MD845G2 - Метод определения активности липолитических ферментов в микробиологических объектах - Google Patents

Метод определения активности липолитических ферментов в микробиологических объектах

Info

Publication number
MD845G2
MD845G2 MD96-0381A MD960381A MD845G2 MD 845 G2 MD845 G2 MD 845G2 MD 960381 A MD960381 A MD 960381A MD 845 G2 MD845 G2 MD 845G2
Authority
MD
Moldova
Prior art keywords
lipolytic
ferments
activity
solution
analysed
Prior art date
Application number
MD96-0381A
Other languages
English (en)
Romanian (ro)
Other versions
MD845F1 (ro
Inventor
Валериу РУДИК
Валентин ГУДУМАК
Ecaterina Steblovschi
Original Assignee
Государственный Университет Молд0
Институт Микробиологии И Биотехнологии Академии Наук Молдовы
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Государственный Университет Молд0, Институт Микробиологии И Биотехнологии Академии Наук Молдовы filed Critical Государственный Университет Молд0
Priority to MD96-0381A priority Critical patent/MD845G2/ru
Publication of MD845F1 publication Critical patent/MD845F1/xx
Publication of MD845G2 publication Critical patent/MD845G2/ru

Links

Landscapes

  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)

Abstract

Изобретение относится к микробиологической промышленности и может быть использовано в медицине, пищевой, текстильной и кожевенной промышленности, в производстве моющих средств, в коммунальном хозяйстве и для очистки сточных вод.Сущность изобретения состоит в приготовлении реакционной смеси из исследуемого раствора, ьрибутирина и вероналового буфера с pH 8,4, в инкубировании полученной смеси при температуре не выше 47°С с последующим добавлением в качестве ингибитора 0,5 М растора KF, в определении свободных жирных кислот спектрофотометрическим методом при длине волны 540 нм. Причем, расчет активности липолитических ферментов производится по формуле:АЛФ=ОПк.-ОПэксп. . k,t c vгдеАЛФ - актвность липолитических ферментов%Опк. - оптическая плотность контроля;Опэксп. - оптическая плотность исследуемого раствора;t - время инкубирования, часы;c - концентрация исследуемого раствора, мг/мл;v - объем исследуемого раствора, мл;k - коэффициент перерасчета равной 10416 нМоль/сек х г.Технический результат изобретения состоит в повышении проявления авктивности липолитических ферментов.П.формулы: 1.
MD96-0381A 1996-12-10 1996-12-10 Метод определения активности липолитических ферментов в микробиологических объектах MD845G2 (ru)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
MD96-0381A MD845G2 (ru) 1996-12-10 1996-12-10 Метод определения активности липолитических ферментов в микробиологических объектах

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
MD96-0381A MD845G2 (ru) 1996-12-10 1996-12-10 Метод определения активности липолитических ферментов в микробиологических объектах

Publications (2)

Publication Number Publication Date
MD845F1 MD845F1 (ro) 1997-09-30
MD845G2 true MD845G2 (ru) 1998-06-30

Family

ID=19738932

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
MD96-0381A MD845G2 (ru) 1996-12-10 1996-12-10 Метод определения активности липолитических ферментов в микробиологических объектах

Country Status (1)

Country Link
MD (1) MD845G2 (ru)

Non-Patent Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
Микробиологический журнал, т. 50, №2, 1988 г., М., В.В. Смирнов, Н.Т. Слабоспицкая, С.С. Крымовская и др."Липолитическая активность спорообразующих аэробных бактерий, выделенных из различных источников", с. 6-7. *
Т.И. Билай, "Термостабильные ферменты грибов", 1979 г., "Наукова Думка", Киев, с. 122. *

Also Published As

Publication number Publication date
MD845F1 (ro) 1997-09-30

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Kohler-Staub et al. Dichloromethane dehalogenase of Hyphomicrobium sp. strain DM2
Violand et al. Mechanism of the urokinase-catalyzed activation of human plasminogen.
Bergersen et al. Studies of the physiological role of leghaemoglobin in soybean root nodules
Shabtai et al. Exocellular esterase and emulsan release from the cell surface of Acinetobacter calcoaceticus
IL119088A0 (en) Chemically modified thermostable enzyme and its preparation
Bhatia et al. Kinetic mechanism of orotate phosphoribosyltransferase from Salmonella typhimurium
Karibian [8] Dihydroorotate dehdydrogenase (Escherichia coli)
Yoshida et al. Hydroxylamine formation by Nitrosomonas europaea
DK0558241T3 (da) Ny cephalosporin C-acylase
Patni et al. Partial characterization of the intra-and extracellular acid phosphatase of an alga, Ochromonas danica
MD845G2 (ru) Метод определения активности липолитических ферментов в микробиологических объектах
Sarada et al. Purification and properties of lipase from the anaerobe Propionibacterium acidi-propionici
EP0115781B1 (en) Method for cultivation of pseudomonas bacteria
JPS5763087A (en) Treatment of culture mixture containing heat-resistant lipase
JPH0117674B2 (ru)
TAKEUCHI et al. Purification and properties of 3-ketovalidoxylamine A CN lyase from Flavobacterium saccharophilum
Blankenship et al. Influence of a bacterial cell extract upon the morphogenesis of Arthrobacter ureafaciens
Tan-Wilson et al. Specific, reversible inactivation of yeast β-hydroxy-β-methylglutraryl-CoA reductase by CoA
Asscher et al. Vaginal sulphhydryl and disulphide groups during the oestrous cycle of the mouse
Masuko et al. Activation of nitrite reductase in a cell-free system from the denitrifier Alcaligenes sp. by freeze-thawing
Searle et al. Mutation to neostigmine resistance in a cholinesterase-containing Pseudomonas
Tahama et al. Purification and characterization of isocitrate lyase from Rhodopseudomonas sp. No. 7
Mukkada et al. Fructose-1, 6-diphosphatase of acinetobacter: Inhibition by ATP and citrate
KR970026952A (ko) 바실러스(Bacillus)속 미생물을 이용한 폐수처리방법
Fitzgerald et al. Physiological Factors Regulating Tyrosine-sulphate Sulphohydrolase Activity in Cornamonas terrigena: Occurrence of Constitutive and Inducible Enzymes

Legal Events

Date Code Title Description
FG3A Granted patent for invention
IF99 Valid patent on 19990615

Free format text: EXPIRES: 20161210