JPH05322891A - 免疫測定における非特異的吸着防止法 - Google Patents
免疫測定における非特異的吸着防止法Info
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- JPH05322891A JPH05322891A JP4124976A JP12497692A JPH05322891A JP H05322891 A JPH05322891 A JP H05322891A JP 4124976 A JP4124976 A JP 4124976A JP 12497692 A JP12497692 A JP 12497692A JP H05322891 A JPH05322891 A JP H05322891A
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Abstract
(57)【要約】
【構成】 免疫測定において、非特異的吸着を、疎水性
領域と親水性領域とが分離した状態で存在するタンパク
質を有効成分として使用して防止する。 【効果】 測定対象物からの特異的なシグナルの大きさ
を減ずることなく、非特異的なバックグラウンド・シグ
ナルを下げるので、低濃度範囲まで信頼性良く測定でき
ることになり、高感度測定が可能になる。また、非特異
的なバックグラウンド・シグナルの低下によって表面積
の大きな固相をも使用可能になり、測定範囲を広げられ
る。
領域と親水性領域とが分離した状態で存在するタンパク
質を有効成分として使用して防止する。 【効果】 測定対象物からの特異的なシグナルの大きさ
を減ずることなく、非特異的なバックグラウンド・シグ
ナルを下げるので、低濃度範囲まで信頼性良く測定でき
ることになり、高感度測定が可能になる。また、非特異
的なバックグラウンド・シグナルの低下によって表面積
の大きな固相をも使用可能になり、測定範囲を広げられ
る。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、抗原−抗体反応を利用
する免疫測定において非特異的な吸着を防止する方法に
関する。
する免疫測定において非特異的な吸着を防止する方法に
関する。
【０００２】
【従来の技術とその課題】血液、尿等に含まれる物質、
または排水などの環境中に含まれる微量物質等の測定に
免疫測定法が使われている。免疫測定方法は、抗原−抗
体反応の特異的な強い結合性に基づいており、種々の物
質が潜在する試料からでも、目的物質を特異的に感度良
く測定することが可能である。
または排水などの環境中に含まれる微量物質等の測定に
免疫測定法が使われている。免疫測定方法は、抗原−抗
体反応の特異的な強い結合性に基づいており、種々の物
質が潜在する試料からでも、目的物質を特異的に感度良
く測定することが可能である。
【０００３】測定の信頼性を増し、高感度で測定するた
めには、測定対象物質に起因する抗原−抗体反応からの
特異的なシグナルとそれ以外の非特異的なバックグラウ
ンド・シグナルとを区別しなければならない。それには
特異的なシグナルを減らすことなく、非特異的なバッ
クグラウンド・シグナルをできるだけ小さくするのが望
ましい。
めには、測定対象物質に起因する抗原−抗体反応からの
特異的なシグナルとそれ以外の非特異的なバックグラウ
ンド・シグナルとを区別しなければならない。それには
特異的なシグナルを減らすことなく、非特異的なバッ
クグラウンド・シグナルをできるだけ小さくするのが望
ましい。
【０００４】免疫測定では、固相法が多用されている。
固相法では、測定対象物質が抗原のときは抗体を、測定
対象物質が抗体のときには抗原を、もしくは複合対の一
方、例えばアビジン−ビオチン複合対のどちらか一方
(特願平２−３３５８６３号参照)またはイムノグロブリ
ン−プロテインＡ複合対のプロテインＡ等を固相に固定
化している。なお、以下の説明では、説明を簡潔にする
ため測定対象物質が抗原のときを例にして説明するが、
これによって本発明が限定されるものではない。
固相法では、測定対象物質が抗原のときは抗体を、測定
対象物質が抗体のときには抗原を、もしくは複合対の一
方、例えばアビジン−ビオチン複合対のどちらか一方
(特願平２−３３５８６３号参照)またはイムノグロブリ
ン−プロテインＡ複合対のプロテインＡ等を固相に固定
化している。なお、以下の説明では、説明を簡潔にする
ため測定対象物質が抗原のときを例にして説明するが、
これによって本発明が限定されるものではない。
【０００５】抗体を固定化した後、非特異的吸着による
バックグラウンド・シグナルを小さくするために、プロ
ッキングと呼ばれる非特異的吸着防止操作を行なう。ブ
ロッキング剤としては牛血清アルブミン(例えば、石川
他編酵素免疫測定法第３版、学書院、１９８７年)、カ
ゼイン(例えば特開平１−２１７２６６号公報)、ゼラチ
ン等がよく使用され、主に物理吸着により固相に結合さ
せて非特異的吸着を少なくしている。これらのブロッキ
ングによっても、マイクロプレートやビーズを固相と
し、通常の測定感度で測定する場合には、実用上ブロッ
キング効果があり免疫測定可能であった。
バックグラウンド・シグナルを小さくするために、プロ
ッキングと呼ばれる非特異的吸着防止操作を行なう。ブ
ロッキング剤としては牛血清アルブミン(例えば、石川
他編酵素免疫測定法第３版、学書院、１９８７年)、カ
ゼイン(例えば特開平１−２１７２６６号公報)、ゼラチ
ン等がよく使用され、主に物理吸着により固相に結合さ
せて非特異的吸着を少なくしている。これらのブロッキ
ングによっても、マイクロプレートやビーズを固相と
し、通常の測定感度で測定する場合には、実用上ブロッ
キング効果があり免疫測定可能であった。
【０００６】しかしながら、従来のブロッキング法では
高感度測定、もしくは表面積の大きな多孔質性担体など
を固相に用いるとき、あるいは吸着の起こり易い標識物
等を用いる場合、ブロッキング効果が弱く、満足できる
結果は得られなかった。また、短時間測定や特別な技術
を必要とせず誰にでもできる測定法確立のためにも、よ
り有効な非特異的吸着防止法が必要であった。
高感度測定、もしくは表面積の大きな多孔質性担体など
を固相に用いるとき、あるいは吸着の起こり易い標識物
等を用いる場合、ブロッキング効果が弱く、満足できる
結果は得られなかった。また、短時間測定や特別な技術
を必要とせず誰にでもできる測定法確立のためにも、よ
り有効な非特異的吸着防止法が必要であった。
【０００７】
【課題を解決するための手段】ブロッキング剤を固相に
吸着させている主な結合力は疎水結合であると考えられ
る。また非特異的吸着を少なくするには固相の表面を親
水性にすることが有効であろう。したがってブロッキン
グ剤としては、疎水性と親水性を合わせて持つことが必
要とされる。しかしながら、従来のブロッキング法で
は、牛血清アルブミンやゼラチンのように疎水性領域と
親水性領域がアミノ酸配列順序的にも立体構造的にも明
確に分かれていないタンパク質をそのまま使ったり、あ
るいはαs−、β−およびκ−カゼインを含む全カゼイ
ン、もしくはゼラチンの部分分解物の混合物をそのまま
使っていたので、プロッキング効果が悪かった。
吸着させている主な結合力は疎水結合であると考えられ
る。また非特異的吸着を少なくするには固相の表面を親
水性にすることが有効であろう。したがってブロッキン
グ剤としては、疎水性と親水性を合わせて持つことが必
要とされる。しかしながら、従来のブロッキング法で
は、牛血清アルブミンやゼラチンのように疎水性領域と
親水性領域がアミノ酸配列順序的にも立体構造的にも明
確に分かれていないタンパク質をそのまま使ったり、あ
るいはαs−、β−およびκ−カゼインを含む全カゼイ
ン、もしくはゼラチンの部分分解物の混合物をそのまま
使っていたので、プロッキング効果が悪かった。
【０００８】そこで、疎水性領域と親水性領域とがアミ
ノ酸配列順序的にまたは立体構造的に、もしくは両方で
明確に分かれているタンパク質を用いるブロッキング法
が非特異的吸着を少なくするのにきわめて有効であろう
と考え、鋭意検討した結果本発明を完成するに至った。
ノ酸配列順序的にまたは立体構造的に、もしくは両方で
明確に分かれているタンパク質を用いるブロッキング法
が非特異的吸着を少なくするのにきわめて有効であろう
と考え、鋭意検討した結果本発明を完成するに至った。
【０００９】すなわち、本発明は、免疫測定において、
疎水性領域と親水性領域とが分離した状態で存在するタ
ンパク質を有効成分として使用することを特徴とする非
特異的吸着防止法を提供する。
疎水性領域と親水性領域とが分離した状態で存在するタ
ンパク質を有効成分として使用することを特徴とする非
特異的吸着防止法を提供する。
【００１０】疎水性領域と親水性領域とがアミノ酸配列
順序的に分かれている例としては、β−カゼインおよび
κ−カゼインが挙げられる。β−カゼインは、Ｎ−末端
側の約１／４が親水的であり、残りの部分は疎水的であ
る。κ−カゼインは反対に、Ｃ−末端側の約半分が親水
的であり、他の半分は疎水的である。一方、αs−カゼ
インではこの様な配列になっていない。(吉川および千
葉、カゼインミセルの構造、「食品の物性」第６集１５３
〜１７３頁)。
順序的に分かれている例としては、β−カゼインおよび
κ−カゼインが挙げられる。β−カゼインは、Ｎ−末端
側の約１／４が親水的であり、残りの部分は疎水的であ
る。κ−カゼインは反対に、Ｃ−末端側の約半分が親水
的であり、他の半分は疎水的である。一方、αs−カゼ
インではこの様な配列になっていない。(吉川および千
葉、カゼインミセルの構造、「食品の物性」第６集１５３
〜１７３頁)。
【００１１】β−カゼインまたはκ−カゼインもしくは
β−カゼインとκ−カゼインとの任意の割合の混合物
は、ブロッキング剤として好適であり、αs−カゼイン
は、本発明のようなブロッキング剤としては不適であ
る。しかし、実用上αs−カゼインがブロッキング効果
を損なわない程度含まれていてもかまわない。例えば
αs−カゼインはＣa2+等の二価金属イオンにより沈澱す
る性質があるので カゼイン水溶液にＣa2+を加え、大
部分のαs−カゼインを沈澱させて除いた上清またはこ
の上清を透析した液は、実用的に良好なブロッキング液
である。
β−カゼインとκ−カゼインとの任意の割合の混合物
は、ブロッキング剤として好適であり、αs−カゼイン
は、本発明のようなブロッキング剤としては不適であ
る。しかし、実用上αs−カゼインがブロッキング効果
を損なわない程度含まれていてもかまわない。例えば
αs−カゼインはＣa2+等の二価金属イオンにより沈澱す
る性質があるので カゼイン水溶液にＣa2+を加え、大
部分のαs−カゼインを沈澱させて除いた上清またはこ
の上清を透析した液は、実用的に良好なブロッキング液
である。
【００１２】疎水性領域と親水性領域とはアミノ酸配列
順序的に分かれていなくても、立体構造的に分かれてい
てもよい。立体構造が解明されていないタンパク質で
は、通常使われている方法、例えばチャウとファスマン
の方法[ジャーナル・オブ・モレキュラー・バイオロジ
ー(Ｊ．Ｍol．Ｂiol．)１１５, １３５−１７５(１９７
７)によって推定される構造上で分離していればよい。
順序的に分かれていなくても、立体構造的に分かれてい
てもよい。立体構造が解明されていないタンパク質で
は、通常使われている方法、例えばチャウとファスマン
の方法[ジャーナル・オブ・モレキュラー・バイオロジ
ー(Ｊ．Ｍol．Ｂiol．)１１５, １３５−１７５(１９７
７)によって推定される構造上で分離していればよい。
【００１３】立体的な分離は、一分子内であっても、い
くつかのサブユニットが会合した状態の中であってもよ
い。例えば、グルコース輸送体は 前者の例であり[サ
イエンティフィック・アメリカン(Ｓcientific Ａmeric
an, １９９２年１月号)、ポーリンは後者の例である(Ｅ
ＸＰＥＲＩＥＮＴＩＡ，１９９０年 ４６（２）号１６
７〜１７３頁）。
くつかのサブユニットが会合した状態の中であってもよ
い。例えば、グルコース輸送体は 前者の例であり[サ
イエンティフィック・アメリカン(Ｓcientific Ａmeric
an, １９９２年１月号)、ポーリンは後者の例である(Ｅ
ＸＰＥＲＩＥＮＴＩＡ，１９９０年 ４６（２）号１６
７〜１７３頁）。
【００１４】本発明でいう疎水性領域とは、疎水性アミ
ノ酸残基を多く含む領域のことであり、具体的には、フ
ェニルアラニン、トリプトファン、イソロイシン、ロイ
シン、プロリン、メチオニン、バリン、アラニンなどを
含む。親水性領域とは、親水性アミノ酸残基を多く含む
領域のことであり、具体的には、リジン、グルタミン、
アスパラギン酸、グルタミン酸、トレオニン、アスパラ
ギン、アルギニン、セリンなどを含む。
ノ酸残基を多く含む領域のことであり、具体的には、フ
ェニルアラニン、トリプトファン、イソロイシン、ロイ
シン、プロリン、メチオニン、バリン、アラニンなどを
含む。親水性領域とは、親水性アミノ酸残基を多く含む
領域のことであり、具体的には、リジン、グルタミン、
アスパラギン酸、グルタミン酸、トレオニン、アスパラ
ギン、アルギニン、セリンなどを含む。
【００１５】
【発明の効果】本発明によれば、免疫測定において非特
異的吸着を少なくすることが出来る。本発明は種々の免
疫測定法に適用することができる。第一に、測定対象物
からの特異的なシグナルの大きさを減ずることなく、非
特異的なバックグラウンド・シグナルを下げるので、低
濃度範囲まで信頼性良く測定できることになり、高感度
測定が可能になる。また、非特異的なバックグラウンド
・シグナルの低下によって表面積の大きな固相をも使用
可能になり、測定範囲を広げられる。さらに多孔性の広
い表面積を持つ固相の使用により、反応物の拡散に要す
る時間が短くなり、短時間測定出来る。微小粒子や蛍光
あるいは化学発光標識物など吸着の起こり易いものも容
易に活用できる。
異的吸着を少なくすることが出来る。本発明は種々の免
疫測定法に適用することができる。第一に、測定対象物
からの特異的なシグナルの大きさを減ずることなく、非
特異的なバックグラウンド・シグナルを下げるので、低
濃度範囲まで信頼性良く測定できることになり、高感度
測定が可能になる。また、非特異的なバックグラウンド
・シグナルの低下によって表面積の大きな固相をも使用
可能になり、測定範囲を広げられる。さらに多孔性の広
い表面積を持つ固相の使用により、反応物の拡散に要す
る時間が短くなり、短時間測定出来る。微小粒子や蛍光
あるいは化学発光標識物など吸着の起こり易いものも容
易に活用できる。
【００１６】特に、ヘテロジニアスな免疫測定系では、
測定手順を大幅に省略することができる。今までは、ヘ
テロジニアスな免疫系では洗浄のため多量の液体が必要
だった。しかし本発明を用いることで、ヘテロジニアス
な免疫測定系で必要とする液量を少なくできる。このこ
とは、現在、生化学検査分野で一般化している乾式分析
を免疫測定の分野に応用する際に有効である。
測定手順を大幅に省略することができる。今までは、ヘ
テロジニアスな免疫系では洗浄のため多量の液体が必要
だった。しかし本発明を用いることで、ヘテロジニアス
な免疫測定系で必要とする液量を少なくできる。このこ
とは、現在、生化学検査分野で一般化している乾式分析
を免疫測定の分野に応用する際に有効である。
【００１７】
【実施例】本発明を更に具体的に説明するために実施例
を以下に示すが、本発明はこれら実施例に限定されるも
のではない。
を以下に示すが、本発明はこれら実施例に限定されるも
のではない。
【００１８】実施例１ カゼイン分画液の作製 １．ＰＩＰＥＳバッファー(０．１Ｍ、ｐＨ６．４)にウ
シミルクカゼイン(ナカライテスク製)を１０mg／mlとな
るよう溶解する。 ２．ＣaＣl2を０．３mol／lとなるよう１.に溶解し、α
s−カゼインを沈殿させる。 ３．２.を遠心分離し、その上清をカゼイン分画液とす
る。
シミルクカゼイン(ナカライテスク製)を１０mg／mlとな
るよう溶解する。 ２．ＣaＣl2を０．３mol／lとなるよう１.に溶解し、α
s−カゼインを沈殿させる。 ３．２.を遠心分離し、その上清をカゼイン分画液とす
る。
【００１９】各種ブロッキング剤の作製と、ブロッキン
グ １．β−カゼイン、κ−カゼイン、および前記カゼイン
分画液は、ＰＩＰＥＳバッファー(０．１Ｍ、ｐＨ６．
４)を用いて、タンパク質濃度を１mg／mlとする。これら
をそれぞれのカゼインによるブロッキング剤とする。 ２．各ブロッキング剤にニトロセルロースフィルター
(孔径５μm、東洋濾紙製)を室温で２時間浸漬する。 ３．４０℃で３０分間送風乾燥し、直径６mmの円形に打
ちぬき測定試料とする。
グ １．β−カゼイン、κ−カゼイン、および前記カゼイン
分画液は、ＰＩＰＥＳバッファー(０．１Ｍ、ｐＨ６．
４)を用いて、タンパク質濃度を１mg／mlとする。これら
をそれぞれのカゼインによるブロッキング剤とする。 ２．各ブロッキング剤にニトロセルロースフィルター
(孔径５μm、東洋濾紙製)を室温で２時間浸漬する。 ３．４０℃で３０分間送風乾燥し、直径６mmの円形に打
ちぬき測定試料とする。
【００２０】１．抗ヒトＣ−反応性タンバク質(ＣＲＰ
と略す)ウサギ抗体と、牛血清アルブミンで被覆した青
色微粒子(直径０．２μm、バングス・ラボラトリーズ・
インコーポレイテッド(Ｂangs Ｌaboratories,Ｉnc.)米
国)の３％懸濁液を用意する。 ２．洗浄液として、１０mＭのリン酸バッファー ｐＨ
７．４(塩化ナトリウム １５０mＭ、Ｔween 20 ０．１
％、牛血清アルブミン ０．１％を含む)を用意する。
３．前記１.懸濁液４μlをブロッキングした各ニトロセ
ルロースフィルターに点着し、３７℃で２分間静置す
る。 ４．２.の洗浄液３０μlで２回洗浄し、各ニトロセルロ
ースフィルターを６４０nmの反射率(Ｒ)より測定する。 これらの測定値が非特異的吸着の量を示している。
と略す)ウサギ抗体と、牛血清アルブミンで被覆した青
色微粒子(直径０．２μm、バングス・ラボラトリーズ・
インコーポレイテッド(Ｂangs Ｌaboratories,Ｉnc.)米
国)の３％懸濁液を用意する。 ２．洗浄液として、１０mＭのリン酸バッファー ｐＨ
７．４(塩化ナトリウム １５０mＭ、Ｔween 20 ０．１
％、牛血清アルブミン ０．１％を含む)を用意する。
３．前記１.懸濁液４μlをブロッキングした各ニトロセ
ルロースフィルターに点着し、３７℃で２分間静置す
る。 ４．２.の洗浄液３０μlで２回洗浄し、各ニトロセルロ
ースフィルターを６４０nmの反射率(Ｒ)より測定する。 これらの測定値が非特異的吸着の量を示している。
【００２１】対照として、αs−カゼイン、全カゼイ
ン、または乳タンパク質から調製した市販ブロッキング
剤(ブロックエース、雪印乳業(株))を用いて同様な実験
を行った。これらの結果を表１に示す。
ン、または乳タンパク質から調製した市販ブロッキング
剤(ブロックエース、雪印乳業(株))を用いて同様な実験
を行った。これらの結果を表１に示す。
【００２２】β−カゼイン、κ−カゼイン、全カゼイン
溶液にＣa2+を加えた上清を用いたときは、αs−カゼイ
ン、全カゼインおよびブロックエースのいずれかを用い
たときより、非特異的吸着が顕著に減少した。
溶液にＣa2+を加えた上清を用いたときは、αs−カゼイ
ン、全カゼインおよびブロックエースのいずれかを用い
たときより、非特異的吸着が顕著に減少した。
【００２３】
【表１】 ブロッキング剤 Ｌog(１／Ｒ) β−カゼイン ０．０７１ κ−カゼイン ０．０７８ 全カゼイン溶液にＣa2+を加えた上清 ０．１０１ αs−カゼイン ０．４８２ 全カゼイン ０．１９９ ブロック エース ０．２０２
【００２４】実施例２ ＣＲＰの測定 抗ＣＲＰヤギ抗体を吸着させたニトロセルロースフィル
ターを、実施例１で作製したカゼイン分画液を用いて実
施例１の「各種ブロッキング剤の作製と、ブロッキン
グ」の１、２と同様にブロッキングし、乾燥した。これ
に実施例１で用いた青色微小粒子懸濁液を均一に含浸
し、乾燥した後、直径６mmの円形に打ち抜き試料とし
た。
ターを、実施例１で作製したカゼイン分画液を用いて実
施例１の「各種ブロッキング剤の作製と、ブロッキン
グ」の１、２と同様にブロッキングし、乾燥した。これ
に実施例１で用いた青色微小粒子懸濁液を均一に含浸
し、乾燥した後、直径６mmの円形に打ち抜き試料とし
た。
【００２５】ＣＲＰ既知濃度の溶液４μlを前記試料フ
ィルターに点着し、３７℃で２分間反応させた後、３０
μlの実施例１で用いた１０mＭのリン酸バッファーと同
じ洗浄液で２回洗浄した。洗浄後ニトロセルロースフィ
ルター中の青色微小粒子量を６４０nmの反射率(Ｒ)より
測定し、Ｌog(１／Ｒ)で表示した。結果を図１に示す。
図中、□は各ＣＲＰ濃度における反射率(Ｒ)のＬog(１
／Ｒ)である。明らかに、ＣＲＰの迅速かつ簡易な測定
が出来た。
ィルターに点着し、３７℃で２分間反応させた後、３０
μlの実施例１で用いた１０mＭのリン酸バッファーと同
じ洗浄液で２回洗浄した。洗浄後ニトロセルロースフィ
ルター中の青色微小粒子量を６４０nmの反射率(Ｒ)より
測定し、Ｌog(１／Ｒ)で表示した。結果を図１に示す。
図中、□は各ＣＲＰ濃度における反射率(Ｒ)のＬog(１
／Ｒ)である。明らかに、ＣＲＰの迅速かつ簡易な測定
が出来た。
【図１】 実施例２の結果を示すグラフである。
Claims (4)
- 【請求項１】 免疫測定において、疎水性領域と親水性
領域とが分離した状態で存在するタンパク質を有効成分
として使用することを特徴とする非特異的吸着防止法。 - 【請求項２】 疎水性領域と親水性領域との分離が少な
くともアミノ酸配列において認められるタンパク質を使
用することを特徴とする請求項１記載の非特異的吸着防
止法。 - 【請求項３】 疎水性領域と親水性領域との分離が立体
構造的に認められるタンパク質を使用することを特徴と
する請求項１記載の非特異的吸着防止法。 - 【請求項４】 前記タンパク質の主成分が、β−カゼイ
ンまたはκ−カゼインもしくはβ−カゼインとκ−カゼ
インとの混合物である請求項１記載の非特異的吸着防止
法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4124976A JPH05322891A (ja) | 1992-05-18 | 1992-05-18 | 免疫測定における非特異的吸着防止法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4124976A JPH05322891A (ja) | 1992-05-18 | 1992-05-18 | 免疫測定における非特異的吸着防止法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH05322891A true JPH05322891A (ja) | 1993-12-07 |
Family
ID=14898873
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP4124976A Pending JPH05322891A (ja) | 1992-05-18 | 1992-05-18 | 免疫測定における非特異的吸着防止法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH05322891A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2013080937A1 (ja) * | 2011-11-28 | 2013-06-06 | 協和メデックス株式会社 | 検体中の測定対象物の連続的免疫測定法における非特異反応抑制方法 |
| WO2016136917A1 (ja) * | 2015-02-25 | 2016-09-01 | 積水メディカル株式会社 | 免疫学的測定方法及び該方法に用いられる測定試薬 |
| WO2016136918A1 (ja) * | 2015-02-25 | 2016-09-01 | 積水メディカル株式会社 | 免疫学的測定方法及び該方法に用いられる測定試薬 |
-
1992
- 1992-05-18 JP JP4124976A patent/JPH05322891A/ja active Pending
Cited By (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2013080937A1 (ja) * | 2011-11-28 | 2013-06-06 | 協和メデックス株式会社 | 検体中の測定対象物の連続的免疫測定法における非特異反応抑制方法 |
| JPWO2013080937A1 (ja) * | 2011-11-28 | 2015-04-27 | 協和メデックス株式会社 | 検体中の測定対象物の連続的免疫測定法における非特異反応抑制方法 |
| WO2016136917A1 (ja) * | 2015-02-25 | 2016-09-01 | 積水メディカル株式会社 | 免疫学的測定方法及び該方法に用いられる測定試薬 |
| WO2016136918A1 (ja) * | 2015-02-25 | 2016-09-01 | 積水メディカル株式会社 | 免疫学的測定方法及び該方法に用いられる測定試薬 |
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