JPH04502903A - 婦人科学的方法 - Google Patents
婦人科学的方法Info
- Publication number
- JPH04502903A JPH04502903A JP1511104A JP51110489A JPH04502903A JP H04502903 A JPH04502903 A JP H04502903A JP 1511104 A JP1511104 A JP 1511104A JP 51110489 A JP51110489 A JP 51110489A JP H04502903 A JPH04502903 A JP H04502903A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- sperm
- solution
- semen
- reagent
- container
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 38
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 claims description 33
- 210000000582 semen Anatomy 0.000 claims description 33
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 29
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 26
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 21
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 21
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 21
- WQZGKKKJIJFFOK-SVZMEOIVSA-N (+)-Galactose Chemical compound OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-SVZMEOIVSA-N 0.000 claims description 20
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims description 20
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 20
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 claims description 16
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 claims description 12
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 claims description 12
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 9
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims description 9
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 claims description 8
- 239000000654 additive Substances 0.000 claims description 7
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims description 6
- 238000012545 processing Methods 0.000 claims description 6
- 229930182830 galactose Natural products 0.000 claims description 5
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 claims description 5
- 238000003860 storage Methods 0.000 claims description 5
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 claims description 4
- 108010022999 Serine Proteases Proteins 0.000 claims description 3
- 102000012479 Serine Proteases Human genes 0.000 claims description 3
- 210000001124 body fluid Anatomy 0.000 claims description 3
- 239000010839 body fluid Substances 0.000 claims description 3
- 239000003755 preservative agent Substances 0.000 claims description 3
- 230000002335 preservative effect Effects 0.000 claims description 3
- 239000007787 solid Substances 0.000 claims description 3
- 102000016911 Deoxyribonucleases Human genes 0.000 claims 1
- 108010053770 Deoxyribonucleases Proteins 0.000 claims 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims 1
- 238000004321 preservation Methods 0.000 claims 1
- 238000003672 processing method Methods 0.000 claims 1
- 238000009877 rendering Methods 0.000 claims 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 38
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 13
- 230000004720 fertilization Effects 0.000 description 12
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 10
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 8
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 7
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 6
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 6
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 6
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 5
- 230000000469 anti-sperm effect Effects 0.000 description 5
- 230000036512 infertility Effects 0.000 description 5
- 208000000509 infertility Diseases 0.000 description 5
- 231100000535 infertility Toxicity 0.000 description 5
- 230000035935 pregnancy Effects 0.000 description 5
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 5
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 5
- 239000000047 product Substances 0.000 description 4
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 4
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 4
- 238000012546 transfer Methods 0.000 description 4
- 230000003042 antagnostic effect Effects 0.000 description 3
- 239000005557 antagonist Substances 0.000 description 3
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 3
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 3
- 230000004899 motility Effects 0.000 description 3
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 3
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 3
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 3
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 2
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 2
- 210000003756 cervix mucus Anatomy 0.000 description 2
- 230000008859 change Effects 0.000 description 2
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 2
- 230000006866 deterioration Effects 0.000 description 2
- 230000000687 effect on sperms Effects 0.000 description 2
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 2
- 230000002349 favourable effect Effects 0.000 description 2
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 2
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 2
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 2
- 231100000989 no adverse effect Toxicity 0.000 description 2
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 2
- 238000011160 research Methods 0.000 description 2
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 2
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 2
- 230000009469 supplementation Effects 0.000 description 2
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 2
- AKNNEGZIBPJZJG-MSOLQXFVSA-N (-)-noscapine Chemical compound CN1CCC2=CC=3OCOC=3C(OC)=C2[C@@H]1[C@@H]1C2=CC=C(OC)C(OC)=C2C(=O)O1 AKNNEGZIBPJZJG-MSOLQXFVSA-N 0.000 description 1
- HBAQYPYDRFILMT-UHFFFAOYSA-N 8-[3-(1-cyclopropylpyrazol-4-yl)-1H-pyrazolo[4,3-d]pyrimidin-5-yl]-3-methyl-3,8-diazabicyclo[3.2.1]octan-2-one Chemical class C1(CC1)N1N=CC(=C1)C1=NNC2=C1N=C(N=C2)N1C2C(N(CC1CC2)C)=O HBAQYPYDRFILMT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L Carbonate Chemical compound [O-]C([O-])=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- -1 For example Proteins 0.000 description 1
- 102000003886 Glycoproteins Human genes 0.000 description 1
- 108090000288 Glycoproteins Proteins 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-DHVFOXMCSA-N L-galactose Chemical compound OC[C@@H]1OC(O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-DHVFOXMCSA-N 0.000 description 1
- OVRNDRQMDRJTHS-CBQIKETKSA-N N-Acetyl-D-Galactosamine Chemical compound CC(=O)N[C@H]1[C@@H](O)O[C@H](CO)[C@H](O)[C@@H]1O OVRNDRQMDRJTHS-CBQIKETKSA-N 0.000 description 1
- MBLBDJOUHNCFQT-UHFFFAOYSA-N N-acetyl-D-galactosamine Natural products CC(=O)NC(C=O)C(O)C(O)C(O)CO MBLBDJOUHNCFQT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010059712 Pronase Proteins 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 1
- 230000004520 agglutination Effects 0.000 description 1
- 239000003242 anti bacterial agent Substances 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 230000036760 body temperature Effects 0.000 description 1
- 239000005388 borosilicate glass Substances 0.000 description 1
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 230000000332 continued effect Effects 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 239000002577 cryoprotective agent Substances 0.000 description 1
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000001934 delay Effects 0.000 description 1
- 239000003085 diluting agent Substances 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 230000008030 elimination Effects 0.000 description 1
- 238000003379 elimination reaction Methods 0.000 description 1
- 230000007515 enzymatic degradation Effects 0.000 description 1
- 230000009088 enzymatic function Effects 0.000 description 1
- 230000001605 fetal effect Effects 0.000 description 1
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 1
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 1
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 1
- 230000006870 function Effects 0.000 description 1
- 208000015181 infectious disease Diseases 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 239000000644 isotonic solution Substances 0.000 description 1
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 1
- 238000012423 maintenance Methods 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 1
- 150000002772 monosaccharides Chemical group 0.000 description 1
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 1
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 239000008188 pellet Substances 0.000 description 1
- 230000035515 penetration Effects 0.000 description 1
- 239000004033 plastic Substances 0.000 description 1
- 229920003023 plastic Polymers 0.000 description 1
- 229920000573 polyethylene Polymers 0.000 description 1
- 230000008569 process Effects 0.000 description 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 1
- 230000035945 sensitivity Effects 0.000 description 1
- 230000019100 sperm motility Effects 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
- 230000035899 viability Effects 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K35/00—Medicinal preparations containing materials or reaction products thereof with undetermined constitution
- A61K35/12—Materials from mammals; Compositions comprising non-specified tissues or cells; Compositions comprising non-embryonic stem cells; Genetically modified cells
- A61K35/48—Reproductive organs
- A61K35/52—Sperm; Prostate; Seminal fluid; Leydig cells of testes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P1/00—Drugs for disorders of the alimentary tract or the digestive system
- A61P1/16—Drugs for disorders of the alimentary tract or the digestive system for liver or gallbladder disorders, e.g. hepatoprotective agents, cholagogues, litholytics
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Cell Biology (AREA)
- Reproductive Health (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Public Health (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Virology (AREA)
- Immunology (AREA)
- Developmental Biology & Embryology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Zoology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Agricultural Chemicals And Associated Chemicals (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Medicinal Preparation (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
婦人科学的方法
本発明は改良された婦人科学的方法、評言すれば卵子の受精能力を高めかつ精液
中の抗精子抗体の存在により起る不妊症の問題を低減/解消するための精子の処
理法に関する。
精子が不妊症問題を伴なう種々の拮抗物質−抗体及び他の物質−により不利な作
用を受けることがあ杢ことは知られている。これらの物質は一般に運動性を低減
するが、運動性とは関係のない変化により卵子に受精させる精子の能力をも低下
させる。このメカニックは完全には解明されていないが、射精時の精子に供給さ
れかつそれと結合する抗体と関連すると思われる。
従来、受精能力を維持しながら、射精された精液中の精子からこれらの拮抗物質
を排除する臨床的に適用可能な方法は見出されなかった。
ところで、この問題が多くの症例で解決されかつこの拮抗物質の作用を受精に対
して拮抗しないように低下させるかあるいは変化させることができることが明ら
かになった。
このようにして、本発明により精液の処理法が得られ、この方法は、
(a) 精液をプロテアーゼ及びサツカリドを含有する試薬溶液と混合し、
(b) 該混合物をプロテアーゼが活性である条件下に恒温保持し、かつその後
(C) 生成混合物から精子を分離することを包含する。
本発明により、サツカリド及びプロテアーゼより成る前記方法で使用する精液の
処理に有用な試薬(特に試薬溶液)並びに前記の方法により生成した、精子を含
有しかつ低減させた抗体含量の調剤も得られる。
プロテアーゼの機能は完全に解明されているわけではないが、一方では蛋白質類
物質(蛋白質及び/又は糖蛋白質)を加水分解する作用をし、また一方では精液
に対する液化作用を有すると思われる。
プロテアーゼはDNAアーゼ(即ちDNAを減成する酵素)を含まず、かつ精子
に対して殆んど有害ではないか又は拮抗しないpHで作用する任意のプロテアー
ゼ(蛋白質分解酵素)であってよい。それ故、はぼ中性のpHか又は正確に中性
の極く僅かに酸性側で活性であると有利であり、これにより精子が保存されかつ
激しい酵素的減成作用が緩やかになる。
それ故、任意のそのようなプロテアーゼであってよいが、セリンプロテアーゼ、
例えばキモトリプシンが有利である。一般に、キモトリプシンが優れている。
それというのもキモトリプシンはヒトに適用するのに好適な十分に純粋な形状で
非常に簡単に得られる(即ち滅菌形で)という利点を有し、かつ精液の液化率を
高めるからである。セリンプロテアーゼの代りに所望の場合にはプロナーゼを使
用することができるが、現在のところ市場で簡単には入手し得すかつ本発明に使
用するのに十分に純粋な状態では得られない。
サツカリドは炭水化物【糖)から誘導された構造を含有する化合物であってよく
かつ殊にその“類縁体”と表わすが、糖ガラクトースから誘導されるものが有利
である。それ故、それはモノサツカリド又はオリゴサツカリド(特に末端単位と
してガラクトースを有するもの)であってよい。最も有利にはガラクトース自体
であってよい。ガラクトース成分はD−ガラクトースのそれであると有利である
が、所望の場合には他のエナンチオマーのもの又はエナンチオマー混合物を使用
することもできる(例えばD−及び/又はL−ガラクトース)。糖自体の代替物
には糖から誘導される化合物、例えばN−アセチル−D−ガラクトサミンが含ま
れる。
サツカリド、特にD−ガラクトースはプロテアーゼと組合せると拮抗物質を一層
強く除去するようなので非常に有利な添加物である。有利な割合は精液と混合す
る溶液100w7当り範囲1.5〜2.0gである。
サツカリドと一緒に恒温保持することにより、抗IgG及び抗1gA結合標識に
より検出されるように、更に抗体が結合するのを阻止する。
混合/処理一工程(a)で使用する試薬溶液は任意の水性媒体中で生成すること
ができ、かつ最も有利には試薬溶液中のサツカリドの濃度が試薬溶液100mZ
当り範囲1.5〜2.0gである量のサツカリドを含有していてよい。
試薬溶液が含有することのできるプロテアーゼの濃度は、プロテアーゼの純度及
びプロテアーゼ(及び勿論使用される特異的プロテアーゼ又はプロテアーゼ混合
物)の活性に相応して著しく変動していてよ(、最も有利にはキモトリプシンの
場合は試薬溶液100m1当り精製プロテアーゼ0.01〜061gの範囲であ
ってよいが、使用する酵素の蛋白質分解活性に相応してより高い濃度又はより低
い濃度も適用することができ、かつ低い活性形の酵素の場合にはより多(の量を
使用することができる。
試薬溶液は生理学的に認容性の添加物を含有していてもよい。そのような添加物
は感染あるいは試薬溶液中の混合物又は成分の有機的劣化を防止するためもしく
は精子にとって殆んど有害ではない環境を保持するのを補助するためであってよ
(、かつ精子に対して不利に作用しない割合で又は組合せで使用することができ
る。これらの添加物は溶液が体液と等張(あるいは実賞的に/はぼ等張)である
ように含まれていてもよく、あるいは防腐剤又は抗菌剤であってもよい。試薬溶
液が実質的に中性であるか又は厳密に中性よりも極く僅かに酸性、例えば酵素が
作用する至適pHよりも約1pH単位酸性であると有利である。貯蔵するために
、酵素(プロテアーゼ)が実際に安定である温度に試薬を維持すべきであるが、
試薬溶液を使用する前に新しく生成しかつ約1時間以内に精液の処理に使用する
と非常に優れているが、可能な場合には生成後出来るだけ早く使用する。
精子を最少の遅れで処理することは重要であるので、精液と混合/処理工程(a
)で使用する試薬溶液との混合を実用的であるように迅速にかつ射精後の最少の
遅れで−殊に10秒以内で、可能ならばこれよりも少ない時間で実施すると優れ
ている。それ故、精液を両方の成分、即ちプロテアーゼ及びサツカリドを含有す
る試薬溶液と直接混合するのが最も望ましい。
最良の結果を達成するために、精液を供給する雄性に、既に生成しかつ所望の温
度であるプロテアーゼ及びサツカリドの試薬溶液中に直接射精させると有利であ
る。それというのもこれにより時間的因子が最小になるからである。
試薬溶液を精液と混合する温度は精子に対して著しく不利な作用を有していない
ものを選択すべきである。体温又はそれに近いと有利である。非常に好適な温度
は範囲25〜30℃である。
精液と溶液を一緒にした後で、精子を損傷するかもしれない状態(例えば機械的
力)を精子にもたらさない任意の有利な手段により更に混合することができる。
極めて一般的な形の穏やかな混合法を使用することができ、例えば5〜10回混
合物を逆転する簡単な混合で十分である。任意の高い剪断−又は超音波混合法は
避1するべきである。それというのも精子にとって致命的だからであり、過剰な
振盪すらも発泡により蛋白質を沈殿させることになりかつ精子も損なうことにな
るからである。
本明細書に記載の方法の恒温保持工程(b)では蛋白質分解酵素に蛋白質を加水
分解させるが精子自体には著しく不利な作用をしない条件を適用することができ
る。(同様の要件はプロテアーゼの選択の際にも適用する。それというのも作用
するのに非常に高い酸性pHを必要とする酵素(例えばトリプシン)を使用する
とそのpH条件のために非常に不利な作用がもたらされ得るからである)。これ
らの条件は実際に酵素が活性である常用の標準的条件であるが、媒体を若干酸性
に、例えば酵素が作用する至適pHを約1pH単位下廻るpHに維持すると有利
である。このpHの僅かな変更は精子を保存しかつ牟しい酵素の減成を低減する
のに望ましい。
非常に有利な条件は範囲30〜37℃の温度である。更に高い温度は精子を損い
、より低い温度では酵素活性を不利な低いレベルに低下させる。
必要な処理時間(即ち恒温保持、あるいは精液をプロテアーゼを含有する試薬溶
液と接触させる総時間)は変動させることもできるが、10〜20分間の範囲で
あると有利である。時間と温度はある程度相関関係にあるが、最適値は簡単な試
験により決定することができる。実際には温度範囲は限定され、酵素に長時開−
らすことは望ましくなく、それ故約20分間が非常に好ましい時間である。
精液と試薬溶液との混合物中に存在すべき酵素の量は既に記載されており、殊に
キモトリプシンの場合は約5000USP単位であってよ(、これはl++1当
り約500USP単位の酵素の濃度に相当するが、所望の場合にはより多いある
いはより少ない量及び濃度を適用することができる。異なる酵素は異なる“単位
”で測定される傾向があり、それ故、USP単位のこの言及は他の酵素には好適
ではない。
最も有利には精液に対する試薬(プロテアーゼ/サツカリド)溶液の割合は溶液
10容量部当り精液1〜3容量部であってよい。得られる精液試料の容量が非常
に変動する(いつもではないが一般に約1〜3厘/)ので、実際にはこの程度の
割合で存在すると有利であり、かつこの“変動容量”の試料をそれを処理するの
に十分である所定容量の試薬溶液(例えば10+、A’)と−緒にすると有利で
ある。
主要な考察は精子への結合を減少させるために未結合の抗体を稀釈することであ
る。精液の粘度低下も酵素の働きを促進しかつ適度に迅速なかつ満足すべき精子
の分離を可能にする。
本発明の分離工程(c)で生成混合物から精子を分離する工程は簡単に常法を使
って実施することができる。それというのもこの場合の主要な要件は精子を天然
精液中の拮抗物質の不利な作用から保護することであり、存在しない場合には実
質的に影響を受けないからである。
非常に有利な方法は遠心分離であり、その際に混合物の粘度及び精子のもろさの
ような通常の因子に対して当然配慮しながら遠心分離機中で常用の速度及び時間
を適用することができる。
分離に続いて洗浄を行なうことができ、それにより実用量の酵素を除去しかつ精
子への継続的な作用を避けるように不所望な物質及び残りの処理溶液を更に除去
する。洗浄を水性媒体(殊に等張溶液)を使って実施すると最も効果的であり、
次に再度遠心分離し、最後に精子を新しい媒体中に再懸濁する。洗浄媒体は精子
に対して殆んど不利に作用せずかつ精子を殆んど損なわないものであるべきであ
る。1回又は数回の連続的洗浄/分離工程においてサツカリドを(例えば試薬溶
液中のような濃度で)含有させることができ、最も有利である。それというのも
サツカリドを連続して存在させると有利な作用を有すると思われるからである。
この洗浄工程の適用温度は精子に対して不利な作用をしないように維持すると最
良である。非常に好適な温度は範囲25〜30℃である。
本発明により、前記方法で生成した、精子を含有しかつ抗体含量の少ない調剤も
得られる。精子の生存能力は保存に伴なって劣化し得るので、調剤を実用可能に
なったら直ちに卵子の受精に使用すると有利である。しかしながら所望の場合に
は、処理した精子を含有する分離した濃縮物を常法で、例えば滅菌低温条件で(
当業界で知られているような好適な稀釈剤を含有するか又は含有しない)貯蔵す
るか又は極低温条件(この場合には凍結により精子が損なわれるのを阻止するた
めに常用の予防手段、例えば常用の極低温保護剤の添加により)下に貯蔵して保
存することができる。
精子を分離したら、それを種々の方法で卵子の受精に使用することができる。1
つの有利な方法は、製薬的に認容性であり、精子を損なわず(一般に滅菌水性液
状媒体)かつ殊に体液と等張である液状媒体中に懸濁することである。そのよう
な液状媒体の例にはヒト管内類似液、ハムス(Ha+s’s) F 10媒体及
びタイロード液が包含されるが、所望の場合には配偶子(即ち精子)と適度に認
容性である媒体を使用することができる。
再懸濁は受精に使用するのに有利な数の運動性精子(“精子数”)を与える割合
の液体ですることができる。一般に有利な数は20X106/mjのレベルであ
る。
本発明方法及びこのように得られる生成物はヒト又は動物の精子を含めて種々の
由来の精液(精子)の処置に使用することができ、それ故ヒト及び獣医学的な作
業でも使用することができる。本発明方法を動物に適用するのは非実用的あるい
は不経済である。それというのも一般に獣医学分野では簡単に代わりの雄性及び
/又は雌性の動物を使うことにより不妊症の事例を扱えば十分であるからである
。しかしながら精液を供給する雄性動物が、貴重な純血種の動物から繁殖させる
場合及び貴重な動物種を繁殖及び保存する研究の場合のように例外的に貴重な動
物である場合には(代わりの雄の子孫というよりもむしろその子孫を獲得するこ
とが重要であると考えられる)、十分に理由があると認められる。
本発明は、前記のような試薬溶液の製造にふされしいキットを作ることにより臨
床的用途に最も有用である形に応用することができる。特に、そのようなキット
は、それぞれ
(a) 実質的に等張にしかつ7′又は溶液自体又は使用後の防腐剤として作用
するのに必要とされるであろう添加物を含有する滅菌水性媒体、
(b) サツカリド及びプロテアーゼの乾燥混合物を含有する別個の容器より成
る。
場合により、引続いて方法が洗浄及び/又は貯蔵工程を含みかつ洗浄及び/又は
貯蔵の際に滅菌水性媒体(a)とは同じではない液体を使用することが望ましい
場合には第三の容器も包含していてよく、その容器は洗浄/貯蔵媒体を含有する
。
勿論、そのようなキットにおいてキットをたった一組の液体容器に制限する必要
はなく、かつ所望通りの数の容器が設けられていてよい。同様に補助器具、特に
皮下注射器を混合時に使用するために(下記のように)かつ試薬溶液を生成する
のにキットを使用するために設けることができる。
容器がその中に収容される物質の敏感さ又は潜在的不安定性を考慮して好適であ
るように選択された材料から成ると優れている。特に、溶液(a)の容器は試薬
溶液を汚す、その溶液との相互作用に耐性である材料から成るべきであり、殊に
ガラス製、特に硼珪酸塩ガラス製である。
乾燥混合物(b)の容器は内容物を保存するように乾燥混合物を真空下又は不活
性ガス状雰囲気中に維持するように改造されている。これはガラス製であってよ
いが、有利な純度及び耐性を有するプラスチックを使用してもよい(例えばポリ
カーボネート、ポリテン等)。
最も有利な形は(a)及び/又は(b)の一方又は両方の容器がシールされた隔
膜を備えていて、それを通して皮下注射針を挿入することができるものである。
キットの使用法は、皮下注射針を容器(a)の隔膜を通して挿入して所望量の溶
液を吸引し、かつその後で皮下注射針を容器(b)の隔膜中に挿入してその溶液
を容器(b)中に注入し、かつその後生成混合物を容器(b)中で撹拌して固体
を溶解しかつ所望の試薬溶液を生成することより成る。
その後、試薬溶液を使用するのに望ましい温度に加温することができる。
この形は非常に実用的である。それというのもユーザーは成分を予め計量した適
当量でかつ完全な滅菌状態で手の届く所に用意しておくことができ、かつ最低の
手順上の困難さで成分を使用することができるからである。固体酵素は貯蔵時の
その劣化を防止するために乾燥しておくべきであり、必要なときにすぐに使用で
きるように、2種の主要成分を一緒に、調製することのできる最も安定な状態に
しておくと非常に有利である。
本発明方法により得られた処理済みの精子の調製物は、公知の多くの補助的な受
胎法又は受精法のいずれかにより卵子の受精に使用することができる。例えば“
GIFT“ (配偶子ファロビオ管内転移:ga鐙eteintra−fall
opian tube transfer)法又はI V F、 (試験管内受
精)法で適用することができる。
臨床的研究において、イムノビーズで試験する場合にIgG及びIgAの両方の
抗体との高い全結合を示す精液の66%までがこの処理の後で抗体陰性となるか
又はイムノビーズ結合の高レベルの減少を示す。(名称イムノビーズ ” Ig
Aunobeads”はBioRad Labo−ra、toriesの登録商
標である)。
本方法は、精子の受精能力に対して不利な作用を持っていないことが明らかにさ
れ、かつ正常な子孫の誕生をもたらした抗精子抗体を含まない精子による補助的
な受精法と次の補助的な受胎法で使用された。
次に本発明を実施例により詳説するが、これに限定されるものではなく、特に記
載のない限り「部」及び「%」は「重量部」及び「重量%」を表わす。
例 1
限外濾過器(0,22μm膜)を通して予め滅菌したキモトリプシンを含有する
D−ガラクトースの 0゜1M水溶液中に雄性供給被験者に直接射精させて混合
物を生成する。この溶液はキモトリプシン 0.05%(純粋な酵素として計算
して)及びD−ガラクトース1.8%を含有する。使用した溶液の量は10mJ
であり、これはキモトリプシン5000USP単位(1諺!当り約500USP
)を含有する。それというのもこの量だと一約3mlの精液試料をベースとして
一好適な酵素対精液比及び有利に低減された粘度の混合物が得られるからである
。全混合物を穏やかに5回反転することにより混合する。
その後、混合物を撹拌せずに20分間37℃で恒温保持して、酵素を作用させ、
かつその後で500g’t’5分間遠心分離する。この遠心分離処理からの上澄
み液を廃棄し、かつベレット状の濃縮精子をD−ガラクトース0.1Mを含有す
る滅菌水性媒体10.0+sJ中に穏やかに繰返し反転することにより再懸濁し
、かつ生成懸濁液を再度500gで5分間遠心分離する。上澄み液を再度廃棄す
る。
生成するペレット状精子を簡単な滅菌媒体、例えばヒト管内類似液[P、 Qu
inn、 J、 F、 Kerin 及びG3M。
Warnes共著、Fertil、5teri1.±4 (1985)。
493〜498頁]10.OmJ中に再懸濁する。その後、必要な場合には容量
を調節して運動性精子的20XIQ67m7の濃縮液を生成する。運動性精子の
数が少ないためにこれを実施することができない場合には、ペレットを媒体Q
、5 ml中に再懸濁することができる。
この精子の調剤はGIFT(配偶子ファロビオ管内転移)法又はjVF(試験管
内受精)法で使うのに好適である。
臨床的研究において、イムノビーズで試験する場合にIgG及びIgAの両方の
抗体との高い全結合を示す精液の66%までがこの処理の後で抗体陰性となるか
又はイムノビーズ結合の高レベルの減少を示す。(名称イムノビーズImg+u
nobeads”はBioRad Labo−ratoriesの登録商標であ
る)。
本方法は、精子の受精能力に対して不利な作用を持っていないことが明らかにさ
れ、かつ正常な子孫の誕生をもたらした抗精子抗体を含まない精子による補助的
な受精法と次の補助的な受胎法で使用された。
結果を次の表1に総括する。
表 1
患者 精液 開始時の 開始時の 最終イム容量 全精子 運動性 ノビーズ
濃度 精子濃度 結合
(mjり (XIO6/mI) (XIO6/mJ) (開始時100%)1
0.8 50 18 IgG 100%Ig^ 100%
2 3.6 92 9.2 IgG 26%IgA 65%
3 1.0 61 47 IgG100%rgA 100%
4 2.5 9.1. 1.7 IgG O%IgA 、0%
5 1.0 246 216 IgG100%Ig^ 100%
6 8.7 38 3.5 IgG 41%Ig^ 50%
7 2.8 7.7 1.8 IgG O%Ig^ 0%
g 4.5 114 5 IgG 14%Ig^ 40%
9 3.2 52 24.4 IgG O%IgA O%
この結果から、処理した9例のうち3例において抗体すべてが除去されかつ更に
3例で約50%が除去された。この6つの症例では人工媒体及び頚部粘液中の精
子運動性が従来は存在しなかったが、今や確立された。
例 2
D−ガラクトース及びキモトリプシンを使って精子から抗精子抗体の排除
抗体レベルの基底線評価のために、直接患者にヒト管内類似液(HT F 、
Quinn及びその他共著、1985)中に射精させ、両方のIgG抗体及びI
gA抗体の混合凝集反応で得点3+を得たか又はIgG及びIgA免疫ビーズ結
合で100%陽性であった患者を次の試験のために選抜した。
試験条件はD−ガラクトース 0.1M及びキモトリプシン5000USP単位
を含有するHTF媒体媒体10中j中射精を包含した。混合物を37℃で20分
間恒温保持し、精子を500gで10分間遠心分離し、D−ガラクトース 0、
IMを含有するHTF媒体中で洗浄し、再遠心分離し、かつイムノビーズ結合又
は頚部粘液貫入の再試験前に精子をHTF媒体中に好適な濃度で懸濁した。
例 3
見出された唯一の原因が夫の精液中の抗精子抗体の高い力価にある長期−次不妊
症に悩んでいる16組の不妊症のカップル群を選択した。
夫の精液を例1に記載したようなキモトリプシン及びD−ガラクトースの溶液で
処理することにより、処置した精子を妻の卵子に受精させるために使用した。
この方法を適用する一回の治療に続いて5件で妊娠が達成された。
適用される受精法は以下の通りであった:(a) 7件の試験管内受精(IVF
)のうち2件で妊娠が認められた。
(b) 3件の配偶子ファロビオ管内転移(G I FT)のうち2件で妊娠が
認められた。
(C) 6件のFRED I法(IMFと子宮内受精の組合せ)のうち1件で妊
娠が認められた。
国際調査報告
l1lI−呻内−^−−1−mw−,PCT/GB89101270国際調査報
告
Claims (10)
- 1.(a)精液をプロテアーゼ及びサッカリドを含有する試薬溶液と混合し、 (b)該混合物をプロテアーゼが活性である条件下に恒温保持し、かつその後で (c)生成混合物から精子を分離する ことを特徴とする、精液及び/又は精子の処理法。
- 2.サッカリドをガラクトースから誘導し、殊にD−ガラクトースである請求項 1記載の方法。
- 3.プロテアーゼ(蛋白質分解酵素)がDNAアーゼ(即ちDNAを減成する酵 素)を含まず、かつほぼ中性のpHで活性であり、かつ殊にセリンプロテアーゼ 、例えばキモトリプシンである請求項1又は2記載の方法。
- 4.実際に記載されているような精液/精子の処理法。
- 5.プロテアーゼ及びサッカリドより成り、かつ殊に場合により試薬自体又は精 子の保存を促進する添加物1種又はそれ以上を含有し、有利には実質的に体液と 等張である水性媒体中の溶液として生成されている請求項1から4までのいずれ か1項記載の方法を実施するのに有用な試薬溶液。
- 6.実際に記載されているような試薬溶液。
- 7.それぞれ、 (a)滅菌水性媒体を実質的に等張であるようにしかつ/又は溶液自体又は使用 後の防腐剤として作用させるのに必要であろう添加物を含有する滅菌水性媒体、 (b)サッカリドとプロテアーゼの乾燥混合物、及び場合により (c)洗浄及び/又は貯蔵媒体 を含有する別個の容器より成る請求項5又は6記載の試薬溶液を製造するための キット。
- 8.実際に記載されているような精液/精子の処理用キット。
- 9.容器(a)の隔膜を通して皮下注射針を挿入して所望量の溶液を吸引し、か つその後容器(b)の隔膜を通して皮下注射針を挿入して該溶液を容器(b)中 に注入し、かつその後生成混合物を容器(b)中で撹拌して固体を溶かし、かつ 所望の試薬溶液を形成することを特徴とする、請求項7又は8記載のキットの使 用法。
- 10.請求項1から4までのいずれか1項記載の方法により、又は請求項5又は 6記載の試薬溶液を使用することにより、又は請求項7又は8記載のキットを使 用することにより、例えば請求項9記載の方法により生成された、精子を含有し かつ低減させた抗体含量の調剤。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| GB8824926,3 | 1988-10-25 | ||
| GB888824926A GB8824926D0 (en) | 1988-10-25 | 1988-10-25 | Gynaecological procedure |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04502903A true JPH04502903A (ja) | 1992-05-28 |
Family
ID=10645731
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1511104A Pending JPH04502903A (ja) | 1988-10-25 | 1989-10-24 | 婦人科学的方法 |
Country Status (9)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (2) | EP0440693A1 (ja) |
| JP (1) | JPH04502903A (ja) |
| AU (1) | AU4482889A (ja) |
| CA (1) | CA2001333A1 (ja) |
| DK (1) | DK76491A (ja) |
| GB (1) | GB8824926D0 (ja) |
| PT (1) | PT92105A (ja) |
| WO (1) | WO1990004404A1 (ja) |
| ZA (1) | ZA898061B (ja) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| ES2044778B1 (es) * | 1992-04-02 | 1994-09-01 | Esteve Carmen Blanco | Metodo analitico para la determinacion de la capacidad fecundante de una muestra de semen humano. |
| US6783757B2 (en) * | 2000-06-01 | 2004-08-31 | Kirkman Group, Inc. | Composition and method for increasing exorphin catabolism to treat autism |
| RU2669693C1 (ru) * | 2017-08-14 | 2018-10-15 | Павел Андреевич Канаев | Способ получения комплекса биологически активных пептидов, восстанавливающих функцию предстательной железы |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3718740A (en) * | 1971-03-18 | 1973-02-27 | Research Corp | Animal semen preparations of increased fertility |
| EP0120854A4 (en) * | 1982-10-05 | 1985-06-10 | Genetic Engineering Inc | PROCESS FOR TREATING SPERM RECOVERED FROM A MAMMAL AND SEPARATING THE SPERM INTO COMPONENTS X AND Y. |
-
1988
- 1988-10-25 GB GB888824926A patent/GB8824926D0/en active Pending
-
1989
- 1989-10-24 EP EP89911854A patent/EP0440693A1/en active Pending
- 1989-10-24 CA CA002001333A patent/CA2001333A1/en not_active Abandoned
- 1989-10-24 JP JP1511104A patent/JPH04502903A/ja active Pending
- 1989-10-24 EP EP89310917A patent/EP0372702A1/en not_active Withdrawn
- 1989-10-24 ZA ZA898061A patent/ZA898061B/xx unknown
- 1989-10-24 WO PCT/GB1989/001270 patent/WO1990004404A1/en not_active Ceased
- 1989-10-24 AU AU44828/89A patent/AU4482889A/en not_active Abandoned
- 1989-10-25 PT PT92105A patent/PT92105A/pt not_active Application Discontinuation
-
1991
- 1991-04-25 DK DK076491A patent/DK76491A/da not_active Application Discontinuation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| ZA898061B (en) | 1990-06-27 |
| EP0440693A1 (en) | 1991-08-14 |
| GB8824926D0 (en) | 1988-11-30 |
| WO1990004404A1 (en) | 1990-05-03 |
| AU4482889A (en) | 1990-05-14 |
| DK76491D0 (da) | 1991-04-25 |
| CA2001333A1 (en) | 1990-04-25 |
| PT92105A (pt) | 1990-04-30 |
| DK76491A (da) | 1991-04-25 |
| EP0372702A1 (en) | 1990-06-13 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Pellicer et al. | Exploring the mechanism (s) of endometriosis-related infertility: an analysis of embryo development and implantation in assisted reproduction | |
| Gwatkin | Fertilization mechanisms in man and mammals | |
| Ranoux et al. | A new in vitro fertilization technique: intravaginal culture | |
| Hammitt et al. | Comparison of motility stimulants for cryopreserved human semen | |
| EP0546155B1 (fr) | Procede de fecondation en cycle spontane | |
| Vandervorst et al. | Patients with absolutely immotile spermatozoa and intracytoplasmic sperm injection | |
| Caro et al. | Successful fertilization, embryo development, and pregnancy in human in vitro fertilization (IVF) using a chemically defined culture medium containing no protein | |
| Coello et al. | A combination of hydroxypropyl cellulose and trehalose as supplementation for vitrification of human oocytes: a retrospective cohort study | |
| NZ538265A (en) | Sperm cell process system | |
| Barros | In vitro capacitation of golden hamster spermatozoa with Fallopian tube fluid of the mouse and rat | |
| Liu et al. | Successful in vitro maturation of human oocytes not exposed to human chorionic gonadotropin during ovulation induction, resulting in pregnancy | |
| Gianaroli et al. | The successful use of human amniotic fluid for mouse embryo culture and human in vitro fertilization, embryo culture, and transfer | |
| Beier et al. | Specific secretory protein of the female genital tract | |
| Holden et al. | Frozen-thawed epididymal spermatozoa for intracytoplasmic sperm injection | |
| Khan et al. | Time of insemination and its effect on in-vitro fertilization, cleavage and pregnancy rates in GnRH agonist/HMG-stimulated cycles | |
| Hoshi et al. | Induction of the acrosome reaction in human spermatozoa by human zona pellucida and effect of cervical mucus on zona-induced acrosome reaction | |
| Killeen et al. | The morphological appearance and development of sheep ova fertilized by surgical insemination | |
| Khan et al. | Human serum albumin versus serum: a comparative study on embryo transfer medium | |
| Yoshimura et al. | Effects of gonadotropin-releasing hormone agonists on meiotic maturation of follicle-enclosed oocytes in rabbits | |
| Jalili et al. | Effects of sodium alginate capsules as 3D scaffolds on hormones and genes expression in preantral follicles of mice compared to 2D medium: An experimental study | |
| EP0372702A1 (en) | Gynaecological procedure | |
| Ron-El et al. | Repetitive ejaculation before intracytoplasmic sperm injection in patients with absolute immotile spermatozoa. | |
| Tarin et al. | Cytogenetic analysis of human oocytes from fertile women | |
| Mandal et al. | Studies on the coagulational characteristics of human ejaculates | |
| Sherizly et al. | Progesterone secretion by the post‐ovulatory rat cumulus oophorus |