JPH0759574A - 新規ｄｎａ - Google Patents
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- JPH0759574A JPH0759574A JP5229448A JP22944893A JPH0759574A JP H0759574 A JPH0759574 A JP H0759574A JP 5229448 A JP5229448 A JP 5229448A JP 22944893 A JP22944893 A JP 22944893A JP H0759574 A JPH0759574 A JP H0759574A
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 エンド型イヌリナーゼをコードするＤＮＡを
提供する。 【構成】 配列表の配列番号１に示すアミノ酸配列をコ
ードするＤＮＡを提供した。
提供する。 【構成】 配列表の配列番号１に示すアミノ酸配列をコ
ードするＤＮＡを提供した。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明はエンド型イヌリナーゼを
コードするＤＮＡに関するものである。エンド型イヌリ
ナーゼは、イヌリンの加水分解によって有用なイヌロオ
リゴ糖を得るために利用される酵素である。
コードするＤＮＡに関するものである。エンド型イヌリ
ナーゼは、イヌリンの加水分解によって有用なイヌロオ
リゴ糖を得るために利用される酵素である。
【０００２】
【従来の技術】イヌリンは約３５個のフラクトースが直
鎖状にβー１，２結合し、その非還元末端にグルコース
が１分子結合している多糖であり、天然界にはキク科植
物の根や塊茎中に多量に存在する。
鎖状にβー１，２結合し、その非還元末端にグルコース
が１分子結合している多糖であり、天然界にはキク科植
物の根や塊茎中に多量に存在する。
【０００３】イヌリンを加水分解する酵素、イヌリナー
ゼの研究と利用は、主にフラクトースの生成を目的とし
てなされてきた。この目的のために、イヌリンの還元末
端から順にフラクトースを遊離させるエキソ型イヌリナ
ーゼが主に研究されてきた。しかしイヌロオリゴ糖の生
成を目的にする場合には、最終的に３〜６分子よりなる
オリゴ糖を生じるエンド型のイヌリナーゼが望まれる。
ゼの研究と利用は、主にフラクトースの生成を目的とし
てなされてきた。この目的のために、イヌリンの還元末
端から順にフラクトースを遊離させるエキソ型イヌリナ
ーゼが主に研究されてきた。しかしイヌロオリゴ糖の生
成を目的にする場合には、最終的に３〜６分子よりなる
オリゴ糖を生じるエンド型のイヌリナーゼが望まれる。
【０００４】これまでにエンド型イヌリナーゼの性質を
詳しく調べた報告は、本発明者らがペニシリウム属のカ
ビについて行ったもの（特開昭６２ー２２８２９３号公
報、Ａｇｒｉｃ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．，５２，２５６
９〜２５７６（１９８８））の他にはアスペルギルス属
のカビのもの（日本農芸化学会誌，５２，１５９〜１６
６（１９７８））など少数の例しかない。さらに、イヌ
リナーゼ遺伝子の塩基配列についてはエキソ型の酵素で
報告があるのみで（ＦＥＢＳ Ｌｅｔｔ．，２８９，６
４〜６８（１９９１））エンド型の酵素のものは全く知
られていない。
詳しく調べた報告は、本発明者らがペニシリウム属のカ
ビについて行ったもの（特開昭６２ー２２８２９３号公
報、Ａｇｒｉｃ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．，５２，２５６
９〜２５７６（１９８８））の他にはアスペルギルス属
のカビのもの（日本農芸化学会誌，５２，１５９〜１６
６（１９７８））など少数の例しかない。さらに、イヌ
リナーゼ遺伝子の塩基配列についてはエキソ型の酵素で
報告があるのみで（ＦＥＢＳ Ｌｅｔｔ．，２８９，６
４〜６８（１９９１））エンド型の酵素のものは全く知
られていない。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】本発明の目的はエンド
型イヌリナーゼをコードする遺伝子を提供することであ
る。イヌリンを単糖のフラクトースにまで加水分解して
しまうエキソ型イヌリナーゼはイヌロオリゴ糖の製造に
は適さない。しかしながら、通常、エンド型イヌリナー
ゼを生産する微生物は同時にエキソ型イヌリナーゼをも
生産し、このことがイヌリンからのイヌロオリゴ糖の収
率を低下させる原因になっている。エンド型イヌリナー
ゼ遺伝子を得ることはエンド型酵素のみを生産する微生
物を創生することにつながる。
型イヌリナーゼをコードする遺伝子を提供することであ
る。イヌリンを単糖のフラクトースにまで加水分解して
しまうエキソ型イヌリナーゼはイヌロオリゴ糖の製造に
は適さない。しかしながら、通常、エンド型イヌリナー
ゼを生産する微生物は同時にエキソ型イヌリナーゼをも
生産し、このことがイヌリンからのイヌロオリゴ糖の収
率を低下させる原因になっている。エンド型イヌリナー
ゼ遺伝子を得ることはエンド型酵素のみを生産する微生
物を創生することにつながる。
【０００６】
【課題を解決するための手段】本発明者らは先にペニシ
リウム属のカビが強力なエンド型イヌリナーゼを誘導生
産することを見いだし、先に述べた文献で報告したよう
に酵素の精製法や諸性質について検討した。その結果、
エンド型イヌリナーゼを容易に電気泳動的に均一に精製
する技術を確立した。そして精製酵素の部分アミノ酸配
列を決定することから着手し、エンド型イヌリナーゼ遺
伝子のクローニングに成功し本発明を完成させた。
リウム属のカビが強力なエンド型イヌリナーゼを誘導生
産することを見いだし、先に述べた文献で報告したよう
に酵素の精製法や諸性質について検討した。その結果、
エンド型イヌリナーゼを容易に電気泳動的に均一に精製
する技術を確立した。そして精製酵素の部分アミノ酸配
列を決定することから着手し、エンド型イヌリナーゼ遺
伝子のクローニングに成功し本発明を完成させた。
【０００７】すなわち、本発明は、配列表の配列番号１
に示すアミノ酸配列をコードするＤＮＡを提供する。
に示すアミノ酸配列をコードするＤＮＡを提供する。
【０００８】以下、本発明を詳細に説明する。
【０００９】本発明のＤＮＡは、概略次のようにして得
られたものである。すなわち、酵素タンパクの部分アミ
ノ酸配列はプロテアーゼで断片化したペプチドについて
アミノ酸シーケンサーを用いて解析した。この配列をも
とにＤＮＡシンセサイザーにより合成ＤＮＡプローブを
作成した。一方、エンド型イヌリナーゼを生産するペニ
シリウム属のカビより調製したｍＲＮＡからｃＤＮＡを
合成し、これをｉｎｖｉｔｒｏパッケージングし大腸菌
に感染させた。ラベルしたプローブとのプラークハイブ
リダイゼーションにより目的のクローンを選抜した。こ
の方法は下記実施例において詳述されている。
られたものである。すなわち、酵素タンパクの部分アミ
ノ酸配列はプロテアーゼで断片化したペプチドについて
アミノ酸シーケンサーを用いて解析した。この配列をも
とにＤＮＡシンセサイザーにより合成ＤＮＡプローブを
作成した。一方、エンド型イヌリナーゼを生産するペニ
シリウム属のカビより調製したｍＲＮＡからｃＤＮＡを
合成し、これをｉｎｖｉｔｒｏパッケージングし大腸菌
に感染させた。ラベルしたプローブとのプラークハイブ
リダイゼーションにより目的のクローンを選抜した。こ
の方法は下記実施例において詳述されている。
【００１０】エンド型イヌリナーゼ生産菌としては、ペ
ニシリウム・パープロゲナム・ヴァル・ルブリスクレロ
チウム（Penicillium purpurogenum var. rubrisclerot
ium、ＦＥＲＭ ＢＰ−３１６２）を用いることができ
るが、酵素を構成するアミノ酸配列が同一であれば本発
明における生物の種類は問わないことは明らかである。
さらに一般に、アミノ酸配列のうち少数のアミノ酸が他
のアミノ酸に置換したり欠失したり、あるいは少数のア
ミノ酸が挿入されていても酵素活性が実質的に変化しな
い場合があることが知られており、このような場合にも
当該酵素の遺伝子は本発明の範囲に含まれるものと解釈
する。
ニシリウム・パープロゲナム・ヴァル・ルブリスクレロ
チウム（Penicillium purpurogenum var. rubrisclerot
ium、ＦＥＲＭ ＢＰ−３１６２）を用いることができ
るが、酵素を構成するアミノ酸配列が同一であれば本発
明における生物の種類は問わないことは明らかである。
さらに一般に、アミノ酸配列のうち少数のアミノ酸が他
のアミノ酸に置換したり欠失したり、あるいは少数のア
ミノ酸が挿入されていても酵素活性が実質的に変化しな
い場合があることが知られており、このような場合にも
当該酵素の遺伝子は本発明の範囲に含まれるものと解釈
する。
【００１１】また、配列表の配列番号１に示すアミノ酸
配列はエンド型イヌリナーゼ活性を有する成熟タンパク
部分の配列を示すが、Ｎ末端側にいくつかのアミノ酸や
ペプチドが付いており、それらがエンド型イヌリナーゼ
活性を有する場合にも当該酵素の遺伝子は本発明に含ま
れることも明らかである。
配列はエンド型イヌリナーゼ活性を有する成熟タンパク
部分の配列を示すが、Ｎ末端側にいくつかのアミノ酸や
ペプチドが付いており、それらがエンド型イヌリナーゼ
活性を有する場合にも当該酵素の遺伝子は本発明に含ま
れることも明らかである。
【００１２】上記本発明のＤＮＡは、下記実施例におい
て詳述する方法によって得ることができる。また、本発
明により、エンド型イヌリナーゼ遺伝子の塩基配列が明
らかになったので、ペニシリウム・パープロゲナム・ヴ
ァル・ルブリスクレロチウム（Penicillium purpurogen
um var. rubrisclerotium 、ＦＥＲＭ ＢＰ−３１６
２）のゲノム遺伝子を鋳型とするＰＣＲ法により容易に
本発明のＤＮＡを調製することもできる。
て詳述する方法によって得ることができる。また、本発
明により、エンド型イヌリナーゼ遺伝子の塩基配列が明
らかになったので、ペニシリウム・パープロゲナム・ヴ
ァル・ルブリスクレロチウム（Penicillium purpurogen
um var. rubrisclerotium 、ＦＥＲＭ ＢＰ−３１６
２）のゲノム遺伝子を鋳型とするＰＣＲ法により容易に
本発明のＤＮＡを調製することもできる。
【００１３】本発明のＤＮＡを、適当な発現ベクターに
組み込んで大腸菌等の宿主中で発現させることにより、
エンド型イヌリナーゼを得ることができる。このような
形質転換微生物により生産されるエンド型イヌリナーゼ
は、天然のイヌリナーゼと異なり、エキソ型イヌリナー
ゼを含まないという利点を有する。なお、上記発現ベク
ター及びそれによる形質転換方法はこの分野において周
知であり、種々の宿主ベクター系が市販されている。こ
のような市販のベクター及び宿主を利用して本発明の遺
伝子を発現させ、目的のエンド型イヌリナーゼを得るこ
とができる。
組み込んで大腸菌等の宿主中で発現させることにより、
エンド型イヌリナーゼを得ることができる。このような
形質転換微生物により生産されるエンド型イヌリナーゼ
は、天然のイヌリナーゼと異なり、エキソ型イヌリナー
ゼを含まないという利点を有する。なお、上記発現ベク
ター及びそれによる形質転換方法はこの分野において周
知であり、種々の宿主ベクター系が市販されている。こ
のような市販のベクター及び宿主を利用して本発明の遺
伝子を発現させ、目的のエンド型イヌリナーゼを得るこ
とができる。
【００１４】
【発明の効果】本発明により、エンド型イヌリナーゼを
コードするＤＮＡが初めてクローニングされた。本発明
のＤＮＡを適当なベクターに組込むことにより、エキソ
型イヌリナーゼ活性を有しない微生物においてエンド型
イヌリナーゼ活性を発現させることが期待できる。この
ことにより、イヌリンから効率良くイヌロオリゴ糖を生
産することができる。
コードするＤＮＡが初めてクローニングされた。本発明
のＤＮＡを適当なベクターに組込むことにより、エキソ
型イヌリナーゼ活性を有しない微生物においてエンド型
イヌリナーゼ活性を発現させることが期待できる。この
ことにより、イヌリンから効率良くイヌロオリゴ糖を生
産することができる。
【００１５】
【実施例】以下に本発明を実施例に基づき詳細に説明す
る。操作手順は特に記載しない限りＭｏｌｅｃｕｌａｒ
Ｃｌｏｎｉｎｇ（Ｊ．Ｓａｍｂｒｏｏｋら、Ｃｏｌｄ
Ｓｐｒｉｎｇ Ｈａｒｂｏｒ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ，
（１９８９））に記載されている方法に従った。
る。操作手順は特に記載しない限りＭｏｌｅｃｕｌａｒ
Ｃｌｏｎｉｎｇ（Ｊ．Ｓａｍｂｒｏｏｋら、Ｃｏｌｄ
Ｓｐｒｉｎｇ Ｈａｒｂｏｒ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ，
（１９８９））に記載されている方法に従った。
【００１６】（１）酵素の精製 ペニシリウム・パープロゲナム・ヴァル・ルブリスクレ
ロチウム（Penicillium purpurogenum var. rubriscler
otium 、ＦＥＲＭ ＢＰ−３１６２）の培養液からのエ
ンド型イヌリナーゼの精製はＡｇｒｉｃ．Ｂｉｏｌ．Ｃ
ｈｅｍ．，５２，２５６９〜２５７６（１９８８）記載
の方法で行い、電気泳動的に均一な標品を得た。ただし
文献記載事項のうち、分子量は再検討の結果約５４００
０と見積られた。
ロチウム（Penicillium purpurogenum var. rubriscler
otium 、ＦＥＲＭ ＢＰ−３１６２）の培養液からのエ
ンド型イヌリナーゼの精製はＡｇｒｉｃ．Ｂｉｏｌ．Ｃ
ｈｅｍ．，５２，２５６９〜２５７６（１９８８）記載
の方法で行い、電気泳動的に均一な標品を得た。ただし
文献記載事項のうち、分子量は再検討の結果約５４００
０と見積られた。
【００１７】（２）アミノ酸部分配列の解析 精製酵素をリシルエンドペプチダーゼ（和光純薬製）で
分解し、生じたペプチドをＨＰＬＣ（日本分光、ＴＲＩ
ＲＯＴＡＲ−VI）で分取した。カラムは日本分光製Ｆ
ｉｎｅｐａｋ ＳＩＬ Ｃ８−Ｐ５０を使用した。分取
した各ペプチドのアミノ酸配列をプロテインシーケンサ
ーＡＢＩ４７７Ａ（Ａｐｐｌｉｅｄ Ｂｉｏｓｙｓｔｅ
ｍｓ社製）を用いて解析した。決定した９ヶ所のアミノ
酸部分配列を配列表の配列番号３〜１１に示した。
分解し、生じたペプチドをＨＰＬＣ（日本分光、ＴＲＩ
ＲＯＴＡＲ−VI）で分取した。カラムは日本分光製Ｆ
ｉｎｅｐａｋ ＳＩＬ Ｃ８−Ｐ５０を使用した。分取
した各ペプチドのアミノ酸配列をプロテインシーケンサ
ーＡＢＩ４７７Ａ（Ａｐｐｌｉｅｄ Ｂｉｏｓｙｓｔｅ
ｍｓ社製）を用いて解析した。決定した９ヶ所のアミノ
酸部分配列を配列表の配列番号３〜１１に示した。
【００１８】一方、リシルエンドペプチダーゼで分解す
る前の酵素タンパクのＮ末端を同様にプロテインシーケ
ンサーを用いて解析したところ、配列表の配列番号８の
配列と一致した。このことより本酵素のＮ末端はアスパ
ラギン酸から始まっていることがわかった。
る前の酵素タンパクのＮ末端を同様にプロテインシーケ
ンサーを用いて解析したところ、配列表の配列番号８の
配列と一致した。このことより本酵素のＮ末端はアスパ
ラギン酸から始まっていることがわかった。
【００１９】（３）ＤＮＡプローブの合成 配列表の配列番号３のアミノ酸配列に対応する下記の２
０ｍｅｒのＤＮＡをＤＮＡシンセサイザーＡＢＩ３８０
Ｂ（Ａｐｐｌｉｅｄ Ｂｉｏｓｙｓｔｅｍｓ社製）を用
いて合成した。 合成ＤＮＡ：AA(A/G)GTITT(T/C)TT(T/C)CA(T/C)GA(A/G)
CC （）内は２種の混合物であることを示し、Ｉはイノシン
を示す。
０ｍｅｒのＤＮＡをＤＮＡシンセサイザーＡＢＩ３８０
Ｂ（Ａｐｐｌｉｅｄ Ｂｉｏｓｙｓｔｅｍｓ社製）を用
いて合成した。 合成ＤＮＡ：AA(A/G)GTITT(T/C)TT(T/C)CA(T/C)GA(A/G)
CC （）内は２種の混合物であることを示し、Ｉはイノシン
を示す。
【００２０】（４）ｍＲＮＡの取得 ペニシリウム・パープロゲナム・ヴァル・ルブリスクレ
ロチウム（Penicillium purpurogenum var. rubriscler
otium 、ＦＥＲＭ ＢＰ−３１６２）をイヌリン（チコ
リー根から精製したもの）２％、マルトース０．５％、
ＮＨ4 Ｈ2 ＰＯ4 ０．５％、ＫＨ2 ＰＯ4 ０．１％、
ＭｇＳＯ4 ・７Ｈ2 Ｏ ０．０５％、Ｔｗｅｅｎ８０
（商品名）０．０２％を含む滅菌した培地（ｐＨ７．
０）に１白金耳接種した。培地は５００ｍＬ容の坂口フ
ラスコ４本に各々１００ｍＬ入れた。これを２８℃で４
８時間振盪培養し、培養液４００ｍＬから湿菌体２０ｇ
を得た。この菌体から塩酸グアニジン／フェノール法に
よりｔｏｔａｌＲＮＡを４．８ｍｇ抽出した。このうち
の１００μｇをＯｌｉｇｏｔｅｘ−ｄＴ３０カラム（宝
酒造製）にかけ２μｇのｍＲＮＡを取得した。
ロチウム（Penicillium purpurogenum var. rubriscler
otium 、ＦＥＲＭ ＢＰ−３１６２）をイヌリン（チコ
リー根から精製したもの）２％、マルトース０．５％、
ＮＨ4 Ｈ2 ＰＯ4 ０．５％、ＫＨ2 ＰＯ4 ０．１％、
ＭｇＳＯ4 ・７Ｈ2 Ｏ ０．０５％、Ｔｗｅｅｎ８０
（商品名）０．０２％を含む滅菌した培地（ｐＨ７．
０）に１白金耳接種した。培地は５００ｍＬ容の坂口フ
ラスコ４本に各々１００ｍＬ入れた。これを２８℃で４
８時間振盪培養し、培養液４００ｍＬから湿菌体２０ｇ
を得た。この菌体から塩酸グアニジン／フェノール法に
よりｔｏｔａｌＲＮＡを４．８ｍｇ抽出した。このうち
の１００μｇをＯｌｉｇｏｔｅｘ−ｄＴ３０カラム（宝
酒造製）にかけ２μｇのｍＲＮＡを取得した。
【００２１】（５）ｃＤＮＡライブラリーの作成 Ｇｕｂｌｅｒ−Ｈｏｆｆｍａｎ法に基づくｃＤＮＡ合成
キット（Ａｍｅｒｓｈａｍ社製）を用いてｍＲＮＡから
ｃＤＮＡを合成した。得られたｃＤＮＡにアダプター
（ＥｃｏＲＩ−ＮｏｔＩ−ＢａｍＨＩ Ａｄａｐｔｏ
ｒ、宝酒造製）を連結し、両端をＥｃｏＲＩとしファー
ジベクターλｇｔ１１（Ａｍｅｒｓｈａｍ社製）のＥｃ
ｏＲＩ部位にライゲーションした。これをｉｎ ｖｉｔ
ｒｏパッケージングキットＧＩＧＡＰＡＣＫ Ｇｏｌｄ
（Ｓｔｒａｔｅｇｅｎｅ社製）を使用してパッケージン
グし、大腸菌ＮＭ５１４株に感染させることによりｃＤ
ＮＡのライブラリーを作成した。
キット（Ａｍｅｒｓｈａｍ社製）を用いてｍＲＮＡから
ｃＤＮＡを合成した。得られたｃＤＮＡにアダプター
（ＥｃｏＲＩ−ＮｏｔＩ−ＢａｍＨＩ Ａｄａｐｔｏ
ｒ、宝酒造製）を連結し、両端をＥｃｏＲＩとしファー
ジベクターλｇｔ１１（Ａｍｅｒｓｈａｍ社製）のＥｃ
ｏＲＩ部位にライゲーションした。これをｉｎ ｖｉｔ
ｒｏパッケージングキットＧＩＧＡＰＡＣＫ Ｇｏｌｄ
（Ｓｔｒａｔｅｇｅｎｅ社製）を使用してパッケージン
グし、大腸菌ＮＭ５１４株に感染させることによりｃＤ
ＮＡのライブラリーを作成した。
【００２２】（６）目的クローンの取得 合成ＤＮＡプローブの５’末端を32Ｐでラベル（宝酒造
製ＭＥＧＡＬＡＢＥＬを使用）したものを用いて、プラ
ークハイブリダイゼーションにより１．５×１０5 個の
中から１１個の陽性クローンを得た。ファージＤＮＡを
調製しＥｃｏＲＩで切り出して挿入断片の大きさを調
べ、少なくとも１．５ｋｂ以上の挿入断片を有するクロ
ーンを選択し４個を得た。
製ＭＥＧＡＬＡＢＥＬを使用）したものを用いて、プラ
ークハイブリダイゼーションにより１．５×１０5 個の
中から１１個の陽性クローンを得た。ファージＤＮＡを
調製しＥｃｏＲＩで切り出して挿入断片の大きさを調
べ、少なくとも１．５ｋｂ以上の挿入断片を有するクロ
ーンを選択し４個を得た。
【００２３】（７）塩基配列の決定 挿入されていたＥｃｏＲＩ断片１．７ｋｂについてダイ
デオキシ法（Ｍｅｓｓｉｎｇ，Ｍｅｔｈｏｄｓ ｉｎ
Ｅｎｚｙｍｏｌ．，１０１，２０〜７８（１９８３））
により塩基配列を決定した。すなわち、ｐＢｌｕｅｓｃ
ｒｉｐｔII ＫＳ（Ｓｔｒａｔｅｇｅｎｅ社製）にさら
に細分化した断片をサブクローニングし、これをＢｃａ
ＢＥＳＴシーケンシングキット（宝酒造製）を用いて処
理した。塩基配列の解析はオートシーケンサーＡＢＩ３
７０Ａ（Ａｐｐｌｉｅｄ Ｂｉｏｓｙｓｔｅｍｓ社製）
を用いて行った。
デオキシ法（Ｍｅｓｓｉｎｇ，Ｍｅｔｈｏｄｓ ｉｎ
Ｅｎｚｙｍｏｌ．，１０１，２０〜７８（１９８３））
により塩基配列を決定した。すなわち、ｐＢｌｕｅｓｃ
ｒｉｐｔII ＫＳ（Ｓｔｒａｔｅｇｅｎｅ社製）にさら
に細分化した断片をサブクローニングし、これをＢｃａ
ＢＥＳＴシーケンシングキット（宝酒造製）を用いて処
理した。塩基配列の解析はオートシーケンサーＡＢＩ３
７０Ａ（Ａｐｐｌｉｅｄ Ｂｉｏｓｙｓｔｅｍｓ社製）
を用いて行った。
【００２４】その結果、Ｎ末端アミノ酸配列に一致する
塩基配列を含め、酵素タンパクの分子量５４０００から
考えて極めて妥当な４９０アミノ酸残基をコードする領
域１４７０ベースの塩基配列を決定することができた。
この塩基配列を配列表の配列番号２に示す。また、この
塩基配列から推定されるアミノ酸配列を配列番号１に示
す。プロテインシーケンサーで既に同定していたアミノ
酸配列についても、該塩基配列からすべてを確認でき
た。すなわち、配列番号３〜１１に示すアミノ酸配列
は、配列番号１に示されるアミノ酸配列中、下記表１に
示す位置に存在していた。
塩基配列を含め、酵素タンパクの分子量５４０００から
考えて極めて妥当な４９０アミノ酸残基をコードする領
域１４７０ベースの塩基配列を決定することができた。
この塩基配列を配列表の配列番号２に示す。また、この
塩基配列から推定されるアミノ酸配列を配列番号１に示
す。プロテインシーケンサーで既に同定していたアミノ
酸配列についても、該塩基配列からすべてを確認でき
た。すなわち、配列番号３〜１１に示すアミノ酸配列
は、配列番号１に示されるアミノ酸配列中、下記表１に
示す位置に存在していた。
【００２５】
【表１】
【００２６】なお、この１４７０塩基対の配列は、上記
１．７ｋｂのＥｃｏＲＩ断片中、上流から約１５０塩基
対の位置に存在していた。
１．７ｋｂのＥｃｏＲＩ断片中、上流から約１５０塩基
対の位置に存在していた。
配列番号：１ 配列の長さ：４９０ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：タンパク質 起源：生物名：ペニシリウム・パープロゲナム・ヴァル
・ルブリスクレロチウム（Penicillium purpurogenum v
ar. rubrisclerotium ） 細胞の種類：液体培養細胞 配列の特徴： 特徴を示す記号：mat peptide 存在位置：1..490 特徴を決定した方法：Ｅ 配列 Asp Asp Tyr Arg Pro Thr Phe His Phe Cys Pro Ala Glu Asn Trp Met 1 5 10 15 Asn Glu Pro Asn Gly Leu Ile Lys Ile Asp Ser Thr Trp His Leu Phe 20 25 30 Tyr Gln Ala Asp Pro Thr Ala Asn Val Trp Gly Asn Glu Cys Trp Gly 35 40 45 His Ala Thr Ser Ser Asp Leu Leu His Trp Asp His Leu Pro Val Ala 50 55 60 Ile Pro Val Glu Asn Gly Ile Glu Ser Phe Thr Gly Thr Ser Tyr Tyr 65 70 75 80 Asp Ala Asn Asn Thr Ser Ser Leu Gly Thr Ser Thr Asn Pro Pro Tyr 85 90 95 Leu Ala Phe Phe Thr Gly Tyr Thr Ser Ser Asn Gly Thr Gln Asp Gln 100 105 110 Arg Leu Ala Tyr Ser Thr Asp Leu Gly Thr Thr Trp Leu Lys Phe Ser 115 120 125 Gly Asn Pro Ile Ile Ser Ala Ala Leu Glu Ala Pro His Asp Val Thr 130 135 140 Gly Gly Leu Glu Ser Arg Asp Pro Lys Val Phe Phe His Glu Pro Ser 145 150 155 160 Gly Lys Trp Val Met Val Leu Ala His Gly Gly Gln Asp Lys Leu Thr 165 170 175 Phe Trp Thr Ser Leu Asp Ala Lys Ser Trp Thr Trp Met Ser Asp Leu 180 185 190 Leu Ala Ser Gln Ile Glu Gly Phe Pro Ser Ser Val Thr Gly Trp Glu 195 200 205 Val Pro Asp Met Phe Gln Leu Pro Ile Gln Gly Thr Asn Glu Thr Thr 210 215 220 Trp Val Ile Ile Phe Thr Pro Ala Gln Gly Ser Pro Ala Gly Gly Asn 225 230 235 240 Gly Val Val Ala Leu Thr Gly Ser Phe Asp Gly Glu Thr Phe Leu Ala 245 250 255 Asn Pro Val Asp Ser Ser Thr Leu Trp Leu Asp Tyr Gly Arg Asp Phe 260 265 270 Asp Gly Ala Met Ser Trp Glu Asn Val Pro Ala Ser Asp Gly Arg Leu 275 280 285 Ile Ile Ala Ala Val Met Asn Ser Tyr Gly Ser Asn Pro Pro Thr Asn 290 295 300 Thr Trp Lys Gly Met Leu Ser Phe Pro Arg Thr Leu Thr Leu Glu Lys 305 310 315 320 Ile Gly Ser Lys Gln Tyr Phe Leu Gln Gln Pro Ile Ala Glu Leu Ser 325 330 335 Thr Val Asp Asn Ala Leu Ala Ser Ile Gln Asn Gln Thr Ile Ala Pro 340 345 350 Lys Gln Thr Leu Leu Ser Ser Ile His Gly Ser Ser Leu Asp Val Arg 355 360 365 Ile Ala Phe Ser Val Asp Ser Gly Ala Thr Leu Ser Leu Ala Val Arg 370 375 380 Lys Gly Gly Ser Glu Gln Thr Val Ile Arg Tyr Ser Gln Ser Asn Ser 385 390 395 400 Thr Leu Ser Val Asp Arg Thr Ala Ser Gly Asp Ile Ser Tyr Asp Pro 405 410 415 Ala Ala Gly Gly Ile His Ser Ala Gln Leu Ala Arg Asp Asn Thr Glu 420 425 430 Leu Val Tyr Leu Arg Val Leu Val Asp Thr Cys Ser Val Glu Val Phe 435 440 445 Gly Gly Gln Gly Glu Ala Val Ile Ser Asp Leu Ile Phe Pro Ser Asn 450 455 460 Ser Ser Asp Gly Leu Ser Leu Glu Val Ile Gly Gly Thr Ala Thr Leu 465 470 475 480 Gln Ser Val Glu Val Phe Ser Val Ser Leu 485 490 配列番号：２ 配列の長さ：１４７０ 配列の型：核酸 鎖の数：２本鎖 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ＤＮＡ 起源： 生物名：ペニシリウム・パープロゲナム・ヴァル・ルブ
リスクレロチウム（Penicillium purpurogenum var. ru
brisclerotium ） 細胞の種類：液体培養細胞 配列の特徴： 特徴を示す記号：mat peptide 存在位置：1..1470 特徴を決定した方法：Ｅ 配列 GAT GAC TAT CGT CCA ACC TTT CAT TTC TGC CCG GCG GAG AAT TGG ATG 48 AAT GAG CCC AAT GGG CTG ATT AAG ATT GAT TCA ACA TGG CAC TTA TTT 96 TAT CAG GCT GAC CCA ACA GCA AAT GTA TGG GGT AAT GAG TGC TGG GGC 144 CAT GCA ACC AGC TCC GAC TTA CTC CAT TGG GAT CAT CTG CCT GTC GCA 192 ATT CCA GTC GAA AAC GGA ATT GAA TCT TTC ACT GGC ACC TCT TAT TAT 240 GAT GCT AAT AAT ACA TCG AGC TTA GGC ACG TCT ACC AAT CCA CCG TAC 288 TTA GCC TTT TTC ACT GGA TAT ACC TCT TCC AAC GGA ACG CAG GAT CAG 336 CGC CTT GCT TAC AGC ACA GAT CTT GGG ACA ACA TGG TTG AAA TTC TCC 384 GGT AAT CCA ATA ATA TCG GCA GCT CTG GAA GCA CCT CAT GAT GTG ACT 432 GGA GGC CTC GAA AGT CGT GAT CCT AAA GTG TTC TTC CAT GAA CCG TCA 480 GGA AAA TGG GTT ATG GTC CTT GCG CAT GGT GGC CAG GAC AAA TTA ACA 528 TTC TGG ACG TCA CTA GAT GCG AAA AGC TGG ACG TGG ATG AGT GAC CTG 576 CTA GCT TCC CAA ATC GAG GGA TTC CCA TCT AGT GTC ACT GGA TGG GAA 624 GTG CCG GAT ATG TTT CAA CTT CCC ATC CAA GGC ACC AAT GAG ACC ACC 672 TGG GTT ATA ATC TTT ACA CCA GCT CAG GGA TCT CCG GCT GGT GGT AAC 720 GGT GTT GTG GCA CTT ACG GGG TCC TTT GAT GGG GAA ACA TTC CTG GCT 768 AAT CCT GTG GAC TCT TCA ACG TTA TGG TTA GAT TAC GGT CGT GAT TTT 816 GAT GGT GCT ATG AGT TGG GAA AAC GTA CCT GCA TCA GAT GGT AGG CTA 864 ATC ATC GCC GCT GTG ATG AAC AGT TAT GGT TCA AAC CCT CCT ACC AAC 912 ACC TGG AAA GGG ATG CTT TCC TTT CCG AGG ACA TTA ACC CTC GAG AAA 960 ATC GGC TCA AAG CAA TAC TTT CTC CAG CAG CCA ATC GCT GAG TTA AGC 1008 ACA GTC GAT AAC GCT CTC GCA AGC ATT CAG AAT CAA ACA ATT GCG CCA 1056 AAA CAA ACG TTA CTT TCA TCA ATT CAC GGA AGT AGC TTA GAC GTC CGG 1104 ATC GCT TTT AGC GTT GAT TCA GGT GCT ACG CTG TCA CTA GCA GTC CGA 1152 AAA GGG GGA TCT GAG CAG ACA GTC ATC CGC TAT TCC CAA TCA AAC TCG 1200 ACG CTC TCC GTT GAT CGA ACC GCG AGT GGG GAT ATC TCC TAT GAC CCA 1248 GCA GCA GGA GGT ATT CAT AGC GCA CAA TTA GCA CGG GAC AAT ACT GAG 1296 CTA GTC TAC TTG CGA GTT TTA GTC GAC ACA TGC TCC GTG GAA GTG TTT 1344 GGA GGA CAA GGA GAA GCA GTC ATA TCT GAT CTT ATA TTC CCT AGC AAC 1392 TCT TCT GAT GGC TTA TCT TTG GAG GTA ATT GGA GGG ACG GCC ACT TTG 1440 CAG TCT GTG GAG GTG TTT TCA GTC TCA CTT 1470 配列番号：３ 配列の長さ：９ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列番号：４ 配列の長さ：１２ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列番号：５ 配列の長さ：１３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列 Gly Met Leu Ser Phe Pro Arg Thr Leu Thr Leu Glu Lys 1 5 10 配列番号：６ 配列の長さ：１０ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列番号：７ 配列の長さ：２７ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列 Phe Ser Gly Asn Pro Ile Ile Ser Ala Ala Leu Glu Ala Pro His Asp 1 5 10 15 Val Thr Gly Gly Leu Glu Ser Arg Asp Pro Lys 20 25 配列番号：８ 配列の長さ：１１ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：Ｎ末端フラグメント 配列番号：９ 配列の長さ：２８ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列 Gln Tyr Phe Leu Gln Gln Pro Ile Ala Glu Leu Ser Thr Val Asp Asn 1 5 10 15 Ala Leu Ala Ser Ile Gln Asn Gln Thr Ile Ala Pro 20 25 配列番号：１０ 配列の長さ：２１ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列 Ile Asp Ser Thr Trp His Leu Phe Tyr Gln Ala Asp Pro Thr Ala Asn 1 5 10 15 Val Trp Gly Asn Glu 20 配列番号：１１ 配列の長さ：３０ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列 Ser Trp Thr Trp Met Ser Asp Leu Leu Ala Ser Gln Ile Glu Gly Phe 1 5 10 15 Pro Ser Ser Val Thr Gly Trp Glu Val Pro Asp Met Phe Gln 20 25 30
・ルブリスクレロチウム（Penicillium purpurogenum v
ar. rubrisclerotium ） 細胞の種類：液体培養細胞 配列の特徴： 特徴を示す記号：mat peptide 存在位置：1..490 特徴を決定した方法：Ｅ 配列 Asp Asp Tyr Arg Pro Thr Phe His Phe Cys Pro Ala Glu Asn Trp Met 1 5 10 15 Asn Glu Pro Asn Gly Leu Ile Lys Ile Asp Ser Thr Trp His Leu Phe 20 25 30 Tyr Gln Ala Asp Pro Thr Ala Asn Val Trp Gly Asn Glu Cys Trp Gly 35 40 45 His Ala Thr Ser Ser Asp Leu Leu His Trp Asp His Leu Pro Val Ala 50 55 60 Ile Pro Val Glu Asn Gly Ile Glu Ser Phe Thr Gly Thr Ser Tyr Tyr 65 70 75 80 Asp Ala Asn Asn Thr Ser Ser Leu Gly Thr Ser Thr Asn Pro Pro Tyr 85 90 95 Leu Ala Phe Phe Thr Gly Tyr Thr Ser Ser Asn Gly Thr Gln Asp Gln 100 105 110 Arg Leu Ala Tyr Ser Thr Asp Leu Gly Thr Thr Trp Leu Lys Phe Ser 115 120 125 Gly Asn Pro Ile Ile Ser Ala Ala Leu Glu Ala Pro His Asp Val Thr 130 135 140 Gly Gly Leu Glu Ser Arg Asp Pro Lys Val Phe Phe His Glu Pro Ser 145 150 155 160 Gly Lys Trp Val Met Val Leu Ala His Gly Gly Gln Asp Lys Leu Thr 165 170 175 Phe Trp Thr Ser Leu Asp Ala Lys Ser Trp Thr Trp Met Ser Asp Leu 180 185 190 Leu Ala Ser Gln Ile Glu Gly Phe Pro Ser Ser Val Thr Gly Trp Glu 195 200 205 Val Pro Asp Met Phe Gln Leu Pro Ile Gln Gly Thr Asn Glu Thr Thr 210 215 220 Trp Val Ile Ile Phe Thr Pro Ala Gln Gly Ser Pro Ala Gly Gly Asn 225 230 235 240 Gly Val Val Ala Leu Thr Gly Ser Phe Asp Gly Glu Thr Phe Leu Ala 245 250 255 Asn Pro Val Asp Ser Ser Thr Leu Trp Leu Asp Tyr Gly Arg Asp Phe 260 265 270 Asp Gly Ala Met Ser Trp Glu Asn Val Pro Ala Ser Asp Gly Arg Leu 275 280 285 Ile Ile Ala Ala Val Met Asn Ser Tyr Gly Ser Asn Pro Pro Thr Asn 290 295 300 Thr Trp Lys Gly Met Leu Ser Phe Pro Arg Thr Leu Thr Leu Glu Lys 305 310 315 320 Ile Gly Ser Lys Gln Tyr Phe Leu Gln Gln Pro Ile Ala Glu Leu Ser 325 330 335 Thr Val Asp Asn Ala Leu Ala Ser Ile Gln Asn Gln Thr Ile Ala Pro 340 345 350 Lys Gln Thr Leu Leu Ser Ser Ile His Gly Ser Ser Leu Asp Val Arg 355 360 365 Ile Ala Phe Ser Val Asp Ser Gly Ala Thr Leu Ser Leu Ala Val Arg 370 375 380 Lys Gly Gly Ser Glu Gln Thr Val Ile Arg Tyr Ser Gln Ser Asn Ser 385 390 395 400 Thr Leu Ser Val Asp Arg Thr Ala Ser Gly Asp Ile Ser Tyr Asp Pro 405 410 415 Ala Ala Gly Gly Ile His Ser Ala Gln Leu Ala Arg Asp Asn Thr Glu 420 425 430 Leu Val Tyr Leu Arg Val Leu Val Asp Thr Cys Ser Val Glu Val Phe 435 440 445 Gly Gly Gln Gly Glu Ala Val Ile Ser Asp Leu Ile Phe Pro Ser Asn 450 455 460 Ser Ser Asp Gly Leu Ser Leu Glu Val Ile Gly Gly Thr Ala Thr Leu 465 470 475 480 Gln Ser Val Glu Val Phe Ser Val Ser Leu 485 490 配列番号：２ 配列の長さ：１４７０ 配列の型：核酸 鎖の数：２本鎖 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ＤＮＡ 起源： 生物名：ペニシリウム・パープロゲナム・ヴァル・ルブ
リスクレロチウム（Penicillium purpurogenum var. ru
brisclerotium ） 細胞の種類：液体培養細胞 配列の特徴： 特徴を示す記号：mat peptide 存在位置：1..1470 特徴を決定した方法：Ｅ 配列 GAT GAC TAT CGT CCA ACC TTT CAT TTC TGC CCG GCG GAG AAT TGG ATG 48 AAT GAG CCC AAT GGG CTG ATT AAG ATT GAT TCA ACA TGG CAC TTA TTT 96 TAT CAG GCT GAC CCA ACA GCA AAT GTA TGG GGT AAT GAG TGC TGG GGC 144 CAT GCA ACC AGC TCC GAC TTA CTC CAT TGG GAT CAT CTG CCT GTC GCA 192 ATT CCA GTC GAA AAC GGA ATT GAA TCT TTC ACT GGC ACC TCT TAT TAT 240 GAT GCT AAT AAT ACA TCG AGC TTA GGC ACG TCT ACC AAT CCA CCG TAC 288 TTA GCC TTT TTC ACT GGA TAT ACC TCT TCC AAC GGA ACG CAG GAT CAG 336 CGC CTT GCT TAC AGC ACA GAT CTT GGG ACA ACA TGG TTG AAA TTC TCC 384 GGT AAT CCA ATA ATA TCG GCA GCT CTG GAA GCA CCT CAT GAT GTG ACT 432 GGA GGC CTC GAA AGT CGT GAT CCT AAA GTG TTC TTC CAT GAA CCG TCA 480 GGA AAA TGG GTT ATG GTC CTT GCG CAT GGT GGC CAG GAC AAA TTA ACA 528 TTC TGG ACG TCA CTA GAT GCG AAA AGC TGG ACG TGG ATG AGT GAC CTG 576 CTA GCT TCC CAA ATC GAG GGA TTC CCA TCT AGT GTC ACT GGA TGG GAA 624 GTG CCG GAT ATG TTT CAA CTT CCC ATC CAA GGC ACC AAT GAG ACC ACC 672 TGG GTT ATA ATC TTT ACA CCA GCT CAG GGA TCT CCG GCT GGT GGT AAC 720 GGT GTT GTG GCA CTT ACG GGG TCC TTT GAT GGG GAA ACA TTC CTG GCT 768 AAT CCT GTG GAC TCT TCA ACG TTA TGG TTA GAT TAC GGT CGT GAT TTT 816 GAT GGT GCT ATG AGT TGG GAA AAC GTA CCT GCA TCA GAT GGT AGG CTA 864 ATC ATC GCC GCT GTG ATG AAC AGT TAT GGT TCA AAC CCT CCT ACC AAC 912 ACC TGG AAA GGG ATG CTT TCC TTT CCG AGG ACA TTA ACC CTC GAG AAA 960 ATC GGC TCA AAG CAA TAC TTT CTC CAG CAG CCA ATC GCT GAG TTA AGC 1008 ACA GTC GAT AAC GCT CTC GCA AGC ATT CAG AAT CAA ACA ATT GCG CCA 1056 AAA CAA ACG TTA CTT TCA TCA ATT CAC GGA AGT AGC TTA GAC GTC CGG 1104 ATC GCT TTT AGC GTT GAT TCA GGT GCT ACG CTG TCA CTA GCA GTC CGA 1152 AAA GGG GGA TCT GAG CAG ACA GTC ATC CGC TAT TCC CAA TCA AAC TCG 1200 ACG CTC TCC GTT GAT CGA ACC GCG AGT GGG GAT ATC TCC TAT GAC CCA 1248 GCA GCA GGA GGT ATT CAT AGC GCA CAA TTA GCA CGG GAC AAT ACT GAG 1296 CTA GTC TAC TTG CGA GTT TTA GTC GAC ACA TGC TCC GTG GAA GTG TTT 1344 GGA GGA CAA GGA GAA GCA GTC ATA TCT GAT CTT ATA TTC CCT AGC AAC 1392 TCT TCT GAT GGC TTA TCT TTG GAG GTA ATT GGA GGG ACG GCC ACT TTG 1440 CAG TCT GTG GAG GTG TTT TCA GTC TCA CTT 1470 配列番号：３ 配列の長さ：９ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列番号：４ 配列の長さ：１２ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列番号：５ 配列の長さ：１３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列 Gly Met Leu Ser Phe Pro Arg Thr Leu Thr Leu Glu Lys 1 5 10 配列番号：６ 配列の長さ：１０ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列番号：７ 配列の長さ：２７ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列 Phe Ser Gly Asn Pro Ile Ile Ser Ala Ala Leu Glu Ala Pro His Asp 1 5 10 15 Val Thr Gly Gly Leu Glu Ser Arg Asp Pro Lys 20 25 配列番号：８ 配列の長さ：１１ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：Ｎ末端フラグメント 配列番号：９ 配列の長さ：２８ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列 Gln Tyr Phe Leu Gln Gln Pro Ile Ala Glu Leu Ser Thr Val Asp Asn 1 5 10 15 Ala Leu Ala Ser Ile Gln Asn Gln Thr Ile Ala Pro 20 25 配列番号：１０ 配列の長さ：２１ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列 Ile Asp Ser Thr Trp His Leu Phe Tyr Gln Ala Asp Pro Thr Ala Asn 1 5 10 15 Val Trp Gly Asn Glu 20 配列番号：１１ 配列の長さ：３０ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド フラグメント型：中間部フラグメント 配列 Ser Trp Thr Trp Met Ser Asp Leu Leu Ala Ser Gln Ile Glu Gly Phe 1 5 10 15 Pro Ser Ser Val Thr Gly Trp Glu Val Pro Asp Met Phe Gln 20 25 30
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ｃ１２Ｒ 1:80） (Ｃ１２Ｎ 9/24 Ｃ１２Ｒ 1:80） Ｃ１２Ｒ 1:80） (72)発明者 福岡 章男 北海道砂川市豊沼町１番地 三井東圧化学 株式会社内 (72)発明者 吉見 文伸 北海道砂川市豊沼町１番地 三井東圧化学 株式会社内
Claims (2)
- 【請求項１】 配列表の配列番号１に示すアミノ酸配列
をコードするＤＮＡ。 - 【請求項２】 配列表の配列番号２に示す塩基配列を有
する請求項１記載のＤＮＡ。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5229448A JPH0759574A (ja) | 1993-08-23 | 1993-08-23 | 新規ｄｎａ |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5229448A JPH0759574A (ja) | 1993-08-23 | 1993-08-23 | 新規ｄｎａ |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0759574A true JPH0759574A (ja) | 1995-03-07 |
Family
ID=16892369
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP5229448A Pending JPH0759574A (ja) | 1993-08-23 | 1993-08-23 | 新規ｄｎａ |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0759574A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP3665276A4 (en) * | 2017-08-07 | 2021-07-21 | Gavish-Galilee Bio Applications, Ltd | IMPROVED ENDOINULINASES |
| WO2023225459A2 (en) | 2022-05-14 | 2023-11-23 | Novozymes A/S | Compositions and methods for preventing, treating, supressing and/or eliminating phytopathogenic infestations and infections |
-
1993
- 1993-08-23 JP JP5229448A patent/JPH0759574A/ja active Pending
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP3665276A4 (en) * | 2017-08-07 | 2021-07-21 | Gavish-Galilee Bio Applications, Ltd | IMPROVED ENDOINULINASES |
| US11655463B2 (en) | 2017-08-07 | 2023-05-23 | Migal Galilee Research Institute Ltd. | Endoinulinases |
| WO2023225459A2 (en) | 2022-05-14 | 2023-11-23 | Novozymes A/S | Compositions and methods for preventing, treating, supressing and/or eliminating phytopathogenic infestations and infections |
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