SU591126A3 - Способ получени альбумина - Google Patents
Способ получени альбуминаInfo
- Publication number
- SU591126A3 SU591126A3 SU731938073A SU1938073A SU591126A3 SU 591126 A3 SU591126 A3 SU 591126A3 SU 731938073 A SU731938073 A SU 731938073A SU 1938073 A SU1938073 A SU 1938073A SU 591126 A3 SU591126 A3 SU 591126A3
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- albumin
- precipitate
- solution
- concentration
- proteins
- Prior art date
Links
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 title claims description 24
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 title claims description 24
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 10
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 40
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 claims description 17
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 16
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 16
- 235000019441 ethanol Nutrition 0.000 claims description 14
- YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N trichloroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(Cl)(Cl)Cl YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 11
- HEDRZPFGACZZDS-UHFFFAOYSA-N Chloroform Chemical compound ClC(Cl)Cl HEDRZPFGACZZDS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 10
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 claims description 9
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 claims description 9
- 239000012535 impurity Substances 0.000 claims description 8
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- 230000000659 thermocoagulation Effects 0.000 claims description 7
- 229960005480 sodium caprylate Drugs 0.000 claims description 5
- BYKRNSHANADUFY-UHFFFAOYSA-M sodium octanoate Chemical compound [Na+].CCCCCCCC([O-])=O BYKRNSHANADUFY-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 5
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 4
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims description 3
- 239000004215 Carbon black (E152) Substances 0.000 claims description 2
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 claims description 2
- 238000005352 clarification Methods 0.000 claims description 2
- 239000003814 drug Substances 0.000 claims description 2
- 229910052736 halogen Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 150000002367 halogens Chemical class 0.000 claims description 2
- 229930195733 hydrocarbon Natural products 0.000 claims description 2
- 150000002430 hydrocarbons Chemical class 0.000 claims description 2
- 230000001376 precipitating effect Effects 0.000 claims description 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims 14
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims 5
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims 5
- 239000000945 filler Substances 0.000 claims 4
- WWZKQHOCKIZLMA-UHFFFAOYSA-N octanoic acid Chemical compound CCCCCCCC(O)=O WWZKQHOCKIZLMA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 4
- 102000002260 Alkaline Phosphatase Human genes 0.000 claims 3
- 108020004774 Alkaline Phosphatase Proteins 0.000 claims 3
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims 3
- 210000002826 placenta Anatomy 0.000 claims 3
- 239000005635 Caprylic acid (CAS 124-07-2) Substances 0.000 claims 2
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L Sodium Carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims 2
- 229960002446 octanoic acid Drugs 0.000 claims 2
- 229920000137 polyphosphoric acid Polymers 0.000 claims 2
- 229910002012 Aerosil® Inorganic materials 0.000 claims 1
- 102000006395 Globulins Human genes 0.000 claims 1
- 108010044091 Globulins Proteins 0.000 claims 1
- 102000008100 Human Serum Albumin Human genes 0.000 claims 1
- 108091006905 Human Serum Albumin Proteins 0.000 claims 1
- 102000004160 Phosphoric Monoester Hydrolases Human genes 0.000 claims 1
- 108090000608 Phosphoric Monoester Hydrolases Proteins 0.000 claims 1
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- XUIMIQQOPSSXEZ-UHFFFAOYSA-N Silicon Chemical compound [Si] XUIMIQQOPSSXEZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- AZDRQVAHHNSJOQ-UHFFFAOYSA-N alumane Chemical compound [AlH3] AZDRQVAHHNSJOQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- PNEYBMLMFCGWSK-UHFFFAOYSA-N aluminium oxide Inorganic materials [O-2].[O-2].[O-2].[Al+3].[Al+3] PNEYBMLMFCGWSK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 239000008280 blood Substances 0.000 claims 1
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 claims 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 claims 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 claims 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 claims 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims 1
- 150000008282 halocarbons Chemical class 0.000 claims 1
- 101150005467 lifO gene Proteins 0.000 claims 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims 1
- 101150015539 nlhH gene Proteins 0.000 claims 1
- WWZKQHOCKIZLMA-UHFFFAOYSA-M octanoate Chemical compound CCCCCCCC([O-])=O WWZKQHOCKIZLMA-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims 1
- 230000003169 placental effect Effects 0.000 claims 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 claims 1
- 230000006920 protein precipitation Effects 0.000 claims 1
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 claims 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims 1
- 239000011863 silicon-based powder Substances 0.000 claims 1
- 239000010802 sludge Substances 0.000 claims 1
- 229910000029 sodium carbonate Inorganic materials 0.000 claims 1
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 claims 1
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 claims 1
- 239000011550 stock solution Substances 0.000 claims 1
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 claims 1
- 102000007562 Serum Albumin Human genes 0.000 description 1
- 108010071390 Serum Albumin Proteins 0.000 description 1
- -1 caprylate ion Chemical class 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/76—Albumins
- C07K14/765—Serum albumin, e.g. HSA
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/829—Blood
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/829—Blood
- Y10S530/83—Plasma; serum
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/85—Reproductive organs or embryos
- Y10S530/851—Placenta; amniotic fluid
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
1
Изобретение относитс к получению лекарственных препаратов.
Известен способ получени сывороточного альбумина из растворов, содержащих альбумин , путем нагревани очищаемого раствора ае менее 20 мин при температуре 45-75°С в присутствии каприлат-иона 0,0075-0,02 М концентрации и рН 4,8-5,7 отделени осадка коагулированных белков центрифугированием, осветлени и концентрировани очищенного альбумина известными приемами 1.
Однако известный способ вл етс трудоемким , а получаемый продукт содержит примеси .
С целью упрощени технологии производства альбумина и выделени примесей по предлагаемому способу перед термокоагул цией раствор концентрируют, например, осажда альбумин, добавлением трихлоруксусной кислоты до концентрации от 3 до моль/л в присутствии этилового спирта концентрацией от 40 до 60°/о, раствор ют в воде осадок альбумина , примеси удал ют в присутствии этанола концентрацией от 55 до 75% путем добавлени трихлоруксусной кислоты, и после удалени осадка довод т рН до 6,5-7,0 дл осаждени альбумина, затем раствор ют его в воде.
Дл термокоагул ции в присутствии каприлата натри , составл ющего 15% от содержани протеинов, рН устанавливают в пределах 4,85-4,95, при 20% рН - 4,95-5,05, а при 30% рН довод т до 5,15.
С целью удалени больщей части примесей гемоглобина перед концентрированием добавл ют углеводород, содержащий галогенпроизводные , например, хлороформ в присутствии этанола.
Claims (3)
- Способ получени очищенного альбумина, в частности альбумина человека, из раствора очищаемого альбумина, содержащего чужеродные или денатурированные протеины, заключаетс в том, что осуществл ют термокоагул цию нежелательных элементов путем нагревани раствора в присутствии каприловой кислоты до температуры 52-64°С, предпочтительно между 56-60°С. Термокоагул цию провод т, например, 1 ч в присутствии каприлата натри , составл ющего 15-30% от содержани протеинов в растворе, при рН между 4,8-5,25. Каприловую кислоту ввод т в виде каприлата натри , но можно вводить и в чистом виде. Величина рН тем больще, чем больще содержание каприлата по отношению к протеинам. Термокоагул ци позвол ет устранить больщую часть гемоглобина и осадить денатурированныи альоумин, а также чужеродные протеины . Если исходный раствор плазматического происхождени , то предлагаемым способом получают очищенный альбумин, пригодный дл непосредственного применени . Если же исходный раствор содержит чужеродные примеси, например из плаценты, плацентарной крови или. гемолизной крови, то перед термокоагул цией удал ют большую часть гемоглобина, ферментов , таких как щелочные фосфатазы, путем осаждени протеинов с помощью кислоты, например трихлоруксусной или полифосфорными кислотами, а также удал ют наполнители различных групп. Гемоглобин удал ют в присутствии этанола в концентрации 60% с добавлением галогенированного углеводорода, такого как хлороформ . Ферменты (такие как фосфатазы) удал ют после удалени гемоглобина в присутствии этанола в концентрации до 60%, например 25%, с добавлением трихлоруксусной кислоты Концентраци кислоты может быть в пределах от 3 до lOlCT моль/л, предпочтительно 4,210 моль/л. Кислоту добавл ют в протеиновый раствор lipH температуре ниже 0°С, предпочтительно (-5) - (-10)°С, до полного осаждени протеинов. В некоторых случа х трихлоруксусную кислоту можно заменить полифосфорной. Удаление наполнителей различных групп осуществл ют при концентрации этанола выще 55%, например 75%, и концентрации протеинов преимущественно меньшей или равной 10 г/л, добавл трихлоруксусную кислоту в раствор при температуре ниже 0°С, например (-5) - (-10) °С. Концентраци трихлоруксусной кислоты 8-10 моль/л. Полученный осадок удал ют. На этой же стадии удал ют также щелочные фосфатазы, если они присутствуют. Пример. Из 7 т плаценты получают известным способом плавающий на ее поверхности глобулин путем осаждени его этанолом. Дл увеличени гемоглобина верхний слой, сотхержащий 58 г протеинов на 1 кг плаценты , добавл ют 25%-ный этанол и хлороформ так, чтобы весь объем ( 17000 л) содержал 0,6% хлороформа; рН довод т до 6,0-6,1. Верхний слой в этих услови х поддерживают при температуре 24°С. В результате образуетс осадок, который отдел ют и выбрасывают, удал большую часть гемоглобина. Объем верхнего сло уменьшаетс до 16000 л (в этот момент выход протеинов 8 г/кг). Дл удалени ферментов в верхний слой (16000 л) добавл ют 25%-ный этанол .и трихлоруксусную кислоту концентрации 4,2-10- моль/л; температуру до добавлени понижают до -80°С. Получают осадок около 1000 кг (выход протеинов 4 г/л), который удал ют, примен герметичные центрифуги с непрерывным выбросом осадка. Верхний слой уменьшаетс до 15000 л. Таким образом удал ют или денатурируют щелочные фосфатазы и другие фер.менты, такие как трансамилазы. Осадок снова раствор ют в воде и объем довод т до 1800 л водой. Затем производ т осветление. Дл этого повторно растворенный осадок наполн ют кремниевым порошком (аэросил) в концентрации 0,2%. Образуетс осадок 50 кг, который отдел ют центрифугированием. Осветленный плавающий сверху раствор соответствует выходу протеинов около 6,5 г/кг. При удалении групповых наполнителей осветленный раствор разбавл ют смесью 75%-ного этанола и трихлоруксусной кислоты Концентрацией около 8-10 моль/л. Содержание протеинов 10 г/л. Температуру поддерживают около -7°С. В результате групповые наполнители выпадают в осадок 10 кг, котор-ый удал ют. На этом этапе удал ют также остаточные ферменты. Далее верхний слой, содержащий около 8 г протеинов на 1 л, фильтруют, рН довод т до 6,5-7, температуру поддерживают между -5 и -10°С. Образуетс осадок альбумина 140 кг, который центрифугируют, а верхний плавающий слой удал ют. Очищают альбумин путем повторного растворени осадка в воде, получают объем 280 л, выход протеинов 5 г/кг. После диализа в дистиллированной воде довод т содержание протеинов до 20 г/л, добавл ют в раствор каприлат натри крнцентрацией 2,41-10 моль/л и довод т (при помощи уксусного тампона) рН до 5,0-5,05. Этот раствор выдерживают при температуре 60°С около часа. Оставшиес протеины, кроме альбумина , коагулируют и вывод тс в осадок с последними следами гемоглобина, также как денатурированна часть альбумина. В растворе остаетс лищь практически чистый альбумин. Затем верхний слой довод т до 1750 л и фильтруют. Разбавленный раствор альбумина концентрируют, добавл 40%-ный этанол при рН 4,8-4,9 и температуре -8°С. Получают осадок , который собирают и повторно раствор ют. Новый раствор диализуют, обрабатывают глиноземным гелем, концентрируют в вакууме, после чего провод т стерилизирующую фильтрацию и получают 95 л концентрированного практически чистого альбумина с содержанием 200 г/л. На этой последней стадии выход протеинов 2,7 г/кг. Полученный альбумин можно примен ть дл терапевтических целей в медицине . Формула изобретени 1. Способ получени альбумина из раствора альбумина, содержащего чужеродные и денатурированные протеины, путем нагревани раствора , подлежащего очистке, при температуре между 52°С и 64°С включительно в присутствии каприлата натри при рН между 4,8 и 5,25 включительно, сепарации с помощью центрифугировани из осадка коагулированных протеинов , осветлени и концентрации очищенного альбумина известными методами, отличающийс тем, что, с целью упрощени технологии производства и выделени примесей, перед термокоагул цией раствор концентрируют, например , осажда альбумин добавлением трихлоруксусной кислоты до концентрации от 3 до 10-Ю моль/л в присутствии этиловогоспирта в концентрации от 40 до , раствор ют в воде осадок альбумина, затем примеси удал ют в присутствии этанола в концентрации от 55 до 75% путем добавлени трихлоруксусной кислоты и после удалени осадка довод т рН до 6,5-7,0 дл осаждени альбумина, затем раствор ют осадок в воде.
- 2. Способ по п. 1, отличающийс тем, что дл термокоагул ции в присутствии каприлата натри , составл ющего 15% от содержани протеинов, рН устанавливают в пределах 4,85-4,95, при рН - 4,95-5,05, а при SQo/o рН довод т до 5,15.
- 3. Способ по п. I, отличающийс тем, что, с целью удалени большей части примесей гемоглобина, перед этапом концентрировани добавл ют углеводород, содержащий галогенпроизводные , например, хлороформ в присутствии этанола.Источники информации, прин тые во внимание при экспертизе:1. Патент США № 2765299, кл. 260-122, 1956.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR7224311A FR2190437B1 (ru) | 1972-07-05 | 1972-07-05 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| SU591126A3 true SU591126A3 (ru) | 1978-01-30 |
Family
ID=9101388
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| SU731938073A SU591126A3 (ru) | 1972-07-05 | 1973-04-04 | Способ получени альбумина |
Country Status (17)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US3992367A (ru) |
| JP (1) | JPS5312965B2 (ru) |
| AR (1) | AR195041A1 (ru) |
| BE (1) | BE801888A (ru) |
| BR (1) | BR7305002D0 (ru) |
| CA (1) | CA1028320A (ru) |
| DE (1) | DE2333883C3 (ru) |
| DK (1) | DK134425B (ru) |
| ES (1) | ES416597A1 (ru) |
| FR (1) | FR2190437B1 (ru) |
| GB (1) | GB1441751A (ru) |
| LU (1) | LU67931A1 (ru) |
| NL (1) | NL179874C (ru) |
| NO (1) | NO140579C (ru) |
| RO (1) | RO64629A (ru) |
| SE (1) | SE421997B (ru) |
| SU (1) | SU591126A3 (ru) |
Families Citing this family (29)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2415079C3 (de) * | 1974-03-28 | 1980-02-14 | Plasmesco Ag, Zug (Schweiz) | Verfahren zum Isolieren von Albumin aus Blutplasma |
| US4075197A (en) * | 1976-09-20 | 1978-02-21 | Monsanto Company | Serum albumin production |
| DK25877A (da) * | 1977-01-21 | 1978-08-15 | Nordisk Insulinlab | Fremgangsmaade til udvinding af renset albumin fra blodplasma |
| US4197238A (en) * | 1977-04-12 | 1980-04-08 | The Green Cross Corporation | Method of preparation of human albumin using polyethylene glycol |
| US4164496A (en) * | 1978-08-23 | 1979-08-14 | American National Red Cross | Preparation of albumin using PEG and EDTA |
| US4228154A (en) * | 1979-02-26 | 1980-10-14 | Armour Pharmaceutical Company | Purification of plasma albumin by ion exchange chromatography |
| US4222934A (en) * | 1979-04-12 | 1980-09-16 | American National Red Cross | Preparation of albumin using ethanol |
| US4440679A (en) * | 1980-03-05 | 1984-04-03 | Cutter Laboratories, Inc. | Pasteurized therapeutically active protein compositions |
| DE3344656A1 (de) * | 1983-12-09 | 1985-06-13 | Lentia GmbH Chem. u. pharm. Erzeugnisse - Industriebedarf, 8000 München | Verfahren zur herstellung einer serumproteinloesung |
| JPS6152702U (ru) * | 1984-09-12 | 1986-04-09 | ||
| JPS62294621A (ja) * | 1986-06-13 | 1987-12-22 | Green Cross Corp:The | アルブミンの回収方法 |
| US4841023A (en) * | 1986-06-25 | 1989-06-20 | New York Blood Center, Inc. | Inactivation of viruses in labile protein-containing compositions using fatty acids |
| US4791191A (en) * | 1987-11-12 | 1988-12-13 | Plasmatech Corporation | Depyrogenation of clinical albumin |
| FR2632308B1 (fr) * | 1988-06-07 | 1991-08-16 | Fondation Nale Transfusion San | Procede et installation de fractionnement en continu de proteines vegetales animales ou humaines |
| JPH0253505U (ru) * | 1988-10-12 | 1990-04-18 | ||
| US5277818A (en) * | 1988-10-31 | 1994-01-11 | The Green Cross Corporation | Albumin preparation and process for preparing the same |
| FR2648048B1 (fr) * | 1989-06-08 | 1994-06-03 | Lille Transfusion Sanguine | Procede de preparation de solutions d'albumine purifiee |
| JPH0671434B2 (ja) * | 1989-09-18 | 1994-09-14 | 株式会社ミドリ十字 | ヒト血清アルブミンの製造方法 |
| US5250663A (en) * | 1990-04-19 | 1993-10-05 | Miles Inc. | Preparing essentially monomeric normal human serum albumin |
| US5521287A (en) * | 1992-05-20 | 1996-05-28 | The Green Cross Corporation | Recombinant human serum albumin, process for producing the same and pharmaceutical preparation containing the same |
| US5440018A (en) * | 1992-05-20 | 1995-08-08 | The Green Cross Corporation | Recombinant human serum albumin, process for producing the same and pharmaceutical preparation containing the same |
| US5728553A (en) | 1992-09-23 | 1998-03-17 | Delta Biotechnology Limited | High purity albumin and method of producing |
| US5561115A (en) * | 1994-08-10 | 1996-10-01 | Bayer Corporation | Low temperature albumin fractionation using sodium caprylate as a partitioning agent |
| US6955917B2 (en) * | 1997-06-20 | 2005-10-18 | Bayer Healthcare Llc | Chromatographic method for high yield purification and viral inactivation of antibodies |
| US5886154A (en) | 1997-06-20 | 1999-03-23 | Lebing; Wytold R. | Chromatographic method for high yield purification and viral inactivation of antibodies |
| RU2140287C1 (ru) * | 1998-08-25 | 1999-10-27 | Государственное унитарное предприятие "Иммунопрепарат" | Способ получения альбумина |
| GB9902000D0 (en) * | 1999-01-30 | 1999-03-17 | Delta Biotechnology Ltd | Process |
| JP4935242B2 (ja) * | 2006-08-24 | 2012-05-23 | ニプロ株式会社 | 脂肪酸を含有するｓ−ニトロソタンパク質とその製法 |
| US11427613B2 (en) | 2017-03-16 | 2022-08-30 | Evolve Biologics Inc. | Method for purification of albumin |
Family Cites Families (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US2390074A (en) * | 1942-02-09 | 1945-12-04 | Research Corp | Protein product and process |
| US2705230A (en) * | 1949-09-23 | 1955-03-29 | Allen F Reid | Method of purifying albumin |
| US2770616A (en) * | 1951-01-29 | 1956-11-13 | Protein Foundation Inc | Fractionation of proteinaceous materials in blood plasma and liver tissue |
| US2765299A (en) * | 1952-06-27 | 1956-10-02 | Armour & Co | Recovery of serum albumin |
| US2761810A (en) * | 1954-07-22 | 1956-09-04 | Ortho Pharma Corp | Preparation of blood fraction for use in rh testing procedures |
| US2958628A (en) * | 1957-02-21 | 1960-11-01 | Cutter Lab | Heat treatable plasma protein product and method of preparation |
| US3100737A (en) * | 1958-02-05 | 1963-08-13 | Auerswald Wilhelm | Method of preparing a plasma protein solution free of active hepatitis virus and product produced thereby |
| US3497492A (en) * | 1968-04-02 | 1970-02-24 | American Cyanamid Co | Preparation of placental albumin |
| JPS5220524B1 (ru) * | 1968-11-02 | 1977-06-04 |
-
1972
- 1972-07-05 FR FR7224311A patent/FR2190437B1/fr not_active Expired
-
1973
- 1973-04-04 SU SU731938073A patent/SU591126A3/ru active
- 1973-07-03 LU LU67931A patent/LU67931A1/xx unknown
- 1973-07-03 US US05/376,204 patent/US3992367A/en not_active Expired - Lifetime
- 1973-07-03 DE DE2333883A patent/DE2333883C3/de not_active Expired
- 1973-07-04 AR AR248915A patent/AR195041A1/es active
- 1973-07-04 DK DK371873AA patent/DK134425B/da not_active IP Right Cessation
- 1973-07-04 BE BE133092A patent/BE801888A/xx not_active IP Right Cessation
- 1973-07-04 GB GB3179273A patent/GB1441751A/en not_active Expired
- 1973-07-04 SE SE7309451A patent/SE421997B/xx unknown
- 1973-07-04 CA CA175,571A patent/CA1028320A/en not_active Expired
- 1973-07-04 NL NLAANVRAGE7309361,A patent/NL179874C/xx not_active IP Right Cessation
- 1973-07-04 NO NO2749/73A patent/NO140579C/no unknown
- 1973-07-05 BR BR5002/73A patent/BR7305002D0/pt unknown
- 1973-07-05 ES ES416597A patent/ES416597A1/es not_active Expired
- 1973-07-05 RO RO7375353A patent/RO64629A/ro unknown
- 1973-07-05 JP JP7611873A patent/JPS5312965B2/ja not_active Expired
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| BR7305002D0 (pt) | 1974-08-15 |
| GB1441751A (en) | 1976-07-07 |
| NO140579C (no) | 1979-10-03 |
| BE801888A (fr) | 1974-01-04 |
| JPS4985219A (ru) | 1974-08-15 |
| NO140579B (no) | 1979-06-25 |
| DE2333883C3 (de) | 1983-05-11 |
| DE2333883A1 (de) | 1974-01-31 |
| DK134425C (ru) | 1977-04-12 |
| NL7309361A (ru) | 1974-01-08 |
| RO64629A (fr) | 1979-02-15 |
| ES416597A1 (es) | 1976-03-01 |
| LU67931A1 (ru) | 1975-04-11 |
| NL179874B (nl) | 1986-07-01 |
| AR195041A1 (es) | 1973-08-30 |
| FR2190437B1 (ru) | 1975-08-08 |
| NL179874C (nl) | 1986-12-01 |
| US3992367A (en) | 1976-11-16 |
| CA1028320A (en) | 1978-03-21 |
| DE2333883B2 (de) | 1982-09-16 |
| FR2190437A1 (ru) | 1974-02-01 |
| SE421997B (sv) | 1982-02-15 |
| DK134425B (da) | 1976-11-08 |
| JPS5312965B2 (ru) | 1978-05-06 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US3992367A (en) | Process for the preparation of purified albumin by thermocoagulation and albumin obtained by said process | |
| US3956259A (en) | Fractionation of blood using block copolymer of ethylene oxide and polyoxypropylene polymer to recover fraction suitable for organ perfusate | |
| CA1111023A (en) | Process for recovering purified albumin from blood plasma | |
| US3973002A (en) | Antihemophilic factor | |
| GB1473548A (en) | Bovine immunoglobulin isolation process | |
| CA1323139C (en) | Method of producing substantially pure albumin | |
| US4088748A (en) | Hepatitis B surface antigen | |
| JPS5855432A (ja) | 静脈注射用免疫グロブリンの製法 | |
| JPH0822879B2 (ja) | 冷沈澱により抗血友病因子を製造し且つ得られる抗血友病因子製品の溶解度を改善するための方法 | |
| US3461205A (en) | Process of extracting proteins from potatoes | |
| US4025500A (en) | Preparation of albumin by fractionation of blood plasma or serum | |
| US4302445A (en) | Method for concentrating and purifying antihemophilic factor or factor VIII | |
| CN112521487A (zh) | 一种改进的人血白蛋白生产工艺 | |
| Busch | [97] Isolation and purification of nuclear proteins | |
| US4197238A (en) | Method of preparation of human albumin using polyethylene glycol | |
| RU2089204C1 (ru) | Способ получения пептидов, восстанавливающих функцию предстательной железы | |
| FI84136C (fi) | Foerfarande foer framstaellning av gamma-globulin vilket laempar sig foer intravenoest administration. | |
| US4169829A (en) | Process for the preparation of purified albumin and albumin obtained by said process | |
| SU944580A1 (ru) | Способ получени поверхностного антигена гепатита В | |
| SU467536A1 (ru) | Способ получени сывороточного альбумина | |
| SU712089A1 (ru) | Способ выделени альбумина | |
| CA1038292A (en) | Process for isolating albumin from blood | |
| SU743564A3 (ru) | Способ получени альбумина | |
| JPS6143330B2 (ru) | ||
| KR830002718B1 (ko) | 혈장으로부터 알부민을 분리 제조하는 방법 |