JPS6217499B2 - - Google Patents
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- Publication number
- JPS6217499B2 JPS6217499B2 JP59030396A JP3039684A JPS6217499B2 JP S6217499 B2 JPS6217499 B2 JP S6217499B2 JP 59030396 A JP59030396 A JP 59030396A JP 3039684 A JP3039684 A JP 3039684A JP S6217499 B2 JPS6217499 B2 JP S6217499B2
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- protein
- product
- foaming
- protein decomposition
- solubility
- Prior art date
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- Expired
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Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
- A23J3/346—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of vegetable proteins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
- C12P21/06—Preparation of peptides or proteins produced by the hydrolysis of a peptide bond, e.g. hydrolysate products
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Emulsifying, Dispersing, Foam-Producing Or Wetting Agents (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
本発明は、植物性たん白をたん白分解酵素を用
いて部分加水分解し、その分解物を起泡性の優れ
たたん白分解物と乳化性の良好なたん白分解物と
に同時に分画する方法に関するものである。 従来より大豆たん白等の植物性たん白をたん白
分解酵素により部分加水分解して乳化性あるいは
起泡性を向上させたたん白分解物を得る方法は知
られている。 しかし、同一原料を用い、たん白分解酵素によ
り加水分解し、その後分画して乳化剤と起泡剤を
同時に製造する方法についてはいまだ知られてい
ない。 本発明者らは、この点に関し鋭意研究を重ねた
結果、TCA可溶率(5%三塩化酢酸水溶液に溶
解するたん白質の割合)を基準として、その違い
により乳化性を有するたん白分解物と起泡性を有
するたん白分解物とに同時に分画できることを発
見し、本発明を完成した。 すなわち本発明は植物性たん白をたん白分解酵
素を用いて部分加水分解し、その分解物をTCA
可溶率が10〜40%のものと70%以上のものとに分
画することを特徴とするたん白分解物の製造法で
あり、TCA可溶率10〜40%のものは乳化剤とし
て、また70%以上のものは起泡剤として使用する
ことができる。 本発明に於て原料としては大豆たん白等の植物
性たん白を用いることができ、酵素の加水分解を
より効率的にするために、熱処理および/または
風味の点からアルコール処理を行つた植物たん白
を用いることもできる。一方、たん白分解酵素と
しては、ペプシン、ブロメライン、パパイン等が
使用される。加水分解に際しては、原料たん白を
水に分散させ、使用酵素の至適PHおよび温度に条
件を設定し、酵素を添加し加水分解を行う。加水
分解時間は、使用酵素の活性度およびその使用量
により変化するが、分画後の両たん白分解物の
TCA可溶率がそれぞれ10〜40%、70%以上にな
るように決定することが必要であり、製品品質の
安定性からみると20時間以内が好ましい。加水分
解反応の停止は通常75℃以上で5分以上加熱する
ことにより、酵素は完全に失活し反応を停止でき
る。 次いで、得られた分解物を目的とするTCA可
溶率をもつたん白分解物に分画するのであるが、
この分画には例えば次の様な方法を用いることが
できる。その1つは、必要に応じて分解液のPHを
6.8〜7.0に調整し、不溶性物質を除去したのち、
PH2.5〜5に調整し、遠心分離により上澄部分と
沈殿部分に分画する方法であるが、分画時のPH
は、酵素の加水分解時間を加味した上で、TCA
可溶率が上澄部分で70%以上、沈殿部分で10〜40
%におさまるように、PH2.5〜5の範囲内で最も
好適なPHを選ぶ。なおこのPH範囲外で分画を行つ
ても、望まれるTCA可溶率を持つたん白分解物
は得られない。他の1つの方法は必要に応じて分
解液のPHを6.8〜7.0に調整し不溶性物質を除去し
たのち、限外濾過膜で処理するもので、この濾過
膜を用いた分画においては、使用する膜の性質に
応じて条件等が異なるが、濾過膜の分画分子量は
15000〜20000のものが最適である。通常、分画分
子量が15000〜20000の市販の濾過膜を用いれば、
膜を通過した濾過液のTCA可溶率は70%以上に
なり、濾過残液はTCA可溶率10〜40%のたん白
分解物を得ることができる。 かくして、分画されたTCA可溶率が10〜40%
のたん白分解物と70%以上のたん白分解物は、そ
のまま液状の形で使用するか、さらに乾燥して粉
末状とすることができる。 本発明のTCA可溶率が10〜40%のたん白分解
物は、乳化力および乳化安定性に優れ、また
TCA可溶率が70%以上のたん白分解物は起泡力
および泡沫安定性が良好なものである。 TCA可溶率が10〜40%の範囲外のたん白分解
物は乳化力が極端に落ち乳化剤として機能しな
い。またTCA可溶率が70%未満のたん白分解物
は起泡力が悪く起泡剤としては使用できない。 本発明は、以上の説明にて明らかなように同一
の原料たん白を、たん白分解酵素で部分加水分解
し、その分解物をTCA可溶率の違いにより乳化
性あるいは起泡性を有するたん白分解物とにそれ
ぞれ分画する製造法であり、その製造も極めて容
易である。 以下に実施例を示し、本発明をより詳細に説明
する。 なお、実施例における乳化力および乳化安定
性、起泡力および泡沫安定性の測定法は次に示す
通りである。 乳化力:濃度1%の試料溶液Agを1のビーカ
ーにとり、ホモミキサー(特殊機化工業社製
HV―M型)を用い、回転数14000rpmでかく拌
を始めると同時に、全量が400gになるように
と大豆白絞油を1g/secの速さで添加してい
き、添加終了後さらに5分間かく拌し乳化を行
う。試料溶液に対する油の比率を増加させた場
合のO/W型乳化物が形成される限界点の試料
1g当りの油のg数を乳化力とする。 乳化安定性:濃度10%の試料溶液300gをロボツ
トクープ(テイー・ケーサプライズ社製、R―
4V型)を用い、回転数3000rpmでかく拌する
と同時に510gの大豆白絞油を1g/secの速さ
で添加していく。添加終了後、さらに5分間か
く拌し、得られた乳化物を120℃、15分間加熱
し、乳化状態を調べる。油層と水層に分離して
いないときは、乳化安定性が良好であり分離し
ているときは不良と判断する。 起泡力:濃度1%の試料溶液200mlをシリンダー
(内径100mm、容量1000ml)にとりホモミキサー
(特殊機化工業社製HV―M型)を用い回転数
8500rpmに上げ1分間かく拌した後、回転数を
11500rpmに上げ4分間かく拌し泡だたせた後
に、全体積Aを測定する。この体積を起泡力と
する。 泡沫安定性:起泡力を測定した後、そのまま1時
間放置し、再び全体積Bを測定する。この体積
Bと起泡力測定時の体積Aから以下の式により
泡沫安定性とする。 泡沫安定性(%)=B/A×100 実施例 1 分離大豆たん白1Kgを10倍量の水に分散させ水
酸化ナトリウムでPHを7.0に調整した。これにパ
パイン(NOVO社製)を10g添加し、50℃で6時
間加水分解した。加水分解後75℃、20分加熱して
酵素を失活させた。この分解液は、TCA可溶率
が63.8%であつた。この溶液を塩酸でPH3.0に調
整し、遠心分離により沈殿と上澄に分画した。分
画された沈殿は水に分散させ水酸化ナトリウムで
PH6.8に調整し凍結乾燥し製品540gを得た。この
ものはTCA可溶率が30.2%であつた。(これをた
ん白分解物という)また、上澄も水酸化ナトリ
ウムでPH6.8に調整し、凍結乾燥し製品420gを得
た。このものはTCA可溶率が80.4%であつた
(これをたん白分解物という)。たん白分解物の
乳化性および起泡性を表―1に示した。たん白分
解物は乳化力が360と優れ、乳化安定性も良好
であつた。また、たん白分解物は起泡力および
泡沫安定性が、それぞれ900、および79%と共に
優れたものであつた。 一方分画する前のTCA可溶率63.8%の分解液
をそのまま凍結乾燥した加水分解物(対照)は乳
化力が260と劣り乳化安定性も不良であつた。ま
た起泡力および泡沫安定性はそれぞれ580および
60%と共に劣るものであつた。
いて部分加水分解し、その分解物を起泡性の優れ
たたん白分解物と乳化性の良好なたん白分解物と
に同時に分画する方法に関するものである。 従来より大豆たん白等の植物性たん白をたん白
分解酵素により部分加水分解して乳化性あるいは
起泡性を向上させたたん白分解物を得る方法は知
られている。 しかし、同一原料を用い、たん白分解酵素によ
り加水分解し、その後分画して乳化剤と起泡剤を
同時に製造する方法についてはいまだ知られてい
ない。 本発明者らは、この点に関し鋭意研究を重ねた
結果、TCA可溶率(5%三塩化酢酸水溶液に溶
解するたん白質の割合)を基準として、その違い
により乳化性を有するたん白分解物と起泡性を有
するたん白分解物とに同時に分画できることを発
見し、本発明を完成した。 すなわち本発明は植物性たん白をたん白分解酵
素を用いて部分加水分解し、その分解物をTCA
可溶率が10〜40%のものと70%以上のものとに分
画することを特徴とするたん白分解物の製造法で
あり、TCA可溶率10〜40%のものは乳化剤とし
て、また70%以上のものは起泡剤として使用する
ことができる。 本発明に於て原料としては大豆たん白等の植物
性たん白を用いることができ、酵素の加水分解を
より効率的にするために、熱処理および/または
風味の点からアルコール処理を行つた植物たん白
を用いることもできる。一方、たん白分解酵素と
しては、ペプシン、ブロメライン、パパイン等が
使用される。加水分解に際しては、原料たん白を
水に分散させ、使用酵素の至適PHおよび温度に条
件を設定し、酵素を添加し加水分解を行う。加水
分解時間は、使用酵素の活性度およびその使用量
により変化するが、分画後の両たん白分解物の
TCA可溶率がそれぞれ10〜40%、70%以上にな
るように決定することが必要であり、製品品質の
安定性からみると20時間以内が好ましい。加水分
解反応の停止は通常75℃以上で5分以上加熱する
ことにより、酵素は完全に失活し反応を停止でき
る。 次いで、得られた分解物を目的とするTCA可
溶率をもつたん白分解物に分画するのであるが、
この分画には例えば次の様な方法を用いることが
できる。その1つは、必要に応じて分解液のPHを
6.8〜7.0に調整し、不溶性物質を除去したのち、
PH2.5〜5に調整し、遠心分離により上澄部分と
沈殿部分に分画する方法であるが、分画時のPH
は、酵素の加水分解時間を加味した上で、TCA
可溶率が上澄部分で70%以上、沈殿部分で10〜40
%におさまるように、PH2.5〜5の範囲内で最も
好適なPHを選ぶ。なおこのPH範囲外で分画を行つ
ても、望まれるTCA可溶率を持つたん白分解物
は得られない。他の1つの方法は必要に応じて分
解液のPHを6.8〜7.0に調整し不溶性物質を除去し
たのち、限外濾過膜で処理するもので、この濾過
膜を用いた分画においては、使用する膜の性質に
応じて条件等が異なるが、濾過膜の分画分子量は
15000〜20000のものが最適である。通常、分画分
子量が15000〜20000の市販の濾過膜を用いれば、
膜を通過した濾過液のTCA可溶率は70%以上に
なり、濾過残液はTCA可溶率10〜40%のたん白
分解物を得ることができる。 かくして、分画されたTCA可溶率が10〜40%
のたん白分解物と70%以上のたん白分解物は、そ
のまま液状の形で使用するか、さらに乾燥して粉
末状とすることができる。 本発明のTCA可溶率が10〜40%のたん白分解
物は、乳化力および乳化安定性に優れ、また
TCA可溶率が70%以上のたん白分解物は起泡力
および泡沫安定性が良好なものである。 TCA可溶率が10〜40%の範囲外のたん白分解
物は乳化力が極端に落ち乳化剤として機能しな
い。またTCA可溶率が70%未満のたん白分解物
は起泡力が悪く起泡剤としては使用できない。 本発明は、以上の説明にて明らかなように同一
の原料たん白を、たん白分解酵素で部分加水分解
し、その分解物をTCA可溶率の違いにより乳化
性あるいは起泡性を有するたん白分解物とにそれ
ぞれ分画する製造法であり、その製造も極めて容
易である。 以下に実施例を示し、本発明をより詳細に説明
する。 なお、実施例における乳化力および乳化安定
性、起泡力および泡沫安定性の測定法は次に示す
通りである。 乳化力:濃度1%の試料溶液Agを1のビーカ
ーにとり、ホモミキサー(特殊機化工業社製
HV―M型)を用い、回転数14000rpmでかく拌
を始めると同時に、全量が400gになるように
と大豆白絞油を1g/secの速さで添加してい
き、添加終了後さらに5分間かく拌し乳化を行
う。試料溶液に対する油の比率を増加させた場
合のO/W型乳化物が形成される限界点の試料
1g当りの油のg数を乳化力とする。 乳化安定性:濃度10%の試料溶液300gをロボツ
トクープ(テイー・ケーサプライズ社製、R―
4V型)を用い、回転数3000rpmでかく拌する
と同時に510gの大豆白絞油を1g/secの速さ
で添加していく。添加終了後、さらに5分間か
く拌し、得られた乳化物を120℃、15分間加熱
し、乳化状態を調べる。油層と水層に分離して
いないときは、乳化安定性が良好であり分離し
ているときは不良と判断する。 起泡力:濃度1%の試料溶液200mlをシリンダー
(内径100mm、容量1000ml)にとりホモミキサー
(特殊機化工業社製HV―M型)を用い回転数
8500rpmに上げ1分間かく拌した後、回転数を
11500rpmに上げ4分間かく拌し泡だたせた後
に、全体積Aを測定する。この体積を起泡力と
する。 泡沫安定性:起泡力を測定した後、そのまま1時
間放置し、再び全体積Bを測定する。この体積
Bと起泡力測定時の体積Aから以下の式により
泡沫安定性とする。 泡沫安定性(%)=B/A×100 実施例 1 分離大豆たん白1Kgを10倍量の水に分散させ水
酸化ナトリウムでPHを7.0に調整した。これにパ
パイン(NOVO社製)を10g添加し、50℃で6時
間加水分解した。加水分解後75℃、20分加熱して
酵素を失活させた。この分解液は、TCA可溶率
が63.8%であつた。この溶液を塩酸でPH3.0に調
整し、遠心分離により沈殿と上澄に分画した。分
画された沈殿は水に分散させ水酸化ナトリウムで
PH6.8に調整し凍結乾燥し製品540gを得た。この
ものはTCA可溶率が30.2%であつた。(これをた
ん白分解物という)また、上澄も水酸化ナトリ
ウムでPH6.8に調整し、凍結乾燥し製品420gを得
た。このものはTCA可溶率が80.4%であつた
(これをたん白分解物という)。たん白分解物の
乳化性および起泡性を表―1に示した。たん白分
解物は乳化力が360と優れ、乳化安定性も良好
であつた。また、たん白分解物は起泡力および
泡沫安定性が、それぞれ900、および79%と共に
優れたものであつた。 一方分画する前のTCA可溶率63.8%の分解液
をそのまま凍結乾燥した加水分解物(対照)は乳
化力が260と劣り乳化安定性も不良であつた。ま
た起泡力および泡沫安定性はそれぞれ580および
60%と共に劣るものであつた。
【表】
実施例 2
低変性脱脂大豆を10倍量の水に分散させ、水酸
化ナトリウムでPH7.0に調整後、50℃、30分かく
拌した後、遠心分離により不溶物を除去し、上澄
にエチルアルコールを加え、アルコール濃度65%
(W/W)とし、生ずるたん白沈殿を遠心分離に
より得た。この乾燥品500gを20倍量の水に分散
させ、塩酸でPH1.8に調整した。これにペプシン
(天野製薬製)を2g添加し、55℃で4時間加水
分解した。加水分解後75℃、20分加熱して酵素を
失活させ、水酸化ナトリウムでPH6.8に調製し、
ローヌ・プーラン社製IRIS3038(分画分子量
15000〜20000の限外濾過膜)を用いて限外濾過を
行つた。濾過残液は、凍結乾燥し製品220gを得
た。このものはTCA可溶率20.7%であつた(た
ん白分解物という)。また濾過液も凍結乾燥し
製品230gを得た。このものはTCA可溶率86.1%
であつた(たん白分解物という)。ここで得ら
れたたん白分解物の乳化性と起泡性を表―2に示
した。たん白分解物は、乳化力が340と優れ、
乳化安定性も良好であつた。また、たん白分解物
は、起泡力および泡沫安定性がそれぞれ980、
86%と共に優れたものであつた。
化ナトリウムでPH7.0に調整後、50℃、30分かく
拌した後、遠心分離により不溶物を除去し、上澄
にエチルアルコールを加え、アルコール濃度65%
(W/W)とし、生ずるたん白沈殿を遠心分離に
より得た。この乾燥品500gを20倍量の水に分散
させ、塩酸でPH1.8に調整した。これにペプシン
(天野製薬製)を2g添加し、55℃で4時間加水
分解した。加水分解後75℃、20分加熱して酵素を
失活させ、水酸化ナトリウムでPH6.8に調製し、
ローヌ・プーラン社製IRIS3038(分画分子量
15000〜20000の限外濾過膜)を用いて限外濾過を
行つた。濾過残液は、凍結乾燥し製品220gを得
た。このものはTCA可溶率20.7%であつた(た
ん白分解物という)。また濾過液も凍結乾燥し
製品230gを得た。このものはTCA可溶率86.1%
であつた(たん白分解物という)。ここで得ら
れたたん白分解物の乳化性と起泡性を表―2に示
した。たん白分解物は、乳化力が340と優れ、
乳化安定性も良好であつた。また、たん白分解物
は、起泡力および泡沫安定性がそれぞれ980、
86%と共に優れたものであつた。
Claims (1)
- 1 植物性たん白をたん白分解酵素を用いて部分
加水分解し、その分解物をTCA可溶率が10〜40
%のものと70%以上のものとに分画することを特
徴とするたん白分解物の製造法。
Priority Applications (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59030396A JPS60176549A (ja) | 1984-02-22 | 1984-02-22 | たん白分解物の製造法 |
| US06/704,693 US4757007A (en) | 1984-02-22 | 1985-02-22 | Process for preparing hydrolyzed products of soy protein |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59030396A JPS60176549A (ja) | 1984-02-22 | 1984-02-22 | たん白分解物の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60176549A JPS60176549A (ja) | 1985-09-10 |
| JPS6217499B2 true JPS6217499B2 (ja) | 1987-04-17 |
Family
ID=12302762
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59030396A Granted JPS60176549A (ja) | 1984-02-22 | 1984-02-22 | たん白分解物の製造法 |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4757007A (ja) |
| JP (1) | JPS60176549A (ja) |
Families Citing this family (75)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5250305A (en) * | 1989-06-21 | 1993-10-05 | The United States Of America As Represented By The Secretary Of Agriculture | Process for enzymatic ultrafiltration of deamidated protein |
| US5082672A (en) * | 1989-06-21 | 1992-01-21 | The United States Of American As Represented By The Secretary Of Agriculture | Enzymatic deamidation of food proteins for improved food use |
| CA2020461A1 (en) * | 1989-07-14 | 1991-01-15 | Donald J. Hamm | Process for the production of hydrolyzed vegetable proteins and the product therefrom |
| NL194258C (nl) * | 1989-09-01 | 2001-11-05 | Protein Technologies Internat | Werkwijze voor het behandelen van een eiwithoudend materiaal. |
| US6221367B1 (en) | 1992-06-15 | 2001-04-24 | Emisphere Technologies, Inc. | Active agent transport systems |
| US5447728A (en) * | 1992-06-15 | 1995-09-05 | Emisphere Technologies, Inc. | Desferrioxamine oral delivery system |
| US5451410A (en) * | 1993-04-22 | 1995-09-19 | Emisphere Technologies, Inc. | Modified amino acids for encapsulating active agents |
| US6331318B1 (en) | 1994-09-30 | 2001-12-18 | Emisphere Technologies Inc. | Carbon-substituted diketopiperazine delivery systems |
| US6099856A (en) * | 1992-06-15 | 2000-08-08 | Emisphere Technologies, Inc. | Active agent transport systems |
| US5693338A (en) * | 1994-09-29 | 1997-12-02 | Emisphere Technologies, Inc. | Diketopiperazine-based delivery systems |
| US5629020A (en) | 1994-04-22 | 1997-05-13 | Emisphere Technologies, Inc. | Modified amino acids for drug delivery |
| US5714167A (en) * | 1992-06-15 | 1998-02-03 | Emisphere Technologies, Inc. | Active agent transport systems |
| US5443841A (en) * | 1992-06-15 | 1995-08-22 | Emisphere Technologies, Inc. | Proteinoid microspheres and methods for preparation and use thereof |
| US5541155A (en) * | 1994-04-22 | 1996-07-30 | Emisphere Technologies, Inc. | Acids and acid salts and their use in delivery systems |
| US5578323A (en) * | 1992-06-15 | 1996-11-26 | Emisphere Technologies, Inc. | Proteinoid carriers and methods for preparation and use thereof |
| US5180597A (en) * | 1991-01-14 | 1993-01-19 | Cpc International Inc. | Process for the production of hydrolyzed vegetable proteins using gaseous hydrochloric acid and the product therefrom |
| US5811127A (en) * | 1992-06-15 | 1998-09-22 | Emisphere Technologies, Inc. | Desferrioxamine oral delivery system |
| US5792451A (en) * | 1994-03-02 | 1998-08-11 | Emisphere Technologies, Inc. | Oral drug delivery compositions and methods |
| US5401516A (en) * | 1992-12-21 | 1995-03-28 | Emisphere Technologies, Inc. | Modified hydrolyzed vegetable protein microspheres and methods for preparation and use thereof |
| US5643957A (en) * | 1993-04-22 | 1997-07-01 | Emisphere Technologies, Inc. | Compounds and compositions for delivering active agents |
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