JPH08266281A - イガイ接着蛋白質遺伝子 - Google Patents
イガイ接着蛋白質遺伝子Info
- Publication number
- JPH08266281A JPH08266281A JP7075210A JP7521095A JPH08266281A JP H08266281 A JPH08266281 A JP H08266281A JP 7075210 A JP7075210 A JP 7075210A JP 7521095 A JP7521095 A JP 7521095A JP H08266281 A JPH08266281 A JP H08266281A
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amino acid
- acid sequence
- protein gene
- seq
- pro
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- Pending
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Adhesives Or Adhesive Processes (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【構成】 配列番号１で示されるアミノ酸配列、又は配
列番号１で示されるアミノ酸配列と実質的に同一なアミ
ノ酸配列をコードするイガイ接着蛋白質遺伝子。 【効果】 接着剤の原料として有用なイガイ接着蛋白質
の遺伝子を提供する。
列番号１で示されるアミノ酸配列と実質的に同一なアミ
ノ酸配列をコードするイガイ接着蛋白質遺伝子。 【効果】 接着剤の原料として有用なイガイ接着蛋白質
の遺伝子を提供する。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は水中や湿潤な環境で使用
できる接着剤の原料となるペプチドを組換えＤＮＡ技術
を用いて製造するために用いるＤＮＡに関する。接着蛋
白質をコードするＤＮＡを組み込んだ組換え体ＤＮＡを
含む微生物や培養細胞を培養液中で培養し、該培養物中
に蓄積される該ポリペプチドを採集することにより、得
られる該ペプチドは、接着剤の原料として広い用途で利
用されることが期待される。
できる接着剤の原料となるペプチドを組換えＤＮＡ技術
を用いて製造するために用いるＤＮＡに関する。接着蛋
白質をコードするＤＮＡを組み込んだ組換え体ＤＮＡを
含む微生物や培養細胞を培養液中で培養し、該培養物中
に蓄積される該ポリペプチドを採集することにより、得
られる該ペプチドは、接着剤の原料として広い用途で利
用されることが期待される。
【０００２】
【従来の技術】乾燥条件下で強い接着力を示す接着剤は
様々な種類のものが開発されている。そのうちの多くの
ものは一旦乾燥条件下で接着してしまえば湿潤環境にお
かれてもその強度を維持できる。しかし、湿潤な条件下
や水中で接着を開始した場合、有効な強度に達すること
ができる接着剤は存在しなかった。
様々な種類のものが開発されている。そのうちの多くの
ものは一旦乾燥条件下で接着してしまえば湿潤環境にお
かれてもその強度を維持できる。しかし、湿潤な条件下
や水中で接着を開始した場合、有効な強度に達すること
ができる接着剤は存在しなかった。
【０００３】イガイ類は自己を良好な環境に固定するた
めに接着蛋白質を合成して自己を基物に接着させること
ができる。この接着蛋白質はムラサキイガイにおいては
主として数十個のAla-Lys-Pro-Ser-Tyr-Pro-Pro-Thr-Ty
r-Lys という10アミノ酸からなる配列の繰り返しにより
構成されており、海水中で硬化して十分な接着強度に達
することができることが知られている（J.H.Waite,Int.
J.Adhesion and Adhesives,7:9-14,1987）。この10アミ
ノ酸の配列の繰り返しをコードするＤＮＡを人工的に合
成し、微生物に作らせることにより水中で接着可能な接
着剤を製造する方法がすでに報告されている（特開平1-
104180号公報）。また、一部分が明らかにされている天
然のムラサキイガイ接着蛋白質の配列を微生物に組み込
んで接着蛋白質を製造する方法も報告されている（D.R.
Filpula et al.,Biotechnol.Prog.,6:171-177,1990）。
しかし、接着剤の接着強度はより強いことが望ましく、
より強い接着強度を実現するための新たな材料が求めら
れていた。
めに接着蛋白質を合成して自己を基物に接着させること
ができる。この接着蛋白質はムラサキイガイにおいては
主として数十個のAla-Lys-Pro-Ser-Tyr-Pro-Pro-Thr-Ty
r-Lys という10アミノ酸からなる配列の繰り返しにより
構成されており、海水中で硬化して十分な接着強度に達
することができることが知られている（J.H.Waite,Int.
J.Adhesion and Adhesives,7:9-14,1987）。この10アミ
ノ酸の配列の繰り返しをコードするＤＮＡを人工的に合
成し、微生物に作らせることにより水中で接着可能な接
着剤を製造する方法がすでに報告されている（特開平1-
104180号公報）。また、一部分が明らかにされている天
然のムラサキイガイ接着蛋白質の配列を微生物に組み込
んで接着蛋白質を製造する方法も報告されている（D.R.
Filpula et al.,Biotechnol.Prog.,6:171-177,1990）。
しかし、接着剤の接着強度はより強いことが望ましく、
より強い接着強度を実現するための新たな材料が求めら
れていた。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】本発明の目的は、より
接着強度の強いイガイ類の接着蛋白質を提供することに
ある。
接着強度の強いイガイ類の接着蛋白質を提供することに
ある。
【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明者等は、従来接着
蛋白質遺伝子について調べられていなかったイガイ（My
tilus coruscus）に着目した。イガイは、従来調べられ
てきたムラサキイガイ（Mytilus edulis）やチレニアイ
ガイ（Mytilus galloprovincialis ）よりも波の荒い海
域を好んで生息する種で、接着強度がこれらの種よりよ
り強いことが知られている。そして、研究の結果、イガ
イの足から抽出したｍＲＮＡから作製したｃＤＮＡライ
ブラリーから、接着蛋白質ｃＤＮＡを単離することに成
功し、本発明を完成した。
蛋白質遺伝子について調べられていなかったイガイ（My
tilus coruscus）に着目した。イガイは、従来調べられ
てきたムラサキイガイ（Mytilus edulis）やチレニアイ
ガイ（Mytilus galloprovincialis ）よりも波の荒い海
域を好んで生息する種で、接着強度がこれらの種よりよ
り強いことが知られている。そして、研究の結果、イガ
イの足から抽出したｍＲＮＡから作製したｃＤＮＡライ
ブラリーから、接着蛋白質ｃＤＮＡを単離することに成
功し、本発明を完成した。
【０００６】即ち、本発明は、配列番号１で示されるア
ミノ酸配列、又は配列番号１で示されるアミノ酸配列と
実質的に同一なアミノ酸配列をコードするイガイ接着蛋
白質遺伝子である。また、本発明は、ＤＮＡ配列が配列
番号２で示される上記記載のイガイ接着蛋白質遺伝子で
ある。
ミノ酸配列、又は配列番号１で示されるアミノ酸配列と
実質的に同一なアミノ酸配列をコードするイガイ接着蛋
白質遺伝子である。また、本発明は、ＤＮＡ配列が配列
番号２で示される上記記載のイガイ接着蛋白質遺伝子で
ある。
【０００７】更に、本発明は、ミチルス・コラスカス
（Mytilus coruscus）を起源とし、Pro-Lys-(Ile又はPr
o)-(Ser又はThr)-Tyr-Pro-Pro-(Thr又はSer)-Tyr-Lysを
含むポリペプチドをコードするイガイ接着蛋白質遺伝子
である。以下、本発明を詳細に説明する。本発明のイガ
イ接着蛋白質遺伝子は、配列番号１で示されるアミノ酸
配列、又は配列番号１で示されるアミノ酸配列と実質的
に同一なアミノ酸配列をコードする。ここで、「配列番
号１で示されるアミノ酸配列と実質的に同一なアミノ酸
配列」とは、配列番号１で示されるアミノ酸配列の幾つ
かのアミノ酸残基について、欠失、置換、付加等の変化
が生じた配列であって、前記配列と同様の接着特性を有
するアミノ酸配列をいう。なお、配列番号１で示される
アミノ酸配列の部分アミノ酸配列も「配列番号１で示さ
れるアミノ酸配列と実質的に同一なアミノ酸配列」に含
まれることはいうまでもない。
（Mytilus coruscus）を起源とし、Pro-Lys-(Ile又はPr
o)-(Ser又はThr)-Tyr-Pro-Pro-(Thr又はSer)-Tyr-Lysを
含むポリペプチドをコードするイガイ接着蛋白質遺伝子
である。以下、本発明を詳細に説明する。本発明のイガ
イ接着蛋白質遺伝子は、配列番号１で示されるアミノ酸
配列、又は配列番号１で示されるアミノ酸配列と実質的
に同一なアミノ酸配列をコードする。ここで、「配列番
号１で示されるアミノ酸配列と実質的に同一なアミノ酸
配列」とは、配列番号１で示されるアミノ酸配列の幾つ
かのアミノ酸残基について、欠失、置換、付加等の変化
が生じた配列であって、前記配列と同様の接着特性を有
するアミノ酸配列をいう。なお、配列番号１で示される
アミノ酸配列の部分アミノ酸配列も「配列番号１で示さ
れるアミノ酸配列と実質的に同一なアミノ酸配列」に含
まれることはいうまでもない。
【０００８】本発明の遺伝子の塩基配列の一例として
は、配列番号２で示される塩基配列を挙げることができ
る。本発明の遺伝子の特徴としては、Pro-Lys-(Ile又は
Pro)-(Ser又はThr)-Tyr-Pro-Pro-(Thr又はSer)-Tyr-Lys
をコードする塩基配列を繰り返し含むことである。本発
明遺伝子は以下の手順で得ることができる。まずイガイ
の足をチオシアン酸グアニジン等により可溶化し、フェ
ノール／クロロホルムによる抽出を行ない、イソプロパ
ノールにより沈殿させることにより全ＲＮＡを得ること
ができる。全ＲＮＡを得る方法はこの方法に限定される
ものではなく、ＬｉＣｌ沈殿法や塩化セシウム溶液に重
層して遠心することによっても得られる。全ＲＮＡか
ら、オリゴｄＴセルロースカラムを用いてポリアデニル
酸鎖を有するＲＮＡ（ポリＡ−ＲＮＡ）を調製する。こ
のポリＡ−ＲＮＡを鋳型として逆転写酵素を用いて２本
鎖ＤＮＡを調製する。この２本鎖ＤＮＡの合成はＳｌヌ
クレアーゼ法やオカヤマ−バーグ法により行ない得る
が、市販のｃＤＮＡ合成キットを用いて合成することも
可能である。次いで、得られたｃＤＮＡを適当なベクタ
ーに挿入し、このベクターを適当な宿主に導入して増幅
させるとともに目的のＤＮＡを持つクローンを選択す
る。ベクターはλファージ由来の各種ベクター、例えば
λgt10やλZAPII など、あるいはpBR322等のプラスミド
ベクターを用いることができる。目的クローンの選択に
は繰り返し配列の一部に相当するオリゴヌクレオチドを
合成してプローブとして用い、これに強く結合するクロ
ーンを選択すればよい。配列の決定はサンガー法やマキ
サム−ギルバート法等の一般的な方法によって決定でき
る。以上の手順により接着蛋白質ｃＤＮＡを単離するこ
とができる。
は、配列番号２で示される塩基配列を挙げることができ
る。本発明の遺伝子の特徴としては、Pro-Lys-(Ile又は
Pro)-(Ser又はThr)-Tyr-Pro-Pro-(Thr又はSer)-Tyr-Lys
をコードする塩基配列を繰り返し含むことである。本発
明遺伝子は以下の手順で得ることができる。まずイガイ
の足をチオシアン酸グアニジン等により可溶化し、フェ
ノール／クロロホルムによる抽出を行ない、イソプロパ
ノールにより沈殿させることにより全ＲＮＡを得ること
ができる。全ＲＮＡを得る方法はこの方法に限定される
ものではなく、ＬｉＣｌ沈殿法や塩化セシウム溶液に重
層して遠心することによっても得られる。全ＲＮＡか
ら、オリゴｄＴセルロースカラムを用いてポリアデニル
酸鎖を有するＲＮＡ（ポリＡ−ＲＮＡ）を調製する。こ
のポリＡ−ＲＮＡを鋳型として逆転写酵素を用いて２本
鎖ＤＮＡを調製する。この２本鎖ＤＮＡの合成はＳｌヌ
クレアーゼ法やオカヤマ−バーグ法により行ない得る
が、市販のｃＤＮＡ合成キットを用いて合成することも
可能である。次いで、得られたｃＤＮＡを適当なベクタ
ーに挿入し、このベクターを適当な宿主に導入して増幅
させるとともに目的のＤＮＡを持つクローンを選択す
る。ベクターはλファージ由来の各種ベクター、例えば
λgt10やλZAPII など、あるいはpBR322等のプラスミド
ベクターを用いることができる。目的クローンの選択に
は繰り返し配列の一部に相当するオリゴヌクレオチドを
合成してプローブとして用い、これに強く結合するクロ
ーンを選択すればよい。配列の決定はサンガー法やマキ
サム−ギルバート法等の一般的な方法によって決定でき
る。以上の手順により接着蛋白質ｃＤＮＡを単離するこ
とができる。
【０００９】この配列は、イガイ接着蛋白質の成熟ポリ
ペプチド領域全長をコードする領域を有しているため、
適当を発現ベクターに挿入し、微生物や培養細胞に導入
して発現させることにより、当該ペプチドを大量調製す
ることが可能である。以下、実施例を用いて本発明を更
に詳細に説明する。但し、本発明の技術的範囲は、これ
らの実施例に限定されるものではない。
ペプチド領域全長をコードする領域を有しているため、
適当を発現ベクターに挿入し、微生物や培養細胞に導入
して発現させることにより、当該ペプチドを大量調製す
ることが可能である。以下、実施例を用いて本発明を更
に詳細に説明する。但し、本発明の技術的範囲は、これ
らの実施例に限定されるものではない。
【００１０】
〔実施例１〕 イガイ足ｃＤＮＡライブラリーの作製 北海道戸井町の海岸で採集した殻長４〜５cmのイガイ10
個体の足よりClontech社のTotal RNA Separator Kit を
用いて添付のプロトコールに従って全ＲＮＡを抽出し、
オリゴｄＴセルロースカラムに導通してポリアデニル酸
鎖を有するＲＮＡ（ポリＡ−ＲＮＡ）を調製した。この
操作により約２μｇのポリＡ−ＲＮＡが得られた。次に
このポリＡ−ＲＮＡを鋳型としてStratagene社のUni-ZA
P XR cloning kitを用いて添付のプロトコールに従い、
ｃＤＮＡライブラリーを作製した。
個体の足よりClontech社のTotal RNA Separator Kit を
用いて添付のプロトコールに従って全ＲＮＡを抽出し、
オリゴｄＴセルロースカラムに導通してポリアデニル酸
鎖を有するＲＮＡ（ポリＡ−ＲＮＡ）を調製した。この
操作により約２μｇのポリＡ−ＲＮＡが得られた。次に
このポリＡ−ＲＮＡを鋳型としてStratagene社のUni-ZA
P XR cloning kitを用いて添付のプロトコールに従い、
ｃＤＮＡライブラリーを作製した。
【００１１】〔実施例２〕 接着蛋白質ｃＤＮＡを含む
組換えファージの選択 実施例１で得られたｃＤＮＡライブラリーを増幅させ、
得られた2000個のプラークをナイロンメンブレン ハイ
ボンドＮ上に固定した。次いでランダムプライマーＤＮ
Ａ標識キット（寳酒造社製）を用いて[32P]dCTP により
標識したチレニアイガイ（M.galloprovincialis ）接着
蛋白質ｃＤＮＡ（K.Inoue and S.Odo,Biological Bulle
tin 186,349-355,1994）の全長をプローブとして用い
て、プラークハイブリダイゼーションを行なった結果、
50個以上のプラークがプローブと結合した。これらのう
ち10個のプラークを任意に選び、挿入されているｃＤＮ
Ａの長さをアガロース電気泳動により調べて、最も長い
挿入断片を持つものについてSOLR/ExAssist System（St
ratagene社）を用いて挿入断片をプラスミドベクターpB
luescriptSK(+)にサブクローニングした。このプラスミ
ドベクターをE.coli Mcfp1-53 に導入した。E.coli Mcf
p1-53 は、工業技術院生命工学工業技術研究所に寄託番
号FERM P-14865として寄託されている（寄託日：平成７
年３月２７日）。
組換えファージの選択 実施例１で得られたｃＤＮＡライブラリーを増幅させ、
得られた2000個のプラークをナイロンメンブレン ハイ
ボンドＮ上に固定した。次いでランダムプライマーＤＮ
Ａ標識キット（寳酒造社製）を用いて[32P]dCTP により
標識したチレニアイガイ（M.galloprovincialis ）接着
蛋白質ｃＤＮＡ（K.Inoue and S.Odo,Biological Bulle
tin 186,349-355,1994）の全長をプローブとして用い
て、プラークハイブリダイゼーションを行なった結果、
50個以上のプラークがプローブと結合した。これらのう
ち10個のプラークを任意に選び、挿入されているｃＤＮ
Ａの長さをアガロース電気泳動により調べて、最も長い
挿入断片を持つものについてSOLR/ExAssist System（St
ratagene社）を用いて挿入断片をプラスミドベクターpB
luescriptSK(+)にサブクローニングした。このプラスミ
ドベクターをE.coli Mcfp1-53 に導入した。E.coli Mcf
p1-53 は、工業技術院生命工学工業技術研究所に寄託番
号FERM P-14865として寄託されている（寄託日：平成７
年３月２７日）。
【００１２】〔実施例３〕 接着蛋白質遺伝子の配列決
定 実施例２で得られた挿入断片の両端の配列をアプライド
バイオシステムズ社製373ADNA シーケンサー及びPRISM
Dye Terminator cycle sequencing Kit を用いて配列を
決定した。その結果、この挿入断片が接着蛋白質の成熟
ペプチド領域の全長を含む配列であることが判明した。
さらに、寳酒造社製キロシーケンスキットを用いて、接
着蛋白質配列の一部分を欠失させた一連のプラスミドを
作出し、アプライドバイオシステムズ社製373ADNA シー
ケンサー及びPRISM Dye Terminator cycle sequencing
Kit を用いて全長の配列を決定した。その結果、得られ
た接着蛋白質遺伝子は図１及び図２に示した通り、成熟
ペプチドのアミノ末端からカルボキシル末端まで848 ア
ミノ酸の配列及び終止コドンをコードする全長2547bpの
配列を含んでいた。848 アミノ酸のうち上流から101 残
基が非繰り返し領域であり、その下流に接着の機能を持
つPro-Lys-Pro またはIle-Ser またはThr-Tyr-Pro-Pro-
Thr またはSer-Lys という10アミノ酸の基本配列とその
若干の変異配列を合わせて72回含む繰り返し領域であっ
た。また下流側の非翻訳領域にはポリアデニル酸鎖付加
シグナルAATAAAが存在し、そのさらに下流にポリアデニ
ル酸鎖が存在した。
定 実施例２で得られた挿入断片の両端の配列をアプライド
バイオシステムズ社製373ADNA シーケンサー及びPRISM
Dye Terminator cycle sequencing Kit を用いて配列を
決定した。その結果、この挿入断片が接着蛋白質の成熟
ペプチド領域の全長を含む配列であることが判明した。
さらに、寳酒造社製キロシーケンスキットを用いて、接
着蛋白質配列の一部分を欠失させた一連のプラスミドを
作出し、アプライドバイオシステムズ社製373ADNA シー
ケンサー及びPRISM Dye Terminator cycle sequencing
Kit を用いて全長の配列を決定した。その結果、得られ
た接着蛋白質遺伝子は図１及び図２に示した通り、成熟
ペプチドのアミノ末端からカルボキシル末端まで848 ア
ミノ酸の配列及び終止コドンをコードする全長2547bpの
配列を含んでいた。848 アミノ酸のうち上流から101 残
基が非繰り返し領域であり、その下流に接着の機能を持
つPro-Lys-Pro またはIle-Ser またはThr-Tyr-Pro-Pro-
Thr またはSer-Lys という10アミノ酸の基本配列とその
若干の変異配列を合わせて72回含む繰り返し領域であっ
た。また下流側の非翻訳領域にはポリアデニル酸鎖付加
シグナルAATAAAが存在し、そのさらに下流にポリアデニ
ル酸鎖が存在した。
【００１３】
【発明の効果】本発明は、イガイ接着蛋白質遺伝子を提
供する。本発明の遺伝子から作られる蛋白質は、他のイ
ガイ類の接着蛋白質よりも接着強度が強く、接着剤の原
料として有用である。
供する。本発明の遺伝子から作られる蛋白質は、他のイ
ガイ類の接着蛋白質よりも接着強度が強く、接着剤の原
料として有用である。
【００１４】
配列番号 １ 配列の長さ：８４８ 配列の型 ：アミノ酸 トポロジー：不明 配列の種類：タンパク質 起源 生物名 ：Mytilus coruscus 配列
【００１５】配列番号 ２ 配列の長さ：２５４７ 配列の型 ：核酸 鎖の数 ：２本鎖 トポロジー：直鎖状 配列の種類：mRNA to cDNA 起源 生物名 ：Mytilus coruscus 配列
【図１】本発明のイガイ接着蛋白質遺伝子の塩基配列を
示す図である。
示す図である。
【図２】本発明のイガイ接着蛋白質遺伝子の塩基配列を
示す図である。
示す図である。
Claims (3)
- 【請求項１】 配列番号１で示されるアミノ酸配列、又
は配列番号１で示されるアミノ酸配列と実質的に同一な
アミノ酸配列をコードするイガイ接着蛋白質遺伝子。 - 【請求項２】 ＤＮＡ配列が配列番号２で示される請求
項１記載のイガイ接着蛋白質遺伝子。 - 【請求項３】 ミチルス・コラスカス（Mytilus corusc
us）を起源とし、Pro-Lys-(Ile又はPro)-(Ser又はThr)-
Tyr-Pro-Pro-(Thr又はSer)-Tyr-Lysを含むポリペプチド
をコードするイガイ接着蛋白質遺伝子。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7075210A JPH08266281A (ja) | 1995-03-31 | 1995-03-31 | イガイ接着蛋白質遺伝子 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7075210A JPH08266281A (ja) | 1995-03-31 | 1995-03-31 | イガイ接着蛋白質遺伝子 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH08266281A true JPH08266281A (ja) | 1996-10-15 |
Family
ID=13569618
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP7075210A Pending JPH08266281A (ja) | 1995-03-31 | 1995-03-31 | イガイ接着蛋白質遺伝子 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH08266281A (ja) |
Cited By (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2005092920A1 (en) * | 2004-03-26 | 2005-10-06 | Postech Foundation | Mussel bioadhesive |
| WO2006103225A1 (de) * | 2005-03-31 | 2006-10-05 | Basf Aktiengesellschaft | Verwendung von polypeptiden als haftvermittler |
| US7799741B2 (en) | 2005-04-01 | 2010-09-21 | Basf Se | Drilling mud containing hydrophobin |
| US7892788B2 (en) | 2005-02-07 | 2011-02-22 | Basf Se | Hydrophobin fusion products, production and use thereof |
| US7910699B2 (en) | 2005-06-10 | 2011-03-22 | Basf Se | Cysteine-depleted hydrophobin fusion proteins, their production and use thereof |
| US8038740B2 (en) | 2005-10-12 | 2011-10-18 | Basf Se | Use of proteins as an antifoaming constituent in fuels |
| US8096484B2 (en) | 2006-08-15 | 2012-01-17 | Basf Se | Method for the production of dry free-flowing hydrophobin preparations |
| US8535535B2 (en) | 2005-04-01 | 2013-09-17 | Basf Se | Use of hydrophobin as a phase stabilizer |
-
1995
- 1995-03-31 JP JP7075210A patent/JPH08266281A/ja active Pending
Cited By (11)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2005092920A1 (en) * | 2004-03-26 | 2005-10-06 | Postech Foundation | Mussel bioadhesive |
| US7622550B2 (en) | 2004-03-26 | 2009-11-24 | Postech Foundation | Mussel bioadhesive |
| US7892788B2 (en) | 2005-02-07 | 2011-02-22 | Basf Se | Hydrophobin fusion products, production and use thereof |
| WO2006103225A1 (de) * | 2005-03-31 | 2006-10-05 | Basf Aktiengesellschaft | Verwendung von polypeptiden als haftvermittler |
| JP4772110B2 (ja) * | 2005-03-31 | 2011-09-14 | ビーエーエスエフ ソシエタス・ヨーロピア | 接着促進剤としてのポリペプチド使用方法 |
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