JPS60231623A - 単クロ−ン性抗α−フエトプロテイン抗体及び該抗体を用いたα−フエトプロテインの測定法 - Google Patents
単クロ−ン性抗α−フエトプロテイン抗体及び該抗体を用いたα−フエトプロテインの測定法Info
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- JPS60231623A JPS60231623A JP8776384A JP8776384A JPS60231623A JP S60231623 A JPS60231623 A JP S60231623A JP 8776384 A JP8776384 A JP 8776384A JP 8776384 A JP8776384 A JP 8776384A JP S60231623 A JPS60231623 A JP S60231623A
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- antigenic determinant
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- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、α−フェトプロティン（以下ＡＦＰと略す）
上の異なる抗原決定基を認識する新規な単クローン性抗
体に関する。さらに２本発明は該単りローン性抗ＡＦＰ
抗体を用いるＡＦＰの測定法に関する。
上の異なる抗原決定基を認識する新規な単クローン性抗
体に関する。さらに２本発明は該単りローン性抗ＡＦＰ
抗体を用いるＡＦＰの測定法に関する。
ＡＦＰは、胎生期の肝及びヨークサック（ｙｏｌｋｓａ
ｃ）で生産される胎児性血清蛋白であり、健康成人の血
清中にはほとんど存在しない。物理化学的性状は、沈降
定数４−５８．分子量約６４，６００等電点る。７．糖
含量約４チであり、電気泳動的にはα位に易動度を示す
。
ｃ）で生産される胎児性血清蛋白であり、健康成人の血
清中にはほとんど存在しない。物理化学的性状は、沈降
定数４−５８．分子量約６４，６００等電点る。７．糖
含量約４チであり、電気泳動的にはα位に易動度を示す
。
ＡＦＰは、健康成人血清中にはほとんど認められないが
、肝細胞癌、ヨークサックチー−モア（ｙｏｌｋ ｓａ
ｃ ｔｕｍｏｒ）において著しい高値を示すことから血
中のＡＦＰの量を知ることにより。
、肝細胞癌、ヨークサックチー−モア（ｙｏｌｋ ｓａ
ｃ ｔｕｍｏｒ）において著しい高値を示すことから血
中のＡＦＰの量を知ることにより。
肝細胞癌の診断および治療効果の判定を行うことができ
る。
る。
ＡＦＰに対する抗体としては１通常のウサギ。
ヤギ、ウマなどに、直接免疫することによって得られる
ポリクローナル抗体と、ハイブリドーマ−より得られる
モノクローナル抗体が知られている。ポリクローナル抗
体が２種々の抗原決定基に対する抗体の混合物であるの
に対し、モノクローナル抗体は一つの抗原決定基に対す
る抗体のみであり、特異性はポリクローナル抗体より極
めて高い。
ポリクローナル抗体と、ハイブリドーマ−より得られる
モノクローナル抗体が知られている。ポリクローナル抗
体が２種々の抗原決定基に対する抗体の混合物であるの
に対し、モノクローナル抗体は一つの抗原決定基に対す
る抗体のみであり、特異性はポリクローナル抗体より極
めて高い。
本発明者らは、ＡＦＰに対する単クローン性抗体の作製
について研究を行った結果、これまでに知られていた単
りローン性抗ＡＦＰ抗体にはない性質を持つ単りローン
性ＡＦＰ抗体を見い出し１本発明を完成するに至った。
について研究を行った結果、これまでに知られていた単
りローン性抗ＡＦＰ抗体にはない性質を持つ単りローン
性ＡＦＰ抗体を見い出し１本発明を完成するに至った。
本発明の単りローン性抗ＡＦＰ抗体は、以下のようにし
て製造される。
て製造される。
精製ＡＦＰでマウスに免疫し、一定期間後マウスの肺臓
を摘出する。摘出した肺臓細胞は。
を摘出する。摘出した肺臓細胞は。
ポリエチレンクリコールの存在下ミエローマ細胞と融合
されＡＦＰに対する特異的モノクローナル抗体産生細胞
のハイブリドーマとなる。このハイブリドーマを培地中
で培養させて抗体を得る力）、またはマウス腹腔に注射
し、腹水中に抗体を生成させて得てもよい。
されＡＦＰに対する特異的モノクローナル抗体産生細胞
のハイブリドーマとなる。このハイブリドーマを培地中
で培養させて抗体を得る力）、またはマウス腹腔に注射
し、腹水中に抗体を生成させて得てもよい。
このようにして生成した抗体は硫安塩析、イオン交換ク
ロマトグラフィー、ゲル濾過法で精製し高純度の抗体と
する。
ロマトグラフィー、ゲル濾過法で精製し高純度の抗体と
する。
生成した抗体をサンドイツチＥＩＡ法を用い認識する抗
原決定基を検討しＡＦＰの異なる抗原決定基を認識し且
つ１つの抗原決定基に抗体が結合することにより他の抗
原決定基に対する抗体の結合を促進する性質を有する単
りローン性抗ＡＦＰ抗体を得た。
原決定基を検討しＡＦＰの異なる抗原決定基を認識し且
つ１つの抗原決定基に抗体が結合することにより他の抗
原決定基に対する抗体の結合を促進する性質を有する単
りローン性抗ＡＦＰ抗体を得た。
そしてこの単クローン性抗体を用いてＡＦＰの免疫学的
測定を行うことで下記の表の通り迅速、高感度に行うこ
とができる。
測定を行うことで下記の表の通り迅速、高感度に行うこ
とができる。
但し一従来法はＣｌ １ｎｉｃａ Ｃｈｉｍｉｃａ Ａ
ｃｔａ＋ １２２巻。
ｃｔａ＋ １２２巻。
８５８頁、１９８２年に記載の方法である。
ＡＦＰの免疫学的測定法としては、ＳＲ，ＩＤからＲＩ
Ａまで種々の方法があるが、感度の点ではＥＩＡ、ＲＩ
Ａのサンドイツチ法が優れている。しかしながらこれま
での測定系ではポリクローナル抗体を使用する場合、ワ
ンステップでサンドインチ複合体を形成させることが困
難であった。また、モノクローナル抗体を使用した例も
あるが知られている抗体はＡＦＰに対する反応速度がお
そいため測定に長時間を要するなどの問題点があった。
Ａまで種々の方法があるが、感度の点ではＥＩＡ、ＲＩ
Ａのサンドイツチ法が優れている。しかしながらこれま
での測定系ではポリクローナル抗体を使用する場合、ワ
ンステップでサンドインチ複合体を形成させることが困
難であった。また、モノクローナル抗体を使用した例も
あるが知られている抗体はＡＦＰに対する反応速度がお
そいため測定に長時間を要するなどの問題点があった。
本発明で用いることのできる測定法としては。
通常の免疫学的測定法を利用することができるがＥＩＡ
、ＲＩＡ法が特に適していると考えられる。
、ＲＩＡ法が特に適していると考えられる。
以下７本発明で得た単クローン性抗体の特性を利用し、
ＡＦＰの測定法の一例について説明性抗体Ａ−８を用い
２種々の標識物を結合させた標識抗体を調製する。一方
Ａ−，−８と抗原決定基の異なる単クローン性抗体を不
溶性担体に結合させたものを調製する。
ＡＦＰの測定法の一例について説明性抗体Ａ−８を用い
２種々の標識物を結合させた標識抗体を調製する。一方
Ａ−，−８と抗原決定基の異なる単クローン性抗体を不
溶性担体に結合させたものを調製する。
適当な、緩衝液中において、被検液、標識抗体、抗体結
合担体を同時に反応させることにより、不溶性担体上で
サンドイッチ複合体が形成される。次いで、不溶性担体
を分離したのち、不溶性担体に結合した標識物質の量を
測定することにより、被検液中に含まれるＡＦＰ量を測
定することができ乙。
合担体を同時に反応させることにより、不溶性担体上で
サンドイッチ複合体が形成される。次いで、不溶性担体
を分離したのち、不溶性担体に結合した標識物質の量を
測定することにより、被検液中に含まれるＡＦＰ量を測
定することができ乙。
（２）凝集、反応法：不溶性微粒子担体（以下担体）に
、単クローン性抗体Ａ−８を結合させたもの及びＡ−８
と抗原認識部位の異なる１種以上の単クローン性抗体を
結合させた担体を調製する。Ａ−８結合担体を含む２種
以上の担体を適当な割り合いで混合し担体のケンタフ液
を調製する。このケンタフ液と被検体を反応させること
によりＡＦＰを介して担体が凝集し、ＡＦＰを迅速に検
出することができる。
、単クローン性抗体Ａ−８を結合させたもの及びＡ−８
と抗原認識部位の異なる１種以上の単クローン性抗体を
結合させた担体を調製する。Ａ−８結合担体を含む２種
以上の担体を適当な割り合いで混合し担体のケンタフ液
を調製する。このケンタフ液と被検体を反応させること
によりＡＦＰを介して担体が凝集し、ＡＦＰを迅速に検
出することができる。
本発明において用いることのできる不溶性担体としては
、ポリスチレン、ナイロン、ポリエチレン、テフロン、
シリコンゴム、ガラス、紙などこれ才でに使用されて来
たものを使用するこ♂ができ、不溶性担体に抗体を結合
させる方法もガイチの方法を用いることができる。
、ポリスチレン、ナイロン、ポリエチレン、テフロン、
シリコンゴム、ガラス、紙などこれ才でに使用されて来
たものを使用するこ♂ができ、不溶性担体に抗体を結合
させる方法もガイチの方法を用いることができる。
標識物質についても特に限定されることなく、酵素、ラ
ジオアイソトープ、ケイ光物質など任意のものが選択で
きる。
ジオアイソトープ、ケイ光物質など任意のものが選択で
きる。
また１本発明において使用する不溶性微粒子担体として
は、これまでに知られているものを用いることができる
。
は、これまでに知られているものを用いることができる
。
即ち、ポリスチレンラテックス、アミン基を導入したポ
リスチレンラテックス、カルボキシル基を導入したポリ
スチレンラテックス、その他のコポリマーラテックス、
細菌、赤血球などである。
リスチレンラテックス、カルボキシル基を導入したポリ
スチレンラテックス、その他のコポリマーラテックス、
細菌、赤血球などである。
以下、実施例を上げて本発明をさらに詳細に説明する。
実施例１．単クローン性抗体、それを産生ずるハイブリ
ドーマの製法 １）免疫 オスのＢａ１ｌ／ｃマウスの腹腔内に完全フロインドア
ジュバント中のＡＦＰＩＯμｇを注射した。さらに２週
間間隔で２度、同一マウスの腹腔内に不完全フロインド
アジュバント中のＡＦＰＩＯμｇを注射した。融合の８
日前にアジュバントを含まない可溶性ＡＦＰ５０μｇを
マウス静脈内に投与した。
ドーマの製法 １）免疫 オスのＢａ１ｌ／ｃマウスの腹腔内に完全フロインドア
ジュバント中のＡＦＰＩＯμｇを注射した。さらに２週
間間隔で２度、同一マウスの腹腔内に不完全フロインド
アジュバント中のＡＦＰＩＯμｇを注射した。融合の８
日前にアジュバントを含まない可溶性ＡＦＰ５０μｇを
マウス静脈内に投与した。
２）細胞融合
最終免疫より８日後のマウスの肺臓をとりだし、単一細
胞のｉン濁液とした。この１×ｌＯ。
胞のｉン濁液とした。この１×ｌＯ。
個の肺細胞を１ｘ１０７の８−アザクアニン耐性骨髄腫
細胞ｓｐ ２１０ Ａｇ １４と５０％ポリエチレンク
リコール（平均分子量１５４０）を用いて融合した。細
胞は９６穴マイクロプレ一ト３枚に１００μｌづつ分注
しＨＡＴ培地を１日後、２日後、３日後に各１００μｌ
づつ加えた。ＨＡＴ耐性細胞；ハイブリドーマが２８８
穴すべてに増殖するのが観察された。
細胞ｓｐ ２１０ Ａｇ １４と５０％ポリエチレンク
リコール（平均分子量１５４０）を用いて融合した。細
胞は９６穴マイクロプレ一ト３枚に１００μｌづつ分注
しＨＡＴ培地を１日後、２日後、３日後に各１００μｌ
づつ加えた。ＨＡＴ耐性細胞；ハイブリドーマが２８８
穴すべてに増殖するのが観察された。
８）ハイブリドーマの選択及び単クローン化ＡＦＰを吸
着させ、牛血清アルブミンを含むリン酸バッファーで洗
浄済のマイクロプレートの各穴にハイブリドーマの培養
上清５０μｌを加え８７℃１時間反応させた。生理食塩
水で洗浄後、適当に希釈した西洋ワサビペルオキシダー
ゼ結合ヤギ抗マウスＩｇＧ ５０１Ｉｌを加え３７°０
１時間反応させた。生理食塩水で洗浄後０２％オルト・
フェニレンジアミン、００２％過酸化水素水を含むクエ
ン酸−リン酸緩衝液（ｐＨ５，０）をＦｓＯｔｔ（ｌ加
え室温で８０分反応させた。
着させ、牛血清アルブミンを含むリン酸バッファーで洗
浄済のマイクロプレートの各穴にハイブリドーマの培養
上清５０μｌを加え８７℃１時間反応させた。生理食塩
水で洗浄後、適当に希釈した西洋ワサビペルオキシダー
ゼ結合ヤギ抗マウスＩｇＧ ５０１Ｉｌを加え３７°０
１時間反応させた。生理食塩水で洗浄後０２％オルト・
フェニレンジアミン、００２％過酸化水素水を含むクエ
ン酸−リン酸緩衝液（ｐＨ５，０）をＦｓＯｔｔ（ｌ加
え室温で８０分反応させた。
ニ
ーＮ硫酸５０μ４を加え１反応を停止させ呈色のある所
をＡＦＰに特異的な抗体産生細胞を含むものとした。
をＡＦＰに特異的な抗体産生細胞を含むものとした。
単クローン化は９選択したハイブリドーマをフィーダー
細胞にマウスの胸腺細胞を用いて限界希釈法に８度かけ
ることによりなされた。
細胞にマウスの胸腺細胞を用いて限界希釈法に８度かけ
ることによりなされた。
以上の様にして８個のり叱−ンが確立され。
それぞれについてクローン及び抗体をＡ−１〜Ａ−ｓ、
Ｌｌ、ｆ−− ４）単り、ローン性抗体の作成 あらかじめプリスタン（２，６，１０，１４−テトラメ
チルペンタデカン）を腹腔内に注射したマウスの腹腔内
に抗体を産生ずるハイブリドーマを注射する。注射され
たマウスを適当な時間飼育すると、マウス体内にハイブ
リドーマによる腫瘍が形成されそれに伴い腹水中に高濃
度の抗体が生成してくる。このマウスの腹水を採取した
。抗体の精製は、５０％飽和硫酸アンモニウムで分画後
５０％ＤＥＡＥ−セファセル（ファルマシア社・スエー
デン）ヲ用いて行った。
Ｌｌ、ｆ−− ４）単り、ローン性抗体の作成 あらかじめプリスタン（２，６，１０，１４−テトラメ
チルペンタデカン）を腹腔内に注射したマウスの腹腔内
に抗体を産生ずるハイブリドーマを注射する。注射され
たマウスを適当な時間飼育すると、マウス体内にハイブ
リドーマによる腫瘍が形成されそれに伴い腹水中に高濃
度の抗体が生成してくる。このマウスの腹水を採取した
。抗体の精製は、５０％飽和硫酸アンモニウムで分画後
５０％ＤＥＡＥ−セファセル（ファルマシア社・スエー
デン）ヲ用いて行った。
実施例２
実施例１で確立されたハイブリドーマ株５認識する抗原
決定基の異同を決定するため。
決定基の異同を決定するため。
それぞれの抗体をパーオキシダーゼで標識し。
ＡＦＰに対し未標識の抗体と競合反応を行なわせ、阻害
の有無により、認識部位の異同を決定した。
の有無により、認識部位の異同を決定した。
この結果１次の様なグループ化ができた。
実施例８
Ａ）実施例２により分類された単クローン性抗体を用い
サンドインチＥＩＡ法に用いるのに適した組み合せを検
討した所、Ａ−８とＡ−４の組み合せが感度の点から最
も良いことが判明した。
サンドインチＥＩＡ法に用いるのに適した組み合せを検
討した所、Ａ−８とＡ−４の組み合せが感度の点から最
も良いことが判明した。
Ｂ）単クローン性抗体Ａ−８がこれまでに知られた抗体
と異なり、ＡＦＰの一つの抗原決定基にこの抗体が結合
することにより、他の抗原決定基に対する抗体の結合を
促進することは以下のデータにより証明される。
と異なり、ＡＦＰの一つの抗原決定基にこの抗体が結合
することにより、他の抗原決定基に対する抗体の結合を
促進することは以下のデータにより証明される。
単クローン性抗体Ａ−４をポリスチレンボールに結合さ
せたものを用い、ＡＦＰとＡ−８をあらかじめ反応させ
複合体を形成せしめたものと１−４との反応とＡ−４と
ＡＦＰを直接反応させた場合とで、Ａ−４に対するＡＦ
Ｐの結合の反応速度を図１及び図２に示した。
せたものを用い、ＡＦＰとＡ−８をあらかじめ反応させ
複合体を形成せしめたものと１−４との反応とＡ−４と
ＡＦＰを直接反応させた場合とで、Ａ−４に対するＡＦ
Ｐの結合の反応速度を図１及び図２に示した。
この結果から明らかな様に、単クローン性抗体Ａ−８は
単クローン性抗体Ａ−４のＡＦＰの結合を促進している
。
単クローン性抗体Ａ−４のＡＦＰの結合を促進している
。
実施例４；酵素免疫測定法によるＡＦＰの測定ポリスチ
レンビーズ（φ６．４ ｍ、 ）１０００個ヲマウス腹
水より精製したＩｇＧ分画（実施例１参照）を０．１５
Ｍ ＮａＣｌ −０，０１Ｍリン酸緩衝液にｌμｇ
／ ｍｌとなるように溶解した溶液８００ｄに浸し、４
℃で２４時間放置した。その後緩衝液を除去し、牛血清
アルブミン１％、Ｔｗｅｅｎ２０ ０．０５％を含む０
．１５ ＭＮａＣＩ −ｏ、ｏｉ Ｍリン酸緩衝液で洗
浄し、同緩衝液に保存した。
レンビーズ（φ６．４ ｍ、 ）１０００個ヲマウス腹
水より精製したＩｇＧ分画（実施例１参照）を０．１５
Ｍ ＮａＣｌ −０，０１Ｍリン酸緩衝液にｌμｇ
／ ｍｌとなるように溶解した溶液８００ｄに浸し、４
℃で２４時間放置した。その後緩衝液を除去し、牛血清
アルブミン１％、Ｔｗｅｅｎ２０ ０．０５％を含む０
．１５ ＭＮａＣＩ −ｏ、ｏｉ Ｍリン酸緩衝液で洗
浄し、同緩衝液に保存した。
２ 酵素標識抗体の製造
酵素としてペルオキシダーゼ（西洋ワサビ）を用い、中
機ら（Ｊ、Ｈｉｓｔｏｃｈｅｍ ｃｙｌｏｃｈｅｍ、、
２２巻、 １０８４頁、 １９７４年）による方法にて
以下の様にして製造した。
機ら（Ｊ、Ｈｉｓｔｏｃｈｅｍ ｃｙｌｏｃｈｅｍ、、
２２巻、 １０８４頁、 １９７４年）による方法にて
以下の様にして製造した。
ペルオキシダーゼ（東洋紡）４■を１Ｉ１１／の水に溶
解し、 Ｏ，１ＭＮａＩＯ４０’、２＋ａ／を加え室温
で２０分反応する。反応終了後１ｍＭ酢酸ナトリウム緩
衝液に透析し０．２ Ｍ炭酸ナトリウム緩衝液にてｐＨ
を９〜９５に調製した後、５ｍｇのＦａｂ’を添加し室
温で２時間反応した。４ｍｐ／ｄのＮａＢＨ４０，１ｍ
／を加え４°Ｃ２時間放置後。
解し、 Ｏ，１ＭＮａＩＯ４０’、２＋ａ／を加え室温
で２０分反応する。反応終了後１ｍＭ酢酸ナトリウム緩
衝液に透析し０．２ Ｍ炭酸ナトリウム緩衝液にてｐＨ
を９〜９５に調製した後、５ｍｇのＦａｂ’を添加し室
温で２時間反応した。４ｍｐ／ｄのＮａＢＨ４０，１ｍ
／を加え４°Ｃ２時間放置後。
ウロトロゲルＡｃＡ４４（ＬＫＢ） を用いたゲルｒ過
を行い２８０ｎｍ及び４０５ｎｍの吸光度より酵素標識
抗体のピークを集め濃縮保存した。
を行い２８０ｎｍ及び４０５ｎｍの吸光度より酵素標識
抗体のピークを集め濃縮保存した。
ａ、ＡＦＰの測定法
試験管（φ１２ｍｍＸ８０闘）に２０μｌの検体（血清
）または標準液を取る。次に１％ＢＳＡ。
）または標準液を取る。次に１％ＢＳＡ。
０．０５ ％ Ｔｗｅｅｎ ２０を含む０．１５Ｍ Ｎ
ａＣ１−０，０１Ｍリン酸緩衝液ｐＨ７２を用い、２．
で製造した酵素標識抗体を１０００倍に希釈したものを
０．５ ｙｎｌ加え、更に１で製造した不溶化抗体１個
を加え３７℃ｌＯ分保温した。
ａＣ１−０，０１Ｍリン酸緩衝液ｐＨ７２を用い、２．
で製造した酵素標識抗体を１０００倍に希釈したものを
０．５ ｙｎｌ加え、更に１で製造した不溶化抗体１個
を加え３７℃ｌＯ分保温した。
保温終了後反応液を吸引除去し生理食塩水２ｄを加え洗
浄する。この操作を２回行った。
浄する。この操作を２回行った。
洗浄終了後あらかじめ準備した０２チ０−フェンレンジ
アミン・♀塩酸塩（Ｈ２Ｏ２を含むリン酸−クエン酸緩
衝液ｐＨ５，０） ０．５ｄ中にビーズを移し室温で５
分間反応させた。−ＮＨ。
アミン・♀塩酸塩（Ｈ２Ｏ２を含むリン酸−クエン酸緩
衝液ｐＨ５，０） ０．５ｄ中にビーズを移し室温で５
分間反応させた。−ＮＨ。
８０．２．０ｍを加え反応を停止させたのち、酵素反応
により生成した赤かっ色の色素を４９２ｎｍで測定した
。
により生成した赤かっ色の色素を４９２ｎｍで測定した
。
結果
免疫反応１０分酵素反応５分という短時間であっても非
常に高感度で、精度の高い測定が可能であった。
常に高感度で、精度の高い測定が可能であった。
図−１はＡＦＰ濃度Ｚ５ｎｇ／ｍｌ、図−２はＡＦＰ濃
度１１００ｎ／ｉｌにおける反応速度である。 −・−・−はＡＦＰ−Ａ−ｓ複合体に対するＡ−４結合
の反応速度 一〇−〇−はＡＦＰに対するＡ−４の結合の反応速度 なお、横軸は反応時間（分）縦軸はＡＦＰに対するＡ−
４の結合率（％） 図−１ ３０６０１２０（分）
度１１００ｎ／ｉｌにおける反応速度である。 −・−・−はＡＦＰ−Ａ−ｓ複合体に対するＡ−４結合
の反応速度 一〇−〇−はＡＦＰに対するＡ−４の結合の反応速度 なお、横軸は反応時間（分）縦軸はＡＦＰに対するＡ−
４の結合率（％） 図−１ ３０６０１２０（分）
Claims (2)
- （１） α−フェトプロティンの異なる抗原決定基を認
識し且つ１つの抗原決定基に抗体が結合することにより
他の抗原決定基に対する抗体の結合を促進する性質を有
することを特徴きする単クローン性抗α−フェトプロテ
ィン抗体 - （２） α−フェトプロティンの異なる抗原決定基を認
識し且つ１つの抗原決定基に抗体が結合することにより
他の抗原決定基に対する抗体の結合を促進する性質を有
する単クローン性抗α−フェトプロティン抗体を用いる
ことを特徴とするα−フェトプロティンの免疫学的測定
法
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP8776384A JPS60231623A (ja) | 1984-05-02 | 1984-05-02 | 単クロ−ン性抗α−フエトプロテイン抗体及び該抗体を用いたα−フエトプロテインの測定法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP8776384A JPS60231623A (ja) | 1984-05-02 | 1984-05-02 | 単クロ−ン性抗α−フエトプロテイン抗体及び該抗体を用いたα−フエトプロテインの測定法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60231623A true JPS60231623A (ja) | 1985-11-18 |
| JPH0569517B2 JPH0569517B2 (ja) | 1993-10-01 |
Family
ID=13923990
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP8776384A Granted JPS60231623A (ja) | 1984-05-02 | 1984-05-02 | 単クロ−ン性抗α−フエトプロテイン抗体及び該抗体を用いたα−フエトプロテインの測定法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS60231623A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN113214399A (zh) * | 2021-05-19 | 2021-08-06 | 深圳市国创纳米抗体技术有限公司 | 一种抗afp的纳米抗体2f5及其应用 |
-
1984
- 1984-05-02 JP JP8776384A patent/JPS60231623A/ja active Granted
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN113214399A (zh) * | 2021-05-19 | 2021-08-06 | 深圳市国创纳米抗体技术有限公司 | 一种抗afp的纳米抗体2f5及其应用 |
| CN113214399B (zh) * | 2021-05-19 | 2022-04-22 | 深圳市国创纳米抗体技术有限公司 | 一种抗afp的纳米抗体2f5及其应用 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0569517B2 (ja) | 1993-10-01 |
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