JPH08107796A - １，５−アンヒドログルシトールの定量方法 - Google Patents
１，５−アンヒドログルシトールの定量方法Info
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- JPH08107796A JPH08107796A JP24805294A JP24805294A JPH08107796A JP H08107796 A JPH08107796 A JP H08107796A JP 24805294 A JP24805294 A JP 24805294A JP 24805294 A JP24805294 A JP 24805294A JP H08107796 A JPH08107796 A JP H08107796A
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 臨床診断薬に有用な１，５−アンヒドログル
シトールの測定方法を提供する。 【構成】 水性媒体中、試料中の１，５−アンヒドログ
ルシトールにリン酸基供与体の存在下、１，５−アンヒ
ドログルシトールのリン酸化酵素を反応させ、消費され
るリン酸基供与体を測定することにより、試料中の１，
５−アンヒドログルシトール量を定量する方法。
シトールの測定方法を提供する。 【構成】 水性媒体中、試料中の１，５−アンヒドログ
ルシトールにリン酸基供与体の存在下、１，５−アンヒ
ドログルシトールのリン酸化酵素を反応させ、消費され
るリン酸基供与体を測定することにより、試料中の１，
５−アンヒドログルシトール量を定量する方法。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、糖尿病の診断マーカー
として有用である１，５−アンヒドログルシトール（以
下１，５−ＡＧという）の定量方法に関する。
として有用である１，５−アンヒドログルシトール（以
下１，５−ＡＧという）の定量方法に関する。
【０００２】
【従来の技術】１，５−ＡＧはヒト髄液及び血漿に存在
し、ある種の疾患、特に糖尿病において血漿中の量が低
下することが報告されている化合物である。この１，５
−ＡＧの定量方法としては主にガスクロマトグラフィー
を用いる方法（吉岡ら、糖尿病、２５巻、１１１５〜１
１１８頁、１９８２年）および１，５−ＡＧに酸化酵素
を作用させた後、酸素の消費量、過酸化水素の生成量ま
たは電子受容体の還元体の生成量を測定することにより
１，５−ＡＧを定量する方法が知られている（特公平３
−２４２００号公報）。
し、ある種の疾患、特に糖尿病において血漿中の量が低
下することが報告されている化合物である。この１，５
−ＡＧの定量方法としては主にガスクロマトグラフィー
を用いる方法（吉岡ら、糖尿病、２５巻、１１１５〜１
１１８頁、１９８２年）および１，５−ＡＧに酸化酵素
を作用させた後、酸素の消費量、過酸化水素の生成量ま
たは電子受容体の還元体の生成量を測定することにより
１，５−ＡＧを定量する方法が知られている（特公平３
−２４２００号公報）。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】ガスクロマトグラフィ
ーを用いる１，５−ＡＧの定量方法は、被検体の前処理
と１，５−ＡＧのラベル化が必要であり、分析機器の維
持、管理に高度な技術が必要で煩雑であること、分析に
長時間を要し多数の被検体の測定は困難であるという問
題がある。一方、酸化酵素を使用した１，５−ＡＧの定
量方法は、１，５−ＡＧに対する酵素の基質特異性が低
いという問題点がある。
ーを用いる１，５−ＡＧの定量方法は、被検体の前処理
と１，５−ＡＧのラベル化が必要であり、分析機器の維
持、管理に高度な技術が必要で煩雑であること、分析に
長時間を要し多数の被検体の測定は困難であるという問
題がある。一方、酸化酵素を使用した１，５−ＡＧの定
量方法は、１，５−ＡＧに対する酵素の基質特異性が低
いという問題点がある。
【０００４】
【課題を解決するための手段】本発明は、試料中の１，
５−ＡＧに、リン酸基供与体の存在下、１，５−ＡＧの
リン酸化酵素を反応させ、消費されるリン酸基供与体を
測定することにより、試料中の１，５−ＡＧを定量する
方法に関する。
５−ＡＧに、リン酸基供与体の存在下、１，５−ＡＧの
リン酸化酵素を反応させ、消費されるリン酸基供与体を
測定することにより、試料中の１，５−ＡＧを定量する
方法に関する。
【０００５】試料としては、１，５−ＡＧを含む試料で
あればどのようなものでもよいが、通常は生体から採取
した血液、血清、血漿、尿等があげられる。
あればどのようなものでもよいが、通常は生体から採取
した血液、血清、血漿、尿等があげられる。
【０００６】１，５−ＡＧのリン酸化酵素（以下、１，
５−ＡＧリン酸化酵素という）とは、１，５−ＡＧをリ
ン酸化し得る酵素であればどのようなものでもよいが、
とりわけ１，５−ＡＧに対する基質特異性の強い酵素を
用いることが好ましい。具体的にはヘキソキナーゼ(E.
C.2.7.1.1) 、グルコキナーゼ(E.C.2.7.1.2) 等に属す
る酵素があげられる。１，５−ＡＧリン酸化酵素として
は、例えば脳、肝、筋、赤血球、癌細胞、腸粘膜等高等
動物の組織由来の酵素、Saccharomyces cerevisiae、As
pergillus oryzae、Leuconostoc mesenteroides 、E.co
li、Aerobacter aerogenes、Bacillus sp.、B. stearot
hermopilus 、Alternaria sp.、Gibberella fujikuro
i、Colletotrichum trifolii 、Colletotrichum trunca
tum、Fusarium roseum 等微生物由来の酵素を用いるこ
とができる。また、これらの酵素を遺伝子操作により改
変したものを用いることができる。
５−ＡＧリン酸化酵素という）とは、１，５−ＡＧをリ
ン酸化し得る酵素であればどのようなものでもよいが、
とりわけ１，５−ＡＧに対する基質特異性の強い酵素を
用いることが好ましい。具体的にはヘキソキナーゼ(E.
C.2.7.1.1) 、グルコキナーゼ(E.C.2.7.1.2) 等に属す
る酵素があげられる。１，５−ＡＧリン酸化酵素として
は、例えば脳、肝、筋、赤血球、癌細胞、腸粘膜等高等
動物の組織由来の酵素、Saccharomyces cerevisiae、As
pergillus oryzae、Leuconostoc mesenteroides 、E.co
li、Aerobacter aerogenes、Bacillus sp.、B. stearot
hermopilus 、Alternaria sp.、Gibberella fujikuro
i、Colletotrichum trifolii 、Colletotrichum trunca
tum、Fusarium roseum 等微生物由来の酵素を用いるこ
とができる。また、これらの酵素を遺伝子操作により改
変したものを用いることができる。
【０００７】本発明に用いる１，５−ＡＧリン酸化酵素
の量は、０．１〜５００ｕ／ｍ１であるが、例えばヘキ
ソキナーゼ用いた場合、４〜１００ｕ／ｍ１、好ましく
は１０〜５０ｕ／ｍ１である。
の量は、０．１〜５００ｕ／ｍ１であるが、例えばヘキ
ソキナーゼ用いた場合、４〜１００ｕ／ｍ１、好ましく
は１０〜５０ｕ／ｍ１である。
【０００８】リン酸基供与体としては、１，５−ＡＧリ
ン酸化酵素による１，５−ＡＧのリン酸化反応に関与す
るものであれば特に制限はなく、例えばピロリン酸、グ
アノシン三リン酸（ＧＴＰ）、グアノシン一リン酸（Ｇ
ＭＰ）、ホスホエノールピルビン酸（ＰＥＰ）、リン
酸、アデノシン三リン酸（ＡＴＰ）、グアノシン三リン
酸（ＧＴＰ）、シトシン三リン酸（ＣＴＰ）、チミン三
リン酸（ＴＴＰ）、イノシン三リン酸（ＩＴＰ）、ウリ
ジン三リン酸（ＵＴＰ）、デオキシアデノシン三リン酸
（ｄＡＴＰ）、デオキシグアノシン三リン酸（ｄＧＴ
Ｐ）、デオキシシトシン三リン酸（ｄＣＴＰ）、デオキ
シチミン三リン酸（ｄＴＴＰ）、ｄ−デオキシアデノシ
ン三リン酸（ｄｄＡＴＰ）、ｄ−デオキシグアノシン三
リン酸（ｄｄＧＴＰ）、ｄ−デオキシシトシン三リン酸
（ｄｄＣＴＰ）、ｄ−デオキシチミン三リン酸（ｄｄＴ
ＴＰ）等があげられる。本発明に用いるリン酸基供与体
の濃度は、０．１〜５０ｍＭ、好ましくは０．１〜１０
ｍＭ、とりわけ好ましくは０．５〜３ｍＭである。
ン酸化酵素による１，５−ＡＧのリン酸化反応に関与す
るものであれば特に制限はなく、例えばピロリン酸、グ
アノシン三リン酸（ＧＴＰ）、グアノシン一リン酸（Ｇ
ＭＰ）、ホスホエノールピルビン酸（ＰＥＰ）、リン
酸、アデノシン三リン酸（ＡＴＰ）、グアノシン三リン
酸（ＧＴＰ）、シトシン三リン酸（ＣＴＰ）、チミン三
リン酸（ＴＴＰ）、イノシン三リン酸（ＩＴＰ）、ウリ
ジン三リン酸（ＵＴＰ）、デオキシアデノシン三リン酸
（ｄＡＴＰ）、デオキシグアノシン三リン酸（ｄＧＴ
Ｐ）、デオキシシトシン三リン酸（ｄＣＴＰ）、デオキ
シチミン三リン酸（ｄＴＴＰ）、ｄ−デオキシアデノシ
ン三リン酸（ｄｄＡＴＰ）、ｄ−デオキシグアノシン三
リン酸（ｄｄＧＴＰ）、ｄ−デオキシシトシン三リン酸
（ｄｄＣＴＰ）、ｄ−デオキシチミン三リン酸（ｄｄＴ
ＴＰ）等があげられる。本発明に用いるリン酸基供与体
の濃度は、０．１〜５０ｍＭ、好ましくは０．１〜１０
ｍＭ、とりわけ好ましくは０．５〜３ｍＭである。
【０００９】試料中の１，５−ＡＧと１，５−ＡＧリン
酸化酵素とは、ｐＨ６〜９に調整された水性媒体中、１
５〜５０℃、好ましくは２５〜４０℃の温度で、１０〜
６０分間作用させる。
酸化酵素とは、ｐＨ６〜９に調整された水性媒体中、１
５〜５０℃、好ましくは２５〜４０℃の温度で、１０〜
６０分間作用させる。
【００１０】水性媒体とは、緩衝液、生理食塩水等水を
含有する液体を示し、緩衝液としては、トリス（ヒドロ
キシメチル）アミノメタン−塩酸緩衝液、リン酸緩衝
液、酢酸緩衝液、コハク酸緩衝液、シュウ酸緩衝液、フ
タル酸緩衝液、ホウ酸緩衝液、グリシン緩衝液、バルビ
タール緩衝液またはグッド（ＧＯＯＤ）の緩衝液等があ
げられる。
含有する液体を示し、緩衝液としては、トリス（ヒドロ
キシメチル）アミノメタン−塩酸緩衝液、リン酸緩衝
液、酢酸緩衝液、コハク酸緩衝液、シュウ酸緩衝液、フ
タル酸緩衝液、ホウ酸緩衝液、グリシン緩衝液、バルビ
タール緩衝液またはグッド（ＧＯＯＤ）の緩衝液等があ
げられる。
【００１１】本発明方法において消費されるリン酸基供
与体を測定する方法としては、リボヌクレオシド三リン
酸、デオキシリボヌクレオシド三リン酸を過塩素酸と過
酸化水素で無機リンとし、これにモリブデン酸試薬を加
えて生成するモリブデン酸青を比色定量する方法（臨床
検査提要、金原、泉原著、金原出版１９９３年刊）、Ａ
ＴＰ量を高速液体クロマトグラフィーで定量する方法
〔‘９４年東ソー カタログ集（東ソー株式会社平成６
年刊）〕等があるが、以下に説明するＡＤＰをピルビン
酸キナーゼとピルビン酸オキシダーゼとの連鎖により定
量する方法を用いることが好ましい〔臨床化学−要点
−、荻 三男著、医典社、１９８７年刊〕。
与体を測定する方法としては、リボヌクレオシド三リン
酸、デオキシリボヌクレオシド三リン酸を過塩素酸と過
酸化水素で無機リンとし、これにモリブデン酸試薬を加
えて生成するモリブデン酸青を比色定量する方法（臨床
検査提要、金原、泉原著、金原出版１９９３年刊）、Ａ
ＴＰ量を高速液体クロマトグラフィーで定量する方法
〔‘９４年東ソー カタログ集（東ソー株式会社平成６
年刊）〕等があるが、以下に説明するＡＤＰをピルビン
酸キナーゼとピルビン酸オキシダーゼとの連鎖により定
量する方法を用いることが好ましい〔臨床化学−要点
−、荻 三男著、医典社、１９８７年刊〕。
【００１２】以下に、１，５−ＡＧを基質とする１，５
−ＡＧリン酸化酵素による反応と、ＡＤＰをピルビン酸
キナーゼおよびピルビン酸オキシダーゼの連鎖により定
量する方法とを組み合わせた場合の酵素連鎖図を示す。
−ＡＧリン酸化酵素による反応と、ＡＤＰをピルビン酸
キナーゼおよびピルビン酸オキシダーゼの連鎖により定
量する方法とを組み合わせた場合の酵素連鎖図を示す。
【００１３】
【化１】 該酵素連鎖反応においては、ＡＤＰとホスホエノールピ
ルビン酸とをマグネシウムの存在下ピルビン酸キナーゼ
を用いて反応させ、生じたピルビン酸、酸素およびリン
酸を基質とするピルビン酸オキシダーゼの作用により過
酸化水素を発生させる。生じた過酸化水素量をペルオキ
シダーゼを用いて定量する方法により定量し、対応する
ＡＤＰ量、更にこれに対応する１，５−ＡＧ量を定量す
る。
ルビン酸とをマグネシウムの存在下ピルビン酸キナーゼ
を用いて反応させ、生じたピルビン酸、酸素およびリン
酸を基質とするピルビン酸オキシダーゼの作用により過
酸化水素を発生させる。生じた過酸化水素量をペルオキ
シダーゼを用いて定量する方法により定量し、対応する
ＡＤＰ量、更にこれに対応する１，５−ＡＧ量を定量す
る。
【００１４】過酸化水素量をペルオキシダーゼを用いて
定量する方法としては、４−アミノアンチピリンとフェ
ノール誘導体、アニリン誘導体またはトルイジン誘導体
とを縮合させて比色定量する方法〔生化学と新しい診断
薬の開発、シーエムシー株式会社１９８４年刊〕、その
他ペルオキシダーゼ反応の色源体としてビス〔３−ビス
（４−クロロフェニル）メチル−４−ジメチルアミノフ
ェニル〕アミン（以下、ＢＣＭＡと称す）、ロイコエチ
レンブルー（特開昭５７−２９２９７号公報）、ロイコ
インダミン誘導体もしくはロイコインドフェノール（特
開昭５９−７４７１３号公報）またはトリアリールメタ
ン誘導体（特開昭５６−３１６４１号公報、特開昭６０
−１８４４０号公報）を使用する方法等があげられる。
またルミノール、イソルミノール、ルシゲニンを使用し
た化学発光法〔生物発光と化学発光、今井一洋編、１９
８０年、廣川書店刊〕、蛍光法等〔臨床検査、臨時増刊
号、１９７８年、１２３６−１２３７頁；特願平１−３
０５０５１号〕も使用することができる。
定量する方法としては、４−アミノアンチピリンとフェ
ノール誘導体、アニリン誘導体またはトルイジン誘導体
とを縮合させて比色定量する方法〔生化学と新しい診断
薬の開発、シーエムシー株式会社１９８４年刊〕、その
他ペルオキシダーゼ反応の色源体としてビス〔３−ビス
（４−クロロフェニル）メチル−４−ジメチルアミノフ
ェニル〕アミン（以下、ＢＣＭＡと称す）、ロイコエチ
レンブルー（特開昭５７−２９２９７号公報）、ロイコ
インダミン誘導体もしくはロイコインドフェノール（特
開昭５９−７４７１３号公報）またはトリアリールメタ
ン誘導体（特開昭５６−３１６４１号公報、特開昭６０
−１８４４０号公報）を使用する方法等があげられる。
またルミノール、イソルミノール、ルシゲニンを使用し
た化学発光法〔生物発光と化学発光、今井一洋編、１９
８０年、廣川書店刊〕、蛍光法等〔臨床検査、臨時増刊
号、１９７８年、１２３６−１２３７頁；特願平１−３
０５０５１号〕も使用することができる。
【００１５】１，５−ＡＧリン酸化酵素により消費され
るＡＤＰを、ピルビン酸キナーゼとピルビン酸オキシダ
ーゼの連鎖により定量する方法においては、ピルビン酸
キナーゼ０．１〜１０ｕ／ｍｌ、ピルビン酸オキシダー
ゼ０．１〜５０ｕ／ｍｌ、硫酸マグネシウム、塩化マグ
ネシウム等のマグネシウム塩が０．１〜５０ｍＭ、ホス
ホエノールピルビン酸０．４〜６ｍＭ、リン酸１〜１０
０ｍＭが用いられる。該反応の反応温度、反応時間等の
反応条件は、１，５−ＡＧのリン酸化反応に連鎖させる
ため、前記の１，５−ＡＧのリン酸化反応の反応条件と
同義である。
るＡＤＰを、ピルビン酸キナーゼとピルビン酸オキシダ
ーゼの連鎖により定量する方法においては、ピルビン酸
キナーゼ０．１〜１０ｕ／ｍｌ、ピルビン酸オキシダー
ゼ０．１〜５０ｕ／ｍｌ、硫酸マグネシウム、塩化マグ
ネシウム等のマグネシウム塩が０．１〜５０ｍＭ、ホス
ホエノールピルビン酸０．４〜６ｍＭ、リン酸１〜１０
０ｍＭが用いられる。該反応の反応温度、反応時間等の
反応条件は、１，５−ＡＧのリン酸化反応に連鎖させる
ため、前記の１，５−ＡＧのリン酸化反応の反応条件と
同義である。
【００１６】なお、試料中に多量のグルコース等が存在
し、本発明方法による１，５ＡＧの定量値に影響を与え
るときは、カラムクロマトグラフィー等を用いて試料を
予め前処理することによりグルコース等を消去してから
（特開昭６３−１８５３９７号）、本発明方法を用いて
定量すればよい。
し、本発明方法による１，５ＡＧの定量値に影響を与え
るときは、カラムクロマトグラフィー等を用いて試料を
予め前処理することによりグルコース等を消去してから
（特開昭６３−１８５３９７号）、本発明方法を用いて
定量すればよい。
【００１７】
実施例１ １，５−アンヒドログルシトールの定量に必要な以下の
第１表に示した組成の試薬１および試薬２を調製した。
第１表に示した組成の試薬１および試薬２を調製した。
【００１８】
【表１】 １，５−アンヒドログルシトール２ｍｇ／ｍｌの標準液
を５段階（各０．４、０．８、１．２、１．６、２．０
ｍｇ／ｍｌ）に希釈して作成した試料または精製水２５
μｌに試薬１を３００μｌ加え、３７℃で５分間加温
し、その後、試薬２を１００μｌ添加してさらに１０分
間反応させ、５０５ｎｍでの吸光度を測定した。得られ
た単位時間当たり吸光度変化は１，５−ＡＧの添加時の
濃度に比例した。得られた検量線を図１に示した。
を５段階（各０．４、０．８、１．２、１．６、２．０
ｍｇ／ｍｌ）に希釈して作成した試料または精製水２５
μｌに試薬１を３００μｌ加え、３７℃で５分間加温
し、その後、試薬２を１００μｌ添加してさらに１０分
間反応させ、５０５ｎｍでの吸光度を測定した。得られ
た単位時間当たり吸光度変化は１，５−ＡＧの添加時の
濃度に比例した。得られた検量線を図１に示した。
【００１９】実施例２ 実施例１において色原体である４−アミノアンチピリン
の変わりにＢＣＭＡを０．１ｍｇ／ｍｌ添加する以外は
同一の処方、操作法を用いて１，５−ＡＧを測定した。
得られた検量線を図２に示した。
の変わりにＢＣＭＡを０．１ｍｇ／ｍｌ添加する以外は
同一の処方、操作法を用いて１，５−ＡＧを測定した。
得られた検量線を図２に示した。
【００２０】
【発明の効果】本発明により、簡便かつ正確な１，５−
ＡＧの定量方法が提供される。
ＡＧの定量方法が提供される。
【図１】 実施例１の１，５−アンヒドログルシトール
の検量線。
の検量線。
【図２】 実施例２の１，５−アンヒドログルシトール
の検量線
の検量線
Claims (2)
- 【請求項１】 試料中の１，５−アンヒドログルシトー
ルに、リン酸基供与体の存在下、１，５−アンヒドログ
ルシトールのリン酸化酵素を作用させ、消費されるリン
酸基供与体を測定することにより、試料中の１，５−ア
ンヒドログルシトールを定量する方法。 - 【請求項２】 リン酸基供与体がアデノシン三リン酸で
あり、１，５−アンヒドログルシトールのリン酸化酵素
がヘキソキナーゼまたはグルコキナーゼである請求項１
記載の方法
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP24805294A JP2877703B2 (ja) | 1994-10-13 | 1994-10-13 | １，５−アンヒドログルシトールの定量方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP24805294A JP2877703B2 (ja) | 1994-10-13 | 1994-10-13 | １，５−アンヒドログルシトールの定量方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH08107796A true JPH08107796A (ja) | 1996-04-30 |
| JP2877703B2 JP2877703B2 (ja) | 1999-03-31 |
Family
ID=17172488
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP24805294A Expired - Lifetime JP2877703B2 (ja) | 1994-10-13 | 1994-10-13 | １，５−アンヒドログルシトールの定量方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2877703B2 (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH10191998A (ja) * | 1997-01-17 | 1998-07-28 | Asahi Chem Ind Co Ltd | １，５ａｇまたはａｄｐの測定法 |
| US6309852B1 (en) | 1998-12-11 | 2001-10-30 | Kyowa Medex Co., Ltd. | Method and reagent for quantitative determination of 1,5-anhydroglucitol |
-
1994
- 1994-10-13 JP JP24805294A patent/JP2877703B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH10191998A (ja) * | 1997-01-17 | 1998-07-28 | Asahi Chem Ind Co Ltd | １，５ａｇまたはａｄｐの測定法 |
| US6309852B1 (en) | 1998-12-11 | 2001-10-30 | Kyowa Medex Co., Ltd. | Method and reagent for quantitative determination of 1,5-anhydroglucitol |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2877703B2 (ja) | 1999-03-31 |
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