JPH0719926B2 - 抗体を用いた光電変換装置とその製造方法 - Google Patents
抗体を用いた光電変換装置とその製造方法Info
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- JPH0719926B2 JPH0719926B2 JP63074604A JP7460488A JPH0719926B2 JP H0719926 B2 JPH0719926 B2 JP H0719926B2 JP 63074604 A JP63074604 A JP 63074604A JP 7460488 A JP7460488 A JP 7460488A JP H0719926 B2 JPH0719926 B2 JP H0719926B2
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- Y02E10/00—Energy generation through renewable energy sources
- Y02E10/50—Photovoltaic [PV] energy
- Y02E10/549—Organic PV cells
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- Electroluminescent Light Sources (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 ［産業上の利用分野］ 本発明は、光電変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜を
利用した光電変換装置とその製造方法に関し、特に光電
変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜を基板上に固定化
した光電変換装置とその製造方法に関する。
利用した光電変換装置とその製造方法に関し、特に光電
変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜を基板上に固定化
した光電変換装置とその製造方法に関する。
［従来の技術］ 光電変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜として，たと
えばチラコイド膜が知られている。植物、藍藻、光合成
細菌等の光合成能を有する細胞に含まれるチラコイド膜
は、光合成機能に関する蛋白質および脂質を含む生体膜
である。この種の膜は、方向性を持って配列した光合成
反応中心蛋白質複合体を有し、光を吸収した時、膜を挟
んで電位差を生じる能力を持つ。このため、光電変換素
子等の光電変換装置へのチラコイド膜の利用が期待され
ている。従来の調製方法によると、チラコイド膜は細胞
を破砕した後に微細な膜断片もしくは膜小胞として得ら
れる場合が多い。このような膜を挟んで生ずる電位差を
直接外部に取り出すことは困難であった。そこで測定の
場合も、螢光等を利用した間接的測定方法により、主と
して溶液状態での光電変換機能の研究が成されてきた
（たとえば,Methods in Enzymology 69巻、409−715頁
（1980年）Academic Press）。
えばチラコイド膜が知られている。植物、藍藻、光合成
細菌等の光合成能を有する細胞に含まれるチラコイド膜
は、光合成機能に関する蛋白質および脂質を含む生体膜
である。この種の膜は、方向性を持って配列した光合成
反応中心蛋白質複合体を有し、光を吸収した時、膜を挟
んで電位差を生じる能力を持つ。このため、光電変換素
子等の光電変換装置へのチラコイド膜の利用が期待され
ている。従来の調製方法によると、チラコイド膜は細胞
を破砕した後に微細な膜断片もしくは膜小胞として得ら
れる場合が多い。このような膜を挟んで生ずる電位差を
直接外部に取り出すことは困難であった。そこで測定の
場合も、螢光等を利用した間接的測定方法により、主と
して溶液状態での光電変換機能の研究が成されてきた
（たとえば,Methods in Enzymology 69巻、409−715頁
（1980年）Academic Press）。
［発明が解決しようとする問題点］ 光電変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜を光電変換素
子として利用するには、膜の表裏を揃えて固定化し，膜
を挟んで生ずる電気的信号を取り出す技術の開発が望ま
れている。電気的信号はたとえば電流，ないしは電位差
である。
子として利用するには、膜の表裏を揃えて固定化し，膜
を挟んで生ずる電気的信号を取り出す技術の開発が望ま
れている。電気的信号はたとえば電流，ないしは電位差
である。
本発明の目的は電極を備えた基板上に光電変換機能を有
する蛋白質を含む脂質膜を方向性をもって固定化した光
電変換装置を提供することである。
する蛋白質を含む脂質膜を方向性をもって固定化した光
電変換装置を提供することである。
本発明の他の目的は基板上に光電変換機能を有する蛋白
質を含む脂質膜を方向性を持って固定化し，光電変換装
置を製造する方法を提供することである。
質を含む脂質膜を方向性を持って固定化し，光電変換装
置を製造する方法を提供することである。
［問題点を解決するための手段］ 光電変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜の特定の部位
に対する抗体を準備し、電極を備えた基板上に固定化
し、この基板上に光電変換機能を有する蛋白質を含む脂
質膜を方向性を持って固定化する。
に対する抗体を準備し、電極を備えた基板上に固定化
し、この基板上に光電変換機能を有する蛋白質を含む脂
質膜を方向性を持って固定化する。
光電変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜として，たと
えば、植物の葉緑体，藍藻，光合成細菌等に細胞に含ま
れるチラコイド膜が用いられるが，チラコイド膜中でも
ロドシュードモナス・ビリジス（ATCC19567），ロドバ
クタースフェロイデス（ATCC17023）等の細胞を破砕し
て得られる標品であるクロマトホア膜は好適な材料であ
る。
えば、植物の葉緑体，藍藻，光合成細菌等に細胞に含ま
れるチラコイド膜が用いられるが，チラコイド膜中でも
ロドシュードモナス・ビリジス（ATCC19567），ロドバ
クタースフェロイデス（ATCC17023）等の細胞を破砕し
て得られる標品であるクロマトホア膜は好適な材料であ
る。
電極には，インジウム−錫・酸化物（ITO），酸化錫（S
nO2），金属蒸着膜，半導体等を用いることができる。
電極基板の作成は，たとえば，真空蒸着等の方法によ
り，基板上に導電性膜を形成すること等により行うこと
ができる。
nO2），金属蒸着膜，半導体等を用いることができる。
電極基板の作成は，たとえば，真空蒸着等の方法によ
り，基板上に導電性膜を形成すること等により行うこと
ができる。
電極基板に対する抗体の固定化は，たとえば，化学結
合，吸着等によって行うことができる。
合，吸着等によって行うことができる。
抗原抗体反応により脂質膜と抗体とを結合させることが
できる。
できる。
このようにして，光電変換機能を有する蛋白質を含む脂
質膜を，一定の方向性を持って基板上に固定化できる。
質膜を，一定の方向性を持って基板上に固定化できる。
また，このような操作を繰り返すことによって，積層化
を行うこともできる。
を行うこともできる。
［作用］ 抗体は抗原を認識して、抗原−抗体反応を起こして抗原
と結合する。光電変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜
の特定の部位に対する抗体を基板上に固定化すると、そ
の上に光電変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜（抗原
を含む）を方向性を持って固定化することができる。
と結合する。光電変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜
の特定の部位に対する抗体を基板上に固定化すると、そ
の上に光電変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜（抗原
を含む）を方向性を持って固定化することができる。
［実施例］ 光電変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜の材料はたと
えばチラコイド膜であり、植物、藍藻、光合成細菌等の
細胞より調製することができる。中でも光合成細菌ロド
シュードモナスビリジス（ATCC19567）、ロドバクター
スフェロイデス（ATCC17023）等の細胞を破砕して得ら
れるクロマトホア膜は、好適な材料である。これらのク
ロマトホア膜において、光合成を行う光合成反応中心の
蛋白質複合体は膜内在蛋白質である。そのサブユニット
には、Ｌ、Ｍ両サブユニットのように脂質膜に埋まった
部分の多いサブユニットと、Ｃサブユニット,Hサブユニ
ットのように比較的脂質膜外の部分が多いサブユニット
が存在する。
えばチラコイド膜であり、植物、藍藻、光合成細菌等の
細胞より調製することができる。中でも光合成細菌ロド
シュードモナスビリジス（ATCC19567）、ロドバクター
スフェロイデス（ATCC17023）等の細胞を破砕して得ら
れるクロマトホア膜は、好適な材料である。これらのク
ロマトホア膜において、光合成を行う光合成反応中心の
蛋白質複合体は膜内在蛋白質である。そのサブユニット
には、Ｌ、Ｍ両サブユニットのように脂質膜に埋まった
部分の多いサブユニットと、Ｃサブユニット,Hサブユニ
ットのように比較的脂質膜外の部分が多いサブユニット
が存在する。
生体、特に高等動物の体内に、異物が侵入したとき、生
体はこの異物をしりぞけて体を守ろうとする。この免疫
のしくみの１つとして異物を食べて分解してしまう食細
胞の働きがある。その場合、異物をいちはやく認識して
これと結合し，異物が食細胞によって食べられるのを助
ける役をするのが抗体である。抗原となる異物と抗体と
の結合を抗原抗体反応と呼ぶ。抗体生産を促すものが抗
原であるが、蛋白質や脂質は、多糖類、ある種の非生物
的ポリマ等と共に抗原となる。抗体の化学的実体として
は、γ−グロブリンと呼ばれる一群の蛋白質分子が知ら
れている。γ−グロブリンにはIgG、EgE、IgM等いくつ
かの種類がある。たとえば、IgGは分子量約15万の蛋白
質である。
体はこの異物をしりぞけて体を守ろうとする。この免疫
のしくみの１つとして異物を食べて分解してしまう食細
胞の働きがある。その場合、異物をいちはやく認識して
これと結合し，異物が食細胞によって食べられるのを助
ける役をするのが抗体である。抗原となる異物と抗体と
の結合を抗原抗体反応と呼ぶ。抗体生産を促すものが抗
原であるが、蛋白質や脂質は、多糖類、ある種の非生物
的ポリマ等と共に抗原となる。抗体の化学的実体として
は、γ−グロブリンと呼ばれる一群の蛋白質分子が知ら
れている。γ−グロブリンにはIgG、EgE、IgM等いくつ
かの種類がある。たとえば、IgGは分子量約15万の蛋白
質である。
光電変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜の特定の部位
に対する抗体を作り、利用することによって、脂質膜を
方向性をもって固定化する。好ましくは脂質膜外の部分
が多いサブユニットの内で、さらに膜の片側に位置する
部位に対する抗体を準備し、基板表面上に、化学結合，
吸着等によって固定化する。
に対する抗体を作り、利用することによって、脂質膜を
方向性をもって固定化する。好ましくは脂質膜外の部分
が多いサブユニットの内で、さらに膜の片側に位置する
部位に対する抗体を準備し、基板表面上に、化学結合，
吸着等によって固定化する。
ホルムアルデヒド等の架橋試薬処理により、電極を備え
た基板上に残基を付けて抗体を結合させる場合、共有結
合をすると考えられる。ニトロセルロース膜等には抗体
分子が非共有結合的に吸着すると考えられる。
た基板上に残基を付けて抗体を結合させる場合、共有結
合をすると考えられる。ニトロセルロース膜等には抗体
分子が非共有結合的に吸着すると考えられる。
抗体を結合させた基板上にクロマトホア膜を接触させる
と、特異的な抗原−抗体反応によって、クロマトホア膜
が方向性を持って強く結合する。
と、特異的な抗原−抗体反応によって、クロマトホア膜
が方向性を持って強く結合する。
以下に図面を参照して本発明をさらに詳細に説明する。
［クロマトホア膜の調製］ 光合成細菌であるロドシュードモナスビリジス（ATCC19
567）を、嫌気状態で、光照射下、30℃で培養した。得
られた菌体より以下の手順によってクロマトホア膜を調
製した。すなわち、菌体をフレンチプレスによって破砕
し、庶糖密度勾配遠心等の遠心分画法によって膜小胞を
調製し、10mMのトリス塩酸Tris-HCl（pH8.2）水溶液に
透析した（Arch.Biochem.Biophys.,223巻282−290頁（1
979年））。このようにして第１図（Ａ）に示すような
クロマトホア膜を調製した。脂質膜２に光合成反応中心
の蛋白質複合体１が埋め込まれた構造を有している。
567）を、嫌気状態で、光照射下、30℃で培養した。得
られた菌体より以下の手順によってクロマトホア膜を調
製した。すなわち、菌体をフレンチプレスによって破砕
し、庶糖密度勾配遠心等の遠心分画法によって膜小胞を
調製し、10mMのトリス塩酸Tris-HCl（pH8.2）水溶液に
透析した（Arch.Biochem.Biophys.,223巻282−290頁（1
979年））。このようにして第１図（Ａ）に示すような
クロマトホア膜を調製した。脂質膜２に光合成反応中心
の蛋白質複合体１が埋め込まれた構造を有している。
［抗体の作成］ クロマトホア膜懸濁液（A1020＝100）に20％N,N-ジメチ
ルドデシルアミン−Ｎ−オキシド（N,N-dimethyldodecy
lamine-N-oxide,LDAO）を加えて可溶化し、セファロー
ス（Sepharose）CL-6Bゲル過を用いて光合成反応中心
蛋白質を精製する。得られた精製標品をドデシル硫酸ナ
トリウム（SDS）−ポリアクリルアミドゲル電気泳動に
かけ（Nature,227巻 680-685頁（1970））、Ｈサブユニ
ットおよびＣサブユニットのバンドをそれぞれ切り出し
て、蛋白質を抽出、回収する。この様にして精製された
サブユニット蛋白質3-5mgをウサギに免疫して各サブユ
ニットに対する抗血清を得る。この抗血清からγ−グロ
ブリンを精製する。γ−グロブリンの精製には必要に応
じて塩析法、抗原吸収法、各種カラムクロマトグラフィ
ー等を用いることができる。本実施例では，硫酸アンモ
ニウム塩析法を用いた。
ルドデシルアミン−Ｎ−オキシド（N,N-dimethyldodecy
lamine-N-oxide,LDAO）を加えて可溶化し、セファロー
ス（Sepharose）CL-6Bゲル過を用いて光合成反応中心
蛋白質を精製する。得られた精製標品をドデシル硫酸ナ
トリウム（SDS）−ポリアクリルアミドゲル電気泳動に
かけ（Nature,227巻 680-685頁（1970））、Ｈサブユニ
ットおよびＣサブユニットのバンドをそれぞれ切り出し
て、蛋白質を抽出、回収する。この様にして精製された
サブユニット蛋白質3-5mgをウサギに免疫して各サブユ
ニットに対する抗血清を得る。この抗血清からγ−グロ
ブリンを精製する。γ−グロブリンの精製には必要に応
じて塩析法、抗原吸収法、各種カラムクロマトグラフィ
ー等を用いることができる。本実施例では，硫酸アンモ
ニウム塩析法を用いた。
［抗体の基板表面への固定化］ 固定化の基板として、ガラス基板６に酸化錫（SnO2）,I
TO,金等の導電性物質を蒸着して薄膜状電極５としたも
のを用いる。第１図（Ｂ）に示すようにSnO2電極５の表
面に蛋白質吸着能力の高いニトロセルロース等の物質で
さらに薄膜４を作り，抗体を吸着させる。
TO,金等の導電性物質を蒸着して薄膜状電極５としたも
のを用いる。第１図（Ｂ）に示すようにSnO2電極５の表
面に蛋白質吸着能力の高いニトロセルロース等の物質で
さらに薄膜４を作り，抗体を吸着させる。
このような薄膜の作成については，ニトロセルロースの
0.002％酢酸アミル溶液（コロジオン溶液）50マイクロ
リットルを２平方センチメートルの電極面上にのせて乾
燥固化させる方法，および２％コロジオン溶液20マイク
ロリットルを水面上に展開し，溶媒を蒸発させて固化し
た薄膜を電極面に圧着する方法等を用いることができ
る。
0.002％酢酸アミル溶液（コロジオン溶液）50マイクロ
リットルを２平方センチメートルの電極面上にのせて乾
燥固化させる方法，および２％コロジオン溶液20マイク
ロリットルを水面上に展開し，溶媒を蒸発させて固化し
た薄膜を電極面に圧着する方法等を用いることができ
る。
これらの電極を燐酸緩衝液（pH7.4）を含む生理的食塩
水（PBS）で洗浄後,20μg/mlの抗体を含むPBSで30℃で2
0分処理を行い，抗体分子３を吸着させる。
水（PBS）で洗浄後,20μg/mlの抗体を含むPBSで30℃で2
0分処理を行い，抗体分子３を吸着させる。
上述のニトロセルロース膜を用いた固定化は各種材料か
らなる基板への抗体の固定化に広く用いることができ
る。
らなる基板への抗体の固定化に広く用いることができ
る。
電極の素材によってはホルムアルデヒド，グルタルアル
デヒド等の架橋試薬を用いて残基を形成し、抗体分子を
電極平面に化学的に結合させることも可能である。
デヒド等の架橋試薬を用いて残基を形成し、抗体分子を
電極平面に化学的に結合させることも可能である。
［クロマトホア膜の固体表面への固定化］ 抗体を固定化したガラス基板をクロマトホア膜（A1020
＝5.0）を含むPBSで30℃で20分処理する。反応後PBSで
洗浄して未結合のクロマトホア膜を除く。以上の操作に
より第１図（Ｃ）に示すようにクロマトホア膜９を固定
化できる。さらにこの後1.7％ホルムアルデヒドを含むP
BSで30℃で30分処理して，結合したクロマトホア膜を固
定化した。第２図にPBS中で測定した固定化したクロマ
トホア膜の光吸収スペクトルを示す。このようにクロマ
トホア膜を固定化した基板を１％牛血清アルブミン（BS
A）水溶液に浸した後，乾燥させる。
＝5.0）を含むPBSで30℃で20分処理する。反応後PBSで
洗浄して未結合のクロマトホア膜を除く。以上の操作に
より第１図（Ｃ）に示すようにクロマトホア膜９を固定
化できる。さらにこの後1.7％ホルムアルデヒドを含むP
BSで30℃で30分処理して，結合したクロマトホア膜を固
定化した。第２図にPBS中で測定した固定化したクロマ
トホア膜の光吸収スペクトルを示す。このようにクロマ
トホア膜を固定化した基板を１％牛血清アルブミン（BS
A）水溶液に浸した後，乾燥させる。
また，固定化クロマトホア膜の上に，コロジオン薄膜を
重ね，その上に改めて固定化を行うことにより，第１図
（Ｅ）に示すように，複数回の積層も可能である。
重ね，その上に改めて固定化を行うことにより，第１図
（Ｅ）に示すように，複数回の積層も可能である。
第１図（Ｄ）に示すように，抗体７がクロマトホア膜の
反対側の部位に対するものであれば，クロマトホア膜９
は第１図（Ｃ）の場合とは逆向きに固定化する。
反対側の部位に対するものであれば，クロマトホア膜９
は第１図（Ｃ）の場合とは逆向きに固定化する。
上述のような固定化法により、チラコイド膜を方向性を
もって固定化できる。積層することもできる。チラコイ
ド膜のみに限らず、蛋白質を含む脂質膜を方向性を持っ
て固定化できるものと考えられる。
もって固定化できる。積層することもできる。チラコイ
ド膜のみに限らず、蛋白質を含む脂質膜を方向性を持っ
て固定化できるものと考えられる。
［光電応答の検出］ 基板上に固定化した脂質膜上に，対極となる電極を取り
付けて，光刺激を与え，光電応答による両電極間の電気
信号を取り出すことができる。たとえば，電位，電流の
変化を測定する。対極は，光電変換層である脂質膜の表
面に水銀玉を載せる，金属薄膜を圧着する，金属薄膜を
蒸着する等の方法で形成できる。光刺激の光源は，太陽
光等自然のものでもよいし，ストロボランプ，発光ダイ
オード（LED），レーザ，アーク燈等でもよい。
付けて，光刺激を与え，光電応答による両電極間の電気
信号を取り出すことができる。たとえば，電位，電流の
変化を測定する。対極は，光電変換層である脂質膜の表
面に水銀玉を載せる，金属薄膜を圧着する，金属薄膜を
蒸着する等の方法で形成できる。光刺激の光源は，太陽
光等自然のものでもよいし，ストロボランプ，発光ダイ
オード（LED），レーザ，アーク燈等でもよい。
第３図に，光電変換装置の光電応答検出系の概略を示
す。ガラス基板12上のSnO2電極11上にニトロセルロース
薄膜10を介してクロマトホア膜層９を固定化，積層す
る。その上に，水銀玉を載せる等の方法で対極８を作成
する。
す。ガラス基板12上のSnO2電極11上にニトロセルロース
薄膜10を介してクロマトホア膜層９を固定化，積層す
る。その上に，水銀玉を載せる等の方法で対極８を作成
する。
図中下側より，ストロボランプ,LED等の光源13からの光
刺激をガラス基板12、SnO2電極11、ニトロセルロース薄
膜10を通してクロマトホア膜層９に与える。光刺激によ
って両電極８、11間に生じる電位変化を導線14、15で取
り出し、差動アンプ16を介してオシロスコープ17で観察
した。
刺激をガラス基板12、SnO2電極11、ニトロセルロース薄
膜10を通してクロマトホア膜層９に与える。光刺激によ
って両電極８、11間に生じる電位変化を導線14、15で取
り出し、差動アンプ16を介してオシロスコープ17で観察
した。
第４図に光刺激に対する光電変換装置の電位応答の例を
示す。ストロボランプ光の刺激に対して，ミリ秒以下の
速い応答の立ち上がりがみられた。本例においては抗Ｈ
サブユニット抗体をもちいて,1回固定化を行った光電変
換層を用いた。
示す。ストロボランプ光の刺激に対して，ミリ秒以下の
速い応答の立ち上がりがみられた。本例においては抗Ｈ
サブユニット抗体をもちいて,1回固定化を行った光電変
換層を用いた。
［発明の効果］ 光電変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜を方向性をも
って固定化できる。
って固定化できる。
これにより光電変換装置が実現できる。
第１図はクロマトホア膜の固定化を示す該略図であり、 （Ａ）はクロマトホア膜、 （Ｂ）はニトロセルロース薄膜を張った電極上に抗Ｈサ
ブユニット抗体を吸着させた場合， （Ｃ）は（Ｂ）にクロマトホア膜を固定化した場合， （Ｄ）は抗Ｃサブユニット抗体を用いてクロマトホア膜
を固定化した場合， （Ｅ）は２回固定化積層した場合を示す。 第２図はSnO2電極上にニトロセルロース薄膜を張り，ク
ロマトホア膜を１回固定化後,PBS中にて測定した吸収ス
ペクトルである。 第３図は光電変換装置の光電応答検出系の概略図であ
る。 第４図はストロボランプ光の光刺激に対する光電変換装
置の電位応答で，抗Ｈサブユニット抗体を用いてクロマ
トホア膜１回固定化後の光電変換層を用いて検出した。 符号の説明 １……光合成反応中心蛋白質複合体 ２……脂質膜 ３……ニトロセルロース薄膜に吸着された抗Ｈサブユニ
ット抗体 ４……ニトロセルロース薄膜 ５……SnO2電極 ６……ガラス基板 ７……抗Ｃサブユニット抗体 ８……対極となる電極 ９……固定化積層されたクロマトホア膜層 10……ニトロセルロース薄膜 11……SnO2電極 12……ガラス基板 13……光源 14……対極に接続された導線 15……SnO2電極に接続された導線 16……差動アンプ 17……オシロスコープ
ブユニット抗体を吸着させた場合， （Ｃ）は（Ｂ）にクロマトホア膜を固定化した場合， （Ｄ）は抗Ｃサブユニット抗体を用いてクロマトホア膜
を固定化した場合， （Ｅ）は２回固定化積層した場合を示す。 第２図はSnO2電極上にニトロセルロース薄膜を張り，ク
ロマトホア膜を１回固定化後,PBS中にて測定した吸収ス
ペクトルである。 第３図は光電変換装置の光電応答検出系の概略図であ
る。 第４図はストロボランプ光の光刺激に対する光電変換装
置の電位応答で，抗Ｈサブユニット抗体を用いてクロマ
トホア膜１回固定化後の光電変換層を用いて検出した。 符号の説明 １……光合成反応中心蛋白質複合体 ２……脂質膜 ３……ニトロセルロース薄膜に吸着された抗Ｈサブユニ
ット抗体 ４……ニトロセルロース薄膜 ５……SnO2電極 ６……ガラス基板 ７……抗Ｃサブユニット抗体 ８……対極となる電極 ９……固定化積層されたクロマトホア膜層 10……ニトロセルロース薄膜 11……SnO2電極 12……ガラス基板 13……光源 14……対極に接続された導線 15……SnO2電極に接続された導線 16……差動アンプ 17……オシロスコープ
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 川村 杉生 茨城県つくば市東１丁目１番３号 工業技 術院微生物工業技術研究所内 (72)発明者 富塚 登 茨城県つくば市東１丁目１番３号 工業技 術院微生物工業技術研究所内 (72)発明者 真島 利和 茨城県つくば市梅園１丁目１番４号 工業 技術院電子技術総合研究所内 (72)発明者 豊玉 秀樹 茨城県つくば市東光台５丁目９番５号 ス タンレー電気株式会社筑波研究所内 (72)発明者 杉野 弘明 茨城県つくば市東光台５丁目９番５号 ス タンレー電気株式会社筑波研究所内 (72)発明者 安食 秀一 茨城県つくば市東光台５丁目９番５号 ス タンレー電気株式会社筑波研究所内 (56)参考文献 特開 昭63−295600（ＪＰ，Ａ)
Claims (2)
- 【請求項１】第１の電極部を有する基板と、 該第１の電極部上に固定された抗体と、 光合成能を有する細胞より調製された、脂質と光電変換
機能を有する蛋白質とを含む脂質膜であって、その特定
の部位が抗原として機能し、該抗体と抗原抗反応により
結合している脂質膜で形成された光電変換層と、 該光電変換層を挟んで、第１の電極部と対向するように
該光電変換層上に形成された第２の電極部と を有し、 該抗体と該抗体が固定されている該第１の電極の間に
は、蛋白質や脂質が存在しない光電変換装置。 - 【請求項２】光電変換機能を有する蛋白質を含む脂質膜
の特定の部位に対する抗体を基板上に固定化する工程
と、 抗体を固定した該基板に光電変換機能を有する蛋白質を
含む脂質膜を固定化する工程と を含む光電変換装置の製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63074604A JPH0719926B2 (ja) | 1988-03-30 | 1988-03-30 | 抗体を用いた光電変換装置とその製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63074604A JPH0719926B2 (ja) | 1988-03-30 | 1988-03-30 | 抗体を用いた光電変換装置とその製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH01248569A JPH01248569A (ja) | 1989-10-04 |
| JPH0719926B2 true JPH0719926B2 (ja) | 1995-03-06 |
Family
ID=13551934
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP63074604A Expired - Lifetime JPH0719926B2 (ja) | 1988-03-30 | 1988-03-30 | 抗体を用いた光電変換装置とその製造方法 |
Country Status (1)
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|---|---|
| JP (1) | JPH0719926B2 (ja) |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4859538A (en) * | 1986-11-20 | 1989-08-22 | Ribi Hans O | Novel lipid-protein compositions and articles and methods for their preparation |
-
1988
- 1988-03-30 JP JP63074604A patent/JPH0719926B2/ja not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH01248569A (ja) | 1989-10-04 |
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