JPS63129999A - γ−グルタミルトランスペプチダ−ゼ活性の測定法 - Google Patents
γ−グルタミルトランスペプチダ−ゼ活性の測定法Info
- Publication number
- JPS63129999A JPS63129999A JP27521986A JP27521986A JPS63129999A JP S63129999 A JPS63129999 A JP S63129999A JP 27521986 A JP27521986 A JP 27521986A JP 27521986 A JP27521986 A JP 27521986A JP S63129999 A JPS63129999 A JP S63129999A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- substrate
- gamma
- activity
- glutamyl
- solubility
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 230000000694 effects Effects 0.000 title claims abstract description 15
- 101710173228 Glutathione hydrolase proenzyme Proteins 0.000 title claims abstract description 6
- 101710107035 Gamma-glutamyltranspeptidase Proteins 0.000 title claims abstract description 5
- 102000006640 gamma-Glutamyltransferase Human genes 0.000 title claims abstract description 5
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims abstract description 26
- WMZTYIRRBCGARG-VIFPVBQESA-N (2s)-2-azaniumyl-5-(4-nitroanilino)-5-oxopentanoate Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(=O)NC1=CC=C([N+]([O-])=O)C=C1 WMZTYIRRBCGARG-VIFPVBQESA-N 0.000 claims abstract description 4
- 239000002904 solvent Substances 0.000 claims abstract description 4
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 11
- HFHDHCJBZVLPGP-UHFFFAOYSA-N schardinger α-dextrin Chemical compound O1C(C(C2O)O)C(CO)OC2OC(C(C2O)O)C(CO)OC2OC(C(C2O)O)C(CO)OC2OC(C(O)C2O)C(CO)OC2OC(C(C2O)O)C(CO)OC2OC2C(O)C(O)C1OC2CO HFHDHCJBZVLPGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 8
- 229920000858 Cyclodextrin Polymers 0.000 abstract description 7
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 3
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 abstract description 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 abstract description 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 abstract description 2
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 abstract description 2
- 239000002994 raw material Substances 0.000 abstract description 2
- GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N beta-maltose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N 0.000 abstract 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 abstract 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 abstract 1
- 101000856500 Bacillus subtilis subsp. natto Glutathione hydrolase proenzyme Proteins 0.000 description 7
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 5
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 3
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 3
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 125000002642 gamma-glutamyl group Chemical group 0.000 description 3
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000002835 absorbance Methods 0.000 description 2
- WHGYBXFWUBPSRW-FOUAGVGXSA-N beta-cyclodextrin Chemical compound OC[C@H]([C@H]([C@@H]([C@H]1O)O)O[C@H]2O[C@@H]([C@@H](O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O3)[C@H](O)[C@H]2O)CO)O[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]3O[C@@H]1CO WHGYBXFWUBPSRW-FOUAGVGXSA-N 0.000 description 2
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 2
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 2
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 2
- 238000011978 dissolution method Methods 0.000 description 2
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 2
- RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N glutathione Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(=O)N[C@@H](CS)C(=O)NCC(O)=O RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N 0.000 description 2
- YMAWOPBAYDPSLA-UHFFFAOYSA-N glycylglycine Chemical compound [NH3+]CC(=O)NCC([O-])=O YMAWOPBAYDPSLA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 208000019423 liver disease Diseases 0.000 description 2
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 2
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 2
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 2
- 239000008213 purified water Substances 0.000 description 2
- QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 2-amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diol;hydron;chloride Chemical compound Cl.OCC(N)(CO)CO QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010008909 Chronic Hepatitis Diseases 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- 108010024636 Glutathione Proteins 0.000 description 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- 108010008488 Glycylglycine Proteins 0.000 description 1
- 206010019728 Hepatitis alcoholic Diseases 0.000 description 1
- 206010019755 Hepatitis chronic active Diseases 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 208000002353 alcoholic hepatitis Diseases 0.000 description 1
- HFHDHCJBZVLPGP-RWMJIURBSA-N alpha-cyclodextrin Chemical compound OC[C@H]([C@H]([C@@H]([C@H]1O)O)O[C@H]2O[C@@H]([C@@H](O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O3)[C@H](O)[C@H]2O)CO)O[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]3O[C@@H]1CO HFHDHCJBZVLPGP-RWMJIURBSA-N 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 238000002405 diagnostic procedure Methods 0.000 description 1
- GDSRMADSINPKSL-HSEONFRVSA-N gamma-cyclodextrin Chemical compound OC[C@H]([C@H]([C@@H]([C@H]1O)O)O[C@H]2O[C@@H]([C@@H](O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O[C@H]3O[C@H](CO)[C@H]([C@@H]([C@H]3O)O)O3)[C@H](O)[C@H]2O)CO)O[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]3O[C@@H]1CO GDSRMADSINPKSL-HSEONFRVSA-N 0.000 description 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 1
- 229960003180 glutathione Drugs 0.000 description 1
- WGXUDTHMEITUBO-YFKPBYRVSA-N glutaurine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(=O)NCCS(O)(=O)=O WGXUDTHMEITUBO-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- 229940043257 glycylglycine Drugs 0.000 description 1
- 230000001771 impaired effect Effects 0.000 description 1
- 238000001727 in vivo Methods 0.000 description 1
- 210000003734 kidney Anatomy 0.000 description 1
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 description 1
- 201000007270 liver cancer Diseases 0.000 description 1
- 208000014018 liver neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 238000000691 measurement method Methods 0.000 description 1
- 125000002496 methyl group Chemical group [H]C([H])([H])* 0.000 description 1
- VBEGHXKAFSLLGE-UHFFFAOYSA-N n-phenylnitramide Chemical compound [O-][N+](=O)NC1=CC=CC=C1 VBEGHXKAFSLLGE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000000414 obstructive effect Effects 0.000 description 1
- 210000000056 organ Anatomy 0.000 description 1
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 description 1
- 238000005063 solubilization Methods 0.000 description 1
- 230000007928 solubilization Effects 0.000 description 1
Landscapes
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
【産業上の利用分野1
本発明は、γ−グルタミルトランスペプチダーゼの活性
測定方法に関する。
測定方法に関する。
[従来の技術〕
γ−グルタミルトランスペプチグーゼ(以下、γ−GT
Pと略記する)は生体内でグルタチオンや他のγ−グル
タミルペプチドからγ−グルタミル基をアミノ酸、ペプ
チドなどの受容体に転移する酵素で肝、腎、膵などの各
臓器に多く存在する。
Pと略記する)は生体内でグルタチオンや他のγ−グル
タミルペプチドからγ−グルタミル基をアミノ酸、ペプ
チドなどの受容体に転移する酵素で肝、腎、膵などの各
臓器に多く存在する。
臨床的には閉塞性黄痘、慢性活動性肝炎、肝癌、アルコ
ール性肝炎などの肝臓疾患にγ−〇TP活性の上昇がみ
ちれる。従って、その活性測定は肝臓疾患の診断として
今日法〈実施されるようになっている。
ール性肝炎などの肝臓疾患にγ−〇TP活性の上昇がみ
ちれる。従って、その活性測定は肝臓疾患の診断として
今日法〈実施されるようになっている。
γ−GTPの活性測定法には、種々の基質を用いた方法
が発表されているが、従来のし一γ−グルタミル−p−
ニトロアニリド(以下、本基質と略記する)を用いる方
法が依然として広く行なわれている。しかしながら、本
基質は溶解性と安定性に重大な問題を有していることは
周知の通りである。BrIち、本基質は酵素反応の至3
1ipHである中性付近において極めて溶解性が悪く、
そのため溶解度が比較的高い酸性側pHにて基質を予め
充分溶解しておき、使用時、中性付近の緩衝液と混合し
て使用する酸溶解法をとっている。
が発表されているが、従来のし一γ−グルタミル−p−
ニトロアニリド(以下、本基質と略記する)を用いる方
法が依然として広く行なわれている。しかしながら、本
基質は溶解性と安定性に重大な問題を有していることは
周知の通りである。BrIち、本基質は酵素反応の至3
1ipHである中性付近において極めて溶解性が悪く、
そのため溶解度が比較的高い酸性側pHにて基質を予め
充分溶解しておき、使用時、中性付近の緩衝液と混合し
て使用する酸溶解法をとっている。
この方法では、本基質は溶液中の強酸により加水分解を
うけ、遊離したp−二)ロアニリドが増太し、ブランク
上昇が起こり、試薬調製後の安定性が1日以内である。
うけ、遊離したp−二)ロアニリドが増太し、ブランク
上昇が起こり、試薬調製後の安定性が1日以内である。
このため、本基質の溶解性に対する改善が種々試みられ
ている次第である。
ている次第である。
例えば、シクロデキストリン(以下、CDと略記する)
の包接力を利用して本基質の水に対する溶解性を高める
ことがイテなわれている。ところが、この方法はα−C
D、β−CD又はγ−CDを単独に用いた場合、或いは
それらを混合物として用いた場合、低温域での溶解性は
決して満足できるものではない。こうした問題に対して
、メチル基で修飾されたβ−CDを用いることにより、
低温における溶解性を改善させることが行なわれている
(特開昭61−1399号公報)。
の包接力を利用して本基質の水に対する溶解性を高める
ことがイテなわれている。ところが、この方法はα−C
D、β−CD又はγ−CDを単独に用いた場合、或いは
それらを混合物として用いた場合、低温域での溶解性は
決して満足できるものではない。こうした問題に対して
、メチル基で修飾されたβ−CDを用いることにより、
低温における溶解性を改善させることが行なわれている
(特開昭61−1399号公報)。
しかしながら、その方法−二おける本基質の可溶化の改
善では充分ではない。水に対する溶解性という点では、
メチル化CDは一応の改善がなされているが、温度が高
くなるにつれ、その溶解性が低下するという欠、αを有
しているからである。
善では充分ではない。水に対する溶解性という点では、
メチル化CDは一応の改善がなされているが、温度が高
くなるにつれ、その溶解性が低下するという欠、αを有
しているからである。
[発明が解決しようとする問題点J
本発明者らは前記の欠点を解消するγ−GTP活性の測
定法を提供することを河的として、研究を重ねた結果、
既存のCDにマルトースを結合させたマルトシルCDを
使用すれば、CDの特徴である包接能を維持したまま、
水への溶解性が飛躍的に向上することを見出し、この知
見に基づいて本発明を完成するに至った。
定法を提供することを河的として、研究を重ねた結果、
既存のCDにマルトースを結合させたマルトシルCDを
使用すれば、CDの特徴である包接能を維持したまま、
水への溶解性が飛躍的に向上することを見出し、この知
見に基づいて本発明を完成するに至った。
[問題点を解決するための手段]
本発明は、L−γ−グルタミル−p−ニトロアニリドを
基質に用いるγ−GTP活性測定法において、マルトシ
ルCDを基質の可溶化創として使用することを特徴とす
るγ−GTPの活性測定方法である。
基質に用いるγ−GTP活性測定法において、マルトシ
ルCDを基質の可溶化創として使用することを特徴とす
るγ−GTPの活性測定方法である。
本発明は、マルトシルCDを本基質のL−γ−グルタミ
ル−p−二Fロアニリドト共にγ−GTPの酵素反応系
に存在させればよく、γ−GTP活性の測定繰作は受容
体のグリシルグリシン及びトリス−塩酸緩衝液等を月い
た公知の試薬中で悸なう。
ル−p−二Fロアニリドト共にγ−GTPの酵素反応系
に存在させればよく、γ−GTP活性の測定繰作は受容
体のグリシルグリシン及びトリス−塩酸緩衝液等を月い
た公知の試薬中で悸なう。
本発明で使用するマルトシルCDとは、一般式0式%)
−CD又はγ−〇(グルコース)o −CDで表わさル
この場合、ms n及び0は通常2〜3であるが、2以
上でかつMlN及びOが1〜2であればそれぞれ整数で
なくても溶解度を損なうことはない。
この場合、ms n及び0は通常2〜3であるが、2以
上でかつMlN及びOが1〜2であればそれぞれ整数で
なくても溶解度を損なうことはない。
又、α型、β型又はγ型のCDはいずれも単独で使用す
ることができ、かつそれらの混合物としても使用するこ
とが可能である。
ることができ、かつそれらの混合物としても使用するこ
とが可能である。
そして、それらのマルトシルCDは、CDとマルトース
を原料とし、酵素プルラナーゼを利用して結合させる方
法により製造することができる(特開昭61−1976
02公報)。
を原料とし、酵素プルラナーゼを利用して結合させる方
法により製造することができる(特開昭61−1976
02公報)。
[作用効果1
本発明のマルトシルCDの包接作用を利用することによ
り、本基質の基質溶解性が改善された。
り、本基質の基質溶解性が改善された。
特にメチル化CDにみられた高温における溶解性の低下
を防止することが可能になり、基質溶解後の基質液の安
定性も改善された。(表1及び2参照) 表1 水に対する溶解度 以下、実施例により本発明を説明するが、本発明はこれ
らによって限定されるものではない。
を防止することが可能になり、基質溶解後の基質液の安
定性も改善された。(表1及び2参照) 表1 水に対する溶解度 以下、実施例により本発明を説明するが、本発明はこれ
らによって限定されるものではない。
実施例1
(1)試薬の調製
■緩衝液
トリスヒレ口キシメチルアミ7メタン19.8gとグリ
シルグリシン16.1gを約9001Llの精製水に溶
解し、塩酸を用いてpH8,2(20°C)とした後、
vi製氷を加えて全filo00胛nとする。
シルグリシン16.1gを約9001Llの精製水に溶
解し、塩酸を用いてpH8,2(20°C)とした後、
vi製氷を加えて全filo00胛nとする。
■基質液
クエン酸2.1gを約900zfの精製水で溶解した後
、水酸化ナトリウムを用いてpH5,0とし、マルトシ
ルーα−CD50g、!−L−γ−グルタミル−4−ニ
トロアニリド3.46gを加えた後、精製水で全量10
00zfとする。
、水酸化ナトリウムを用いてpH5,0とし、マルトシ
ルーα−CD50g、!−L−γ−グルタミル−4−ニ
トロアニリド3.46gを加えた後、精製水で全量10
00zfとする。
(2)i!M定操作
上記■の緩衝液2.1*fに試料(γ−GTP酵素溶液
) 90μlを加え、約2〜3分予備加温しく37℃)
、これに上記■の基質液1.2zI!を加えよく混和し
た後、分光光度計にて415nmにおける1分間あたり
の吸光度の増加を測定する。
) 90μlを加え、約2〜3分予備加温しく37℃)
、これに上記■の基質液1.2zI!を加えよく混和し
た後、分光光度計にて415nmにおける1分間あたり
の吸光度の増加を測定する。
(3)単位(活性)の計算
1分間当たりの吸光度の増加量をXとすると(4)結果
第2表に従来の酸溶解法を比較対照として示した。
一ドーL−ぐ
実施例2
実施例1のマルトシル−α−CDをマルトシル−β−C
Dに代え、他は実施例1と同様に行なう。この結果を表
2に示す。
Dに代え、他は実施例1と同様に行なう。この結果を表
2に示す。
実施例3
実施例ユのマルトシル−α−CDをノマルトシルーβ−
CDに代え、他は実施例1と同様に行なう。この結果を
表2に示す。
CDに代え、他は実施例1と同様に行なう。この結果を
表2に示す。
実施例4
Claims (1)
- L−γ−グルタミル−p−ニトロアニリドを基質に用い
るγ−グルタミルトランスペプチダーゼ活性測定法にお
いて、マルトシルシクロデキストリンを基質の可溶化剤
として使用することを特徴とするγ−グルタミルトラン
スペプチダーゼの活性測定方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61275219A JPH07108240B2 (ja) | 1986-11-20 | 1986-11-20 | γ−グルタミルトランスペプチダ−ゼ活性の測定法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61275219A JPH07108240B2 (ja) | 1986-11-20 | 1986-11-20 | γ−グルタミルトランスペプチダ−ゼ活性の測定法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS63129999A true JPS63129999A (ja) | 1988-06-02 |
| JPH07108240B2 JPH07108240B2 (ja) | 1995-11-22 |
Family
ID=17552360
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP61275219A Expired - Lifetime JPH07108240B2 (ja) | 1986-11-20 | 1986-11-20 | γ−グルタミルトランスペプチダ−ゼ活性の測定法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH07108240B2 (ja) |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS611399A (ja) * | 1984-05-21 | 1986-01-07 | Wako Pure Chem Ind Ltd | r−グルタミルトランスペプチダ−ゼ活性の測定法 |
| JPS61197602A (ja) * | 1985-02-28 | 1986-09-01 | Nikken Kagaku Kk | 新規分岐サイクロデキストリンおよびその製造方法 |
-
1986
- 1986-11-20 JP JP61275219A patent/JPH07108240B2/ja not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS611399A (ja) * | 1984-05-21 | 1986-01-07 | Wako Pure Chem Ind Ltd | r−グルタミルトランスペプチダ−ゼ活性の測定法 |
| JPS61197602A (ja) * | 1985-02-28 | 1986-09-01 | Nikken Kagaku Kk | 新規分岐サイクロデキストリンおよびその製造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH07108240B2 (ja) | 1995-11-22 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Pétra | [31] Bovine procarboxypeptidase and carboxypeptidase A | |
| EP0110306B1 (de) | Chromogene Verbindungen, Verfahren zu ihrer Herstellung und ihre Verwendung | |
| Bünning et al. | Functional residues at the active site of angiotensin converting enzyme | |
| Koshland Jr et al. | Enzyme Catalysis and Enzyme Specificity-Combination of Amino Acids at the Active Site of PHOSPHOGLUCOMUTASE1 | |
| JPS63129999A (ja) | γ−グルタミルトランスペプチダ−ゼ活性の測定法 | |
| Plummer Jr | Evidence for a carboxyl group at the active center of bovine carboxypeptidase B | |
| JP3193085B2 (ja) | アンギオテンシン変換酵素阻害剤含有組成物の製造方法 | |
| IT8149830A1 (it) | Procedimento per la produzione di enzimi semisintetici e prodotto ottenuto | |
| JPS61260900A (ja) | γ−グルタミルトランスペプチダ−ゼ活性測定方法 | |
| JPH0584074A (ja) | オリゴ糖酸化酵素、オリゴ糖酸化酵素の製造方法、オリゴ糖の測定方法、オリゴ糖酸の製造方法及びアミラーゼ活性測定法 | |
| JP3064031B2 (ja) | 新規オリゴ糖およびその製造法 | |
| JPS60120984A (ja) | 耐熱性サイクロデキストリン・グリコシルトランスフェラ−ゼ及びその製造方法 | |
| CN1371426A (zh) | 通过酶水解制备假叶树甾类糖苷衍生物的方法 | |
| Carty et al. | The papain-catalyzed synthesis of hippuryl anilide I. General properties of the enzyme system | |
| JP3055931B2 (ja) | ガラクトシル―マルトオリゴ糖誘導体、その製造法及びそれを用いたヒト膵臓型及び唾液型α―アミラーゼの分別定量方法 | |
| Yabuuchi et al. | The mode of action of a carboxypeptidase from malt | |
| JP2741031B2 (ja) | アミラーゼ測定方法 | |
| JPS6440B2 (ja) | ||
| JP3511211B2 (ja) | アミラーゼ活性測定用試薬 | |
| JPH0423995A (ja) | トランスペプチデーション用試薬及び方法 | |
| JP2860797B2 (ja) | グルコアミラーゼ活性測定法 | |
| JP3667470B2 (ja) | 酸性カルボキシペプチダーゼ活性の測定法及び測定試薬 | |
| JPH03160997A (ja) | L―アスパラギンのアミド結合の水解方法及び試薬 | |
| JPS611399A (ja) | r−グルタミルトランスペプチダ−ゼ活性の測定法 | |
| JP3637088B2 (ja) | ヘテロオリゴ糖3糖類の製造方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| EXPY | Cancellation because of completion of term |