JPS61277700A - ヒトのｌｓアポ蛋白の調製法 - Google Patents
ヒトのｌｓアポ蛋白の調製法Info
- Publication number
- JPS61277700A JPS61277700A JP60116735A JP11673585A JPS61277700A JP S61277700 A JPS61277700 A JP S61277700A JP 60116735 A JP60116735 A JP 60116735A JP 11673585 A JP11673585 A JP 11673585A JP S61277700 A JPS61277700 A JP S61277700A
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- Japan
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- lung
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- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（イ）産業上の利用分野
本発明は、ヒトの肺表面活性物質を構成しているアポ蛋
白（以下、ＬＳアポ蛋白と略記する）の調製法に関する
。その目的とするところは、肺表面活性物質の動態を知
る指標として臨床及び病理診断に用いることのできる、
ＬＳアポ蛋白に対するモノクローナル抗体を作成するた
めに使用される、抗原を提供することにある。
白（以下、ＬＳアポ蛋白と略記する）の調製法に関する
。その目的とするところは、肺表面活性物質の動態を知
る指標として臨床及び病理診断に用いることのできる、
ＬＳアポ蛋白に対するモノクローナル抗体を作成するた
めに使用される、抗原を提供することにある。
（ロ）従来の技術
動物の肺胞には、肺表面活性物質と称するリン脂質を主
成分とする生理活性物質が存在する。これは肺胞の内壁
を覆い、肺胞上皮保護作用を有すると共に、動物が呼吸
機能を維持する上に重要な生理的０機能を有している。
成分とする生理活性物質が存在する。これは肺胞の内壁
を覆い、肺胞上皮保護作用を有すると共に、動物が呼吸
機能を維持する上に重要な生理的０機能を有している。
即ち、肺表面活性物質は、呼気時、吸気時における肺胞
内面の表面張力を変化させるといった特異な表面活性を
有しており、肺胞相互間の安定性に寄与して、抗無気肺
作用を示すと云われている。かかる肺表面活性物質が不
足すると肺胞は、虚脱し、安定した換気能力を維持でき
なくなり、例えば、新生児呼吸窮迫症候群（ＩＲＤＳ）
のごとき症状が現われる。肺表面活性物質の約９０％は
リン脂質や中性脂質等の脂質であるが、約１０％は蛋白
であり、これらは脂質と蛋白の複合体、即ちリボ蛋白と
して存在している。肺表面活性物質から脂質を除去する
と水不溶性の蛋白が得られ、これをアポ蛋白と呼んでい
るが、分子口約３６，０００ （３６Ｋ ）の蛋白が主
成分である。ＬＳアポ蛋白の構造、′Ｒ能能代代謝つい
てはこれまで詳細に検討され、ポリクローナル抗体によ
る免疫学的定量、免疫組織学的検討も行われてきた。し
かし、今日、ＬＳアポ蛋白が肺表面物質の動態を知る指
標として臨床および病理診断に広く用いられるには至っ
ていない。
内面の表面張力を変化させるといった特異な表面活性を
有しており、肺胞相互間の安定性に寄与して、抗無気肺
作用を示すと云われている。かかる肺表面活性物質が不
足すると肺胞は、虚脱し、安定した換気能力を維持でき
なくなり、例えば、新生児呼吸窮迫症候群（ＩＲＤＳ）
のごとき症状が現われる。肺表面活性物質の約９０％は
リン脂質や中性脂質等の脂質であるが、約１０％は蛋白
であり、これらは脂質と蛋白の複合体、即ちリボ蛋白と
して存在している。肺表面活性物質から脂質を除去する
と水不溶性の蛋白が得られ、これをアポ蛋白と呼んでい
るが、分子口約３６，０００ （３６Ｋ ）の蛋白が主
成分である。ＬＳアポ蛋白の構造、′Ｒ能能代代謝つい
てはこれまで詳細に検討され、ポリクローナル抗体によ
る免疫学的定量、免疫組織学的検討も行われてきた。し
かし、今日、ＬＳアポ蛋白が肺表面物質の動態を知る指
標として臨床および病理診断に広く用いられるには至っ
ていない。
（／９ 発明が解決しようとする問題点肺表面活性物質
マーカーとして、羊水なかのＬ／Ｓ比（レシチンとスフ
ィンゴミエリンの比）。
マーカーとして、羊水なかのＬ／Ｓ比（レシチンとスフ
ィンゴミエリンの比）。
羊水および気管支肺洗浄液中のジパルミトイルホスファ
チジルコリン量が測定されているが、これらリン脂質に
比べ、蛋白は特異性に優れまた高感 ・度に検出し得る
ので、肺表面活性物質のマーカーとして蛋白を用いるこ
とが期待されている。このためには、ＬＳアポ蛋白に対
するモノクローナル抗体を得る必要があるが、現在まで
その様なモノクローナル抗体は得られていない。
チジルコリン量が測定されているが、これらリン脂質に
比べ、蛋白は特異性に優れまた高感 ・度に検出し得る
ので、肺表面活性物質のマーカーとして蛋白を用いるこ
とが期待されている。このためには、ＬＳアポ蛋白に対
するモノクローナル抗体を得る必要があるが、現在まで
その様なモノクローナル抗体は得られていない。
（勾 問題点を解決するための手段
本発明者らは、ヒトの肺及び／又は気管支の洗浄液、好
ましくは、肺表面活性物質が大量蓄積する肺胞蛋白症患
者の気管支肺洗浄液の沈渣画分から、肺表面活性物質を
得、次いで該肺表面活性物質から脂質を除去することに
よってＬＳアポ蛋白を分離精製した。そして、これを抗
原とし用いて動物を免疫し、以後は細胞融合の常法に従
って、かかるＬＳアポ蛋白に特異的なモノクローナル抗
体を作製すれば、肺表面活性物質の動態を知るマーカー
として極めて有用なものが得られることを見出した。
ましくは、肺表面活性物質が大量蓄積する肺胞蛋白症患
者の気管支肺洗浄液の沈渣画分から、肺表面活性物質を
得、次いで該肺表面活性物質から脂質を除去することに
よってＬＳアポ蛋白を分離精製した。そして、これを抗
原とし用いて動物を免疫し、以後は細胞融合の常法に従
って、かかるＬＳアポ蛋白に特異的なモノクローナル抗
体を作製すれば、肺表面活性物質の動態を知るマーカー
として極めて有用なものが得られることを見出した。
本発明における肺表面活性物質は、ヒトの肺及び／又は
気管支の洗浄液の、好ましくは肺胞蛋白症患者の気管支
肺洗浄液の沈渣画分（静置又は遠心分離操作の沈澱部分
）から分離・採取される。
気管支の洗浄液の、好ましくは肺胞蛋白症患者の気管支
肺洗浄液の沈渣画分（静置又は遠心分離操作の沈澱部分
）から分離・採取される。
肺表面活性物質は、約９０％の脂質と約１０％の蛋白と
の複合体（リボ蛋白）であり、これから公知の方法、例
えば、下記の如きＦ ｒｏｓｏｌｏｎｏの方法（Ｊ。
の複合体（リボ蛋白）であり、これから公知の方法、例
えば、下記の如きＦ ｒｏｓｏｌｏｎｏの方法（Ｊ。
Ｌｉｐｉｄ Ｒｅｓ、 １１． ４３９−４５７（１
９７０）参照）によって肺表面活性物質を得、次いで脂
質を除去すると、本発明におけるＬＳアポ蛋白が得られ
る。
９７０）参照）によって肺表面活性物質を得、次いで脂
質を除去すると、本発明におけるＬＳアポ蛋白が得られ
る。
すなわち、沈漬画分を不連続ショ糖密度勾配遠心にかけ
、０．２５ Ｍシヨ糖と０．６５ Ｍシヨ糖の間、に肺
表面活性物質を含む境界画分（１８画分）を得る。次い
で、この１８画分をトリトン緩衝液（ｐＨ７，８）
（１％トリトンＸ−１００（ポリオキシエチレンアルキ
ルフェニルエーテル）、３１１１ＭＥＤＴＡ、１ｍＭフ
ェニルメチルスルホニル７０リド、０．５ｍＭジチオス
レイ１〜−ルを含む５ＩＩＩＭトリス緩衝液）に分散さ
せ、ブタノール／エタノール（６：１）で０℃で脂質を
抽出除去する。かくして得られるアポ蛋白を更に精製す
るためにトリトン緩衝液に溶解して、ブルーセファロー
スカラム（Ｐｈａｒｍａｃｉｃｒ Ｆ ｉｎｅ Ｃｈｅ
ｍｉｃａｌｓ社製）に注加し、混在するアルブミンを除
去してもよい。また、アポ蛋白をＤ Ｅ 、Ａ Ｅ−ト
ーヨーパール６５０カラムカラムクロマトグラフィー（
東洋曹達社製）にがけると、Ｎａ （Ｊ Ｏ，３−０，
３５Ｍで溶出される画分に、分子量約６２，０００と３
６，０００のアポ蛋白が存在する。
、０．２５ Ｍシヨ糖と０．６５ Ｍシヨ糖の間、に肺
表面活性物質を含む境界画分（１８画分）を得る。次い
で、この１８画分をトリトン緩衝液（ｐＨ７，８）
（１％トリトンＸ−１００（ポリオキシエチレンアルキ
ルフェニルエーテル）、３１１１ＭＥＤＴＡ、１ｍＭフ
ェニルメチルスルホニル７０リド、０．５ｍＭジチオス
レイ１〜−ルを含む５ＩＩＩＭトリス緩衝液）に分散さ
せ、ブタノール／エタノール（６：１）で０℃で脂質を
抽出除去する。かくして得られるアポ蛋白を更に精製す
るためにトリトン緩衝液に溶解して、ブルーセファロー
スカラム（Ｐｈａｒｍａｃｉｃｒ Ｆ ｉｎｅ Ｃｈｅ
ｍｉｃａｌｓ社製）に注加し、混在するアルブミンを除
去してもよい。また、アポ蛋白をＤ Ｅ 、Ａ Ｅ−ト
ーヨーパール６５０カラムカラムクロマトグラフィー（
東洋曹達社製）にがけると、Ｎａ （Ｊ Ｏ，３−０，
３５Ｍで溶出される画分に、分子量約６２，０００と３
６，０００のアポ蛋白が存在する。
ＬＳアポ蛋白は、かかる分子量約６２，０００と約３６
．０００の蛋白が主成分であるが、分子口約３６ 、０
００の蛋白は、ソジウムドデシルサルフエートポリアク
リルアミドゲル電気泳動（ＳＯ８−ＰＡＧＥ）では幅広
いバンドとして分離し、この中には分子口約３７，００
０と約３４，０００の蛋白も含んでいると考えられる。
．０００の蛋白が主成分であるが、分子口約３６ 、０
００の蛋白は、ソジウムドデシルサルフエートポリアク
リルアミドゲル電気泳動（ＳＯ８−ＰＡＧＥ）では幅広
いバンドとして分離し、この中には分子口約３７，００
０と約３４，０００の蛋白も含んでいると考えられる。
従って、本発明におけるアポ蛋白とは、これらの蛋白及
びその他のすべてのアポ蛋白又はそれらのフラグメント
を意味するものである。なお、蛋白の分子償は５ＤＳ−
ＰＡＧＥにより測定した。
びその他のすべてのアポ蛋白又はそれらのフラグメント
を意味するものである。なお、蛋白の分子償は５ＤＳ−
ＰＡＧＥにより測定した。
（ホ） 発明の効果
本発明のヒトのＬＳアポ蛋白は、ＬＳアポ蛋白に対する
モノクローナル抗体を作成するための、抗原として利用
される。例えば、このＬＳアポ蛋白で動物を免疫し、そ
して、これらの動物の抗体産生細胞（リンパ球）とミエ
ローマ細胞を融合させ、ＬＳアポ蛋白に対する特異抗体
を産生ずるハイブリドーマをクローニングし、そしてこ
のハイブリドーマを適当な方法で培養することによって
、ＬＳアポ蛋白に対するモノクローナル抗体を大量に得
ることができる。
モノクローナル抗体を作成するための、抗原として利用
される。例えば、このＬＳアポ蛋白で動物を免疫し、そ
して、これらの動物の抗体産生細胞（リンパ球）とミエ
ローマ細胞を融合させ、ＬＳアポ蛋白に対する特異抗体
を産生ずるハイブリドーマをクローニングし、そしてこ
のハイブリドーマを適当な方法で培養することによって
、ＬＳアポ蛋白に対するモノクローナル抗体を大量に得
ることができる。
そして得られたモノクローナル抗体は、ヒトの肺表面活
性物質のアポ蛋白を認識するので、肺表面活性物質のマ
ーカーとして、ヒト肺洗浄液やヒト羊水中の肺表面活性
物質の免疫学的定量の・ために用いることができる。
性物質のアポ蛋白を認識するので、肺表面活性物質のマ
ーカーとして、ヒト肺洗浄液やヒト羊水中の肺表面活性
物質の免疫学的定量の・ために用いることができる。
（へ）以下、実施例により本発明を詳述する。
実施例１
肺胞蛋白症患者の肺及び気管支を、治療の目的で、０．
１５ Ｍ塩化ナトリウム溶液で洗浄し、気管支肺洗浄液
（ＢＡＬＦ＞を３！１得た。このＢＡＬＦを３００Ｘ
ｇで１０分間遠心分離し、細胞及び細胞破片を除去した
。次いで、得られた上演を４８０００×３で２０分間遠
心分離し、沈渣画分を採取した。
１５ Ｍ塩化ナトリウム溶液で洗浄し、気管支肺洗浄液
（ＢＡＬＦ＞を３！１得た。このＢＡＬＦを３００Ｘ
ｇで１０分間遠心分離し、細胞及び細胞破片を除去した
。次いで、得られた上演を４８０００×３で２０分間遠
心分離し、沈渣画分を採取した。
この沈渣画分を、１４５１０Ｍの塩化ナトリウム、１ｍ
Ｍのエチレンジアミン四酢酸二ナトリウムを含む１０
ｍＭのトリス緩衝液（ｒｌｈ７，４ ） ８０−に懸濁
し、０．２５ Ｍと０．６５ Ｍの不連続ショ糖密度勾
配による遠心分離を、４００００ｘ ｇで６０分間行な
った。
Ｍのエチレンジアミン四酢酸二ナトリウムを含む１０
ｍＭのトリス緩衝液（ｒｌｈ７，４ ） ８０−に懸濁
し、０．２５ Ｍと０．６５ Ｍの不連続ショ糖密度勾
配による遠心分離を、４００００ｘ ｇで６０分間行な
った。
０．２５ Ｍと０．６５ Ｍのショ糖溶液の１８画分を
採取し、上記緩衝液４００ｄに再懸濁した。そして、こ
の懸濁液を、４８０００ｘ ｇで３０分間遠心分離し、
沈澱物（肺表面活性物質）を得た。
採取し、上記緩衝液４００ｄに再懸濁した。そして、こ
の懸濁液を、４８０００ｘ ｇで３０分間遠心分離し、
沈澱物（肺表面活性物質）を得た。
アルブミン等の不純物を除くためにこの沈澱物を、１％
のトリトンＸ−１００，３ｍＭのＥＤＴＡ。
のトリトンＸ−１００，３ｍＭのＥＤＴＡ。
１ ｍＭのフェニルメチルスルホニルフロリド。
０．５１１Ｍのジチオスレイトールを含む５ ｍＭのト
リス緩衝液（ｐＨ７，ａ、以後トリトン緩衝液という）
２７ｄに静かに分散させた。この分散液を１５００ｏｏ
ｘｇで６０分間遠心分離し、沈澱物（精製肺表面活性物
質）を得た。
リス緩衝液（ｐＨ７，ａ、以後トリトン緩衝液という）
２７ｄに静かに分散させた。この分散液を１５００ｏｏ
ｘｇで６０分間遠心分離し、沈澱物（精製肺表面活性物
質）を得た。
この沈澱物を、上記トリトン緩衝液４ａｅに再分散し、
この再分散液に４−のブタノール−エタノール混合液（
容量比６：１）を添加し、激しく振とうして、０℃で１
０分間放置し脂質を抽出除去した後、２００Ｏｒ、ｐ、
ｍ、で１５分間遠心分離し、沈澱物（アポ蛋白）を得た
。この操作をもう３回繰り返し、最終的なアポ蛋白の沈
澱を得た。
この再分散液に４−のブタノール−エタノール混合液（
容量比６：１）を添加し、激しく振とうして、０℃で１
０分間放置し脂質を抽出除去した後、２００Ｏｒ、ｐ、
ｍ、で１５分間遠心分離し、沈澱物（アポ蛋白）を得た
。この操作をもう３回繰り返し、最終的なアポ蛋白の沈
澱を得た。
この沈澱物をトリトン！！！！ｉ液２０ｍ１！に懸濁し
、同じトリトン緩衝液に対してセロハン膜を用いて透析
しくブタノールーエダノールの除去）、透析内液を得た
。この透析内液を、１５００００ｘ ｇで６０分間遠心
分離し上清を得た。沈澱物には再びトリトン緩衝液２０
ｍを添加し可溶化した後、１５００００Ｘ ｇで６０分
間遠心分離し上清を得た。この操作をもう６回行ない上
清を集めた。得られた上演は合算して１５０ｄであった
。この上清を、トリトン緩衝液で平衡化したブルーセフ
ァロース４Ｂカラム（直径１３ｃｍ Ｘ ３．５ｃｍ
＞に注加し、同緩衝液を用いて溶出し、素通り画分を採
取することによって混在するアルブミンを完全に除去し
た。
、同じトリトン緩衝液に対してセロハン膜を用いて透析
しくブタノールーエダノールの除去）、透析内液を得た
。この透析内液を、１５００００ｘ ｇで６０分間遠心
分離し上清を得た。沈澱物には再びトリトン緩衝液２０
ｍを添加し可溶化した後、１５００００Ｘ ｇで６０分
間遠心分離し上清を得た。この操作をもう６回行ない上
清を集めた。得られた上演は合算して１５０ｄであった
。この上清を、トリトン緩衝液で平衡化したブルーセフ
ァロース４Ｂカラム（直径１３ｃｍ Ｘ ３．５ｃｍ
＞に注加し、同緩衝液を用いて溶出し、素通り画分を採
取することによって混在するアルブミンを完全に除去し
た。
この両分を、トリトン緩衝液で平衡化したＤＥＡＥ−ト
ーヨーパールカラム（直径１．４ｃ＊ Ｘ １９ｃｓ＋
）に注加し、まず、同緩衝液２００−を用いて流速１
５ｊｅ ／ ｈｒ、で溶出し、次に、同緩衝液に含まれ
る塩化ナトリウムの濃度をＯから０．５Ｍまで直線的に
連続的に上げながら溶出し、塩化ナトリウム濃度が０．
３０ Ｍと０．３５ Ｍの間の画分を得た。この両分に
含まれる蛋白の分子量は約６２０００と約３６０００で
あった。
ーヨーパールカラム（直径１．４ｃ＊ Ｘ １９ｃｓ＋
）に注加し、まず、同緩衝液２００−を用いて流速１
５ｊｅ ／ ｈｒ、で溶出し、次に、同緩衝液に含まれ
る塩化ナトリウムの濃度をＯから０．５Ｍまで直線的に
連続的に上げながら溶出し、塩化ナトリウム濃度が０．
３０ Ｍと０．３５ Ｍの間の画分を得た。この両分に
含まれる蛋白の分子量は約６２０００と約３６０００で
あった。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、肺胞蛋白症患者の気管支肺洗浄液の沈渣画分から肺
表面活性物質を得、次いで該肺表面活性物質から脂質を
除去することを特徴とする、ヒトのＬＳアポ蛋白の調製
法。 ２、肺表面活性物質から脂質を除去するに際し、肺表面
活性物質を非イオン界面活性剤の溶液に分散させておく
ことを特徴とする、特許請求の範囲第１項記載のヒトの
ＬＳアポ蛋白の調製法。 ３、肺表面活性物質から脂質を除去するに際し、エタノ
ールとブタノールの混合液を用いることを特徴とする、
特許請求の範囲第１項記載のヒトのＬＳアポ蛋白の調製
法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60116735A JPS61277700A (ja) | 1985-05-31 | 1985-05-31 | ヒトのｌｓアポ蛋白の調製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60116735A JPS61277700A (ja) | 1985-05-31 | 1985-05-31 | ヒトのｌｓアポ蛋白の調製法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61277700A true JPS61277700A (ja) | 1986-12-08 |
Family
ID=14694488
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP60116735A Pending JPS61277700A (ja) | 1985-05-31 | 1985-05-31 | ヒトのｌｓアポ蛋白の調製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS61277700A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1989002075A1 (fr) * | 1987-09-01 | 1989-03-09 | Teijin Limited | Procede d'analyse d'une substance active se trouvant a la surface des poumons chez l'homme |
| JPH0715469B1 (ja) * | 1987-09-01 | 1995-02-22 |
-
1985
- 1985-05-31 JP JP60116735A patent/JPS61277700A/ja active Pending
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| FAM.J.OBSTET.GYNECOL=1984 * |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1989002075A1 (fr) * | 1987-09-01 | 1989-03-09 | Teijin Limited | Procede d'analyse d'une substance active se trouvant a la surface des poumons chez l'homme |
| AU616685B2 (en) * | 1987-09-01 | 1991-11-07 | Teijin Limited | Method for assaying human lung surface active substance |
| JPH0715469B1 (ja) * | 1987-09-01 | 1995-02-22 |
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