JPS62100298A - プロテインａの製造方法 - Google Patents
プロテインａの製造方法Info
- Publication number
- JPS62100298A JPS62100298A JP23647485A JP23647485A JPS62100298A JP S62100298 A JPS62100298 A JP S62100298A JP 23647485 A JP23647485 A JP 23647485A JP 23647485 A JP23647485 A JP 23647485A JP S62100298 A JPS62100298 A JP S62100298A
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- JP
- Japan
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- acid
- mold
- treated
- staphylococcus aureus
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
産業上の利用分野
この発明は免疫グロブリンＧに対して、特異的結合能を
有するプロティンＡの製造方法に関する。
有するプロティンＡの製造方法に関する。
従来の技術
プロティンＡ（以下ｒｓＰＡＪと略す）は黄色ブドウ球
菌〔スタフィロコッカス・アウレウス（Ｓｔａｐｈｙｌ
ｏｃｏｃｃｕｓ ａｕｒｅｕｓ）］ の細胞壁中に見
い出される蛋白質の一つであり、哺乳動物の免疫グロブ
リンＧ （ＩｇＧ）のＦｃ領域と特異的に結合すること
から、ＩｇＧの分離・精製等の技術分野で広範に用いら
れている（例えば、特開昭４９−１３３５１８号。
菌〔スタフィロコッカス・アウレウス（Ｓｔａｐｈｙｌ
ｏｃｏｃｃｕｓ ａｕｒｅｕｓ）］ の細胞壁中に見
い出される蛋白質の一つであり、哺乳動物の免疫グロブ
リンＧ （ＩｇＧ）のＦｃ領域と特異的に結合すること
から、ＩｇＧの分離・精製等の技術分野で広範に用いら
れている（例えば、特開昭４９−１３３５１８号。
同４９−１３５６９１号公報参照）、そして、その製造
方法としては、スタフィロコッカス・アウレウスの生菌
体を菌溶解酵素の一種であるラインスタフィン（Ｌｙｓ
ｏｓｔａｐｈｌｎ）で処理し念後、それ自体公知の抽出
法によるのが有効な方法でおるとされている〔ヨーロッ
ピアン・ジャーナル・バイオケミス ト リ −（Ｅｕ
ｒ、Ｊ、Ｂｉｏｃｈｅｍ、 ）２９ 、 ５７２〜５
７８（１９７２））。
方法としては、スタフィロコッカス・アウレウスの生菌
体を菌溶解酵素の一種であるラインスタフィン（Ｌｙｓ
ｏｓｔａｐｈｌｎ）で処理し念後、それ自体公知の抽出
法によるのが有効な方法でおるとされている〔ヨーロッ
ピアン・ジャーナル・バイオケミス ト リ −（Ｅｕ
ｒ、Ｊ、Ｂｉｏｃｈｅｍ、 ）２９ 、 ５７２〜５
７８（１９７２））。
発明が解決しようとする問題点
しかしながら、上述の方法では生菌体音用いるため、工
業的規模で大量に扱う場合には、その病原性のために問
題が多し。この問題全解決する方法としては抽出に先立
って滅菌することが考えられる。しかし、通常行われる
蒸気加圧滅菌（例えば、１ ｋｇ、／ｒ＋２．１２ ｏ
℃、１ ！５〜：３ ｏ分間）ｆはライソスタフィン処
理によるもＳＰＡ活性が見られなくなる欠点がおった。
業的規模で大量に扱う場合には、その病原性のために問
題が多し。この問題全解決する方法としては抽出に先立
って滅菌することが考えられる。しかし、通常行われる
蒸気加圧滅菌（例えば、１ ｋｇ、／ｒ＋２．１２ ｏ
℃、１ ！５〜：３ ｏ分間）ｆはライソスタフィン処
理によるもＳＰＡ活性が見られなくなる欠点がおった。
そこで、本発明者らは大量のスタフィロコッカス菌体を
安全に取扱う方法について検討したところ酸性下で低温
処理によって有効に死滅させることができ、かつ、ＳＰ
Ａ ’ｉ完全な形で回収できることを見出し本発明全完
成した。
安全に取扱う方法について検討したところ酸性下で低温
処理によって有効に死滅させることができ、かつ、ＳＰ
Ａ ’ｉ完全な形で回収できることを見出し本発明全完
成した。
問題点全解決するための手段
しかして、本発明は、スタフィロコッカス・アウレウス
の微生物菌体よりプロティンＡ全抽出するに際し、予め
該微生換金酸処理により死滅させることを特徴とするプ
ロティンＡの製造方法を提供するものである。即ち、酸
性下（ｐＨ４，５以下）では多くの細菌が増殖できない
ことは周知の事実であるが、積極的に充分に生育したス
タフィロコッカスに対して殺菌効果があり、しかも目的
蛋白のＳＰＡに傷をつけないで、ラインスタフィン酵素
の働きによってＳＰＡ ｔ−抽出できることは、従来の
文献に未載である。
の微生物菌体よりプロティンＡ全抽出するに際し、予め
該微生換金酸処理により死滅させることを特徴とするプ
ロティンＡの製造方法を提供するものである。即ち、酸
性下（ｐＨ４，５以下）では多くの細菌が増殖できない
ことは周知の事実であるが、積極的に充分に生育したス
タフィロコッカスに対して殺菌効果があり、しかも目的
蛋白のＳＰＡに傷をつけないで、ラインスタフィン酵素
の働きによってＳＰＡ ｔ−抽出できることは、従来の
文献に未載である。
本発明によれば、酸処理に用いる酸は処理液のｐＨｅ２
．０〜５．０に調節できるものであれば、有機酸である
か無機酸であるか全問わないが、段歯効果や後処理を考
慮すると無機酸が有利に用いられるが、就中塩酸を好適
なものとして挙げることができる。
．０〜５．０に調節できるものであれば、有機酸である
か無機酸であるか全問わないが、段歯効果や後処理を考
慮すると無機酸が有利に用いられるが、就中塩酸を好適
なものとして挙げることができる。
酸処理条件としては、用いる酸の種類によって変動する
ため臨界的でないが、声が２．０〜５．０好ましくはｐ
Ｈ２，０〜３．０の範囲に設定し、温度−ｉ、 ｏ ０
〜３７℃好ましくは００〜１０℃、とくに００〜４℃で
処理するのがよい、また処理時間は、用いる酸、選択す
る−及び温度により最低条件が異なるが、一般的に２〜
４８時間実施すればよい。
ため臨界的でないが、声が２．０〜５．０好ましくはｐ
Ｈ２，０〜３．０の範囲に設定し、温度−ｉ、 ｏ ０
〜３７℃好ましくは００〜１０℃、とくに００〜４℃で
処理するのがよい、また処理時間は、用いる酸、選択す
る−及び温度により最低条件が異なるが、一般的に２〜
４８時間実施すればよい。
更に、酸処理によシ画才した菌体からのＳＰＡの抽出は
、処理液を使用する酸に対応し、適当な無機または有機
塩基を用いて中和した後、それ自体公知方法に従って実
施すればよい（例えば、前述のＥｕｒ、Ｊ、Ｂｉｏｃｈ
ｅｍ、２９ 、５７２〜５７８（１９７２））。
、処理液を使用する酸に対応し、適当な無機または有機
塩基を用いて中和した後、それ自体公知方法に従って実
施すればよい（例えば、前述のＥｕｒ、Ｊ、Ｂｉｏｃｈ
ｅｍ、２９ 、５７２〜５７８（１９７２））。
なお、本発明の方法に供するスタフィロ・コツカスアウ
レウスの微生物菌体は、該微生物を栄養培地で培養した
対数増殖期または、休止期より調製したいずれのもので
あってもよい。
レウスの微生物菌体は、該微生物を栄養培地で培養した
対数増殖期または、休止期より調製したいずれのもので
あってもよい。
かくして、本発明の方法によれば、微生物を予め滅菌処
理し々い方法で得たＳＤＡとほぼ同等の生化学的、物理
学的性質を有するものが安全かつ高収率で得ることがで
きる。
理し々い方法で得たＳＤＡとほぼ同等の生化学的、物理
学的性質を有するものが安全かつ高収率で得ることがで
きる。
作用・効果
本発明の作用・効果は次に示す実験例により確認できる
。
。
スタフィロコッカス・アウレウス・コーワンセロタイゾ
１ （Ｓｔａｐｈｙｌｏｅｏｃｃｕｓ ａｕｒｅｕｓ
Ｃｏｗａｎｓｓｅｒｏｔｙｐｅ １ ） ＡＴＣＣ１２
５９８株の斜面培養（ハート・インフユーノヨン寒天培
地、ディフコ社製）より一白金耳をブイヨン液体培地（
極東製薬工業（株）製）２０ｄを含む２５０プ容三角フ
ラスコに接種し、ロータリーシェーカー上３７℃で２０
時間培養する。この培養液１ｍＪｉペゾトン４チ、酵母
エキス１％、乳酸１チからなる培地５０ゴを含む三角フ
ラスコに接種しロータリーシェーカー上、３７℃で２４
時間培養する。このとき生育菌数は２Ｘ１０９コ／１！
Ｌｌとなる。この培養液に塩酸、硫酸、乳酸、過塩素酸
、ホルマリン水溶液（３７％）、クロロホルム、次亜塩
素酸ナトリウム（有効塩素的１０％、和光補薬工業（株
））、オス・ぐン（大玉栄養化学（株））ヲそれぞれ添
加して、４℃、２日間保持し念後、生菌数、ＳＰＡ活性
金しらべた。
１ （Ｓｔａｐｈｙｌｏｅｏｃｃｕｓ ａｕｒｅｕｓ
Ｃｏｗａｎｓｓｅｒｏｔｙｐｅ １ ） ＡＴＣＣ１２
５９８株の斜面培養（ハート・インフユーノヨン寒天培
地、ディフコ社製）より一白金耳をブイヨン液体培地（
極東製薬工業（株）製）２０ｄを含む２５０プ容三角フ
ラスコに接種し、ロータリーシェーカー上３７℃で２０
時間培養する。この培養液１ｍＪｉペゾトン４チ、酵母
エキス１％、乳酸１チからなる培地５０ゴを含む三角フ
ラスコに接種しロータリーシェーカー上、３７℃で２４
時間培養する。このとき生育菌数は２Ｘ１０９コ／１！
Ｌｌとなる。この培養液に塩酸、硫酸、乳酸、過塩素酸
、ホルマリン水溶液（３７％）、クロロホルム、次亜塩
素酸ナトリウム（有効塩素的１０％、和光補薬工業（株
））、オス・ぐン（大玉栄養化学（株））ヲそれぞれ添
加して、４℃、２日間保持し念後、生菌数、ＳＰＡ活性
金しらべた。
ＳＰＡ活性はＷ、 Ｂｅａｋｅｒ （イミュノケミスト
リー（Ｉｍｍｕｎｏｃｈｅｍ） ＋ ６ ｒ ５３９
（１９６９） 〕 の方法に準じてブタ血清１チを含
有するアガロース（饅７．５゜０、０５ Ｍ ト！Ｊス
・バッファー）中の拡散法によって定量した。
リー（Ｉｍｍｕｎｏｃｈｅｍ） ＋ ６ ｒ ５３９
（１９６９） 〕 の方法に準じてブタ血清１チを含
有するアガロース（饅７．５゜０、０５ Ｍ ト！Ｊス
・バッファー）中の拡散法によって定量した。
第１表にその結果を示す。
以上より、本発明によれば、スタフィロコッカス・アウ
レウスを効果的に滅菌することができるばかりでなく、
ＳＰＡと免疫グロブリンＧとの結合活性も維持すること
ができる。
レウスを効果的に滅菌することができるばかりでなく、
ＳＰＡと免疫グロブリンＧとの結合活性も維持すること
ができる。
以下、実施例により、本発明を更に詳細に説明するが、
本発明の技術的範囲がこの実施例によってなんら制限さ
れるものでない。
本発明の技術的範囲がこの実施例によってなんら制限さ
れるものでない。
実施例
囚 酸処理菌体の調製
スタフィロコッカス・アウレウス・コーワンｌＡＴＣＣ
１２５９８の斜面培養（培地はハート・インフュージョ
ン寒天、ディフコ）より−・白金耳全ブイヨン培地（極
東粉末培地）２０ｍＪ’ｉ含む２５０ｄ容三角フラスコ
に接種し、３７℃でロータリーシェーカー（２００ｒｐ
、ｍ、）で２０時間培養する。
１２５９８の斜面培養（培地はハート・インフュージョ
ン寒天、ディフコ）より−・白金耳全ブイヨン培地（極
東粉末培地）２０ｍＪ’ｉ含む２５０ｄ容三角フラスコ
に接種し、３７℃でロータリーシェーカー（２００ｒｐ
、ｍ、）で２０時間培養する。
この培養液１ ｍｌをヘプトン４％、酵母エキス１チ、
乳酸１チからなる培地５０ｄｉ含む三角フラスコに液洩
し、３７℃、ロータリーシェーカー（２００ｒｐｍ）で
２４時間培養する。この菌数は約２Ｘ１０９コ／Ｔｎｊ
！ に達する。このフラスコに３５％塩化水素水溶液１
ｍ１ｆ：加え、４℃で２日間静置後、ハート・インフュ
ージョン寒天培地上に培養液をぬ妙つけ３７℃、２４時
間培１後生育し７てくるコロニーを観察する。塩酸添加
口ではコロニー数はＯであった・ （Ｂ） 酸処理菌体からのＳＰＡの抽出と精製上記囚
の方法によって得られた培養液から遠心分離により湿重
量１０３９の処理菌体を集め、０．０５Ｍトリス−塩酸
および０．１４５Ｍ塩化ナトリウムを含むｐＨ７，５の
バッフマー１００ｄ中に懸濁し、ライソスタチ゛／（シ
グマ社製）１■、ＤＮＡａｓｅ（シグマ社製）０．２〜
を加え３７℃で２時間処理した。
乳酸１チからなる培地５０ｄｉ含む三角フラスコに液洩
し、３７℃、ロータリーシェーカー（２００ｒｐｍ）で
２４時間培養する。この菌数は約２Ｘ１０９コ／Ｔｎｊ
！ に達する。このフラスコに３５％塩化水素水溶液１
ｍ１ｆ：加え、４℃で２日間静置後、ハート・インフュ
ージョン寒天培地上に培養液をぬ妙つけ３７℃、２４時
間培１後生育し７てくるコロニーを観察する。塩酸添加
口ではコロニー数はＯであった・ （Ｂ） 酸処理菌体からのＳＰＡの抽出と精製上記囚
の方法によって得られた培養液から遠心分離により湿重
量１０３９の処理菌体を集め、０．０５Ｍトリス−塩酸
および０．１４５Ｍ塩化ナトリウムを含むｐＨ７，５の
バッフマー１００ｄ中に懸濁し、ライソスタチ゛／（シ
グマ社製）１■、ＤＮＡａｓｅ（シグマ社製）０．２〜
を加え３７℃で２時間処理した。
これ金高速冷却遠心分離機（日立５ＣＲ−１８１３）で
分離（１０，００Ｏｒｐｍ、１５ｍ１ｎ ） Ｌ、上澄
液をとり、ｐｉ（３，５とし、生じた沈でＡ、全遠心分
離（１０，０００ｒｐｒｎ、 １５ ｒａｉｎ ） ｌ
、、上澄液に硫酸アンモニウム全８０多飽和まで添加Ｉ
−た後、冷蔵庫中に一夜放置し念。これケ上記遠心分離
機にて分離（１０，０００ｒｐｍ、１５ ｍｉｎ ）
シ、沈でんを集めた。沈でん金２０−の純水に溶解［７
５、透析チ＋Ｌ−グ中に入れ、純水に対して一夜透析を
行った。透析内液に対して重炭酸アンモニウム’！ｉ０
．１Ｍとなるように加え、ＤＥＡＥ−セフアデツクスＡ
−５０−ｉ詰めたカラム（直径２５■、長さ５０ ）に
吸着させ、重炭酸アンモニウムの０．１Ｍから０．４Ｍ
の直線濃度勾配により溶出した。２ｄづつのフラクショ
ン金各々免疫拡散法（前述のＷ、Ｂｅｅｋｓｒ：Ｉｍｍ
ｕｎｏｃｈｅｍ ６ ｒ ５３９（１９６９））により
定量し活性画分金集めセファデックスＧ−１００カラム
クロマトグラフイー（直径２５鴎、長さ１００ ｔｙｎ
）により）ｒ’ Ａ／（ｐ過全行った。
分離（１０，００Ｏｒｐｍ、１５ｍ１ｎ ） Ｌ、上澄
液をとり、ｐｉ（３，５とし、生じた沈でＡ、全遠心分
離（１０，０００ｒｐｒｎ、 １５ ｒａｉｎ ） ｌ
、、上澄液に硫酸アンモニウム全８０多飽和まで添加Ｉ
−た後、冷蔵庫中に一夜放置し念。これケ上記遠心分離
機にて分離（１０，０００ｒｐｍ、１５ ｍｉｎ ）
シ、沈でんを集めた。沈でん金２０−の純水に溶解［７
５、透析チ＋Ｌ−グ中に入れ、純水に対して一夜透析を
行った。透析内液に対して重炭酸アンモニウム’！ｉ０
．１Ｍとなるように加え、ＤＥＡＥ−セフアデツクスＡ
−５０−ｉ詰めたカラム（直径２５■、長さ５０ ）に
吸着させ、重炭酸アンモニウムの０．１Ｍから０．４Ｍ
の直線濃度勾配により溶出した。２ｄづつのフラクショ
ン金各々免疫拡散法（前述のＷ、Ｂｅｅｋｓｒ：Ｉｍｍ
ｕｎｏｃｈｅｍ ６ ｒ ５３９（１９６９））により
定量し活性画分金集めセファデックスＧ−１００カラム
クロマトグラフイー（直径２５鴎、長さ１００ ｔｙｎ
）により）ｒ’ Ａ／（ｐ過全行った。
−８の０．０５ Ｍ トＩＪスー塩酸バッファーにより
展開し、２１！ｌｌづつのフラクションを前記免疫拡散
法により活性をしらべ、活性画分金集めた。活性画分を
純水に対して充分に透析した後、これを凍結乾燥し、白
色の５ＰＡ１３■が得られた。本ＳＰＡの性質は下記の
通りである。
展開し、２１！ｌｌづつのフラクションを前記免疫拡散
法により活性をしらべ、活性画分金集めた。活性画分を
純水に対して充分に透析した後、これを凍結乾燥し、白
色の５ＰＡ１３■が得られた。本ＳＰＡの性質は下記の
通りである。
（Ｃ） 物理化学的性状
（ｉ） ＳＤＳ −ｆｆル電気泳動
Ｌａａｍｍｌｉらの方法〔ネイチａ（−（Ｎａｔｕｒ＠
）、 ｅ ２２Ｌ１９７０〕に準じて５ＤＳ−グル電気
泳動全行った。
）、 ｅ ２２Ｌ１９７０〕に準じて５ＤＳ−グル電気
泳動全行った。
蛋白質分子量マーカ〜 （シグマ社製）を用いて、クマ
シー！ルーＧ２５０染色後のＳＰＡの分子１を測定しま
たとこる５ ５，０００であった（ＳＤＳ−１”Ａ４を
気泳動では、ＳＰＡの分子の特徴からｒルデ適法による
値（４１，０００〜４２．０００）よりも高い値が得ら
れることが知られており、この点において）文献値（前
述のＥｕｒ、Ｊ、Ｂｉｏｅｌｓｔｎ ７４ 、６２３−
６２８（１９７７） ）と一致した。
シー！ルーＧ２５０染色後のＳＰＡの分子１を測定しま
たとこる５ ５，０００であった（ＳＤＳ−１”Ａ４を
気泳動では、ＳＰＡの分子の特徴からｒルデ適法による
値（４１，０００〜４２．０００）よりも高い値が得ら
れることが知られており、この点において）文献値（前
述のＥｕｒ、Ｊ、Ｂｉｏｅｌｓｔｎ ７４ 、６２３−
６２８（１９７７） ）と一致した。
１１）ｒル濾過法による分子量測定
６Ｍグアニジン塩酸の存在下でセファロース６Ｂ（ファ
ルマシア製）を用いてグルｐ過を行い、分子量マーカー
（シグマ社製）により分子差金測定し之。その結果４．
１，０００−４２，０００ の値が得られ、文献値（
前述のＥｕｖ、Ｊ、Ｂｉｏｅｈｅｍ、 ７４．６２３−
６２８（１９７７））に近かつ念。
ルマシア製）を用いてグルｐ過を行い、分子量マーカー
（シグマ社製）により分子差金測定し之。その結果４．
１，０００−４２，０００ の値が得られ、文献値（
前述のＥｕｖ、Ｊ、Ｂｉｏｅｈｅｍ、 ７４．６２３−
６２８（１９７７））に近かつ念。
１１１）アミノ酸組成
精製サンプ＃ ｆ ６ ＮＨＣｌで２４ ｈｒ、１１０
℃で分解し友後、日立製（８３５型）アミノ酸自働分析
機を用いてアミノ酸分析を行った。結果第２表に示す・ 第 ２ 表 アミノ酸 残基数 文献値＄１アスパラギン
酸 ８２ ８０スレオニン
６６ セリン １７ １４ グルタミン酸 ５８ ６０グリシン
３０ ２８アラニン ３６
３６ バリ／７８ インロイシン １２ １１０イシン
２８ ２８チロシン ４
４ フェニルアラニン １１ １２リジン
５４ ５２ヒスチジン ４
４ アルギニ７ ４４ プロリン ２７ ２８メチオニン
３３ ｍｌ Ｒ，Ｌｉｎｄｍａｒｋ５：Ｅｕｒ、Ｊ、Ｂｉ
ｏｃｈｅｍ、７４＋６２３−６２８（１９７７）ｉｖ）
免疫グロブリンＧとの結合能 ペラカーの方法（前述のＷ、 Ｂｅｅｋｅｒ ： Ｉｍ
ｍｕｎｏｅｈ＠ｍ、 ＋６ ５３９（１９６９））によ
り人免疫グロブリンＧとの結合能金しらべたところ、本
ＳＰＡ Ｉη当り１４■（±２η）の人免疫グロブリン
Ｇと結合する能力があった。
℃で分解し友後、日立製（８３５型）アミノ酸自働分析
機を用いてアミノ酸分析を行った。結果第２表に示す・ 第 ２ 表 アミノ酸 残基数 文献値＄１アスパラギン
酸 ８２ ８０スレオニン
６６ セリン １７ １４ グルタミン酸 ５８ ６０グリシン
３０ ２８アラニン ３６
３６ バリ／７８ インロイシン １２ １１０イシン
２８ ２８チロシン ４
４ フェニルアラニン １１ １２リジン
５４ ５２ヒスチジン ４
４ アルギニ７ ４４ プロリン ２７ ２８メチオニン
３３ ｍｌ Ｒ，Ｌｉｎｄｍａｒｋ５：Ｅｕｒ、Ｊ、Ｂｉ
ｏｃｈｅｍ、７４＋６２３−６２８（１９７７）ｉｖ）
免疫グロブリンＧとの結合能 ペラカーの方法（前述のＷ、 Ｂｅｅｋｅｒ ： Ｉｍ
ｍｕｎｏｅｈ＠ｍ、 ＋６ ５３９（１９６９））によ
り人免疫グロブリンＧとの結合能金しらべたところ、本
ＳＰＡ Ｉη当り１４■（±２η）の人免疫グロブリン
Ｇと結合する能力があった。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、スタフィロコッカス・アウレウス （Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ ａｕｒｅｕｓ）の微
生物菌体よりプロテインＡを抽出するに際し、予め該微
生物を酸処理により死滅させることを特徴とするプロテ
インＡの製造方法。 ２、酸処理をｐＨ２．０〜５．０及び温度が０℃〜３７
℃でかつ、２〜２４時間行う特許請求の範囲第１項記載
の製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP23647485A JPS62100298A (ja) | 1985-10-24 | 1985-10-24 | プロテインａの製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP23647485A JPS62100298A (ja) | 1985-10-24 | 1985-10-24 | プロテインａの製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS62100298A true JPS62100298A (ja) | 1987-05-09 |
Family
ID=17001273
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP23647485A Pending JPS62100298A (ja) | 1985-10-24 | 1985-10-24 | プロテインａの製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS62100298A (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6440798U (ja) * | 1987-09-04 | 1989-03-10 | ||
| WO2022233441A1 (en) * | 2021-05-07 | 2022-11-10 | Symrise Ag | Novel bacterial ferment of lactobacillus species |
| EP4134426A1 (en) * | 2021-08-13 | 2023-02-15 | Symrise AG | Novel bacterial ferment of lactobacillus species |
| US12076436B2 (en) | 2021-05-07 | 2024-09-03 | Symrise Ag | Bacterial ferment of Lactobacillus species |
-
1985
- 1985-10-24 JP JP23647485A patent/JPS62100298A/ja active Pending
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6440798U (ja) * | 1987-09-04 | 1989-03-10 | ||
| WO2022233441A1 (en) * | 2021-05-07 | 2022-11-10 | Symrise Ag | Novel bacterial ferment of lactobacillus species |
| US12076436B2 (en) | 2021-05-07 | 2024-09-03 | Symrise Ag | Bacterial ferment of Lactobacillus species |
| EP4134426A1 (en) * | 2021-08-13 | 2023-02-15 | Symrise AG | Novel bacterial ferment of lactobacillus species |
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