JPS6157628A - 生理活性物質固定化膜の製造法 - Google Patents
生理活性物質固定化膜の製造法Info
- Publication number
- JPS6157628A JPS6157628A JP59178044A JP17804484A JPS6157628A JP S6157628 A JPS6157628 A JP S6157628A JP 59178044 A JP59178044 A JP 59178044A JP 17804484 A JP17804484 A JP 17804484A JP S6157628 A JPS6157628 A JP S6157628A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- active substance
- polysulfone
- enzyme
- compound
- film
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 10
- 239000013543 active substance Substances 0.000 title description 5
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 21
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 21
- 229920002492 poly(sulfone) Polymers 0.000 claims abstract description 21
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims abstract description 15
- -1 aldehyde compound Chemical class 0.000 claims abstract description 11
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 claims abstract description 10
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims abstract description 7
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 6
- HMJBXEZHJUYJQY-UHFFFAOYSA-N 4-(aminomethyl)octane-1,8-diamine Chemical compound NCCCCC(CN)CCCN HMJBXEZHJUYJQY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 4
- 239000011259 mixed solution Substances 0.000 claims abstract 3
- 239000012528 membrane Substances 0.000 claims description 25
- 230000003100 immobilizing effect Effects 0.000 claims description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 12
- 150000003457 sulfones Chemical group 0.000 abstract 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 19
- ZMXDDKWLCZADIW-UHFFFAOYSA-N N,N-Dimethylformamide Chemical compound CN(C)C=O ZMXDDKWLCZADIW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 5
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 4
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 4
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N Formaldehyde Chemical compound O=C WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 3
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 3
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- IKHGUXGNUITLKF-UHFFFAOYSA-N Acetaldehyde Chemical compound CC=O IKHGUXGNUITLKF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 2
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 2
- IAZDPXIOMUYVGZ-UHFFFAOYSA-N Dimethylsulphoxide Chemical compound CS(C)=O IAZDPXIOMUYVGZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- YNAVUWVOSKDBBP-UHFFFAOYSA-N Morpholine Chemical compound C1COCCN1 YNAVUWVOSKDBBP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- SECXISVLQFMRJM-UHFFFAOYSA-N N-Methylpyrrolidone Chemical compound CN1CCCC1=O SECXISVLQFMRJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 2
- WYURNTSHIVDZCO-UHFFFAOYSA-N Tetrahydrofuran Chemical compound C1CCOC1 WYURNTSHIVDZCO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000008351 acetate buffer Substances 0.000 description 2
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 description 2
- 230000000975 bioactive effect Effects 0.000 description 2
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 2
- 238000000034 method Methods 0.000 description 2
- AJFDBNQQDYLMJN-UHFFFAOYSA-N n,n-diethylacetamide Chemical compound CCN(CC)C(C)=O AJFDBNQQDYLMJN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 241000186361 Actinobacteria <class> Species 0.000 description 1
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 1
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 1
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 description 1
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 description 1
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 description 1
- 108010089254 Cholesterol oxidase Proteins 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 description 1
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 description 1
- 102000009127 Glutaminase Human genes 0.000 description 1
- 108010073324 Glutaminase Proteins 0.000 description 1
- SUAKHGWARZSWIH-UHFFFAOYSA-N N,N‐diethylformamide Chemical compound CCN(CC)C=O SUAKHGWARZSWIH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 description 1
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 description 1
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 1
- 241000589517 Pseudomonas aeruginosa Species 0.000 description 1
- 241000589540 Pseudomonas fluorescens Species 0.000 description 1
- 241000235527 Rhizopus Species 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 241000187392 Streptomyces griseus Species 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- 108010092464 Urate Oxidase Proteins 0.000 description 1
- 102000003990 Urokinase-type plasminogen activator Human genes 0.000 description 1
- 108090000435 Urokinase-type plasminogen activator Proteins 0.000 description 1
- 108700040099 Xylose isomerases Proteins 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 102000020006 aldose 1-epimerase Human genes 0.000 description 1
- 108091022872 aldose 1-epimerase Proteins 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 1
- 108010051210 beta-Fructofuranosidase Proteins 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 229940088623 biologically active substance Drugs 0.000 description 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 238000005266 casting Methods 0.000 description 1
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 description 1
- 239000003431 cross linking reagent Substances 0.000 description 1
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 125000000524 functional group Chemical group 0.000 description 1
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 description 1
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 description 1
- 239000012510 hollow fiber Substances 0.000 description 1
- 239000001573 invertase Substances 0.000 description 1
- 235000011073 invertase Nutrition 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 239000012567 medical material Substances 0.000 description 1
- 238000000465 moulding Methods 0.000 description 1
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 1
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 1
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 125000006850 spacer group Chemical group 0.000 description 1
- 238000009987 spinning Methods 0.000 description 1
- YLQBMQCUIZJEEH-UHFFFAOYSA-N tetrahydrofuran Natural products C=1C=COC=1 YLQBMQCUIZJEEH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WVLBCYQITXONBZ-UHFFFAOYSA-N trimethyl phosphate Chemical compound COP(=O)(OC)OC WVLBCYQITXONBZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
- 229960005356 urokinase Drugs 0.000 description 1
Landscapes
- Manufacture Of Macromolecular Shaped Articles (AREA)
- Compositions Of Macromolecular Compounds (AREA)
- Polymers With Sulfur, Phosphorus Or Metals In The Main Chain (AREA)
- Materials For Medical Uses (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、生物活性物質固定化膜の製造法に関する。更
に詳しくは、酵素、微生物などの生物活性物質を固定化
せしめるのに用いられるポリスルホン膜の製造法に関す
る。
に詳しくは、酵素、微生物などの生物活性物質を固定化
せしめるのに用いられるポリスルホン膜の製造法に関す
る。
従来から、酵素、微生物などの生物活性物質を種々のM
洞°料上に固定化し、例えば医用材料、バイオリアクタ
ー、バイオセンサーなどの用途に用 。
洞°料上に固定化し、例えば医用材料、バイオリアクタ
ー、バイオセンサーなどの用途に用 。
いることが行われている。膜材料として代表的なポリス
ルホンを用いる場合には、ポリスルホンのドープ液に所
定の酵素を添加し、その混合液を製膜した後、酵素架橋
試薬であるグルタルアルデヒドの水溶液中に浸漬するこ
とによって、酵素を膜内部に固定化せしめている。
ルホンを用いる場合には、ポリスルホンのドープ液に所
定の酵素を添加し、その混合液を製膜した後、酵素架橋
試薬であるグルタルアルデヒドの水溶液中に浸漬するこ
とによって、酵素を膜内部に固定化せしめている。
このような酵素の固定化方法によると、酵素と比較して
グルタルアルデヒド分子の方がきわめて小さいため、酵
素同士の架橋以外に、酵素分子中に存在するアミノ基同
士を架橋させてしまうため、酵素活性の失活を招き、活
性の低下や不安定化などがみられるようになる。また、
膜材料として用いられるポリスルホンは、酵素を固定化
するのに必要な官能基を有していないため、その固定化
力は更に弱いものとなっている。
グルタルアルデヒド分子の方がきわめて小さいため、酵
素同士の架橋以外に、酵素分子中に存在するアミノ基同
士を架橋させてしまうため、酵素活性の失活を招き、活
性の低下や不安定化などがみられるようになる。また、
膜材料として用いられるポリスルホンは、酵素を固定化
するのに必要な官能基を有していないため、その固定化
力は更に弱いものとなっている。
前述の如く、ポリスルホンは代表的な膜材料であり、し
かもそこに酵素を固定化せしめたものに各種の有用な用
途を有しているので、酵素固定膜の活性およびその持続
性の向上は、それの有用性を更に高めることが期待され
る。本発明者は、かかる課題の解決方法を求めて種々検
討の結果、アルデヒド化合物のみによって酵素を固定化
させるのではなく、その間にスペーサーとしてトリアミ
ン化合物を導入することにより、上記i!l!題が有効
に解決されることを見出した。このような解決方法はま
た、酵素だけではなく、微生物およびその構造中にアミ
ン基を有するたん白質などの生物学的活性を有する他の
物質にも適用することができる。
かもそこに酵素を固定化せしめたものに各種の有用な用
途を有しているので、酵素固定膜の活性およびその持続
性の向上は、それの有用性を更に高めることが期待され
る。本発明者は、かかる課題の解決方法を求めて種々検
討の結果、アルデヒド化合物のみによって酵素を固定化
させるのではなく、その間にスペーサーとしてトリアミ
ン化合物を導入することにより、上記i!l!題が有効
に解決されることを見出した。このような解決方法はま
た、酵素だけではなく、微生物およびその構造中にアミ
ン基を有するたん白質などの生物学的活性を有する他の
物質にも適用することができる。
〔問題点を解決するための手段〕および〔作用〕従って
、本発明は生物活性物質固定化膜の製造法に係り、生物
活性物質固定化膜の製造は、ポリスルホンのドープ液中
にアルデヒド化合物およびトリアミン化合物を添加した
混合液を製膜することによって行われる。
、本発明は生物活性物質固定化膜の製造法に係り、生物
活性物質固定化膜の製造は、ポリスルホンのドープ液中
にアルデヒド化合物およびトリアミン化合物を添加した
混合液を製膜することによって行われる。
ポリスルホンのドープ液は、ポリスルホンをジメチルホ
ルムアミド、ジエチルアセトアミド、ジエチルホルムア
ミド、ジエチルアセトアミド、モルホリン、N−メチル
−2−ピロリドン、テトラヒト田フラン、ジメチルスル
ホキシド、トリメチルホスフェートなどの溶媒中に、約
10〜30重電%程度の濃度で溶解させることにより調
製される。
ルムアミド、ジエチルアセトアミド、ジエチルホルムア
ミド、ジエチルアセトアミド、モルホリン、N−メチル
−2−ピロリドン、テトラヒト田フラン、ジメチルスル
ホキシド、トリメチルホスフェートなどの溶媒中に、約
10〜30重電%程度の濃度で溶解させることにより調
製される。
このポリスルホンドープ液には、グルタルアルデヒド、
ホルムアルデヒド、アセトアルデヒドなどのアルデヒド
化合物および1,8−ジアミノ−4−アミノメチルオク
タンによって代表されるトリアミン化合物が、そのit
の状態あるいは水溶液などの溶液状態で、ドープ液10
−当りアルデヒド化合物として約0.2〜5.0d、ま
たトリアミン化合物として約0.1〜2.OTntの量
で添加される。
ホルムアルデヒド、アセトアルデヒドなどのアルデヒド
化合物および1,8−ジアミノ−4−アミノメチルオク
タンによって代表されるトリアミン化合物が、そのit
の状態あるいは水溶液などの溶液状態で、ドープ液10
−当りアルデヒド化合物として約0.2〜5.0d、ま
たトリアミン化合物として約0.1〜2.OTntの量
で添加される。
ポリスルホンドープ液からの製膜は、それをガラス板、
フッ素樹脂などの基質上にそれを流延し、乾燥させる方
法、水中に浸漬してゲル化させる方法、環状ノズルから
水中に紡糸してゲル化させる方法などによって、平膜状
、中空糸状などに成形することにより行われる。
フッ素樹脂などの基質上にそれを流延し、乾燥させる方
法、水中に浸漬してゲル化させる方法、環状ノズルから
水中に紡糸してゲル化させる方法などによって、平膜状
、中空糸状などに成形することにより行われる。
このようにして製膜されたポリスルホン膜への生物活性
物質の固定は、例えば酵素の場合には一般に約0.1〜
10m9/ゴの濃度の水溶液中に浸漬することによう行
わ几る。
物質の固定は、例えば酵素の場合には一般に約0.1〜
10m9/ゴの濃度の水溶液中に浸漬することによう行
わ几る。
酵素としては、例えばグルコースオキシダーゼ、アミノ
酸オキシダーゼ、コレステロールオキシダーゼ、ウリカ
ーゼなどのオキシダーゼ類、ウリアーゼ、タレアキニナ
′−ゼ、グルタミナーゼ、ベニシリナーゼ、カタラーゼ
、パーオキシダーゼ、インベルターゼ、ムタロターゼ、
アミラーゼ、パパイン、トリプシンなどのプロテアーゼ
類、グルコースイソメラーゼ、ウロキナーゼなどが挙げ
られる。また、微生物としては、例えばシュードモナス
・フルオレッセンス、バチルス・ズブチリス、シュード
モナス・エルギノーザなどの細菌類、アスペルギルス・
ニガー、リゾプス・ホルモセンシスなどの糸状菌類、ス
トレプトミセス・グリセウスなどの放線菌類、酵母菌、
かびなどが挙げられるO 〔発明の効果〕 本発明に係る生物活性物質固定化膜においては、トリア
ミン化合物をスペーサーとして用いることにより、アル
デヒド化合物と酵素、微生物などの生物活性物質とが穏
かに結合されており、かつトリアミン化合物による主鎖
延長によって生物活性物質はポリスルホン分子と絡み合
っており、この結果として生物活性物質はポリスルホン
膜中に強固に結合されることになるので、高活性で脱離
し難く、活性安定性の指標である活性残存率の高い固定
膜が形成される。
酸オキシダーゼ、コレステロールオキシダーゼ、ウリカ
ーゼなどのオキシダーゼ類、ウリアーゼ、タレアキニナ
′−ゼ、グルタミナーゼ、ベニシリナーゼ、カタラーゼ
、パーオキシダーゼ、インベルターゼ、ムタロターゼ、
アミラーゼ、パパイン、トリプシンなどのプロテアーゼ
類、グルコースイソメラーゼ、ウロキナーゼなどが挙げ
られる。また、微生物としては、例えばシュードモナス
・フルオレッセンス、バチルス・ズブチリス、シュード
モナス・エルギノーザなどの細菌類、アスペルギルス・
ニガー、リゾプス・ホルモセンシスなどの糸状菌類、ス
トレプトミセス・グリセウスなどの放線菌類、酵母菌、
かびなどが挙げられるO 〔発明の効果〕 本発明に係る生物活性物質固定化膜においては、トリア
ミン化合物をスペーサーとして用いることにより、アル
デヒド化合物と酵素、微生物などの生物活性物質とが穏
かに結合されており、かつトリアミン化合物による主鎖
延長によって生物活性物質はポリスルホン分子と絡み合
っており、この結果として生物活性物質はポリスルホン
膜中に強固に結合されることになるので、高活性で脱離
し難く、活性安定性の指標である活性残存率の高い固定
膜が形成される。
次に、実施例について本発明を説明する。
実施例
ポリスルホン(日産化学製品P −3500) is重
量部およびジメチルホルムアミド85重量部よりなるド
ープ液1〇−中に150%グルタルアルデヒド水溶液2
.4−および1,8−ジアミノ−4−アミノメチルオク
タン1.OWLtを添加し、この混合液をガラス板上に
ガラス俸ヲ用いて製膜した。
量部およびジメチルホルムアミド85重量部よりなるド
ープ液1〇−中に150%グルタルアルデヒド水溶液2
.4−および1,8−ジアミノ−4−アミノメチルオク
タン1.OWLtを添加し、この混合液をガラス板上に
ガラス俸ヲ用いて製膜した。
得られたポリスルホン膜を1 cm X 1 cmの大
きさに切断し、濃度11y)/−の枯草菌起源アルカリ
プロテアーゼ(長潮産業販売品、酵素番号z、a、3.
4.4゜16)の水溶液中に、4℃の条件下に24時間
浸漬し、ポリスルホン膜に上記酵素を固定させた。その
彼、酵素固定膜は、100−の蒸留水で洗浄された。
きさに切断し、濃度11y)/−の枯草菌起源アルカリ
プロテアーゼ(長潮産業販売品、酵素番号z、a、3.
4.4゜16)の水溶液中に、4℃の条件下に24時間
浸漬し、ポリスルホン膜に上記酵素を固定させた。その
彼、酵素固定膜は、100−の蒸留水で洗浄された。
この酵素固定膜の活性が、カゼイン基質を用い、アンソ
ン−荻原氏変法によって測定された。その測定条件は、
酢酸緩衝液中、−PH7,5、温度35℃、紫外線吸収
波数660 nmである。また、固定化酵素を、4℃の
酢酸緩衝液5−中に24時間浸漬しfc後、同様に酵素
活性を測定することにより、固定化酵素の脱離の有無が
判定された。更に、固定化酵素を、4℃の酢酸緩衝液中
に30日間浸漬した後の酵素活性を測定して、残存活性
率を算出した。得られた結果は、後記表に示される。
ン−荻原氏変法によって測定された。その測定条件は、
酢酸緩衝液中、−PH7,5、温度35℃、紫外線吸収
波数660 nmである。また、固定化酵素を、4℃の
酢酸緩衝液5−中に24時間浸漬しfc後、同様に酵素
活性を測定することにより、固定化酵素の脱離の有無が
判定された。更に、固定化酵素を、4℃の酢酸緩衝液中
に30日間浸漬した後の酵素活性を測定して、残存活性
率を算出した。得られた結果は、後記表に示される。
比較例
実施例において、1,8−ジアミノ−4−アミノメチル
オクタンが用いられなかった。得られた酵素固定ポリス
ルホン膜について、実施例と同様の測定が行われた。
オクタンが用いられなかった。得られた酵素固定ポリス
ルホン膜について、実施例と同様の測定が行われた。
なお、ポリスルホン膜中の固定化酵素針は、ケルダール
窒紫分析計(三菱化成製)の測定結果から、上記実施例
および比較例の農兵はぼ同一であることがi認されてい
る。
窒紫分析計(三菱化成製)の測定結果から、上記実施例
および比較例の農兵はぼ同一であることがi認されてい
る。
表
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1、ポリスルホンのドープ液中にアルデヒド化合物およ
びトリアミン化合物を添加した混合液を用いて製膜する
ことを特徴とする生物活性物質固定化膜の製造法。 2、アルデヒド化合物がグルタルアルデヒドである特許
請求の範囲第1項記載の生物活性物質固定化膜の製造法
。 3、トリアミン化合物が1,8−ジアミノ−4−アミノ
メチルオクタンである特許請求の範囲第1項記載の生物
活性物質固定化膜の製造法。 4、酵素の固定化に用いられる特許請求の範囲第1項記
載の生物活性物質固定化膜の製造法。 5、微生物の固定化に用いられる特許請求の範囲第1項
記載の生物活性物質固定化膜の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59178044A JPS6157628A (ja) | 1984-08-27 | 1984-08-27 | 生理活性物質固定化膜の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59178044A JPS6157628A (ja) | 1984-08-27 | 1984-08-27 | 生理活性物質固定化膜の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6157628A true JPS6157628A (ja) | 1986-03-24 |
| JPH047377B2 JPH047377B2 (ja) | 1992-02-10 |
Family
ID=16041609
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59178044A Granted JPS6157628A (ja) | 1984-08-27 | 1984-08-27 | 生理活性物質固定化膜の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6157628A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH01158054A (ja) * | 1987-09-14 | 1989-06-21 | Gelman Sciences Inc | ポリアルデビトで活性化した膜 |
| JP2002246891A (ja) * | 2001-02-16 | 2002-08-30 | Mitsubishi Electric Corp | 入力バッファ回路および半導体装置 |
| CN116120555A (zh) * | 2023-04-14 | 2023-05-16 | 富海(东营)新材料科技有限公司 | 酶固载聚砜的制备方法及聚砜的应用 |
-
1984
- 1984-08-27 JP JP59178044A patent/JPS6157628A/ja active Granted
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH01158054A (ja) * | 1987-09-14 | 1989-06-21 | Gelman Sciences Inc | ポリアルデビトで活性化した膜 |
| JP2002246891A (ja) * | 2001-02-16 | 2002-08-30 | Mitsubishi Electric Corp | 入力バッファ回路および半導体装置 |
| CN116120555A (zh) * | 2023-04-14 | 2023-05-16 | 富海(东营)新材料科技有限公司 | 酶固载聚砜的制备方法及聚砜的应用 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH047377B2 (ja) | 1992-02-10 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US20100068784A1 (en) | Process for immobilization of protein catalysts, product, and use | |
| CA1083057A (en) | Pressure driven enzyme coupled membranes | |
| Marty et al. | Amperometric determination of choline and acetylcholine with enzymes immobilized in a photocross-linkable polymer | |
| US3843446A (en) | Preparation of enzymatically active membranes | |
| JPS6157628A (ja) | 生理活性物質固定化膜の製造法 | |
| US4092219A (en) | Preparation of enzyme-membrane complexes | |
| RU2711786C1 (ru) | Способ получения гетерогенного препарата бромелайна, ковалентно связанного с матрицей хитозана | |
| US4749653A (en) | Enzyme immobilization on non-porous glass fibers | |
| CN1061685C (zh) | 用于固定酶及生物活性物的再生丝素蛋白及其复合材料 | |
| Letts et al. | Chemical modification of mushroom tyrosinase for stabilization to reaction inactivation | |
| US4601981A (en) | Enzymatically active protein-enzyme complex membranes | |
| CA1036965A (en) | Method of immobilizing an enzyme | |
| US3753861A (en) | Binding enzymes to carbonyl polymers | |
| Qian et al. | Characteristics of regenerated silk fibroin membrane in its application to the immobilization of glucose oxidase and preparation of a p-benzoquinone mediating sensor for glucose | |
| JPH0318877B2 (ja) | ||
| EP1608747A1 (en) | A process for preparation of thermostable enzyme | |
| JPS6134796B2 (ja) | ||
| Weetall | Ciba-Corning Diagnostics Corp. | |
| JPS6115900A (ja) | 変性セルロ−ス系多孔質膜 | |
| JPS6156659A (ja) | 生物活性物質の固定化方法 | |
| JPS63119677A (ja) | 酵素固定化膜の製造法 | |
| SU749847A1 (ru) | Способ получени носител дл иммобилизации биологически активных веществ | |
| JPS5951790A (ja) | 酵素固定膜の製造法 | |
| JPS60221088A (ja) | 酵素の固定化法 | |
| JPS59109174A (ja) | 固定化生体触媒の製法 |