JPH04179482A - Ｃ型肝炎ウイルス由来の遺伝子 - Google Patents
Ｃ型肝炎ウイルス由来の遺伝子Info
- Publication number
- JPH04179482A JPH04179482A JP30441790A JP30441790A JPH04179482A JP H04179482 A JPH04179482 A JP H04179482A JP 30441790 A JP30441790 A JP 30441790A JP 30441790 A JP30441790 A JP 30441790A JP H04179482 A JPH04179482 A JP H04179482A
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- sequence
- amino acid
- gene
- leu
- ala
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- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明はＣ型肝炎の病因であるＣ型肝炎ウィルスに由来
する遺伝子、該遺伝子を大腸菌で該遺伝子の発現が可能
なベクターに組み込んで得た組換えベクター、数組換え
ベクターにより形質転換された大腸菌、該大腸菌を用い
て生産されたポリペプチド、および該ポリペプチドの製
造方法に関する。
する遺伝子、該遺伝子を大腸菌で該遺伝子の発現が可能
なベクターに組み込んで得た組換えベクター、数組換え
ベクターにより形質転換された大腸菌、該大腸菌を用い
て生産されたポリペプチド、および該ポリペプチドの製
造方法に関する。
本発明による遺伝子およびポリペプチドは、Ｃ型肝炎の
診断上、極めて育用性なものである。
診断上、極めて育用性なものである。
輸血後非Ａ非Ｂ肝炎を起こした患者の血清をもとに、Ｃ
型肝炎ウィルス（・以下、ＨＣＶと略す場合がある）の
遺伝子の一部がクローニングされ、これが米国カイロン
社のホートンらによりサイエンスに報告された［５ｃｉ
ｅｎｃｅ、 Ｖｏｌ、 ２４４． ｐｐ、３５９−３６
２（１９８９）、 ］。更に、彼らはＣ型肝炎ウィルス
の非構造蛋白質領域をコードする遺伝子の一部を、酵母
の発現ベクターに挿入し、酵母でこの遺伝子を発現させ
ることに成功した。この方法により生産される非構造蛋
白質の一部分は、Ｃ型肝炎患者血清中に存在する抗ＨＣ
Ｖ抗体に対して、抗原性を有する［Ｔｈｅ Ｌａｎｃｅ
ｔ、、Ｖｏｌ、３３５． ｐｐ、１−３．１９９０．］
。
型肝炎ウィルス（・以下、ＨＣＶと略す場合がある）の
遺伝子の一部がクローニングされ、これが米国カイロン
社のホートンらによりサイエンスに報告された［５ｃｉ
ｅｎｃｅ、 Ｖｏｌ、 ２４４． ｐｐ、３５９−３６
２（１９８９）、 ］。更に、彼らはＣ型肝炎ウィルス
の非構造蛋白質領域をコードする遺伝子の一部を、酵母
の発現ベクターに挿入し、酵母でこの遺伝子を発現させ
ることに成功した。この方法により生産される非構造蛋
白質の一部分は、Ｃ型肝炎患者血清中に存在する抗ＨＣ
Ｖ抗体に対して、抗原性を有する［Ｔｈｅ Ｌａｎｃｅ
ｔ、、Ｖｏｌ、３３５． ｐｐ、１−３．１９９０．］
。
この蛋白質は、現在市販されている唯一のＣ型肝炎診断
用抗原である。
用抗原である。
酵母で生産された抗原性蛋白質は、Ｃ型肝炎か発症して
なお６力月程度を経て現れる抗体を検出するために早期
診断が出来ないこと、また偽陽性または偽陰性を示す場
合があること［Ｔｈｅ Ｌａｎｃｅｔ。
なお６力月程度を経て現れる抗体を検出するために早期
診断が出来ないこと、また偽陽性または偽陰性を示す場
合があること［Ｔｈｅ Ｌａｎｃｅｔ。
Ｖｏｌ、３３５． ｐｐ、７５４−７５７（１９９０）
および臨床科学、２５巻、７号、８２７ページ、１９９
０年］なとの問題点のあることが、次第に明らかになっ
てきた。このため、より精度か高く、初期診断が可能と
なる、新しい抗原性ポリペプチドの開発か求められてい
る。
および臨床科学、２５巻、７号、８２７ページ、１９９
０年］なとの問題点のあることが、次第に明らかになっ
てきた。このため、より精度か高く、初期診断が可能と
なる、新しい抗原性ポリペプチドの開発か求められてい
る。
Ｃ型肝炎はＣ型肝炎ウィルスによって引き起こされる肝
炎であり、輸血後非Ａ非Ｂ型肝炎の多くは、この肝炎で
あるといわれている。そして、その多くは更に肝癌へと
病状か進行する。Ｃ型肝炎ウィルスは遺伝子の長さ約１
０ｋｂ （約１万ヌクレオチド）のＲＮＡウィルスと考
えられ、フラビウイルスの仲間であると推定されている
。このことから考えると、５°末端側から約１．５ ｋ
ｂ （約１５００ヌクレオチド）の部分が構造蛋白質遺
伝子部分に相当し、残り８．５ｋｂが非構造蛋白質遺伝
子部分に相当すると考えられる。Ｃ型肝炎ウィルス遺伝
子の塩基配列については、非構造蛋白質遺伝子領域がヨ
ーロッパ特許ＥＰＯ３１８２１６に、構造蛋白質遺伝子
領域かＮｕｃｌｅｉｃ Ａｃ１ｄｓ Ｒｅ５ｅａｒｃｈ
、 Ｖｏｌ、１８． ＮｃＬ１５゜１１、４６２６（１
９９０）、にそれぞれ報告されているか、これらは断片
的な執告であり、未だオープンリーディングフレーム全
領域についての報告はなされていない。
炎であり、輸血後非Ａ非Ｂ型肝炎の多くは、この肝炎で
あるといわれている。そして、その多くは更に肝癌へと
病状か進行する。Ｃ型肝炎ウィルスは遺伝子の長さ約１
０ｋｂ （約１万ヌクレオチド）のＲＮＡウィルスと考
えられ、フラビウイルスの仲間であると推定されている
。このことから考えると、５°末端側から約１．５ ｋ
ｂ （約１５００ヌクレオチド）の部分が構造蛋白質遺
伝子部分に相当し、残り８．５ｋｂが非構造蛋白質遺伝
子部分に相当すると考えられる。Ｃ型肝炎ウィルス遺伝
子の塩基配列については、非構造蛋白質遺伝子領域がヨ
ーロッパ特許ＥＰＯ３１８２１６に、構造蛋白質遺伝子
領域かＮｕｃｌｅｉｃ Ａｃ１ｄｓ Ｒｅ５ｅａｒｃｈ
、 Ｖｏｌ、１８． ＮｃＬ１５゜１１、４６２６（１
９９０）、にそれぞれ報告されているか、これらは断片
的な執告であり、未だオープンリーディングフレーム全
領域についての報告はなされていない。
我々はこれまでにＣ型肝炎ウィルス遺伝子について鋭意
研究を進めてきた。Ｃ型肝炎ウィルス遺伝子断片の塩基
配列については、これまでに数例の報告しかないが、そ
の中で加藤、大越、下遠野らは、１９８９年に日本のＣ
型肝炎ウィルス遺伝子とアメリカのＣ型肝炎ウィルス遺
伝子との塩基配列の相違を指摘し、日本型とアメリカ型
のＣ型肝炎ウィルスが存在することを報告している［Ｐ
ｒＯＣｅｅｄｉｎｇｓ ｏｆ ｔｈｅ Ｊａｐａｎ Ａ
ｃａｄｅｍｙ、 Ｖｏｌ、６５． Ｓｅｒ、Ｂ、
Ｎ（Ｌ９、 ｐｐ、２１９〜２２３（１９８９）、
］。しかしながら、Ｃ型肝炎ウィルス遺伝子全体にわた
っての塩基配列について、アメリカ型と日本型て、との
領域かとの程度異なるのかについては、また詳しく知ら
れておらず、従ってＣ型肝炎ウィルス遺伝子全体につい
ての総合的な知見は、これまでに全く得られていないと
言ってもよい状況にある。日本型Ｃ型肝炎ウィルスに対
する抗体を検出するには、日本型Ｃ型肝炎ウィルスに由
来する遺伝子から抗原蛋白質を生産させることか有効と
なるか、現状では、いかなる遺伝子領域を、いかなる宿
主ベクター系にのせると、免疫学的診断上有用となる抗
原ポリペプチド（以下、ｒＨＣＶ抗原活性を有するポリ
ペプチド」と表現する場合がある）を効果的に得られる
か、未だ全く不明である。
研究を進めてきた。Ｃ型肝炎ウィルス遺伝子断片の塩基
配列については、これまでに数例の報告しかないが、そ
の中で加藤、大越、下遠野らは、１９８９年に日本のＣ
型肝炎ウィルス遺伝子とアメリカのＣ型肝炎ウィルス遺
伝子との塩基配列の相違を指摘し、日本型とアメリカ型
のＣ型肝炎ウィルスが存在することを報告している［Ｐ
ｒＯＣｅｅｄｉｎｇｓ ｏｆ ｔｈｅ Ｊａｐａｎ Ａ
ｃａｄｅｍｙ、 Ｖｏｌ、６５． Ｓｅｒ、Ｂ、
Ｎ（Ｌ９、 ｐｐ、２１９〜２２３（１９８９）、
］。しかしながら、Ｃ型肝炎ウィルス遺伝子全体にわた
っての塩基配列について、アメリカ型と日本型て、との
領域かとの程度異なるのかについては、また詳しく知ら
れておらず、従ってＣ型肝炎ウィルス遺伝子全体につい
ての総合的な知見は、これまでに全く得られていないと
言ってもよい状況にある。日本型Ｃ型肝炎ウィルスに対
する抗体を検出するには、日本型Ｃ型肝炎ウィルスに由
来する遺伝子から抗原蛋白質を生産させることか有効と
なるか、現状では、いかなる遺伝子領域を、いかなる宿
主ベクター系にのせると、免疫学的診断上有用となる抗
原ポリペプチド（以下、ｒＨＣＶ抗原活性を有するポリ
ペプチド」と表現する場合がある）を効果的に得られる
か、未だ全く不明である。
我々は、これまでにＣ型肝炎ウィルス由来の遺伝子断片
について、独自にその遺伝子発現を鋭意研究してきた。
について、独自にその遺伝子発現を鋭意研究してきた。
その結果、日本型Ｃ型肝炎ウィルス遺伝子のオープンリ
ーディングフレームの全領域を始めて明らかにすること
に成功し、更に、特定の遺伝子断片を大腸菌体内で発現
させることにより、ＨＣＶ抗原活性を有するポリペプチ
ドを得ることに成功し、本発明を完成するに至ったもの
である。
ーディングフレームの全領域を始めて明らかにすること
に成功し、更に、特定の遺伝子断片を大腸菌体内で発現
させることにより、ＨＣＶ抗原活性を有するポリペプチ
ドを得ることに成功し、本発明を完成するに至ったもの
である。
［課題を解決するための手段］
本発明は、下記のアミノ酸配列をコードする塩基配列を
含む、Ｃ型肝炎ウィルス由来の遺伝子にある。
含む、Ｃ型肝炎ウィルス由来の遺伝子にある。
アミノ酸配列（１）
Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｇ
ｌｙ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｐｒ。
ｌｙ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｐｒ。
Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｐ
ｒｏ Ａｒｇ Ａｒｇ ＡｒｇＳｅｒ Ａｒｇ Ａｓｎ
Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ａｓｐ
ＴｈｒＬｅｕ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ａｌ
ａ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｍｅｔ ＧｌｙＴｙｒ Ｉｌｅ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｌ
ｅｕ ＧｌｙＧｌｙ Ａｌａ Ａｌａ Ａｒｇ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ａｌａ Ｈｉｓ Ｇｌｙ ＶａｌＡｒｇ Ｖ
ａｌ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ａｓ
ｎ Ｔｙｒ ＡｌａＴｈｒ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｌｅｕ
Ｐｒｏ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｐｈｅ ５ｅｒＡｓ
ｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｉｌｅ Ｔｙｒ Ｈｉｓ
Ｖａｌ Ｔｈｒ ＡｓｎＨｉｓ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｇ
ｌｙ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｖａｔ Ａｌａδｅｒ Ｓｅｒ
Ｔｈｒ Ｇｉｎ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｔ
ｒｐ Ｌｅｕ Ｓｅｒ ＧｌｎＶａｌ Ｔｙｒ Ｃｙｓ
Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｐｒ。
ｒｏ Ａｒｇ Ａｒｇ ＡｒｇＳｅｒ Ａｒｇ Ａｓｎ
Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ａｓｐ
ＴｈｒＬｅｕ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ａｌ
ａ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｍｅｔ ＧｌｙＴｙｒ Ｉｌｅ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｌ
ｅｕ ＧｌｙＧｌｙ Ａｌａ Ａｌａ Ａｒｇ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ａｌａ Ｈｉｓ Ｇｌｙ ＶａｌＡｒｇ Ｖ
ａｌ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ａｓ
ｎ Ｔｙｒ ＡｌａＴｈｒ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｌｅｕ
Ｐｒｏ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｐｈｅ ５ｅｒＡｓ
ｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｉｌｅ Ｔｙｒ Ｈｉｓ
Ｖａｌ Ｔｈｒ ＡｓｎＨｉｓ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｇ
ｌｙ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｖａｔ Ａｌａδｅｒ Ｓｅｒ
Ｔｈｒ Ｇｉｎ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｔ
ｒｐ Ｌｅｕ Ｓｅｒ ＧｌｎＶａｌ Ｔｙｒ Ｃｙｓ
Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｐｒ。
アミノ酸配列（２）
Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇ
ｌｙ Ｐｒｏ ｒｌｅ ＴｈｒＨｉｓ Ａｓｐ Ｍｅｔ
Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｇｌｎ
ＡｒｇＰｒｏ Ｔｙｒ Ｃｙｓ Ｔｒｐ Ｈｉｓ Ｔｙ
ｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐｒ。
ｌｙ Ｐｒｏ ｒｌｅ ＴｈｒＨｉｓ Ａｓｐ Ｍｅｔ
Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｇｌｎ
ＡｒｇＰｒｏ Ｔｙｒ Ｃｙｓ Ｔｒｐ Ｈｉｓ Ｔｙ
ｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐｒ。
Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｉｌｅ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｓ
ｅｒ Ｇｉｎ Ｖａｌ ＣｙｓＧｌｙ Ｐｒｏ Ｖａｌ
Ｔｙｒ Ｃｙｓ Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｓｅｒ
Ｐｒ。
ｅｒ Ｇｉｎ Ｖａｌ ＣｙｓＧｌｙ Ｐｒｏ Ｖａｌ
Ｔｙｒ Ｃｙｓ Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｓｅｒ
Ｐｒ。
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ａ
ｓｐ Ａｒｇ Ｐｈｅ ＧｌｙＡｌａ Ｐｒｏ Ｔｈｒ
Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｎ
ＧｌｕＴｈｒ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｔｈｒ ＡｒｇＰｒｏ Ｐｒｏ
Ｇｌｎ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃ
ｙｓ ＴｈｒＴｒｐ Ｍｅｔ Ａｓｎ アミノ酸配列（３） Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｐ
ｒｏ Ｐｒｏ Ｇｌｎ ＧｌｙＡｓｎ Ｔｒｐ Ｐｈｅ
Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ｔｒｐ Ｍｅｔ Ａｓｎ
５ｅｒＴｈｒ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｔｈ
ｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒ。
ｓｐ Ａｒｇ Ｐｈｅ ＧｌｙＡｌａ Ｐｒｏ Ｔｈｒ
Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｎ
ＧｌｕＴｈｒ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｔｈｒ ＡｒｇＰｒｏ Ｐｒｏ
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Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ａｓｎ ｌｉｅ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｖ
ａｌ Ｇｌｙ Ａｓｎ ＡｓｎＴｈｒ Ｌｅｕ Ｖａｌ
Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｃｙｓ Ｐｈｅ
ＡｒｇＬｙｓ Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔｈ
ｒ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｌｙｓ ＣｙｓＧｌｙ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ａ
ｒｇ ＣｙｓＭｅｔ Ｖａｌ Ａｓｐ Ｔｙｒ Ｐｒｏ
Ｔｙｒ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｒｐ ＨｉｓＴｙｒ Ｐ
ｒｏ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｔｈ
ｒ Ｖａｌ Ｐｈｅｌｌ）ｌ Ｌｅｕ Ｉｌｅ
ＮＩｓ Ｌｅｕ Ｆｉｌｓ Ａｒｇ ＡＳｎ
ｌｌｅ ＶａｔＡｓｐ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｔｙｒ
Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｇｌｙ ｌｉｅ Ｇｌｙ Ｓｅｒｅｔ アミノ酸配列（４） Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａ
ｓｐ Ａｌａ Ａｒｇ ＶａｌＣｙｓ Ａｌａ Ｃｙｓ
Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ｍｅｔ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
ｌ１ｅＡｌａ Ｇｌｎ Ａｌａ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔｈ
ｒ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ａｓｎ ＬｅｕＶａｌ Ｖａｔ
Ｌｅｕ Ａｓｎ Ａｌａ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｖａｌ Ａ
ｌａ ＧｌｙＡｌａ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ｖａｌ ＰｈｅＰｈｅ Ｃ
ｙｓ Ａｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｌｙ
ｓ Ｇｌｙ ＡｒｇＬｅｕ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｇｌｙ
Ａｌａ Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｌｅｕ ＴｙｒＧｌ
ｙ Ｖａｌ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ ＬｅｕＡｌａ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐ
ｒｏ Ａｒｇ Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｍｅｔ Ａｓ
ｐＰｒｏ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｖａｌ ＡｒｇＧ
ｌｙ Ｇｌｙ ＡｒｇλＩ！Ａｌａ ｒｌｅ Ｉｌｅ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ａｌａ Ｖａｌ Ｈ
ａｓＰｒｏ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｐｈｅ Ａｓｐ
Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｌｙｓ吊Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ
Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｍｅｔ※１
ｉＬｅｕ Ｇｉｎ Ａｌａ Ｇｌｙ ｌｉｅ
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｐｒｏ ＴｙｒＰ
ｈｅ Ｖａｌ Ａｒｇ Ａｌａ Ｇｉｎ Ｇｌｙ Ｌｅ
ｕ Ｉｌｅ Ａｒｇ Ｘ！ａＣｙｓ Ｍｅｔ Ｌｅｕ
Ｖａｌ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ｖａｌ Ａｌａ Ｇｌｙδｉ
苧Ｈｉｓ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｍｅｔ Ａｌａ
Ｐｈｅ Ｍｅｔ Ｌｙｓ １ｉｅｕＡｌａ Ａｌａ Ｌ
ｅｕ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｔｙ
ｒλ！品Ｈｉｓ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａ
ｒｇ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ａｌａ Ａ：５Ａｌａ Ｇｌｙ
Ｌｅｕ ＡｒｇＡｓｐ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｖａｌ Ａ
ｌａ Ｏａ！Ｇｌｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｐｈｅ
Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｍｅｔ Ｇｌｕアミノ酸配列配列） Ａｌａ Ｖａｌ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｐｒｏ Ｖ
ａｌ Ｖａｌ Ｐｈｅ ５ｅｒＡｓｐ Ｍｅｔ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｔｒｐ
ＧａｙＡｌａ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ａｌａ Ａｌａ Ｃｙ
ｓ Ｇｌｙ Ａｓｐ ｌｉｅ Ｉ！二Ｓｅｒ Ｇｌｙ
Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｒｇ Ａ
ｒｇ ＧａｙＬｙｓ Ｇｌｕ ｌｉｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｌａ Ａｓｐ ５ｅｒＰｈｅ Ｇ
ｌｙ Ｇｌｕ Ｇｉｎ Ｇｌｙ Ｔｒｐ ＡｒｇＬｅｕ
Ｌｅｕ ＡｈａＰｒｏ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｔ
ｙｒ Ｓｅｒ Ｇｌｎ Ｇｉｎ Ｔｈｒ Ａｒ′ｇＧｌ
ｙ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｉｃ
ｅ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｓｅｒ ＬｅｕＴｈｒ
Ｇｌｙ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｌｙｓ Ａｓｎ Ｇｉｎ Ｖ
ａｌ Ａｓｐ Ｇｌｙｌｉｅ Ｓｅｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ
Ｌｙｓ Ｇｌｙアミノ酸配列配列） Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ｃ
ｙｓ Ｇｌｙ Ｓｅｒ ５ｅｒＡｓｐ Ｌｅｕ Ｔｙｒ
Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ａｌａ
ＡｓｐＶａｌ Ｖａｔ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ａｒｇ Ａｒ
ｇ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ａｓｐ ＳｅｒＡｒｇ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐ
ｒｏ ｌ１ｅＳｅｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒ。
ａｌ Ｇｌｙ Ａｓｎ ＡｓｎＴｈｒ Ｌｅｕ Ｖａｌ
Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｃｙｓ Ｐｈｅ
ＡｒｇＬｙｓ Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔｈ
ｒ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｌｙｓ ＣｙｓＧｌｙ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ａ
ｒｇ ＣｙｓＭｅｔ Ｖａｌ Ａｓｐ Ｔｙｒ Ｐｒｏ
Ｔｙｒ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｒｐ ＨｉｓＴｙｒ Ｐ
ｒｏ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｔｈ
ｒ Ｖａｌ Ｐｈｅｌｌ）ｌ Ｌｅｕ Ｉｌｅ
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Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｇｌｙ ｌｉｅ Ｇｌｙ Ｓｅｒｅｔ アミノ酸配列（４） Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａ
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Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ｍｅｔ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
ｌ１ｅＡｌａ Ｇｌｎ Ａｌａ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔｈ
ｒ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ａｓｎ ＬｅｕＶａｌ Ｖａｔ
Ｌｅｕ Ａｓｎ Ａｌａ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｖａｌ Ａ
ｌａ ＧｌｙＡｌａ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ｖａｌ ＰｈｅＰｈｅ Ｃ
ｙｓ Ａｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｌｙ
ｓ Ｇｌｙ ＡｒｇＬｅｕ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｇｌｙ
Ａｌａ Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｌｅｕ ＴｙｒＧｌ
ｙ Ｖａｌ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ ＬｅｕＡｌａ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐ
ｒｏ Ａｒｇ Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｍｅｔ Ａｓ
ｐＰｒｏ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｖａｌ ＡｒｇＧ
ｌｙ Ｇｌｙ ＡｒｇλＩ！Ａｌａ ｒｌｅ Ｉｌｅ
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苧Ｈｉｓ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｍｅｔ Ａｌａ
Ｐｈｅ Ｍｅｔ Ｌｙｓ １ｉｅｕＡｌａ Ａｌａ Ｌ
ｅｕ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｔｙ
ｒλ！品Ｈｉｓ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａ
ｒｇ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ａｌａ Ａ：５Ａｌａ Ｇｌｙ
Ｌｅｕ ＡｒｇＡｓｐ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｖａｌ Ａ
ｌａ Ｏａ！Ｇｌｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｐｈｅ
Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｍｅｔ Ｇｌｕアミノ酸配列配列） Ａｌａ Ｖａｌ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｐｒｏ Ｖ
ａｌ Ｖａｌ Ｐｈｅ ５ｅｒＡｓｐ Ｍｅｔ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｔｒｐ
ＧａｙＡｌａ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ａｌａ Ａｌａ Ｃｙ
ｓ Ｇｌｙ Ａｓｐ ｌｉｅ Ｉ！二Ｓｅｒ Ｇｌｙ
Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｒｇ Ａ
ｒｇ ＧａｙＬｙｓ Ｇｌｕ ｌｉｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｌａ Ａｓｐ ５ｅｒＰｈｅ Ｇ
ｌｙ Ｇｌｕ Ｇｉｎ Ｇｌｙ Ｔｒｐ ＡｒｇＬｅｕ
Ｌｅｕ ＡｈａＰｒｏ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｔ
ｙｒ Ｓｅｒ Ｇｌｎ Ｇｉｎ Ｔｈｒ Ａｒ′ｇＧｌ
ｙ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｉｃ
ｅ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｓｅｒ ＬｅｕＴｈｒ
Ｇｌｙ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｌｙｓ Ａｓｎ Ｇｉｎ Ｖ
ａｌ Ａｓｐ Ｇｌｙｌｉｅ Ｓｅｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ
Ｌｙｓ Ｇｌｙアミノ酸配列配列） Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ｃ
ｙｓ Ｇｌｙ Ｓｅｒ ５ｅｒＡｓｐ Ｌｅｕ Ｔｙｒ
Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ａｌａ
ＡｓｐＶａｌ Ｖａｔ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ａｒｇ Ａｒ
ｇ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ａｓｐ ＳｅｒＡｒｇ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐ
ｒｏ ｌ１ｅＳｅｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｈ
ｉｓ Ｖａｌ Ｖａｔ Ｇｌｙｌｌｅ Ｐｈｅ Ａｒｇ
Ａｌａ Ａｌａ Ｖａｌ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ａｒｇ
ｃｉ；Ｖａｌ Ａｌａ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｖａｌ Ａｓ
ｐ Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ｐｒｏ ＶａｔＨｉｓ Ｓｅｒ
Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｈｒアミノ酸配列
配列） Ｇｌｙ Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｓｐ ｌｉｅ ｒｌｅ Ｉ
ｌｅ Ｃｙｓ Ａｓｐ ＧｌｕＣｙｓ Ｈｉｓ Ｓｅｒ
Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｈｒ ｒｌｅ
ＬｅｕＧｌｙ Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｖａｔ Ｌｅ
ｕ Ａｓｐ Ｇｉｎ Ａｌａ ＧｌｕＴｈｒ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ａｌａ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌ
ｅｕ ＡｌａＴｈｒ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ｇｌｙ Ｓｅｒ ｌｉｅ Ｔｈｒ Ｖａ！Ｐｒｏ Ｈ
ｉｓ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｖ
ａｌ Ａｌａ ＬｅｕＳｅｒ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ｇｌ
ｙ Ｇｌｕ ｌｉｅ Ｐｒｏ Ｐｈｅ Ｔｙｒ Ｇｌｙ
Ｌｙｓ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ａ
ｌａ ｒｌｅ Ｌｙｓ ＧｌｙＴｙｒ Ｇｌｕ Ｌｅｕ
Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ａｌａアミノ酸配列配列） Ａｓｐ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｔ
ｙｒ Ｇｌｕ Ｌｅｕ ＴｈｒＰｒｏ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｖａｌ ＡｒｇＬｅｕ Ａｒｇ Ａ
ｌａＴｙｒ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｇｌｙ
Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ ＣｙｓＧｉｎ Ａｓｐ Ｈ
ｉｓ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ｓｅ
ｒ ＶａｌＰｈｅ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｔｈｒ
Ｈｉｓ ｌｉｅ Ａｓｐ Ａｌａ ＨｉｓＰｈｅ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ｇｌｎ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｇｉｎ Ａｌａ
Ｇｌｙ ＡｓｐＡｓｎ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｌ
ｅｕ Ｖａｌ Ａｌａ Ｔｙｒ Ｇｉｎ ＡｌａＴｈｒ
Ｖａｌ Ｃｙｓ Ａｌａ Ａｒｇ Ａｌａ Ｇｌｎ
Ａｌａ Ｐｒｏ ＰｒｃＰｒｏ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ａｓ
ｐ Ｇｉｎ Ｍｅｔ Ｔｒｐ Ｌｙｓアミノ酸配列配列
） Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｃｙｓ Ａ
ｌａ Ａｒｇ Ａｌａ ＧｉｎＡｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ａｓｐ Ｇｉｎ Ｍｅｔ
ＴｒｐＬｙｓ Ｃｙｓ Ｌｅｕ ｌｉｅ Ａｒｇ Ｌｅ
ｕ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ ＬｅｕＨｉｓ Ｇｌｙ
Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ａ
ｒｇ Ｌｅｕ ’Ｇｌｙ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｉ
ｎ Ａｓｎ Ｇｌｕ Ｖａｔ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ
ｉ（ｉｓ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｔｙｒ
ｌｉｅ Ｍｅｔ Ａｌａ ＣｙｓＭｅｔ Ｓｅｒ Ａｌ
ａ アミノ酸配列（１０） Ｔｒｐ Ａｓｐ Ｇｉｎ Ｍｅｔ Ｔｒｐ Ｌｙｓ Ｃ
ｙｓ Ｌｅｕ Ｉｌｅ ＡｒｇＬｅｕ Ｌｙｓ Ｐｒｏ
Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｔｈｒ
Ｐｒ。
ｉｓ Ｖａｌ Ｖａｔ Ｇｌｙｌｌｅ Ｐｈｅ Ａｒｇ
Ａｌａ Ａｌａ Ｖａｌ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ａｒｇ
ｃｉ；Ｖａｌ Ａｌａ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｖａｌ Ａｓ
ｐ Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ｐｒｏ ＶａｔＨｉｓ Ｓｅｒ
Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｈｒアミノ酸配列
配列） Ｇｌｙ Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｓｐ ｌｉｅ ｒｌｅ Ｉ
ｌｅ Ｃｙｓ Ａｓｐ ＧｌｕＣｙｓ Ｈｉｓ Ｓｅｒ
Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｈｒ ｒｌｅ
ＬｅｕＧｌｙ Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｖａｔ Ｌｅ
ｕ Ａｓｐ Ｇｉｎ Ａｌａ ＧｌｕＴｈｒ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ａｌａ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌ
ｅｕ ＡｌａＴｈｒ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ｇｌｙ Ｓｅｒ ｌｉｅ Ｔｈｒ Ｖａ！Ｐｒｏ Ｈ
ｉｓ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｖ
ａｌ Ａｌａ ＬｅｕＳｅｒ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ｇｌ
ｙ Ｇｌｕ ｌｉｅ Ｐｒｏ Ｐｈｅ Ｔｙｒ Ｇｌｙ
Ｌｙｓ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ａ
ｌａ ｒｌｅ Ｌｙｓ ＧｌｙＴｙｒ Ｇｌｕ Ｌｅｕ
Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ａｌａアミノ酸配列配列） Ａｓｐ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｔ
ｙｒ Ｇｌｕ Ｌｅｕ ＴｈｒＰｒｏ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｖａｌ ＡｒｇＬｅｕ Ａｒｇ Ａ
ｌａＴｙｒ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｇｌｙ
Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ ＣｙｓＧｉｎ Ａｓｐ Ｈ
ｉｓ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ｓｅ
ｒ ＶａｌＰｈｅ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｔｈｒ
Ｈｉｓ ｌｉｅ Ａｓｐ Ａｌａ ＨｉｓＰｈｅ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ｇｌｎ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｇｉｎ Ａｌａ
Ｇｌｙ ＡｓｐＡｓｎ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｌ
ｅｕ Ｖａｌ Ａｌａ Ｔｙｒ Ｇｉｎ ＡｌａＴｈｒ
Ｖａｌ Ｃｙｓ Ａｌａ Ａｒｇ Ａｌａ Ｇｌｎ
Ａｌａ Ｐｒｏ ＰｒｃＰｒｏ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ａｓ
ｐ Ｇｉｎ Ｍｅｔ Ｔｒｐ Ｌｙｓアミノ酸配列配列
） Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｃｙｓ Ａ
ｌａ Ａｒｇ Ａｌａ ＧｉｎＡｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ａｓｐ Ｇｉｎ Ｍｅｔ
ＴｒｐＬｙｓ Ｃｙｓ Ｌｅｕ ｌｉｅ Ａｒｇ Ｌｅ
ｕ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ ＬｅｕＨｉｓ Ｇｌｙ
Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ａ
ｒｇ Ｌｅｕ ’Ｇｌｙ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｉ
ｎ Ａｓｎ Ｇｌｕ Ｖａｔ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ
ｉ（ｉｓ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｔｙｒ
ｌｉｅ Ｍｅｔ Ａｌａ ＣｙｓＭｅｔ Ｓｅｒ Ａｌ
ａ アミノ酸配列（１０） Ｔｒｐ Ａｓｐ Ｇｉｎ Ｍｅｔ Ｔｒｐ Ｌｙｓ Ｃ
ｙｓ Ｌｅｕ Ｉｌｅ ＡｒｇＬｅｕ Ｌｙｓ Ｐｒｏ
Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｔｈｒ
Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａ
ｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ ＡｓｎＧｌｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｔｈｒ
ＬｙｓＴｙｒ ｒｌｅ Ｍｅｔ Ａｌａ Ｃｙｓ Ｍｅ
ｔ Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｖａ
ｌ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｒｐ Ｖａｌ
Ｌｅｕ ＶａｌＧｌｙ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ａ
ｌａ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｌａ ＴｙｒＣｙｓ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｖａｌ
Ｖａｌ Ｉｌｅ ＶａｌＧｌｙ Ａｒｇ Ｉｌｅ Ｉ
ｌｅ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ａｌ
ａＴｈｒ Ａｌａ Ｓｅｒ ｒｌｅ Ｔｈｒアミノ酸
配列配列１） Ａｌａ ｌｉｅ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｍｅｔ Ａ
ｌａ Ｐｈｅ Ｔｈｒ ＡｌａＳｅｒ Ｉｌｅ Ｔｈｒ
Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｇｌｎ
ＡｓｎＴｈｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ａｓｎ Ｉｌ
ｅ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｇｌｙ ＴｒｐＶａｌ Ａｌａ
Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｓ
ｅｒ ＡｌａＡｌａ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｖａｌ
Ｇｌｙ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｉｌｅ ＡｌａＧｌｙ Ａ
ｌａ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｓｅｒ ｌｉｅ Ｇｌ
ｙ Ｌｅｕ ＧｌｙＬｙｓ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｖａｌ
Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｙ ＴｙｒＧｌ
ｙ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ａｌａ Ｇｌｙ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ｖａｔ ＡｌａＰｈｅ Ｌｙｓ Ｖａｌ Ｍ
ｅｔ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｐｒｏ Ｓｅ
ｒアミノ酸配列配列２） Ｇｌｙ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｔｒｐ Ｍｅｔ Ａ
ｓｎ Ａｒｇ Ｌｅｕ ｌ１ｅＡｌａ Ｐｈｅ Ａｌａ
Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｈｉｓ Ｖａｌ
５ｅｒＰｒｏ Ｔｈｒ Ｈｉｒ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｐｒ
ｏ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ａ１１ａＡｌａ Ａｌａ
Ａｒｇ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｇｉｎ Ｉｌｅ Ｌｅｕ
Ｓｅｒ ５ｅｒＬｅｕ Ｔｈｒ Ｔｉｅ Ｔｈｒ Ｇｌ
ｎ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｒｇ ＬｅｕＨｉｓ
Ｇｉｎ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ａｓｎ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｃ
ｙｓ Ｓｅｒ ＴｈｒＰｒｏ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｓｐ ＶａｔＴ
ｒｐ Ａｓｐ Ｔｒｐ ｒｌｅ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ｖａ
ｌ Ｌｅｕ Ｓｅｒ ＡｓｐＰｈｅ Ｌｙｓ Ｔｈｒ
Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｌ
ｅｕＴｙｒ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ｔｈｒ
アミノ酸配列配列３） Ｔｒｐ Ａｒｇ Ｖａｌ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｇ
ｌｕ Ｔｙｒ Ｖａｌ ＧｌｕＶａｌ Ｔｈｒ Ａｒｇ
Ｖａｌ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｐｈｅ Ｈｉｓ Ｔｙｒ
ＶａｔＴｈｒ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ａｓ
ｐ Ａｓｎ Ｖａｌ Ｌｙｓ ＣｙｓＰｒｏ Ｃｙｓ
Ｇｌｎ ｌ／ａｌ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｐｒ。
ｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ ＡｓｎＧｌｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｔｈｒ
ＬｙｓＴｙｒ ｒｌｅ Ｍｅｔ Ａｌａ Ｃｙｓ Ｍｅ
ｔ Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｖａ
ｌ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｒｐ Ｖａｌ
Ｌｅｕ ＶａｌＧｌｙ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ａ
ｌａ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｌａ ＴｙｒＣｙｓ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｖａｌ
Ｖａｌ Ｉｌｅ ＶａｌＧｌｙ Ａｒｇ Ｉｌｅ Ｉ
ｌｅ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ａｌ
ａＴｈｒ Ａｌａ Ｓｅｒ ｒｌｅ Ｔｈｒアミノ酸
配列配列１） Ａｌａ ｌｉｅ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｍｅｔ Ａ
ｌａ Ｐｈｅ Ｔｈｒ ＡｌａＳｅｒ Ｉｌｅ Ｔｈｒ
Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｇｌｎ
ＡｓｎＴｈｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ａｓｎ Ｉｌ
ｅ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｇｌｙ ＴｒｐＶａｌ Ａｌａ
Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｓ
ｅｒ ＡｌａＡｌａ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｖａｌ
Ｇｌｙ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｉｌｅ ＡｌａＧｌｙ Ａ
ｌａ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｓｅｒ ｌｉｅ Ｇｌ
ｙ Ｌｅｕ ＧｌｙＬｙｓ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｖａｌ
Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｙ ＴｙｒＧｌ
ｙ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ａｌａ Ｇｌｙ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ｖａｔ ＡｌａＰｈｅ Ｌｙｓ Ｖａｌ Ｍ
ｅｔ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｐｒｏ Ｓｅ
ｒアミノ酸配列配列２） Ｇｌｙ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｔｒｐ Ｍｅｔ Ａ
ｓｎ Ａｒｇ Ｌｅｕ ｌ１ｅＡｌａ Ｐｈｅ Ａｌａ
Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｈｉｓ Ｖａｌ
５ｅｒＰｒｏ Ｔｈｒ Ｈｉｒ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｐｒ
ｏ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ａ１１ａＡｌａ Ａｌａ
Ａｒｇ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｇｉｎ Ｉｌｅ Ｌｅｕ
Ｓｅｒ ５ｅｒＬｅｕ Ｔｈｒ Ｔｉｅ Ｔｈｒ Ｇｌ
ｎ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｒｇ ＬｅｕＨｉｓ
Ｇｉｎ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ａｓｎ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｃ
ｙｓ Ｓｅｒ ＴｈｒＰｒｏ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｓｐ ＶａｔＴ
ｒｐ Ａｓｐ Ｔｒｐ ｒｌｅ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ｖａ
ｌ Ｌｅｕ Ｓｅｒ ＡｓｐＰｈｅ Ｌｙｓ Ｔｈｒ
Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｌ
ｅｕＴｙｒ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ｔｈｒ
アミノ酸配列配列３） Ｔｒｐ Ａｒｇ Ｖａｌ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｇ
ｌｕ Ｔｙｒ Ｖａｌ ＧｌｕＶａｌ Ｔｈｒ Ａｒｇ
Ｖａｌ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｐｈｅ Ｈｉｓ Ｔｙｒ
ＶａｔＴｈｒ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ａｓ
ｐ Ａｓｎ Ｖａｌ Ｌｙｓ ＣｙｓＰｒｏ Ｃｙｓ
Ｇｌｎ ｌ／ａｌ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｐｒ。
アミノ酸配列（１４）
Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｇｌｎ Ｖ
ａｌ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｐｒ。
ａｌ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｐｒ。
Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ｖａｌ Ａ
ｓｐ Ｇｌｙ Ｖａｌ ＡｒｇＬｅｕ Ｈｉｓ Ａｒｇ
Ｔｙｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｃｙｓ Ｌｙｓ
Ｐｒ。
ｓｐ Ｇｌｙ Ｖａｌ ＡｒｇＬｅｕ Ｈｉｓ Ａｒｇ
Ｔｙｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｃｙｓ Ｌｙｓ
Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｖａｌ Ｖ
ａｌ Ｐｈｅ Ｇｌｎ ＶａｌＧｌｙ Ｌｅｕ Ａｓｎ
Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
ＧｌｎＬｅｕ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｇｌｕ Ｐｒｏ Ｇｌ
ｕ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｖａｌ ＡｌａＶａｔ Ｌｅｕ
Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｐ
ｒｏ ５ｅｒＨｉｓ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ａｌａ Ｌｙｓ ＡｒｇＡｒｇＬｅｕ Ａｌ
ａ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｓｅｒ
Ｌｅｕ ＡｌａＳｅｒ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｓ
ｅｒ Ｇｉｎ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒ。
ａｌ Ｐｈｅ Ｇｌｎ ＶａｌＧｌｙ Ｌｅｕ Ａｓｎ
Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
ＧｌｎＬｅｕ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｇｌｕ Ｐｒｏ Ｇｌ
ｕ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｖａｌ ＡｌａＶａｔ Ｌｅｕ
Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｐ
ｒｏ ５ｅｒＨｉｓ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ａｌａ Ｌｙｓ ＡｒｇＡｒｇＬｅｕ Ａｌ
ａ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｓｅｒ
Ｌｅｕ ＡｌａＳｅｒ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｓ
ｅｒ Ｇｉｎ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒ。
Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｔ
ｈｒ Ｔｈｒ Ｈｉｓ ＨｉｓＡｓｐ Ｓｅｒ Ｐｒｏ
Ａｓｐ Ａｌａ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｇｌｕ
ＡｌａＡｓｎ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｒｇ Ｇｉ
ｎ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｇｌｙ ＧｌｙＡｓｎ Ｉｌｅ
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ａ
ｓｎ ＬｙｓＶａｌ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ａｓｐ
Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｐｒｏ ［ＩｅＡｒｇ Ａ
ｌａ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｇｌ
ｕ ｒｌｅ ５ｅｒＶａｌ Ｐｒ。
ｈｒ Ｔｈｒ Ｈｉｓ ＨｉｓＡｓｐ Ｓｅｒ Ｐｒｏ
Ａｓｐ Ａｌａ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｇｌｕ
ＡｌａＡｓｎ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｒｇ Ｇｉ
ｎ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｇｌｙ ＧｌｙＡｓｎ Ｉｌｅ
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ａ
ｓｎ ＬｙｓＶａｌ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ａｓｐ
Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｐｒｏ ［ＩｅＡｒｇ Ａ
ｌａ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｇｌ
ｕ ｒｌｅ ５ｅｒＶａｌ Ｐｒ。
アミノ酸配列（１５）
Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ａｒｇ Ａｌａ Ｖａｔ Ｇ
ｌｕ Ａｓｐ Ｇｌｕ ＡｒｇＧｌｕ Ｉｌｅ Ｓｅｒ
Ｖａｌ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｉｌｅ Ｌｅｕ
ＡｒｇＬｙｓ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ｐｈｅ Ｐｒ
ｏ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｐｒ。
ｌｕ Ａｓｐ Ｇｌｕ ＡｒｇＧｌｕ Ｉｌｅ Ｓｅｒ
Ｖａｌ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｉｌｅ Ｌｅｕ
ＡｒｇＬｙｓ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ｐｈｅ Ｐｒ
ｏ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｐｒ。
１１ｅ Ｔｒｐ Ａｌａ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｔ
ｙｒ Ａｓｎ Ｐｒｏ Ｐｒ。
ｙｒ Ａｓｎ Ｐｒｏ Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｌｙｓ Ａ
ｓｐ Ｐｒｏ Ａｓｐ ＴｙｒＶａｌ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｐｒｏ
ＬｅｕＰｒｏ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｐｒ
ｏ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｐｒ。
ｓｐ Ｐｒｏ Ａｓｐ ＴｙｒＶａｌ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｐｒｏ
ＬｅｕＰｒｏ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｐｒ
ｏ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｐｒ。
Ｐｒｏ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ａｒｇ Ｔｈｒ Ｖ
ａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ ＴｈｒＧｌｕ Ｓｅｒ Ｔｈｒ
Ｖａｔ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ
ＧｌｕＧｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ ｌｉｅ Ｔｈｒ Ｐｒ
。
ａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ ＴｈｒＧｌｕ Ｓｅｒ Ｔｈｒ
Ｖａｔ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ
ＧｌｕＧｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ ｌｉｅ Ｔｈｒ Ｐｒ
。
アミノ酸配列（１６）
Ｖａｌ Ｃｙｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｓｅｒ Ｔ
ｙｒ Ｔｈｒ Ｔｒｐ ＴｈｒＧｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ
Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ａｌａ Ａｌａ
ＧｌｕＧｌｕ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｐｒｏ ｌｉ
ｅ Ａｓｎ Ｐｒｏ Ｌｅｕ ５ｅｒＡｓｎ Ｓｅｒ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｈｉｓ Ｓｅｒ Ｍ
ｅｔ ＶａｌＴｙｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｓｅｒ ＬｅｕＡｒｇ Ｇ
ｌｎ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｐｈｅ Ａｓ
ｐ Ａｒｇ ＬｅｕＧｌｎ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ａｓｐ
Ａｓｐ Ｈｉｓ Ｔｙｒ Ａｒｇ Ａｓｐ ＶａｌＬｅ
ｕ Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｌｙｓ
Ａｌａ Ｓｅｒ ＴｈｒＶａｌ Ｌｙｓ Ａｌａ Ａ
ｒｇ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｇｌ
ｕＳｅｒ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｃｙｓ
Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｓｅｒ ＴｈｒＶａｌ Ｔｈｒ Ｇｌ
ｕ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ａｒｇ Ｔｈｒ Ｇｌｕ
アミノ酸配列配列７） Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｇ
ｌｕ Ａｓｎ Ａｓｐ ｌｉｅＡｒｇ Ｔｈｒ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｔｙｒ Ｇｉｎ Ｃｙｓ
ＣｙｓＡｓｐ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｌ
ａ Ａｒｇ Ｇｌｎ Ａｌａ ＩｌｅＡｒｇ Ｓｅｒ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｖ
ａｌ ＧｌｙＧｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｓｎ
Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｇｌｙ Ｇｉｎ ＡｓｎＣｙｓ Ｇ
ｌｙ Ｔｙｒ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｃｙｓ Ａｒｇ Ａｌ
ａ Ｓｅｒ ＧｌｙＶａｔ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ
Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ｌｅｕｈｒ アミノ酸配列（１８） Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｖａｔ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｓ
ｅｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ ＡｓｎＴｈｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ
Ｃｙｓ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｔｈｒ
ＡｌａＡｌａ Ｃｙｓ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｙ
ｓ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ａｓｐ ＣｙｓＴｈｒ Ｍｅｔ
Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ａｓｐ Ｌ
ｅｕ ＶａｌＶａｌ ｌｉｅ Ｃｙｓ Ｇｌｕ Ｓｅｒ
Ａｌａ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｇｌｎ ＧｌｕＡｓｐ Ａ
ｌａ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ｐｈ
ｅ Ｔｈｒ ＧｌｕＡｌａ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ａｒｇ
Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ ＧｌｙＡｓ
ｐ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇｉｎ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｔｙｒ
Ａｓｐ Ｌｅｕ ＧｌｕＬｅｕ ｌｉｅ Ｔｈｒ Ｓ
ｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｖａｔ ５ｅ
ｒＴｙｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒｇアミノ酸配
列配列９） １１ｅ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａ
ｓｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ ＶａｌＡｌａ Ｈｉｓ Ａｓｐ
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｒｇ Ｖａｌ
ＴｙｒＴｙｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｐｒ
ｏ Ｔｈｒ Ｔｈｒ 、Ｐｒｏ ＬｅｕＡｌａ Ａｒｇ
Ａｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ａｒｇ ＨｉｓＴｈｒ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｓｅ
ｒ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａｓｎ ｌ１ｅｌｉｅ
Ｍｅｔ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔ
ｒｐ Ａｌａ ＡｒｇＭｅｔ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｍｅｔ
Ｔｈｒ Ｈｉｓ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ｓｅｒ ｌ１ｅＬ
ｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｌｅ
ｕ Ｇｌｕ Ｌｙｓ ＡｌａＬｅｕ Ａｓｐ Ｃｙｓ
Ｇｌｎ アミノ酸配列（２０） Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａ
ｓｐ Ａｓｐ Ｌｅｕ ＶａｌＶａｌ Ｉｌｅ Ｃｙｓ
Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｇｌｎ
ＧｌｕＡｓｐ Ａｌａ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｒ
ｇ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｔｈｒ ＧｌｕＡｌａ Ｍｅｔ
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐ
ｒｏ ＧｌｙＡｓｐ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇｉｎ Ｐｒｏ
Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ｌｅｕ ＧｌｕＬｅｕ Ｉ
ｌｅ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｓ
ｎ Ｖａｌ ＳｅｒＶａｌ Ａｌａ ）ｌｉｓ Ａｓｐ
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｒｇ ＶａｉＴ
ｙｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｐｒ
ｏ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｐｒ。
ｙｒ Ｔｈｒ Ｔｒｐ ＴｈｒＧｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ
Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ａｌａ Ａｌａ
ＧｌｕＧｌｕ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｐｒｏ ｌｉ
ｅ Ａｓｎ Ｐｒｏ Ｌｅｕ ５ｅｒＡｓｎ Ｓｅｒ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｈｉｓ Ｓｅｒ Ｍ
ｅｔ ＶａｌＴｙｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｓｅｒ ＬｅｕＡｒｇ Ｇ
ｌｎ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｐｈｅ Ａｓ
ｐ Ａｒｇ ＬｅｕＧｌｎ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ａｓｐ
Ａｓｐ Ｈｉｓ Ｔｙｒ Ａｒｇ Ａｓｐ ＶａｌＬｅ
ｕ Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｌｙｓ
Ａｌａ Ｓｅｒ ＴｈｒＶａｌ Ｌｙｓ Ａｌａ Ａ
ｒｇ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｇｌ
ｕＳｅｒ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｃｙｓ
Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｓｅｒ ＴｈｒＶａｌ Ｔｈｒ Ｇｌ
ｕ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ａｒｇ Ｔｈｒ Ｇｌｕ
アミノ酸配列配列７） Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｇ
ｌｕ Ａｓｎ Ａｓｐ ｌｉｅＡｒｇ Ｔｈｒ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｔｙｒ Ｇｉｎ Ｃｙｓ
ＣｙｓＡｓｐ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｌ
ａ Ａｒｇ Ｇｌｎ Ａｌａ ＩｌｅＡｒｇ Ｓｅｒ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｖ
ａｌ ＧｌｙＧｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｓｎ
Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｇｌｙ Ｇｉｎ ＡｓｎＣｙｓ Ｇ
ｌｙ Ｔｙｒ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｃｙｓ Ａｒｇ Ａｌ
ａ Ｓｅｒ ＧｌｙＶａｔ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ
Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ｌｅｕｈｒ アミノ酸配列（１８） Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｖａｔ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｓ
ｅｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ ＡｓｎＴｈｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ
Ｃｙｓ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｔｈｒ
ＡｌａＡｌａ Ｃｙｓ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｙ
ｓ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ａｓｐ ＣｙｓＴｈｒ Ｍｅｔ
Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ａｓｐ Ｌ
ｅｕ ＶａｌＶａｌ ｌｉｅ Ｃｙｓ Ｇｌｕ Ｓｅｒ
Ａｌａ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｇｌｎ ＧｌｕＡｓｐ Ａ
ｌａ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ｐｈ
ｅ Ｔｈｒ ＧｌｕＡｌａ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ａｒｇ
Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ ＧｌｙＡｓ
ｐ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇｉｎ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｔｙｒ
Ａｓｐ Ｌｅｕ ＧｌｕＬｅｕ ｌｉｅ Ｔｈｒ Ｓ
ｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｖａｔ ５ｅ
ｒＴｙｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒｇアミノ酸配
列配列９） １１ｅ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａ
ｓｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ ＶａｌＡｌａ Ｈｉｓ Ａｓｐ
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｒｇ Ｖａｌ
ＴｙｒＴｙｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｐｒ
ｏ Ｔｈｒ Ｔｈｒ 、Ｐｒｏ ＬｅｕＡｌａ Ａｒｇ
Ａｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ａｒｇ ＨｉｓＴｈｒ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｓｅ
ｒ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａｓｎ ｌ１ｅｌｉｅ
Ｍｅｔ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔ
ｒｐ Ａｌａ ＡｒｇＭｅｔ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｍｅｔ
Ｔｈｒ Ｈｉｓ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ｓｅｒ ｌ１ｅＬ
ｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｌｅ
ｕ Ｇｌｕ Ｌｙｓ ＡｌａＬｅｕ Ａｓｐ Ｃｙｓ
Ｇｌｎ アミノ酸配列（２０） Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａ
ｓｐ Ａｓｐ Ｌｅｕ ＶａｌＶａｌ Ｉｌｅ Ｃｙｓ
Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｇｌｎ
ＧｌｕＡｓｐ Ａｌａ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｒ
ｇ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｔｈｒ ＧｌｕＡｌａ Ｍｅｔ
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐ
ｒｏ ＧｌｙＡｓｐ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇｉｎ Ｐｒｏ
Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ｌｅｕ ＧｌｕＬｅｕ Ｉ
ｌｅ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｓ
ｎ Ｖａｌ ＳｅｒＶａｌ Ａｌａ ）ｌｉｓ Ａｓｐ
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｒｇ ＶａｉＴ
ｙｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｐｒ
ｏ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｇ
ｌｕ Ｔｈｒ Ｖａｌ ＡｒｇＴｈｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ
Ｌｙｓ アミノ酸配列（２１） Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇ
ｌｙ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｐｒ。
ｌｕ Ｔｈｒ Ｖａｌ ＡｒｇＴｈｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ
Ｌｙｓ アミノ酸配列（２１） Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇ
ｌｙ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｐｒ。
Ｇｌｎ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｇ
ｌｕ Ｌｅｕ ｌｉｅ ＴｈｒＳｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｖａｔ Ａｌａ
ＨａｓＡｓｐ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｒ
ｇ Ｖａｔ Ｔｙｒ Ｔｙｒ ＬｅｕＴｈｒ Ａｒｇ
Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａ
ｌａ ＡｒｇＡｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ｔｈｒ
Ｖａｌ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｐｒ。
ｌｕ Ｌｅｕ ｌｉｅ ＴｈｒＳｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｖａｔ Ａｌａ
ＨａｓＡｓｐ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｒ
ｇ Ｖａｔ Ｔｙｒ Ｔｙｒ ＬｅｕＴｈｒ Ａｒｇ
Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａ
ｌａ ＡｒｇＡｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ｔｈｒ
Ｖａｌ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｐｒ。
Ｖａｌ Ａｓｎ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａ
ｓｎ ｌｉｅ Ｉｌｅ ＭｅｔＴｙｒ Ａｌａ Ｐｒｏ
Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｌａ Ａｒｇ Ｍｅｔ
１ｉｅＬｅｕ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｈｉｓ Ｐｈｅ Ｐｈ
ｅ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｌｅｕ ＬｅｕＴｙｒ Ａｓｎ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ａｓｐ ｌｉｅ Ｔｙｒ Ｈｉｓ Ｓ
ｅｒ Ｌｅｕｌｌｅ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｐｒｏ
Ａｓｎ Ａｒｇ下記の塩基配列（１）乃至（２１）か
ら選ばれる少なくとも１種の塩基配列を含むＣ型肝炎ウ
ィルス由来の遺伝子。
ｓｎ ｌｉｅ Ｉｌｅ ＭｅｔＴｙｒ Ａｌａ Ｐｒｏ
Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｌａ Ａｒｇ Ｍｅｔ
１ｉｅＬｅｕ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｈｉｓ Ｐｈｅ Ｐｈ
ｅ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｌｅｕ ＬｅｕＴｙｒ Ａｓｎ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ａｓｐ ｌｉｅ Ｔｙｒ Ｈｉｓ Ｓ
ｅｒ Ｌｅｕｌｌｅ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｐｒｏ
Ａｓｎ Ａｒｇ下記の塩基配列（１）乃至（２１）か
ら選ばれる少なくとも１種の塩基配列を含むＣ型肝炎ウ
ィルス由来の遺伝子。
塩基配列（１）
ＩＯ＋１ １１６
１ｕｌｌＣＣＡＣＧＡＣＡＡＴＡＣＧＡＣＧＣＣＡＣＧ
ＴＣＧＡＴＴＴＧＣＴＣＧＴＴＧＧＧＧＣＧＧＣＴＧＣ
ＴＣＴＣＴＧＴＴＣＣＧＣＴＡＴＧＴＡＣＧＴＴＧＧＧ
ＧＡＴＣＴＣＴＧＣ１；ｉ”ｌ’Ｌ：Ａに Ｉ’Ｌ：に
ＧＡ塩基配列（２） ＴＧＡＧＴＴＣＧＣＴＣＡＧＧＧＧＴＧＧＧＧＴＣＣＣ
ＡＴＣＡＣＴＣＡＴＧＡＴＡＴＧＣＣＴＧＡＧＡＧＣＴ
ＣＧＧＡＣＣＡＧＡＧＧＣＣＡＴＡＴＴＧＣＴＧＧＣＡ
ＣＴＡＣＧＣＧＣＣＴＣＧＡＣＣＧＴＧＣＧＧＧＡＴＣ
ＧＴＧＣＣＴＧＣＧＴＣＧＣＡＧＧＴＧＴＧＴＧＧＴＣ
ＣＡＧＴＧＴＡＴＴＧＣＴＴＣＡＣＴＣＣＧＡＧＣＣＣ
ＴＧＴＴＧＴＡＧＴＧＧＧＧＡＣＧＡＣＣＧＡＴＣＧＴ
ＴＴＣＧＧＣＧＣＴＣＣＴＡＣＧＴＡＴＡＧＣＴＧＧＧ
ＧＧＧＡＧＡＡＴＧＡＧＡＣＡＧＡＣＧＴＧＣＴＧＣＴ
ＡＣＴＴＡＧＣＡＡＣＡＣＧＣＧ塩基配列（３） ＴＧＣＴＡＣＴＴＡＧＣＡＡＣＡＣＧＣδδＣＣＧＣＣ
ＴＣＡｎＧＣＡＡＣＴＧＧＨＴＧＧＧＴＧＣＡＣＧＴＧ
ＧＡＴＧＡＡＣＡＧＣＡＣＴＧＧＧＴＴＣＡＣＣＡＡＧ
ＡＣＧＴＧＣＧＧＧＧＧＣＣＣＴＣＣＧＴＧＣＡＡＣＡ
ＴＣＧＧＧＧＧＧＧＴＣＧＧＣＡＡＣＡＡＣＡＣＣＴＴ
ＧＧＴＣＴＧＣＣＣＣＡＣＧＧＡＴＴＧＣＴＴＣＣＧＧ
ＡＡＧＣＡＣＣＣＣＧＡＧＧＣＣＡＣＴＴＡＣＡＣＡＡ
ＡＧＴＧＴＧＧＣＴＣＧＧＧＧＣＣＣＴＧＧＴＴＧＡＣ
ＡＣＣＣＡＧＧＴＧＣＡＴＧＧＴＴＧＡＣＴＡＣＣＣＡ
ＴＡＣＡＧＧＣＴＣＴＧＧＣＡＣＴＡＣＣＣＣＴＧＣＡ
ＣＴＧＴＴＡＡＣＴＴＴＡＣＣＧＴＣＴＴＴＡＡＧＧＴ
ＣＡＧＧＡＴＧＴＡＴＧＴＧＧＧＧＧＧＣＧＴＧＧＡＧ
ＣＡＣＡＧＧＣＴＣＡＡＴＧＣＴＧＣＡＴＧＣＡＡＴＴ
ＧＧＡＣＴＣＧＡＧＧＡＧＡＧＣＧＣＴＧＴＧＡＣＴＴ
ＧＧＡＧＧＡＣＡＡＧＡＧＴＧＧＣＡＧＡＴＡＣＴＧＣ
ＣＣＴＧＴＴＣＣＴＴＣＡＣＣＡＣＣＣＴＡＣＣＧＧＣ
ＣＣＴＧＴＣＣＡＣＴＧＧＣＴＴＧＡＴＣＣＡＴＣＴＴ
ＣＡＣＣＧＧＡＡＣＡＴＣＧＴＧＧＡＣＧＴＧＣＡＡＴ
ＡＣＣＴＧＴＡＣＧＧＴＡＴＡＧＧＧＴＣＧＧＣＡＧＴ
ＴＧＴＣＴ ＣＣＴＴＴ Ｇ ＣＡＡＴＣＡＡ ＡＴＧ
ＧＧＡ ＧＴＡ ＴＡ ＴＣＣＴＧＴ ＴＧ ＣＴＴＴ
Ｔ Ｃ塩基配列（４） ＣＴＴＴＴＣＣＴＴＣＴＴＣＴＧＧＣＧＧＡＣＧＣＧＣ
ＧＣＧＴＣＴＧＴＧＣＣＴＧＣＴＴＧＴＧＧＡＴＧＡＴ
ＧＣＴＧＣＴＧＡＴＡＧＣＣＣＡＧＧＣＴＧＡＧＧＣＣ
ＡＣＣＴＴＡＧＡＧＡＡＣＣＴＧＧＴＧＧＴＣＣＴＣＡ
ＡＴＧＣＧＧＣＧＴＣＴＧＴＧＧＣＣＧＧＡＧＣＧＣＡ
ＴＧＧＣＣＴＴＣＴＣＴＣＣＴＴＣＣＴＣＧＴＧＴＴＣ
ＴＴＣＴＧＣＧＣＣＧＣＣＴＧＧＴＡＣＡＴＣＡＡＡＧ
ＧＣＡＧＧＣＴＧＧＴＣＣＣＴＧＧＧＧＣＧＧＣＡＴＡ
ＴＧＣＴＣＴＣＴＡＴＧＧＣＧＴＡＴＧＧＣＣＧＴＴＧ
ＣＴＣＣＴＧＣＴＣＴＴＧＣＴＧＧＣＣＴＴＡＣＣＡＣ
ＣＡＣＧＡＧＣＴＴＡＴＧＣＣＡＴＧＧＡＣＣＧＡＧＡ
ＧＡＴＧＧＣＴＧＣＡＴＣＧＴＧＣＧＧＡＧＧＣＧＣＧ
ＧＴＴＴＴＴＧＴＡＧＧＴＣＴＧＧＴＡＣＴＣＴＴＧＡ
ＣＣＴＴＧＴＣＡＣＣＡＴＡＣＴＡＴＡＡＧＧＴＧＴＴ
ＣＣＴＣＧＣＴＡＧＧＣＴＣＡＴＡＴＧＧＴＧＧＴＴＡ
ＣＡＡＴＡＴＴＴＴＡＴＣＡＣＣＡＧＡＧＣＣＧＡＧＧ
ＣＧＣＡＣＴＴＧＣＡＡＧＴＧＴＧＧＧＴＣＣＣＣＣＣ
ＴＣＴＣＡＡＴＧＴＴＣＧＧＧＧＡＧＧＣＣＧＣＧＡＴ
ＧＣＣＡＴＣＡＴＣＣＴＣＣＴＴＡＣＡＴＧＣＧＣ’Ｇ
ＧＴＣＣＡＴＣＣＡＧＡＧＣＴＡＡＴＣＴＴＴＧＡＣＡ
ＴＣＡＣＣＡＡＡＣＴＣＣＴＧＣＴＣＧＣＣＡＴＡＣＴ
ＣＧＧＴＣＣＧＣＴＣＡＴＧＧＴＧＣＴＣＣＡＧＧＣＴ
ＧＧＣＡＴＡＡＣＴＡＧＡＧＴＧＣＣＧＴＡＣＴＴＴＧ
ＴＡＣＧＣＧＣＴＣＡＧＧＧＧＣＴＣＡＴＣＣＧＴＧＣ
ＡＴＧＣＡＴＧＴＴＡＧＴＧＣＧＧＡＡＧＧＴＣＧＣＴ
ＧＧＡＧＧＣＣＡＣＴＡＴＧＴＣＣｓｖ＋＋ ＡＡＡＴＧＧＣＣＴＴＣＡＴＧＡＡＧＣＴＧＧＣＣＧＣ
ＧＣＴＧＡＣＡＧＧＴＡＣＧＴＡＣＧＴＡＴＡＴＧＡＣ
ＣＡＴＣＴＴＡＣＴＣ（、ＡＣＴＧＣＧＧＧＡＴＴＧＧ
ＧＣＣＣＡＣＧＣＧＧＧＣＣＴＡＣＧＡＧＡＣＣＴＴＧ
ＣＧＧＴＧＧＣＡＧＴＡＧＡＧＣＣＣＧＴＣＧＴＣＴＴ
ＣＴＣＴＧＡＣＡＴＧＧＡ 塩基配列（５） ＧＣＧＧＴＧＧＣＡＧＴＡＧＡＧＣＣＣＧＴＣＧＴＣＴ
ＴＣＴＣＴＧＡＣＡＴＧＧＡＧＡＣＴＡＡＡＣＴＣＡＴ
ＣＡＣＣＴＧＧＧＧＧＧＣＡＧＡＣＡＣＣＧＣＧＧＣＧ
ＴＧＴＧＧＧＧＡＣＡＴＣＡＴＣＴＣＧＧＧＴＣＴＡＣ
ＣＡＧＴＣＴＣＣＧＣＣＣＧＡＡＧＧＧＧＧＡＡＧＧＡ
ＧＡＴＡＣＴＴＣＴＡＧＧＡＣＣＧＧＣＣＧＡＴＡＧＴ
ＴＴＴＧＧＡＧＡＧＣＡＧＧＧＧＴＧＧＣＧＧＣＴＣＣ
ＴＴＧＣＧＣＣＴＡＴＣＡＣＧＧＣＣＴＡＴＴＣＣＣＡ
ＡＣＡＡＡＣＧＣＧＧＧＧＣＣＴＧＣＴＴＧＧＣＴＧＴ
ＡＴＣＡＴＣＡＣＴＡＧＣＣＴＣＡＣＡＧＧＴＣＧＧＧ
ＡＣＡＡＧＡＡＣＣＡＧＧＴＣＧＡＴＧＧＧＧＡＧＧＴ
ＴＣＡＧＧＴＧＣＴＣＴＣＣＡＣＣＧＣＡＡＣＧＣＡＡ
ＴＣＴＴＴＣＣＴＧＧＣＧＡＣＣＴＧＣＧＴＣＡＡＴＧ
ＧＣＧＴＧＴＧＴＴＧＧＡＣＣＧＴＣＴＡＣＣＡＴＧＧ
ＴＧＣＣＧＧＣＴＣＧＡＡＧＡＣＣＣＴＧＧＣＣＧＧＣ
ＣＣＧＡＡＧＧＧＴＣＣＡＡＴＣＡＣＣＣＡＡＡＴＧＴ
ＡＣＡＣＣＡＡＴＧＴＡＧＡＣＣＡＧＧＡＣＣＴＣＧＴ
ＣＧＧＣＴＧＧＣＣＧＧＣＧＣＣＣＣＣＣＧＧＧＧＣＧ
ＣＧＣＴＣＣＡＴＧＡＣＡＣＣＧＴＧＣＡＣ’ＣＴＧＣ
ＧＧＣＡＧＣＴＣＧＧＡＣＣＴＴＴＡＣＴＴＧＧＴＣＡ
ＣＧＡＧＧＣＡＴＧＣＴＧＡＴＧＴＣＧＴＴＣＣＧＧＴ
ＧＣＧＣＣＧＧＣＧＧＧＧＣＧＡＣＡＧＣＡＧＧＧＧＧ
ＡＧＣＣＴＧＣＴＴＴＣＣＣＣＣＡＧＧＣＣＣＡＴＣＴ
ＣＣＴＡＣＣＴＧＡＡＧＧＧ塩基配列（６） ＴＣＣＡＴＧＡＣＡＣＣＧＴＧＣＡＣＣＴＧＣＧＧＣＡ
ＧＣＴＣＧＧＡＣＣＴＴＴＡＣＴＴＧＧＴＣＡＣＧＡＧ
ＧＣＡＴＧＣＴＧＡＴＧＴＣＧＴＴＣＣＧＧＴＧＣＧＣ
ＣＧＧＣＧＧＧＧＣＧＡＣＡＧＣＡＧＧＧＧＧＡＧＣＣ
ＴＧＣＴＴＴＣＣ、ＣＣＣＡＧＧＣＣＣＡＴＣＴＣＣＴ
ＡＣＣＴＧＡＡＧＧＧＣＴＣＣＴＣＧＧＧＴＧＧＡＣＣ
ＡＣＴＧＣＴＴＴＧＣＣ、＋７０ ＣＴＴＣＧＧＧＧＣＡＣＧＴＴＧＴＡＧＧＣＡＴＣＴＴ
ＣＣＧＧＧＣＴＧＣＴＧＴＧＴＧＣＡＣＣＣＧＧＧＧＧ
ＧＴＴＧＣＧＡＡＧＧＣＧＧＴＧＧＡＣＴＴＣＡＴＡＣ
ＣＣＧＴＴＧＡＧＴＣＴＡＴＧＧＡＡＡＣＴＡＣＣＡＴ
ＧＣＧＧＴＣＴＣＣＧＧＴＣＴＴＣＡＣＡＧＡ ＣＡＡ
ＣＴ ＣＡ ＴＣＣＣＣＴＣＣＧＧＣＣＧＴＡ ＣＣ
ＧＣＡＡＡ ＣＡＴＴＣＣＡ ＡＧＴＧＧＣＡ ＣＡＴ
ＴＴＡＣＡ ＣＧＣ’ｒＣＣＣＡＣＴＧＧ ＣＡ Ｇ
ＣＧＧＣＡＡＧＡＧ ＣＡ ＣＣＡＡＡＧＴＧＣＣＧＧ
ＣＴＧＣＡＴＡＴＧＣＡＧＣＣＣＡＡＧＧＧＴＡＣＡＡ
ＧＧ千ＧＣＴＣＧＴＣＣＴＡＡＡＣＣＣＧＴＣＣＧＴＴ
ＧＣＣＧＣＣＡＣＡＴＴＧＧＧＣＴＴＴＧＧａ７゜ ＡＧＣＧＴＡＴＡＴＧＴＣＣＡＡＧＧＣＡＣＡＴＧＧＣ
ＡＴＣＧＡＧＣＣＴＡＡＣＡＴＣＡＧＡＡＣＴＧＧＧＧ
ＴＡＡＧＧＡＣＣＡＴＣＡＣＣＡＣＧＧＧＣＧＧＣＣＣ
ＣＡＴＣＡＣＧＴＡＣＴＣＣＡＣＣＴＡＴＴＧＣＡＡＧ
ＴＴＣＣＴＴＧＣＣＧＡＣＧＧＴＧＧＡＴＧＣＴＣＣＧ
ＧＧＧＧＣＧＣＣＴＡＴＧＡＣＡＴＣＡＴＡＡＴＡＴＧ
ＴＧＡＴＧＡＡＴＧＣ塩基配列（７） 塩基配列（８） ＧＡＣＣＴＣＧＧＴＴＡＧＧＴＴＧＣＧＧＧＣＴＴＡＣ
ＣＴＡＡＡＴＡＣＡＣＣＡＧＧＧＴＣＴＴＣＡＣＡＧＧ
ＣＣＴＣＡＣＣＣＡＣＡＴＡＧＡＴＧＣＣＣＡＣＴＴＣ
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ＡＣＣＡＣＣＴＧＣＣＣＡＴＧＴＧＧＡＧＣＡＣＡＧＡ
ＴＣＡＣＣＧＧＡＣＡＴＧＴＣＡＡＡＡＡＴＧＧＣＴＣ
ＣＡＴＧＧＡＡＣＡＴＴＣＣＣＣＡＴＣＡＡＣＧＣＡＴ
ＡＣＡ ＣＣＡＣＧＧＧＣＣＣＣＴ塩基配列（１３） ＡＣ（ｉｌ’ＧＡＡＡｌ’ＬｉＵににＡ’ｌＷｌ；ＡＬ
ｉＬｉ ｌ Ｉ Ｌ；ｔ；八ししししし皿塩基配列（ｌ
４） ＧＴＧＡＡＡＴＧＣＣＣＡＴＧＣＣＡＧＧＴＴＣＣＡＧ
ＣＣＣＣＴＧＡＡＴＴＴＴＴＣＡＣＧＧＡＧＧＴＧＧＡ
ＴＧＧＡＧＴＡＣＧＧＴＴＧＣＡＣＡＧＧＴＡＴＧＣＴ
ＣＣＡＧＴＧＴＧＣＡＡＡＣＣＴＣＴＣ ＣＴＡＣＧＡ
ＧＡＧＧＡＧＧＴＣＧＴＡＴＴＣＣＡＧＧＴＣＧＧＧＣ
ＴＣＡＡＣＣＡＧＴＡＣＣＴＧＧＴＣＧＧＧＴＣＡＣＡ
ＧＣＴＣＣＣＡＴＧＴＧＡＧＣＣＣＧＡＡＣＣＧＧＡＴ
ＧＴＧＧＣＡＧＴＧＣＴＣＡＣＴＴＣＣＡＴＧＣＴＣＡ
ＣＣＧＡＣＣＣＣＴＣＴＣＡＴＡＴＴＡＣＡＧＣＡＧＡ
ＧＡＣＧＧＣＣＡＡＧＣＧＴＡＧＧＣＴＧＧＣＣＡＧＧ
ＧＧＧＴＣＴＣＣＣＣＣＣＴＣＣＴＴＧＧＣＣＡＧＣＴ
ＣＴＴＣＡＧＣＴＡＧＣＣＡＧＴＴＧＴＣＴＧＣＧＣＣ
ＴＴＣＴＴＴＧＡＡＧＧＣＧＡＣＡＴＧＴＡＣＴＡＣＣ
ＣＡＴＣＡＴＧＡＣＴＣＣＣＣＧＧＡＣＧＣＴＧＡＣＣ
ＴＣＡＴＣＧＡＧＧＣＣＡＡＣＣＴＣＣＴＧＴＧＧＣＧ
ＧＣＡＧＧＡＧＡＴＧＧＧＣＧＧＧＡＡＣＡＴＣＡＣＣ
ＣＧＴＧＴＧＧＡＧＴＣＡＧＡＡＡＡＴＡＡＧＧＴＧＧ
ＴＡＡＴＣＣＴＧＧＡＣＴＣＴＴＴＧＴＣＣＣ 塩基配列（ｌ５） ＧＡＴＣＣＧＡＴＴＣＧＧＧＣＧＧＴＧＧＡＧｒＪＡＴ
ＧＡＧＡＧＧＧＡＡＡＴＡＴＣＣＧＴＣＣＣＧＧＣＧＧ
ＡＧＡＴＣＣＴＧＣＧＡＡＡＡＣＣＣＡＧＧＡＡＧＴＴ
ＣＣＣＣＣＣＡＧＣＧＴＴＧＣＣＣＡＴＡＴＧＧＧＣＡ
ＣＧＣＣＣＧＧＡＴＴＡＣＡＡＣＣＣＴＣＣＡＣＴＧＣ
ＴＡＧＡＧＴＣＣＴＧＧＡＡＧＧＡＣＣＣＧＧＡＣＴＡ
ＣＧＴＣＣＣＣＣＣＧＧＴＧＧＴＡＣＡＣＧＧＧＴＧＣ
ＣＣＴＴＴＧＣＣＡＴＣＴＡＣＣＡＡＧＧＣＣＣＣＣＣ
ＣＡＡＴＡＣＣＡＣＣＴＣＣＡＣＧＧＡＧＧＡＡＧＡＧ
ＧＡＣＧＧＴＴＧＴＣＣＴＧＡＣＡＧＡＧＴＣＣＡＣＣ
ＧＴＧＴＣＴＴＣＴＧＣＣＴＴＧＧＣＧＧＡＧＣＴＣＧ
ＣＴＡＣＴＡＡＧＡＣＣＴＴＴＧＧＣＡＧＣＴＣＣＧＧ
ＧＴＣＧＴＣＧＧＣＣＧＴＴＧＡＣＡＧＣＧＧＣＡＣＧ
ＧＣＧＡＣＴＧＧＣＣＣＴＣＣＣＧＡＴＣＡＧＧＣＣＴ
ＣＣＧＡＣＧＡＣＧＧＣＧＡＣＡＡＡＧＧＡＴＣＣＧＡ
ＣＧＴＴＧＡＧＴＣＧＴＡＣＴＣＣＴＣＣＡＴＧＣＣＣ
ＣＣＣＣＴＣＧＡＧＧＧＡＧＡＧＣＣＡＧＧＧＧＡＣＣ
ＣＣＧＡＣＣＴＣＡＧＣＧＡＣＧＧＧＴＣＴＴＧＧＴＣ
ＴＡＣＣＧＴＧＡＧＣＧＧＧＧＡＡＧＣＴＧＧＴＧＡＧ
ＧＡＣＧＴＣＧＴＣＴＧＣＴＧＣＴＣＡＡＴＧＴＣＣＴ
ＡＴＡＣＡＴＧＧＡＣＡＧＧＴＧＣＣＴＴＧＡ塩基配列
（ｌ６） ＧＴＣＴＧＣＴＧＣＴＣＡＡＴＧＴＣＣＴＡＴＡＣＡＴ
ＧＧＡＣＡＧＧＴＧＣＣＴＴＧＡＴＣＡＣＧＣＣＡＴＧ
ＣＧＣＴＧＣＧＧＡＧＧＡＧＡＧＣＡＡＧＴＴＧＣＣＣ
ＡＴＣＡＡＴＣＣＧＴＴＧＡＧＣＡＡＣＴＣＴＴＴＧＣ
ＴＧＣＧＴＣＡＣＣＡＣＡＧＴＡＴＧＧＴＣＴＡＣＴＣ
ＣＡＣＡＡＣＡＴＣＴＣＧＣＡＧＣＧＣＡＡＧＴＣＴＧ
ＣＧＧＣＡＧＡＡＧＡＡＧＧＴＣＡＣＣＴＴＴＧＡＣＡ
ＧＡＣＴＧＣＡＡＧＴＣＣＴＧＧＡＣＧＡＣＣＡＣＴＡ
ＣＣＧＧＧＡＣＧＴＧＣＴＣＡＡＧＧＡＧＡＴＧＡＡＧ
ＧＣＧＡＡＧＧＣＧＴＣＣＡＣＡＧＴＴＡＡＧＧＣＴＡ
ＧＧＣＴＴＣＴＡＴＣＴＡＴＡＧＡＧＧＡＧＧＣＣＴＧ
ＣＡＡＡＣＴＧＡＣＧＣＣＣＣＣＡＣＡＴＴＣＧＧＣＣ
ＡＡＡＴＣＣＡＡＡＴＴＴＧＧＣＴＡＣＧＧＧＧＣＧＡ
ＡＧＧＡＣＧＴＣＣＧＧＡＧＣＣＴＡＴＣＣＡＧＣＡＧ
ＧＧＣＣＧＴＣＡＡＣＣＡＣＡＴＣＣＧＣＴＣＣＧＴＧ
ＴＧＧＧＡＧＧＡＣＴＴＧＣＴＧＧＡＡＧＡＣＡＣＴＧ
ＡＡＡＣＡＣＣＡＡＴＴＧＡＴＡＣＣＡＣＣＡＴＣＡＴ
ＧＧＣＡＡＡＡＡＡＴＧＡＧＧＴＴＴＴＣＴＧＣＧＴＣ
ＣＡＡＣＣＡＧＡＧＡＡＡＧＧＡＧＧＣＣＧＣＡＡＧＣ
ＣＡＧＣＴＣＧＣＣＴＴＡＴＣＧＴＡＴＴＣＣＣＡＧＡ
ＣＣＴＧＧＧＧＧＴＡＣＧＴＧＴＡＴＧＣＧＡＧＡＡＧ
ＡＴＧＧＣＣＣＴＴＴＡＣＧＡＣＧＴＧＧＴＣＴＣＣＡ
ＣＣＣＴＴＣＣＴＣＡｓｔｅ ＧＧＣ Ｃ ＧＴＧＡＴＧＧＧ Ｃ ＣＣ ＣＴＣＡ
ＴＡ ＣＧＧＡ ＴＴ Ｃ Ｃ ＡＧＴＡ ＣＴ Ｃ
Ｔ Ｃ Ｃ ＴＧＧＧＣＡＧＣＧＧＧＴＣＧＡＧＴＴＣ
ＣＴＧＧＴＧＡＡＴＡＣＣＴＧＧＡＡＡＴＣＡＡＡＧＡ
ＡＡＴＧＣＣＣＴＡＴＧＧＧＣＴＴＣＴＣＡＴＡＴＧＡ
ＣＡＣＣＣＧＣＴＧＣＴＴ塩基配列（１７） ＣＴＴＴＧＡＣＴＣＡＡＣＧＧＴＣＡＣＴＧＡＧＡＡＴ
ＧＡＣＡＴＣＣＧＴＡＣＴＧＡＧＧＡＡＴＣＡＡＴＴＴ
ＡＣＣＡＡＴＧＴＴＧＴＧＡＣＴＴＧＧＣＣＣＣＣＧＡ
ＡＧＣＣＡＧＧＣＡＧＧＣＣＡＴＡＡＧＧＴＣＧＣＴＣ
ＡＣＡＧＡＧＣＧＧＣＴＴＴＡＴＧＴＣＧＧＧＧＧＴＣ
ＣＣＣＴＧＡＣＴＡＡＴＴＣＧＡＡＧＧＧＧＣＡＧＡＡ
ＣＴＧＣＧＧＴＴＡＴＣＧＣＣＧＧＴＧＣＣＧＣＧＣＡ
ＡＧＴＧＧＣＧＴＧＣＴＧＡＣＧＡＣＴＡＧＣＴＧＣＧ
塩基配列（１８） ＡＡＧＴＧＧＣＧＴＧＣＴＧＡＣＧＡＣＴＡＧＣＴＧＣ
ＧＧＣＡＡＣＡＣＣＣＴＣＡＣＡＴＧＴＴＡＣＴＴＧＡ
ＡＧＧＣＣＡＣＴＧＣＧＧＣＣＴＧＴＣＧＡＧＣＴＧＣ
ＡＡＡＧＣＴＣＣＡＧＧＡＣＴＧＣＡＣＧＡＴＧＣＴＣ
ＧＴＧＡＡＣＧＧＡＧＡＣＧＡＣＣＴＴＧＴＣＧＴＴＡ
ＴＣＴＧＴＧＡＧＡＧＴＧＣＧＧＧＡＡＣＣＣＡＧＧＡ
ＧＧＡＴＧＣＧＧ ＣＧＧＣＣＣＴＡＣＧＡＧＣＣＴＴ
ＣＡＣＧＧＡＧＧＣＴＡＴＧＡＣＴＡＧＧＴＡＴＴＣＣ
ＧＣＣＣＣＣＣＣＣＧＧＧＧＡＣＣＣＧＣＣＣＣＡＡＣ
ＣＡＧＡＡＴＡＣＧＡＣＴＴＧＧＡＧＣＴＧＡＴＡＡＣ
ＧＴＣＡＴＧＣＴＣＣＴＣＣＡＡＴＧＴＧＴＣＧＧＴＣ
ＧＣＧＣＡＣＧＡＴＧＣＡＴＣＣＧＧＣＡＡＡＡＧＧＧ
ＴＧＴＡＣＴＡＣＣＴＣＡＣＣＣＧＴＧ塩基配列（Ｉ９
） ＧＡＴＡＡＣＧＴＣＡＴＧＣＴＣＣＴＣＣＡＡＴＧＴＧ
ＴＣＧＧＴＣＧＣＧＣＡＣＧＡＴＧＣＡＴＣＣＧＧＣＡ
ＡＡＡＧＧＧＴＧＴＡＣＴＡＣＣＴＣＡＣＣＣＧＴＧＡ
ＣＣＣＣＡＣＣＡＣＣＣＣＣＣＴＣＧＣＡＣＧＧＧＣＴ
ＧＣＧＴＧＧＧＡＧＡＣＡＧＴＴＡＧＡＣＡＣＡＣＴＣ
ＣＡＧＴＣＡＡＣＴＣＣＴＧＧＣＴＡＧＧＣＡＡＴＡＴ
ＣＡＴＣＡＴＧＴＡＴＧＣＧＣＣＣＡＣＣＣＴＡＴＧＧ
ＧＣＧＡＧＧＡＴＧＡＴＴＣＴＧＡＴＧＡＣＴＣＡＴＴ
ＴＣＴＴＣＴＣＴＡＴＣＣＴＴＣＴＡＧ ＣＴＧＡＧＧ
ＡＧＣＡＡＣＴＴＧＡＡＡＡＡＧＣＣＣＴＧＧＡＴＴＧ
ＴＣＡＧ 塩基配列（２０） ＣＡＣＧＡＴＧＣＴＣＧＴＧＡＡＣＧＧＡＧＡＣＧＡＣ
ＣＴＴＧＴＣＧＴＴＡＴＣＴＧＴＧＡＧＡＧＴＧＣＧＧ
ＧＡＡＣＣＣＡＧＧＡＧＧＡＴＧＣＧＧＣＧＧＣＣＣＴ
ＡｃＧＡδＣＣＴＴＣＡＣＧＧＡＧＧＣＴＡＴＧＡＣＴ
ＡＧＧＴＡＴＴＣＣＧＣＣＣＣＣＣｃｃＧδＧＧＡＣＣ
ＣＧＣＣＣＣＡＡＣＣＡＧＡＡＴＡＣＧＡＣＴＴＧＧＡ
ＧＣＴＧＡＴＡＡＣ５ＴＣＡＴＧＣＴＣＣＴＣＣＡＡＴ
ＧＴＧＴＣＧＧＴＣＧＣＧＣＡＣＧＡＴＧＣＡＴＣＣ５
ＧＣＡＡＡＡＧＧＧＴＧＴＡＣＴＡＣＣＴＣＡＣＣＣＧ
ＴＧＡＣＣＣＣＡＣＣＡＣＣＣＣＣＣＴＣＧＣＡＣＧＧ
ＧＣＴＧＣＧＴＧＧＧＡＧＡＣＡＧＴＴＡＧＡＣＡＣＡ
ＣＴＣＣＡＧＴＣＡＡＣＴＣＣＴＧＧＣＴＡＧＧＣＡＡ
ＴＡＴＣＡＴＣＡＴＧＴＡＴＧＣＧＣＣＣＡ塩基配列（
２１） １’ｌ’Ａ Ｕｉ’Ｌｌ；Ａ’ｌ”Ｉ’１．１ＡＬｉに
Ｌ：Ａ Ｌ：’ｌ”ｌ’ＬｉＡにＬ：’ｌ’Ａ Ｕ
Ｌ：’Ｉ’ｌ；ＡＬｉＡ’ｌ’ＵＡ’ｌ”ｌらＡＡＣＧ
ＡＣＴＣＣＡＴＧＧＴＣＴＴＡＧＣＧＣＡＴＴＴＴＣＡ
ＣＴＣＣＡＣＡＧＴＴＡＣＴさらに、本発明は、上記Ｃ
型肝炎ウィルス由来の遺伝子を、大腸菌で該遺伝子の発
現が可能なベクターに組み込んで得た組換えベクターに
ある。
さらに、本発明は上記組換えベクターにより形質転換さ
れた大腸菌にある。 さらに、本発明は、上記大腸菌を
培地に培養し、ＨＣＶ抗原活性を有するポリペプチドを
生産せしめ、培養物から該ポリペプチドを採取すること
を特徴とする、ＨＣＶ抗原活性を有するポリペプチドの
製造方法にある。
れた大腸菌にある。 さらに、本発明は、上記大腸菌を
培地に培養し、ＨＣＶ抗原活性を有するポリペプチドを
生産せしめ、培養物から該ポリペプチドを採取すること
を特徴とする、ＨＣＶ抗原活性を有するポリペプチドの
製造方法にある。
さらに、本発明は、下記のアミノ酸配列＋１１乃至（２
１）から選ばれる少な（とも１種のアミノ酸配列を含む
ＨＣＶ抗原活性ポリペプチドにある。
１）から選ばれる少な（とも１種のアミノ酸配列を含む
ＨＣＶ抗原活性ポリペプチドにある。
アミノ酸配列（１）
Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｇ
ｌｙ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｐｒ。
ｌｙ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｐｒ。
Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｐ
ｒｏ Ａｒｇ Ａｒｇ ＡｒｇＳｅｒ Ａｒｇ Ａｓｎ
Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ａｓｐ
ＴｈｒＬｅｕ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ａｌ
ａ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｍｅｔ ＧｌｙＴｙｒ Ｉｌｅ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｖａｔ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｌ
ｅｕ ＧｌｙＧｌｙ Ａｌａ Ａｌａ Ａｒｇ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ａｌａ Ｈｉｓ Ｇｌｙ ＶａｌＡｒｇ Ｖ
ａｌ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ａｓ
ｎ Ｔｙｒ ＡｌａＴｈｒ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｌｅｕ
Ｐｒｏ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｐｈｅ ５ｅｒ１１
ｅ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｌｅｕ１’ｈｒ ｌ’ｈｒ ｌ
ｌｅ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｈｌｓ Ｖａｌ Ａ
Ｓｐ Ｌｅｕ ＬｅＵＶａｌ Ｇｌｙ Ａｌａ Ａｌ
ａ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｍｅｔ
Ｍｅｔ Ａｌａ ｂｅｒ Ｌ；）’Ｓ Ａｒｇ
ｔ’ｒｏ ｌｌｅ ＡＳｐ Ｌｕ１ｌ Ｐ
ｎｅＶａｌ Ｔｙｒ Ｃｙｓ Ｐｔ＋ｅ Ｔｈｒ Ｐｒ
。
ｒｏ Ａｒｇ Ａｒｇ ＡｒｇＳｅｒ Ａｒｇ Ａｓｎ
Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ａｓｐ
ＴｈｒＬｅｕ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ａｌ
ａ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｍｅｔ ＧｌｙＴｙｒ Ｉｌｅ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｖａｔ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｌ
ｅｕ ＧｌｙＧｌｙ Ａｌａ Ａｌａ Ａｒｇ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ａｌａ Ｈｉｓ Ｇｌｙ ＶａｌＡｒｇ Ｖ
ａｌ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ａｓ
ｎ Ｔｙｒ ＡｌａＴｈｒ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｌｅｕ
Ｐｒｏ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｐｈｅ ５ｅｒ１１
ｅ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｌｅｕ１’ｈｒ ｌ’ｈｒ ｌ
ｌｅ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｈｌｓ Ｖａｌ Ａ
Ｓｐ Ｌｅｕ ＬｅＵＶａｌ Ｇｌｙ Ａｌａ Ａｌ
ａ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｍｅｔ
Ｍｅｔ Ａｌａ ｂｅｒ Ｌ；）’Ｓ Ａｒｇ
ｔ’ｒｏ ｌｌｅ ＡＳｐ Ｌｕ１ｌ Ｐ
ｎｅＶａｌ Ｔｙｒ Ｃｙｓ Ｐｔ＋ｅ Ｔｈｒ Ｐｒ
。
アミノ酸配列（２）
Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ａｌａ Ｇｉｎ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇ
ｌｙ Ｐｒｏ ｌｉｅ ＴｈｒＨｉｓ Ａｓｐ Ｍｅｔ
Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｇｌｎ
ＡｒｇＰｒｏ Ｔｙｒ Ｃｙｓ Ｔｒｐ Ｈｉｓ Ｔｙ
ｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐｒ。
ｌｙ Ｐｒｏ ｌｉｅ ＴｈｒＨｉｓ Ａｓｐ Ｍｅｔ
Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｇｌｎ
ＡｒｇＰｒｏ Ｔｙｒ Ｃｙｓ Ｔｒｐ Ｈｉｓ Ｔｙ
ｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐｒ。
Ｃｙｓ Ｇｌｙ ［ｌｅ Ｖａｔ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｓ
ｅｒ Ｇｉｎ Ｖａｌ ＣｙｓＧｌｙ Ｐｒｏ Ｖａｔ
Ｔｙｒ Ｃｙｓ Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｓｅｒ
Ｐｒ。
ｅｒ Ｇｉｎ Ｖａｌ ＣｙｓＧｌｙ Ｐｒｏ Ｖａｔ
Ｔｙｒ Ｃｙｓ Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｓｅｒ
Ｐｒ。
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ａ
ｓｐ Ａｒｇ Ｐｈｅ ＧｌｙＡｌａ Ｐｒｏ Ｔｈｒ
Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｎ
ＧｌｕＴｈｒ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｔｈｒ ＡｒｇＰｒｏ Ｐｒｏ
Ｇｌｎ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃ
ｙｓ ＴｈｒＴｒｐ Ｍｅｔ Ａｓｎ アミノ酸配列（３） Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｐ
ｒｏ Ｐｒｏ Ｇｉｎ ＧｌｙＡｓｎ Ｔｒｐ Ｐｈｅ
Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ｔｒｐ Ｍｅｔ Ａｓｎ
５ｅｒＴｈｒ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｔｈ
ｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒ。
ｓｐ Ａｒｇ Ｐｈｅ ＧｌｙＡｌａ Ｐｒｏ Ｔｈｒ
Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｎ
ＧｌｕＴｈｒ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｔｈｒ ＡｒｇＰｒｏ Ｐｒｏ
Ｇｌｎ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃ
ｙｓ ＴｈｒＴｒｐ Ｍｅｔ Ａｓｎ アミノ酸配列（３） Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｐ
ｒｏ Ｐｒｏ Ｇｉｎ ＧｌｙＡｓｎ Ｔｒｐ Ｐｈｅ
Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ｔｒｐ Ｍｅｔ Ａｓｎ
５ｅｒＴｈｒ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｔｈ
ｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒ。
Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｖ
ａｌ Ｇｌｙ Ａｓｎ ＡｓｎＴｈｒ Ｌｅｕ Ｖａｌ
Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ａｓ１） Ｃｙｓ Ｐｈｅ
ＡｒｇＬｙｓ Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔ
ｈｒ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｌｙｓ ＣｙｓＧｌｙ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ
Ａｒｇ ＣｙｓＭｅｔ Ｖａｔ Ａｓｐ Ｔｙｒ Ｐｒ
ｏ Ｔｙｒ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｒｐ ＨｉｓＴｙｒ
Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｔ
ｈｒ Ｖａｌ Ｐｈｅｅｔ アミノ酸配列（４） Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａ
ｓｐ Ａｌａ Ａｒｇ ＶａｌＣｙｓ Ａｌａ Ｃｙｓ
Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ｍｅｔ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
ｌ１ｅＡｌａ Ｇｉｎ Ａｌａ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔｈ
ｒ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ａｓｎ ＬｅｕＶａｔ Ｖａｌ
Ｌｅｕ Ａｓｎ Ａｌａ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｖａｌ Ａ
ｌａ ＧｌｙＡｌａ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ｖａｌ ＰｈｅＰｈｅ Ｃ
ｙｓ Ａｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｌｙ
ｓ Ｇｌｙ ＡｒｇＬｅｕ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｇｌｙ
Ａｌａ ’Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｌｅｕ ＴｙｒＧ
ｌｙ Ｖａｌ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｅ
ｕ Ｌｅｕ Ｌｅｕ ＬｅｕＡｌａ Ｌｅｕ Ｐｒｏ
Ｐｒｏ Ａｒｇ Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｍｅｔ Ａ
ｓｐＣＹＳ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｒｇ Ｌｙｓ
Ｖａｌ Ａｌａ ｃｉｔｙ ｂｔｙＨｉｓ Ｔｙｒ
Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｍｅｔ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｍｅｔ Ｌ
ｙｓ ＬｅｕＧｌｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｔ Ｐｈｅ
Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｍｅｔ Ｇｌｕアミノ酸配列配列） Ａｌａ ｖａｌ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｐｒｏ Ｖ
ａｌ Ｖａｌ Ｐｈｅ ５ｅｒＡｓｐ Ｍｅｔ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｔｒｐ
Ｇ’ｒｙＡｌａ ＡｓＰ Ｔｈｒ Ａｌａ Ａｌａ Ｃ
ｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｐ ｌｉｅ ｌ１ｅＳｅｒ Ｇａｙ
Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｒｇ
Ａｒｇ ＧＬＬｙｓ Ｇｌｕ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｌａ ＡｓｐＳｅｒＰｈｅ Ｇｌ
ｙ Ｇｌｕ Ｇｉｎ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ａｒｇ Ｌｅｕ
Ｌｅｕ Ａ！ａＰｒｏ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｔ
ｙｒ Ｓｅｒ Ｇｉｎ Ｇｌｎ Ｔｈｒ ＡｒｇＧｌｙ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｃｙｓ ｒｌｅ
Ｉｌｅ Ｔｈｒ ５ｅ−ｒ ＬｅｕＴｈｒ
Ｇｌｙ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｌｙｓ Ａｓｎ Ｇｉｎ Ｖ
ａｌ Ａｓｐ Ｇ！ｙＴｈｒ Ｇｌｎ Ｍｅｔ Ｔｙｒ
’ｒｈｒ Ａｓｎ Ｖａｌ Ａｓｐ （ｉｌｎ Ａｓ
ｐｌｉｅ Ｓｅｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ｇｌｙア
ミノ酸配列配列） Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ｃ
ｙｓ Ｇｌｙ Ｓｅｒ ５ｅｒＡｓｐ Ｌｅｕ Ｔｙｒ
Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ａｌａ
ＡｓｐＶａｔ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ａｒｇ Ａｒ
ｇ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ａｓｐ ＳｅｒＡｒｇ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐ
ｒｏ ｌ１ｅＳｅｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒ。
ａｌ Ｇｌｙ Ａｓｎ ＡｓｎＴｈｒ Ｌｅｕ Ｖａｌ
Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ａｓ１） Ｃｙｓ Ｐｈｅ
ＡｒｇＬｙｓ Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔ
ｈｒ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｌｙｓ ＣｙｓＧｌｙ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ
Ａｒｇ ＣｙｓＭｅｔ Ｖａｔ Ａｓｐ Ｔｙｒ Ｐｒ
ｏ Ｔｙｒ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｒｐ ＨｉｓＴｙｒ
Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｔ
ｈｒ Ｖａｌ Ｐｈｅｅｔ アミノ酸配列（４） Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａ
ｓｐ Ａｌａ Ａｒｇ ＶａｌＣｙｓ Ａｌａ Ｃｙｓ
Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ｍｅｔ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
ｌ１ｅＡｌａ Ｇｉｎ Ａｌａ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔｈ
ｒ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ａｓｎ ＬｅｕＶａｔ Ｖａｌ
Ｌｅｕ Ａｓｎ Ａｌａ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｖａｌ Ａ
ｌａ ＧｌｙＡｌａ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ｖａｌ ＰｈｅＰｈｅ Ｃ
ｙｓ Ａｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｌｙ
ｓ Ｇｌｙ ＡｒｇＬｅｕ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｇｌｙ
Ａｌａ ’Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｌｅｕ ＴｙｒＧ
ｌｙ Ｖａｌ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｅ
ｕ Ｌｅｕ Ｌｅｕ ＬｅｕＡｌａ Ｌｅｕ Ｐｒｏ
Ｐｒｏ Ａｒｇ Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｍｅｔ Ａ
ｓｐＣＹＳ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｒｇ Ｌｙｓ
Ｖａｌ Ａｌａ ｃｉｔｙ ｂｔｙＨｉｓ Ｔｙｒ
Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｍｅｔ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｍｅｔ Ｌ
ｙｓ ＬｅｕＧｌｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｔ Ｐｈｅ
Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｍｅｔ Ｇｌｕアミノ酸配列配列） Ａｌａ ｖａｌ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｐｒｏ Ｖ
ａｌ Ｖａｌ Ｐｈｅ ５ｅｒＡｓｐ Ｍｅｔ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｔｒｐ
Ｇ’ｒｙＡｌａ ＡｓＰ Ｔｈｒ Ａｌａ Ａｌａ Ｃ
ｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｐ ｌｉｅ ｌ１ｅＳｅｒ Ｇａｙ
Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｒｇ
Ａｒｇ ＧＬＬｙｓ Ｇｌｕ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｌａ ＡｓｐＳｅｒＰｈｅ Ｇｌ
ｙ Ｇｌｕ Ｇｉｎ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ａｒｇ Ｌｅｕ
Ｌｅｕ Ａ！ａＰｒｏ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｔ
ｙｒ Ｓｅｒ Ｇｉｎ Ｇｌｎ Ｔｈｒ ＡｒｇＧｌｙ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｃｙｓ ｒｌｅ
Ｉｌｅ Ｔｈｒ ５ｅ−ｒ ＬｅｕＴｈｒ
Ｇｌｙ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｌｙｓ Ａｓｎ Ｇｉｎ Ｖ
ａｌ Ａｓｐ Ｇ！ｙＴｈｒ Ｇｌｎ Ｍｅｔ Ｔｙｒ
’ｒｈｒ Ａｓｎ Ｖａｌ Ａｓｐ （ｉｌｎ Ａｓ
ｐｌｉｅ Ｓｅｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ｇｌｙア
ミノ酸配列配列） Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｔｈｒ Ｃ
ｙｓ Ｇｌｙ Ｓｅｒ ５ｅｒＡｓｐ Ｌｅｕ Ｔｙｒ
Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ａｌａ
ＡｓｐＶａｔ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ａｒｇ Ａｒ
ｇ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ａｓｐ ＳｅｒＡｒｇ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐ
ｒｏ ｌ１ｅＳｅｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｈ
ｉｓ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｇｌｙｌｉｅ Ｐｈｅ Ａｒｇ
Ａｌａ Ａｌａ Ｖａｌ Ｃｙｓ’ Ｔｈｒ Ａｒｇ
ＧｌｙＶａｌ Ａｌａ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｖａｌ Ａ
ｓｐ Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ｐｒｏ ＶａｌＧｌｕ Ｓｅｒ
Ｍｅｔ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ａｒｇ
Ｓｅｒ Ｐｒ。
ｉｓ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｇｌｙｌｉｅ Ｐｈｅ Ａｒｇ
Ａｌａ Ａｌａ Ｖａｌ Ｃｙｓ’ Ｔｈｒ Ａｒｇ
ＧｌｙＶａｌ Ａｌａ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｖａｌ Ａ
ｓｐ Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ｐｒｏ ＶａｌＧｌｕ Ｓｅｒ
Ｍｅｔ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ａｒｇ
Ｓｅｒ Ｐｒ。
Ｈｉｓ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔ
ｈｒアミノ酸配列配列） Ｇｌｙ Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ｉｌｅ ｌｉｅ Ｉ
ｌｅ Ｃｙｓ Ａｓｐ ＧｌｕＣｙｓ Ｈｉｓ Ｓｅｒ
Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｉｌｅ
ＬｅｕＧｌｙ ｒｌｅ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｌｅ
ｕ Ａｓｐ Ｇｉｎ Ａｌａ ＧｌｕＴｈｒ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ａｌａ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｖａｔ Ｌ
ｅｕ ＡｌａＴｈｒ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ｇｌｙ Ｓｅｒ ｌｉｅ Ｔｈｒ ＶａｌＰｒｏ Ｈ
ｉｓ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｖａ
ｌ Ａｌａ ＬｅｕＳｅｒ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ｇｌｙ
Ｇｌｕ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｐｈｅ Ｔｙｒ ＧｌｙＬｙ
ｓ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ａｌａ
Ｉｌｅ Ｌｙｓ ＧｌｙＧｌｙ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｌ
ｅｕ ｌｉｅ Ｐｈｅ Ｃｙｓ Ｈｉｓ Ｓｅｒ Ｌｙ
ｓＴｙｒ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ａｌａア
ミノ酸配列配列） Ａｓｐ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｔ
ｙｒ Ｇｌｕ Ｌｅｕ ＴｈｒＰｒｏ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｖａｔ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ａｒｇ
ＡｌａＴｙｒ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｇｌ
ｙ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｔ ＣｙｓＧｌｎ Ａｓｐ
Ｈｉｓ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ｓ
ｅｒ ＶａｔＰｈｅ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｔｈｒ
Ｈｉｓ ｌｉｅ Ａｓｐ Ａｌａ ＨｉｓＡｓｎ Ｌ
ｅｕ Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｖａｔ Ａｌａ Ｔｙ
ｒ Ｇｌｎ ＡｌａＴｈｒ Ｖａｌ Ｃｙｓ Ａｌａ
Ａｒｇ Ａｌａ Ｇｉｎ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒ。
ｈｒアミノ酸配列配列） Ｇｌｙ Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ｉｌｅ ｌｉｅ Ｉ
ｌｅ Ｃｙｓ Ａｓｐ ＧｌｕＣｙｓ Ｈｉｓ Ｓｅｒ
Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｉｌｅ
ＬｅｕＧｌｙ ｒｌｅ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｌｅ
ｕ Ａｓｐ Ｇｉｎ Ａｌａ ＧｌｕＴｈｒ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ａｌａ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｖａｔ Ｌ
ｅｕ ＡｌａＴｈｒ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ｇｌｙ Ｓｅｒ ｌｉｅ Ｔｈｒ ＶａｌＰｒｏ Ｈ
ｉｓ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｖａ
ｌ Ａｌａ ＬｅｕＳｅｒ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ｇｌｙ
Ｇｌｕ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｐｈｅ Ｔｙｒ ＧｌｙＬｙ
ｓ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ａｌａ
Ｉｌｅ Ｌｙｓ ＧｌｙＧｌｙ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｌ
ｅｕ ｌｉｅ Ｐｈｅ Ｃｙｓ Ｈｉｓ Ｓｅｒ Ｌｙ
ｓＴｙｒ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ａｌａア
ミノ酸配列配列） Ａｓｐ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｔ
ｙｒ Ｇｌｕ Ｌｅｕ ＴｈｒＰｒｏ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｖａｔ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ａｒｇ
ＡｌａＴｙｒ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｇｌ
ｙ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｔ ＣｙｓＧｌｎ Ａｓｐ
Ｈｉｓ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ｓ
ｅｒ ＶａｔＰｈｅ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｔｈｒ
Ｈｉｓ ｌｉｅ Ａｓｐ Ａｌａ ＨｉｓＡｓｎ Ｌ
ｅｕ Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｖａｔ Ａｌａ Ｔｙ
ｒ Ｇｌｎ ＡｌａＴｈｒ Ｖａｌ Ｃｙｓ Ａｌａ
Ａｒｇ Ａｌａ Ｇｉｎ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒ。
Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ａｓｐ Ｇｉｎ Ｍｅｔ Ｔ
ｒｐ Ｌｙｓアミノ酸配列配列） Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｃｙｓ Ａ
ｌａ Ａｒｇ Ａｌａ Ｇ！ｎＡｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ａｓｐ Ｇｌｎ Ｍｅｔ
Ｔｒ′ｐＬｙｓ Ｃｙｓ Ｌｅｕ ｌｉｅ Ａｒｇ Ｌ
ｅｕ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｌｅ′ｕＨｉｓ Ｇｌ
ｙ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｙｒ
ＡｒｇＬｅｕＧｌｙ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ａｓ
ｎ Ｇｌｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｌｅｕ ＴｈｒＨｉｓ
Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｔｙｒ ｌｉｅ Ｍ
ｅｔ Ａｌａ Ｃ″！；Ｍｅｔ Ｓｅｒ Ａｌａ アミノ酸配列（１０） Ｔｒｐ Ａｓｐ Ｇｌｎ Ｍｅｔ Ｔｒｐ Ｌｙｓ Ｃ
ｙｓ Ｌｅｕ Ｉｌｅ ＡｒｇＬｅｕ Ｌｙｓ Ｐｒｏ
Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｔｈｒ
Ｐｒ。
ｒｐ Ｌｙｓアミノ酸配列配列） Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｃｙｓ Ａ
ｌａ Ａｒｇ Ａｌａ Ｇ！ｎＡｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ａｓｐ Ｇｌｎ Ｍｅｔ
Ｔｒ′ｐＬｙｓ Ｃｙｓ Ｌｅｕ ｌｉｅ Ａｒｇ Ｌ
ｅｕ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｌｅ′ｕＨｉｓ Ｇｌ
ｙ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｙｒ
ＡｒｇＬｅｕＧｌｙ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ａｓ
ｎ Ｇｌｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｌｅｕ ＴｈｒＨｉｓ
Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｔｙｒ ｌｉｅ Ｍ
ｅｔ Ａｌａ Ｃ″！；Ｍｅｔ Ｓｅｒ Ａｌａ アミノ酸配列（１０） Ｔｒｐ Ａｓｐ Ｇｌｎ Ｍｅｔ Ｔｒｐ Ｌｙｓ Ｃ
ｙｓ Ｌｅｕ Ｉｌｅ ＡｒｇＬｅｕ Ｌｙｓ Ｐｒｏ
Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｔｈｒ
Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｙｒ ＡｒｇＬｅｕ Ｇｌｙ Ａｌ
ａ Ｖａｌ Ｇｉｎ ＡｓｎＧｌｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｌ
ｙｓＴｙｒ ｌｉｅ Ｍｅｔ Ａｌａ Ｃｙｓ Ｍｅｔ
Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｓｐ ＬｅｕＧｌｕ Ｖａｌ Ｖ
ａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｒｐ Ｖａｌ Ｌｅ
ｕ ＶａｌＧｌｙ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ａｌａ
Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｌａ ＴｙｒＣｙｓ Ｌ
ｅｕ Ｔｈｒ 丁ｈｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｖ
ａｌ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｖａ！Ｇｌｙ Ａｒｇ
ｌｉｅ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｐ
ｒｏ ＡｌａＴｈｒ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｔｈ
ｒアミノ酸配列配列１） Ａｌａ ｌｉｅ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｍｅｔ Ａ
ｌａ Ｐｈｅ Ｔｈｒ ＡｌａＳｅｒ Ｉｌｅ Ｔｈｒ
Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｇｉｎ
ＡｓｎＴｈｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ａｓｎ Ｉｌ
ｅ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｇｌｙ ＴｒｐＶａｌ Ａｌａ
Ａｌａ Ｇｉｎ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｓ
ｅｒ ＡｌａＡｌａ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｖａｌ
Ｇｌｙ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｉｌｅ ＡｌａＧｌｙ Ａ
ｌａ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｓｅｒ ｌｉｅ Ｇｌ
ｙ Ｌｅｕ ＧｌｙＬｙｓ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｖａｌ
Ａｓｐ ｌｉｅ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｙ ＴｙｒＧｌ
ｙ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ａｌａ Ｇｌｙ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ｖａｌ ＡｌａＰｈｅ Ｌｙｓ Ｖａｔ Ｍ
ｅｔ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｐｒｏ Ｓｅ
ｒアミノ酸配列配列２） Ｇｌｙ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｔｒｐ Ｍｅｔ Ａ
ｓｎ Ａｒｇ Ｌｅｕ ｌ１ｅＡｌａ Ｐｈｅ Ａｌａ
Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｈｉｓ Ｖａｌ
５ｅｒＰｒｏ Ｔｈｒ Ｈｉｓ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｐｒ
ｏ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ａｓｐ ＡｌａＡｌａ Ａｌａ
Ａｒｇ Ｖａｔ Ｔｈｒ Ｇｌｎ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｓ
ｅｒ Ｓｅｒ ’Ｌｅｕ Ｔｈｒ ｌｉｅ Ｔｈｒ
Ｇｌｎ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｒｇ ＬｅｕＨ
ｉｓ Ｇｌｎ Ｔｒｐ ｌｉｅ Ａｓｎ Ｇｌｕ Ａｓ
ｐ Ｃｙｓ Ｓｅｒ ＴｈｒＰｒｏ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｖ
ａｌＴｒｐ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ｃｙｓ Ｔｈｒ
Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｓｅｒ ＡｓｐＰｈｅ Ｌｙｓ Ｔ
ｈｒ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｇｉｎ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｌｅ
ｕ ＬｅｕＣｙｓ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｇｉｎ Ｉｌｅ
Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｖａｌ ＬｙｓＴｙｒ Ｖａ
ｌ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ｔｈｒアミノ酸配列配列
３） Ｔｒｐ Ａｒｇ Ｖａｌ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｇ
ｌｕ Ｔｙｒ Ｖａｌ ＧｌｕＶａｌ Ｔｈｒ Ａｒｇ
Ｖａｌ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｐｈｅ Ｈｉｓ Ｔｙｒ
ＶａｌＴｈｒ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ａｓ
ｐ Ａｓｎ Ｖａｔ Ｌｙｓ ＣｙｓＰｒｏ Ｃｙｓ
Ｇｉｎ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｐｒ。
ａ Ｖａｌ Ｇｉｎ ＡｓｎＧｌｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｌ
ｙｓＴｙｒ ｌｉｅ Ｍｅｔ Ａｌａ Ｃｙｓ Ｍｅｔ
Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｓｐ ＬｅｕＧｌｕ Ｖａｌ Ｖ
ａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｒｐ Ｖａｌ Ｌｅ
ｕ ＶａｌＧｌｙ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ａｌａ
Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｌａ ＴｙｒＣｙｓ Ｌ
ｅｕ Ｔｈｒ 丁ｈｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｖ
ａｌ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｖａ！Ｇｌｙ Ａｒｇ
ｌｉｅ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｐ
ｒｏ ＡｌａＴｈｒ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｔｈ
ｒアミノ酸配列配列１） Ａｌａ ｌｉｅ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｍｅｔ Ａ
ｌａ Ｐｈｅ Ｔｈｒ ＡｌａＳｅｒ Ｉｌｅ Ｔｈｒ
Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｇｉｎ
ＡｓｎＴｈｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ａｓｎ Ｉｌ
ｅ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｇｌｙ ＴｒｐＶａｌ Ａｌａ
Ａｌａ Ｇｉｎ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｓ
ｅｒ ＡｌａＡｌａ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｖａｌ
Ｇｌｙ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｉｌｅ ＡｌａＧｌｙ Ａ
ｌａ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｓｅｒ ｌｉｅ Ｇｌ
ｙ Ｌｅｕ ＧｌｙＬｙｓ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｖａｌ
Ａｓｐ ｌｉｅ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｙ ＴｙｒＧｌ
ｙ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ａｌａ Ｇｌｙ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ｖａｌ ＡｌａＰｈｅ Ｌｙｓ Ｖａｔ Ｍ
ｅｔ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｐｒｏ Ｓｅ
ｒアミノ酸配列配列２） Ｇｌｙ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｔｒｐ Ｍｅｔ Ａ
ｓｎ Ａｒｇ Ｌｅｕ ｌ１ｅＡｌａ Ｐｈｅ Ａｌａ
Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｈｉｓ Ｖａｌ
５ｅｒＰｒｏ Ｔｈｒ Ｈｉｓ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｐｒ
ｏ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ａｓｐ ＡｌａＡｌａ Ａｌａ
Ａｒｇ Ｖａｔ Ｔｈｒ Ｇｌｎ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｓ
ｅｒ Ｓｅｒ ’Ｌｅｕ Ｔｈｒ ｌｉｅ Ｔｈｒ
Ｇｌｎ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｒｇ ＬｅｕＨ
ｉｓ Ｇｌｎ Ｔｒｐ ｌｉｅ Ａｓｎ Ｇｌｕ Ａｓ
ｐ Ｃｙｓ Ｓｅｒ ＴｈｒＰｒｏ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｖ
ａｌＴｒｐ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ｃｙｓ Ｔｈｒ
Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｓｅｒ ＡｓｐＰｈｅ Ｌｙｓ Ｔ
ｈｒ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｇｉｎ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｌｅ
ｕ ＬｅｕＣｙｓ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｇｉｎ Ｉｌｅ
Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｖａｌ ＬｙｓＴｙｒ Ｖａ
ｌ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ｔｈｒアミノ酸配列配列
３） Ｔｒｐ Ａｒｇ Ｖａｌ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｇ
ｌｕ Ｔｙｒ Ｖａｌ ＧｌｕＶａｌ Ｔｈｒ Ａｒｇ
Ｖａｌ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｐｈｅ Ｈｉｓ Ｔｙｒ
ＶａｌＴｈｒ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ａｓ
ｐ Ａｓｎ Ｖａｔ Ｌｙｓ ＣｙｓＰｒｏ Ｃｙｓ
Ｇｉｎ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｐｒ。
アミノ酸配列（１４）
Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｇｉｎ Ｖ
ａｌ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｐｒ。
ａｌ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｐｒ。
Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ｖａｌ Ａ
ｓｐ Ｇｌｙ Ｖａｌ ＡｒｇＬｅｕ Ｈｉｓ Ａｒｇ
Ｔｙｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｖａｔ Ｃｙｓ Ｌｙｓ
Ｐｒ。
ｓｐ Ｇｌｙ Ｖａｌ ＡｒｇＬｅｕ Ｈｉｓ Ａｒｇ
Ｔｙｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｖａｔ Ｃｙｓ Ｌｙｓ
Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｖａｌ Ｖ
ａｌ Ｐｈｅ Ｇｌｎ ＶａｌＧｌｙ Ｌｅｕ Ａｓｎ
Ｇｉｎ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
ＧｉｎＬｅｕ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｇｌｕ Ｐｒｏ Ｇｌ
ｕ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｖａｔ ＡｌａＶａｌ Ｌｅｕ
Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｐ
ｒｏ ５ｅｒＨｉｓ ｌｉｅ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ａｌａ Ｌｙｓ Ａｒｇ ＡｒｇＬｅｕ Ａ
ｌａ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｓｅ
ｒ Ｌｅｕ ＡｌａＶａｌ Ｐｒ。
ａｌ Ｐｈｅ Ｇｌｎ ＶａｌＧｌｙ Ｌｅｕ Ａｓｎ
Ｇｉｎ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
ＧｉｎＬｅｕ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ｇｌｕ Ｐｒｏ Ｇｌ
ｕ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｖａｔ ＡｌａＶａｌ Ｌｅｕ
Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｐ
ｒｏ ５ｅｒＨｉｓ ｌｉｅ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ａｌａ Ｌｙｓ Ａｒｇ ＡｒｇＬｅｕ Ａ
ｌａ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｓｅ
ｒ Ｌｅｕ ＡｌａＶａｌ Ｐｒ。
アミノ酸配列（１５）
Ａｓｐ Ｐｒｏ ｌｉｅ Ａｒｇ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇ
ｌｕ Ａｓｐ Ｇｌｕ ＡｒｇＧｌｕ Ｉｌｅ Ｓｅｒ
Ｖａｌ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｉｌｅ Ｌｅｕ
ＡｒｇＬｙｓ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ｐｈｅ Ｐｒ
ｏ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｐｒ。
ｌｕ Ａｓｐ Ｇｌｕ ＡｒｇＧｌｕ Ｉｌｅ Ｓｅｒ
Ｖａｌ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｉｌｅ Ｌｅｕ
ＡｒｇＬｙｓ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ｐｈｅ Ｐｒ
ｏ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｐｒ。
１１ｅ Ｔｒｐ Ａｌａ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｔ
ｙｒ Ａｓｎ Ｐｒｏ Ｐｒ。
ｙｒ Ａｓｎ Ｐｒｏ Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｌｙｓ Ａ
ｓｐ Ｐｒｏ Ａｓｐ ＴｙｒＶａｌ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｐｒｏ
ＬｅｕＰｒｏ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｐｒ
ｏ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｐｒ。
ｓｐ Ｐｒｏ Ａｓｐ ＴｙｒＶａｌ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｐｒｏ
ＬｅｕＰｒｏ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｐｒ
ｏ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｐｒ。
Ｐｒｏ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ａｒｇ Ｔｈｒ Ｖ
ａｌ Ｖａｔ Ｌｅｕ ＴｈｒＧｌｕ Ｓｅｒ Ｔｈｒ
Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ
ＧｌｕＧｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｐｒ
。
ａｌ Ｖａｔ Ｌｅｕ ＴｈｒＧｌｕ Ｓｅｒ Ｔｈｒ
Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ
ＧｌｕＧｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｐｒ
。
アミノ酸配列（１６）
Ｖａｌ Ｃｙｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｓｅｒ Ｔ
ｙｒ Ｔｈｒ Ｔｒｐ ＴｈｒＧｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ
Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ａｌａ Ａｌａ
ＧｌｕＧｌｕ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｐｒｏ ｌｉ
ｅ Ａｓｎ Ｐｒｏ Ｌｅｕ ５ｅｒＡｓｎ Ｓｅｒ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｈｉｓ Ｓｅｒ Ｍ
ｅｔ ＶａｌＴｙｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
Ａｒｇ Ｓｅｒ’Ａｌａ Ｓｅｒ ＬｅｕＡｒｇ Ｇ
ｉｎ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｖａｔ Ｔｈｒ Ｐｈｅ Ａｓ
ｐ Ａｒｇ ＬｅｕＧｉｎ Ｖａｔ Ｌｅｕ Ａｓｐ
Ａｓｐ Ｈｉｓ Ｔｙｒ ＡｒｇＡｓｐ ＶａｌＬｅｕ
Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｌｙｓ
Ａｌａ Ｓｅｒ ＴｈｒＶａｌ Ｌｙｓ Ａｌａ Ａｒ
ｇ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｇｌｕ
Ａｌａ Ｃｙｓ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｐ
ｒｏ Ｈｉｓ Ｓｅｒ ＡｌａＶａｔ Ｔｈｒ Ｇｌｕ
Ａｓｎ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ａｒｇ Ｔｈｒ Ｇｌｕア
ミノ酸配列配列７） Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｇ
ｌｕ Ａｓｎ Ａｓｐ ＩｌｅＡｒｇ Ｔｈｒ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｓｅｒ ｌｉｅ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ｃｙｓ
ＣｙｓＡｓｐ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｌ
ａ Ａｒｇ Ｇｉｎ Ａｌａ ＩｌｅＡｒｇ Ｓｅｒ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｖ
ａｌ ＧｌｙＧｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｓｎ
Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｇｌｙ Ｇｉｎ ＡｓｎＣｙｓ Ｇ
ｌｙ Ｔｙｒ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｃｙｓ Ａｒｇ Ａｌ
ａ Ｓｅｒ Ｇ−１ｙＶａｌ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ
Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ｌｅｕｈ
ｒ アミノ酸配列（１８） Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｖａｔ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｓ
ｅｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ ＡｓｎＴｈｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ
Ｃｙｓ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｔｈｒ
ＡｌａＡｌａ Ｃｙｓ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｙ
ｓ Ｌｅｕ Ｇｉｎ ＡｓｐＣｙｓＴｈｒ Ｍｅｔ Ｌ
ｅｕ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｇｌｙ ＡｓｐＡｓｐ Ｌｅｕ
ＶａｌＶａｌ ｌｉｅ Ｃｙｓ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ａ
ｌａ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｇｌｎ ＧｌｕＡｓｐ Ａｌａ
Ａｌａ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ｐｈｅ
Ｔｈｒ ＧｌｕＡｌａ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｔｙ
ｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ ＧｌｙＡｓｐ
Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇｉｎ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａ
ｓｐ Ｌｅｕ ＧｌｕＬｅｕ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｖａｌ ５ｅｒＴ
ｙｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒｇアミノ酸配列配
列９） ｌｉｅ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａ
ｓｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ ＶａｔＡｌａ Ｈｉｓ Ａｓｐ
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｒｇ Ｖａｌ
ＴｙｒＴｙｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｐｒ
ｏ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｐｒｏ ＬｅｕＡｌａ Ａｒｇ
Ａｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ａ
ｒｇ ＨｉｓＴｈｒ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｓｅｒ
Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａｓｎ ｌ１ｅｒｌｅ Ｍ
ｅｔ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔｒ
ｐ Ａｌａ ＡｒｇＭｅｔ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｍｅｔ
Ｔｈｒ Ｈｉｓ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ｓｅｒ １ｉｅＬｅ
ｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ｇｉｎ Ｌｅｕ
Ｇｌｕ Ｌｙｓ Ａ！ａＬｅｕ Ａｓｐ Ｃｙｓ Ｇ
ｉｎ アミノ酸配列（２０） Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａ
ｓｐ Ａｓｐ Ｌｅｕ ＶａｌＶａｌ Ｉｌｅ Ｃｙｓ
Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｇｌｎ
ＧｌｕＡｓｐ Ａｌａ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｒ
ｇ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｔｈｒ ＧＥＬＡｌａ Ｍｅｔ
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐ
ｒｏ ＧａｙＡｓｐ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇｉｎ Ｐｒｏ
Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ｌｅｕ ＧｉｕＬｅｕ
ｌｉｅ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｖａｌ ５ｅｒＶａｌ Ａｌａ
Ｈｉｓ Ａｓｐ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｌｙｓ
Ａｒｇ ＶａｌＴｙｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒ
ｇ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｐｒ。
ｙｒ Ｔｈｒ Ｔｒｐ ＴｈｒＧｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ
Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ Ａｌａ Ａｌａ
ＧｌｕＧｌｕ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｐｒｏ ｌｉ
ｅ Ａｓｎ Ｐｒｏ Ｌｅｕ ５ｅｒＡｓｎ Ｓｅｒ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｈｉｓ Ｓｅｒ Ｍ
ｅｔ ＶａｌＴｙｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
Ａｒｇ Ｓｅｒ’Ａｌａ Ｓｅｒ ＬｅｕＡｒｇ Ｇ
ｉｎ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｖａｔ Ｔｈｒ Ｐｈｅ Ａｓ
ｐ Ａｒｇ ＬｅｕＧｉｎ Ｖａｔ Ｌｅｕ Ａｓｐ
Ａｓｐ Ｈｉｓ Ｔｙｒ ＡｒｇＡｓｐ ＶａｌＬｅｕ
Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｌｙｓ
Ａｌａ Ｓｅｒ ＴｈｒＶａｌ Ｌｙｓ Ａｌａ Ａｒ
ｇ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｇｌｕ
Ａｌａ Ｃｙｓ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｐ
ｒｏ Ｈｉｓ Ｓｅｒ ＡｌａＶａｔ Ｔｈｒ Ｇｌｕ
Ａｓｎ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ａｒｇ Ｔｈｒ Ｇｌｕア
ミノ酸配列配列７） Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｇ
ｌｕ Ａｓｎ Ａｓｐ ＩｌｅＡｒｇ Ｔｈｒ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｓｅｒ ｌｉｅ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ｃｙｓ
ＣｙｓＡｓｐ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｌ
ａ Ａｒｇ Ｇｉｎ Ａｌａ ＩｌｅＡｒｇ Ｓｅｒ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｖ
ａｌ ＧｌｙＧｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｓｎ
Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｇｌｙ Ｇｉｎ ＡｓｎＣｙｓ Ｇ
ｌｙ Ｔｙｒ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｃｙｓ Ａｒｇ Ａｌ
ａ Ｓｅｒ Ｇ−１ｙＶａｌ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ
Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｔｈｒ Ｌｅｕｈ
ｒ アミノ酸配列（１８） Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｖａｔ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｓ
ｅｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ ＡｓｎＴｈｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ
Ｃｙｓ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｔｈｒ
ＡｌａＡｌａ Ｃｙｓ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｙ
ｓ Ｌｅｕ Ｇｉｎ ＡｓｐＣｙｓＴｈｒ Ｍｅｔ Ｌ
ｅｕ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｇｌｙ ＡｓｐＡｓｐ Ｌｅｕ
ＶａｌＶａｌ ｌｉｅ Ｃｙｓ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ａ
ｌａ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｇｌｎ ＧｌｕＡｓｐ Ａｌａ
Ａｌａ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ｐｈｅ
Ｔｈｒ ＧｌｕＡｌａ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｔｙ
ｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ ＧｌｙＡｓｐ
Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇｉｎ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａ
ｓｐ Ｌｅｕ ＧｌｕＬｅｕ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｖａｌ ５ｅｒＴ
ｙｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒｇアミノ酸配列配
列９） ｌｉｅ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ａ
ｓｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ ＶａｔＡｌａ Ｈｉｓ Ａｓｐ
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｒｇ Ｖａｌ
ＴｙｒＴｙｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｐｒ
ｏ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｐｒｏ ＬｅｕＡｌａ Ａｒｇ
Ａｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ａ
ｒｇ ＨｉｓＴｈｒ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｓｅｒ
Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａｓｎ ｌ１ｅｒｌｅ Ｍ
ｅｔ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔｒ
ｐ Ａｌａ ＡｒｇＭｅｔ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｍｅｔ
Ｔｈｒ Ｈｉｓ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ｓｅｒ １ｉｅＬｅ
ｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ｇｉｎ Ｌｅｕ
Ｇｌｕ Ｌｙｓ Ａ！ａＬｅｕ Ａｓｐ Ｃｙｓ Ｇ
ｉｎ アミノ酸配列（２０） Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａ
ｓｐ Ａｓｐ Ｌｅｕ ＶａｌＶａｌ Ｉｌｅ Ｃｙｓ
Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｇｌｎ
ＧｌｕＡｓｐ Ａｌａ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｒ
ｇ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｔｈｒ ＧＥＬＡｌａ Ｍｅｔ
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐ
ｒｏ ＧａｙＡｓｐ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇｉｎ Ｐｒｏ
Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ｌｅｕ ＧｉｕＬｅｕ
ｌｉｅ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｖａｌ ５ｅｒＶａｌ Ａｌａ
Ｈｉｓ Ａｓｐ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｌｙｓ
Ａｒｇ ＶａｌＴｙｒ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒ
ｇ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｐｒ。
Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｇ
ｌｕ Ｔｈｒ Ｖａｌ ＡｒｇＨｉｓ Ｔｈｒ Ｐｒｏ
Ｖａｌ Ａｓｎ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｇｌｙ
Ａｓｎ１１ｅ ｌｉｅ Ｍｅｔ Ｔｙｒ Ａｌａ
Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａ！ａＡｒ
ｇ Ｍｅｔ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｈｉｓ
Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ｓｅｒ１１ｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ａｌａ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
Ｇｌｕ ＬｙｓＴｈｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｌｙｓ アミノ酸配列（２１） Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇ
ｌｙ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｐｒ。
ｌｕ Ｔｈｒ Ｖａｌ ＡｒｇＨｉｓ Ｔｈｒ Ｐｒｏ
Ｖａｌ Ａｓｎ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｇｌｙ
Ａｓｎ１１ｅ ｌｉｅ Ｍｅｔ Ｔｙｒ Ａｌａ
Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａ！ａＡｒ
ｇ Ｍｅｔ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｈｉｓ
Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ｓｅｒ１１ｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ａｌａ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
Ｇｌｕ ＬｙｓＴｈｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｌｙｓ アミノ酸配列（２１） Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ｇ
ｌｙ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｐｒ。
Ｇｉｎ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｇ
ｌｕ Ｌｅｕ Ｉｌｅ ＴｈｒＳｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｖａｌ Ａｌａ
ＨｉｓＡｓｐ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｒ
ｇ Ｖａｌ Ｔｙｒ Ｔｙｒ ＬｅｕＴｈｒ Ａｒｇ
Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａ
ｌａ ＡｒｇＡｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ｔｈｒ
Ｖａｌ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｐｒ。
ｌｕ Ｌｅｕ Ｉｌｅ ＴｈｒＳｅｒ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｖａｌ Ａｌａ
ＨｉｓＡｓｐ Ａｌａ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｒ
ｇ Ｖａｌ Ｔｙｒ Ｔｙｒ ＬｅｕＴｈｒ Ａｒｇ
Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａ
ｌａ ＡｒｇＡｌａ Ａｌａ Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ｔｈｒ
Ｖａｌ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｐｒ。
Ｖａｌ Ａｓｎ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａ
ｓｎ ｒｌｅ ｌｉｅ ＭｅｔＴｙｒ Ａｌａ Ｐｒｏ
Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｌａ Ａｒｇ Ｍｅｔ
ｒｌｅＬｅｕ Ｍｅｔ Ｔｈｒ ）ｌｉｓ Ｐｈｅ Ｐ
ｈｅ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｌｅｕ ＬｅｕＨｉｓ Ｓｅ
ｒ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｇｌｙ Ｇｌｕ ｌｉｅ
Ａｓｎ ＡｒｇＬｅｕ Ｐｈｅ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ａ
ｌａ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕｌｌｅ
Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ａｒｇ（
本頁以下余白） 本発明でいうＣ型肝炎ウィルスに由来する遺伝子は、Ｃ
型肝炎の患者血清より調製したＣ型肝炎ウィルスＲＮＡ
遺伝子断片を、ＤＮＡに変換してクローニングすること
により得ることが出来る。
ｓｎ ｒｌｅ ｌｉｅ ＭｅｔＴｙｒ Ａｌａ Ｐｒｏ
Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｌａ Ａｒｇ Ｍｅｔ
ｒｌｅＬｅｕ Ｍｅｔ Ｔｈｒ ）ｌｉｓ Ｐｈｅ Ｐ
ｈｅ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｌｅｕ ＬｅｕＨｉｓ Ｓｅ
ｒ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｇｌｙ Ｇｌｕ ｌｉｅ
Ａｓｎ ＡｒｇＬｅｕ Ｐｈｅ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ａ
ｌａ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕｌｌｅ
Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ａｒｇ（
本頁以下余白） 本発明でいうＣ型肝炎ウィルスに由来する遺伝子は、Ｃ
型肝炎の患者血清より調製したＣ型肝炎ウィルスＲＮＡ
遺伝子断片を、ＤＮＡに変換してクローニングすること
により得ることが出来る。
即ち、輸血後非Ａ非Ｂ肝炎患者［血液中のアラニンアミ
ノトランスフェラーゼ（Ａ Ｌ Ｔ）値が１５０以上を
示した患者］の血清から超遠心によりＣ型肝炎ウィルス
を分離し、次いでウィルスから遺伝子ＲＮＡを調製し、
該ＲＮＡに対して逆転写酵素を使用してｃＤＮＡを合成
し、しかるのちに該ＣＤＮＡ断片をプラスミドベクター
に挿入して、ＣＤＮＡライブラリーを調製することが出
来る。また別の方法としてはＰｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓ
ｏｆ ｔｈｅ ＪａｐａｎＡｃａｄｅｍｙ、 Ｖｏｌ、
６５． Ｓｅｒ、Ｂ、 Ｎｏ、９． ｐｐ、２１９〜２
２３（１９８９）、 に示される方法、即ち逆転写酵
素とＰＣＲ法とを組み合わせたＲＴ−ＰＣＲ法により狙
った領域を遺伝子増幅させて、その増幅させた遺伝子断
片をクローニングする方法も有効である。また、クロー
ニングによる方法以外に、該構造蛋白質遺伝子領域を、
有機化学合成的に合成したものも好適に利用できる。
ノトランスフェラーゼ（Ａ Ｌ Ｔ）値が１５０以上を
示した患者］の血清から超遠心によりＣ型肝炎ウィルス
を分離し、次いでウィルスから遺伝子ＲＮＡを調製し、
該ＲＮＡに対して逆転写酵素を使用してｃＤＮＡを合成
し、しかるのちに該ＣＤＮＡ断片をプラスミドベクター
に挿入して、ＣＤＮＡライブラリーを調製することが出
来る。また別の方法としてはＰｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓ
ｏｆ ｔｈｅ ＪａｐａｎＡｃａｄｅｍｙ、 Ｖｏｌ、
６５． Ｓｅｒ、Ｂ、 Ｎｏ、９． ｐｐ、２１９〜２
２３（１９８９）、 に示される方法、即ち逆転写酵
素とＰＣＲ法とを組み合わせたＲＴ−ＰＣＲ法により狙
った領域を遺伝子増幅させて、その増幅させた遺伝子断
片をクローニングする方法も有効である。また、クロー
ニングによる方法以外に、該構造蛋白質遺伝子領域を、
有機化学合成的に合成したものも好適に利用できる。
これら遺伝子断片の塩基配列の情報を数多く集めること
により、Ｃ型肝炎ウィルス遺伝子のオープンリーディン
グフレームの全領域を明らかにすることか出来る。こう
して明らかとなった日本型Ｃ型肝炎ウィルス遺伝子のオ
ープンリーディングフレーム全領域を第１図に示す。な
お、第１図には遺伝子の塩基配列かＤＮＡで表示しであ
るか、Ｃ型肝炎ウィルスの遺伝子は本来ＲＮＡであり、
ＲＮＡ遺伝子として第１図を解読する場合は、Ｔ（チミ
ン）をＵ（ウラシル）と置き換えて読めば良い。
により、Ｃ型肝炎ウィルス遺伝子のオープンリーディン
グフレームの全領域を明らかにすることか出来る。こう
して明らかとなった日本型Ｃ型肝炎ウィルス遺伝子のオ
ープンリーディングフレーム全領域を第１図に示す。な
お、第１図には遺伝子の塩基配列かＤＮＡで表示しであ
るか、Ｃ型肝炎ウィルスの遺伝子は本来ＲＮＡであり、
ＲＮＡ遺伝子として第１図を解読する場合は、Ｔ（チミ
ン）をＵ（ウラシル）と置き換えて読めば良い。
第１図にはＣ型肝炎ウィルスのオープンリーディングフ
レーム全領域を示すが、このうち、塩基配列の番号で■
２８４〜１５３４、■１３８９〜１６６９、■１６１０
〜２２１４、■２１６４〜２９３９、■２９０２〜３４
８８、■３３５５〜３９７６、■３９２２〜４６０１、
■４５６２〜４８２９、■４７６３〜４９５５、＠１４
８０９〜５３９４、＠５３５６〜５７７５、ａ２１５７
２９〜６３１７、＠６２４６〜６３５７、［有］６３２
８〜６８１２、■６７６９〜７２９８、＠７２４９〜７
９６６、＠７９２６〜８１４１．＠８１００〜８４１６
、ａｌｉ１１８３４３〜８５９５、［相］８１９０〜８
８６２、＠８２９０〜９０３０の２１種類の遺伝子断片
を各々発現させると、各々抗原活性を有するポリペプチ
ドを得ることが出来る。これら２１断片を各々プラスミ
ドベクターｐＴＺ１９Ｒに挿入して得た組換えプラスミ
ド（但し０断片のみｐＵｃ １１８に挿入されている）
を、各々ｐＨＣＶ１〜ｐＨＣｖ２１とし、これらから、
各々ＨＣＶ遺伝子断片を回収し、発現ベクターの開始コ
ドンの下流にフレームを合わせて挿入し、更にその下流
に終止コドンをつなげば、組換えベクターが、各々得ら
れる。
レーム全領域を示すが、このうち、塩基配列の番号で■
２８４〜１５３４、■１３８９〜１６６９、■１６１０
〜２２１４、■２１６４〜２９３９、■２９０２〜３４
８８、■３３５５〜３９７６、■３９２２〜４６０１、
■４５６２〜４８２９、■４７６３〜４９５５、＠１４
８０９〜５３９４、＠５３５６〜５７７５、ａ２１５７
２９〜６３１７、＠６２４６〜６３５７、［有］６３２
８〜６８１２、■６７６９〜７２９８、＠７２４９〜７
９６６、＠７９２６〜８１４１．＠８１００〜８４１６
、ａｌｉ１１８３４３〜８５９５、［相］８１９０〜８
８６２、＠８２９０〜９０３０の２１種類の遺伝子断片
を各々発現させると、各々抗原活性を有するポリペプチ
ドを得ることが出来る。これら２１断片を各々プラスミ
ドベクターｐＴＺ１９Ｒに挿入して得た組換えプラスミ
ド（但し０断片のみｐＵｃ １１８に挿入されている）
を、各々ｐＨＣＶ１〜ｐＨＣｖ２１とし、これらから、
各々ＨＣＶ遺伝子断片を回収し、発現ベクターの開始コ
ドンの下流にフレームを合わせて挿入し、更にその下流
に終止コドンをつなげば、組換えベクターが、各々得ら
れる。
これら２１種類の遺伝子断片から発現して得られるポリ
ペプチドは、いずれも抗原活性を示す。
ペプチドは、いずれも抗原活性を示す。
ここで２１種類それぞれに示されるアミノ酸配列、塩基
配列については、その配列は一例であり、本発明は何等
このアミノ酸配列、塩基配列に限定されない。すなわち
、２１種類の遺伝子断片は、塩基配列やアミノ酸配列に
より限定されるものではなく、Ｃ型肝炎ウィルスの遺伝
子地図上の位置で特定される。また２１種類の遺伝子断
片の各々について、その一部の塩基配列が、置換あるい
は挿入、欠失したものであっても、その遺伝子発現によ
り生産されるＨＣＶ抗原活性を有するポリペプチドの性
質が、本発明によりそれぞれ示されるポリペプチドと実
質的に同等である場合は、本発明に含まれる。更に２１
種類の遺伝子断片の各々について、コドンのゆらぎの範
囲内で変化している遺伝子断片、即ちアミノ酸配列を変
えない範囲内で塩基のみが異なる遺伝子断片については
、本発明と実質的に同一と見なされる。更に２１種類の
遺伝子断片の各々とハイブリダイズしうるちのであって
、それらの発現により生産されるＨＣＶ抗原活性を有す
るポリペプチドの性質が、本発明によりそれぞれ示され
るポリペプチドと実質的に同等である場合は、本発明に
含まれる。
配列については、その配列は一例であり、本発明は何等
このアミノ酸配列、塩基配列に限定されない。すなわち
、２１種類の遺伝子断片は、塩基配列やアミノ酸配列に
より限定されるものではなく、Ｃ型肝炎ウィルスの遺伝
子地図上の位置で特定される。また２１種類の遺伝子断
片の各々について、その一部の塩基配列が、置換あるい
は挿入、欠失したものであっても、その遺伝子発現によ
り生産されるＨＣＶ抗原活性を有するポリペプチドの性
質が、本発明によりそれぞれ示されるポリペプチドと実
質的に同等である場合は、本発明に含まれる。更に２１
種類の遺伝子断片の各々について、コドンのゆらぎの範
囲内で変化している遺伝子断片、即ちアミノ酸配列を変
えない範囲内で塩基のみが異なる遺伝子断片については
、本発明と実質的に同一と見なされる。更に２１種類の
遺伝子断片の各々とハイブリダイズしうるちのであって
、それらの発現により生産されるＨＣＶ抗原活性を有す
るポリペプチドの性質が、本発明によりそれぞれ示され
るポリペプチドと実質的に同等である場合は、本発明に
含まれる。
Ｃ型肝炎ウィルスの構造蛋白質遺伝子は、通常知られて
いる遺伝子発現系、即ち大腸菌のホスト・ベクター系、
枯草菌のホスト・ベクター系、酵母のホスト・ベクター
系、昆虫細胞あるいは昆虫のホスト・ベクター系、動物
細胞のホスト・ベクター系などを利用して、遺伝子発現
が可能である。
いる遺伝子発現系、即ち大腸菌のホスト・ベクター系、
枯草菌のホスト・ベクター系、酵母のホスト・ベクター
系、昆虫細胞あるいは昆虫のホスト・ベクター系、動物
細胞のホスト・ベクター系などを利用して、遺伝子発現
が可能である。
このうち、大腸菌は好適に利用できる例である。
大腸菌の発現ベクターは特に限定されず、通常使われる
ものはどれでも利用できるか、特に遺伝子発現が高頻度
でおこる発現ベクターは好適に利用される。例えば、一
連のｐＵＣベクター（宝酒造製品）、一連のｐＴｖベク
ター（宝酒造製品）、一連のｐ’ｒｚベクター（ＴＯＹ
ＯＢＯ社製品）、一連のｐＴＴＱベクター（アマジャム
社製品）、一連のｐＥＴベクター（Ｍｅｔｈｏｄｓ ｉ
ｎ ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ。
ものはどれでも利用できるか、特に遺伝子発現が高頻度
でおこる発現ベクターは好適に利用される。例えば、一
連のｐＵＣベクター（宝酒造製品）、一連のｐＴｖベク
ター（宝酒造製品）、一連のｐ’ｒｚベクター（ＴＯＹ
ＯＢＯ社製品）、一連のｐＴＴＱベクター（アマジャム
社製品）、一連のｐＥＴベクター（Ｍｅｔｈｏｄｓ ｉ
ｎ ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ。
Ｖｏｌ、 １８５に示される）などは好適である。
大腸菌で遺伝子発現が可能な発現ベクターには、通常は
大腸菌体内で働く遺伝子発現のためのプロモーターや、
それをコントロールするオペレーターが附属している。
大腸菌体内で働く遺伝子発現のためのプロモーターや、
それをコントロールするオペレーターが附属している。
組換えベクターて遺伝子発現を行う場合は、ポリペプチ
ドのＮ末端あるいはＣ末端にランダムな配列のアミノ酸
が複数個付加する場合がある。即ち、本発明でいう２１
種類の遺伝子断片には、各々開始コドンと終止コドンが
なく、そのため遺伝子断片の上流に開始コドンを、下流
に終止コドンを入れる必要かある。開始コドンから各々
の遺伝子本体までの間の領域は、Ｎ末端側の余分なアミ
ノ酸となり、また遺伝子本体以降の３′側の終止コドン
が現れるまでの領域はＣ末端の余分なアミノ酸となる。
ドのＮ末端あるいはＣ末端にランダムな配列のアミノ酸
が複数個付加する場合がある。即ち、本発明でいう２１
種類の遺伝子断片には、各々開始コドンと終止コドンが
なく、そのため遺伝子断片の上流に開始コドンを、下流
に終止コドンを入れる必要かある。開始コドンから各々
の遺伝子本体までの間の領域は、Ｎ末端側の余分なアミ
ノ酸となり、また遺伝子本体以降の３′側の終止コドン
が現れるまでの領域はＣ末端の余分なアミノ酸となる。
しかしながら、この様なＮ末端、あるいはＣ末端に付加
された複数個のアミノ酸はランダムなアミノ酸であり、
ＨＣＶ抗原活性に無関係である限り、抗原活性測定に影
響はない。
された複数個のアミノ酸はランダムなアミノ酸であり、
ＨＣＶ抗原活性に無関係である限り、抗原活性測定に影
響はない。
形質転換に用いる菌は、大腸菌であれば特に制限なく利
用できる。例えば、ＪＭ８３、ＪＭ１０９、ＨＢＩＯＩ
、ＤＨｌ 、 Ｗ３１１０ 、Ｃ６００、ＢＬ２１．
ＢＬ２１ （ＤＨ３）などは好適に利用できる。
用できる。例えば、ＪＭ８３、ＪＭ１０９、ＨＢＩＯＩ
、ＤＨｌ 、 Ｗ３１１０ 、Ｃ６００、ＢＬ２１．
ＢＬ２１ （ＤＨ３）などは好適に利用できる。
２１種類の遺伝子断片を各々含む組換えプラスミド、即
ちｐＨＣＶ １−ｐＨｃＶ２１の各々のプラスミドによ
り形質転換された２１種類の大腸菌（Ｅｓｃｈｅｒｉｃ
ｈｉａｃｏｌｉ）は、各々 Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ
−’Ｅ、ｃｏｌｉ ＨＣＶ２１と表示し、茨城系つく
ば電束１丁目１番３号の通商産業省工業技術院微生物工
業技術研究所に平成２年１１月５日付で寄託され、各々
以下の受託番号が付与されている。即ち、 Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ ［第１図の塩基２８４〜１
５３４まての断片を有する組換えプラスミドｐＨＣＶ
１を菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１８２５号と
して、Ｅ、 ｃｏｌｉ １（ＣＶ２ Ｅ第１図の塩基１
３８９〜１６６９までの断片を有する組換えプラスミド
ｐＨＣＶ ２を菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１
８２６号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶ３ ［第１図
の塩基１６１０〜２２１４までの断片を有する組換えプ
ラスミドｐＨＣＶ ３を菌体内に有するコは、微工研菌
寄第１１８２７号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ）（ＣＶ４
［第１図の塩基２１６４〜２９３９までの断片を有す
る組換えプラスミドｐＨＣＶ ４を菌体内に有する］は
、微工研菌寄第１１８２８号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ
ＨＣＶ５ ［第１図の塩基２９０２〜３４８８までの断
片を有する組換えプラスミドｐＨＣＶ ５を菌体内に有
する］は、微工研菌寄第１１８２９号として、Ｅ、ｃｏ
ｌｉ ＨＣＶ６ ［第１図の塩基３３５５〜３９７６マ
で）断片を有する組換えプラスミドｐＨＣＶ ６を菌体
内に有する］は、微工研菌寄第１１８３０号として、Ｅ
、ｃｏｌｉ ＨＣＶ７ ［第１図の塩基３９２２〜４６
０１ マチ（７）断片を有する組換えプラスミドｐＨｃ
Ｖ ７を菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１８３１
号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶ８ ［第１図の塩基
４５６２〜４８２９まての断片を有する組換えプラスミ
ドｐＨｃＶ ８を菌体内に有するコは、微工研菌寄第１
１８３２号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶ９ ［第１
図の塩基４７６３〜４９５５まての断片を有する組換え
プラスミドｐＨＣＶ ９を菌体内に有するコは、微工研
菌寄第１１８３３号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ
Ｏ［第１図の塩基４８０９〜５３９４まての断片を有す
る組換えプラスミドｐＨｃＶＩ Ｏを菌体内に有する］
は、微工研菌寄第１１８３４号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ
ＨＣＶＩ１ ［第１図の塩基５３５６〜５７７５ま
ての断片を有する組換えプラスミドｐＨｃＶ１１を菌体
内に有する］は、微工研菌寄第１１８３５号として、Ｅ
、 ｃｏＨＨＣＶＩ２ ［第１図の塩基５７２９〜６
３１７までの断片を有する組換えプラスミドｐＨｃＶ１
２を菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１８３６号と
して、Ｅ、ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ３ ［第１図の塩基６
２４６〜６３５７までの断片を有する組換えプラスミド
ｐＨｃＶ１３を菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１
８３７号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ４ ［第
１図の塩基６３２８〜６８１２までの断片を有する組換
えプラスミドｐＨｃＶ１４を菌体内に有する］は、微工
研菌寄第１１８３８号として、Ｅ、ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ
５ ［第１図の塩基６７６９〜７２９８までの断片を
有する組換えプラスミドｐ）ｌｃＶ１５を菌体内に有す
るコは、微工研菌寄第１１８３９号として、Ｅ、 ｃｏ
ｌｉ ＨＣＶＩ６ ［第１図の塩基７２４９〜７９６
６までの断片を有する組換えプラスミドｐＨｃＶ１６を
菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１８４０号として
、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ７ ［第１図の塩基７９
２６〜８１４１までの断片を有する組換えプラスミドＩ
）ＨＣＶＩ７を菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１
８４１号として、Ｅ、ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ８ ［第１
図の塩基８１００〜８４１６までの断片を有する組換え
プラスミドｐＨｃＶ１８を菌体内に有する］は、微工研
菌寄第１１８４２号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ
９ ［第１図の塩基８３４３〜８５９５までの断片を
有する組換えプラスミドＨＣＶ１９を菌体内に有するコ
は、微工研菌寄第１１８４３号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ
ＨＣＶ２０ ［第１図の塩基８１９０〜８８６２ま
での断片を有する組換えプラスミドｐＨｃＶ２０を菌体
内に有するコは、微工研菌寄第１１８４４号として、Ｅ
、 ｃｏｌｉ ＨＣＶ２１ ［第１図の塩基８２９０
〜９０３０まての断片を有する組換えプラスミドｐＨｃ
Ｖ２１を菌体内に有する１は、微工研菌寄第１１８４５
号として、それぞれ番号が付与されている。
ちｐＨＣＶ １−ｐＨｃＶ２１の各々のプラスミドによ
り形質転換された２１種類の大腸菌（Ｅｓｃｈｅｒｉｃ
ｈｉａｃｏｌｉ）は、各々 Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ
−’Ｅ、ｃｏｌｉ ＨＣＶ２１と表示し、茨城系つく
ば電束１丁目１番３号の通商産業省工業技術院微生物工
業技術研究所に平成２年１１月５日付で寄託され、各々
以下の受託番号が付与されている。即ち、 Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ ［第１図の塩基２８４〜１
５３４まての断片を有する組換えプラスミドｐＨＣＶ
１を菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１８２５号と
して、Ｅ、 ｃｏｌｉ １（ＣＶ２ Ｅ第１図の塩基１
３８９〜１６６９までの断片を有する組換えプラスミド
ｐＨＣＶ ２を菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１
８２６号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶ３ ［第１図
の塩基１６１０〜２２１４までの断片を有する組換えプ
ラスミドｐＨＣＶ ３を菌体内に有するコは、微工研菌
寄第１１８２７号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ）（ＣＶ４
［第１図の塩基２１６４〜２９３９までの断片を有す
る組換えプラスミドｐＨＣＶ ４を菌体内に有する］は
、微工研菌寄第１１８２８号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ
ＨＣＶ５ ［第１図の塩基２９０２〜３４８８までの断
片を有する組換えプラスミドｐＨＣＶ ５を菌体内に有
する］は、微工研菌寄第１１８２９号として、Ｅ、ｃｏ
ｌｉ ＨＣＶ６ ［第１図の塩基３３５５〜３９７６マ
で）断片を有する組換えプラスミドｐＨＣＶ ６を菌体
内に有する］は、微工研菌寄第１１８３０号として、Ｅ
、ｃｏｌｉ ＨＣＶ７ ［第１図の塩基３９２２〜４６
０１ マチ（７）断片を有する組換えプラスミドｐＨｃ
Ｖ ７を菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１８３１
号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶ８ ［第１図の塩基
４５６２〜４８２９まての断片を有する組換えプラスミ
ドｐＨｃＶ ８を菌体内に有するコは、微工研菌寄第１
１８３２号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶ９ ［第１
図の塩基４７６３〜４９５５まての断片を有する組換え
プラスミドｐＨＣＶ ９を菌体内に有するコは、微工研
菌寄第１１８３３号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ
Ｏ［第１図の塩基４８０９〜５３９４まての断片を有す
る組換えプラスミドｐＨｃＶＩ Ｏを菌体内に有する］
は、微工研菌寄第１１８３４号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ
ＨＣＶＩ１ ［第１図の塩基５３５６〜５７７５ま
ての断片を有する組換えプラスミドｐＨｃＶ１１を菌体
内に有する］は、微工研菌寄第１１８３５号として、Ｅ
、 ｃｏＨＨＣＶＩ２ ［第１図の塩基５７２９〜６
３１７までの断片を有する組換えプラスミドｐＨｃＶ１
２を菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１８３６号と
して、Ｅ、ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ３ ［第１図の塩基６
２４６〜６３５７までの断片を有する組換えプラスミド
ｐＨｃＶ１３を菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１
８３７号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ４ ［第
１図の塩基６３２８〜６８１２までの断片を有する組換
えプラスミドｐＨｃＶ１４を菌体内に有する］は、微工
研菌寄第１１８３８号として、Ｅ、ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ
５ ［第１図の塩基６７６９〜７２９８までの断片を
有する組換えプラスミドｐ）ｌｃＶ１５を菌体内に有す
るコは、微工研菌寄第１１８３９号として、Ｅ、 ｃｏ
ｌｉ ＨＣＶＩ６ ［第１図の塩基７２４９〜７９６
６までの断片を有する組換えプラスミドｐＨｃＶ１６を
菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１８４０号として
、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ７ ［第１図の塩基７９
２６〜８１４１までの断片を有する組換えプラスミドＩ
）ＨＣＶＩ７を菌体内に有する］は、微工研菌寄第１１
８４１号として、Ｅ、ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ８ ［第１
図の塩基８１００〜８４１６までの断片を有する組換え
プラスミドｐＨｃＶ１８を菌体内に有する］は、微工研
菌寄第１１８４２号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ ＨＣＶＩ
９ ［第１図の塩基８３４３〜８５９５までの断片を
有する組換えプラスミドＨＣＶ１９を菌体内に有するコ
は、微工研菌寄第１１８４３号として、Ｅ、 ｃｏｌｉ
ＨＣＶ２０ ［第１図の塩基８１９０〜８８６２ま
での断片を有する組換えプラスミドｐＨｃＶ２０を菌体
内に有するコは、微工研菌寄第１１８４４号として、Ｅ
、 ｃｏｌｉ ＨＣＶ２１ ［第１図の塩基８２９０
〜９０３０まての断片を有する組換えプラスミドｐＨｃ
Ｖ２１を菌体内に有する１は、微工研菌寄第１１８４５
号として、それぞれ番号が付与されている。
大腸菌を利用して構造蛋白質遺伝子を発現させる場合は
、その上流のプロモーターを働かせてやればよく、オペ
レーターが存在しないか或はオペレーターが開いている
時は、通常用いられる栄養豊富な大腸菌用培地（Ｌ培地
、ＴＹ培地など）で培養しながら、構造蛋白質遺伝子を
発現させることが出来る。オペレーターを用いて遺伝子
発現を調節するか、或はＴ７ＲＮＡポリメラーゼを用い
る遺伝子発現調節系を利用する場合は、その調節機構に
適当な調節方法を行うことになる。例えばｌａｃプロモ
ーターとｌａｃオペレータが遺伝子発現を調節している
ｐＵＣ，ｐＴＶ、ｐＴＺ、ｐＴＴＱなどのベクター系で
は、グルコースが存在するとプロモーターが閉鎖され、
ラクトースやその誘導体であるＩＰＴＧ（イソプロピル
チオガラクトシド）が存在すると、プロモーターが開か
れる。
、その上流のプロモーターを働かせてやればよく、オペ
レーターが存在しないか或はオペレーターが開いている
時は、通常用いられる栄養豊富な大腸菌用培地（Ｌ培地
、ＴＹ培地など）で培養しながら、構造蛋白質遺伝子を
発現させることが出来る。オペレーターを用いて遺伝子
発現を調節するか、或はＴ７ＲＮＡポリメラーゼを用い
る遺伝子発現調節系を利用する場合は、その調節機構に
適当な調節方法を行うことになる。例えばｌａｃプロモ
ーターとｌａｃオペレータが遺伝子発現を調節している
ｐＵＣ，ｐＴＶ、ｐＴＺ、ｐＴＴＱなどのベクター系で
は、グルコースが存在するとプロモーターが閉鎖され、
ラクトースやその誘導体であるＩＰＴＧ（イソプロピル
チオガラクトシド）が存在すると、プロモーターが開か
れる。
そこでグルコースやラクトースを含まない栄養培地［各
種無機培地、半合成培地（Ｍ９培地など）、カゼイン分
解物を栄養源とする培地（バクトドリブトン培地など）
］で前培養後、ＩＰＴＧを添加して、遺伝子発現を開始
させる方法かとられる。
種無機培地、半合成培地（Ｍ９培地など）、カゼイン分
解物を栄養源とする培地（バクトドリブトン培地など）
］で前培養後、ＩＰＴＧを添加して、遺伝子発現を開始
させる方法かとられる。
もちろんグルコースを含む栄養に富んだ培地で前培養後
、菌体を集菌、洗浄し、次いでグルコースを含まない栄
養培地に移して、ＩＰＴＧを添加して、遺伝子発現を行
う方法も有効である。ｐＥＴベクター系では遺伝子発現
は同様にＩＰＴＧで遺伝子発現が誘導されるが、その機
構はｐＵＣなどとは異なる。即ちホストＢＬ２１ （
ＤＥ３）の染色体上に、１ａｃＵＶ５ プロモーター
に続いてＴ７ＲＮＡポリメラーゼがコードされる遺伝子
かあり、まずＩＰＴＧにより染色体上のＴ７ＲＮＡポリ
メラーゼ遺伝子が活性化され、次いで、生産されたＴ７
ＲＮＡポリメラーゼかベクターｐＥＴ上のφｌＯプロモ
ーターを選択的に認識し、その結果、φｌＯプロモータ
ー下流の遺伝子を多量に転写し、その結果、多量の遺伝
子産物か生産される。１ａｃＵＶ５プロモーターはグル
コースによる異化代謝産物抑制はかからず、この宿主ベ
クター系では、ラクトースを含まない栄養培地［各種無
機培地、半合成培地（Ｍ９培地など）、カゼイン分解物
を栄養源とする培地（バクトドリブトン培地など）、ま
たはこれらの栄養源の組合せ培地］で培養後、ＴＰＴＧ
を添加して、遺伝子発現を開始させる方法がとられる。
、菌体を集菌、洗浄し、次いでグルコースを含まない栄
養培地に移して、ＩＰＴＧを添加して、遺伝子発現を行
う方法も有効である。ｐＥＴベクター系では遺伝子発現
は同様にＩＰＴＧで遺伝子発現が誘導されるが、その機
構はｐＵＣなどとは異なる。即ちホストＢＬ２１ （
ＤＥ３）の染色体上に、１ａｃＵＶ５ プロモーター
に続いてＴ７ＲＮＡポリメラーゼがコードされる遺伝子
かあり、まずＩＰＴＧにより染色体上のＴ７ＲＮＡポリ
メラーゼ遺伝子が活性化され、次いで、生産されたＴ７
ＲＮＡポリメラーゼかベクターｐＥＴ上のφｌＯプロモ
ーターを選択的に認識し、その結果、φｌＯプロモータ
ー下流の遺伝子を多量に転写し、その結果、多量の遺伝
子産物か生産される。１ａｃＵＶ５プロモーターはグル
コースによる異化代謝産物抑制はかからず、この宿主ベ
クター系では、ラクトースを含まない栄養培地［各種無
機培地、半合成培地（Ｍ９培地など）、カゼイン分解物
を栄養源とする培地（バクトドリブトン培地など）、ま
たはこれらの栄養源の組合せ培地］で培養後、ＴＰＴＧ
を添加して、遺伝子発現を開始させる方法がとられる。
ポリペプチドは、ＳＤＳポリアクリルアミドゲル電気泳
動により分子量が決定され、またＮ末端のアミノ酸配列
の決定、およびアミノ酸分析によるアミノ酸組成の決定
により、その物質が特定される。本発明でいうポリペプ
チドには、通常２１種類のＨＣＶ遺伝子断片から、各々
翻訳される抗原活性に必須な部分の前後、即ちＮ末端側
およびＣ末端側に、余分なアミノ酸か複数個付加してい
る。すなわち、Ｎ末端の開始コドンから遺伝子本体まて
の間の遺伝子に由来するランダムなアミノ酸か複数個付
加したもの、および遺伝子本体から終止コドンまでの間
の遺伝子に由来するランダムなアミノ酸が複数個付加し
たものである。
動により分子量が決定され、またＮ末端のアミノ酸配列
の決定、およびアミノ酸分析によるアミノ酸組成の決定
により、その物質が特定される。本発明でいうポリペプ
チドには、通常２１種類のＨＣＶ遺伝子断片から、各々
翻訳される抗原活性に必須な部分の前後、即ちＮ末端側
およびＣ末端側に、余分なアミノ酸か複数個付加してい
る。すなわち、Ｎ末端の開始コドンから遺伝子本体まて
の間の遺伝子に由来するランダムなアミノ酸か複数個付
加したもの、および遺伝子本体から終止コドンまでの間
の遺伝子に由来するランダムなアミノ酸が複数個付加し
たものである。
ポリペプチドは、診断上有用なＥＩＡ用抗原、ＲＩＡ用
抗原あるいは凝集系試薬用抗原として利用できる。例え
ばＥＩＡやＲＩＡては、ポリペプチドを各種固相に固定
化し、これに検体（血清）を添加すると、血清中に抗Ｈ
ＣＶ抗体（１次抗体）があればポリペプチドと結合する
。次いで抗ＨＣＶ抗体（１次抗体）に対して反応する、
２次抗体（抗ヒトＩｇＧ）を反応させると、抗ＨＣＶ抗
体（１次抗体）の存在が免疫的に検出できる。検出方法
としては、２次抗体が酵素標識され、該酵素の反応を測
定する方法（ＥＩＡ）と、二次抗体が放射化合物標識さ
れ、駁放射性化合物より放射される放射線を検出する方
法（ＲＩＡ）とがある。また凝集系試薬の場合には、ポ
リペプチドを担体に感作し、該担体と患者血清とを反応
させる。この時、血清中に抗ＨＣＶ抗体が存在する場合
は担体が凝集し、血清中の抗ＨＣＶ抗体の存在を免疫学
的に検出できる。
抗原あるいは凝集系試薬用抗原として利用できる。例え
ばＥＩＡやＲＩＡては、ポリペプチドを各種固相に固定
化し、これに検体（血清）を添加すると、血清中に抗Ｈ
ＣＶ抗体（１次抗体）があればポリペプチドと結合する
。次いで抗ＨＣＶ抗体（１次抗体）に対して反応する、
２次抗体（抗ヒトＩｇＧ）を反応させると、抗ＨＣＶ抗
体（１次抗体）の存在が免疫的に検出できる。検出方法
としては、２次抗体が酵素標識され、該酵素の反応を測
定する方法（ＥＩＡ）と、二次抗体が放射化合物標識さ
れ、駁放射性化合物より放射される放射線を検出する方
法（ＲＩＡ）とがある。また凝集系試薬の場合には、ポ
リペプチドを担体に感作し、該担体と患者血清とを反応
させる。この時、血清中に抗ＨＣＶ抗体が存在する場合
は担体が凝集し、血清中の抗ＨＣＶ抗体の存在を免疫学
的に検出できる。
本発明によりＣ型肝炎ウィルスの抗体に特異的に反応す
る有用な抗原性を有するポリペプチドを効率よく生産す
ることが出来る。こうして得られたポリペプチドは、Ｃ
型肝炎の診断薬として利用できる。本発明により得られ
た有用な抗原性を有するポリペプチドは、Ｃ型肝炎の患
者血清中に存在する抗Ｃ型肝炎ウィルス抗体を認識する
ため、凝集法による診断用抗原や、酵素抗体法（ＥＬＦ
ＳＡ）による診断用抗原として応用できる。
る有用な抗原性を有するポリペプチドを効率よく生産す
ることが出来る。こうして得られたポリペプチドは、Ｃ
型肝炎の診断薬として利用できる。本発明により得られ
た有用な抗原性を有するポリペプチドは、Ｃ型肝炎の患
者血清中に存在する抗Ｃ型肝炎ウィルス抗体を認識する
ため、凝集法による診断用抗原や、酵素抗体法（ＥＬＦ
ＳＡ）による診断用抗原として応用できる。
（本頁以下余白）
〔実施例〕
以下に本発明を具体的に例示するために実施例を示すが
、本発明の範囲はこの実施例に限定されるものではない
。
、本発明の範囲はこの実施例に限定されるものではない
。
なお、以下の実施例で使用するプラスミド、制限酵素は
、いずれも宝酒造■製のものである。
、いずれも宝酒造■製のものである。
実施例１
（ＲＮＡの調製）
輸血後非Ａ非Ｂ患者血清３０００ｍｌを１９．００Ｏｒ
ｐｍで１６時間超遠心し、沈澱を得た。該沈澱物をＧＩ
ＴＣ溶液１００ｍ１に溶解し、該溶解物１００ｍ１に対
して、１００ｍ１のフェノール−クロロホルム（１：
１）を加え、１５分間室温で振盪後、ｓｏｏｏｒｐｍ、
１５分間遠心した。該反応液の水層を取り出し、イソプ
ロピルアルコール１００ ｍｌを加え、−２０°Ｃに３
時間放置した後、３００Ｏｒｐｍで１５分間遠心し、沈
澱物を得た。 該沈澱物に対して、ＧＩＴＣ溶液（４Ｍ
グアニジウムイソチオシアネート（ブルカ株製）、２５
ｍＭ クエン酸ソーダ、０．５％サルコシル、 ０
．１Ｍメルカプトエタノール） １０ｍ１を加えて溶解
液とした。該溶解液に対して、１０ｍ２のフェノール−
クロロホルム（１：１）を加え、１０分間室温で振盪後
、３０００ｒｐｍ、 １５分間遠心した。該反応液の水
層を取り出し、クロロホルム２０ｍ ｌを加え、５分間
振盪した。振盪後、３０００ｒｐｍ、５分間遠心し、水
層１０ｍ１を回収した。この水層１０ｍ１に対して、５
ＭＮａＣ１溶液０、４ｍｌを加えた。
ｐｍで１６時間超遠心し、沈澱を得た。該沈澱物をＧＩ
ＴＣ溶液１００ｍ１に溶解し、該溶解物１００ｍ１に対
して、１００ｍ１のフェノール−クロロホルム（１：
１）を加え、１５分間室温で振盪後、ｓｏｏｏｒｐｍ、
１５分間遠心した。該反応液の水層を取り出し、イソプ
ロピルアルコール１００ ｍｌを加え、−２０°Ｃに３
時間放置した後、３００Ｏｒｐｍで１５分間遠心し、沈
澱物を得た。 該沈澱物に対して、ＧＩＴＣ溶液（４Ｍ
グアニジウムイソチオシアネート（ブルカ株製）、２５
ｍＭ クエン酸ソーダ、０．５％サルコシル、 ０
．１Ｍメルカプトエタノール） １０ｍ１を加えて溶解
液とした。該溶解液に対して、１０ｍ２のフェノール−
クロロホルム（１：１）を加え、１０分間室温で振盪後
、３０００ｒｐｍ、 １５分間遠心した。該反応液の水
層を取り出し、クロロホルム２０ｍ ｌを加え、５分間
振盪した。振盪後、３０００ｒｐｍ、５分間遠心し、水
層１０ｍ１を回収した。この水層１０ｍ１に対して、５
ＭＮａＣ１溶液０、４ｍｌを加えた。
その後、３０ｍ１の水冷エタノールを添加し、−２０°
Ｃで１２時間放置した。放置後、３０００ｒｐｍて１５
分間遠心し、沈澱物を得た。該沈澱物を７５％エタノー
ルで洗浄し、乾燥後、蒸留水２００μｌに溶解し、ＲＮ
Ａ溶解液を得た。
Ｃで１２時間放置した。放置後、３０００ｒｐｍて１５
分間遠心し、沈澱物を得た。該沈澱物を７５％エタノー
ルで洗浄し、乾燥後、蒸留水２００μｌに溶解し、ＲＮ
Ａ溶解液を得た。
（ｃＤＮＡライブラリーの構築）
ｃＤＮＡ合或はＢＲＬ社の合成キットを使用した。その
方法はｃＤＮＡ合成マニュアル［ＢＲＬ／コスモバイオ
社Ｉｎ５ｔｒｕｃｔｉｏｎ Ｍａｎｕａｌ、 Ｃａｔ、
Ｎ。
方法はｃＤＮＡ合成マニュアル［ＢＲＬ／コスモバイオ
社Ｉｎ５ｔｒｕｃｔｉｏｎ Ｍａｎｕａｌ、 Ｃａｔ、
Ｎ。
８２６７ＳＡ］に従って行った。本実施例の（ＲＮＡの
調製）の項で、非Ａ非Ｂ患者血清より調製した１本鎖Ｒ
ＮＡ溶液５μｌに、２０塩基のオリゴヌクレニチドを５
μｌ （１００μＭ）を加え、逆転写酵素反応を行い
、ＲＮＡ／ＤＮＡの２本鎖とした。次いで大腸菌ＤＮＡ
ポリメラーゼ■と、大腸菌ＲＮＡ分解酵素Ｈとを加え、
ＤＮＡ／ＤＮＡ２本鎖とした。
調製）の項で、非Ａ非Ｂ患者血清より調製した１本鎖Ｒ
ＮＡ溶液５μｌに、２０塩基のオリゴヌクレニチドを５
μｌ （１００μＭ）を加え、逆転写酵素反応を行い
、ＲＮＡ／ＤＮＡの２本鎖とした。次いで大腸菌ＤＮＡ
ポリメラーゼ■と、大腸菌ＲＮＡ分解酵素Ｈとを加え、
ＤＮＡ／ＤＮＡ２本鎖とした。
次に、こうして得られた２本鎖ＤＮＡの両末端にＥｃｏ
ＲＩリンカ−を結合させた。この処理には宝酒造の酵素
を用い、宝酒造の酵素に添付されている反応条件で反応
を行った。まず２本鎖ＤＮＡ約１μｇを用いて、Ｅｃｏ
ＲＩ メチラーゼ処理を行い、その後Ｔ４ ＤＮＡリガ
ーゼ反応によりＥＣｏＲＩ リンカ−ｄ （ＧＧＡＡＴ
ＴＣＣ）を結合させた。最後に得られた反応液をＥｃｏ
ＲＩで切断し、ＥｃｏＲＩ断片を回収した。
ＲＩリンカ−を結合させた。この処理には宝酒造の酵素
を用い、宝酒造の酵素に添付されている反応条件で反応
を行った。まず２本鎖ＤＮＡ約１μｇを用いて、Ｅｃｏ
ＲＩ メチラーゼ処理を行い、その後Ｔ４ ＤＮＡリガ
ーゼ反応によりＥＣｏＲＩ リンカ−ｄ （ＧＧＡＡＴ
ＴＣＣ）を結合させた。最後に得られた反応液をＥｃｏ
ＲＩで切断し、ＥｃｏＲＩ断片を回収した。
最後にこのＥｃｏＲＩ断片をλｇｔ１．１のＥｃｏＲ１
部位に挿入し、組換えλｇｔｌｌファージを作成したか
、これにはＳｔｒａｔａｇｅｎｅ社のキットＧＩＧＡＰ
ＡＣＫＩＩ ＧＯＬＤを用い、方法はキットに添付され
ているマニュアル［Ｐｒｏｔｏｃｏｌ／Ｉｎ５ｔｒｕｃ
ｔｉｏｎ Ｍａｎｕａｌ Ｃａｔ、 ＃２００２１４゜
２００２１５、２００２１６． Ｄｅｃｅｍｂｅｒ ６
．１９８９］に従った。
部位に挿入し、組換えλｇｔｌｌファージを作成したか
、これにはＳｔｒａｔａｇｅｎｅ社のキットＧＩＧＡＰ
ＡＣＫＩＩ ＧＯＬＤを用い、方法はキットに添付され
ているマニュアル［Ｐｒｏｔｏｃｏｌ／Ｉｎ５ｔｒｕｃ
ｔｉｏｎ Ｍａｎｕａｌ Ｃａｔ、 ＃２００２１４゜
２００２１５、２００２１６． Ｄｅｃｅｍｂｅｒ ６
．１９８９］に従った。
まずλｇｔｌｌのＥｃｏＲ１部位にＥｃｏＲＩ断片を挿
入し、これをＴ４リガーゼにより結合させた。得られた
組換えファージＤＮＡ溶液をＧＩＧＡＰＡＣＫ Ｉ［Ｇ
ＯＬＤのＩｎ Ｖｉｔｒｏ’Ｐａｃｋａｇｉｎｇ Ｋｉ
ｔを用いて、ファージに戻した。この時のタイターを滴
定した所１．２×１０６であった。このタイター値は、
独立したクローンの数を示す。
入し、これをＴ４リガーゼにより結合させた。得られた
組換えファージＤＮＡ溶液をＧＩＧＡＰＡＣＫ Ｉ［Ｇ
ＯＬＤのＩｎ Ｖｉｔｒｏ’Ｐａｃｋａｇｉｎｇ Ｋｉ
ｔを用いて、ファージに戻した。この時のタイターを滴
定した所１．２×１０６であった。このタイター値は、
独立したクローンの数を示す。
（プラークハイブリダイゼーション）
プラークハイブリダイゼーションの方法はマニアティス
らの方法［Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ Ｃｌｏｎｉｎｇ、 Ｃ
ｏｌｄＳｐｒｉｎｇ Ｈａｒｂｏｒ Ｌａｂｏｒａｔｏ
ｒｙ、 Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ （１９８２）、］に従って
行った。まず大腸菌Ｙ１０９０をホストとし、直径１５
ｃｍのプレート１０枚に、得られた組換えλｇｔ１１フ
ァージ５Ｘ１０’相当を出現させた。得られたプラーク
を、ニトロセルロースに写し取り、ハイブリダイゼーシ
ョンを行った。こうして、ＨＣＶ遺伝子断片をもつクロ
ーン６株を選択した。そして、このクローンからファー
ジＤＮＡを回収し、次いでＥｃｏＲＩで切断して、６種
類のＨＣＶ遺伝子断片、Ｈｌ、Ｈ５、Ｈｌｏ、Ｈｌ３、
Ｈ２Ｏ、Ｈ２１断片をアガロース電気泳動ゲルより回収
した。
らの方法［Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ Ｃｌｏｎｉｎｇ、 Ｃ
ｏｌｄＳｐｒｉｎｇ Ｈａｒｂｏｒ Ｌａｂｏｒａｔｏ
ｒｙ、 Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ （１９８２）、］に従って
行った。まず大腸菌Ｙ１０９０をホストとし、直径１５
ｃｍのプレート１０枚に、得られた組換えλｇｔ１１フ
ァージ５Ｘ１０’相当を出現させた。得られたプラーク
を、ニトロセルロースに写し取り、ハイブリダイゼーシ
ョンを行った。こうして、ＨＣＶ遺伝子断片をもつクロ
ーン６株を選択した。そして、このクローンからファー
ジＤＮＡを回収し、次いでＥｃｏＲＩで切断して、６種
類のＨＣＶ遺伝子断片、Ｈｌ、Ｈ５、Ｈｌｏ、Ｈｌ３、
Ｈ２Ｏ、Ｈ２１断片をアガロース電気泳動ゲルより回収
した。
Ｈｌ、Ｈ５、Ｈｌｏ、Ｈｌ３、Ｈ２０、Ｈ２１断片は回
収した後に、プラスミドベクターｐＴＺ１９ＲのＥｃｏ
Ｒ１部位に挿入し、遺伝子のクローン化を行った。こう
して組換えプラスミド１）ＨＣＶＩ、ｐＨＣＶ５、ｐＨ
ｃＶｌｏ、ｐＨｃＶ１３、ｐＨｃＶ２０、ｐＨＣ■２１
ヲ得り。
収した後に、プラスミドベクターｐＴＺ１９ＲのＥｃｏ
Ｒ１部位に挿入し、遺伝子のクローン化を行った。こう
して組換えプラスミド１）ＨＣＶＩ、ｐＨＣＶ５、ｐＨ
ｃＶｌｏ、ｐＨｃＶ１３、ｐＨｃＶ２０、ｐＨＣ■２１
ヲ得り。
（ＲＴ−ＰＣＲ法による遺伝子増幅）
得られたＲＮＡ溶液４μｌに、逆転写酵素反応液［２５
０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ （ｐＨ８，３）、 ３７５
ｍＭ ＫＣＩ、 ５０ｍＭＤＴ７．１５ｍＭ ＭｇＣｌ
２１２ ｕ ｌ 、後述の３′下流側ノアンチセンス鎖
ブライマー溶液ｌμｌ （１００ｎｇ／ ４μｌ）、種
類のデオキシヌクレオチド［ｄＡＴＰ、 ｄＧＴＰ。
０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ （ｐＨ８，３）、 ３７５
ｍＭ ＫＣＩ、 ５０ｍＭＤＴ７．１５ｍＭ ＭｇＣｌ
２１２ ｕ ｌ 、後述の３′下流側ノアンチセンス鎖
ブライマー溶液ｌμｌ （１００ｎｇ／ ４μｌ）、種
類のデオキシヌクレオチド［ｄＡＴＰ、 ｄＧＴＰ。
ｄＣＴＰ、 ｄＴＴＰ、各１５ｍＭ］を各０．５μｍず
っ加えて、９μｌの溶液を作った。
っ加えて、９μｌの溶液を作った。
これにミネラルオイルを加えて、７０°Ｃ，２分間加熱
し、ついで３７°Ｃに冷却し、逆転写酵素ｌμ１（ＢＲ
Ｌ社製品）を加え、３７°Ｃで６０分反応させた。
し、ついで３７°Ｃに冷却し、逆転写酵素ｌμ１（ＢＲ
Ｌ社製品）を加え、３７°Ｃで６０分反応させた。
この反応液（１０μｌ）に、更にＰＣＲ反応液［４００
ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣＩ（ｐＨ８，８）、 １００ｍＭ
硫酸アンモニウム、 ４０ｍＭ塩化マグネシウム、 ６
０ｍＭメルカプトエタノール、０．１％ＢＳＡ］ ８．
３μｍ、４種類のデオキシヌクレオチド［ｄＡＴＰ、
ｄＧＴＰ、 ｄｃＴＰ、 ｄＴＴＰ。
ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣＩ（ｐＨ８，８）、 １００ｍＭ
硫酸アンモニウム、 ４０ｍＭ塩化マグネシウム、 ６
０ｍＭメルカプトエタノール、０．１％ＢＳＡ］ ８．
３μｍ、４種類のデオキシヌクレオチド［ｄＡＴＰ、
ｄＧＴＰ、 ｄｃＴＰ、 ｄＴＴＰ。
各１５ｍＭ］を各５μｌずつ、加えた。次いて、遺伝子
増幅させる目的の領域をはさんで、５゛上流側のセンス
鎖の塩基配列を持つ３０塩基のブライマー溶液５ ｕ
ｌ（１００ｎｇ／μｌ ）と、更に３′下流側のアンチ
センス鎖の塩基配列を持つ３０塩基のブライマー溶液５
ｔｔ Ｉ（１００ｎｇ／μｍ）を加え、最後に水０．
７ｕｌを加え、全量４９μｌの溶液とした。ブライマー
の位置については、増幅を目的とするＨ２、Ｈ３、Ｈ６
、Ｈｌ、Ｈ８、Ｈ９、）（１２、Ｈｌ４、Ｈｌ６、Ｈｌ
７、Ｈ１８１００ついては、それらの断片の両側３０塩
基ずつのブライマーをセットとして用いた。但しＨ４断
片の場合は、５°側は３０塩基のブライマーを、３′側
はブライマーの下流にＥｃｏＲ１部位（ＧＡＡＴＴＣ）
の塩基配列を付加させた３６塩基のブライマーをセット
として用いた。またＨ１ｌ断片とＨ１５１００，５′側
ブライマーの上流と３′側プライ７−の下流に、それぞ
れＥｃｏＲ１部位（ＧＡＡＴＴＣ）の塩基配列を付加さ
せた３６塩基のブライ７−をセットとして用いた。Ｈ１
９断片は５°側ブライマーの上流にＳａｃ １部位（Ｇ
ＡＧＣＴＣ）を、３′側ブライ７−の下流にＢａｍＨｒ
部位（ＧＧＡＴＣＣ）を付加させた３６塩基の１ライマ
ーをセットとして用いた。なお、各ブライマーの塩基配
列は第１図より明らかである。
増幅させる目的の領域をはさんで、５゛上流側のセンス
鎖の塩基配列を持つ３０塩基のブライマー溶液５ ｕ
ｌ（１００ｎｇ／μｌ ）と、更に３′下流側のアンチ
センス鎖の塩基配列を持つ３０塩基のブライマー溶液５
ｔｔ Ｉ（１００ｎｇ／μｍ）を加え、最後に水０．
７ｕｌを加え、全量４９μｌの溶液とした。ブライマー
の位置については、増幅を目的とするＨ２、Ｈ３、Ｈ６
、Ｈｌ、Ｈ８、Ｈ９、）（１２、Ｈｌ４、Ｈｌ６、Ｈｌ
７、Ｈ１８１００ついては、それらの断片の両側３０塩
基ずつのブライマーをセットとして用いた。但しＨ４断
片の場合は、５°側は３０塩基のブライマーを、３′側
はブライマーの下流にＥｃｏＲ１部位（ＧＡＡＴＴＣ）
の塩基配列を付加させた３６塩基のブライマーをセット
として用いた。またＨ１ｌ断片とＨ１５１００，５′側
ブライマーの上流と３′側プライ７−の下流に、それぞ
れＥｃｏＲ１部位（ＧＡＡＴＴＣ）の塩基配列を付加さ
せた３６塩基のブライ７−をセットとして用いた。Ｈ１
９断片は５°側ブライマーの上流にＳａｃ １部位（Ｇ
ＡＧＣＴＣ）を、３′側ブライ７−の下流にＢａｍＨｒ
部位（ＧＧＡＴＣＣ）を付加させた３６塩基の１ライマ
ーをセットとして用いた。なお、各ブライマーの塩基配
列は第１図より明らかである。
この溶液を９２℃で５分間処理し、室温に冷却してＴａ
ｑポリメラーゼ１μｍ （２単位、Ｎｅｗ Ｅｎｇｌ
ａｎｄＢｉｏｌａｂｓ社製品）を加えた。以下、ア社製
用（５５’Ｃ，４５秒）、ポリメリゼーション（７２°
Ｃ，２分）、変性（９０°Ｃ，１分）を、３５回繰り返
して、ＤＮＡの増幅を行った。
ｑポリメラーゼ１μｍ （２単位、Ｎｅｗ Ｅｎｇｌ
ａｎｄＢｉｏｌａｂｓ社製品）を加えた。以下、ア社製
用（５５’Ｃ，４５秒）、ポリメリゼーション（７２°
Ｃ，２分）、変性（９０°Ｃ，１分）を、３５回繰り返
して、ＤＮＡの増幅を行った。
以後、ＲＴ−ＰＣＲ法により増幅した遺伝子産物のクロ
ーニングについて述べるが、このクローニングの方法は
マニアティスらの方法［ＭｏｌｅｃｕｌａｒＣｌｏｎｉ
ｎｇ、 Ｃｏ１ｄ Ｓｐｒｉｎｇ Ｈａｒｂｏｒ Ｌａ
ｂｏｒａｔｏｒｙ、 ＮｅｗＹｏｒｋ （１９８２）、
１に従って行った。まずＨ２、Ｈ３、Ｈ６、Ｈｌ、Ｈ８
、Ｈ９、Ｈｌ２、Ｈｌ４、Ｈｌ６、Ｈｌ７、Ｈ１８１０
０場合、増幅した遺伝子断片をアガロースゲル（２％）
で電気泳動し、これから目的の長さのＤＮＡを回収した
。ついでこれをＫｌｅｎｏｗｆｒａｇｍｅｎｔ酵素処理
し、ＤＮＡの末端を平滑に揃え、更にＴ４ポリヌクレオ
チドキナーゼにより、５″末端をリン酸化した。これを
プラスミドベクターｐＴＺ１９ＲのＨｉｎｃ［１部位に
挿入し、遺伝子のクローン化を行った。ＨＩＬ Ｈ１５
１００場合は、アガロースゲルより回収した後に、制限
酵素ＥｃｏＲＩで切断し、これをプラスミドベクターｐ
ＴＺ１９ＲのＥｃｏＲ１部位に挿入し、遺伝子のクロー
ン化を行った。Ｈ４断片はアガロースゲルより回収した
後に、制限酵素ＥｃｏＲＩで切断し、これをプラスミド
ベクターｐＴＺ１９ＲのＨｉｎｃｌｌ−ＥｃｏＲ１部位
に挿入し、遺伝子のクローン化を行った。またＨ１９断
片は、アガロースゲルより回収した後に、制限酵素５ａ
ｃｌとＢａｍＨＩで切断し、これをプラスミドベクター
ｐＵｃ１１８の５ａｃｌ〜Ｂａｍ旧部位に挿入し、遺伝
子のクローン化を行った。
ーニングについて述べるが、このクローニングの方法は
マニアティスらの方法［ＭｏｌｅｃｕｌａｒＣｌｏｎｉ
ｎｇ、 Ｃｏ１ｄ Ｓｐｒｉｎｇ Ｈａｒｂｏｒ Ｌａ
ｂｏｒａｔｏｒｙ、 ＮｅｗＹｏｒｋ （１９８２）、
１に従って行った。まずＨ２、Ｈ３、Ｈ６、Ｈｌ、Ｈ８
、Ｈ９、Ｈｌ２、Ｈｌ４、Ｈｌ６、Ｈｌ７、Ｈ１８１０
０場合、増幅した遺伝子断片をアガロースゲル（２％）
で電気泳動し、これから目的の長さのＤＮＡを回収した
。ついでこれをＫｌｅｎｏｗｆｒａｇｍｅｎｔ酵素処理
し、ＤＮＡの末端を平滑に揃え、更にＴ４ポリヌクレオ
チドキナーゼにより、５″末端をリン酸化した。これを
プラスミドベクターｐＴＺ１９ＲのＨｉｎｃ［１部位に
挿入し、遺伝子のクローン化を行った。ＨＩＬ Ｈ１５
１００場合は、アガロースゲルより回収した後に、制限
酵素ＥｃｏＲＩで切断し、これをプラスミドベクターｐ
ＴＺ１９ＲのＥｃｏＲ１部位に挿入し、遺伝子のクロー
ン化を行った。Ｈ４断片はアガロースゲルより回収した
後に、制限酵素ＥｃｏＲＩで切断し、これをプラスミド
ベクターｐＴＺ１９ＲのＨｉｎｃｌｌ−ＥｃｏＲ１部位
に挿入し、遺伝子のクローン化を行った。またＨ１９断
片は、アガロースゲルより回収した後に、制限酵素５ａ
ｃｌとＢａｍＨＩで切断し、これをプラスミドベクター
ｐＵｃ１１８の５ａｃｌ〜Ｂａｍ旧部位に挿入し、遺伝
子のクローン化を行った。
こうして組換えプラスミドｐＨＣＶ２、ｐＨＣＶ３、ｐ
ＨＣＶ４、ｐＨＣＶ６、ｐＨｃＶ７、ｐＨＣＶ８、ｐＨ
ＣＶ９、ｐＨｃＶｌｌ、 ｐＨｃＶ１２、ｐＨＣＶ１４
、ｐＨｃＶ１５．１）ＨＣＶＩ６．１）ＨＣＶＩ７、ｐ
ＨｃＶ１８、ＩＩＨＣＶ１９をそれぞれ得た。なお遺伝
子断片の数字と、組換えプラスミドの数字は、それぞれ
対応している。
ＨＣＶ４、ｐＨＣＶ６、ｐＨｃＶ７、ｐＨＣＶ８、ｐＨ
ＣＶ９、ｐＨｃＶｌｌ、 ｐＨｃＶ１２、ｐＨＣＶ１４
、ｐＨｃＶ１５．１）ＨＣＶＩ６．１）ＨＣＶＩ７、ｐ
ＨｃＶ１８、ＩＩＨＣＶ１９をそれぞれ得た。なお遺伝
子断片の数字と、組換えプラスミドの数字は、それぞれ
対応している。
（遺伝子発現用の組換えベクターの調製）以後の遺伝子
操作技術は、マニアティスらの方法［Ｍｏ１ｅｃｕｌａ
ｒ Ｃｌｏｎｉｎｇ、 Ｃｏ１ｄ Ｓｐｒｉｎｇ Ｈａ
ｒｂｏｒＬａｂｏｒａｔｏｒｙ、 Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ
（１９８２）、 ］に従って行った。
操作技術は、マニアティスらの方法［Ｍｏ１ｅｃｕｌａ
ｒ Ｃｌｏｎｉｎｇ、 Ｃｏ１ｄ Ｓｐｒｉｎｇ Ｈａ
ｒｂｏｒＬａｂｏｒａｔｏｒｙ、 Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ
（１９８２）、 ］に従って行った。
発現ベクターｐＵｃ１９をＥｃｏＲＩで切断し、この部
位の下流にＤＮＡ合成機により化学合成した２本鎖小Ｄ
ＮＡ断片 （５°）ＡＡＴＴＣＴＧＡＧＴＧＡＴＴＧＡ（３’ ）
（３°）ＧＡＣＴＣＡＣＴＡＡＣＴＴＴＡＡ（５°）を
挿入した。モしてＥｃｏＲＩの下流に小ＤＮＡ断片由来
の終止コドンＴＧＡが３フレームについて出現する向き
に、この断片が挿入されたものを選択し、発現ベクター
ＰＳＴ１９を得た。同様にして別の２本鎖小ＤＮＡ断片 （５’ ）ＣＴＡＧＡＴＧＡＧＴＧＡＴＴＧＡ（３°）
（３’ ）ＴＡＣＴＣＡＣＴＡＡＣＴＧＡＴＣ（５’
）を、組換えプラスミドｐＨｃＶ１９のＸｂａ１部位に
挿入して、組換えベクターｐＨＫ１９を得た。
位の下流にＤＮＡ合成機により化学合成した２本鎖小Ｄ
ＮＡ断片 （５°）ＡＡＴＴＣＴＧＡＧＴＧＡＴＴＧＡ（３’ ）
（３°）ＧＡＣＴＣＡＣＴＡＡＣＴＴＴＡＡ（５°）を
挿入した。モしてＥｃｏＲＩの下流に小ＤＮＡ断片由来
の終止コドンＴＧＡが３フレームについて出現する向き
に、この断片が挿入されたものを選択し、発現ベクター
ＰＳＴ１９を得た。同様にして別の２本鎖小ＤＮＡ断片 （５’ ）ＣＴＡＧＡＴＧＡＧＴＧＡＴＴＧＡ（３°）
（３’ ）ＴＡＣＴＣＡＣＴＡＡＣＴＧＡＴＣ（５’
）を、組換えプラスミドｐＨｃＶ１９のＸｂａ１部位に
挿入して、組換えベクターｐＨＫ１９を得た。
次いで、ｐｓＴ１９をにｐｎｌで切断し、ＥｘｏＶＩＩ
ヌクレ了−ゼ処理により１本鎖末端を削り取った後に、
自身を再結合させて発現ベクターｐｓＴ１９△Ｋｐｎを
得た。
ヌクレ了−ゼ処理により１本鎖末端を削り取った後に、
自身を再結合させて発現ベクターｐｓＴ１９△Ｋｐｎを
得た。
またｐｓＴ１９を制限酵素Ｐｓｔｌで切断した後、Ｔ４
ＤＮＡボＩＩメラーゼ処理により１本鎖末端を埋め、自
身で再結合させて発現ベクターｐｓＴ１９＋Ｐｓｔを得
た。
ＤＮＡボＩＩメラーゼ処理により１本鎖末端を埋め、自
身で再結合させて発現ベクターｐｓＴ１９＋Ｐｓｔを得
た。
組換えプラスミドｐＨｃＶ１からＥｃｏＲＥ断片を回収
し、これを発現ベクターｐｓＴ１９＋ＰｓｔのＥｃｏＲ
１部位に挿入することにより、組換えベクターｐＨＫ１
を得た。
し、これを発現ベクターｐｓＴ１９＋ＰｓｔのＥｃｏＲ
１部位に挿入することにより、組換えベクターｐＨＫ１
を得た。
また、組換えプラスミドｐＨＣＶ５からＥｃｏＲＩ断片
を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９のＥｃｏＲｒ
部位に挿入することにより、組換えベクターｐＨＫ５を
得た。
を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９のＥｃｏＲｒ
部位に挿入することにより、組換えベクターｐＨＫ５を
得た。
また、組換えプラスミドｐＨｃＶ１０からＥＣＯＲＩ断
片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９△Ｋｐｎの
ＥｃｏＲ１部位に挿入することにより、組換えベクター
ｐｌ（ＫＩＯを得た。
片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９△Ｋｐｎの
ＥｃｏＲ１部位に挿入することにより、組換えベクター
ｐｌ（ＫＩＯを得た。
また、組換えプラスミドｐＨｃＶ１１からＥｃｏＲＩ断
片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９＋Ｐｓｔの
ＥｃｏＲ１部位に挿入することにより、組換えベクター
ｐＨＫ１１を得た。
片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９＋Ｐｓｔの
ＥｃｏＲ１部位に挿入することにより、組換えベクター
ｐＨＫ１１を得た。
また、組換えプラスミドｐＨｃＶ１３からＥｃｏＲＩ断
片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９△Ｋｐｎの
ＥｃｏＲ１部位に挿入することにより、組換えベクター
ｐＨＫ１３を得た。
片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９△Ｋｐｎの
ＥｃｏＲ１部位に挿入することにより、組換えベクター
ｐＨＫ１３を得た。
また、換えプラスミドｐＨｃＶ１５からＥｃｏＲｒ断片
を回収し、これを発現ベクターＰＳＴ１９＋ＰｓｔのＥ
ｃｏＲ１部位に挿入することにより、組換えベクターｐ
ＨＫ１５を得た。
を回収し、これを発現ベクターＰＳＴ１９＋ＰｓｔのＥ
ｃｏＲ１部位に挿入することにより、組換えベクターｐ
ＨＫ１５を得た。
また、組換えプラスミドｐＨｃＶ２０からＥｃｏＲＩ断
片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９△Ｋｐｎの
ＥｃｏＲ１部位に挿入することにより、組換えベクター
ｐＨＫ２Ｏを得た。
片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９△Ｋｐｎの
ＥｃｏＲ１部位に挿入することにより、組換えベクター
ｐＨＫ２Ｏを得た。
また、組換えプラスミドｐＨｃＶ２１からＥｃｏＲ１断
片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９のＥｃｏＲ
１部位に挿入することにより、組換えベクターｐＨＫ２
１を得た。
片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９のＥｃｏＲ
１部位に挿入することにより、組換えベクターｐＨＫ２
１を得た。
また、組換えプラスミドｐＨＣＶ２からＨｉｎｄｌｌｌ
〜ＥｃｏＲＩ断片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ
１９のＨｉｎｄｌｌｌ−ＥｃｏＲ１部位に挿入して、組
換えベクターｐＨＫ２を得た。
〜ＥｃｏＲＩ断片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ
１９のＨｉｎｄｌｌｌ−ＥｃｏＲ１部位に挿入して、組
換えベクターｐＨＫ２を得た。
また、組換えプラスミドｐＨｃＶ１７からＨｉｎｄｌｌ
ｌ 〜ＥｃｏＲＩ断片を回収し、これを発現ベクターｐ
ｓＴ１９のＨｉｎｄｌｌｌ−ＥｃｏＲ１部位に挿入して
、組換えベクターｐＨＫ１７を得た。
ｌ 〜ＥｃｏＲＩ断片を回収し、これを発現ベクターｐ
ｓＴ１９のＨｉｎｄｌｌｌ−ＥｃｏＲ１部位に挿入して
、組換えベクターｐＨＫ１７を得た。
また、組換えプラスミドｐ）ＩＣＶ１８からＨｉｎｄｌ
ｌｒ 〜ＥｃｏＲＩ断片を回収し、これを発現ベクター
ｐｓＴ１９のＨｉｎｄｌｌｌ〜ＥｃｏＲ１部位に挿入し
て、組換えベクターｐＨＫ１８を得た。
ｌｒ 〜ＥｃｏＲＩ断片を回収し、これを発現ベクター
ｐｓＴ１９のＨｉｎｄｌｌｌ〜ＥｃｏＲ１部位に挿入し
て、組換えベクターｐＨＫ１８を得た。
組換えプラスミドｐＨＣＶ３を制限酵素ＰｓｔＩで切断
した後、ＥｘｏＶＩ ＩＶｔＶｔ−ゼ処理により１本鎖
末端を削り取り、自身で再結合させてプラスミドｐＨ３
を作成し、更にｐＨ３からＨｉｎｄｌｌｌ−ＥｃｏＲＩ
断片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９のＨｉｎ
ｄｌｌｌ −ＥｃｏＲ１部位に挿入して、組換えベクタ
ーｐＨＫ３を得た。
した後、ＥｘｏＶＩ ＩＶｔＶｔ−ゼ処理により１本鎖
末端を削り取り、自身で再結合させてプラスミドｐＨ３
を作成し、更にｐＨ３からＨｉｎｄｌｌｌ−ＥｃｏＲＩ
断片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９のＨｉｎ
ｄｌｌｌ −ＥｃｏＲ１部位に挿入して、組換えベクタ
ーｐＨＫ３を得た。
組換えプラスミドｐＨｃＶ８を制限酵素Ｐｓｔｒで切断
した後、ＥｘｏＶＩＩｊクレアーゼ処理により１本鎖末
端を削り取り、自身で再結合させてプラスミドｐＨ８を
作成し、更にｐＨ８からＨｉｎｄｌｌｌ−ＥｃｏＲＩ断
片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９のＨｉｎｄ
ｌＩＩ −ＥｃｏＲ１部位に挿入して、組換えベクター
ｐＨＫ８を得た。
した後、ＥｘｏＶＩＩｊクレアーゼ処理により１本鎖末
端を削り取り、自身で再結合させてプラスミドｐＨ８を
作成し、更にｐＨ８からＨｉｎｄｌｌｌ−ＥｃｏＲＩ断
片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９のＨｉｎｄ
ｌＩＩ −ＥｃｏＲ１部位に挿入して、組換えベクター
ｐＨＫ８を得た。
組換えプラスミドｐＨＣＶ９を制限酵素Ｐｓｔｌで切断
した後、ＥｘｏＶＩＩＪクレ了−ゼ処理により１本鎖末
端を削り取り、自身で再結合させてプラスミドｐＨ９を
作成し、更にｐＨ９からＨｉｎｄｌＩＩ 〜ＥｃｏＲＩ
断片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９のＨｉｎ
ｄｌＬｒ 〜ＥｃｏＲ１部位に挿入して、組換えベクタ
ーｐＨＫ９を得た。
した後、ＥｘｏＶＩＩＪクレ了−ゼ処理により１本鎖末
端を削り取り、自身で再結合させてプラスミドｐＨ９を
作成し、更にｐＨ９からＨｉｎｄｌＩＩ 〜ＥｃｏＲＩ
断片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９のＨｉｎ
ｄｌＬｒ 〜ＥｃｏＲ１部位に挿入して、組換えベクタ
ーｐＨＫ９を得た。
組換えプラスミドｐＨｃＶ１２を制限酵素５ｐｈｌで切
断した後、ＥｘｏＶＩＩヌクレ了−ゼ処理により１本鎖
末端を削り取り、自身で再結合させてプラスミドｐＨ１
２を作成し、更にｐＨ１２からＨｉｎｄｌ［Ｉ−Ｅｃｏ
ＲＩ断片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９のＨ
ｉｎｄｌＩＩ 〜ＥｃｏＲ１部位に挿入して、組換えベ
クターｐＨＫ１２を得た。
断した後、ＥｘｏＶＩＩヌクレ了−ゼ処理により１本鎖
末端を削り取り、自身で再結合させてプラスミドｐＨ１
２を作成し、更にｐＨ１２からＨｉｎｄｌ［Ｉ−Ｅｃｏ
ＲＩ断片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１９のＨ
ｉｎｄｌＩＩ 〜ＥｃｏＲ１部位に挿入して、組換えベ
クターｐＨＫ１２を得た。
組換えプラスミドｐＨＣＶ４を制限酵素Ｐｓｔｌで切断
した後、Ｔ４ＤＮＡポ＋）メ５−ゼ処理により１本鎖末
端を埋めて平滑末端とし、自身で再結合させてプラスミ
ドｐｉ（４を作成し、更ニｐＨ４からＨｉｎｄｌｒｒ−
ＥｃｏＲＩ断片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１
９のＨｉｎｄｌｌｌ〜Ｅｃｏ石部位に挿入して、組換え
ベクターｐＨＫ４を得た。
した後、Ｔ４ＤＮＡポ＋）メ５−ゼ処理により１本鎖末
端を埋めて平滑末端とし、自身で再結合させてプラスミ
ドｐｉ（４を作成し、更ニｐＨ４からＨｉｎｄｌｒｒ−
ＥｃｏＲＩ断片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１
９のＨｉｎｄｌｌｌ〜Ｅｃｏ石部位に挿入して、組換え
ベクターｐＨＫ４を得た。
組換えプラスミドｐＨｃＶ６を制限酵素Ｐｓｔｌで切断
した後、Ｔ４ＤＮＡ Ｉｌｌｌラメゼ処理により１本鎖
末端を埋めて平滑末端とし、自身で再結合させてプラス
ミドｐ）１６を作成し、更にｐＨ６からＨｉｎｄｌｌｌ
−ＥｃｏＲＩ断片を回収し、これを発現ベクターｐｓ
Ｔ１９のＨｉｎｄ【Ｉ■〜ＥｃｏＲｒ部位に挿入して、
組換えベクターｐＨＫ６を得た。
した後、Ｔ４ＤＮＡ Ｉｌｌｌラメゼ処理により１本鎖
末端を埋めて平滑末端とし、自身で再結合させてプラス
ミドｐ）１６を作成し、更にｐＨ６からＨｉｎｄｌｌｌ
−ＥｃｏＲＩ断片を回収し、これを発現ベクターｐｓ
Ｔ１９のＨｉｎｄ【Ｉ■〜ＥｃｏＲｒ部位に挿入して、
組換えベクターｐＨＫ６を得た。
組換えプラスミドｐＨｃＶ７を制限酵素Ｐｓｔｌで切断
した後、Ｔ４ＤＮＡボＩＩメラーゼ処理により１本鎖末
端を埋めて平滑末端とし、自身て再結合させてプラスミ
ドｐＨ７を作成し、更にｐＨ７からＨｉｎｄｌｌｌ −
ＥｃｏＲＩ断片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１
９のＨｉｎｄＩＩＩ−ＥｃｏＲ１部位に挿入して、組換
えベクターｐＨＫ７を得た。
した後、Ｔ４ＤＮＡボＩＩメラーゼ処理により１本鎖末
端を埋めて平滑末端とし、自身て再結合させてプラスミ
ドｐＨ７を作成し、更にｐＨ７からＨｉｎｄｌｌｌ −
ＥｃｏＲＩ断片を回収し、これを発現ベクターｐｓＴ１
９のＨｉｎｄＩＩＩ−ＥｃｏＲ１部位に挿入して、組換
えベクターｐＨＫ７を得た。
組換えプラスミドｐＨｃＶ１４を制限酵素Ｐｓｔｌで切
断した後、Ｔ４ＤＮＡポリメラーゼ処理により１本鎖末
端を埋めて平滑末端とし、自身で再結合させてプラスミ
ドｐＨ１４を作成し、更にｐＨ１４からＨｉｎｄｌｌｌ
−ＥｃｏＲ１断片を回収し、これを発現ベクターｐｓ
ＴＩ ９のＨｉｎｄＩＩＩ〜ＥｃｏＲ１部位に挿入して
、組換えベクターｐＨＫ１４を得た。
断した後、Ｔ４ＤＮＡポリメラーゼ処理により１本鎖末
端を埋めて平滑末端とし、自身で再結合させてプラスミ
ドｐＨ１４を作成し、更にｐＨ１４からＨｉｎｄｌｌｌ
−ＥｃｏＲ１断片を回収し、これを発現ベクターｐｓ
ＴＩ ９のＨｉｎｄＩＩＩ〜ＥｃｏＲ１部位に挿入して
、組換えベクターｐＨＫ１４を得た。
組換えプラスミドｐＨｃＶ１６を制限酵素Ｐｓｔｌで切
断した後、Ｔ４ＤＮＡポＩＩメラーゼ処理により１本鎖
末端を埋めて平滑末端とし、自身で再結合させてプラス
ミドｐＨ１６を作成し、更にｐＨ１６からＨｉｎｄｌｌ
ｌ −ＥｃｏＲ１断片を回収し、これを発現ベクターｐ
ｓＴ１９のＨｉｎｄｌｌｌ〜ＥｃｏＲ１部位に挿入して
、組換えベクターｐＨＫ１６を得た。
断した後、Ｔ４ＤＮＡポＩＩメラーゼ処理により１本鎖
末端を埋めて平滑末端とし、自身で再結合させてプラス
ミドｐＨ１６を作成し、更にｐＨ１６からＨｉｎｄｌｌ
ｌ −ＥｃｏＲ１断片を回収し、これを発現ベクターｐ
ｓＴ１９のＨｉｎｄｌｌｌ〜ＥｃｏＲ１部位に挿入して
、組換えベクターｐＨＫ１６を得た。
なお、組換えベクターｐＨＫ１〜ｐＨＫ２１上のＨＣＶ
遺伝子断片が発現した場合に生産される蛋白質のアミノ
酸配列を、トブンリーディングフレームの塩基配列と共
に第２図〜第２２図に示す。なお第２図はｐＨＫ１、第
３図はｐＨＫ２、第４図はｐＨＫ３の場合であり、以後
同様にして順に示す。
遺伝子断片が発現した場合に生産される蛋白質のアミノ
酸配列を、トブンリーディングフレームの塩基配列と共
に第２図〜第２２図に示す。なお第２図はｐＨＫ１、第
３図はｐＨＫ２、第４図はｐＨＫ３の場合であり、以後
同様にして順に示す。
実施例２
形質転換直後の大腸菌Ｅ、ｃｏｌｉ ＨＫＩ ［組換え
ベクターｐＨＫ１により形質転換された大腸菌ＪＭ１０
９ ］を３リフドルのＭ９２Ｂ培地 （ＮＨ２Ｃｌ
０．３％、 ＫＨ２ＰＯ，０，３％ 、 ＮａｔＨＰＯ
４ｏ、６％、 ＮａＣＬ Ｏ，５％ 、 ＭｇＳＯ４
１ｍＭ −パクトトリ升ン １％ 、 グルコース０
．２％ 、 アンビンりン１００ μｇ／ｍｌ） で
培養し、ＯＤ ６００が０．８となった時点で集菌し、
菌体を０．９％食塩水で洗った後、グルコースを抜いた
新鮮なＭ９２Ｂ培地３リットルに移し、ＩＰＴＧ（イソ
プロピルチオガラクトノド） を最終濃度が０．４ｍＭ
１こなるように添加し、引き続き３７度で３時間培養し
た。
ベクターｐＨＫ１により形質転換された大腸菌ＪＭ１０
９ ］を３リフドルのＭ９２Ｂ培地 （ＮＨ２Ｃｌ
０．３％、 ＫＨ２ＰＯ，０，３％ 、 ＮａｔＨＰＯ
４ｏ、６％、 ＮａＣＬ Ｏ，５％ 、 ＭｇＳＯ４
１ｍＭ −パクトトリ升ン １％ 、 グルコース０
．２％ 、 アンビンりン１００ μｇ／ｍｌ） で
培養し、ＯＤ ６００が０．８となった時点で集菌し、
菌体を０．９％食塩水で洗った後、グルコースを抜いた
新鮮なＭ９２Ｂ培地３リットルに移し、ＩＰＴＧ（イソ
プロピルチオガラクトノド） を最終濃度が０．４ｍＭ
１こなるように添加し、引き続き３７度で３時間培養し
た。
次いで、同様にして培養したＪＭ１０９の培養液１００
μｌと、ＨＫＩの培養液１００μｌとを、それぞれＳＤ
Ｓ電気泳動して、ウェスタンブロッティングによる解析
を行った。ウェスタンブロッティングによる解析は以下
の手順で行った。
μｌと、ＨＫＩの培養液１００μｌとを、それぞれＳＤ
Ｓ電気泳動して、ウェスタンブロッティングによる解析
を行った。ウェスタンブロッティングによる解析は以下
の手順で行った。
まず蛋白質のプロッティングは、アトー社製製品ホライ
ズプロット装置を用いて電気的に行い、膜はイモピロン
ＰｖＤＦトランスファーメンブレン（ミリポア社製品）
を用い、その方法はアンダーセンらの方法［Ｊ、 Ｂｉ
ｏｃｈｅｍ、 Ｂｉｏｐｈｙｓ、 Ｍｅｔｈｏｄ。
ズプロット装置を用いて電気的に行い、膜はイモピロン
ＰｖＤＦトランスファーメンブレン（ミリポア社製品）
を用い、その方法はアンダーセンらの方法［Ｊ、 Ｂｉ
ｏｃｈｅｍ、 Ｂｉｏｐｈｙｓ、 Ｍｅｔｈｏｄ。
Ｖｏｌ、１０． ｐ２０３（１９８４）、１に従って行
った。次に蛋白質が移しとられたイモピロンＰＶＤＦ
）ランスファーメンブレンに対して、−次抗体として正
常人血清または輸血後非Ａ非Ｂ肝炎患者血清を反応させ
、次に二次抗体として第１表に示す抗体を反応させた。
った。次に蛋白質が移しとられたイモピロンＰＶＤＦ
）ランスファーメンブレンに対して、−次抗体として正
常人血清または輸血後非Ａ非Ｂ肝炎患者血清を反応させ
、次に二次抗体として第１表に示す抗体を反応させた。
こうして、アビジン／ビオチン化酵素複合体反応により
、血清中の抗ＨＣＶ抗体（−次抗体）の検出を行った。
、血清中の抗ＨＣＶ抗体（−次抗体）の検出を行った。
またこの実験はトーピンらの方法［Ｐｒｏｃ、Ｎａｔｌ
、Ａｃａｄ、Ｓｃｉ、、 Ｕ、Ｓ、Ａ、、 Ｖｏｌ、７
６゜ｐ４３５０（１９７９）、 ］に従って行った。
、Ａｃａｄ、Ｓｃｉ、、 Ｕ、Ｓ、Ａ、、 Ｖｏｌ、７
６゜ｐ４３５０（１９７９）、 ］に従って行った。
（本頁以下余白）
第１表
この結果、輸血後非Ａ非Ｂ型慢性肝炎患者血清を使用し
た場合には、ＨＫＩでは分子量５１ｋｄの位置にバンド
が見られたか、そのバンドはＪＭ１０９では見られなか
った。また正常人血清を使用した場合には、ＨＫＩ、
ＪＭＩ０９ともにそのバンドは検出されなかった。この
ことより、本発明により生産されたポリペプチドは、Ｃ
型肝炎患者血清中の抗体を特異的に判定できることが判
明した。
た場合には、ＨＫＩでは分子量５１ｋｄの位置にバンド
が見られたか、そのバンドはＪＭ１０９では見られなか
った。また正常人血清を使用した場合には、ＨＫＩ、
ＪＭＩ０９ともにそのバンドは検出されなかった。この
ことより、本発明により生産されたポリペプチドは、Ｃ
型肝炎患者血清中の抗体を特異的に判定できることが判
明した。
次に、培養後集菌した菌体５ｇから分取ＳＤＳ電気泳動
を行い、分子量５１に付近のバンドを切り出し、Ｏ，Ｉ
Ｍ ）リス、０．１Ｍ トリシン、０．１％ＳＤＳの
溶出液を使用してゲルから電気的に溶出した。
を行い、分子量５１に付近のバンドを切り出し、Ｏ，Ｉ
Ｍ ）リス、０．１Ｍ トリシン、０．１％ＳＤＳの
溶出液を使用してゲルから電気的に溶出した。
これを２回繰り返して行い、２ｍｇの粗精製ポリペプチ
ドを含む溶液か得られた。この粗精製ポリペプチドをイ
オン交換クロマトグラアイ−１逆相カラムクロマトグラ
フイーを行うことにより精製し、最終的にポリペプチド
１００μｇを得た。
ドを含む溶液か得られた。この粗精製ポリペプチドをイ
オン交換クロマトグラアイ−１逆相カラムクロマトグラ
フイーを行うことにより精製し、最終的にポリペプチド
１００μｇを得た。
精製したポリペプチドを用い、Ｎ末端領域のアミノ酸配
列を、ＡＢＩ ｍｏｄｅ１４７７Ａ／１２ＯＡアミノ酸
配列決定システム（ＡＢＩ社製）を使用して決定した。
列を、ＡＢＩ ｍｏｄｅ１４７７Ａ／１２ＯＡアミノ酸
配列決定システム（ＡＢＩ社製）を使用して決定した。
キャリヤーにはバイオブレンプラス（ＡＢ１社製）を用
いた。こうして決定されたポリペプチドのＮ末端から５
残基までのアミノ酸配列はＭｅｔ、、ｌｉｅ。
いた。こうして決定されたポリペプチドのＮ末端から５
残基までのアミノ酸配列はＭｅｔ、、ｌｉｅ。
ＴｈｒＳＰｒｏ、 Ｌｅｕであり、これは遺伝子から予
想される配列と同一である。
想される配列と同一である。
更に精製ポリペプチドに対して６Ｎ−ＨＣＩを加えて溶
解し、１０５°Ｃ１２２時間加水分解した。この加水分
解物に対して日立８３５型アミノ酸分析システム（日立
製作所株製）を使用して、アミノ酸組成を分析した。ア
ミノ酸組成の分析結果を以下に示すか、この結果は遺伝
子構造から予想されるものと同じてあった。以下、アミ
ノ酸の種類、１分子あたりのアミノ酸組成の実測値（か
っこ内は配列から予想される計算値）を順に第２表に示
す。
解し、１０５°Ｃ１２２時間加水分解した。この加水分
解物に対して日立８３５型アミノ酸分析システム（日立
製作所株製）を使用して、アミノ酸組成を分析した。ア
ミノ酸組成の分析結果を以下に示すか、この結果は遺伝
子構造から予想されるものと同じてあった。以下、アミ
ノ酸の種類、１分子あたりのアミノ酸組成の実測値（か
っこ内は配列から予想される計算値）を順に第２表に示
す。
（本頁以下余白）
また、このポリペプチドの予想分子量は４８０００であ
り、ウェスタンプ０フテイングの分子量の結果ともよく
一致する。
り、ウェスタンプ０フテイングの分子量の結果ともよく
一致する。
以上の結果から、得られたポリペプチドは第２図に示す
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
実施例３
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ２に
より形質転換された大腸菌）（Ｋ２を培養しポリペプチ
ドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウ
ェスタンブロッティングを行い、得られたポリペプチド
が抗原活性を有していることか判明した。
より形質転換された大腸菌）（Ｋ２を培養しポリペプチ
ドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウ
ェスタンブロッティングを行い、得られたポリペプチド
が抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔ、 Ｉｌｅ、 Ｔｈｒ、 ＰｒｏＳＳｅｒてあり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量１３には、予想分子量１２
０００とも良く一致していた。更に、第３表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔ、 Ｉｌｅ、 Ｔｈｒ、 ＰｒｏＳＳｅｒてあり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量１３には、予想分子量１２
０００とも良く一致していた。更に、第３表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第３図に示す
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
実施例４
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ３に
より形質転換された大腸菌ＨＫ３を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンブロッティングを行い、得られたポリペプチドが
抗原活性を有していることか判明した。
より形質転換された大腸菌ＨＫ３を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンブロッティングを行い、得られたポリペプチドが
抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔ、 ｌｉｅ、釦ｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｔであり、Ｓ
、ＤＳ電気泳動による分子量２５には予想分子量２５０
００とも良く一致していた。更に、第４表に示すアミノ
酸組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔ、 ｌｉｅ、釦ｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｔであり、Ｓ
、ＤＳ電気泳動による分子量２５には予想分子量２５０
００とも良く一致していた。更に、第４表に示すアミノ
酸組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第４図に示す
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
実施例５
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ４に
より形質転換された大腸菌ＨＫ４を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンプロブティングを行い、得られたポリペプチドが
抗原活性を有していることか判明した。
より形質転換された大腸菌ＨＫ４を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンプロブティングを行い、得られたポリペプチドが
抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔ、 Ｉｌｅ、 Ｔｈｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｒであり
、ＳＤＳ電気泳動による分子量３１には予想分子量３０
０００とも良く一致していた。更に、第５表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔ、 Ｉｌｅ、 Ｔｈｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｒであり
、ＳＤＳ電気泳動による分子量３１には予想分子量３０
０００とも良く一致していた。更に、第５表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第５図に示す
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
実施例６
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ５に
より形質転換された大腸菌ＨＫ５を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンプ０フテイングを行い、得られたポリペプチドが
抗原活性を有していることが判明した。
より形質転換された大腸菌ＨＫ５を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンプ０フテイングを行い、得られたポリペプチドが
抗原活性を有していることが判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔ、 Ｉｌｅ、 ＴｈｒＳＰｒｏ、Ｓｅｒであり、Ｓ
ＤＳ電気泳動による分子量２５には予想分子量２３００
０とも良く一致していた。更に、第６表に示すアミノ酸
組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔ、 Ｉｌｅ、 ＴｈｒＳＰｒｏ、Ｓｅｒであり、Ｓ
ＤＳ電気泳動による分子量２５には予想分子量２３００
０とも良く一致していた。更に、第６表に示すアミノ酸
組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第６図に示す
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
実施例７
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ６に
より形質転換された大腸菌ＨＫ６を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンブロッティングを行い、得られたポリペプチドか
抗原活性を有していることが判明した。
より形質転換された大腸菌ＨＫ６を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンブロッティングを行い、得られたポリペプチドか
抗原活性を有していることが判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔ、 Ｉｌｅ、 ＴｈｒＳＰｒｏＳＳｅｒであり、Ｓ
ＤＳ電気泳動による分子量２４には予想分子量２３００
０とも良く一致していた。更に、第７表に示すアミノ酸
組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔ、 Ｉｌｅ、 ＴｈｒＳＰｒｏＳＳｅｒであり、Ｓ
ＤＳ電気泳動による分子量２４には予想分子量２３００
０とも良く一致していた。更に、第７表に示すアミノ酸
組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第７図に示す
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
実施例８
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ７に
より形質転換された大腸菌ＨＫ７を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンブロッティングを行い、得られたポリペプチドが
抗原活性を有していることか判明した。
より形質転換された大腸菌ＨＫ７を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンブロッティングを行い、得られたポリペプチドが
抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔＳＩｌｅＳＴｈｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｔであり、Ｓ
ＤＳ電気泳動による分子量２９には予想分子量２７００
０とも良（一致していた。更に、第８表に示すアミノ酸
組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔＳＩｌｅＳＴｈｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｔであり、Ｓ
ＤＳ電気泳動による分子量２９には予想分子量２７００
０とも良（一致していた。更に、第８表に示すアミノ酸
組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第８図に示す
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
実施例９
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ８に
より形質転換された大腸菌ＨＫ８を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンブロッティングを行い、得られたポリペプチドが
抗原活性を有していることか判明した。
より形質転換された大腸菌ＨＫ８を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンブロッティングを行い、得られたポリペプチドが
抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔ、 ｌｉｅ、 Ｔｈｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｒであり
、ＳＤＳ電気泳動による分子量１５には予想分子量１３
０００とも良く一致していた。更に、第９表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔ、 ｌｉｅ、 Ｔｈｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｒであり
、ＳＤＳ電気泳動による分子量１５には予想分子量１３
０００とも良く一致していた。更に、第９表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第９図に示す
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
アミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認され
た。
実施例１０
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ９に
より形質転換された大腸菌ＨＫ９を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンプ０フテイングを行い、得られたポリペプチドが
抗原活性を有していることか判明した。
より形質転換された大腸菌ＨＫ９を培養しポリペプチド
を生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、ウェ
スタンプ０フテイングを行い、得られたポリペプチドが
抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔ 、 Ｉｌｅ 、 Ｔｈｒ 、 Ｐｒｏ １Ｓｅｒ
てあり、ＳＤＳ電気泳動による分子量１１には予想分子
量１００００とも良く一致していた。更に、第１Ｏ表に
示すアミノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔ 、 Ｉｌｅ 、 Ｔｈｒ 、 Ｐｒｏ １Ｓｅｒ
てあり、ＳＤＳ電気泳動による分子量１１には予想分子
量１００００とも良く一致していた。更に、第１Ｏ表に
示すアミノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第１Ｏ図に示
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
実施例１１
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫＩＯ
により形質転換された大腸菌ＨＫＩＯを培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同し方法により、
ウェスタンプ０フテイングを行い、得られたポリペプチ
ドか抗原活性を有していることか判明した。
により形質転換された大腸菌ＨＫＩＯを培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同し方法により、
ウェスタンプ０フテイングを行い、得られたポリペプチ
ドか抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔ、 ｌｉｅ、 Ｔｈｒ、 Ｐｒｏ、Ｓｅｒてあり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量２４には予想分子量２４０
００とも良く一致していた。更に、第１１表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔ、 ｌｉｅ、 Ｔｈｒ、 Ｐｒｏ、Ｓｅｒてあり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量２４には予想分子量２４０
００とも良く一致していた。更に、第１１表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第１Ｉ図に示
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
実施例１２
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ１１
により形質転換された大腸菌ＨＫＩＩを培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンブロッティングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることか判明した。
により形質転換された大腸菌ＨＫＩＩを培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンブロッティングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔ 、Ｔｉｅ 、 Ｔｈｒ 、 Ｐｒｏ 、、Ｓｅｒ
てあり、ＳＤＳ電気泳動による分子量１７には予想分子
量１７０００とも良（一致していた。更に、第１２表に
示すアミノ酸組成値も理論値と良（一致していた。
ｅｔ 、Ｔｉｅ 、 Ｔｈｒ 、 Ｐｒｏ 、、Ｓｅｒ
てあり、ＳＤＳ電気泳動による分子量１７には予想分子
量１７０００とも良（一致していた。更に、第１２表に
示すアミノ酸組成値も理論値と良（一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第１２図に示
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
実施例１３
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ１２
により形質転換された大腸菌ＨＫ１２を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプロブディングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることが判明した。
により形質転換された大腸菌ＨＫ１２を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプロブディングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることが判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔ、 ｌｉｅ、 Ｔｈｒ、 ＰｒｏＳＳｅｒであり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量２５には予想分子量２４０
００とも良く一致していた。更に、第１３表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔ、 ｌｉｅ、 Ｔｈｒ、 ＰｒｏＳＳｅｒであり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量２５には予想分子量２４０
００とも良く一致していた。更に、第１３表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第１３図に示
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
実施例１４
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ１３
により形質転換された大腸菌ＨＫ１３を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプロブディングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることか判明した。
により形質転換された大腸菌ＨＫ１３を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプロブディングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔ、 １ｉｅＳＴｈｒ、 Ｐｒｏ、Ｓｅｔであり、Ｓ
ＤＳ電気泳動による分子量８０には予想分子量７２００
とも良く一致していた。更に、第１４表に示すアミノ酸
組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔ、 １ｉｅＳＴｈｒ、 Ｐｒｏ、Ｓｅｔであり、Ｓ
ＤＳ電気泳動による分子量８０には予想分子量７２００
とも良く一致していた。更に、第１４表に示すアミノ酸
組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第１４図に示
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
実施例１５
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ１４
により形質転換された大腸菌ＨＫ１４を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプロブティングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることか判明した。
により形質転換された大腸菌ＨＫ１４を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプロブティングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔＳＩｌｅ、 Ｔｈｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｔであり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量２０には予想分子量２００
００とも良く一致していた。更に、第１５表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔＳＩｌｅ、 Ｔｈｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｔであり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量２０には予想分子量２００
００とも良く一致していた。更に、第１５表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第１５図に示
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
実施例１６
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ１５
により形質転換された大腸菌ＨＫ１５を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプロブディングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることが判明した。
により形質転換された大腸菌ＨＫ１５を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプロブディングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることが判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔｌｌｉｅＳＴｈｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｔであり、５
ＤＳｔ気泳動による分子量２３には予想分子量２２００
０とも良く一致していた。更に、第１６表に示すアミノ
酸組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔｌｌｉｅＳＴｈｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｔであり、５
ＤＳｔ気泳動による分子量２３には予想分子量２２００
０とも良く一致していた。更に、第１６表に示すアミノ
酸組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第１６図に示
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
実施例１７
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ１６
により形質転換された大腸菌ＨＫ１６を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプロブティングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることか判明した。
により形質転換された大腸菌ＨＫ１６を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプロブティングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔ、 Ｉｌｅ、 Ｔｈｒ、 Ｐｒｏ、Ｓｅｔであり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量３０には予想分子量２８０
００とも良く一致していた。更に、第１７表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔ、 Ｉｌｅ、 Ｔｈｒ、 Ｐｒｏ、Ｓｅｔであり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量３０には予想分子量２８０
００とも良く一致していた。更に、第１７表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第１７図に示
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
実施例１８
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ１７
により形質転換された大腸菌ＨＫ１７を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプＵフデイングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることが判明した。
により形質転換された大腸菌ＨＫ１７を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプＵフデイングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることが判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔ、 ［ｌｅ、 ＴｈｒＳＰｒｏ、Ｓｅｒであり、Ｓ
ＤＳ電気泳動による分子量１２には予想分子量１１００
０とも良く一致していた。更に、第１８表に示すアミノ
酸組成値も一理論値と良く一致していた。
ｅｔ、 ［ｌｅ、 ＴｈｒＳＰｒｏ、Ｓｅｒであり、Ｓ
ＤＳ電気泳動による分子量１２には予想分子量１１００
０とも良く一致していた。更に、第１８表に示すアミノ
酸組成値も一理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第１８図に示
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
実施例Ｉ９
実施例２と同じ方法により、組換えベクター１）ＨＫ１
８により形質転換された大腸菌ＨＫ１８を培養しポリペ
プチドを生産させた。以下、実施例２と同し方法により
、ウェスタンプ０フテイングを行い、得られたポリペプ
チドが抗原活性を有していることか判明した。
８により形質転換された大腸菌ＨＫ１８を培養しポリペ
プチドを生産させた。以下、実施例２と同し方法により
、ウェスタンプ０フテイングを行い、得られたポリペプ
チドが抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔＳＩｌｅＳＴｈｒ、 Ｐｒｏ、舞「てあり、ＳＤＳ
電気泳動による分子量１３には予想分子量１２０００と
も良く一致していた。更に、第１９表に示すアミノ酸組
成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔＳＩｌｅＳＴｈｒ、 Ｐｒｏ、舞「てあり、ＳＤＳ
電気泳動による分子量１３には予想分子量１２０００と
も良く一致していた。更に、第１９表に示すアミノ酸組
成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第１９図に示
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
実施例２０
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐｌ（Ｋ１
９により形質転換された大腸菌ＨＫ１９を培養しポリペ
プチドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により
、ウェスタンプロブディングを行い、得られたポリペプ
チドが抗原活性を有していることか判明した。
９により形質転換された大腸菌ＨＫ１９を培養しポリペ
プチドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により
、ウェスタンプロブディングを行い、得られたポリペプ
チドが抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＮ
ｅｔ、 ｌｉｅ、 Ｔｈｒ、 Ａｓｎ５Ｓｅｒであり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量１２には予想分子量１１０
００とも良く一致していた。更に、第２０表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔ、 ｌｉｅ、 Ｔｈｒ、 Ａｓｎ５Ｓｅｒであり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量１２には予想分子量１１０
００とも良く一致していた。更に、第２０表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
（本頁以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第２０図に示
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
実施例２１
実施例２と同じ方法により、組換えベクターｐＨＫ２Ｏ
により形質転換された大腸菌ＨＫ２０を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプＵフティングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることか判明した。
により形質転換された大腸菌ＨＫ２０を培養しポリペプ
チドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により、
ウェスタンプＵフティングを行い、得られたポリペプチ
ドが抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔｌｌｉｅ、 Ｔｈｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｔであり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量３０には予想分子量２８０
００とも良く一致していた。更に、第２１表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔｌｌｉｅ、 Ｔｈｒ、 Ｐｒｏ、 Ｓｅｔであり、
ＳＤＳ電気泳動による分子量３０には予想分子量２８０
００とも良く一致していた。更に、第２１表に示すアミ
ノ酸組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第２０図に示
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
実施例２２
実施例２と同じ方法により、組換えベクター１）ＨＫ１
４により形質転換された大腸菌ＨＫ１４を培養しポリペ
プチドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により
、ウエスタンブロッテインクを行い、得られたポリペプ
チドが抗原活性を有していることか判明した。
４により形質転換された大腸菌ＨＫ１４を培養しポリペ
プチドを生産させた。以下、実施例２と同じ方法により
、ウエスタンブロッテインクを行い、得られたポリペプ
チドが抗原活性を有していることか判明した。
またこのポリペプチドのアミノ酸配列は、Ｎ末端よりＭ
ｅｔＳｒｌｅ、 ＴｈｒＳＰｒｏＳＳｅｒであり、５Ｄ
Ｓｔ気泳動による分子量３１には予想分子量３０００Ｑ
とも良く一致していた。更に、第２２表に示すアミノ酸
組成値も理論値と良く一致していた。
ｅｔＳｒｌｅ、 ＴｈｒＳＰｒｏＳＳｅｒであり、５Ｄ
Ｓｔ気泳動による分子量３１には予想分子量３０００Ｑ
とも良く一致していた。更に、第２２表に示すアミノ酸
組成値も理論値と良く一致していた。
（本質以下余白）
以上の結果から、得られたポリペプチドは第２２図に示
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
すアミノ酸配列をもつポリペプチドであることが確認さ
れた。
第１図はＨＣＶ遺伝子のオープンリーディングフレーム
全領域を示す図であり、第２図は大腸菌）ｆＫｌから遺
伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプ
チドのオープンリーディングフレームを示す図であり、
第３図は大腸菌ＨＫ２から遺伝子発現して生産されるＨ
ＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオーブンリーディン
グフレームを示す図であり、第４図は大腸菌ＨＫ３から
遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペ
プチドのオーブンリーディングフレームを示す図であり
、第５図は大腸菌ＨＫ４から遺伝子発現して生産される
ＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオーブンリーディ
ングフレームを示す図であり、第６図は大腸菌ＨＫ５か
ら遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリ
ペプチドのオーブンリーディングフレームを示す図であ
り、第７図は大腸菌ＨＫ６から遺伝子発現して生産され
るＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオーブンリーデ
ィングフレームを示す図であり、第８図は大腸菌ＨＫ７
から遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポ
リペプチドのオーブンリーディングフレームを示す図で
あり、第９図は大腸菌ＨＫ８から遺伝子発現して生産さ
れるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオーブンリー
ディングフレームを示す図であり、第１０図は大腸菌Ｈ
Ｋ９から遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示
すポリペプチドのオーブンリーディングフレームを示す
図であり、第１１図は大腸菌ＨＫＩＯから遺伝子発現し
て生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオー
ブンリーディングフレームを示す図であり、第１２図は
大腸菌ＨＫＩＩから遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗
原活性を示すポリペプチドのオーブンリーディングフレ
ームを示す図であり、第１３図は大腸菌ＨＫ１２から遺
伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプ
チドのオーブンリーディングフレームを示す図であり、
第１４図は大腸菌ＨＫ１３から遺伝子発現して生産され
るＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオーブンリーデ
ィングフレームを示す図であり、第１５図は大腸菌ＨＫ
１４から遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示
すポリペプチドのオーブンリーディングフレームを示す
図であり、第１６図は大腸菌ＨＫ１５から遺伝子発現し
て生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオー
ブンリーディングフレームを示す図であり、第１７図は
大腸菌ＨＫ１６から遺伝子発現して生産されるＨＣｖ抗
原活性を示すポリペプチドのオーブンリーディングフレ
ームを示す図であり、第１８図は大腸菌ＨＫ１７から遺
伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプ
チドのオーブンリーディングフレームを示す図であり、
第１９図は大腸菌ＨＫ１８から遺伝子発現して生産され
るＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオーブンリーデ
ィングフレームを示す図であり、第２０図は大腸菌ＨＫ
１９から遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示
すポリペプチドのオーブンリーディングフレームを示す
図であり、第２１図は大腸菌ＨＫ２０から遺伝子発現し
て生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオー
ブンリーディングフレームを示す図であり、第２２図は
大腸菌ＨＫ２１から遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗
原活性を示すポリペプチドのオーブンリーディングフレ
ームを示す図であり、第２３図は組み換えベクター作成
図である。
全領域を示す図であり、第２図は大腸菌）ｆＫｌから遺
伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプ
チドのオープンリーディングフレームを示す図であり、
第３図は大腸菌ＨＫ２から遺伝子発現して生産されるＨ
ＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオーブンリーディン
グフレームを示す図であり、第４図は大腸菌ＨＫ３から
遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペ
プチドのオーブンリーディングフレームを示す図であり
、第５図は大腸菌ＨＫ４から遺伝子発現して生産される
ＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオーブンリーディ
ングフレームを示す図であり、第６図は大腸菌ＨＫ５か
ら遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリ
ペプチドのオーブンリーディングフレームを示す図であ
り、第７図は大腸菌ＨＫ６から遺伝子発現して生産され
るＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオーブンリーデ
ィングフレームを示す図であり、第８図は大腸菌ＨＫ７
から遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポ
リペプチドのオーブンリーディングフレームを示す図で
あり、第９図は大腸菌ＨＫ８から遺伝子発現して生産さ
れるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオーブンリー
ディングフレームを示す図であり、第１０図は大腸菌Ｈ
Ｋ９から遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示
すポリペプチドのオーブンリーディングフレームを示す
図であり、第１１図は大腸菌ＨＫＩＯから遺伝子発現し
て生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオー
ブンリーディングフレームを示す図であり、第１２図は
大腸菌ＨＫＩＩから遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗
原活性を示すポリペプチドのオーブンリーディングフレ
ームを示す図であり、第１３図は大腸菌ＨＫ１２から遺
伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプ
チドのオーブンリーディングフレームを示す図であり、
第１４図は大腸菌ＨＫ１３から遺伝子発現して生産され
るＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオーブンリーデ
ィングフレームを示す図であり、第１５図は大腸菌ＨＫ
１４から遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示
すポリペプチドのオーブンリーディングフレームを示す
図であり、第１６図は大腸菌ＨＫ１５から遺伝子発現し
て生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオー
ブンリーディングフレームを示す図であり、第１７図は
大腸菌ＨＫ１６から遺伝子発現して生産されるＨＣｖ抗
原活性を示すポリペプチドのオーブンリーディングフレ
ームを示す図であり、第１８図は大腸菌ＨＫ１７から遺
伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプ
チドのオーブンリーディングフレームを示す図であり、
第１９図は大腸菌ＨＫ１８から遺伝子発現して生産され
るＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオーブンリーデ
ィングフレームを示す図であり、第２０図は大腸菌ＨＫ
１９から遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗原活性を示
すポリペプチドのオーブンリーディングフレームを示す
図であり、第２１図は大腸菌ＨＫ２０から遺伝子発現し
て生産されるＨＣＶ抗原活性を示すポリペプチドのオー
ブンリーディングフレームを示す図であり、第２２図は
大腸菌ＨＫ２１から遺伝子発現して生産されるＨＣＶ抗
原活性を示すポリペプチドのオーブンリーディングフレ
ームを示す図であり、第２３図は組み換えベクター作成
図である。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、下記のアミノ酸配列（１）乃至（２１）から選ばれ
る少なくとも１種のアミノ酸配列をコードする塩基配列
を含む、Ｃ型肝炎ウィルス由来の遺伝子。 アミノ酸配列（１） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（２） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（３） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（４） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（５） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（６） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（７） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（８） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（９） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１０） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１１） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１２） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１３） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１４） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１５） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１６） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１７） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１８） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１９） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（２０） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（２１） 【遺伝子配列があります】 ２、下記の塩基配列（１）乃至（２１）から選ばれる少
なくとも１種の塩基配列を含むＣ型肝炎ウイルス由来の
遺伝子。 塩基配列（１） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（２） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（３） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（４） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（５） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（６） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（８） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（９） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（１０） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（１１） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（１３） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（１４） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（１５） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（１６） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（１７） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（１８） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（１９） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（２０） 【遺伝子配列があります】 塩基配列（２１） 【遺伝子配列があります】 ３．請求項１または２に記載するＣ型肝炎ウィルス由来
の遺伝子を、大腸菌で該遺伝子の発現が可能なベクター
に組み込んで得た組換えベクター。 ４．請求項３記載の組換えベクターにより形質転換され
た大腸菌。 ５．請求項４記載の大腸菌を培地に培養し、ＨＣＶ抗原
活性を有するポリペプチドを生産せしめ、培養物から該
ポリペプチドを採取することを特徴とする、ＨＣＶ抗原
活性を有するポリペプチドの製造方法。 ６．下記のアミノ酸配列（１）乃至（２１）から選ばれ
る少なくとも１種のアミノ酸配列を含むＣ型肝炎ウィル
ス抗原活性ポリペプチド。 アミノ酸配列（１） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（２） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（３） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（４） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（５） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（６） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（７） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（８） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（９） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１０） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１１） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１２） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１３） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１４） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１５） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１６） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１７） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１８） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（１９） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（２０） 【遺伝子配列があります】 アミノ酸配列（２１） 【遺伝子配列があります】
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP30441790A JPH04179482A (ja) | 1990-11-11 | 1990-11-11 | Ｃ型肝炎ウイルス由来の遺伝子 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP30441790A JPH04179482A (ja) | 1990-11-11 | 1990-11-11 | Ｃ型肝炎ウイルス由来の遺伝子 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04179482A true JPH04179482A (ja) | 1992-06-26 |
Family
ID=17932752
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP30441790A Pending JPH04179482A (ja) | 1990-11-11 | 1990-11-11 | Ｃ型肝炎ウイルス由来の遺伝子 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH04179482A (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US6150087A (en) * | 1991-06-24 | 2000-11-21 | Chiron Corporation | NANBV diagnostics and vaccines |
| US6447992B1 (en) * | 1995-02-09 | 2002-09-10 | Roche Diagnostics Gmbh | Method for serological typing using type-specific antigens |
| US7196183B2 (en) | 2001-08-31 | 2007-03-27 | Innogenetics N.V. | Hepatitis C virus genotype, and its use as prophylactic, therapeutic and diagnostic agent |
| US8124747B2 (en) | 2003-08-29 | 2012-02-28 | Innogenetics | HCV clade and prototype sequences thereof |
-
1990
- 1990-11-11 JP JP30441790A patent/JPH04179482A/ja active Pending
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US6150087A (en) * | 1991-06-24 | 2000-11-21 | Chiron Corporation | NANBV diagnostics and vaccines |
| US6346375B1 (en) | 1991-06-24 | 2002-02-12 | Chiron Corporation | NANBV diagnostics and vaccines |
| US6447992B1 (en) * | 1995-02-09 | 2002-09-10 | Roche Diagnostics Gmbh | Method for serological typing using type-specific antigens |
| US7196183B2 (en) | 2001-08-31 | 2007-03-27 | Innogenetics N.V. | Hepatitis C virus genotype, and its use as prophylactic, therapeutic and diagnostic agent |
| US8124747B2 (en) | 2003-08-29 | 2012-02-28 | Innogenetics | HCV clade and prototype sequences thereof |
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