JPH0349650A - 可溶性米蛋白質濃厚物 - Google Patents
可溶性米蛋白質濃厚物Info
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Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/12—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from cereals, wheat, bran, or molasses
-
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- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
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- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
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- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S426/00—Food or edible material: processes, compositions, and products
- Y10S426/801—Pediatric
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- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は米ベースの食品網成物シよびその製法ぐこ関す
る。
る。
更に詳しくは、本発明は可溶性米蛋白質濃厚物釦工び完
全栄養乳児配合物での使用に関する。その方法の特徴に
よれば、本発明は米ベースの幼児配合物に使用するのに
適した可溶性米蛋白質濃厚物の製法に関する。
全栄養乳児配合物での使用に関する。その方法の特徴に
よれば、本発明は米ベースの幼児配合物に使用するのに
適した可溶性米蛋白質濃厚物の製法に関する。
米は世界の多くの所で食餌の主要品目である高でんぷん
,低蛋白の穀物である。米は約6−10%の蛋白質を伴
う炭水化物約80嘩からなっている。米蛋白質は約2.
18の比較的高いPER(蛋白効率一消費蛋白質に対す
るラットの体重増加の比)を有し、この値は相当に費用
の多くかかる蛋白源である牛肉のPER(2.30)に
ほ!等しいものである。しかしながら,含1れている紳
体積のために、子供か工び幼児は日常の蛋白質要求斧に
適合するのに十分な紫の米を摂食することができない。
,低蛋白の穀物である。米は約6−10%の蛋白質を伴
う炭水化物約80嘩からなっている。米蛋白質は約2.
18の比較的高いPER(蛋白効率一消費蛋白質に対す
るラットの体重増加の比)を有し、この値は相当に費用
の多くかかる蛋白源である牛肉のPER(2.30)に
ほ!等しいものである。しかしながら,含1れている紳
体積のために、子供か工び幼児は日常の蛋白質要求斧に
適合するのに十分な紫の米を摂食することができない。
更に、米蛋白質は不溶性であり、米ベースの配合物を若
幼児に与えるのを難しくしている。
幼児に与えるのを難しくしている。
新しい米品種の声択的育成を包含する米の蛋白質含量を
改善する努力により、蛋白質含量が若干−ヒ昇したが、
米ベースの乳児配合物に使用するのに適した蛋白質含景
を株に付与する程肝のものではなかった一他のアプロー
チは、通常アミラーゼとして知られている炭水化物分解
酵素で米でんぷんをゼラチン化し,酵素的に消化するこ
とにエリ米粉の蛋白含景を増加させることであつ六。こ
の処理によりでんぷんを種々の分子量の可溶性糖類例え
ばグルコース、マルトース、オリゴ糖類シよびデキスト
リンに加水分解し、これから不溶性蛋白強化米粉を例え
ば遠心分離によって分離する。それで、可溶化炭水化物
の部分的除去により、処理米粉の蛋白含tは対応して増
強させて以下高蛋白米粉(HPRF’)と本文で称する
ものが得られる。この一般的分野内の先行技術には次の
ものが包含される。
改善する努力により、蛋白質含量が若干−ヒ昇したが、
米ベースの乳児配合物に使用するのに適した蛋白質含景
を株に付与する程肝のものではなかった一他のアプロー
チは、通常アミラーゼとして知られている炭水化物分解
酵素で米でんぷんをゼラチン化し,酵素的に消化するこ
とにエリ米粉の蛋白含景を増加させることであつ六。こ
の処理によりでんぷんを種々の分子量の可溶性糖類例え
ばグルコース、マルトース、オリゴ糖類シよびデキスト
リンに加水分解し、これから不溶性蛋白強化米粉を例え
ば遠心分離によって分離する。それで、可溶化炭水化物
の部分的除去により、処理米粉の蛋白含tは対応して増
強させて以下高蛋白米粉(HPRF’)と本文で称する
ものが得られる。この一般的分野内の先行技術には次の
ものが包含される。
ハンセン(Hanaen)等、フード番テクノロジイ(
FoodTechnology )、35巻(11号)
、38−42頁(1981年)は,酵素a−アミラーゼ
を用いてミル粉砕した米の出発物質を消化し、これによ
υでんぷん含量を減じて結果として当初の米粉に比して
蛋白含景の増力nが生じることによって、高蛋白米粉(
蛋白含素25%)を開発した。ハンセン等の方法では、
微粉砕粗米粉の5肇スラリーを筐ず100℃で30分間
加熱してゼラチン化を行い、次に酵素(a−アミラーゼ
)処理によシ部分的に消化し、遠心分離し、そして不溶
性1{PRFを凍結乾燥する。}IPRFの蛋白含量は
伝聞によれば出発原料の3倍に増大されていた(約8嘩
から約25φ)。上澄液は主に炭水化物(9B.3嘩)
である。
FoodTechnology )、35巻(11号)
、38−42頁(1981年)は,酵素a−アミラーゼ
を用いてミル粉砕した米の出発物質を消化し、これによ
υでんぷん含量を減じて結果として当初の米粉に比して
蛋白含景の増力nが生じることによって、高蛋白米粉(
蛋白含素25%)を開発した。ハンセン等の方法では、
微粉砕粗米粉の5肇スラリーを筐ず100℃で30分間
加熱してゼラチン化を行い、次に酵素(a−アミラーゼ
)処理によシ部分的に消化し、遠心分離し、そして不溶
性1{PRFを凍結乾燥する。}IPRFの蛋白含量は
伝聞によれば出発原料の3倍に増大されていた(約8嘩
から約25φ)。上澄液は主に炭水化物(9B.3嘩)
である。
チエン(Chen)等、J.サイ・フード・アグリツク
( J. Set. Food Agric) s第3
5巻、112B−1135頁(1984年)はハンセン
等の方法を改変して砕米から}{PRF l1?よび高
フルクトース米シロップ双方を提供した。
( J. Set. Food Agric) s第3
5巻、112B−1135頁(1984年)はハンセン
等の方法を改変して砕米から}{PRF l1?よび高
フルクトース米シロップ双方を提供した。
チエン等の方法では、ミル粉砕した米の20多スラリー
を塩化カルシウム<701!1?/米1kf)と混和し
、qH 6、5に調節し、そして最適には90℃で90
分間α−アミラーゼで消化(液化)した。特に、デンマ
ーク,ノボ・インダストリ・A/ S ( Novo
Industri , A/ S )から得られるテ
ルアミル( Teramyl ) 6 0 Lα−アミ
ラーゼを用いる。液化混合物を遠心分離し、そして不溶
性HPREを乾燥する。HPRFの蛋白含tはノ・ンセ
ン等のものど同様であった(原料の約3倍程の高含f)
。上滑液を60°でクルコアミラーゼで糖化し、次にグ
ルコースイソメラーゼで異性化してグルコース50多、
フルクトース42%およびマルトース3%を含有する高
フルクトース米シロップを得た。
を塩化カルシウム<701!1?/米1kf)と混和し
、qH 6、5に調節し、そして最適には90℃で90
分間α−アミラーゼで消化(液化)した。特に、デンマ
ーク,ノボ・インダストリ・A/ S ( Novo
Industri , A/ S )から得られるテ
ルアミル( Teramyl ) 6 0 Lα−アミ
ラーゼを用いる。液化混合物を遠心分離し、そして不溶
性HPREを乾燥する。HPRFの蛋白含tはノ・ンセ
ン等のものど同様であった(原料の約3倍程の高含f)
。上滑液を60°でクルコアミラーゼで糖化し、次にグ
ルコースイソメラーゼで異性化してグルコース50多、
フルクトース42%およびマルトース3%を含有する高
フルクトース米シロップを得た。
チャン( Chang ) 等、ジャーナル●オブ◆
フード●サイエンス(Journal of Foo
d Science )、51巻(2号)、464−4
67頁(1986年1ヂにノ1ンセン等の方法を改蛮し
て蛋白釦よびカルシウム含量が増大された米粉を得k0
チャン等の方法によれば、HPRFの製造のための加工
処理条件は、ゼラチン化米粉スラリーを塩化カルシウム
かよびα−アミラーゼで60℃で90分間処理すること
に関していた。加水分解されたでんぷんを遠心分離によ
って除去し、そして不溶性ペーストを凍結乾燥すると約
38%の蛋白質,2.17のPER比かよびノ)/セン
等?米粉に類イvのアミノW8!l1gj.を有する高
蛋白米粉が得られ寿。
フード●サイエンス(Journal of Foo
d Science )、51巻(2号)、464−4
67頁(1986年1ヂにノ1ンセン等の方法を改蛮し
て蛋白釦よびカルシウム含量が増大された米粉を得k0
チャン等の方法によれば、HPRFの製造のための加工
処理条件は、ゼラチン化米粉スラリーを塩化カルシウム
かよびα−アミラーゼで60℃で90分間処理すること
に関していた。加水分解されたでんぷんを遠心分離によ
って除去し、そして不溶性ペーストを凍結乾燥すると約
38%の蛋白質,2.17のPER比かよびノ)/セン
等?米粉に類イvのアミノW8!l1gj.を有する高
蛋白米粉が得られ寿。
米でんぷんの酵素加水分解も1た次の刊行物および■ツ
チェル(Mitchell )等の特許にみられるとお
りの米シロップ甘味剤および米ミルクの開発に関連して
検討されてきた。
チェル(Mitchell )等の特許にみられるとお
りの米シロップ甘味剤および米ミルクの開発に関連して
検討されてきた。
グリフイン(Griffin)’!!F、ジャーナル・
オブ・フード・サイエンス、54巻(1号)、190−
193頁(1988年)は、熱安定なa−アミラーゼか
よび30%の出発固形分含矛を用いてついた米から高収
率で液化米でんぷんを得た。結論として、米のマルトデ
キストリン類が加工処理温度80℃で最も有効に生産す
ることができた。
オブ・フード・サイエンス、54巻(1号)、190−
193頁(1988年)は、熱安定なa−アミラーゼか
よび30%の出発固形分含矛を用いてついた米から高収
率で液化米でんぷんを得た。結論として、米のマルトデ
キストリン類が加工処理温度80℃で最も有効に生産す
ることができた。
ミツチェル等の米国特許第4,744,992号にけ、
αーアミラーゼ酵素による米全穀粒の液化,次いでグル
コシダーゼ酵素による糖化によって得られる栄養米■ル
ク製品の?造が開示されている。この方法は蛋白含量を
増大させず、米全穀粒κ存在する無枦質は残留している
。
αーアミラーゼ酵素による米全穀粒の液化,次いでグル
コシダーゼ酵素による糖化によって得られる栄養米■ル
ク製品の?造が開示されている。この方法は蛋白含量を
増大させず、米全穀粒κ存在する無枦質は残留している
。
ミツチェル等は、関連特許(米国特許第4,756,9
12号》において、米国特許第4,744,992号の
糖化生成物を部分的じ透明として.!JJi的にすべて
の米の繊維を除去し、一方その他の栄養成分の全ての実
質的な部分量を残して米シロップ甘味剤を生産した。
12号》において、米国特許第4,744,992号の
糖化生成物を部分的じ透明として.!JJi的にすべて
の米の繊維を除去し、一方その他の栄養成分の全ての実
質的な部分量を残して米シロップ甘味剤を生産した。
先行技術に開示された如くして得られた高蛋白米粉は、
乳児配合物に使用するには満足すべきものであることは
判然としていなかった。米蛋白質の80%以上に,乳児
配合物で一般に許容し得ると考えられているpHで完全
に不溶性であるグルテリンからなっている。結果として
、このよう■蛋白質でつくった配合物は満足すべき分散
物を形威せず、非常に粒状で、砂のような舌ざわりを有
し、そして吸い口をつ筐らせてし1う傾向を有する。
乳児配合物に使用するには満足すべきものであることは
判然としていなかった。米蛋白質の80%以上に,乳児
配合物で一般に許容し得ると考えられているpHで完全
に不溶性であるグルテリンからなっている。結果として
、このよう■蛋白質でつくった配合物は満足すべき分散
物を形威せず、非常に粒状で、砂のような舌ざわりを有
し、そして吸い口をつ筐らせてし1う傾向を有する。
上罫の先行技術は主としてHPRPおよび(1たは)米
シロップ甘味剤の製造に関する。フィチン酵あるいは望
筐シ2<ない無#質例えばマンガン、セレン釦よびアル
ミニウムの除去捷たぱ減少に関する教示がみられず、こ
れらのものは米原料の加■処理中または滅菌されたすぐ
使用できる( R T U )配合物に適した可溶化米
蛋白質の提供のための加工処理中最絡生成物中で濃縮さ
れる。
シロップ甘味剤の製造に関する。フィチン酵あるいは望
筐シ2<ない無#質例えばマンガン、セレン釦よびアル
ミニウムの除去捷たぱ減少に関する教示がみられず、こ
れらのものは米原料の加■処理中または滅菌されたすぐ
使用できる( R T U )配合物に適した可溶化米
蛋白質の提供のための加工処理中最絡生成物中で濃縮さ
れる。
アルミニウムについては、この無機質は食品全体にわた
って存在し、そして米を包含する植物由来の食品は牛乳
筐たは母乳よシも高い濃度のアルミニウムを含有してい
ることが知られている。
って存在し、そして米を包含する植物由来の食品は牛乳
筐たは母乳よシも高い濃度のアルミニウムを含有してい
ることが知られている。
正常な腎轡能を有する乳児は飲食したアルミニウムを極
く僅かしか吸収せず、それ故乳児配合剤中のアルミニウ
ム存在号が問題となることがないようである。吸収され
るアルミニウムはこれらの乳児の腎臓で効率よく排泄さ
れる。
く僅かしか吸収せず、それ故乳児配合剤中のアルミニウ
ム存在号が問題となることがないようである。吸収され
るアルミニウムはこれらの乳児の腎臓で効率よく排泄さ
れる。
しかし、腎機能障害を有する患者オたは腎機能未熟の早
産乳児は、アルミニウム関連代謝異常(骨の異常を包含
する)の発現の危険性がエシ高く、これは腎臓経由の全
身アルミニウムの排泄能力が正常エシも低いからである
。
産乳児は、アルミニウム関連代謝異常(骨の異常を包含
する)の発現の危険性がエシ高く、これは腎臓経由の全
身アルミニウムの排泄能力が正常エシも低いからである
。
それで、アルミニウム毒性の危険が最も大きい乳児には
、腎機能障害を有する乳児、長期の非経口栄養を必要と
する乳児シよびカルシウムか工びりんに対する要求量を
増大している早期産児が包含される。アルミニウム含骨
を低減した乳児配合物がこれらの乳児に好iしい。
、腎機能障害を有する乳児、長期の非経口栄養を必要と
する乳児シよびカルシウムか工びりんに対する要求量を
増大している早期産児が包含される。アルミニウム含骨
を低減した乳児配合物がこれらの乳児に好iしい。
セレンについては、過度の摂取による動物釦よびヒトで
のこの無轡質の有害効果はその栄養効果の以前から長く
知られている。後者については、セレンは現今では動物
釦よびヒト双方での必須の微量無機質とみなされている
。ヒトでの2種のセレン欠乏疾患、ケサン釦よびカシン
ーベツク病が中華人民共和国で報告、研究されてきた。
のこの無轡質の有害効果はその栄養効果の以前から長く
知られている。後者については、セレンは現今では動物
釦よびヒト双方での必須の微量無機質とみなされている
。ヒトでの2種のセレン欠乏疾患、ケサン釦よびカシン
ーベツク病が中華人民共和国で報告、研究されてきた。
セレン摂取に対する欠乏と毒性との間の安全領域はほと
んどのその他の微量元素よシも一層狭い。
んどのその他の微量元素よシも一層狭い。
食品成分は植物1たは動物蛋白源によるセレンの主要源
である。一般に、世界の異った個所でのセレンの食品で
の摂取は20〜3 0 0 mcg 7日の範囲に入る
。乳児のセレン摂取はその急速な成長および代謝要求の
増大の故に特に関心が払われている。セレンの安全かつ
適切な1日飲食による推定摂取景を以下に示す。
である。一般に、世界の異った個所でのセレンの食品で
の摂取は20〜3 0 0 mcg 7日の範囲に入る
。乳児のセレン摂取はその急速な成長および代謝要求の
増大の故に特に関心が払われている。セレンの安全かつ
適切な1日飲食による推定摂取景を以下に示す。
セレンの安全かつalFな1日の
乳児 0−0.5
0.5−1.0
幼児 1−3
4−6
青年および成人
10−40
20− 60
20− 80
30−120
50−200
*U.S.ナショナル●アカデミー・オプ・サイエンシ
ズ(U.S.National Academy of
Sciences )、ナショナル●リサーチ●カウ
ンセル( Nat ionalReseareh Co
unsel )(1980年)、 リコメンユトリショ
ン●ボード( F’ood and Nutritio
nBoard ). コミツテイー●オン・ダイエタ
リー●アロウアンス(Cominittee on
Dietary Allow−anees )、ワシン
トン、DC,195頁。
ズ(U.S.National Academy of
Sciences )、ナショナル●リサーチ●カウ
ンセル( Nat ionalReseareh Co
unsel )(1980年)、 リコメンユトリショ
ン●ボード( F’ood and Nutritio
nBoard ). コミツテイー●オン・ダイエタ
リー●アロウアンス(Cominittee on
Dietary Allow−anees )、ワシン
トン、DC,195頁。
米の中のセレンのi#ぱその生育地域に左右される。す
なわち、乳児配合物のFl製に仲用する加工処理米中の
レベルを一般的には低減するのに慎重である。この特許
出願に記載されている可溶性米蛋白質を製造するための
プロセス技術では蛋白質と組合さっているセレン素が約
25−30%減少し、それに工ってセレン含景が推奨安
全、適正範囲より高くなる危険が最小限となる。
なわち、乳児配合物のFl製に仲用する加工処理米中の
レベルを一般的には低減するのに慎重である。この特許
出願に記載されている可溶性米蛋白質を製造するための
プロセス技術では蛋白質と組合さっているセレン素が約
25−30%減少し、それに工ってセレン含景が推奨安
全、適正範囲より高くなる危険が最小限となる。
フィチン酸(ミオイノシットのへキサオルトモノりん酸
エステル)はホスフエートの主要貯鷺形態であり、そし
て植物、特に穀物類(米を包含する)釦工び豆類中に遍
在して分布している。ある条件下では、食餌中のフィチ
ンfWH食事の無機質例えば亜鉛、カルシウム、マグネ
シウムおよび鉄の吸収を減退させることが知られている
。
エステル)はホスフエートの主要貯鷺形態であり、そし
て植物、特に穀物類(米を包含する)釦工び豆類中に遍
在して分布している。ある条件下では、食餌中のフィチ
ンfWH食事の無機質例えば亜鉛、カルシウム、マグネ
シウムおよび鉄の吸収を減退させることが知られている
。
フイチノ酸は母乳または牛乳ベースの乳児配合物には存
在していないが、豆ベースの配合物には存在している。
在していないが、豆ベースの配合物には存在している。
ロナーダル( Lonnerdal ’)等、7ム−
J.クリン11: ! −トル(Am. J, CIi
n. Nutr.)、1988年、48巻、301−6
頁には、 牛乳配合物に対比しfrv.配合物からの亜
鉛の低パイオアベイラビリテイーはそのフィチン酸′?
R度の作用であり、フィチン酸の除去により克服できる
ことが開示されている。
J.クリン11: ! −トル(Am. J, CIi
n. Nutr.)、1988年、48巻、301−6
頁には、 牛乳配合物に対比しfrv.配合物からの亜
鉛の低パイオアベイラビリテイーはそのフィチン酸′?
R度の作用であり、フィチン酸の除去により克服できる
ことが開示されている。
米のフィチン酸含−tri蛋白質基準で豆とほy近い位
高いので、米ベースの乳児配合物のフィチン酸レベルを
減少させることが重要である。しかし、先行技術では米
粉加工処理でのフィチン酸減少の問題に入力していなか
った。本特許出願に開示された可溶件米蛋白質の製造の
加工処理技術では、フィチン酸含量を極めて低いレベル
に低下させている。
高いので、米ベースの乳児配合物のフィチン酸レベルを
減少させることが重要である。しかし、先行技術では米
粉加工処理でのフィチン酸減少の問題に入力していなか
った。本特許出願に開示された可溶件米蛋白質の製造の
加工処理技術では、フィチン酸含量を極めて低いレベル
に低下させている。
マンガンについては、1989年5月16日付けで付与
された本出願人のプスキ(Puaki)等の米国特許第
4,830,861号には、市販の米粉からの安全かつ
適正なマンガンレベルを有する乳児用HPRFの製造法
が開示され、それでは典型的には蛋白質19肖り約15
0〜260mcgのマンガンを含有している。
された本出願人のプスキ(Puaki)等の米国特許第
4,830,861号には、市販の米粉からの安全かつ
適正なマンガンレベルを有する乳児用HPRFの製造法
が開示され、それでは典型的には蛋白質19肖り約15
0〜260mcgのマンガンを含有している。
蛋白含f11の増加を伴う、米粉のゼラチン化および酵
素による消化を仰含する通常の先行技φ〒による方法で
は、日々の食事による挾取Kついて安全かつ遂正である
と考えられているよりも実質的3こ高いレベルにマ/ガ
/を併せ強化されている。明らかに、マンガンは蛋白質
と結合し、そして可溶化された糖類よシもtrシろ分離
されたHPRFと共に残留する。
素による消化を仰含する通常の先行技φ〒による方法で
は、日々の食事による挾取Kついて安全かつ遂正である
と考えられているよりも実質的3こ高いレベルにマ/ガ
/を併せ強化されている。明らかに、マンガンは蛋白質
と結合し、そして可溶化された糖類よシもtrシろ分離
されたHPRFと共に残留する。
マンガンは咄乳動物の食餌中の必須敬累とみなさかてい
るが、ヒトの乳児KLって比較的小涛のみが必要とされ
ることが知られている。母乳レベルは一般に32mcg
/クオート以下であり、そして小児栄養学者は乳児配合
物に比較的低いマンガンレベルを玄持している。ナショ
ナル・アカデミー・オプ・サイエンスーフ一ド・アンド
・ニュートリションーボード(The Nationa
l Academy ofSciences−Food
and Nutrition Board,NAS−
FNB)は、米国での平均一日摂取景および安全、適正
一日食事による推定摂取景を次のとおり定めた。
るが、ヒトの乳児KLって比較的小涛のみが必要とされ
ることが知られている。母乳レベルは一般に32mcg
/クオート以下であり、そして小児栄養学者は乳児配合
物に比較的低いマンガンレベルを玄持している。ナショ
ナル・アカデミー・オプ・サイエンスーフ一ド・アンド
・ニュートリションーボード(The Nationa
l Academy ofSciences−Food
and Nutrition Board,NAS−
FNB)は、米国での平均一日摂取景および安全、適正
一日食事による推定摂取景を次のとおり定めた。
食事による摂取量
t).S. 平均一日拷取量
乳児 10− 300mcg/日
小児 3−5才 1,400mcg/日
小児 1 0−1 3才 2,180mcg
/日成人 &500−9,000mcg
/日推定安全、適正1日食事による摂取量 乳児 0−6ケ月 5 0 0 − 7 0 0
mcg /日乳児 6−12ケ月 700−1,0
00mcg/日小児トよび青年 1,000−ao
oomcg/日成人 2,500−
5.000mcg/日乳児配合物1クォートは典型的に
は約14−20fの蛋白質を含有している。前述の如く
、先行技術のH’pRvは、150−260mcg/蛋
白質1?の算型的なマンガンレベルを有する米粉中に存
在する実質的に全てのマンガンを残留している。それで
、14?トよび2Ofの蛋白質を含有する米蛋白質ベー
スの乳児配合物1クォート中のマンガン匍は米粉マ/ガ
/の特別なレベルぐこ対して次のとかり計算される。
小児 3−5才 1,400mcg/日
小児 1 0−1 3才 2,180mcg
/日成人 &500−9,000mcg
/日推定安全、適正1日食事による摂取量 乳児 0−6ケ月 5 0 0 − 7 0 0
mcg /日乳児 6−12ケ月 700−1,0
00mcg/日小児トよび青年 1,000−ao
oomcg/日成人 2,500−
5.000mcg/日乳児配合物1クォートは典型的に
は約14−20fの蛋白質を含有している。前述の如く
、先行技術のH’pRvは、150−260mcg/蛋
白質1?の算型的なマンガンレベルを有する米粉中に存
在する実質的に全てのマンガンを残留している。それで
、14?トよび2Ofの蛋白質を含有する米蛋白質ベー
スの乳児配合物1クォート中のマンガン匍は米粉マ/ガ
/の特別なレベルぐこ対して次のとかり計算される。
計算 1
米粉からの配合物1クォート当りのマンガン(蛋白質v
×マンガンmcg 7’ ?lのマンガン含斧
マンガンmcg /クォート< mcg/蛋白質?
) 149蛋白Vクォート 202蛋白勿Z吻一ト1
50 2100 300
0260 3640 5
200乳児の食餌が配合物1クォート7日を包含するも
のと仮定して、蛋白源としての米粉は最大限約5 0
mcgのマンガン/蛋白質If(乳児0−6ケ月に対し
て推定最大安全、適正一日食事によるマンガン摂取i
7 0 0 mcg /日を蛋白質14fで除去した)
を含有し得る。それで、米粉はマンガンを減少させるこ
となく乳児配合物に適したHPRFを製造するのに使用
することができない。その理由は、米粉は次の表1に示
す如く可成り多い目のマンガンを含有しているからであ
る。
×マンガンmcg 7’ ?lのマンガン含斧
マンガンmcg /クォート< mcg/蛋白質?
) 149蛋白Vクォート 202蛋白勿Z吻一ト1
50 2100 300
0260 3640 5
200乳児の食餌が配合物1クォート7日を包含するも
のと仮定して、蛋白源としての米粉は最大限約5 0
mcgのマンガン/蛋白質If(乳児0−6ケ月に対し
て推定最大安全、適正一日食事によるマンガン摂取i
7 0 0 mcg /日を蛋白質14fで除去した)
を含有し得る。それで、米粉はマンガンを減少させるこ
となく乳児配合物に適したHPRFを製造するのに使用
することができない。その理由は、米粉は次の表1に示
す如く可成り多い目のマンガンを含有しているからであ
る。
表
1
(Riceland Foods )
Association)
a:スットガルト、アルゼンチン
b:サクラメント、カリフォルニア
C:ヒューストン、テキサス
a :ADMミリング.
ライス・デイビジョン,
ワイナー、アル七ンチン
ゾスキ等の米国特許第4,830,861号の方法では
、マンガンが実質的に減少したHPRFが提供され、こ
の方法は (1) pH 3.4〜4.6で米粉と水とを混和し
、(2)不溶性洗滌ずみ米粉を除去し、 (3)洗滌ずみ米粉を再懸濁し、そしてα−アミラーゼ
酵素K適したPHK調節し、 (4)a−アミラーゼW累ででんぷんを約5−50デキ
ストローズ当希(DE)に加水分解するのに十分な時間
処理し、 (5)混合物をpH3.4〜4.6に調節し、(6)不
溶性低マンガンHPRFから米シロップを分離するとと
じよるものである。
、マンガンが実質的に減少したHPRFが提供され、こ
の方法は (1) pH 3.4〜4.6で米粉と水とを混和し
、(2)不溶性洗滌ずみ米粉を除去し、 (3)洗滌ずみ米粉を再懸濁し、そしてα−アミラーゼ
酵素K適したPHK調節し、 (4)a−アミラーゼW累ででんぷんを約5−50デキ
ストローズ当希(DE)に加水分解するのに十分な時間
処理し、 (5)混合物をpH3.4〜4.6に調節し、(6)不
溶性低マンガンHPRFから米シロップを分離するとと
じよるものである。
不溶性低マンガン高蛋白米粉は食品の基礎底分として適
当であるが、乳児配合物に使用するのに適した分散性む
よび舌ざわりを提供するのに更に加工処理が必要とされ
る。
当であるが、乳児配合物に使用するのに適した分散性む
よび舌ざわりを提供するのに更に加工処理が必要とされ
る。
これは,
(7)低マンガンHPRFを蛋白分解酵素で処理してペ
プチド結合の1−5多を加水分解し、 (8)酵素を70−80℃に加熱して不活性化すること
によって行わかる。
プチド結合の1−5多を加水分解し、 (8)酵素を70−80℃に加熱して不活性化すること
によって行わかる。
プロテア一七処理した低マンガンHPRFを噴霧乾燥し
て5 0 mcg以下のマンガン/蛋白質1?を含む変
性HPRFとする、この比紳的不溶性の低マンガンHP
RFFi粉末乳児配合物に適しているが、滅菌液状乳児
配合物製品を製造するのには使用することができない。
て5 0 mcg以下のマンガン/蛋白質1?を含む変
性HPRFとする、この比紳的不溶性の低マンガンHP
RFFi粉末乳児配合物に適しているが、滅菌液状乳児
配合物製品を製造するのには使用することができない。
レトルト配合物を低マンガンHPRFで製造した場合、
得られた卿品は滅菌後ざらざらした舌ざわりを伴って非
常に粒状であり、保存安定性も悪く、結果として許容し
得ない包装寿命となる。
得られた卿品は滅菌後ざらざらした舌ざわりを伴って非
常に粒状であり、保存安定性も悪く、結果として許容し
得ない包装寿命となる。
米蛋白lwは水性溶液に比敦的不溶であることが当業者
間で周知である。1た、米粉の消化性は牛乳蛋白1:は
豆蛋白単離物K比して但いことも周知である。これは米
蛋白質の似溶Mげに因るものとも言える。米蛋白の消化
性を測定する信頼性のある「試験管内」方法がブラドバ
リイ( Bradbury )等11984年)、Br
.J.=ユートル( Br. J. Nutr−)、5
2巻、507−13?Jに刊行されている。この技法の
第一工程は、ぱプシンによるpl{1.5,37℃での
3時間の消化である。第二工程げ、パンクレアチン酵素
の混合物によるpH 8.2. 3 7℃での16時間
の消化である。この操作を用いて,調守シ7た米は約7
7優の「試験管内」消化性を有していた。マクレアン(
MacLean)(1978年)、Jt=コートル(
J. Nutr−)、108巻、1740−47頁では
、1 2−1 8ケ月の小児での見掛けの窒素消化性は
調理した米で1152−78%の範囲であることを実証
している。すなわち、調理した米は、「試験管内」?よ
び「生体内」技法で測牢して、低い消化性を有すること
が明らかであろう乳児配合物または栄養製品中の米につ
いては、消化性の高い米蛋白質が望1し〈、そしてこれ
が本発明によって提供される。
間で周知である。1た、米粉の消化性は牛乳蛋白1:は
豆蛋白単離物K比して但いことも周知である。これは米
蛋白質の似溶Mげに因るものとも言える。米蛋白の消化
性を測定する信頼性のある「試験管内」方法がブラドバ
リイ( Bradbury )等11984年)、Br
.J.=ユートル( Br. J. Nutr−)、5
2巻、507−13?Jに刊行されている。この技法の
第一工程は、ぱプシンによるpl{1.5,37℃での
3時間の消化である。第二工程げ、パンクレアチン酵素
の混合物によるpH 8.2. 3 7℃での16時間
の消化である。この操作を用いて,調守シ7た米は約7
7優の「試験管内」消化性を有していた。マクレアン(
MacLean)(1978年)、Jt=コートル(
J. Nutr−)、108巻、1740−47頁では
、1 2−1 8ケ月の小児での見掛けの窒素消化性は
調理した米で1152−78%の範囲であることを実証
している。すなわち、調理した米は、「試験管内」?よ
び「生体内」技法で測牢して、低い消化性を有すること
が明らかであろう乳児配合物または栄養製品中の米につ
いては、消化性の高い米蛋白質が望1し〈、そしてこれ
が本発明によって提供される。
本発明によれば、消化性が改善され、かつ米(蛋白質基
礎)の含量に比してマンガン、アルミニウム,セレンお
よびフィチン酸の含量が実質的に低減されている可溶性
米蛋白濃厚物を製造する方法が提供され、この方法は次
の各工程を包含している。
礎)の含量に比してマンガン、アルミニウム,セレンお
よびフィチン酸の含量が実質的に低減されている可溶性
米蛋白濃厚物を製造する方法が提供され、この方法は次
の各工程を包含している。
原料スラリーをα−ア■ラー七酵素で消化して米でんぷ
んを消化し; 米スラリーを上昇した温度に加熱し; 不溶性米蛋白質から可溶化された米炭水化物を分離し:
不溶性米蛋白質のスラリー.をプロテアーゼ酵素で処理
し;そして 不溶性米原料から可溶性米蛋白質を分離して改善てれた
消化性釦よび低いマンガン、アルミニウム、セレンおよ
びフィチン酸含量を有する可溶性米蛋白質濃厚物を提供
する。
んを消化し; 米スラリーを上昇した温度に加熱し; 不溶性米蛋白質から可溶化された米炭水化物を分離し:
不溶性米蛋白質のスラリー.をプロテアーゼ酵素で処理
し;そして 不溶性米原料から可溶性米蛋白質を分離して改善てれた
消化性釦よび低いマンガン、アルミニウム、セレンおよ
びフィチン酸含量を有する可溶性米蛋白質濃厚物を提供
する。
本発明の可溶性米蛋白質濃厚物は液状筐たけ粉末乳児配
合物での蛋白源として使用し得る。
合物での蛋白源として使用し得る。
本発明の主な目的は、包装安定な、すぐ使用できる(r
@ady−to−use,RTU)’tたは濃厚乳児配
,合物に使用するのに適した可溶性米蛋白質を提供する
にある。
@ady−to−use,RTU)’tたは濃厚乳児配
,合物に使用するのに適した可溶性米蛋白質を提供する
にある。
本発明の仙の目的は、改讐された消化性シよび乳児配合
物として使用し得る比斡的低いマンガン、アルミニウム
、セレンおよびフィチン酸レベルを有十る可溶性米蛋白
SIT濃厚物(SRPC)を提供するにある。
物として使用し得る比斡的低いマンガン、アルミニウム
、セレンおよびフィチン酸レベルを有十る可溶性米蛋白
SIT濃厚物(SRPC)を提供するにある。
本発明のSRPCは次の値を有することを%徴とする。
固形分基準で1・6嘩工り高い、好宜しくは16−90
%の蛋白質含量、 蛋白質1g当シ5 0 mcg以下のマンガン含量、蛋
白91g当り15mcg以下のアルミニウム含量、出発
米原料に比して蛋白質基準で最小限25%K減少された
セレン含量、 蛋白質1g当シ15η以下,好1しくは5η以下のフィ
チン酸含葉、レよび 90嘩以上の蛋白質消化性。
%の蛋白質含量、 蛋白質1g当シ5 0 mcg以下のマンガン含量、蛋
白91g当り15mcg以下のアルミニウム含量、出発
米原料に比して蛋白質基準で最小限25%K減少された
セレン含量、 蛋白質1g当シ15η以下,好1しくは5η以下のフィ
チン酸含葉、レよび 90嘩以上の蛋白質消化性。
他の目的は米原料に比して減少されたマンガン、アルミ
ニウム、セレンおよびフィチン酸レぱルを有するSRp
cの製法を提供するにある、 本発明の他の目的は蛋白質として本発明のSRPCを用
いるすぐ使用できる栄養的に完壁な米ベースの乳児液状
配合物を提供するにあろう蛋白質14f/クオートを含
有する配合物について、微希無機質か工びフィチン酸の
望ましいレベルはマンガン7 0 0 mcg以下、ア
ルミニウム210mcg以下およびセレン4 0 mc
g以下ならびにフィチン酸含8210wIg以下(1ク
ォート当り)である。
ニウム、セレンおよびフィチン酸レぱルを有するSRp
cの製法を提供するにある、 本発明の他の目的は蛋白質として本発明のSRPCを用
いるすぐ使用できる栄養的に完壁な米ベースの乳児液状
配合物を提供するにあろう蛋白質14f/クオートを含
有する配合物について、微希無機質か工びフィチン酸の
望ましいレベルはマンガン7 0 0 mcg以下、ア
ルミニウム210mcg以下およびセレン4 0 mc
g以下ならびにフィチン酸含8210wIg以下(1ク
ォート当り)である。
本文から明白であるこれらの目的か工びその他の目的は
以下の詳細な説明に従って本発明によって達成される。
以下の詳細な説明に従って本発明によって達成される。
改善された消化性かよび減少されたマンガン、アルミニ
ウム、セレンシよびフイチ/酸含量を有する可溶性米蛋
白質濃厚物(SRPC)を製造する本発明の方法におい
て原料として、あらゆる形態の米,例えば全粒、砕米、
ビール醸造用米,あらびき米,訟よび米粉を使用するこ
とができる。
ウム、セレンシよびフイチ/酸含量を有する可溶性米蛋
白質濃厚物(SRPC)を製造する本発明の方法におい
て原料として、あらゆる形態の米,例えば全粒、砕米、
ビール醸造用米,あらびき米,訟よび米粉を使用するこ
とができる。
ビール醸造用米は、全粒かよび砕米に比して、その入手
可能性および比較的低コストの故に特に好ましい。方法
の各工程の詳細な訝明釦よび本文全体の目的のために,
以下の用語を定義する。
可能性および比較的低コストの故に特に好ましい。方法
の各工程の詳細な訝明釦よび本文全体の目的のために,
以下の用語を定義する。
高蛋白米粉(HPRF)・・・微量無機質訟よびフィチ
ン酸を除去することなく、可溶性米炭水化物の部分的除
去によシ製造され、かつ16%よシ多い不溶性蛋白質を
含有する材料。
ン酸を除去することなく、可溶性米炭水化物の部分的除
去によシ製造され、かつ16%よシ多い不溶性蛋白質を
含有する材料。
低マンガンHPRF・・・マンガン5 0 mcg未満
/蛋白質1gを含有する高蛋白米粉。
/蛋白質1gを含有する高蛋白米粉。
米シロップ・・・水溶性米炭水化物。
可溶性米蛋白質濃厚物(SRPC)・・・減少された微
if#無機質訃よびフィチン酸ならびに改善された消化
性を有する少〈とも16多米蛋白質を有する本介明で契
造される可溶性米固形物。
if#無機質訃よびフィチン酸ならびに改善された消化
性を有する少〈とも16多米蛋白質を有する本介明で契
造される可溶性米固形物。
不溶性米残留物(IRR)・・・プロテアーゼ処理した
HPRFからSRPCを分離した後に残存する不溶性フ
ラクション。
HPRFからSRPCを分離した後に残存する不溶性フ
ラクション。
本発明によると、米からSPRCを製造する方法が提供
され、本発明の方法は、 (a) 粒子サイズを減少させた原料を消化して、米
でんぷんの実質的な部分希を可溶化し、かつ液状スラリ
ーを形戊させるのに十分な時間の間操作可能なpHシよ
び温度において水性媒質中a−アミラーゼ酵素による有
効な酵素作用を可能とし; (b) スラリーを上昇した温度例えば105−13
0’Cに30−60秒間加熱し; (e) 米シロップからHPRFを分離し;(d)H
PRFのスラリーを、米蛋白質を可溶化するためのt訃
よび時間操作可能なpH釦よび温度に釦いてプロテアー
ゼ酵素で処理し; 不溶性米残留物から可溶化された米蛋白質を分離して改
善された消化性ならびに減少されたマンガン、アルミニ
ウム、セレンおよびフィチン酸含素を有する可溶性米蛋
白質濃厚物とする ことからなる。
され、本発明の方法は、 (a) 粒子サイズを減少させた原料を消化して、米
でんぷんの実質的な部分希を可溶化し、かつ液状スラリ
ーを形戊させるのに十分な時間の間操作可能なpHシよ
び温度において水性媒質中a−アミラーゼ酵素による有
効な酵素作用を可能とし; (b) スラリーを上昇した温度例えば105−13
0’Cに30−60秒間加熱し; (e) 米シロップからHPRFを分離し;(d)H
PRFのスラリーを、米蛋白質を可溶化するためのt訃
よび時間操作可能なpH釦よび温度に釦いてプロテアー
ゼ酵素で処理し; 不溶性米残留物から可溶化された米蛋白質を分離して改
善された消化性ならびに減少されたマンガン、アルミニ
ウム、セレンおよびフィチン酸含素を有する可溶性米蛋
白質濃厚物とする ことからなる。
本発明の方法の当初の工程は米出発原料の水性スラリー
の調製を必要とする。
の調製を必要とする。
前述の如く、この目的のためにいずれの形態の米穀を使
用することができ、1、4m円形孔を有する篩を通過す
る米粒子として定義されるビール醸造用米が経済的理由
から特に好壕しい。唯一の制約は、米原料は酵素に曝さ
れる有効表面積を最大とするように十分に微粉砕されて
いなければならないことである。米ρ料は水への分計前
に所望の粒子サイズに微粉砕することができるかあるい
は加工舛理中に湿潤粉砕することができる。ポンプで送
り得るスラリーが得られる限υ、使用する水の量は特に
臨界的ではない。しかし、約1:4の米一水重金比が好
1しい。その岬由はこの比では経済的加工処理のためシ
ロップで十分なレベルの固形分を与え,そしてSRPC
を容易に乳児配合物に容易に混和することができるから
である。
用することができ、1、4m円形孔を有する篩を通過す
る米粒子として定義されるビール醸造用米が経済的理由
から特に好壕しい。唯一の制約は、米原料は酵素に曝さ
れる有効表面積を最大とするように十分に微粉砕されて
いなければならないことである。米ρ料は水への分計前
に所望の粒子サイズに微粉砕することができるかあるい
は加工舛理中に湿潤粉砕することができる。ポンプで送
り得るスラリーが得られる限υ、使用する水の量は特に
臨界的ではない。しかし、約1:4の米一水重金比が好
1しい。その岬由はこの比では経済的加工処理のためシ
ロップで十分なレベルの固形分を与え,そしてSRPC
を容易に乳児配合物に容易に混和することができるから
である。
工程(a)において、米原料の消化は′Pp−安定なα
−アミラーゼ酵素例えばテルムアミル(Termamy
l )Cノボ・ラボラトリーズ・インコーポレーテッド
( Novo Laborato−ries,Inc.
,ウイルトン(Wilton)、CT)tたはタカライ
ト(Takalits ) Cマイルズ●インコーボ
レーテツド(Milea, Inc.),エルクハル
ト(Elkhart) jIN)を使用することKより
好都合に実施される。鏑切な塩基または酸を用いてスラ
リーのpHを酵素の最適範囲内、一般には5.5−9.
0に調節することができる。好1しい実施態様において
、消化は米スラリーのpH ( pH 6.2 )で
実施され、これによりpH調節および中和のために必要
な処理工程および処理添加無機質が最小限となる。アミ
ラーゼ消化は好壕しくけ、アミラーゼ熱安定性を改碧す
るための1 0 0 ppmの濃度の遊離カルシウムの
存在下に、90−95℃で40分間実施される。適当な
酵素レベルは酵素源、温庁、時間、pH卦よびその仙の
プロセス条件で左右されるっ例ズげ、タカライトL−3
40は米固形分0.34%濃原で90℃釦よびpH6.
2において40分間使用することができる。
−アミラーゼ酵素例えばテルムアミル(Termamy
l )Cノボ・ラボラトリーズ・インコーポレーテッド
( Novo Laborato−ries,Inc.
,ウイルトン(Wilton)、CT)tたはタカライ
ト(Takalits ) Cマイルズ●インコーボ
レーテツド(Milea, Inc.),エルクハル
ト(Elkhart) jIN)を使用することKより
好都合に実施される。鏑切な塩基または酸を用いてスラ
リーのpHを酵素の最適範囲内、一般には5.5−9.
0に調節することができる。好1しい実施態様において
、消化は米スラリーのpH ( pH 6.2 )で
実施され、これによりpH調節および中和のために必要
な処理工程および処理添加無機質が最小限となる。アミ
ラーゼ消化は好壕しくけ、アミラーゼ熱安定性を改碧す
るための1 0 0 ppmの濃度の遊離カルシウムの
存在下に、90−95℃で40分間実施される。適当な
酵素レベルは酵素源、温庁、時間、pH卦よびその仙の
プロセス条件で左右されるっ例ズげ、タカライトL−3
40は米固形分0.34%濃原で90℃釦よびpH6.
2において40分間使用することができる。
轟業者によく理解されている如く、約6 5−70℃の
米ゼラチン化温度K!する餠り、低い方の温度を使用し
得る。
米ゼラチン化温度K!する餠り、低い方の温度を使用し
得る。
更に、消化時間は酵素活性釦よび所要のでんぷん加水分
解度に基いて変化させることができる。
解度に基いて変化させることができる。
本発明の方法に釦いて、酵素と米厘料の水件混合物を本
発明の乳児講合物について所望さハる5−50デキスト
ローズ当景(DE),好tL<Vi20−30DIに米
でんぷんを加水分解するのに十分な時間保持する,DE
はデキストローズに対比しての炭水化物の&.還゛元力
の尺度を構或している。5−50DEにおいて、米でん
ぷんは十分κ加水分解(すなわち、可溶化)されて固形
分基準で16多以上の蛋白含量を有する高蛋白米粉を提
供した。好捷しい蛋白レベルは16−60%であるが、
90−100%に近い蛋白レベルが水対米の比の増大卦
よび洗滌工程の増加により達成することができる。消化
時間対DEの関係を以下の表2に示す。
発明の乳児講合物について所望さハる5−50デキスト
ローズ当景(DE),好tL<Vi20−30DIに米
でんぷんを加水分解するのに十分な時間保持する,DE
はデキストローズに対比しての炭水化物の&.還゛元力
の尺度を構或している。5−50DEにおいて、米でん
ぷんは十分κ加水分解(すなわち、可溶化)されて固形
分基準で16多以上の蛋白含量を有する高蛋白米粉を提
供した。好捷しい蛋白レベルは16−60%であるが、
90−100%に近い蛋白レベルが水対米の比の増大卦
よび洗滌工程の増加により達成することができる。消化
時間対DEの関係を以下の表2に示す。
表 2
アミラーゼ消化デキストローズ
*
90℃釦よびpH
のタカライトL−340
工程(&)での米原料のゼラチン化訃よび消化に次いで
、アミラーゼ消化物を上昇した温度例えば105−13
0℃の範囲で30−60秒間かよび110−120℃の
軛囲で4 0−5 0秒間加熱する。当業者によ〈理解
されている如く、上昇した加勢処理は二者択一時間釦よ
び温原組合せにょう達成することができ、一般に短い目
の時間は高い目の温度に必要であり、また長い目の時間
は低い目の温度に必要である。加熱処理には、直接蒸気
噴射(DSI)を使用することができる。アミラーゼ酵
素の不活性化に加えて、加勢処理はこの加熱処理なしに
製造した製品の収率と比して可溶性米蛋白質濃厚物の蛋
白収率が意外にも実質的に増加される。
、アミラーゼ消化物を上昇した温度例えば105−13
0℃の範囲で30−60秒間かよび110−120℃の
軛囲で4 0−5 0秒間加熱する。当業者によ〈理解
されている如く、上昇した加勢処理は二者択一時間釦よ
び温原組合せにょう達成することができ、一般に短い目
の時間は高い目の温度に必要であり、また長い目の時間
は低い目の温度に必要である。加熱処理には、直接蒸気
噴射(DSI)を使用することができる。アミラーゼ酵
素の不活性化に加えて、加勢処理はこの加熱処理なしに
製造した製品の収率と比して可溶性米蛋白質濃厚物の蛋
白収率が意外にも実質的に増加される。
工8(b)の加熱処理後、米シロップを不溶性HPRF
から常法例えげ遠心分離、P過あるいはデカンテーショ
ンにより分離される。このようにして得られ九HPRF
は米原料中に存在する無機質の本質的に全部を含有し、
そしてこの点で先行技術のHPRFに類似している。
から常法例えげ遠心分離、P過あるいはデカンテーショ
ンにより分離される。このようにして得られ九HPRF
は米原料中に存在する無機質の本質的に全部を含有し、
そしてこの点で先行技術のHPRFに類似している。
次に、工程(c)の加熟変性HPRFをプロテアーゼ酵
素で可溶化する。酵素による蛋白加水分解は、1ず不溶
性HPRF フラクションに十分な水を加えて特別なプ
ロテアーゼ酵素の操作可能な範囲K一致してpH調節釦
よび温度調節をポンプで送れるスラリーに与えることに
よって実施される。一般的なプロセス条件は加熱変性H
PRFフラクションを約14優総固形分にあるいFi重
{’!/重景基準で10−20優の範囲に希釈すること
、P}{RFスラリーを約40−60℃に加熱すること
,および適当な塩基例えば水酸化ナトリウム1たは水酸
化カリウムで約6. 5 − 9. 0に調節すること
を包含する。
素で可溶化する。酵素による蛋白加水分解は、1ず不溶
性HPRF フラクションに十分な水を加えて特別なプ
ロテアーゼ酵素の操作可能な範囲K一致してpH調節釦
よび温度調節をポンプで送れるスラリーに与えることに
よって実施される。一般的なプロセス条件は加熱変性H
PRFフラクションを約14優総固形分にあるいFi重
{’!/重景基準で10−20優の範囲に希釈すること
、P}{RFスラリーを約40−60℃に加熱すること
,および適当な塩基例えば水酸化ナトリウム1たは水酸
化カリウムで約6. 5 − 9. 0に調節すること
を包含する。
種々の源(菌,細菌、植物および動物起源を包含する)
を包含する種々の源からの蛋白分解酵素を本願方法で独
立してあるいは組み合せて使用することができる。バン
クレアチンは特に好1しい酵素であり、これは比較的高
い蛋白質収率を与え、容易に入手し得ることができ〔ビ
オコン・インコーポレーテツド(Biocon,Inc
.) ,レキシントン,KY;アメリカンーラボラトリ
ーズ・インコーポレーテツド(American La
boratories, Inc.)、オマハ、NE)
、かつ単位コスト当り極めて高いプロテアーゼ活性を有
している。
を包含する種々の源からの蛋白分解酵素を本願方法で独
立してあるいは組み合せて使用することができる。バン
クレアチンは特に好1しい酵素であり、これは比較的高
い蛋白質収率を与え、容易に入手し得ることができ〔ビ
オコン・インコーポレーテツド(Biocon,Inc
.) ,レキシントン,KY;アメリカンーラボラトリ
ーズ・インコーポレーテツド(American La
boratories, Inc.)、オマハ、NE)
、かつ単位コスト当り極めて高いプロテアーゼ活性を有
している。
酵素の組合せ、例えばプロテアーゼ( Proteas
e ) Nレよびプロザイム( Proxyma )
6 (アマノ・インターナショナル●エンサイム●カン
パニー●インコーポレーテツド(Amano Inte
rnational Enzyme Co., Inc
.)、トロイ、VA )Fi操作可能な代替酵素系を構
成する。例えば、蛋白質基質の約0.5%のプロテアー
ゼN−k工び約22嘩のプロザイム6の組合せは同−1
たけより高い濃度で酵素単独よりも多くの米蛋白賀を可
溶化する。
e ) Nレよびプロザイム( Proxyma )
6 (アマノ・インターナショナル●エンサイム●カン
パニー●インコーポレーテツド(Amano Inte
rnational Enzyme Co., Inc
.)、トロイ、VA )Fi操作可能な代替酵素系を構
成する。例えば、蛋白質基質の約0.5%のプロテアー
ゼN−k工び約22嘩のプロザイム6の組合せは同−1
たけより高い濃度で酵素単独よりも多くの米蛋白賀を可
溶化する。
パンクレアチンを用いるときは、混合物を代表的には5
0℃に加熱l7、そしてアルカリ例えば水酸化カリウム
、水酸化カルシウム1たは水酸化ナトリウムでpHを8
.0に調節する。消化過程で、追加のアルカリ例えばK
O}{を加えてpH 8を10−20分間維持する。こ
の時点でp}Iを約6. 9 − 7. 5の最終pH
に低下させる 塩4(の使用柑を乳児配合物に使用する
ためのSRPC製品で鏑当なカリウム含量を提供するよ
う調節するっ上述の手段に対する代替法は水酸化カルシ
ウムを使用して消化中pH 8を維持し7、そして次K
酸例えばJん酸でpH6.5−7.5に調節することで
ある。代表的には、蛋白基質1−4多レベルで200N
F単位/v9(8XLISP)の活性を有するバンクレ
アチンを用いる。
0℃に加熱l7、そしてアルカリ例えば水酸化カリウム
、水酸化カルシウム1たは水酸化ナトリウムでpHを8
.0に調節する。消化過程で、追加のアルカリ例えばK
O}{を加えてpH 8を10−20分間維持する。こ
の時点でp}Iを約6. 9 − 7. 5の最終pH
に低下させる 塩4(の使用柑を乳児配合物に使用する
ためのSRPC製品で鏑当なカリウム含量を提供するよ
う調節するっ上述の手段に対する代替法は水酸化カルシ
ウムを使用して消化中pH 8を維持し7、そして次K
酸例えばJん酸でpH6.5−7.5に調節することで
ある。代表的には、蛋白基質1−4多レベルで200N
F単位/v9(8XLISP)の活性を有するバンクレ
アチンを用いる。
バンクレアチン消化に対し、温度が可溶化される米蛋白
質の4Thよび可溶性米蛋白質濃厚物のα−アミノ窒素
含有奇に影響を及ぼす。表3の結果は、許容し得る蛋白
質溶解度が検討された温度範囲全体にわたって(35−
60℃)達成し得ることを示している。しかし、米蛋白
質可溶化釦よび加水分解に好筐しい温度範囲は4 0−
5 5℃である。
質の4Thよび可溶性米蛋白質濃厚物のα−アミノ窒素
含有奇に影響を及ぼす。表3の結果は、許容し得る蛋白
質溶解度が検討された温度範囲全体にわたって(35−
60℃)達成し得ることを示している。しかし、米蛋白
質可溶化釦よび加水分解に好筐しい温度範囲は4 0−
5 5℃である。
微生物学的理由から、最適操作温Ifけ好1しい温度範
囲の高い方の端である。
囲の高い方の端である。
表 3
蛋白質可溶化かよび加水分解に
72.0
75,5
75.8
75.5
74.4
71.4
220
23.1
26.4
27.9
27.4
23.1
プロテアーゼ消化は,上述した培養温度釦よびpH条件
を維持しながら、1−5時間実施される。2嘩パンクレ
アチンレぱルについ−Cの消化時間と蛋白質可溶化の関
係を以下の表4に示す。
を維持しながら、1−5時間実施される。2嘩パンクレ
アチンレぱルについ−Cの消化時間と蛋白質可溶化の関
係を以下の表4に示す。
表 4
蛋白質可溶化レよび加水分解に対する
69.l
706.
72.2
74,5
75.2
76.5
25、4
27.5
288
29.6
30.2
309
蛋白質可溶化の大部分に最初の時間で生じ、3時間後は
比較的僅かな追加の加水分解が〆るのみであることが明
白である。
比較的僅かな追加の加水分解が〆るのみであることが明
白である。
予想のとおり、消化速度は消化物の蛋白含景に比例して
使用されるプロテアーゼレ《ルにも左右される。パンク
レアチン酵素の結果を以下の表5に示す。パンクレアテ
ン対米の比.を,4ンクレアチン重希対蛋白質7frt
の比で記載する。
使用されるプロテアーゼレ《ルにも左右される。パンク
レアチン酵素の結果を以下の表5に示す。パンクレアテ
ン対米の比.を,4ンクレアチン重希対蛋白質7frt
の比で記載する。
結果は、1−2.5%の範囲の,4ンクレア千ンレベル
カ満足すべき蛋白質可溶化を与えることを示している。
カ満足すべき蛋白質可溶化を与えることを示している。
表5の結果は噴たパンクレアチン対蛋白質比が1から2
.5%に増大するにつれてα−アミノ窒素が増大するこ
とを示している。
.5%に増大するにつれてα−アミノ窒素が増大するこ
とを示している。
最大限の蛋白質可溶化が好ましいので、蛋白5!t基準
で2%のパンクレアチ/レgルを用いて表3釦よび4K
示す如く蛋白質可溶化に対して影響する変数を検討した
。
で2%のパンクレアチ/レgルを用いて表3釦よび4K
示す如く蛋白質可溶化に対して影響する変数を検討した
。
表 5
米蛋白質可溶化および加水分解に対する1.0
71.2 24.5
1.5 74.0
26.52.0 75.5
21.9?.575.2
29.3HPRFの・モンクレアチン消
化が完了したとき、蛋白消化物を10分[1 8 5
− 9 0℃に加熱(7てプロテアーゼを不活性化し、
そして不溶性フラクションを遠心分#1たはそのflb
の鏑当な手〃によって除去するウ消化pHにおいて,可
溶性米蛋白質濃厚物は望1しくない徴希無!P質トエび
フィチン酸を低レベルで含有し、一方不溶性フラクショ
ンは比較的高いレベルでこれらの望1し〈ない物質を含
有して?た。それで、本発明の方法では、米出発原料か
ら望!しくない微量無1e質かよびフィチン酸を除去し
て乳児配合物に使用するのに適した可溶性米蛋白質フラ
クションが製造される。
71.2 24.5
1.5 74.0
26.52.0 75.5
21.9?.575.2
29.3HPRFの・モンクレアチン消
化が完了したとき、蛋白消化物を10分[1 8 5
− 9 0℃に加熱(7てプロテアーゼを不活性化し、
そして不溶性フラクションを遠心分#1たはそのflb
の鏑当な手〃によって除去するウ消化pHにおいて,可
溶性米蛋白質濃厚物は望1しくない徴希無!P質トエび
フィチン酸を低レベルで含有し、一方不溶性フラクショ
ンは比較的高いレベルでこれらの望1し〈ない物質を含
有して?た。それで、本発明の方法では、米出発原料か
ら望!しくない微量無1e質かよびフィチン酸を除去し
て乳児配合物に使用するのに適した可溶性米蛋白質フラ
クションが製造される。
最終分離工程(e)は本願方法にとって特に臨界的であ
る。
る。
この工程では、望ましくない無機質およびフィチン酸の
実質的な量が不溶性米残留物に残留し、乳児配合物に適
した減少したレベルのマンガン、アルミニウム、セレン
およびフィチン酸を有するSRPCを残す。好筐しくけ
、この分111IH SRPCからのマンガン釦工びフ
イチ/酸の有効な除去のためにpHを6と8との間にコ
ントロールして実施される。分離pHがpH 5以下に
低減されるにつれて,可溶性米蛋白質濃厚物中のマンガ
ンおよびフィチン酸の減少が相当に有効でなくなってく
る。これらのものは以下の表6に示す如く低pHで分離
後可溶性フラクション中に残留する傾向がある。セレン
については、米原料に比例して除去される景は最小植約
25φであり、分離pHにより左程影響さ力ない。
実質的な量が不溶性米残留物に残留し、乳児配合物に適
した減少したレベルのマンガン、アルミニウム、セレン
およびフィチン酸を有するSRPCを残す。好筐しくけ
、この分111IH SRPCからのマンガン釦工びフ
イチ/酸の有効な除去のためにpHを6と8との間にコ
ントロールして実施される。分離pHがpH 5以下に
低減されるにつれて,可溶性米蛋白質濃厚物中のマンガ
ンおよびフィチン酸の減少が相当に有効でなくなってく
る。これらのものは以下の表6に示す如く低pHで分離
後可溶性フラクション中に残留する傾向がある。セレン
については、米原料に比例して除去される景は最小植約
25φであり、分離pHにより左程影響さ力ない。
表 6
種々の消化分離pH値を用いる高蛋白米粉釦工びSRP
C pi{ 7.6 5 SRPC pH 7.5 SRPC pH 7.O SRPC pH 6.O SRPC pH 5.0 SRPC pI{ 3.O HPRF 5.6 4.9 1141 33.4 151 226 196 19,1 14.9 22.5 高いpHレベルでの分離は褐変釦よびその他の望1しく
ない反応のために推奨されない。
C pi{ 7.6 5 SRPC pH 7.5 SRPC pH 7.O SRPC pH 6.O SRPC pH 5.0 SRPC pI{ 3.O HPRF 5.6 4.9 1141 33.4 151 226 196 19,1 14.9 22.5 高いpHレベルでの分離は褐変釦よびその他の望1しく
ない反応のために推奨されない。
蛋白収率を最大限とするために、分離SRPCから得ら
れる不溶性固形分を水で洗滌して第二のSRPCフラク
ションを得る。代表的な例では、不溶性米残留物を水道
水で希釈して6重t/重量qbv!3固形分とし、そし
て遠心分離した、可溶性蛋白質濃厚物の第二フラクショ
ンは約0.9%の蛋白質を有し、そして4.4嘩の蛋白
質で可溶性蛋白質濃厚物の第一フラクションと組合せて
3.1%蛋白質釦よび69嘔総蛋白収率を有する濃厚物
とした。
れる不溶性固形分を水で洗滌して第二のSRPCフラク
ションを得る。代表的な例では、不溶性米残留物を水道
水で希釈して6重t/重量qbv!3固形分とし、そし
て遠心分離した、可溶性蛋白質濃厚物の第二フラクショ
ンは約0.9%の蛋白質を有し、そして4.4嘩の蛋白
質で可溶性蛋白質濃厚物の第一フラクションと組合せて
3.1%蛋白質釦よび69嘔総蛋白収率を有する濃厚物
とした。
以下の表7訃よび8において、未処理米粉、高蛋白米粉
、醸造用米シよび本発明の可溶性米蛋白質濃厚物の蛋白
質、炭水化物,脂肪、灰分、微量無機質シよびフィチン
酸含量の代表的な比較を示す。HPRFと比して、SR
PCがすべての微量無機質kよびフィチン夢の実質的に
減少されたレベルを有することが明白である。
、醸造用米シよび本発明の可溶性米蛋白質濃厚物の蛋白
質、炭水化物,脂肪、灰分、微量無機質シよびフィチン
酸含量の代表的な比較を示す。HPRFと比して、SR
PCがすべての微量無機質kよびフィチン夢の実質的に
減少されたレベルを有することが明白である。
表
7
米粉釦よび高蛋白質米粉(HPRF)aと比較した蛋白
質『ψ 9.0 25.0 37.0 炭水化物b嘩φ 84.4 68.9 50.5 脂 肪1ψ 0.4 4.1 2..0 灰 分%W/W 6.6 1.1 10.5 a ハンセン等、上掲 b 差異 醸造用米の試料から製造したHPRF>よびSRCのm
cg/蛋白質1g2 3 180 230 200 230 アルミニウム 1 mcg Ali白質192 3 53 370 65 40.1 検出されない 282 15 31 検出されない セレン 1 mcg/蛋白質192 3 フィチン酸 q/蛋白質1g 1 23.6 2 24、1 2 24.9 20,7 20.1 23.2 本発明では,非常に消化し得る蛋白質をも有する可溶性
米蛋白質濃厚物が製造されるっ以下の表9での結果は、
SRPCの「試験管内」消化性が約96嘩であυ、一方
低HPRFは81嘩であることを示している。
質『ψ 9.0 25.0 37.0 炭水化物b嘩φ 84.4 68.9 50.5 脂 肪1ψ 0.4 4.1 2..0 灰 分%W/W 6.6 1.1 10.5 a ハンセン等、上掲 b 差異 醸造用米の試料から製造したHPRF>よびSRCのm
cg/蛋白質1g2 3 180 230 200 230 アルミニウム 1 mcg Ali白質192 3 53 370 65 40.1 検出されない 282 15 31 検出されない セレン 1 mcg/蛋白質192 3 フィチン酸 q/蛋白質1g 1 23.6 2 24、1 2 24.9 20,7 20.1 23.2 本発明では,非常に消化し得る蛋白質をも有する可溶性
米蛋白質濃厚物が製造されるっ以下の表9での結果は、
SRPCの「試験管内」消化性が約96嘩であυ、一方
低HPRFは81嘩であることを示している。
より低い
消化性を有する蛋白質がIRRで濃厚化されることも1
た明白である。高い消化性を有するSRPCでの蛋白質
が乳児配合物製品に使用するのに望ましい。
た明白である。高い消化性を有するSRPCでの蛋白質
が乳児配合物製品に使用するのに望ましい。
表 9
米 粉 6 87.8
± 3.6低Mn HPRF’ 1 3
8 1.4±3、58RPC
12 95.7 ± 3.9IRR
3 64.7 ±
5.7a プスキ等の米国特許第4,8 3 0.8
6 1号可溶性米蛋白質濃S物はその筐\であるいは
乾燥後栄養製品を処方するのに使用することができる。
± 3.6低Mn HPRF’ 1 3
8 1.4±3、58RPC
12 95.7 ± 3.9IRR
3 64.7 ±
5.7a プスキ等の米国特許第4,8 3 0.8
6 1号可溶性米蛋白質濃S物はその筐\であるいは
乾燥後栄養製品を処方するのに使用することができる。
SRPCを用いる代表的なRTU処方物を以下の表10
に示す。この製品は液体1オンス当り2 0 kcal
で処方され、そして鉄x2++v/クオートを有してい
る。この製品の絹成はw/vr基準で計算して蛋白質1
.71%、脂肪3.5496、灰分0.39φ、炭水化
物6.761hよび総固形分1z39φである。
に示す。この製品は液体1オンス当り2 0 kcal
で処方され、そして鉄x2++v/クオートを有してい
る。この製品の絹成はw/vr基準で計算して蛋白質1
.71%、脂肪3.5496、灰分0.39φ、炭水化
物6.761hよび総固形分1z39φである。
表10
SRPCベースの乳児配合物、
米シロップ固栄分( 9 8.3 %CI{0. 1.
3%灰分)431.64gm脂肪配合物(55嘩ヤシ、
45優犬豆) 35173gm乳化剤
11.00gm水酸化カルシ
ウム 4. 4 7 gm
りん酸カリウム、一塩基性 186g
mりん酸ナトリウム、一塩基性 2.
97gmクエンW!
7.36gm塩化カルシウム
6.69gmクエン酸ナトリウム
3、1 3 gm塩化マグネシ
ウム 1. 9 7 gm
硝酸第一鉄 0.
6 4 gm乾燗上ヒ゛タミンプレミックス
114gmビタミ7ADEK濃厚物
0.32gml−リジン
4. 2 7 gml−
スレオニン 1.48g
m微量無機質プレミックス 0.
1 7 gm水
8757.18gm小 計
10000.01gm前述の如く、本発明のSR
PCによって提供されるマンガン、アルミニウム、セレ
/および7イチン酸のレベルは乳W配合物に連している
。この点について、好1し,いマンガンレRルはsom
cg/蛋白質1g未満である。アルミニウムについては
、好1しいレベルはl 5 ntcg /蛋白質12未
満である。フィチンcIRvcついては、好1しいレベ
ルは15■/蛋白質12未満1も好1しくは5■/蛋白
負12未満である。
3%灰分)431.64gm脂肪配合物(55嘩ヤシ、
45優犬豆) 35173gm乳化剤
11.00gm水酸化カルシ
ウム 4. 4 7 gm
りん酸カリウム、一塩基性 186g
mりん酸ナトリウム、一塩基性 2.
97gmクエンW!
7.36gm塩化カルシウム
6.69gmクエン酸ナトリウム
3、1 3 gm塩化マグネシ
ウム 1. 9 7 gm
硝酸第一鉄 0.
6 4 gm乾燗上ヒ゛タミンプレミックス
114gmビタミ7ADEK濃厚物
0.32gml−リジン
4. 2 7 gml−
スレオニン 1.48g
m微量無機質プレミックス 0.
1 7 gm水
8757.18gm小 計
10000.01gm前述の如く、本発明のSR
PCによって提供されるマンガン、アルミニウム、セレ
/および7イチン酸のレベルは乳W配合物に連している
。この点について、好1し,いマンガンレRルはsom
cg/蛋白質1g未満である。アルミニウムについては
、好1しいレベルはl 5 ntcg /蛋白質12未
満である。フィチンcIRvcついては、好1しいレベ
ルは15■/蛋白質12未満1も好1しくは5■/蛋白
負12未満である。
本発明の方法か工び生成物を次の実施例によυ具体的に
説明する。これらの実施例は本発明の範囲を限定するも
のと解すべきでFi欧い。
説明する。これらの実施例は本発明の範囲を限定するも
のと解すべきでFi欧い。
実施例1
SRPC収率に対するアミラーセ消化加熱処理の効果こ
の例ではアミラーゼ消化物の熱処理が可溶性米蛋白質濃
厚物の蛋白質収率を実質的に改善することを具体的に説
明する。
の例ではアミラーゼ消化物の熱処理が可溶性米蛋白質濃
厚物の蛋白質収率を実質的に改善することを具体的に説
明する。
水( 9. 6 k9 )中の醸造用米(2.4X/)
.塩化カルシウム<3.36f)$−よびタカライトL
−340(8.25F)のスラリーな90−95℃で6
0分間加熟して熱安定なアミラー七が醸造用米のでんぷ
んを消化し、加水分解するようにした。アミラーゼ舛理
κついで,消化物を直接蒸気噴射(1)SI)により4
5秒間107℃で熱処理した。約18俤の固形分を含有
する得られたDSI処理消化物を約75−85℃にフラ
ッシュ冷却1し,そして12分間2300rpmfイン
ターナショナル・セントリフユー:5(Intar一n
aNonal Centrifugs ) , CRU
−5000、276ローターで遠心分離した。不溶性H
PRF ペレットは約28.5%の固形分(蛋白含t4
1.8φを有する)を含有し、一方炭水化物上澄液は固
形分l7,7φを含有していた。
.塩化カルシウム<3.36f)$−よびタカライトL
−340(8.25F)のスラリーな90−95℃で6
0分間加熟して熱安定なアミラー七が醸造用米のでんぷ
んを消化し、加水分解するようにした。アミラーゼ舛理
κついで,消化物を直接蒸気噴射(1)SI)により4
5秒間107℃で熱処理した。約18俤の固形分を含有
する得られたDSI処理消化物を約75−85℃にフラ
ッシュ冷却1し,そして12分間2300rpmfイン
ターナショナル・セントリフユー:5(Intar一n
aNonal Centrifugs ) , CRU
−5000、276ローターで遠心分離した。不溶性H
PRF ペレットは約28.5%の固形分(蛋白含t4
1.8φを有する)を含有し、一方炭水化物上澄液は固
形分l7,7φを含有していた。
HPRFペレツ}980f部分量を二度蒸留した水で2
00Ofに希釈し、そしてスラリーを4 5−5 0℃
に加熱し、そして20嘩水酸化カリウム8.3fでpH
8.0に調節した。パンクレアチン8X(アメリカン・
ラボラトリーズ・インコーボレーテツド)を239(蛋
白質基準で2%の酵素)のレベルで加え、スラリーのp
Hを5時間の消化期間の間水酸化カルシウムで8.0に
維持した。pHをりん酸で6.5K減少させ,そして消
化物を10分間85−90℃に加熱して酵素を不活性化
させた。プロテアーゼ消化物を25−35℃K冷却し、
そして30分間5 0 0 0 rpmでソルバール(
Sorval l )遠心分離機GS−3ローターで
の遠心分離によシ可溶性蛋白フラクションと不溶性蛋白
フラクションに分別した。不溶性米残留物を二度蒸留し
た水800−で洗浄し、そして二度目の遠心分離した後
、合した上澄フラクションは重さ2 5 bigであり
、蛋白質3,4嘩釦よび固形分含素9.O%を有してい
た。HPRFの蛋白含素を基にして、可溶化された米濃
厚物の蛋白収率は約75優であった。可溶性米蛋白質濃
厚物は乳児配合物製品での蛋白源として使用することが
できる。乳児配合物は液状濃厚物壕たは噴霧乾燥米蛋白
質濃厚物から製造することができる。醸造用米に比して
、可溶性米蛋白質濃厚物は望1しくない微量無機質を低
いレベルで含有していた。これらの無機質は不溶性米残
留物フジクションで濃厚化される。
00Ofに希釈し、そしてスラリーを4 5−5 0℃
に加熱し、そして20嘩水酸化カリウム8.3fでpH
8.0に調節した。パンクレアチン8X(アメリカン・
ラボラトリーズ・インコーボレーテツド)を239(蛋
白質基準で2%の酵素)のレベルで加え、スラリーのp
Hを5時間の消化期間の間水酸化カルシウムで8.0に
維持した。pHをりん酸で6.5K減少させ,そして消
化物を10分間85−90℃に加熱して酵素を不活性化
させた。プロテアーゼ消化物を25−35℃K冷却し、
そして30分間5 0 0 0 rpmでソルバール(
Sorval l )遠心分離機GS−3ローターで
の遠心分離によシ可溶性蛋白フラクションと不溶性蛋白
フラクションに分別した。不溶性米残留物を二度蒸留し
た水800−で洗浄し、そして二度目の遠心分離した後
、合した上澄フラクションは重さ2 5 bigであり
、蛋白質3,4嘩釦よび固形分含素9.O%を有してい
た。HPRFの蛋白含素を基にして、可溶化された米濃
厚物の蛋白収率は約75優であった。可溶性米蛋白質濃
厚物は乳児配合物製品での蛋白源として使用することが
できる。乳児配合物は液状濃厚物壕たは噴霧乾燥米蛋白
質濃厚物から製造することができる。醸造用米に比して
、可溶性米蛋白質濃厚物は望1しくない微量無機質を低
いレベルで含有していた。これらの無機質は不溶性米残
留物フジクションで濃厚化される。
方法を45秒間107−127℃の範囲の熱処理で実施
すると,可溶化された蛋白質の収率かよび量が匹敵して
いた。しかし、プロテアーゼ消化工程の前に熱処理を使
用しないか1たi45秒間96℃の熱処理を使用すると
きは、蛋白質の可溶化けよシー層低くなった。これらの
検討の結果を表11K示す。
すると,可溶化された蛋白質の収率かよび量が匹敵して
いた。しかし、プロテアーゼ消化工程の前に熱処理を使
用しないか1たi45秒間96℃の熱処理を使用すると
きは、蛋白質の可溶化けよシー層低くなった。これらの
検討の結果を表11K示す。
表11
蛋白質溶解度に対するアミラーゼ
96℃、
107℃、
118℃,
127℃、
な
45秒間
45秒間
45秒間
45秒間
し
61.64
76、2φ
’I’7.2%
77.2那
58.4嘩
80.2φ
81.1嘩
78.0φ
60、9S
実施例2
19%固形分レベルで高蛋白米粉を用いる可溶性米蛋白
質濃縮物の製造 実施例1に従って製造したHPRFペレットの4002
バッチを50℃で脱イオン化水5109に加え、次いで
ノ互ンクレアチン8Xtl3f加えた。次に、追加のH
PRF(580f)を消化混合物に加えて固形分レベル
を19φに増大した。混合物のpHを調節し、そして2
0φKOH32F:Thよび50% NaOH 3.6
タを加える迄8.OK維持した。3時間消化した後(p
Hが7.5に低下した)、pHを85%H,PO.で
6,9に調節し、そして混合物を10分間85−90℃
に加熱してプロテアーゼを不活性化させた。
質濃縮物の製造 実施例1に従って製造したHPRFペレットの4002
バッチを50℃で脱イオン化水5109に加え、次いで
ノ互ンクレアチン8Xtl3f加えた。次に、追加のH
PRF(580f)を消化混合物に加えて固形分レベル
を19φに増大した。混合物のpHを調節し、そして2
0φKOH32F:Thよび50% NaOH 3.6
タを加える迄8.OK維持した。3時間消化した後(p
Hが7.5に低下した)、pHを85%H,PO.で
6,9に調節し、そして混合物を10分間85−90℃
に加熱してプロテアーゼを不活性化させた。
混合物を室温に冷却し、そして20分間6,0 0 0
rpmでソルバールGS−3遠心分離機ローターで遠
心分離することにより分離した。不溶性米残留物を脱イ
オン水1600tで洗滌し、そして上澄液を第一の可溶
性フラクションと組合せた。総蛋白収率67.2%であ
った。
rpmでソルバールGS−3遠心分離機ローターで遠
心分離することにより分離した。不溶性米残留物を脱イ
オン水1600tで洗滌し、そして上澄液を第一の可溶
性フラクションと組合せた。総蛋白収率67.2%であ
った。
この例では、本発明の方法に従ってプロテア一七処理を
受けさせた}IPRFの固形分レベルが変化し得ること
を具体的に示している。
受けさせた}IPRFの固形分レベルが変化し得ること
を具体的に示している。
実施例3
したI{PRF (固形分28.5多冫の4902バッ
チに脱イオン化水を加えて1000fの総混合物とし、
これを50℃に加熟した。混合物のpHを20予KOH
3.lで8、0に調節し、そしてプロテアーゼ・アルカ
ラーセ(Alcalase )(ノボ.ウイルトン,C
T)1.8Fを次に加λた。pHを消化の初めの1.5
時間8に維持したつこれには混合物への20%KOH1
6.2Fの添加を必要とした。3時間の消化期間後に,
反応の最終pnが7.6に低下した。次に、 pHをク
エン酸で7.1−7.2に調節し、そして混合物を10
分間85−90℃に加熱し、室温に冷却し、そして20
分間6,0 0 0 rpmでソルバールOS−3遠心
分離機ローターを用いて遠心分離した。残留イレットを
400fの蒸留水で洗滌し、そして再び遠心分離した。
チに脱イオン化水を加えて1000fの総混合物とし、
これを50℃に加熟した。混合物のpHを20予KOH
3.lで8、0に調節し、そしてプロテアーゼ・アルカ
ラーセ(Alcalase )(ノボ.ウイルトン,C
T)1.8Fを次に加λた。pHを消化の初めの1.5
時間8に維持したつこれには混合物への20%KOH1
6.2Fの添加を必要とした。3時間の消化期間後に,
反応の最終pnが7.6に低下した。次に、 pHをク
エン酸で7.1−7.2に調節し、そして混合物を10
分間85−90℃に加熱し、室温に冷却し、そして20
分間6,0 0 0 rpmでソルバールOS−3遠心
分離機ローターを用いて遠心分離した。残留イレットを
400fの蒸留水で洗滌し、そして再び遠心分離した。
HPRFの蛋白含量を基にして,最初の遠心分離後の蛋
白収率fi.41.5%であり、そして第二の遠心分離
後の総蛋白収率は47φであった。
白収率fi.41.5%であり、そして第二の遠心分離
後の総蛋白収率は47φであった。
中性細蒙プロテアーゼ・・・・・・HPRFの蛋白質可
溶化を混合物に添加したニュートラーゼ(Nautra
se ) (/ボ・ウイルトン,CT)1.8fで上
述の如くして笑施し,そしてpHを3時間の消化期間中
7.OK維持した。総蛋白収率ij33.5%であった
。
溶化を混合物に添加したニュートラーゼ(Nautra
se ) (/ボ・ウイルトン,CT)1.8fで上
述の如くして笑施し,そしてpHを3時間の消化期間中
7.OK維持した。総蛋白収率ij33.5%であった
。
植物プロテアーゼ・・・・・・HPRFの蛋白質可溶化
を混合物に添加したハハイン(マイルズ.エルクハート
,IN)0.39で上述の如くして実施し、そして3時
間の消化期間の間60℃でpHを7.0に維,持した。
を混合物に添加したハハイン(マイルズ.エルクハート
,IN)0.39で上述の如くして実施し、そして3時
間の消化期間の間60℃でpHを7.0に維,持した。
蛋白収率は17嘩であった。
物に添加したプロザイム6(アマノ・インターナショナ
ル・エンザイム●カンパニー〇インコーポレーテッド、
トロイ、VA)1.2fで上述の如く実施した。蛋白収
率は61嘩であつ六。
ル・エンザイム●カンパニー〇インコーポレーテッド、
トロイ、VA)1.2fで上述の如く実施した。蛋白収
率は61嘩であつ六。
この例では、種々のタイプのプロテアーゼを本発明の方
法に使用し得ることが具体的に示されている。
法に使用し得ることが具体的に示されている。
実施例4
プロテアーゼ混合物を用いる可溶性米蛋白質濃厚物の製
造実施例1に従って製造されたHPRF (蛋白質42
.4%を含有する固形分27.2+%)の4902バッ
チに脱イオン化水を加えて1000tの混合物とし、こ
れを2 0 % KOH4.1gでpH7.OK調節し
、そして45℃に加熱した。次に、プロザイム6の1.
2F>よびプロテアーゼN(アマノ・インターナショナ
ル●エンザイム●カンパニー●インコーボレーテツド、
トロイ、VA)の0,3Fを消化物に加えた。
造実施例1に従って製造されたHPRF (蛋白質42
.4%を含有する固形分27.2+%)の4902バッ
チに脱イオン化水を加えて1000tの混合物とし、こ
れを2 0 % KOH4.1gでpH7.OK調節し
、そして45℃に加熱した。次に、プロザイム6の1.
2F>よびプロテアーゼN(アマノ・インターナショナ
ル●エンザイム●カンパニー●インコーボレーテツド、
トロイ、VA)の0,3Fを消化物に加えた。
pHを、塩基が消費される迄20%KOH13.5fで
3時間の消化期間にわたって7.0に維持した。消化物
を1o分間85−90℃に加熱し,冷却し、遠心分離し
、そして不溶性部分を実施例3の如く洗滌した。最初の
遠心分離後の蛋白収率は68.0.4であり、そして洗
滌後の合した収率は73.6%であった。
3時間の消化期間にわたって7.0に維持した。消化物
を1o分間85−90℃に加熱し,冷却し、遠心分離し
、そして不溶性部分を実施例3の如く洗滌した。最初の
遠心分離後の蛋白収率は68.0.4であり、そして洗
滌後の合した収率は73.6%であった。
この例では、2種の酵素の組合せが米蛋白質の可溶化に
有効であることを具体的に示している。
有効であることを具体的に示している。
実施例5
・ミイロット・プラントスケールでの可溶性米蛋白質濃
厚物米粉50ポンド訃よびタカライトL−340アミラ
一七酵素40タを50ガロン人シジャケット付きタンク
中の水200ボンドに分散した。スラリーを91℃に加
熱し、20分間保持し、次に45秒間118℃で処理し
た。混合物を66℃に冷却し、そしてロール速度620
0rpm:lrよびバツクドライブ4 2 0 0 r
pmで(製品流速0.5rpm)シャープレス( Sh
arpless ) 6 6 0で遠心分離した。HP
RFを集め、そして冷水で冷却した。この操作を5回操
シ返した。米シロップ上澄液のデキストローズ当fi
(daxtroaeequivalent)は1 8−
2 1の範囲にあった。
厚物米粉50ポンド訃よびタカライトL−340アミラ
一七酵素40タを50ガロン人シジャケット付きタンク
中の水200ボンドに分散した。スラリーを91℃に加
熱し、20分間保持し、次に45秒間118℃で処理し
た。混合物を66℃に冷却し、そしてロール速度620
0rpm:lrよびバツクドライブ4 2 0 0 r
pmで(製品流速0.5rpm)シャープレス( Sh
arpless ) 6 6 0で遠心分離した。HP
RFを集め、そして冷水で冷却した。この操作を5回操
シ返した。米シロップ上澄液のデキストローズ当fi
(daxtroaeequivalent)は1 8−
2 1の範囲にあった。
6バツチからのHPRFを合し、そして水で14条総固
形分に調節し、そして混合物を50℃に加熱し、それか
らバンクレアチン8Xプロテアーゼ酵素192fの添加
前に30%KOHでPH8.OK調節した。3時間の消
化期間の間30%KOR溶液計240(lを加えてpH
&0に調節、維持した。3時間の消化の終シに、pHを
シん酸で6.5に調節し、そして混合物を10分間85
℃に加熱して酵素を不活性化し、次に24℃に冷却した
。混合物を3分間の排出間隔で流速1 / 4 qpm
でウエストファリア(Waatphalia)SA−1
で遠心分離した。最終の可溶性蛋白質濃厚物を液状乳
児配合物での蛋白源として使用するために4℃で保存し
た。
形分に調節し、そして混合物を50℃に加熱し、それか
らバンクレアチン8Xプロテアーゼ酵素192fの添加
前に30%KOHでPH8.OK調節した。3時間の消
化期間の間30%KOR溶液計240(lを加えてpH
&0に調節、維持した。3時間の消化の終シに、pHを
シん酸で6.5に調節し、そして混合物を10分間85
℃に加熱して酵素を不活性化し、次に24℃に冷却した
。混合物を3分間の排出間隔で流速1 / 4 qpm
でウエストファリア(Waatphalia)SA−1
で遠心分離した。最終の可溶性蛋白質濃厚物を液状乳
児配合物での蛋白源として使用するために4℃で保存し
た。
あるいFitた,可溶性米濃縮物を更に蒸発器で3 5
−4 0多総固形分に濃厚化し、次に乳児配合物に使用
するために噴霧乾燥した。
−4 0多総固形分に濃厚化し、次に乳児配合物に使用
するために噴霧乾燥した。
以下の表12に、HPRF>よび消化フラクション(
SRPCThよびIRR)での蛋白かよび固形分収率を
開示する。
SRPCThよびIRR)での蛋白かよび固形分収率を
開示する。
表12
HPRF%SRPCおよびIRR
HPRF
20
SRPC
15
IRR
6
以下の表13では,本発明の方法により、不溶性HPR
F先行技術でみられるマンガンの著しい低減をもたらす
ことが示されている。すなわち、SRPCのマンガン含
量はHPRFの約6嘩にすぎなかった。1た、HPRF
中に存在するマンガンは不溶性米残留物中に濃厚化され
ていることが明らかである。SRPC製品中のアルミニ
ウムレベルは検知し得なかったが、IRHの総アルミニ
ウム含量はHPRFの総アルミニウム含量とほX等しく
、これは本発明の方法によって本質的にすべてのアルミ
ニウムがSRPCから除去されていることを示している
。
F先行技術でみられるマンガンの著しい低減をもたらす
ことが示されている。すなわち、SRPCのマンガン含
量はHPRFの約6嘩にすぎなかった。1た、HPRF
中に存在するマンガンは不溶性米残留物中に濃厚化され
ていることが明らかである。SRPC製品中のアルミニ
ウムレベルは検知し得なかったが、IRHの総アルミニ
ウム含量はHPRFの総アルミニウム含量とほX等しく
、これは本発明の方法によって本質的にすべてのアルミ
ニウムがSRPCから除去されていることを示している
。
表13
1{PRF%SRPCお工びIRRの
HPRF
SRPC
IRR
131
8.3
360
18.8
検出されない
60
1.8
1.4
28
21.5
1.1
35.8
実施例6
無機質シよびフィチン酸の減少
この例では、醸造用米からの可溶性米蛋白質濃厚物(S
RPC)の製造にかいて、微量無機質およびフィチン酸
含素が著しく減少され、そして相応して不溶性米残留物
(IRR)K濃厚化されていることを具体的に示す。
RPC)の製造にかいて、微量無機質およびフィチン酸
含素が著しく減少され、そして相応して不溶性米残留物
(IRR)K濃厚化されていることを具体的に示す。
米でんぷんを実施例1に記載の如く方法の第一工程でア
ミラーゼで加水分解した。でんぷんをアミラーゼで加水
分解した後、消化物を45秒間118℃で南接蒸気噴射
により熱処理し、フラッシュ冷却し、そして実験室的イ
ンターナショナル●セントリフ:s−−:)( Int
ernationalCentrifuge )で遠心
分離した。得られたHPRFペレツ}H蛋白質47.1
%を含む固形分28.6%を有していた。
ミラーゼで加水分解した。でんぷんをアミラーゼで加水
分解した後、消化物を45秒間118℃で南接蒸気噴射
により熱処理し、フラッシュ冷却し、そして実験室的イ
ンターナショナル●セントリフ:s−−:)( Int
ernationalCentrifuge )で遠心
分離した。得られたHPRFペレツ}H蛋白質47.1
%を含む固形分28.6%を有していた。
脱イオン化水をHPRFペレツ}490Fに加えて重さ
1000Fのスラリーとした。スラリーを45−50℃
で加熱し、そしテ2 0 % KOH 4.5 fテp
H 8.OK調節した。
1000Fのスラリーとした。スラリーを45−50℃
で加熱し、そしテ2 0 % KOH 4.5 fテp
H 8.OK調節した。
ノ(ンクレアチン8Xを1.159のレベルで加え、そ
して,消化90分間後に消費される20φKOH計11
.59で、消化物pHを約8.0に調節、維持した。3
時間消化後、最終pHが7.1に低下し、そして次に消
化物を10分間85−90℃で熱処理し、次いで2 5
−3 0℃に冷却した。可溶性米蛋白質濃厚物フラクシ
ョンが20分間6 0 0 0 rpmでGS−3ロー
ターを有するソルボール遠心分離機での遠心分離によシ
得られた。不溶性米残留物フラクションを脱イオン水4
0 0 tseで洗滌し,そして再び遠心分at,た
。合した上澄液は重さ1173Fであり、そして固形分
含蕾9.01i−よび蛋白含t3,6%を有していた。
して,消化90分間後に消費される20φKOH計11
.59で、消化物pHを約8.0に調節、維持した。3
時間消化後、最終pHが7.1に低下し、そして次に消
化物を10分間85−90℃で熱処理し、次いで2 5
−3 0℃に冷却した。可溶性米蛋白質濃厚物フラクシ
ョンが20分間6 0 0 0 rpmでGS−3ロー
ターを有するソルボール遠心分離機での遠心分離によシ
得られた。不溶性米残留物フラクションを脱イオン水4
0 0 tseで洗滌し,そして再び遠心分at,た
。合した上澄液は重さ1173Fであり、そして固形分
含蕾9.01i−よび蛋白含t3,6%を有していた。
合した上澄液の総可溶性米蛋白質収率Vi68.7%で
あった。
あった。
微量無機質およびフィチン酸のレベルが低い可溶性米蛋
白質濃厚物を製造するのに用いた方法によって、炭水化
物フラクション(米シロップ)訃よび不溶性フラクショ
ン(不溶性米残留物)も1た生戊されるっ当初の米粉に
存在する望1しい微景無機質およびフィチン酸の大部分
はIRR中K残留する。以下の表14にこの例で生成さ
れた米フラクション中の微量無機質の分布を示すウ望1
しくない微量無機質の目ざ1しい減少がSRPCフラク
ションで認められる。
白質濃厚物を製造するのに用いた方法によって、炭水化
物フラクション(米シロップ)訃よび不溶性フラクショ
ン(不溶性米残留物)も1た生戊されるっ当初の米粉に
存在する望1しい微景無機質およびフィチン酸の大部分
はIRR中K残留する。以下の表14にこの例で生成さ
れた米フラクション中の微量無機質の分布を示すウ望1
しくない微量無機質の目ざ1しい減少がSRPCフラク
ションで認められる。
表
14
醸造用米から製造したSRPC、
IRR釦よび
?ンガン
■。g/蛋白質,210 12.4 60
0アルミニウム mcg/*白質1, 53 検出されない 126セ
レン mcg/蛋白質if 3・8 z3
4・8フィチン酸 o白質1g 23・6 0・8 65a.
代表的な蛋白含量、65号令φ 1 検出されない 0.02 0.15 b.固形分基準 実施例7 SRPCから製造した乳児配合物(RTU)この例では
、蛋白源として可溶性米蛋白質濃厚物を用いるRTU乳
児配合物の10.00Ofバッチを製造するのに必要な
加工処理工程を提供する。
0アルミニウム mcg/*白質1, 53 検出されない 126セ
レン mcg/蛋白質if 3・8 z3
4・8フィチン酸 o白質1g 23・6 0・8 65a.
代表的な蛋白含量、65号令φ 1 検出されない 0.02 0.15 b.固形分基準 実施例7 SRPCから製造した乳児配合物(RTU)この例では
、蛋白源として可溶性米蛋白質濃厚物を用いるRTU乳
児配合物の10.00Ofバッチを製造するのに必要な
加工処理工程を提供する。
第一工程は、室温で水道水5900Fに可溶性米蛋白質
濃厚物固形物(蛋白質40.2%,CHO 55.1)
4082釦よび米シロップ固形物(CH098.3弔)
431.65’を分散させることである。次に、水道水
60タ中のl − IJジン4.279むよびl−スレ
オニン1.489を水道水50V中の水酸化カルシウム
4,5fと共に加えた。一塩基性9ん酸カリウム(2.
86f),一塩基性りん酸ナトリウム(2.97F)塩
を水道水609で共に加えた。次に、クエン酸ナトリウ
ム3.19を水道水1009K溶解し、そして水道水9
02に溶解した塩化カルシウム6.72および塩化マグ
ネシウム2Fと共に混合物に加える。硫酸第一鉄0.6
49>よび微景無機質プレミックス0.179両方を水
1〇一に溶解し,そして混合物に加える。
濃厚物固形物(蛋白質40.2%,CHO 55.1)
4082釦よび米シロップ固形物(CH098.3弔)
431.65’を分散させることである。次に、水道水
60タ中のl − IJジン4.279むよびl−スレ
オニン1.489を水道水50V中の水酸化カルシウム
4,5fと共に加えた。一塩基性9ん酸カリウム(2.
86f),一塩基性りん酸ナトリウム(2.97F)塩
を水道水609で共に加えた。次に、クエン酸ナトリウ
ム3.19を水道水1009K溶解し、そして水道水9
02に溶解した塩化カルシウム6.72および塩化マグ
ネシウム2Fと共に混合物に加える。硫酸第一鉄0.6
49>よび微景無機質プレミックス0.179両方を水
1〇一に溶解し,そして混合物に加える。
この方法の第二部分に釦いて、蛋白質、炭水化物釦よび
無機質の混合物を5 0−5 5℃に加熱する。55%
ヤシ油、45嘩大豆油混合物3542、乳化剤114お
よびビタミンA.D%K,Kプレミックス濃厚物0.3
29からなる脂肪配合物を60−70℃に加熱し、そし
て熱時蛋白質、炭水化物釦よび無機質の水性混合物に加
える。この混合物を急速rCl30℃κ加熱し、45秒
間保持し,そして直ちに65−70℃に冷却する。
無機質の混合物を5 0−5 5℃に加熱する。55%
ヤシ油、45嘩大豆油混合物3542、乳化剤114お
よびビタミンA.D%K,Kプレミックス濃厚物0.3
29からなる脂肪配合物を60−70℃に加熱し、そし
て熱時蛋白質、炭水化物釦よび無機質の水性混合物に加
える。この混合物を急速rCl30℃κ加熱し、45秒
間保持し,そして直ちに65−70℃に冷却する。
次に、この熱処理混合物をホモジナイズする(2500
/500paig、それぞれ第一むよび第二段階)。こ
のものを同一圧力で再びホモジナイズし、そして直ちに
2−5℃に冷却する。このミックスをKOHの10%溶
液でpH7.4に調節し、そしてビタミンプレミックス
2.1gを水道水50一に溶解し、そしてホモジナイズ
した混合物に加える。このミックスを固形分について分
析し、そして適量の水道水を加えて12.4%K調節す
る。仕上り製品を包装し、滅菌する。
/500paig、それぞれ第一むよび第二段階)。こ
のものを同一圧力で再びホモジナイズし、そして直ちに
2−5℃に冷却する。このミックスをKOHの10%溶
液でpH7.4に調節し、そしてビタミンプレミックス
2.1gを水道水50一に溶解し、そしてホモジナイズ
した混合物に加える。このミックスを固形分について分
析し、そして適量の水道水を加えて12.4%K調節す
る。仕上り製品を包装し、滅菌する。
第1図は本発明による水溶性米蛋白質濃厚物の製造を示
すブロック図である。
すブロック図である。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1、固形分基準で16%を超える蛋白質含量を有する可
溶性米蛋白質濃厚物。 2、固形分基準で16−90%の蛋白質含量を有する請
求項第1項の可溶性米蛋白質濃厚物。 3、蛋白質1g当り50mcg未満のマンガン含量を有
する請求項第1項の可溶性米蛋白質濃厚物。 4、蛋白質1g当り15mcg未満のアルミニウム含量
を有する請求項第1項の可溶性米蛋白質濃厚物。 5、米原料に比例して蛋白質基準で最小限25%に減少
されたセレン含量を有する請求項第1項の可溶性米蛋白
質濃厚物。 6、蛋白質1g当り15mg未満のフィチン酸含量を有
する請求項第1項の可溶性米蛋白質濃厚物。 7、蛋白質1g当り5mg未満のフィチン酸含量を有す
る請求項第1項の可溶性米蛋白質濃厚物。 8、90%を越える蛋白質消化性を有する請求項第1項
の可溶性米蛋白質濃厚物。 9、マンガン、アルミニウム、セレンおよびフィチン酸
を含有する米原料から可溶性米蛋白質濃厚物を製造する
方法において、 (a)粒子サイズが減少された原料を消化して、米でん
ぷんの実質的な部分量を可溶化し、そして液状スラリー
を形成させるのに十分な時間操作可能なpHおよび温度
でα−アミラーゼ酵素で水性媒質中で有効な酵素作用を
可能とし; (b)スラリーを105〜130℃で30〜60秒間加
熱し; (c)可溶化された米炭水化物から高蛋白米粉を分離し
; (d)高蛋白米粉のスラリーを米蛋白質を可溶化する量
および時間で操作可能なpHおよび温度でプロテアーゼ
酵素で処理し; (e)不溶性米残留物から可溶化された米蛋白質を分離
して改善された消化性および減少されたマンガン、アル
ミニウム、セレンおよびフィチン酸含量を有する可溶性
米蛋白質濃厚物を得る 各工程を包含する上記の方法。 10、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が固形分基準で
16%を超える蛋白質含量を有する請求項第9項の方法
。 11、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が固形分基準で
16−90%の蛋白質含量を有する請求項第9項の方法
。 12、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が蛋白質1g当
り50mcg未満のマンガン含量を有する請求項第9項
の方法。 13、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が蛋白質1g当
り15mcg未満のアルミニウム含量を有する請求項第
9項の方法。 14、分離された可溶性米蛋白質濃厚物セレン含量が米
原料に比例して蛋白質基準で最小限25%に減少されて
いる請求項第9項の方法。 15、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が蛋白質1g当
り15mg未満のフィチン酸含量を有する請求項第9項
の方法。 16、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が蛋白質1g当
り5mg未満のフィチン酸含量を有する請求項第9項の
方法。 17、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が90%を超え
る蛋白質消化性を有する請求項第9項の方法。 18、米原料を5−50DE含量に加水分解する請求項
第9項の方法。 19、米でんぷんスラリーを直接蒸気噴射により加熱す
る請求項第9項の方法。 20、米でんぷんスラリーを30〜60秒間105〜1
30℃で直接蒸気噴射により加熱する請求項第9項の方
法。 21、米でんぷんスラリーを40〜50秒間110〜1
20℃で直接蒸気噴射により加熱する請求項第9項の方
法。 22、不溶性米残留物からの可溶化された米蛋白質の分
離をpH6〜8で実施する請求項第9項の方法。 23、固形分基準で16%を超える蛋白質含量、蛋白質
1g当り50mcg未満のマンガン含量、蛋白質1g当
り15mcg未満のアルミニウム含量、蛋白質1g当り
3mcg未満のセレン含量、蛋白質1g当り15mg未
満のフィチン酸含量を有する可溶性米蛋白質濃厚物によ
り、蛋白質が提供され、そして蛋白質消化性が90%よ
り大きいことを特徴とする液状のすぐに使用できる栄養
的に完全な米ベースの乳児配合物。
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| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US07/377,978 US4990344A (en) | 1989-07-11 | 1989-07-11 | Method for making soluble rice protein concentrate and the product produced therefrom |
| US377978 | 1989-07-11 |
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| JP (1) | JP3047113B2 (ja) |
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