JPH0363293A - 牛乳由来耐熱性糖蛋白質の製法及び該製法によって製造した糖蛋白質の使用法 - Google Patents
牛乳由来耐熱性糖蛋白質の製法及び該製法によって製造した糖蛋白質の使用法Info
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- JPH0363293A JPH0363293A JP1195425A JP19542589A JPH0363293A JP H0363293 A JPH0363293 A JP H0363293A JP 1195425 A JP1195425 A JP 1195425A JP 19542589 A JP19542589 A JP 19542589A JP H0363293 A JPH0363293 A JP H0363293A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
「産業上の利用分野」
本発明は新規な牛乳由来耐熱性糖蛋白質の製法及び該製
法によって製造した糖蛋白質の使用法に関するものであ
る。
法によって製造した糖蛋白質の使用法に関するものであ
る。
「従来の技術」
食品中に含まれるリパーゼが食品加工乃至保存中に活性
化されて起こる中性脂肪の加水分解（１ｉｐｏｌｙｓｉ
ｓ ）は、分解されて生ずる脂肪酸が食品の風味を損な
ったり、酸化されて健康上有害な過酸化脂質を生ずるた
め、できるだけ卯制することが望ましい。特に酪農産業
にあっては、種々の食品加工の過程で起こる脂肪の分解
は、保存上の大きな問題になっている。何等の加工もさ
れていない生牛乳にあっては、脂肪球に含まれる中性脂
肪は保存しても殆ど分解されない。しかし牛乳を攪拌し
たり、ホモジナイズするとその中に含まれる脂肪は急速
に加水分解されるようになり、脂肪酸が遊離してくるこ
とが知られている。本来、水と混じらない脂肪が牛乳中
に非常に安定な形で分散できる理由は、脂肪が平均直径
３μ程の微細な油滴となり、水と接する表面を牛乳脂肪
球被膜と呼ばれる一種の生体膜によって被覆されている
からである。牛乳脂肪球被膜は、乳腺細胞膜に由来する
生体膜と考えられているが、その組成などは完全に解明
されているとは言えない。泌乳されたばかりのリパーゼ
を含む牛乳中で脂肪が比較的安定に保持される理由は、
生牛乳乃至牛乳脂肪球被膜にリパーゼ阻害物質が含まれ
ているためではなく、−旦乳脂肪が脂肪球被膜によって
密に被覆されると、脂肪分解酔素、リパーゼが脂肪と接
触できなくなるためと考えられている。したがって、牛
乳脂肪球に物理的な衝撃を与えると、脂肪球から被膜が
剥がれたり、部分的に被膜の密度が減少し、リパーゼが
脂肪と接触できる間隙が生ずるため、両者の接触によっ
て中性脂肪の加水分解が起こるものと考えられる。
化されて起こる中性脂肪の加水分解（１ｉｐｏｌｙｓｉ
ｓ ）は、分解されて生ずる脂肪酸が食品の風味を損な
ったり、酸化されて健康上有害な過酸化脂質を生ずるた
め、できるだけ卯制することが望ましい。特に酪農産業
にあっては、種々の食品加工の過程で起こる脂肪の分解
は、保存上の大きな問題になっている。何等の加工もさ
れていない生牛乳にあっては、脂肪球に含まれる中性脂
肪は保存しても殆ど分解されない。しかし牛乳を攪拌し
たり、ホモジナイズするとその中に含まれる脂肪は急速
に加水分解されるようになり、脂肪酸が遊離してくるこ
とが知られている。本来、水と混じらない脂肪が牛乳中
に非常に安定な形で分散できる理由は、脂肪が平均直径
３μ程の微細な油滴となり、水と接する表面を牛乳脂肪
球被膜と呼ばれる一種の生体膜によって被覆されている
からである。牛乳脂肪球被膜は、乳腺細胞膜に由来する
生体膜と考えられているが、その組成などは完全に解明
されているとは言えない。泌乳されたばかりのリパーゼ
を含む牛乳中で脂肪が比較的安定に保持される理由は、
生牛乳乃至牛乳脂肪球被膜にリパーゼ阻害物質が含まれ
ているためではなく、−旦乳脂肪が脂肪球被膜によって
密に被覆されると、脂肪分解酔素、リパーゼが脂肪と接
触できなくなるためと考えられている。したがって、牛
乳脂肪球に物理的な衝撃を与えると、脂肪球から被膜が
剥がれたり、部分的に被膜の密度が減少し、リパーゼが
脂肪と接触できる間隙が生ずるため、両者の接触によっ
て中性脂肪の加水分解が起こるものと考えられる。
「発明が解決しようとする課題」
そこで、本発明者らは斯かる点について更に鋭意研究し
た結果、牛乳脂肪球被膜に存在するある種の糖蛋白が、
リパーゼによる中性脂肪の加水分解を著しく遅延させる
ことを見いだした。更に本発明者らは、牛乳脂肪球被膜
に存在する糖蛋白と類似した物質が脱脂乳にも存在し、
耐熱性のプロテオーズ・ペプトン分画に濃縮されること
を発見した。そして更に、牛乳中の耐熱性で強い乳化活
性を持つ糖蛋白質は、膜処理によって容易に他の乳成分
と分離できることを証明し、本発明を完成するに至った
。
た結果、牛乳脂肪球被膜に存在するある種の糖蛋白が、
リパーゼによる中性脂肪の加水分解を著しく遅延させる
ことを見いだした。更に本発明者らは、牛乳脂肪球被膜
に存在する糖蛋白と類似した物質が脱脂乳にも存在し、
耐熱性のプロテオーズ・ペプトン分画に濃縮されること
を発見した。そして更に、牛乳中の耐熱性で強い乳化活
性を持つ糖蛋白質は、膜処理によって容易に他の乳成分
と分離できることを証明し、本発明を完成するに至った
。
「課題を解決するための手段」
以下、本発明について更に詳細に説明する。
第１図にプロテオーズ・ペプトン分画を採取するための
分画法を示した。先ず、牛乳をクリームセパレーターに
かけて乳脂肪を除去し、得られた脱脂乳を１００℃に２
０分間加熱すると、液中に溶解していた大部分の乳蛋白
も熱変性を起こして凝集する。
分画法を示した。先ず、牛乳をクリームセパレーターに
かけて乳脂肪を除去し、得られた脱脂乳を１００℃に２
０分間加熱すると、液中に溶解していた大部分の乳蛋白
も熱変性を起こして凝集する。
この加熱した脱脂乳を放置して冷却し、希塩酸を加えて
ｐＨ４，６に修正すると、主要な乳蛋白であるカゼイン
を略完全に沈澱させることができる。
ｐＨ４，６に修正すると、主要な乳蛋白であるカゼイン
を略完全に沈澱させることができる。
次に、遠心分離して熱変性を起こした蛋白を除去すると
、プロテオーズ・ペプトン分画を含む透明な上清が得ら
れる。この上清中には、脱脂乳に由来する乳糖等の低分
子化合物が多量に含まれている。低分子化合物を除去し
、プロテオーズ・ペプトン分画を更に濃縮するために、
上清を分画分子量２万の限外濾過膜で処理する。このよ
うにして得られた濃縮プロテオーズ・ペプトン分画の収
量は、全牛乳蛋白質の２〜６％である。
、プロテオーズ・ペプトン分画を含む透明な上清が得ら
れる。この上清中には、脱脂乳に由来する乳糖等の低分
子化合物が多量に含まれている。低分子化合物を除去し
、プロテオーズ・ペプトン分画を更に濃縮するために、
上清を分画分子量２万の限外濾過膜で処理する。このよ
うにして得られた濃縮プロテオーズ・ペプトン分画の収
量は、全牛乳蛋白質の２〜６％である。
第２図に牛乳プロテオーズ・ペプトン分画の高速液体ク
ロマトグラムを示す。上からプロテオーズ・ペプトン分
画、中央及び下の図は、夫々ｐｉｆ３．０及び７．０に
おいて脂肪球に吸着したプロテオーズ・ペプトン分画の
成分を示す。
ロマトグラムを示す。上からプロテオーズ・ペプトン分
画、中央及び下の図は、夫々ｐｉｆ３．０及び７．０に
おいて脂肪球に吸着したプロテオーズ・ペプトン分画の
成分を示す。
これらの図から明らかなようにプロテオーズ・ペプトン
分画は、数種類の蛋白質からなる混合物であるが、乳化
に関与しているのはピークＡ、 Ｂ及びＣである。ビー
クＡ及びＢは７０％以上の高いアセトニトリル濃度でカ
ラムから溶出される比較的小さな分子量を持ったグリコ
ペブタイドで、強い疏水性基を持っていると考えられる
。ピークＣは種々な糖蛋白の混合物である。また、これ
らのピークを５ｒＪＳポリアクリルアミド・ゲルの電気
泳動にかけた結果を第３図に示している。尚、蛋白質の
発色剤、クマシーブリリアントブルー（ＣＯ）で発色さ
せた場合を左側に、糖蛋白の発色剤ＰＡＳで染色した場
合を右側に示した。図から明らかなように、脂肪の乳化
に関与するピークＡ、Ｂ及びＣは、いずれも分子内に糖
鎖を含む糖蛋白である。
分画は、数種類の蛋白質からなる混合物であるが、乳化
に関与しているのはピークＡ、 Ｂ及びＣである。ビー
クＡ及びＢは７０％以上の高いアセトニトリル濃度でカ
ラムから溶出される比較的小さな分子量を持ったグリコ
ペブタイドで、強い疏水性基を持っていると考えられる
。ピークＣは種々な糖蛋白の混合物である。また、これ
らのピークを５ｒＪＳポリアクリルアミド・ゲルの電気
泳動にかけた結果を第３図に示している。尚、蛋白質の
発色剤、クマシーブリリアントブルー（ＣＯ）で発色さ
せた場合を左側に、糖蛋白の発色剤ＰＡＳで染色した場
合を右側に示した。図から明らかなように、脂肪の乳化
に関与するピークＡ、Ｂ及びＣは、いずれも分子内に糖
鎖を含む糖蛋白である。
したがって、これらの糖蛋白が疏水性部分で脂肪球に付
着し、糖部分は生成した脂肪球を水中で安定化させる上
で大きな役割を演じていることが示唆される。また、こ
のように糖蛋白が親油性部分で脂肪球に付着し、水との
界面に糖鎖が配列することによって脂肪球を安定化させ
ている仕組みは第４図に示した。
着し、糖部分は生成した脂肪球を水中で安定化させる上
で大きな役割を演じていることが示唆される。また、こ
のように糖蛋白が親油性部分で脂肪球に付着し、水との
界面に糖鎖が配列することによって脂肪球を安定化させ
ている仕組みは第４図に示した。
斯くして調製した耐熱性糖蛋白を、脂溶性物質に対し０
．５〜５０％添加すると、乳化した脂肪を熱に対し極め
て安定に保つことができる。また、中性脂肪を含む食品
に対し０．１〜１０％添加すると、脂肪の加水分解、ひ
いては脂肪酸の過酸化を防止する上で非常に有効である
。更に、プロテオーズ・ペプトン分画を、単独乃至牛乳
脂肪球被膜或いは粉末バターミルクと混合することによ
り、脂溶性化合物を極めて安定な乳化状態で、水中に分
散することができる。而も、プロテオーズ・ペプトン分
画は牛乳蛋白であるから、安全性が高く、食品中に加え
ることにより風味を向上させることができる。
．５〜５０％添加すると、乳化した脂肪を熱に対し極め
て安定に保つことができる。また、中性脂肪を含む食品
に対し０．１〜１０％添加すると、脂肪の加水分解、ひ
いては脂肪酸の過酸化を防止する上で非常に有効である
。更に、プロテオーズ・ペプトン分画を、単独乃至牛乳
脂肪球被膜或いは粉末バターミルクと混合することによ
り、脂溶性化合物を極めて安定な乳化状態で、水中に分
散することができる。而も、プロテオーズ・ペプトン分
画は牛乳蛋白であるから、安全性が高く、食品中に加え
ることにより風味を向上させることができる。
「実施例」
以下、本発明の実施例について記述する。
〔実施例１〕プロテオーズ・ペプトン分画の製法新鮮な
牛乳１００４！をクリームセパレーターで処理して、８
０１の脱脂乳を得た。この脱脂乳を１００ｔで２０分間
加熱し、放置して冷却した後、希塩酸を加えてｐＨ４，
６に修正した。この操作により凝固した乳蛋白を除去す
るために、混合物は連続遠心機にかけて沈澱部と液体を
分離した。更に沈澱部に少量の水を加えて洗浄し、再度
、連続遠心機にかけて洗浄液を分離した。次に、最初の
液体部分と洗浄液を合一し、逆浸ｉ３ （ｒｅｖｅｒｓ
ｅ ｏｓｓ＋ｏｓｉｓ ）を行って過剰の水分を除去し
た後、分画分子量２万の限外濾過膜を使用した濾過機に
かけて乳糖などの低分子化合物をプロテオーズ・ペプト
ン分画から分離した。プロテオーズ・ペプトン分画を減
圧下に濃縮し、濃縮液を噴霧乾燥してプロテオーズ・ペ
プトン分画の粉末２００ｇを得た。
牛乳１００４！をクリームセパレーターで処理して、８
０１の脱脂乳を得た。この脱脂乳を１００ｔで２０分間
加熱し、放置して冷却した後、希塩酸を加えてｐＨ４，
６に修正した。この操作により凝固した乳蛋白を除去す
るために、混合物は連続遠心機にかけて沈澱部と液体を
分離した。更に沈澱部に少量の水を加えて洗浄し、再度
、連続遠心機にかけて洗浄液を分離した。次に、最初の
液体部分と洗浄液を合一し、逆浸ｉ３ （ｒｅｖｅｒｓ
ｅ ｏｓｓ＋ｏｓｉｓ ）を行って過剰の水分を除去し
た後、分画分子量２万の限外濾過膜を使用した濾過機に
かけて乳糖などの低分子化合物をプロテオーズ・ペプト
ン分画から分離した。プロテオーズ・ペプトン分画を減
圧下に濃縮し、濃縮液を噴霧乾燥してプロテオーズ・ペ
プトン分画の粉末２００ｇを得た。
分析値：蛋白９０％、乳糖５％、灰分０．８％、水分３
％。
％。
〔実施例２〕プロテオーズ・ペプトン分画の乳化活性
上記のようにして得られたプロテオーズ・ペプトン分画
の乳化活性を、乳清蛋白を対照として比較した。結果は
第５図に示した通りである。
の乳化活性を、乳清蛋白を対照として比較した。結果は
第５図に示した通りである。
室温において各種濃度のプロテアーゼ又は乳清蛋白質を
含む水溶液２ｍｌに０．５ｇの大豆油を添加し、３分間
ホモジナイザー（ポリトロンＰＴＡ−７）で乳化した。
含む水溶液２ｍｌに０．５ｇの大豆油を添加し、３分間
ホモジナイザー（ポリトロンＰＴＡ−７）で乳化した。
この乳化液を４００倍に希釈した後、５００ｎｍにおけ
る濁度を測定した。濁度は乳化液中の脂肪球のサイズと
負の相関を示すことが知られており、高い濁度は乳化力
（乳化活性）が高いことを示している０図から明らかな
ようにプロテオーズ・ペプトン分画は、乳蛋白の中でも
最も乳化活性が高いとされている乳清蛋白と比較しても
、優れた乳化活性を示した。
る濁度を測定した。濁度は乳化液中の脂肪球のサイズと
負の相関を示すことが知られており、高い濁度は乳化力
（乳化活性）が高いことを示している０図から明らかな
ようにプロテオーズ・ペプトン分画は、乳蛋白の中でも
最も乳化活性が高いとされている乳清蛋白と比較しても
、優れた乳化活性を示した。
乳化活性の測定に用いた蛋白濃度は、プロテオーズ・ペ
プトン分画及び乳清蛋白とも０．８％とし、ｐＨは水酸
化ナトリウム又は塩酸を蛋白溶液に添加することによっ
て調製した。また、電解質の影響を見る実験では、ｐ）
Ｉ ７．０に調整した蛋白溶液に塩化ナトリウム溶液（
ｐＨ７，０）又は塩化カルシウム溶液（同）を濃度を変
えて添加した。
プトン分画及び乳清蛋白とも０．８％とし、ｐＨは水酸
化ナトリウム又は塩酸を蛋白溶液に添加することによっ
て調製した。また、電解質の影響を見る実験では、ｐ）
Ｉ ７．０に調整した蛋白溶液に塩化ナトリウム溶液（
ｐＨ７，０）又は塩化カルシウム溶液（同）を濃度を変
えて添加した。
〔実施例３〕プロテオーズ・ペプトン分画乳化脂肪球の
ｐＨ並びに電解質安定性 実施例２の方法で調製した脂肪球について、実施例２の
方法に準拠してｐＨ並びに電解質安定性を検討した。結
果は第６図及び第７図に示した通りである。乳化に用い
た蛋白質濃度は、プロテオーズ・ペプトン分画及び乳清
蛋白とも１％である。
ｐＨ並びに電解質安定性 実施例２の方法で調製した脂肪球について、実施例２の
方法に準拠してｐＨ並びに電解質安定性を検討した。結
果は第６図及び第７図に示した通りである。乳化に用い
た蛋白質濃度は、プロテオーズ・ペプトン分画及び乳清
蛋白とも１％である。
先ず、ｐｌ！安定性に関してはプロテオーズ・ペプトン
分画及び乳清蛋白で調製した脂肪球とも、ｐＨ３〜９の
範囲で安定であった。また、電解質添加が脂肪球の安定
性に及ぼす影響については、ナトリウムおよびカルシウ
ムを添加して検討したが、前者では１００ｍＭ 、後者
では８ＩＩＩＭまでは濃度上昇に伴って乳化性が向上し
たが、それ以上に加えても変化は認められなかった。
分画及び乳清蛋白で調製した脂肪球とも、ｐＨ３〜９の
範囲で安定であった。また、電解質添加が脂肪球の安定
性に及ぼす影響については、ナトリウムおよびカルシウ
ムを添加して検討したが、前者では１００ｍＭ 、後者
では８ＩＩＩＭまでは濃度上昇に伴って乳化性が向上し
たが、それ以上に加えても変化は認められなかった。
〔実施例４〕プロテオーズ・ペプトン分画脂肪球の熱安
定性 濃度０．８％のプロテオーズ・ペプトン分画又は乳清蛋
白質溶液（５０ＩＩＩＭ塩化ナトリウム、５万Ｍ塩化カ
ルシウムを含む）のｐＨを７．０或いは３．０に調整し
たものを試料蛋白溶液とし、これを用いて実施例２のよ
うに乳化液を調製した。次に、この乳化液を１００℃で
１０分間処理し、時間を追って脂肪球の変化を観察した
。第８図にはその結果を示し、ている。図から明らかな
ように、乳清蛋白から調製された脂肪球は、熱安定性が
大きく低下するのに対し、プロテオーズ・ペプトン分画
によって調製された脂肪球の熱安定性は、乳清蛋白から
調製された脂肪球より明らかに優れた熱安定性を示した
。
定性 濃度０．８％のプロテオーズ・ペプトン分画又は乳清蛋
白質溶液（５０ＩＩＩＭ塩化ナトリウム、５万Ｍ塩化カ
ルシウムを含む）のｐＨを７．０或いは３．０に調整し
たものを試料蛋白溶液とし、これを用いて実施例２のよ
うに乳化液を調製した。次に、この乳化液を１００℃で
１０分間処理し、時間を追って脂肪球の変化を観察した
。第８図にはその結果を示し、ている。図から明らかな
ように、乳清蛋白から調製された脂肪球は、熱安定性が
大きく低下するのに対し、プロテオーズ・ペプトン分画
によって調製された脂肪球の熱安定性は、乳清蛋白から
調製された脂肪球より明らかに優れた熱安定性を示した
。
〔実施例５〕リパーゼ安定性
プロテオーズ・ペプトン分画、β−ラクトグロブリン或
いは血清アルブミンを０．５〜２．０％になるよう蒸溜
水に熔解し、ｐＨを７．０に調整した。これらの溶液８
＋＋ｊ！に２ｇの大豆油を加え、ポリトロンホモジナイ
ザーを用いて３０℃で５分間乳化した。
いは血清アルブミンを０．５〜２．０％になるよう蒸溜
水に熔解し、ｐＨを７．０に調整した。これらの溶液８
＋＋ｊ！に２ｇの大豆油を加え、ポリトロンホモジナイ
ザーを用いて３０℃で５分間乳化した。
この乳化液５−１２に１Ｍトリス−塩酸緩衝液（ｐＨ８
，５）１ｍｊ！、ＬＭ塩化ナトリウム溶液１ｍｊ＃蒸留
水２ｍＡ及びリパーゼ溶液（Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｎ１ｖ
ｅｕｓ ： ６００ ／Ｊ）１〜ｌを加え、３７℃で
３０分間インキュベートした。
，５）１ｍｊ！、ＬＭ塩化ナトリウム溶液１ｍｊ＃蒸留
水２ｍＡ及びリパーゼ溶液（Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｎ１ｖ
ｅｕｓ ： ６００ ／Ｊ）１〜ｌを加え、３７℃で
３０分間インキュベートした。
反応終了後、混合物を１００℃、３分間加熱してリパー
ゼを失活させ、次いで１０ｍ ｊ！の石油エーテル：ｎ
−プロパノール混合液（４：１、ｖ／ｖ）で脂質を抽出
した。遊離脂肪酸を含む石油エーテル層を回収し、その
５ｍｊ！を０．０２Ｎ水酸化ナトリウム／工タノール混
合液で滴定して遊離脂肪酸量を測定した。第９図にはそ
の結果を示している。図から明らかなように、プロテオ
ーズ・ペプトン分画から＃Ａ製された脂肪球は、血清ア
ルブミン及びβ−ラクトアルプミンからｍ製された脂肪
球と比べ、明らかにリパーゼによる脂肪酸の遊離が少な
く、リパーゼによる脂肪の加水分解を阻止する作用を示
した。
ゼを失活させ、次いで１０ｍ ｊ！の石油エーテル：ｎ
−プロパノール混合液（４：１、ｖ／ｖ）で脂質を抽出
した。遊離脂肪酸を含む石油エーテル層を回収し、その
５ｍｊ！を０．０２Ｎ水酸化ナトリウム／工タノール混
合液で滴定して遊離脂肪酸量を測定した。第９図にはそ
の結果を示している。図から明らかなように、プロテオ
ーズ・ペプトン分画から＃Ａ製された脂肪球は、血清ア
ルブミン及びβ−ラクトアルプミンからｍ製された脂肪
球と比べ、明らかにリパーゼによる脂肪酸の遊離が少な
く、リパーゼによる脂肪の加水分解を阻止する作用を示
した。
「発明の効果」
本発明によれば、優れた乳化活性作用を有し、中性脂肪
加水分解酵素の活性を阻害する新規な牛乳由来耐熱性糖
蛋白質を得ることができる。
加水分解酵素の活性を阻害する新規な牛乳由来耐熱性糖
蛋白質を得ることができる。
また、本発明によって得た耐熱性糖蛋白質は、これを脂
溶性物質に対し０．５〜５０％添加すると、乳化した脂
肪を熱に対し極めて安定に保ことかでき、更にまた、中
性脂肪を含む食品に対し０．１〜１０％添加すると、脂
肪の加水分解、ひいては脂肪酸の過酸化を防止する上で
非常に有効である。
溶性物質に対し０．５〜５０％添加すると、乳化した脂
肪を熱に対し極めて安定に保ことかでき、更にまた、中
性脂肪を含む食品に対し０．１〜１０％添加すると、脂
肪の加水分解、ひいては脂肪酸の過酸化を防止する上で
非常に有効である。
また、本発明の工程によって得られるプロテオーズ・ペ
プトン分画はこれを単独乃至牛乳脂肪球被膜或いは粉末
バターミルクと混合することにより、脂溶性化合物を極
めて安定な乳化状態で、水中に分散することができる。
プトン分画はこれを単独乃至牛乳脂肪球被膜或いは粉末
バターミルクと混合することにより、脂溶性化合物を極
めて安定な乳化状態で、水中に分散することができる。
而も、プロテオーズ・ペプトン分画は牛乳蛋白であるか
ら、安全性が高く、食品中に加えることにより風味を向
上させることができる。
ら、安全性が高く、食品中に加えることにより風味を向
上させることができる。
第１図は牛乳からのプロテオーズ・ペプトン分画の製法
の工程概略図、第２図はプロテオーズ・ペプトン分画の
高速液体クロマトグラムの分析結果を示す図、第３図は
ピークをＳＯＳポリアクリルアミド・ゲルの電気泳動に
かけた結果を示す図、第４図はプロテオーズ・ペプトン
分画の脂肪球安定化の模式図、第５図はプロテオーズ・
ペプトン分画と乳清蛋白の乳化特性の比較説明図、第６
図はプロテオーズ・ペプトン分画及び乳清蛋白の乳化活
性に及ぼすｐＨの影響の説明図、第７図はブロテオーズ
・ペプトン分画及び乳清蛋白の乳化特性に及ぼす電解質
の影響の説明図、第８図は熱処理の乳化安定性に及ぼす
影響の説明図、第９図はプロテオーズ・ペプトン分画の
リパーゼ活性に及ぼす影響の説明図である。 第 １ 図 牛乳からのプロテオーズ・ペプトン分画の製法フロテオ
ーズ・ペプトン分画粉末（全乳蛋白の２−６％）１鴨・ クマシーブリリアントブルー染色 ＰＡＳ染色 第２図 プロテオーズ・ペプトン分画の高速液体クロマトグラム
／−ｃ−１ 保持時間（分） プロテオーズ・ペプトン分画の脂肪球安定化の模式図を 生牛乳 ６ 図 第 図 熱処理が乳化安定性に及ぼす影響 量目の孔イし枯１）に＆は丁ｐＨの動嘗の乳化特性に及
ぼす電解質の影響 蛋白濃度（υ プロテオーズ・ペプトン分画のリパーゼ活性に及ぼす影
響手続補正書 平底元年デ月６日
の工程概略図、第２図はプロテオーズ・ペプトン分画の
高速液体クロマトグラムの分析結果を示す図、第３図は
ピークをＳＯＳポリアクリルアミド・ゲルの電気泳動に
かけた結果を示す図、第４図はプロテオーズ・ペプトン
分画の脂肪球安定化の模式図、第５図はプロテオーズ・
ペプトン分画と乳清蛋白の乳化特性の比較説明図、第６
図はプロテオーズ・ペプトン分画及び乳清蛋白の乳化活
性に及ぼすｐＨの影響の説明図、第７図はブロテオーズ
・ペプトン分画及び乳清蛋白の乳化特性に及ぼす電解質
の影響の説明図、第８図は熱処理の乳化安定性に及ぼす
影響の説明図、第９図はプロテオーズ・ペプトン分画の
リパーゼ活性に及ぼす影響の説明図である。 第 １ 図 牛乳からのプロテオーズ・ペプトン分画の製法フロテオ
ーズ・ペプトン分画粉末（全乳蛋白の２−６％）１鴨・ クマシーブリリアントブルー染色 ＰＡＳ染色 第２図 プロテオーズ・ペプトン分画の高速液体クロマトグラム
／−ｃ−１ 保持時間（分） プロテオーズ・ペプトン分画の脂肪球安定化の模式図を 生牛乳 ６ 図 第 図 熱処理が乳化安定性に及ぼす影響 量目の孔イし枯１）に＆は丁ｐＨの動嘗の乳化特性に及
ぼす電解質の影響 蛋白濃度（υ プロテオーズ・ペプトン分画のリパーゼ活性に及ぼす影
響手続補正書 平底元年デ月６日
Claims (4)
- （１）脱脂乳を１００℃に２０分間加熱した後ｐＨ４．
６に修正し、その後凝固する蛋白を除去して上清を採取
し、更にこの採取した上清を適宜濃縮した後、分画分子
量２万の限外濾過膜で処理し、得られる高分子糖蛋白分
画を噴霧乾燥して粉末化することを特徴とする牛乳由来
耐熱性糖蛋白質の製法。 - （２）請求項（１）記載の発明によって製造した耐熱性
糖蛋白質を、脂溶性物質に対し０．５〜５０％添加し、
脂溶性物質を水に乳化させることを特徴とする請求項（
１）記載の発明によって製造した耐熱性糖蛋白質の使用
法。 - （３）加工食品中に含まれる中性脂肪の加水分解を防ぐ
ため、請求項（１）記載の発明によって製造した耐熱性
糖蛋白質を加工食品に０．１〜１０％添加して、脂肪の
加水分解を防ぐことを特徴とする請求項（１）記載の発
明によって製造した耐熱性糖蛋白質の使用法。 - （４）請求項（１）記載の発明の工程によって得られる
糖蛋白分画を、牛乳脂肪球被膜又は粉末バターミルクに
添加し、脂溶性化合物の乳化安定性を改善することを特
徴とする請求項（１）記載の発明の工程によって得られ
る糖蛋白分画の使用法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1195425A JPH0363293A (ja) | 1989-07-29 | 1989-07-29 | 牛乳由来耐熱性糖蛋白質の製法及び該製法によって製造した糖蛋白質の使用法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1195425A JPH0363293A (ja) | 1989-07-29 | 1989-07-29 | 牛乳由来耐熱性糖蛋白質の製法及び該製法によって製造した糖蛋白質の使用法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0363293A true JPH0363293A (ja) | 1991-03-19 |
Family
ID=16340860
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1195425A Pending JPH0363293A (ja) | 1989-07-29 | 1989-07-29 | 牛乳由来耐熱性糖蛋白質の製法及び該製法によって製造した糖蛋白質の使用法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0363293A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0696427A1 (en) * | 1994-08-10 | 1996-02-14 | Kyodo Milk Industry Corporation Limited | Method for producing milk fraction having high emulsifying strength and product using the fraction |
| EP1356736A1 (fr) * | 2002-04-23 | 2003-10-29 | Faculté Universitaire des Sciences Agronomiques de Gembloux | Crème laitière reconstituée |
| WO2011020736A1 (en) * | 2009-08-19 | 2011-02-24 | Nestec S.A. | Proteose peptone and lipase activity |
-
1989
- 1989-07-29 JP JP1195425A patent/JPH0363293A/ja active Pending
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0696427A1 (en) * | 1994-08-10 | 1996-02-14 | Kyodo Milk Industry Corporation Limited | Method for producing milk fraction having high emulsifying strength and product using the fraction |
| EP1356736A1 (fr) * | 2002-04-23 | 2003-10-29 | Faculté Universitaire des Sciences Agronomiques de Gembloux | Crème laitière reconstituée |
| WO2011020736A1 (en) * | 2009-08-19 | 2011-02-24 | Nestec S.A. | Proteose peptone and lipase activity |
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