RU2830309C1 - Способ получения низкомолекулярных гидролизных пептидов из молочной сыворотки - Google Patents
Способ получения низкомолекулярных гидролизных пептидов из молочной сыворотки Download PDFInfo
- Publication number
- RU2830309C1 RU2830309C1 RU2024125672A RU2024125672A RU2830309C1 RU 2830309 C1 RU2830309 C1 RU 2830309C1 RU 2024125672 A RU2024125672 A RU 2024125672A RU 2024125672 A RU2024125672 A RU 2024125672A RU 2830309 C1 RU2830309 C1 RU 2830309C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- hydrolysis
- whey
- peptides
- bromelain
- molecular
- Prior art date
Links
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 title claims abstract description 31
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 title claims abstract description 21
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 12
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims abstract description 12
- 239000005862 Whey Substances 0.000 title claims abstract description 8
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 title claims abstract description 8
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 title claims description 4
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 title abstract description 5
- 239000008267 milk Substances 0.000 title abstract description 5
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 title abstract description 5
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 25
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 25
- 108010004032 Bromelains Proteins 0.000 claims abstract description 23
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 claims abstract description 23
- 230000033116 oxidation-reduction process Effects 0.000 claims description 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 18
- 235000019835 bromelain Nutrition 0.000 description 18
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 12
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 12
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 12
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 10
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 description 8
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 description 8
- 102000004407 Lactalbumin Human genes 0.000 description 7
- 108090000942 Lactalbumin Proteins 0.000 description 7
- 102000008192 Lactoglobulins Human genes 0.000 description 7
- 108010060630 Lactoglobulins Proteins 0.000 description 7
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 7
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 7
- 235000021241 α-lactalbumin Nutrition 0.000 description 7
- 102000007562 Serum Albumin Human genes 0.000 description 6
- 108010071390 Serum Albumin Proteins 0.000 description 6
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 6
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 6
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 6
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 5
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 5
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 5
- 239000000413 hydrolysate Substances 0.000 description 4
- 229940072221 immunoglobulins Drugs 0.000 description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 3
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 3
- 239000001888 Peptone Substances 0.000 description 3
- 108010080698 Peptones Proteins 0.000 description 3
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 3
- 230000008859 change Effects 0.000 description 3
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 3
- AIUDWMLXCFRVDR-UHFFFAOYSA-N dimethyl 2-(3-ethyl-3-methylpentyl)propanedioate Chemical class CCC(C)(CC)CCC(C(=O)OC)C(=O)OC AIUDWMLXCFRVDR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 3
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 3
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 3
- 235000019319 peptone Nutrition 0.000 description 3
- 229940066779 peptones Drugs 0.000 description 3
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 3
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 description 2
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 description 2
- 230000009471 action Effects 0.000 description 2
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 2
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 2
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 2
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 2
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 2
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 description 2
- 230000008569 process Effects 0.000 description 2
- 239000000047 product Substances 0.000 description 2
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 2
- OAKJQQAXSVQMHS-UHFFFAOYSA-N Hydrazine Chemical compound NN OAKJQQAXSVQMHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 1
- 108090001109 Thermolysin Proteins 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 239000013566 allergen Substances 0.000 description 1
- 230000002009 allergenic effect Effects 0.000 description 1
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 150000005693 branched-chain amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 239000013043 chemical agent Substances 0.000 description 1
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 1
- 238000010835 comparative analysis Methods 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 description 1
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 229940099472 immunoglobulin a Drugs 0.000 description 1
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 239000003550 marker Substances 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 1
- BYTCDABWEGFPLT-UHFFFAOYSA-L potassium;sodium;dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Na+].[K+] BYTCDABWEGFPLT-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 235000004252 protein component Nutrition 0.000 description 1
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 description 1
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 description 1
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 1
- 108010009004 proteose-peptone Proteins 0.000 description 1
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 230000009466 transformation Effects 0.000 description 1
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 1
Abstract
Изобретение относится к области переработки молочной сыворотки. Раскрыт способ получения низкомолекулярных гидролизных пептидов из молочной сыворотки, характеризующийся тем, что пропускают раствор изолята сывороточного белка с протеолитическим ферментом Бромелайн в течение 8 часов через катодную камеру аппарата для электрохимического гидролиза при температуре 35,5°С, со скоростью потока 5 л/мин, плотностью тока в катодной камере 600 mA/см2, окислительно-восстановительным потенциалом -980 мВ и pН 8,5. Изобретение позволяет получить низкомолекулярные гидролизные пептиды из молочной сыворотки. 1 ил., 4 табл., 3 пр.
Description
Изобретение относится к области переработки молочной сыворотки. Белки, содержащиеся в молочной сыворотке и концентратах сывороточных белков, обладают ценными биологическими свойствами. Наибольшее практическое значение имеют β-лактоглобулин и α-лактоальбумин, доля которых в сывороточных белках составляет 70-80%. Аминокислотный состав этих белков наиболее близок к аминокислотному составу мышечной ткани человека, а по содержанию незаменимых аминокислот (лизина, триптофана, метионина, треонина) и аминокислот с разветвленной цепью (валина, лейцина и изолейцина) они превосходят все остальные белки животного и растительного происхождения.
Гидролиз сывороточных белков может быть осуществлен при действии химических агентов (щелочь, кислота) или ферментных препаратов.
Наибольший интерес вызывает именно ферментативный гидролиз, позволяющий получить гидролизаты с заданными свойствами.
Известно, что белки молочной сыворотки: β-лактоглобулин, α-лактальбумин - являются основными аллергенами молока. Для снижения аллергенных свойств проводят ферментативный гидролиз сывороточных белков. Осуществлен сравнительный анализ гидролизатов белков молока, представленных на мировом рынке, для сопоставления пептидного и аминокислотного профиля продуктов аналогов с учетом специфики применения гидролизатов. Рассмотрены гидролизаты сывороточных белков фирмы Ingredia (Франция) и Hilmar (США) согласно информации, предоставленной производителями. По результатам анализа продуктов аналогов зарубежного производства установлено, что 1) основными характеристиками гидролизатов являются: степень гидролиза белка, пептидный и аминокислотный профили; 2) использование гидролизата как компонента детского и специализированного питания предполагает глубокий гидролиз молочного белка (степень гидролиза преимущественно составляет 22-29%), 99% пептидной фракции должны быть представлены короткоцепочечными пептидами с молекулярной массой менее 10 кДа с отсутствием высокомолекулярной фракции (>20 кДа), а также сбалансированный аминокислотный состав.
В качестве наиболее близкого аналога был выбран патент США US 5356637 А, из которого известен ферментативный гидролизат, богатый ди- и трипептидами, получаемый путем ферментативного протеолиза смеси белков, предварительно подвергнутых термической обработке. Богатый ди- и трипептидами гидролизат извлекается путем разделения жидкости и твердого вещества с последующей ультрафильтрацией, а затем стерилизуется и сушится.
Разработанный способ получения низкомолекулярных гидролизных пептидов из молочной сыворотки основан на гибридном ферментно-электрохимическом гидролизе, при котором раствор концентрата сывороточных белков смешивают с ферментом и пропускают через катодную камеру в электролизере проточного типа.
Электролизер проточного типа с полупроницаемой мембраной - является аппаратом для электрохимического гидролиза (ЭХГ).
Пример 1. Базовый метод
Перед внесением ферментов начальное значение рН доводят путем добавления водного 5% раствора щелочи гидроксида натрия (калия). Раствор белка получают из концентрата сывороточного белка, а гидролиз ведут при температуре 50°С в течение 8 часов, с начальным рН 8,5 ед., ультрафильтрацию гидролизата осуществляют на мембранах с пропускной способностью 10 кДа (до массовой доли сухих веществ в концентрате 20-22%, после чего полученный концентрат пастеризуют при температуре (70-80)°С в течение 30 с и сушат на распылительной сушилке. При этом методе степень гидролиза сывороточных белков составляет не более 31% при применении протеолитических фермента бромелайн в течение 8 часов.
Пример 2. Экспериментальный метод, вариант 1
Раствор изолята сывороточного белка пропускается через катодную камеру электролизера, t (р-ра) = 21,5°С, со скоростью потока 5 л/мин, плотность тока в катодной камере 600mA/см2, окислительно-восстановительный потенциал =-980 мВ, РН=8,5. При этом методе степень гидролиза сывороточных белков составляет не более 35% при применении протеолитических фермента бромелайн в течение 8 часов.
Пример 3. Экспериментальный метод, вариант 2
Раствор изолята сывороточного белка пропускается через катодную камеру аппарата для электрохимического гидролиза (ЭХГ), t (р-ра) = 35,5°С, со скоростью потока 5 л/мин, плотность тока в катодной камере 600 mA/см2, окислительно-восстановительный потенциал =-980 мВ, РН=8,5. При этом методе степень гидролиза сывороточных белков составляет не более 53% при применении протеолитических фермента бромелайн в течение 8 часов.
Таблица 1 (степень гидролиза)
| Степень гидролиза, % | Продолжительность гидролиза, ч | |
| 4 часа | 8 часов | |
| Бромелайн, PH=8,5, t=50,0°С | 19,51±0,9 | 30,92±1,7 |
| Бромелайн, ЭХГ плотность тока 600 mA/см2, t=21,5°С | 20,77±0,8 | 34,19±0,9 |
| Бромелайн, ЭХГ плотность тока 600 mA/см2, t=35,5°С | 36,44±0,5 | 52,22±0,6 |
Согласно приведенным в Табл. 2 результатам можно сделать вывод о том, что гибридный метод практически полностью гидролизует β-лактоглобулиновую фракцию, остальные белковые компоненты фракций сывороточных белков подвергаются биохимической трансформации. В большей степени биоизменениям подверглась фракция α-лактальбумин и иммуноглобулинов, массовая доля азота за период ферментации снизилась в 4,5 раза, снижение массовой доли азота фракции сывороточного альбумина почти в 3,0 раза, а массовая доля азота фракции протеозо-пептонов снизилась почти в 2 раза. Установленная закономерность связана с отщеплением от фракций сывороточных белков аминокислотных остатков и пептидов с различной молекулярной массой.
Таблица 2 (фракционный состав)
| Образец | Массовая доля азота во фракциях, % | |||||
| Общее содержание | β-лактоглобул ин | α-лактальбумин | Сывороточный альбумин | иммуноглобулины | протеозопептоны | |
| До ферментации | 8,75±0,51 | 4,16±0,13 | 1,66±0,08 | 0,54±0,02 | 1,38±0,08 | 1,01±0,05 |
| Бромелайн, PH=8,5, t=50,0°С | 2,79±0,13 | 1,53±0,04 | 0,29±0,06 | 0,31±0,01 | 0,84±0,05 | 0,69±0,01 |
| Бромелайн, ЭХГ плотность тока 600 mA/см2, t=21,5°С | 1,82±0,12 | 0,55±0,02 | 0,25±0,06 | 0,23±0,02 | 0,51±0,05 | 0,72±0,05 |
| Бромелайн, ЭХГ плотность тока 600 mA/см2, t=35,5°С | 1,62±0,12 | 0,49±0,02 | 0,18±0,03 | 0,13±0,02 | 0,30±0,05 | 0,52±0,05 |
В Табл. 3 приведены данные фракционного состава концентрата сывороточных белков до и после ферментативного гидролиза, полученных при применении различных ферментных препаратов.
Таблица 3 Фракционный состав концентрата сывороточных белков до и после ферментативного и гибридного гидролиза (n=5)
| Наименование фракции | Массовая доля азота во фракциях, % | |||
| До гидролиза | Бромелайн, PH=8,5, t=50,0°С | Бромелайн, ЭХГ плотность тока 600 mA/см2, t=21,5°С | Бромелайн, ЭХГ плотность тока 600 mA/см2, t=35,5°С | |
| β-лактоглобулин (β-Лг) | 4,16±0,13 | 1,44±0,02 | 1,39±0,08 | 1,32±0,05 |
| α-Лактальбумин (α-Ла) | 1,66±0,08 | 0,57±0,03 | 0,55±0,02 | 0,52±0,02 |
| Сывороточный альбумин сыворотки (СА) | 0,54±0,02 | 0,18±0,01 | 0,18±0,18 | 0,17±0,06 |
| Иммуноглобулины, в т.ч. | 1,38±0,08 | 0,48±0,02 | 0,46±0,02 | 0,44±0,02 |
| иммуноглобулин G1 (Ig G1) | 0,58±0,05 | 0,20±0,01 | 0,19±0,01 | 0,18±0,008 |
| иммуноглобулин G2 (Ig G2) | 0,27±0,01 | 0,09±0,003 | 0,09±0,01 | 0,08±0,005 |
| иммуноглобулин A (Ig A) | 0,29±0,01 | 0,10±0,006 | 0,09±0,01 | 0,09±0,003 |
| иммуноглобулин М (Ig M) | 0,24±0,01 | 0,08±0,003 | 0,08±0,01 | 0,07±0,003 |
| протеозо-пептоны | 1,01±0,05 | 0,35±0,01 | 0,34±0,01 | 0,31±0,02 |
| ВСЕГО: | 8,75±0,51 | 3,033±0,15 | 2,93±0,14 | 2,77±0,13 |
В процессе ферментативного гидролиза сывороточных белков бромелайном массовая доля β-лактоглобулина, α-лактальбумина, сывороточного альбумина и иммуноглобулинов сократилась в 3,0 раза. Также изменению подверглись протеозо-пептоны - в процессе гидролиза термолизином они сократились в 2,9 раза.
При гидролизе бромелайном с ЭХГ плотностью тока 600 mA/см2, t=21,5°С наблюдаются схожие значения изменений фракций белков: остаточное количество β-лактоглобулина, α-лактальбумина, сывороточного альбумина и иммуноглобулинов уменьшилось в 3,2 раза.
В случае гидролиза сывороточных белков бромелайном с ЭХГ плотность тока 600 mA/см2, t=35,5°С массовая доля вышеуказанных фракций уменьшилась в 2,9 раза.
Увеличение концентрации аминного азота в гидролизате, и, соответственно, степени гидролиза хорошо коррелирует с изменением других параметров, например, его молекулярно-массового состава. В связи с чем были проведены исследования молекулярно-массового распределения белковых фракций, образующихся под действием протеолитических ферментов. Анализ белкового и пептидного профиля представлен на фигуре.
Анализ представленных результатов электрофоретического разделения позволяет сделать вывод о том, что в ходе ферментативного гидролиза сывороточных белков происходит перераспределение фракций, при этом соотношение отдельных фракций зависит от вида используемого ферментного препарата (Табл. 4).
Таблица 4 Молекулярно-массовое распределение белков и пептидов в результате ферментативного гидролиза (n=5)
| Молекулярная масса, кДа | Массовая доля фракций, % | ||
| Бромелайн, PH=8,5, t=50,0°С | Бромелайн, ЭХГ плотность тока 600mA/см2, t=21,5°С | Бромелайн, ЭХГ плотность тока 600mA/см2, t=35,5°С | |
| Более 50 | 12,53±0,6 | 10,77±0,53 | 10,21±0,3 |
| 50-30 | 23,9±0,7 | 13,26±0,66 | 13,42±0,7 |
| 29-11 | 18,0±0,4 | 9,97±0,49 | 10,7±0,6 |
| 10-5 | 21,0±1,5 | 21,12±1,05 | 29,15±0,46 |
| Менее 5 | 24,12±1,7 | 33,88±0,7 | 34,5±0,73 |
Данные, представленные в Табл. 4, показывают, что гидролизаты, подвергаемые электрофорезу, представляет собой смесь соединений белковой природы, молекулярная масса которых находится в пределах от 5 до 50 кДа.
На фигуре представлена электрофореграмма гидролизатов сывороточных белков:
1 - маркер молекулярных масс;
2 - ГСБ при использовании Бромелайн, PH=8,5, t=50,0°С;
3 - ГСБ при использовании Бромелайн с ЭХГ плотность тока 600 mA/см2, t=21,5°С;
4 - ГСБ при использовании Бромелайн с ЭХГ плотность тока 600 mA/см2, t=35,5°С.
Гидролитическое расщепление белков начинается через небольшой промежуток после внесения ферментных препаратов, поэтому уже после 10-15 минут гидролиза часть белковых веществ переходит частично в растворимое состояние, и на электрофореграмме (фигура) наблюдается изменение фракционного состава.
Большая часть фракций приходится на белки с низкой молекулярной массой - 10-5 кДа составило 21-29%, менее 5 кДа составило 33-35%. Суммарно 55-65%. При гидролизе в течение 8 ч массовая доля фракций с молекулярным весом более 50 кДа заметно сокращается, и изменения составляют от 10,21 до 12,46% (в зависимости от метода).
Claims (1)
- Способ получения низкомолекулярных гидролизных пептидов из молочной сыворотки, заключающийся в пропускании раствора изолята сывороточного белка с протеолитическим ферментом Бромелайн в течение 8 часов через катодную камеру аппарата для электрохимического гидролиза при температуре 35,5°С, со скоростью потока 5 л/мин, плотностью тока в катодной камере 600 mA/см2, окислительно-восстановительным потенциалом -980 мВ и pН 8,5.
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2830309C1 true RU2830309C1 (ru) | 2024-11-18 |
Family
ID=
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| SU1722383A1 (ru) * | 1989-10-23 | 1992-03-30 | Институт Прикладной Физики Ан Мсср | Способ выделени белков из молочной сыворотки |
| RU2065703C1 (ru) * | 1992-07-01 | 1996-08-27 | Институт прикладной физики АН Республики Молдова | Способ изоэлектрической коагуляции белков молочной сыворотки и электролизер для его осуществления |
| MD139Z (ru) * | 2009-04-23 | 2010-09-30 | Институт Прикладной Физики Академии Наук Молдовы | Способ переработки сыворотки |
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| SU1722383A1 (ru) * | 1989-10-23 | 1992-03-30 | Институт Прикладной Физики Ан Мсср | Способ выделени белков из молочной сыворотки |
| RU2065703C1 (ru) * | 1992-07-01 | 1996-08-27 | Институт прикладной физики АН Республики Молдова | Способ изоэлектрической коагуляции белков молочной сыворотки и электролизер для его осуществления |
| MD139Z (ru) * | 2009-04-23 | 2010-09-30 | Институт Прикладной Физики Академии Наук Молдовы | Способ переработки сыворотки |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| ВУТКАРЕВА И.И. Влияние ферментации концентрированной молочной сыворотки на выделение органических кислот при электрообработке, Электронная обработка материалов, 2021, N 2(57), с. 48-53. * |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Shazly et al. | Fractionation and identification of novel antioxidant peptides from buffalo and bovine casein hydrolysates | |
| Hernández-Ledesma et al. | Release of angiotensin converting enzyme-inhibitory peptides by simulated gastrointestinal digestion of infant formulas | |
| Ohba et al. | Physiological functions of enzymatic hydrolysates of collagen or keratin contained in livestock and fish waste | |
| KR20080045108A (ko) | 우유 카제인의 효소 가수분해물에서 식별된 생물활성펩티드 및 그것을 얻는 방법 | |
| Holder et al. | Selective isolation of angiotensin-I-converting enzyme-inhibitory peptides from micellar casein and β-casein hydrolysates via ultrafiltration | |
| KR100437984B1 (ko) | 펩티드혼합물의제조방법 | |
| EP3701802B1 (fr) | Composition à hautes teneurs en acides aminés libres et utilisation en tant que matière première et aliment complet pour l'alimentation animale | |
| Pouliot et al. | Effect of peptide distribution on the fractionation of whey protein hydrolysates by nanofiltration membranes | |
| CN116789793A (zh) | 一种乳蛋白组合物及其制备方法和应用 | |
| RU2830309C1 (ru) | Способ получения низкомолекулярных гидролизных пептидов из молочной сыворотки | |
| RU2366294C1 (ru) | Способ получения биологически активной добавки "мобелиз" и полученная этим способом бад "мобелиз" | |
| CN111349676A (zh) | 一种羊乳乳清高f值寡肽的制备方法 | |
| US4579660A (en) | Method for treatment of biomass | |
| CN103937858B (zh) | 一种从裂壶藻藻粕制备抗氧化剂的方法 | |
| Sereda et al. | Whey proteins hydrolysis using Alcalase and Flavourzyme | |
| Lee et al. | Isolation of an angiotensin converting enzyme inhibitory peptide from irradiated bovine blood plasma protein hydrolysates | |
| CN118547034A (zh) | 一种高稳定性牦牛骨髓小分子肽的提取方法 | |
| FI104457B (fi) | Proteiinikoostumus ja sen valmistus ja käyttö sekä sitä sisältävät valmisteet ja näiden valmistus | |
| CN114057833B (zh) | 基于减少黑色素沉淀功效的贻贝多肽、多肽粉及制备方法和应用 | |
| WO1999005918A1 (en) | Glutamine enriched peptide products | |
| WO2023221994A1 (zh) | 一种乳蛋白组合物及其制备方法和应用 | |
| Cliffe et al. | A time course study of peptide production in accelerated‐ripened cheddar cheese using reverse phase high performance liquid chromatography | |
| JP3437738B2 (ja) | 臭気の低減された蛋白質加水分解物の製造方法 | |
| RU2510398C2 (ru) | Способ выделения низкомолекулярных пептидов | |
| CN115669792A (zh) | 一种利用鲟鱼鱼筋制备脱苦低分子黏蛋白的方法 |