JPS5966588A - 分繊化したペクトセルロ−ス系繊維の製造方法 - Google Patents
分繊化したペクトセルロ−ス系繊維の製造方法Info
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- JPS5966588A JPS5966588A JP17818882A JP17818882A JPS5966588A JP S5966588 A JPS5966588 A JP S5966588A JP 17818882 A JP17818882 A JP 17818882A JP 17818882 A JP17818882 A JP 17818882A JP S5966588 A JPS5966588 A JP S5966588A
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- Paper (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、分繊化したペクトセルロース系繊維の効率的
な製造方法に関し1.さら1(詳し、くけ、じん皮繊維
を予めアルカリ水溶液で処理した9ち、ペクチン分解酵
素を作用・させて迅速にパルプ化を進行させることを特
徴とする分繊化したペクトセルロース系繊維の、製造方
法に関するものである。
な製造方法に関し1.さら1(詳し、くけ、じん皮繊維
を予めアルカリ水溶液で処理した9ち、ペクチン分解酵
素を作用・させて迅速にパルプ化を進行させることを特
徴とする分繊化したペクトセルロース系繊維の、製造方
法に関するものである。
従来、ペクチン分解酵素などを用いる生化学的公知であ
る。この生化学的手段によるパ・・プ撃を工業的に実施
する場合、酵素による解繊の効率を高めることが重要な
課題となる。(たがって5.本発明者らはこの解繊効率
を高めるべく鋭意!F究を重ね、その結果、先にアルカ
リ性ペクチン分竺酵素をpH7,5〜12の範囲にお!
てじん皮繊維に作用させることを提案した(特開昭54
−147202号公報)。
る。この生化学的手段によるパ・・プ撃を工業的に実施
する場合、酵素による解繊の効率を高めることが重要な
課題となる。(たがって5.本発明者らはこの解繊効率
を高めるべく鋭意!F究を重ね、その結果、先にアルカ
リ性ペクチン分竺酵素をpH7,5〜12の範囲にお!
てじん皮繊維に作用させることを提案した(特開昭54
−147202号公報)。
本発明者らは、よυ効果的かつ効率的にしん皮繊維のパ
ルプ化を進行させる方法を開発すべくさらに研究を進め
た結果、じん皮繊維を先ず希薄なアルカリ杢溶液に浸せ
きする処理を行えば、アルカリ水、溶液に溶出しうる成
分を次の酵素作用系から排除することができ、かつじん
皮繊維は物理的に十分膨、潤した状態になり、その上じ
ん皮竺維のペクチン質はアルカリ性ペクチン分解酵素、
が作用しやすいように化学的に変質するため、じん皮繊
維をこのようにアルカリ水溶液に渋って処理したのち、
アルカリ性ペクチン分解酵素全作用させれば、前記の”
目的を達成しうろことを見出し;この 5知見に午づ、
諭千本発明・、を、完成するに至った。・、・□□l−
。
ルプ化を進行させる方法を開発すべくさらに研究を進め
た結果、じん皮繊維を先ず希薄なアルカリ杢溶液に浸せ
きする処理を行えば、アルカリ水、溶液に溶出しうる成
分を次の酵素作用系から排除することができ、かつじん
皮繊維は物理的に十分膨、潤した状態になり、その上じ
ん皮竺維のペクチン質はアルカリ性ペクチン分解酵素、
が作用しやすいように化学的に変質するため、じん皮繊
維をこのようにアルカリ水溶液に渋って処理したのち、
アルカリ性ペクチン分解酵素全作用させれば、前記の”
目的を達成しうろことを見出し;この 5知見に午づ、
諭千本発明・、を、完成するに至った。・、・□□l−
。
すなわち、本発明は、じん皮繊維を希アルカリ水溶加罰
処理し、次いで水洗したのち、アルカリ性ペクチン分解
酵素を作用させて、繊維間こう着物を分解することを特
徴とする分繊化したペクトセルロース系繊維の製造方法
を提供するものである。、
。
処理し、次いで水洗したのち、アルカリ性ペクチン分解
酵素を作用させて、繊維間こう着物を分解することを特
徴とする分繊化したペクトセルロース系繊維の製造方法
を提供するものである。、
。
本発明ていうペクトセルロース系繊維とは、例えばガノ
ピ、ミッマタ、コウゾ、桑などのじん皮、ペンダ、ラミ
ー、ジュート、□ニュージランド麻などのいわゆる軟質
系麻類の主うな繊維間のこう着物質が主としてペクチン
質である植物繊維のことである。
ピ、ミッマタ、コウゾ、桑などのじん皮、ペンダ、ラミ
ー、ジュート、□ニュージランド麻などのいわゆる軟質
系麻類の主うな繊維間のこう着物質が主としてペクチン
質である植物繊維のことである。
本発明方法におい□て用いるアルカリ性ペクチン分解酵
素とdl、例えは特開昭54−’ 147202号公報
において記載されているように、アルカリ領域に酵素活
性の至適pHをもっペクチン分解酵素のことであって、
シー・ティー・ケリー(Q、T、Kelly )及びダ
ブリュー・エム・ホガティ(W、M、Fogart3’
)−:□に・よつヤ規定されているアルカリ土類金属
する、、’、: シフ、$、!〔プ、°す°バイオケ
ミストリーm1stry ) 778号、3〜9頁””
(、、’i’976 ) ]。 □、 従
来、ペクトセルロース系繊維を処理する場合、発酵精練
法においても、あるいは化学蒸解法においても、そノt
をあらがじめ水に浸せき処理すること、が広く行われて
いる。
素とdl、例えは特開昭54−’ 147202号公報
において記載されているように、アルカリ領域に酵素活
性の至適pHをもっペクチン分解酵素のことであって、
シー・ティー・ケリー(Q、T、Kelly )及びダ
ブリュー・エム・ホガティ(W、M、Fogart3’
)−:□に・よつヤ規定されているアルカリ土類金属
する、、’、: シフ、$、!〔プ、°す°バイオケ
ミストリーm1stry ) 778号、3〜9頁””
(、、’i’976 ) ]。 □、 従
来、ペクトセルロース系繊維を処理する場合、発酵精練
法においても、あるいは化学蒸解法においても、そノt
をあらがじめ水に浸せき処理すること、が広く行われて
いる。
本発明方法は、、この水浸せき処理に代えて希薄なアル
カリ水溶液に浸せき処理することを内容とり“るもので
ある。
カリ水溶液に浸せき処理することを内容とり“るもので
ある。
本発明方法において、じん皮繊維を希薄なアルカリ水溶
液に浸せき処理して得られ□る効果の第一は・水浸竺き
処理′比″′″1溶蟹抽出物が多くなるという点に、あ
、、る。通常、じん皮竺緯′に−は水溶性成分が数係存
在するが、アルカリ水溶液に浸せき処理することによっ
て、アルカリ可溶成分であるヘミセルロースを主体とす
る多糖類が主として溶出される。すなわち、じん皮繊維
をあらかじめ希薄なアルカリ水溶液に浸せき処理すれば
、原料は単に膨潤するだけでなく、前記のヘミセルロー
スを主体とする多糖類が十分に除去される。この多糖類
が十分に除去きれることによって、ペクチン分解酵素の
拡散路が素、犬され、かつ酵素の作用効果が促進される
。すなわちペクチン分解酵素は分子量数方程度のタンパ
ク質であり、こIzが基質である厚相系内に拡散するた
めには、かなり巨大な通路が必要であり、ナルカリ可溶
成分を除去することによって、この通路が拡大される。
液に浸せき処理して得られ□る効果の第一は・水浸竺き
処理′比″′″1溶蟹抽出物が多くなるという点に、あ
、、る。通常、じん皮竺緯′に−は水溶性成分が数係存
在するが、アルカリ水溶液に浸せき処理することによっ
て、アルカリ可溶成分であるヘミセルロースを主体とす
る多糖類が主として溶出される。すなわち、じん皮繊維
をあらかじめ希薄なアルカリ水溶液に浸せき処理すれば
、原料は単に膨潤するだけでなく、前記のヘミセルロー
スを主体とする多糖類が十分に除去される。この多糖類
が十分に除去きれることによって、ペクチン分解酵素の
拡散路が素、犬され、かつ酵素の作用効果が促進される
。すなわちペクチン分解酵素は分子量数方程度のタンパ
ク質であり、こIzが基質である厚相系内に拡散するた
めには、かなり巨大な通路が必要であり、ナルカリ可溶
成分を除去することによって、この通路が拡大される。
また、酵素作用は一般に共存物質の影響を著しく受ける
が、不発り」に用いるアルカリ性ペクチン分解酵素は、
アルカリ可溶成分であるヘミセルロースを主体とする多
糖類を系外へ除去しておくと、失活を受けにくく、酵素
の分繊化作用効果が促進される。
が、不発り」に用いるアルカリ性ペクチン分解酵素は、
アルカリ可溶成分であるヘミセルロースを主体とする多
糖類を系外へ除去しておくと、失活を受けにくく、酵素
の分繊化作用効果が促進される。
次に、じん皮繊維を希薄なアルカリ水溶液に浸せ□き処
理して得られる効果の第二は、基質であるペクチン質が
化学変化するという点にある。このペクチン質の主体は
、ガラクツロン酸のポリマーから成る複合糖誘導体であ
って、そのガラクツロン酸は部分的にメチルエステルと
なっており、じん皮繊維を希薄なアルカリ水溶液に浸せ
き処理することによって、ペクチン質の中のガラクツロ
ン酸メチルエステル部分は加水分解され、遊離のガラク
ツロン酸になる。
理して得られる効果の第二は、基質であるペクチン質が
化学変化するという点にある。このペクチン質の主体は
、ガラクツロン酸のポリマーから成る複合糖誘導体であ
って、そのガラクツロン酸は部分的にメチルエステルと
なっており、じん皮繊維を希薄なアルカリ水溶液に浸せ
き処理することによって、ペクチン質の中のガラクツロ
ン酸メチルエステル部分は加水分解され、遊離のガラク
ツロン酸になる。
ところで、じん皮繊維の分繊化て有効な酵素は、ペクチ
ン分解酵素のうち加水分解酵素と脱離酵素であり、前者
はペクチン酸分解酵素系しか知られてないが、後者はペ
クチン分解酵素とペクチン酸分解酵素が知られており、
一般的にはペクチン酸分解酵素作用の方が大きいといわ
れている。このペクチン酸分解酵素は、ペクチンをペク
チン・エステラーゼによるか、又は化学的なけん化作用
によって加水分解し、その中めエステル基を遊離のカル
ボキシル基に変えてから作用させることが必要であり、
本廃明の希薄なアルカリ水溶液にしん皮繊維を浸せき処
理することによってその目的が達せられる。第三の効果
は、アルカリによって着色物質が抽出されるために生成
するパルプの白色度が著しく向上することである。
ン分解酵素のうち加水分解酵素と脱離酵素であり、前者
はペクチン酸分解酵素系しか知られてないが、後者はペ
クチン分解酵素とペクチン酸分解酵素が知られており、
一般的にはペクチン酸分解酵素作用の方が大きいといわ
れている。このペクチン酸分解酵素は、ペクチンをペク
チン・エステラーゼによるか、又は化学的なけん化作用
によって加水分解し、その中めエステル基を遊離のカル
ボキシル基に変えてから作用させることが必要であり、
本廃明の希薄なアルカリ水溶液にしん皮繊維を浸せき処
理することによってその目的が達せられる。第三の効果
は、アルカリによって着色物質が抽出されるために生成
するパルプの白色度が著しく向上することである。
本発明方法において用いるアルカリ水溶液の濃度は5重
量%以下が好壕しく、通常1重量係程度で十分である。
量%以下が好壕しく、通常1重量係程度で十分である。
もちろん5重量%を超えた濃度でも効果はあるが、経済
的に不利である。また、アルカリ水溶液に用いる塩基性
化合物としては、アルカリ金属及びアルカリ土類金属の
水酸化物又はそれらの弱酸塩があり、具体的には水酸化
アンモニウム、水酸化すトリウム、水酸イ、ヒカリウム
、水酸化カルシウム、炭酸アン阜ニウム、炭酸ナトリウ
ム、炭酸水素すトリウム、炭酸カリウム、炭酸水素カリ
ウム、炭酸カルシウム、炭酸水素カルシウム、亜硫酸ア
ンモニウム、亜硫酸ナトリウム、亜硫酸カルシウムなど
が挙げられる。
的に不利である。また、アルカリ水溶液に用いる塩基性
化合物としては、アルカリ金属及びアルカリ土類金属の
水酸化物又はそれらの弱酸塩があり、具体的には水酸化
アンモニウム、水酸化すトリウム、水酸イ、ヒカリウム
、水酸化カルシウム、炭酸アン阜ニウム、炭酸ナトリウ
ム、炭酸水素すトリウム、炭酸カリウム、炭酸水素カリ
ウム、炭酸カルシウム、炭酸水素カルシウム、亜硫酸ア
ンモニウム、亜硫酸ナトリウム、亜硫酸カルシウムなど
が挙げられる。
本発明方法において用いるアルカリ水溶液の量は原料の
ペクトセルロース系繊維が万遍なく浸せきされる程度で
よく、通常浴比で7貢上□が好ましい。もちろんこれ以
下の鼠でも可能ではあるが、この場合、手動あるいは機
械的なかき捷ぜを少な斗とも不定期、に行うことが必要
である。
ペクトセルロース系繊維が万遍なく浸せきされる程度で
よく、通常浴比で7貢上□が好ましい。もちろんこれ以
下の鼠でも可能ではあるが、この場合、手動あるいは機
械的なかき捷ぜを少な斗とも不定期、に行うことが必要
である。
また、浸せ□き温度は通常室温でよいが、必要に応じて
加熱してもよく、浸せき時間は室温の場合、1時間以上
数日間が望ましい。
加熱してもよく、浸せき時間は室温の場合、1時間以上
数日間が望ましい。
このよ1うにアルカリ水・溶液に浸せき処理して得られ
た腎ん皮繊維を水洗又は中和によってアルカリ分を半分
除去したのち、本発明者らが先に9案 。
た腎ん皮繊維を水洗又は中和によってアルカリ分を半分
除去したのち、本発明者らが先に9案 。
した方法(特開昭54−147202号公報)に準じて
トアルカリ性分解酵素を作用させて繊維間のとp q
、、、、、’、、 、、、 ’:物質を分解する。
トアルカリ性分解酵素を作用させて繊維間のとp q
、、、、、’、、 、、、 ’:物質を分解する。
本発明方法に従えば、従来法に比べて極めて動床的か′
り効率的にしん皮繊維?酵素によるパルプ化が進行する
。得られた分繊化繊維は和紙原料として用いられる。
り効率的にしん皮繊維?酵素によるパルプ化が進行する
。得られた分繊化繊維は和紙原料として用いられる。
次に実施例によって本発明をさらに詳細に説明 。
11111 1
する。
実施例1〜3.比較例1〜3
高知産コウゾ白皮(じん皮)を繊維長30胴に切断した
もの700 f (絶対乾燥重量、を、ll係濃度のア
ンモ=ア水溶液10V、に常温で浸りした・ ゛ウシを
時“手で今き4ぜ仝がら一昼夜装置L7″ち゛水洗し1
77 % = 7 f除去し゛次!、。
もの700 f (絶対乾燥重量、を、ll係濃度のア
ンモ=ア水溶液10V、に常温で浸りした・ ゛ウシを
時“手で今き4ぜ仝がら一昼夜装置L7″ち゛水洗し1
77 % = 7 f除去し゛次!、。
で遠心脱水してパルプ化槽に入れた。
一方、アルカリ性ペクチン分解酵素として、エルウィニ
ア・カロトボラ(、Krwi* carotovora
)GIR−726f:ペクチン帆5壬、グルタミン酸
モノナトリウム0.5係、硫酸アンセン0.3係、K2
HPO40,24%、Na2HPO40−08%、Mg
SO4・7 H2O0,02%から成る培地(pH6,
8)に培着して得られた粗酵素液の限外ろ過濃縮WLを
、その中に含まれる酵素がペクチン酸リアーゼとしてコ
ウゾ1ii′(絶対乾燥重量)当9200〜50単位の
範囲になるように用いた。ここでペクチン酸リアーゼ1
単位とは、ペクチン酸に作用し、1分間に1μ+110
1の4,5−不飽和ガラクツロンef:遊離するに必要
な酵素量のことである。
ア・カロトボラ(、Krwi* carotovora
)GIR−726f:ペクチン帆5壬、グルタミン酸
モノナトリウム0.5係、硫酸アンセン0.3係、K2
HPO40,24%、Na2HPO40−08%、Mg
SO4・7 H2O0,02%から成る培地(pH6,
8)に培着して得られた粗酵素液の限外ろ過濃縮WLを
、その中に含まれる酵素がペクチン酸リアーゼとしてコ
ウゾ1ii′(絶対乾燥重量)当9200〜50単位の
範囲になるように用いた。ここでペクチン酸リアーゼ1
単位とは、ペクチン酸に作用し、1分間に1μ+110
1の4,5−不飽和ガラクツロンef:遊離するに必要
な酵素量のことである。
この粗酵素液の限外沢過濃縮液を\2N−アンモニア緩
衝液(pH9,5)に加えて液量110tとし、前記ア
ンモニア水に浸せき処理して得られたコウゾを入れであ
るパルプ槽に入れ、液循環接触方式でコウゾのパルプ化
を行った。、<レグ化は約1.5N−アンモニア水でp
Htlt制御しながら、30℃の温度で24時間行った
。反応後、ノクルプは時々かきまぜながら水道水で30
分洗ったのち、遠心脱水した。
衝液(pH9,5)に加えて液量110tとし、前記ア
ンモニア水に浸せき処理して得られたコウゾを入れであ
るパルプ槽に入れ、液循環接触方式でコウゾのパルプ化
を行った。、<レグ化は約1.5N−アンモニア水でp
Htlt制御しながら、30℃の温度で24時間行った
。反応後、ノクルプは時々かきまぜながら水道水で30
分洗ったのち、遠心脱水した。
分繊化の挙動は、次のようにして結束繊維率を測定し、
その値で表示した。
その値で表示した。
結束繊維率の6111定。
標準離解機にパルプ3.Of(絶対乾燥重量)、水2t
を加え、5000回転して回転せん断力により離解した
。離解後671000インチ幅の目を有する6カツトの
フラットスクリーンにて解繊した繊維をろ別し、残存す
る結束繊維を集めて乾燥し、その重量を求め、離解機に
加えたパルプとの百分率で結束繊維率を示す。
を加え、5000回転して回転せん断力により離解した
。離解後671000インチ幅の目を有する6カツトの
フラットスクリーンにて解繊した繊維をろ別し、残存す
る結束繊維を集めて乾燥し、その重量を求め、離解機に
加えたパルプとの百分率で結束繊維率を示す。
なお、比較例として水で浸せきして同様の処理を行い、
得られたパルプの結束繊維率を求めた。
得られたパルプの結束繊維率を求めた。
これらの結果を第1表に示す。
Claims (1)
- 1 じん皮繊維を希アルカリ水溶液で処理し、次いで水
洗したのち、アルカリ性ペクチン分解酵素を作用させて
、繊維間こう着物を分解することを特徴とする分繊化し
たペクトセルロース系繊維の製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17818882A JPS5966588A (ja) | 1982-10-08 | 1982-10-08 | 分繊化したペクトセルロ−ス系繊維の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17818882A JPS5966588A (ja) | 1982-10-08 | 1982-10-08 | 分繊化したペクトセルロ−ス系繊維の製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5966588A true JPS5966588A (ja) | 1984-04-16 |
Family
ID=16044132
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP17818882A Pending JPS5966588A (ja) | 1982-10-08 | 1982-10-08 | 分繊化したペクトセルロ−ス系繊維の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5966588A (ja) |
Cited By (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2008050708A (ja) * | 2006-08-23 | 2008-03-06 | Tottori Institute Of Industrial Technology | 靭皮繊維のパルプ化方法及びその装置 |
| EP2261359A1 (en) | 1998-06-10 | 2010-12-15 | Novozymes A/S | Mannanases |
| WO2012149317A1 (en) | 2011-04-29 | 2012-11-01 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions containing bacillus agaradhaerens mannanase and methods of use thereof |
| WO2012149333A1 (en) | 2011-04-29 | 2012-11-01 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions containing bacillus sp. mannanase and methods of use thereof |
| WO2012149325A1 (en) | 2011-04-29 | 2012-11-01 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions containing geobacillus tepidamans mannanase and methods of use thereof |
| WO2014100018A1 (en) | 2012-12-19 | 2014-06-26 | Danisco Us Inc. | Novel mannanase, compositions and methods of use thereof |
| WO2017079756A1 (en) | 2015-11-05 | 2017-05-11 | Danisco Us Inc | Paenibacillus and bacillus spp. mannanases |
| WO2017079751A1 (en) | 2015-11-05 | 2017-05-11 | Danisco Us Inc | Paenibacillus sp. mannanases |
| WO2017106676A1 (en) | 2015-12-18 | 2017-06-22 | Danisco Us Inc | Polypeptides with endoglucanase activity and uses thereof |
| WO2024163584A1 (en) | 2023-02-01 | 2024-08-08 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
| WO2025071996A1 (en) | 2023-09-28 | 2025-04-03 | Danisco Us Inc. | Variant cutinase enzymes with improved solubility and uses thereof |
| WO2026024921A1 (en) | 2024-07-25 | 2026-01-29 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition comprising a subtilisin variant and methods of use |
-
1982
- 1982-10-08 JP JP17818882A patent/JPS5966588A/ja active Pending
Cited By (17)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP2261359A1 (en) | 1998-06-10 | 2010-12-15 | Novozymes A/S | Mannanases |
| EP2284272A1 (en) | 1998-06-10 | 2011-02-16 | Novozymes A/S | Mannanases |
| EP2287318A1 (en) | 1998-06-10 | 2011-02-23 | Novozymes A/S | Mannanases |
| JP2008050708A (ja) * | 2006-08-23 | 2008-03-06 | Tottori Institute Of Industrial Technology | 靭皮繊維のパルプ化方法及びその装置 |
| WO2012149317A1 (en) | 2011-04-29 | 2012-11-01 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions containing bacillus agaradhaerens mannanase and methods of use thereof |
| WO2012149333A1 (en) | 2011-04-29 | 2012-11-01 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions containing bacillus sp. mannanase and methods of use thereof |
| WO2012149325A1 (en) | 2011-04-29 | 2012-11-01 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions containing geobacillus tepidamans mannanase and methods of use thereof |
| WO2014100018A1 (en) | 2012-12-19 | 2014-06-26 | Danisco Us Inc. | Novel mannanase, compositions and methods of use thereof |
| WO2017079756A1 (en) | 2015-11-05 | 2017-05-11 | Danisco Us Inc | Paenibacillus and bacillus spp. mannanases |
| WO2017079751A1 (en) | 2015-11-05 | 2017-05-11 | Danisco Us Inc | Paenibacillus sp. mannanases |
| EP4483721A2 (en) | 2015-11-05 | 2025-01-01 | Danisco US Inc. | Paenibacillus and bacillus spp. mannanases |
| WO2017106676A1 (en) | 2015-12-18 | 2017-06-22 | Danisco Us Inc | Polypeptides with endoglucanase activity and uses thereof |
| WO2018112123A1 (en) | 2016-12-15 | 2018-06-21 | Danisco Us Inc. | Polypeptides with endoglucanase activity and uses thereof |
| WO2024163584A1 (en) | 2023-02-01 | 2024-08-08 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
| WO2025071996A1 (en) | 2023-09-28 | 2025-04-03 | Danisco Us Inc. | Variant cutinase enzymes with improved solubility and uses thereof |
| WO2026024921A1 (en) | 2024-07-25 | 2026-01-29 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition comprising a subtilisin variant and methods of use |
| WO2026024922A1 (en) | 2024-07-25 | 2026-01-29 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
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