白加水分解物のみが５０
％以上を維持し、他の蛋白原料を使用した場合にはいず
れも５０％以下の活性しか示さない。
％以上を維持し、他の蛋白原料を使用した場合にはいず
れも５０％以下の活性しか示さない。
ゆえに、アンジオテンシン転換酵素阻害作用に基づく血
圧降下作用を有する加水分解物を調製する際の原料とし
て卵白が好適であることが示された。
圧降下作用を有する加水分解物を調製する際の原料とし
て卵白が好適であることが示された。
実施例 ２
卵白アルブミン（シグマ社製）および鶏卵から分離した
卵白を加熱して得られる加熱変性卵白を用いて、実施例
１と同様に処理して相対阻害活性を求めた。その結果を
第２表に示す。
卵白を加熱して得られる加熱変性卵白を用いて、実施例
１と同様に処理して相対阻害活性を求めた。その結果を
第２表に示す。
第２表
第２表から卵白原料としては卵白アルブミン、加熱変性
卵白を用いても乾燥卵白同様に相対阻害活性の高い加水
分解物を調製できることが確認された。
卵白を用いても乾燥卵白同様に相対阻害活性の高い加水
分解物を調製できることが確認された。
実施例 ３
実施例２と同様に加熱変性卵白を用いてペプシン−トリ
プシン加水分解物を調製後、該加水分解物１０１１１１
を試験管に分注した。
プシン加水分解物を調製後、該加水分解物１０１１１１
を試験管に分注した。
この試験管を沸騰水浴上で１０分間加熱させた後、氷冷
水を用いて５分間冷却した。
水を用いて５分間冷却した。
加熱させたペプシン−トリプシン加水分解物と未加熱の
ペプシン−トリプシン分解物を実施例１と同様に処理し
て相対阻害活性を求めた。
ペプシン−トリプシン分解物を実施例１と同様に処理し
て相対阻害活性を求めた。
その結果を第３表に示す。
第３表
第３表から１本発明の卵白加水分解物は加熱処理によっ
てもアンジオテンシン酵素阻害活性の低下はほとんど認
められず、熱に対して安定であることが明らかとなった
。
てもアンジオテンシン酵素阻害活性の低下はほとんど認
められず、熱に対して安定であることが明らかとなった
。
卵白原料を動物起源の蛋白分解酵素で加水分解して得た
本発明の卵白加水分解物は熱に対して安定であり、優れ
たアンジオテンシン転換酵素阻害活性を有し、血圧降下
作用を有する食品を調製するための食品素材として有用
である。
本発明の卵白加水分解物は熱に対して安定であり、優れ
たアンジオテンシン転換酵素阻害活性を有し、血圧降下
作用を有する食品を調製するための食品素材として有用
である。
特に、実施例で行ったように卵白をまずペプシンで加水
分解し、次にトリプシンで加水分解したもの（ペプシン
−トリプシン加水分解物）は、これを摂取した場合であ
っても生体内の酵素で分解されて不活性化する危険性が
少なく、食品素材として好適である。
分解し、次にトリプシンで加水分解したもの（ペプシン
−トリプシン加水分解物）は、これを摂取した場合であ
っても生体内の酵素で分解されて不活性化する危険性が
少なく、食品素材として好適である。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １）卵白を動物起源の蛋白分解酵素により加水分解して
得られる血圧降下作用を有する卵白分解物またはその活
性画分。 ２）動物起源の蛋白分解酵素がペプシン、レンニン、ト
リプシン、キモトリプリン、パンクレアチン、エラスタ
ーゼ、カルボキシペプチダーゼ、アミノペプチダーゼ、
ジペプチダーゼから選ばれたものである請求項１記載の
卵白加水分解物またはその活性画分。 ３）血圧降下作用がアンジオテンシン転換酵素阻害に基
づくものである請求項１記載の卵白分解物またはその活
性画分。 ４）請求項１記載の卵白分解物またはその活性画分を成
分として含有する食品素材。 ５）請求項４記載の食品素材を含有する食品。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2084580A JPH03280835A (ja) | 1990-03-29 | 1990-03-29 | 卵白分解物およびそれを含有する食品 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2084580A JPH03280835A (ja) | 1990-03-29 | 1990-03-29 | 卵白分解物およびそれを含有する食品 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH03280835A true JPH03280835A (ja) | 1991-12-11 |
Family
ID=13834616
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2084580A Pending JPH03280835A (ja) | 1990-03-29 | 1990-03-29 | 卵白分解物およびそれを含有する食品 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH03280835A (ja) |
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP1867237A1 (en) * | 2006-06-15 | 2007-12-19 | Nestec S.A. | Hypoallergenic Egg |
| JP2008507270A (ja) * | 2004-07-22 | 2008-03-13 | グロバス・エッグ・サイエンスィス・ビー．ブイ． | 抗高血圧性機能性食品 |
| JP2009263308A (ja) * | 2008-04-28 | 2009-11-12 | Taiyo Kagaku Co Ltd | 抗炎症剤 |
| JPWO2011126054A1 (ja) * | 2010-04-07 | 2013-07-11 | 国立大学法人京都大学 | 生理活性ペプチド |
| CN107163130A (zh) * | 2017-06-08 | 2017-09-15 | 广西大学 | 一种血管紧张素转化酶抑制肽及其制备提取方法 |
| EP4079315A4 (en) * | 2019-12-19 | 2024-01-24 | National Center for Child Health and Development | AGENT OR SIMILAR FOR PREVENTING EGG ALLERGY, AND FOOD COMPOSITION CONTAINING SAME |
-
1990
- 1990-03-29 JP JP2084580A patent/JPH03280835A/ja active Pending
Cited By (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2008507270A (ja) * | 2004-07-22 | 2008-03-13 | グロバス・エッグ・サイエンスィス・ビー．ブイ． | 抗高血圧性機能性食品 |
| US8753698B2 (en) | 2004-07-22 | 2014-06-17 | Globus Egg Sciences B.V. | Anti-hypertensive functional food products |
| EP1867237A1 (en) * | 2006-06-15 | 2007-12-19 | Nestec S.A. | Hypoallergenic Egg |
| WO2007144398A1 (en) | 2006-06-15 | 2007-12-21 | Nestec S.A. | Hydrolysed egg proteins |
| US8062862B2 (en) | 2006-06-15 | 2011-11-22 | Nestec S.A. | Hydrolysed egg proteins |
| AU2007259232B2 (en) * | 2006-06-15 | 2012-12-13 | Nestec S.A. | Hydrolysed egg proteins |
| JP2009263308A (ja) * | 2008-04-28 | 2009-11-12 | Taiyo Kagaku Co Ltd | 抗炎症剤 |
| JPWO2011126054A1 (ja) * | 2010-04-07 | 2013-07-11 | 国立大学法人京都大学 | 生理活性ペプチド |
| CN107163130A (zh) * | 2017-06-08 | 2017-09-15 | 广西大学 | 一种血管紧张素转化酶抑制肽及其制备提取方法 |
| EP4079315A4 (en) * | 2019-12-19 | 2024-01-24 | National Center for Child Health and Development | AGENT OR SIMILAR FOR PREVENTING EGG ALLERGY, AND FOOD COMPOSITION CONTAINING SAME |
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