JPH04234899A - 免疫グロブリンｇ分子の単離方法 - Google Patents

免疫グロブリンｇ分子の単離方法

Info

Publication number
JPH04234899A
JPH04234899A JP3109760A JP10976091A JPH04234899A JP H04234899 A JPH04234899 A JP H04234899A JP 3109760 A JP3109760 A JP 3109760A JP 10976091 A JP10976091 A JP 10976091A JP H04234899 A JPH04234899 A JP H04234899A
Authority
JP
Japan
Prior art keywords
molecules
immunoglobulin
protein
column
solid phase
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Granted
Application number
JP3109760A
Other languages
English (en)
Other versions
JPH0543719B2 (ja
Inventor
Hector Juarez-Salinas
ヘクター　ジョオレツ−サリナス
Gary S Ott
ゲイリー　スティーブン　オット
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Bio Rad Laboratories Inc
Original Assignee
Bio Rad Laboratories Inc
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=24499435&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=JPH04234899(A) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by Bio Rad Laboratories Inc filed Critical Bio Rad Laboratories Inc
Publication of JPH04234899A publication Critical patent/JPH04234899A/ja
Publication of JPH0543719B2 publication Critical patent/JPH0543719B2/ja
Granted legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IG], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/06—Immunoglobulins [IG], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies from serum
    • C07K16/065—Purification, fragmentation
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S436/00—Chemistry: analytical and immunological testing
    • Y10S436/828—Protein A
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/82—Proteins from microorganisms
    • Y10S530/825—Bacteria

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は免疫グロブリンＧ分子の
単離方法に関し、詳しくは、免疫グロブリンＧ分子を、
アガロース支持体に架橋されたプロテインＡに選択的に
結合させた後に溶離する、免疫グロブリンＧ（以下Ｉｇ
Ｇと略称することがある）分子の単離方法に関する。こ
のような単離は分析的及び調製的（ｐｒｅｐａｒａｔｏ
ｒｙ　）　免疫学技術において、有用性を有する。
【０００２】
【従来の技術及び発明が解決しようとする課題】プロテ
インＡがＩｇＧ分子のＦｃ部分に結合する能力は、アフ
ィニティ　　クロマトグラフィーによる他の蛋白質から
のＩｇＧ分子の単離の基礎原理として広く用いられてい
る。この種の単離においては、プロテインＡは通常、ア
ガロースの如き固体相支持体に架橋することにより固定
され、供試試料が、混合物中の他の蛋白質の結合を嫌う
緩衝剤中に溶液として供給され、次いで免疫グロブリン
が異なる組成の緩衝剤を用いる溶離操作により固体相か
ら回収される。しかしながら、上述の方法によって達成
される単離は完全とは言い難いものである。
【０００３】ある種の抗体をプロテインＡに結合させる
という初期の開示は、クロンバル等（Ｋｒｏｎｖａｌｌ
　ｅｔ　ａｌ）、ジャーナル　　オブ　　イミュノロジ
ー（Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆＩｍｍｕｎｏｌｏｇｙ）　第
１０５巻第５号１１１６頁（１９７０年）に見られる。 この分離を改良する試みはマッケンジー等（Ｍａｃｋｅ
ｎｚｉｅ　ｅｔ　ａｌ　）によってなされ、ジャーナル
　　オブイミュノロジー（Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｉｍ
ｍｕｎｏｌｏｇｙ　）第１２０巻第５号１４９３頁（１
９７８年）には低ｐＨにおいて連続的に上昇するＮａＳ
ＣＮ勾配が、溶離用緩衝剤としてプロテインＡ─セファ
ロース４Ｂカラムに関して用いられることが開示されて
いる。しかし、この結合はＩｇＧ１　及びＩｇＧ２　に
関して低く、再現性がないことが判明している。
【０００４】一定の低い塩濃度においてｐＨを段階的に
減少させることを特徴とする溶離操作がアイ等（Ｅｙ　
ｅｔ　ａｌ）、イミュノロジー（Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ
）第１５巻４２９頁（１９７８年）に開示されているが
、この方法ではＩｇＧ１　の実質的な量が次のフラクシ
ョン中に流出することが判明しており、この方法も再現
性がない。
【０００５】シャロン等（Ｃｈａｌｏｎ　ｅｔ　ａｌ）
は、スカンジナビアン　　ジャーナル　　オブ　　イミ
ュノロジー（Ｓｃａｎｄ．　Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｉ
ｍｍｕｎｏｌｏｇｙ）第９巻３５９頁（１９７９年）に
おいて、ホスフェート─緩衝化塩溶液中にｐＨ７．３に
おいて混合物を溶解し、次いで溶液を同一緩衝剤で平衡
化したプロテインＡ─セファロース４Ｂ含有カラム中に
導入することにより種々のＩｇＧをＩｇＡ及びＩｇＭか
ら分離することに部分的に成功している。この方法にお
いて緩衝剤を変化させずに２つのピークが現れ、第２の
ピークが殆どのＩｇＧ１　を含有する溶離物に対するも
のであり、収率は３１％〜７３％である。
【０００６】また種々のＩｇＧのプロテインＡ─セファ
ロース４Ｂを用いる精製のための１６種の溶離液がバイ
ワッター等（Ｂｙｗｔｅｒ　ｅｔ　ａｌ）によって研究
され、ジャーナルオブ　　イミュノロジカル　　メソッ
ヅ（Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｉｍｍｕ−　ｎｏｇｉｃａ
ｌ　Ｍｅｔｈｏｄｓ）第６４巻１頁（１９８３年）に報
告されているが、前述の方法をしのぐ単離率及び収率の
向上が、供試試料のいずれにおいても観察されていない
。
【０００７】従って、本発明の目的は、実用上充分な単
離率及び収率で免疫グロブリンＧ分子を単離する方法を
提供することにある。
【０００８】
【課題を解決するための手段】本発明者等は、上記目的
を達成すべく、鋭意研究した結果、ＩｇＧ分子とプロテ
インＡとの結合親和性が、アガロース支持体に架橋され
たプロテインＡを含む固体層に対してＩｇＧ分子を特定
の塩濃度と特定のｐＨを有する、特定の塩の緩衝剤水溶
液中で接触させることにより実質的に増加し、かつ上記
プロテインＡに結合したＩｇＧ分子が特定のｐＨの酸緩
衝剤水溶液中に効率的に溶離することを知見した。
【０００９】本発明は上記知見に基づいてなされたもの
で、腹水液から免疫グロブリンＧ分子を単離する方法に
おいて、 （ａ）　アガロース支持体に架橋されたプロテインＡを
含む固体相を有するアフィニティ　　クロマトグラフィ
ー　　カラムを、１．０モル〜４．０Ｍの塩濃度と８．
５〜９．５のｐＨを有する、塩化ナトリウム及び硫酸ア
ンモニウムからなる群から選択される塩の緩衝剤水溶液
で平衡化し、 （ｂ）　前記の腹水液を更に別の量の前記の緩衝剤水溶
液と混合して１／１〜１／２０に希釈された溶液を形成
し、（ｃ）　この希釈された溶液を前記の固体相に接触
させて前記の免疫グロブリンＧ分子を前記のプロテイン
Ａに選択的に結合させ、前記の腹水液の残余のものを通
過させ、（ｄ）　２．５〜４．０のｐＨの酸緩衝剤水溶
液を前記のカラム中に通液することにより前記の免疫グ
ロブリンＧ分子を前記のプロテインＡから溶離させ、 （ｅ）　前記の免疫グロブリンＧ分子を回収する諸工程
を含むことを特徴とする免疫グロブリンＧ分子の単離方
法を提供するものである。
【００１０】本発明は入手源に関係なく一般にＩｇＧに
適用されるが、本発明の目的のために好ましいＩｇＧは
マウスＩｇＧ１　、ＩｇＧ２ａ及びＩｇＧ２ｂである。 本発明の免疫グロブリンＧ分子の単離方法は、目的種（
ｔｈｅ　ｓｐｅｃｉｅｓ　ｏｆ　ｉｎｔｅｒｅｓｔ）を
、他の免疫グロブリン例えばＩｇＭ及びＩｇＥ、及びア
ルブミン等の他の蛋白質が含まれる腹水液から、良好な
単離率及び収率で単離できるものである。これらの蛋白
質のプロテインＡに対する結合親和性はＩｇＧ分子のそ
れよりもはるかに小さいことが知られており、免疫グロ
ブリンＧとアガロース支持体に架橋されたプロテインＡ
との結合は高い選択性がある。
【００１１】本発明で用いられる塩類は、免疫グロブリ
ンＧ、プロテインＡ、及びプロテインＡが結合されるア
ガロース支持体の何れに対しても反応性を有しないもの
である。また、本発明で用いられる酸緩衝剤水溶液とし
ては、上記塩類と同様に、免疫グロブリンＧ、プロテイ
ンＡ、及びプロテインＡが結合されるアガロース支持体
の何れに対しても反応性を有しないものであれば特に限
定はないが、クエン酸ナトリウム水溶液が好ましい。
【００１２】本発明の方法は、アフィニティ　　クロマ
トグラフィーにおける分離を高めるために用いられ、カ
ラム充填物である、アガロース支持体に架橋されやプロ
テインＡを前記塩濃度及び前記ｐＨの塩化ナトリウム及
び硫酸アンモニウムからなる群から選択される塩の緩衝
剤水溶液で繰り返し洗浄することにより平衡化し、また
供試試料混合物をカラムに導入する前に同一の緩衝剤水
溶液で希釈する。希釈化度は１／１〜１／２０の範囲で
ある。上記の供試試料を希釈した緩衝剤水溶液がカラム
を通過すると免疫グロブリンＧ分子は上記アガロース支
持体に架橋されたプロテインＡと選択的に結合して固定
化され、一方、免疫グロブリンＧ以外の他の蛋白質はほ
とんど結合しないため緩衝剤水溶液とともに流れ去り、
これにより他の蛋白質から免疫グロブリンＧ分子が分離
される。免疫グロブリンＧ分子の回収は、２．５〜４．
０のｐＨを有する酸緩衝剤水溶液でアガロース支持体に
架橋されたプロテインＡ上に固定された免疫グロブリン
Ｇ分子を溶離させることにより行われる。
【００１３】カラムの性質は臨界的ではなく、開放カラ
ムから加圧カラムに至るまで広範囲に変化させることが
できる。本発明において固有の強固な結合は開放カラム
を用いても効果的な単離を可能にする。
【００１４】以下の実施例は本発明を説明するためのも
のであり、本発明を限定するものではない。
【００１５】
【実施例】実施例１ 標準ホスフェート─緩衝化塩溶液（０．０１０Ｍ　　リ
ン酸ナトリウム、０．１５Ｍ　　塩化ナトリウム、ｐＨ
８．２）を含む一連の結合用緩衝剤水溶液を並行試験の
ために調製した。分離カラムは、直径約１ｃｍ、高さ約
２ｃｍ、容積１ｍｌの使い捨てタイプの開放カラムであ
り、この中にはアフィーゲル（Ａｆｆｉ−Ｇｅｌ）　プ
ロテインＡ〔米国カリフォルニア州リッチモンドのバイ
オ−ラッド　　ラボラトリーズ　　インコーポレイテッ
ドの製品であり、アミド結合によりアガロース　　ビー
ズに架橋結合されている精製プロテインＡである〕を充
填した。
【００１６】それぞれの試験のために充填カラムに、こ
のカラムの床体積の５倍量の結合用緩衝剤水溶液を０．
５ｍｌ／分の流速で流すことにより、充填カラムを平衡
化させた。Ｍ及びＮ血液群決定子（デターミナント）を
保有するヒト赤血球膜であるグリコフォリンＡに対して
指向されるＩｇＧ１　モノクロナール抗体（９Ａ３）を
含有するマウス腹水液の試料は、ＳＰ２／０骨髄腫細胞
と、同形（ホモ）接合の血液群Ｍ及びＮからのヒト赤血
球の混合物で免疫化された脾臓細胞とから誘導されるハ
イブリドーマから得られた。この試料を結合用緩衝剤水
溶液で１／１０に希釈し、アフィーゲル　　プロテイン
Ａ　　１ｍｌ当たり総蛋白質が１０ｍｇになるような体
積でカラムに接触させた。次いで、カラムを、カラムの
床体積の１０倍の量の結合用緩衝剤水溶液で洗浄した。
【００１７】上記免疫グロブリンを、ｐＨ３において、
カラムの床体積の３倍の量の１．０Ｍクエン酸ナトリウ
ム水溶液によってカラムから溶離し、溶離物を２８０ｎ
ｍにおける紫外吸光度により分析した。回収率（アガロ
ース─プロテインＡへの結合率に相当する）は、免疫グ
ロブリンｍｇ／ｍｌ当たり１４吸収単位の吸光係数値（
免疫グロブリンＧ分子を結合させるために過剰のカラム
パッキングを用いる標準試験によって決定された値であ
る）に基づいて決定された。１００％の結合率は初期溶
離物のゲル濾過分析により確認された。
【００１８】結果を表１に示すが、この表から、試験さ
れた各結合用緩衝剤水溶液は、ホスフェート─緩衝化塩
溶液（ＰＢＳ）をしのぐ効果を示すことが明らかである
。又、結合用緩衝剤水溶液が低い場合やｐＨが低い場合
と比較しても、本発明の効果は高いものであった。
【００１９】
【表１】
【００２０】実施例２ 一連の異なるＩｇＧ型のモノクロナール抗体に対して単
一の結合用緩衝剤水溶液を用いた以外は実施例１の試験
方法を繰り返した。結合用緩衝剤水溶液は１Ｍ（ＮＨ４
　）２　ＳＯ４　（ｐＨ９．０）であった。抗体は全て
ＳＰ２／０骨髄腫細胞からのものであり、実施例１の９
Ａ３；グリコフォリンＡに対するＩｇＧ１　抗体である
１０Ｆ７；未知特異性のＩｇＧ１　であるＤＣＭＢ；未
知特異性のＩｇＧ２ａであるＨＯＰＣ−１；及び未知特
異性のＩｇＧ２ｂであるＴ４−１からなる。それぞれの
場合の結合率がｐＨ８．２のホスフェート─緩衝化塩溶
液（ＰＢＳ）の使用によって達成される結合率と比較さ
れた。結果は表２に示すが、この表から、それぞれの場
合において明瞭な改良が認められた。
【００２１】
【表２】
【００２２】上の記述は本発明を説明するためのもので
あり、上記の物質及び方法工程についての数多くの改良
及び改変も本発明の範囲に含まれることは当業者には明
らかである。
【発明の効果】本発明の免疫グロブリンＧ分子の単離方
法によれば、実用上充分な単離率及び収率で免疫グロブ
リンＧ分子を単離できる。

Claims (1)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】　　腹水液から免疫グロブリンＧ分子を単
    離する方法において、 （ａ）　アガロース支持体に架橋されたプロテインＡを
    含む固体相を有するアフィニティ　　クロマトグラフィ
    ー　　カラムを、１．０モル〜４．０Ｍの塩濃度と８．
    ５〜９．５のｐＨを有する、塩化ナトリウム及び硫酸ア
    ンモニウムからなる群から選択される塩の緩衝剤水溶液
    で平衡化し、 （ｂ）　前記の腹水液を更に別の量の前記の緩衝剤水溶
    液と混合して１／１〜１／２０に希釈された溶液を形成
    し、（ｃ）　この希釈された溶液を前記の固体相に接触
    させて前記の免疫グロブリンＧ分子を前記のプロテイン
    Ａに選択的に結合させ、前記の腹水液の残余のものを通
    過させ、（ｄ）　２．５〜４．０のｐＨの酸緩衝剤水溶
    液を前記のカラム中に通液することにより前記の免疫グ
    ロブリンＧ分子を前記のプロテインＡから溶離させ、 （ｅ）　前記の免疫グロブリンＧ分子を回収する諸工程
    を含むことを特徴とする免疫グロブリンＧ分子の単離方
    法。
JP3109760A 1984-06-22 1991-04-15 免疫グロブリンｇ分子の単離方法 Granted JPH04234899A (ja)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US623797 1984-06-22
US06/623,797 US4704366A (en) 1984-06-22 1984-06-22 Process for binding IgG to protein A

Related Parent Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP60135808A Division JPS6112631A (ja) 1984-06-22 1985-06-21 免疫グロブリンｇ分子のプロテインａへの結合方法

Publications (2)

Publication Number Publication Date
JPH04234899A true JPH04234899A (ja) 1992-08-24
JPH0543719B2 JPH0543719B2 (ja) 1993-07-02

Family

ID=24499435

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP60135808A Granted JPS6112631A (ja) 1984-06-22 1985-06-21 免疫グロブリンｇ分子のプロテインａへの結合方法
JP3109760A Granted JPH04234899A (ja) 1984-06-22 1991-04-15 免疫グロブリンｇ分子の単離方法

Family Applications Before (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP60135808A Granted JPS6112631A (ja) 1984-06-22 1985-06-21 免疫グロブリンｇ分子のプロテインａへの結合方法

Country Status (4)

Country Link
US (1) US4704366A (ja)
JP (2) JPS6112631A (ja)
DE (1) DE3521679A1 (ja)
GB (1) GB2160530B (ja)

Families Citing this family (56)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5283323A (en) * 1985-08-07 1994-02-01 The United States Of America As Represented By The Department Of Health And Human Services Method of producing immune response
US4977247A (en) * 1986-02-14 1990-12-11 Genex Corporation Immobilized protein G variants and the use thereof
SE459662B (sv) * 1986-03-21 1989-07-24 Pharmacia Ab Hybrid-dna-molekyl som kodar foer ett protein med samma igg specificitet som protein g, plasmid innehaallande densamma samt foerfarande foer framstaellning av proteinet
US5089605A (en) * 1987-03-13 1992-02-18 Repligen Corporation Immobilized immunoglobulin-binding proteins
JPS6419024A (en) * 1987-07-15 1989-01-23 Tosoh Corp Separation of immunoglobulin g subclass
US4981961A (en) * 1988-09-12 1991-01-01 Bioprobe International, Inc. Synthetic affinity ligand compositions and methods for purification and recovery of organic molecules
US4933435A (en) 1989-04-05 1990-06-12 Bioprobe International Antibody purification process
US5151504A (en) * 1989-11-17 1992-09-29 E. R. Squibb & Sons, Inc. Method for purification of monoclonal antibodies
US5077391A (en) * 1989-12-01 1991-12-31 Raison Robert L Purification of immunoglobulin M
JPH03185000A (ja) * 1989-12-15 1991-08-12 Tosoh Corp プロテインＡと免疫グロブリンＧ（ＩｇＧ）との結合方法
US5200471A (en) * 1990-11-05 1993-04-06 Minnesota Mining And Manufacturing Company Biomolecules covalently immobilized with a high bound specific biological activity and method of preparing same
US5245016A (en) * 1991-01-31 1993-09-14 University Of Utah Research Foundation Pseudomonas maltophilia immunoglobulin binding protein and methods for its use
CA2158056A1 (en) * 1993-03-29 1994-10-13 William H. Velander Method of coupling ligands within porous supports (p.e. azlactone) and uses thereof
US5593822A (en) * 1993-12-07 1997-01-14 John Wayne Cancer Institute IgG depleted serum preparations and methods for antibody production
US5561045A (en) * 1994-01-04 1996-10-01 Intracel Corporation Detection reagent, article, and immunoassay method
EP0701566A1 (en) * 1994-04-01 1996-03-20 Unisyn Technologies, Inc. High salt binding buffer for immunoglobulin purification with a synthetic affinity ligand
EP1575516B1 (en) * 2002-11-26 2012-05-30 Abbott Biotherapeutics Corp. Chimeric and humanized antibodies to alpha5 beta1 integrin that modulate angiogenesis
US7276589B2 (en) * 2002-11-26 2007-10-02 Pdl Biopharma, Inc. Chimeric and humanized antibodies to α5β1 integrin that modulate angiogenesis
US7285268B2 (en) * 2002-11-26 2007-10-23 Pdl Biopharma, Inc. Chimeric and humanized antibodies to α5β1 integrin that modulate angiogenesis
ATE531388T1 (de) * 2004-03-24 2011-11-15 Abbott Biotherapeutics Corp Verwendung von anti-alpha5beta1-antikörpern zur hemmung der krebszellproliferation
WO2009018226A2 (en) * 2007-07-27 2009-02-05 Facet Biotech Corporation Pharmaceutical combinations comprising a tyrosine kinase inhibitor and an antibody against integrin alpha 1 beta 5 (cd49e)
US20100158893A1 (en) * 2008-12-19 2010-06-24 Baxter International Inc. Systems and methods for obtaining immunoglobulin from blood
WO2011064910A1 (ja) * 2009-11-25 2011-06-03 パナソニック株式会社 免疫測定方法
DK3272764T3 (da) 2009-12-18 2024-05-06 Novartis Ag Fremgangsmåde til affinitetskromatografi
US9062106B2 (en) 2011-04-27 2015-06-23 Abbvie Inc. Methods for controlling the galactosylation profile of recombinantly-expressed proteins
PT3489685T (pt) 2011-11-21 2024-01-04 Zoetis Services Llc Amplificação de sinais em imunoensaios de fluxo lateral e relacionados
US9067990B2 (en) 2013-03-14 2015-06-30 Abbvie, Inc. Protein purification using displacement chromatography
WO2013158279A1 (en) 2012-04-20 2013-10-24 Abbvie Inc. Protein purification methods to reduce acidic species
WO2013158273A1 (en) 2012-04-20 2013-10-24 Abbvie Inc. Methods to modulate c-terminal lysine variant distribution
TW201348246A (zh) * 2012-05-21 2013-12-01 Abbvie Inc 利用蛋白質ａ親和性層析之人類、人類化或嵌合抗體之新穎純化
US9249182B2 (en) 2012-05-24 2016-02-02 Abbvie, Inc. Purification of antibodies using hydrophobic interaction chromatography
US9512214B2 (en) 2012-09-02 2016-12-06 Abbvie, Inc. Methods to control protein heterogeneity
KR20150043523A (ko) 2012-09-02 2015-04-22 애브비 인코포레이티드 단백질 불균일성의 제어 방법
SG11201507230PA (en) 2013-03-12 2015-10-29 Abbvie Inc Human antibodies that bind human tnf-alpha and methods of preparing the same
US8921526B2 (en) 2013-03-14 2014-12-30 Abbvie, Inc. Mutated anti-TNFα antibodies and methods of their use
US9017687B1 (en) 2013-10-18 2015-04-28 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same using displacement chromatography
WO2014151878A2 (en) 2013-03-14 2014-09-25 Abbvie Inc. Methods for modulating protein glycosylation profiles of recombinant protein therapeutics using monosaccharides and oligosacharides
EP3052640A2 (en) 2013-10-04 2016-08-10 AbbVie Inc. Use of metal ions for modulation of protein glycosylation profiles of recombinant proteins
US8946395B1 (en) 2013-10-18 2015-02-03 Abbvie Inc. Purification of proteins using hydrophobic interaction chromatography
US9181337B2 (en) 2013-10-18 2015-11-10 Abbvie, Inc. Modulated lysine variant species compositions and methods for producing and using the same
US9085618B2 (en) 2013-10-18 2015-07-21 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same
WO2015073884A2 (en) 2013-11-15 2015-05-21 Abbvie, Inc. Glycoengineered binding protein compositions
TWI691716B (zh) 2014-08-13 2020-04-21 美商艾巴希斯公司 電漿特異性結合搭配物檢定中之信號放大
US11566082B2 (en) 2014-11-17 2023-01-31 Cytiva Bioprocess R&D Ab Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
DK3331818T3 (da) 2015-08-04 2024-08-12 Zoetis Services Llc Signalforstærkning i opløsningsbaserede plasmoniske assays med specifkke bindingspartnere
JP7031934B2 (ja) 2016-05-11 2022-03-08 サイティバ・バイオプロセス・アールアンドディ・アクチボラグ 分離マトリックス
US10654887B2 (en) 2016-05-11 2020-05-19 Ge Healthcare Bio-Process R&D Ab Separation matrix
ES2874974T3 (es) 2016-05-11 2021-11-05 Cytiva Bioprocess R & D Ab Matriz de separación
JP7106187B2 (ja) 2016-05-11 2022-07-26 サイティバ・バイオプロセス・アールアンドディ・アクチボラグ 分離マトリックスを保存する方法
US10889615B2 (en) 2016-05-11 2021-01-12 Cytiva Bioprocess R&D Ab Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
US10703774B2 (en) 2016-09-30 2020-07-07 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Separation method
ES2909833T3 (es) 2016-05-11 2022-05-10 Cytiva Bioprocess R & D Ab Método de limpieza y/o desinfección de una matriz de separación
US10730908B2 (en) 2016-05-11 2020-08-04 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Separation method
US12448411B2 (en) 2016-09-30 2025-10-21 Cytiva Bioprocess R&D Ab Separation method
CA3051465A1 (en) 2017-01-30 2018-08-02 Abaxis, Inc. Solution-based plasmon specific-binding partner assays and metallic nanostructures
WO2019183334A1 (en) 2018-03-21 2019-09-26 Waters Technologies Corporation Non-antibody high-affinity-based sample preparation, sorbents, devices and methods

Family Cites Families (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
SE413986B (sv) * 1973-03-23 1980-07-07 Exploaterings Ab Tbf Sett att separera amfipatiska emnen innehallande bade hydrofila och hydrofoba grupper samt gelprodukt for genomforande av separationen
US4430318A (en) * 1978-11-29 1984-02-07 The United States Of America As Represented By The Department Of Health And Human Services Immunoassay utilizing 125 I Protein A
US4230685A (en) * 1979-02-28 1980-10-28 Northwestern University Method of magnetic separation of cells and the like, and microspheres for use therein
AU570911B2 (en) * 1981-11-06 1988-03-31 Baylor College Of Medicine Immunoadsorbent based on immobilized protein a and its use

Also Published As

Publication number Publication date
DE3521679A1 (de) 1986-01-02
JPH0543719B2 (ja) 1993-07-02
DE3521679C2 (ja) 1989-08-24
GB2160530A (en) 1985-12-24
GB2160530B (en) 1987-10-28
JPS6112631A (ja) 1986-01-21
GB8515261D0 (en) 1985-07-17
US4704366A (en) 1987-11-03
JPH0455440B2 (ja) 1992-09-03

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US4704366A (en) Process for binding IgG to protein A
CN1777435B (zh) 通过模拟移动床层析纯化多肽的方法
US11590486B2 (en) Solid phase for mixed-mode chromatographic purification of proteins
Guerrier et al. A dual-mode approach to the selective separation of antibodies and their fragments
Neoh et al. The purification of mouse monoclonal antibodies from ascitic fluid
Vançan et al. IMAC of human IgG: studies with IDA-immobilized copper, nickel, zinc, and cobalt ions and different buffer systems
JPH02800A (ja) モノクローナル抗体の精製方法
KR870001435B1 (ko) 모노클로날 항체의 정제방법
US20080058507A1 (en) Method For The Removal Of Aggregate Proteins From Recombinant Samples Using Ion Exchange Chromatography
Sulk et al. Application of phase partitioning and thiophilic adsorption chromatography to the purification of monoclonal antibodies from cell culture fluid
JPH06107700A (ja) Ｆ ＶＩＩＩ／ｖＷＦ複合体吸着のための免疫吸着材
Hämmerling et al. Immunochemical study of an immunoglobulin-like molecule of murine thymocytes
Nilsson et al. Fractionation of rat IgG subclasses and screening for IgG Fc-binding to bacteria
NO146747B (no) Fremgangsmaate til isolering og ytterligere rensing av det placentaspesifikke protein pp5
JP2024161359A (ja) 精製方法
Ohlson et al. High-performance liquid affinity chromatographic separation of mouse monoclonal antibodies with protein A silica
Finger et al. Investigations on the specificity of thiophilic interaction for monoclonal antibodies of different subclasses
US4841024A (en) Purification of antibodies
EP0310719B1 (en) Method for purification of antibodies
Hansson et al. Fractionation of immunoglobulins by liquid-liquid partition chromatography in aqueous two-phase systems
CN111683976A (zh) 具有阴离子交换-疏水混合模式配体的色谱树脂
CA1233747A (en) Process for binding igg to protein a
Lutomski et al. Use of thiophilic adsorption in the purification of biotinylated Fab fragments
US8298783B2 (en) Detecting molecules
Folkersen et al. The selection of antibodies with defined desorption properties from precipitated immune complexes for use in immunoadsorption procedures