JPS63207399A - Ｄ−α−アミノ酸の製造方法 - Google Patents
Ｄ−α−アミノ酸の製造方法Info
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- JPS63207399A JPS63207399A JP3912887A JP3912887A JPS63207399A JP S63207399 A JPS63207399 A JP S63207399A JP 3912887 A JP3912887 A JP 3912887A JP 3912887 A JP3912887 A JP 3912887A JP S63207399 A JPS63207399 A JP S63207399A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は５−置換ヒダントイン類をＤ−α−アミノ酸に
変換する能力を有するハンセニュラ（Ｈａｎｓｅｎｕｌ
ａ）属に属する微生物を用いることにより゛Ｄ−α−ア
ミノ酸を極めて高収率かつ連続的に製造する方法に関す
るものである。
変換する能力を有するハンセニュラ（Ｈａｎｓｅｎｕｌ
ａ）属に属する微生物を用いることにより゛Ｄ−α−ア
ミノ酸を極めて高収率かつ連続的に製造する方法に関す
るものである。
（従果の技術とその問題点）
Ｄ−α−アミノ酸の製造方法の一つとして対応する５−
置換ヒダントインを化学的に氷解して、ＤＬ−アミノ酸
を製造し、これを光学分割してＤ−α−アミノ酸とする
方法が知られている。しかし、この方法は特に光学分割
の工程が煩雑であり、その収率も高くない。また、５−
置換ヒダントインに微生物の培養液、菌体、菌体処理物
または菌体から抽出した酵素を作用させて光学活性を有
するＤ−Ｎ−カルバミル−α−アミノ酸を生成させた後
、亜硝酸ソーダ液によりＤ−α−アミノ酸とする方法が
しられているが、しかし、この方法も反応工程および精
製工程が煩雑である。また、更に５−置換ヒダントイン
にある種の微生物−ｍ−例えばシュードモナス（Ｐｓｅ
ｕｄｏｍｏｎａｓ） 、モラキセラ（Ｍｏｒａｘｅｌｌ
ａ） 、バラコツカス（ＰａｒａｃｏｃｃｕＳ）、アー
スロバフタ−（八ｒｔｈｒｏｂａｃｔｅｒ）、アルカリ
ジェネス（Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ）、フラボバクテリ
ウム（Ｆｌａｖｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）−−−−の培養
液、菌体、菌体処理物を作用させて直接にＤ−α−アミ
ノ酸とする方法も知られているが収率は高くない。
置換ヒダントインを化学的に氷解して、ＤＬ−アミノ酸
を製造し、これを光学分割してＤ−α−アミノ酸とする
方法が知られている。しかし、この方法は特に光学分割
の工程が煩雑であり、その収率も高くない。また、５−
置換ヒダントインに微生物の培養液、菌体、菌体処理物
または菌体から抽出した酵素を作用させて光学活性を有
するＤ−Ｎ−カルバミル−α−アミノ酸を生成させた後
、亜硝酸ソーダ液によりＤ−α−アミノ酸とする方法が
しられているが、しかし、この方法も反応工程および精
製工程が煩雑である。また、更に５−置換ヒダントイン
にある種の微生物−ｍ−例えばシュードモナス（Ｐｓｅ
ｕｄｏｍｏｎａｓ） 、モラキセラ（Ｍｏｒａｘｅｌｌ
ａ） 、バラコツカス（ＰａｒａｃｏｃｃｕＳ）、アー
スロバフタ−（八ｒｔｈｒｏｂａｃｔｅｒ）、アルカリ
ジェネス（Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ）、フラボバクテリ
ウム（Ｆｌａｖｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）−−−−の培養
液、菌体、菌体処理物を作用させて直接にＤ−α−アミ
ノ酸とする方法も知られているが収率は高くない。
本発明者らは、この様な従来の製造方法に対し、より効
率のよい方法を見い出すべく研究した結果、ハンセニュ
ラ（Ｈａｎｓｅｎｕｌａ）属の微生物を用いて５−置換
ヒダントインをＤ−α−アミノ酸に変換させることを見
い出し、これを先に提供した。工業的に実施する場合に
は、酵素源である菌体等の使用量をできるだけ減少させ
るとか、反応速度の増大、酵素の安定性向上、あるいは
酵素または菌体を連続的に使用し、より経済性を高める
事が望ましい。その−例として、ホローファイバーを菌
体の分離に利用して反復回分培養によるエタノール生産
（Ｊ、 Ｆｅｒｍｅｎ ｔ、 Ｔｅｃｈｏｌ、 、 ６
２．４１ 、１９８４）や限外ろ過膜を利用したプロテ
アーゼによる大豆タンパク質の連続加水分解（Ｂｉｏｔ
ｅｃｈｎｏｌ 、 Ｂｉｏｅｎｇ、 ＋ ２３＋ ２２
５７＋１９８１）等の報告があるが、ハンセニュラ属を
用いてＤ−α−アミノ酸を製造する上で、限外ろ過膜を
利用して連続的に製造する方法は報告されていない。
率のよい方法を見い出すべく研究した結果、ハンセニュ
ラ（Ｈａｎｓｅｎｕｌａ）属の微生物を用いて５−置換
ヒダントインをＤ−α−アミノ酸に変換させることを見
い出し、これを先に提供した。工業的に実施する場合に
は、酵素源である菌体等の使用量をできるだけ減少させ
るとか、反応速度の増大、酵素の安定性向上、あるいは
酵素または菌体を連続的に使用し、より経済性を高める
事が望ましい。その−例として、ホローファイバーを菌
体の分離に利用して反復回分培養によるエタノール生産
（Ｊ、 Ｆｅｒｍｅｎ ｔ、 Ｔｅｃｈｏｌ、 、 ６
２．４１ 、１９８４）や限外ろ過膜を利用したプロテ
アーゼによる大豆タンパク質の連続加水分解（Ｂｉｏｔ
ｅｃｈｎｏｌ 、 Ｂｉｏｅｎｇ、 ＋ ２３＋ ２２
５７＋１９８１）等の報告があるが、ハンセニュラ属を
用いてＤ−α−アミノ酸を製造する上で、限外ろ過膜を
利用して連続的に製造する方法は報告されていない。
（問題点を解決するための手段）
本発明者らは、この様な従来の製造方法に対してより効
率の良い方法を見いだすべく研究した結果、ハンセニュ
ラ属に属する微生物が５−置換ヒダントインを接触させ
Ｄ−α−アミノ酸に変換させる方法において、限外ろ過
した菌体または菌体処理物を循環させながら連続的に作
用させることにより、Ｄ−α−アミノ酸を連続的かつ高
収率で得られることを見いだした。この発明はこの知見
に基づいて更に研究した結果、完成されるに至ったもの
である。
率の良い方法を見いだすべく研究した結果、ハンセニュ
ラ属に属する微生物が５−置換ヒダントインを接触させ
Ｄ−α−アミノ酸に変換させる方法において、限外ろ過
した菌体または菌体処理物を循環させながら連続的に作
用させることにより、Ｄ−α−アミノ酸を連続的かつ高
収率で得られることを見いだした。この発明はこの知見
に基づいて更に研究した結果、完成されるに至ったもの
である。
すなわち本発明は一般式（１）
（式中、Ｒはアルキル基、置換アルキル基、フェニル基
、または、置換フェニル基を示す、）で表わされる５−
置換ヒダントイン類にハンセニュラ（Ｈａｎｓｅｎｕｌ
ａ）属に属する微生物の培養液、菌体または菌体処理物
を作用させてＤ、−α−アミノ酸に変換させる方法にお
いて、限外ろ過した菌体または菌体処理物を循環させな
がら連続的にＤ−α−アミノ酸に変換させる事を特徴と
する一般式％式％ （式中、Ｒは（１）に同じ）で表わされるＤ−α−アミ
ノ酸の製造方法である。
、または、置換フェニル基を示す、）で表わされる５−
置換ヒダントイン類にハンセニュラ（Ｈａｎｓｅｎｕｌ
ａ）属に属する微生物の培養液、菌体または菌体処理物
を作用させてＤ、−α−アミノ酸に変換させる方法にお
いて、限外ろ過した菌体または菌体処理物を循環させな
がら連続的にＤ−α−アミノ酸に変換させる事を特徴と
する一般式％式％ （式中、Ｒは（１）に同じ）で表わされるＤ−α−アミ
ノ酸の製造方法である。
本発明の目的のために使用されうる微生物は、例えば代
表例としては、ハンセニュラ・シフェリ−（）ｌａｎｓ
ｅｎｕｌａ ｃｉｆｅｒｒｉｉ）、ハンセニュラーヘン
リッシー（Ｈａｎｓｅｎｕｌａ ｈｅｎｒｉｃｉｉ）、
ハンセニュラーノ 。
表例としては、ハンセニュラ・シフェリ−（）ｌａｎｓ
ｅｎｕｌａ ｃｉｆｅｒｒｉｉ）、ハンセニュラーヘン
リッシー（Ｈａｎｓｅｎｕｌａ ｈｅｎｒｉｃｉｉ）、
ハンセニュラーノ 。
フェルメンタス（Ｈａｎｓｅｎｕｌａ ｎｏｆｅｒｍｅ
ｎｔａｕｓ）Ｓハンセニュラ・ポリモルフｙ （Ｈａｎ
ｓｅｎｕｌａ ｐｏｌｙｍｏｒｐｈａ）などが挙げられ
、これらは本発明の目的に使用されうるかぎり自然界に
存在する野生株および公的な微生物保存機関に保存され
ている微生物が用いられる。
ｎｔａｕｓ）Ｓハンセニュラ・ポリモルフｙ （Ｈａｎ
ｓｅｎｕｌａ ｐｏｌｙｍｏｒｐｈａ）などが挙げられ
、これらは本発明の目的に使用されうるかぎり自然界に
存在する野生株および公的な微生物保存機関に保存され
ている微生物が用いられる。
これら微生物の培養に用いられる培地は通常資化しうる
炭素源、窒素源および微生物の生育に必要な無機栄養素
を含有させる通常の培地である。
炭素源、窒素源および微生物の生育に必要な無機栄養素
を含有させる通常の培地である。
培養条件は好気的条件下にてｐＨ・３〜９、温度１５〜
４０℃の適当の範囲に制御しつつ行えばよい。
４０℃の適当の範囲に制御しつつ行えばよい。
本発明で用いられる５−置換ヒダントインとは、ヒダン
トインの５位の水素原子がアルキル基、フェニル基また
はそれらの置換誘導体でありアルキル基またはフェニル
基に付随する置換基としては、例えばハロゲン原子、ア
ルキルメルカプト基、ヒドロキシル基、アルコキシ基、
アミノ基、インドリル基、アルコキシカルボニル基など
がある。
トインの５位の水素原子がアルキル基、フェニル基また
はそれらの置換誘導体でありアルキル基またはフェニル
基に付随する置換基としては、例えばハロゲン原子、ア
ルキルメルカプト基、ヒドロキシル基、アルコキシ基、
アミノ基、インドリル基、アルコキシカルボニル基など
がある。
５−置換ヒダントインをＤ−α−アミノ酸に変換せしめ
る方法は前記の微生物の培養液、菌体または菌体処理物
の形態で使用できる。微生物の培養液をそのまま使用し
てもよいが培養液中の成分が障害になる場合や菌体量を
多く使用したい場合には、培養液から分離した菌体を用
いればよい。
る方法は前記の微生物の培養液、菌体または菌体処理物
の形態で使用できる。微生物の培養液をそのまま使用し
てもよいが培養液中の成分が障害になる場合や菌体量を
多く使用したい場合には、培養液から分離した菌体を用
いればよい。
菌体は生菌体のままで使用目的を達するが、菌体そのも
のではなく菌体磨砕物や菌体抽出物のような菌体処理物
の状態でも用いることが可能であり、更に上記の菌体ま
たは菌体処理物を公知の方法で固定化したものも使用す
ることができる。
のではなく菌体磨砕物や菌体抽出物のような菌体処理物
の状態でも用いることが可能であり、更に上記の菌体ま
たは菌体処理物を公知の方法で固定化したものも使用す
ることができる。
反応基質である５−置換ヒダントインに微生物の培養液
、菌体または菌体処理物を作用させるには通常、水性媒
体中で行う方法が用いられ、反応基質の濃度は０．１−
１０重量％の濃度で用いられる。
、菌体または菌体処理物を作用させるには通常、水性媒
体中で行う方法が用いられ、反応基質の濃度は０．１−
１０重量％の濃度で用いられる。
γ
また酵素反応における温度およびｐＨは使用する微生物
の５−置換ヒダントインをＤ−α−アミノ酸に変換する
能力を持つ酵素の至適温度および至適ｐＨが採用される
が通常、温度は１５〜６０℃、ｐＨは５〜９の範囲であ
る。
の５−置換ヒダントインをＤ−α−アミノ酸に変換する
能力を持つ酵素の至適温度および至適ｐＨが採用される
が通常、温度は１５〜６０℃、ｐＨは５〜９の範囲であ
る。
本発明で、限外ろ過するための方法として、例えば、ベ
リコンカセット（ＭＩＬＬＩＰＯＲＥ ？ＬＩＮＩＴＡ
Ｍ Ｔ台ＳＹＳＴＥＭ 、日本ミリボア、リミテッド社
製）および中空糸膜（Ａｍｌｃｏｎ社）による方法等が
ある。限外ろ過するための透過膜は、基質および反応生
成物は透過させるが、菌体または菌体処理により得られ
る酵素は透過させない孔径の微孔を有する事が必要であ
り、菌体を用いる場合は、平均孔径０゜０５〜０．３μ
ｍの微孔を有する微孔膜や限外ろ過膜が用いられ、菌体
処理物により得られる酵素を用いる場合は、分画分子量
が１０００〜１００万程度である膜が用いられる。次に
、この様な発明方法を適用した実施態様のひとつを第１
図を用いて説明する。
リコンカセット（ＭＩＬＬＩＰＯＲＥ ？ＬＩＮＩＴＡ
Ｍ Ｔ台ＳＹＳＴＥＭ 、日本ミリボア、リミテッド社
製）および中空糸膜（Ａｍｌｃｏｎ社）による方法等が
ある。限外ろ過するための透過膜は、基質および反応生
成物は透過させるが、菌体または菌体処理により得られ
る酵素は透過させない孔径の微孔を有する事が必要であ
り、菌体を用いる場合は、平均孔径０゜０５〜０．３μ
ｍの微孔を有する微孔膜や限外ろ過膜が用いられ、菌体
処理物により得られる酵素を用いる場合は、分画分子量
が１０００〜１００万程度である膜が用いられる。次に
、この様な発明方法を適用した実施態様のひとつを第１
図を用いて説明する。
基質溶液貯槽（２）からポンプ（５）により基質溶液を
１０−５００ｍ１／ｈで反応槽（１）に送液し、反応液
および菌体をポンプ（６）により限外ろ過装置（３）に
送液し限外ろ過により菌体と反応生成物および未反応の
基質と分離し菌体は反応槽（２）に戻し、反応生成物お
よび基質を含む、ろ液を１０−５００ｍ１／ｈで反応液
貯槽（４）に送液する。また、ろ液を再び反応槽に戻す
事も可能である。この様にして得られたＤ−α−アミノ
酸を酵素反応溶液中から分離するにはイオン交換樹脂な
どを用いる通常の方法が採用できる。
１０−５００ｍ１／ｈで反応槽（１）に送液し、反応液
および菌体をポンプ（６）により限外ろ過装置（３）に
送液し限外ろ過により菌体と反応生成物および未反応の
基質と分離し菌体は反応槽（２）に戻し、反応生成物お
よび基質を含む、ろ液を１０−５００ｍ１／ｈで反応液
貯槽（４）に送液する。また、ろ液を再び反応槽に戻す
事も可能である。この様にして得られたＤ−α−アミノ
酸を酵素反応溶液中から分離するにはイオン交換樹脂な
どを用いる通常の方法が採用できる。
生成したＤ−α−アミノ酸の定量はニンヒドリンを用い
る比色法および液体クロマトグラフィで測定する方法を
用いた。光学異性体は結晶の比旋光度の測定および光学
分割カラム（キラルパックＷＨ−ダイセル社製）を用い
る液体クロマトグラフィによってＤ一体を確認した。
る比色法および液体クロマトグラフィで測定する方法を
用いた。光学異性体は結晶の比旋光度の測定および光学
分割カラム（キラルパックＷＨ−ダイセル社製）を用い
る液体クロマトグラフィによってＤ一体を確認した。
（発明の作用および効果）
本発明によれば、ハンセニュラ属の微生物を用いること
により５−置換ヒダントインから高収率かつ連続的にＤ
−α−アミノ酸を取得することができる。即ち、本発明
においてはハンセニュラ（Ｈａｎｓｅｎｕｌａ）属に属
する微生物の培養液、菌体または菌体処理物を用いて５
−置換ヒダントインをＤ−α−アミノ酸に変換するに際
し、限外ろ過した菌体または菌体処理物を循環させなが
ら連続的に作用させることにより、５−置換ヒダントイ
ンのＤ−α−アミノ酸への変換率が高められると同時に
連続的に製造でき、Ｄ−α−アミノ酸の製造方法として
は極めて有利な方法である。
により５−置換ヒダントインから高収率かつ連続的にＤ
−α−アミノ酸を取得することができる。即ち、本発明
においてはハンセニュラ（Ｈａｎｓｅｎｕｌａ）属に属
する微生物の培養液、菌体または菌体処理物を用いて５
−置換ヒダントインをＤ−α−アミノ酸に変換するに際
し、限外ろ過した菌体または菌体処理物を循環させなが
ら連続的に作用させることにより、５−置換ヒダントイ
ンのＤ−α−アミノ酸への変換率が高められると同時に
連続的に製造でき、Ｄ−α−アミノ酸の製造方法として
は極めて有利な方法である。
（実施例）
以下の例により本発明を具体的に説明するが、本発明は
これらの例のみに限定されるものではない。
これらの例のみに限定されるものではない。
実施例−１
グルコース２０ｇ／ｌ、ＤＬ−５−フェニルヒダントイ
ン５ｇ／ｌ 、マルツエキスＩｇ／ｌ 、 Ｈａエキス
３ｇ／ｌ 、 ＫＨ２ＰＯ４，１，５ｇ／Ｉ ＳＭｇＳ
Ｏ４，，７８ｚＯ０，５ｇ／ｌ。
ン５ｇ／ｌ 、マルツエキスＩｇ／ｌ 、 Ｈａエキス
３ｇ／ｌ 、 ＫＨ２ＰＯ４，１，５ｇ／Ｉ ＳＭｇＳ
Ｏ４，，７８ｚＯ０，５ｇ／ｌ。
ＣａＣ１ｚ、ＨｚＯ０，３３ｇ／ｌ （ｐＨ＝６）の培
地を２５０ｍ ｌ三角フラスコに２０ｍ１入れ、１２０
℃、１５分間殺菌した。
地を２５０ｍ ｌ三角フラスコに２０ｍ１入れ、１２０
℃、１５分間殺菌した。
これに酵母ＹＭ培地で２８℃、２４時間培養したハンセ
ニュラ ポリモルファ（ＮＲＲＬ Ｙ−２４２３）を１
白金耳接種し、２８℃、２４時間培養した。この培養液
を遠心分離により菌体を採取し、培養液と同量の殺菌し
た生理食塩水にて１回洗浄し菌体を集めた。
ニュラ ポリモルファ（ＮＲＲＬ Ｙ−２４２３）を１
白金耳接種し、２８℃、２４時間培養した。この培養液
を遠心分離により菌体を採取し、培養液と同量の殺菌し
た生理食塩水にて１回洗浄し菌体を集めた。
第１図に連続限外ろ過膜型反応装置を示した。反応槽（
１）に菌体をＤＬ−５−イソプロピルヒダントイン１０
ｇ／ｌ水溶液（ｐＨ−７，５）−終末３００ｍ１−・−
に１０ｇ／ｌになる様に添加し２８℃で７０時間反応し
た。
１）に菌体をＤＬ−５−イソプロピルヒダントイン１０
ｇ／ｌ水溶液（ｐＨ−７，５）−終末３００ｍ１−・−
に１０ｇ／ｌになる様に添加し２８℃で７０時間反応し
た。
基質貯槽（２）からＤＬ−５−イソプロビルヒダントイ
ンＬｏｇ／Ｉ水溶液をポンプ（５）により４０ｍ１／ｈ
で反応槽（１）に送液し、反応液および菌体をポンプ（
６）により４０ｍ１／ｈで限外ろ過装置（３）（ペリコ
ンカセット阿ＴＬＬＩＰＯＲＥ ＦＩＩＮＩＴＡＭ−Ｔ
河ＳＹＳＴＥＭ、 日本ミリボア。
ンＬｏｇ／Ｉ水溶液をポンプ（５）により４０ｍ１／ｈ
で反応槽（１）に送液し、反応液および菌体をポンプ（
６）により４０ｍ１／ｈで限外ろ過装置（３）（ペリコ
ンカセット阿ＴＬＬＩＰＯＲＥ ＦＩＩＮＩＴＡＭ−Ｔ
河ＳＹＳＴＥＭ、 日本ミリボア。
リミテッド社製）に送液し限外ろ過により菌体と反応生
成物および未反応の基質と分離し菌体は反応槽（１）に
戻した。生成したアミノ酸を前述の方法で測定した。ま
た生成したアミノ酸を光学分割カラムによる光学活性測
定によりＤ一体であった。
成物および未反応の基質と分離し菌体は反応槽（１）に
戻した。生成したアミノ酸を前述の方法で測定した。ま
た生成したアミノ酸を光学分割カラムによる光学活性測
定によりＤ一体であった。
結果を表−１に示した。
表−１
反応時間（ｈ） Ｄ−バリン（ｍｇ／ｍｔ）実施例
−２ 実施例−１と同様な方法にて調整した菌体を表−２に示
す各種ＤＬ−５−置換ヒダントインＬｏｇ／ｌ水溶液（
ｐＨ７，５） −・−終末３００ｍ１−に１０ｇ／ｌに
な様に添加して実施例−１で示した限外ろ過装置を用い
て２８℃で７０間反応した。生成したアミノ酸を前述の
方法で測定した。また生成したアミノ酸を光学分割カラ
ムによる光学活性測定によりＤ一体であった。結果を表
−２に示した。
−２ 実施例−１と同様な方法にて調整した菌体を表−２に示
す各種ＤＬ−５−置換ヒダントインＬｏｇ／ｌ水溶液（
ｐＨ７，５） −・−終末３００ｍ１−に１０ｇ／ｌに
な様に添加して実施例−１で示した限外ろ過装置を用い
て２８℃で７０間反応した。生成したアミノ酸を前述の
方法で測定した。また生成したアミノ酸を光学分割カラ
ムによる光学活性測定によりＤ一体であった。結果を表
−２に示した。
実施例−３
表−３に示す各種微生物を実施例−１と同様に調整して
得られた菌体を、ＤＬ−５−イソプロピルヒダントイン
１０ｇ／ｌ水溶液（ｐＨ７，５） （終末３００ｍ１
）に１０ｇ／ｌになる様に添加して実施例−１で示し
た限外ろ過装置を用いて２８℃で７０時間反応した。生
成したアミノ酸を前述の方法で測定した。
得られた菌体を、ＤＬ−５−イソプロピルヒダントイン
１０ｇ／ｌ水溶液（ｐＨ７，５） （終末３００ｍ１
）に１０ｇ／ｌになる様に添加して実施例−１で示し
た限外ろ過装置を用いて２８℃で７０時間反応した。生
成したアミノ酸を前述の方法で測定した。
また生成したアミノ酸を光学分割カラムによる光学活性
測定によりＤ一体であった。結果を表−３明細吉の二゛
１８°（内８に変更なし）表−２ 表−３
測定によりＤ一体であった。結果を表−３明細吉の二゛
１８°（内８に変更なし）表−２ 表−３
第１図は本発明を実施するために用いる連続限外ろ過膜
型反応装置の概略図であり、示した符号は、それぞれ次
を意味する。 （１）：反応槽 （２）二基質溶液貯槽 （３）：限外ろ過装置 （４）：反応液貯槽 （５）：ポンプ （６）：ポンプ （７）二基質送液ライン （８）：菌体循環ライン （９）：反応液送液ライン 特許出願人 三井東圧化学株式会社 手続補正書（方式） 昭和６２年０５月０７日 特許庁長官 黒 １）明 雄 殿 １、事件の表示 昭和６２年特許願第０３９１２８号 ２、発明の名称 り一α−アミノ酸の製造方法。 ３、補正をする者 事件との関係 特許出願人 住所 東京都千代田区霞が関三丁目２番５号４、補正命
令の日付（発送日） 昭和６２年０４月２８日 ５、補正の対象 明細書第１３、発明の詳細な説明の欄）６、補正の内容
型反応装置の概略図であり、示した符号は、それぞれ次
を意味する。 （１）：反応槽 （２）二基質溶液貯槽 （３）：限外ろ過装置 （４）：反応液貯槽 （５）：ポンプ （６）：ポンプ （７）二基質送液ライン （８）：菌体循環ライン （９）：反応液送液ライン 特許出願人 三井東圧化学株式会社 手続補正書（方式） 昭和６２年０５月０７日 特許庁長官 黒 １）明 雄 殿 １、事件の表示 昭和６２年特許願第０３９１２８号 ２、発明の名称 り一α−アミノ酸の製造方法。 ３、補正をする者 事件との関係 特許出願人 住所 東京都千代田区霞が関三丁目２番５号４、補正命
令の日付（発送日） 昭和６２年０４月２８日 ５、補正の対象 明細書第１３、発明の詳細な説明の欄）６、補正の内容
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 一般式（１） ▲数式、化学式、表等があります▼ （式中、Ｒはアルキル基、置換アルキル基、フェニル基
、または、置換フェニル基を示す。）で表わされる５−
置換ヒダントイン類にハンセニュラ（Ｈａｎｓｅｎｕｌ
ａ）属に属する微生物の培養液、菌体または菌体処理物
を作用させてＤ−α−アミノ酸に変換させる方法におい
て、限外ろ過した菌体または菌体処理物を循環させなが
ら連続的にＤ−α−アミノ酸に変換させる事を特徴とす
る一般式（２） ▲数式、化学式、表等があります▼ （式中、Ｒは（１）に同じ） で表わされるＤ−α−アミノ酸の製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3912887A JPS63207399A (ja) | 1987-02-24 | 1987-02-24 | Ｄ−α−アミノ酸の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3912887A JPS63207399A (ja) | 1987-02-24 | 1987-02-24 | Ｄ−α−アミノ酸の製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS63207399A true JPS63207399A (ja) | 1988-08-26 |
Family
ID=12544464
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3912887A Pending JPS63207399A (ja) | 1987-02-24 | 1987-02-24 | Ｄ−α−アミノ酸の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS63207399A (ja) |
-
1987
- 1987-02-24 JP JP3912887A patent/JPS63207399A/ja active Pending
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