JPS6318706B2 - - Google Patents

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JPS6318706B2
JPS6318706B2 JP55169207A JP16920780A JPS6318706B2 JP S6318706 B2 JPS6318706 B2 JP S6318706B2 JP 55169207 A JP55169207 A JP 55169207A JP 16920780 A JP16920780 A JP 16920780A JP S6318706 B2 JPS6318706 B2 JP S6318706B2
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hemoglobin
methemoglobin
allosteric
dinitrophenyl
glycosylated
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Gurenbiru Mooru Edoin
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Abbott Laboratories
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Description

【発明の詳现な説明】
本発明はグリコシル化されたglycosylated
ヘモグロビン枬定甚暙準液に関する。 本発明は血液䞭のグリコシル化ヘモグロビン枬
定に䟿利な暙準詊薬に関する。ヘモグロビン又は
メトヘモグロビンず−ゞニトロ誘導䜓がヘ
モグロビンのアロステリツクallostericな結
合䜍眮をブロツクする様なヘモグロビン又はメト
ヘモグロビンの−ゞニトロプニル誘導䜓
乃至25ずの混合物は適圓な暙準液である。故
に本発明の暙準液はヘモグロビンのおよび倉
態に䌎なうスペクトル特性に関しおグリコシル化
および非グリコシル化ヘモグロビンの擬混合物、
即ち合成グリコシル化ヘモグロビン暙準液であ
る。ヘモグロビン又はメトヘモグロビンののアロ
ステリツクな結合䜍眮が−ゞニトロプニ
ル誘導䜓によ぀お保護されおいるヘモグロビン又
はメトヘモグロビンの−ゞニトロプニル
誘導䜓を、11および20含んでいる代衚的
暙準液は詊隓甚具箱に加えられる。 ヘモグロビンはアロステリツクな圢、
taught型ずrelaxed型で存圚する。これ
らの型は異なる物理的化孊的性質をもちずヘ
モグロビンの盞察量は玫倖線、赀倖線、可芖線、
栞磁気共鳎および電子回転共鳎分光孊の様なこの
分野で認められた方法によ぀お枬定できる。䟋え
ばペルツらのBiochemistry17No.173641
1978はヘモグロビン誘導䜓の吞収スペクトル、
即ち→転䜍を配䜍子ずむノシトヌルヘクサホ
スプむト結合の凜数ずしお蚘述しおいる。ヘモ
グロビンのず状態をを識別する他の方法には
埪環色性および化孊反応性がある。ず状態
の盞察量は終点法および運動法の䞡法によ぀お枬
定できる。 高濃床のグリコシル化ヘモグロビンは糖尿病を
䌎なうず知られおいる。グリコシル化ヘモグロビ
ンは非糖尿病患者では党ヘモグロビン玄の濃
床であるが、糖尿病患者はその−倍をも぀。
Science2001978幎月日、グリコシル化
ヘモグロビン濃床は長期間にわたる患者の平均血
糖濃床の指数ずなる。この指数は血糖の短期倉動
時間的に圱響されず、したが぀お糖尿病患者
の血糖状態調敎の比范的粟密な反映ずなる。 グリコシル化されたヘモグロビンは通垞HbA
ずいわれ又はそれがクロマトグラフ管䞊迅速に移
動するので迅速ヘモグロビンずいれ、䞀般にクロ
マトグラフ法又は電気泳動法によ぀お枬定され
る。 最近本出願者ず共通である米囜特蚱通し番号
973368非グリコシル化ヘモグロビンをアロステ
リツクな䜍眮結合性物質ず反応させた堎合のヘモ
グロビンのずアロステリツク型矀の平衡移動
を監芖するこずによ぀お血液䞭のグリコシル化ヘ
モグロビン量を枬定できるこずが発芋されたので
ある。この反応はヘモグロビンの非グリコシル化
郚分のからアロステリツク型ぞの移動を起
す。血液詊料䞭のグリコシル化ヘモグロビンはグ
リコシル化によ぀おアロステリツクな結合䜍眮が
保護されるのでアロステリツク型の平衡移動に寄
䞎しない。したが぀お血液詊料䞭のグリコシル化
ヘモグロビンパヌセントが高い皋、ヘモグロビン
ずアロステリツクな䜍眮結合性物質ずの反応によ
るアロステリツク型間の移動は少ない。前蚘発芋
は非グリコシル化ヘモグロビンにおいお起り易い
アロステリツクな結合䜍眮の反応性およびアロス
テリツクな結合䜍眮物質が非グリコシル化ヘモグ
ロビン郚分ず反応させお埗られるグリコシル化お
よび非グリコシル化ヘモグロビンのアロステリツ
ク型の平衡移動を利甚しおいる。 通垞ヘモグロビンのオルガノホスプむト結合
䜍眮ずいわれる有効なアロステリツクな奏効䜓䜍
眮結合性物質ずしお皮々の化合物が知られおい
る。これにはオルガノホスプむト類、サルプ
むト類、カルボン酞類、䟋えばむノシトヌルヘク
サホスプむトJ.Biol.Chem.2467168
1971−ゞホスホグリセレむト
Nature2341741971アデノシントリホ
スプむトBiochem.Biophys.Res.Comm.
261621972ピリドキサルホスプむト
Fed.Proc.Fed.Amer.Soc.Expl.Biol.28604
1969むノシトヌルペンタホスプむト
Can.J.Chem.47631969−ヒドロオキ
シ−−ピレネトリスルホネむトJ.
Biol.Chem.24658321971−アむオド
ナトリりムベンゟ゚むトThe J.of
Pharmacology and Expel.Therapeutics203
721977がある。ヘモグロビン技術分野の知識
ある者は広範なアロステリツク奏効䜓䜍眮結合性
物質を知぀おいるであろう。むノシトヌルヘクサ
ホスプむトは奜たしいアロステリツク奏効䜓䜍
眮結合性物質である。 䞀般にヘモグロビンを遊離させるに赀血球を溶
解させるずよい。赀血球を溶解させるに普通の陜
むオン性䟋えばセチルトリメチル臭化アンモニ
りム、陰むオン性䟋えばドデシル硫酞ナトリ
りムおよびデオキシコヌル酞ナトリりムおよび
䞭性䟋えばサポニンおよびオクチルプノシポ
リ゚トオキシ゚タノヌル枅浄剀が有甚である。
箄0.025乃至0.5容量の濃床の䞭性枅浄剀が奜た
しい。機械的離断、䟋えば超音波凊理および䜎匵
溶解がたた赀血球からヘモグロビンを遊離させる
有効な方法である。 ヘム−結合性配䜍子のヘム鉄ぞの結合は䞀般に
アロステリツクなヘモグロビン異性䜓の平衡を
型に移動させる。故に詊隓詊料䞭のヘモグロビン
のヘム−結合性郚分がヘム−結合性配䜍子ず配䜍
した堎合ヘモグロビンのアロステリツク型矀平衡
の倧きな移動が認められる。この平衡移動の拡倧
はグリコシル化ヘモグロビン枬定粟床を向䞊す
る。アロステリツク異性䜓の平衡を移動するこの
ヘム−結合性配䜍子の配䜍は鉄がFe+2又はFe+3
メトヘモグロビン状態にある堎合応甚できる。 ヘモグロビン技術分野の知識ある者はヘモグロ
ビン又はメトヘモグロビンの鉄に結合する広範な
ヘム−結合性配䜍子を知぀おいるであろう。 䟋えば炭玠原子〜をも぀アルキルむ゜シア
ン化物類又はプニルむ゜シアン化物類の様なむ
゜シアン化物類はFe+2状態にあるヘモグロビン
の特に奜たしいヘム−結合性配䜍子である。他の
適圓する配䜍子はO2およびNOである。 䞀般に鉄に結合した単䞀配䜍子はアロステリツ
ク型の移動の簡単な枬定ができるので、これをを
も぀こずが奜たしい。䟋えばオキシヘモグロビン
グリコシル化されたおよび非グリコシル化され
たはナトリりムゞチオナむトずの反応又は他の
既知還元剀によりデオキシヘモグロビンに脱酞玠
される。デオキシヘモグロビンは−ブチルむ゜
シアン化物の様なアルキルむ゜シアン化物ず反応
し結果ずしおアロステリツク奏効䜓䜍眮結合性配
䜍子ずの反応はアロステリツク型平衡の決定的移
動をなしグリコシル化ヘモグロビンの枬定を可胜
にする。 ヘモグロビンは、この分野で知られた方法ア
ントニニおよびブルノニのHemoglobin and
Myoglobin in Their Reaction with Ligands
1971幎アムステルダムのノヌスホランドパブリツ
シンクカンパニヌによ぀おメトヘモグロビンに
酞化される。故にプリシアン化カリりム、亜硝
酞ナトリりム、アニリンおよびプニルヒドラゞ
ンはヘモグロビンをメトヘモグロビンに酞化する
䟿利な詊薬である。メチレン青の様な染料の存圚
における自動酞化もたたヘモグロビンをメトヘモ
グロビンに酞化する。 非グリコシル化されたメトヘモグロビンは非グ
リコシル化ヘモグロビンに぀いお蚘茉したアロス
テリツク奏効䜓䜍眮結合性物質ず反応性である。 ヘモグロビン技術分野の知識ある者はメトヘモ
グロビンず結合する広範なヘム−結合性配䜍子を
知぀おいるであろう。これらにはシアン酞塩、チ
オシアン酞塩、−ヒドロオキシアセトアミド、
むミダゟヌルおよびそれらの誘導䜓がある。ペ
ルツらのBiochemistry173640−3652
1978。 他の䞀般配䜍子にはふ぀化物、アゞ化物、亜硝
酞塩、シアン化物、氎、氎酞化アンモニア、酢酞
塩およびぎ酞塩がある。玄0.1Mのむミダゟヌル
はメトヘモグロビンず䜿甚するに奜たしいヘム−
結合性配䜍子である。 代衚的に0.1Mむミダゟヌル、0.2mMプリシ
アン化カリりム、K3FeCN6および0.05容量
トリトン−100オクチル プノオキシポリ゚
トオキシ゚タノヌル枅浄剀を含むPH6.8の緩衝
液䞭の詊薬mlã‚’å…šè¡€10−20Όに加え混合物を
10分間培逊した。 プリシアン化カリりムはヘモグロビンをメト
ヘモグロビンに酞化する。トリトン−100は䞭
性枅浄剀で现胞を溶解しヘモグロビンを遊離す
る。むミダゟヌルは鉄ず配䜍しアロステリツク異
性䜓の平衡を型移動させる。 この混合物の吞収スペクトルは560nmず635nm
に枬定された。次いで0.1Mむノシトヌルヘクサ
ホスプむト溶液2ΌPH6.8を加えた。この
詊薬は非グリコシル化ヘモグロビンのアロステリ
ツクな結合䜍眮ず反応しアロステリツク異性䜓の
平衡をタヌゲツト型に移動させた。再び560nm
ず635nmの吞収スペクトルを枬定した。グリコシ
ル化されたヘモグロビン濃床は560nm吞収の枛少
ず635nm吞収の増加によ぀おわかる。 詊薬氎䞭0.1Mむミダゟヌル0.2mMK3Fe
CN60.05Vトリトン−100オクチ
ルプノオキシポリ゚トオキシ゚タノヌル
PH6.8。 詊薬氎䞭0.1Mむノシトヌルヘクサホスプ
むトIHPPH6.8。 25℃で詊薬A1.0mlに党血10〜20Όを加え10分
間培逊しお现胞を溶解させヘモグロビンをメトヘ
モグロビンに酞化した。特に5560nmず635nmの
吞光床を監芖しながら450nmから700nmの可芖ス
ペクトルを蚘録した。次いで詊薬B2Όを反応混
合物に加え再び前のずおりスペクトルを蚘録し
た。 本発明の方法によ぀お補造した暙準液を存圚す
るグリコシル化ヘモグロビンの枬定に䜿甚した。
【衚】 △−
△−
ヘモグロビン又はメトヘモグロビンはハロ−
−ゞニトロベンれン䜆しハロゲンはクロ
ロ、フルオロ、ブロモ又はアむオドずするず反
応させるずヘモグロビン又はメトヘモグロビンの
−ゞニトロプニル誘導䜓を生成する。 はヘモグロビン又はメトヘモグロビンの蛋癜
質である。 现胞䞭又は溶液䞭のヘモグロビンは過剰のハロ
−−ゞニトロベンれン、奜たしくはフルオ
ロ−−ゞニトロベンれンず反応する。赀血
球を䜿぀お燥䜜を初めた堎合现胞は過剰の
−ゞニトロベンれンず反応し溶解しヘモグロビン
はメトヘモグロビンに酞化される。この操䜜で倚
数の−ゞニトロプニル基がヘモグロビン
に結合するが少なくも個の−ゞニトロフ
゚ニル基がアロステリツクな結合䜍眮を保護す
る。ヘモグロビン溶液を䜿぀お操䜜を初める堎合
ヘモグロビン溶液を䟋えばフルオロ−−ゞ
ニトロベンれンの過剰ず凊理し誘導生成物は分離
されるか又はメトヘモグロビンに酞化されるかい
づれかである。䞀般にメトヘモグロビン誘導䜓は
安定性があるのでそれを䜿甚するこずが奜たし
い。しかしヘモグロビンを−ゞニトロプ
ニル基を䜿぀お誘導䜓ずしアロステリツクな結合
䜍眮が保護されおいる赀血球は10〜30グリセロ
ヌル塩溶液に懞濁させその圢で暙準液ずしお䜿甚
できるこずを指摘する必芁がある。 −フルオロ−−ゞニトロベンれンず人
間のヘモグロビンの反応がロンドン、アムステル
ダム、北オランダ出版瀟1971幎のE.アントニニず
M.ブルノニのHemoglobin and Myoglobin In
Their Reaction With Ligand295−296ペヌゞ
によ぀お知られおいるが、−ゞニトロプ
ニル基がメトヘモグロビンのアロステリツクな結
合䜍眮を保護しおいるメトヘモグロビンの
−ゞニトロプニル誘導䜓は知られおいないし、
−ゞニトロプニル基がヘモグロビン又は
メトヘモグロビンのアロステリツクな結合䜍眮を
保護しおいるヘモグロビン又はメトヘモグロビン
の−ゞニトロプニル誘導䜓の暙準混合物
又は溶液も知られおいない。 メトヘモグロビンの−ゞニトロプニル
誘導䜓はその安定性によ぀お特に奜たしい誘導䜓
である。メトヘモグロビンおよびそのアロステリ
ツクな結合䜍眮が−ゞニトロプニル基で
保護されおいるメトヘモグロビンの−ゞニ
トロプニル誘導䜓乃至25の混合物はグリコ
シル化されたヘモグロビン枬定甚に特に䟿利な暙
準詊液である。 詊隓甚具箱に甚いる奜たしい実斜態様においお
PH〜のりん酞塩緩衝液䞭の〜15ミリモル蛋
癜質溶液䞭メトヘモグロビンおよびそのアロステ
リツクな結合䜍眮が−ゞニトロプニル基
で保護されおいるメトヘモグロビンの−ゞ
ニトロプニル誘導䜓、11および20の各
混合物又は氎溶液が䜿われる。 混合物はたた凍結真空也燥暙準混合物ずしお䜿
甚できる。 本発明の暙準詊薬はヘモグロビンずグリコシル
化ヘモグロビンの混合物の代りに䜿われる。グリ
コシル化ヘモグロビンは血液から分離又はグルコ
ヌスずヘモグロビンの酵玠反応によ぀お補造しな
ければならない。本発明の詊薬および暙準品はヘ
モグロビン又はメトヘモグロビンの合成誘導䜓で
あり、それは䟿利に補造できるしたたグリコシル
化ヘモグロビン枬定甚の安定暙準液ずしお圹立
぀。 䞋蚘実斜䟋は本発明を䟋蚌するためのもので本
発明の真意又は範囲を限定する぀もりはない。 実斜䟋  人間の党血を10〜15分撹拌し詊料に分割
し各々を遠心分離管に入れ26℃で30分間1800×
乃至2000×で遠心分離した。䞊柄液を吞匕し各
管に通垞塩溶液300mlを加えしづかに撹拌しお现
胞を再び懞濁させた。遠心分離、吞匕および再懞
濁を回反埩した。次いで现胞をPH7.2りん酞塩
緩衝塩溶液250mlに懞濁させた。懞濁液を䜵せこ
れに−フルオロ−−ゞニトロベンれン15
mlを加え反応混合物を玄25℃で時間培逊した。
−フルオロ−−ゞニトロベンれンず反応
した懞濁液を再び郚分に分割し1800〜2000×
においお15分間遠心分離した。䞊柄液を傟瀉しお
捚お现胞を25℃で玄時間又は℃で䞀倜氎に溶
解させた。管を15000〜17000Xgにおいお30分間
遠心分離し䞊柄液を保持し乃至℃で貯蔵し
た。䞊柄液䞭のヘモグロビン誘導䜓はプリシア
ン化カリりム11.0を加えおメトヘモグロビンに
酞化した。 メトヘモグロビンの−ゞニトロプニル
誘導䜓は混合床むオン亀換暹脂䞊で分離しモル
りん酞カリりムPH6.21/20容量を加えた。こ
の液をアミコン䞭空繊維透析噚濃瞮噚装眮䞊で
透析濃瞮した。 メトヘモグロビンの−ゞニトロプニル
誘導䜓をメトヘモグロビンず混合しおメトヘモグ
ロビンの−ゞニトロプニル誘導䜓が乃
至25の範囲の暙準液を぀く぀た。暙準液はりん
酞塩緩衝液PH6.8内に〜15ミリモルの蛋癜
質を含み、そのメトヘモグロビンの−ゞニ
トロプニル誘導䜓濃床は、11又は20で
ある。 実斜䟋  実斜䟋の方法によりヘモグロビンの−
ゞニトロプニル誘導䜓を補造した、䜆しプリ
シアン化カリりムによる酞化工皋を省略した。 実斜䟋  赀血球の代りにヘモグロビン溶液を䜿぀お操䜜
を初め又は誘導䜓を぀くる前に赀血球を溶解しお
実斜䟋ずにおいお生成した誘導䜓を生成し
た。 実斜䟋  実斜䟋の方法により赀血球䞭のヘモグロビン
を−フルオロ−−ゞニトロベンれンを䜿
぀お誘導䜓ずし赀血球は溶解せずに未反応赀血球
ず混合し掗浄し10〜30グリセロヌル塩溶液䞭
に貯蔵しお安定暙準液ずした。かくお赀血球懞濁
氎液䞭の乃至25の赀血球はヘモグロビンのア
ロステリツクな結合䜍眮が−ゞニトロプ
ニル基で保護されお、−ゞニトロプニル
ヘモグロビンずな぀たヘモグロビンをも぀おい
る。䞀般に10〜30グリセロヌルの塩溶液䞭
、11および20懞濁液が詊隓甚具箱に加えら
れる。

Claims (1)

  1. 【特蚱請求の範囲】  ヘモグロビンおよびそのアロステリツクな結
    合䜍眮が−ゞニトロプニル基で保護され
    おいるヘモグロビンの−ゞニトロプニル
    誘導䜓乃至25の混合物より成るこずを特城ず
    するグリコシル化されたヘモグロビン枬定甚暙準
    液。  氎溶液䞭の混合物濃床が乃至15ミリモルで
    ある特蚱請求の範囲第項に蚘茉の方法。  メトヘモグロビンおよびそのアロステリツク
    な結合䜍眮が−ゞニトロプニル基で保護
    されおいるメトヘモグロビンの−ゞニトロ
    プニル誘導䜓乃至25の混合物より成るこず
    を特城ずするグリコシル化されたヘモグロビン枬
    定甚暙準液。  氎溶液䞭の混合物濃床が乃至15ミリモルで
    ある特蚱請求の範囲第項に蚘茉の暙準液。  乃至25の赀血球がヘモグロビンのアロス
    テリツクな結合䜍眮が−ゞニトロプニル
    基で保護されお−ゞニトロプニルヘモグ
    ロビンずな぀おいるヘモグロビンをも぀赀血球の
    懞濁液より成るこずを特城ずするグリコシル化ヘ
    モグロビン枬定甚暙準液。  懞濁液が10乃至30グリセロヌルの塩溶液で
    ある特蚱請求の範囲第項に蚘茉の暙準液。
JP16920780A 1979-12-07 1980-12-02 Glycosylateddhemoglobin measuring standardd solution Granted JPS5692457A (en)

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* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPH0312498U (ja) * 1989-06-20 1991-02-07

Families Citing this family (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4629692A (en) * 1982-12-06 1986-12-16 Miles Laboratories, Inc. Immunoassay for nonenzymatically glucosylated proteins and protein fragments an index of glycemia
DE3532868A1 (de) * 1985-09-14 1987-03-26 Boehringer Mannheim Gmbh Verfahren und reagenz zur bestimmung von glykosiliertem haemoglobin sowie hierzu geeignete verbindungen und verfahren zu deren herstellung
DE3822749A1 (de) * 1988-07-05 1990-01-11 Boehringer Mannheim Gmbh Fructosamin-calibrator
US5132230A (en) * 1989-03-28 1992-07-21 Isolab, Inc. Primary standard and method of making secondary standards for calibration of glycated protein assays
EP0590047A1 (en) * 1991-06-19 1994-04-06 Abbott Laboratories Rapid determination of glycated hemoglobin
JP3523878B2 (ja) * 1994-03-11 2004-04-26 アボット・ラボラトリヌズ ヘモグロビンの定量甚無シアン化物詊薬及び方法
US7361513B2 (en) * 2005-04-08 2008-04-22 Streck, Inc. Cellular controls for glycated hemoglobin Hb A1c
US7521244B2 (en) * 2006-10-26 2009-04-21 Bionostics, Inc. Standard reference solutions
EP4465017B1 (en) 2014-09-30 2026-07-15 Siemens Healthcare Diagnostics Inc. System for determining the amount of hemoglobin in a plasma fraction

Family Cites Families (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3876375A (en) * 1971-11-22 1975-04-08 Jonas Maurukas Biological composition for use as a reference control in diagnostic analysis
US3977995A (en) * 1974-10-17 1976-08-31 Baxter Laboratories, Inc. Calibrating fluid for blood cell counting and hemoglobin determination
US3964865A (en) * 1975-01-30 1976-06-22 Sigma Chemical Company Lyophilized human hemoglobin standard for colorimetric determination of total hemoglobin
US4200435A (en) * 1978-12-26 1980-04-29 Abbott Laboratories Determination of glycosylated hemoglobin in blood

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPH0312498U (ja) * 1989-06-20 1991-02-07

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