RU2259779C2 - Способ получения коллагеновой дисперсии - Google Patents
Способ получения коллагеновой дисперсии Download PDFInfo
- Publication number
- RU2259779C2 RU2259779C2 RU2002126623/13A RU2002126623A RU2259779C2 RU 2259779 C2 RU2259779 C2 RU 2259779C2 RU 2002126623/13 A RU2002126623/13 A RU 2002126623/13A RU 2002126623 A RU2002126623 A RU 2002126623A RU 2259779 C2 RU2259779 C2 RU 2259779C2
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- collagen
- fish
- enzyme preparation
- solution
- enzyme
- Prior art date
Links
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 30
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 30
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract description 30
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 title claims description 11
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title abstract description 11
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims abstract description 25
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 claims abstract description 24
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 20
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 20
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims abstract description 16
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 14
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 14
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims abstract description 13
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims abstract description 8
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims abstract description 7
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 claims abstract description 4
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 claims abstract description 4
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims abstract description 4
- 240000005384 Rhizopus oryzae Species 0.000 claims description 2
- 235000013752 Rhizopus oryzae Nutrition 0.000 claims description 2
- 235000002639 sodium chloride Nutrition 0.000 abstract description 8
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 abstract description 7
- 239000000463 material Substances 0.000 abstract description 6
- 239000002699 waste material Substances 0.000 abstract description 5
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 4
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 abstract description 2
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 abstract description 2
- 239000003814 drug Substances 0.000 abstract description 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 abstract 2
- 241000235527 Rhizopus Species 0.000 abstract 1
- 238000012958 reprocessing Methods 0.000 abstract 1
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 description 20
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 9
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 9
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 8
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 7
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 7
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 241000277326 Oncorhynchus gorbuscha Species 0.000 description 6
- 238000010908 decantation Methods 0.000 description 5
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 5
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 5
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 4
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 4
- 102000006395 Globulins Human genes 0.000 description 4
- 108010044091 Globulins Proteins 0.000 description 4
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 4
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 4
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 4
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 4
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 4
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 4
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 4
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 4
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 4
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 4
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 4
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 3
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 3
- 238000005520 cutting process Methods 0.000 description 3
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 3
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 3
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 2
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 2
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 2
- 241001609028 Micromesistius poutassou Species 0.000 description 2
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000269821 Scombridae Species 0.000 description 2
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 2
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 2
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 2
- 235000013332 fish product Nutrition 0.000 description 2
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 2
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 2
- QJGQUHMNIGDVPM-UHFFFAOYSA-N nitrogen group Chemical group [N] QJGQUHMNIGDVPM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 2
- 238000003307 slaughter Methods 0.000 description 2
- 238000009987 spinning Methods 0.000 description 2
- GOJUJUVQIVIZAV-UHFFFAOYSA-N 2-amino-4,6-dichloropyrimidine-5-carbaldehyde Chemical group NC1=NC(Cl)=C(C=O)C(Cl)=N1 GOJUJUVQIVIZAV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 1
- 241000252203 Clupea harengus Species 0.000 description 1
- 102000016942 Elastin Human genes 0.000 description 1
- 108010014258 Elastin Proteins 0.000 description 1
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- LEVWYRKDKASIDU-IMJSIDKUSA-N L-cystine Chemical compound [O-]C(=O)[C@@H]([NH3+])CSSC[C@H]([NH3+])C([O-])=O LEVWYRKDKASIDU-IMJSIDKUSA-N 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 239000004698 Polyethylene Substances 0.000 description 1
- 108010050808 Procollagen Proteins 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 238000013459 approach Methods 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000002585 base Substances 0.000 description 1
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 229920001222 biopolymer Polymers 0.000 description 1
- 239000003518 caustics Substances 0.000 description 1
- 229960003067 cystine Drugs 0.000 description 1
- 238000005238 degreasing Methods 0.000 description 1
- 230000006866 deterioration Effects 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 230000002500 effect on skin Effects 0.000 description 1
- 229920002549 elastin Polymers 0.000 description 1
- 239000004833 fish glue Substances 0.000 description 1
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 1
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 1
- 239000013538 functional additive Substances 0.000 description 1
- 150000002307 glutamic acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000019514 herring Nutrition 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 230000000415 inactivating effect Effects 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 1
- 230000002366 lipolytic effect Effects 0.000 description 1
- 235000020640 mackerel Nutrition 0.000 description 1
- 229920002521 macromolecule Polymers 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- 238000000465 moulding Methods 0.000 description 1
- 210000003097 mucus Anatomy 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 230000008520 organization Effects 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- -1 polyethylene Polymers 0.000 description 1
- 229920000573 polyethylene Polymers 0.000 description 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 238000003892 spreading Methods 0.000 description 1
- 238000010257 thawing Methods 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Cosmetics (AREA)
Abstract
Изобретение относится к безотходной технологии переработки вторичных продуктов разделки рыбы с получением диспергированного растворимого коллагена, который может быть использован в качестве физиологически активного ингредиента, пленкообразующего и формующего материала в производстве продуктов питания, а также в косметической и медицинской промышленности. Способ получения коллагеновой дисперсии включает последовательную обработку кожи рыб раствором поваренной соли, водой, раствором ферментного препарата с последующим растворением в органической кислоте. После обработки ферментным препаратом осуществляют дополнительную промывку водой и выделение балластных веществ и фермента механическим путем. В качестве ферментного препарата используют липоризин Г3х из культуры Rhizopus oryzae в количестве 0,8-1,0% к массе сырья, обработку которым осуществляют при температуре 37-40°С в течение 2,0-2,5 ч. Изобретение позволит обеспечить рациональное использование вторичных коллагеносодержащих продуктов разделки рыбы, сократить длительность технологического процесса и упростить его. 3 табл.
Description
Изобретение относится к рыбоперерабатывающей промышленности, а именно к безотходной технологии переработки вторичных продуктов разделки рыбы с получением диспергированного растворимого коллагена, который может быть использован в качестве физиологически активного ингредиента, пленкообразующего и формующего материала в производстве продуктов питания, а также в косметической и медицинской промышленности.
Специфический ряд физико-химических, биохимических, биологических свойств, присущих коллагену, обусловливает широкую применимость его растворимых форм в различных отраслях народного хозяйства, в том числе при производстве продуктов питания в качестве функциональных добавок, пищевых покрытий, пленкообразующих и формующих материалов.
Наиболее близким по технической сущности и достигаемому эффекту является способ получения коллагеновых растворов, предусматривающий промывку сырья, последовательную обработку его раствором поваренной соли, водой, раствором протеолитического ферментного препарата, инактивацию сырья раствором едкой щелочи, замораживание, выдержку, размораживание с последующим растворением в органической кислоте [А.с. 511062, М.Кл.2 А 23 J 1/10. Способ производства коллагеновых растворов / В.М.Горбатов, О.О.Баблоян, П.М.Голованова и др. - №2032299/13; Заявлено 07.06.74; Опубл. 25.04.76].
Недостатками способа являются ограничение сырьевых источников несколькими видами вторичного коллагенсодержащего сырья убоя животных, значительная длительность и многостадийность технологического процесса, недостаточно удовлетворительные физико-химические свойства коллагенового раствора применительно к получению пищевых пленок и покрытий.
Технической задачей изобретения является расширение сырьевой базы для получения коллагеновых дисперсий за счет рационального использования вторичных коллагенсодержащих продуктов разделки рыбы, а также сокращение длительности и упрощение технологического процесса.
Поставленная задача достигается тем, что в способе получения коллагеновой дисперсии, включающем последовательную обработку сырья раствором поваренной соли, водой, раствором ферментного препарата с последующим растворением в органической кислоте, новым является то, что в качестве сырья используют кожу рыб, а после обработки ферментным препаратом осуществляют дополнительную промывку водой и выделение балластных веществ и фермента механическим путем; в качестве ферментного препарата используют липоризин Г3х из культуры Rhizopus oryzae в количестве 0,8-1,0% к массе сырья, при этом обработку ферментным препаратом осуществляют при температуре 37-40°С в течение 2,0-2,5 ч.
Технический результат выражается не только в достижении поставленной задачи, но и в реализации безотходной технологии глубокой переработки вторичных коллагенсодержащих продуктов разделки рыбы, расширении их функциональных возможностей при использовании в пищевых целях.
Широкий видовой состав сырья, многообразие технологических способов и приемов его обработки обусловливают необходимость объективной оценки вторичных продуктов разделки рыбы, которые традиционно относят к техническому сырью, с целью рационального и максимального использования для производства пищевой продукции.
Кожа составляет 2-7% общей массы рыбы и по количеству основных пищевых веществ (табл.1) приближается к мышечной ткани соответствующих видов рыб. В коже содержится большое количество азотсодержащих веществ, в основном коллаген (85-90% общего содержания азотистых веществ). В коже морских рыб содержание коллагена составляет 9,6-17,1%, а эластина - 2,3-4,0%, что соответствует 35-54,4% и 8,6-12,7% в пересчете на сухое вещество, в связи с чем известно использование кожи некоторых рыб в качестве кожевенного сырья (Андрусенко П.И. Малоотходная и безотходная технология при обработке рыбы. М.: Агропромиздат, 1988. С.10) и сырья для получения технического рыбного клея (Андрусенко П.И., Лысова А.С., Попов Н.И. Технология рыбных продуктов. М.: ВО Агропромиздат, 1989. С.127-129).
При обосновании рационального использования вторичных коллагенсодержащих продуктов разделки рыбы на пищевые цели установлено, что целесообразно использовать кожу рыб как источник сырья для получения коллагеновых покрытий в технологии формованных фаршевых рыбных продуктов, учитывая ее своеобразное гистологическое строение, заметно отличающееся от строения шкур теплокровных животных, высокое (20-30%) содержание проколлагена, представленного взаимно перекрещивающимися пучками проколлагеновых волокон, а также экспериментальные данные об аминокислотном составе (табл.2), в котором превалируют аспарагиновая, глютаминовая кислоты, а также пролин, аланин, глицин. Эти аминокислоты, в соответствии с теорией пространственного строения коллагена, являются его структурными признаками.
Поскольку массовый выход кожи при разделке рыбы составляет 3,3-4,8% с максимумом в случае горбуши, кожа которой имеет значительный по толщине дермальный пласт, сформированный развитой фибриллярной структурой, этот вид коллагенсодержащего сырья, особенно при выработке больших объемов филе, целесообразно использовать для выделения очищенных фракций коллагена в форме дисперсий.
Наличие балластных белков, представленных преимущественно глобулинами и альбуминами, обусловливает целесообразность удаления их методом экстрагирования с использованием соответствующих растворителей - раствора поваренной соли с массовой долей 5% и воды.
Для удаления балластных липидных фракций, локализованных между коллагеновыми волокнами, целесообразно применение ферментного препарата липоризин Г3х, который положительно зарекомендовал себя для эффективного удаления липидных компонентов при обработке вторичных коллангенсодержащих продуктов убоя животных (А.с. 1833145, МКИ5 А 22 С 17/16; пат. 02096966, МКИ6 А 23 J 1/10; А 22 С 13/00). Препарат имеет уровень липолитической активности 120000 ед./мг, общей протеолитической активности 20 ед./г. Физико-химические свойства препарата - рН-оптимум 7,0, термический оптимум 37-40°С - позволяют использовать его для гидролиза жиросодержащих субстратов при естественном рН среды и в умеренном интервале температур.
Способ осуществляется следующим образом.
Кожу рыб, преимущественно горбуши, снимают с помощью специальных машин, установленных на линии производства филе. Кожу, снятую со свежей рыбы, промывают в проточной водопроводной воде 20-30 мин для удаления слизи и загрязнений, зачищают от прирезей мышечной ткани, повторно промывают в водопроводной воде и измельчают на волчке с диаметром отверстий решетки 2-5 мм. Измельчение сырья на частицы размером менее 2 мм нецелесообразно, так как затрудняется разделение смеси на твердую и жидкую фракции. При измельчении сырья на частицы размером более 5 мм ухудшаются условия экстрагирования альбуминовых и глобулиновых белков и недостаточна степень гидролиза липидных фракций, так как уменьшается площадь поверхности контакта субстрата с раствором фермента.
Кожу, снятую с соленой рыбы, перед измельчением на волчке не промывают, что позволяет сократить расход поваренной соли на приготовление раствора для экстрагирования глобулиновой белковой фракции.
Глобулиновые белки из измельченной кожи экстрагируют раствором поваренной соли с массовой долей 5% при соотношении твердой и жидкой фракций 1:3-4 и температуре 16-20°С в течение 2,0-2,5 ч, после чего отделяют жидкую фракцию центрифугированием с последующей декантацией.
Остаточное количество ионов Cl- и альбуминовые белки экстрагируют водой при тех же условиях и аналогично отделяют жидкую фракцию центрифугированием с последующей декантацией.
Соотношение измельченная кожа:экстрагент менее 1:3 приводит к снижению эффекта экстракции и ухудшению качества целевого продукта. При соотношении измельченная кожа:экстрагент больше указанного (1:4) возрастают расход воды, поваренной соли и энергозатраты без существенного улучшения качества продукта. Указанные температурные режимы экстрагирования наиболее целесообразны с экономической точки зрения, так как соответствуют климатическим условиям производственных помещений и не требуют дополнительных энергозатрат.
К твердому остатку после центрифугирования добавляют воду в соотношении 1:2, смесь нагревают в емкости с мешалкой и рубашкой до температуры 37-40°С, после чего вносят ферментный препарат липоризин Г3х из расчета 0,8-1,0% к массе сырья. Ферментную обработку проводят в течение 2,0-2,5 ч, поддерживая указанные температурные параметры. По истечении времени обработки раствор сливают, остаток промывают водой, отделяя жидкую фракцию центрифугированием и декантацией. При этом происходит удаление растворимых продуктов гидролиза и ферментов, в связи с чем не требуется их дополнительной инактивации. Указанные режимы обработки сырья ферментным препаратом липоризин Г3х позволяют достичь высокий эффект обезжиривания кожи рыб при остаточной доле жира 0,1-0,2%, что удовлетворяет задаче получения коллагеновых дисперсий.
После удаления балластных белковых и липидных компонентов кожу горбуши обрабатывают раствором уксусной кислоты молярной концентрацией 0,3-0,5 моль/дм3 до достижения массовой доли коллагена в дисперсии 3-5%.
В полученной дисперсии сохраняется структурная организация макромолекул коллагена, свойственная нативному белку, что обусловливает ее высокие формующие свойства и применимость в технологии пищевых пленок, покрытий, формовочных и биополимерных материалов.
Способ получения коллагеновой дисперсии поясняется примерами 1-11.
Пример 1. Промытую в течение 20 мин в проточной водопроводной воде кожу горбуши зачищают от прирезей мышечной ткани, повторно промывают в водопроводной воде. Измельчают 1 кг кожи горбуши на волчке с диаметром отверстий решетки 3 мм. К измельченному сырью добавляют 3 л раствора поваренной соли с массовой долей 5% и обрабатывают в течение 2 ч при температуре 18°С, после чего жидкую фракцию отделяют центрифугированием. Для удаления основного количества ионов Cl- и альбуминовых белковых фракций к остатку добавляют 3 л воды и повторяют операцию экстрагирования при тех же условиях. Жидкую фракцию отделяют путем центрифугирования и декантации.
Далее к сырью добавляют 2 л воды, нагревают смесь до 37°С, вносят 8 г ферментного препарата липоризин Г3х и выдерживают 2 ч при указанной температуре и периодическом перемешивании. По истечении этого времени жидкую фракцию смеси декантируют, обработанное сырье промывают водой, после чего жидкую фракцию с содержащимися в ней продуктами гидролиза и остаточными ферментами отделяют центрифугированием и декантацией.
Полученный твердый остаток диспергируют в 2,8 л раствора уксусной кислоты молярной концентрацией 0,5 моль/дм3 и гомогенизируют в гомогенизаторе для получения однородной коллагеновой дисперсии со стабильными реологическими характеристиками.
Примеры 2-11 аналогичны примеру 1, отличаясь режимами обработки. Характеристика полученных по примерам 1-11 дисперсий, модельных пленок на их основе, сформованных методом растекания на полиэтиленовой подложке, и условия обработки сырья для их получения приведены в табл. 3.
Предлагаемое техническое решение позволяет упростить технологический процесс по сравнению с прототипом, сократить производственный цикл, уменьшить затраты на вспомогательные материалы, рационально использовать вторичные коллагенсодержащие продукты разделки рыбы.
| Таблица 1 Общий химический состав различных частей тушки рыбы |
||||
| Части тушки | Влага, % | Жир, % | Белок, % | Зола, % |
| Скумбрия | ||||
| Мышечная ткань | 64,75 | 16,95 | 18,20 | 1,10 |
| Кожа | 59,69 | 18,91 | 16,23 | 5,17 |
| Сельдь | ||||
| Мышечная ткань | 67,48 | 13,00 | 18,42 | 1,10 |
| Кожа | 59,49 | 17,69 | 18,22 | 4,60 |
| Путассу | ||||
| Мышечная ткань | 80,00 | 0,586 | 18,00 | 1,40 |
| Кожа | 83,12 | 1,05 | 12,02 | 3,81 |
| Горбуша | ||||
| Мышечная ткань | 70,50 | 7,10 | 21,20 | 1,40 |
| Кожа | 68,17 | 10,15 | 16,81 | 4,87 |
| Таблица 2 Аминокислотный состав кожи рыб, % к сухому веществу |
||||
| Аминокислота | Вид рыбы | |||
| Горбуша | Скумбрия | Сельдь | Путассу | |
| Аспарагиновая кислота | 5,324 | 2,840 | 2,353 | 6,076 |
| Треонин | 3,053 | 1,721 | 1,369 | 3,185 |
| Серин | 3,338 | 1,904 | 1,246 | 2,963 |
| Глутаминовая кислота | 7,508 | 4,208 | 2,500 | 8,528 |
| Пролин | 5,220 | 2,042 | 1,795 | 5,120 |
| Цистин | 0,525 | 0,418 | 0,525 | 0,663 |
| Глицин | 7,050 | 3,950 | 3,556 | 8,010 |
| Аланин | 6,045 | 2,672 | 2,102 | 7,068 |
| Валин | 2,120 | 1,816 | 1,190 | 3,411 |
| Метионин | 0,728 | 0,550 | 0,686 | 1,037 |
| Изолейцин | 1,624 | 0,919 | 0,928 | 2,656 |
| Лейцин | 3,410 | 2,299 | 1,788 | 5,159 |
| Тирозин | 0,672 | 0,570 | 0,634 | 0,800 |
| Фенилаланин | 1,700 | 1,100 | 0,990 | 2,560 |
| Гистидин | 1,856 | 0,768 | 0,864 | 2,418 |
| Лизин | 3,080 | 1,740 | 1,044 | 4,884 |
| Аргинин | 5,340 | 2,225 | 1,513 | 5,463 |
Claims (1)
- Способ получения коллагеновой дисперсии, включающий последовательную обработку сырья раствором поваренной соли, водой, раствором ферментного препарата с последующим растворением в органической кислоте, отличающийся тем, что в качестве сырья используют кожу рыб, при этом обработку осуществляют ферментным препаратом липоризином Г3х из культуры Rhizopus oryzae в количестве 0,8-1,0% к массе сырья, при температуре 37-40°С в течение 2,0-2,5 ч с последующей дополнительной промывкой водой для удаления балластных веществ и фермента.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2002126623/13A RU2259779C2 (ru) | 2002-10-08 | 2002-10-08 | Способ получения коллагеновой дисперсии |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2002126623/13A RU2259779C2 (ru) | 2002-10-08 | 2002-10-08 | Способ получения коллагеновой дисперсии |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2002126623A RU2002126623A (ru) | 2004-04-20 |
| RU2259779C2 true RU2259779C2 (ru) | 2005-09-10 |
Family
ID=35217836
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2002126623/13A RU2259779C2 (ru) | 2002-10-08 | 2002-10-08 | Способ получения коллагеновой дисперсии |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2259779C2 (ru) |
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2314352C1 (ru) * | 2006-04-10 | 2008-01-10 | Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Восточно-Сибирский государственный технологический университет | Способ обработки коллагенсодержащего сырья |
| RU2370092C1 (ru) * | 2008-04-30 | 2009-10-20 | Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Воронежская государственная технологическая академия | Способ получения йодированной пищевой коллагеновой эмульсии из кожи прудовой рыбы |
| RU2501812C2 (ru) * | 2012-02-07 | 2013-12-20 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Воронежский государственный университет инженерных технологий (ФГБОУ ВПО ВГУИТ) | Способ комплексной переработки рыбного сырья для получения гиалуроновой кислоты и коллагена |
| RU2654871C2 (ru) * | 2016-10-17 | 2018-05-23 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Астраханский государственный технический университет" (ФГБОУ ВО "АГТУ") | Способ производства натурального структурообразователя из кожи рыб |
| RU2716228C1 (ru) * | 2019-02-26 | 2020-03-06 | Елена Георгиевна Грициенко | Способ получения коллагеновой дисперсии из кожи рыб |
| RU2736363C2 (ru) * | 2019-05-06 | 2020-11-16 | Елена Георгиевна Грициенко | Способ получения коллагеновой дисперсии из кожи рыб |
| RU2781627C1 (ru) * | 2022-02-07 | 2022-10-17 | Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования "Мурманский государственный технический университет" (ФГАОУ ВО "МГТУ") | Способ получения желатина из кожи трески |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2096966C1 (ru) * | 1995-11-21 | 1997-11-27 | Воронежская государственная технологическая академия | Способ подготовки коллагенсодержащего сырья для производства колбасной оболочки |
-
2002
- 2002-10-08 RU RU2002126623/13A patent/RU2259779C2/ru not_active IP Right Cessation
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2096966C1 (ru) * | 1995-11-21 | 1997-11-27 | Воронежская государственная технологическая академия | Способ подготовки коллагенсодержащего сырья для производства колбасной оболочки |
Cited By (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2314352C1 (ru) * | 2006-04-10 | 2008-01-10 | Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Восточно-Сибирский государственный технологический университет | Способ обработки коллагенсодержащего сырья |
| RU2370092C1 (ru) * | 2008-04-30 | 2009-10-20 | Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Воронежская государственная технологическая академия | Способ получения йодированной пищевой коллагеновой эмульсии из кожи прудовой рыбы |
| RU2501812C2 (ru) * | 2012-02-07 | 2013-12-20 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Воронежский государственный университет инженерных технологий (ФГБОУ ВПО ВГУИТ) | Способ комплексной переработки рыбного сырья для получения гиалуроновой кислоты и коллагена |
| RU2654871C2 (ru) * | 2016-10-17 | 2018-05-23 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Астраханский государственный технический университет" (ФГБОУ ВО "АГТУ") | Способ производства натурального структурообразователя из кожи рыб |
| RU2716228C1 (ru) * | 2019-02-26 | 2020-03-06 | Елена Георгиевна Грициенко | Способ получения коллагеновой дисперсии из кожи рыб |
| RU2736363C2 (ru) * | 2019-05-06 | 2020-11-16 | Елена Георгиевна Грициенко | Способ получения коллагеновой дисперсии из кожи рыб |
| RU2781627C1 (ru) * | 2022-02-07 | 2022-10-17 | Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования "Мурманский государственный технический университет" (ФГАОУ ВО "МГТУ") | Способ получения желатина из кожи трески |
| RU2853353C1 (ru) * | 2025-01-09 | 2025-12-23 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Майкопский государственный технологический университет" | Способ получения мясного крема из индейки |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| RU2002126623A (ru) | 2004-04-20 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| 山下倫明 et al. | Hydrolytic action of salmon cathepsins B and L to muscle structural proteins in respect of muscle softening. | |
| CN102702346B (zh) | 一种从鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白的方法及所得到的产品 | |
| KR100977744B1 (ko) | 콜라겐과 그 생산방법 | |
| Li et al. | Amino acid composition and functional properties of collagen polypeptide from Yak (Bos grunniens) bone | |
| Heidari et al. | Extracted pepsin of trout waste and ultrasound-promoted method for green recovery of fish collagen | |
| Hao et al. | The characteristics of gelatin extracted from sturgeon (Acipenser baeri) skin using various pretreatments | |
| Liu et al. | Rheological properties of channel catfish (Ictalurus punctaus) gelatine from fish skins preserved by different methods | |
| CN107653291A (zh) | 多步酶法协同制备藏牦牛皮胶原蛋白和胶原多肽的方法 | |
| KR101871395B1 (ko) | 고수율로 콜라겐을 제조하는 방법 | |
| Suparno et al. | Isolation of collagen from chicken feet with hydro-extraction method and its physico-chemical characterisation | |
| CN102558345A (zh) | 一种从鲟鱼皮中提取胶原蛋白的方法 | |
| CN113774103A (zh) | 海鲷鱼胶原蛋白肽的制备方法 | |
| RU2259779C2 (ru) | Способ получения коллагеновой дисперсии | |
| CN105238545A (zh) | 一种小分子甲鱼肽和甲鱼油联产的制备方法 | |
| CN101245104B (zh) | 一种海洋头足类动物皮胶原蛋白及其制备方法 | |
| CN103554248A (zh) | 一种从淡水珍珠蚌肉中提取胶原蛋白的工艺方法 | |
| CN106854232B (zh) | 一种骨髓蛋白质的制备方法及其应用 | |
| RU2567171C1 (ru) | Способ получения уксусной дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена | |
| RU2358450C1 (ru) | Способ получения пищевой коллагеновой эмульсии | |
| H Natsir et al. | Enzymatic hydrolysis of collagen from yellowfin tuna bones and its potential as antibacterial agent | |
| CN110269128A (zh) | 一种纳米级小分子复合肽的制备方法 | |
| SU1787010A3 (ru) | Способ получения белкового гидролизата | |
| RU2375385C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата | |
| RU2096966C1 (ru) | Способ подготовки коллагенсодержащего сырья для производства колбасной оболочки | |
| RU2133097C1 (ru) | Способ получения кормовой добавки "витапептид", кормовая добавка "витапептид" |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FA94 | Acknowledgement of application withdrawn (non-payment of fees) |
Effective date: 20041227 |
|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20061009 |