JPS61191697A - ペプチド化合物およびこの化合物を使用して製造された抗血清 - Google Patents
ペプチド化合物およびこの化合物を使用して製造された抗血清Info
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- JPS61191697A JPS61191697A JP61029162A JP2916286A JPS61191697A JP S61191697 A JPS61191697 A JP S61191697A JP 61029162 A JP61029162 A JP 61029162A JP 2916286 A JP2916286 A JP 2916286A JP S61191697 A JPS61191697 A JP S61191697A
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Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
- C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
- C07K14/4701—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals not used
- C07K14/4713—Autoimmune diseases, e.g. Insulin-dependent diabetes mellitus, multiple sclerosis, rheumathoid arthritis, systemic lupus erythematosus; Autoantigens
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- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明はペプチド化合物およびこの化合物を使用して生
成された抗血清に関する。
成された抗血清に関する。
本発明は特に、アミロイドＡタンパク質および（または
）血清アミＯイドＡタンパク質（以下でこれらをそれぞ
れＡＡおよびＳＡＡと称する）に特異性であり、従って
これらのタンパク質の検出および濃度測定に有用な手段
を提供する抗血清を製造するためのペプチド化合物に関
する。
）血清アミＯイドＡタンパク質（以下でこれらをそれぞ
れＡＡおよびＳＡＡと称する）に特異性であり、従って
これらのタンパク質の検出および濃度測定に有用な手段
を提供する抗血清を製造するためのペプチド化合物に関
する。
リウマチ性関節炎、結核、肝炎並びに感染性および腫瘍
性疾患のようなかなりの慢性疾患では、血中ＳＡＡ＋１
１度が強度に増大する。このような疾患においてはＳＡ
Ａから２８個の最後部アミノ酸残基が分離し、これらの
患者の臓器中に臓器がその機能を止める程度にまでＡＡ
が生成される。最初に攻撃される臓器は腎臓と心臓であ
る。この病気状態はアミロイド症と呼ばれ、処置をしな
いと、死に至る。
性疾患のようなかなりの慢性疾患では、血中ＳＡＡ＋１
１度が強度に増大する。このような疾患においてはＳＡ
Ａから２８個の最後部アミノ酸残基が分離し、これらの
患者の臓器中に臓器がその機能を止める程度にまでＡＡ
が生成される。最初に攻撃される臓器は腎臓と心臓であ
る。この病気状態はアミロイド症と呼ばれ、処置をしな
いと、死に至る。
初期の段階でアミロイド症の検知を可能にし、それによ
って、基礎的疾患に対する増大した作用によるこのよう
な病的状態の処置を可能にするためには、組織標本中の
ＡＡを検出しおよび（または）血液試料中のＳＡＡ濃度
を測定する方法が要求される。
って、基礎的疾患に対する増大した作用によるこのよう
な病的状態の処置を可能にするためには、組織標本中の
ＡＡを検出しおよび（または）血液試料中のＳＡＡ濃度
を測定する方法が要求される。
ＡＡおよび（または）ＳＡＡに特異性である抗血清の製
造に基づく既知の方法はブリティッシュメディカル ジ
ャーナル、２８８巻、４号（１９８４年２月）に記載さ
れている。我々の知るかぎりにおいて、この既知の方法
は一般に受は入れられていない。これはＡＡおよび（ま
たは）ＳＡＡに特異性の抗血清を製造することが特に困
難であることが証明されているためである。さらにまた
、この方法は成る限界に支配される［この点については
プリティッシュ メディカル、２８巻、１７号、８５９
〜８６０頁（１９８４年３月）参照できる］。
造に基づく既知の方法はブリティッシュメディカル ジ
ャーナル、２８８巻、４号（１９８４年２月）に記載さ
れている。我々の知るかぎりにおいて、この既知の方法
は一般に受は入れられていない。これはＡＡおよび（ま
たは）ＳＡＡに特異性の抗血清を製造することが特に困
難であることが証明されているためである。さらにまた
、この方法は成る限界に支配される［この点については
プリティッシュ メディカル、２８巻、１７号、８５９
〜８６０頁（１９８４年３月）参照できる］。
従って、本発明の目的は既知の技術の問題を克服し、そ
れによって前記したタイプの良好に機能する方法の基礎
をきづくことにある。
れによって前記したタイプの良好に機能する方法の基礎
をきづくことにある。
この目的が特許請求の範囲に規定されており、以下に詳
細に記載されているペプチド化合物および抗血清を用い
ることによって本発明に従い達成される。
細に記載されているペプチド化合物および抗血清を用い
ることによって本発明に従い達成される。
すなわち、特許請求の範囲第１項の前文に明記されてい
るタイプのペプチド化合物が本発明に従い提供される。
るタイプのペプチド化合物が本発明に従い提供される。
本発明によるペプチド化合物の特徴はこのペプチド化合
物中の各アミノ酸残基の親水性値の合計がゼロより大で
あることにある。
物中の各アミノ酸残基の親水性値の合計がゼロより大で
あることにある。
［親水性値Ｊ （ｈｙｄｒｏｐｈｉｌｉｃｉｔｙ ｖ
ａｌｕｅ）の用語は当分野で認められている用語であり
、本発明においてもプロシーディンゲス オブ ザ ナ
ショナル ア力デミイ オブ サイエンセス オブザ
ユナイテッド ステープ オブ アメリカ（Ｐｒｏｃ、
Ｎａｔｌ、 Ａｃａｄ、 Ｓｃｉ、 ＬＩＳＡ） 、
７８″ａ１６＠、３８２４〜３８２８頁（１９８１年６
月）に記載されている意味と正確に同一の意味で使用す
る。
ａｌｕｅ）の用語は当分野で認められている用語であり
、本発明においてもプロシーディンゲス オブ ザ ナ
ショナル ア力デミイ オブ サイエンセス オブザ
ユナイテッド ステープ オブ アメリカ（Ｐｒｏｃ、
Ｎａｔｌ、 Ａｃａｄ、 Ｓｃｉ、 ＬＩＳＡ） 、
７８″ａ１６＠、３８２４〜３８２８頁（１９８１年６
月）に記載されている意味と正確に同一の意味で使用す
る。
この文献にはまた特定のアミノ酸残基についてのこの数
値を示す表が記載されている。
値を示す表が記載されている。
本発明によるペプチド化合物中のアミノ酸残基の数は変
化させることができるが、たとえばネーチャー（Ｎａｔ
ｕｒｅ） 、２９９巻（１９８２年１０月１４日）、５
９６頁に合成ペプチド化合物について一般的に充分に説
明されている理由から、本発明によるこの数は好ましく
は６より大であるかまたは６に等しい数であるべきであ
る。さらにまた、本発明によるペプチド化合物中のアミ
ノ酸残基は好ましくはＡＡおよび（または）ＳＡＡに天
然に産生される配列から構成されているべきである。
化させることができるが、たとえばネーチャー（Ｎａｔ
ｕｒｅ） 、２９９巻（１９８２年１０月１４日）、５
９６頁に合成ペプチド化合物について一般的に充分に説
明されている理由から、本発明によるこの数は好ましく
は６より大であるかまたは６に等しい数であるべきであ
る。さらにまた、本発明によるペプチド化合物中のアミ
ノ酸残基は好ましくはＡＡおよび（または）ＳＡＡに天
然に産生される配列から構成されているべきである。
本発明によるペプチド化合物は当分野で原則的に慣用の
方法を使用して合成的に製造できる。予め定められたア
ミノ酸配列を有するペプチド化合物の合成にはいづれか
主要な問題はないとしても、本発明による合成ペプチド
化合物がＡＡおよび（または）ＳＡＡに対する特異性抗
血清の製造に使用できることは驚くべきことである。こ
の点で、天然タンパク質を抗原として使用しようとする
場合に特に問題があることに留意しなければならない。
方法を使用して合成的に製造できる。予め定められたア
ミノ酸配列を有するペプチド化合物の合成にはいづれか
主要な問題はないとしても、本発明による合成ペプチド
化合物がＡＡおよび（または）ＳＡＡに対する特異性抗
血清の製造に使用できることは驚くべきことである。こ
の点で、天然タンパク質を抗原として使用しようとする
場合に特に問題があることに留意しなければならない。
この理由は、一方でいづれかの汚染性物質を全く含有す
ることなくペプチド化合物を単離することが困難であり
、他方で、これらのペプチド化合物が慣用の緩衝液中に
難溶性または不溶性であることにある。さらにまた、「
正しいペプチド」の選択にとって完全で信頼できる方法
が存在しないことから、免疫付与に考えられるペプチド
の選択はかなりの難しい方法で可能であるだけである。
ることなくペプチド化合物を単離することが困難であり
、他方で、これらのペプチド化合物が慣用の緩衝液中に
難溶性または不溶性であることにある。さらにまた、「
正しいペプチド」の選択にとって完全で信頼できる方法
が存在しないことから、免疫付与に考えられるペプチド
の選択はかなりの難しい方法で可能であるだけである。
本発明によりＡＡおよび（または）ＳＡＡに対する特異
抗血清の正確な製造に良好に機能することが見い出され
た合成により製造されるペプチド化合物は下記のアミノ
酸残基配列を有するナノペプチドである： Ｓｅｒ−ＡＳＥＩ−Ａｌａ−Ａｒｇ−Ｇｌｔｌ−ＡＳｎ
−１１０−Ｇｌｎ−Ａｒ（１この配列の表示に既知の方
式で使用されている記号は下記の意味を有する： ｓｅｒ ＝セリン ＡＳｐ−アスパルチン酸 Ａｌａ−アラニン Ａｒ（１＝アルギニン Ｇｌｕ ＝グルタミン酸 ＡＳｎ ＝アスパラギン １１８ ＝イソロイシン Ｇｉｎ ＝グルタミン 本発明によりまた、組織標本中のＡＡの検出用抗血清が
製造される。この抗血清は前記タイプのペプチド化合物
、たとえば次のアミノ酸配列を有するナノペプチドを用
いることにより製造されることを特徴とするものである
： ５ａｒ−＾５ｔ）−Ａｌａ−ＡｒｌＪ−Ｇｌｕ−ＡＳｎ
−［１ｅ−Ｇｌｎ−ＡｒＯさらにまた、本発明により血
液中のＳＡＡの濃度測定用の抗血清が製造され、この抗
血清は以下に記載されるタイプのペプチド化合物、たと
えば次のアミノ酸配列を有するナノペプチドを用いるこ
とにより製造されることを特徴とするものである： ５ｅｒ−＾５ｐ−Ａｌａ−＾ｒｌＪ−ＧＩＵ−ＡＳｎ−
Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−＾ｒｇ前記ナノペプチドを高分子量担
体に結合させ、慣用の技法に従い５匹のウサギに３週間
の間に２回の間隔で注入する。ウサギの全部が身体組織
中のＡＡとおよび血液中のＳＡＡと特異的に反応する抗
血清を既知の方式の免疫組織化学的技法および免疫血液
学的技法で産生ずる。この抗血清の産生はナノペプチド
−担体複合体を新しく再注入することなく、６週間にわ
たって力価を失なうことなく持続し、従って安定である
と見做すことができる。
抗血清の正確な製造に良好に機能することが見い出され
た合成により製造されるペプチド化合物は下記のアミノ
酸残基配列を有するナノペプチドである： Ｓｅｒ−ＡＳＥＩ−Ａｌａ−Ａｒｇ−Ｇｌｔｌ−ＡＳｎ
−１１０−Ｇｌｎ−Ａｒ（１この配列の表示に既知の方
式で使用されている記号は下記の意味を有する： ｓｅｒ ＝セリン ＡＳｐ−アスパルチン酸 Ａｌａ−アラニン Ａｒ（１＝アルギニン Ｇｌｕ ＝グルタミン酸 ＡＳｎ ＝アスパラギン １１８ ＝イソロイシン Ｇｉｎ ＝グルタミン 本発明によりまた、組織標本中のＡＡの検出用抗血清が
製造される。この抗血清は前記タイプのペプチド化合物
、たとえば次のアミノ酸配列を有するナノペプチドを用
いることにより製造されることを特徴とするものである
： ５ａｒ−＾５ｔ）−Ａｌａ−ＡｒｌＪ−Ｇｌｕ−ＡＳｎ
−［１ｅ−Ｇｌｎ−ＡｒＯさらにまた、本発明により血
液中のＳＡＡの濃度測定用の抗血清が製造され、この抗
血清は以下に記載されるタイプのペプチド化合物、たと
えば次のアミノ酸配列を有するナノペプチドを用いるこ
とにより製造されることを特徴とするものである： ５ｅｒ−＾５ｐ−Ａｌａ−＾ｒｌＪ−ＧＩＵ−ＡＳｎ−
Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−＾ｒｇ前記ナノペプチドを高分子量担
体に結合させ、慣用の技法に従い５匹のウサギに３週間
の間に２回の間隔で注入する。ウサギの全部が身体組織
中のＡＡとおよび血液中のＳＡＡと特異的に反応する抗
血清を既知の方式の免疫組織化学的技法および免疫血液
学的技法で産生ずる。この抗血清の産生はナノペプチド
−担体複合体を新しく再注入することなく、６週間にわ
たって力価を失なうことなく持続し、従って安定である
と見做すことができる。
本発明によるペプチド化合物はＡＡおよび（または）Ｓ
ＡＡに対して特異性の抗血清の製造に特に有用である。
ＡＡに対して特異性の抗血清の製造に特に有用である。
従って、本発明によるペプチド化合物を使用して製造さ
れる抗血清は組織標本中のＡＡの検出および（または）
血液中のＳＡＡ１度の測定に特に有用である。
れる抗血清は組織標本中のＡＡの検出および（または）
血液中のＳＡＡ１度の測定に特に有用である。
Claims (8)
- （１）アミロイドＡタンパク質および（または）血清ア
ミロイドＡタンパク質に天然に存在するアミノ酸残基を
含有するペプチド化合物であって、各アミノ酸残基の親
水性値の合計がゼロより大であることを特徴とするペプ
チド化合物。 - （２）アミノ酸残基の数が少なくとも６である特許請求
の範囲第１項に記載のペプチド化合物。 - （３）合成的に製造されたものである特許請求の範囲第
１項または第２項に記載のペプチド化合物。 - （４）アミノ酸残基がアミロイドＡタンパク質および（
または）血清アミロイドＡタンパク質中の天然産生アミ
ノ酸残基配列から構成されている特許請求の範囲第１項
〜第３項のいづれか一項に記載のペプチド化合物。 - （５）アミノ酸残基配列が次のアミノ酸残基Ｓｅｒ−Ａ
ｓｐ−Ａｌａ−Ａｒｇ−Ｇｌｕ−Ａｓｎ−Ｉｌｅ−Ｇｌ
ｎ−Ａｒｇから構成されている特許請求の範囲第４項に
記載のペプチド化合物。 - （６）特許請求の範囲第１項〜第５項のいづれか一項に
記載のペプチド化合物の抗血清製造における使用。 - （７）組織標本中のアミロイドＡタンパク質の検出用抗
血清であって、特許請求の範囲第１項〜第５項のいづれ
か一項に記載のペプチド化合物を用いて生成されたもの
であることを特徴とする抗血清。 - （８）血液試料中の血清アミロイドＡタンパク質の濃度
測定用抗血清であって、特許請求の範囲第１項〜第５項
のいづれか一項に記載のペプチド化合物を用いて生成さ
れたものであることを特徴とする抗血清。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SE8500712A SE500044C2 (sv) | 1985-02-15 | 1985-02-15 | Peptidförening, antiserum framställt med användning av denna förening samt användning av föreningen |
| SE8500712-8 | 1985-02-15 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61191697A true JPS61191697A (ja) | 1986-08-26 |
Family
ID=20359128
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP61029162A Pending JPS61191697A (ja) | 1985-02-15 | 1986-02-14 | ペプチド化合物およびこの化合物を使用して製造された抗血清 |
Country Status (6)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4755380A (ja) |
| EP (1) | EP0191349B1 (ja) |
| JP (1) | JPS61191697A (ja) |
| AT (1) | ATE74367T1 (ja) |
| DE (1) | DE3684625D1 (ja) |
| SE (1) | SE500044C2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1997006184A1 (fr) * | 1995-08-08 | 1997-02-20 | Eiken Kagaku Kabushiki Kaisha | Anticorps reconnaissant l'amyloide a serique |
Families Citing this family (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| SE454299B (sv) * | 1986-10-08 | 1988-04-18 | Westermark P | Sats innehallande polypeptid som finns i pankreasoamyloid och/eller antikroppar riktade mot polypeptiden |
| GB8709871D0 (en) * | 1987-04-27 | 1987-06-03 | Turner R C | Peptides |
| GB8720115D0 (en) * | 1987-08-26 | 1987-09-30 | Cooper G J S | Treatment of diabetes mellitus |
| US5134062A (en) * | 1988-03-22 | 1992-07-28 | Cornell Research Foundation, Inc. | Diagnosis of neuronal disorders and screening potential therapeutic agents therefor |
| ATE190728T1 (de) * | 1995-07-21 | 2000-04-15 | Trinity College Dublin | Verfahren zur quantitativen bestimmung menschlichen akutphasen-serum-amyloid-a-proteins; rekombinantes protein; spezifischer antikörper |
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