JPH0349650A - 可溶性米蛋白質濃厚物 - Google Patents

可溶性米蛋白質濃厚物

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JPH0349650A
JPH0349650A JP2180732A JP18073290A JPH0349650A JP H0349650 A JPH0349650 A JP H0349650A JP 2180732 A JP2180732 A JP 2180732A JP 18073290 A JP18073290 A JP 18073290A JP H0349650 A JPH0349650 A JP H0349650A
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 〔産業上の利用分野〕 本発明は米ベースの食品網成物シよびその製法ぐこ関す
る。
更に詳しくは、本発明は可溶性米蛋白質濃厚物釦工び完
全栄養乳児配合物での使用に関する。その方法の特徴に
よれば、本発明は米ベースの幼児配合物に使用するのに
適した可溶性米蛋白質濃厚物の製法に関する。
〔従来の技術〕
米は世界の多くの所で食餌の主要品目である高でんぷん
,低蛋白の穀物である。米は約6−10%の蛋白質を伴
う炭水化物約80嘩からなっている。米蛋白質は約2.
18の比較的高いPER(蛋白効率一消費蛋白質に対す
るラットの体重増加の比)を有し、この値は相当に費用
の多くかかる蛋白源である牛肉のPER(2.30)に
ほ!等しいものである。しかしながら,含1れている紳
体積のために、子供か工び幼児は日常の蛋白質要求斧に
適合するのに十分な紫の米を摂食することができない。
更に、米蛋白質は不溶性であり、米ベースの配合物を若
幼児に与えるのを難しくしている。
新しい米品種の声択的育成を包含する米の蛋白質含量を
改善する努力により、蛋白質含量が若干−ヒ昇したが、
米ベースの乳児配合物に使用するのに適した蛋白質含景
を株に付与する程肝のものではなかった一他のアプロー
チは、通常アミラーゼとして知られている炭水化物分解
酵素で米でんぷんをゼラチン化し,酵素的に消化するこ
とにエリ米粉の蛋白含景を増加させることであつ六。こ
の処理によりでんぷんを種々の分子量の可溶性糖類例え
ばグルコース、マルトース、オリゴ糖類シよびデキスト
リンに加水分解し、これから不溶性蛋白強化米粉を例え
ば遠心分離によって分離する。それで、可溶化炭水化物
の部分的除去により、処理米粉の蛋白含tは対応して増
強させて以下高蛋白米粉(HPRF’)と本文で称する
ものが得られる。この一般的分野内の先行技術には次の
ものが包含される。
ハンセン(Hanaen)等、フード番テクノロジイ(
FoodTechnology )、35巻(11号)
、38−42頁(1981年)は,酵素a−アミラーゼ
を用いてミル粉砕した米の出発物質を消化し、これによ
υでんぷん含量を減じて結果として当初の米粉に比して
蛋白含景の増力nが生じることによって、高蛋白米粉(
蛋白含素25%)を開発した。ハンセン等の方法では、
微粉砕粗米粉の5肇スラリーを筐ず100℃で30分間
加熱してゼラチン化を行い、次に酵素(a−アミラーゼ
)処理によシ部分的に消化し、遠心分離し、そして不溶
性1{PRFを凍結乾燥する。}IPRFの蛋白含量は
伝聞によれば出発原料の3倍に増大されていた(約8嘩
から約25φ)。上澄液は主に炭水化物(9B.3嘩)
である。
チエン(Chen)等、J.サイ・フード・アグリツク
( J. Set. Food Agric) s第3
5巻、112B−1135頁(1984年)はハンセン
等の方法を改変して砕米から}{PRF l1?よび高
フルクトース米シロップ双方を提供した。
チエン等の方法では、ミル粉砕した米の20多スラリー
を塩化カルシウム<701!1?/米1kf)と混和し
、qH 6、5に調節し、そして最適には90℃で90
分間α−アミラーゼで消化(液化)した。特に、デンマ
ーク,ノボ・インダストリ・A/ S ( Novo 
 Industri , A/ S )から得られるテ
ルアミル( Teramyl ) 6 0 Lα−アミ
ラーゼを用いる。液化混合物を遠心分離し、そして不溶
性HPREを乾燥する。HPRFの蛋白含tはノ・ンセ
ン等のものど同様であった(原料の約3倍程の高含f)
。上滑液を60°でクルコアミラーゼで糖化し、次にグ
ルコースイソメラーゼで異性化してグルコース50多、
フルクトース42%およびマルトース3%を含有する高
フルクトース米シロップを得た。
チャン( Chang )  等、ジャーナル●オブ◆
フード●サイエンス(Journal  of Foo
d Science )、51巻(2号)、464−4
67頁(1986年1ヂにノ1ンセン等の方法を改蛮し
て蛋白釦よびカルシウム含量が増大された米粉を得k0
チャン等の方法によれば、HPRFの製造のための加工
処理条件は、ゼラチン化米粉スラリーを塩化カルシウム
かよびα−アミラーゼで60℃で90分間処理すること
に関していた。加水分解されたでんぷんを遠心分離によ
って除去し、そして不溶性ペーストを凍結乾燥すると約
38%の蛋白質,2.17のPER比かよびノ)/セン
等?米粉に類イvのアミノW8!l1gj.を有する高
蛋白米粉が得られ寿。
米でんぷんの酵素加水分解も1た次の刊行物および■ツ
チェル(Mitchell )等の特許にみられるとお
りの米シロップ甘味剤および米ミルクの開発に関連して
検討されてきた。
グリフイン(Griffin)’!!F、ジャーナル・
オブ・フード・サイエンス、54巻(1号)、190−
193頁(1988年)は、熱安定なa−アミラーゼか
よび30%の出発固形分含矛を用いてついた米から高収
率で液化米でんぷんを得た。結論として、米のマルトデ
キストリン類が加工処理温度80℃で最も有効に生産す
ることができた。
ミツチェル等の米国特許第4,744,992号にけ、
αーアミラーゼ酵素による米全穀粒の液化,次いでグル
コシダーゼ酵素による糖化によって得られる栄養米■ル
ク製品の?造が開示されている。この方法は蛋白含量を
増大させず、米全穀粒κ存在する無枦質は残留している
ミツチェル等は、関連特許(米国特許第4,756,9
12号》において、米国特許第4,744,992号の
糖化生成物を部分的じ透明として.!JJi的にすべて
の米の繊維を除去し、一方その他の栄養成分の全ての実
質的な部分量を残して米シロップ甘味剤を生産した。
〔発明が解決しlうとする問題点〕
先行技術に開示された如くして得られた高蛋白米粉は、
乳児配合物に使用するには満足すべきものであることは
判然としていなかった。米蛋白質の80%以上に,乳児
配合物で一般に許容し得ると考えられているpHで完全
に不溶性であるグルテリンからなっている。結果として
、このよう■蛋白質でつくった配合物は満足すべき分散
物を形威せず、非常に粒状で、砂のような舌ざわりを有
し、そして吸い口をつ筐らせてし1う傾向を有する。
上罫の先行技術は主としてHPRPおよび(1たは)米
シロップ甘味剤の製造に関する。フィチン酵あるいは望
筐シ2<ない無#質例えばマンガン、セレン釦よびアル
ミニウムの除去捷たぱ減少に関する教示がみられず、こ
れらのものは米原料の加■処理中または滅菌されたすぐ
使用できる( R T U )配合物に適した可溶化米
蛋白質の提供のための加工処理中最絡生成物中で濃縮さ
れる。
アルミニウムについては、この無機質は食品全体にわた
って存在し、そして米を包含する植物由来の食品は牛乳
筐たは母乳よシも高い濃度のアルミニウムを含有してい
ることが知られている。
正常な腎轡能を有する乳児は飲食したアルミニウムを極
く僅かしか吸収せず、それ故乳児配合剤中のアルミニウ
ム存在号が問題となることがないようである。吸収され
るアルミニウムはこれらの乳児の腎臓で効率よく排泄さ
れる。
しかし、腎機能障害を有する患者オたは腎機能未熟の早
産乳児は、アルミニウム関連代謝異常(骨の異常を包含
する)の発現の危険性がエシ高く、これは腎臓経由の全
身アルミニウムの排泄能力が正常エシも低いからである
それで、アルミニウム毒性の危険が最も大きい乳児には
、腎機能障害を有する乳児、長期の非経口栄養を必要と
する乳児シよびカルシウムか工びりんに対する要求量を
増大している早期産児が包含される。アルミニウム含骨
を低減した乳児配合物がこれらの乳児に好iしい。
セレンについては、過度の摂取による動物釦よびヒトで
のこの無轡質の有害効果はその栄養効果の以前から長く
知られている。後者については、セレンは現今では動物
釦よびヒト双方での必須の微量無機質とみなされている
。ヒトでの2種のセレン欠乏疾患、ケサン釦よびカシン
ーベツク病が中華人民共和国で報告、研究されてきた。
セレン摂取に対する欠乏と毒性との間の安全領域はほと
んどのその他の微量元素よシも一層狭い。
食品成分は植物1たは動物蛋白源によるセレンの主要源
である。一般に、世界の異った個所でのセレンの食品で
の摂取は20〜3 0 0 mcg 7日の範囲に入る
。乳児のセレン摂取はその急速な成長および代謝要求の
増大の故に特に関心が払われている。セレンの安全かつ
適切な1日飲食による推定摂取景を以下に示す。
セレンの安全かつalFな1日の 乳児  0−0.5 0.5−1.0 幼児  1−3 4−6 青年および成人 10−40 20−   60 20−   80 30−120 50−200 *U.S.ナショナル●アカデミー・オプ・サイエンシ
ズ(U.S.National Academy of
 Sciences )、ナショナル●リサーチ●カウ
ンセル( Nat ionalReseareh Co
unsel )(1980年)、 リコメンユトリショ
ン●ボード( F’ood and Nutritio
nBoard ).  コミツテイー●オン・ダイエタ
リー●アロウアンス(Cominittee  on 
Dietary Allow−anees )、ワシン
トン、DC,195頁。
米の中のセレンのi#ぱその生育地域に左右される。す
なわち、乳児配合物のFl製に仲用する加工処理米中の
レベルを一般的には低減するのに慎重である。この特許
出願に記載されている可溶性米蛋白質を製造するための
プロセス技術では蛋白質と組合さっているセレン素が約
25−30%減少し、それに工ってセレン含景が推奨安
全、適正範囲より高くなる危険が最小限となる。
フィチン酸(ミオイノシットのへキサオルトモノりん酸
エステル)はホスフエートの主要貯鷺形態であり、そし
て植物、特に穀物類(米を包含する)釦工び豆類中に遍
在して分布している。ある条件下では、食餌中のフィチ
ンfWH食事の無機質例えば亜鉛、カルシウム、マグネ
シウムおよび鉄の吸収を減退させることが知られている
フイチノ酸は母乳または牛乳ベースの乳児配合物には存
在していないが、豆ベースの配合物には存在している。
ロナーダル( Lonnerdal ’)等、7ム− 
J.クリン11: ! −トル(Am. J, CIi
n. Nutr.)、1988年、48巻、301−6
頁には、 牛乳配合物に対比しfrv.配合物からの亜
鉛の低パイオアベイラビリテイーはそのフィチン酸′?
R度の作用であり、フィチン酸の除去により克服できる
ことが開示されている。
米のフィチン酸含−tri蛋白質基準で豆とほy近い位
高いので、米ベースの乳児配合物のフィチン酸レベルを
減少させることが重要である。しかし、先行技術では米
粉加工処理でのフィチン酸減少の問題に入力していなか
った。本特許出願に開示された可溶件米蛋白質の製造の
加工処理技術では、フィチン酸含量を極めて低いレベル
に低下させている。
マンガンについては、1989年5月16日付けで付与
された本出願人のプスキ(Puaki)等の米国特許第
4,830,861号には、市販の米粉からの安全かつ
適正なマンガンレベルを有する乳児用HPRFの製造法
が開示され、それでは典型的には蛋白質19肖り約15
0〜260mcgのマンガンを含有している。
蛋白含f11の増加を伴う、米粉のゼラチン化および酵
素による消化を仰含する通常の先行技φ〒による方法で
は、日々の食事による挾取Kついて安全かつ遂正である
と考えられているよりも実質的3こ高いレベルにマ/ガ
/を併せ強化されている。明らかに、マンガンは蛋白質
と結合し、そして可溶化された糖類よシもtrシろ分離
されたHPRFと共に残留する。
マンガンは咄乳動物の食餌中の必須敬累とみなさかてい
るが、ヒトの乳児KLって比較的小涛のみが必要とされ
ることが知られている。母乳レベルは一般に32mcg
/クオート以下であり、そして小児栄養学者は乳児配合
物に比較的低いマンガンレベルを玄持している。ナショ
ナル・アカデミー・オプ・サイエンスーフ一ド・アンド
・ニュートリションーボード(The Nationa
l Academy ofSciences−Food
 and Nutrition Board,NAS−
FNB)は、米国での平均一日摂取景および安全、適正
一日食事による推定摂取景を次のとおり定めた。
食事による摂取量 t).S. 平均一日拷取量 乳児          10−  300mcg/日
小児  3−5才       1,400mcg/日
小児 1 0−1 3才      2,180mcg
/日成人        &500−9,000mcg
/日推定安全、適正1日食事による摂取量 乳児 0−6ケ月   5 0 0 −  7 0 0
 mcg /日乳児 6−12ケ月  700−1,0
00mcg/日小児トよび青年   1,000−ao
oomcg/日成人          2,500−
5.000mcg/日乳児配合物1クォートは典型的に
は約14−20fの蛋白質を含有している。前述の如く
、先行技術のH’pRvは、150−260mcg/蛋
白質1?の算型的なマンガンレベルを有する米粉中に存
在する実質的に全てのマンガンを残留している。それで
、14?トよび2Ofの蛋白質を含有する米蛋白質ベー
スの乳児配合物1クォート中のマンガン匍は米粉マ/ガ
/の特別なレベルぐこ対して次のとかり計算される。
計算 1 米粉からの配合物1クォート当りのマンガン(蛋白質v
×マンガンmcg 7’ ?lのマンガン含斧    
  マンガンmcg /クォート< mcg/蛋白質?
)  149蛋白Vクォート 202蛋白勿Z吻一ト1
50         2100       300
0260         3640       5
200乳児の食餌が配合物1クォート7日を包含するも
のと仮定して、蛋白源としての米粉は最大限約5 0 
mcgのマンガン/蛋白質If(乳児0−6ケ月に対し
て推定最大安全、適正一日食事によるマンガン摂取i 
7 0 0 mcg /日を蛋白質14fで除去した)
を含有し得る。それで、米粉はマンガンを減少させるこ
となく乳児配合物に適したHPRFを製造するのに使用
することができない。その理由は、米粉は次の表1に示
す如く可成り多い目のマンガンを含有しているからであ
る。
表 1 (Riceland Foods ) Association) a:スットガルト、アルゼンチン b:サクラメント、カリフォルニア C:ヒューストン、テキサス a :ADMミリング. ライス・デイビジョン, ワイナー、アル七ンチン ゾスキ等の米国特許第4,830,861号の方法では
、マンガンが実質的に減少したHPRFが提供され、こ
の方法は (1)  pH 3.4〜4.6で米粉と水とを混和し
、(2)不溶性洗滌ずみ米粉を除去し、 (3)洗滌ずみ米粉を再懸濁し、そしてα−アミラーゼ
酵素K適したPHK調節し、 (4)a−アミラーゼW累ででんぷんを約5−50デキ
ストローズ当希(DE)に加水分解するのに十分な時間
処理し、 (5)混合物をpH3.4〜4.6に調節し、(6)不
溶性低マンガンHPRFから米シロップを分離するとと
じよるものである。
不溶性低マンガン高蛋白米粉は食品の基礎底分として適
当であるが、乳児配合物に使用するのに適した分散性む
よび舌ざわりを提供するのに更に加工処理が必要とされ
る。
これは, (7)低マンガンHPRFを蛋白分解酵素で処理してペ
プチド結合の1−5多を加水分解し、 (8)酵素を70−80℃に加熱して不活性化すること
によって行わかる。
プロテア一七処理した低マンガンHPRFを噴霧乾燥し
て5 0 mcg以下のマンガン/蛋白質1?を含む変
性HPRFとする、この比紳的不溶性の低マンガンHP
RFFi粉末乳児配合物に適しているが、滅菌液状乳児
配合物製品を製造するのには使用することができない。
レトルト配合物を低マンガンHPRFで製造した場合、
得られた卿品は滅菌後ざらざらした舌ざわりを伴って非
常に粒状であり、保存安定性も悪く、結果として許容し
得ない包装寿命となる。
米蛋白lwは水性溶液に比敦的不溶であることが当業者
間で周知である。1た、米粉の消化性は牛乳蛋白1:は
豆蛋白単離物K比して但いことも周知である。これは米
蛋白質の似溶Mげに因るものとも言える。米蛋白の消化
性を測定する信頼性のある「試験管内」方法がブラドバ
リイ( Bradbury )等11984年)、Br
.J.=ユートル( Br. J. Nutr−)、5
2巻、507−13?Jに刊行されている。この技法の
第一工程は、ぱプシンによるpl{1.5,37℃での
3時間の消化である。第二工程げ、パンクレアチン酵素
の混合物によるpH 8.2. 3 7℃での16時間
の消化である。この操作を用いて,調守シ7た米は約7
7優の「試験管内」消化性を有していた。マクレアン(
MacLean)(1978年)、Jt=コートル( 
J. Nutr−)、108巻、1740−47頁では
、1 2−1 8ケ月の小児での見掛けの窒素消化性は
調理した米で1152−78%の範囲であることを実証
している。すなわち、調理した米は、「試験管内」?よ
び「生体内」技法で測牢して、低い消化性を有すること
が明らかであろう乳児配合物または栄養製品中の米につ
いては、消化性の高い米蛋白質が望1し〈、そしてこれ
が本発明によって提供される。
〔問題点を解決するための手段〕
本発明によれば、消化性が改善され、かつ米(蛋白質基
礎)の含量に比してマンガン、アルミニウム,セレンお
よびフィチン酸の含量が実質的に低減されている可溶性
米蛋白濃厚物を製造する方法が提供され、この方法は次
の各工程を包含している。
原料スラリーをα−ア■ラー七酵素で消化して米でんぷ
んを消化し; 米スラリーを上昇した温度に加熱し; 不溶性米蛋白質から可溶化された米炭水化物を分離し:
不溶性米蛋白質のスラリー.をプロテアーゼ酵素で処理
し;そして 不溶性米原料から可溶性米蛋白質を分離して改善てれた
消化性釦よび低いマンガン、アルミニウム、セレンおよ
びフィチン酸含量を有する可溶性米蛋白質濃厚物を提供
する。
本発明の可溶性米蛋白質濃厚物は液状筐たけ粉末乳児配
合物での蛋白源として使用し得る。
本発明の主な目的は、包装安定な、すぐ使用できる(r
@ady−to−use,RTU)’tたは濃厚乳児配
,合物に使用するのに適した可溶性米蛋白質を提供する
にある。
本発明の仙の目的は、改讐された消化性シよび乳児配合
物として使用し得る比斡的低いマンガン、アルミニウム
、セレンおよびフィチン酸レベルを有十る可溶性米蛋白
SIT濃厚物(SRPC)を提供するにある。
本発明のSRPCは次の値を有することを%徴とする。
固形分基準で1・6嘩工り高い、好宜しくは16−90
%の蛋白質含量、 蛋白質1g当シ5 0 mcg以下のマンガン含量、蛋
白91g当り15mcg以下のアルミニウム含量、出発
米原料に比して蛋白質基準で最小限25%K減少された
セレン含量、 蛋白質1g当シ15η以下,好1しくは5η以下のフィ
チン酸含葉、レよび 90嘩以上の蛋白質消化性。
他の目的は米原料に比して減少されたマンガン、アルミ
ニウム、セレンおよびフィチン酸レぱルを有するSRp
cの製法を提供するにある、 本発明の他の目的は蛋白質として本発明のSRPCを用
いるすぐ使用できる栄養的に完壁な米ベースの乳児液状
配合物を提供するにあろう蛋白質14f/クオートを含
有する配合物について、微希無機質か工びフィチン酸の
望ましいレベルはマンガン7 0 0 mcg以下、ア
ルミニウム210mcg以下およびセレン4 0 mc
g以下ならびにフィチン酸含8210wIg以下(1ク
ォート当り)である。
本文から明白であるこれらの目的か工びその他の目的は
以下の詳細な説明に従って本発明によって達成される。
改善された消化性かよび減少されたマンガン、アルミニ
ウム、セレンシよびフイチ/酸含量を有する可溶性米蛋
白質濃厚物(SRPC)を製造する本発明の方法におい
て原料として、あらゆる形態の米,例えば全粒、砕米、
ビール醸造用米,あらびき米,訟よび米粉を使用するこ
とができる。
ビール醸造用米は、全粒かよび砕米に比して、その入手
可能性および比較的低コストの故に特に好ましい。方法
の各工程の詳細な訝明釦よび本文全体の目的のために,
以下の用語を定義する。
高蛋白米粉(HPRF)・・・微量無機質訟よびフィチ
ン酸を除去することなく、可溶性米炭水化物の部分的除
去によシ製造され、かつ16%よシ多い不溶性蛋白質を
含有する材料。
低マンガンHPRF・・・マンガン5 0 mcg未満
/蛋白質1gを含有する高蛋白米粉。
米シロップ・・・水溶性米炭水化物。
可溶性米蛋白質濃厚物(SRPC)・・・減少された微
if#無機質訃よびフィチン酸ならびに改善された消化
性を有する少〈とも16多米蛋白質を有する本介明で契
造される可溶性米固形物。
不溶性米残留物(IRR)・・・プロテアーゼ処理した
HPRFからSRPCを分離した後に残存する不溶性フ
ラクション。
本発明によると、米からSPRCを製造する方法が提供
され、本発明の方法は、 (a)  粒子サイズを減少させた原料を消化して、米
でんぷんの実質的な部分希を可溶化し、かつ液状スラリ
ーを形戊させるのに十分な時間の間操作可能なpHシよ
び温度において水性媒質中a−アミラーゼ酵素による有
効な酵素作用を可能とし; (b)  スラリーを上昇した温度例えば105−13
0’Cに30−60秒間加熱し; (e)  米シロップからHPRFを分離し;(d)H
PRFのスラリーを、米蛋白質を可溶化するためのt訃
よび時間操作可能なpH釦よび温度に釦いてプロテアー
ゼ酵素で処理し; 不溶性米残留物から可溶化された米蛋白質を分離して改
善された消化性ならびに減少されたマンガン、アルミニ
ウム、セレンおよびフィチン酸含素を有する可溶性米蛋
白質濃厚物とする ことからなる。
本発明の方法の当初の工程は米出発原料の水性スラリー
の調製を必要とする。
前述の如く、この目的のためにいずれの形態の米穀を使
用することができ、1、4m円形孔を有する篩を通過す
る米粒子として定義されるビール醸造用米が経済的理由
から特に好壕しい。唯一の制約は、米原料は酵素に曝さ
れる有効表面積を最大とするように十分に微粉砕されて
いなければならないことである。米ρ料は水への分計前
に所望の粒子サイズに微粉砕することができるかあるい
は加工舛理中に湿潤粉砕することができる。ポンプで送
り得るスラリーが得られる限υ、使用する水の量は特に
臨界的ではない。しかし、約1:4の米一水重金比が好
1しい。その岬由はこの比では経済的加工処理のためシ
ロップで十分なレベルの固形分を与え,そしてSRPC
を容易に乳児配合物に容易に混和することができるから
である。
工程(a)において、米原料の消化は′Pp−安定なα
−アミラーゼ酵素例えばテルムアミル(Termamy
l )Cノボ・ラボラトリーズ・インコーポレーテッド
( Novo Laborato−ries,Inc.
,ウイルトン(Wilton)、CT)tたはタカライ
ト(Takalits )  Cマイルズ●インコーボ
レーテツド(Milea,  Inc.),エルクハル
ト(Elkhart) jIN)を使用することKより
好都合に実施される。鏑切な塩基または酸を用いてスラ
リーのpHを酵素の最適範囲内、一般には5.5−9.
0に調節することができる。好1しい実施態様において
、消化は米スラリーのpH ( pH  6.2 )で
実施され、これによりpH調節および中和のために必要
な処理工程および処理添加無機質が最小限となる。アミ
ラーゼ消化は好壕しくけ、アミラーゼ熱安定性を改碧す
るための1 0 0 ppmの濃度の遊離カルシウムの
存在下に、90−95℃で40分間実施される。適当な
酵素レベルは酵素源、温庁、時間、pH卦よびその仙の
プロセス条件で左右されるっ例ズげ、タカライトL−3
40は米固形分0.34%濃原で90℃釦よびpH6.
2において40分間使用することができる。
轟業者によく理解されている如く、約6 5−70℃の
米ゼラチン化温度K!する餠り、低い方の温度を使用し
得る。
更に、消化時間は酵素活性釦よび所要のでんぷん加水分
解度に基いて変化させることができる。
本発明の方法に釦いて、酵素と米厘料の水件混合物を本
発明の乳児講合物について所望さハる5−50デキスト
ローズ当景(DE),好tL<Vi20−30DIに米
でんぷんを加水分解するのに十分な時間保持する,DE
はデキストローズに対比しての炭水化物の&.還゛元力
の尺度を構或している。5−50DEにおいて、米でん
ぷんは十分κ加水分解(すなわち、可溶化)されて固形
分基準で16多以上の蛋白含量を有する高蛋白米粉を提
供した。好捷しい蛋白レベルは16−60%であるが、
90−100%に近い蛋白レベルが水対米の比の増大卦
よび洗滌工程の増加により達成することができる。消化
時間対DEの関係を以下の表2に示す。
表  2 アミラーゼ消化デキストローズ * 90℃釦よびpH のタカライトL−340 工程(&)での米原料のゼラチン化訃よび消化に次いで
、アミラーゼ消化物を上昇した温度例えば105−13
0℃の範囲で30−60秒間かよび110−120℃の
軛囲で4 0−5 0秒間加熱する。当業者によ〈理解
されている如く、上昇した加勢処理は二者択一時間釦よ
び温原組合せにょう達成することができ、一般に短い目
の時間は高い目の温度に必要であり、また長い目の時間
は低い目の温度に必要である。加熱処理には、直接蒸気
噴射(DSI)を使用することができる。アミラーゼ酵
素の不活性化に加えて、加勢処理はこの加熱処理なしに
製造した製品の収率と比して可溶性米蛋白質濃厚物の蛋
白収率が意外にも実質的に増加される。
工8(b)の加熱処理後、米シロップを不溶性HPRF
から常法例えげ遠心分離、P過あるいはデカンテーショ
ンにより分離される。このようにして得られ九HPRF
は米原料中に存在する無機質の本質的に全部を含有し、
そしてこの点で先行技術のHPRFに類似している。
次に、工程(c)の加熟変性HPRFをプロテアーゼ酵
素で可溶化する。酵素による蛋白加水分解は、1ず不溶
性HPRF フラクションに十分な水を加えて特別なプ
ロテアーゼ酵素の操作可能な範囲K一致してpH調節釦
よび温度調節をポンプで送れるスラリーに与えることに
よって実施される。一般的なプロセス条件は加熱変性H
PRFフラクションを約14優総固形分にあるいFi重
{’!/重景基準で10−20優の範囲に希釈すること
、P}{RFスラリーを約40−60℃に加熱すること
,および適当な塩基例えば水酸化ナトリウム1たは水酸
化カリウムで約6. 5 − 9. 0に調節すること
を包含する。
種々の源(菌,細菌、植物および動物起源を包含する)
を包含する種々の源からの蛋白分解酵素を本願方法で独
立してあるいは組み合せて使用することができる。バン
クレアチンは特に好1しい酵素であり、これは比較的高
い蛋白質収率を与え、容易に入手し得ることができ〔ビ
オコン・インコーポレーテツド(Biocon,Inc
.) ,レキシントン,KY;アメリカンーラボラトリ
ーズ・インコーポレーテツド(American La
boratories, Inc.)、オマハ、NE)
、かつ単位コスト当り極めて高いプロテアーゼ活性を有
している。
酵素の組合せ、例えばプロテアーゼ( Proteas
e ) Nレよびプロザイム( Proxyma ) 
6 (アマノ・インターナショナル●エンサイム●カン
パニー●インコーポレーテツド(Amano Inte
rnational Enzyme Co., Inc
.)、トロイ、VA )Fi操作可能な代替酵素系を構
成する。例えば、蛋白質基質の約0.5%のプロテアー
ゼN−k工び約22嘩のプロザイム6の組合せは同−1
たけより高い濃度で酵素単独よりも多くの米蛋白賀を可
溶化する。
パンクレアチンを用いるときは、混合物を代表的には5
0℃に加熱l7、そしてアルカリ例えば水酸化カリウム
、水酸化カルシウム1たは水酸化ナトリウムでpHを8
.0に調節する。消化過程で、追加のアルカリ例えばK
O}{を加えてpH 8を10−20分間維持する。こ
の時点でp}Iを約6. 9 − 7. 5の最終pH
に低下させる 塩4(の使用柑を乳児配合物に使用する
ためのSRPC製品で鏑当なカリウム含量を提供するよ
う調節するっ上述の手段に対する代替法は水酸化カルシ
ウムを使用して消化中pH 8を維持し7、そして次K
酸例えばJん酸でpH6.5−7.5に調節することで
ある。代表的には、蛋白基質1−4多レベルで200N
F単位/v9(8XLISP)の活性を有するバンクレ
アチンを用いる。
バンクレアチン消化に対し、温度が可溶化される米蛋白
質の4Thよび可溶性米蛋白質濃厚物のα−アミノ窒素
含有奇に影響を及ぼす。表3の結果は、許容し得る蛋白
質溶解度が検討された温度範囲全体にわたって(35−
60℃)達成し得ることを示している。しかし、米蛋白
質可溶化釦よび加水分解に好筐しい温度範囲は4 0−
5 5℃である。
微生物学的理由から、最適操作温Ifけ好1しい温度範
囲の高い方の端である。
表  3 蛋白質可溶化かよび加水分解に 72.0 75,5 75.8 75.5 74.4 71.4 220 23.1 26.4 27.9 27.4 23.1 プロテアーゼ消化は,上述した培養温度釦よびpH条件
を維持しながら、1−5時間実施される。2嘩パンクレ
アチンレぱルについ−Cの消化時間と蛋白質可溶化の関
係を以下の表4に示す。
表  4 蛋白質可溶化レよび加水分解に対する 69.l 706. 72.2 74,5 75.2 76.5 25、4 27.5 288 29.6 30.2 309 蛋白質可溶化の大部分に最初の時間で生じ、3時間後は
比較的僅かな追加の加水分解が〆るのみであることが明
白である。
予想のとおり、消化速度は消化物の蛋白含景に比例して
使用されるプロテアーゼレ《ルにも左右される。パンク
レアチン酵素の結果を以下の表5に示す。パンクレアテ
ン対米の比.を,4ンクレアチン重希対蛋白質7frt
の比で記載する。
結果は、1−2.5%の範囲の,4ンクレア千ンレベル
カ満足すべき蛋白質可溶化を与えることを示している。
表5の結果は噴たパンクレアチン対蛋白質比が1から2
.5%に増大するにつれてα−アミノ窒素が増大するこ
とを示している。
最大限の蛋白質可溶化が好ましいので、蛋白5!t基準
で2%のパンクレアチ/レgルを用いて表3釦よび4K
示す如く蛋白質可溶化に対して影響する変数を検討した
表  5 米蛋白質可溶化および加水分解に対する1.0    
      71.2           24.5
1.5          74.0        
   26.52.0          75.5 
          21.9?.575.2    
       29.3HPRFの・モンクレアチン消
化が完了したとき、蛋白消化物を10分[1 8 5 
− 9 0℃に加熱(7てプロテアーゼを不活性化し、
そして不溶性フラクションを遠心分#1たはそのflb
の鏑当な手〃によって除去するウ消化pHにおいて,可
溶性米蛋白質濃厚物は望1しくない徴希無!P質トエび
フィチン酸を低レベルで含有し、一方不溶性フラクショ
ンは比較的高いレベルでこれらの望1し〈ない物質を含
有して?た。それで、本発明の方法では、米出発原料か
ら望!しくない微量無1e質かよびフィチン酸を除去し
て乳児配合物に使用するのに適した可溶性米蛋白質フラ
クションが製造される。
最終分離工程(e)は本願方法にとって特に臨界的であ
る。
この工程では、望ましくない無機質およびフィチン酸の
実質的な量が不溶性米残留物に残留し、乳児配合物に適
した減少したレベルのマンガン、アルミニウム、セレン
およびフィチン酸を有するSRPCを残す。好筐しくけ
、この分111IH SRPCからのマンガン釦工びフ
イチ/酸の有効な除去のためにpHを6と8との間にコ
ントロールして実施される。分離pHがpH 5以下に
低減されるにつれて,可溶性米蛋白質濃厚物中のマンガ
ンおよびフィチン酸の減少が相当に有効でなくなってく
る。これらのものは以下の表6に示す如く低pHで分離
後可溶性フラクション中に残留する傾向がある。セレン
については、米原料に比例して除去される景は最小植約
25φであり、分離pHにより左程影響さ力ない。
表  6 種々の消化分離pH値を用いる高蛋白米粉釦工びSRP
C pi{ 7.6 5 SRPC pH 7.5 SRPC  pH 7.O SRPC  pH 6.O SRPC  pH 5.0 SRPC  pI{ 3.O HPRF 5.6 4.9 1141 33.4 151 226 196 19,1 14.9 22.5 高いpHレベルでの分離は褐変釦よびその他の望1しく
ない反応のために推奨されない。
蛋白収率を最大限とするために、分離SRPCから得ら
れる不溶性固形分を水で洗滌して第二のSRPCフラク
ションを得る。代表的な例では、不溶性米残留物を水道
水で希釈して6重t/重量qbv!3固形分とし、そし
て遠心分離した、可溶性蛋白質濃厚物の第二フラクショ
ンは約0.9%の蛋白質を有し、そして4.4嘩の蛋白
質で可溶性蛋白質濃厚物の第一フラクションと組合せて
3.1%蛋白質釦よび69嘔総蛋白収率を有する濃厚物
とした。
以下の表7訃よび8において、未処理米粉、高蛋白米粉
、醸造用米シよび本発明の可溶性米蛋白質濃厚物の蛋白
質、炭水化物,脂肪、灰分、微量無機質シよびフィチン
酸含量の代表的な比較を示す。HPRFと比して、SR
PCがすべての微量無機質kよびフィチン夢の実質的に
減少されたレベルを有することが明白である。
表 7 米粉釦よび高蛋白質米粉(HPRF)aと比較した蛋白
質『ψ 9.0 25.0 37.0 炭水化物b嘩φ 84.4 68.9 50.5 脂 肪1ψ 0.4 4.1 2..0 灰 分%W/W 6.6 1.1 10.5 a ハンセン等、上掲 b 差異 醸造用米の試料から製造したHPRF>よびSRCのm
cg/蛋白質1g2 3 180 230 200 230 アルミニウム  1 mcg Ali白質192 3 53 370 65 40.1 検出されない 282      15 31  検出されない セレン     1 mcg/蛋白質192 3 フィチン酸 q/蛋白質1g 1     23.6 2    24、1 2     24.9 20,7 20.1 23.2 本発明では,非常に消化し得る蛋白質をも有する可溶性
米蛋白質濃厚物が製造されるっ以下の表9での結果は、
SRPCの「試験管内」消化性が約96嘩であυ、一方
低HPRFは81嘩であることを示している。
より低い 消化性を有する蛋白質がIRRで濃厚化されることも1
た明白である。高い消化性を有するSRPCでの蛋白質
が乳児配合物製品に使用するのに望ましい。
表  9 米  粉         6      87.8 
± 3.6低Mn HPRF’     1 3   
  8 1.4±3、58RPC          
12       95.7  ± 3.9IRR  
          3       64.7  ±
 5.7a プスキ等の米国特許第4,8 3 0.8
 6 1号可溶性米蛋白質濃S物はその筐\であるいは
乾燥後栄養製品を処方するのに使用することができる。
SRPCを用いる代表的なRTU処方物を以下の表10
に示す。この製品は液体1オンス当り2 0 kcal
で処方され、そして鉄x2++v/クオートを有してい
る。この製品の絹成はw/vr基準で計算して蛋白質1
.71%、脂肪3.5496、灰分0.39φ、炭水化
物6.761hよび総固形分1z39φである。
表10 SRPCベースの乳児配合物、 米シロップ固栄分( 9 8.3 %CI{0. 1.
3%灰分)431.64gm脂肪配合物(55嘩ヤシ、
45優犬豆)   35173gm乳化剤      
            11.00gm水酸化カルシ
ウム              4. 4 7 gm
りん酸カリウム、一塩基性         186g
mりん酸ナトリウム、一塩基性         2.
97gmクエンW!                
    7.36gm塩化カルシウム        
       6.69gmクエン酸ナトリウム   
           3、1 3 gm塩化マグネシ
ウム              1. 9 7 gm
硝酸第一鉄                  0.
 6 4 gm乾燗上ヒ゛タミンプレミックス    
       114gmビタミ7ADEK濃厚物  
         0.32gml−リジン     
              4. 2 7 gml−
スレオニン               1.48g
m微量無機質プレミックス           0.
 1 7 gm水                 
   8757.18gm小   計        
   10000.01gm前述の如く、本発明のSR
PCによって提供されるマンガン、アルミニウム、セレ
/および7イチン酸のレベルは乳W配合物に連している
。この点について、好1し,いマンガンレRルはsom
cg/蛋白質1g未満である。アルミニウムについては
、好1しいレベルはl 5 ntcg /蛋白質12未
満である。フィチンcIRvcついては、好1しいレベ
ルは15■/蛋白質12未満1も好1しくは5■/蛋白
負12未満である。
〔実施例〕
本発明の方法か工び生成物を次の実施例によυ具体的に
説明する。これらの実施例は本発明の範囲を限定するも
のと解すべきでFi欧い。
実施例1 SRPC収率に対するアミラーセ消化加熱処理の効果こ
の例ではアミラーゼ消化物の熱処理が可溶性米蛋白質濃
厚物の蛋白質収率を実質的に改善することを具体的に説
明する。
水( 9. 6 k9 )中の醸造用米(2.4X/)
.塩化カルシウム<3.36f)$−よびタカライトL
−340(8.25F)のスラリーな90−95℃で6
0分間加熟して熱安定なアミラー七が醸造用米のでんぷ
んを消化し、加水分解するようにした。アミラーゼ舛理
κついで,消化物を直接蒸気噴射(1)SI)により4
5秒間107℃で熱処理した。約18俤の固形分を含有
する得られたDSI処理消化物を約75−85℃にフラ
ッシュ冷却1し,そして12分間2300rpmfイン
ターナショナル・セントリフユー:5(Intar一n
aNonal Centrifugs ) , CRU
−5000、276ローターで遠心分離した。不溶性H
PRF ペレットは約28.5%の固形分(蛋白含t4
1.8φを有する)を含有し、一方炭水化物上澄液は固
形分l7,7φを含有していた。
HPRFペレツ}980f部分量を二度蒸留した水で2
00Ofに希釈し、そしてスラリーを4 5−5 0℃
に加熱し、そして20嘩水酸化カリウム8.3fでpH
8.0に調節した。パンクレアチン8X(アメリカン・
ラボラトリーズ・インコーボレーテツド)を239(蛋
白質基準で2%の酵素)のレベルで加え、スラリーのp
Hを5時間の消化期間の間水酸化カルシウムで8.0に
維持した。pHをりん酸で6.5K減少させ,そして消
化物を10分間85−90℃に加熱して酵素を不活性化
させた。プロテアーゼ消化物を25−35℃K冷却し、
そして30分間5 0 0 0 rpmでソルバール(
 Sorval l )遠心分離機GS−3ローターで
の遠心分離によシ可溶性蛋白フラクションと不溶性蛋白
フラクションに分別した。不溶性米残留物を二度蒸留し
た水800−で洗浄し、そして二度目の遠心分離した後
、合した上澄フラクションは重さ2 5 bigであり
、蛋白質3,4嘩釦よび固形分含素9.O%を有してい
た。HPRFの蛋白含素を基にして、可溶化された米濃
厚物の蛋白収率は約75優であった。可溶性米蛋白質濃
厚物は乳児配合物製品での蛋白源として使用することが
できる。乳児配合物は液状濃厚物壕たは噴霧乾燥米蛋白
質濃厚物から製造することができる。醸造用米に比して
、可溶性米蛋白質濃厚物は望1しくない微量無機質を低
いレベルで含有していた。これらの無機質は不溶性米残
留物フジクションで濃厚化される。
方法を45秒間107−127℃の範囲の熱処理で実施
すると,可溶化された蛋白質の収率かよび量が匹敵して
いた。しかし、プロテアーゼ消化工程の前に熱処理を使
用しないか1たi45秒間96℃の熱処理を使用すると
きは、蛋白質の可溶化けよシー層低くなった。これらの
検討の結果を表11K示す。
表11 蛋白質溶解度に対するアミラーゼ 96℃、 107℃、 118℃, 127℃、 な 45秒間 45秒間 45秒間 45秒間 し 61.64 76、2φ ’I’7.2% 77.2那 58.4嘩 80.2φ 81.1嘩 78.0φ 60、9S 実施例2 19%固形分レベルで高蛋白米粉を用いる可溶性米蛋白
質濃縮物の製造 実施例1に従って製造したHPRFペレットの4002
バッチを50℃で脱イオン化水5109に加え、次いで
ノ互ンクレアチン8Xtl3f加えた。次に、追加のH
PRF(580f)を消化混合物に加えて固形分レベル
を19φに増大した。混合物のpHを調節し、そして2
0φKOH32F:Thよび50% NaOH 3.6
タを加える迄8.OK維持した。3時間消化した後(p
Hが7.5に低下した)、pHを85%H,PO.で 
6,9に調節し、そして混合物を10分間85−90℃
に加熱してプロテアーゼを不活性化させた。
混合物を室温に冷却し、そして20分間6,0 0 0
 rpmでソルバールGS−3遠心分離機ローターで遠
心分離することにより分離した。不溶性米残留物を脱イ
オン水1600tで洗滌し、そして上澄液を第一の可溶
性フラクションと組合せた。総蛋白収率67.2%であ
った。
この例では、本発明の方法に従ってプロテア一七処理を
受けさせた}IPRFの固形分レベルが変化し得ること
を具体的に示している。
実施例3 したI{PRF (固形分28.5多冫の4902バッ
チに脱イオン化水を加えて1000fの総混合物とし、
これを50℃に加熟した。混合物のpHを20予KOH
3.lで8、0に調節し、そしてプロテアーゼ・アルカ
ラーセ(Alcalase )(ノボ.ウイルトン,C
T)1.8Fを次に加λた。pHを消化の初めの1.5
時間8に維持したつこれには混合物への20%KOH1
6.2Fの添加を必要とした。3時間の消化期間後に,
反応の最終pnが7.6に低下した。次に、 pHをク
エン酸で7.1−7.2に調節し、そして混合物を10
分間85−90℃に加熱し、室温に冷却し、そして20
分間6,0 0 0 rpmでソルバールOS−3遠心
分離機ローターを用いて遠心分離した。残留イレットを
400fの蒸留水で洗滌し、そして再び遠心分離した。
HPRFの蛋白含量を基にして,最初の遠心分離後の蛋
白収率fi.41.5%であり、そして第二の遠心分離
後の総蛋白収率は47φであった。
中性細蒙プロテアーゼ・・・・・・HPRFの蛋白質可
溶化を混合物に添加したニュートラーゼ(Nautra
se )  (/ボ・ウイルトン,CT)1.8fで上
述の如くして笑施し,そしてpHを3時間の消化期間中
7.OK維持した。総蛋白収率ij33.5%であった
植物プロテアーゼ・・・・・・HPRFの蛋白質可溶化
を混合物に添加したハハイン(マイルズ.エルクハート
,IN)0.39で上述の如くして実施し、そして3時
間の消化期間の間60℃でpHを7.0に維,持した。
蛋白収率は17嘩であった。
物に添加したプロザイム6(アマノ・インターナショナ
ル・エンザイム●カンパニー〇インコーポレーテッド、
トロイ、VA)1.2fで上述の如く実施した。蛋白収
率は61嘩であつ六。
この例では、種々のタイプのプロテアーゼを本発明の方
法に使用し得ることが具体的に示されている。
実施例4 プロテアーゼ混合物を用いる可溶性米蛋白質濃厚物の製
造実施例1に従って製造されたHPRF (蛋白質42
.4%を含有する固形分27.2+%)の4902バッ
チに脱イオン化水を加えて1000tの混合物とし、こ
れを2 0 % KOH4.1gでpH7.OK調節し
、そして45℃に加熱した。次に、プロザイム6の1.
2F>よびプロテアーゼN(アマノ・インターナショナ
ル●エンザイム●カンパニー●インコーボレーテツド、
トロイ、VA)の0,3Fを消化物に加えた。
pHを、塩基が消費される迄20%KOH13.5fで
3時間の消化期間にわたって7.0に維持した。消化物
を1o分間85−90℃に加熱し,冷却し、遠心分離し
、そして不溶性部分を実施例3の如く洗滌した。最初の
遠心分離後の蛋白収率は68.0.4であり、そして洗
滌後の合した収率は73.6%であった。
この例では、2種の酵素の組合せが米蛋白質の可溶化に
有効であることを具体的に示している。
実施例5 ・ミイロット・プラントスケールでの可溶性米蛋白質濃
厚物米粉50ポンド訃よびタカライトL−340アミラ
一七酵素40タを50ガロン人シジャケット付きタンク
中の水200ボンドに分散した。スラリーを91℃に加
熱し、20分間保持し、次に45秒間118℃で処理し
た。混合物を66℃に冷却し、そしてロール速度620
0rpm:lrよびバツクドライブ4 2 0 0 r
pmで(製品流速0.5rpm)シャープレス( Sh
arpless ) 6 6 0で遠心分離した。HP
RFを集め、そして冷水で冷却した。この操作を5回操
シ返した。米シロップ上澄液のデキストローズ当fi 
(daxtroaeequivalent)は1 8−
2 1の範囲にあった。
6バツチからのHPRFを合し、そして水で14条総固
形分に調節し、そして混合物を50℃に加熱し、それか
らバンクレアチン8Xプロテアーゼ酵素192fの添加
前に30%KOHでPH8.OK調節した。3時間の消
化期間の間30%KOR溶液計240(lを加えてpH
&0に調節、維持した。3時間の消化の終シに、pHを
シん酸で6.5に調節し、そして混合物を10分間85
℃に加熱して酵素を不活性化し、次に24℃に冷却した
。混合物を3分間の排出間隔で流速1 / 4 qpm
でウエストファリア(Waatphalia)SA−1
 で遠心分離した。最終の可溶性蛋白質濃厚物を液状乳
児配合物での蛋白源として使用するために4℃で保存し
た。
あるいFitた,可溶性米濃縮物を更に蒸発器で3 5
−4 0多総固形分に濃厚化し、次に乳児配合物に使用
するために噴霧乾燥した。
以下の表12に、HPRF>よび消化フラクション( 
SRPCThよびIRR)での蛋白かよび固形分収率を
開示する。
表12 HPRF%SRPCおよびIRR HPRF 20 SRPC 15 IRR 6 以下の表13では,本発明の方法により、不溶性HPR
F先行技術でみられるマンガンの著しい低減をもたらす
ことが示されている。すなわち、SRPCのマンガン含
量はHPRFの約6嘩にすぎなかった。1た、HPRF
中に存在するマンガンは不溶性米残留物中に濃厚化され
ていることが明らかである。SRPC製品中のアルミニ
ウムレベルは検知し得なかったが、IRHの総アルミニ
ウム含量はHPRFの総アルミニウム含量とほX等しく
、これは本発明の方法によって本質的にすべてのアルミ
ニウムがSRPCから除去されていることを示している
表13 1{PRF%SRPCお工びIRRの HPRF SRPC IRR 131 8.3 360 18.8 検出されない 60 1.8 1.4 28 21.5 1.1 35.8 実施例6 無機質シよびフィチン酸の減少 この例では、醸造用米からの可溶性米蛋白質濃厚物(S
RPC)の製造にかいて、微量無機質およびフィチン酸
含素が著しく減少され、そして相応して不溶性米残留物
(IRR)K濃厚化されていることを具体的に示す。
米でんぷんを実施例1に記載の如く方法の第一工程でア
ミラーゼで加水分解した。でんぷんをアミラーゼで加水
分解した後、消化物を45秒間118℃で南接蒸気噴射
により熱処理し、フラッシュ冷却し、そして実験室的イ
ンターナショナル●セントリフ:s−−:)( Int
ernationalCentrifuge )で遠心
分離した。得られたHPRFペレツ}H蛋白質47.1
%を含む固形分28.6%を有していた。
脱イオン化水をHPRFペレツ}490Fに加えて重さ
1000Fのスラリーとした。スラリーを45−50℃
で加熱し、そしテ2 0 % KOH 4.5 fテp
H 8.OK調節した。
ノ(ンクレアチン8Xを1.159のレベルで加え、そ
して,消化90分間後に消費される20φKOH計11
.59で、消化物pHを約8.0に調節、維持した。3
時間消化後、最終pHが7.1に低下し、そして次に消
化物を10分間85−90℃で熱処理し、次いで2 5
−3 0℃に冷却した。可溶性米蛋白質濃厚物フラクシ
ョンが20分間6 0 0 0 rpmでGS−3ロー
ターを有するソルボール遠心分離機での遠心分離によシ
得られた。不溶性米残留物フラクションを脱イオン水4
 0 0 tseで洗滌し,そして再び遠心分at,た
。合した上澄液は重さ1173Fであり、そして固形分
含蕾9.01i−よび蛋白含t3,6%を有していた。
合した上澄液の総可溶性米蛋白質収率Vi68.7%で
あった。
微量無機質およびフィチン酸のレベルが低い可溶性米蛋
白質濃厚物を製造するのに用いた方法によって、炭水化
物フラクション(米シロップ)訃よび不溶性フラクショ
ン(不溶性米残留物)も1た生戊されるっ当初の米粉に
存在する望1しい微景無機質およびフィチン酸の大部分
はIRR中K残留する。以下の表14にこの例で生成さ
れた米フラクション中の微量無機質の分布を示すウ望1
しくない微量無機質の目ざ1しい減少がSRPCフラク
ションで認められる。
表 14 醸造用米から製造したSRPC、 IRR釦よび ?ンガン ■。g/蛋白質,210     12.4   60
0アルミニウム mcg/*白質1,  53 検出されない 126セ
レン mcg/蛋白質if    3・8    z3   
 4・8フィチン酸 o白質1g  23・6    0・8   65a.
代表的な蛋白含量、65号令φ 1 検出されない 0.02 0.15 b.固形分基準 実施例7 SRPCから製造した乳児配合物(RTU)この例では
、蛋白源として可溶性米蛋白質濃厚物を用いるRTU乳
児配合物の10.00Ofバッチを製造するのに必要な
加工処理工程を提供する。
第一工程は、室温で水道水5900Fに可溶性米蛋白質
濃厚物固形物(蛋白質40.2%,CHO 55.1)
4082釦よび米シロップ固形物(CH098.3弔)
431.65’を分散させることである。次に、水道水
60タ中のl − IJジン4.279むよびl−スレ
オニン1.489を水道水50V中の水酸化カルシウム
4,5fと共に加えた。一塩基性9ん酸カリウム(2.
86f),一塩基性りん酸ナトリウム(2.97F)塩
を水道水609で共に加えた。次に、クエン酸ナトリウ
ム3.19を水道水1009K溶解し、そして水道水9
02に溶解した塩化カルシウム6.72および塩化マグ
ネシウム2Fと共に混合物に加える。硫酸第一鉄0.6
49>よび微景無機質プレミックス0.179両方を水
1〇一に溶解し,そして混合物に加える。
この方法の第二部分に釦いて、蛋白質、炭水化物釦よび
無機質の混合物を5 0−5 5℃に加熱する。55%
ヤシ油、45嘩大豆油混合物3542、乳化剤114お
よびビタミンA.D%K,Kプレミックス濃厚物0.3
29からなる脂肪配合物を60−70℃に加熱し、そし
て熱時蛋白質、炭水化物釦よび無機質の水性混合物に加
える。この混合物を急速rCl30℃κ加熱し、45秒
間保持し,そして直ちに65−70℃に冷却する。
次に、この熱処理混合物をホモジナイズする(2500
/500paig、それぞれ第一むよび第二段階)。こ
のものを同一圧力で再びホモジナイズし、そして直ちに
2−5℃に冷却する。このミックスをKOHの10%溶
液でpH7.4に調節し、そしてビタミンプレミックス
2.1gを水道水50一に溶解し、そしてホモジナイズ
した混合物に加える。このミックスを固形分について分
析し、そして適量の水道水を加えて12.4%K調節す
る。仕上り製品を包装し、滅菌する。
【図面の簡単な説明】
第1図は本発明による水溶性米蛋白質濃厚物の製造を示
すブロック図である。

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 1、固形分基準で16%を超える蛋白質含量を有する可
    溶性米蛋白質濃厚物。 2、固形分基準で16−90%の蛋白質含量を有する請
    求項第1項の可溶性米蛋白質濃厚物。 3、蛋白質1g当り50mcg未満のマンガン含量を有
    する請求項第1項の可溶性米蛋白質濃厚物。 4、蛋白質1g当り15mcg未満のアルミニウム含量
    を有する請求項第1項の可溶性米蛋白質濃厚物。 5、米原料に比例して蛋白質基準で最小限25%に減少
    されたセレン含量を有する請求項第1項の可溶性米蛋白
    質濃厚物。 6、蛋白質1g当り15mg未満のフィチン酸含量を有
    する請求項第1項の可溶性米蛋白質濃厚物。 7、蛋白質1g当り5mg未満のフィチン酸含量を有す
    る請求項第1項の可溶性米蛋白質濃厚物。 8、90%を越える蛋白質消化性を有する請求項第1項
    の可溶性米蛋白質濃厚物。 9、マンガン、アルミニウム、セレンおよびフィチン酸
    を含有する米原料から可溶性米蛋白質濃厚物を製造する
    方法において、 (a)粒子サイズが減少された原料を消化して、米でん
    ぷんの実質的な部分量を可溶化し、そして液状スラリー
    を形成させるのに十分な時間操作可能なpHおよび温度
    でα−アミラーゼ酵素で水性媒質中で有効な酵素作用を
    可能とし; (b)スラリーを105〜130℃で30〜60秒間加
    熱し; (c)可溶化された米炭水化物から高蛋白米粉を分離し
    ; (d)高蛋白米粉のスラリーを米蛋白質を可溶化する量
    および時間で操作可能なpHおよび温度でプロテアーゼ
    酵素で処理し; (e)不溶性米残留物から可溶化された米蛋白質を分離
    して改善された消化性および減少されたマンガン、アル
    ミニウム、セレンおよびフィチン酸含量を有する可溶性
    米蛋白質濃厚物を得る 各工程を包含する上記の方法。 10、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が固形分基準で
    16%を超える蛋白質含量を有する請求項第9項の方法
    。 11、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が固形分基準で
    16−90%の蛋白質含量を有する請求項第9項の方法
    。 12、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が蛋白質1g当
    り50mcg未満のマンガン含量を有する請求項第9項
    の方法。 13、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が蛋白質1g当
    り15mcg未満のアルミニウム含量を有する請求項第
    9項の方法。 14、分離された可溶性米蛋白質濃厚物セレン含量が米
    原料に比例して蛋白質基準で最小限25%に減少されて
    いる請求項第9項の方法。 15、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が蛋白質1g当
    り15mg未満のフィチン酸含量を有する請求項第9項
    の方法。 16、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が蛋白質1g当
    り5mg未満のフィチン酸含量を有する請求項第9項の
    方法。 17、分離された可溶性米蛋白質濃厚物が90%を超え
    る蛋白質消化性を有する請求項第9項の方法。 18、米原料を5−50DE含量に加水分解する請求項
    第9項の方法。 19、米でんぷんスラリーを直接蒸気噴射により加熱す
    る請求項第9項の方法。 20、米でんぷんスラリーを30〜60秒間105〜1
    30℃で直接蒸気噴射により加熱する請求項第9項の方
    法。 21、米でんぷんスラリーを40〜50秒間110〜1
    20℃で直接蒸気噴射により加熱する請求項第9項の方
    法。 22、不溶性米残留物からの可溶化された米蛋白質の分
    離をpH6〜8で実施する請求項第9項の方法。 23、固形分基準で16%を超える蛋白質含量、蛋白質
    1g当り50mcg未満のマンガン含量、蛋白質1g当
    り15mcg未満のアルミニウム含量、蛋白質1g当り
    3mcg未満のセレン含量、蛋白質1g当り15mg未
    満のフィチン酸含量を有する可溶性米蛋白質濃厚物によ
    り、蛋白質が提供され、そして蛋白質消化性が90%よ
    り大きいことを特徴とする液状のすぐに使用できる栄養
    的に完全な米ベースの乳児配合物。
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Families Citing this family (44)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4996063A (en) * 1989-06-30 1991-02-26 The United States Of America, As Represented By The Secretary Of Agriculture Method for making a soluble dietary fiber composition from oats
EP0514528B1 (en) * 1990-12-05 1996-01-10 INGLETT, George E. Soluble dietary fiber compositions and method of preparation
US5716801A (en) * 1991-03-07 1998-02-10 Novo Nordisk A/S Method for production of a vegetable protein hydrolyzate with proteases
FR2681219B1 (fr) * 1991-09-16 1993-11-26 Ard Sa Produit lipidoproteique derive de la farine de ble, son procede de preparation et ses applications.
US5248765A (en) * 1991-12-20 1993-09-28 Abbott Laboratories Separation of phytate from plant protein and dietary fiber using alumina
US5186963A (en) * 1992-01-07 1993-02-16 Karen Howman Therapeutic dietary composition containing amaranth
US5221545A (en) * 1992-03-09 1993-06-22 Abbott Laboratories Method of providing selenium in a nutritional product
US5332518A (en) * 1992-04-23 1994-07-26 Kao Corporation Stable slurry-coated sodium percarbonate, process for producing the same and bleach detergent composition containing the same
US5292537A (en) * 1992-11-12 1994-03-08 Bran Tec, Inc. Method for stabilizing rice bran and rice bran products
DE69414159T2 (de) * 1993-02-09 1999-06-02 The Quaker Oats Co., Barrington, Ill. Haferfraktionierungsverfahren und Produkt daraus
EP0620979B1 (en) * 1993-02-09 1999-05-12 The Quaker Oats Company Process for preparing a low fat, transparent, stable oat protein containing aqueous solution and product thereof
US5510128A (en) * 1993-08-27 1996-04-23 Takubo Kogyosho Co., Ltd. Process for producing emulsified filtrate of half-hulled rice
AU2396295A (en) * 1994-04-21 1995-11-16 Tzvetan Dimitrov Georgiev Oral preparation for patients with chronic renal insufficiency and other protein metabolic diseases
US5609895A (en) * 1994-08-04 1997-03-11 Takubo Kogyosho Co., Ltd. Method for producing half-hulled rice milk
US6685974B2 (en) 1995-01-26 2004-02-03 American Oats, Inc. Process for preparing an oat-based functional syrup
US5723162A (en) * 1995-01-26 1998-03-03 American Oats, Inc. Oat-based frozen confection
US5989598A (en) 1995-01-26 1999-11-23 American Oats, Inc. Process for forming an oat-based frozen confection
US6099871A (en) * 1995-06-01 2000-08-08 Bristol-Myers Squibb Company Anti-regurgitation infant formula
US5804234A (en) * 1996-09-13 1998-09-08 Suh; John D. Plant protein for nutritional products and method of making same
US6569483B2 (en) 1998-06-16 2003-05-27 Mathias Christian Zohoungbogbo Dietetic food composition and dietetic method using such composition
US6322826B2 (en) * 1998-06-16 2001-11-27 Mathias Christian Zohoungbogbo Dietetic food composition and dietetic method using such composition
US6210701B1 (en) 1999-04-30 2001-04-03 Healthcomm International, Inc. Medical food for treating inflammation-related diseases
US7297354B2 (en) 2000-04-26 2007-11-20 Land O'lakes, Inc. Protein material
ITMI20021300A1 (it) * 2002-06-12 2003-12-12 Ezio Bartocci Alimento a base di riso particolarmente studiato per l'alimentazione umana e relativo metodo di lavorazione
CN101123883B (zh) * 2004-02-23 2013-03-13 金克克国际有限公司 高纯度稻米蛋白浓缩物的制备方法
US7678403B2 (en) * 2005-07-15 2010-03-16 Crm Ip Llc Whole grain non-dairy milk production, products and use
KR101032994B1 (ko) * 2006-02-06 2011-05-09 윤정권 의료용품 가온 장치
JP5746614B2 (ja) * 2008-04-15 2015-07-08 ザ ユナイテッド ステイツ オブ アメリカ、 アズ リプレゼンティッド バイ ザ セクレタリー オブ アグリカルチャー 澱粉含有穀物から得られる蛋白質濃縮物、その組成、製造方法及び使用
CN101736065B (zh) * 2010-01-14 2012-10-31 华南理工大学 一种利用啤酒麦糟制备多肽的方法
CN101748182B (zh) * 2010-03-09 2012-07-04 中南林业科技大学 一种米蛋白抗氧化肽的制备方法
KR101122775B1 (ko) 2010-05-04 2012-03-23 대봉엘에스 주식회사 셀 매스의 펩신소화율 개선방법
CN101869173B (zh) * 2010-07-06 2012-07-04 长沙高新开发区湘博医药科技有限公司 酶碱法提取大米蛋白粉的方法
JP2013535983A (ja) * 2010-08-24 2013-09-19 ダニスコ・ユーエス・インク 低温コメタンパク質濃縮物を含有する食品
EP2465359A1 (en) * 2010-12-15 2012-06-20 Nestec S.A. Improved nutritional composition, especially for infants, with particular fat particles
CN102621261A (zh) * 2012-02-09 2012-08-01 广东东泰乳业有限公司 婴幼儿米粉中核苷酸含量检测方法
CN107691762A (zh) * 2016-08-08 2018-02-16 安徽汇佳生物科技有限公司 以大米为原料提取大米蛋白并制大米淀粉的工艺方法
FR3064452B1 (fr) 2017-03-31 2019-04-12 Compagnie Laitiere Europeenne Proteines vegetales hydrolysees adaptees a une utilisation en alimentation infantile
EP3634155A4 (en) 2017-05-12 2021-02-17 Axiom Foods Inc. RICE PRODUCTS AND SYSTEMS AND PROCESSES FOR THEIR PRODUCTION
CN107439786A (zh) * 2017-08-31 2017-12-08 江西省农业科学院 一种碎米蛋白粉快速浸提工艺
CN109730189A (zh) * 2018-12-03 2019-05-10 无锡金农生物科技有限公司 一种低颗粒感的大米酶解蛋白粉及其制备方法与应用
CN109601693A (zh) * 2018-12-03 2019-04-12 无锡金农生物科技有限公司 一种高纯度大米蛋白粉及其制备方法与应用
US12446603B2 (en) 2019-12-23 2025-10-21 Cargill, Incorporated Soluble rice flour compositions
AU2021233771B2 (en) 2020-03-13 2024-11-07 Montana Microbial Products, LLC Barley protein production process
CN120349374B (zh) * 2025-03-25 2025-10-10 长沙理工大学 一种米渣短肽及其在降尿酸中的应用

Family Cites Families (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1442149A (en) * 1973-12-18 1976-07-07 Nissin Shokuhin Kaisha Ltd Method of manufacturing a quick-soluble gelatinized powdered foodstuff electrical discharge machining
US4744992A (en) * 1986-04-24 1988-05-17 Mitchell Cheryl R Nutritional rice milk production
US4894242A (en) * 1986-04-24 1990-01-16 Mitchell Cheryl R Nutritional rice milk product
US4756912A (en) * 1986-04-28 1988-07-12 California Natural Products Rice syrup sweetener production
US4876096A (en) * 1986-04-28 1989-10-24 California Natural Products Rice syrup sweetener
US4830861A (en) * 1988-07-14 1989-05-16 Bristol-Myers Company Low manganese high protein rice flour

Also Published As

Publication number Publication date
MX163822B (es) 1992-06-23
CA2020831A1 (en) 1991-01-12
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DE69005725T2 (de) 1994-05-11
AU5884890A (en) 1991-02-07
ES2048904T3 (es) 1994-04-01
EP0407981A3 (en) 1991-03-13
US4990344A (en) 1991-02-05
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MY111867A (en) 2001-02-28
ATE99496T1 (de) 1994-01-15
JP3047113B2 (ja) 2000-05-29
EP0407981A2 (en) 1991-01-16
AU635543B2 (en) 1993-03-25

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