JPS606855A - α−アミラ−ゼの定量方法 - Google Patents
α−アミラ−ゼの定量方法Info
- Publication number
- JPS606855A JPS606855A JP58112717A JP11271783A JPS606855A JP S606855 A JPS606855 A JP S606855A JP 58112717 A JP58112717 A JP 58112717A JP 11271783 A JP11271783 A JP 11271783A JP S606855 A JPS606855 A JP S606855A
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amylase
- glucose
- amount
- maltose
- sample
- Prior art date
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- Pending
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Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/34—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving hydrolase
- C12Q1/40—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving hydrolase involving amylase
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- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
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- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
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- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔発明の利用分野〕
本発明は酵素電極全使用して試料中のα−アミラーゼの
活性（以下、単にアミラーゼと略称する）の定量方法に
係り、更に詳細には１本の酵素電極を用いて、試料中に
当初よシ存在するグルコースの妨害を受けずにアミラー
ゼを定量する方法に関する。
活性（以下、単にアミラーゼと略称する）の定量方法に
係り、更に詳細には１本の酵素電極を用いて、試料中に
当初よシ存在するグルコースの妨害を受けずにアミラー
ゼを定量する方法に関する。
アミラーゼは、その基質であるデンプン、デキストリン
、グリコーゲン、ペクチン等の多糖類をマルトースに分
解する酵素であり、人間を含む動物の臓器や植物、微生
物中に存在する。そして血液などの生体液中のアミラー
ゼを定量することにより各種疾患の診断が可能のため、
近時アミラーゼの定量が特に注目されている。
、グリコーゲン、ペクチン等の多糖類をマルトースに分
解する酵素であり、人間を含む動物の臓器や植物、微生
物中に存在する。そして血液などの生体液中のアミラー
ゼを定量することにより各種疾患の診断が可能のため、
近時アミラーゼの定量が特に注目されている。
従来、アミラーゼの定量方法としては、（１）デンプン
がアミラーゼによって次第に分解されるのをヨードデン
プン反応で追跡するアミロクラスチック法、（２）アミ
ラーゼにより分解されて生じたマルトースの還元力を測
定するサツカロジェニック法、（３）色素を交差結合さ
せた不溶性の着色デンプンを基質としてアミラーゼの作
用で遊離した可溶性色素を比色測定するクロモジエニッ
クザブストレ−ト法等がある。しかし、これらの方法は
特に試料が生体液である場合、その中に言まれている各
種の物質、例えば、尿素、尿酸、タンパク質、糖、ビタ
ミン０等力稍ＩＪ定妨害物質となり、このため測定精度
に欠ける鼎点をもち、又、分析操作が煩雑であυ、分析
時間も長い等の欠点を有すわ。
がアミラーゼによって次第に分解されるのをヨードデン
プン反応で追跡するアミロクラスチック法、（２）アミ
ラーゼにより分解されて生じたマルトースの還元力を測
定するサツカロジェニック法、（３）色素を交差結合さ
せた不溶性の着色デンプンを基質としてアミラーゼの作
用で遊離した可溶性色素を比色測定するクロモジエニッ
クザブストレ−ト法等がある。しかし、これらの方法は
特に試料が生体液である場合、その中に言まれている各
種の物質、例えば、尿素、尿酸、タンパク質、糖、ビタ
ミン０等力稍ＩＪ定妨害物質となり、このため測定精度
に欠ける鼎点をもち、又、分析操作が煩雑であυ、分析
時間も長い等の欠点を有すわ。
こうした欠点を解消する方法として、近時酵素法が開発
され、これに属するものとしでは、（４）可溶性デンプ
ンを基質としてα−アミラーゼによシ生成したマルトー
スをマルトフォスフアリラーゼによシ分解し、更にβ−
７オスフオグルコムターゼ、グルコース−６−リン酸脱
水素酵素、６−７オスフオグルコン酸脱水素酵素を用い
る３段階の酵素反応を経て、最終的に生じたＮＡＩ）Ｈ
（還元型ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド）量を
測定するマルトース・ホスホリラーゼ法、（５）α−グ
ルコシダーゼによシマルトースをグルコースに分解し、
このグルコースを測定するα−グルコシダ性を利用する
ため、前記（１）〜（３）の方法に比し、測定妨害物質
の影響を受けない長所があるが、しかし、全血の測定は
不可能で分析時間が長く、酵素や補酵素の分析試薬が高
価であり、又、装置が複雑であるなどの欠点があめ。
され、これに属するものとしでは、（４）可溶性デンプ
ンを基質としてα−アミラーゼによシ生成したマルトー
スをマルトフォスフアリラーゼによシ分解し、更にβ−
７オスフオグルコムターゼ、グルコース−６−リン酸脱
水素酵素、６−７オスフオグルコン酸脱水素酵素を用い
る３段階の酵素反応を経て、最終的に生じたＮＡＩ）Ｈ
（還元型ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド）量を
測定するマルトース・ホスホリラーゼ法、（５）α−グ
ルコシダーゼによシマルトースをグルコースに分解し、
このグルコースを測定するα−グルコシダ性を利用する
ため、前記（１）〜（３）の方法に比し、測定妨害物質
の影響を受けない長所があるが、しかし、全血の測定は
不可能で分析時間が長く、酵素や補酵素の分析試薬が高
価であり、又、装置が複雑であるなどの欠点があめ。
し発明の目的〕
本発明は１ｉＪ記の現状に鑑みてなされたもので、その
目的とするところは、全血の測定が可能で測定妨害物質
に影ｆｉｉｌを受けることなく測定精度が高く、分析時
間が短く、分析操作も簡便で、高価な分析試薬も必要と
せず、かつ、分析装置の措造も簡単である、試料中のア
ミラーゼの定１を方法を提供することであわ。
目的とするところは、全血の測定が可能で測定妨害物質
に影ｆｉｉｌを受けることなく測定精度が高く、分析時
間が短く、分析操作も簡便で、高価な分析試薬も必要と
せず、かつ、分析装置の措造も簡単である、試料中のア
ミラーゼの定１を方法を提供することであわ。
木兄りｊのアミラーゼの定量方法は、酵素電極を使用す
る試料中に含まれるアミラーゼの定量方法において、試
料を緩衝液に加え、この混合液をグルコースとマルトー
ス量金測定できる酵素’＋’ｌｊ極（以下酵素電極と称
する）に接触させて試料中に当初よシ存在するグルコー
ス量を測定し、次にこの混合液にアミラーゼの基質を加
え、試料中のアミラーゼによシマルトースを生成せしめ
、このマルトース量を前記の電極で測定し、マルトース
由来のグルコースと当初よシ存在するグルコース量との
総量を測定し、この量と当初よシ存在するグルコース量
との差からアミラーゼを定量することを特徴とするもの
である。
る試料中に含まれるアミラーゼの定量方法において、試
料を緩衝液に加え、この混合液をグルコースとマルトー
ス量金測定できる酵素’＋’ｌｊ極（以下酵素電極と称
する）に接触させて試料中に当初よシ存在するグルコー
ス量を測定し、次にこの混合液にアミラーゼの基質を加
え、試料中のアミラーゼによシマルトースを生成せしめ
、このマルトース量を前記の電極で測定し、マルトース
由来のグルコースと当初よシ存在するグルコース量との
総量を測定し、この量と当初よシ存在するグルコース量
との差からアミラーゼを定量することを特徴とするもの
である。
本発明は、１本の酵素電極を用い、その検知特異性を有
効に利用するものでおシ、その原理は下記の酵素反応に
よシ説明される。
効に利用するものでおシ、その原理は下記の酵素反応に
よシ説明される。
ライド （１）
十Ｈ２Ｏ２（ＩＩＩ）
すなわち、グルコースを測定する場合には酵素トシてグ
ルコースオキシダーゼを用いグルコースの酸化反応を行
なわせると上記（１）式に従って酸Ｘ０２が消費され過
酸化水素Ｈ２０２が生成する。
ルコースオキシダーゼを用いグルコースの酸化反応を行
なわせると上記（１）式に従って酸Ｘ０２が消費され過
酸化水素Ｈ２０２が生成する。
この酸素又は過酸化水素はグルコースと異なり電気化学
的な測定の対象となシうるので、消費に伴う酸素量の減
少又は生成に伴う過酸化水素量を電気化学的に測定して
間接的にグルコース濃度の測定が可能となる。マルトー
スの測定では、上記（１）式に従い試料中のα−アミラ
ーゼの作用によシ糖類（基質）から分解生成したα−マ
ルトースが、（ＩＩ）式に従って酵素α−グリコシダー
ゼの作用によシ水と反応して２分子のグルコースになり
、このグルコースが（ｎ［）式に従って酵素グルコース
オキシダーゼの作用によシ水及び酸素と反応してグルコ
ン酸と過酸化水素を生成する。この場合、過酸化水素量
の生成又は酸素量の減少を電気化学的に測定することに
より間接的にグルコース量の測定が可能になることはグ
ルコースを測定する場合と同じであるが、ここで測定さ
れるグルコース量は、α−アミダーゼによシ基質から分
解生成したα−マルトースに由来するグルコースと試料
中に当初から存在するグルコースとの総量である。この
グルコース総量に対応するマルトース測定で得られた出
力信号と、当初グルコース景に対応する出力信号の差か
らα−アミラーゼを測定するのである。
的な測定の対象となシうるので、消費に伴う酸素量の減
少又は生成に伴う過酸化水素量を電気化学的に測定して
間接的にグルコース濃度の測定が可能となる。マルトー
スの測定では、上記（１）式に従い試料中のα−アミラ
ーゼの作用によシ糖類（基質）から分解生成したα−マ
ルトースが、（ＩＩ）式に従って酵素α−グリコシダー
ゼの作用によシ水と反応して２分子のグルコースになり
、このグルコースが（ｎ［）式に従って酵素グルコース
オキシダーゼの作用によシ水及び酸素と反応してグルコ
ン酸と過酸化水素を生成する。この場合、過酸化水素量
の生成又は酸素量の減少を電気化学的に測定することに
より間接的にグルコース量の測定が可能になることはグ
ルコースを測定する場合と同じであるが、ここで測定さ
れるグルコース量は、α−アミダーゼによシ基質から分
解生成したα−マルトースに由来するグルコースと試料
中に当初から存在するグルコースとの総量である。この
グルコース総量に対応するマルトース測定で得られた出
力信号と、当初グルコース景に対応する出力信号の差か
らα−アミラーゼを測定するのである。
本発明で用いられる酵素電極はグルコースオキシダーゼ
とα−グリコシダーゼが固定しである固定化酵素膜と、
これらの酵素の触媒作用によって起った化学反応の増減
物を電気化学的に測定することのできるトランスジュー
サから成る。トランスジューサとしては市販のガルバニ
型およびボーラロ型の酸素電極、またはボーラロ型の過
酸化水素電極が用いることができる。
とα−グリコシダーゼが固定しである固定化酵素膜と、
これらの酵素の触媒作用によって起った化学反応の増減
物を電気化学的に測定することのできるトランスジュー
サから成る。トランスジューサとしては市販のガルバニ
型およびボーラロ型の酸素電極、またはボーラロ型の過
酸化水素電極が用いることができる。
本発明に用いられる基質としては、可溶性デンプン、ア
ミロース、アミロペクチン等の多糖類やマルトペンタオ
ース、マルトラオース等の少糖類があるが、一般には少
糖類が望ましい。これらは一般に緩衝液等に溶し水溶液
の形で用いられる。
ミロース、アミロペクチン等の多糖類やマルトペンタオ
ース、マルトラオース等の少糖類があるが、一般には少
糖類が望ましい。これらは一般に緩衝液等に溶し水溶液
の形で用いられる。
また、本発明に用いられる緩衝液としては、アミラーゼ
、α−グリコシダーゼ、グルコースオキシダーゼの３種
の酵素の安定領域でかつ、それらの至適なｐ）（領域に
近いｐＨ領域を持つ緩衝液であればよく、具体的には例
えばリン酸緩衝液等が適当である。
、α−グリコシダーゼ、グルコースオキシダーゼの３種
の酵素の安定領域でかつ、それらの至適なｐ）（領域に
近いｐＨ領域を持つ緩衝液であればよく、具体的には例
えばリン酸緩衝液等が適当である。
以下、本発明を図面によって説明する。第１図は本発明
の一実施例である酵素電極の概略図を示やし、図中１は
酸素、または過酸化水素電極であシ、２はその作用面で
ある。α−グルコシダーゼとグルコースオキシダーゼの
２種の酵素を固定化した酵素膜（以下酵素膜と略称する
）４は酸素又は過酸化水素電極１の作用面２の外側にＯ
−リング３で固定されている。５はリード線である。こ
の酵素電極を、恒温装置および攪拌装置の付いた測定セ
ルに取付ける。測定セルに一定量のリン酸緩衝液を入れ
、３０〜４０ｔｌ’の範囲の恒温に保ち、攪拌する。こ
こに試料を入れると、試料中に当初より存在するグルコ
ースが酵素膜４に接触し、前記（ＩＩＩ）式の反応を起
す。このとき得られる出力信号の電流値がほぼ定常状態
にｋつでから一定量の基質を注入すると試料中にあるア
ミラーゼの作用により前記（１）式の反応が起υα−マ
ルト−スが生じる。このα−マルトースは酵素膜４に接
触し、前記（旧、（■）式で示めす反応を起す。この時
の出力信号である電流値の増加はα−アミラーゼの作用
によるものである。これらの電流値変化の状態を第２図
に示≠す。第２図において、ｔｏは試料を注入した時点
、【ｌは基質を入れた時点である。１１は当初よシ試料
中に存在するグルコースやマルトースに起因する電流値
であり、それ以上の電流値の増加がアミラーゼに起因す
るものであよりアミラーゼが測定できる。
の一実施例である酵素電極の概略図を示やし、図中１は
酸素、または過酸化水素電極であシ、２はその作用面で
ある。α−グルコシダーゼとグルコースオキシダーゼの
２種の酵素を固定化した酵素膜（以下酵素膜と略称する
）４は酸素又は過酸化水素電極１の作用面２の外側にＯ
−リング３で固定されている。５はリード線である。こ
の酵素電極を、恒温装置および攪拌装置の付いた測定セ
ルに取付ける。測定セルに一定量のリン酸緩衝液を入れ
、３０〜４０ｔｌ’の範囲の恒温に保ち、攪拌する。こ
こに試料を入れると、試料中に当初より存在するグルコ
ースが酵素膜４に接触し、前記（ＩＩＩ）式の反応を起
す。このとき得られる出力信号の電流値がほぼ定常状態
にｋつでから一定量の基質を注入すると試料中にあるア
ミラーゼの作用により前記（１）式の反応が起υα−マ
ルト−スが生じる。このα−マルトースは酵素膜４に接
触し、前記（旧、（■）式で示めす反応を起す。この時
の出力信号である電流値の増加はα−アミラーゼの作用
によるものである。これらの電流値変化の状態を第２図
に示≠す。第２図において、ｔｏは試料を注入した時点
、【ｌは基質を入れた時点である。１１は当初よシ試料
中に存在するグルコースやマルトースに起因する電流値
であり、それ以上の電流値の増加がアミラーゼに起因す
るものであよりアミラーゼが測定できる。
実施例１
米国特許第４３０７１９５に記載された固定化酵素膜の
製造方法に準じてα−グルコシダーゼとグルコースオキ
シダーゼを固定化したアセチルセルロース製の酵素膜を
得た。この酵素膜は厚さ３０μｍでα−グルコシダーゼ
の活性が２Ｉｌ／ｃｍ”でグルコ−スオキシダーゼの活
性が５ Ｉ、Ｅ／ｃｒｎ２である。この酵素膜を過酸化
水素電極に装着して酵素電極を得た。この電極を攪拌装
置と恒温装置の付いた測定セルに取付けた。この測定セ
ルを３７ｒに保ちｐ Ｈ７，０，０，１モル／ｌのリン
酸バソンアーを満たし、ここに試料としてアミラーゼと
８０ｍｇ／ｄｔのグルコースを含む管理血清２５μｔを
注入した。
製造方法に準じてα−グルコシダーゼとグルコースオキ
シダーゼを固定化したアセチルセルロース製の酵素膜を
得た。この酵素膜は厚さ３０μｍでα−グルコシダーゼ
の活性が２Ｉｌ／ｃｍ”でグルコ−スオキシダーゼの活
性が５ Ｉ、Ｅ／ｃｒｎ２である。この酵素膜を過酸化
水素電極に装着して酵素電極を得た。この電極を攪拌装
置と恒温装置の付いた測定セルに取付けた。この測定セ
ルを３７ｒに保ちｐ Ｈ７，０，０，１モル／ｌのリン
酸バソンアーを満たし、ここに試料としてアミラーゼと
８０ｍｇ／ｄｔのグルコースを含む管理血清２５μｔを
注入した。
実施例２
実施例１と同様な方法で血清を分析し、同時にこの試料
を従来法で多用されているブルースターチ法（クロモジ
ェニックサブストレート法の−ｆりで分析し、その結果
を比較した。このときの相関係数は０．９９５（ｎ＝２
０） となり従来法とよく一致することがわかった。
を従来法で多用されているブルースターチ法（クロモジ
ェニックサブストレート法の−ｆりで分析し、その結果
を比較した。このときの相関係数は０．９９５（ｎ＝２
０） となり従来法とよく一致することがわかった。
以上説明したように、本発明の定量方法によれば、生体
液に含まれるα−アミラーゼが高価な分析試薬を使わず
に簡便な方法及び装置で短時間に測定できる。又、その
分析結果は、グルコースやマルトース等の測定妨害物の
影響を受けず測定精度において極わめて優れている。
液に含まれるα−アミラーゼが高価な分析試薬を使わず
に簡便な方法及び装置で短時間に測定できる。又、その
分析結果は、グルコースやマルトース等の測定妨害物の
影響を受けず測定精度において極わめて優れている。
したがって、本発明は、特に生体液中のα−アミラーゼ
量を測定して疾病の診断に役立たせる臨床検査の分野に
おいて極めて有用々分析方法である。また、更にはアミ
ラーゼばかシではなく、グルコースやマルトースおよび
グルコース、マルトースを生成する物質も測定できるこ
とはいうまでもない。
量を測定して疾病の診断に役立たせる臨床検査の分野に
おいて極めて有用々分析方法である。また、更にはアミ
ラーゼばかシではなく、グルコースやマルトースおよび
グルコース、マルトースを生成する物質も測定できるこ
とはいうまでもない。
第１図は本発明で用いられる酵素電極の概略図、第２図
は本発明の分析方法で得られた出力信号の変化を示イす
図である。 １・・・酸素、または過酸化水素電極、２・・・作用面
、３・・・０−リング、４・・・固定化α−グリコシダ
ーゼ第 １ 図 第 ２（２］ ｔｏ ｔ。
は本発明の分析方法で得られた出力信号の変化を示イす
図である。 １・・・酸素、または過酸化水素電極、２・・・作用面
、３・・・０−リング、４・・・固定化α−グリコシダ
ーゼ第 １ 図 第 ２（２］ ｔｏ ｔ。
Claims (1)
- １、酵素電極を使用する試料中に含まれるα−アミラー
ゼの定量方法において、試料を緩衝液に加え、この混合
液をグルコースおよびマルトースの測定できる酵素電極
に接触させて、試料中に当初よシ存在するグルコース量
を測定し、次にこの混合液にα−アミラーゼの基質を加
え、試料中のα−アミ２−セによシマルトースを生成せ
しめ、このマルトース量を前記の′成極で測定し、マル
トース由来のグルコースと、当初より存在するグルコー
ス量との総被を測定し、この量と当初よシ存在するグル
コース量との差からα−アミラーゼを走置することを特
徴とするα−アミラーゼの定量方法、
Priority Applications (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58112717A JPS606855A (ja) | 1983-06-24 | 1983-06-24 | α−アミラ−ゼの定量方法 |
| DE19843423406 DE3423406A1 (de) | 1983-06-24 | 1984-06-25 | Verfahren zur bestimmung von (alpha)-amylase |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58112717A JPS606855A (ja) | 1983-06-24 | 1983-06-24 | α−アミラ−ゼの定量方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS606855A true JPS606855A (ja) | 1985-01-14 |
Family
ID=14593750
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP58112717A Pending JPS606855A (ja) | 1983-06-24 | 1983-06-24 | α−アミラ−ゼの定量方法 |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS606855A (ja) |
| DE (1) | DE3423406A1 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN108548858A (zh) * | 2018-06-22 | 2018-09-18 | 桂林中辉科技发展有限公司 | 一种快速测量淀粉酶的电化学试纸及其制备与检测方法 |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DD142248A1 (de) * | 1979-03-07 | 1980-06-11 | Frieder Scheller | Enzymelektrode zur bestimmung von maltose,alpha-amylase und staerke |
| JPS57177699A (en) * | 1981-04-28 | 1982-11-01 | Fuji Electric Co Ltd | Determination of alpha-amylase by means of enzyme electrode method |
-
1983
- 1983-06-24 JP JP58112717A patent/JPS606855A/ja active Pending
-
1984
- 1984-06-25 DE DE19843423406 patent/DE3423406A1/de not_active Withdrawn
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN108548858A (zh) * | 2018-06-22 | 2018-09-18 | 桂林中辉科技发展有限公司 | 一种快速测量淀粉酶的电化学试纸及其制备与检测方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DE3423406A1 (de) | 1985-01-10 |
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